JPS6169716A - パ−マネントウエ−ブ用第１剤 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は毛髪や頭皮を損傷させることなく、すぐれたウ
ェーブ効果を付与しうる新規なパーマネントウェーブ用
第１剤に関する。

〔従来の技術〕

従来のパーマネントウェーブ用剤は、チオグリコール酸
、システィンなどの還元剤を主剤とする水溶液に、アン
モニア、モノエタノールアミン、トリエタノールアミン
などの塩基性物質を加えてｐＨ８〜１０に調整したもの
を第１剤とし、奥棄酸ナトリウム、過酸化水素などの酸
化剤の水溶液を第２剤としてなるものである。

そして、かかるパーマネントウェーブ用剤によって毛髪
にウェーブをかけるメカニズムは、毛髪をロッドなどに
固定してカールし、第１剤により毛髪中のケラチン蛋白
質に含まれているノスチンのジスルフィド結合を還元切
断することによってメルカプト基を生成させ、第２剤に
よってメルカプト基を酸化して毛髪に新たなジスルフィ
ド結合を生成させ、ウェーブを固定化しようとするもの
である。

しかしながら、このような従来の薬剤によるパーマネン
トウェーブでは、ウェーブ効果の程度に応じて毛髪が損
傷を受けることが＠認されている、すなわち、第１剤に
よる還元で切断されたンス千ノのジスルフィド結合が、
つづ（第２剤による酸化で完全にもとどおりにジスルフ
ィド結合を形成してンスチンを再生するとは限らず、第
１剤による処理によってノスチンより生したメルカプト
基の一部は、第２剤によって過剰酸化を受け、あるいは
毛髪中に残存しているチオグリコール酸またはシスティ
ンのメルカプト基と反応してジスルフィド結合を生成す
る。主としてこのような副反応が起こることによってケ
ラチン蛋白質の一部が／８離し、また毛髪中の残存部分
も物理的、化学的変化を受ける。その結果、毛髪に異和
感やパサパサした懇しを与えるばかりでな（、毛髪が多
大な損傷を受けることになる。

そのため、本発明者らはパーマネントウェーブ処理によ
る毛髪の損傷や異和感を防止すべく種々研究を重ね、動
物性蛋白質加水分解物あるいはその誘導体をチオグリコ
ール酸、システィンなどの還元剤と併用することにより
、毛髪や頭皮を損傷させることなく、すぐれたウェーブ
効果を付与しうるパーマネントウェーブ用第１剤を開発
し、それについてすでに特許出願をした（たとえば特願
昭５９−１００２４０号）。

〔発明が解決しようとする問題点〕

しかしながら、チオグリコール酸やシスティンなどは不
快な臭気があり、かつ酸化されやすいために取扱いや保
存に関して問題があり、充分に満足すべきものとはいえ
ない。

〔問題点を解決するための手段〕

本発明者らは、上記問題点を解決するために鋭！：ｒ、
＠究を重ねた結果、チオリンゴ酸をパーマネントウェー
ブ用第１剤の還元剤として用い、このチオリンゴ酸を次
の［１］〜［３］に示す動物性蛋白質加水分解物および
その誘導体 ■　　一般式〇） Ｈ−＋ＮＨ−ＣＨ−ＣＯ？ｒＯＨ（＋）（式中、Ｒ１は
動物性蛋白質加水分解物を構成するアミノ酸の（則１１
４であり、ｎは３〜２ｏの整数である）で示される動物
性蛋白質加水分解物■　　一般式（■） （式中、Ｒ１とｎは前記と同じ意味を有し、Ｒ１は動物
性蛋白質加水分解物を構成するアミノ酸の側鎖であり、
ｎは３〜２０の整数である。Ｒ２は炭素数８〜２０の長
鎖アルキル基またはアルケニル基であり、Ｍは水素、ナ
トリウム、カリウムなどのアルカリ金属、アンモニウム
またはモノエタノールアミン、ジェタノールアミン、ト
リエタノールアミン、２−アミノ−２−メチル−１，３
−プロパンジオールなどの有機ブルカノールアミンのオ
ニウムである）で示される動物性蛋白質加水分解物のア
ンル化物またはその塩 ■　　一般式（Ｉ［ｌ） Ｈ３ （式中、Ｒ１とｎは前記と同じ意味を有し、Ｒ１は動物
性蛋白質加水分解物を構成するアミノ酸の側鎖であり、
ｎは３〜２０の整数である）で示される動物性蛋白質加
水分解物の第４級トリメチルアンモニウム誘導体 よりなる群から選ばれた少なくとも１種と併用するとき
は、前記問題点が解決されるとともに、毛髪や頭皮を損
傷させることなく、すぐれたウェーブ効果を付与しうる
パーマネントウェーブ用第１剤が得られることを見出し
、本発明を完成するにいたった。

本発明において用いるチオリンゴ酸は下記の構造式で示
され、 ＨＯＯＣ−ＣＨ２−ＣＨ−ＣＯＯＨ Ｈ チオグリコール酸をはじめとしてパーマネントウェーブ
用第１剤の主剤として用いられているメルカプト化合物
の多くが、悪臭を有して酸化され易いために取扱いや保
存に問題があるのに対し、このチオリンゴ酸は融点１５
０〜１５５℃（６１体の場合）の白色結晶粉末であり、
悪臭が少なく、安定性にも優れている。なお、このチオ
リンゴ酸は６１体が工業的に量産されていることから、
通常はｄ７！体が使用されるが、６体を用いてもよいし
、１体を用いてもよく、また６体と２体の混合物を用い
てもよい。

そして、このチオリンゴ酸はチオグリコール酸やノステ
インと同様に還元作用を有し東毛髪中のジスルフィド結
合を還元切断するが、その際、従来使用のチオグリコー
ル酸などと同様に毛髪に損傷と異和感を与える。そこで
本発明では前記の動物性蛋白質加水分解物または動物性
蛋白質加水分解物誘導体をこのチオリンゴ酸と併用し、
チオリンゴ酸の優れた還元作用を毛髪のパーマネントウ
ェーブ付与に活用させながら、チオリンゴ酸の使用に基
づく毛髪の損傷と異和感の発生を前記動物性蛋白質加水
分解物または動物性蛋白質加水分解物誘導体で防止する
のである。

本発明のパーマネントウェーブ用第１刑を毛髪に施用し
た場合、毛髪はチオリンゴ酸による還元と該第１剤中に
含まれているアルカリあるいは尿素やリチウムブロマイ
ドなどの蛋白質変性剤の作用によって、毛髪中のシスチ
ンのジスルフィド結合が切断され、かつ組織が膨潤され
るが、このとき動物性蛋白質加水分解物あるいはその誘
導体は毛髪の内部に浸遇して毛髪の組織内に吸収される
、そして毛髪の組織内に吸収された動物性蛋白質加水分
解物あるいはその誘導体は、毛髪のケラチン蛋白質と同
様なポリペブタイド構造を有するため、その両者が有す
るグルタミン酸やアスパラギン酸などの酸性アミノ酸と
、アルギニン、リジン、ヒスチジンなどの塩基性アミノ
酸との側鎖同士のイオン結合や、ペプチド鎖同士の水素
結合、そのほか峠水性アミノ酸の側鎖同士のファン・デ
ル・ワールスカなどによって、毛髪の組織との間に結合
を生じ、水洗しても容易に洗い流されなくなる。このよ
うにして毛髪に吸収された動物性蛋白質加水分解物ある
いはその誘導体によって毛髪は強化され、またパーマネ
ントウェーブ処理によって生しる毛髪の１０傷を防止す
ることができるのである。その結果、このパーマネント
ウェーブ第１剤によって処理された毛髪は、毛髪本来の
自然な艶があり、当然ウェーブ効果も付与されており、
その保持性にも優れるという特徴を有する。化学的には
、毛髪のパーマネントウェーブ処理により、還元によっ
て生成した毛髪組織中のシスティンの一部がシスティン
酸となるために、毛髪組織のアミノ酸分析を行なったと
きにシスチンの減少とともにシスティン酸の増加が認め
られる。この毛髪＆Ｉｌ織中のシスチンの減少とシステ
ィン酸の増加は、毛髪の損傷度を示すものであるが、本
発明の第１剤をパーマネントウェーブ処理に用いた場合
、還元剤のみの単独使用に比べてシスチンの減少が少な
くなり、かつシスティン酸の増加が少なくなる。特に本
発明のパーマネントウェーブ用第１剤に配合する動物性
蛋白質加水分解物あるいはその誘導体の原料として、そ
の構成アミノ酸としてのシスチンを含むケラチン蛋白質
を用い、加水分解の方法としてシスチンを化学的に分解
することなく加水分解しうる酸または酵素による加水分
解方法を用いて、ケラチン加水分解物あるいはその誘導
体を得て、それを第１剤に配合した場合には、該加水分
解物あるいはその誘導体中に含まれるシスチンが毛髪中
のシスチンと同様に還元されたあと、つづく第２剤の作
用によって互いにジスルフィド結合を生成するので、毛
髪＆ｔｌｓｈに吸収されると共にパーマネント処理によ
る毛髪中のシスチンの減少とシスティン酸の増加を防止
する優れた効果が発揮される。

前記チオリンゴ酸は、第１剤の調製に際し、必要に応じ
て、水、アルコール、エーテルなどの溶剤に熔解させて
使用することができる。また、従来使用のチオグリコー
ル酸などと同様に、チオリンゴ酸はそのアンモニウム塩
、ナトリウム塩、カリウム塩などの塩の状態でも使用す
ることができ、これらチオリンゴ酸塩を用いる場合も本
発明の範囲内に含まれるものである。

本発明において用いる動物性蛋白質加水分解物は、コラ
ーゲン、ケラチン、絹（シルク）などの動物性蛋白質を
酸、アルカリまたは酵素によって加水分解することによ
って得られ、その誘導体は上記のようにして得られた動
物性蛋白質加水分解物について種々の反応を行なうこと
により誘導される。以下、それらの調製法について説明
を行なう。

１　動物性蛋白質加水分解物 動物性蛋白質加水分解物はコラーゲン、ケラチン、絹蛋
白質などの動物性蛋白質を酸、アルカリ、あるいは蛋白
質分解酵素などを用い加水分解することによって得られ
る。そして加水分解に際して、添加する酸、アルカリ、
あるいは１４１ｇの量、反応温度、反応時間を適宜選択
することによって、得られる動物性蛋白質加水分解物の
ｎの値を３〜２０すなわち分子量を約３００〜約２，０
００の好ましいものにすることができる。

原料の動物性蛋白質としては、コラーゲン、ケラチン、
絹蛋白質、エラスチン、アクチン、ミオシンなどがあげ
られる。これらはいずれも動物超厚の蛋白質であり、植
物性蛋白質とは異なり、炭水化物や脂質などの不純物に
悩まされることがなく、また大量に得ることができる。

そして、これらの原料から誘導される動物性蛋白質の加
水分解物は、毛髪に吸着する性質があり、また天然物誘
導の安全な化粧品原料として、毛髪の損傷防止、毛髪の
損傷回復、皮膚のｆｆｉ澗、界面活性剤による皮膚蛋白
質の変性防止などにおいてを用である。

原料のコラーゲンとしては獣皮、社、骨などがあげられ
るが、これらのコラーゲン抽出物であるゼラチンを用い
るのが便利である。ゼラチンには、粉末状、板状、顆粒
状などの形感があるが、いずれも温水に容易に熔解し、
不純物も少ない。

原料のケラチンとしては、たとえば獣毛、毛髪、羽毛、
爪、角、蹄、鱗などがあげられるが、特に羊毛、毛髪、
羽毛が好ましい、これらケラチンはそのまま加水分解に
供することができるが、必要に応して適当な大きさに切
断または粉砕するか、洗浄、脱脂、高温加圧処理などの
前処理を行なってもよい。

原料の−Ｈ蛋白質としては、カイコ（蚕）のマユ（繭）
、糺糸、紐布などが挙げられるが、特に加工は必要ない
のでカイコのマユあるいは紡績前の綿状、荒糸状のもの
を用いるのが経済的に有利である。同じ繊維状蛋白質で
あるケラチンと同様に４要に応して適当な大きさに切断
または粉砕するか、洗浄、高温加圧処理を行なってもよ
い、また総蛋白質は、リチウムブロマイド、塩化カルシ
ウムなど、ハロゲン化アルカリ金属塩またはアルカリ土
類金属塩の４０重量％以上の高濃度水溶滴に熔解させる
ことができるので、紹蛋白質をいったんそれらの水ｆ４
液に熔解させ、その溶解液について加水分解を行なうこ
ともできる。

そのほかに、コラーゲンとともに皮膚に存在して、皮膚
に弾力を与える蛋白質として知られるエラスチンや筋肉
の蛋白質であるアクチン、ミオシンなども利用すること
ができる。

動物性蛋白質の酸加水分解、アルカリ加水分解、酵素加
水分解はつぎに示すようにして行なわれる。

ｉｌｌ　　ｒｌｌによる加水分解 酸をしては、たとえば塩酸、硫酸、リン酸、硝酸、良化
水素酸などの無ｔａ酸、酢酸、ギ酸などの有機酸があげ
られる。また塩酸と酢酸などを混合して用いてもよい、
これらは一般に５〜８５ｉｉ１％の濃度で使用されるが
、加水分解の反応が常にｐＨ４以下となるようにするの
が望ましい、＃ｉ［を必要以上に使用すると、加水分解
物溶液の色相が褐色〜黒色となるので好ましくない０反
応温度は、４０〜１００℃が好ましいが、加圧下では１
６０℃まで上げることもできる０反応時間は２〜２４時
間が好適である０反応物は水酸化ナトリウム、水酸化カ
ルシウム、炭酸ナトリウムなどのアルカリで中和し、そ
のまま使用できるが、反応物または中和物をゲル濾過、
イオン交換樹脂、限外濾過、透析、電気透析などによっ
て精製して使用することもできる。

（２）アルカリによる加水分解 アルカリとしては、水酸化ナトリウム、水酸化カリウム
、水酸化リチウム、水酸化バリウム、炭酸ナトリウム、
炭酸カリウム、炭酸リチウムなどの無機アルカリが使用
される。これらは一般に１〜２０重量％の濃度が適切で
ある。アルカリを必要以上に使用すると、加水分解物溶
液の色相が褐色〜黒色となるので好ましくない０反応は
、室温〜１００℃の温度で３０分〜２４時間行なうのが
好ましく、必要以上に温度を上げすぎたり、反応時間を
長くしないよう注！する必要がある０反応後、前出の酸
で中和するか、あるいはゲル濾過、イオン交換樹脂、限
外濾過、透析、電気透析などにより精製を行なうのが好
ましい。

（３）酵素による加水分解 酵素としては、ペプシン、プロクターゼＡ、プロクター
ゼＢなどの酸性蛋白質分解ｉｖ素、パパイン、プロメラ
イン、号−モライシン、トリプシン、プロナーゼ、キモ
トリプシンなどの中性蛋白質分解酵素が使用される。ま
たスブチリン、スタフィロコカスプロテアーゼなどの画
題性の中性蛋白質分解＊ｉも使用できる。加水分解時の
ｐｌ（はペプシンなどの酸性蛋白質分Ｎ酵楽の場合には
ｐＨ１〜４の範囲、パパインなどの中性蛋白質分解酵素
の場合にはｐＨ４〜１０の範囲に調整するのが好ましい
、ｐＨは一般に酢酸／酢酸ナトリウム緩衝液、リン酸＠
街液などの緩衝液により、あるいは酸、アルカリなどの
添加によって適切にＩｔ！ｉするのが好ましい０反応温
度は３０〜４５℃が好ましく、反応時間としては一般に
３〜２４時間が採用される。

酵素による加水分解反応では、ｓｉの使用量、反応温度
、反応時間により加水分解物の分子量は大きく影響され
る。従って、目的とする分子量の動物性蛋白質加水分解
物を得るためには、酵素使用量、反応温度、反応時間な
どの各条件について、得られた加水分解物の分子量分布
をゲル威過法により調べ、経験的にＭｔ通条件を決定す
る必要がある。

酵素による加水分解物は、酸、アルカリによる加水分解
物に比較して分子量分布がせまく、遊離のアミノ酸の生
成も少ないので、化粧品配合用としては非常に好適であ
る。

これらの加水分解反応によって得られる加水分解物の平
均分子量は、３００以上２，０００以下であることが望
ましい、これは動物性蛋白質加水分解物の毛髪に対する
吸着性はその分子量によって決まり、分子量３００〜６
００程度のものが最も吸着しやすく、かつ水に熔けやす
くて取扱いが容易であり、分子量が２．０００を超える
ものは毛髪に対する吸着性が少なくかつ取扱いにくいか
らである。

また前記一般式（＋）〜（ｍ）においてその側鎖がＲ１
で示されるアミノ酸としては、アラニン、グリシン、バ
リ゛ン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、フェニル
アラニン、チロシン、セリン、トレオニン、メチオニン
、アルギニン、ヒスチジン、リジン、アスパラギン酸、
アスパラギン、グルタミン酸、グルタミン、ンスチン、
ンステイン酸、トリプトファン、ヒドロキノプロリン、
ヒドロキシリジンなどがあげられる。そして、これらの
アミノ酸の組成比（モル％による）の−例を示すと第１
表のとおりである。

２９ノ物性蛋白質加水分解物のアシル化物またはその塩 上記のようにして得られた動物性蛋白質加水分解物をア
ンル化させる方法としては、最も一般的な方法としてノ
ヨフテンーバウマン反応（Ｓｃｈｏｔｔｅｎ　−Ｂａｕ
ｍａｎｎ反応）をあげることができる。

この反応は動物性蛋白質加水分解物の水溶液に、縮合さ
せる高級脂肪酸の酸クロライド誘導体をｐｌ（８〜１０
のアルカリ性条件下に攪拌しながら加える反応であり、
この反応によれば次式に示すように、 塩酸が生成し、ｐＨが低下するので、酸クロライドを加
えながら、水酸化ナトリウムや水酸カリウムなどのアル
カリを加えてｐＨ８〜１ｏに維持することがａ・要であ
る０反応時間は１〜６時間、反応温度は０〜６０℃、好
ましくは２０〜４０℃が採用される。

高級脂肪酸側成分としては上記の酸クロライド以外にも
、Ｂｒ、１などの高級脂肪酸の酸ハライドが使用できる
。ただし、酸クロライドが最も一般的である。

また炭素数８〜２０の汎用されている脂肪酸では、上記
酸ハライドによる方法以外に、１５０〜２００℃の高温
、高圧下、動物性蛋白質加水分解物と高級脂肪酸または
そのメチルエステル、エチルエステルなどの低級アルコ
ールエステルとを処理し脱水縮合または脱アルコール縮
合させる方法も採用できるが、高温処理による方法であ
るため生成物が着色し必ずしも好ましいとはいえない。

さらに、ペプチド合成に使用されている試薬を用い、高
級脂肪酸をたとえばＮ−オキシコハク酸イミドエステル
、Ｎ−フタルイミドエステルなどカルボキシル基活性誘
導体とした上で動物性蛋白質加水分解物と反応させる方
法も採用できるが、コスト高になる上に、酸ハライドに
よる反応はど反応性は高くない。

いずれにセよ、得られたアシル化物は、好ましくは塩酸
、ｆｔ酸などの強酸の水溶液中に放出して遊離物を浮遊
沈殴として採取し、これを水洗して精製したのち、＊ｑ
のまま、あるいは中和して塩のかたちにして、水または
フルコール、プロピレングリコールなどの溶剤に溶かし
て好ましい深度（１０〜６０％（重量％、以下同様）、
特に２０〜４０９Ａ）の溶液状にするか、あるいは乾燥
して粉末状にして使用に供される０反応の進行と終了は
ファンスレーク（νａｎ　　５ｌｙｋｅ）法により動物
性蛋白質加水分解物中のアミノ態チッ素を測定すること
によって確認される。

３　動物性蛋白質加水分解物の第４級トリメチルアンモ
ニウム誘導体 一般式（ｍ）で示される動物性蛋白質加水分解物の第４
級トリメチルアンモニウム誘導体は上記のようにして得
られた動物性蛋白質加水分解物と３−クロロ−２−ヒド
ロキシプロピルトリメチルアンモニウムクロライドとの
反応によって得られる。

上記反応に使用される３−クロロ−２−ヒドロキンプロ
ピルトリメチルアンモニウムクロライド（以下、ＣＴＡ
という）は既存化学１！１１２１−１８１　として公知
のものであり、濃度５０％程度の水ｆ４液が市販されて
いて容易に入手可能である。

上記反応は動物性蛋白質加水分解物の水溶液にＣＴＡの
水溶液を滴下し、動物性蛋白質加水分解物とＣＴＡを水
中で接触させることによって行なわれる０反応に際して
、反応系内のｐＨを８〜１２、とくに９〜１１に保つこ
とが望ましく、そのため水酸化ナトリウム、水酸化カリ
ウムなどのアルカリ水溶液を必要に応じて反応液中に滴
下することが行なわれる０反応時、反応系内のｐＨを前
記のごとき範囲に維持するのは、動物性蛋白質加水分解
物のアミノ基がＣＴＡと反応するにはｐＨ８以上のアル
カリ側であることが望ましく、またｐＨが１２を超える
とＣＴＡや動物性蛋白質加水分解物が加水分解を起すか
らである１反応は常温でも進行するが、温度が高いほど
反応がはやくなる。しかしｐ　Ｈが高い状態では温度が
高くなると動物性蛋白質加水分解物やＣＴＡの加水分解
が促進され、低分子のものしか得られなくなるので高く
ても６０℃以下にするのが好ましい６反応に際して動物
性蛋白質加水分解物は、濃度が高いと粘度が高くなり均
一な反応がむつかしくなるので、濃度３０〜５０％程度
の水溶液にするのが好ましく、ＣＴＡは市販の濃度約５
０％の水溶液をそのまま使用すればよい。

動物性蛋白質加水分解物へのＣＴＡの滴下は３０分〜６
時間で終るのが好ましい、ＣＴＡを滴下すると、下記の
式に示すような反応が進行し、Ｈ３ Ｈ−＋ＮＨ−ＣＨ−ＣＯ？Ｔｏｅ− Ｈ３ ■ 塩酸が生成して反応液のｐＨが低下するので、アルカリ
をＣＴＡの滴下と同時に滴下し、攪拌して液中のｐＨを
反応に適するｐＨに維持するのが好ましく、そのため滴
下に少なくとも３０分間程度の時間をかけるのが好まし
い、ＣＴＡの滴下後、約２〜６時間攪拌を続け、かつｐ
Ｈを９〜１１に保ち、さらに１昼夜放首するか、あるい
は約６０℃まで加温して反応を完了させるのが好ましい
、そして、反応の進行と終了はファンスレーク法により
加水分解物中のアミノ態チッ素を測定することによって
Ｗ認される。

本発明のパーマネントウェーブ用第１剤において、チオ
リンゴ酸の濃度は２〜１２％の範囲が好ましく、一般式
（１）〜（Ｉ）で示される動物性蛋白質加水分解物ある
いはそのアシル化物またはその塩、あるいはその第４級
トリメチルアンモニウム誘導体の濃度は単独あるいは併
用した場合の総量の濃度として０．１〜５％の範囲とす
るのが好ましい、そして残部は水およびこの種のパーマ
ネントウェーブ用第１剤に通常添加されるアンモニア、
モノエタノールアミン、ジェタノールアミン、トリエタ
ノールアミン、水酸化ナトリウム、水酸化カリウムなど
のアルカリ、炭酸アンモニウム、炭酸ナトリウム、炭酸
水素ナトリウムなどの炭酸塩、そのほかアニオン性、カ
チオン性、ノニオン性、両性の各種界面活性剤、乳化剤
、浸透剤、養毛剤、キレート剤、着色料、香料などの物
質である。なお動物性蛋白質加水分解物あるいはそのア
シル化物やその塩、あるいはその第４級トリメチルアン
モニウム誘導体は通常水溶液の状態で得られるが、この
明細書においては、その量は全て固形分の量として示さ
れている。

本発明のパーマネントウェーブ用第１剤において、チオ
リンゴ酸の濃度を２〜１２％としたのは、チオリンゴ酸
の濃度が２％未満では充分なウェーブ効果が得られず、
またチオリンゴ酸の濃度が１２％を超えると毛髪に損傷
を与え、また目、頭皮、皮膚を強く刺激するおそれがあ
るからである。そして、一般式（＋）〜（ｍｌ）で示さ
れる動物性蛋白質加水分解物またはその誘導体の濃度を
０．１〜５％としたのは、動物性蛋白質加水分解物また
はその誘導体の濃度が０．１　％未満では毛髪を保護す
る効果が充分に発揮されず、１１％を起えると毛髪にペ
タツキ感などの不快な感触を与えるおそれがあるからで
ある。

〔実施例〕

つぎに参考例と実施例をあげて本発明のパーマネントウ
ェーブ用第１剤を説明する。

参考例１　動物性蛋白質加水分解物の製造参考例ＩＡ　
コラーゲン加水分解物の製造１４例ＩＡ−１（ｒｊ１１
加水分解） 粉末状ゼラチン３００ｇに水７００　ｇを加え、加温し
ながら熔解し、７０℃で製塩＠６０ｇを加え、Ｐ！Ｌ拌
しながら１時間加水分解を行なったのち、反応混合物を
一過し、ｉＩ！、液を水で２１に希釈し、弱塩基性アニ
オン交換樹脂ダイヤイオンＷＡ２０　（商品名、三菱化
成工業（株）　）　２９０　ｍ　ｌの樹脂塔に通液して
中和した。これを減圧濃縮後、ｉ！！遇して、濃度４０
％のコラーゲン加水分解物の水溶液を得た。

このようにして得られたコラーゲン加水分解物の分子量
をゲル濾過法により測定したところ平均分子量９００で
あった。

参考例１八−２（フルカリ加水分ＰＲ）６％水酸化ナト
リウム水溶液７００ｇを加温しながら板状ゼラチン５０
０ｇを溶解し、８０℃で攪拌しながら１時間加水分解を
行なったのち、反応混合物を一過し、濾液を水で２１に
希釈し、弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライトＩＲＣ
−５０（商品名、オルガノＣ株））５００ｍＡの樹脂塔
に通液して中和した。これを減圧濃縮後、ｉ！！遇して
濃度３５％のコラーゲン加水分解物の水溶液を得た。こ
のようにして得られたコラーゲン加水分解物の分子量を
ゲル濾過法により測定したところ平均分子量５００であ
った。

参考例ＩＡ−３（酵素加水分解） 顆粒状ゼラチン３５０ｇに水６５０ｇを加え、５０℃に
加温してゼラチンを熔解したのち、中性蛋白質分解酵素
パパイン２０ｍｇを加え、５０℃で攪拌しながら３時間
加水分解を行なったのち、反応混合物を濾過し、濃度３
５％のコラーゲン加水分解物の水溶液を得た。このよう
にして得られたコラーゲン加水分解物の分子量をゲル濾
過法により測定したところ平均分子！　１　、７００で
あった。

参考例ＩＢ　ケラチン加水分解物の製造参考例ＩＢ−１
（酸加水分解） ＝７０フラスコ中で羊毛５００ｇに３５％塩酸４５０ｇ
を加え８０℃で１６時間攪拌下に加水分解を行なった。

加水分解後、反応混合物を濾過し、１［！液を弱塩基性
アニオン交換樹脂ダイヤイオンＷＡ２０（前出）　１．
４００　ｍ　ｌにより中和したのち、濃縮し、濾過して
イオン交換樹脂を除いて、濃度４０％のケラチン加水分
解物の水溶液を得た。このようにして得られたケラチン
加水分解物の分子量をゲル６過により測定したところ平
均分子量８００であった。

参考例ＩＢ−２（アルカリ加水分解） 豚毛５００ｇに水酸化ナトリウム１００　ｇと水３ｋｇ
を加え、４０℃で２４時間放置して加水分解を行なった
のち、反応混合物を濾過し、濾液を６酸性カチオン交換
樹脂アンバーライトＩＲｃ−５０（前出）６００ｒｒ＋
７！により中和した。これを濃縮後、威遇してイオン交
換樹脂を除去し、濃度４０％のケラチン加水分解物の水
溶液を得た。このようにして得られたケラチン加水分解
物の分子量をゲル濾過法により測定したところ平均分子
量１　、２００であった。

参考例ＩＢ−３（酵素加水分解） 羽毛５００ｇを高圧容器中、１０ｋｇ／ｃｊ、２００℃
の過熱水蒸気で３０分間処理したのち、大気中に放出し
て羽毛の多孔質膨化物を得た。これに水３ｋｇを加え、
パパイン３０ｇを加えて４０℃で２４時間加水分解を行
なった。加水分解後、反応混合物を濾過し、濾液を減圧
濃縮して濃度４０％のケラチン加水分解物を得た。この
ようにして得られたケラチン加水分解物の分子量をゲル
濾過法により測定したところ平均分子量６００であった
。

参考例ＩＣ絹張白質加水分解物 参考例ＩＣ−１（アルカリ加水分Ｎ） ２１ビーカに２Ｎ水酸化ナトリウム１．５　ｆを入れ、
これに乾燥したカイコのマユ５００　、　（予め洗浄し
てカイコのフンやゴミを除いたもの）の一部を入れられ
るだけ加え、８０℃に加熱し、攪拌を行ないつつ、加水
分解によりマユを熔解させ、残部のマユを追加して加え
た。３０分間でマユ全量を投入後、さらに１時間８０℃
に加熱するとともにｉ拌し、加水分解を終了した０反応
生成物に水１１を加え希釈したのち、減圧濾過した。１
１！液を弱酸性カチオン交ｖＡ樹脂アンバーライトＩＲ
Ｃ−５０（前出）　１，３００　ｍ　ｌの樹脂塔に通液
することにより中和したのち、減圧濃縮し、濾過して、
１１１度３０％の絹蛋白質加水分解物の水溶液を得た。

このようにしてえられた絹蛋白質加水分解物の分子量を
ゲル濾過法により測定したところ平均分子量５００であ
った。

参考例ＩＣ−２（酸加水分解） 市販の５５％リチウムブロマイド水ｆ４液１．Ｏｋｇに
５０℃で紡績前の絹繊維２００ｇを加え、溶解させたの
ち、このｆ４液をイオン交換水で２．０　ｋｇに希釈し
た。この液を２１三ンロフラスコにて８０℃に加熱する
とともに攪拌し、濃塩酸２５ｇを加え２時間加水分解し
た。冷却Ｉ＆２０％水酸化ナトリウム水溶液４８ｇを加
えて中和したのち、減圧濾過した。ｆ！？＆に電気透析
を行ない、脱塩ののち減圧濃縮−濾過して濃度３５％の
総蛋白質加水分解物の水溶液を得た。このようにして得
られた総蛋白質加水分解物の分子量をゲル濾過法により
測定したところ平均分子量１，８００であった。

参考例ＩＣ−３（酵素加水分解） ａ＋したカイコのマユ３００ｇを高圧容器中、１０ｋｇ
／ｃｄ、２００℃の過熱水蒸気で１時間処理して膨潤さ
せたのち、２１のと一カに入れ、０．ＩＮ酢酸ナトリウ
ム緩ｉｆｉ液（ｐＨ６）Ｉｇを加え、４０℃とし、中性
蛋白質分解酵素パパイン２ｈｇを加えた。

４０℃で１２時間加水分解を行なった０反応用合物を濾
過して未分解残査を除去後、濾液を減圧濃縮して濃度３
０％の総蛋白質加水分解物の水溶液を得た、このように
して得られた総蛋白質加水分解物の分子量をゲル濾過法
により測定したところ平均分子量１　、０５０であった
。

参考例２　動物性蛋白質加水分解物のアシル化物または
その塩の製造 参考例２Ａ　コラーゲン加水分解物のアシル化物または
その塩の製造 参考例２Ａ−１コラーゲン加水分解物のミリスチン酸に
よるアシル化物 参考例ＩＡ−１で得られたコラーゲン加水分解物の４０
％水溶液ｓｏｏ　ｇに３５℃恒温下攪拌しながらミリス
チン酸クロライド５４．３ｇ　（コラーゲン加水　　　
　　　。

分解物の１，０当量）を２時間かけて滴下した。その間
、２０％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加えてｐＨ９，
５に維持した。３５℃で１時間攪を牢したのち、温度を
４０℃に上げ１時間攪拌して反応を終了した０反応用合
物を反応容器から５％硫酸水溶液５　　ｌ中に放出し、
生成したアシル化物を遊離のかたち（アシル化物のベプ
タイド部分のカルボン酸が塩でなく一〇〇〇Ｈのかたう
）で浮遊させてから水洗したのち、プロピレングリコー
ルを加えて溶解してコラーゲン加水分解物のミリスチン
酸によるアシル化物の３０％プロピレングリコール−水
溶１１ｉ７１０　ｇを得た。なおプロピレングリコール
の濃度は４０％である。収率は８８％であった。

得られた生成物の３０％プロピレングリコール−水溶液
について、ファンスレーク法によりアミノ聾チノ素を測
定したところ、０．００８　＋ａｇ／　ｇであった。原
料として用いた参考例ＬＡ−，１で得られたコラーゲン
加水分解物の４０％水溶液はアミノ態チノ素が１５．５
１０ｔａｇ／　ｇであり、生成物においてほとんどのア
ミン基がアシル化されていることが判明した。

参考例２Ａ−２コラーゲン加水分解物のステアリン酸に
よるアンル（ｌの２− アミノ−２−メチル−１，３− プロパンジオール塩 参考例ＩＡ−２で得られたコラーゲン加水分解物の３５
％水溶液５００ｇを用い、参考例２Ａ−１におけるミリ
スチン酸クロライドに代えてステアリン酸クロライド１
０６　ｇ　（コラーゲン加水分解物の１．０当量）を用
いたほかは参考例２Ａ−１と同様にして生成物を水洗ま
で行なったのち、２−アミノ−２−メチル−１，３−プ
ロパンジオールを加えて中和して濃度３０％のコラーゲ
ン加水分解物のステアリン酸によるアシル化物の２−了
ミノー２−メチルー１．３−プロパンジオール塩水溶液
６７０ｇを得た。収率は８５％であった。

得られた生成物の３０％水溶液についてファンスレーク
法によりアミノ態チッ素を測定したところ、０．０１７
ｍｇ　／　ｇであった。原料として用いた参考例ＩＡ−
２で得られたコラーゲン加水分解物の３５％水溶液はア
ミノ聾チッ素が１９．６０　ｍｇ／　ｇであり、生成物
においてほとんどのアミノ基がアノル化されていること
が判明した。

参考例２人−３コラーゲン加水分解物のラウリン酸によ
るアシル化物のナトリ ラム塩 参考例ＩＡ−３で得られたコラーゲン加水分解物の３５
％水溶液５００ｇを用い、参考例２Ａ−１におけるミリ
スチン酸クロライドに代えてラウリン酸クロライド２３
ｇ（コラーゲン加水分解物の１．０当量）を用いたほか
は参考例２Ａ−１と同様にして生成物を水洗まで行なっ
たのち、３０％水酸化ナトリウム水溶液を加えて中和し
て濃度３０％のコラーゲン加水分解物のラウリン酸によ
るアシル化物のナトリウム塩６４０ｇを得た。収率は９
６％であった。

得られた生成物の３０％水溶液について、ファンスレー
ク法によりアミノ態チッ素を測定したところ、０．０１
０　ｍｇ／　ｇであった。原料として用いた参考例ＩＡ
−３で得られたコラーゲン加水分解物の３５％水溶液は
アミノ態チッ素が５．７６ｍｇ／　ｇであり、生成物に
おいてほとんどのアミノ基がアシル化されていることが
判明した。

参考例２Ｂ　ケラチン加水分解物のアシル化物またはそ
の塩の製造 参考例２Ｂ−１ケラチン加水分解物のヤシ脂肪酸による
７シル化物のトリエフ ノールアミン塩 参考例ＩＢ−１で得られたケラチン加水分解物の４０％
水ｌ容液５００ｇに３０℃恒温下攪拌しながらヤシ脂肪
酸（炭素数８〜１８の混合脂肪酸）クロライド５５ｇ（
ケラチン加水分解物の１．０当量）を２時間かけて滴下
した。その間、２０％水酸化ナトリウム水溶液を適宜加
えてｐＨ９に維持した。３０℃で１時間攪拌したのち、
温度を４０℃に上げ１時間攪拌して反応を終了した。

反応混合物を反応容器中から５％硫酸水溶液５１中に放
出し、生成したアシル化物を遊離のかたちで浮遊させて
から、水洗したのち、トリエタノールアミンを加えて中
和して濃度３０％のケラチン加水分解物のヤシ脂肪酸に
よるアシル化物のトリエタノールアミン塩水溶液８４０
ｇを得た。収率は９７％であった。

得られた生成物の３０％水ｆ４ｆ＆について、ファンス
レーク法によりアミノ態チッ素を測定したところ、０．
０１７　ｅｒｇ／　ｇであった。原料として用いた参考
例ＩＢ−１で得られたケラチン加水分解物の４０％水溶
液はアミノ態チノ素が７．２７０　ｍｇ／　ｇであり、
生成物においてほとんどの７ミノ基がアシル化されてい
ることが判明した。

参考例２Ｂ−２ケラチン加水分解物のカプリル酸による
アシル化物のモノエタ ノールアミン塩 参考例１Ｂ−２で得られたケラチン加水分解物の４０％
水溶液５００ｇを用い、参考例２Ｂ−１におけるヤシ脂
肪酸クロライドに代えてカプリル酸クロライド３２ｇ　
（ケラチン加水分解物の１．０当量）を用い、トリエタ
ノールアミンに代えてモノエタノールアミンを用いたほ
かは参考例２Ｂ−１と同様にして、ケラチン加水分解物
のカプリル酸によるアシル化物のモノエタノールアミン
塩の３０％水溶液８９０ｇを得た。収率は９８％であっ
た。

得られた生成物のモノエタノールアミンにより中和する
前の浮遊物（乾燥残分３７．２０％）について、ファン
スレーク法によりアミノ態チノ素を測定したところ、０
．０４１　ｗａｇ／　ｇであった。なおモノエタノール
アミンによる中和前のものについてアミノ悠チッ素の測
定を行なったのは、中和後はモノエタノールアミンのア
ミノ基を測定してしまうためアミノ態チッ素の測定試料
にできないからである。原料として用いた参考例ＩＢ−
２で得られたケラチン加水分解物の４０％水溶液はアミ
ノ態チソ素が４．７２９　ｍｇ／　ｇであり、生成物に
おいてほとんどのアミノ基がアシル化されていることが
判明した。

参考例２Ｂ−３ケラチン加水分解物のヤシ脂肪酸による
アシル化物 参考例ＩＢ−３で得たケラチン加水分解物の４０％水溶
液５００ｇに３０℃恒温下攪拌しながらヤシ脂肪酸クロ
ライド７３ｇ　（ケラチン加水分解物の１．０当量）を
２時間かけて滴下した。その間、２０％水酸化カリウム
水ｆ４液を適宜加えてｐＨ９に維持した。さらに３０℃
で１時間攪拌したのち、温度を４０℃に上げ１時間攪拌
を続けて反応を終了した。

反応混合物を反応容器中から５％硫酸水ｆ４液５１中に
放出し、生成したアシル化物を遊離のかたちで浮遊させ
、浮遊物を水洗したのちプロピレングリコールを加えて
熔解し゛ζケラチン加水分解物のヤシ脂肪酸によるアシ
ル化物の２５％プロピレングリコール−水溶液９６０ｇ
を得た。なおプロピレングリコールの濃度は４０％であ
る。収率は９６％であった。

得られた生成物の２５％プロピレングリコール−水溶液
について、ファンスレーク法によりアミノ筋チノ素を測
定したところ、０．００７　ｍｇ／　ｌ！であった。原
料として用いた参考例ＩＢ−３で得られたケラチン加水
分解物の４０％水溶液はアミノ態チソ素が９．２２０　
ｍｇ／　ｇであり、生成物においてほとんどの７ミノ基
がアシル化されていることが判明した。

参考例２Ｃ純蛋白質加水分解物のアシル化物またはその
塩の製造 参考例２Ｃ−１純量白質加水分解のラウリン酸によるア
シル化物のカリウム塩 参考例ＩＣ−１で得られた純蛋白質加水分解物の３０％
水溶液５００ｇに３０℃恒温下攪拌しなからラウリン酸
クロライド６５．５ｇ　（純蛋白質加水分解物の１．０
当量）を２時間かけて滴下した。その間２０％水酸化ナ
トリウム水溶液を適宜加えてｐＨ９に維持した。さらに
３０℃で１時間！！ｉ１拌したのち、温度を４０℃に上
げ１時間攪拌を続けて反応を終了した。

反応混合物を反応容器中から５％硫酸水溶ｅ５１中に放
出し、生成したアシル化物を遊園のかたちで浮遊させ、
浮遊物を水洗したのち３０％水溶液カリウム水溶液で中
和し、濃度３０％の純蛋白質加水分解物のラウリン酸に
よるアシル化物のカリウム塩水溶液２３２ｇを得た。収
率は９０％であった。

得られた生成物の３０％水溶液についてファンスレーク
法によりアミノ筋チッ素を測定したところ、０．００９
　ｍｇ／　ｇであった。原料として用いた参考例ＩＣ−
１で得られた純蛋白質加水分解物の３０％水溶液はアミ
ノ態チッ素が１６．８ｍｇ／　ｇであり、生成物におい
てほとんどのアミノ基がアノル化されていることが判明
した。

参考例２Ｃ−２純蛋白質加水分解物のウンデシレン酸に
よるアシル化物のカリ ラム塩 参考例２Ｃ−１における参考例ＩＣ−］で得られた純蛋
白質加水分解物に代えて参考例ＩＣ−２で得られた純蛋
白質加水分解物の３５％水溶液５００ｇを用い、ラウリ
ン酸クロライドの代わりにウンデシレン酸クロライド２
０ｇ（純蛋白質加水分解物の１．０当量）を用いたほか
は参考例２Ｃ−１と同様にして、濃度３０％の純蛋白質
加水分解物のウンデシレン酸によるアシル化物のカリウ
ム塩水溶液６１０　ｇを得た。収率は９３％であった。

得られた生成物の３０％水溶液についてファンスレーク
法によりアミノ態チッ素を測定したところ、０．０１７
　ｍｇ／　ｇであった。原料として用いた参考例ＩＣ−
２で得られた純蛋白質加水分解物の３５％水溶液はアミ
ノ態チッ素が５．４ｍｇ／ｇであり、生成物においてほ
とんどのアミノ基がアシル化されていることが判明した
。

参考例２Ｃ−３純蛋白質加水分解物のイソステアリン酸
によるアシル化物のト リエタノールアミン塩 参考例２Ｃ−１における参考例ＩＣ−１で得られた純蛋
白質加水分解物に代えて参考例ＩＣ−３で得られた純蛋
白質加水分解物の３０％水溶液５００ｇを用い、ラウリ
ン酸クロライドの代わりにイソステアリン酸クロライド
４３．２ｇ　　（ＩＭ蛋白質加水分解物の１．０当量）
を用い、３０％水酸化カリウム水溶液の代わりにトリエ
タノールアミンを用いたほかは参考例２Ｃ−１と同様に
して濃度３０％の純蛋白質加水分解物のイソステアリン
酸によるアシル化物のトリエタノールアミン塩水溶液５
６０ｇを得　　　　−た、収率は９２％であった。

得られた生成物の３０％水溶液についてフプンスレーク
法によりアミノ態チッ素を測定したところ、０．０１０
　ｍｇ／　ｇであった。原料として用いた参考例ＩＣ−
３で得られた純蛋白質加水分解物の３０％水溶液はアミ
ノ態チッ素が９．３３■ｇ／ｇであり生成物においてほ
とんどのアミノ基がアシル化されていることが判明した
。

参考例３　動物性蛋白質加水分解物の第４級トリメチル
アンモニウム誘導体の製造 参化例３八　コラーゲン加水分解物の第４級トリメチル
アンモニウム誘導体の製造 参考例３Ａ−１ 参考例１八−１で得られたコラーゲン加水分解物の４０
％水溶液７００　ｇ　（コラーゲン加水分解物の平均分
子ｆ１９００、アミノ態チッ賽の総１３１０ミリモル）
を反応容器に入れ、３５℃で攪拌しながら濃度５１％の
ＣＴＡ７に溶液１０３　ｇ　（コラーゲン加水分解物の
０９ｇ当量）を３０分間かけて滴下し、かつその間２０
％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のｐＨ
を１０，０に維持した。ＣＴＡの滴下終了後、ｐＨを１
０．０に維持しながら２時間攪拌を続け、ついで２４時
間放置したのち、アミノ態チッ素を測定したところ、ア
ミノ筋チッ素の総量は４２ミリモルであり、アミノ態チ
ッ素の８４％が反応していた。つぎに反応液に弱酸性カ
チオン交換樹脂アンバーライトＩＲｃ−５０（前出）１
７０ｍｌを加え、ｐＨ６，５に中和し、反応液中のナト
リウムイオンとわずかに残存している未反応のＣＴＡを
イオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオン交換樹脂を除
去して濃度３０％のコラーゲン加水分解物の第４級トリ
メチルアンモニウム誘導体の水ｆ６液を得た。

得られた水溶液について第４級アンモニウム塩の呈性反
応を行なったとたろ、テトラフェニルホウ素ナトリウム
により白色の沈殿を生し、またドラーゲンドルウ試薬に
より赤色の沈殿を生し、陽性を示した。

さらに、コラーゲン加水分解物とＣＴＡとが結合してい
ることを確認するために、得られた水溶液を用い、ゲル
避退を行ない、各分子量フラクションについて、上記の
呈性反応を行なったところ、各フラクションはいずれも
第４級アンモニウム塩の呈性反応が陽性であり、コラー
ゲン加水分解物とＣＴＡとが結合していることが確認さ
れた。

参考例３Ａ−２ 参考例ＩＡ−２で得られたコラーゲン加水分解物の３５
％水溶液１ｂ（コラーゲン加水分解物の平均分子量５０
０、アミノ態チッ素の総量６９７　ミリモル）を反応容
器に入れ、攪拌しながら、濃度４９％のＣＴＡ７に溶液
２２８　ｇ　（コラーゲン加水分解物の０．８５当量）
を３０分間かけて滴下し、かつ、その間２０％水酸化ナ
トリウム水溶液を適宜滴下して反応液のｐＨを９．５に
維持した。ＣＴＡの滴下終了後、ｐＨを９．５に維持し
ながら５時間攪拌を続け、ついで２４時間放置したのち
、アミノ態チッ素を測定したとごろ、アミノ態チッ素の
総量は１４７　ミリモルであり、アミノ態チッ素の７９
％亦反応していた。つぎに反応液を強酸性カチオン交換
樹脂ダイヤイオン５Ｋ−ＩＢ（商品名、三菱化成工業（
株））３２０ｍｌの樹脂塔に通液し、ｐＨ６，９に中和
し、反応液中のナトリウムイオンとわずかに残存してい
る未反応のＣＴＡをイオン交換樹脂に吸着させ、ついで
イオン交換樹脂を除去して濃度３０％のコラーゲン加水
分解物の第４級トリメチルアンモニウム誘導体の水溶液
を得た。

得られた水溶液について参考例３Ａ−１と同様に第４級
アンモニウム塩の呈性反応を行なったところ、いずれも
陽性であった。

また、得られた水溶液を用い、参考例３Ａ−１と同様に
ゲル区遇し、各分子量フラクション社ついて第４級アン
モニウム塩の呈性反応を行なったところ、各フラクショ
ンとも陽性で、コラーゲン加水分解物とＣＴＡとが結合
していることがＷ１認された。

参考例３Ａ−３ 参考例ＩＡ−３で得られたコラーゲン加水分解物の３５
％水溶液８００　ｇ　（コラーゲン加水分解物の平均分
子量１，７００　、アミノ態チッ素の総量１４０　ミリ
モル）を反応容器に入れ、３０℃で攪拌しながら、濃度
４９％のＣＴＡ水溶液６３．１ｇ　（コラーゲン加水分
解物の１．０当量）を１時間かけて滴下し、かつ、その
間２０％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液
のｐ）］を１１．０に維持した。ＣＴＡの滴下終了後、
ｐＨを１１．０に維持しながら３時間攪拌を続け、つい
で２４時間放置したのち、アミノ態チッ素を測定したと
ころ、アミノ態チッ素の総量は１４ミリモルであり、ア
ミノ態チッ素の９０％が反応していた。つぎに反応液に
弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライト夏ＲＣ−５０（
前出）　１２０　ｍ　Ａを加え、反応液中のナトリウム
イオンとわずかに残１？シている未反応のＣＴＡをイオ
ン交換樹脂に吸着させ、ついでイオン交換樹脂を除去し
て濃度３０％のコラーゲン加水分解物の第４級トリメチ
ルアンモニウム誘導体の水溶液を得た。

得られた水溶液について参考例３Ａ−１と同様に第４級
アンモニウム塩の型性反応を行なったところ、いずれも
陽性であった。

また、得られた水溶液を用い、参考例３Ａ−１と同様に
ゲル濾過し、各分子量フラクションについて第４級アン
モニウム塩の型性反応を行なったところ、各フラクショ
ンとも陽性で、コラーゲン加水分解物とＣＴＡとが結合
していることが確認された。

参考例３Ｂ　ケラチン加水分解物の第４級トリメチルア
ンモニウム誘導体の製造 参考例３Ｂ−１ 参考例ＩＢ−１で得られたケラチン加水分解物の４０％
水ｆ４ｉ１に９００　ｇ　（ケラチン加水分解物の平均
分子量８００、アミノ筋チッ素の総量４３０　ミリモル
）を反応容器に入れ、攪拌しながら濃度４９％のＣＴＡ
水溶液１４８　ｇ　（ケラチン加水分解物の０１ｇ当量
）を３０分間かけて滴下し、かつその間２０％水酸化ナ
トリウム水溶液を適宜滴下して反応液のｐＨを１Ｏ９０
に維持した。ＣＴＡの滴下終了後、ｐＨを１０．０に維
持しながら２時間攪拌を続け、ついで２４時間放置した
のち、アミノ憇チッ素を測定したところ、アミノ態チッ
素の総量は５２ミリモルであり、アミノ態チッ素の８８
％が反応していた。つぎに反応液に６酸性カチオン交換
樹脂アンバーライトＩＲｃ−５０（前出）　２２０　ｍ
　ｌを加え、ｐＨ６，５に中和し、反応液中のナトリウ
ムイオンとわずかに残存している未反応のＣＴＡをイオ
ン交換樹脂に吸着させ、ついでイオン交ＰＡ樹脂を除去
して濃度３０％のケラチン加水分解物の第４級トリメチ
ルアンモニウム誘導体の水溶液を得た。

得られた水溶液について、参考例３Ａ−１と同様に第４
級アンモニウム塩の型性反応を行なったところ、いずれ
も陽性であった。

また、得られた水溶液を用い、参考例３Ａ−１と同様に
ゲルー過し、各分子量フラクションについて第４級アン
モニウム塩の型性反応を行なったところ、各フラクショ
ンとも陽性で、ケラチン加水分解物とＣＴＡとが結合し
ていることがＩｉＩ認された。

参考例３Ｂ−２ 参考例ＩＢ−２で得られたケラチン加水分解物の４０％
水ｉＦ＆９００　ｇ　（ケラチン加水分解物の平均分子
量１，２００　、アミノ筋チッ素の総量２７２ミリモル
）を反応容器に入れ、攪拌しながら、濃度４９％のＣＴ
Ａ水溶液８８．７ｇ　（ケラチン加水分解物の０゜８５
当量）を３０分間かけて滴下し、かつその間２０％水酸
化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のｐＨを１０
．５に維持した。ＣＴＡの滴下終了後、ｐＨを１０．５
に維持しながら２時間攪拌を続け、ついで２４時間放置
したのち、アミノ態チッ素を測定したところ、アミノ態
チッ素の総量は６１ミリモルであり、アミノ懸チンｔＥ
の７８％が反応していた。つぎに反応液に強酸性カチオ
ン交換樹脂ダイヤイオン５Ｋ−ＩＢ　（前出）　２００
　ｍ　ｌを加え、ｐＨ６，９に中和し、反応液中のナト
リウムイオンとわずかに残存している未反応のＣＴＡを
イオン交接樹脂に吸着させ、ついでイオン交換樹脂を除
去して濃度３０％のケラチン加水分解物の第４級トリメ
チルアンモニウム誘導体の水溶液を得た。

得られた水溶液について参考例３Ａ−１と同様に第４級
アンモニウム塩の型性反応を行なったところ、いずれも
陽性であった。

また、得られた水溶液を用い、参考例３Ａ−１と同様に
ゲルｉ過し、各分子量フラクションについて第４級アン
モニウム塩の型性反応を行なったところ、各フラクショ
ンとも陽性で、ケラチン加水分解物とＣＴＡとが結合し
ていることが［１された。

参考例３Ｂ−３ 参考例ＩＢ−３で得られたケラチン加水分解物の４０％
水溶液７００　ｇ　（ケラチン加水分解物の平均分子量
６００、アミノ態チッ素の総量４３１　ミリモル）を反
応容器に入れ、攪拌しながら、濃度４９％のＣＴＡ水溶
液１６５　ｇ　（ケラチン加水分解物の１．０当量）を
１時間かけて滴下し、その間２０％水酸化す１リウム水
’ＩｆＪｋを適宜滴下して反応液のｐ　Ｈを１１．０に
維持した。ＣＴＡの滴下終了１友、ｐＨを１１．０に維
持しながら２時間攪拌を続け、ついで２４時間放置した
のち、アミノ態チッ素を測定したところ、アミノ態チノ
素の総量は４０ミリモルであり、アミノ態チノ素の９３
％が反応していた。つぎに反応液に弱酸性カチオン交ｌ
ｌ！！樹脂アンバーライトＩＲＣ−５０（前出）　１０
０　ｍ　ｌを加え、反応液中のナトリウムイオンとわず
かに残存している未反応のＣＴＡをイオン交換樹脂に吸
着させ、ついでイオン交換樹脂を除去して濃度３０％の
ケラチン加水分解物の第４級トリメチルアンモニウム誘
導体の水溶液を得た。

得られた水溶液について参考例３Ａ−１と同様に第４級
アンモニウム塩の呈性反応を行なったところ、いずれも
陽性であった。

また、得られた水溶液を用い、参考例３Ａ−１と同様に
ゲル区遇し、各分子量フラクションについて第４級アン
モニウム塩の呈性反応を行なったところ、各フラクショ
ンとも陽性で、ケラチン加水分解物とＣＴＡとが結合し
ていることが確認された。

参考例３Ｃ絹蛋白質加水分解物の第４級トリメチルアン
モニウム誘導体 参考例３Ｃ−１ 参考例ＩＣ二ｌで得られた純量白質加水分解物の３０％
水溶液１．２００　ｇ　（純量白質加水分解物の平均分
子量５００、アミノ懸チッ素の総量７３０ミリモル）を
反応容器に入れ、４０℃に加温して攪拌しながら濃度５
０％のＣＴＡ水熔水溶４７　ｇ　ＨＲ蛋白質加水分解物
の０１ｇ当量）を３０分間かけて滴下し、かつその間２
０％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のｐ
Ｈを１０．０に維持した。ＣＴＡの滴下終了後、ｐＨを
１０．０に維持しながら２時間攪拌を続け、ついで２４
時間放置したのち、アミノ悠チッ素を測定したところ、
アミノ懸チッ素の総量は８１ミリモルであり、アミノ態
チッ素の８９％が反応していた。つぎに反応液に弱酸性
カチオン交換樹脂アンバーライトＩＲＣ−５０（前出）
　１００　ｍ　１２を加え、ｐＨ６，７に中和し、反応
液中のナトリウムイオンとわずかに残存している未反応
のＣＴＡをイオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオン交
換樹脂を除去して濃度３０％の糾蛋白質加水分解物の第
４級トリメチルアンモニウム誘導体の水溶液を得た。

得られた水ｆ４＄、について参考例３Ａ−１と同様に第
４級アンモニウム塩の呈性反応を行なったところ、いず
れも陽性であった。

また、得られた水溶液を用い、参考例３Ａ−１と同様に
ゲル濾過し、各分子量フラクションについて第４級アン
モニウム塩の呈性反応を行なった・ところ、各フラクシ
ョンとも陽性で、純量白質加水分解物とＣＴＡとが結合
していることがｆＩ認された。

参考例３Ｃ−２ 参考例ＩＣ−３で得られた濃度３５％の絹蛋白質加水分
解物の水溶液５００　ｇ　（純量白質加水分解物の平均
分子ｉ１１．８００　、アミノ懸チッ素の総量９５ミリ
モル）を反応容器にいれ、攪拌しながら、濃度４９％Ｏ
ＣＴ八水溶液３へ、４ｇ　（鰯蛋白加水分解物の０．８
５当量）を１時間かけて浦下し、かつ、その間２０％水
酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のｐＨを１
Ｏ１０に維持しながら２時間攪拌を続け、ついで２４時
間放置したのち、アミノ態チッ素を測定したところ、ア
ミノ態チッ素の総量は１７ミリモルであり、アミノ態チ
ッ素の８２％が反応していた。つぎに反応液に強酸性カ
チオン交換樹脂ダイヤイオン５Ｋ−ＩＢ　（前出）８０
ｍ４を加え、ｐＨ６，９に中和し、反応液中のナトリウ
ムイオンとわずかに残存している未反応のＣＴＡをイオ
ン交換樹脂に吸着させ、ついでイオン交換樹脂を除去し
て濃度３０％の絹張白質加水分間物の第４級トリメチル
アンモニウム誘導体水溶液を得た。

得られた水溶液について参考例３Ａ−１と同様に第４級
アンモニウム塩の呈性反応を行なったところ、いずれも
陽性であった。

また、得られた水溶液を用い、参考例３Ａ−１と同様に
ゲル濾過し、各分子量フラクションについて第４級アン
モニウム塩の呈性反応を行なったところ、各フラクショ
ンとも陽性で、紐蛋白質加水分解物とＣＴＡとが結合し
ていることがｍｉｘされた。

参考例３Ｃ−３ 参考例ＩＣ−３で得られた純生白質加水分解物の３０％
水溶液８００　ａ　　（純生白質加水分解物の平均分子
１ｔ１．０５０　、アミノ態チソ素の総ｆｉｔ２２６　
ｉリモル）を反応容器に入れ、攪拌しながら、濃度４９
％のＣＴＡ水溶液８７．７ｇ　（純生白質加水分解物の
１゜０当量）を１時間かけて滴下し、かつ、その間２０
％水酸化ナトリウム水ｆ４液を適宜滴下して反応液のｐ
Ｈを１１．０に維持した。ＣＴＡの滴下終了後、ｐＨを
１１．０に維持しながら２時間攪拌を続け、ついで２４
時間放置したのち、アミノ懸チッ素を測定したところ、
アミノ態チッ素の総量は１８ミリモルであり、アミノ懸
チノ素の９２％が反応していた。

つぎに反応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライト
ＩＲＣ−５０（前出）　１５０　ｍ　ＩＩを加え、反応
液中のナトリウムイオンとわずかに残存している未反応
のＣＴＡをイオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオン交
換樹脂を除去して濃度３０％の純生白質加水分解物の第
４級トリメチルアンモニウム誘導体の水溶液を得た。

得られた水溶液について参考例３八−１と同様に第４級
アンモニウム塩の呈性反応を行なったところ、いずれも
陽性であった。

また、得られた水溶液を用い、参考例３Ａ−１と同様に
ゲル吐過し、各分子量フラクションについて第４級アン
モニウム塩の呈性反応を行なったところ、各フラクショ
ンとも陽性で、純生白質加水分解物とＣＴＡとが結合し
ていることが確認された。

実施例１〜２７ 参考例ＩＡ−１〜３Ｃ−３で得た動物性蛋白質加水分解
物、そのアシル化物またはその塩、その第４級トリメチ
ルアンモニウム誘導体を用いて第２〜４表に示す処方の
パーマネントウェーブ用第】剤を調製した。なお各成分
の配合量は重足部で示す、以下においても同様である。

また第２〜４表中において動物性蛋白質加水分解物、そ
のアシル化物またはその塩、その第４級トリメチルアン
モニウム誘導体の種別は参七例番号で不ず。

比較例】〜６ 比較のため、動物性蛋白質加水分解物やその誘導体を用
いず、第２〜４表に示す処方のパーマネントウェーブ用
ｊｌ！Ｉ剤を調製した。

上記のようにして調製された実施例１〜２７および比較
例１〜６のパーマネントウェーブ用第１剤を用い２８名
の女性パネルにパーマネントウェーブを施術し、第５〜
７表に示す各項目にしたがって１０段階評＋１ｉ　（点
が高いほど優れている）を行ない、その結果を第５〜７
表に示した。なお、上記パーマネントウェーブの施術に
際して、第２剤としては臭素酸ナトリウム７％水溶液を
使用した。

またパーマネントウェーブ処理を行なった毛髪の一部に
ついてアミノ酸分析を行ない、パーマネントウェーブ処
理によって生じたシスティン酸を定量した。なお、シス
ティン酸の生成量は毛髪の損傷が大きいとされる。その
結果（平均値）を第５〜７表に示す。

〔発明の効果〕

以上説明したように、本発明のパーマネントウェーブ用
第１剤は、悪臭が少なく、かつ安定性に冨み、しかも毛
髪に損傷や異和感を与えることなく、優れたパーマネン
トウェーブを付与できる。

Claims (1)

【特許請求の範囲】
1. （１）チオリンゴ酸を２〜１２重量％含有し、かつ次の
   ［１］〜［３］に示す動物性蛋白質加水分解物およびそ
   の誘導体よりなる群から選ばれた少なくとも１種を０．
   １〜５重量％含有することを特徴とするパーマネントウ
   ェーブ用第１剤 ［１］一般式（ I ） ▲数式、化学式、表等があります▼（ I ） （式中、Ｒ＿１は動物性蛋白質加水分解物を構成するア
   ミノ酸の側鎖であり、ｎは３〜２０の整数である）で示
   される動物性蛋白質加水分解物 ［２］一般式（II） ▲数式、化学式、表等があります▼（II） （式中、Ｒ＿１とｎは前記と同じ意味を有し、Ｒ＿１は
   動物性蛋白質加水分解物を構成するアミノ酸の側鎖であ
   り、ｎは３〜２０の整数である、Ｒ＿２は炭素数８〜２
   ０の長鎖アルキル基またはアルケニル基であり、Ｍは水
   素、ナトリウム、カリウムなどのアルカリ金属、アンモ
   ニウムまたはモノエタノールアミン、ジエタノールアミ
   ン、トリエタノールアミン、２−アミノ−２−メチル−
   １，３−プロパンジオールなどの有機アルカノールアミ
   ンのオニウムである）で示される動物性蛋白質加水分解
   物のアシル化物またはその塩 ［３］一般式（III） ▲数式、化学式、表等があります▼（III） （式中、Ｒ＿１とｎは前記と同じ意味を有し、Ｒ＿１は
   動物性蛋白質加水分解物を構成するアミノ酸の側鎖であ
   り、ｎは３〜２０の整数である）で示される動物性蛋白
   質加水分解物の第４級トリメチルアンモニウム誘導体。