JPS5911193A - 低分子ペプチド組成物の製造方法 - Google Patents
低分子ペプチド組成物の製造方法Info
- Publication number
- JPS5911193A JPS5911193A JP11073883A JP11073883A JPS5911193A JP S5911193 A JPS5911193 A JP S5911193A JP 11073883 A JP11073883 A JP 11073883A JP 11073883 A JP11073883 A JP 11073883A JP S5911193 A JPS5911193 A JP S5911193A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- molecular weight
- low
- amino acid
- raw material
- peptide composition
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はディ、ペプチドおよびトリペプチドを主構成分
とするタンパク（低分子ペプチド）組成物の製造方法に
関するものである。
とするタンパク（低分子ペプチド）組成物の製造方法に
関するものである。
従来、タンパク質を酵素で加水分解し、ペプチドおよび
アミノ酸を製造することは食品分野を中心として行われ
てきた。しかしながら、そこでの目的はタンパク質を酵
素で分解することによって可溶化するとか１食品素材と
して適したものにするために低分子化（分子量が数千以
上）するとかのものばかりであり１分解生成物の分子量
そのものを問題としたものは全くなかった。
アミノ酸を製造することは食品分野を中心として行われ
てきた。しかしながら、そこでの目的はタンパク質を酵
素で分解することによって可溶化するとか１食品素材と
して適したものにするために低分子化（分子量が数千以
上）するとかのものばかりであり１分解生成物の分子量
そのものを問題としたものは全くなかった。
本発明者等はタンパク質の酵素的分解生成物と（２）分
子量が７００以上のペプチドの含量が２０重量％以下に
すること、 （３）遊離アミノ酸の含量を２０重量％以
下にすること、すなわら、ディペプチドおよびトリペプ
チドを主構成分とする低分子ベプヂドを生成することに
より次のような多くの利点がもたらされることを確認し
た。
子量が７００以上のペプチドの含量が２０重量％以下に
すること、 （３）遊離アミノ酸の含量を２０重量％以
下にすること、すなわら、ディペプチドおよびトリペプ
チドを主構成分とする低分子ベプヂドを生成することに
より次のような多くの利点がもたらされることを確認し
た。
（１）同一アミノ酸組成のタンパク質あるいはアミノ酸
混合物とは腸管吸収能が異なり、全窒素吸収速度は上昇
し、アミノ酸相互の吸収拮抗が小さい。
混合物とは腸管吸収能が異なり、全窒素吸収速度は上昇
し、アミノ酸相互の吸収拮抗が小さい。
（２）窒素収支が改善され、効率の高い窒素源となる。
（３）体重増加率が顕著に大きくなる。
（４）血中コレステロール値が低、下する。
以上のような多くの利点が確認されたが、それは以下に
詳細に証明する試験にもとずくものである。
詳細に証明する試験にもとずくものである。
次表■に示す同一アミノ酸組成のダイエツトを調整した
。
。
表 Ｉ
上表における窒素源は次の組成のものである。
Ａ・・・Ｉ 卵白タンパク質
Ｂ・・・■ 平均分子量４２０．遊離アミノ酸８ 重量
％のペプチド組成物 Ｃ・・・■ 遊離アミノ酸混合物 Ｄ・・・■ 平均分子量１４００．′ＭＭアミノ酸２酸
量重量％プチド組成物 これらのダイエツトをそれぞれ１０匹のウィスター系ラ
ットに２週間自由摂取さセた結果は表■の通りであった
。
％のペプチド組成物 Ｃ・・・■ 遊離アミノ酸混合物 Ｄ・・・■ 平均分子量１４００．′ＭＭアミノ酸２酸
量重量％プチド組成物 これらのダイエツトをそれぞれ１０匹のウィスター系ラ
ットに２週間自由摂取さセた結果は表■の通りであった
。
表 ■
上表において。
Ｆｏｏｄ ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙとは、それぞれのＷｅ
ｉｇｈｔＧａｉｎ／ Ｆｏｏｄ １ｎｔａｋｅの値１を
ベースとした比を表示するものである。この表から次の
ことが理解できる。本発明の方法により得られる同一ア
ミノ酸組成の低分子ペプチド組成物（１１＞は窒素保有
量（収支）が他のものに比べて大幅に大きく、その結果
Ｆｏｏｄ ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ が顕著に高くなり
１体重増加がみられるにもかかわらず血中コレステロー
ル値が低下することが判明した。
ｉｇｈｔＧａｉｎ／ Ｆｏｏｄ １ｎｔａｋｅの値１を
ベースとした比を表示するものである。この表から次の
ことが理解できる。本発明の方法により得られる同一ア
ミノ酸組成の低分子ペプチド組成物（１１＞は窒素保有
量（収支）が他のものに比べて大幅に大きく、その結果
Ｆｏｏｄ ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ が顕著に高くなり
１体重増加がみられるにもかかわらず血中コレステロー
ル値が低下することが判明した。
更に窒素源というマクロな考察ではなく各アミノ酸に対
する吸収についての考察を行うために２４時間絶食させ
たウィスター系ラットの胃にチューブで強制的に前述し
たダイエツトに使用した窒素＃試料（１） 、 （Ｉ
Ｉ） 、 （ＩＩＩ）および（ｒＶ）を注入して一定
時間毎に門脈から採血してアミノ酸濃度を測定して時間
あたりの吸収量を測定した。その結果を表ＩＩＩおよび
表ＩＶに示す。なお、結果はそれぞれ５匹づつのラット
の平均値である。表■は吸収量がピーク値に達するまで
の各アミノ酸の平均吸収速度であり１表■はほば理想ア
ミノ酸組成の試料（Ｘ）と上記試料（１）〜（１ｖ）と
のアミノ酸吸収パターンの比較表である。
する吸収についての考察を行うために２４時間絶食させ
たウィスター系ラットの胃にチューブで強制的に前述し
たダイエツトに使用した窒素＃試料（１） 、 （Ｉ
Ｉ） 、 （ＩＩＩ）および（ｒＶ）を注入して一定
時間毎に門脈から採血してアミノ酸濃度を測定して時間
あたりの吸収量を測定した。その結果を表ＩＩＩおよび
表ＩＶに示す。なお、結果はそれぞれ５匹づつのラット
の平均値である。表■は吸収量がピーク値に達するまで
の各アミノ酸の平均吸収速度であり１表■はほば理想ア
ミノ酸組成の試料（Ｘ）と上記試料（１）〜（１ｖ）と
のアミノ酸吸収パターンの比較表である。
表 ■
この表から明かなように１本発明の方法によるペプチド
組成物（ＩＩ）は卵白タンパク質（１）のように吸収が
不完全ではなく、アミノ酸混合物（ＩＩＩ ）と比較し
−でアミノ酸相互の吸収拮抗の程度が大きくなく、従来
のタンパク質分解物（ＩＶ）に比較してもその初期吸収
速度は約３割も大きい。
組成物（ＩＩ）は卵白タンパク質（１）のように吸収が
不完全ではなく、アミノ酸混合物（ＩＩＩ ）と比較し
−でアミノ酸相互の吸収拮抗の程度が大きくなく、従来
のタンパク質分解物（ＩＶ）に比較してもその初期吸収
速度は約３割も大きい。
表 ■
アミノ酸の吸収は理想アミノ酸パターン（Ｘ）に近いの
が望ましい。然るに１表■は 卵白タンパク質（１）お
よびアミノ酸混合物（ＩＩＩ）においては特にＰｈｅ
Ｔｙｒ および ｌ１ｉｓの理想吸収パターン（Ｘ）
からの単離率が大きいことを明瞭に示している。本発明
によるペプチド組成物（ＩＩ）は理想吸収パターンに近
く、バランスのとれた吸収を実現することが確認された
。以上の事実は吸収されたアミノ酸自身あるいは他のア
ミノ酸の代謝に大きな影響を与えるものと推定される。
が望ましい。然るに１表■は 卵白タンパク質（１）お
よびアミノ酸混合物（ＩＩＩ）においては特にＰｈｅ
Ｔｙｒ および ｌ１ｉｓの理想吸収パターン（Ｘ）
からの単離率が大きいことを明瞭に示している。本発明
によるペプチド組成物（ＩＩ）は理想吸収パターンに近
く、バランスのとれた吸収を実現することが確認された
。以上の事実は吸収されたアミノ酸自身あるいは他のア
ミノ酸の代謝に大きな影響を与えるものと推定される。
その証拠の一つがコレステロール値の低下であろうと思
われる。
われる。
以上の試験結果から分るような明かに有用性のある低分
子ペプチドは従来着眼されていなかっただけに、その有
効な製造方法は開発されていない。従って１本発明の目
的は上記の有用性のある低分子ペプチド組成物の製造方
法を提供することにある。
子ペプチドは従来着眼されていなかっただけに、その有
効な製造方法は開発されていない。従って１本発明の目
的は上記の有用性のある低分子ペプチド組成物の製造方
法を提供することにある。
本願発明は、任意の起原のタンパク質原料より遊離アミ
ノ酸含量および分子量７００以上のペプチド含量を２０
％以下としたディペプチドおよびトリペプチドを主構成
分とする平均分子量７００以下の低分子ペプチド組成物
の製造方法において。
ノ酸含量および分子量７００以上のペプチド含量を２０
％以下としたディペプチドおよびトリペプチドを主構成
分とする平均分子量７００以下の低分子ペプチド組成物
の製造方法において。
任意の起原のタンパク質原料を水に５〜２０起源の酸性
プロテアーセから選はれる二種以上の酸性プロケア−ゼ
を前記順序で逐次的にかつタンパク質原料に対して１〜
５ ｗｔ％添加して２５〜６０°Ｃの温度で８〜７２
時間遊離アミノ酸の生成を抑えつつ酵素加水分解反応を
行わしめた後、加熱して酵素を失活させる低分子ペプチ
ド組成物の製造方法である。
プロテアーセから選はれる二種以上の酸性プロケア−ゼ
を前記順序で逐次的にかつタンパク質原料に対して１〜
５ ｗｔ％添加して２５〜６０°Ｃの温度で８〜７２
時間遊離アミノ酸の生成を抑えつつ酵素加水分解反応を
行わしめた後、加熱して酵素を失活させる低分子ペプチ
ド組成物の製造方法である。
上記表１〜ＩＶに記載する試験結果から結論づけられる
前述したような多くの利点を有するディペプチドおよび
トリペプチドを主成分とする低分子ペプチドについて従
来は全く問題とされていなかった。本発明者等はががる
低分子ペプチドを任意の超厚のタンパク原料より生成す
ることを試みた結果１次のようなことが明らかになった
（表■参照）。
前述したような多くの利点を有するディペプチドおよび
トリペプチドを主成分とする低分子ペプチドについて従
来は全く問題とされていなかった。本発明者等はががる
低分子ペプチドを任意の超厚のタンパク原料より生成す
ることを試みた結果１次のようなことが明らかになった
（表■参照）。
（１）タンパク質加水分解酵素の中ではペプシンが最も
可溶力が強いが、ペプシンでの分解はある程度の分子量
にまで小さくなるとそれからは容易に進行せず、平均分
子量を１０００以下にするのは極めて困難である。
可溶力が強いが、ペプシンでの分解はある程度の分子量
にまで小さくなるとそれからは容易に進行せず、平均分
子量を１０００以下にするのは極めて困難である。
（２）中性プロテアーゼの分解力は酸性プロヶア−ゼの
それと比較して弱く、生成物の平均分子量を１０００以
下にまでする酵素はプロナーゼを除いてはない。しかし
、複合酵素であることもあって遊離アミノ酸の生成が著
しく大きく、平均分子量が５００近くになる段階では５
０％以上が遊離アミノ酸となっている。
それと比較して弱く、生成物の平均分子量を１０００以
下にまでする酵素はプロナーゼを除いてはない。しかし
、複合酵素であることもあって遊離アミノ酸の生成が著
しく大きく、平均分子量が５００近くになる段階では５
０％以上が遊離アミノ酸となっている。
（３）分解力の点では酸性プロテアーゼが優れており９
モルシン（藤沢薬品 起源Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓｓａ
ｉｔｏｉ） 、サンプローゼＦ（阪急共栄物産 起源
Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ ｃｈｉｎｅｎｓｉｓ） などが
遊離アミノ酸の生成も少なく有用である。
モルシン（藤沢薬品 起源Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓｓａ
ｉｔｏｉ） 、サンプローゼＦ（阪急共栄物産 起源
Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ ｃｈｉｎｅｎｓｉｓ） などが
遊離アミノ酸の生成も少なく有用である。
（４゛）現在知られているいずれの酵素も単独では分子
量を希望する程十分に小さくすることはでき小さく、か
つ遊離アミノ酸の含量を少なくするのに有効であること
が確認された。以下に実施例を挙げるが１本発明をこれ
らは例証するものにすきず１本発明はこれらに限定され
ることな（種々の変更を加えるることができる。
量を希望する程十分に小さくすることはでき小さく、か
つ遊離アミノ酸の含量を少なくするのに有効であること
が確認された。以下に実施例を挙げるが１本発明をこれ
らは例証するものにすきず１本発明はこれらに限定され
ることな（種々の変更を加えるることができる。
乾燥卵白 （タンパク含４１８２ｗｔ％）５０ｇをＩｆ
ｆの水に溶解させ、塩酸で Ｒ１＋を３に調節し。
ｆの水に溶解させ、塩酸で Ｒ１＋を３に調節し。
モルシン１ｇ１次いで８時間後、ザンプローセＦを １
ｇ添加して Ｉ）１１を３に維持しっつ４０’ｃで１０
時間反応させた。反応抜液を１００’ｃで１０分間加熱
して酵素を失活さもた後、３０００ ｒ、ｐ、ｍ （
１５００Ｇ ） テ１０分間遠心分離し不溶分を除去し
て上澄液を凍結乾燥した。 この生成物の収率は原料
タンパク質に対して９３．９％であり、平均７分子量は
３５０であった。この生成物のケル誌：過結果がらその
９０ ｗｔ％以上は分子量７００以下であった。なお、
７００以下の識別をゲル濾過で行うことはできない。生
成物中の遊離アミノ酸含量は８．１％であった。
ｇ添加して Ｉ）１１を３に維持しっつ４０’ｃで１０
時間反応させた。反応抜液を１００’ｃで１０分間加熱
して酵素を失活さもた後、３０００ ｒ、ｐ、ｍ （
１５００Ｇ ） テ１０分間遠心分離し不溶分を除去し
て上澄液を凍結乾燥した。 この生成物の収率は原料
タンパク質に対して９３．９％であり、平均７分子量は
３５０であった。この生成物のケル誌：過結果がらその
９０ ｗｔ％以上は分子量７００以下であった。なお、
７００以下の識別をゲル濾過で行うことはできない。生
成物中の遊離アミノ酸含量は８．１％であった。
（実施例■〕
使用酵素以外は実施例Ｉと同様の条件で、最初にペプシ
ン１ｇを次いで６時間後３モルシン１ｇを添加して更に
１０時間反応させた後、実施例Ｉと同様の処理をした。
ン１ｇを次いで６時間後３モルシン１ｇを添加して更に
１０時間反応させた後、実施例Ｉと同様の処理をした。
得られた生成物の収率は。
９８．３％、平均分子量は５５ｏ、遊離アミノ酸含量は
７．３％で、ゲル濾過結果から８３％ 以上が分子量７
００ 以下であった。
７．３％で、ゲル濾過結果から８３％ 以上が分子量７
００ 以下であった。
使用酵素以外は実施例Ｉと同様の条件で、最初ニヘフシ
ンＩｇ ヲ次いで６時間後、サンプローゼＦを１ｇ添加
して更に １０時間反応させた後、実施例Ｉと同様の処
理をした。得られた生成物の収率は９６％、平均分子量
は４１Ｏ１遊離アミノ酸含。
ンＩｇ ヲ次いで６時間後、サンプローゼＦを１ｇ添加
して更に １０時間反応させた後、実施例Ｉと同様の処
理をした。得られた生成物の収率は９６％、平均分子量
は４１Ｏ１遊離アミノ酸含。
量は９．２ ｗｔ％で、ゲル濾過結果から ９１％ 以
上が分子量７００ 以下であった。
上が分子量７００ 以下であった。
［実施例■〕
使用酵素以外は実施例Ｉと同様の条件で、最初にペプシ
ン０．２５ｇ、を３時間後モルシン １ｇを。
ン０．２５ｇ、を３時間後モルシン １ｇを。
さらに３時間後すンプローゼＦを１ｇ添加して更に １
０時間反応させた後、実施例Ｉと同様の処理をした。得
られた生成物の収率は９５％、平均分子量は３７０．遊
離アミノ酸含量は１１．３％で、ゲル濾過結果から９３
％ 以−にが分子量７００ 以下であった。
０時間反応させた後、実施例Ｉと同様の処理をした。得
られた生成物の収率は９５％、平均分子量は３７０．遊
離アミノ酸含量は１１．３％で、ゲル濾過結果から９３
％ 以−にが分子量７００ 以下であった。
上記実施例における生成物の評価方法は次のとうりであ
る。
る。
（１）生成物の収率
生成物中の窒素量
１００
原料中の窒素量
窒素の分析はケルダール分析法によった。
（２）生成物の平均分子量
〔原料タンパク中のアミノ酸の平均分子量〕〔生成物１
ｇ中のアミノ基モル数〕 ×−□□−一一−□−−□□−□□〜−−−−−−−−
＝−−−−−−一一一一一一□−〔生成物１ｇの完全加
水分解物中のアミノ基モル数〕アミノ基の定量はＴＮＢ
Ｓ （Ｔｒｉ−Ｎｉｔｒｏ−Ｂｅｎｚｅｎ−３ｕｌｐ
ｈｏｎｉｃ ａｃｉｄ ）法により、生成物の完全加水
分解は６Ｎ １ｌｃｌ 中で １１０″ｃ、２４時間
加水分解によった。
ｇ中のアミノ基モル数〕 ×−□□−一一−□−−□□−□□〜−−−−−−−−
＝−−−−−−一一一一一一□−〔生成物１ｇの完全加
水分解物中のアミノ基モル数〕アミノ基の定量はＴＮＢ
Ｓ （Ｔｒｉ−Ｎｉｔｒｏ−Ｂｅｎｚｅｎ−３ｕｌｐ
ｈｏｎｉｃ ａｃｉｄ ）法により、生成物の完全加水
分解は６Ｎ １ｌｃｌ 中で １１０″ｃ、２４時間
加水分解によった。
（３）遊離アミノ酸定量
化成物／８液を塩基性炭酸銅で処理し、アミノ酸および
ペプチドを銅錯体とし、これを陰イオン交換樹脂に吸着
させ、０．０５Ｍホウ酸緩衝液で溶出させた遊離アミノ
酸を自動アミノ酸分析機で定量した。ただし、酸性アミ
ノ酸についてはホウ酸緩衝液でＭＵしてこないので生成
物をそのままアミノ酸分析機にかけて定量した。アミノ
酸分析機での酸性アミノ酸の分離位置ではペプチドの影
響がないので正確な定量が可能である。
ペプチドを銅錯体とし、これを陰イオン交換樹脂に吸着
させ、０．０５Ｍホウ酸緩衝液で溶出させた遊離アミノ
酸を自動アミノ酸分析機で定量した。ただし、酸性アミ
ノ酸についてはホウ酸緩衝液でＭＵしてこないので生成
物をそのままアミノ酸分析機にかけて定量した。アミノ
酸分析機での酸性アミノ酸の分離位置ではペプチドの影
響がないので正確な定量が可能である。
（４）ケル１１過
分画分子量が最小の５ｅｐｈａｄｅｘ Ｇ−１０を用い
て分子量７００ 以下のペプチドの比率を求める。
て分子量７００ 以下のペプチドの比率を求める。
実施例においては、原料タンパク質は卵白を用いている
が、これに限られずクセイン。大豆、小麦グルテン、魚
粉、クロレラ、酵母タンパク等のみならずプラスティン
反応により特定のアミノ酸を強化したタンパク質用物質
をも使用でき、特に低分子ペプチドを栄養剤に用いる場
合にはアミノ酸組成からみて卵白に勝る原料はない。原
料のタンパク質の）４′ｆｔ／ａ度は５〜２０−／ν％
程度にするのが好適である。これは、 ５％ 以下では
実用的でなり、２０％以上では粘稠になりすぎるからで
ある。添加する酵素量は目的に適する分解度となるよう
基質に対して １ｗｔ％以上、好ましくは２〜５ｗｔ％
がよい。反応時間は基質濃度、酵素量、反応温度等の
関数となり、アミノ酸にまで分解しない程度のペプチド
組成物が得られる時間にとめる。反応温度は使用する酵
素の至適温度に応して決める。使用する酸は強酸でも弱
酸でも良い。
が、これに限られずクセイン。大豆、小麦グルテン、魚
粉、クロレラ、酵母タンパク等のみならずプラスティン
反応により特定のアミノ酸を強化したタンパク質用物質
をも使用でき、特に低分子ペプチドを栄養剤に用いる場
合にはアミノ酸組成からみて卵白に勝る原料はない。原
料のタンパク質の）４′ｆｔ／ａ度は５〜２０−／ν％
程度にするのが好適である。これは、 ５％ 以下では
実用的でなり、２０％以上では粘稠になりすぎるからで
ある。添加する酵素量は目的に適する分解度となるよう
基質に対して １ｗｔ％以上、好ましくは２〜５ｗｔ％
がよい。反応時間は基質濃度、酵素量、反応温度等の
関数となり、アミノ酸にまで分解しない程度のペプチド
組成物が得られる時間にとめる。反応温度は使用する酵
素の至適温度に応して決める。使用する酸は強酸でも弱
酸でも良い。
本発明の方法の実施例におけるように二種以上のプロテ
アーゼの組合せでタンパク質を分解した場合と単一のプ
ロテアーゼで分解した場合を比較のために下表Ｖに示す
。
アーゼの組合せでタンパク質を分解した場合と単一のプ
ロテアーゼで分解した場合を比較のために下表Ｖに示す
。
表 Ｖ
ベ
ト
パ
酸
中
ア
モ
サ
実施例および上表■の比較から１本発明の方法によれば
種々のタンパク源から高収率で目的とするディペプチド
およびトリペプチドを主構成分とする分子量が５００
以下に分解され、しかも遊離アミノ酸の含量がｌｏｉ
ｙｔ％以下と低くなっていてアミノ酸の吸収拮抗が少な
く１分子量が７００以上の比較的高分子のペプチド含量
が２０％以下と少ない特徴を有する低分子ペプチドが確
実に製造されることが容易に理解できる。
種々のタンパク源から高収率で目的とするディペプチド
およびトリペプチドを主構成分とする分子量が５００
以下に分解され、しかも遊離アミノ酸の含量がｌｏｉ
ｙｔ％以下と低くなっていてアミノ酸の吸収拮抗が少な
く１分子量が７００以上の比較的高分子のペプチド含量
が２０％以下と少ない特徴を有する低分子ペプチドが確
実に製造されることが容易に理解できる。
特許出願人 テルモ株式会社
Claims (1)
- （１）任意の起源のタンパク質原料より遊離アミノ酸含
量および分子量７００以上のペプチド含量を２０％以下
としたディペプチドおよびトリペプチドを主構成分とす
る平均分子量７００以下の低分子ペプチド組成物の製造
方法において。 任意の起源のタンパク質原料を水に５〜２ＯＷ源の酸性
プロテアーゼから選ばれる二種以上の酸性プロテアーゼ
を前記順序で逐次的にかつタンパク質原料に対して１〜
５ １Ｉｌｔ％添加し、 ２５〜６０゛Ｃの温度で８
〜７２時間遊離アミノ酸の生成を抑えつつ酵素加水分解
反応を行わしめた後、加熱して酵素を失活させることを
特徴とする低分子ペプチド組成物の製造方法
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11073883A JPS5911193A (ja) | 1983-06-20 | 1983-06-20 | 低分子ペプチド組成物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11073883A JPS5911193A (ja) | 1983-06-20 | 1983-06-20 | 低分子ペプチド組成物の製造方法 |
Related Parent Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP9416880A Division JPS5718995A (en) | 1980-07-10 | 1980-07-10 | Production of low-molecular-weight peptide composition |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5911193A true JPS5911193A (ja) | 1984-01-20 |
Family
ID=14543266
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP11073883A Pending JPS5911193A (ja) | 1983-06-20 | 1983-06-20 | 低分子ペプチド組成物の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5911193A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS62198398A (ja) * | 1986-02-26 | 1987-09-02 | Shokuhin Sangyo Baioriakutaa Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai | 固定化プロテア−ゼによるたんぱく質の分解方法 |
| JPS6447353A (en) * | 1987-08-13 | 1989-02-21 | Japan Res & Dev Ass | Production of hydrolyzed gluten by immobilized complex protease |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5745560A (en) * | 1980-09-01 | 1982-03-15 | Ricoh Co Ltd | Method for synthesized recording of images |
-
1983
- 1983-06-20 JP JP11073883A patent/JPS5911193A/ja active Pending
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5745560A (en) * | 1980-09-01 | 1982-03-15 | Ricoh Co Ltd | Method for synthesized recording of images |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS62198398A (ja) * | 1986-02-26 | 1987-09-02 | Shokuhin Sangyo Baioriakutaa Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai | 固定化プロテア−ゼによるたんぱく質の分解方法 |
| JPS6447353A (en) * | 1987-08-13 | 1989-02-21 | Japan Res & Dev Ass | Production of hydrolyzed gluten by immobilized complex protease |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP0044032B1 (en) | Process for producing a low-molecular weight peptide composition and nutrient agent containing the same | |
| YAMASHITA et al. | A low‐phenylalanine, high‐tyrosine plastein as an acceptable dietetic food. Method of preparation by use of enzymatic protein hydrolysis and resynthesis | |
| EP0088398B1 (en) | Low-molecular weight peptide mixture and method of producing same | |
| TW200420233A (en) | Seasoning and the process of producing it | |
| EP0528822B1 (en) | A co-hydrolytic process for the production of novel extracts from yeast and non-yeast proteins | |
| CN118853806A (zh) | 一种抑制α-葡萄糖苷酶活性的甘薯肽及其制备方法 | |
| US3803327A (en) | Process for producing plastein | |
| JPH05236909A (ja) | グルタミン含量の高いペプチド組成物、その製造方法及び経腸栄養剤 | |
| CN1062909C (zh) | 一种水解植物蛋白的生产方法及用该方法制得的产品 | |
| JPS5911193A (ja) | 低分子ペプチド組成物の製造方法 | |
| JPH1156303A (ja) | 食肉加工用ピックル | |
| PH26824A (en) | Flavor and texture improved canned animal flesh and process | |
| JPS6338328B2 (ja) | ||
| JPS5911192A (ja) | 低分子ペプチド組成物の製造方法 | |
| JPS5911194A (ja) | 低分子ペプチド組成物の製造方法 | |
| JPS5911195A (ja) | 低分子ペプチド組成物の製造方法 | |
| AT389894B (de) | Verfahren zur modifizierten enzymatischen hydrolyse von proteinsubstraten | |
| CN114098037A (zh) | 一种花椒呈味肽香精及其制备方法 | |
| JPS6330890B2 (ja) | ||
| YASUMOTO et al. | Aspartyl-and glutamyl-lysine crosslinks formation and their nutritional availability | |
| HK94797A (en) | A process for the production of hydrolyzed proteins | |
| JPH02234642A (ja) | 低分子ペプチド組成物およびその製造方法 | |
| US6569484B1 (en) | High gelling protein and a process for obtaining same from soybean | |
| JPS6098993A (ja) | オリゴペプチド混合物の製造法 | |
| JPS62224245A (ja) | 不快味のない易溶性乳蛋白加水分解物の製造方法 |