JPH06508751A - 微粒子懸濁物含有ゲル化食品 - Google Patents

微粒子懸濁物含有ゲル化食品

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JPH06508751A JP5501843A JP50184393A JPH06508751A JP H06508751 A JPH06508751 A JP H06508751A JP 5501843 A JP5501843 A JP 5501843A JP 50184393 A JP50184393 A JP 50184393A JP H06508751 A JPH06508751 A JP H06508751A
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 微粒子懸濁物含有ゲル化食品 本発明は、食品に応用するための熱固化性ゲル中に安定化された微粒懸濁物の製 造に関する。
蛋白変性が制限されることにより、多量の水を抱合できる十分に方向づけられた 3次元ネットワークを形成する特異的相互作用可能な可溶性ポリペプチド断片が 生じる場合に熱誘導ゲル化が起こる。変性蛋白が会合してゲルを形成する能力は 、その蛋白、アミノ酸組成および分子量、蛋白濃度、加熱温度ならびに速度、そ して引力および斥力間の微妙なバランスに依存する。
架橋はゲル形成に必須である。水素結合、イオン的および疎水的相互作用ならび にノスルフィド共有結合は、ゲル化にとり重要な分子内相互作用である。球状蛋 白間のゲル形成能の相違は、蛋白−蛋白量相互作用の異なる形態および蛋白凝集 物中の相互作用部位の広がりを反映している。
牛乳蛋白は、いくつかの形態の処理後ゲル化するが、乳清蛋白として知られるも のだけは熱誘導によりゲル化しつる。ベータラクトグロブリンは、主として加熱 によりジスルフィドを介した架橋を容易に形成することにより強度の大きな均一 ゲルを形成しうるため、ゲル化にとり最も重要な乳清蛋白であると考えられてい る。
卵白蛋白は、高ゲル強度および熱固化性を要する食品製造に広く用いられるが、 その結合は、専ら非共有的である。ゲル化には蛋白分枝間の静電気的反発による 特別な条件が必要であり、特別な条件は、pH,塩の形態および塩濃度を調節す ることにより達成される。
血漿蛋白は、ゲル化構造の形成により水泡合能を改善するために、しばしば肉製 品製造に取り入れられる。
食品系におけるゲル化能のある蛋白の利用は、増粘剤、結合剤および水結合剤と して広く記載されている。
米国特許第3.892,873号には、サラダドレッシングおよびマヨネーズ中 の卵黄を、増粘剤として作用する熱変性乳清蛋白に部分的に置き換えることが記 載されている。
より堅固なエマルジョンが、オーストラリア特許第578,879号により完成 された。これは、乳清蛋白濃縮物のごときゲル化しうる乳清蛋白に脂肪性物質を 乳化させ、強く加熱することからなる。蛋白濃度に比して、乳化後得られたエマ ルジョンの粘度が脂質濃度に伴ってかなり上昇した。製品に要する性質、テクス チャーの固さおよび脂質に対する蛋白の割合を栄養的特性に応じて選択する。
製品の固さは、加熱温度によっても影響される。クリーム状製品を得るには、大 気圧下、90℃台で約15分の加熱処理が必要である。ゲル様の卵−カスタート を得るには、密閉シールしたコンテナ中に置き、ついで115℃で15〜30分 オートクレーブすることによる加熱処理が好ましい。製品のテクスチャーは、油 滴の直径の分布によっても決定される。強力なホモシネ−ジョンを反映して、直 径分布が狭い範囲にある場合にのみ固いゲルが得られる。ゲル破壊を起こす圧力 は、0.2〜1.ON/m” (非常に柔らかい) 、1.0〜2.ON/m3 (固い)および2.0〜4.ON/m3(非常に固い)である。
本発明者らは、鋭意研究を重ねた結果、適当な熱ゲル化蛋白を選択し、ある種の 微粒子性食品成分を適当に選択し処理することにより、オーストラリア特許第5 78.879号の方法により得られる製品よりもずっと固い、懸濁物中に微粒子 成分を含むゲル化製品が得られることを見いだした。
該微粒子懸濁物が、油脂のエマルジョンの全体あるいは一部に存在してもよい。
本発明記載のゲル化食品製品のゲル強度を、蛋白および他の因子の濃度により変 化させてもよい。
しかしながら、オーストラリア特許第578.879号記載の方法により得られ た製品は、脂質または含有される他の微粒子物質の増加に伴い、その物質の性質 に依存したレベルまで粘度が上昇する。
オーストラリア特許第578,879号記載の方法により、柔らかな卵−カスタ ート様のゲルを得るためには、密閉シール中でエマルジョンを115℃にオート クレーブすることが必要であるが、本発明の実施においては、ずっと低い温度を 使用しつるという事実により、これら2方法間の相違がさらに説明される。
本発明方法を用いれば、「低脂肪分」製品をはじめとする、魅力的なテクスチャ ーを有する広範囲の新製品を、種々の濃度の熱ゲル化蛋白および種々の微粒子成 分の様々な組み合わせを用いて製造できる。塩、着色料、香料および甘味料をは じめとする可溶性物質をゲル化前に蛋白溶液に添加することにより、食品製品に おいてさらに様々なバリエーションが得られる。
本発明者らの国際特許出願PCT/AU88100141号「乳清蛋白フラクシ ョン」中に「ベーターフラクション」が記載されており、「ベーターフラクショ ン」は、そのベーターラクトグロブリン成分によって、他の乳清蛋白または他の 食品蛋白製品より大きなゲル強度特性および凡用性を示す。詳細には、本発明者 らは、油脂を乳化状態物(ベーターフラクション溶液)中に分散させ、ついで周 りのベータフラクション蛋白を加熱しゲル化させ、脂肪小滴(微粒子)を「固定 (捕捉)」させることを発見した。驚(べきことに、この脂肪含量の範囲(また はそれ以下)において、分散した脂肪は、ゲル強度に殆ど影響せず、したがって 、蛋白含量および溶媒組成により流体力学的特性を大幅に変化させることができ る。
該ゲルは、多量の水をしっかりと保持し、該脂肪が十分に均一化されている場合 、遊離脂肪の漏れはない。製品をスライス、角切り、たたき切り、または挽くこ とができる。該ケルは約90°Cで加熱することにより形成されるので、この「 低脂肪分」の脂肪を、加熱すべき細分製品中の脂肪代替物として用いることがで きる。
本発明の1の態様によれば、熱固化性ケル中の可食食品成分としての微粒子懸濁 物からなるゲル化食品が提供される。
本発明の別の態様によれば、増量されたベータラクトグロブリン、より好ましく はそのベータフラクションからなるゲル化食品製品が提供される。
本発明のさらなる態様によれば、 工程(a) 水または水溶液に不溶の少なくとも1種の可食食品成分からなろ水 性微粒子懸濁物あるいは分散物を調製し、工程(b) 工程(a)で得られた該 微粒子懸濁物または分散物を加熱した場合に均一ゲルを形成しつる蛋白と混合し く該懸濁物または分散物と該蛋白の割合は所望の製品を得るのに適した割合とす る)、工程(C) 工程(b)で得られた混合物を熱処理してゲルを形成させ、 工程(d) 工程(C)で得られた熱ゲル化混合物を室温または室温以下の温度 に冷却する工程よりなる、熱固化性ゲル中に捕捉された微粒子懸濁物の製法が提 供される。
本発明方法の各工程の好ましいパラメーターについて、詳細に説明する。
水性媒体中の可食食品成分の微粒子懸濁物または分散物を、いがなる適当な方法 (例えばホモジナイズ)により調製して、該粒子サイズを1ooないし100゜ 000ナノメーターの範囲内の有効直径にまで減じてもよい。該分散した粒子の サイズを、ゲル化蛋白と粒子を混合した際の粒子の浮遊性およびゲル化蛋白溶液 との相互作用に応じて最適化してもよい。
工程(b)は、正味の蛋白として1oないし150g/Lの範囲の濃度で水性媒 体中に溶解または分散する熱ゲル化性蛋白を選択することを包含する。本発明方 法での使用に適すると考えられる蛋白は、90℃で30分加熱した際に、少なく とも、同じ蛋白濃度のゲル化卵白と等しいゲル破壊強度を有すべきである。蛋白 は、その天然における状態でもよく、またはその熱ゲル化特性を維持できるいか なる適当な方法により単離されていてももよい。例えば、適当な蛋白は、卵白、 血清または乳清起源であってもよく、またこれらの蛋白の混合物であってもよい 。
ピアース(pearce)の方法(1988年)により調製したベータフラクシ ョンの形態の増量されたベータラクトグロブリンが、最も好ましい蛋白である。
[注:文献を本明細書の最後に記載しである。コ蛋白を、微粒子懸濁物または分 散物と混合する前に、微粒子懸濁物あるいは分散物に固体または液体状態で添加 してよい。蛋白を、水または他のいかなる適当な水性もしくは非水性液体に溶解 あるいは分散させてもよい。ゲル強度を、蛋白濃度を調節することにより変化さ せてもよい。
また工程(b)において、水性媒体に可溶の他の成分を添加して加熱後のゲル化 製品の強度または塩辛さ、甘さ、色および香りなどの感覚的性質を変化させても よい。ゲル化能のある蛋白として増量されたベーターラクトグロブリンを用いる 例においては、熱固化性ゲルの強度は、pH1ナトリウムイオン含量およびカル シウムイオン含量に依存することが示された(マルビヒル(Mulvihill )およびキンセラ(Kinsella) 、1987年)。他のイオン(例えば 、カリウムおよびマグネシウムイオン)も影響する。かかる付加的成分を、例え ば、工程(b)において添加してもよく、また添加前に蛋白に溶解または分散さ せてもよい。
混合操作における普通の方法は、(a)で得られた微粒子懸濁物の一定割合を蛋 白(固体状または溶液あるいは分散物)と混合して、懸濁微粒子が最大体積(約 30体積%)となり、ゲル化能のある蛋白濃度が正味蛋白として10ないし15 0g/Lとなるようにする。好ましくは、懸濁微粒子の体積が15%未満で、蛋 白含量が正味蛋白として50ないし110 g/Lとする。一般的には、特に気 泡を最終製品中に必要としない場合には、空気の混入を避ける。
工程(C)において、工程(b)で得られた混合物を加熱処理(好ましくは、2 5ないし100℃の温度範囲で5ないし120分、より好ましくは、60ないし 90℃の範囲で15ないし60分)する。加熱処理後、混合物を室温またはそれ 以下にまで冷却する(工程(d))。1つの適当な加熱処理法は、好ましくは、 閉じているが密閉シールされておらず、所望ならば、成型器となっていてもよい 容器中に溶液を入れて行うものである。加熱処理を、他のいかなる適当な方法に よって行ってもよい。
ゲル化能のある蛋白が天然の卵白である場合、微粒子懸濁物なしで加熱した後の ゲル化製品は白色で不透明であり、微粒子懸濁物を含有する製品もまた必然的に 不透明である。しかしながら、主たる蛋白である卵白アルブミンを、透明または 不透明ゲルに熱固化させるpHおよびイオン含量の条件が記載されている(ヘッ ダ(Begg)ら、1979年)。
血漿蛋白由来の熱誘導蛋白の形態は、生成物の蛋白分画のレベルに大いに依存し つる。白色ゲル化した全血漿蛋白は不透明であるが、血清アルブミンのゲルを透 明にさせる条件が記載されている(ヤスダ(Yasuda)ら、1986年)。
卵白アルブミンおよびウシ・血漿蛋白由来の熱誘導ゲルの特性の比較により、血 漿蛋白は強力で可塑性のあるゲルを形成するが、卵白アルブミン蛋白のゲルは壊 れ易(脆かったことが示されている(ヒクソン(Hickson)ら、1982 年)。
ゲル化能のある蛋白が増量されたベーターラクトグロブリン乳清蛋白である場合 には、微粒子懸濁物なしで加熱した後のゲル化製品は、ナトリウムおよびカルシ ウムイオンのごとき金属イオン濃度に依存して透明または不透明である(マルビ ヒル(Mulvihill)およびキンセラ(Kinsella) 、1987 年:ピアース(Pearce)、1991年)。したがって微粒子懸濁物が透明 または不透明媒体中に安定化するように本発明方法の2番目の工程で得られる蛋 白溶液のイオン含量の条件を選択してもよい。微粒子成分のサイズおよび含量は 、ゲル化製品の外観に影響しつる。例えば、油脂がゲル中に細かく分散している 場合には、製品は白色で不透明である。
選択した微粒子成分の性質によっては、ゲル化能のある蛋白溶液と混合する前に 分散物を調製する工程(工程(a))において、特別な前処理を要する場合があ る。例えば、油脂を微粒子状態で分散させる場合、乳化剤の存在下でホモジナイ ズすることが必要であるかもしれない。乳化剤はゲル化能のある蛋白と同じ蛋白 であってもよく、ゲル化能のある蛋白である場合には、高品質のゲル化に加えて 良好な乳化特性を示す。別法として、乳化剤が他の蛋白であってもよい。ただし 、ゲル化能のある蛋白と不利な相互作用をし、そのゲル化能を減少させるもので あってはならない。また乳化剤が天然の乳化物質、化学乳化剤またはこれらの組 み合わせであってもよい。ただし、ゲル化能のある蛋白と不利な相互作用をする ものであってはならない。
付加的な可溶性成分をゲル化蛋白溶液に溶解する場合、その性質および含量は、 ゲル化能のある蛋白が、製品に必要とされるゲル化能を保持するようなものでな ければならない。熱固化性蛋白ゲルの破壊強度はpHに影響され、それゆえ、所 望のゲル化能を得るには、酸またはアルカリ(通常は良品質のものを用いる)が 必要となるかもしれない。
製品において所望の官能上の特性を得るために、工程(b)において、食塩およ び/または適当な甘味料、香料および着色料をゲル化能のある蛋白と一緒に添加 してもよい。
別法として、あるいはさらに、微粒子懸濁物が乳化した脂質である製品において は、本発明ゲル化良品製品の官能上の特性を変化させてもよい(例えば、脂肪の 官能上の特性に似せる)。例えば、微粒子懸濁物中の乳化した油脂の含量および 組成を変化させて、脂肪代替物として用いる場合のゲル化食品製品の性質を選択 してもよい。さらに、脂溶性香料および/または着色料を工程(a)の懸濁物中 に含有させてもよい。蛋白および無機質含量を調節することによりゲル化食品製 品のゲル強度、テクスチャーおよび不透明さといった物理的性質を変化させても よい。
所望であれば、ゲル化混合物中に微小気泡を含有あるいは発生させて、熱固化に より安定化させる際にゲルに空気を含ませてスポンジ様テクスチャーを有するよ うにしてもよい。
以下の実施例(本発明はこれらに限定されない)により、本発明をさらに記載、 説明する。これらの実施例は、特に、以下の本発明方法の特徴を示す。
1、ゲル化能のある蛋白の濃度により製品の固さを決める。
2、製品の固さは、分散した微粒子濃度に依存する。
3、油が分散した微粒子である場合、製品の固さは油の起源および物理的性質に 依存しない。
4、ゲル化能のある蛋白としてのβ−フラクションから調製したゲル化製品の透 明度は無機質含量により変化する。
実施例1 本実施例は、製品の固さがゲル化能のある蛋白の濃度により決定されることを示 す。
a)懸濁微粒子が存在しない場合 β−フラク/ヨン溶液すなわちチーズ乳清からの生成物(熱分画法により得た。
乾物基準で蛋白75%含有、蛋白の65%はβ−ラクトグロブリン)を、pH6 ゜8にて、異なる蛋白濃度(5,5ないし9.0%(W/W))で調製した。β 〜フラクション溶液の一部(50mL)を、30mm直径の透析袋に入れ、密封 した。
蛋白溶液を含むそれぞれの袋を、90℃で30分加熱し、水道水を流して1時間 冷却した。直径30mmの透析袋を切りケル化した蛋白溶液取り出し、インスト ロン(Instron)社のユニバーサル(Universal)試験機(20 ℃における圧縮モード、クロスヘッド速度50mm、/分、切断表面の中央に当 てる10mmの円盤型プローブを装備)を用いて破壊強度を測定した。結果を表 1に示す。数値は3回の試験の平均値である。
表1: b)懸濁微粒子が存在する場合 β−フラクションを用いて、水中バッター油の微粒子分散物を、2段階ホモシネ −ジョン(50℃にて17.2および3.5MPa)により調製して、エマルジ ョン(油 蛋白比が10+1)を安定化させた。該分散物をβ−フラクション( 実施例1(a)と同じ)と混合して、蛋白の最終濃度を7.0ないし11.0% (W/W)、油の最終含量を5%(W/W)とした。それぞれの混合物の一部を 、実施例1(a)で用いたのと同じ条件で加熱してゲル化蛋白マトリックス中の 微粒子分散物を安定化させた。ゲル破壊強度を実施例1(a)と同様に測定した 。結果を表2に示す。
実施例2 本実施例は、一般的に、製品の固さが分散した微粒子濃度には依存しないが、こ のことが高レベルの微粒子にはあてはまらないことを示す。
a)バッター油分散物 バッター油の微粒子分散物を、実施例1(b)と同様にして調製した。分散物の 一部をβ−フラクション溶液と混合して、蛋白の最終濃度を9.4%(W/W) 、油の最終含量を1.0ないし9,0%(W/W)とした。それぞれの混合物の 一部を実施例1(a)で用いたのと同じ条件で加熱してゲル化蛋白マトリックス 中の微粒子分散物を安定化させた。ゲル破壊強度を実施例1(a)と同様に測定 した。
結果を表3に示す。
表3: b)ココア粉分散物 ココア粉の微粒子分散物を、水中でココア粉を激しく撹拌することにより調製し た。該分散物の一部をβ−フラクションと混合して、蛋白の最終濃度を9.4% (W/W)、油の最終含量を1ないし5%(W/W)とした。それぞれの混合物 の一部を実施例1(a)で用いたのと同じ条件で加熱してゲル化蛋白マトリック ス中の微粒子分散物を安定化させた。ゲル破壊強度を実施例1(a)と同様に測 定した。結果を表4に示す。
実施例3 本実施例は、油を微粒子中に分散させた場合、製品の固さは油の起源および物理 的性質に依存しないことを示す。
油および脂肪の微粒子分散物を、実施例1(b)のごとく調製した。油または脂 肪分散物の一部をβ−フラクション溶液と混合して、蛋白の最終濃度を9.4% (W/W)、油/脂肪の最終含量を1ないし5%(W/W)とした。それぞれの 混合物の一部を実施例1(a)で用いたのと同じ条件で加熱してゲル化蛋白マド 1ルツクス中の微粒子分散物を安定化させた。ゲル破壊強度を実施例1(a)と 同様に測定した。結果を表5に示す。
実施例4 本実施例は、β−フラクションをゲル化能のある蛋白として用いて調製したケル 化製品の透明度が無機質含量により変化することを示す。
a)分散微粒子が存在しない場合 実施例1 (a)のごとく、β−フラクション水溶液を調製した。蛋白を9.4 %(W/W)として、塩化ナトリウムおよび塩化カルシウム濃度をそれぞれ00 04および0.064%(W/W)に等しくした。β−フラクションの一部に塩 化ナトリウムおよび塩化カルシウムを添加して、塩化ナトリウムが0004ない し0.064%(w/w)の濃度範囲に、塩化カルシウムが0.064ないし0 .100%(W/W)の濃度範囲になるようにした。実施例1(a)のごとく、 それぞれのβ−フラクション溶液を加熱して蛋白をゲル化させた。実施例1(a )のごとくゲル破壊強度を測定した。ゲル化製品の新鮮な断片について、ミノル タ(Minol ta)社の彩度針を用いてケルの透明度を測定し、L値X ( 拡散反射率の測定、値)を記録した。結果を表6および表7に示す。
表6= 表7: ”L(水)=36.5 L(ホモジナイズした牛乳)=82.3実施例5 本実施例は、スクロースで甘みをつけた熱固化性β−フラクション中で微粒子懸 濁物が安定化しうろことを示す。
(a)分散微粒子が存在しない場合 実施例1(a)のごとく、β−フラクション水溶液を調製した。この溶液の一部 をスクロース溶液の一部と混合して、蛋白の最終濃度を9.4%(W/W)、ス クロースの最終濃度を4ないし12%(W/W)とした。実施例1 (a)記載 のごとく、それぞれの混合物の一部を加熱して蛋白をゲル化させた。実施例1( a)のごとくゲル破壊強度を測定した。結果を表8に示す。
(b)分散微粒子がある場合 実施例1(b)のごとく、ココアバッターの微粒子懸濁物を調製した。該分散物 の一部をβ−フラクション溶液と混合して、蛋白最終濃度を9,4%(W/W) 、油の最終濃度を5.0%(W/W)、スクロースの最終濃度を4ないし12% (W/W)の範囲にした。実施例1(a)で用いたのと同様の条件下で、それぞ れの混合物の一部を加熱して、甘味ゲル蛋白混合物中の微粒子懸濁物を安定化さ せた。
実施例1(a)のごとくゲル破壊強度を測定した。結果を表9に示す。
表8゜ 表9: 実施例6 本実施例は、種々の起源の蛋白の熱固化性ゲル中で微粒子懸濁物が安定化しうる ことを示す。
(a)分散微粒子が存在しない場合の卵白蛋白のゲル化実施例! (a)のごと く、卵白蛋白水溶液を、市販の噴霧乾燥粉末から、異なる蛋白濃度でpH6,8 において調製した。実施例1(a)のごとく蛋白溶液の一部を加熱してゲル化さ せた。実施例1(a)のごとくゲル破壊強度を測定した。
結果を表10に示す。
i 溶液(pH6,8)中の :ケル破壊強度(g)1(b)分散微粒子が存在 しない場合の血漿蛋白のゲル化実施例1(a)のごとく、血漿蛋白水溶液を、市 販の噴霧乾燥粉末から、異なる蛋白濃度でpH6,8において調製した。実施例 1(a)のごとく蛋白溶液の一部を加熱してゲル化させた。実施例1 (a)の ごとくゲル破壊強度を測定した。
結果を表11に示す。
表11: (C)分散微粒子が存在する場合 実施例1(b)のごとく水中パンター油の微粒子分散物を調製した。この分散物 の一部を、β−フラクション、卵白蛋白(噴霧乾燥卵白蛋白を用いて調製)また は血漿蛋白(血漿蛋白粉末から調製)の水溶液の一部と混合して、蛋白最終濃度 9.4%(w/w)、油の最終濃度5%(w/w)とした。実施例1(a)で用 いた条件下で、それぞれの混合物の一部を加熱してゲル化蛋白マトリックス中の 微粒子懸濁物を安定化させた。実施例1 (a)のごとくゲル破壊強度を測定し た。
結果を表12に示す。
以下の実施例は、製造食品品目(「低脂肪分」肉製品)の製造における「脂肪代 替物」としての本発明ゲル化食品製品の利用を示す。
実施例7 低脂肪フランクフルトダウインナー−タイプのソーセージの製造伝統的に、フラ ンクフルト/ウィンチー−タイプのソーセージは、細分化および均一に乳化した 形態の赤味内および脂肪を有するものである(典型的な脂肪含量は約22%)。
本実施例のごと(、脂肪代替物として本発明によるゲル化食品製品を用いた場合 、製品の脂肪含量は6.6%であった。
ゲル化食品製品を含有するソーセージ混合物を、伝統的手法を用いて加工し、脂 肪の分散、テクスチャーおよび他の官能上の特質に関して満足な製品を得たが、 伝統的製品に比べると脂肪含量がずっと低かった。
(a)脂肪代替物としてのゲル化食品製品の製造実施例1に示した一般的方法を 用いて、β−フラクション蛋白含量を8%(W/w)、脂肪含量(豚・ラード) を12%(w/w)として、微粒子化した豚・ラードを含有するゲル化食品製品 を製造し、最終製品において所望のテクスチャーおよび官能上の品質を得た。
(b)ソーセージの製造 組成 牛肉(95%c、1.)’ 6.0kg豚肉(90%c、l、) 4.0kg 脂肪代替物2 2.0kg 氷 1.5kg 塩化ナトリウム 270g 亜硝酸ナトリウム 16g チオポリりん酸ナトリウム 40g 調味料 68g アスコルビン酸 13g 注 1.c、1.=化学的赤味 2上記(a)のゲル化食品製品 方法 牛肉および豚肉を4〜5℃に冷却し、別々に13mmプレートで細切れ(ミンチ )にした。
該脂肪代替物を添加する前に、−20℃で冷凍した。
該脂肪代替物の半分を添加する前に、ミンチ牛肉、塩化すhlJlニウム硝酸ナ トリウムおよびチオポリりん酸ナトリウムをサイレントカッターに入れ、高速運 転しながらボウルを5回転させた。さらにボウルを15回転させた後、ミンチ豚 肉および該脂肪代替物の残りを、アスコルビン酸、調味料、にんにく、牛肉エキ スと一緒にした。該乳化物を、品温が14℃になるまでカッターで挽いた。
該乳化物を、真空充填機を用いて、直径24mmのヒツジ腸のケーシングに充填 した。得られたフランクフルトソーセージの表面を50℃の湯煮/薫煙室で乾燥 させ、ついで65℃で1.5時間薫煙した後内部温度72℃で湯煮した。湯煮完 了後、該フランクフルトソーセージに水をかけて冷却し、ついで5℃で一晩冷却 した。
実施例8 低脂肪ストラスプルグツ−セージの製造伝統的に、ストラスプルグツ−セージは 、均一な肉および脂肪の乳化物中に分散した荒挽き肉と脂肪を含有する(典型的 な総脂肪含量は約30%)。この実施例において、挽いた肉の脂肪および乳化脂 肪の両方を本発明ゲル化食品製品に置き換えて脂肪含量7%の製品を得た。
ゲル化食品製品を含有するソーセージ混合物を、伝統的手法を用いてストラスプ ルグツ−セージに加工し、伝統的なストラスブルグソーセーンの外観および官能 上のテクスチャーならびに他の官能上の特質を有する製品を得た。
使用する脂肪代替物を実施例7記載のごと(調製した。
組成 牛肉(95%c、1.)’ 2.5kg豚肉(90%c、1.) 2.0kg 脂肪代替物2 3.25kg 塩化ナトリウム 155g 亜硝酸ナトリウム 1g チオボリりん酸ナトリウム 24g 調味料 84g アスコルビン酸 8g 牛肉エキス 20g 方法 牛肉および豚肉を5℃に冷却し、別々に13mmプレートで細切れ(ミンチ)に した。乳化物相に用いる脂肪代替物(1,25kg)を−20℃で冷凍した。
非乳化形態で用いる冷却状態(5℃)の脂肪代替物(2,0kg)を挽いた。
牛肉、塩化ナトリウム、亜硝酸ナトリウムおよびチオポリりん酸をサイレントカ ッターに入れ、高速運転しながらボウルを10回転させた。冷凍脂肪代書物を添 加し、さらにボウルを30回転させて挽いた。調味料、アスコルビン酸および牛 肉エキスを添加し、乳化物の品温か10℃になるまで挽いた。粗く (1〜5m m)切った脂肪代替物およびミンチ豚肉を添加し、低速運転の力・ツタ−中の該 乳化物中に混合した(ボウルを2回転させた)。
製品を、水分を透過させない直径90mmのケーシング中に充填し、内部温度6 8℃で湯煮した。水をかけて冷却した後、5℃で一晩冷却した。
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Claims (17)

    【特許請求の範囲】
  1. 1.熱固化性ゲル中の可食食品成分の微粒子懸濁物からなることを特徴とするゲ ル化食品。
  2. 2.該可食食品成分が油脂、あるいはそれらの混合物であることを特徴とする請 求項1記載の食品。
  3. 3.該ゲルが蛋白から形成されることを特徴とする請求項1または請求項2記載 の食品。
  4. 4.該蛋白が卵白、血漿、乳清起源であるかまたはそれらの混合物であることを 特徴とする請求項3記載の食品。
  5. 5.該蛋白がベーターフラクション形態のベーターラクトグロブリンに富んでい ることを特徴とする請求項3記載の食品。
  6. 6.工程(a)水または水溶液に不溶の少なくとも1種の可食食品成分からなる 水性微粒子懸濁物あるいは分散物を調製し、工程(b)工程(a)で得られた該 微粒子懸濁物または分散物を加熱した場合に均一ゲルを形成しうる蛋白と混合し (該懸濁物または分散物と該蛋白の割合は所望の製品を得るのに適した割合とす る)、工程(c)工程(b)で得られた混合物を熱処理してゲルを形成させ、工 程(d)工程(c)で得られた熱ゲル化混合物を室温または室温以下の温度に冷 却する工程よりなることを特徴とする、熱固化性ゲル中に捕捉された微粒子懸濁 物の製法。
  7. 7.工程(b)で添加される蛋白が固体状であることを特徴とする請求項6記載 の製法。
  8. 8.工程(b)で添加される蛋白が溶液または分散物の形態であることを特徴と する請求項6記載の製法。
  9. 9.工程(b)で添加される蛋白量が、ゲル化能のある蛋白濃度を10ないし1 50g/L(正味蛋白)とするのに十分であることを特徴とする請求項6ないし 8のいずれか1に記載の製法。
  10. 10.該懸濁微粒子の体積が30体積%を越えないことを特徴とする請求項6な いし9のいずれか1に記載の製法。
  11. 11.該微粒子の体積が15体積%未満であって、蛋白含量が50ないし110 g/L(正味蛋白)に相当することを特徴とする請求項6ないし10のいずれか 1に記載の製法。
  12. 12.該蛋白が、90℃で30分された場合、少なくとも等蛋白濃度のゲル化卵 白と同じゲル破壊強度を有することを特徴とする請求項6ないし11のいずれか 1に記載の製法。
  13. 13.該蛋白が卵白、血漿、乳清起源であるかまたはそれらの混合物であること を特徴とする請求項12記載の製法。
  14. 14.該蛋白がベーターフラクション形態のベーターラクトグロブリンに富んで いることを特徴とする請求項13記載の製法。
  15. 15.工程(c)における熱処理を、25ないし100℃で5ないし120分の 範囲で行うことを特徴とする請求項6ないし14記載のいずれか1に記載の製法 。
  16. 16.該熱処理を、60ないし90℃で15ないし60分行うことを特徴とする 請求項15記載の方法。
  17. 17.請求項1ないし5のいずれか1に記載のゲル化食品を含有することを特徴 とする食品または食品材料。
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