JPS6094086A - 固定されたアシラーゼおよびその製法 - Google Patents
固定されたアシラーゼおよびその製法Info
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- JPS6094086A JPS6094086A JP59199689A JP19968984A JPS6094086A JP S6094086 A JPS6094086 A JP S6094086A JP 59199689 A JP59199689 A JP 59199689A JP 19968984 A JP19968984 A JP 19968984A JP S6094086 A JPS6094086 A JP S6094086A
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- C12P41/006—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture by reactions involving C-N bonds, e.g. nitriles, amides, hydantoins, carbamates, lactames, transamination reactions, or keto group formation from racemic mixtures
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- C12P37/00—Preparation of compounds having a 4-thia-1-azabicyclo [3.2.0] heptane ring system, e.g. penicillin
- C12P37/06—Preparation of compounds having a 4-thia-1-azabicyclo [3.2.0] heptane ring system, e.g. penicillin by desacylation of the substituent in the 6 position
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
アクラーゼの固定はＲＫ幾通りか記載されている。英国
特許第１， ３ ６ ９， ４ ６ ２号には、Ｎ−ア
シルーＤ，Ｌーアミノ酸をアシラーゼと反応させること
ができ，その際選択的１ｃＬーアミノ酸が反応すること
が記載されている。アシラーゼはまたセルロース，砂ま
たは酸化アルミニウムのような不活性物質に吸着される
ことができそしてグルタルジアルデヒドのような二官能
性試薬で交叉結合されうろことが言及されている。西ド
イツ特許公開公報＄２，７５２，３０１号明細書には蛋
白質の固定が記載されており、そこでは特別に＃素ペニ
シリンアシラーゼが言及されている。
特許第１， ３ ６ ９， ４ ６ ２号には、Ｎ−ア
シルーＤ，Ｌーアミノ酸をアシラーゼと反応させること
ができ，その際選択的１ｃＬーアミノ酸が反応すること
が記載されている。アシラーゼはまたセルロース，砂ま
たは酸化アルミニウムのような不活性物質に吸着される
ことができそしてグルタルジアルデヒドのような二官能
性試薬で交叉結合されうろことが言及されている。西ド
イツ特許公開公報＄２，７５２，３０１号明細書には蛋
白質の固定が記載されており、そこでは特別に＃素ペニ
シリンアシラーゼが言及されている。
西ドイツ特許第５，０４８，６１２号明細書によれば、
かかる固定されたハニシリンーＧアシラーゼはシセミ化
合物り、Ｌ −２−アミノ−４−メチルホスフィノ酪酸
の分割に使用されうる。
かかる固定されたハニシリンーＧアシラーゼはシセミ化
合物り、Ｌ −２−アミノ−４−メチルホスフィノ酪酸
の分割に使用されうる。
ヨーロッパ特許出願Ａｌ−４３１６９号はイヌリナーセ
活性を有する酵素製剤に関するものである。
活性を有する酵素製剤に関するものである。
好ましい実施形においては酵素はグルタルジアルデヒド
との反応によりアミノおよび／またはヒドロキシ基を有
するマクロ細孔性樹脂に結合される。例としてヒドロキ
シ基を有するフェノール−ホルムアルデヒド樹脂が引用
されセしてアミノ基を有するフェノール−ホルムアルデ
ヒド樹脂も使用され得ることが言及されて℃−る。
との反応によりアミノおよび／またはヒドロキシ基を有
するマクロ細孔性樹脂に結合される。例としてヒドロキ
シ基を有するフェノール−ホルムアルデヒド樹脂が引用
されセしてアミノ基を有するフェノール−ホルムアルデ
ヒド樹脂も使用され得ることが言及されて℃−る。
さらに担体に酵素を結合させるためＫ ！家二官會ヒ性
試薬としてジアルデヒドと並んでジカルボン酸、それら
の無水物またはジイソシアナート力；あげられることが
言及されて℃・る。
試薬としてジアルデヒドと並んでジカルボン酸、それら
の無水物またはジイソシアナート力；あげられることが
言及されて℃・る。
このヨーロッパ特許出願Ａｌ−４３１６９号にお（・て
はアミン基を有するフェノール−ホルムアルデヒド樹脂
担体が登録商標デュオライ） （Ｄｕｏｌｉｔθ）■Ａ
−７により特徴づけられて〜・る。ヨーロツノぞ特許出
願第Ａ２−３７６６７号によればこれをま粒子直径２５
０〜８４０μｍ１比表面積５１ｍ２７９％細孔直径１０
〜２００ ｎｍを有するマクロ細孔の総容量０，５２錦
３／２および第一および第二アミノ基に基づく陰イオン
交換体容量７．５ ｆ［ｌθｑ／９を有するフェノール
−ホルムアルデヒドに基づ（マクロ細孔性陰イオン交換
樹脂である。この生成物＋１ＦｉｒｍａＤｉａｍｏｎｄ
８ｈａｍｒｏｃｋ社から販売されて還る。一般的に適
当であるものとしてその寸法が好ましくは２５０μｍ〜
１．４ ｍｍにあるフェノール−ホルムアルデヒドに基
づく粒状またはビード形の陰イオン交換樹脂が記載され
ている。
はアミン基を有するフェノール−ホルムアルデヒド樹脂
担体が登録商標デュオライ） （Ｄｕｏｌｉｔθ）■Ａ
−７により特徴づけられて〜・る。ヨーロツノぞ特許出
願第Ａ２−３７６６７号によればこれをま粒子直径２５
０〜８４０μｍ１比表面積５１ｍ２７９％細孔直径１０
〜２００ ｎｍを有するマクロ細孔の総容量０，５２錦
３／２および第一および第二アミノ基に基づく陰イオン
交換体容量７．５ ｆ［ｌθｑ／９を有するフェノール
−ホルムアルデヒドに基づ（マクロ細孔性陰イオン交換
樹脂である。この生成物＋１ＦｉｒｍａＤｉａｍｏｎｄ
８ｈａｍｒｏｃｋ社から販売されて還る。一般的に適
当であるものとしてその寸法が好ましくは２５０μｍ〜
１．４ ｍｍにあるフェノール−ホルムアルデヒドに基
づく粒状またはビード形の陰イオン交換樹脂が記載され
ている。
今、好ましくは第二アミノ基を有するフェノール−ホル
ムアルデヒドに基づ（陰イオン交換樹脂がアシラーゼの
固定に良く適合し、その際酵素はジイソシアナートの助
けにより担体に結合されることが見出された。例えばヨ
ーロッパ特許出願ＥＰ−ＡＩ−５２＋６５号に記載され
ている方法の場合と対照的に担体への酵素の結合に何ら
触媒が必要でないことは特別有利である。
ムアルデヒドに基づ（陰イオン交換樹脂がアシラーゼの
固定に良く適合し、その際酵素はジイソシアナートの助
けにより担体に結合されることが見出された。例えばヨ
ーロッパ特許出願ＥＰ−ＡＩ−５２＋６５号に記載され
ている方法の場合と対照的に担体への酵素の結合に何ら
触媒が必要でないことは特別有利である。
ジイソシアナートとしては例えばπ−ＡＩ−５２３６５
号明細ｉＩＫ記載されているような芳香族、環状脂肪族
および％に脂肪族ジイソシアナートがあげられる。好ま
しいのは２，２．４−および２，４．４−トリメチル−
へキサメチレン−１，６−ジイソシアナートおよび％に
ヘキサメチレン−１，６−ジイソシアナートのような商
業上入手しうる脂肪族ジイソシアナートである。
号明細ｉＩＫ記載されているような芳香族、環状脂肪族
および％に脂肪族ジイソシアナートがあげられる。好ま
しいのは２，２．４−および２，４．４−トリメチル−
へキサメチレン−１，６−ジイソシアナートおよび％に
ヘキサメチレン−１，６−ジイソシアナートのような商
業上入手しうる脂肪族ジイソシアナートである。
アシラーゼとしては英国特許第１．３６９．４６２号。
西ドイツ特許公開公報第２，３５２，５７９号、同第２
．４４＜Ｓ、３２０号または同第２，９３９，２６９号
および特に西ドイツ特許第３，０４８，６１２号に記載
されているようなペニシリンの解裂およびＮ−アシルア
ミノ酸ラセミ化合物の分割に使用される知られた生成物
があげられる。
．４４＜Ｓ、３２０号または同第２，９３９，２６９号
および特に西ドイツ特許第３，０４８，６１２号に記載
されているようなペニシリンの解裂およびＮ−アシルア
ミノ酸ラセミ化合物の分割に使用される知られた生成物
があげられる。
酵素をイオン交換体に結合させるにはこれを初めに好都
合には水酸化オトリラムのような強水性塩基中にＳ濁さ
せることｋより遊離の塩基形態に変換する。洗液が中性
となるまで洗浄しそして乾燥したのち無水の樹脂をジイ
ソシアナート用の非プロトン性溶媒中にとりそしてその
まままたは溶液中におけるジイソシアナートな加えそし
てよく混合する。反応生成物は反応溶液から分離しそし
て溶媒で洗浄したのち直接酵素との反応に用いられうる
。しかしながらこれはまた単離および乾燥できそして水
分の遮断下に比較的長時間安定である。
合には水酸化オトリラムのような強水性塩基中にＳ濁さ
せることｋより遊離の塩基形態に変換する。洗液が中性
となるまで洗浄しそして乾燥したのち無水の樹脂をジイ
ソシアナート用の非プロトン性溶媒中にとりそしてその
まままたは溶液中におけるジイソシアナートな加えそし
てよく混合する。反応生成物は反応溶液から分離しそし
て溶媒で洗浄したのち直接酵素との反応に用いられうる
。しかしながらこれはまた単離および乾燥できそして水
分の遮断下に比較的長時間安定である。
かくして予備処理された樹脂は直接酵素の水溶液と反応
でき、その際反応条件は酵素の性質の如何による。一般
に予め処理された樹脂を水性酵素溶液と充分に長く室温
で攪拌し、生成物を濾過しそして例えば飽和または生理
食塩溶液そして次に水で洗浄する。洗浄された酵素固定
物は直接使用されうる。
でき、その際反応条件は酵素の性質の如何による。一般
に予め処理された樹脂を水性酵素溶液と充分に長く室温
で攪拌し、生成物を濾過しそして例えば飽和または生理
食塩溶液そして次に水で洗浄する。洗浄された酵素固定
物は直接使用されうる。
本発明により固定された大腸菌からのペニシリン−〇−
アシラーゼは西ドイツ特許公開公報＠２，７３２，３０
１号明細書記載の方法により得られる固定物に比較して
強（高められた活性を示し、このことは例えばＮ−アシ
ル−Ｄ、Ｌ−第三ロイ７ンのような立体障害のある基質
も定量的にそして立体特異的に分割される事実により示
される。
アシラーゼは西ドイツ特許公開公報＠２，７３２，３０
１号明細書記載の方法により得られる固定物に比較して
強（高められた活性を示し、このことは例えばＮ−アシ
ル−Ｄ、Ｌ−第三ロイ７ンのような立体障害のある基質
も定量的にそして立体特異的に分割される事実により示
される。
それゆえ本発明はまたアミド結合の解裂、特ＩｃＮ−ア
シルーアミノ酸ラセミ化合物の分割への酵素固定物の使
用にも関する。
シルーアミノ酸ラセミ化合物の分割への酵素固定物の使
用にも関する。
本発明の好ましい態様を以下の実施例により詳細に説明
する。百分率は別に断わりなければ重量によるものとす
る。
する。百分率は別に断わりなければ重量によるものとす
る。
実施例 １
実質上第二アミノ基を有するフェノール−ホルムアルデ
ヒドに基づく商業上入手し５るマクロ細孔性陰イオン交
換樹脂デュオライ）Ａ−７を遊離塩基形に変換するため
に２Ｎ水酸化ナトリウム溶液中にとり、攪拌しそして脱
イオン水で洗液が中性となるまで洗う。真空キャビネッ
ト中で乾燥（４０℃、５０ミリバール、２４時間ンした
後無水の樹脂１００ｐを無水ジクロロメタン２００緘中
にとり、ヘキサメチレン−１，６−ジイツシアナー）１
０ｊ１を加えそして水分を遮断して室温で２時間攪拌す
る。次ＫＰ遇しそして樹脂をジクロロメタンで充分に洗
う。この樹脂から水分を遮断してジクロロメタンを除去
しそして使用時まで水分を遮断して保存する。
ヒドに基づく商業上入手し５るマクロ細孔性陰イオン交
換樹脂デュオライ）Ａ−７を遊離塩基形に変換するため
に２Ｎ水酸化ナトリウム溶液中にとり、攪拌しそして脱
イオン水で洗液が中性となるまで洗う。真空キャビネッ
ト中で乾燥（４０℃、５０ミリバール、２４時間ンした
後無水の樹脂１００ｐを無水ジクロロメタン２００緘中
にとり、ヘキサメチレン−１，６−ジイツシアナー）１
０ｊ１を加えそして水分を遮断して室温で２時間攪拌す
る。次ＫＰ遇しそして樹脂をジクロロメタンで充分に洗
う。この樹脂から水分を遮断してジクロロメタンを除去
しそして使用時まで水分を遮断して保存する。
実施例 ２
実施例１により得られた樹脂をペニシリン−Ｇ−アシラ
ーゼ〔大腸菌（ｉｃｏｌｉ）ＡＴＯＯ１１１０５からの
３．０．Ｎ１１３．５．１．１１）Ｉ ＵＰの水溶液２
００峨中に加えそして室温で２時間攪拌する。生成物を
濾過しそして最初飽和食塩溶液そして次に脱イオン水で
洗う。
ーゼ〔大腸菌（ｉｃｏｌｉ）ＡＴＯＯ１１１０５からの
３．０．Ｎ１１３．５．１．１１）Ｉ ＵＰの水溶液２
００峨中に加えそして室温で２時間攪拌する。生成物を
濾過しそして最初飽和食塩溶液そして次に脱イオン水で
洗う。
実施例 ３
実施例２により１０もれたペニシリン−〇−アンーＧと
比較して以下のようにして測定する。
比較して以下のようにして測定する。
ペニシリン−Ｇ−カリウム塩１２を水４０ｍＱ中に溶解
させそして攪拌下に３７℃で固定物１００Ｐを加える。
させそして攪拌下に３７℃で固定物１００Ｐを加える。
ｐＨを７．８０ Ｋ一定して保持することにより０．１
Ｎ水酸化ナトリクム溶液で滴定することによるアルカリ
消費から６−アミノはニジ２ン酸およびフェニル酢酸に
変換されたＲニジリン−Ｇ量が直接読みとられうる。
Ｎ水酸化ナトリクム溶液で滴定することによるアルカリ
消費から６−アミノはニジ２ン酸およびフェニル酢酸に
変換されたＲニジリン−Ｇ量が直接読みとられうる。
反応時間３０分でペニシリン−０３６０μモルに＠幽す
る３、 ６ ｍｔの０．１Ｎ水酸化ナトリウムが消費さ
れた。このことから固定物の比活性は１２０Ｖ／ｊｌで
あると計算される。
る３、 ６ ｍｔの０．１Ｎ水酸化ナトリウムが消費さ
れた。このことから固定物の比活性は１２０Ｖ／ｊｌで
あると計算される。
実施例 ４
Ｎ−フェナセチル−Ｄ、Ｌ −２−アミノ−４−メチル
ホスフィノ酪酸１０ｐ（３５，４ミリモルンを水４０雌
中に溶解させる。ｐＨ７，８を有するこＧ−アミダーゼ
固定物１Ｐを攪拌下に加えそして０，１Ｎ水酸化ナトリ
ウム溶液の絵加によりｐＨを７８の一定に保持する。５
〜６時間後反応が終了する。慣用の方法（西ドイツ特許
第３，０４８４１２号参照）で後処理するとＬ−２−ア
ミノ−４−メチルホスフィノ酪酸３．ＦＭ（１６ミリモ
ル、理論量の９６％に相当）が裂られる。融点１９９〜
２０１℃、〔α）Ａ ０２４°（０２１％１Ｎ塩酸）。
ホスフィノ酪酸１０ｐ（３５，４ミリモルンを水４０雌
中に溶解させる。ｐＨ７，８を有するこＧ−アミダーゼ
固定物１Ｐを攪拌下に加えそして０，１Ｎ水酸化ナトリ
ウム溶液の絵加によりｐＨを７８の一定に保持する。５
〜６時間後反応が終了する。慣用の方法（西ドイツ特許
第３，０４８４１２号参照）で後処理するとＬ−２−ア
ミノ−４−メチルホスフィノ酪酸３．ＦＭ（１６ミリモ
ル、理論量の９６％に相当）が裂られる。融点１９９〜
２０１℃、〔α）Ａ ０２４°（０２１％１Ｎ塩酸）。
実施例 ５
Ｉ４−７エナセチルーＤ、Ｌ−第三ロイシン１００ｊ
（０，４モル）を１Ｎ水酸化ナトリウム溶液４００峨中
Ｋｆ８Ｆ＃させそしてｐＨ７，８および合計量１０００
１００Ｏになるように調整する。この反応溶液を３７℃
にサーモスタットで調泥しそして実施例２で固定された
ペニシリン−〇−アミダーゼ１００ｊＩを攪拌下に加え
る。０．０５Ｎ水酸化ナトリウム溶液で滴定することに
より加水分解反応期間中のｐＨ値を一定に保持しそして
同時に反応の経過を記録する。３〜４時間後には何らそ
れ以上の水酸化ナトリウムは消費されない。酵素物質を
ｐ遇しそして濃硫酸を用いてｐＨ３に酸性化することに
よりフェニル酢酸およびＮ−７エナセチルーＤ−第三ロ
イシンが晶出する。フェニル酢酸は酢酸エチルエステル
−ヘキサンで抽出することにより結晶物から分離でき、
そこでＮ−７エナセチルーＤ−第三ロイシン４５ｊ１（
０，１８モル、理論量の９０％）が残留する。融点１６
３〜１６４℃、〔α）Ｄ１４．２°（ｃ＝ｉ、メタノー
ル〕。
（０，４モル）を１Ｎ水酸化ナトリウム溶液４００峨中
Ｋｆ８Ｆ＃させそしてｐＨ７，８および合計量１０００
１００Ｏになるように調整する。この反応溶液を３７℃
にサーモスタットで調泥しそして実施例２で固定された
ペニシリン−〇−アミダーゼ１００ｊＩを攪拌下に加え
る。０．０５Ｎ水酸化ナトリウム溶液で滴定することに
より加水分解反応期間中のｐＨ値を一定に保持しそして
同時に反応の経過を記録する。３〜４時間後には何らそ
れ以上の水酸化ナトリウムは消費されない。酵素物質を
ｐ遇しそして濃硫酸を用いてｐＨ３に酸性化することに
よりフェニル酢酸およびＮ−７エナセチルーＤ−第三ロ
イシンが晶出する。フェニル酢酸は酢酸エチルエステル
−ヘキサンで抽出することにより結晶物から分離でき、
そこでＮ−７エナセチルーＤ−第三ロイシン４５ｊ１（
０，１８モル、理論量の９０％）が残留する。融点１６
３〜１６４℃、〔α）Ｄ１４．２°（ｃ＝ｉ、メタノー
ル〕。
母液を濃縮しそしてエタノール−水で抽出することによ
りＬ−第三ロイシン２３ｊ１（０，１８モル、理論量の
９０％）が単離される。融点２５０℃以上、〔α〕Ｌ０
−９４°（ａｘｉ、水）。
りＬ−第三ロイシン２３ｊ１（０，１８モル、理論量の
９０％）が単離される。融点２５０℃以上、〔α〕Ｌ０
−９４°（ａｘｉ、水）。
％許出願人 ヘキスト・アクテエンゲセルシャフト代
理 人 弁理士 山 下 白
理 人 弁理士 山 下 白
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）固定されたアクラーゼを調製するに当り、その酵素
を実實上第二アミノ基を有するフェノール−ホルムアミ
ドに基づくマクロ細孔性陰イオン交換樹脂にジイソシア
ナートにより結合させることを特徴とする方法。 ２）担体４ｉ１４脂が細孔直径１０〜２００ナノメータ
ーおよび粒子直径２５０〜８４０μｍを有することを特
徴とする特許 載の方法。 ３）ジイソシアナートがアルキレン鎖中に１０個までの
炭素原子を有するアルキレンジイソシアナートであるこ
とを％徴とする前記特許請求の範囲第１または２項記載
の方法。 ４）酵素がヘニシリンー〇ーアシ２−ゼであることを特
徴とする前記特許請求の範囲各項のいずれか１項または
それ以上の項に記載の方法。 ５ン 遊離塩基形態をした担体物質をジインシアナート
と反応させそして反応生成物を水性媒体中で酵素の溶液
と反応させることを特徴とする前記特許請求の範囲第１
ないし４項記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE3334846.4 | 1983-09-27 | ||
| DE19833334846 DE3334846A1 (de) | 1983-09-27 | 1983-09-27 | Immobilisierte acylase, verfahren zu ihrer herstellung und ihre verwendung |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6094086A true JPS6094086A (ja) | 1985-05-27 |
Family
ID=6210135
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59199689A Pending JPS6094086A (ja) | 1983-09-27 | 1984-09-26 | 固定されたアシラーゼおよびその製法 |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0141223B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6094086A (ja) |
| AT (1) | ATE30335T1 (ja) |
| AU (1) | AU565703B2 (ja) |
| CA (1) | CA1277268C (ja) |
| DE (2) | DE3334846A1 (ja) |
| DK (1) | DK460984A (ja) |
| IL (1) | IL73059A (ja) |
| ZA (1) | ZA847562B (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH05237146A (ja) * | 1992-02-27 | 1993-09-17 | Yamaguchi Midori | おしめ |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3334848A1 (de) * | 1983-09-27 | 1985-04-04 | Hoechst Ag, 6230 Frankfurt | Verfahren zur herstellung der optischen antipoden von tert.-leucin |
| DE3435156A1 (de) * | 1984-09-25 | 1986-04-03 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren zur herstellung der stereoisomeren von 1-amino-alkylphosphonsaeuren oder 1-aminoalkylphosphinsaeuren |
| DE4039415A1 (de) | 1990-02-03 | 1991-08-08 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren zur herstellung rekombinanter proteine ohne n-terminalen methioninrest |
| DE19529211C2 (de) * | 1995-08-09 | 1999-01-14 | Degussa | Verfahren zur Herstellung von (R)-tertiär-Leucin |
| NL1009814C2 (nl) * | 1998-08-06 | 2000-02-08 | Dsm Nv | Werkwijze voor de bereiding van een N-geacyleerd aminonitril. |
| JP2004344240A (ja) * | 2003-05-20 | 2004-12-09 | Takasago Internatl Corp | 消臭方法 |
| CN102533888B (zh) * | 2010-12-29 | 2015-07-15 | 浙江九洲药物科技有限公司 | 连续化酶法生产l-叔亮氨酸 |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5362890A (en) * | 1976-11-11 | 1978-06-05 | Sumitomo Chem Co Ltd | Preparation of immobilized enzyme |
| JPS5736986A (en) * | 1980-08-13 | 1982-02-27 | Tanabe Seiyaku Co Ltd | Immobilized aminoacylase agent and its preparation |
| JPS57117868A (en) * | 1980-11-19 | 1982-07-22 | Ganburo Daiarisatoren Kg | Method of combining biological active substance to carrier containing hydroxyl group |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB1400468A (en) * | 1972-07-22 | 1975-07-16 | Beecham Group Ltd | Enzyme preparation and use thereof |
| JPS56140890A (en) * | 1980-04-04 | 1981-11-04 | Sumitomo Chem Co Ltd | Immobilized lactase and its preparation |
-
1983
- 1983-09-27 DE DE19833334846 patent/DE3334846A1/de not_active Withdrawn
-
1984
- 1984-09-20 AT AT84111208T patent/ATE30335T1/de not_active IP Right Cessation
- 1984-09-20 DE DE8484111208T patent/DE3466893D1/de not_active Expired
- 1984-09-20 EP EP84111208A patent/EP0141223B1/de not_active Expired
- 1984-09-25 IL IL73059A patent/IL73059A/xx unknown
- 1984-09-26 DK DK460984A patent/DK460984A/da not_active Application Discontinuation
- 1984-09-26 JP JP59199689A patent/JPS6094086A/ja active Pending
- 1984-09-26 CA CA000464046A patent/CA1277268C/en not_active Expired - Fee Related
- 1984-09-26 AU AU33557/84A patent/AU565703B2/en not_active Ceased
- 1984-09-26 ZA ZA847562A patent/ZA847562B/xx unknown
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5362890A (en) * | 1976-11-11 | 1978-06-05 | Sumitomo Chem Co Ltd | Preparation of immobilized enzyme |
| JPS5736986A (en) * | 1980-08-13 | 1982-02-27 | Tanabe Seiyaku Co Ltd | Immobilized aminoacylase agent and its preparation |
| JPS57117868A (en) * | 1980-11-19 | 1982-07-22 | Ganburo Daiarisatoren Kg | Method of combining biological active substance to carrier containing hydroxyl group |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH05237146A (ja) * | 1992-02-27 | 1993-09-17 | Yamaguchi Midori | おしめ |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DK460984D0 (da) | 1984-09-26 |
| ZA847562B (en) | 1985-05-29 |
| IL73059A (en) | 1988-11-30 |
| EP0141223B1 (de) | 1987-10-21 |
| ATE30335T1 (de) | 1987-11-15 |
| IL73059A0 (en) | 1984-12-31 |
| DK460984A (da) | 1985-03-28 |
| AU3355784A (en) | 1985-04-04 |
| AU565703B2 (en) | 1987-09-24 |
| DE3334846A1 (de) | 1985-04-04 |
| DE3466893D1 (en) | 1987-11-26 |
| EP0141223A1 (de) | 1985-05-15 |
| CA1277268C (en) | 1990-12-04 |
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