JPS602135A - パンの製造法 - Google Patents
パンの製造法Info
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- JPS602135A JPS602135A JP58108847A JP10884783A JPS602135A JP S602135 A JPS602135 A JP S602135A JP 58108847 A JP58108847 A JP 58108847A JP 10884783 A JP10884783 A JP 10884783A JP S602135 A JPS602135 A JP S602135A
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- bread
- dough
- wheat flour
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- H—ELECTRICITY
- H03—ELECTRONIC CIRCUITRY
- H03B—GENERATION OF OSCILLATIONS, DIRECTLY OR BY FREQUENCY-CHANGING, BY CIRCUITS EMPLOYING ACTIVE ELEMENTS WHICH OPERATE IN A NON-SWITCHING MANNER; GENERATION OF NOISE BY SUCH CIRCUITS
- H03B19/00—Generation of oscillations by non-regenerative frequency multiplication or division of a signal from a separate source
- H03B19/06—Generation of oscillations by non-regenerative frequency multiplication or division of a signal from a separate source by means of discharge device or semiconductor device with more than two electrodes
- H03B19/14—Generation of oscillations by non-regenerative frequency multiplication or division of a signal from a separate source by means of discharge device or semiconductor device with more than two electrodes by means of a semiconductor device
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- A—HUMAN NECESSITIES
- A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
- A21D—TREATMENT OF FLOUR OR DOUGH FOR BAKING, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS
- A21D8/00—Methods for preparing or baking dough
- A21D8/02—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
- A21D8/04—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
- A21D8/042—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes with enzymes
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- Microbiology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Bakery Products And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は製パン改良剤および該改良剤を利用するパンの
製造法に関する。
製造法に関する。
さらに、詳しくは、本発明はグルタチオン分解酵素を含
有する製パン改良剤および該改良剤を含有する生地を調
製し、ついで該調製物を常法によ多処理することを特徴
とするパンの製造法に関する。
有する製パン改良剤および該改良剤を含有する生地を調
製し、ついで該調製物を常法によ多処理することを特徴
とするパンの製造法に関する。
パンは生地の混捏２分割、成型等の機材的操作を経て製
造されるが、生地の物性例えば、弾力性、伸展性、非粘
着性、成型性等はパンの品質に影響を与える。これらの
物性を改良することによシパン品質の向上をはかること
ができる。
造されるが、生地の物性例えば、弾力性、伸展性、非粘
着性、成型性等はパンの品質に影響を与える。これらの
物性を改良することによシパン品質の向上をはかること
ができる。
パンの品質は、味、香シ９食感、容積、内相の構造等の
指標によって定められる。
指標によって定められる。
パン生地の物性の改善とパンの品質の向上のため、現在
いろいろの製パン改良剤が使用されている。例えば、各
種の乳化剤（モノグリセリド。
いろいろの製パン改良剤が使用されている。例えば、各
種の乳化剤（モノグリセリド。
ステアリル乳酸カルシウムなど）、酸化還元剤（臭素酸
カリウム、アスコルビン酸など）Ｌ−シスチン、プ箋テ
アーゼ、アミラーゼまたはリパーゼが使用されているが
、まだ満足されるべき製パン効果は得られていない。
カリウム、アスコルビン酸など）Ｌ−シスチン、プ箋テ
アーゼ、アミラーゼまたはリパーゼが使用されているが
、まだ満足されるべき製パン効果は得られていない。
本発明者らは以前に優れた製パン改良剤、フォスフォリ
パーゼＡを含有する生地を常法によ多処理したパンの製
法を出願しているＣ特願昭５７−１９７０９８号）。常
に、品質の良いパンを得る為の製パン改良剤がめられて
−いる。
パーゼＡを含有する生地を常法によ多処理したパンの製
法を出願しているＣ特願昭５７−１９７０９８号）。常
に、品質の良いパンを得る為の製パン改良剤がめられて
−いる。
優れた品質のパンを製造すべく種々の改良剤について検
討した結果、グルタチオン分解酵素が優れた製パン効果
を有することが見い出された。
討した結果、グルタチオン分解酵素が優れた製パン効果
を有することが見い出された。
以下に本発明の詳細な説明する。
本発明に用いるグルクチオン分解酵素としてはグルタチ
オンを分解する酵素であればいずれでも用いられる。
オンを分解する酵素であればいずれでも用いられる。
このような酵素としては例えばグルタチオンオキシダー
ゼ、γ−グルタミルトランスフェラーゼ（ＦＩＣ２，＆
２．２ ”）およびシステイニルグリシンジペプチダー
ゼ（ＥＣ３，４，１３，６）が知られておυ、これらの
酵素は動物組織や植物（豆、マツシュルール−タマネギ
）・昆虫などに広く分布している酵素である。
ゼ、γ−グルタミルトランスフェラーゼ（ＦＩＣ２，＆
２．２ ”）およびシステイニルグリシンジペプチダー
ゼ（ＥＣ３，４，１３，６）が知られておυ、これらの
酵素は動物組織や植物（豆、マツシュルール−タマネギ
）・昆虫などに広く分布している酵素である。
動物の臓器、例えば豚の腎臓を酵素源として用いる場合
は、脂肪を除去した豚腎臓をミンチし、アセトンで洗浄
した後、乾燥させたものを使用する。
は、脂肪を除去した豚腎臓をミンチし、アセトンで洗浄
した後、乾燥させたものを使用する。
グルタチオン分解酵素の添加量は、原料小麦粉の品質、
要求される改良効果の程度、パンの種類？製パン法、原
料配合等によって決定されるが、一般的には後記参考例
１に示したγ−グルタミルトランスフェラーゼ活性表示
法で、小麦粉Ｉ Ｋｆあたシ、１〜２０単位（ｐＨ５，
５，３０℃での活性）が適当である。
要求される改良効果の程度、パンの種類？製パン法、原
料配合等によって決定されるが、一般的には後記参考例
１に示したγ−グルタミルトランスフェラーゼ活性表示
法で、小麦粉Ｉ Ｋｆあたシ、１〜２０単位（ｐＨ５，
５，３０℃での活性）が適当である。
グルタチオン分解酵素は通常生地混捏時に添加される。
別の方法として、小麦粉に混合させる方法や、各種副原
料を混合した製パン用小麦粉配合品に含有させる方法が
ある。このような方法は１．製パンの仕込み毎にグルタ
チオン分解酵素を計量し添加する操作が省かれ、また、
これも本発明の特長の一つであるが、貯蔵中に徐々に酵
素反応が進行して、製パン改良作用が一層強化されると
いう長所をもっている。
料を混合した製パン用小麦粉配合品に含有させる方法が
ある。このような方法は１．製パンの仕込み毎にグルタ
チオン分解酵素を計量し添加する操作が省かれ、また、
これも本発明の特長の一つであるが、貯蔵中に徐々に酵
素反応が進行して、製パン改良作用が一層強化されると
いう長所をもっている。
グルタチオン分解酵素添加による効果は、生地物性およ
び製品品質に現われる。生地は、本酵素添加によシ弾力
が増し、粘着性が抑制され、また、成型時の生地荒れも
抑えられ、各工程での操作が容易になる。本酵素を添加
した場合、製品の容積が増大し、内部はきめの細かい良
く膜伸びした構造を示し、かつ適度の軟かさを与える。
び製品品質に現われる。生地は、本酵素添加によシ弾力
が増し、粘着性が抑制され、また、成型時の生地荒れも
抑えられ、各工程での操作が容易になる。本酵素を添加
した場合、製品の容積が増大し、内部はきめの細かい良
く膜伸びした構造を示し、かつ適度の軟かさを与える。
更に本発明によれば、保存中のパンの老化が抑制される
。
。
本発明のもう一つの特記すべき製パン改良作用の特徴は
、日本産小麦粉のような製パン適性の劣る低蛋白小麦粉
に本酵素を利用した場合に現われる。これら製パン適性
の劣る小麦粉を使用して製パンを実施した場合は、前述
の如く、製パン性は劣るが、本酵素を使用することによ
シ、前述のような改良作用が発揮され、作業性・製品品
質ともにかなシ改善される。
、日本産小麦粉のような製パン適性の劣る低蛋白小麦粉
に本酵素を利用した場合に現われる。これら製パン適性
の劣る小麦粉を使用して製パンを実施した場合は、前述
の如く、製パン性は劣るが、本酵素を使用することによ
シ、前述のような改良作用が発揮され、作業性・製品品
質ともにかなシ改善される。
又、グルタチオン分解酵素と併用する酸化還元剤として
は臭素酸カリウム、アスコルビン酸など、乳化剤として
は、モノグリセリド、ステアリル乳酸カルシウムなど、
酵素製剤としては、ホスホリパーゼＡなどがあげられ、
それらの添加量は通常小麦粉に対して酸化還元剤として
は０．０００５−０．０１％ （ｗ／ｗ）の範囲、乳化
剤としては０、０５−０．５％（Ｗ／Ｗ）の範囲、酵素
製剤としては小麦粉ＩＫｇあだ、９１０−４００単位の
範囲である。
は臭素酸カリウム、アスコルビン酸など、乳化剤として
は、モノグリセリド、ステアリル乳酸カルシウムなど、
酵素製剤としては、ホスホリパーゼＡなどがあげられ、
それらの添加量は通常小麦粉に対して酸化還元剤として
は０．０００５−０．０１％ （ｗ／ｗ）の範囲、乳化
剤としては０、０５−０．５％（Ｗ／Ｗ）の範囲、酵素
製剤としては小麦粉ＩＫｇあだ、９１０−４００単位の
範囲である。
本発明にかかわるパンの改良剤は中種法、ストレート法
などいずれの方法に適用される。
などいずれの方法に適用される。
製パン法として中種法を用いる場合は、小麦粉パン酵母
を主成分とする中種原料、または小麦粉、砂糖、ショー
トニングを主成分とする本捏原料の少なくとも一方にグ
ルタチオン分解酵素、更に必要に応じて、ホスホリパー
ゼＡ１乳化剤または酸化還元剤を添加すればよいが、グ
ルクチオン分解酵素またはホスホリパーゼＡなどの酵素
は、中種原料に添加しておいた方がよシ好ましい。
を主成分とする中種原料、または小麦粉、砂糖、ショー
トニングを主成分とする本捏原料の少なくとも一方にグ
ルタチオン分解酵素、更に必要に応じて、ホスホリパー
ゼＡ１乳化剤または酸化還元剤を添加すればよいが、グ
ルクチオン分解酵素またはホスホリパーゼＡなどの酵素
は、中種原料に添加しておいた方がよシ好ましい。
中種法を用いて−くンを製造する場合は、例えば次の如
くして行なう。
くして行なう。
小麦粉、パン酵母を主成分とする中種原料に水を加えて
混捏し、通常２５〜３５℃で２〜５時間発酵（中種発酵
）する。該発酵物を小麦粉。
混捏し、通常２５〜３５℃で２〜５時間発酵（中種発酵
）する。該発酵物を小麦粉。
砂糖、ショートニングを主成分とする本捏原料と混ぜ水
を加えて混捏し、生地をつくる。
を加えて混捏し、生地をつくる。
該生地を通常２５〜３５℃で１０〜４０分間（フロア−
タイム）放置する。ついで、目的とするパンに応じて分
割し、通常１５〜３５℃で１０〜３０分間（ベンチタイ
ム）放置する。
タイム）放置する。ついで、目的とするパンに応じて分
割し、通常１５〜３５℃で１０〜３０分間（ベンチタイ
ム）放置する。
ついで、生地を成型し、型に入れ、通常３５〜４５℃で
一定の高さに生地が膨張するまで最終発酵を行なった後
、１８０〜２４０℃で１０〜３０分間焼成を行ない、パ
ンを製造する。
一定の高さに生地が膨張するまで最終発酵を行なった後
、１８０〜２４０℃で１０〜３０分間焼成を行ない、パ
ンを製造する。
また、ストレート法を用いてパンを製造する場合は例え
ば次の如くして行なう。
ば次の如くして行なう。
小麦粉を砂糖、ショートニング、イーストフードなどを
主成分とする原料に水を加え、混捏した後、該混捏物を
通常２５〜３５℃で６０〜１８０分間発酵する。ついで
、目的とするパンに応じて生地を分割し、通常１０〜３
０分間（ペンチタイム）、１５〜３５℃で放置する。
主成分とする原料に水を加え、混捏した後、該混捏物を
通常２５〜３５℃で６０〜１８０分間発酵する。ついで
、目的とするパンに応じて生地を分割し、通常１０〜３
０分間（ペンチタイム）、１５〜３５℃で放置する。
放置後、生地を成型し、型□に入れ、通常３５〜４５℃
で一定の高さに生地が膨張するまで最終発酵を行なう。
で一定の高さに生地が膨張するまで最終発酵を行なう。
ついで、１８０〜２４０℃で１０〜３０分間焼成してパ
ンを製造する。
ンを製造する。
本発明によシ、以上の如くして得られるパンは容積が大
きく、内部は良く膜伸びした構造および適度々軟かさを
有し、また、保存中の老化も少ないという優れた特徴を
有している。
きく、内部は良く膜伸びした構造および適度々軟かさを
有し、また、保存中の老化も少ないという優れた特徴を
有している。
以下に実施例および参考例を示す。
実施例１
本実施例では、参考例１で調黙したグルタチオン分解酵
素の強力小麦粉（蛋白含ｉ１２．１％）に対する製パン
改良作用を示す。
素の強力小麦粉（蛋白含ｉ１２．１％）に対する製パン
改良作用を示す。
次の工程によりパンを製造する。
↓
パン
試験区は第１表に示し、第２表に製ノくン工程中の本捏
生地物性および２日後の製品品質の評価を示す。
生地物性および２日後の製品品質の評価を示す。
第１表
第２表
非常に良好 ◎ 良 好 ○
普通 △ 劣る×
２比容積：なたね置換法
３、相対老化度： Ｂａｋｅｒ’ｓ Ｃｃｌｌｌｐｒｅ
ｓｓｉｍｅｔｅｒを用いて測定し、無添加の値を１００
とした。
ｓｓｉｍｅｔｅｒを用いて測定し、無添加の値を１００
とした。
試験区ｎ、ｍ、 ■とグルタチオン分解酵素の添加量が
増えるに従って、生地物性、比容積。
増えるに従って、生地物性、比容積。
内相および老化防止の面で製パン改良効果が増大する。
実施例λ
本実施例では、低蛋白輸入小麦粉および低蛋白日本産小
麦粉に対するグルタチオン分解酵素の製パン改良作用を
示す。実施例１において使用した強力小麦粉の代わシに
、第３表に示した小麦粉・添加剤を用いる以外は実施例
１と同様に行なう。ただし、製パン吸水は、第３表に示
した量で行なう。
麦粉に対するグルタチオン分解酵素の製パン改良作用を
示す。実施例１において使用した強力小麦粉の代わシに
、第３表に示した小麦粉・添加剤を用いる以外は実施例
１と同様に行なう。ただし、製パン吸水は、第３表に示
した量で行なう。
第４表に製パン工程中の本捏生地物性および２日後の製
品品質の評価を示す。
品品質の評価を示す。
第３表
第４表
（注）評価方法：第２表の場合と同じ
低蛋白輸入小麦粉および低蛋白日本産小麦粉は、グルタ
チオン分解酵素無添加の場合は、生地物性、製品品質と
もに著しく劣るが、グルタチオン分解酵素０．ＩＸ添加
により、本捏生地の混捏耐性は高くなシ、生地はややし
まり、比容積、内相、老化度もかなり改良される。
チオン分解酵素無添加の場合は、生地物性、製品品質と
もに著しく劣るが、グルタチオン分解酵素０．ＩＸ添加
により、本捏生地の混捏耐性は高くなシ、生地はややし
まり、比容積、内相、老化度もかなり改良される。
これらの小麦粉に対するグルクチオン分解酵素の効果は
、実施例１で示した強力小麦粉に対する効果よシ大きい
。
、実施例１で示した強力小麦粉に対する効果よシ大きい
。
実施例３゜
本実施例では、グルタチオン分解酵素と他の改良剤との
併用例として、パン製造に広く使用されているステアリ
ル乳酸カルシウム（ＣＡＬ）および、本発明者がその改
良作用を見い出したホスホリパーゼＡとの併用効果を示
す。ホスホリパーゼＡ標品は、豚膵臓ホスホリパーゼＡ
（シグマ社製）を用いた。小麦粉は強力小麦粉（蛋白含
量１２．１％）を用いた。実施例１の第１表に示したグ
ルタチオン分解酵素の代わシに、第５表に示した添加剤
を用いる以外は、実施例１と同様に行なう。
併用例として、パン製造に広く使用されているステアリ
ル乳酸カルシウム（ＣＡＬ）および、本発明者がその改
良作用を見い出したホスホリパーゼＡとの併用効果を示
す。ホスホリパーゼＡ標品は、豚膵臓ホスホリパーゼＡ
（シグマ社製）を用いた。小麦粉は強力小麦粉（蛋白含
量１２．１％）を用いた。実施例１の第１表に示したグ
ルタチオン分解酵素の代わシに、第５表に示した添加剤
を用いる以外は、実施例１と同様に行なう。
第６表に製パン工程中の本捏生地物性および２日後の製
品品質の評価を示す。
品品質の評価を示す。
グルタチオン分解酵素単独添加の場合に比べて、グルタ
チオン分解酵素にＣ８ＬまたはホスホリパーゼＡを併用
することにより、生地物性および製品品質が更に向上し
ている。特に、比容積、老化防止に対する相乗効果は太
きい。
チオン分解酵素にＣ８ＬまたはホスホリパーゼＡを併用
することにより、生地物性および製品品質が更に向上し
ている。特に、比容積、老化防止に対する相乗効果は太
きい。
第５表
第６表
（注）評価方法：第２表の場合と同じ
実施例４゜
本実施例では、小麦粉への添加例を挙げる。
実施例１において第１表に示したグルタチオン分解酵素
および中種配合の強力小麦粉の代わりに、第７表に示す
グルタチオン分解酵素含有強力小麦粉を用いる以外は、
実施例１と同様に行なう。
および中種配合の強力小麦粉の代わりに、第７表に示す
グルタチオン分解酵素含有強力小麦粉を用いる以外は、
実施例１と同様に行なう。
第８表に製パン工程中の本捏生地および２日後の製品品
質の評価を示す。
質の評価を示す。
第７表
第８表
実施例工のグルタチオン分解酵素側添加の場合と同様に
、試験区■および■においては、試験区■に比べて、生
地物性および製品品質が改良されている。
、試験区■および■においては、試験区■に比べて、生
地物性および製品品質が改良されている。
実施例５゜
本実施例では、グルタチオン分解酵素の使用法の一つと
して、参考例１で得たグルタチオン分解酵素を添加して
、第９表に示す小麦粉配合品を調製した。第９表に示す
配合原料のうち、グルタチオン分解酵素を除いたものを
対照区として、ストレート法でパンを製造した。
して、参考例１で得たグルタチオン分解酵素を添加して
、第９表に示す小麦粉配合品を調製した。第９表に示す
配合原料のうち、グルタチオン分解酵素を除いたものを
対照区として、ストレート法でパンを製造した。
第１θ表に製パン工程中の生地物性および２日後の製品
品質の評価を示す。
品質の評価を示す。
第９表
第１０表
（注）評価方法：第２表の場合と同じ
ストレート製パン法の場合でも、中種製パン法の場合と
同じように、参考例１で得たグルタチオン分解酵素を添
加した第９表記合区では、対照区に比べて、生地物性お
よび製品品質が改良されている。
同じように、参考例１で得たグルタチオン分解酵素を添
加した第９表記合区では、対照区に比べて、生地物性お
よび製品品質が改良されている。
冥施例６゜
本実施例では、グルタチオン分解酵素の作用により生成
するＬ−グルタミン酸、Ｌ−シスチン、グリシンの製パ
ンに及ばず影響を示す。小麦粉は強力小麦粉（蛋白含量
１２．１％）を用い、実施例１の第１表に示したグルタ
チオン分解酵素の代わシに、第１１表に示した添加剤を
用いる以外は、実施例１と同様に行なう。
するＬ−グルタミン酸、Ｌ−シスチン、グリシンの製パ
ンに及ばず影響を示す。小麦粉は強力小麦粉（蛋白含量
１２．１％）を用い、実施例１の第１表に示したグルタ
チオン分解酵素の代わシに、第１１表に示した添加剤を
用いる以外は、実施例１と同様に行なう。
第１２表に製パン工程中の本捏生地物性および２日後の
製品品質の評価を示す。
製品品質の評価を示す。
Ｌ−グルタミン酸、グリシンでは、製パン改良作用は認
められず、Ｌ−シスチンは、比容積、内相にやや改良効
果は認められるが、生地物性は改良されず、しかも改良
効果はグルタチオン分解酵素に比べ弱い。
められず、Ｌ−シスチンは、比容積、内相にやや改良効
果は認められるが、生地物性は改良されず、しかも改良
効果はグルタチオン分解酵素に比べ弱い。
第１１表
第１２表
（注）評価方法：第２表の場合と同じ
参考例１．（グルタチオン分解酵素の製法）脂肪部分を
除去した新鮮な豚腎臓５００１を向後し、これに−２０
℃に冷却したアセトン２．５ｔを加え、１０分間ホモゲ
ナイズする。
除去した新鮮な豚腎臓５００１を向後し、これに−２０
℃に冷却したアセトン２．５ｔを加え、１０分間ホモゲ
ナイズする。
ホモジネートは吸引１過し、残渣は一２０℃のアセトン
３ｔを用いて、数回に分けて洗浄−吸引濾過を繰り返す
。洗浄の終了した残渣は真空乾燥した後、粉末とする。
３ｔを用いて、数回に分けて洗浄−吸引濾過を繰り返す
。洗浄の終了した残渣は真空乾燥した後、粉末とする。
このようにして豚腎臓５００ｖから粗酵素粉末８４．４
ｆを得た。
ｆを得た。
ｒ−グルタミルトランスフェラーゼ活性本活性副定法は
、基質にｒ−グルタミル−ｐ−ニトロアニリドを用い、
酵素反応によって生成するｐ−ニトロアニリンを波長４
１０ ｎｍで比色定量することを基礎としている。
、基質にｒ−グルタミル−ｐ−ニトロアニリドを用い、
酵素反応によって生成するｐ−ニトロアニリンを波長４
１０ ｎｍで比色定量することを基礎としている。
本参考例で調製した粗酵素粉末を０．０１〜０．２％濃
度で水に分散させた酵素液１ｄを３０℃で５分間予備加
温した後、同じく３０℃で予備加温した基質（１０ｍＭ
ｒ−グルタミル−ｐ−ニトロアニリド／ ０．２ Ｍ酢
酸緩衝液（１）Ｊ（５，５）または、０．２ Ｍ ）リ
ス−塩酸緩衝液（ｐＨ９，ｏ））ｉｉを酵素液に加え、
ｐ）（５，５（またはｐＨ９，０）、３０℃で酵素反応
を進行させる。正確に１０分後、２０％酢酸２ゴを加え
て反応を停止させ、遠心分離後、生成したｐ−ニトロア
ニリンを波長４１０ ｎｍで比色定量する。
度で水に分散させた酵素液１ｄを３０℃で５分間予備加
温した後、同じく３０℃で予備加温した基質（１０ｍＭ
ｒ−グルタミル−ｐ−ニトロアニリド／ ０．２ Ｍ酢
酸緩衝液（１）Ｊ（５，５）または、０．２ Ｍ ）リ
ス−塩酸緩衝液（ｐＨ９，ｏ））ｉｉを酵素液に加え、
ｐ）（５，５（またはｐＨ９，０）、３０℃で酵素反応
を進行させる。正確に１０分後、２０％酢酸２ゴを加え
て反応を停止させ、遠心分離後、生成したｐ−ニトロア
ニリンを波長４１０ ｎｍで比色定量する。
ｒ−グルタミルトランスフェラーゼ活性の定義は、１分
間に１ｆモルのｐ−ニトロアニリンを生成する酵素量を
１単位とした。
間に１ｆモルのｐ−ニトロアニリンを生成する酵素量を
１単位とした。
本酵素標品のγ−グルタミルトランスフェラーゼ活性を
第１３表に示す。
第１３表に示す。
第１３表
グルタチオン分解活性
本酵素標品のグルタチオンに対する反応性は、基質に還
元型グルタチオンを用い、酵素反応生成物を薄層クロマ
トグラフィーにより分離し、ニンヒドリンで発色させ分
析した。
元型グルタチオンを用い、酵素反応生成物を薄層クロマ
トグラフィーにより分離し、ニンヒドリンで発色させ分
析した。
本参考例で調製した粗酵素粉末を０．２〜４％濃度で１
／３ｏＭ酢酸緩衝液（ｐＨ５，５）に分散させた酵素液
１−に基質（４ｍＭ還元型グルタチオ７／１／３０Ｍ酢
酸緩衝液（ｐＨ５，５）：］１１ｍを加え、ｐＨ５，５
，３０℃で酵素反応を進行させる。４時間後、沸騰水中
で１０分間加熱して反応を停止させ、反応液２μＬをシ
リカゲル薄層プレートにスポットし、ｎ−ブタノール−
ピリジン−水（１：１：１）で展開する。展開終了後、
プレートは風乾し、二／ヒドリン試薬で発色させる。各
スポットの同定は、標準アミノ酸試薬を用いて行なり。
／３ｏＭ酢酸緩衝液（ｐＨ５，５）に分散させた酵素液
１−に基質（４ｍＭ還元型グルタチオ７／１／３０Ｍ酢
酸緩衝液（ｐＨ５，５）：］１１ｍを加え、ｐＨ５，５
，３０℃で酵素反応を進行させる。４時間後、沸騰水中
で１０分間加熱して反応を停止させ、反応液２μＬをシ
リカゲル薄層プレートにスポットし、ｎ−ブタノール−
ピリジン−水（１：１：１）で展開する。展開終了後、
プレートは風乾し、二／ヒドリン試薬で発色させる。各
スポットの同定は、標準アミノ酸試薬を用いて行なり。
本酵素標品の還元型グルタチオン分解活性を第１４表に
示す。
示す。
第１４表に示す如く、酵素濃度１％（酵素／基質重量比
８．２）、ｐ Ｈ５，５，３０℃、４時間の反応で、還
元型グルタチオンは、グルタチオンオキシダーゼ、ｒ−
グルタミルトランスフェラーゼ、およびシステイニルグ
リシンジペプチダーゼの作用で、構成アミノ酸であるＬ
−グルタミン酸、Ｌ−シスチン、グリシ／に完全に分解
される。
８．２）、ｐ Ｈ５，５，３０℃、４時間の反応で、還
元型グルタチオンは、グルタチオンオキシダーゼ、ｒ−
グルタミルトランスフェラーゼ、およびシステイニルグ
リシンジペプチダーゼの作用で、構成アミノ酸であるＬ
−グルタミン酸、Ｌ−シスチン、グリシ／に完全に分解
される。
第１４表
（注）記号の説明
柑：多量に検出 ＋：検 出
＋：微量検出 −：未検出
参考例２．（小麦粉中のグルタチオン分析）本参考例で
は、不麦粉中のグルタチオン分析法およびグルタチオン
分解酵素の小麦粉生地でのグルタチオン分解活性につい
て述べる。
は、不麦粉中のグルタチオン分析法およびグルタチオン
分解酵素の小麦粉生地でのグルタチオン分解活性につい
て述べる。
小麦粉中のグルタチオン分析法
本分析法は、小麦粉からグルタチオンを抽出し、還元し
た後、５，５′−ジチオ−ビス−（２−二トロ安息香酸
）と反応させ、高速液体クロマトグラフィーで分離定量
することを基礎としている。
た後、５，５′−ジチオ−ビス−（２−二トロ安息香酸
）と反応させ、高速液体クロマトグラフィーで分離定量
することを基礎としている。
小麦粉１１に０．２Ｍ塩化ナトリウム３−を加え、５分
間攪拌抽出し、残液は遠心分離で除く。
間攪拌抽出し、残液は遠心分離で除く。
、上澄１ｄに対し、０．２Ｍジチオスレイトール［０，
５Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ８，０）溶液〕２０μｔを加え
、室温で酸化型グルタチオンを還元した後、０．２琶５
，５′−ジチオ−ビス−（２−ニトロ安息香酸） （０
，５Ｍ ＩＪン酸緩衝液（ｐＨ８，０）溶液） ０．１
ｄを加え、還元型グルタチオンと反応させる。反応終
了後、同時に抽出された蛋白質を除くために、２．５Ｘ
硫酸亜鉛０，５ｄおよび０．１５ Ｎ水酸化バリウム０
．５ ｍを加え、蛋白質を沈澱除去する。除蛋白した上
ｇ’ｉ１！ｌｌに蟻酸８０μｔを加え攪拌後、水飽和酢
酸エチル１ｄを加え、未反応の５．５′−ジチオ−ビス
−（２−二）口安息香酸）を抽出洗浄する。水飽和酢酸
エチルによる洗浄は４回繰り返す。洗浄の終了した水層
区分から１０μｔを採取し、高速流体クロマトグラフィ
ーを用いてグルタチオンを分離定量する。別に標準グル
タチオン溶液を用意し、同様の処理を行ない、検！：線
を作成しておく。高速流体クロマトグラフィーは、ＮＵ
ＣＬＥＯ８Ｉ Ｌ １０− Ｃ１８カラム（４，６Ｘ２
５０朋）を用い、移動相は０．０２５ Ｍ蟻酸アンモニ
ウム−メタノール（９：１）を用いる。
５Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ８，０）溶液〕２０μｔを加え
、室温で酸化型グルタチオンを還元した後、０．２琶５
，５′−ジチオ−ビス−（２−ニトロ安息香酸） （０
，５Ｍ ＩＪン酸緩衝液（ｐＨ８，０）溶液） ０．１
ｄを加え、還元型グルタチオンと反応させる。反応終
了後、同時に抽出された蛋白質を除くために、２．５Ｘ
硫酸亜鉛０，５ｄおよび０．１５ Ｎ水酸化バリウム０
．５ ｍを加え、蛋白質を沈澱除去する。除蛋白した上
ｇ’ｉ１！ｌｌに蟻酸８０μｔを加え攪拌後、水飽和酢
酸エチル１ｄを加え、未反応の５．５′−ジチオ−ビス
−（２−二）口安息香酸）を抽出洗浄する。水飽和酢酸
エチルによる洗浄は４回繰り返す。洗浄の終了した水層
区分から１０μｔを採取し、高速流体クロマトグラフィ
ーを用いてグルタチオンを分離定量する。別に標準グル
タチオン溶液を用意し、同様の処理を行ない、検！：線
を作成しておく。高速流体クロマトグラフィーは、ＮＵ
ＣＬＥＯ８Ｉ Ｌ １０− Ｃ１８カラム（４，６Ｘ２
５０朋）を用い、移動相は０．０２５ Ｍ蟻酸アンモニ
ウム−メタノール（９：１）を用いる。
拳法による小麦粉中のグルタチオン分析例を第１５表に
示す。
示す。
第１５表
酵素標品の小麦粉グルタチオン分解活性参考例１で調製
したグルタチオン分解酵素標品の小麦粉中のグルタチオ
ン分解活性を調べるために、小麦粉生地を訓製し、グル
タチオンの分析を行なった。
したグルタチオン分解酵素標品の小麦粉中のグルタチオ
ン分解活性を調べるために、小麦粉生地を訓製し、グル
タチオンの分析を行なった。
小麦粉生地は、小麦粉５０ｆに水３０ｄおよび参考例１
で得た粗酵素粉末５０ツ（対小麦粉０．１％）を加え、
２分間混捏して調製する。生地は、混捏直後および３０
℃で４時間静置した後、凍結乾燥し、前述の方法により
グルタチオンの定量を行なう。
で得た粗酵素粉末５０ツ（対小麦粉０．１％）を加え、
２分間混捏して調製する。生地は、混捏直後および３０
℃で４時間静置した後、凍結乾燥し、前述の方法により
グルタチオンの定量を行なう。
グルタチオン−分解酵素を添加した小麦粉生地のグルタ
チオン分析結果を第１６表に示す。
チオン分析結果を第１６表に示す。
第１６表に示す如く、グルタチオン分解酵素を添加した
場合でも、３０℃で４時間の反応を行なわない場合は、
グルタチオンはほとんど分解されないが、３０℃で４時
間の反応を行なうことにより、小麦粉中に存在するグル
タチオンの約７０％は分解されることがわかる。
場合でも、３０℃で４時間の反応を行なわない場合は、
グルタチオンはほとんど分解されないが、３０℃で４時
間の反応を行なうことにより、小麦粉中に存在するグル
タチオンの約７０％は分解されることがわかる。
第１６表
Claims (2)
- （１） グルタチオン分解酵素を含有する製パン改良剤
。 - （２） グルタチオン分解酵素を含有する生地を調製し
、ついで該調製物を常法によ多処理することを特徴とす
るパンの製造法。
Priority Applications (8)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58108847A JPS602135A (ja) | 1983-06-17 | 1983-06-17 | パンの製造法 |
| US06/619,920 US4645672A (en) | 1983-06-17 | 1984-06-12 | Preparation of improved bread with gamma-glutamyl transferase |
| CA000456662A CA1228766A (en) | 1983-06-17 | 1984-06-15 | Bread improver composition |
| DE8484304057T DE3479387D1 (en) | 1983-06-17 | 1984-06-15 | Method of making bread and dough improvers for use therein |
| AU29430/84A AU578250B2 (en) | 1983-06-17 | 1984-06-15 | A bread improver composition |
| EP84304057A EP0132289B2 (en) | 1983-06-17 | 1984-06-15 | Method of making bread and dough improvers for use therein |
| KR1019840003404A KR910002161B1 (ko) | 1983-06-17 | 1984-06-16 | 빵의 개선된 제조방법 |
| PH30832A PH21314A (en) | 1983-06-17 | 1984-06-18 | Bread improver composition |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58108847A JPS602135A (ja) | 1983-06-17 | 1983-06-17 | パンの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS602135A true JPS602135A (ja) | 1985-01-08 |
| JPH0365934B2 JPH0365934B2 (ja) | 1991-10-15 |
Family
ID=14495089
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP58108847A Granted JPS602135A (ja) | 1983-06-17 | 1983-06-17 | パンの製造法 |
Country Status (8)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4645672A (ja) |
| EP (1) | EP0132289B2 (ja) |
| JP (1) | JPS602135A (ja) |
| KR (1) | KR910002161B1 (ja) |
| AU (1) | AU578250B2 (ja) |
| CA (1) | CA1228766A (ja) |
| DE (1) | DE3479387D1 (ja) |
| PH (1) | PH21314A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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| JP2002323220A (ja) * | 2001-04-26 | 2002-11-08 | Noritz Corp | 空気量調節部材および燃焼装置 |
| CN108174890A (zh) * | 2018-02-11 | 2018-06-19 | 北京味多美食品科技有限责任公司 | 一种低温速冻面团及制作方法 |
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| AUPM922194A0 (en) * | 1994-11-03 | 1994-11-24 | Burns Philp Food Holdings Pty Limited | Liquid bread improver |
| CA2326412C (en) * | 1998-04-20 | 2008-07-15 | Novo Nordisk A/S | Preparation of dough and baked products |
| US6365204B1 (en) | 1998-04-20 | 2002-04-02 | Novozymes | Preparation of dough and baked products |
| US7252850B2 (en) * | 2003-05-30 | 2007-08-07 | Delavau Llc | High protein and high fiber food products |
| DK3641550T3 (da) * | 2017-06-22 | 2021-07-05 | Novozymes As | Fremgangsmåde til forbedring af strækbarhed af dej under anvendelse af gamma-glutamyltranspeptidase |
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|---|---|---|---|---|
| US1907764A (en) * | 1931-02-18 | 1933-05-09 | Albert K Epstein | Bread improving process and product |
| US2052208A (en) * | 1932-01-18 | 1936-08-25 | Delta Tech Verkchrs Ag | Method of panification and leavening preparations for use in connection therewith |
| GB646311A (en) * | 1948-04-30 | 1950-11-22 | Joseph Rank Ltd | Improved method of making bread with untreated and unbleached flour |
| US3368903A (en) * | 1966-02-18 | 1968-02-13 | Vanderbilt Co R T | Baked goods dough and method |
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| US3494770A (en) * | 1966-07-19 | 1970-02-10 | Caravan Prod Co Inc | Yeast leavened bread dough composition and process of manufacture |
| US3578462A (en) * | 1969-12-02 | 1971-05-11 | Caravan Prod Co Inc | Yeast leavened bread dough composition and process of manufacture |
| US4087328A (en) * | 1975-10-10 | 1978-05-02 | Research Triangle Institute | Purification and immobilization of sulfhydryl oxidase |
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| JPS6030488B2 (ja) * | 1982-11-10 | 1985-07-17 | 協和醗酵工業株式会社 | 生地の改良剤およびそれを含有してなる生地 |
-
1983
- 1983-06-17 JP JP58108847A patent/JPS602135A/ja active Granted
-
1984
- 1984-06-12 US US06/619,920 patent/US4645672A/en not_active Expired - Fee Related
- 1984-06-15 EP EP84304057A patent/EP0132289B2/en not_active Expired - Lifetime
- 1984-06-15 AU AU29430/84A patent/AU578250B2/en not_active Ceased
- 1984-06-15 CA CA000456662A patent/CA1228766A/en not_active Expired
- 1984-06-15 DE DE8484304057T patent/DE3479387D1/de not_active Expired
- 1984-06-16 KR KR1019840003404A patent/KR910002161B1/ko not_active Expired
- 1984-06-18 PH PH30832A patent/PH21314A/en unknown
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| JP2002323220A (ja) * | 2001-04-26 | 2002-11-08 | Noritz Corp | 空気量調節部材および燃焼装置 |
| CN108174890A (zh) * | 2018-02-11 | 2018-06-19 | 北京味多美食品科技有限责任公司 | 一种低温速冻面团及制作方法 |
| CN108174890B (zh) * | 2018-02-11 | 2021-10-08 | 北京味多美食品科技有限责任公司 | 一种低温速冻面团及制作方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE3479387D1 (en) | 1989-09-21 |
| JPH0365934B2 (ja) | 1991-10-15 |
| US4645672A (en) | 1987-02-24 |
| EP0132289A3 (en) | 1986-11-20 |
| EP0132289B1 (en) | 1989-08-16 |
| AU578250B2 (en) | 1988-10-20 |
| AU2943084A (en) | 1984-12-20 |
| EP0132289B2 (en) | 1993-05-12 |
| PH21314A (en) | 1987-09-28 |
| KR910002161B1 (ko) | 1991-04-06 |
| KR850000191A (ko) | 1985-02-26 |
| EP0132289A2 (en) | 1985-01-30 |
| CA1228766A (en) | 1987-11-03 |
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