JPS63102694A - α−アミラ−ゼ組成物 - Google Patents
α−アミラ−ゼ組成物Info
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- JPS63102694A JPS63102694A JP62169906A JP16990687A JPS63102694A JP S63102694 A JPS63102694 A JP S63102694A JP 62169906 A JP62169906 A JP 62169906A JP 16990687 A JP16990687 A JP 16990687A JP S63102694 A JPS63102694 A JP S63102694A
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- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2411—Amylases
- C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
- C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は新規α−アミラーゼ組成物並びにデンプン’を
糖に、 特にハイフルクトースコーシシロツｆ（ＨＦＣ
８）に酵素的に変換をするそれらの使用に関する。
糖に、 特にハイフルクトースコーシシロツｆ（ＨＦＣ
８）に酵素的に変換をするそれらの使用に関する。
（従来技術および発明が解決しようとする問題点）ＨＦ
Ｃ８は、ハイＤＸシロップから製造され、語句ＤＸは、
シロップの乾燥物質（ＤＳ）基準で計算したデキストロ
ース（Ｄ−グルコース）の重量％を意味する。デンプン
をノ・イＤＸシロップに変転するために一般に採用され
ている全体的酵素プロセスは、二工程プロセスである。
Ｃ８は、ハイＤＸシロップから製造され、語句ＤＸは、
シロップの乾燥物質（ＤＳ）基準で計算したデキストロ
ース（Ｄ−グルコース）の重量％を意味する。デンプン
をノ・イＤＸシロップに変転するために一般に採用され
ている全体的酵素プロセスは、二工程プロセスである。
第１の工程は、液化、すなわちデンプンを加水分解して
オリゴサツカリド、いわゆるマルトデキストリンの混合
物とすることである。このゾロセス、は、少なくとも７
５℃、好壕しくは約９０℃の温度でα−アミラーゼによ
シ又はジェット−クツキングプロセスによシ触媒化され
、ここにおいてデンプンスラリーは通常単一量のα−ア
ミラーゼを用い少なくとも数分間１０５〜１１０℃に加
熱し、次いで約９０℃で少なくとも１時間保持する。全
体液化の第一工程においてデンプンスラリーのグル化お
よび機械的薄化が行なわれる。更に崩ｔ３ｃデキストリ
ン化）が、プロセスの第二工程で起る。ジェット−クツ
キングプロセスについては、米国特許３．９１２，５９
０参照のこと。
オリゴサツカリド、いわゆるマルトデキストリンの混合
物とすることである。このゾロセス、は、少なくとも７
５℃、好壕しくは約９０℃の温度でα−アミラーゼによ
シ又はジェット−クツキングプロセスによシ触媒化され
、ここにおいてデンプンスラリーは通常単一量のα−ア
ミラーゼを用い少なくとも数分間１０５〜１１０℃に加
熱し、次いで約９０℃で少なくとも１時間保持する。全
体液化の第一工程においてデンプンスラリーのグル化お
よび機械的薄化が行なわれる。更に崩ｔ３ｃデキストリ
ン化）が、プロセスの第二工程で起る。ジェット−クツ
キングプロセスについては、米国特許３．９１２，５９
０参照のこと。
多種の微生物、特に細菌源の、α−アミラーゼは液化プ
ロセスに対し商業的に入手可能であシ、例えばＢＡＮＴ
Ｍ（パシラスアミロリクエファシエンス（Ｂａｃｉｌｌ
ｕｓ ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ ）源）お
よびＴＥＲｋｌＡＭＹＬ■（パシラス リケニフォルミ
ス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ １ｌｅｈ＠ｎｌｆｏｒｍｉ＠）
源）がノボインダストリーＡ／３ 、デンマークより提
供されている。
ロセスに対し商業的に入手可能であシ、例えばＢＡＮＴ
Ｍ（パシラスアミロリクエファシエンス（Ｂａｃｉｌｌ
ｕｓ ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ ）源）お
よびＴＥＲｋｌＡＭＹＬ■（パシラス リケニフォルミ
ス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ １ｌｅｈ＠ｎｌｆｏｒｍｉ＠）
源）がノボインダストリーＡ／３ 、デンマークより提
供されている。
パシラスステアロサーモフイラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓｓ
ｔｅａｒｏｔｈｏｒｍｏｐｈｉｌｕｓ ）源のα−アミ
ラーゼは、米国特許２，６９５，６８３および４，２８
４，７２２に開示されている。パシラスステアロサーモ
フィラスα−アミラーゼ（ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥＴＭ）
は、エンデイムディベラッグメント コーポレーション
、胃。
ｔｅａｒｏｔｈｏｒｍｏｐｈｉｌｕｓ ）源のα−アミ
ラーゼは、米国特許２，６９５，６８３および４，２８
４，７２２に開示されている。パシラスステアロサーモ
フィラスα−アミラーゼ（ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥＴＭ）
は、エンデイムディベラッグメント コーポレーション
、胃。
ＵＳＡよシ入手できる。
ＲＡＮα−アミラーゼは約８５℃までＫのみ安定であシ
、従ってジェット−クツキングプロセスに対しかろうじ
て適しているが、ターマミル（ＴＥＲＭＡＭＹＬ ）お
よびパシラスステアロサーモフィラスα−アミラーゼの
双方はそれらが熱安定性故に、殆ど全体的に好ましい形
式のデンプン液化に対し良好に適合する。マルトデキス
トリンをデキストロースに変換する塘化工程はグルコア
ミラーゼ酵素により殆ど触媒化される。通常、アス・く
ルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ）又はリゾシス（
Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ ）種から誘導される商業的グルコア
ミラーゼ調製品は、種々の製造業者から入手でき、例え
ばＡＭ９ＴＭ２０ＯＬとして、アスイルギルスニーガー
から得られかつノボインダストリーん侶、デンマークよ
シ製造される製品が存する。
、従ってジェット−クツキングプロセスに対しかろうじ
て適しているが、ターマミル（ＴＥＲＭＡＭＹＬ ）お
よびパシラスステアロサーモフィラスα−アミラーゼの
双方はそれらが熱安定性故に、殆ど全体的に好ましい形
式のデンプン液化に対し良好に適合する。マルトデキス
トリンをデキストロースに変換する塘化工程はグルコア
ミラーゼ酵素により殆ど触媒化される。通常、アス・く
ルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ）又はリゾシス（
Ｒｈ１ｚｏｐｕｓ ）種から誘導される商業的グルコア
ミラーゼ調製品は、種々の製造業者から入手でき、例え
ばＡＭ９ＴＭ２０ＯＬとして、アスイルギルスニーガー
から得られかつノボインダストリーん侶、デンマークよ
シ製造される製品が存する。
バシラスステアロサーモフィラスα−アミラーゼは、パ
シラス リケニフォルミス酵素よシも一定の利点を有し
、顕著には、高い特異活性、低い最適−および最終デキ
ストロースシロップのＤＸについての適度の改善である
。
シラス リケニフォルミス酵素よシも一定の利点を有し
、顕著には、高い特異活性、低い最適−および最終デキ
ストロースシロップのＤＸについての適度の改善である
。
液化が模擬の工業的に取扱い環境下にある場合の実験室
スケールの比較研究からの下記の試験結果は、以下の周
知の事実を示す。すなわち、ジェット−クツキング条件
下でのター７きルα−アミラーゼは、高いＣ＆＋“レベ
ルの存在下でさえ６未満の一値で急激に失活するけれど
も、一方ではターフミルα−アミラーゼは−５，５にｌ
たけそれ以下に低下したターマミル酵素（下記参照）の
それに等しい作用力を有する用量レベルで実質的活性を
保持する。
スケールの比較研究からの下記の試験結果は、以下の周
知の事実を示す。すなわち、ジェット−クツキング条件
下でのター７きルα−アミラーゼは、高いＣ＆＋“レベ
ルの存在下でさえ６未満の一値で急激に失活するけれど
も、一方ではターフミルα−アミラーゼは−５，５にｌ
たけそれ以下に低下したターマミル酵素（下記参照）の
それに等しい作用力を有する用量レベルで実質的活性を
保持する。
しかるに、データは以下の内容を示している。
すなわち、サーモラーゼ（ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥ ）に
よる液化は糠化工程完結後に測定して、同等の作用力を
示す用量のターマミルと比較して沈殿形成の著るしい増
加を伴う。沈殿形成は好ましくない。
よる液化は糠化工程完結後に測定して、同等の作用力を
示す用量のターマミルと比較して沈殿形成の著るしい増
加を伴う。沈殿形成は好ましくない。
と言うのは、必然的にグルコースの損失をもたらすこと
は別として、ダルコースシロップのその後の口過を著る
しく防害するからである。
は別として、ダルコースシロップのその後の口過を著る
しく防害するからである。
明らかに、α−アミラーゼに対する通常の用量範囲で用
いた場合サーモラーゼによる液化に伴う不必要な沈殿形
成は、サーモラーゼ用量を２倍にすることによって避け
ることができる。しかし、かかる過剰用量レベルのα−
アミラーゼは経済的理由で望ましくなく、通常用量レベ
ルは４０〜８０ＮＵ、＃ＤＳの範囲内にある。
いた場合サーモラーゼによる液化に伴う不必要な沈殿形
成は、サーモラーゼ用量を２倍にすることによって避け
ることができる。しかし、かかる過剰用量レベルのα−
アミラーゼは経済的理由で望ましくなく、通常用量レベ
ルは４０〜８０ＮＵ、＃ＤＳの範囲内にある。
以下余白
糖化後の沈殿の体積
（％ｖｏＬ／Ｖｏｔ）
本 不良の液化結果を伴う。
軸 ＴＥＲＭＡＭＹＬ■を安定化させるため、ｐＨ５，
５で通常のＣａ＋ルベルの２倍量を用いた。
５で通常のＣａ＋ルベルの２倍量を用いた。
本発明の目的は、ジェット−クツキング条件下で不必要
な沈殿形成を引き起すことなくＰＨ５〜６の範囲でその
活性を保持するα−アミラーゼ調製品を提供することに
ある。本発明によれば、この目的はＢ、リチニ７オルミ
ス（Ｂ、 Ｉｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ ）およびＢ、
スタアロサーモフィラス（Ｂ、 ｓｔ・ｍｒｏ−ｔｈｅ
ｒｍｏｐｈｉ ｌｕｇ ）α−アミラーゼの適当な混合
物を用いて液化工程を用いることによって達成できＤＸ
％と比較して本発明のアミラーゼ混合物を用いて認めら
れる最終シロップのＤＸについての少量であるが、意義
のある増加は、二種のアミラーゼを組合わせることＫよ
って得られる驚くべき相乗効果である。
な沈殿形成を引き起すことなくＰＨ５〜６の範囲でその
活性を保持するα−アミラーゼ調製品を提供することに
ある。本発明によれば、この目的はＢ、リチニ７オルミ
ス（Ｂ、 Ｉｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ ）およびＢ、
スタアロサーモフィラス（Ｂ、 ｓｔ・ｍｒｏ−ｔｈｅ
ｒｍｏｐｈｉ ｌｕｇ ）α−アミラーゼの適当な混合
物を用いて液化工程を用いることによって達成できＤＸ
％と比較して本発明のアミラーゼ混合物を用いて認めら
れる最終シロップのＤＸについての少量であるが、意義
のある増加は、二種のアミラーゼを組合わせることＫよ
って得られる驚くべき相乗効果である。
第１の面によれば、本発明はパシラス リケニフォルミ
ス（Ｂａｃｌｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｍ
）およびバシラスステアロサーモフィラス（Ｂａｃｉｌ
ｌｕｓｓｔ＋ｓａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ ）起
源のα“アミラーゼ混合物を含んで成るα−アミラーゼ
組成物を掛供するものであ）、該α−アミラーゼ混合物
が、ＮＵ（下記参照）単位で測定した１００％混合物の
全α−アミラーゼ活性基準で、パシラス リケニフォル
ミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ
）α−アミラーゼのＮＵ単位で測定して１０〜９０％
活性を有する。
ス（Ｂａｃｌｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｍ
）およびバシラスステアロサーモフィラス（Ｂａｃｉｌ
ｌｕｓｓｔ＋ｓａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ ）起
源のα“アミラーゼ混合物を含んで成るα−アミラーゼ
組成物を掛供するものであ）、該α−アミラーゼ混合物
が、ＮＵ（下記参照）単位で測定した１００％混合物の
全α−アミラーゼ活性基準で、パシラス リケニフォル
ミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ
）α−アミラーゼのＮＵ単位で測定して１０〜９０％
活性を有する。
本発明の好捷しい態様において、α−アミラーゼ混合物
はパシラス リケニフォルミス（Ｂａａ口１ｕａ目ｅｈ
ｅｎ１ｆｏｒｍｉｍ ）α−アミラーゼのＮＵ単位で測
定して２５〜５０％活性を有する。
はパシラス リケニフォルミス（Ｂａａ口１ｕａ目ｅｈ
ｅｎ１ｆｏｒｍｉｍ ）α−アミラーゼのＮＵ単位で測
定して２５〜５０％活性を有する。
更に、本発明の別の面によれば、デンプンまたはデンプ
ン粒のスラリーを液化する方法が提供され、この方法は
パシラス リケニフォルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｌ
ｅｈｅｎｌｆｏｒｍｉｍ ）およびパシラスステアロサ
ーモフィラス（Ｂａｅｉｌｌｕａ ５ｔａａｒｏ−ｔｈ
＠ｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）起源のα−アミラーゼ混合物（
このα−アミラーゼ混合物は、ＮＵ単位で測定した１０
０％混合物の全α−アミラーゼ活性基準で、バシラス
リケニフォルミス（Ｂ亀ｃｉｌｌｕｓ１１ｃｈｅｎｉｆ
ｏｒｍｉｍ ）α−アミラーゼのＮＵ単位で測定して１
０〜９０％活性好ましくは２５〜５０％活性を有する）
を含んで成るα−アミラーゼ組成物を用いて液化グロセ
スを行うことを特徴とする特 液化プロセスを行う１つの好ましい形態において、α−
アミラーゼ組成物の用量レベルはデンプンスラリーの１
００ＮＵ／、９ＤＳを超えない。
ン粒のスラリーを液化する方法が提供され、この方法は
パシラス リケニフォルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｌ
ｅｈｅｎｌｆｏｒｍｉｍ ）およびパシラスステアロサ
ーモフィラス（Ｂａｅｉｌｌｕａ ５ｔａａｒｏ−ｔｈ
＠ｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）起源のα−アミラーゼ混合物（
このα−アミラーゼ混合物は、ＮＵ単位で測定した１０
０％混合物の全α−アミラーゼ活性基準で、バシラス
リケニフォルミス（Ｂ亀ｃｉｌｌｕｓ１１ｃｈｅｎｉｆ
ｏｒｍｉｍ ）α−アミラーゼのＮＵ単位で測定して１
０〜９０％活性好ましくは２５〜５０％活性を有する）
を含んで成るα−アミラーゼ組成物を用いて液化グロセ
スを行うことを特徴とする特 液化プロセスを行う１つの好ましい形態において、α−
アミラーゼ組成物の用量レベルはデンプンスラリーの１
００ＮＵ／、９ＤＳを超えない。
本発明の更に好ましい態様によれば、液化は４０〜８
ＯＮＵ／ｉ ＤＳの範囲内のα−アミラーゼ組成物の用
量で行なわれる。
ＯＮＵ／ｉ ＤＳの範囲内のα−アミラーゼ組成物の用
量で行なわれる。
更に好ましい態様によれば、液化プロセスは１００℃〜
１１５℃の範囲内の温度で１〜６０分間ジェット−クツ
キングすることによって行ない、引き続き３０〜１２０
分間保持すべき温度を９０℃〜１００℃の範囲内に低下
させ、しかる後このように液化したデンプンは老化に対
し安定であシ、−はプロセス中５．５〜６．０に保持さ
れる。
１１５℃の範囲内の温度で１〜６０分間ジェット−クツ
キングすることによって行ない、引き続き３０〜１２０
分間保持すべき温度を９０℃〜１００℃の範囲内に低下
させ、しかる後このように液化したデンプンは老化に対
し安定であシ、−はプロセス中５．５〜６．０に保持さ
れる。
前述したように、混合物のα−アミラーゼはターマミル
（ＴＥＲＭＡＭＹＬ）＠又はそれに相当するいかなるパ
シラス リケニフォルミス由来のα−アミラーゼであっ
てよい。パシラスステアロサーモフイラス源の１種のα
−アミラーゼはサーモラーゼ（ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥ）
”として商業的に入手可能である。
（ＴＥＲＭＡＭＹＬ）＠又はそれに相当するいかなるパ
シラス リケニフォルミス由来のα−アミラーゼであっ
てよい。パシラスステアロサーモフイラス源の１種のα
−アミラーゼはサーモラーゼ（ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥ）
”として商業的に入手可能である。
同種から産生されかつターマミルと区別できないと考え
られている別のα−アミラーゼは、米国特許２，６９５
，８６３中に開示される如（ＡＴＣＣ墓７９５４として
同定される微生物により生産される。
られている別のα−アミラーゼは、米国特許２，６９５
，８６３中に開示される如（ＡＴＣＣ墓７９５４として
同定される微生物により生産される。
加えて、α−アミラーゼは、内部的名称ＢＰＳ−３を付
与されたパシラスステアロサーモフィラスの培養によっ
て本発明者によって生産された。その化学的性質および
免疫化学的特性は、サーモラーゼと同一であることが判
明した。このα−アミラーゼの試料は本出願の日前１年
以上前からノボインダストリーＶＳ（デンマーク）よυ
要求によυ入手可能であり、その後も入手できるであろ
う。
与されたパシラスステアロサーモフィラスの培養によっ
て本発明者によって生産された。その化学的性質および
免疫化学的特性は、サーモラーゼと同一であることが判
明した。このα−アミラーゼの試料は本出願の日前１年
以上前からノボインダストリーＶＳ（デンマーク）よυ
要求によυ入手可能であり、その後も入手できるであろ
う。
？−？ｘトｆイム（ＤＥＸＴＲＯＺＹＭＥ） は糖
化実験用に常用されていた。これは、グルコアミラーゼ
と好酸性の熱安定性α−１，６−グルコシダーゼ（プル
ナラーゼ）の混合物であり、ノボインダストリーＡ／Ｓ
（デンマーク）より提供されている。
化実験用に常用されていた。これは、グルコアミラーゼ
と好酸性の熱安定性α−１，６−グルコシダーゼ（プル
ナラーゼ）の混合物であり、ノボインダストリーＡ／Ｓ
（デンマーク）より提供されている。
酵素混合物は、製造業者に要求により入手できる。
小冊子（Ｂ５２０ａ−ＧＢ）に詳しく記載されている。
α−アミラーゼ活性の分析
標準活性ＮＵ（これはＮ０ＶＯα−アミラーゼ単位の略
号である）は、５．２６■の溶解デンプンを１時間当た
シ３７℃で、ｐＨ５，６で水解しかつ０、 ＯＯ４３Ｍ
のＣ息 を７〜２０分の反応時間にわたって水解する酵
素の量である。デンプン液化操作温度範囲９０〜１１０
℃で、サーモラーゼ（ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥ）７Ｍはタ
ーマミル（ＴＥＲＭＡＭＹＬ） ＠よシ約１．７フアク
ターだけよシ活性であることが見出された。液化温度で
ターマミルとサーモラーゼを比較した上記一覧の試験結
果は、同等の活性レベルでアシ、すなわち５ＯＮＵ／ｌ
ＤＳのサーモラーゼ１は使用条件でターマミルの８５
刈力ＤＳと同程度に有効である。
号である）は、５．２６■の溶解デンプンを１時間当た
シ３７℃で、ｐＨ５，６で水解しかつ０、 ＯＯ４３Ｍ
のＣ息 を７〜２０分の反応時間にわたって水解する酵
素の量である。デンプン液化操作温度範囲９０〜１１０
℃で、サーモラーゼ（ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥ）７Ｍはタ
ーマミル（ＴＥＲＭＡＭＹＬ） ＠よシ約１．７フアク
ターだけよシ活性であることが見出された。液化温度で
ターマミルとサーモラーゼを比較した上記一覧の試験結
果は、同等の活性レベルでアシ、すなわち５ＯＮＵ／ｌ
ＤＳのサーモラーゼ１は使用条件でターマミルの８５
刈力ＤＳと同程度に有効である。
酵素デンプン加水分解と常に密接に関係する問題は、液
化が行なわれるべき声レベルである。デンプン液化プロ
セスに対しスラリー化したようなデンプンはｐ）１３．
０〜５．０である。直接液化された大部分のスラリー粒
（醸造、蒸留および燃料エタノールｆロセス用に用いら
れる如く）は、中性−５，０〜６．０を有するが、優れ
た緩衝能を有する。
化が行なわれるべき声レベルである。デンプン液化プロ
セスに対しスラリー化したようなデンプンはｐ）１３．
０〜５．０である。直接液化された大部分のスラリー粒
（醸造、蒸留および燃料エタノールｆロセス用に用いら
れる如く）は、中性−５，０〜６．０を有するが、優れ
た緩衝能を有する。
パシラス リケニフォルミスα−アミラーゼハ声６、０
〜６．５で最もよく用いられている。この酵素は単独で
ｐｉ（６，０未満で用いる場合、液化の結果は急激に悪
化する。加えて、この酵素を６．２超の−で用いる場合
、好ましくない量の副生成物、主にマルトースが得られ
る。
〜６．５で最もよく用いられている。この酵素は単独で
ｐｉ（６，０未満で用いる場合、液化の結果は急激に悪
化する。加えて、この酵素を６．２超の−で用いる場合
、好ましくない量の副生成物、主にマルトースが得られ
る。
従って、ハイフルクトースシロッゾ産業において、デン
プンスラリーの−を、パシラス リケニフォルミスα−
アミラーゼで液化する前ｐ）１６．０〜６．５に対し調
整し、これによシシロップの塩含量並びに最終シロップ
を例えばイオン交換によシ脱塩することによって生じる
費用を必然的に増加せしめる。
プンスラリーの−を、パシラス リケニフォルミスα−
アミラーゼで液化する前ｐ）１６．０〜６．５に対し調
整し、これによシシロップの塩含量並びに最終シロップ
を例えばイオン交換によシ脱塩することによって生じる
費用を必然的に増加せしめる。
パシラスステアロサーモフィラスα−アミラーゼはｐ）
１５．０〜６．０で良好に作用できる。デンプンの液化
は、との声範囲で行う場合、アルドース形成は実質的に
減少し、色彩および有機酸形成が減少する。このα−ア
ミラーゼの使用は他の利点、例えば最終デキストロース
収率の適度の改善をもたらす。しかし、先に指摘したよ
うに、乾燥デングンＩＩ当たり４０−８ ＯＮＵのパシ
ラス ステアロサーモフィラスα−アミラーゼで液化し
たデンプンから製造したグルコースシロックハ高レベル
の沈殿性を有し、従って口過性が悪い。
１５．０〜６．０で良好に作用できる。デンプンの液化
は、との声範囲で行う場合、アルドース形成は実質的に
減少し、色彩および有機酸形成が減少する。このα−ア
ミラーゼの使用は他の利点、例えば最終デキストロース
収率の適度の改善をもたらす。しかし、先に指摘したよ
うに、乾燥デングンＩＩ当たり４０−８ ＯＮＵのパシ
ラス ステアロサーモフィラスα−アミラーゼで液化し
たデンプンから製造したグルコースシロックハ高レベル
の沈殿性を有し、従って口過性が悪い。
本出願人は、沈殿形成に関する理論又は説明に何らとら
れれないけれども、本発明のα−アミラーゼ組成物を用
いて観察される驚くべき降下は酵素特異性の差異並びに
それぞれの酵素の作用形式の差異によるものであろう。
れれないけれども、本発明のα−アミラーゼ組成物を用
いて観察される驚くべき降下は酵素特異性の差異並びに
それぞれの酵素の作用形式の差異によるものであろう。
デンプンは、大きな錯体分子（分子量約１０００ｋＤ
）から形成される。以下の内容が考えられる。
）から形成される。以下の内容が考えられる。
すなわち、２種のα−アミラーゼは異った部分のデンプ
ン分子を優先的に攻撃し、各々は好ましくなくさらに／
又は他の酵素によってよシゆっくシ攻撃される部位で大
部分急速に攻撃し、各々の酵素は他の酵素による直接攻
撃によシ影響されやすい７ラグメントを速やかに放出す
る。デンプン分子は無定形領域と高結晶領域の双方を有
することが知られている。結晶領域は、無定形領域よシ
もよシ加水分解に対し抵抗するが、−たび結合が隣辺の
無定形領域内で破壊されると比較的よシ攻撃しやすい、
結晶領域が破壊されると、よシ加水分解されやすい部分
が露出する。
ン分子を優先的に攻撃し、各々は好ましくなくさらに／
又は他の酵素によってよシゆっくシ攻撃される部位で大
部分急速に攻撃し、各々の酵素は他の酵素による直接攻
撃によシ影響されやすい７ラグメントを速やかに放出す
る。デンプン分子は無定形領域と高結晶領域の双方を有
することが知られている。結晶領域は、無定形領域よシ
もよシ加水分解に対し抵抗するが、−たび結合が隣辺の
無定形領域内で破壊されると比較的よシ攻撃しやすい、
結晶領域が破壊されると、よシ加水分解されやすい部分
が露出する。
液化は、本質的にグルコースポリマー鎖のα−１，４−
結合に対するα−アミラーゼによるエンド−攻撃であり
、これは著るしくグル化デングンの粘度を低下させる。
結合に対するα−アミラーゼによるエンド−攻撃であり
、これは著るしくグル化デングンの粘度を低下させる。
−６，５（バシラスリケニフォルミス酵素の最適に近い
）で、初期活性の約８５％が第二次液化後に保持される
。パシラスステアロサーモフィラス酵素に対する約ｐＨ
５，８の最適−で、第二次液化の終了時に残存する活性
は９５〜１００％である。
）で、初期活性の約８５％が第二次液化後に保持される
。パシラスステアロサーモフィラス酵素に対する約ｐＨ
５，８の最適−で、第二次液化の終了時に残存する活性
は９５〜１００％である。
ＴＥＲＭＡＭＹＬ■ ６．５ ８５８５辿
ηＤ８ ６．０ ７２５．７５ ６
３ ５．５ ４３ ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥＴＭ６．０ ７４５０
ＮＵ／ｊ？ ＤＳ ５．７５ １００５．
５ ８３ パシラスステアロサーモフィラスα−アミラーゼによる
デンプン液化から得られる高い沈降レベルは、−次液化
の直接産物中には認められない。
ηＤ８ ６．０ ７２５．７５ ６
３ ５．５ ４３ ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥＴＭ６．０ ７４５０
ＮＵ／ｊ？ ＤＳ ５．７５ １００５．
５ ８３ パシラスステアロサーモフィラスα−アミラーゼによる
デンプン液化から得られる高い沈降レベルは、−次液化
の直接産物中には認められない。
沈降は、デキストリン化工程中デキストリン溶液中に発
生するかもしれない。明らかに、パシラスステアロサー
モフイラス酵素による液化によって生じたデンプンフラ
グメントのある部分は不溶性産物となる。沈殿の分析に
よれば、炭水化物と脂質部分が存在する。
生するかもしれない。明らかに、パシラスステアロサー
モフイラス酵素による液化によって生じたデンプンフラ
グメントのある部分は不溶性産物となる。沈殿の分析に
よれば、炭水化物と脂質部分が存在する。
パシラスステアロサーモフィラスα−アミラーゼの通常
の酵素用量を用いたデンプン液化は、沈殿形成を減少せ
しめる、更に声６．０〜６．５でのパシラス リケニフ
ィルミル酵素による液化は、低い沈殿レベルをもたらす
ので、デンプン分子間での酵素的に加水分解し得る結合
（又は１群の結合）を切断しえないことが、沈殿の発生
の基礎と々ると信じられている。
の酵素用量を用いたデンプン液化は、沈殿形成を減少せ
しめる、更に声６．０〜６．５でのパシラス リケニフ
ィルミル酵素による液化は、低い沈殿レベルをもたらす
ので、デンプン分子間での酵素的に加水分解し得る結合
（又は１群の結合）を切断しえないことが、沈殿の発生
の基礎と々ると信じられている。
本発明を更に理解するため、以下に実施例を示〔実施例
〕 例Ｉ ＮＵ単位活性の２５％ターマミルα−アミラーゼを含有
するα−アミラーゼ組成物を用いたー５．８での液化 ３５％ＤＳ含有デンゾンスラリーを用いて液化プロセス
を行う。デンプンは、スターレー（ｓｔａｌｅｙ）（コ
ーンスターチ、ロットＦ２９０３２ ８５２１）よシ供
給される。全実験において、Ｃａ Ｃｔ２・２Ｈ２０を
用い、Ｃａ”＋の濃度を４０ｐｐｕに調整する。ターマ
ミルの塩含量を合致させるため、ＢＰＳ−３α−アミラ
ーゼと共にＮａＣ１を実験に加えた（スラリーの最終導
電率２００μｓであった）。
〕 例Ｉ ＮＵ単位活性の２５％ターマミルα−アミラーゼを含有
するα−アミラーゼ組成物を用いたー５．８での液化 ３５％ＤＳ含有デンゾンスラリーを用いて液化プロセス
を行う。デンプンは、スターレー（ｓｔａｌｅｙ）（コ
ーンスターチ、ロットＦ２９０３２ ８５２１）よシ供
給される。全実験において、Ｃａ Ｃｔ２・２Ｈ２０を
用い、Ｃａ”＋の濃度を４０ｐｐｕに調整する。ターマ
ミルの塩含量を合致させるため、ＢＰＳ−３α−アミラ
ーゼと共にＮａＣ１を実験に加えた（スラリーの最終導
電率２００μｓであった）。
ジェット−クツキング条件は、１０５℃で５分間の蒸留
時間であシ、次いで９５℃までの７ラツシエークツキン
グを行い、ここで平行した第二次液化実、験が各々、６
０分後および９０分後に完結した。得られたマルトデキ
ストリンを６０℃、−４、３テｆ＝？ ス） ｅｌ ’
ＩＩ’イム（ＤＥＸＴＲＯＺＹＭＥ）ＴＭ１５Ｑ／１５
０Ｌ。
時間であシ、次いで９５℃までの７ラツシエークツキン
グを行い、ここで平行した第二次液化実、験が各々、６
０分後および９０分後に完結した。得られたマルトデキ
ストリンを６０℃、−４、３テｆ＝？ ス） ｅｌ ’
ＩＩ’イム（ＤＥＸＴＲＯＺＹＭＥ）ＴＭ１５Ｑ／１５
０Ｌ。
（ロッ）Ａ ＡＭＰＰ）を用いて液化した。用量は０
．１８アミログルコシダ一ゼ単位でアリ、更に０．０６
２プルラナ一ゼ単位でアシ、双方ともマルトデキストリ
ンのＤＳの１ｇ当たりである。沈殿Ｗｍおよびグルコー
スシロ、ラグのＤＸを４８時間糖化後に測定した。ター
マミルおよびＢＰＳ −３α−アミラーゼ単独で行った
比較例に対する結果を含めて、結果を次表に示す。
．１８アミログルコシダ一ゼ単位でアリ、更に０．０６
２プルラナ一ゼ単位でアシ、双方ともマルトデキストリ
ンのＤＳの１ｇ当たりである。沈殿Ｗｍおよびグルコー
スシロ、ラグのＤＸを４８時間糖化後に測定した。ター
マミルおよびＢＰＳ −３α−アミラーゼ単独で行った
比較例に対する結果を含めて、結果を次表に示す。
以下余白
第１表の結果は以下の内容を示す。アミラーゼ混合物を
用いた実験に対するＤＸ値は、別々の酵素を用いて行な
った実験で得られた値よシも著るしくよ如高い。混合し
た酵素の液化から得られるシロップ中の沈殿レベルは、
ＢＰＳ−３触媒化液化からの沈殿レベルよシも著るしく
よシ低い。
用いた実験に対するＤＸ値は、別々の酵素を用いて行な
った実験で得られた値よシも著るしくよ如高い。混合し
た酵素の液化から得られるシロップ中の沈殿レベルは、
ＢＰＳ−３触媒化液化からの沈殿レベルよシも著るしく
よシ低い。
例２
５０１５０混合物並びに各酵素単独について例１の液化
および１化条件を採用した。下記の結果中、サーモラー
ゼ（ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥ ）のみによる場合、許容し
難い高レベルの沈殿を示す。最終シロップのＤＸ値を比
較すると、混合物中アミラーゼの相乗効果が分る。
および１化条件を採用した。下記の結果中、サーモラー
ゼ（ＴＨＥＲＭＯＬＡＳＥ ）のみによる場合、許容し
難い高レベルの沈殿を示す。最終シロップのＤＸ値を比
較すると、混合物中アミラーゼの相乗効果が分る。
以下余白
例３
ダルコースシロップの口過能
二次液化工程中の９０分の保持時間を保ちつつ例２をく
りかえした。糖化結果（本例では含まれていない）は、
例２で示した結果と一致する。
りかえした。糖化結果（本例では含まれていない）は、
例２で示した結果と一致する。
シロップの口過速度は、フィルター試験リーフ法によシ
確認され、結果は平均約２０回口過サイクルとしてｒｎ
ｔ／サイクルで示される。シロップの不溶部の割合はＤ
Ｓの重量％として測定した。結果を次に示す。
確認され、結果は平均約２０回口過サイクルとしてｒｎ
ｔ／サイクルで示される。シロップの不溶部の割合はＤ
Ｓの重量％として測定した。結果を次に示す。
ＴＥＲＭＡＭＹＬ■ ５ ９４ １．
３ＢＰＳ−３アミラービ １２
７０ ３．４■ ＴＥＲＭＡＭＹＬ／ ４ ９９
１．５ＢＰＳ−３アミラービ 以下令白
３ＢＰＳ−３アミラービ １２
７０ ３．４■ ＴＥＲＭＡＭＹＬ／ ４ ９９
１．５ＢＰＳ−３アミラービ 以下令白
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、バシラスリケニフォルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌ
ｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）およびバシラスステアロサ
ーモフィラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅａｒｏｔｈｅ
ｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）起源のα−アミラーゼ混合物を含
んで成るα−アミラーゼ組成物であって、該α−アミラ
ーゼ混合物が、ＮＵ単位で測定した１００％混合物の全
α−アミラーゼ活性基準で、バシラスリケニフォルミス
（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｔｏｒｍｉｓ）α
−アミラーゼのＮＵ単位で測定して１０〜９０％活性を
有する、前記α−アミラーゼ組成物。 ２、α−アミラーゼ混合物が、バシラスリケニフォルミ
ス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）
α−アミラーゼのＮＵ単位で測定して２５〜５０％活性
を有する、特許請求の範囲第１項記載のα−アミラーゼ
組成物。 ３、デンプンまたはデンプン粒のスラリーを液化する方
法であって、バシラスリケニフォルミス（Ｂａｃｉｌｌ
ｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）およびバシラスス
テアロサーモフィラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅｒｏ
−ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）起源のα−アミラーゼ混
合物（このα−アミラーゼ混合物は、ＮＵ単位で測定し
た１００％混合物の全α−アミラーゼ活性基準で、バシ
ラスリケニフォルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅ
ｎｉｆｏｒｍｉｓ）α−アミラーゼのＮＵ単位で測定し
て１０〜９０％活性を有する）を含んで成るα−アミラ
ーゼ組成物を用いて液化プロセスを行うことを特徴とす
る、前記方法。 ４、α−アミラーゼ混合物が、バシラスリケニフォルミ
ス（Ｂａｃｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ
）α−アミラーゼのＮＵ単位で測定して２５〜５０％活
性を有する、特許請求の範囲第３項記載の方法。 ５、α−アミラーゼ組成の用量レベルが、デンプンスラ
リーの乾燥固型物（ＤＳ）１ｇ当たり１００ＮＵを超え
ない、特許請求の範囲第３項又は第４項記載の方法。 ６、α−アミラーゼ組成の用量がＤＳ１ｇ当たり４０〜
８０ＮＵの範囲内にある、特許請求の範囲第５項記載の
方法。 ７、液化を１００〜１１５℃で１〜６０分間ジェット−
クッキングにより行い、引き続き９０〜１００℃の温度
に低下させ、更に反応混合物を３０〜１２０分間保持し
、しかる後このように液化したデンプンは老化に対し安
定であり、ｐＨはプロセス全体にわたって５．０〜６．
０である、特許請求の範囲第３〜６項のいづれか１項に
記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US88356686A | 1986-07-09 | 1986-07-09 | |
| US883566 | 1986-07-09 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63102694A true JPS63102694A (ja) | 1988-05-07 |
| JP2509233B2 JP2509233B2 (ja) | 1996-06-19 |
Family
ID=25382856
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP62169906A Expired - Lifetime JP2509233B2 (ja) | 1986-07-09 | 1987-07-09 | α−アミラ−ゼ組成物 |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0252730B1 (ja) |
| JP (1) | JP2509233B2 (ja) |
| KR (1) | KR960006119B1 (ja) |
| AT (1) | ATE80657T1 (ja) |
| CA (1) | CA1283376C (ja) |
| DE (1) | DE3781732T2 (ja) |
| DK (1) | DK166460B1 (ja) |
| ES (1) | ES2052565T3 (ja) |
| FI (1) | FI89076C (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
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