JPS5869230A - 水に不溶の蛋白質物 - Google Patents
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Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/082—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C12N11/087—Acrylic polymers
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、水に不溶の蛋白質物、その製法及び酵素反応
を行うためこの物質の使用に関する。
を行うためこの物質の使用に関する。
酵素を結合し又は酵素を固定するための担体は既知であ
る(デヘマ・モノグラフィ84巻、フェルシークヘミ−
19フ9年版145頁以下;「イムモビライズド・エン
ザイムス」ジョン・ウィリー・アンドサンズ社1978
年版参照)。
る(デヘマ・モノグラフィ84巻、フェルシークヘミ−
19フ9年版145頁以下;「イムモビライズド・エン
ザイムス」ジョン・ウィリー・アンドサンズ社1978
年版参照)。
従来酵素の吸着のため実際には、生体高分子又は変性生
体高分子を基礎と、する担体、たとえばDEAE−セル
ロース又はDEAE−セファロースが用いられた(エン
ツイモロギア31巻、214頁1969年;バイオテク
ノロジー・アンド・バイオエンジニアリング9巻、60
6頁1967年参照)。しかしこれらの担体は、機械的
安定性が低く流体力学上の性質も悪く、さらにその製造
は多額の費用を要しかつ煩緒である。これらは結局容易
に微生物に侵されて変質する。
体高分子を基礎と、する担体、たとえばDEAE−セル
ロース又はDEAE−セファロースが用いられた(エン
ツイモロギア31巻、214頁1969年;バイオテク
ノロジー・アンド・バイオエンジニアリング9巻、60
6頁1967年参照)。しかしこれらの担体は、機械的
安定性が低く流体力学上の性質も悪く、さらにその製造
は多額の費用を要しかつ煩緒である。これらは結局容易
に微生物に侵されて変質する。
したがって本発明の課題は、前記の欠点をほとんど除か
れた重合物と活性蛋白質とからの結合体を提供すること
であった。
れた重合物と活性蛋白質とからの結合体を提供すること
であった。
本発明者らは、N−ビニルイミダゾール及び/又は置換
N−ビニルイミダゾール及びこれと共重合しうる単量体
からの共重合物を基礎とする水に不溶で水中で膨潤する
共重合物に、蛋白質を結合して含有させるとき、水に不
溶の担体上の生物学的に活性の蛋白質から成る、水に不
溶で膨潤可能な蛋白質物により、前記の課題が解決され
ることを見出した。
N−ビニルイミダゾール及びこれと共重合しうる単量体
からの共重合物を基礎とする水に不溶で水中で膨潤する
共重合物に、蛋白質を結合して含有させるとき、水に不
溶の担体上の生物学的に活性の蛋白質から成る、水に不
溶で膨潤可能な蛋白質物により、前記の課題が解決され
ることを見出した。
%以上のN−ビニルイミダゾール又は置換N−ビニルイ
ミダゾールを含有する。置換N−ビニルイミダゾールと
しては、特に2−メチル−14−メチル−12−エチル
−12−プロピル−12−イソプロピル−及び2−7エ
ニルー1−ビニルイミダゾールが用いられる。
ミダゾールを含有する。置換N−ビニルイミダゾールと
しては、特に2−メチル−14−メチル−12−エチル
−12−プロピル−12−イソプロピル−及び2−7エ
ニルー1−ビニルイミダゾールが用いられる。
一重合体の水不溶性は特に、N−ビニルイミダゾールの
又は対応する誘導体のビニル基と共重合し、うるオレフ
ィン性不飽和結合を2個以上有する単量体を、1〜70
重量%好ましくは6〜20重量%添加することにより達
成される。下記の単量体が特に適している。2個又はそ
れ以上のビニル基を含有するペンゾール誘導体好ましく
はジビニルペンゾール、アクリル酸又はメタクリル酸の
多機能エステルたとえばブタンジジ オールlクリレート、2個以上の不飽和基を有する尿素
誘導体たとえばジビニルエチレン尿素又ハシビニルプロ
ピレン尿素、又はビスアクリルアミドたとえばメチレン
ビスアクリルアミド又はエチレンビスアクリルアミド。
又は対応する誘導体のビニル基と共重合し、うるオレフ
ィン性不飽和結合を2個以上有する単量体を、1〜70
重量%好ましくは6〜20重量%添加することにより達
成される。下記の単量体が特に適している。2個又はそ
れ以上のビニル基を含有するペンゾール誘導体好ましく
はジビニルペンゾール、アクリル酸又はメタクリル酸の
多機能エステルたとえばブタンジジ オールlクリレート、2個以上の不飽和基を有する尿素
誘導体たとえばジビニルエチレン尿素又ハシビニルプロ
ピレン尿素、又はビスアクリルアミドたとえばメチレン
ビスアクリルアミド又はエチレンビスアクリルアミド。
N−ビニルイミダゾール及びジビニルペンゾールと共重
合しうる他の単量体を、89重量%までの量で重合含有
させることも可能である。
合しうる他の単量体を、89重量%までの量で重合含有
させることも可能である。
これらは場合により架橋しないでも実際上の目的に役立
つ充分な水不溶性(水に不溶であるだけで、他の溶剤に
不溶ではない)を与えうる。
つ充分な水不溶性(水に不溶であるだけで、他の溶剤に
不溶ではない)を与えうる。
この種の単量体は、たとえばスチロール、(C。
〜Ca フルキル)−スチロール、アクリル酸モしく
はメタクリル酸、それらのアルキルエステル、特に親水
性エステルたとえばヒドロキシアルキルエステル又はア
ミノアルキルエステル、他のビニル複素環化合物たとえ
ばN−ビニルピロリドン及びビニルピリジンである。も
ちろん20%を越える量でのコモノマーの添加は、多(
の場合に吸着性の減少を来たす。ジビニルペンゾールを
他の架橋剤たとえばブタンジオールジアクリレート、ジ
ビニルエチレン尿素又はメチレ蛋白質を吸着するため好
適な前記種類の担体は、ラジカル重合により入手できる
。たとえば単量体の混合物を、多孔質にするが重合しな
い添加物質を場合により添加し、好適なラジカル生成剤
たとえばアゾ化合物又は過酸化物により、高められた温
度で重合させる。この種の重合はたとえば西ドイツ特許
出願公開2506085号明細書に記載されている。重
合を溶剤中で(ビニルイミダゾールの場合は特に水中で
)同時に水溶性の開始剤を使用して行なうと、重合物が
ゲルとして得られる(米国特許2878186号明細書
)。溶剤に単量体のみが可溶で重合体は可溶でない溶液
中の重合(沈殿重合)も用いられる。粒状重合又は懸濁
重合は、この方法により重合物が使用に特に適する小粒
状で得られるので、好適である。この場合は単量体混合
物を好ましくは有機添加物質と一緒に、適当な助剤(た
とえば高分子のポリビニルピロリドン)を用いて水中で
乳化し、単量体混合物中に溶存するラジカル生成剤によ
り重合させる。ビニルイミダゾ−、ルが部分的に水に可
溶であるため、水相への塩の添加が好ましい(西ドイツ
特許出願公告1929501号明細書)。水性単量体相
が不活性の外相たとえば炭化水素の中で懸濁されている
逆転懸濁液による方法も、効果的に適用できる(西ドイ
ツ特許出願公開2524204号明細書)。
はメタクリル酸、それらのアルキルエステル、特に親水
性エステルたとえばヒドロキシアルキルエステル又はア
ミノアルキルエステル、他のビニル複素環化合物たとえ
ばN−ビニルピロリドン及びビニルピリジンである。も
ちろん20%を越える量でのコモノマーの添加は、多(
の場合に吸着性の減少を来たす。ジビニルペンゾールを
他の架橋剤たとえばブタンジオールジアクリレート、ジ
ビニルエチレン尿素又はメチレ蛋白質を吸着するため好
適な前記種類の担体は、ラジカル重合により入手できる
。たとえば単量体の混合物を、多孔質にするが重合しな
い添加物質を場合により添加し、好適なラジカル生成剤
たとえばアゾ化合物又は過酸化物により、高められた温
度で重合させる。この種の重合はたとえば西ドイツ特許
出願公開2506085号明細書に記載されている。重
合を溶剤中で(ビニルイミダゾールの場合は特に水中で
)同時に水溶性の開始剤を使用して行なうと、重合物が
ゲルとして得られる(米国特許2878186号明細書
)。溶剤に単量体のみが可溶で重合体は可溶でない溶液
中の重合(沈殿重合)も用いられる。粒状重合又は懸濁
重合は、この方法により重合物が使用に特に適する小粒
状で得られるので、好適である。この場合は単量体混合
物を好ましくは有機添加物質と一緒に、適当な助剤(た
とえば高分子のポリビニルピロリドン)を用いて水中で
乳化し、単量体混合物中に溶存するラジカル生成剤によ
り重合させる。ビニルイミダゾ−、ルが部分的に水に可
溶であるため、水相への塩の添加が好ましい(西ドイツ
特許出願公告1929501号明細書)。水性単量体相
が不活性の外相たとえば炭化水素の中で懸濁されている
逆転懸濁液による方法も、効果的に適用できる(西ドイ
ツ特許出願公開2524204号明細書)。
□ゝ 下記の実施例A −)(は、好適な重合体の製
造を説明するものである。
造を説明するものである。
実施例A
ラウロイルパーオキシド12部が溶解されている、2−
メチル−1−ビニルイミダゾール2oo部、工業用ジビ
ニルペンゾール(ジビニルペンゾール50%、エチルビ
ニルペンゾール50%から成る)100部及び酢酸ブチ
ル600部からの混合物を、ポリビニルピロリドンCM
=10’)3部を含有する、水2500部中のNa2S
O4@ 10H20500部の溶液に分散させ、8時間
攪拌しながら80℃に加熱する。小粒状の重合物をr別
し、水及びアセトンで洗浄したのち真空乾燥する。
メチル−1−ビニルイミダゾール2oo部、工業用ジビ
ニルペンゾール(ジビニルペンゾール50%、エチルビ
ニルペンゾール50%から成る)100部及び酢酸ブチ
ル600部からの混合物を、ポリビニルピロリドンCM
=10’)3部を含有する、水2500部中のNa2S
O4@ 10H20500部の溶液に分散させ、8時間
攪拌しながら80℃に加熱する。小粒状の重合物をr別
し、水及びアセトンで洗浄したのち真空乾燥する。
実施例B
アゾイソブチロニトリル6部が溶解されているN−ビニ
ルイミダゾール100部、工業用ジビニルペン−ゾール
50部及び酢酸エチル150部からの混合物を、ポリビ
ニルピロリドン(M=10’)3部を含有する、水15
00部中のNa25o、・10Hρ250部の溶液に分
散させ、実施例Aと同様に重合を行う。
ルイミダゾール100部、工業用ジビニルペン−ゾール
50部及び酢酸エチル150部からの混合物を、ポリビ
ニルピロリドン(M=10’)3部を含有する、水15
00部中のNa25o、・10Hρ250部の溶液に分
散させ、実施例Aと同様に重合を行う。
実施例C
アゾイソブチロニトリル3部を含有する、N−ビニルイ
ミダゾール50部、工業用ジビニルペンゾール61部及
び酢酸エチル75部からの混合物を、Na25o4・1
0H20125部及びポリ“ビニルピロリドン(M=1
0’)2部が溶解された水1500部に分散させ、実施
例Aと同様に重合を行う。
ミダゾール50部、工業用ジビニルペンゾール61部及
び酢酸エチル75部からの混合物を、Na25o4・1
0H20125部及びポリ“ビニルピロリドン(M=1
0’)2部が溶解された水1500部に分散させ、実施
例Aと同様に重合を行う。
実施例D
ベンゾイルパーオキシド10部を含有する、2−メチル
71−ビニルイミダゾール100部、N−ビニルピロリ
ドン100部、工業用シヒニルベンゾール100部及び
ドルオール400部からの混合物を、水2500部中の
食塩500部及びポリビニルピロリドンCM=106)
3部の溶液に分散させ、実施例Aと同様に重合を行う。
71−ビニルイミダゾール100部、N−ビニルピロリ
ドン100部、工業用シヒニルベンゾール100部及び
ドルオール400部からの混合物を、水2500部中の
食塩500部及びポリビニルピロリドンCM=106)
3部の溶液に分散させ、実施例Aと同様に重合を行う。
実施例E
ペンソイルパーオキシド4部を含有する、2−メチル−
1−ビニルイミダゾール45部、2−ヒドロキシエチル
メタクリレート45部、工業用ジビニルペンゾール10
部及びn−オクタ7100部からの混合物を、水750
部中の食塩200部及びポリビニルピロリ)’7(M=
10’)1部の溶液に分散させ、実施例Aと同様に重合
を行う。
1−ビニルイミダゾール45部、2−ヒドロキシエチル
メタクリレート45部、工業用ジビニルペンゾール10
部及びn−オクタ7100部からの混合物を、水750
部中の食塩200部及びポリビニルピロリ)’7(M=
10’)1部の溶液に分散させ、実施例Aと同様に重合
を行う。
実施例F
ラウロイルパーオキシド4部を含有する、2−メチル−
1−ビニルイミダゾール90部、N、N’−ジビニルエ
チレン尿素10部及び酢酸エチル中 100部からの混合物を、水750部へのキサンタン1
部及び食塩200部の溶液に分散させ。
1−ビニルイミダゾール90部、N、N’−ジビニルエ
チレン尿素10部及び酢酸エチル中 100部からの混合物を、水750部へのキサンタン1
部及び食塩200部の溶液に分散させ。
実施例Aと同様に重合を行う。
実施例G
水40部中のN−ビニルイミダゾール40部、メチレン
ビスアクリルアミド20部及びカリウムパーオキフジス
ルフアート5部の溶液を、窒素雰囲気下で70℃に7時
間加熱する。得られたゲルを粉砕し、アセトンで洗浄し
たのち真空乾燥する。
ビスアクリルアミド20部及びカリウムパーオキフジス
ルフアート5部の溶液を、窒素雰囲気下で70℃に7時
間加熱する。得られたゲルを粉砕し、アセトンで洗浄し
たのち真空乾燥する。
実施例H
アゾイソブチロニトリル1部を含有する、N−ビニルイ
ミダゾール100部、工業局用ジビニルペンゾール50
部及び酢酸エチル150部からの混合物を、窒素中で7
0℃に3時間加熱する。得られた重合物を粉砕し、アセ
トンで洗浄したのち真空乾燥する。
ミダゾール100部、工業局用ジビニルペンゾール50
部及び酢酸エチル150部からの混合物を、窒素中で7
0℃に3時間加熱する。得られた重合物を粉砕し、アセ
トンで洗浄したのち真空乾燥する。
重合物は、乾燥物111当り約2ないし25m1以上の
湿潤容積の水中膨潤能を有する。蛋白質受容は一般によ
りよく膨潤しうる共重合物では、比較可能な膨潤能の劣
るものより高い。しかし蛋白質受容と膨潤能との間に直
接の関係はない。
湿潤容積の水中膨潤能を有する。蛋白質受容は一般によ
りよく膨潤しうる共重合物では、比較可能な膨潤能の劣
るものより高い。しかし蛋白質受容と膨潤能との間に直
接の関係はない。
ビニルイミダゾール含有共重合物の蛋白質受容能力は、
組成と架橋密度によって変わる。そのほかそれは蛋白質
の種類によって種々異なる。
組成と架橋密度によって変わる。そのほかそれは蛋白質
の種類によって種々異なる。
蛋白質によって重合体の製造に際して、単量体が可溶で
重合体が不溶である不活性有機溶剤、たとえばリグロイ
ン、オクタン、ドルオール、酢酸エチル又は酢酸ブチル
を重合混合物に添加することができ、それは吸着能力を
改善する。
重合体が不溶である不活性有機溶剤、たとえばリグロイ
ン、オクタン、ドルオール、酢酸エチル又は酢酸ブチル
を重合混合物に添加することができ、それは吸着能力を
改善する。
この種の好適な添加物質は、任意選択試験により容易に
求めることができる。特に有利な場合には、乾燥重合物
1g当り結合蛋白質5g以上の吸着値に到達しうる。
求めることができる。特に有利な場合には、乾燥重合物
1g当り結合蛋白質5g以上の吸着値に到達しうる。
蛋白質による重合体吸着物質の負荷又は溶液からの蛋白
質の除去は、蛋白質溶液に重合体を攪拌混合すること又
はたとえばカラム内で重合体に蛋白質溶液を連続導通す
ることにより行われる。吸着された蛋白質−mが酵素で あると、これは吸着された状態で一般に少なくとも最初
の活性の一部を保持する。このことは、対応する酵素反
応を行うためにそれを不均一系触媒として用いることを
可能にする。たとえば酵素インベルターゼは、ビニルイ
ミダゾール含有重合体に吸着されたのち、約20%の残
留活性を有する。吸着された酵素の安定性を高めるため
に、担体上の酵素を架橋することが有利である。この目
的に適合する試薬はたとえばグルタルジアルデヒドであ
る。生物学的に活性な蛋白質とは主として酵素を意味す
る。
質の除去は、蛋白質溶液に重合体を攪拌混合すること又
はたとえばカラム内で重合体に蛋白質溶液を連続導通す
ることにより行われる。吸着された蛋白質−mが酵素で あると、これは吸着された状態で一般に少なくとも最初
の活性の一部を保持する。このことは、対応する酵素反
応を行うためにそれを不均一系触媒として用いることを
可能にする。たとえば酵素インベルターゼは、ビニルイ
ミダゾール含有重合体に吸着されたのち、約20%の残
留活性を有する。吸着された酵素の安定性を高めるため
に、担体上の酵素を架橋することが有利である。この目
的に適合する試薬はたとえばグルタルジアルデヒドであ
る。生物学的に活性な蛋白質とは主として酵素を意味す
る。
ビニル、イミダゾールを含有する重合体に吸着されうる
酵素は、好ましくはインベルターゼ、グルコースイソメ
ラーゼ、アミログルコシダーゼ、α−及びβ−アミラー
ゼ、アミノ酸アシラーゼ、ペニシリンアシラーゼ及びヒ
ダントインアーゼである。さらに下記のものも適する。
酵素は、好ましくはインベルターゼ、グルコースイソメ
ラーゼ、アミログルコシダーゼ、α−及びβ−アミラー
ゼ、アミノ酸アシラーゼ、ペニシリンアシラーゼ及びヒ
ダントインアーゼである。さらに下記のものも適する。
オキシドレダクターゼ類たとえばアルコールデヒドロゲ
ナーゼ、ラクテートデヒドロゲナーゼ、アミノ酸オキシ
ダーゼ、パーオキシダーゼ、カタラーゼ、グルコースオ
キシダーゼ、ア化コールオキシダー、ゼ、サクシネート
デヒドロゲナーゼ、グルタメートデヒドロゲナーゼ、ウ
リカーゼ、フェノールオキシダーゼ′、カテコールオキ
シダーゼ、モノアミノオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ
、ルシフエラーゼ、ニドラードレダクターゼ、ニトリッ
トレグクターゼ、クロルパーオキシダーゼ、アセトアル
デヒドデヒドロゲナーゼ、アルデヒードオキシゲナーゼ
、ジアホラーゼ、コレステリンオキシダーゼ、グルタル
チオレダクターゼ、ヒドロキシステロイドデヒドロゲナ
ーゼ、キサンチンオキシダーゼ、ドパミンヒドロキシラ
ーゼ、チトクロームオキシダーゼ、モノアミノオキシダ
ーゼ、ジアセチルレダクターゼ、スーパオキシドジスム
ターゼ、リモナートデヒドロゲナーゼ;トランスフェラ
ーゼ類たとえばポリヌクレオシドホスホラーゼ、デキス
トランスクラーゼ、ホスホリラーゼ、カルバメートキナ
ーゼ、アミノトランスフェラーゼ、トランスアルドラー
ゼ、メチルトランスフェラーゼ、ビルバートキナーゼ、
カルバモイルトランスフェラーゼ、ホスホフルクトキナ
ーゼ、テキストランシンテターゼ;ヒドロラーゼ類たと
えばリパーゼ、エステラーゼ、ラクターゼ、リゾチーム
、セルラーゼ、ウレアーゼ、トリプシン、キモトリプシ
ン、グルタミナーゼ、アスパラギナーゼ、ハハイン、フ
ィチン、ペプシン、ロイシンアミノペプチダーゼ、カル
ボキシペプチダーゼA7)−B、ナリンギナーゼ、プロ
メライン、Afチリシン、ホスホリフアーゼ、イソアミ
ラーゼ8、セファロスポリンアミダーゼ、アデノシンデ
アミナーゼ、ペニシリナーゼ、マルターゼ、リ デキストラナーゼ、デソ篤キシ、ボヌクレアーゼ、スル
ファターゼ、プルラナーゼ、ホスファターゼ、α−ガラ
クトシダーゼ、デキストラナーゼ、β−グルカナーゼ;
リアーゼ類たとえばトリプトファナーゼ、チロシンデカ
ルボキシラーゼ、オキシニトリルラーゼ、フェニルアラ
ニンデカルボキシラーゼ、フェニルアラニンアンモニウ
ムラーゼ、アミノ酸デカルボキシラーゼ、ビルバートデ
カルボキシラーゼ、フマラーゼ、エノラーゼ、アスパル
ターゼ、アミ′ルブリンデヒア ドラターゼ、カルボ^ンヒドラターゼ;イソメラーゼ類
たとえばアミノ酸ラセマーゼ、トリオースフォスフアト
イソメラーゼ;リガーゼ類たとえばグルタチオンシンセ
ターゼ。
ナーゼ、ラクテートデヒドロゲナーゼ、アミノ酸オキシ
ダーゼ、パーオキシダーゼ、カタラーゼ、グルコースオ
キシダーゼ、ア化コールオキシダー、ゼ、サクシネート
デヒドロゲナーゼ、グルタメートデヒドロゲナーゼ、ウ
リカーゼ、フェノールオキシダーゼ′、カテコールオキ
シダーゼ、モノアミノオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ
、ルシフエラーゼ、ニドラードレダクターゼ、ニトリッ
トレグクターゼ、クロルパーオキシダーゼ、アセトアル
デヒドデヒドロゲナーゼ、アルデヒードオキシゲナーゼ
、ジアホラーゼ、コレステリンオキシダーゼ、グルタル
チオレダクターゼ、ヒドロキシステロイドデヒドロゲナ
ーゼ、キサンチンオキシダーゼ、ドパミンヒドロキシラ
ーゼ、チトクロームオキシダーゼ、モノアミノオキシダ
ーゼ、ジアセチルレダクターゼ、スーパオキシドジスム
ターゼ、リモナートデヒドロゲナーゼ;トランスフェラ
ーゼ類たとえばポリヌクレオシドホスホラーゼ、デキス
トランスクラーゼ、ホスホリラーゼ、カルバメートキナ
ーゼ、アミノトランスフェラーゼ、トランスアルドラー
ゼ、メチルトランスフェラーゼ、ビルバートキナーゼ、
カルバモイルトランスフェラーゼ、ホスホフルクトキナ
ーゼ、テキストランシンテターゼ;ヒドロラーゼ類たと
えばリパーゼ、エステラーゼ、ラクターゼ、リゾチーム
、セルラーゼ、ウレアーゼ、トリプシン、キモトリプシ
ン、グルタミナーゼ、アスパラギナーゼ、ハハイン、フ
ィチン、ペプシン、ロイシンアミノペプチダーゼ、カル
ボキシペプチダーゼA7)−B、ナリンギナーゼ、プロ
メライン、Afチリシン、ホスホリフアーゼ、イソアミ
ラーゼ8、セファロスポリンアミダーゼ、アデノシンデ
アミナーゼ、ペニシリナーゼ、マルターゼ、リ デキストラナーゼ、デソ篤キシ、ボヌクレアーゼ、スル
ファターゼ、プルラナーゼ、ホスファターゼ、α−ガラ
クトシダーゼ、デキストラナーゼ、β−グルカナーゼ;
リアーゼ類たとえばトリプトファナーゼ、チロシンデカ
ルボキシラーゼ、オキシニトリルラーゼ、フェニルアラ
ニンデカルボキシラーゼ、フェニルアラニンアンモニウ
ムラーゼ、アミノ酸デカルボキシラーゼ、ビルバートデ
カルボキシラーゼ、フマラーゼ、エノラーゼ、アスパル
ターゼ、アミ′ルブリンデヒア ドラターゼ、カルボ^ンヒドラターゼ;イソメラーゼ類
たとえばアミノ酸ラセマーゼ、トリオースフォスフアト
イソメラーゼ;リガーゼ類たとえばグルタチオンシンセ
ターゼ。
本発明の製品は特に蛋白質の高含量を有し、そし″で良
好な流体力学的性状と優れた機械的安定性を示す。その
ほかこれは製造が簡単である。
好な流体力学的性状と優れた機械的安定性を示す。その
ほかこれは製造が簡単である。
下記の実施例は蛋白質物の製造を説明するものである。
実施例1
実施例Aにより製造された重合物(粒径250〜500
11rn)1oo1n9を、0.01%ヘモグロビン水
溶液10 rJJml中で攪拌し、この溶液におけるヘ
モグロビンの減少を光度計により追跡する。20分後に
蛋白質の15%が、60分後にはその47%が重合体に
吸着される。
11rn)1oo1n9を、0.01%ヘモグロビン水
溶液10 rJJml中で攪拌し、この溶液におけるヘ
モグロビンの減少を光度計により追跡する。20分後に
蛋白質の15%が、60分後にはその47%が重合体に
吸着される。
実施例2
実施例Bにより製造された重合体(粒径250〜500
.am) 2001Vを、pH6,017) 0.00
5 M酢酸ナトリウム緩衝液中の、α−アミラーゼ1o
omg(16o単位/rny)I)溶液2omlの中で
、4℃で64時間振動する。次いで担体な、pH6,0
の0.05M酢酸ナトリウム緩衝液各5Om1の中で、
それぞれ室温で5分間ずつ2回、及び1時間ずつ2回洗
浄する。固定された酵素活性を求めるために、担体を0
.016Mの酢酸ナトリウム緩衝液(pH6,o )中
の、ズルコウスキーにょる殿粉(メルク社製)5gの溶
液5 Q mlの中で511 ’Cで30分間振動する
。生じたオリゴサツカライドを、イレンフェルト法(メ
ソツヅ・イン・エンゲイモロジー1巻149頁、アカデ
ミツク出版社1955年)により6,5−ジニトロサリ
チル酸を用いて定量する。担体の活性は、1g及び1時
間につき加水分解された殿粉3.Ogである。
.am) 2001Vを、pH6,017) 0.00
5 M酢酸ナトリウム緩衝液中の、α−アミラーゼ1o
omg(16o単位/rny)I)溶液2omlの中で
、4℃で64時間振動する。次いで担体な、pH6,0
の0.05M酢酸ナトリウム緩衝液各5Om1の中で、
それぞれ室温で5分間ずつ2回、及び1時間ずつ2回洗
浄する。固定された酵素活性を求めるために、担体を0
.016Mの酢酸ナトリウム緩衝液(pH6,o )中
の、ズルコウスキーにょる殿粉(メルク社製)5gの溶
液5 Q mlの中で511 ’Cで30分間振動する
。生じたオリゴサツカライドを、イレンフェルト法(メ
ソツヅ・イン・エンゲイモロジー1巻149頁、アカデ
ミツク出版社1955年)により6,5−ジニトロサリ
チル酸を用いて定量する。担体の活性は、1g及び1時
間につき加水分解された殿粉3.Ogである。
実施例6
実施例Cにより製造された・重合体(粒径250〜50
0μm)200rn9を、0.05M酢酸ナトリウム緩
衝液(pH4,8)中の、β−アミラーゼ(28単位/
1n9)loompの溶液20 atの中で、4℃で6
4時間振動する。次いでpH4゜800.05M酢酸ナ
トリウム緩衝液各501ntの中で、担体を室温で5分
間ずつ2回及び1時間ずつ2回洗浄する。固定された酵
素活性を求めるために、′担体を0.016M酢酸ナト
リウム(pH4,8)中のズルコウスキーによる殿粉(
メルク社製)5gの溶液50m1の中で、30℃で30
分間振動する。生じたマルトースを、イレンフェルト法
(前掲)により6,5−ジニトロサリチル酸な用いて測
定する。担体の活性は、1g及び1時間につき生成した
マルトース2.6gである。
0μm)200rn9を、0.05M酢酸ナトリウム緩
衝液(pH4,8)中の、β−アミラーゼ(28単位/
1n9)loompの溶液20 atの中で、4℃で6
4時間振動する。次いでpH4゜800.05M酢酸ナ
トリウム緩衝液各501ntの中で、担体を室温で5分
間ずつ2回及び1時間ずつ2回洗浄する。固定された酵
素活性を求めるために、′担体を0.016M酢酸ナト
リウム(pH4,8)中のズルコウスキーによる殿粉(
メルク社製)5gの溶液50m1の中で、30℃で30
分間振動する。生じたマルトースを、イレンフェルト法
(前掲)により6,5−ジニトロサリチル酸な用いて測
定する。担体の活性は、1g及び1時間につき生成した
マルトース2.6gである。
実施例4
実施例Bにより製造された重合体(粒径250〜500
urn)200m9に、アミログルコシダーゼを実施例
2に記載の方法と同様にして結合させる。担体の活性は
、11及び1時間につき生し 成胛だグルコース15.5gである。
urn)200m9に、アミログルコシダーゼを実施例
2に記載の方法と同様にして結合させる。担体の活性は
、11及び1時間につき生し 成胛だグルコース15.5gである。
実施例5
実施例りにより製造された重合体25〜を、インベルタ
ーゼ(150単位/rn9)25o〜の溶液と共に4℃
で64時間振動する。次いで重合体を0.0025M酢
酸ナトリウム緩衝液(pH5,6)各100 mlの中
で、5分間ずつ2回及び1時間1回洗浄する。この重合
体を、0.001M酢酸ナトリウム緩衝液(pH5,5
)中のしよ糖17、5.9’の溶液50 mlの中で、
10分間振動し、加水分鮮度をへ旋光計により測定する
。担体の活性は、1g及び1時間につきしよ糖275g
、そして結合酵素量は、重合体1■当り2.41n9で
ある。
ーゼ(150単位/rn9)25o〜の溶液と共に4℃
で64時間振動する。次いで重合体を0.0025M酢
酸ナトリウム緩衝液(pH5,6)各100 mlの中
で、5分間ずつ2回及び1時間1回洗浄する。この重合
体を、0.001M酢酸ナトリウム緩衝液(pH5,5
)中のしよ糖17、5.9’の溶液50 mlの中で、
10分間振動し、加水分鮮度をへ旋光計により測定する
。担体の活性は、1g及び1時間につきしよ糖275g
、そして結合酵素量は、重合体1■当り2.41n9で
ある。
実施例6
実施例5と同様にして、実施例Eにより製造された重合
体25■にインベルターゼを負荷する。担体の活性は、
1g及び1時間につきしよ糖saOg、そして結合酵素
量は重合体11Rg当り1.31ngである。
体25■にインベルターゼを負荷する。担体の活性は、
1g及び1時間につきしよ糖saOg、そして結合酵素
量は重合体11Rg当り1.31ngである。
実施例7
実施例5と同様にして、実施例Fにより製造された重合
体25■にインベルターゼを負荷する。重合物の活性は
、1g及び1時間につきしよ糖194g、そして結合酵
素量は重合体1■当り1.5■である。
体25■にインベルターゼを負荷する。重合物の活性は
、1g及び1時間につきしよ糖194g、そして結合酵
素量は重合体1■当り1.5■である。
実施例8
実施例5と同様にして、実施例Gにより得られた重合体
25〜にインベルターゼを負荷する。
25〜にインベルターゼを負荷する。
その活性は1g及び1時間につきしよ糖150gである
。
。
実施例9
実施例5と同様にして、実施例Hにより得られた重合体
25■にインベルターゼを負荷する。
25■にインベルターゼを負荷する。
その活性は1g及び1時間につきしよ糖6gである。
実施例10
実施例Cにより製造された重合体1gに、実施例5と同
様にしてインベルターゼを負荷する。
様にしてインベルターゼを負荷する。
次いで重合体をカラムに充填し、30℃の恒温におく。
カラムを通じて、しよ糖640 g/43のpH5,3
に調節した溶液を、100m1/時間の流速によりポン
プ循環させる。しよ糖の加水分解を旋光針により追跡す
る。1日後の加水分解度は92%、20日後は68%で
ある。
に調節した溶液を、100m1/時間の流速によりポン
プ循環させる。しよ糖の加水分解を旋光針により追跡す
る。1日後の加水分解度は92%、20日後は68%で
ある。
実施例11
実施例10と同様にして負荷した担体を、0,1%グル
タルジアルデヒド水溶液20m1により使用に先立って
処理する。これによると1日後の加水分解度は95%、
20日後は85%である。
タルジアルデヒド水溶液20m1により使用に先立って
処理する。これによると1日後の加水分解度は95%、
20日後は85%である。
出願人 バスフ・アクチェンゲゼルシャフト代理人 弁
理土手 林 正 雄
理土手 林 正 雄
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1、 N−ビニルイミダゾール又は置換N−ビニルイ
ミダゾール及びこれと共重合しうる単量体からの共重合
体を基礎とする水不溶性共重合物に、蛋白質を結合して
含有することを特徴とする、水に不溶の担体上の生物学
的に活性の蛋白質から成る、水に不溶の蛋白質物。 2、共重合物として粒状重合物を含有することを特徴と
する特許請求の範囲第1項に記載の蛋白質物。 6、担体が共重合可能な単量体として、オレフィン性不
飽和結合を2個以上有する成分を重合金有していること
を特徴とする特許請求の範囲第1項又は第2項に記載の
蛋白質物。 4、担体の不飽和結合を2個以上有する成分が、ジビニ
ルスチロール、アクリル酸もしくはメタクリル酸の多機
能エステル、オレフィン性不飽和結合を2個以上有する
尿素誘導体又はそのような酸アミドであることを特徴と
する特許請求の範囲第3項に記載の蛋白質物。 5、担体が他のコモノマーとしてスチロール、01〜C
4−アルキル−スチロール、アクリル酸、メタクリル酸
又はこれらのアルキルエステル又はアミノアルキルエス
テル又はビニル複素環化合物を重合金有していることを
特徴とする特許請求の範囲第4項に記載の蛋白質物。 6、 共重合物を、生物学的に活性な蛋白質の水溶液又
は水性懸濁液と接触させることを特徴とする、N−ビニ
ルイミダゾール又は置換N−ビニルイミダゾール及びこ
れと共重合しうる単量体からの共重合体を基礎とする水
不溶性共重合物に、蛋白質を結合して含有する、水に不
溶の担体上の生物学的に活性の蛋白質がら成る、水に不
溶の蛋白質物の製法。 l 酵素反応を行うために、特許請求の範囲第1項ない
し第5項のいずれかに記載の蛋白質物を使用する方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE3138194.4 | 1981-09-25 | ||
| DE19813138194 DE3138194A1 (de) | 1981-09-25 | 1981-09-25 | Wasserunloesliches poroeses proteinmaterial, dessen herstellung und verwendung |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5869230A true JPS5869230A (ja) | 1983-04-25 |
| JPH0412952B2 JPH0412952B2 (ja) | 1992-03-06 |
Family
ID=6142598
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57165122A Granted JPS5869230A (ja) | 1981-09-25 | 1982-09-24 | 水に不溶の蛋白質物 |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4478976A (ja) |
| EP (1) | EP0075815B1 (ja) |
| JP (1) | JPS5869230A (ja) |
| DE (2) | DE3138194A1 (ja) |
Families Citing this family (171)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB8725333D0 (en) * | 1987-10-29 | 1987-12-02 | Monsanto Europe Sa | Immobilised enzymes |
| DE3737335A1 (de) * | 1987-11-04 | 1989-05-18 | Basf Ag | Verfahren zur herstellung eines biokatalysators und dessen verwendung zur razematspaltung |
| JPH04278450A (ja) | 1991-03-04 | 1992-10-05 | Adam Heller | バイオセンサー及び分析物を分析する方法 |
| US5593852A (en) * | 1993-12-02 | 1997-01-14 | Heller; Adam | Subcutaneous glucose electrode |
| US6087557A (en) * | 1992-10-06 | 2000-07-11 | The Salk Institute For Biological Studies | Methods for the modulation of lignification levels |
| DE19532718A1 (de) * | 1995-09-05 | 1997-03-06 | Basf Ag | Pulverförmige, poröse, N-Vinylimidazol-Einheiten enthaltende Polymere, Verfahren zu ihrer Herstellung und ihre Verwendung |
| US6134461A (en) | 1998-03-04 | 2000-10-17 | E. Heller & Company | Electrochemical analyte |
| US6175752B1 (en) | 1998-04-30 | 2001-01-16 | Therasense, Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8346337B2 (en) | 1998-04-30 | 2013-01-01 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8688188B2 (en) | 1998-04-30 | 2014-04-01 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8465425B2 (en) | 1998-04-30 | 2013-06-18 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US6949816B2 (en) | 2003-04-21 | 2005-09-27 | Motorola, Inc. | Semiconductor component having first surface area for electrically coupling to a semiconductor chip and second surface area for electrically coupling to a substrate, and method of manufacturing same |
| US8480580B2 (en) | 1998-04-30 | 2013-07-09 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US9066695B2 (en) | 1998-04-30 | 2015-06-30 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8974386B2 (en) | 1998-04-30 | 2015-03-10 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
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