JPH11266791A - ポリペプチド混合物、乳化剤及びその製造法 - Google Patents
ポリペプチド混合物、乳化剤及びその製造法Info
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- JPH11266791A JPH11266791A JP10075135A JP7513598A JPH11266791A JP H11266791 A JPH11266791 A JP H11266791A JP 10075135 A JP10075135 A JP 10075135A JP 7513598 A JP7513598 A JP 7513598A JP H11266791 A JPH11266791 A JP H11266791A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】食品をはじめ化粧品、医薬品などの分野に於い
て、用いられるポリペプチド混合物、乳化剤及びその製
造法を提供すること。 【解決手段】大豆グリシニン由来のポリペプチドが粗蛋
白中の20％以上含有するポリペプチド混合物であり、N-
末端アミノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Ala-で分子量約90
00（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法による）を主成
分とするポリペプチド混合物。また、上記ポリペプチド
混合物を有効成分とする乳化剤。また、大豆グリシニン
をプロテアーゼ分解して生成するN-末端アミノ酸配列
Phe-Leu-Glu-His-Ala-、且つ分子量約9000（SDS-ポリア
クリルアミド電気泳動法による）のポリペプチドを、pH
＝４〜６で分画することにより、該ポリペプチドを粗蛋
白中の20％以上に濃縮するポリペプチド混合物の製造
法。
て、用いられるポリペプチド混合物、乳化剤及びその製
造法を提供すること。 【解決手段】大豆グリシニン由来のポリペプチドが粗蛋
白中の20％以上含有するポリペプチド混合物であり、N-
末端アミノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Ala-で分子量約90
00（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法による）を主成
分とするポリペプチド混合物。また、上記ポリペプチド
混合物を有効成分とする乳化剤。また、大豆グリシニン
をプロテアーゼ分解して生成するN-末端アミノ酸配列
Phe-Leu-Glu-His-Ala-、且つ分子量約9000（SDS-ポリア
クリルアミド電気泳動法による）のポリペプチドを、pH
＝４〜６で分画することにより、該ポリペプチドを粗蛋
白中の20％以上に濃縮するポリペプチド混合物の製造
法。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】この発明は、食品をはじめ化
粧品、医薬品などの分野に於いて、利用することができ
るポリペプチド混合物、乳化剤及びその製造法に関す
る。
粧品、医薬品などの分野に於いて、利用することができ
るポリペプチド混合物、乳化剤及びその製造法に関す
る。
【０００２】
【従来の技術】従来、エマルションの製造には乳化剤と
してグリセロール脂肪酸エステル、リン脂質、ソルビタ
ン脂肪酸エステル、ショ糖脂肪酸エステル等の天然或い
は合成乳化剤、或いは大豆蛋白をはじめ、乳蛋白、小麦
蛋白等の蛋白質系乳化剤が使用されてきた。これら一般
に用いられている乳化剤は風味上の観点から食品エマル
ションの製造には適当でなかったり、或いは、蛋白質系
乳化剤は一般に乳化力が弱く、他の乳化剤を併用する必
要がある等の問題があった。
してグリセロール脂肪酸エステル、リン脂質、ソルビタ
ン脂肪酸エステル、ショ糖脂肪酸エステル等の天然或い
は合成乳化剤、或いは大豆蛋白をはじめ、乳蛋白、小麦
蛋白等の蛋白質系乳化剤が使用されてきた。これら一般
に用いられている乳化剤は風味上の観点から食品エマル
ションの製造には適当でなかったり、或いは、蛋白質系
乳化剤は一般に乳化力が弱く、他の乳化剤を併用する必
要がある等の問題があった。
【０００３】近年、健康や安全を指向することから天然
系乳化剤とりわけ蛋白質系乳化剤が注目され、乳蛋白で
は、特定のアミノ酸配列を有するポリペプチドを用いる
方法（特開昭58-174232 号公報）やバターミルクから得
られる特定の画分（特開平8-51934 号公報）などが知ら
れており、小麦蛋白では、ある特定の部分分解物（特開
昭64-14274号公報）などが知られている。大豆蛋白で
は、特定の条件で酵素分解する方法（特開昭56-26171号
公報、特開昭57-16674号公報、特開平6-197788号公報）
が知られている。また、大豆蛋白の成分であるグリシニ
ン酸性サブユニットを利用する方法（特開昭63-36748号
公報）やグリシニン塩基性サブユニットを利用する方法
（特開平9-23837 号公報）も知られているが、これらは
いずれもサブユニット成分にまで分離することが必須で
あり、またその乳化力は酸性域では不充分という問題点
があった。
系乳化剤とりわけ蛋白質系乳化剤が注目され、乳蛋白で
は、特定のアミノ酸配列を有するポリペプチドを用いる
方法（特開昭58-174232 号公報）やバターミルクから得
られる特定の画分（特開平8-51934 号公報）などが知ら
れており、小麦蛋白では、ある特定の部分分解物（特開
昭64-14274号公報）などが知られている。大豆蛋白で
は、特定の条件で酵素分解する方法（特開昭56-26171号
公報、特開昭57-16674号公報、特開平6-197788号公報）
が知られている。また、大豆蛋白の成分であるグリシニ
ン酸性サブユニットを利用する方法（特開昭63-36748号
公報）やグリシニン塩基性サブユニットを利用する方法
（特開平9-23837 号公報）も知られているが、これらは
いずれもサブユニット成分にまで分離することが必須で
あり、またその乳化力は酸性域では不充分という問題点
があった。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】以上の実情に鑑み、本
発明は食品をはじめ化粧品、医薬品などの分野に於いて
利用できるポリペプチド混合物、乳化剤及びその製造法
を提供することにある。
発明は食品をはじめ化粧品、医薬品などの分野に於いて
利用できるポリペプチド混合物、乳化剤及びその製造法
を提供することにある。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記課題
を解決すべく鋭意研究した結果、大豆蛋白とりわけグリ
シニンにプロテアーゼを作用させて得られる特定のポリ
ペプチドが乳化力に優れることを見い出し、本発明を完
成するに至った。
を解決すべく鋭意研究した結果、大豆蛋白とりわけグリ
シニンにプロテアーゼを作用させて得られる特定のポリ
ペプチドが乳化力に優れることを見い出し、本発明を完
成するに至った。
【０００６】即ち、本発明の一つは、大豆グリシニン由
来のポリペプチドを粗蛋白中の20％以上含有するポリペ
プチド混合物であり、とりわけ大豆グリシニン由来のポ
リペプチドがN-末端アミノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Al
a-で分子量約9000（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法
による）のポリペプチドを主成分とするポリペプチド混
合物であるのがよい。また、本発明の他の一つは上記ポ
リペプチド混合物を有効成分とする乳化剤である。ま
た、本発明の残りの一つは、上記ポリペプチド混合物の
製造法に係り、大豆グリシニンをプロテアーゼで分解し
て生成するN-末端アミノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Ala
-、且つ分子量約9000（SDS-ポリアクリルアミド電気泳
動法による）のポリペプチドを、pH＝４〜６で分画する
ことにより、該ポリペプチドを粗蛋白中の20％以上に濃
縮することを特徴とするポリペプチド混合物の製造法を
提供するものである。
来のポリペプチドを粗蛋白中の20％以上含有するポリペ
プチド混合物であり、とりわけ大豆グリシニン由来のポ
リペプチドがN-末端アミノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Al
a-で分子量約9000（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法
による）のポリペプチドを主成分とするポリペプチド混
合物であるのがよい。また、本発明の他の一つは上記ポ
リペプチド混合物を有効成分とする乳化剤である。ま
た、本発明の残りの一つは、上記ポリペプチド混合物の
製造法に係り、大豆グリシニンをプロテアーゼで分解し
て生成するN-末端アミノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Ala
-、且つ分子量約9000（SDS-ポリアクリルアミド電気泳
動法による）のポリペプチドを、pH＝４〜６で分画する
ことにより、該ポリペプチドを粗蛋白中の20％以上に濃
縮することを特徴とするポリペプチド混合物の製造法を
提供するものである。
【０００７】
【発明の実施の形態】本発明のポリペプチド混合物は、
大豆グリシニンをプロテアーゼで分解して生成するN-末
端アミノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Ala-、分子量約9000
（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法による）であるポ
リペプチド混合物が適当である。
大豆グリシニンをプロテアーゼで分解して生成するN-末
端アミノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Ala-、分子量約9000
（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法による）であるポ
リペプチド混合物が適当である。
【０００８】また、本発明のポリペプチド混合物は大豆
グリシニンをプロテアーゼ分解して生成するN-末端アミ
ノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Ala-、且つ分子量約9000
（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法による）のポリペ
プチドが粗蛋白中の20％以上に濃縮されたポリペプチド
混合物である。ポリペプチドの濃縮はpH＝4〜6 、好ま
しくはpH＝4.5 〜5.5 で分画することが簡便で好まし
い。その他の公知の方法、例えばゲルろ過、イオン交換
クロマトグラフィー、等電点電気泳動、吸着法等の分離
手法を組み合わせて行うことも可能である。
グリシニンをプロテアーゼ分解して生成するN-末端アミ
ノ酸配列 Phe-Leu-Glu-His-Ala-、且つ分子量約9000
（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法による）のポリペ
プチドが粗蛋白中の20％以上に濃縮されたポリペプチド
混合物である。ポリペプチドの濃縮はpH＝4〜6 、好ま
しくはpH＝4.5 〜5.5 で分画することが簡便で好まし
い。その他の公知の方法、例えばゲルろ過、イオン交換
クロマトグラフィー、等電点電気泳動、吸着法等の分離
手法を組み合わせて行うことも可能である。
【０００９】また本発明の乳化剤は、上記のポリペプチ
ドを有効成分として含み、通常20％以上含むのがよく、
それ未満では乳化剤としての機能が劣る。
ドを有効成分として含み、通常20％以上含むのがよく、
それ未満では乳化剤としての機能が劣る。
【００１０】本発明のポリペプチドは、グリシニンを含
む大豆蛋白を基質として、プロテアーゼで分解すること
により製造できる。本発明のポリペプチド混合物は、グ
リシニンを含む大豆蛋白、好ましくは公知の方法（例え
ばThanh and Shibasaki の方法；J.Agric.Food Chem.,2
4,1117(1976)を例示できる）で予めグリシニンを分画或
いは濃縮したものを基質とし、その0.5 ％〜15％溶液に
対して、プロテアーゼを基質固形分に対して、0.001 〜
１％、好ましくは0.01〜0.5 ％の範囲で添加され、20℃
〜90℃、好ましくは30〜60℃に於いてpH＝１〜５、好ま
しくはpH＝２〜４で、５分〜４時間、好ましくは10分〜
２時間反応させることで実施できる。反応時間が長過ぎ
ると分子量約9000のポリペプチド量が低下し乳化性能が
低下する。ここで用いられるプロテアーゼはpH＝１〜
５、好ましくはpH＝２〜４で活性を示す蛋白質加水分解
酵素全般が適当であり、動物由来のペプシン，カテプシ
ンや微生物由来の一連のアスパルティックプロテアーゼ
類等の市販酵素剤も用いることが出来るが、上記の性質
を有するポリペプチドを多く生成しうる酵素としてペプ
シンが好適に使用される。
む大豆蛋白を基質として、プロテアーゼで分解すること
により製造できる。本発明のポリペプチド混合物は、グ
リシニンを含む大豆蛋白、好ましくは公知の方法（例え
ばThanh and Shibasaki の方法；J.Agric.Food Chem.,2
4,1117(1976)を例示できる）で予めグリシニンを分画或
いは濃縮したものを基質とし、その0.5 ％〜15％溶液に
対して、プロテアーゼを基質固形分に対して、0.001 〜
１％、好ましくは0.01〜0.5 ％の範囲で添加され、20℃
〜90℃、好ましくは30〜60℃に於いてpH＝１〜５、好ま
しくはpH＝２〜４で、５分〜４時間、好ましくは10分〜
２時間反応させることで実施できる。反応時間が長過ぎ
ると分子量約9000のポリペプチド量が低下し乳化性能が
低下する。ここで用いられるプロテアーゼはpH＝１〜
５、好ましくはpH＝２〜４で活性を示す蛋白質加水分解
酵素全般が適当であり、動物由来のペプシン，カテプシ
ンや微生物由来の一連のアスパルティックプロテアーゼ
類等の市販酵素剤も用いることが出来るが、上記の性質
を有するポリペプチドを多く生成しうる酵素としてペプ
シンが好適に使用される。
【００１１】酵素反応終了後、反応液から目的のポリペ
プチドを分離あるいは濃縮するには、pH分画が簡便で好
ましいが、その他の公知の方法、例えばゲルろ過、イオ
ン交換クロマトグラフィー、等電点電気泳動、吸着法等
の分離手法を組み合わせて行うことが可能であり、必要
あればさらに殺菌や乾燥を行う。
プチドを分離あるいは濃縮するには、pH分画が簡便で好
ましいが、その他の公知の方法、例えばゲルろ過、イオ
ン交換クロマトグラフィー、等電点電気泳動、吸着法等
の分離手法を組み合わせて行うことが可能であり、必要
あればさらに殺菌や乾燥を行う。
【００１２】本発明のポリペプチド混合物は、水と油脂
を含み油滴が乳化分散された水中油型乳化組成物の調製
に於いて有効に用いられる。水中油型乳化組成物の調製
に用いられる油脂は、水中油型乳化を形成するものであ
れば特に限定されることなく種々のものを用いることが
でき、動植物由来の食用油脂例えば、牛脂、豚脂、魚
油、大豆油、なたね油、ヤシ油、パーム油等及びこれら
の硬化油、分別油、エステル交換油等、その他にシリコ
ン油、香油、機械油、石油分留物等を挙げることができ
る。
を含み油滴が乳化分散された水中油型乳化組成物の調製
に於いて有効に用いられる。水中油型乳化組成物の調製
に用いられる油脂は、水中油型乳化を形成するものであ
れば特に限定されることなく種々のものを用いることが
でき、動植物由来の食用油脂例えば、牛脂、豚脂、魚
油、大豆油、なたね油、ヤシ油、パーム油等及びこれら
の硬化油、分別油、エステル交換油等、その他にシリコ
ン油、香油、機械油、石油分留物等を挙げることができ
る。
【００１３】本発明のポリペプチド混合物を用いて得ら
れる水中油型乳化組成物の水相／油相の構成比は、特に
限定されないが２／８〜９／１で好ましくは３／７〜８
／２の比率（重量比）となるように調製することが好ま
しい。本発明のポリペプチド混合物の添加量は、乳化組
成物の水相対油相の構成比や油相の種類により異なる
が、概ねその全量に対して0.01〜10重量％好ましくは0.
05〜５重量％の範囲であることが好ましい。
れる水中油型乳化組成物の水相／油相の構成比は、特に
限定されないが２／８〜９／１で好ましくは３／７〜８
／２の比率（重量比）となるように調製することが好ま
しい。本発明のポリペプチド混合物の添加量は、乳化組
成物の水相対油相の構成比や油相の種類により異なる
が、概ねその全量に対して0.01〜10重量％好ましくは0.
05〜５重量％の範囲であることが好ましい。
【００１４】本発明のポリペプチド混合物には、乳化を
安定させる目的で従来より用いられている界面活性剤を
併用することもできる。例えば、グリセロール脂肪酸エ
ステル、リン脂質、ソルビタン脂肪酸エステル、ショ糖
脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンアルキルエーテ
ル、ポリオキシエチレンソルビタンエステル、アルキル
アミン誘導体、アルキルアルコール、アルキル糖誘導体
等の天然或いは合成乳化剤を挙げることができる。ま
た、乳化を補助して粘弾性を付与する目的で本発明のポ
リペプチド乳化剤以外の蛋白質や多糖類を添加してもよ
い。これら蛋白質の例としては、大豆蛋白、小麦蛋白、
乳蛋白、卵白、卵黄、血液蛋白、魚肉蛋白、畜肉蛋白な
どの動植物由来の蛋白質やその分解物等を挙げることが
できる。また、公知のpH安定剤や蛋白溶解剤、例えば無
機燐酸塩類、有機酸、EDTA等を使用することは任意であ
る。
安定させる目的で従来より用いられている界面活性剤を
併用することもできる。例えば、グリセロール脂肪酸エ
ステル、リン脂質、ソルビタン脂肪酸エステル、ショ糖
脂肪酸エステル、ポリオキシエチレンアルキルエーテ
ル、ポリオキシエチレンソルビタンエステル、アルキル
アミン誘導体、アルキルアルコール、アルキル糖誘導体
等の天然或いは合成乳化剤を挙げることができる。ま
た、乳化を補助して粘弾性を付与する目的で本発明のポ
リペプチド乳化剤以外の蛋白質や多糖類を添加してもよ
い。これら蛋白質の例としては、大豆蛋白、小麦蛋白、
乳蛋白、卵白、卵黄、血液蛋白、魚肉蛋白、畜肉蛋白な
どの動植物由来の蛋白質やその分解物等を挙げることが
できる。また、公知のpH安定剤や蛋白溶解剤、例えば無
機燐酸塩類、有機酸、EDTA等を使用することは任意であ
る。
【００１５】本発明のポリペプチド混合物を用いて乳化
組成物の調製は、公知の乳化或いは均質化方法を用いて
調製することができる。乳化の温度は、油相成分の性質
に依存することがあるが、乳化剤の主成分であるポリペ
プチドの機能低下しない範囲で、一般に10〜100 ℃、好
ましくは20〜90℃がよい。
組成物の調製は、公知の乳化或いは均質化方法を用いて
調製することができる。乳化の温度は、油相成分の性質
に依存することがあるが、乳化剤の主成分であるポリペ
プチドの機能低下しない範囲で、一般に10〜100 ℃、好
ましくは20〜90℃がよい。
【００１６】本発明のポリペプチド混合物は、水中油型
乳化組成物の調製に於いて、例えばクリーム類、マヨネ
ーズ、ドレッシング、ペースト類などの乳化食品をはじ
め、乳化香料、経腸栄養剤、化粧品乳液等に使用するこ
とができる。
乳化組成物の調製に於いて、例えばクリーム類、マヨネ
ーズ、ドレッシング、ペースト類などの乳化食品をはじ
め、乳化香料、経腸栄養剤、化粧品乳液等に使用するこ
とができる。
【００１７】
【実施例】以下、実施例により本発明の実施様態を具体
的に説明するが、本発明がこれらによってその技術範囲
が限定されるものではない。
的に説明するが、本発明がこれらによってその技術範囲
が限定されるものではない。
【００１８】試験例 Thanh and Shibasaki の方法で得たグリシニンの２重量
％溶液100ml をpH２に調整し、固形物重量当たり0.05％
のペプシン（Sigma 社製）を加え、37℃及び55℃で酵素
反応を行った。各反応液をpH4.5 に調整し、遠心分離し
た上清を凍結乾燥して、凍結乾燥物を得た。凍結乾燥物
をSDS-電気泳動で分析し分子量約9000のポリペプチド含
量（デンシトメーターによる定量）（粗蛋白中の量で表
す）と乳化活性（J.Agric.Food Chem.,26,716(1978) の
方法を参照）を評価し次表に記載した。乳化活性はpH＝
４、pH＝5.5 及びpH＝７に調整した試料溶液（0.5 重量
％）3ml に大豆油1ml を加え、超音波分散機で乳化物を
調製し、0.1 ％SDS 溶液で2000倍に希釈して溶液濁度
（500nm の吸光度）を測定した。分子量約9000のポリペ
プチド含量が多いほど乳化力に優れ、比較的短時間の反
応が好ましいことが判る。
％溶液100ml をpH２に調整し、固形物重量当たり0.05％
のペプシン（Sigma 社製）を加え、37℃及び55℃で酵素
反応を行った。各反応液をpH4.5 に調整し、遠心分離し
た上清を凍結乾燥して、凍結乾燥物を得た。凍結乾燥物
をSDS-電気泳動で分析し分子量約9000のポリペプチド含
量（デンシトメーターによる定量）（粗蛋白中の量で表
す）と乳化活性（J.Agric.Food Chem.,26,716(1978) の
方法を参照）を評価し次表に記載した。乳化活性はpH＝
４、pH＝5.5 及びpH＝７に調整した試料溶液（0.5 重量
％）3ml に大豆油1ml を加え、超音波分散機で乳化物を
調製し、0.1 ％SDS 溶液で2000倍に希釈して溶液濁度
（500nm の吸光度）を測定した。分子量約9000のポリペ
プチド含量が多いほど乳化力に優れ、比較的短時間の反
応が好ましいことが判る。
【００１９】 表─1 ─────────────────────────────── 反応条件 ポリペプチド 乳化力（500nm の吸光度） 温度 時間 含量（％） pH ＝5.5 pH＝7 ────── ────── ──────────── 37℃ 0.5 hr 33 0.58 0.63 37℃ 2 hr 25 0.48 0.55 37℃ 22 hr 7 0.24 0.39 55℃ 0.5 hr 28 0.43 0.63 55℃ 2 hr 12 0.27 0.35 55℃ 22 hr 4 0.08 0.15 ───────────────────────────────
【００２０】実施例１ Thanh and Shibasaki の方法で得たグリシニンの２重量
％溶液100ml をpH２、37℃に調整し、固形物重量当たり
0.05％のペプシン（Sigma 社製）を加え、30分酵素反応
を行った。該反応液をpH4.5 に調整し、遠心分離した上
清をpH６に調整、凍結乾燥して、凍結乾燥物1gを得た。
凍結乾燥物の１重量％溶液（pH6 ）40mlを調製用等電点
電気泳動装置（商品名；ロトフォア、バイオラッド社
製）にて等電点分画を行った。pH4.5 〜5.5 の画分に泳
動されるフラクションを回収し、凍結乾燥しポリペプチ
ド混合物200mg を得た。
％溶液100ml をpH２、37℃に調整し、固形物重量当たり
0.05％のペプシン（Sigma 社製）を加え、30分酵素反応
を行った。該反応液をpH4.5 に調整し、遠心分離した上
清をpH６に調整、凍結乾燥して、凍結乾燥物1gを得た。
凍結乾燥物の１重量％溶液（pH6 ）40mlを調製用等電点
電気泳動装置（商品名；ロトフォア、バイオラッド社
製）にて等電点分画を行った。pH4.5 〜5.5 の画分に泳
動されるフラクションを回収し、凍結乾燥しポリペプチ
ド混合物200mg を得た。
【００２１】上記ポリペプチド混合物をSDS-電気泳動で
分析したところ、分子量約9000のポリペプチドが80％を
占めるものであった（デンシトメーターによる定量）。
SDS-電気泳動したゲルから分子量約9000のバンドをPVDF
（ポリビニリジンジフルオライド）膜に転写し、プロテ
インシケンサーでこれらポリペプチドのN末端から５残
基のアミノ酸配列を調べたところ、 Phe-Leu-Glu-His-Ala- であり、グリシニン酸性サブユニットに由来するポリペ
プチドであった。
分析したところ、分子量約9000のポリペプチドが80％を
占めるものであった（デンシトメーターによる定量）。
SDS-電気泳動したゲルから分子量約9000のバンドをPVDF
（ポリビニリジンジフルオライド）膜に転写し、プロテ
インシケンサーでこれらポリペプチドのN末端から５残
基のアミノ酸配列を調べたところ、 Phe-Leu-Glu-His-Ala- であり、グリシニン酸性サブユニットに由来するポリペ
プチドであった。
【００２２】実施例２及び比較例１ 実施例１で得たポリペプチド混合物の乳化力を濁度法に
て評価した（J.Agric.Food Chem.,26,716(1978) の方法
を参照）。即ち、pH＝4 、pH＝5.5 及びpH＝7 に調整し
たポリペプチド溶液（0.05重量％）1ml に大豆油0.25ml
を加え、超音波分散機で乳化物を調製し、0.1 ％SDS 溶
液で500 倍に希釈して溶液濁度を測定（500nm の吸光
度）した。比較として、実施例１のペプシン反応液の凍
結乾燥物（分子量9000のポリペプチド含量16％；比較例
１）の乳化力を上記同様の方法で評価した。
て評価した（J.Agric.Food Chem.,26,716(1978) の方法
を参照）。即ち、pH＝4 、pH＝5.5 及びpH＝7 に調整し
たポリペプチド溶液（0.05重量％）1ml に大豆油0.25ml
を加え、超音波分散機で乳化物を調製し、0.1 ％SDS 溶
液で500 倍に希釈して溶液濁度を測定（500nm の吸光
度）した。比較として、実施例１のペプシン反応液の凍
結乾燥物（分子量9000のポリペプチド含量16％；比較例
１）の乳化力を上記同様の方法で評価した。
【００２３】 表─２ ───────────────────────────── 乳化力（500nm の吸光度） pH＝4 pH＝5.5 pH＝7 ───────────────────────────── ポリペプチド （実施例２） 0.50 0.50 0.20 反応液凍結乾燥物（比較例１） 0.10 0.03 0.04 ─────────────────────────────
【００２４】ポリペプチドは高い乳化力であった。
【００２５】実施例３及び比較例２、３及び４ 実施例１のポリペプチド混合物を乳化剤として用いてマ
ヨネーズ様ドレッシングの調製を試みた。比較として前
記した反応液凍結乾燥物（比較例２）、特開昭63-36748
号公報の方法にて調製したグリシニン酸性サブユニット
（比較例３）及び特開平9-23837 号公報の方法にて調製
したグリシニン塩基性サブユニット（比較例４）を試料
として比較した。ドレッシングの調製は下記のサラダ油
を除く配合物を、混合後、サラダ油を添加しながら乳化
しマヨネーズ様ドレッシングを調製した。
ヨネーズ様ドレッシングの調製を試みた。比較として前
記した反応液凍結乾燥物（比較例２）、特開昭63-36748
号公報の方法にて調製したグリシニン酸性サブユニット
（比較例３）及び特開平9-23837 号公報の方法にて調製
したグリシニン塩基性サブユニット（比較例４）を試料
として比較した。ドレッシングの調製は下記のサラダ油
を除く配合物を、混合後、サラダ油を添加しながら乳化
しマヨネーズ様ドレッシングを調製した。
【００２６】 表─３ （マヨネーズ様ドレッシングの配合表） ─────────── サラダ油 60部 食酢 15部 試料 2部 調味料 4部 香辛料 1部 水 18部 ───────────
【００２７】 表─４ ────────────────────────── 平均粒径 実施例３（本発明のポリペプチド乳化剤） 2 μm 比較例２（反応液凍結乾燥物） 10 μm 比較例３（グリシニン酸性サブユニット） 70 μm 比較例４（グリシニン塩基性サブユニット） 分離 ──────────────────────────
【００２８】本発明品のみがマヨネーズ様の形状を示
し、他は分離や柔らかい状態にしかならなかった。また
粒子径の比較でも同様の効果が見られ、本発明品はマヨ
ネーズ様ドレッシングとして十分な品質が得られること
が判った。
し、他は分離や柔らかい状態にしかならなかった。また
粒子径の比較でも同様の効果が見られ、本発明品はマヨ
ネーズ様ドレッシングとして十分な品質が得られること
が判った。
【００２９】実施例４及び比較例５、６及び７ 実施例１のポリペプチド混合物を乳化剤として用いてコ
ーヒークリーム様乳化物の調製を試みた。比較として前
記した反応液凍結乾燥物（比較例５）、特開昭63-36748
号公報の方法にて調製したグリシニン酸性サブユニット
（比較例６）及び特開平9-23837 号公報の方法にて調製
したグリシニン塩基性サブユニット（比較例７）を試料
として比較した。コーヒークリームの調製は下記配合物
を60℃で超音波分散機で乳化して調製した。
ーヒークリーム様乳化物の調製を試みた。比較として前
記した反応液凍結乾燥物（比較例５）、特開昭63-36748
号公報の方法にて調製したグリシニン酸性サブユニット
（比較例６）及び特開平9-23837 号公報の方法にて調製
したグリシニン塩基性サブユニット（比較例７）を試料
として比較した。コーヒークリームの調製は下記配合物
を60℃で超音波分散機で乳化して調製した。
【００３０】 表─５ （コーヒークリーム様乳化物の配合表） ─────────── 硬化なたね油 30部 試料 4 部 水 66部 ───────────
【００３１】市販インスタントコーヒー（ネスレ社）30
g 、砂糖50g を1Lの水に溶解して（pHを７に調整）、80
〜85℃に加熱したコーヒー液100ml に、上記コーヒーク
リーム様乳化物を約10mlずつ添加、撹拌した後、オート
クレーブで120 ℃、10分加熱した。加熱後の乳化状態を
観察した。
g 、砂糖50g を1Lの水に溶解して（pHを７に調整）、80
〜85℃に加熱したコーヒー液100ml に、上記コーヒーク
リーム様乳化物を約10mlずつ添加、撹拌した後、オート
クレーブで120 ℃、10分加熱した。加熱後の乳化状態を
観察した。
【００３２】 図─６ ────────────────────────── 乳化状態 ────────────────────────── 実施例３（本発明のポリペプチド乳化剤） 良好 比較例５（反応液凍結乾燥物） やや分離 比較例６（グリシニン酸性サブユニット） 完全に分離 比較例７（グリシニン塩基性サブユニット） 完全に分離 ──────────────────────────
【００３３】本発明品のみが良好な乳化状態を維持で
き、耐熱性に優れていることが判る。
き、耐熱性に優れていることが判る。
【００３４】
【発明の効果】以上説明したように本発明によれば、食
品をはじめ化粧品、医薬品などの分野に於いて、利用す
ることができる大豆蛋白から得られるポリペプチド混合
物が提供できる。
品をはじめ化粧品、医薬品などの分野に於いて、利用す
ることができる大豆蛋白から得られるポリペプチド混合
物が提供できる。
【００３５】
配列番号：１ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列 Phe Leu Glu His Ala 1 5
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 ＦＩ Ｃ０７Ｋ 14/415 Ｃ０７Ｋ 14/415 // Ａ２３Ｃ 11/06 Ａ２３Ｃ 11/06 Ａ２３Ｆ 5/24 Ａ２３Ｆ 5/24 Ａ２３Ｌ 1/24 Ａ２３Ｌ 1/24 Ａ (72)発明者 釘宮 渉 茨城県筑波郡谷和原村絹の台４丁目３番地 不二製油株式会社つくば研究開発センタ ー内 (72)発明者 星野 久美子 茨城県筑波郡谷和原村絹の台４丁目３番地 不二製油株式会社つくば研究開発センタ ー内
Claims (5)
- 【請求項１】大豆グリシニン由来のポリペプチドを粗蛋
白中の20％以上含有するポリペプチド混合物。 - 【請求項２】大豆グリシニン由来のポリペプチドが、N-
末端アミノ酸配列Phe-Leu-Glu-His-Ala-のポリペプチド
を主成分とする請求項１記載のポリペプチド混合物。 - 【請求項３】大豆グリシニン由来のポリペプチドが分子
量約9000（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法による）
のポリペプチドを主成分とする請求項１または請求項２
記載のポリペプチド混合物。 - 【請求項４】請求項１〜３記載のポリペプチド混合物を
有効成分とする乳化剤。 - 【請求項５】大豆グリシニンをプロテアーゼ分解して生
成するN-末端アミノ酸配列がPhe-Leu-Glu-His-Ala-で、
且つ分子量約9000（SDS-ポリアクリルアミド電気泳動法
による）のポリペプチドを、pH＝４〜６で分画すること
により、該ポリペプチドを粗蛋白中の20％以上に濃縮す
ることを特徴とするポリペプチド混合物の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP10075135A JPH11266791A (ja) | 1998-03-24 | 1998-03-24 | ポリペプチド混合物、乳化剤及びその製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP10075135A JPH11266791A (ja) | 1998-03-24 | 1998-03-24 | ポリペプチド混合物、乳化剤及びその製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH11266791A true JPH11266791A (ja) | 1999-10-05 |
Family
ID=13567457
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP10075135A Pending JPH11266791A (ja) | 1998-03-24 | 1998-03-24 | ポリペプチド混合物、乳化剤及びその製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH11266791A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002084984A (ja) * | 2000-09-07 | 2002-03-26 | Meiji Milk Prod Co Ltd | 食用ペプチドの分画・濃縮法 |
| CN102613567A (zh) * | 2012-04-17 | 2012-08-01 | 孙震 | 一种大豆多肽营养液及其制备方法和应用 |
| CN119344461A (zh) * | 2024-10-31 | 2025-01-24 | 南昌大学 | 一种负载油脂的多肽低水乳液及其制备方法和应用 |
-
1998
- 1998-03-24 JP JP10075135A patent/JPH11266791A/ja active Pending
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002084984A (ja) * | 2000-09-07 | 2002-03-26 | Meiji Milk Prod Co Ltd | 食用ペプチドの分画・濃縮法 |
| CN102613567A (zh) * | 2012-04-17 | 2012-08-01 | 孙震 | 一种大豆多肽营养液及其制备方法和应用 |
| CN102613567B (zh) | 2012-04-17 | 2013-04-10 | 孙震 | 一种大豆多肽营养液及其制备方法和应用 |
| CN119344461A (zh) * | 2024-10-31 | 2025-01-24 | 南昌大学 | 一种负载油脂的多肽低水乳液及其制备方法和应用 |
| CN119344461B (zh) * | 2024-10-31 | 2025-08-12 | 南昌大学 | 一种负载油脂的多肽低水乳液及其制备方法和应用 |
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