JPS6023838B2 - 微生物の全細胞におけるスクロ−ス・ムタ−ゼの固定化方法 - Google Patents
微生物の全細胞におけるスクロ−ス・ムタ−ゼの固定化方法Info
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- JPS6023838B2 JPS6023838B2 JP57184778A JP18477882A JPS6023838B2 JP S6023838 B2 JPS6023838 B2 JP S6023838B2 JP 57184778 A JP57184778 A JP 57184778A JP 18477882 A JP18477882 A JP 18477882A JP S6023838 B2 JPS6023838 B2 JP S6023838B2
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Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/24—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of an isomerase, e.g. fructose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/16—Enzymes or microbial cells immobilised on or in a biological cell
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、プロタミノバクター・ルブラム（Ｐｒｏｔａ
ｍｉ肌ｂａｃにｒｍｂｒ川ｍ）の全細胞におけるスクロ
ース・ムターゼの固定化法に関する。
ｍｉ肌ｂａｃにｒｍｂｒ川ｍ）の全細胞におけるスクロ
ース・ムターゼの固定化法に関する。
ある化学的な変換を行なうために微生物細胞に由来する
酵素を用いることは十分公知である。
酵素を用いることは十分公知である。
遊離の細胞は、バッチ式方法において有効に使用できる
が、それ自体連続式で工業的規模の方法に不向きである
。この難点のために、種々の形態の固定化酵素の製造に
関する興味が増大してきた。米国特許第３７７９８６叫
号（１９７３年８月１８日付け）は、全バクテリア細胞
をグルタルアルデヒドで処理することによるグルコース
・ィソメラーゼの安定化を開示している。米国特許第４
０６０４５６号（１９７７年１１月２９日付け）は、微
生物細胞物質をカチオン性でポリ電解質の凝集剤、例え
ばポリエチレンイミン又はポリビニルピロリドンで処理
することによるグルコース・ィソメラーゼ活性を有する
該物質の安定化を含む。ポリ電解質、例えばポリアミン
及びカチオン性のポリアクリルアミドを、活性酵素を有
する微生物細胞の安定化に使用する方法は、米国特許第
３９８９５９６号（１９７母王１１月２日付け）に開示
されている。○肌らは、Ａ鱗ｉｃ・Ｂｊｏｌ．Ｃｈｅｍ
．４２■、１８４７〜１８５３（１９７８）において、
アミノヘキシルセルロース及びシアノゲンブロマィドで
活性化したチャイニーズ・ガロタンニンの反応で製造し
たタンニンーアミノヘキシルセル。
が、それ自体連続式で工業的規模の方法に不向きである
。この難点のために、種々の形態の固定化酵素の製造に
関する興味が増大してきた。米国特許第３７７９８６叫
号（１９７３年８月１８日付け）は、全バクテリア細胞
をグルタルアルデヒドで処理することによるグルコース
・ィソメラーゼの安定化を開示している。米国特許第４
０６０４５６号（１９７７年１１月２９日付け）は、微
生物細胞物質をカチオン性でポリ電解質の凝集剤、例え
ばポリエチレンイミン又はポリビニルピロリドンで処理
することによるグルコース・ィソメラーゼ活性を有する
該物質の安定化を含む。ポリ電解質、例えばポリアミン
及びカチオン性のポリアクリルアミドを、活性酵素を有
する微生物細胞の安定化に使用する方法は、米国特許第
３９８９５９６号（１９７母王１１月２日付け）に開示
されている。○肌らは、Ａ鱗ｉｃ・Ｂｊｏｌ．Ｃｈｅｍ
．４２■、１８４７〜１８５３（１９７８）において、
アミノヘキシルセルロース及びシアノゲンブロマィドで
活性化したチャイニーズ・ガロタンニンの反応で製造し
たタンニンーアミノヘキシルセル。
ースに酵素を吸着させることによる黒色麺菌クロカビか
らのナリンギナーゼの固定化法を記述している。○ｈｂ
ａらは、Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙａｎｄ Ｂｉｏｅ
ｎｇｌｎｅｅｎｎｇ、第ＸＸ巻、６６５〜６７６頁（１
９７８年）において〜 ブルラナーゼが、親熱性のスト
レブトマィシス・フラボクロモゲネス（Ｓｕｅｐｔｏｍ
ｙｃｅｓｎａｖｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）の培養炉液
にタソニン酸を添加してタンニンープルラナーゼ付加液
を生成せしめ、次いでこれをＴＥＡＥーセルロースに結
合することによって成巧裏に固定化できるということを
開示している。米国特許第４２１２９４３号（１９８０
年７月１５日付け）には、バクテリャ細胞物体を、ェピ
ハロヒドリン及びァルキレンポリアミンの重合で得られ
るカチオン性重合体とグルタルアルデヒド又はシァヌル
酸ハラィドとの架橋反応生成物と接触させることによる
バクテリャ細胞擬集物が開示されている。
らのナリンギナーゼの固定化法を記述している。○ｈｂ
ａらは、Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙａｎｄ Ｂｉｏｅ
ｎｇｌｎｅｅｎｎｇ、第ＸＸ巻、６６５〜６７６頁（１
９７８年）において〜 ブルラナーゼが、親熱性のスト
レブトマィシス・フラボクロモゲネス（Ｓｕｅｐｔｏｍ
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にタソニン酸を添加してタンニンープルラナーゼ付加液
を生成せしめ、次いでこれをＴＥＡＥーセルロースに結
合することによって成巧裏に固定化できるということを
開示している。米国特許第４２１２９４３号（１９８０
年７月１５日付け）には、バクテリャ細胞物体を、ェピ
ハロヒドリン及びァルキレンポリアミンの重合で得られ
るカチオン性重合体とグルタルアルデヒド又はシァヌル
酸ハラィドとの架橋反応生成物と接触させることによる
バクテリャ細胞擬集物が開示されている。
１９８位王１２月８日付けの関連特許豚は、プロタミノ
バクター・ルブラ ム（Ｐｒｏｔａｍｉｎｏ舷ｃｔｅｒ
ｍｂｒ山ｍ）種の全細胞を含む生物触媒を、タンニン及
びグルタルアルデヒドとェピハロヒドリン／ポリアミン
共重合体の付加物での処理によって固定化する方法を開
示している。
バクター・ルブラ ム（Ｐｒｏｔａｍｉｎｏ舷ｃｔｅｒ
ｍｂｒ山ｍ）種の全細胞を含む生物触媒を、タンニン及
びグルタルアルデヒドとェピハロヒドリン／ポリアミン
共重合体の付加物での処理によって固定化する方法を開
示している。
スク。
ースのパラチノースへの生物触媒による転換反応は公知
である。パラチノースの水素化は、無力ロリ−甘味剤の
パラチニット（Ｐａｌａｔｉｎｊｔ）を与える。
である。パラチノースの水素化は、無力ロリ−甘味剤の
パラチニット（Ｐａｌａｔｉｎｊｔ）を与える。
生物触媒による転換反応は、スクロースムターゼ活性を
含むプロタミノバクター・ルブラムの生活細胞をスクロ
ース含有の媒体と接触させることによって達成される。
この転換反応はバッチ式で行なわれるが、この経済性は
、充填床反応器で使用するのを適当ならしめる物理特性
を有し、スクロースのパラチノースへの連続式転換中に
生物触媒活性を保持する粒状物を糟造するという生物触
媒の固定化によって改善される。本発明は、 ‘ａ｝ 微生物の細胞を含有する水性媒体を準備し：｛
ｂ｝ 水性媒体にタンニン酸を添加し：‘ｃ｝ 水性媒
体にポリエチレンィミンを添加し：｛ｄ｝ 水性媒体に
ェピハロヒドリンノポリフミン共重合体及びグルタルア
ルデヒドの付加物を添加して反応生成物を生成せしめ：
‘ｅ’反応生成物を水性媒体から除去し：及び｛ｆ｝
反応生成物を乾燥する、ことを特徴とする、プロタミノ
バクタ−・ルブラム種の全細胞のスクロース・ムターゼ
の固定化法である。
含むプロタミノバクター・ルブラムの生活細胞をスクロ
ース含有の媒体と接触させることによって達成される。
この転換反応はバッチ式で行なわれるが、この経済性は
、充填床反応器で使用するのを適当ならしめる物理特性
を有し、スクロースのパラチノースへの連続式転換中に
生物触媒活性を保持する粒状物を糟造するという生物触
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ｂ｝ 水性媒体にタンニン酸を添加し：‘ｃ｝ 水性媒
体にポリエチレンィミンを添加し：｛ｄ｝ 水性媒体に
ェピハロヒドリンノポリフミン共重合体及びグルタルア
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‘ｅ’反応生成物を水性媒体から除去し：及び｛ｆ｝
反応生成物を乾燥する、ことを特徴とする、プロタミノ
バクタ−・ルブラム種の全細胞のスクロース・ムターゼ
の固定化法である。
Ｐルブラムの全細胞を含有する水性媒体は、適当な栄養
からなる媒体に、微生物の生物学的に純粋な培養物を接
種することによって製造できる。
からなる媒体に、微生物の生物学的に純粋な培養物を接
種することによって製造できる。
細胞固定化法における第１工程は、タンニン酸、好まし
くはケブラコから得られるものを、微生物細胞を含有す
る水性媒体に導入することを含む。典型的には、微生物
細胞の５〜２５重量％に等しい量のタンニン酸が使用さ
れ、好適には約１４重量％に等しい量が用いられる。普
通ある細胞の凝集はタンニン酸の添加によって達成され
、更なる凝集はポリエチレンィミンの水性媒体への添加
によって達成される。
くはケブラコから得られるものを、微生物細胞を含有す
る水性媒体に導入することを含む。典型的には、微生物
細胞の５〜２５重量％に等しい量のタンニン酸が使用さ
れ、好適には約１４重量％に等しい量が用いられる。普
通ある細胞の凝集はタンニン酸の添加によって達成され
、更なる凝集はポリエチレンィミンの水性媒体への添加
によって達成される。
分子量範囲約３００〜１０００００のポリエチレンィミ
ンは適当であり、分子量約６００００のものは好適であ
る。ポリエチレンィミンの量は典型的には固定化すべき
細胞の２〜２５重量％、好ましくは約１５重量％である
。エピハロヒドリンノポリアミンーグルタルアルデヒド
付加物は、重合体をグルタルアルデヒドの水溶液と混合
することによって製造される。
ンは適当であり、分子量約６００００のものは好適であ
る。ポリエチレンィミンの量は典型的には固定化すべき
細胞の２〜２５重量％、好ましくは約１５重量％である
。エピハロヒドリンノポリアミンーグルタルアルデヒド
付加物は、重合体をグルタルアルデヒドの水溶液と混合
することによって製造される。
典型的な実験室的規模での方法では、生成物は次の如く
製造される：ェピハロヒドリンノポリアミン共重合体の
合成物を、濃度約３．５％Ｗ／のの水性グルタルァルデ
ヒド溶液に添加することによってグルタルアルデヒドと
混合する。
製造される：ェピハロヒドリンノポリアミン共重合体の
合成物を、濃度約３．５％Ｗ／のの水性グルタルァルデ
ヒド溶液に添加することによってグルタルアルデヒドと
混合する。
共重合体は約２％の固体を含有し及び軸を９．０に調節
した予じめ希釈された水溶液の形である。この方法はグ
ルタルアルデヒド１．７７夕／ｄ‘及び共重合体１．３
夕／ｄ‘を含有する最終混合物を与える。この方法で製
造した付加物は、部分的に凝集した微生物溶液に直穣添
加することができる。典型的には、付加物中の共重合体
とグルタルアルデヒドの重量比は１：３．３〜８．６：
１であり、微生物細胞の付加物重量％は２５〜９５であ
る。好適な共重合体は、その食品加工との適合性から、
母上Ｚ Ｌａかｒａｔｏひ、ＩＭ．（Ｔｒｅｖｏｓｅ、
Ｐｅ皿ｓｙｌｖａｎｉａ）から商品名ＢＥＴＺＩ１８０
として市販されているェピハロヒドリンボリアミン共重
合体である。ＢＥＴＺＩ１８０は１００万以下の分子量
を有し、溶液１夕当りアミノ基約０．２８８ミリモル（
ニンヒドリン分析）を含み、全溶液重量に基づいて３の
重量％の固体を含有する溶液として市販されている。こ
の化合物は米国特許第３９１５９０４号及び第３９５３
３３び号‘こ開示されている。この化合物は、特許明細
書に、ェピハロヒドリンを式Ｒ，Ｒ２ＮＲＮＨ２ 〔式中、Ｒは炭素数２〜約６の低級アルキレンであり、
及びＲ，及びＲ２はそれぞれ炭素数約１〜約６の低級ア
ルキルである〕のアルキレンポリアミンと重合させるこ
とによって製造される水熔性のカチオン性重合体であり
、該重合の際、ェピハロヒドリン対ポリァミンのモル比
が０．６０：１：約２．７：１であり、そして該重合が
重合されるべきェピハロヒドリンの量の約５０〜約９０
％をアルキレンポリアミンと反応させ、反応媒体が実質
的に均一の粘度に達するまで反応を継続させ、そしてェ
ピハロヒドリンの残りの部分を漸次反応させてカチオン
性重合体を製造することからなり、そして重合温度が約
６０〜約１２００Ｃである条件によって製造される該カ
チオン性重合体として記述される。
した予じめ希釈された水溶液の形である。この方法はグ
ルタルアルデヒド１．７７夕／ｄ‘及び共重合体１．３
夕／ｄ‘を含有する最終混合物を与える。この方法で製
造した付加物は、部分的に凝集した微生物溶液に直穣添
加することができる。典型的には、付加物中の共重合体
とグルタルアルデヒドの重量比は１：３．３〜８．６：
１であり、微生物細胞の付加物重量％は２５〜９５であ
る。好適な共重合体は、その食品加工との適合性から、
母上Ｚ Ｌａかｒａｔｏひ、ＩＭ．（Ｔｒｅｖｏｓｅ、
Ｐｅ皿ｓｙｌｖａｎｉａ）から商品名ＢＥＴＺＩ１８０
として市販されているェピハロヒドリンボリアミン共重
合体である。ＢＥＴＺＩ１８０は１００万以下の分子量
を有し、溶液１夕当りアミノ基約０．２８８ミリモル（
ニンヒドリン分析）を含み、全溶液重量に基づいて３の
重量％の固体を含有する溶液として市販されている。こ
の化合物は米国特許第３９１５９０４号及び第３９５３
３３び号‘こ開示されている。この化合物は、特許明細
書に、ェピハロヒドリンを式Ｒ，Ｒ２ＮＲＮＨ２ 〔式中、Ｒは炭素数２〜約６の低級アルキレンであり、
及びＲ，及びＲ２はそれぞれ炭素数約１〜約６の低級ア
ルキルである〕のアルキレンポリアミンと重合させるこ
とによって製造される水熔性のカチオン性重合体であり
、該重合の際、ェピハロヒドリン対ポリァミンのモル比
が０．６０：１：約２．７：１であり、そして該重合が
重合されるべきェピハロヒドリンの量の約５０〜約９０
％をアルキレンポリアミンと反応させ、反応媒体が実質
的に均一の粘度に達するまで反応を継続させ、そしてェ
ピハロヒドリンの残りの部分を漸次反応させてカチオン
性重合体を製造することからなり、そして重合温度が約
６０〜約１２００Ｃである条件によって製造される該カ
チオン性重合体として記述される。
固定化されたＰ．ルブラム細胞は炉過又は遠心分離によ
って溶液から回収され、乾燥される。
って溶液から回収され、乾燥される。
この結果のそれは通常の固定床カラム反応器においてス
クロースをパラチノースへ転化するために使用すること
ができる。本発明を実施する方法は次の実施例によって
更に例示される。
クロースをパラチノースへ転化するために使用すること
ができる。本発明を実施する方法は次の実施例によって
更に例示される。
実施例中、発酵汁は、砂糖大根濃縮ジュース、二塩基性
燐酸アンモニウム及び炉遇したコーン・スチープ液から
なる媒体に、オランダ国ボーン市（Ｂｏｍ）の公的なＥ
ｕｍｐｅａｎＣｅｎｔｒａｌｂｍｅａｕ Ｖのｒ Ｓｃ
ｈｉｍｍｅｌに預託番号Ｃ斑５７４７７号として預託さ
れているＰ．ルブラム種を接種することによって調製し
たものであった。用いたタンニン酸はＥ．Ｍｏｎｎｉｅ
ｒ、Ｉｎｃ．から得られるケプラ コ タンニンであり
、ＰＥＩは瓜ＷＣｈｅｍｉｃａＩＣｏ．から得られるＰ
ＥＩ−６００（分子量６００００）であった。Ｂｅは：
グルタルアルデヒドは各実験において同一の方法で製造
した。実施例 １ Ａ タンニンーＰＥＩ−ＢＥｔＺ Ｉ１８０：ＧＡ発酵
汁（ｐＨ５．０６）１とに４％（ｗ／ｖ）タンニン酸２
５柵を添加した。
燐酸アンモニウム及び炉遇したコーン・スチープ液から
なる媒体に、オランダ国ボーン市（Ｂｏｍ）の公的なＥ
ｕｍｐｅａｎＣｅｎｔｒａｌｂｍｅａｕ Ｖのｒ Ｓｃ
ｈｉｍｍｅｌに預託番号Ｃ斑５７４７７号として預託さ
れているＰ．ルブラム種を接種することによって調製し
たものであった。用いたタンニン酸はＥ．Ｍｏｎｎｉｅ
ｒ、Ｉｎｃ．から得られるケプラ コ タンニンであり
、ＰＥＩは瓜ＷＣｈｅｍｉｃａＩＣｏ．から得られるＰ
ＥＩ−６００（分子量６００００）であった。Ｂｅは：
グルタルアルデヒドは各実験において同一の方法で製造
した。実施例 １ Ａ タンニンーＰＥＩ−ＢＥｔＺ Ｉ１８０：ＧＡ発酵
汁（ｐＨ５．０６）１とに４％（ｗ／ｖ）タンニン酸２
５柵を添加した。
タンニン酸の添加は僅かな凝集を引き起こした。３０分
間放置した後、ＰＨ９．０に調節した４％（ｗ′ｖ）ポ
リエチレンィミン溶液３０私を添加した。
間放置した後、ＰＨ９．０に調節した４％（ｗ′ｖ）ポ
リエチレンィミン溶液３０私を添加した。
ＰＥＩの添加は、細胞混合物のＰＨを５．０１から５．
斑へ上昇させ、単に適度に凝集を増加させるにすぎなか
った。次いで細胞混合物のｐＨを希（ＩＮ）ＮａＯＨで
６．５に調節した。次いで穏やかに縄洋しながらＢｅ口
：グルタルアルデヒド付加物４０叫をゆっくり添加した
。この付加物は次の如く製造した：１ 控ｔｚｌ１８０
の１１．６７夕を水で１００泌に希釈した。
斑へ上昇させ、単に適度に凝集を増加させるにすぎなか
った。次いで細胞混合物のｐＨを希（ＩＮ）ＮａＯＨで
６．５に調節した。次いで穏やかに縄洋しながらＢｅ口
：グルタルアルデヒド付加物４０叫をゆっくり添加した
。この付加物は次の如く製造した：１ 控ｔｚｌ１８０
の１１．６７夕を水で１００泌に希釈した。
２ ２５％グルタルアルデヒド１７．８の‘を水で１０
０の‘に希釈した。
０の‘に希釈した。
３ Ｂｅｔｚｌ１８０の溶液を、混合しながらゆっくり
とグルタルァルデヒド‘こ添加し、混合物のＰＨを９．
０に調節した。
とグルタルァルデヒド‘こ添加し、混合物のＰＨを９．
０に調節した。
ＢｅＣ：グルタルアルデヒドの添加は、非常に遠い沈降
を誘起し、凝集物は急速に沈降して水性の透明な上燈液
を残した。
を誘起し、凝集物は急速に沈降して水性の透明な上燈液
を残した。
細胞の凝集物をブフナー炉斗での炉過によって集め、水
性し、湿ったケーク（含水率７０．５％）２３．９５夕
を得た。このケークの１部分を、２５の‘のプラスチッ
ク製シリンジにより、約１．０肌のオリフィスから押出
した。押出し物及びケークの残りの双方を５５００の強
制空気炉中で乾燥した。上述の固定化処方物の成分の１
つを除いて以下の実施例を行なった。
性し、湿ったケーク（含水率７０．５％）２３．９５夕
を得た。このケークの１部分を、２５の‘のプラスチッ
ク製シリンジにより、約１．０肌のオリフィスから押出
した。押出し物及びケークの残りの双方を５５００の強
制空気炉中で乾燥した。上述の固定化処方物の成分の１
つを除いて以下の実施例を行なった。
Ｂ タンニンーＢｅｔＺＩ１８０：ＧＡポリエチレン
イミンを使用せず且つ 伐ｔｚｌ１８０：グルタルァルデヒド付加物１２０の‘
の全量を添加するという以外上記Ａにおける如く発酵汁
１夕を処理した。
イミンを使用せず且つ 伐ｔｚｌ１８０：グルタルァルデヒド付加物１２０の‘
の全量を添加するという以外上記Ａにおける如く発酵汁
１夕を処理した。
細胞は非常に良く凝集して凝集物流体間に水性の透明な
上燈液を与えることがわかった。この場合、湿ったケー
ク（含水率７３．０％）２７．０１夕の全量を得た。Ｃ
タンニン−ＢｅｔＺＩ１８０：ＧＡＢｅｔｚｌ１８０
：グルタルアルデヒド付加物を７６の【だけしか添加し
ないという以外上記Ｂの記述と同様にして発酵汁１そを
処理した。付加物の量をＢの場合の６３％に減じたとし
ても、凝集は上述のものと同様に見えた。湿ったケーク
（含水率７４．２％）２６．磯夕の全量を得た。○ Ｐ
ＥＩ−Ｂｅｔｚｌ１８０：ＧＡ発酵汁（ｐＨ５．０１）
１夕に４％ポリエチレンィミン３０の‘を添加した。
上燈液を与えることがわかった。この場合、湿ったケー
ク（含水率７３．０％）２７．０１夕の全量を得た。Ｃ
タンニン−ＢｅｔＺＩ１８０：ＧＡＢｅｔｚｌ１８０
：グルタルアルデヒド付加物を７６の【だけしか添加し
ないという以外上記Ｂの記述と同様にして発酵汁１そを
処理した。付加物の量をＢの場合の６３％に減じたとし
ても、凝集は上述のものと同様に見えた。湿ったケーク
（含水率７４．２％）２６．磯夕の全量を得た。○ Ｐ
ＥＩ−Ｂｅｔｚｌ１８０：ＧＡ発酵汁（ｐＨ５．０１）
１夕に４％ポリエチレンィミン３０の‘を添加した。
この時ｐＨは５．９６に上昇し、見かけの凝集は引き起
されなかった。ＰＨを６．５に調節し、ＢｅＣＩ１８０
：グルタルアルデヒド付加物５０の‘を添加した。十分
に形成された凝集物が生成し、これが急速に沈降して水
性の透明な上燈液を与えた。この結果湿ったケーク（含
水率７８．９％）２０．９３夕を得た。次の表は得られ
た乾燥物質の収量及び発酵汁１〆当りの相対的固定化活
性を要約する。
されなかった。ＰＨを６．５に調節し、ＢｅＣＩ１８０
：グルタルアルデヒド付加物５０の‘を添加した。十分
に形成された凝集物が生成し、これが急速に沈降して水
性の透明な上燈液を与えた。この結果湿ったケーク（含
水率７８．９％）２０．９３夕を得た。次の表は得られ
た乾燥物質の収量及び発酵汁１〆当りの相対的固定化活
性を要約する。
収量（タＤＳ／そ）は、発酵汁１夕当りに得られた乾燥
固体の量である。固定化調製物のスクロースームターゼ
活性は、微粉砕した粒子を、ｐＨ７．０の緩衝スクロー
ス溶液中において３０午○で蝿拝することによって評価
した。酵素活性は、ジニトロサリチル酸を用いる適当な
化学法により保温中に生成した還元糖の量に関するもの
であった。５つの共成分系（実施例Ａ）は最大の固定化
酵素活性を示した。
固体の量である。固定化調製物のスクロースームターゼ
活性は、微粉砕した粒子を、ｐＨ７．０の緩衝スクロー
ス溶液中において３０午○で蝿拝することによって評価
した。酵素活性は、ジニトロサリチル酸を用いる適当な
化学法により保温中に生成した還元糖の量に関するもの
であった。５つの共成分系（実施例Ａ）は最大の固定化
酵素活性を示した。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ （ａ）微生物細胞を含有する水性媒体を準備し：（
ｂ）水性媒体にタンニン酸を添加し： （ｃ）水性媒体にポリエチレンイミンを添加し：（ｄ）
水性媒体にエピハロヒドリン／ポリアミン共重合体及び
グルタルアルデヒドの付加物を添加して反応生成物を生
成せしめ：（ｅ）反応生成物を水性媒体から除去し：及
び（ｆ）反応生成物を乾燥する、ことを特徴とする、プ
ロタミノバクター・ルブラムのスクロース・ムターゼを
固定化する方法。 ２ タンニン酸がケブラコ・タンニンであり、これを微
生物細胞の５〜２５重量％の量で添加する特許請求の範
囲第１項記載の方法。 ３ タンニン酸を微生物細胞の約１４重量％に等しい量
で添加する特許請求の範囲第２項記載の方法。 ４ ポリエチレンイミンが約３００〜１０００００の分
子量を有する特許請求の範囲第１項記載の方法。 ５ ポリエチレンイミンが約６００００の分子量を有す
る特許請求の範囲第４項記載の方法。 ６ ポリエチレンイミンを微生物細胞の約２〜２５重量
％の量に等しい量で添加する特許請求の範囲第１項記載
の方法。 ７ ポリエチレンイミンを微生物細胞の約１５重量％に
等しい量で添加する特許請求の範囲第１項記載の方法。 ８ 付加物における共重合体の、グルタルアルデヒドに
対する重量比が１：３．３〜８．６：１であり、微生物
細胞の付加物の重量％が２５〜９５である特許請求の範
囲第１項記載の方法。９ エピハロヒドリン／ポリアミ
ン共重合体が、エピハロヒドリンを式Ｒ＿１Ｒ＿２ＮＲ
ＮＨ＿２ 〔式中、Ｒは炭素数２〜約６の低級アルキレンであり、
及びＲ＿１及びＲ＿２はそれぞれ炭素数約１〜約６の低
級アルキルである。 〕のアルキレンポリアミンと重合させることによつて製
造される水溶性のカチオン性重合体であり、該重合の際
エピハロヒドリン対ポリアミンのモルが約０．６０：１
〜約２．７：１であり、そして該重合は重合させるべき
エピハロヒドリンの量の約５０〜約９０％をアルキレン
ポリアミンと反応させ、反応媒体が実質的に均一の粘度
に達するまで反応を、継続させそしてエピハロヒドリン
の残りの部分を漸次反応させてカチオン性重合体を製造
することからなり、そして重合温度が約６０〜約１２０
℃である、特許請求の範囲第１項記載の方法。 １０ （ａ）微生物細胞を含有する水性媒体を準備し：
（ｂ）水性媒体にケブラコ・タンニンを微生物細胞の約
１４重量％に等しい量で添加し：（ｃ）水性媒体に分子
量約６００００のポリエチレンイミンを微生物細胞の約
１５重量％に等しい量で添加し、（ｄ）エピハロヒドリ
ンを式Ｒ＿１Ｒ＿２ＮＲＮＨ＿２ 〔式中、Ｒは炭素数２〜約６の低級アルキレンであり、
及びＲ＿１及びＲ＿２はそれぞ炭素数約１〜約６の低級
アルキルである〕のアルキレンポリアミンと重合させる
ことによつて製造される水溶性のカチオン性重合体、即
ち重合の際、エピハロヒドリン対ポリアミンのモル比が
約０．６０：１〜約２．７：１であり、そして該重合が
重合させるできエピハロヒドリンの量の約５０〜約９０
％をアルキレンポリアミンと反応させ、反応媒体が実質
的に均一の粘度に達するまで反応を、継続させ、そして
エピハロヒドリンの残りの部分を漸次反応させてカチオ
ン性重合体を製造することからなり、そして重合温度が
約６０〜約１２０℃である条件で製造されるエピハロヒ
ドリン／ポリアミン共重合体とグルタルアルデヒドの付
加物を添加して反応生成物を製造し、但し付加物におけ
る共重合体対グルタルアルデヒドの重量比が１：３．３
〜８．６：１であり及び微生物細胞の付加物重量％が２
５〜９５であり、（ｅ）反応生成物を水性媒体から除去
し：及び （ｆ）反応生成物を乾燥する、 ことを特徴とするプロタミノバクター・ルブラム種の微
生物におけるスクロース・ムターゼを固定化する方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US06/315,191 US4390627A (en) | 1981-10-26 | 1981-10-26 | Immobilization of the sucrose mutase in whole cells of protaminobacter rubrum |
| US315191 | 1981-10-26 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5878588A JPS5878588A (ja) | 1983-05-12 |
| JPS6023838B2 true JPS6023838B2 (ja) | 1985-06-10 |
Family
ID=23223297
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57184778A Expired JPS6023838B2 (ja) | 1981-10-26 | 1982-10-22 | 微生物の全細胞におけるスクロ−ス・ムタ−ゼの固定化方法 |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4390627A (ja) |
| EP (1) | EP0077971B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6023838B2 (ja) |
| AT (1) | ATE31426T1 (ja) |
| AU (1) | AU534799B2 (ja) |
| CA (1) | CA1189006A (ja) |
| DE (1) | DE3277842D1 (ja) |
| DK (1) | DK472682A (ja) |
| ES (1) | ES516805A0 (ja) |
| ZA (1) | ZA826994B (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6032026A (ja) * | 1983-08-01 | 1985-02-19 | Nintendo Co Ltd | 液晶表示装置 |
Families Citing this family (16)
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|---|---|---|---|---|
| CA1210717A (en) * | 1983-08-10 | 1986-09-02 | Oreste J. Lantero, Jr. | Immobilization of biocatalysts |
| EP0160260A3 (de) * | 1984-05-02 | 1986-10-08 | Bayer Ag | Verfahren zur Immobilisierung von biologischem Material |
| EP0160253A3 (de) * | 1984-05-02 | 1986-10-08 | Bayer Ag | Immobilisierung von Protaminobacter rubrum und Verwendung des immobilisierten Präparates zur Umwandlung von Sucrose zu Isomaltulose |
| DE3432060A1 (de) * | 1984-08-31 | 1986-03-06 | Bayer Ag, 5090 Leverkusen | Immobilisierte zellen von bacillus subtilis, immobilisierungsverfahren und verwendung des praeparats zur abspaltung der 3-acetoxygruppe aus 7-ss-acylamido-cephalosporansaeuren |
| DE3528752A1 (de) * | 1985-04-27 | 1986-10-30 | Bayer Ag, 5090 Leverkusen | Kontinuierliches verfahren zur enzymatischen herstellung von isomaltulose |
| DE4447472C2 (de) * | 1994-01-19 | 1996-04-11 | Suedzucker Ag | Organismen mit reduziertem Palatinose- und Trehalulosestoffwechsel |
| US6884611B2 (en) * | 1994-01-19 | 2005-04-26 | Sudzucker Aktiengesellschaft | Preparation of acariogenic sugar substitutes |
| DE19523560A1 (de) * | 1995-06-28 | 1997-01-02 | Suedzucker Ag | Saccharose-Stoffwechsel-Mutanten |
| FI104563B (fi) * | 1996-05-17 | 2000-02-29 | Xyrofin Oy | Menetelmä ja kantaja isomaltuloosin tuottamiseksi immobilisoitujen mikro-organismien avulla |
| FI105048B (fi) * | 1997-05-22 | 2000-05-31 | Xyrofin Oy | Menetelmä isomaltuloosin ja muiden tuotteiden valmistamiseksi |
| US6652720B1 (en) | 2001-05-31 | 2003-11-25 | Instrumentation Laboratory Company | Analytical instruments, biosensors and methods thereof |
| US6960466B2 (en) * | 2001-05-31 | 2005-11-01 | Instrumentation Laboratory Company | Composite membrane containing a cross-linked enzyme matrix for a biosensor |
| US6872297B2 (en) * | 2001-05-31 | 2005-03-29 | Instrumentation Laboratory Company | Analytical instruments, biosensors and methods thereof |
| AU2003296492A1 (en) * | 2002-12-11 | 2004-06-30 | Instrumentation Laboratory Company | Multi-analyte reference solutions |
| US20040256227A1 (en) * | 2003-02-11 | 2004-12-23 | Jungwon Shin | Electrochemical urea sensors and methods of making the same |
| US20040154933A1 (en) * | 2003-02-11 | 2004-08-12 | Instrumentation Laboratory Company | Polymeric membranes for use in electrochemical sensors |
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|---|---|---|---|---|
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| US3736231A (en) * | 1971-11-01 | 1973-05-29 | Us Agriculture | Preparation of insolubilized enzymes |
| GB1444539A (en) * | 1972-09-11 | 1976-08-04 | Novo Industri As | Immobilised enzymes |
| US4060456A (en) * | 1973-01-02 | 1977-11-29 | R. J. Reynolds Tobacco Company | Glucose isomerization process |
| US3989596A (en) * | 1974-03-28 | 1976-11-02 | R. J. Reynolds Tobacco Company | Aggregate of dried flocculated cells |
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| US4090919A (en) * | 1976-01-29 | 1978-05-23 | Tanabe Seiyaku Co., Ltd. | Water-insoluble tannin preparation for immobilization of proteins |
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