JPH0829430A - ヘモグロビンの測定方法 - Google Patents
ヘモグロビンの測定方法Info
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- JPH0829430A JPH0829430A JP16137594A JP16137594A JPH0829430A JP H0829430 A JPH0829430 A JP H0829430A JP 16137594 A JP16137594 A JP 16137594A JP 16137594 A JP16137594 A JP 16137594A JP H0829430 A JPH0829430 A JP H0829430A
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- JP
- Japan
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- hemoglobin
- antibody
- enzyme
- fecal
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- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【目的】 試料の長期保存が可能なヘモグロビンの測定
法を提供する。 【構成】 ヘモグロビン含有試料に、過酸化水素を基質
とする含有することを添加することを特徴とするヘモグ
ロビンの分解抑制方法。
法を提供する。 【構成】 ヘモグロビン含有試料に、過酸化水素を基質
とする含有することを添加することを特徴とするヘモグ
ロビンの分解抑制方法。
Description
【0001】
【産業上の利用方法】本発明は便潜血検査等のヘモグロ
ビン含有試料中のヘモグロビンの分解抑制方法に関す
る。該分解抑制方法を、ヘモグロビン含有試料の保存を
必要とする臨床検査法に適用することにより、正確なヘ
モグロビンの測定方法が可能となる。
ビン含有試料中のヘモグロビンの分解抑制方法に関す
る。該分解抑制方法を、ヘモグロビン含有試料の保存を
必要とする臨床検査法に適用することにより、正確なヘ
モグロビンの測定方法が可能となる。
【0002】
【従来の技術】大腸癌等の消化器癌を検査する方法とし
て、消化管からの出血に起因する糞便中の潜血成分(ヘ
モグロビン)を、抗ヘモグロビン抗体を用いた免疫学的
測定法により測定する方法が行われている。これらの臨
床検査法において、ヘモグロビンを含有した被検試料は
測定までに数日間放置されることが多くあり、保存期間
中に試料中のヘモグロビンが分解し、正確にヘモグロビ
ンを測定できないことがある。
て、消化管からの出血に起因する糞便中の潜血成分(ヘ
モグロビン)を、抗ヘモグロビン抗体を用いた免疫学的
測定法により測定する方法が行われている。これらの臨
床検査法において、ヘモグロビンを含有した被検試料は
測定までに数日間放置されることが多くあり、保存期間
中に試料中のヘモグロビンが分解し、正確にヘモグロビ
ンを測定できないことがある。
【0003】被検試料中のヘモグロビンの分解を抑制す
る目的でチメロサール、クロルヘキシジン、アジ化ナト
リウム等一般的抗菌剤が用いられている。また、動物血
清を被検液に添加する方法(特開平4−145366号
公報)、含窒素複素環化合物を被検液に添加する方法
(特開昭60−35270号公報)、鉄プロトポルフィ
リンを添加する方法(特開平5−281227号公
報)、動物ヘモグロビンを添加する方法(特開平2−2
96149号公報)が知られているが、過酸化水素を基
質とする酵素を含有する方法は知られていない。
る目的でチメロサール、クロルヘキシジン、アジ化ナト
リウム等一般的抗菌剤が用いられている。また、動物血
清を被検液に添加する方法(特開平4−145366号
公報)、含窒素複素環化合物を被検液に添加する方法
(特開昭60−35270号公報)、鉄プロトポルフィ
リンを添加する方法(特開平5−281227号公
報)、動物ヘモグロビンを添加する方法(特開平2−2
96149号公報)が知られているが、過酸化水素を基
質とする酵素を含有する方法は知られていない。
【0004】
【発明が解決しようとする課題】郵送検便試料による大
腸癌の検診等が普及するのに伴い、公知の方法よりも強
力な被検試料中のヘモグロビンの分解抑制方法の開発が
望まれている。本発明の分解抑制方法をヘモグロビン含
有試料の保存を必要とする臨床検査法に適用することに
より、正確なヘモグロビンの測定が可能な臨床検査法が
提供される。
腸癌の検診等が普及するのに伴い、公知の方法よりも強
力な被検試料中のヘモグロビンの分解抑制方法の開発が
望まれている。本発明の分解抑制方法をヘモグロビン含
有試料の保存を必要とする臨床検査法に適用することに
より、正確なヘモグロビンの測定が可能な臨床検査法が
提供される。
【0005】
【課題を解決するための手段】本発明はヘモグロビン含
有試料に過酸化水素を基質とする酵素を含有することを
特徴とするヘモグロビンの分解抑制方法に関する。さら
に本発明により、該ヘモグロビンの分解抑制方法を適用
し、被検試料中に過酸化水素を基質とする酵素を含有す
ることを特徴とするヘモグロビンの測定法を提供するこ
とができる。
有試料に過酸化水素を基質とする酵素を含有することを
特徴とするヘモグロビンの分解抑制方法に関する。さら
に本発明により、該ヘモグロビンの分解抑制方法を適用
し、被検試料中に過酸化水素を基質とする酵素を含有す
ることを特徴とするヘモグロビンの測定法を提供するこ
とができる。
【0006】過酸化水素を基質とする酵素とは、過酸化
水素を基質として触媒反応を行う酵素であればどのよう
なものでもよいが、ペルオキシダーゼ、カタラーゼ等を
単独または2種以上混合して用いることが好ましい。
水素を基質として触媒反応を行う酵素であればどのよう
なものでもよいが、ペルオキシダーゼ、カタラーゼ等を
単独または2種以上混合して用いることが好ましい。
【0007】ペルオキシダーゼは、酵素番号(E.C.1.11.
1.7)に属するペルオキシダーゼであればどのようなもの
でもよく、西洋ワサビ等植物由来の酵素、乳汁等動物体
液由来の酵素またはこれらを遺伝子工学等で改変したも
のが用いられる。また、カタラーゼは、酵素番号(E.C.
1.11.1.6)に属するカタラーゼであればどのようなもの
でもよく、細菌、クロロプラスト、赤血球由来の酵素ま
たはこれらを遺伝子工学等で改変したものが用いられ
る。
1.7)に属するペルオキシダーゼであればどのようなもの
でもよく、西洋ワサビ等植物由来の酵素、乳汁等動物体
液由来の酵素またはこれらを遺伝子工学等で改変したも
のが用いられる。また、カタラーゼは、酵素番号(E.C.
1.11.1.6)に属するカタラーゼであればどのようなもの
でもよく、細菌、クロロプラスト、赤血球由来の酵素ま
たはこれらを遺伝子工学等で改変したものが用いられ
る。
【0008】被検試料中に含有される過酸化水素を基質
とする酵素の活性は0.1〜200units/ml、
好ましくは2〜100units/mlであり、精製標
品(比活性;100units/mg)を用いる場合は
試料中、該酵素濃度が1〜2000μg/ml、好まし
くは濃度20〜1000μg/mlになるように添加す
ればよい。また、試料中のヘモグロビンに対する過酸化
水素を基質とする酵素の量は、前記の精製標品を用いる
場合、ヘモグロビン1に対して0.00004〜200
万の重量比で用いられるが、ヘモグロビン1に対して
0.0008〜100万の重量比で用いることが好まし
い。
とする酵素の活性は0.1〜200units/ml、
好ましくは2〜100units/mlであり、精製標
品(比活性;100units/mg)を用いる場合は
試料中、該酵素濃度が1〜2000μg/ml、好まし
くは濃度20〜1000μg/mlになるように添加す
ればよい。また、試料中のヘモグロビンに対する過酸化
水素を基質とする酵素の量は、前記の精製標品を用いる
場合、ヘモグロビン1に対して0.00004〜200
万の重量比で用いられるが、ヘモグロビン1に対して
0.0008〜100万の重量比で用いることが好まし
い。
【0009】ヘモグロビン含有試料としては、ヘモグロ
ビンを含有する試料であればどのようなものでもよい
が、糞便、血液、尿、痰等があげられる。
ビンを含有する試料であればどのようなものでもよい
が、糞便、血液、尿、痰等があげられる。
【0010】被検試料は通常緩衝液等に溶解した状態
で、ヘモグロビンの測定に供せられる。緩衝液としては
リン酸緩衝液、ホウ酸緩衝液、イミダゾール緩衝液、グ
リシン緩衝液、トリス塩酸緩衝液などが用いられ、これ
らの緩衝液はpH6.0〜9.0、好ましくは6.5〜
8.5の範囲がよく、緩衝液中には塩化ナトリウム、抗
生物質、アジ化ナトリウム等の抗菌剤、乳酸またはアル
ブミンを1種以上含んでいてもよい。
で、ヘモグロビンの測定に供せられる。緩衝液としては
リン酸緩衝液、ホウ酸緩衝液、イミダゾール緩衝液、グ
リシン緩衝液、トリス塩酸緩衝液などが用いられ、これ
らの緩衝液はpH6.0〜9.0、好ましくは6.5〜
8.5の範囲がよく、緩衝液中には塩化ナトリウム、抗
生物質、アジ化ナトリウム等の抗菌剤、乳酸またはアル
ブミンを1種以上含んでいてもよい。
【0011】抗生物質としては、ペニシリン、アセチル
スピラマイシン、ミノサイクリン等があげられ、アルブ
ミンとしては、ヒト、ウサギ、羊、山羊、馬、牛、ブタ
等の動物アルブミン、卵白アルブミンがあげられる。
スピラマイシン、ミノサイクリン等があげられ、アルブ
ミンとしては、ヒト、ウサギ、羊、山羊、馬、牛、ブタ
等の動物アルブミン、卵白アルブミンがあげられる。
【0012】過酸化水素を基質とする酵素の効果を増強
するため、緩衝液中に抗生物質、アルブミン、アジ化ナ
トリウム、乳酸等を加えるときは、抗生物質は0.00
5〜0.5重量%、好ましくは0.01〜0.2重量
%、アルブミンは0.05〜5重量%、好ましくは0.
1〜2重量%、アジ化ナトリウムは0.05〜0.5重
量%、好ましくは0.1〜0.3重量%、乳酸は0.1
〜15重量%、好ましくは0.5〜5.0重量%の濃度
で加えることが好ましい。これらの添加剤は試料中のヘ
モグロビンに対しては、ヘモグロビン1に対して重量比
で、抗生物質0.002〜500万、アルブミン0.0
2〜5000万、アジ化ナトリウム0.02〜500
万、乳酸0.04〜1億5000万の比で用いればよ
い。該緩衝液中の被検試料の保存温度は0〜45℃、好
ましくは4〜10℃である。
するため、緩衝液中に抗生物質、アルブミン、アジ化ナ
トリウム、乳酸等を加えるときは、抗生物質は0.00
5〜0.5重量%、好ましくは0.01〜0.2重量
%、アルブミンは0.05〜5重量%、好ましくは0.
1〜2重量%、アジ化ナトリウムは0.05〜0.5重
量%、好ましくは0.1〜0.3重量%、乳酸は0.1
〜15重量%、好ましくは0.5〜5.0重量%の濃度
で加えることが好ましい。これらの添加剤は試料中のヘ
モグロビンに対しては、ヘモグロビン1に対して重量比
で、抗生物質0.002〜500万、アルブミン0.0
2〜5000万、アジ化ナトリウム0.02〜500
万、乳酸0.04〜1億5000万の比で用いればよ
い。該緩衝液中の被検試料の保存温度は0〜45℃、好
ましくは4〜10℃である。
【0013】本発明におけるヘモグロビンの測定方法と
しては、ヘモグロビンの検出方法または定量法であれば
いずれでもよいが、例えば抗ヘモグロビン抗体を用いた
免疫学的測定法等があげられる。
しては、ヘモグロビンの検出方法または定量法であれば
いずれでもよいが、例えば抗ヘモグロビン抗体を用いた
免疫学的測定法等があげられる。
【0014】ヘモグロビンの免疫学的測定法としては、
抗ヘモグロビン抗体を用いた免疫学的測定法であればど
のようなものでもよく、例えば、寒天平板上で抗ヘモグ
ロビン抗体と被検試料中のヘモグロビンとを反応させる
単純免疫拡散法、二重免疫拡散法等の免疫拡散法、抗ヘ
モグロビン抗体を感作した動物血球を用いる逆受身赤血
球凝集法、酵素で標識した抗ヘモグロビン抗体を用いる
酵素免疫法、抗ヘモグロビン抗体を感作したラテックス
粒子を用いるラテックス凝集法、ラテックス凝集阻止
法、抗ヘモグロビン抗体を感作した金コロイド粒子を用
いる金コロイド凝集法等があげられる。
抗ヘモグロビン抗体を用いた免疫学的測定法であればど
のようなものでもよく、例えば、寒天平板上で抗ヘモグ
ロビン抗体と被検試料中のヘモグロビンとを反応させる
単純免疫拡散法、二重免疫拡散法等の免疫拡散法、抗ヘ
モグロビン抗体を感作した動物血球を用いる逆受身赤血
球凝集法、酵素で標識した抗ヘモグロビン抗体を用いる
酵素免疫法、抗ヘモグロビン抗体を感作したラテックス
粒子を用いるラテックス凝集法、ラテックス凝集阻止
法、抗ヘモグロビン抗体を感作した金コロイド粒子を用
いる金コロイド凝集法等があげられる。
【0015】以下にラテックス凝集法を用いた免疫学的
測定法について例示する。
測定法について例示する。
【0016】通常のポリクローナル抗体の作製方法(実
験生物学講座14,「免疫生物学」,村松繁ら編,19
85年,丸善刊)に従い、ヒトヘモグロビンを抗原とし
てウサギ、羊、山羊等の抗体産生能のある動物に該抗原
で免疫した後、採血する。採血後、通常用いられる精製
方法(例えば、硫酸アンモニウムによる塩析、DEAE
セルロースでのIgG分画)で精製して抗ヒトヘモグロ
ビン抗体を得る。なお抗ヒトヘモグロビン抗体は常法
(モノクローナルとがん,谷内昭ら編,1985年,サ
イエンスフォーラム社刊;単クローン抗体,岩崎辰夫ら
編,1984年,講談社サイエンティフィック社刊)等
により作製したモノクローナル抗体を用いてもよいし、
市販の抗ヒトヘモグロビン抗体を用いてもよい。
験生物学講座14,「免疫生物学」,村松繁ら編,19
85年,丸善刊)に従い、ヒトヘモグロビンを抗原とし
てウサギ、羊、山羊等の抗体産生能のある動物に該抗原
で免疫した後、採血する。採血後、通常用いられる精製
方法(例えば、硫酸アンモニウムによる塩析、DEAE
セルロースでのIgG分画)で精製して抗ヒトヘモグロ
ビン抗体を得る。なお抗ヒトヘモグロビン抗体は常法
(モノクローナルとがん,谷内昭ら編,1985年,サ
イエンスフォーラム社刊;単クローン抗体,岩崎辰夫ら
編,1984年,講談社サイエンティフィック社刊)等
により作製したモノクローナル抗体を用いてもよいし、
市販の抗ヒトヘモグロビン抗体を用いてもよい。
【0017】得られた抗体を物理吸着法または共有結合
法[タンパク質化学1(アミノ酸、ペプチド),赤堀四
郎ら編,1969年,共立出版刊]等の常法によりラテ
ックス粒子(0.1〜0.6μm)に結合させ、牛血清
アルブミン等を含む緩衝液などで遠心分離洗浄を行い抗
ヒトヘモグロビン抗体感作ラテックス試薬を作製する。
法[タンパク質化学1(アミノ酸、ペプチド),赤堀四
郎ら編,1969年,共立出版刊]等の常法によりラテ
ックス粒子(0.1〜0.6μm)に結合させ、牛血清
アルブミン等を含む緩衝液などで遠心分離洗浄を行い抗
ヒトヘモグロビン抗体感作ラテックス試薬を作製する。
【0018】この様にして得られたラテックス試薬を用
い、スライド板法によりスライド板上での凝集像を判定
する方法や、凝集反応の速度を分光光度計、濁度計等に
より光学的または電気的に測定する方法によってヒトヘ
モグロビンを測定する。
い、スライド板法によりスライド板上での凝集像を判定
する方法や、凝集反応の速度を分光光度計、濁度計等に
より光学的または電気的に測定する方法によってヒトヘ
モグロビンを測定する。
【0019】以下、本発明の実施例を示す。
【0020】
実施例1 (1)抗ヒトヘモグロビン抗体感作ラテックス試薬の調
製 ヒトヘモグロビンをウサギに免疫して作製したポリクロ
ーナルの抗ヒトヘモグロビン抗体2mgを含む0.2M
トリス塩酸緩衝液(PH8.2)2mlと1%のポリス
チレンラテックス〔粒径0.35μm;協和発酵工業社
製〕を懸濁させた0.2Mトリス塩酸緩衝液(pH8.
2)2mlとを混合し、4℃で24時間撹拌してラテッ
クスに抗体を吸着させた。その後、遠心分離機を用いて
ラテックスを上記のトリス塩酸緩衝液で洗い、ラテック
スが1%になるように0.5%牛血清アルブミン(BS
A)を含む0.2Mトリス塩酸緩衝液(PH8.2)に
懸濁させ、抗ヒトヘモグロビン抗体感作ラテックス試薬
を調製した。
製 ヒトヘモグロビンをウサギに免疫して作製したポリクロ
ーナルの抗ヒトヘモグロビン抗体2mgを含む0.2M
トリス塩酸緩衝液(PH8.2)2mlと1%のポリス
チレンラテックス〔粒径0.35μm;協和発酵工業社
製〕を懸濁させた0.2Mトリス塩酸緩衝液(pH8.
2)2mlとを混合し、4℃で24時間撹拌してラテッ
クスに抗体を吸着させた。その後、遠心分離機を用いて
ラテックスを上記のトリス塩酸緩衝液で洗い、ラテック
スが1%になるように0.5%牛血清アルブミン(BS
A)を含む0.2Mトリス塩酸緩衝液(PH8.2)に
懸濁させ、抗ヒトヘモグロビン抗体感作ラテックス試薬
を調製した。
【0021】(2)糞便溶解用緩衝液 糞便溶解用緩衝液として、アジ化ナトリウム0.1%、
BSA0.2%、塩化ナトリウム0.85%が入った
0.05Mホウ酸緩衝液(pH8.0)に、1、20、
100、1000μg/mlの濃度のペルオキシダーゼ
(和光純薬工業社製、比活性100units/mg)
を添加した。
BSA0.2%、塩化ナトリウム0.85%が入った
0.05Mホウ酸緩衝液(pH8.0)に、1、20、
100、1000μg/mlの濃度のペルオキシダーゼ
(和光純薬工業社製、比活性100units/mg)
を添加した。
【0022】(3)対照用糞便溶解用緩衝液 (2)で作製した糞便溶解用緩衝液の対照としてアジ化
ナトリウム0.1%、BSA0.2%、塩化ナトリウム
0.85%が入った0.05Mホウ酸緩衝液(pH8.
0)を作製した。
ナトリウム0.1%、BSA0.2%、塩化ナトリウム
0.85%が入った0.05Mホウ酸緩衝液(pH8.
0)を作製した。
【0023】(4)即時検出操作 (2)で調製した糞便溶解用緩衝液または(3)で作製
した対照用糞便溶解用緩衝液にヒトヘモグロビンの濃度
を変えて溶解し、更に健常人の糞便を6mg/ml濃度
で溶解させた。この被検液100μlと前記ラテックス
試薬25μlをスライド板上に滴下し、撹拌棒で両液を
混和してスライド板の円一杯に広げた。スライド板を前
後左右に3分間ゆるやかに動かした後、ラテックス試薬
の凝集像を観察した。その結果を第1表に示した。
した対照用糞便溶解用緩衝液にヒトヘモグロビンの濃度
を変えて溶解し、更に健常人の糞便を6mg/ml濃度
で溶解させた。この被検液100μlと前記ラテックス
試薬25μlをスライド板上に滴下し、撹拌棒で両液を
混和してスライド板の円一杯に広げた。スライド板を前
後左右に3分間ゆるやかに動かした後、ラテックス試薬
の凝集像を観察した。その結果を第1表に示した。
【0024】
【表1】
【0025】第1表の即時検出操作では本発明方法とペ
ルオキシダーゼ無添加の両サンプルともヒトヘモグロビ
ン125ng/mlまで測定可能であった。 (5)7日保存後の検出操作 (2)で調製した糞便溶解用緩衝液または(3)で作製
した対照用糞便溶解用緩衝液にヒトヘモグロビンの濃度
を変えて溶解し、更に健常人の糞便を6mg/ml濃度
で溶解させた。得られた溶液を23℃で7日間保存した
後、(4)と同様の方法でラテックス試薬を滴下し凝集
像を観察した。結果を第2表に示した。
ルオキシダーゼ無添加の両サンプルともヒトヘモグロビ
ン125ng/mlまで測定可能であった。 (5)7日保存後の検出操作 (2)で調製した糞便溶解用緩衝液または(3)で作製
した対照用糞便溶解用緩衝液にヒトヘモグロビンの濃度
を変えて溶解し、更に健常人の糞便を6mg/ml濃度
で溶解させた。得られた溶液を23℃で7日間保存した
後、(4)と同様の方法でラテックス試薬を滴下し凝集
像を観察した。結果を第2表に示した。
【0026】
【表2】
【0027】第2表によれば、23℃で7日間保存して
も本発明法は高い感度を有し、ヒトヘモグロビンの分解
を抑制した。
も本発明法は高い感度を有し、ヒトヘモグロビンの分解
を抑制した。
【0028】(6)高温保存後の検出 (2)で調製した糞便溶解用緩衝液または(3)で作製
した対照用糞便溶解用緩衝液にヒトヘモグロビンを濃度
を変えて溶解し、更に健常人の糞便を6mg/ml濃度
で溶解させた。得られた溶液を37℃で1日間保存した
後、(4)と同様の方法で前記ラテックス試薬を滴下し
凝集像を観察した。結果を第3表に示した。
した対照用糞便溶解用緩衝液にヒトヘモグロビンを濃度
を変えて溶解し、更に健常人の糞便を6mg/ml濃度
で溶解させた。得られた溶液を37℃で1日間保存した
後、(4)と同様の方法で前記ラテックス試薬を滴下し
凝集像を観察した。結果を第3表に示した。
【0029】
【表3】
【0030】第3表によれば、37℃の高温保存におい
ても本発明法は高い感度を有し、ヒトヘモグロビンの分
解を抑制した。
ても本発明法は高い感度を有し、ヒトヘモグロビンの分
解を抑制した。
【0031】実施例2 0.05Mホウ酸緩衝液(pH8.0)にペルオキシダ
ーゼ0.01%(10units/ml)を添加した糞
便溶解用緩衝液、BSA0.2%を添加した糞便溶解用
緩衝液、アジ化ナトリウム0.1%を添加した糞便溶解
用緩衝液または無添加の糞便溶解用緩衝液を用い実施例
1と同様の方法により、ヘモグロビン溶液を23℃で7
日間保存した後のヘモグロビンを測定した。結果を第4
表に示した。
ーゼ0.01%(10units/ml)を添加した糞
便溶解用緩衝液、BSA0.2%を添加した糞便溶解用
緩衝液、アジ化ナトリウム0.1%を添加した糞便溶解
用緩衝液または無添加の糞便溶解用緩衝液を用い実施例
1と同様の方法により、ヘモグロビン溶液を23℃で7
日間保存した後のヘモグロビンを測定した。結果を第4
表に示した。
【0032】
【表4】
【0033】第4表によれば、本願発明方法により最も
低濃度のヘモグロビンが検出できた。
低濃度のヘモグロビンが検出できた。
【0034】
【発明の効果】本発明により、糞便中のヘモグロビンの
分解が抑制され、大腸癌の診断に用いられる臨床検査法
において、ヘモグロビンの高精度の測定が可能となる。
分解が抑制され、大腸癌の診断に用いられる臨床検査法
において、ヘモグロビンの高精度の測定が可能となる。
Claims (2)
- 【請求項1】 ヘモグロビン含有試料に、過酸化水素を
基質とする酵素を含有することを特徴とするヘモグロビ
ンの分解抑制方法。 - 【請求項2】 被検試料中のヘモグロビンの測定方法に
おいて、試料中に過酸化水素を基質とする酵素を含有す
ることを特徴とする方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP16137594A JPH0829430A (ja) | 1994-07-13 | 1994-07-13 | ヘモグロビンの測定方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP16137594A JPH0829430A (ja) | 1994-07-13 | 1994-07-13 | ヘモグロビンの測定方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0829430A true JPH0829430A (ja) | 1996-02-02 |
Family
ID=15733902
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP16137594A Pending JPH0829430A (ja) | 1994-07-13 | 1994-07-13 | ヘモグロビンの測定方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0829430A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2017188426A1 (ja) * | 2016-04-28 | 2017-11-02 | 国立大学法人東京農工大学 | ペルオキシダーゼ活性増大アプタマー |
| JP2017200472A (ja) * | 2016-04-28 | 2017-11-09 | 国立大学法人東京農工大学 | ペルオキシダーゼ活性増大アプタマー |
-
1994
- 1994-07-13 JP JP16137594A patent/JPH0829430A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2017188426A1 (ja) * | 2016-04-28 | 2017-11-02 | 国立大学法人東京農工大学 | ペルオキシダーゼ活性増大アプタマー |
| JP2017200472A (ja) * | 2016-04-28 | 2017-11-09 | 国立大学法人東京農工大学 | ペルオキシダーゼ活性増大アプタマー |
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