JPS6023838B2 - 微生物の全細胞におけるスクロ−ス・ムタ−ゼの固定化方法 - Google Patents
微生物の全細胞におけるスクロ−ス・ムタ−ゼの固定化方法Info
- Publication number
- JPS6023838B2 JPS6023838B2 JP57184778A JP18477882A JPS6023838B2 JP S6023838 B2 JPS6023838 B2 JP S6023838B2 JP 57184778 A JP57184778 A JP 57184778A JP 18477882 A JP18477882 A JP 18477882A JP S6023838 B2 JPS6023838 B2 JP S6023838B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- weight
- epihalohydrin
- microbial cells
- aqueous medium
- adduct
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 20
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 title claims abstract description 12
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 title claims abstract description 12
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 title claims abstract description 12
- 230000003100 immobilizing effect Effects 0.000 title claims description 6
- 244000005700 microbiome Species 0.000 title description 3
- LRBQNJMCXXYXIU-PPKXGCFTSA-N Penta-digallate-beta-D-glucose Natural products OC1=C(O)C(O)=CC(C(=O)OC=2C(=C(O)C=C(C=2)C(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)[C@@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)[C@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)O2)OC(=O)C=2C=C(OC(=O)C=3C=C(O)C(O)=C(O)C=3)C(O)=C(O)C=2)O)=C1 LRBQNJMCXXYXIU-PPKXGCFTSA-N 0.000 claims abstract description 19
- 229920002873 Polyethylenimine Polymers 0.000 claims abstract description 17
- 229920000768 polyamine Polymers 0.000 claims abstract description 12
- TUSDEZXZIZRFGC-UHFFFAOYSA-N 1-O-galloyl-3,6-(R)-HHDP-beta-D-glucose Natural products OC1C(O2)COC(=O)C3=CC(O)=C(O)C(O)=C3C3=C(O)C(O)=C(O)C=C3C(=O)OC1C(O)C2OC(=O)C1=CC(O)=C(O)C(O)=C1 TUSDEZXZIZRFGC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 11
- 239000001263 FEMA 3042 Substances 0.000 claims abstract description 11
- 229920002258 tannic acid Polymers 0.000 claims abstract description 11
- 229940033123 tannic acid Drugs 0.000 claims abstract description 11
- 235000015523 tannic acid Nutrition 0.000 claims abstract description 11
- 241001622809 Serratia plymuthica Species 0.000 claims abstract description 8
- LRBQNJMCXXYXIU-NRMVVENXSA-N tannic acid Chemical compound OC1=C(O)C(O)=CC(C(=O)OC=2C(=C(O)C=C(C=2)C(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)[C@@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)[C@@H](OC(=O)C=3C=C(OC(=O)C=4C=C(O)C(O)=C(O)C=4)C(O)=C(O)C=3)O2)OC(=O)C=2C=C(OC(=O)C=3C=C(O)C(O)=C(O)C=3)C(O)=C(O)C=2)O)=C1 LRBQNJMCXXYXIU-NRMVVENXSA-N 0.000 claims abstract 4
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 21
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 claims description 17
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 claims description 17
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 claims description 10
- 125000002947 alkylene group Chemical group 0.000 claims description 8
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 claims description 8
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 claims description 7
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 claims description 6
- 229920006317 cationic polymer Polymers 0.000 claims description 6
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims description 6
- 229920001864 tannin Polymers 0.000 claims description 4
- 235000018553 tannin Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000001648 tannin Substances 0.000 claims description 4
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 claims description 3
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims description 3
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 3
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 claims description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 7
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 23
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 8
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 7
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 6
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 6
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 6
- 235000011389 fruit/vegetable juice Nutrition 0.000 description 6
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 5
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 5
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 5
- PVXPPJIGRGXGCY-DJHAAKORSA-N 6-O-alpha-D-glucopyranosyl-alpha-D-fructofuranose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@](O)(CO)O1 PVXPPJIGRGXGCY-DJHAAKORSA-N 0.000 description 4
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 3
- 230000002210 biocatalytic effect Effects 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 2
- 108700040099 Xylose isomerases Proteins 0.000 description 2
- -1 aminohexyl Chemical group 0.000 description 2
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 2
- 239000011942 biocatalyst Substances 0.000 description 2
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 2
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 2
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 2
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 2
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 2
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 2
- SERLAGPUMNYUCK-DCUALPFSSA-N 1-O-alpha-D-glucopyranosyl-D-mannitol Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO[C@H]1O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O SERLAGPUMNYUCK-DCUALPFSSA-N 0.000 description 1
- WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxy-3,4-dinitrobenzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C([N+]([O-])=O)C([N+]([O-])=O)=C1O WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000219310 Beta vulgaris subsp. vulgaris Species 0.000 description 1
- 244000241257 Cucumis melo Species 0.000 description 1
- 235000015510 Cucumis melo subsp melo Nutrition 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 235000021536 Sugar beet Nutrition 0.000 description 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- FJJCIZWZNKZHII-UHFFFAOYSA-N [4,6-bis(cyanoamino)-1,3,5-triazin-2-yl]cyanamide Chemical compound N#CNC1=NC(NC#N)=NC(NC#N)=N1 FJJCIZWZNKZHII-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005054 agglomeration Methods 0.000 description 1
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 1
- 238000010923 batch production Methods 0.000 description 1
- 238000007444 cell Immobilization Methods 0.000 description 1
- 210000005056 cell body Anatomy 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- MYSWGUAQZAJSOK-UHFFFAOYSA-N ciprofloxacin Chemical compound C12=CC(N3CCNCC3)=C(F)C=C2C(=O)C(C(=O)O)=CN1C1CC1 MYSWGUAQZAJSOK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 1
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 1
- ATDGTVJJHBUTRL-UHFFFAOYSA-N cyanogen bromide Chemical compound BrC#N ATDGTVJJHBUTRL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MNNHAPBLZZVQHP-UHFFFAOYSA-N diammonium hydrogen phosphate Chemical compound [NH4+].[NH4+].OP([O-])([O-])=O MNNHAPBLZZVQHP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940116349 dibasic ammonium phosphate Drugs 0.000 description 1
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 1
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 1
- 238000005984 hydrogenation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- 108010001078 naringinase Proteins 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- FEMOMIGRRWSMCU-UHFFFAOYSA-N ninhydrin Chemical compound C1=CC=C2C(=O)C(O)(O)C(=O)C2=C1 FEMOMIGRRWSMCU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000012149 noodles Nutrition 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 230000000704 physical effect Effects 0.000 description 1
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 1
- 229920002401 polyacrylamide Polymers 0.000 description 1
- 229920000867 polyelectrolyte Polymers 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 229920000036 polyvinylpyrrolidone Polymers 0.000 description 1
- 239000001267 polyvinylpyrrolidone Substances 0.000 description 1
- 235000013855 polyvinylpyrrolidone Nutrition 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 239000003765 sweetening agent Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/24—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of an isomerase, e.g. fructose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/16—Enzymes or microbial cells immobilised on or in a biological cell
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、プロタミノバクター・ルブラム（Ｐｒｏｔａ
ｍｉ肌ｂａｃにｒｍｂｒ川ｍ）の全細胞におけるスクロ
ース・ムターゼの固定化法に関する。
ｍｉ肌ｂａｃにｒｍｂｒ川ｍ）の全細胞におけるスクロ
ース・ムターゼの固定化法に関する。
ある化学的な変換を行なうために微生物細胞に由来する
酵素を用いることは十分公知である。
酵素を用いることは十分公知である。
遊離の細胞は、バッチ式方法において有効に使用できる
が、それ自体連続式で工業的規模の方法に不向きである
。この難点のために、種々の形態の固定化酵素の製造に
関する興味が増大してきた。米国特許第３７７９８６叫
号（１９７３年８月１８日付け）は、全バクテリア細胞
をグルタルアルデヒドで処理することによるグルコース
・ィソメラーゼの安定化を開示している。米国特許第４
０６０４５６号（１９７７年１１月２９日付け）は、微
生物細胞物質をカチオン性でポリ電解質の凝集剤、例え
ばポリエチレンイミン又はポリビニルピロリドンで処理
することによるグルコース・ィソメラーゼ活性を有する
該物質の安定化を含む。ポリ電解質、例えばポリアミン
及びカチオン性のポリアクリルアミドを、活性酵素を有
する微生物細胞の安定化に使用する方法は、米国特許第
３９８９５９６号（１９７母王１１月２日付け）に開示
されている。○肌らは、Ａ鱗ｉｃ・Ｂｊｏｌ．Ｃｈｅｍ
．４２■、１８４７〜１８５３（１９７８）において、
アミノヘキシルセルロース及びシアノゲンブロマィドで
活性化したチャイニーズ・ガロタンニンの反応で製造し
たタンニンーアミノヘキシルセル。
が、それ自体連続式で工業的規模の方法に不向きである
。この難点のために、種々の形態の固定化酵素の製造に
関する興味が増大してきた。米国特許第３７７９８６叫
号（１９７３年８月１８日付け）は、全バクテリア細胞
をグルタルアルデヒドで処理することによるグルコース
・ィソメラーゼの安定化を開示している。米国特許第４
０６０４５６号（１９７７年１１月２９日付け）は、微
生物細胞物質をカチオン性でポリ電解質の凝集剤、例え
ばポリエチレンイミン又はポリビニルピロリドンで処理
することによるグルコース・ィソメラーゼ活性を有する
該物質の安定化を含む。ポリ電解質、例えばポリアミン
及びカチオン性のポリアクリルアミドを、活性酵素を有
する微生物細胞の安定化に使用する方法は、米国特許第
３９８９５９６号（１９７母王１１月２日付け）に開示
されている。○肌らは、Ａ鱗ｉｃ・Ｂｊｏｌ．Ｃｈｅｍ
．４２■、１８４７〜１８５３（１９７８）において、
アミノヘキシルセルロース及びシアノゲンブロマィドで
活性化したチャイニーズ・ガロタンニンの反応で製造し
たタンニンーアミノヘキシルセル。
ースに酵素を吸着させることによる黒色麺菌クロカビか
らのナリンギナーゼの固定化法を記述している。○ｈｂ
ａらは、Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙａｎｄ Ｂｉｏｅ
ｎｇｌｎｅｅｎｎｇ、第ＸＸ巻、６６５〜６７６頁（１
９７８年）において〜 ブルラナーゼが、親熱性のスト
レブトマィシス・フラボクロモゲネス（Ｓｕｅｐｔｏｍ
ｙｃｅｓｎａｖｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）の培養炉液
にタソニン酸を添加してタンニンープルラナーゼ付加液
を生成せしめ、次いでこれをＴＥＡＥーセルロースに結
合することによって成巧裏に固定化できるということを
開示している。米国特許第４２１２９４３号（１９８０
年７月１５日付け）には、バクテリャ細胞物体を、ェピ
ハロヒドリン及びァルキレンポリアミンの重合で得られ
るカチオン性重合体とグルタルアルデヒド又はシァヌル
酸ハラィドとの架橋反応生成物と接触させることによる
バクテリャ細胞擬集物が開示されている。
らのナリンギナーゼの固定化法を記述している。○ｈｂ
ａらは、Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙａｎｄ Ｂｉｏｅ
ｎｇｌｎｅｅｎｎｇ、第ＸＸ巻、６６５〜６７６頁（１
９７８年）において〜 ブルラナーゼが、親熱性のスト
レブトマィシス・フラボクロモゲネス（Ｓｕｅｐｔｏｍ
ｙｃｅｓｎａｖｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）の培養炉液
にタソニン酸を添加してタンニンープルラナーゼ付加液
を生成せしめ、次いでこれをＴＥＡＥーセルロースに結
合することによって成巧裏に固定化できるということを
開示している。米国特許第４２１２９４３号（１９８０
年７月１５日付け）には、バクテリャ細胞物体を、ェピ
ハロヒドリン及びァルキレンポリアミンの重合で得られ
るカチオン性重合体とグルタルアルデヒド又はシァヌル
酸ハラィドとの架橋反応生成物と接触させることによる
バクテリャ細胞擬集物が開示されている。
１９８位王１２月８日付けの関連特許豚は、プロタミノ
バクター・ルブラ ム（Ｐｒｏｔａｍｉｎｏ舷ｃｔｅｒ
ｍｂｒ山ｍ）種の全細胞を含む生物触媒を、タンニン及
びグルタルアルデヒドとェピハロヒドリン／ポリアミン
共重合体の付加物での処理によって固定化する方法を開
示している。
バクター・ルブラ ム（Ｐｒｏｔａｍｉｎｏ舷ｃｔｅｒ
ｍｂｒ山ｍ）種の全細胞を含む生物触媒を、タンニン及
びグルタルアルデヒドとェピハロヒドリン／ポリアミン
共重合体の付加物での処理によって固定化する方法を開
示している。
スク。
ースのパラチノースへの生物触媒による転換反応は公知
である。パラチノースの水素化は、無力ロリ−甘味剤の
パラチニット（Ｐａｌａｔｉｎｊｔ）を与える。
である。パラチノースの水素化は、無力ロリ−甘味剤の
パラチニット（Ｐａｌａｔｉｎｊｔ）を与える。
生物触媒による転換反応は、スクロースムターゼ活性を
含むプロタミノバクター・ルブラムの生活細胞をスクロ
ース含有の媒体と接触させることによって達成される。
この転換反応はバッチ式で行なわれるが、この経済性は
、充填床反応器で使用するのを適当ならしめる物理特性
を有し、スクロースのパラチノースへの連続式転換中に
生物触媒活性を保持する粒状物を糟造するという生物触
媒の固定化によって改善される。本発明は、 ‘ａ｝ 微生物の細胞を含有する水性媒体を準備し：｛
ｂ｝ 水性媒体にタンニン酸を添加し：‘ｃ｝ 水性媒
体にポリエチレンィミンを添加し：｛ｄ｝ 水性媒体に
ェピハロヒドリンノポリフミン共重合体及びグルタルア
ルデヒドの付加物を添加して反応生成物を生成せしめ：
‘ｅ’反応生成物を水性媒体から除去し：及び｛ｆ｝
反応生成物を乾燥する、ことを特徴とする、プロタミノ
バクタ−・ルブラム種の全細胞のスクロース・ムターゼ
の固定化法である。
含むプロタミノバクター・ルブラムの生活細胞をスクロ
ース含有の媒体と接触させることによって達成される。
この転換反応はバッチ式で行なわれるが、この経済性は
、充填床反応器で使用するのを適当ならしめる物理特性
を有し、スクロースのパラチノースへの連続式転換中に
生物触媒活性を保持する粒状物を糟造するという生物触
媒の固定化によって改善される。本発明は、 ‘ａ｝ 微生物の細胞を含有する水性媒体を準備し：｛
ｂ｝ 水性媒体にタンニン酸を添加し：‘ｃ｝ 水性媒
体にポリエチレンィミンを添加し：｛ｄ｝ 水性媒体に
ェピハロヒドリンノポリフミン共重合体及びグルタルア
ルデヒドの付加物を添加して反応生成物を生成せしめ：
‘ｅ’反応生成物を水性媒体から除去し：及び｛ｆ｝
反応生成物を乾燥する、ことを特徴とする、プロタミノ
バクタ−・ルブラム種の全細胞のスクロース・ムターゼ
の固定化法である。
Ｐルブラムの全細胞を含有する水性媒体は、適当な栄養
からなる媒体に、微生物の生物学的に純粋な培養物を接
種することによって製造できる。
からなる媒体に、微生物の生物学的に純粋な培養物を接
種することによって製造できる。
細胞固定化法における第１工程は、タンニン酸、好まし
くはケブラコから得られるものを、微生物細胞を含有す
る水性媒体に導入することを含む。典型的には、微生物
細胞の５〜２５重量％に等しい量のタンニン酸が使用さ
れ、好適には約１４重量％に等しい量が用いられる。普
通ある細胞の凝集はタンニン酸の添加によって達成され
、更なる凝集はポリエチレンィミンの水性媒体への添加
によって達成される。
くはケブラコから得られるものを、微生物細胞を含有す
る水性媒体に導入することを含む。典型的には、微生物
細胞の５〜２５重量％に等しい量のタンニン酸が使用さ
れ、好適には約１４重量％に等しい量が用いられる。普
通ある細胞の凝集はタンニン酸の添加によって達成され
、更なる凝集はポリエチレンィミンの水性媒体への添加
によって達成される。
分子量範囲約３００〜１０００００のポリエチレンィミ
ンは適当であり、分子量約６００００のものは好適であ
る。ポリエチレンィミンの量は典型的には固定化すべき
細胞の２〜２５重量％、好ましくは約１５重量％である
。エピハロヒドリンノポリアミンーグルタルアルデヒド
付加物は、重合体をグルタルアルデヒドの水溶液と混合
することによって製造される。
ンは適当であり、分子量約６００００のものは好適であ
る。ポリエチレンィミンの量は典型的には固定化すべき
細胞の２〜２５重量％、好ましくは約１５重量％である
。エピハロヒドリンノポリアミンーグルタルアルデヒド
付加物は、重合体をグルタルアルデヒドの水溶液と混合
することによって製造される。
典型的な実験室的規模での方法では、生成物は次の如く
製造される：ェピハロヒドリンノポリアミン共重合体の
合成物を、濃度約３．５％Ｗ／のの水性グルタルァルデ
ヒド溶液に添加することによってグルタルアルデヒドと
混合する。
製造される：ェピハロヒドリンノポリアミン共重合体の
合成物を、濃度約３．５％Ｗ／のの水性グルタルァルデ
ヒド溶液に添加することによってグルタルアルデヒドと
混合する。
共重合体は約２％の固体を含有し及び軸を９．０に調節
した予じめ希釈された水溶液の形である。この方法はグ
ルタルアルデヒド１．７７夕／ｄ‘及び共重合体１．３
夕／ｄ‘を含有する最終混合物を与える。この方法で製
造した付加物は、部分的に凝集した微生物溶液に直穣添
加することができる。典型的には、付加物中の共重合体
とグルタルアルデヒドの重量比は１：３．３〜８．６：
１であり、微生物細胞の付加物重量％は２５〜９５であ
る。好適な共重合体は、その食品加工との適合性から、
母上Ｚ Ｌａかｒａｔｏひ、ＩＭ．（Ｔｒｅｖｏｓｅ、
Ｐｅ皿ｓｙｌｖａｎｉａ）から商品名ＢＥＴＺＩ１８０
として市販されているェピハロヒドリンボリアミン共重
合体である。ＢＥＴＺＩ１８０は１００万以下の分子量
を有し、溶液１夕当りアミノ基約０．２８８ミリモル（
ニンヒドリン分析）を含み、全溶液重量に基づいて３の
重量％の固体を含有する溶液として市販されている。こ
の化合物は米国特許第３９１５９０４号及び第３９５３
３３び号‘こ開示されている。この化合物は、特許明細
書に、ェピハロヒドリンを式Ｒ，Ｒ２ＮＲＮＨ２ 〔式中、Ｒは炭素数２〜約６の低級アルキレンであり、
及びＲ，及びＲ２はそれぞれ炭素数約１〜約６の低級ア
ルキルである〕のアルキレンポリアミンと重合させるこ
とによって製造される水熔性のカチオン性重合体であり
、該重合の際、ェピハロヒドリン対ポリァミンのモル比
が０．６０：１：約２．７：１であり、そして該重合が
重合されるべきェピハロヒドリンの量の約５０〜約９０
％をアルキレンポリアミンと反応させ、反応媒体が実質
的に均一の粘度に達するまで反応を継続させ、そしてェ
ピハロヒドリンの残りの部分を漸次反応させてカチオン
性重合体を製造することからなり、そして重合温度が約
６０〜約１２００Ｃである条件によって製造される該カ
チオン性重合体として記述される。
した予じめ希釈された水溶液の形である。この方法はグ
ルタルアルデヒド１．７７夕／ｄ‘及び共重合体１．３
夕／ｄ‘を含有する最終混合物を与える。この方法で製
造した付加物は、部分的に凝集した微生物溶液に直穣添
加することができる。典型的には、付加物中の共重合体
とグルタルアルデヒドの重量比は１：３．３〜８．６：
１であり、微生物細胞の付加物重量％は２５〜９５であ
る。好適な共重合体は、その食品加工との適合性から、
母上Ｚ Ｌａかｒａｔｏひ、ＩＭ．（Ｔｒｅｖｏｓｅ、
Ｐｅ皿ｓｙｌｖａｎｉａ）から商品名ＢＥＴＺＩ１８０
として市販されているェピハロヒドリンボリアミン共重
合体である。ＢＥＴＺＩ１８０は１００万以下の分子量
を有し、溶液１夕当りアミノ基約０．２８８ミリモル（
ニンヒドリン分析）を含み、全溶液重量に基づいて３の
重量％の固体を含有する溶液として市販されている。こ
の化合物は米国特許第３９１５９０４号及び第３９５３
３３び号‘こ開示されている。この化合物は、特許明細
書に、ェピハロヒドリンを式Ｒ，Ｒ２ＮＲＮＨ２ 〔式中、Ｒは炭素数２〜約６の低級アルキレンであり、
及びＲ，及びＲ２はそれぞれ炭素数約１〜約６の低級ア
ルキルである〕のアルキレンポリアミンと重合させるこ
とによって製造される水熔性のカチオン性重合体であり
、該重合の際、ェピハロヒドリン対ポリァミンのモル比
が０．６０：１：約２．７：１であり、そして該重合が
重合されるべきェピハロヒドリンの量の約５０〜約９０
％をアルキレンポリアミンと反応させ、反応媒体が実質
的に均一の粘度に達するまで反応を継続させ、そしてェ
ピハロヒドリンの残りの部分を漸次反応させてカチオン
性重合体を製造することからなり、そして重合温度が約
６０〜約１２００Ｃである条件によって製造される該カ
チオン性重合体として記述される。
固定化されたＰ．ルブラム細胞は炉過又は遠心分離によ
って溶液から回収され、乾燥される。
って溶液から回収され、乾燥される。
この結果のそれは通常の固定床カラム反応器においてス
クロースをパラチノースへ転化するために使用すること
ができる。本発明を実施する方法は次の実施例によって
更に例示される。
クロースをパラチノースへ転化するために使用すること
ができる。本発明を実施する方法は次の実施例によって
更に例示される。
実施例中、発酵汁は、砂糖大根濃縮ジュース、二塩基性
燐酸アンモニウム及び炉遇したコーン・スチープ液から
なる媒体に、オランダ国ボーン市（Ｂｏｍ）の公的なＥ
ｕｍｐｅａｎＣｅｎｔｒａｌｂｍｅａｕ Ｖのｒ Ｓｃ
ｈｉｍｍｅｌに預託番号Ｃ斑５７４７７号として預託さ
れているＰ．ルブラム種を接種することによって調製し
たものであった。用いたタンニン酸はＥ．Ｍｏｎｎｉｅ
ｒ、Ｉｎｃ．から得られるケプラ コ タンニンであり
、ＰＥＩは瓜ＷＣｈｅｍｉｃａＩＣｏ．から得られるＰ
ＥＩ−６００（分子量６００００）であった。Ｂｅは：
グルタルアルデヒドは各実験において同一の方法で製造
した。実施例 １ Ａ タンニンーＰＥＩ−ＢＥｔＺ Ｉ１８０：ＧＡ発酵
汁（ｐＨ５．０６）１とに４％（ｗ／ｖ）タンニン酸２
５柵を添加した。
燐酸アンモニウム及び炉遇したコーン・スチープ液から
なる媒体に、オランダ国ボーン市（Ｂｏｍ）の公的なＥ
ｕｍｐｅａｎＣｅｎｔｒａｌｂｍｅａｕ Ｖのｒ Ｓｃ
ｈｉｍｍｅｌに預託番号Ｃ斑５７４７７号として預託さ
れているＰ．ルブラム種を接種することによって調製し
たものであった。用いたタンニン酸はＥ．Ｍｏｎｎｉｅ
ｒ、Ｉｎｃ．から得られるケプラ コ タンニンであり
、ＰＥＩは瓜ＷＣｈｅｍｉｃａＩＣｏ．から得られるＰ
ＥＩ−６００（分子量６００００）であった。Ｂｅは：
グルタルアルデヒドは各実験において同一の方法で製造
した。実施例 １ Ａ タンニンーＰＥＩ−ＢＥｔＺ Ｉ１８０：ＧＡ発酵
汁（ｐＨ５．０６）１とに４％（ｗ／ｖ）タンニン酸２
５柵を添加した。
タンニン酸の添加は僅かな凝集を引き起こした。３０分
間放置した後、ＰＨ９．０に調節した４％（ｗ′ｖ）ポ
リエチレンィミン溶液３０私を添加した。
間放置した後、ＰＨ９．０に調節した４％（ｗ′ｖ）ポ
リエチレンィミン溶液３０私を添加した。
ＰＥＩの添加は、細胞混合物のＰＨを５．０１から５．
斑へ上昇させ、単に適度に凝集を増加させるにすぎなか
った。次いで細胞混合物のｐＨを希（ＩＮ）ＮａＯＨで
６．５に調節した。次いで穏やかに縄洋しながらＢｅ口
：グルタルアルデヒド付加物４０叫をゆっくり添加した
。この付加物は次の如く製造した：１ 控ｔｚｌ１８０
の１１．６７夕を水で１００泌に希釈した。
斑へ上昇させ、単に適度に凝集を増加させるにすぎなか
った。次いで細胞混合物のｐＨを希（ＩＮ）ＮａＯＨで
６．５に調節した。次いで穏やかに縄洋しながらＢｅ口
：グルタルアルデヒド付加物４０叫をゆっくり添加した
。この付加物は次の如く製造した：１ 控ｔｚｌ１８０
の１１．６７夕を水で１００泌に希釈した。
２ ２５％グルタルアルデヒド１７．８の‘を水で１０
０の‘に希釈した。
０の‘に希釈した。
３ Ｂｅｔｚｌ１８０の溶液を、混合しながらゆっくり
とグルタルァルデヒド‘こ添加し、混合物のＰＨを９．
０に調節した。
とグルタルァルデヒド‘こ添加し、混合物のＰＨを９．
０に調節した。
ＢｅＣ：グルタルアルデヒドの添加は、非常に遠い沈降
を誘起し、凝集物は急速に沈降して水性の透明な上燈液
を残した。
を誘起し、凝集物は急速に沈降して水性の透明な上燈液
を残した。
細胞の凝集物をブフナー炉斗での炉過によって集め、水
性し、湿ったケーク（含水率７０．５％）２３．９５夕
を得た。このケークの１部分を、２５の‘のプラスチッ
ク製シリンジにより、約１．０肌のオリフィスから押出
した。押出し物及びケークの残りの双方を５５００の強
制空気炉中で乾燥した。上述の固定化処方物の成分の１
つを除いて以下の実施例を行なった。
性し、湿ったケーク（含水率７０．５％）２３．９５夕
を得た。このケークの１部分を、２５の‘のプラスチッ
ク製シリンジにより、約１．０肌のオリフィスから押出
した。押出し物及びケークの残りの双方を５５００の強
制空気炉中で乾燥した。上述の固定化処方物の成分の１
つを除いて以下の実施例を行なった。
Ｂ タンニンーＢｅｔＺＩ１８０：ＧＡポリエチレン
イミンを使用せず且つ 伐ｔｚｌ１８０：グルタルァルデヒド付加物１２０の‘
の全量を添加するという以外上記Ａにおける如く発酵汁
１夕を処理した。
イミンを使用せず且つ 伐ｔｚｌ１８０：グルタルァルデヒド付加物１２０の‘
の全量を添加するという以外上記Ａにおける如く発酵汁
１夕を処理した。
細胞は非常に良く凝集して凝集物流体間に水性の透明な
上燈液を与えることがわかった。この場合、湿ったケー
ク（含水率７３．０％）２７．０１夕の全量を得た。Ｃ
タンニン−ＢｅｔＺＩ１８０：ＧＡＢｅｔｚｌ１８０
：グルタルアルデヒド付加物を７６の【だけしか添加し
ないという以外上記Ｂの記述と同様にして発酵汁１そを
処理した。付加物の量をＢの場合の６３％に減じたとし
ても、凝集は上述のものと同様に見えた。湿ったケーク
（含水率７４．２％）２６．磯夕の全量を得た。○ Ｐ
ＥＩ−Ｂｅｔｚｌ１８０：ＧＡ発酵汁（ｐＨ５．０１）
１夕に４％ポリエチレンィミン３０の‘を添加した。
上燈液を与えることがわかった。この場合、湿ったケー
ク（含水率７３．０％）２７．０１夕の全量を得た。Ｃ
タンニン−ＢｅｔＺＩ１８０：ＧＡＢｅｔｚｌ１８０
：グルタルアルデヒド付加物を７６の【だけしか添加し
ないという以外上記Ｂの記述と同様にして発酵汁１そを
処理した。付加物の量をＢの場合の６３％に減じたとし
ても、凝集は上述のものと同様に見えた。湿ったケーク
（含水率７４．２％）２６．磯夕の全量を得た。○ Ｐ
ＥＩ−Ｂｅｔｚｌ１８０：ＧＡ発酵汁（ｐＨ５．０１）
１夕に４％ポリエチレンィミン３０の‘を添加した。
この時ｐＨは５．９６に上昇し、見かけの凝集は引き起
されなかった。ＰＨを６．５に調節し、ＢｅＣＩ１８０
：グルタルアルデヒド付加物５０の‘を添加した。十分
に形成された凝集物が生成し、これが急速に沈降して水
性の透明な上燈液を与えた。この結果湿ったケーク（含
水率７８．９％）２０．９３夕を得た。次の表は得られ
た乾燥物質の収量及び発酵汁１〆当りの相対的固定化活
性を要約する。
されなかった。ＰＨを６．５に調節し、ＢｅＣＩ１８０
：グルタルアルデヒド付加物５０の‘を添加した。十分
に形成された凝集物が生成し、これが急速に沈降して水
性の透明な上燈液を与えた。この結果湿ったケーク（含
水率７８．９％）２０．９３夕を得た。次の表は得られ
た乾燥物質の収量及び発酵汁１〆当りの相対的固定化活
性を要約する。
収量（タＤＳ／そ）は、発酵汁１夕当りに得られた乾燥
固体の量である。固定化調製物のスクロースームターゼ
活性は、微粉砕した粒子を、ｐＨ７．０の緩衝スクロー
ス溶液中において３０午○で蝿拝することによって評価
した。酵素活性は、ジニトロサリチル酸を用いる適当な
化学法により保温中に生成した還元糖の量に関するもの
であった。５つの共成分系（実施例Ａ）は最大の固定化
酵素活性を示した。
固体の量である。固定化調製物のスクロースームターゼ
活性は、微粉砕した粒子を、ｐＨ７．０の緩衝スクロー
ス溶液中において３０午○で蝿拝することによって評価
した。酵素活性は、ジニトロサリチル酸を用いる適当な
化学法により保温中に生成した還元糖の量に関するもの
であった。５つの共成分系（実施例Ａ）は最大の固定化
酵素活性を示した。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ （ａ）微生物細胞を含有する水性媒体を準備し：（
ｂ）水性媒体にタンニン酸を添加し： （ｃ）水性媒体にポリエチレンイミンを添加し：（ｄ）
水性媒体にエピハロヒドリン／ポリアミン共重合体及び
グルタルアルデヒドの付加物を添加して反応生成物を生
成せしめ：（ｅ）反応生成物を水性媒体から除去し：及
び（ｆ）反応生成物を乾燥する、ことを特徴とする、プ
ロタミノバクター・ルブラムのスクロース・ムターゼを
固定化する方法。 ２ タンニン酸がケブラコ・タンニンであり、これを微
生物細胞の５〜２５重量％の量で添加する特許請求の範
囲第１項記載の方法。 ３ タンニン酸を微生物細胞の約１４重量％に等しい量
で添加する特許請求の範囲第２項記載の方法。 ４ ポリエチレンイミンが約３００〜１０００００の分
子量を有する特許請求の範囲第１項記載の方法。 ５ ポリエチレンイミンが約６００００の分子量を有す
る特許請求の範囲第４項記載の方法。 ６ ポリエチレンイミンを微生物細胞の約２〜２５重量
％の量に等しい量で添加する特許請求の範囲第１項記載
の方法。 ７ ポリエチレンイミンを微生物細胞の約１５重量％に
等しい量で添加する特許請求の範囲第１項記載の方法。 ８ 付加物における共重合体の、グルタルアルデヒドに
対する重量比が１：３．３〜８．６：１であり、微生物
細胞の付加物の重量％が２５〜９５である特許請求の範
囲第１項記載の方法。９ エピハロヒドリン／ポリアミ
ン共重合体が、エピハロヒドリンを式Ｒ＿１Ｒ＿２ＮＲ
ＮＨ＿２ 〔式中、Ｒは炭素数２〜約６の低級アルキレンであり、
及びＲ＿１及びＲ＿２はそれぞれ炭素数約１〜約６の低
級アルキルである。 〕のアルキレンポリアミンと重合させることによつて製
造される水溶性のカチオン性重合体であり、該重合の際
エピハロヒドリン対ポリアミンのモルが約０．６０：１
〜約２．７：１であり、そして該重合は重合させるべき
エピハロヒドリンの量の約５０〜約９０％をアルキレン
ポリアミンと反応させ、反応媒体が実質的に均一の粘度
に達するまで反応を、継続させそしてエピハロヒドリン
の残りの部分を漸次反応させてカチオン性重合体を製造
することからなり、そして重合温度が約６０〜約１２０
℃である、特許請求の範囲第１項記載の方法。 １０ （ａ）微生物細胞を含有する水性媒体を準備し：
（ｂ）水性媒体にケブラコ・タンニンを微生物細胞の約
１４重量％に等しい量で添加し：（ｃ）水性媒体に分子
量約６００００のポリエチレンイミンを微生物細胞の約
１５重量％に等しい量で添加し、（ｄ）エピハロヒドリ
ンを式Ｒ＿１Ｒ＿２ＮＲＮＨ＿２ 〔式中、Ｒは炭素数２〜約６の低級アルキレンであり、
及びＲ＿１及びＲ＿２はそれぞ炭素数約１〜約６の低級
アルキルである〕のアルキレンポリアミンと重合させる
ことによつて製造される水溶性のカチオン性重合体、即
ち重合の際、エピハロヒドリン対ポリアミンのモル比が
約０．６０：１〜約２．７：１であり、そして該重合が
重合させるできエピハロヒドリンの量の約５０〜約９０
％をアルキレンポリアミンと反応させ、反応媒体が実質
的に均一の粘度に達するまで反応を、継続させ、そして
エピハロヒドリンの残りの部分を漸次反応させてカチオ
ン性重合体を製造することからなり、そして重合温度が
約６０〜約１２０℃である条件で製造されるエピハロヒ
ドリン／ポリアミン共重合体とグルタルアルデヒドの付
加物を添加して反応生成物を製造し、但し付加物におけ
る共重合体対グルタルアルデヒドの重量比が１：３．３
〜８．６：１であり及び微生物細胞の付加物重量％が２
５〜９５であり、（ｅ）反応生成物を水性媒体から除去
し：及び （ｆ）反応生成物を乾燥する、 ことを特徴とするプロタミノバクター・ルブラム種の微
生物におけるスクロース・ムターゼを固定化する方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US06/315,191 US4390627A (en) | 1981-10-26 | 1981-10-26 | Immobilization of the sucrose mutase in whole cells of protaminobacter rubrum |
| US315191 | 1981-10-26 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5878588A JPS5878588A (ja) | 1983-05-12 |
| JPS6023838B2 true JPS6023838B2 (ja) | 1985-06-10 |
Family
ID=23223297
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57184778A Expired JPS6023838B2 (ja) | 1981-10-26 | 1982-10-22 | 微生物の全細胞におけるスクロ−ス・ムタ−ゼの固定化方法 |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4390627A (ja) |
| EP (1) | EP0077971B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6023838B2 (ja) |
| AT (1) | ATE31426T1 (ja) |
| AU (1) | AU534799B2 (ja) |
| CA (1) | CA1189006A (ja) |
| DE (1) | DE3277842D1 (ja) |
| DK (1) | DK472682A (ja) |
| ES (1) | ES8402873A1 (ja) |
| ZA (1) | ZA826994B (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6032026A (ja) * | 1983-08-01 | 1985-02-19 | Nintendo Co Ltd | 液晶表示装置 |
Families Citing this family (16)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA1210717A (en) * | 1983-08-10 | 1986-09-02 | Oreste J. Lantero, Jr. | Immobilization of biocatalysts |
| EP0160260A3 (de) * | 1984-05-02 | 1986-10-08 | Bayer Ag | Verfahren zur Immobilisierung von biologischem Material |
| EP0160253A3 (de) * | 1984-05-02 | 1986-10-08 | Bayer Ag | Immobilisierung von Protaminobacter rubrum und Verwendung des immobilisierten Präparates zur Umwandlung von Sucrose zu Isomaltulose |
| DE3432060A1 (de) * | 1984-08-31 | 1986-03-06 | Bayer Ag, 5090 Leverkusen | Immobilisierte zellen von bacillus subtilis, immobilisierungsverfahren und verwendung des praeparats zur abspaltung der 3-acetoxygruppe aus 7-ss-acylamido-cephalosporansaeuren |
| DE3528752A1 (de) * | 1985-04-27 | 1986-10-30 | Bayer Ag, 5090 Leverkusen | Kontinuierliches verfahren zur enzymatischen herstellung von isomaltulose |
| DE4447472C2 (de) * | 1994-01-19 | 1996-04-11 | Suedzucker Ag | Organismen mit reduziertem Palatinose- und Trehalulosestoffwechsel |
| US6884611B2 (en) | 1994-01-19 | 2005-04-26 | Sudzucker Aktiengesellschaft | Preparation of acariogenic sugar substitutes |
| DE19523560A1 (de) * | 1995-06-28 | 1997-01-02 | Suedzucker Ag | Saccharose-Stoffwechsel-Mutanten |
| FI104563B (fi) * | 1996-05-17 | 2000-02-29 | Xyrofin Oy | Menetelmä ja kantaja isomaltuloosin tuottamiseksi immobilisoitujen mikro-organismien avulla |
| FI105048B (fi) * | 1997-05-22 | 2000-05-31 | Xyrofin Oy | Menetelmä isomaltuloosin ja muiden tuotteiden valmistamiseksi |
| US6960466B2 (en) * | 2001-05-31 | 2005-11-01 | Instrumentation Laboratory Company | Composite membrane containing a cross-linked enzyme matrix for a biosensor |
| US6652720B1 (en) | 2001-05-31 | 2003-11-25 | Instrumentation Laboratory Company | Analytical instruments, biosensors and methods thereof |
| US6872297B2 (en) * | 2001-05-31 | 2005-03-29 | Instrumentation Laboratory Company | Analytical instruments, biosensors and methods thereof |
| AU2003296492A1 (en) * | 2002-12-11 | 2004-06-30 | Instrumentation Laboratory Company | Multi-analyte reference solutions |
| US20040256227A1 (en) * | 2003-02-11 | 2004-12-23 | Jungwon Shin | Electrochemical urea sensors and methods of making the same |
| US20040154933A1 (en) * | 2003-02-11 | 2004-08-12 | Instrumentation Laboratory Company | Polymeric membranes for use in electrochemical sensors |
Family Cites Families (13)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3779869A (en) * | 1971-05-13 | 1973-12-18 | Miles Lab | Enzyme stabilization |
| US3736231A (en) * | 1971-11-01 | 1973-05-29 | Us Agriculture | Preparation of insolubilized enzymes |
| GB1444539A (en) * | 1972-09-11 | 1976-08-04 | Novo Industri As | Immobilised enzymes |
| US4060456A (en) * | 1973-01-02 | 1977-11-29 | R. J. Reynolds Tobacco Company | Glucose isomerization process |
| US3989596A (en) * | 1974-03-28 | 1976-11-02 | R. J. Reynolds Tobacco Company | Aggregate of dried flocculated cells |
| US3980521A (en) * | 1974-08-28 | 1976-09-14 | Novo Industri A/S | Immobilization of glucose isomerase |
| US4090919A (en) * | 1976-01-29 | 1978-05-23 | Tanabe Seiyaku Co., Ltd. | Water-insoluble tannin preparation for immobilization of proteins |
| JPS5420193A (en) * | 1977-07-12 | 1979-02-15 | Tanabe Seiyaku Co Ltd | Immobilized aminoacylase and its preparation |
| US4212943A (en) * | 1978-03-27 | 1980-07-15 | Miles Laboratories, Inc. | Production of bacterial cell aggregate |
| DK146942C (da) * | 1978-04-19 | 1984-07-30 | Novo Industri As | Fremgangsmaade til fremstilling af et immobiliseret enzymprodukt |
| DE3038218A1 (de) * | 1980-10-09 | 1982-05-06 | Bayer Ag, 5090 Leverkusen | Saccharose-mutase, immobilisierte saccharose-mutase und verwendung von dieser immobilisierten saccharose-mutase zu herstellung von isomaltulose (6-o- a -d-glucopyranosido-d-fructose) |
| US4337313A (en) * | 1980-12-08 | 1982-06-29 | Miles Laboratories, Inc. | Immobilization of biocatalysts |
| US4355105A (en) * | 1981-03-30 | 1982-10-19 | Miles Laboratories, Inc. | Glutaraldehyde/polyethylenimine immobilization of whole microbial cells |
-
1981
- 1981-10-26 US US06/315,191 patent/US4390627A/en not_active Expired - Lifetime
-
1982
- 1982-09-17 CA CA000411698A patent/CA1189006A/en not_active Expired
- 1982-09-23 ZA ZA826994A patent/ZA826994B/xx unknown
- 1982-10-12 DE DE8282109404T patent/DE3277842D1/de not_active Expired
- 1982-10-12 EP EP82109404A patent/EP0077971B1/en not_active Expired
- 1982-10-12 AT AT82109404T patent/ATE31426T1/de not_active IP Right Cessation
- 1982-10-22 JP JP57184778A patent/JPS6023838B2/ja not_active Expired
- 1982-10-25 DK DK472682A patent/DK472682A/da not_active Application Discontinuation
- 1982-10-25 AU AU89737/82A patent/AU534799B2/en not_active Expired
- 1982-10-25 ES ES516805A patent/ES8402873A1/es not_active Expired
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6032026A (ja) * | 1983-08-01 | 1985-02-19 | Nintendo Co Ltd | 液晶表示装置 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| ES516805A0 (es) | 1984-03-01 |
| EP0077971B1 (en) | 1987-12-16 |
| US4390627A (en) | 1983-06-28 |
| ES8402873A1 (es) | 1984-03-01 |
| ZA826994B (en) | 1983-12-28 |
| AU8973782A (en) | 1983-05-05 |
| JPS5878588A (ja) | 1983-05-12 |
| CA1189006A (en) | 1985-06-18 |
| EP0077971A3 (en) | 1985-03-20 |
| AU534799B2 (en) | 1984-02-16 |
| ATE31426T1 (de) | 1988-01-15 |
| EP0077971A2 (en) | 1983-05-04 |
| DE3277842D1 (en) | 1988-01-28 |
| DK472682A (da) | 1983-04-27 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE2703615C2 (ja) | ||
| US4337313A (en) | Immobilization of biocatalysts | |
| US4797358A (en) | Microorganism or enzyme immobilization with a mixture of alginate and silica sol | |
| US4390627A (en) | Immobilization of the sucrose mutase in whole cells of protaminobacter rubrum | |
| JPH0693839B2 (ja) | Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）酪酸の製造方法 | |
| EP0054800A1 (en) | Process for the production of immobilized microorganisms | |
| JP3301140B2 (ja) | 発酵法によるｌ−グルタミン酸の製造法 | |
| US4681843A (en) | Immobilization of cells and enzymes | |
| JPS6156086A (ja) | α−オキシ酸およびその塩の微生物学的製造法 | |
| CA1215336A (en) | Immobilization of catalytically active microorganisms in agar gel fibers | |
| US5900363A (en) | Process for producing ε-poly-L-lysine with immobilized Streptomyces albulus | |
| GB2116997A (en) | Process for preparing immobilized microorganism | |
| EP0859051B1 (en) | Immobilized biocatalyst | |
| CA1267618A (en) | Stabilization of intracellular enzymes | |
| JP3179058B2 (ja) | 固定化生体触媒 | |
| JPH06125774A (ja) | レバンサッカラーゼ酵素、その製造方法、それを産生する微生物およびそれを含む組成物 | |
| Chibata | Production of useful chemicals using cells immobilized with polyacrylamide and carrageenan | |
| JPS6167489A (ja) | 枯草菌の固定化細胞、固定化方法及び７‐β‐アシルアミドセフアロスポラン酸からの３‐アセトキシ基の脱離に対する生成物の使用 | |
| JPS58116690A (ja) | Ｄ−β−ヒドロキシアミノ酸の製造法 | |
| KR860000699B1 (ko) | 균체 고정화에 의한 6-아미노페니실란산의 제조방법 | |
| SU1041567A1 (ru) | Способ получени водорастворимого иммобилизованного протеолитического комплекса | |
| JPH07284395A (ja) | Ｌ−リンゴ酸重合物の製造法 | |
| KR800000241B1 (ko) | 고정화 포도당 이성화 효소의 제조방법 | |
| ŽU̇rková et al. | Immobilization of Escherichia coli cells with penicillin‐amidohydrolase activity on solid polymeric carriers | |
| JPH0327198B2 (ja) |