JPS5878588A - 微生物の全細胞におけるスクロ−ス・ムタ−ゼの固定化方法 - Google Patents
微生物の全細胞におけるスクロ−ス・ムタ−ゼの固定化方法Info
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/24—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of an isomerase, e.g. fructose
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- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/16—Enzymes or microbial cells immobilised on or in a biological cell
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、プロタミノバクタ−・ルブラム（Ｐｒｏｔａ
ｍｉｎｏｂａｅｔｅｒ ｒｕｂｒｕｍ）の全細胞におけ
るスクロース・ムターゼの固定化法に関する。
ｍｉｎｏｂａｅｔｅｒ ｒｕｂｒｕｍ）の全細胞におけ
るスクロース・ムターゼの固定化法に関する。
ある化学的表変換を行なうために微生物細胞に由来する
ｉｌＦ素を用いることは十分公知である。遊噛の細胞は
、パッチ式方法にｇいて有効に使用できるが、それ自体
連続式で工業的規模の方法に不同きである。この難点の
ために、櫨々の形態の固定化酵素の製造に関する興味が
増大してきた。
ｉｌＦ素を用いることは十分公知である。遊噛の細胞は
、パッチ式方法にｇいて有効に使用できるが、それ自体
連続式で工業的規模の方法に不同きである。この難点の
ために、櫨々の形態の固定化酵素の製造に関する興味が
増大してきた。
米国１）ｆｆ＠４７７９．８６９号（１９７３年８月１
８日付け）は、全バクテリヤ細胞をグルタルアルデヒド
で処理する仁とによるグルコース・インメクーゼの安定
化を開示している。米国特許第４０６０．４５６号（１
９７７年１１月２９日付け）は、微生物細胞物質をカチ
オン注でポリ゛電解質の凝集剤、例えばポリエチレンイ
ミン又はポリビニルピロリドンで処理することによるグ
ルコース・インメラーゼ活性を有する該物質の安定化を
含む。
８日付け）は、全バクテリヤ細胞をグルタルアルデヒド
で処理する仁とによるグルコース・インメクーゼの安定
化を開示している。米国特許第４０６０．４５６号（１
９７７年１１月２９日付け）は、微生物細胞物質をカチ
オン注でポリ゛電解質の凝集剤、例えばポリエチレンイ
ミン又はポリビニルピロリドンで処理することによるグ
ルコース・インメラーゼ活性を有する該物質の安定化を
含む。
ポリ電解質、例えばポリアミン及びカチオン注のポリア
クリルアミドを、活性＃素を有する微生物細胞の安定化
に使用する方法は、米国特許第４９８９、５９６号（１
９７６年１１月２日付け）Ｋｌｌ示されている。
クリルアミドを、活性＃素を有する微生物細胞の安定化
に使用する方法は、米国特許第４９８９、５９６号（１
９７６年１１月２日付け）Ｋｌｌ示されている。
Ｏｎｏらは、ムｇｒｉｃ−Ｂｉｏ１． Ｏｈ＠ｔｎ、、
４２（１０）、 。
４２（１０）、 。
１ｓａｙ〜１ｓｓｓ（１ｐｙｓ）Ｋｇいｃ、７１ノヘキ
シルセルロース及びシアノゲンブロマイドで活性化した
チャイニーズ・ガロタンニンのＪＫ）Ｋ応で製造したタ
ンニン−アミノヘキシルセルロースに酵素を吸着させる
ことによる黒色麹菌クロカビからのナリンギナーゼの固
定化法を記述している。０ｈｂａらは、Ｂｉｏｔｅｃｈ
ｎｏｌｏｇｙ ａｎｄＢｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ
、第ｘｘ巻、６６５〜６７６頁（１９７８年）にｇいて
、プルラナーゼが、暖熱性のストレプトマイシス・フラ
ボクロモゲネス（８ｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅ＠ｆｌａｖｏ
ｃｈｒｏｍｏｇｅｎ＊ｓ）の培養Ｐ液にタンニン酸を添
加してタンニン−プルツナ−４付加物を生成せしめ、次
いでこれを’１！ｌＡｌ−セルロースに結合することに
よって成功裏に固定化できるということを開示している
。
シルセルロース及びシアノゲンブロマイドで活性化した
チャイニーズ・ガロタンニンのＪＫ）Ｋ応で製造したタ
ンニン−アミノヘキシルセルロースに酵素を吸着させる
ことによる黒色麹菌クロカビからのナリンギナーゼの固
定化法を記述している。０ｈｂａらは、Ｂｉｏｔｅｃｈ
ｎｏｌｏｇｙ ａｎｄＢｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ
、第ｘｘ巻、６６５〜６７６頁（１９７８年）にｇいて
、プルラナーゼが、暖熱性のストレプトマイシス・フラ
ボクロモゲネス（８ｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅ＠ｆｌａｖｏ
ｃｈｒｏｍｏｇｅｎ＊ｓ）の培養Ｐ液にタンニン酸を添
加してタンニン−プルツナ−４付加物を生成せしめ、次
いでこれを’１！ｌＡｌ−セルロースに結合することに
よって成功裏に固定化できるということを開示している
。
米国’ＦＦＦＦ’Ｊ４．２１２．９４５号（１９８０年
７月１５日付け）に拡、バクテリヤ細胞物体を、エビへ
ロヒドリン及びアルキレンポリアミンの重合で得られる
カチオン性重合体とグルタルアルデヒド又はシアヌル酸
パライトとの架橋反応生成物と接触させることによるバ
クテリヤ細胞凝蟻物が開示されている。１？ＥＬＯ年１
２月８日付けの関連特許績は、プロタミノバクタ−・ル
ブラム（Ｐｒｏｔａｍｉｎｏｂａｅｔ＠ｒ ｒｕｂ＊ｒ
ｕｍ）檜の全細胞を含む生物触媒を、タンニン及びグル
タルアルデヒドとエビムロヒドリン／ポリアミン共重合
体の付加物での処理によって固定化する方法を開示して
いる。
７月１５日付け）に拡、バクテリヤ細胞物体を、エビへ
ロヒドリン及びアルキレンポリアミンの重合で得られる
カチオン性重合体とグルタルアルデヒド又はシアヌル酸
パライトとの架橋反応生成物と接触させることによるバ
クテリヤ細胞凝蟻物が開示されている。１？ＥＬＯ年１
２月８日付けの関連特許績は、プロタミノバクタ−・ル
ブラム（Ｐｒｏｔａｍｉｎｏｂａｅｔ＠ｒ ｒｕｂ＊ｒ
ｕｍ）檜の全細胞を含む生物触媒を、タンニン及びグル
タルアルデヒドとエビムロヒドリン／ポリアミン共重合
体の付加物での処理によって固定化する方法を開示して
いる。
スクロースのパラチノースへの生物触媒による転換反応
は公知である。パラチノースの水素化は、無カロリー甘
味剤のパップニット（Ｐａｌａｔｉｎｉｔ）を与える。
は公知である。パラチノースの水素化は、無カロリー甘
味剤のパップニット（Ｐａｌａｔｉｎｉｔ）を与える。
生物触媒による転換反応祉、スクロースームターゼ活性
を含むプロタミノバクタ−・ルブラムの生活細胞をスク
ロース含有の媒体と接触させることによって達成される
。この転換反応はパップ式で行なわれるが、この経済性
は、充填床反応器で使用するのを過当ならしめる物理特
注を有し、スクロースのパラチノースへの連続式転換中
に生物触媒活性を保持する粒状物を製造するという生物
触媒の固定化によって改善される。
を含むプロタミノバクタ−・ルブラムの生活細胞をスク
ロース含有の媒体と接触させることによって達成される
。この転換反応はパップ式で行なわれるが、この経済性
は、充填床反応器で使用するのを過当ならしめる物理特
注を有し、スクロースのパラチノースへの連続式転換中
に生物触媒活性を保持する粒状物を製造するという生物
触媒の固定化によって改善される。
本発明は、
ａ） 微生物の細胞を含有する水性媒体を準備＼
し；
ｂ） 水性媒体にタンニン酸を添加し；Ｃ） 水性媒体
にポリエチレンイミンを添加し。
にポリエチレンイミンを添加し。
ｄ） 水性媒体にエビムロヒドリン／ポリアミン共重合
体及びグルタルアルデヒドの付加物を添加して反応生成
物を生成せしめ： ｅ） 反応生成物を水性媒体から除去し；及びｆ） 反
・応生成物を乾燥する、 ことを特徴とする、プロタミノバクター・ルブラム撞の
全細胞のスクロース・ムターゼの固定化法である。
体及びグルタルアルデヒドの付加物を添加して反応生成
物を生成せしめ： ｅ） 反応生成物を水性媒体から除去し；及びｆ） 反
・応生成物を乾燥する、 ことを特徴とする、プロタミノバクター・ルブラム撞の
全細胞のスクロース・ムターゼの固定化法である。
Ｐ、ルブラムの全細胞を含有する水性媒体は、適当な栄
養からなる媒体に、微生物の生物学的に純粋な培Ｉａ物
を接種することによって製造できる。
養からなる媒体に、微生物の生物学的に純粋な培Ｉａ物
を接種することによって製造できる。
細胞固定化法における第１工程は、タンニン酸、好まし
くは、クプラコから得られるものを、微生物細胞を含有
する水性媒体に導入することを含む。
くは、クプラコから得られるものを、微生物細胞を含有
する水性媒体に導入することを含む。
典型的には、微生物細胞の５〜２５ＩＬ量襲に等しい量
のタンニン酸が使用され、好適には約１４重量襲に等し
い量が用いられる。
のタンニン酸が使用され、好適には約１４重量襲に等し
い量が用いられる。
普通ある細胞の１１１！集はタンニン酸の添加によって
達成され、更なる凝集はポリエチレンイミンの水性媒体
への添加によって４成される。分子量範囲約３００〜１
００．Ｇｏｏのポリエチレンイミンは４″ｉｉであシ、
分子量約６０，０００の４のは好適である。ポリエチレ
ンイミンの童は典型的には固定化すべき細胞の２〜２５
ｊ１量％、好ましくは約１５重量襲である。
達成され、更なる凝集はポリエチレンイミンの水性媒体
への添加によって４成される。分子量範囲約３００〜１
００．Ｇｏｏのポリエチレンイミンは４″ｉｉであシ、
分子量約６０，０００の４のは好適である。ポリエチレ
ンイミンの童は典型的には固定化すべき細胞の２〜２５
ｊ１量％、好ましくは約１５重量襲である。
エビへロヒドリン／ポリアミンーグルタルアルデヒド付
加物線、重合体をグルタルアルデヒドの水溶液と混合す
ることによって製造される。典型的な実験室的規模での
方法では、生成物線次の如く製造される： エビムロヒドリン／ポリアミン共重合体の合成匍を、湊
イ約五５％（Ｗ／Ｗ）の水性グルタルアルデヒド溶液に
添加することＫよってグルタルアルデヒドと混合する。
加物線、重合体をグルタルアルデヒドの水溶液と混合す
ることによって製造される。典型的な実験室的規模での
方法では、生成物線次の如く製造される： エビムロヒドリン／ポリアミン共重合体の合成匍を、湊
イ約五５％（Ｗ／Ｗ）の水性グルタルアルデヒド溶液に
添加することＫよってグルタルアルデヒドと混合する。
共重合体は約２襲の固体を含有し及びｐＨを９．ＯＫ調
節し丸干じめ希釈された水溶液の形である。この方法は
グルタルアルデヒドｔ ７７９／ｄノ及び共重合体ｔ
５９／ｌｌＪを含有する最終混合物を与える。この方法
で製造した付加宵は、部分的に凝集した微生物溶液に直
接添加することができる。典型的には、付加物中の共重
合体とグルタルアルデヒドの重量比は１：五３〜＆６：
１であシ、微生物細胞の付加物重量％は２５〜９５であ
る。好適な共重合体は、その食品加工との適合性から、
Ｂａｔｓ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ、 Ｉｎｃ。
節し丸干じめ希釈された水溶液の形である。この方法は
グルタルアルデヒドｔ ７７９／ｄノ及び共重合体ｔ
５９／ｌｌＪを含有する最終混合物を与える。この方法
で製造した付加宵は、部分的に凝集した微生物溶液に直
接添加することができる。典型的には、付加物中の共重
合体とグルタルアルデヒドの重量比は１：五３〜＆６：
１であシ、微生物細胞の付加物重量％は２５〜９５であ
る。好適な共重合体は、その食品加工との適合性から、
Ｂａｔｓ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ、 Ｉｎｃ。
（Ｔｒｅｖｏｓｅ、 Ｐ＠ｎｎｓｙｌｖａｎ１ｍ）
から−品名Ｂｌ！’ＦＺ１１８０として市販されている
エビへロヒドリンポリアミン共重合体である。ＢＥ’Ｉ
’２１１８０は１００万以下の分子量を有し、溶液１り
ｉｂアミノ基約α２８Ｂミリモルにンヒドリン分析）を
含み、全溶液重量に基づいて５０ｊＩＬｉｉ％の固体を
含有する溶液として市販されている。この化合物は米国
特許第へ９１翫９０４号及び第４９５へ３３０号に開示
されている。この化合物は、籍許明細書に、エビへロヒ
ドリンを式 ％式％ 〔式中、凡は炭素Ｉ＆２〜約６の低級アルキレンであシ
、及びＲ１及び鴫はそれぞれ炭素数約１〜約６の低級ア
ルキルである〕 のアルキレンポリアミンと重合させることによって製造
される水溶性のカチオン性重合体であシ、該重合の際、
エビノ１０ヒドリン対ポリアミンのモル比が約α６０：
１〜約２．７：１でｉｂシ、そして該重合が重合させる
べきエピ７１０ヒドリンの量の約５０〜約９０％をアル
キレンポリアミンと反応させ、反ｚ５媒体が実質的に均
一の粘度に達するまで反応を継続させ、そしてエピ７１
０ヒドリンの残りの部分を順次反応させてカチオン性重
合体を製造することからなシ、そして重合温度が約６０
〜約１２０℃である条件によって製造される該カチオン
性重合体として記述される。
から−品名Ｂｌ！’ＦＺ１１８０として市販されている
エビへロヒドリンポリアミン共重合体である。ＢＥ’Ｉ
’２１１８０は１００万以下の分子量を有し、溶液１り
ｉｂアミノ基約α２８Ｂミリモルにンヒドリン分析）を
含み、全溶液重量に基づいて５０ｊＩＬｉｉ％の固体を
含有する溶液として市販されている。この化合物は米国
特許第へ９１翫９０４号及び第４９５へ３３０号に開示
されている。この化合物は、籍許明細書に、エビへロヒ
ドリンを式 ％式％ 〔式中、凡は炭素Ｉ＆２〜約６の低級アルキレンであシ
、及びＲ１及び鴫はそれぞれ炭素数約１〜約６の低級ア
ルキルである〕 のアルキレンポリアミンと重合させることによって製造
される水溶性のカチオン性重合体であシ、該重合の際、
エビノ１０ヒドリン対ポリアミンのモル比が約α６０：
１〜約２．７：１でｉｂシ、そして該重合が重合させる
べきエピ７１０ヒドリンの量の約５０〜約９０％をアル
キレンポリアミンと反応させ、反ｚ５媒体が実質的に均
一の粘度に達するまで反応を継続させ、そしてエピ７１
０ヒドリンの残りの部分を順次反応させてカチオン性重
合体を製造することからなシ、そして重合温度が約６０
〜約１２０℃である条件によって製造される該カチオン
性重合体として記述される。
固定化されたＰ、ルブラム細胞は濾過又り遠心分−によ
って溶液から回収され、乾燥される。この結果のそれは
通常の固定床カラム反応器に寞し１てスクロースをパラ
チノースへ転化するために使用することができる。
って溶液から回収され、乾燥される。この結果のそれは
通常の固定床カラム反応器に寞し１てスクロースをパラ
チノースへ転化するために使用することができる。
本発明を実施する方法は次の実ｍ例によって更に例示さ
れる。実施例中、発酵汁は、砂糖大根濃縮ジュース、二
塩基注燐酸アンモニウム及びＰ遇したコーン・ステープ
液からなる媒体に、オランダ国ボーン市（Ｂｏｒｎ）の
公的なＦｉｕｒｏｐｓａｎＯ＊ｎｔｒａａｌｂｕｒ＠ａ
ｕ Ｖｏｏｒ Ｓｅｈ１ｍｍ＠ｌ Ｖｃ預託番号ＯＢ
８５７４．７７号として預託されているＰ、ルブラム櫨
を接種することによってＡｍしたものであった。
れる。実施例中、発酵汁は、砂糖大根濃縮ジュース、二
塩基注燐酸アンモニウム及びＰ遇したコーン・ステープ
液からなる媒体に、オランダ国ボーン市（Ｂｏｒｎ）の
公的なＦｉｕｒｏｐｓａｎＯ＊ｎｔｒａａｌｂｕｒ＠ａ
ｕ Ｖｏｏｒ Ｓｅｈ１ｍｍ＠ｌ Ｖｃ預託番号ＯＢ
８５７４．７７号として預託されているＰ、ルブラム櫨
を接種することによってＡｍしたものであった。
用いたタンニン酸Ｆｉ１． Ｍｏｎｎ１ｅｒ、 Ｉｎｃ
、から得られるケブラコタンニンであシ、ＰＩＩはＤ
ｏｗＯｂｅｍｉｃａｌ ０ｏ、から得られるＰＩ！ｌ−
６００（分子量６ｏ、ｏｏｏ）であつ九。Ｂ＠ｔｓ ニ
ゲルタルアルデヒドは各実験に８いて同一の方法で裏道
した。
、から得られるケブラコタンニンであシ、ＰＩＩはＤ
ｏｗＯｂｅｍｉｃａｌ ０ｏ、から得られるＰＩ！ｌ−
６００（分子量６ｏ、ｏｏｏ）であつ九。Ｂ＠ｔｓ ニ
ゲルタルアルデヒドは各実験に８いて同一の方法で裏道
した。
実施例！
発酵汁（ｐＨ５，０ｄ）１ノに４％（ｗ ／ ｖ ）タ
ンニン酸２５−を添加した。タンニン酸の添加は僅かな
ｌＩｋ巣を引き起ヒしえ。３０分間放置し丸後、イミン
浴液３０−を添加した。ＰｌｉｔＩの添加は、細胞温合
物のｐＨを５．０１から５．９３へ上昇させ、率に適度
に＃泉を増加させるにすぎなかった。次いで細胞温合物
のｐＨを希（ＩＮ）ＮｍＯＨでと５に調節した。次いで
穏やかに撹拌しながらＢｅｔａ ニゲルタルアルデヒド
付加物４０−をゆっく如添加した。この付加物は次の如
く製造し九二ｔ Ｂｅｔｚ １１８０の１１６７９を
水で１００−に希釈した。
ンニン酸２５−を添加した。タンニン酸の添加は僅かな
ｌＩｋ巣を引き起ヒしえ。３０分間放置し丸後、イミン
浴液３０−を添加した。ＰｌｉｔＩの添加は、細胞温合
物のｐＨを５．０１から５．９３へ上昇させ、率に適度
に＃泉を増加させるにすぎなかった。次いで細胞温合物
のｐＨを希（ＩＮ）ＮｍＯＨでと５に調節した。次いで
穏やかに撹拌しながらＢｅｔａ ニゲルタルアルデヒド
付加物４０−をゆっく如添加した。この付加物は次の如
く製造し九二ｔ Ｂｅｔｚ １１８０の１１６７９を
水で１００−に希釈した。
１ ２５％グルタルアルデヒド１７．８−を水で１００
−に希釈し丸。
−に希釈し丸。
五 Ｂｅｔｚ １１８０の溶液を、混合しなからゆつく
シとグルタルアルデヒドに添加し、混合擢のｐＨを９０
に−節し友。
シとグルタルアルデヒドに添加し、混合擢のｐＨを９０
に−節し友。
ｎｅｔｚ ： ゲルタロアルデヒドの添加は、非常に
速い沈降を誘起し、凝集物は急速に沈降して水性の透明
な上澄液を残した。細胞の凝集物をブ７す−ｒ斗での１
過によって桑め、水注し、湿ったケーク（含水率７α５
％）２５．９５９を得た。このケークの１ｓ分を、２５
−のプラスチック製シリンジによシ、約ｔＱｗのオリフ
ィスから押出した。
速い沈降を誘起し、凝集物は急速に沈降して水性の透明
な上澄液を残した。細胞の凝集物をブ７す−ｒ斗での１
過によって桑め、水注し、湿ったケーク（含水率７α５
％）２５．９５９を得た。このケークの１ｓ分を、２５
−のプラスチック製シリンジによシ、約ｔＱｗのオリフ
ィスから押出した。
押出し物及びケークの残りの双方を５５℃の強制空気炉
中で乾燥し九。
中で乾燥し九。
、上述の固定化処方物の成分の１つを除いて以下の実施
例を行なった。
例を行なった。
Ｂ、タンニン−Ｂｅｔｓ １１８０ ： Ｇムポリエテ
レンイミンを使用せず且つＢｅｔｓ１１８０ニゲルタル
アルデヒド付加＄１２０ｇＩｔの全量を添加するという
以外上記ムにｇける如く発酵汁１ｊを処理した。細胞は
非常に良く凝集して凝集″４ｉｌＪ流体間に水性の透明
な上澄液を与えることがわかつ九。
レンイミンを使用せず且つＢｅｔｓ１１８０ニゲルタル
アルデヒド付加＄１２０ｇＩｔの全量を添加するという
以外上記ムにｇける如く発酵汁１ｊを処理した。細胞は
非常に良く凝集して凝集″４ｉｌＪ流体間に水性の透明
な上澄液を与えることがわかつ九。
この場合、湿ったケーク（含水率７五〇襲） 。
２７、０１９の全量を得九。
Ｃ，タンニン−ｆｌｅｔｚ １１８０ ： ＧムＢｅｔ
ｚ、１１８０ ： グルタルアルデヒド付加物を７６
４だけしか添加しないという以外上記Ｂｏ記述と同様に
して発酵汁１ノを処理した。付加物の量をＢの場合の６
３％に減じたとしても、凝集は上述のものと同様に見え
た。湿ったケーク（含水率７４．２％）２４６８９の全
量を得九。
ｚ、１１８０ ： グルタルアルデヒド付加物を７６
４だけしか添加しないという以外上記Ｂｏ記述と同様に
して発酵汁１ノを処理した。付加物の量をＢの場合の６
３％に減じたとしても、凝集は上述のものと同様に見え
た。湿ったケーク（含水率７４．２％）２４６８９の全
量を得九。
Ｄ、ＰＩＩ −Ｂｅｔｓ １ １ ８ ０ ：
Ｇム発酵汁（ｐＨ５，０１）１ノに４％ポリエチレンを
６５に調節し、Ｂｅｔｓ １１８０ ニゲルタルアルデ
ヒド付加ＩＩＩ！１５０−を添加した。十分に形成され
九凝集物が生成し、これが急速に沈降して水性の透明な
上澄液を与えた。この結果湿ったケーク（を水率７８．
９襲）２α９３９を得喪。
Ｇム発酵汁（ｐＨ５，０１）１ノに４％ポリエチレンを
６５に調節し、Ｂｅｔｓ １１８０ ニゲルタルアルデ
ヒド付加ＩＩＩ！１５０−を添加した。十分に形成され
九凝集物が生成し、これが急速に沈降して水性の透明な
上澄液を与えた。この結果湿ったケーク（を水率７８．
９襲）２α９３９を得喪。
次の表は得られ九乾燥寄質の収量及び発酵汁１１当シの
相対＆１ｇ固定化活性を要約する。収量（ＶＤ８／Ｊ）
は、発酵汁１ノ当シに得られた乾燥固体の量である。固
定化！４ｄ物のスクロース−ムターゼ活性は、微粉砕し
た粒子を、ｐ Ｈ７，０の緩衝ヌクロース溶液中Ｋｇい
て３０℃で撹拌することによって評価し友。＃素話注は
、ジニトロサリチル酸を用いる適当な化学法により保温
中に生成した還元槍の量に関するものであつ九。５つの
共成分糸（実施例ム＞Ｆｉ最大の固定化＃累活注を示し
た。
相対＆１ｇ固定化活性を要約する。収量（ＶＤ８／Ｊ）
は、発酵汁１ノ当シに得られた乾燥固体の量である。固
定化！４ｄ物のスクロース−ムターゼ活性は、微粉砕し
た粒子を、ｐ Ｈ７，０の緩衝ヌクロース溶液中Ｋｇい
て３０℃で撹拌することによって評価し友。＃素話注は
、ジニトロサリチル酸を用いる適当な化学法により保温
中に生成した還元槍の量に関するものであつ九。５つの
共成分糸（実施例ム＞Ｆｉ最大の固定化＃累活注を示し
た。
ＦＢＩ −Ｂ＠ｔａ ： ＧＡ（実施−Ｄ）では、実施
例Ｂ及び０の場合よシ活注カ孟非常に大きかったけれど
、固定化＃素の活性が実質的に減少した。更に、基或の
充填床式反応６に適当な寸法を有する実施例りからの水
和した粒子は、他の調ＪＪ＆物のいずれよ１（ シも顕著に柔かかった。
例Ｂ及び０の場合よシ活注カ孟非常に大きかったけれど
、固定化＃素の活性が実質的に減少した。更に、基或の
充填床式反応６に適当な寸法を有する実施例りからの水
和した粒子は、他の調ＪＪ＆物のいずれよ１（ シも顕著に柔かかった。
実施例Ａ
タンニン−ＰＥＩ−７，０７１００
Ｂｅｔｚ ： ＧＡ
実施例Ｂ
タンニン−Ｂａｔｚ：ＧＡ ７．２９
１８．５実施例Ｃ タンニン−Ｂｅｔｚ：ＧＡ ４８８
３１３実ｍ例Ｄ ＢＥＩ−Ｂｅｔｚ：ＧＡ ４．８４
８７．３特許出願人 マイルス・ラボラドリース・イ
ンコーポレーテツド
１８．５実施例Ｃ タンニン−Ｂｅｔｚ：ＧＡ ４８８
３１３実ｍ例Ｄ ＢＥＩ−Ｂｅｔｚ：ＧＡ ４．８４
８７．３特許出願人 マイルス・ラボラドリース・イ
ンコーポレーテツド
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 ｔａ） 微生物細胞を含有する水性媒体を準備し； ｂ） 水性媒体にタンニン酸を添加し；Ｃ） 水性媒体
にポリエチレンイミンを添加し； ｄ） 水性媒体にエビムロヒドリン／ポリアミン共重合
体及びグルタルアルデヒドの付加物を添加して反応生成
物を生成せしめ； ・） 反応生成物を水性媒体から除去し；及び ｆ） 反応生成−を乾燥する、 ことを特徴とする、プロタミノバクタ−・ルックムのス
クロース・ムターゼを固定化する方法。 ２ タンニン績がクプラコ・タンニンであシ、これを微
生物細胞の５〜２５重量襲の量で添加する特許請求の範
囲第１項記載の方法。 五 タンニン酸を微生物細胞の約１４重量％に等しい量
で添加する特許請求の範囲第２項記載の方法。 ４、 ポリエチレンイミンが約３００〜１０Ｑ、０００
の分子量を有する特許請求の範囲Ｉ８１項記戦の方法。 ５ ポリエチレンイミンが約６０，０００の分子量を有
する特許請求の範囲第４項記−の方法。 ６ ポリエチレンイミンを微生物細胞の約２〜２５重量
襲の量に等しい量で添加する特許請求の範囲第１項記載
の方法。 ｌ ポリエチレンイミンを微生物細胞の約１５重量囁に
等しい量で添加する特許請求の範囲第１項紀戦の方法。 ８． 付加物にｇける共重合体の、グルタルアルデヒド
に対する重量比がに五３〜＆６：１であり、微生物細胞
の付加物の重量襲が２５〜９５である特許請求の範囲′
＠１項記戦の方法。 ９ エビハロヒドリン／ポリアミン共重合体が、エビハ
ロヒドリンを式 ％式％ 〔式中、Ｒは炭素ＩＩＬ２〜約６の低級アルキレンであ
り、及び８、及びＲ１はそれぞれ炭素数約１〜約６の低
級アルキルである〕 のアルキレンポリアミンと重合させることによって製造
される水溶性のカチオン曲直合体であり、該重合の際エ
ピへロヒドリン対ポリアミンのモル比が約α６０：１〜
約ｚ７：１であ如、そして該重合は重合させるべきエビ
ハロヒドリンの量の約５０〜約９０襲をアルキレンポリ
アミンと反応させ、反応媒体が実質的に均一の粘度に達
するまで反応を、継続させそしてエビハロヒドリンの残
シの部分を漸次反応させてカチオン注重合体を製造する
ことからなシ、そして重合温度が約６０〜約１２０°Ｃ
である、特許請求の範囲第１項記載の方法。 １αａ） 微生物細胞を含有する水性媒体を準備し； ｂ） 水性媒体にクブラコ・タンニンを゛微生物細胞の
約１４重量％に等しい量で添加し；Ｃ） 水性媒体に分
子量約６０．０００のポリエチレンイミンを微生物細胞
の約１５重量外に等しい量で添加し、 ｄ） エビハロヒドリンを式 ％式％ 〔式中、８は炭素数２〜約６の低級アルキレンであシ、
及びＲ１及びＲ１はそれぞれ炭素数的１〜約６の低級ア
ルキルである〕 のアルキレンポリアミンと重合させることによって製造
される水溶性のカチオン注重合体、即ち重合の際、工、
ビへロヒドリン対ポリアミンのモル比が約α６０：１〜
約２．７：１で今シ、そして該重合が重合させるべきエ
ビハロヒドリンの量の約５０〜約９０％をアルキレンポ
リアミンと反応させ、反応媒体が実質的に均一の粘イに
達するまで反応を、継続させ、そしてエビハロヒドリン
の残）の部分を漸次反応させてカチオン注重合体を製造
することからな夛、そして重合温度が約６０〜約１２０
℃である条件で製造されるエビハロヒドリン／ポリアミ
ン共重合体とグルタルアルデヒドの付加物を添加して反
応生成物を一造し、但し付加物４ｃｇける基点合体対グ
ルタルアルデヒドの電量比がに五３〜Ｂ、６：１であシ
及び微生物細胞の付加偕貞ｉ１％が２５〜９５であり、
ｅ） 反応生成物を水性媒体から除去し；及び ず） 反応生＃ｌｔ智を乾燥する、 ことを特徴とするプロタミノバクタ−・ルブラム樵の微
生物におけるスクロース・ムターゼを固定化する方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US06/315,191 US4390627A (en) | 1981-10-26 | 1981-10-26 | Immobilization of the sucrose mutase in whole cells of protaminobacter rubrum |
| US315191 | 1981-10-26 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5878588A true JPS5878588A (ja) | 1983-05-12 |
| JPS6023838B2 JPS6023838B2 (ja) | 1985-06-10 |
Family
ID=23223297
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57184778A Expired JPS6023838B2 (ja) | 1981-10-26 | 1982-10-22 | 微生物の全細胞におけるスクロ−ス・ムタ−ゼの固定化方法 |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4390627A (ja) |
| EP (1) | EP0077971B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6023838B2 (ja) |
| AT (1) | ATE31426T1 (ja) |
| AU (1) | AU534799B2 (ja) |
| CA (1) | CA1189006A (ja) |
| DE (1) | DE3277842D1 (ja) |
| DK (1) | DK472682A (ja) |
| ES (1) | ES516805A0 (ja) |
| ZA (1) | ZA826994B (ja) |
Families Citing this family (17)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6032026A (ja) * | 1983-08-01 | 1985-02-19 | Nintendo Co Ltd | 液晶表示装置 |
| CA1210717A (en) * | 1983-08-10 | 1986-09-02 | Oreste J. Lantero, Jr. | Immobilization of biocatalysts |
| EP0160260A3 (de) * | 1984-05-02 | 1986-10-08 | Bayer Ag | Verfahren zur Immobilisierung von biologischem Material |
| EP0160253A3 (de) * | 1984-05-02 | 1986-10-08 | Bayer Ag | Immobilisierung von Protaminobacter rubrum und Verwendung des immobilisierten Präparates zur Umwandlung von Sucrose zu Isomaltulose |
| DE3432060A1 (de) * | 1984-08-31 | 1986-03-06 | Bayer Ag, 5090 Leverkusen | Immobilisierte zellen von bacillus subtilis, immobilisierungsverfahren und verwendung des praeparats zur abspaltung der 3-acetoxygruppe aus 7-ss-acylamido-cephalosporansaeuren |
| DE3528752A1 (de) * | 1985-04-27 | 1986-10-30 | Bayer Ag, 5090 Leverkusen | Kontinuierliches verfahren zur enzymatischen herstellung von isomaltulose |
| DE4447472C2 (de) * | 1994-01-19 | 1996-04-11 | Suedzucker Ag | Organismen mit reduziertem Palatinose- und Trehalulosestoffwechsel |
| US6884611B2 (en) * | 1994-01-19 | 2005-04-26 | Sudzucker Aktiengesellschaft | Preparation of acariogenic sugar substitutes |
| DE19523560A1 (de) * | 1995-06-28 | 1997-01-02 | Suedzucker Ag | Saccharose-Stoffwechsel-Mutanten |
| FI104563B (fi) * | 1996-05-17 | 2000-02-29 | Xyrofin Oy | Menetelmä ja kantaja isomaltuloosin tuottamiseksi immobilisoitujen mikro-organismien avulla |
| FI105048B (fi) * | 1997-05-22 | 2000-05-31 | Xyrofin Oy | Menetelmä isomaltuloosin ja muiden tuotteiden valmistamiseksi |
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