JPH02968B2 - - Google Patents
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- JPH02968B2 JPH02968B2 JP57028594A JP2859482A JPH02968B2 JP H02968 B2 JPH02968 B2 JP H02968B2 JP 57028594 A JP57028594 A JP 57028594A JP 2859482 A JP2859482 A JP 2859482A JP H02968 B2 JPH02968 B2 JP H02968B2
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- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Emulsifying, Dispersing, Foam-Producing Or Wetting Agents (AREA)
Description
本発明は全ガゼインを或いはαs−ガゼイン及
び／又はβ−ガゼインを蛋白質分解酵素で分解し
て得られるポリペプチドから成る乳化剤に関す
る。 従来、エマルジヨンの製造には乳化剤として脂
肪酸モノグリセライド、ソルビタン脂肪酸エステ
ル、卵黄、レシチン、アルギン酸、ゼラチン並び
にその他の蛋白質が用いられており、このほかに
プロセスチーズの製造ではリン酸塩（融解塩）も
乳化剤として用いられている。 しかし、一般的に使用されているモノグリセラ
イド系乳化剤は風味上の観点から食品エマルジヨ
ンの製造には適当でない。更に、蛋白質系乳化剤
は一般に乳化力が弱く、加うるに風味を損ねると
いう欠点がみられる。 なお蛋白質系乳化剤としてガゼインの部分加水
分解物が乳化剤として用いられることの報告（特
開昭54−95747号の第１頁）がみられるが、この
報告では特定な数のアミノ酸を有するペプチドそ
のものを乳化剤として用いることについては何ら
言及しておらず、また、ポリペプチドの乳化特性
についても何ら示唆していない。また、大豆蛋白
質の酵素分解物を乳化剤として用いることの報告
（特開昭55−39725号、特開昭56−26171号及び特
開昭56−42555号）もみられるが、該酵素分解物
は一般に風味が悪く、栄養化も必ずしも満足でき
るものではない。加うるに大豆蛋白質は比較的硬
質（rigid）であるため予め加熱或いはアルコー
ルによる変性処理を施さないと酵素作用を受けに
くいという欠点がある。 本発明は上述したごときに現状に鑑みてなされ
たものであつて、エマルジヨン製品の風味を損ね
ることがなく、栄養上の欠点もなく、且つ乳化安
定性、特に加熱時の乳化安定性の優れた乳化剤を
提供することを目的とする。 因みに、ここで言う“エマルジヨン”とは、水
中油型（Ｏ／Ｗ）、油中水型（Ｗ／Ｏ）の各エマ
ルジヨン及び二重エマルジヨンを意味するもので
あつて、Ｏ／Ｗエマルジヨンとしてはチーズ、ス
ープ類、ソース、クリーム、ジユース、マヨネー
ズ、ドレツシング、スプレツド等の食品のほかに
シヤンプー、化粧品、液状栄養剤等を例示し得、
またＷ／Ｏエマルジヨンとしてはマーガリン、バ
ター等の食品を例示し得る。 したがつて、本発明に係る乳化剤はこれらのエ
マルジヨン製品の製造に適用できるものである。 以下本発明を詳しく説明する。 本発明に係る乳化剤は、全ガゼイン或いはαs
−ガゼイン及び／又はβ−ガゼインに蛋白質分解
酵素を作用させて得られる反応混合物から、ゲル
濾過、イオン交換クロマグラフイー、高速液体ク
ロマグラフイー又は電気泳動等の一種以上を適用
して分離して得られる、５乃至50個のアミノ酸か
ら構成されるポリペプチドから成ることを特徴と
する。 本発明の乳化剤の調整に出発原料として用いら
れるガゼインは前述した大豆蛋白質とは異なり、
比較的ゆるやかな高次構造を有するため加熱或い
はアルコール処理という前処理を施すことなく、
生のままでも酵素分解を受け易い利点がある。 上記出発原料としての全ガゼインは全乳、脱脂乳
或いは脱脂乳のPHを4.6付近に調整して得られる
酸ガゼイン又は乳酸菌発酵して得られる乳酸ガゼ
インであり、αs−ガゼイン並びにβ−ガゼイン
は全ガゼインを例えば尿素法で分画して得られる
〔αs−ガゼインについてはZittle et al，J.Dairy
Sci.46、1183（1963）、β−ガゼインについては
Hipp et al、J.Am.Chem.Soc.74、4822（1952）
参照〕。 これらの原料において、酵素分解により得られ
るポリペプチドの分離及び精製の観点からすれば
全ガゼインから予め分画して得られるαs−ガゼ
イン及び／又はβ−ガゼインを用いることが好ま
しい。 本発明では全ガゼイン或はαs−ガゼイン及
び／又はβ−ガゼインを蛋白質分解酵素で分解し
て得られる、５〜50個のアミノ酸から構成される
ポリペプチドを乳化剤として利用するものである
が、ここで用いる蛋白質分解酵素は特に制限的で
なく広範囲の種類の酵素が使用可能であり、例え
ばキモシン、パパイン、ペプシン、プラスミン、
トリプシン、α−キモトリプシン、乳酸菌由来の
ペプチダーゼ等を包含する。 なお、上記酵素分解により得られるペプチドに
高い乳化力を付与させるにはそれの親水性と疎水
性のバランスが重要であり、したがつて、本発明
では従来の蛋白質の酵素分解物にみられるような
ランダムに酵素分解するものでなく、蛋白質分解
酵素として或る程度分解上特異性の高い酵素を用
いることが好ましい。このような酵素としてキモ
シン、ペプシン等を例示し得る。 本発明でこれらの蛋白質分解酵素を上記出発原
料に作用させる条件は、使用酵素の種類によつて
大きく異なるが、一般的にはαs−ガゼインの場
合では0.1〜20重量％濃度において該ガゼインに
対して1/2〜1/50000の酵素濃度でPH２〜12、反応
温度３〜60℃で１分〜１週間作用させる。例え
ば、酵素としてキモシン（レンネツト）及び出発
原料としてαs−ガゼインを用いるときには、αs
−ガゼインの濃度1.5重量％、レンネツト濃度0.4
重量％でPH6.4、30℃の温度にて３時間作用させ
るとよい。因みに、この酵素分解によりαs−ガ
ゼインの80％以上がＮ末端から23〜24個のアミノ
酸を有するポリペプチドと残余がαs−Ｉガゼイ
ンを生成する。なお、αs−ガゼインに蛋白質分
解酵素を作用させる場合の分解度は、簡便的には
TCA（トリクロル酢酸）に可溶な窒素量を定量す
ることにより測定できるが、より正確に測定する
にはHill et alによる電気泳動法〔J.Dairy
Res.41：147（1974）〕を適用して酵素分解反応混
合物の泳動パターンを解析するとよく、この測定
によりαs−ガゼインの何％がどのようなペプチ
ドに分解されたかを知ることが可能となる。 上記のより酵素分解して得られる反応混合物か
ら目的のポリペプチドを分離するにはゲル過、
イオン交換クロマグラフイ、高速液体クロマグラ
フイ、分離用電気泳動等の各手法を適用するとよ
く、又これらの手法を組合せてもよい。 本発明で用いるポリペプチドは上述のごとくし
て５乃至50個、好ましくは10乃至30個のアミノ酸
から構成されるものを分離したものであつて、親
水性基と疎水性基のバランスのとれたのが好まし
い。 すなわち、ポリペプチドの乳化力を高めるには
ポリペプチド内の親水性と疎水性のバランスが重
要であり、このバランスのとれた両親媒性構造を
ポリペプチドに付与するにはアミノ酸数を５乃至
50個にすることが必要である。換言すると、アミ
ノ酸数が５個より少なくても又50個より多くても
上記バランスがとりにくくなる。 このような親水性と疎水性の両親媒性を有する
ポリペプチドは公知の乳化剤と同様に疎水性基は
脂肪球と結合し、一方親水性基は水中に出て安定
なエマルジヨンを形成するようになる。 次に、本発明におけるポリペプチドの乳化性に
ついて述べる。 Ｏ／Ｗ型エマルジヨンであるチーズに対する乳
化性を例示的に示す。熟度４ケ月のチエダーチー
ズをチヨツパーで粉砕したものの１Kgに、後記実
施例に示すようにして調製したアミノ酸を23個
（又は24個）有するポリペプチドの乾燥粉末25ｇ
を水180mlに溶解して加えた混合物を乳化釜に供
給して40℃で800rpmの回転数の撹拌で乳化を行
い、次いで加熱殺菌（90℃で30分間）して得られ
るプロセスチーズについて乳化安定性を調べた。 なお、比較としてポリペプチドの代りに従来か
ら乳化剤として用いられているリン酸塩（融解
塩）並びにソーダ・ガゼインを適用して同様にし
てプロセスチーズを得てそれらの乳化安定性も調
べた。 その結果、ポリペプチドを添加した場合は約３
分間の撹拌でチーズ中の脂肪は蛋白質−水相に均
一に分散して安定な乳化系が得られたが、ソー
ダ・ガゼインを添加したものではいくら撹拌を続
けても加温により分離した脂肪は蛋白質−水相に
分散せず、乳化しなかつた。また、リン酸塩を添
加した場合は約４分間の撹拌で乳化系が得られ
た。 次いで、ポリペプチドとリン酸塩をそれぞれ添
加して調整したチーズについて下記手法によりオ
イルオフ値を測定したところ下記のとおりであつ
た。 オイルオフ値の測定： 紙上にチーズ試料を置き30℃の恒温槽（湿度
90％）に24時間保持した後のチーズ試料における
脂肪の浸出面積／試料面積の値を測定値とする。この数
値 の小さいものが乳化安定性が良い。 オイルオフ値 ポリペプチド添加のチーズ 1.2 リン酸塩添加のチーズ 2.3 上記結果にみられるように、本発明によるポリ
ペプチドを乳化剤として用いて調整したプロセス
チーズの乳化安定性が従来法によるものに比し顕
著に優れている。 本発明の乳化剤は上述した乳脂のほかに種々の
油脂の乳化に適用でき、例えば植物油ではヤシ
油、サフラワー油、ヒマシ油、綿実油、コーン
油、パーム油、パーム核油、なたね油、大豆油、
ピーナツツ油、ヒマワリ油、オリーブ油、カカオ
バター等であり、動物油ではラード、ヘツト、マ
トン・タロー、鯨油等である。 本発明の乳化剤としてのポリペプチドをこれら
の油脂の乳化に用いるにはポリペプチドを水に溶
解し乳化操作前に油脂に添加し、高速乳化機のよ
うな乳化機を適用してエマルジヨンを形成する。
ポリペプチドの添加量は乳化すべき油脂の種類に
より異なるが通常は油脂に対して0.01乃至30重量
％の範囲でよい。例えばプロセスチーズの製造で
は原料のチーズが半硬質であるときは該チーズに
対して0.2〜30重量％、好ましくは１〜10重量％
の範囲である。 本発明によるポリペプチドを乳化剤として用い
て調製したエマルジヨンは前述したように乳化安
定性に優れており、特に熱に対する安定性が良好
であるので食品加工に応用する際殺菌工程でのエ
マルジヨンの破壊や相転換が生ぜず、又高温のエ
マルジヨンをそのまま容器等に充填可能なのでエ
マルジヨン食品の品質及び衛生の改善上特に好都
合である。 加うるに、ポリペプチドは相当量用いても製品
の風味に悪影響を与えることがなく、且つ栄養上
の欠点もなく、むしろ栄養強化になる利点があ
る。 以下に実施例を示す。 実施例 １ ポリペプチドの調製： αs−ガゼイン15ｇを0.1M酢酸緩衡液（PH6.4）
１に溶解し、30℃に加温した。得られる溶液に
レンネツト0.7mgを添加し、３時間反応させた後
80℃で10分間加熱してレンネツトを失活させた。
得られる反応液（酵素分解液）を室温まで冷却し
た後、ゲル濾過及びイオン交換クロマグラフイを
適用して該反応液から下記に示す一次構造を有す
るポリペプチド約２ｇを得た。 Arg−Pro−Lys−His−Pro−Ile−Lys−His
−Gln−Gly−Leu−Pro−Gln−Glu−Val−Leu
−Asn−Glu−Asn−Leu−Leu−Arg−Phe（−
Phe） 次に、このようにして得られたポリペプチドの
各種乳化食品に対する応用を例示する。 ポリペプチドのマーガリンに対する乳化性： 上記により得られたポリペプチドを乳化剤とし
て用い下記表１に示す配合のものをボテーターで
常法によりマーガリンを製造した。なお、比較と
して上記ポリペプチドに代えてモノグリセライド
及びレシチンを乳化剤として用い同様にしマーガ
リンを製造し、両方のマーガリンの乳化安定性を
調べた。
び／又はβ−ガゼインを蛋白質分解酵素で分解し
て得られるポリペプチドから成る乳化剤に関す
る。 従来、エマルジヨンの製造には乳化剤として脂
肪酸モノグリセライド、ソルビタン脂肪酸エステ
ル、卵黄、レシチン、アルギン酸、ゼラチン並び
にその他の蛋白質が用いられており、このほかに
プロセスチーズの製造ではリン酸塩（融解塩）も
乳化剤として用いられている。 しかし、一般的に使用されているモノグリセラ
イド系乳化剤は風味上の観点から食品エマルジヨ
ンの製造には適当でない。更に、蛋白質系乳化剤
は一般に乳化力が弱く、加うるに風味を損ねると
いう欠点がみられる。 なお蛋白質系乳化剤としてガゼインの部分加水
分解物が乳化剤として用いられることの報告（特
開昭54−95747号の第１頁）がみられるが、この
報告では特定な数のアミノ酸を有するペプチドそ
のものを乳化剤として用いることについては何ら
言及しておらず、また、ポリペプチドの乳化特性
についても何ら示唆していない。また、大豆蛋白
質の酵素分解物を乳化剤として用いることの報告
（特開昭55−39725号、特開昭56−26171号及び特
開昭56−42555号）もみられるが、該酵素分解物
は一般に風味が悪く、栄養化も必ずしも満足でき
るものではない。加うるに大豆蛋白質は比較的硬
質（rigid）であるため予め加熱或いはアルコー
ルによる変性処理を施さないと酵素作用を受けに
くいという欠点がある。 本発明は上述したごときに現状に鑑みてなされ
たものであつて、エマルジヨン製品の風味を損ね
ることがなく、栄養上の欠点もなく、且つ乳化安
定性、特に加熱時の乳化安定性の優れた乳化剤を
提供することを目的とする。 因みに、ここで言う“エマルジヨン”とは、水
中油型（Ｏ／Ｗ）、油中水型（Ｗ／Ｏ）の各エマ
ルジヨン及び二重エマルジヨンを意味するもので
あつて、Ｏ／Ｗエマルジヨンとしてはチーズ、ス
ープ類、ソース、クリーム、ジユース、マヨネー
ズ、ドレツシング、スプレツド等の食品のほかに
シヤンプー、化粧品、液状栄養剤等を例示し得、
またＷ／Ｏエマルジヨンとしてはマーガリン、バ
ター等の食品を例示し得る。 したがつて、本発明に係る乳化剤はこれらのエ
マルジヨン製品の製造に適用できるものである。 以下本発明を詳しく説明する。 本発明に係る乳化剤は、全ガゼイン或いはαs
−ガゼイン及び／又はβ−ガゼインに蛋白質分解
酵素を作用させて得られる反応混合物から、ゲル
濾過、イオン交換クロマグラフイー、高速液体ク
ロマグラフイー又は電気泳動等の一種以上を適用
して分離して得られる、５乃至50個のアミノ酸か
ら構成されるポリペプチドから成ることを特徴と
する。 本発明の乳化剤の調整に出発原料として用いら
れるガゼインは前述した大豆蛋白質とは異なり、
比較的ゆるやかな高次構造を有するため加熱或い
はアルコール処理という前処理を施すことなく、
生のままでも酵素分解を受け易い利点がある。 上記出発原料としての全ガゼインは全乳、脱脂乳
或いは脱脂乳のPHを4.6付近に調整して得られる
酸ガゼイン又は乳酸菌発酵して得られる乳酸ガゼ
インであり、αs−ガゼイン並びにβ−ガゼイン
は全ガゼインを例えば尿素法で分画して得られる
〔αs−ガゼインについてはZittle et al，J.Dairy
Sci.46、1183（1963）、β−ガゼインについては
Hipp et al、J.Am.Chem.Soc.74、4822（1952）
参照〕。 これらの原料において、酵素分解により得られ
るポリペプチドの分離及び精製の観点からすれば
全ガゼインから予め分画して得られるαs−ガゼ
イン及び／又はβ−ガゼインを用いることが好ま
しい。 本発明では全ガゼイン或はαs−ガゼイン及
び／又はβ−ガゼインを蛋白質分解酵素で分解し
て得られる、５〜50個のアミノ酸から構成される
ポリペプチドを乳化剤として利用するものである
が、ここで用いる蛋白質分解酵素は特に制限的で
なく広範囲の種類の酵素が使用可能であり、例え
ばキモシン、パパイン、ペプシン、プラスミン、
トリプシン、α−キモトリプシン、乳酸菌由来の
ペプチダーゼ等を包含する。 なお、上記酵素分解により得られるペプチドに
高い乳化力を付与させるにはそれの親水性と疎水
性のバランスが重要であり、したがつて、本発明
では従来の蛋白質の酵素分解物にみられるような
ランダムに酵素分解するものでなく、蛋白質分解
酵素として或る程度分解上特異性の高い酵素を用
いることが好ましい。このような酵素としてキモ
シン、ペプシン等を例示し得る。 本発明でこれらの蛋白質分解酵素を上記出発原
料に作用させる条件は、使用酵素の種類によつて
大きく異なるが、一般的にはαs−ガゼインの場
合では0.1〜20重量％濃度において該ガゼインに
対して1/2〜1/50000の酵素濃度でPH２〜12、反応
温度３〜60℃で１分〜１週間作用させる。例え
ば、酵素としてキモシン（レンネツト）及び出発
原料としてαs−ガゼインを用いるときには、αs
−ガゼインの濃度1.5重量％、レンネツト濃度0.4
重量％でPH6.4、30℃の温度にて３時間作用させ
るとよい。因みに、この酵素分解によりαs−ガ
ゼインの80％以上がＮ末端から23〜24個のアミノ
酸を有するポリペプチドと残余がαs−Ｉガゼイ
ンを生成する。なお、αs−ガゼインに蛋白質分
解酵素を作用させる場合の分解度は、簡便的には
TCA（トリクロル酢酸）に可溶な窒素量を定量す
ることにより測定できるが、より正確に測定する
にはHill et alによる電気泳動法〔J.Dairy
Res.41：147（1974）〕を適用して酵素分解反応混
合物の泳動パターンを解析するとよく、この測定
によりαs−ガゼインの何％がどのようなペプチ
ドに分解されたかを知ることが可能となる。 上記のより酵素分解して得られる反応混合物か
ら目的のポリペプチドを分離するにはゲル過、
イオン交換クロマグラフイ、高速液体クロマグラ
フイ、分離用電気泳動等の各手法を適用するとよ
く、又これらの手法を組合せてもよい。 本発明で用いるポリペプチドは上述のごとくし
て５乃至50個、好ましくは10乃至30個のアミノ酸
から構成されるものを分離したものであつて、親
水性基と疎水性基のバランスのとれたのが好まし
い。 すなわち、ポリペプチドの乳化力を高めるには
ポリペプチド内の親水性と疎水性のバランスが重
要であり、このバランスのとれた両親媒性構造を
ポリペプチドに付与するにはアミノ酸数を５乃至
50個にすることが必要である。換言すると、アミ
ノ酸数が５個より少なくても又50個より多くても
上記バランスがとりにくくなる。 このような親水性と疎水性の両親媒性を有する
ポリペプチドは公知の乳化剤と同様に疎水性基は
脂肪球と結合し、一方親水性基は水中に出て安定
なエマルジヨンを形成するようになる。 次に、本発明におけるポリペプチドの乳化性に
ついて述べる。 Ｏ／Ｗ型エマルジヨンであるチーズに対する乳
化性を例示的に示す。熟度４ケ月のチエダーチー
ズをチヨツパーで粉砕したものの１Kgに、後記実
施例に示すようにして調製したアミノ酸を23個
（又は24個）有するポリペプチドの乾燥粉末25ｇ
を水180mlに溶解して加えた混合物を乳化釜に供
給して40℃で800rpmの回転数の撹拌で乳化を行
い、次いで加熱殺菌（90℃で30分間）して得られ
るプロセスチーズについて乳化安定性を調べた。 なお、比較としてポリペプチドの代りに従来か
ら乳化剤として用いられているリン酸塩（融解
塩）並びにソーダ・ガゼインを適用して同様にし
てプロセスチーズを得てそれらの乳化安定性も調
べた。 その結果、ポリペプチドを添加した場合は約３
分間の撹拌でチーズ中の脂肪は蛋白質−水相に均
一に分散して安定な乳化系が得られたが、ソー
ダ・ガゼインを添加したものではいくら撹拌を続
けても加温により分離した脂肪は蛋白質−水相に
分散せず、乳化しなかつた。また、リン酸塩を添
加した場合は約４分間の撹拌で乳化系が得られ
た。 次いで、ポリペプチドとリン酸塩をそれぞれ添
加して調整したチーズについて下記手法によりオ
イルオフ値を測定したところ下記のとおりであつ
た。 オイルオフ値の測定： 紙上にチーズ試料を置き30℃の恒温槽（湿度
90％）に24時間保持した後のチーズ試料における
脂肪の浸出面積／試料面積の値を測定値とする。この数
値 の小さいものが乳化安定性が良い。 オイルオフ値 ポリペプチド添加のチーズ 1.2 リン酸塩添加のチーズ 2.3 上記結果にみられるように、本発明によるポリ
ペプチドを乳化剤として用いて調整したプロセス
チーズの乳化安定性が従来法によるものに比し顕
著に優れている。 本発明の乳化剤は上述した乳脂のほかに種々の
油脂の乳化に適用でき、例えば植物油ではヤシ
油、サフラワー油、ヒマシ油、綿実油、コーン
油、パーム油、パーム核油、なたね油、大豆油、
ピーナツツ油、ヒマワリ油、オリーブ油、カカオ
バター等であり、動物油ではラード、ヘツト、マ
トン・タロー、鯨油等である。 本発明の乳化剤としてのポリペプチドをこれら
の油脂の乳化に用いるにはポリペプチドを水に溶
解し乳化操作前に油脂に添加し、高速乳化機のよ
うな乳化機を適用してエマルジヨンを形成する。
ポリペプチドの添加量は乳化すべき油脂の種類に
より異なるが通常は油脂に対して0.01乃至30重量
％の範囲でよい。例えばプロセスチーズの製造で
は原料のチーズが半硬質であるときは該チーズに
対して0.2〜30重量％、好ましくは１〜10重量％
の範囲である。 本発明によるポリペプチドを乳化剤として用い
て調製したエマルジヨンは前述したように乳化安
定性に優れており、特に熱に対する安定性が良好
であるので食品加工に応用する際殺菌工程でのエ
マルジヨンの破壊や相転換が生ぜず、又高温のエ
マルジヨンをそのまま容器等に充填可能なのでエ
マルジヨン食品の品質及び衛生の改善上特に好都
合である。 加うるに、ポリペプチドは相当量用いても製品
の風味に悪影響を与えることがなく、且つ栄養上
の欠点もなく、むしろ栄養強化になる利点があ
る。 以下に実施例を示す。 実施例 １ ポリペプチドの調製： αs−ガゼイン15ｇを0.1M酢酸緩衡液（PH6.4）
１に溶解し、30℃に加温した。得られる溶液に
レンネツト0.7mgを添加し、３時間反応させた後
80℃で10分間加熱してレンネツトを失活させた。
得られる反応液（酵素分解液）を室温まで冷却し
た後、ゲル濾過及びイオン交換クロマグラフイを
適用して該反応液から下記に示す一次構造を有す
るポリペプチド約２ｇを得た。 Arg−Pro−Lys−His−Pro−Ile−Lys−His
−Gln−Gly−Leu−Pro−Gln−Glu−Val−Leu
−Asn−Glu−Asn−Leu−Leu−Arg−Phe（−
Phe） 次に、このようにして得られたポリペプチドの
各種乳化食品に対する応用を例示する。 ポリペプチドのマーガリンに対する乳化性： 上記により得られたポリペプチドを乳化剤とし
て用い下記表１に示す配合のものをボテーターで
常法によりマーガリンを製造した。なお、比較と
して上記ポリペプチドに代えてモノグリセライド
及びレシチンを乳化剤として用い同様にしマーガ
リンを製造し、両方のマーガリンの乳化安定性を
調べた。
【表】
【表】
上記両マーガリンについて分散状態の水滴の平
均径を顕微鏡で測定した結果は下記のとおりであ
る。 本 発 明 1.9μ 比 較 例 4.3μ 上記水滴の平均径はマーガリンの乳化安定性の
状態を示すものであつて径の値が小さいほど乳化
安定性が良い。 ポリペプチドのクリームに対する乳化性： 上記により得られたポリペプチド１重量％を乳
化剤として用い下記に示す配合のクリームを下記
手順により製造した。また、比較として乳化剤無
添加のもの、ポリペプチドに代えてソーダ・ガゼ
イン（Na−casein）１重量％並びにシヨ糖脂肪
酸エステル（DKF160）0.4重量％をそれぞれ用
いて同様にしてクリームを製造した。 クリームの配合： サラダ油 34（重量％） 脱脂粉乳 ４ 水 66 クリームの製造手順： 上記配合の脱脂粉乳を各乳化剤とともに水に分
散し、60℃に加温し、これに60℃に加温したサラ
ダ油を加えた混合物を、ポリトロンを用いて
1000rpmの回転数で撹拌してクリームを形成し
た。得られた各クリームについて油滴の大きさを
顕微鏡下に観察して乳化状態を調べた。結果は表
２に示すとおりである。
均径を顕微鏡で測定した結果は下記のとおりであ
る。 本 発 明 1.9μ 比 較 例 4.3μ 上記水滴の平均径はマーガリンの乳化安定性の
状態を示すものであつて径の値が小さいほど乳化
安定性が良い。 ポリペプチドのクリームに対する乳化性： 上記により得られたポリペプチド１重量％を乳
化剤として用い下記に示す配合のクリームを下記
手順により製造した。また、比較として乳化剤無
添加のもの、ポリペプチドに代えてソーダ・ガゼ
イン（Na−casein）１重量％並びにシヨ糖脂肪
酸エステル（DKF160）0.4重量％をそれぞれ用
いて同様にしてクリームを製造した。 クリームの配合： サラダ油 34（重量％） 脱脂粉乳 ４ 水 66 クリームの製造手順： 上記配合の脱脂粉乳を各乳化剤とともに水に分
散し、60℃に加温し、これに60℃に加温したサラ
ダ油を加えた混合物を、ポリトロンを用いて
1000rpmの回転数で撹拌してクリームを形成し
た。得られた各クリームについて油滴の大きさを
顕微鏡下に観察して乳化状態を調べた。結果は表
２に示すとおりである。
【表】
表２に見られるように、ソーダ・ガゼインを用
いたものでは油滴の大きさは乳化剤無添加のもの
と同様に大きくて乳化状態が悪いが、本発明によ
るポリペプチドを用いたものでは、現在用いられ
ているシヨ糖脂肪酸エステルの場合に匹敵するほ
ど油滴が小さく乳化状態が良好である。 ポリペプチドのチーズ様製品に対する乳化
性： ナチユラルチーズにバターオイルを加えてチー
ズ様製品を製造する場合におけるポリペプチドの
乳化性を下記により調べた。 下記に示す組成の配合物にポリペプチドの1.5
％溶液29重量％並びに3.8％溶液23重量％をそれ
ぞれに加えて、40℃でフードカツターを用いて約
2000rpmで撹拌して乳化し、得られる乳化物の乳
化状態を調べた。 原料配合物の組成： 脂肪 68(重量%) ナチユラルチーズ由来の脂肪13重量％ バターオイル由来の脂肪55重量％ 蛋白 13 灰分 2.3 その他 0.5 水 16.2 結果は、ポリペプチドの1.5％溶液29重量％を
加えて乳化したものでは乳化物の脂肪球の大きさ
は2.4μであり、ポリペプチドの3.8％溶液23重量
％加えて乳化したものでは1.9μであつた。 なお、ポリペプチドを添加しない対照ではバタ
ーオイルが分離して乳化物は得られなかつた。 実施例 ２ ポリペプチドの調製： β−ガゼイン20ｇをPH6.4の0.01Mりん酸緩衝
液１に溶解し、これにペプシン0.4ｇを添加し
て37℃10時間反応させた。塩酸でPHを4.6に調整
した結果、沈澱物を生じたため、これを遠心分離
して除いた。上澄液のPHを水酸化ナトリウムで
7.8に調整後、トリプシン10mgを添加し、37℃で
さらに10時間反応させた。 次いで、80℃10分間加熱して酵素を失活させた
後、室温まで冷却した。得られた分解液をDEAE
−セフアセルカラムに通液し、食塩の濃度勾配に
よるイオン交換クロマトを行い、下記に示す構造
を有するポリペプチドを含むフラクシヨンを得
た。 Val−Leu−Pro−Val−Pro−Glu−Lys 尚、アミノ酸分析よりペプチド濃度を測定した
結果、上記ペプチドの濃度は0.02％であつた。 乳化活性の測定： 上記ポリペプチドを含むフラクシヨンを70℃に
て減圧濃縮し２％濃度とした後に、塩酸でPHを３
に調整した。これにより大豆油を最終20％となる
ように加え、高速ホモゲナイザー（ポリトロン）
を用い、最高回転数にて３分間均質化した。直ち
に、0.1％SDS溶液で希釈し、500nmにおける濁
度を求め、乳化活性（m2／ｇ）で表わした。乳化
活性は脂肪球が均一に分散されている程高い値を
示す。尚、比較例として上記ポリペプチドの代り
に未分解のβ−ガゼインを用いた。PH３における
乳化活性は、未分解β−ガゼインでは7.3m2／ｇ
であつたのに対し、ポリペプチドでは10.4m2／ｇ
であり、酸性下ですぐれた乳化能を有していた。 実施例 ３ ポリペプチドの調製： 乳酸ガゼイン１Kgを水10に分散させ、水酸化
ナトリウムでPHを6.4に調整しつつ溶解した。こ
れにキモシン７ｇを加え、42℃にて10分間反応さ
せた後、CaCl2を70mMとなるように加えた。生
じたカードを除去して得た上澄液８を70℃30分
間加熱してキモシンを失活させた後、15℃に冷却
した。 次いで、これに塩酸を加えPHを２に調整し、ペ
プシン１ｇを加え、20分間反応させた。水酸化ナ
トリウムでPHを７に戻した後、80℃にて10分間加
熱し、酸素を失活させた。液量が２になるまで
70℃にて減圧濃縮し、Ｑ−セフアロ−スカラムに
通液した。食塩の濃度勾配によるイオン交換クロ
マトを行い、溶出液をセフアデツクスＧ−15によ
るゲル濾過で脱塩し、凍結乾燥した。こおように
して下に示す構造を有するポリペプチド８ｇを得
た。 Met−Ala−Ile−Pro−Pro−Lys−Lys−Asn
−Gln−Asp−Lys−Thr−Glu−Ile−Pro−Thr
−Ile−Asn−Thr−Ile−Ala−Ser−Gly−Glu−
Pro−Thr−Ser−Thr−Pro−Thr−Ile−Glu−
Ala−Val−Glu−Ser−Thr−Val−Ala−Thr−
Leu−Glu−Ala−Ser−Pro−Glu−Val ポリペプチドのドレツシングに対する安定性： 上記により得られたポリペプチドを乳化剤とし
て用い、表２に示す配合でドレツシングを試作
し、その乳化安定性を調べた。尚、比較例として
ポリペプチドの代りに全ガゼインを配合した。 表 ３ 重量％ 水 27.1 食酢 6.5 コーンスターチ 3.1 食塩 1.0 砂糖 6.2 調味料 0.6 ポリペプチド 5.5 菜種油 50 計 100 表３に示す配合のうち菜種油を加えていない水
溶液を90℃に加熱後、室温に冷却し、ホモミキサ
ーで均質化した。次いで、これに菜種油をゆつく
り滴下し、再度均質化した。これを60℃の温湯中
で１時間インキユベートし、2800xgで10分間遠心
分離した。分離した湯は捨てた。乳化安定性は、 （遠心分離後の重量）／（遠心前の重量）％ として表わした。全ガゼインでは87.4％であつた
のに対し上記ポリペプチドでは94.2％であつた。
いたものでは油滴の大きさは乳化剤無添加のもの
と同様に大きくて乳化状態が悪いが、本発明によ
るポリペプチドを用いたものでは、現在用いられ
ているシヨ糖脂肪酸エステルの場合に匹敵するほ
ど油滴が小さく乳化状態が良好である。 ポリペプチドのチーズ様製品に対する乳化
性： ナチユラルチーズにバターオイルを加えてチー
ズ様製品を製造する場合におけるポリペプチドの
乳化性を下記により調べた。 下記に示す組成の配合物にポリペプチドの1.5
％溶液29重量％並びに3.8％溶液23重量％をそれ
ぞれに加えて、40℃でフードカツターを用いて約
2000rpmで撹拌して乳化し、得られる乳化物の乳
化状態を調べた。 原料配合物の組成： 脂肪 68(重量%) ナチユラルチーズ由来の脂肪13重量％ バターオイル由来の脂肪55重量％ 蛋白 13 灰分 2.3 その他 0.5 水 16.2 結果は、ポリペプチドの1.5％溶液29重量％を
加えて乳化したものでは乳化物の脂肪球の大きさ
は2.4μであり、ポリペプチドの3.8％溶液23重量
％加えて乳化したものでは1.9μであつた。 なお、ポリペプチドを添加しない対照ではバタ
ーオイルが分離して乳化物は得られなかつた。 実施例 ２ ポリペプチドの調製： β−ガゼイン20ｇをPH6.4の0.01Mりん酸緩衝
液１に溶解し、これにペプシン0.4ｇを添加し
て37℃10時間反応させた。塩酸でPHを4.6に調整
した結果、沈澱物を生じたため、これを遠心分離
して除いた。上澄液のPHを水酸化ナトリウムで
7.8に調整後、トリプシン10mgを添加し、37℃で
さらに10時間反応させた。 次いで、80℃10分間加熱して酵素を失活させた
後、室温まで冷却した。得られた分解液をDEAE
−セフアセルカラムに通液し、食塩の濃度勾配に
よるイオン交換クロマトを行い、下記に示す構造
を有するポリペプチドを含むフラクシヨンを得
た。 Val−Leu−Pro−Val−Pro−Glu−Lys 尚、アミノ酸分析よりペプチド濃度を測定した
結果、上記ペプチドの濃度は0.02％であつた。 乳化活性の測定： 上記ポリペプチドを含むフラクシヨンを70℃に
て減圧濃縮し２％濃度とした後に、塩酸でPHを３
に調整した。これにより大豆油を最終20％となる
ように加え、高速ホモゲナイザー（ポリトロン）
を用い、最高回転数にて３分間均質化した。直ち
に、0.1％SDS溶液で希釈し、500nmにおける濁
度を求め、乳化活性（m2／ｇ）で表わした。乳化
活性は脂肪球が均一に分散されている程高い値を
示す。尚、比較例として上記ポリペプチドの代り
に未分解のβ−ガゼインを用いた。PH３における
乳化活性は、未分解β−ガゼインでは7.3m2／ｇ
であつたのに対し、ポリペプチドでは10.4m2／ｇ
であり、酸性下ですぐれた乳化能を有していた。 実施例 ３ ポリペプチドの調製： 乳酸ガゼイン１Kgを水10に分散させ、水酸化
ナトリウムでPHを6.4に調整しつつ溶解した。こ
れにキモシン７ｇを加え、42℃にて10分間反応さ
せた後、CaCl2を70mMとなるように加えた。生
じたカードを除去して得た上澄液８を70℃30分
間加熱してキモシンを失活させた後、15℃に冷却
した。 次いで、これに塩酸を加えPHを２に調整し、ペ
プシン１ｇを加え、20分間反応させた。水酸化ナ
トリウムでPHを７に戻した後、80℃にて10分間加
熱し、酸素を失活させた。液量が２になるまで
70℃にて減圧濃縮し、Ｑ−セフアロ−スカラムに
通液した。食塩の濃度勾配によるイオン交換クロ
マトを行い、溶出液をセフアデツクスＧ−15によ
るゲル濾過で脱塩し、凍結乾燥した。こおように
して下に示す構造を有するポリペプチド８ｇを得
た。 Met−Ala−Ile−Pro−Pro−Lys−Lys−Asn
−Gln−Asp−Lys−Thr−Glu−Ile−Pro−Thr
−Ile−Asn−Thr−Ile−Ala−Ser−Gly−Glu−
Pro−Thr−Ser−Thr−Pro−Thr−Ile−Glu−
Ala−Val−Glu−Ser−Thr−Val−Ala−Thr−
Leu−Glu−Ala−Ser−Pro−Glu−Val ポリペプチドのドレツシングに対する安定性： 上記により得られたポリペプチドを乳化剤とし
て用い、表２に示す配合でドレツシングを試作
し、その乳化安定性を調べた。尚、比較例として
ポリペプチドの代りに全ガゼインを配合した。 表 ３ 重量％ 水 27.1 食酢 6.5 コーンスターチ 3.1 食塩 1.0 砂糖 6.2 調味料 0.6 ポリペプチド 5.5 菜種油 50 計 100 表３に示す配合のうち菜種油を加えていない水
溶液を90℃に加熱後、室温に冷却し、ホモミキサ
ーで均質化した。次いで、これに菜種油をゆつく
り滴下し、再度均質化した。これを60℃の温湯中
で１時間インキユベートし、2800xgで10分間遠心
分離した。分離した湯は捨てた。乳化安定性は、 （遠心分離後の重量）／（遠心前の重量）％ として表わした。全ガゼインでは87.4％であつた
のに対し上記ポリペプチドでは94.2％であつた。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 全ガゼインに蛋白質分解酵素を作用させて得
られる反応混合物から、ゲル濾過、イオン交換ク
ロマトグラフイー、高速液体クロマトグラフイー
又は電気泳動の一種以上を用いて分離して得られ
る５乃至50個のアミノ酸から構成されるポリペプ
チドから成る乳化剤。 ２ αs−ガゼイン及び／又はβ−ガゼインに蛋
白質分解酵素を作用させて得られる反応混合物か
ら、ゲル濾過、イオン交換クロマトグラフイー、
高速液体クロマトグラフイー又は電気泳動の一種
以上を用いて分離して得られる５乃至50個のアミ
ノ酸から構成されるポリペプチドから成る乳化
剤。 ３ ポリペプチドが10乃至30個のアミノ酸から構
成される特許請求の範囲第１項又は第２項のいず
れかに記載の乳化剤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57028594A JPS58174232A (ja) | 1982-02-24 | 1982-02-24 | ポリペプチド乳化剤 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP57028594A JPS58174232A (ja) | 1982-02-24 | 1982-02-24 | ポリペプチド乳化剤 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS58174232A JPS58174232A (ja) | 1983-10-13 |
| JPH02968B2 true JPH02968B2 (ja) | 1990-01-10 |
Family
ID=12252912
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57028594A Granted JPS58174232A (ja) | 1982-02-24 | 1982-02-24 | ポリペプチド乳化剤 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS58174232A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2011108633A1 (ja) | 2010-03-04 | 2011-09-09 | 味の素株式会社 | コーヒーホワイトナー、その製造方法及び飲料の製造方法 |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| AU2018356571B2 (en) * | 2017-10-26 | 2021-06-10 | Louis Dreyfus Company Ingredients Gmbh | Protein hydrolysates as emulsifier for baked goods |
-
1982
- 1982-02-24 JP JP57028594A patent/JPS58174232A/ja active Granted
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2011108633A1 (ja) | 2010-03-04 | 2011-09-09 | 味の素株式会社 | コーヒーホワイトナー、その製造方法及び飲料の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS58174232A (ja) | 1983-10-13 |
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