PL154945B1

PL154945B1 - Enzymatic system

Info

Publication number: PL154945B1
Application number: PL1987264223A
Authority: PL
Original assignee: Albright & Wilson Limited; Novo Industri A/S
Priority date: 1986-02-20
Filing date: 1987-02-20
Publication date: 1991-10-31
Also published as: PT84338A; DK160886B; PT84338B; DK86187A; NZ219353A; US4906396A; AU594120B2; ES2015572B3; NO870679L; AU6911187A; GR3000585T3; HUT44286A; EG18543A; DK86187D0; EP0238216A1; GB8704038D0; FI870726L; EP0238216B1; FI870726A0; GB2186884A

Description

RZECZPOSPOLITA OPIS PATENTOWY 154 945

POLSKA

URZĄD

PATENTOWY

RP

Patent dodatkowy do patentu nr-Int. Cl.⁵ C12N 9/96

Zgłoszono: 87 02 20 (P. 264223) C11D 3/386

Pierwszeństwo: 86 02 20 Wielka Brytania

CZYTlBĄ

Zgłoszenie ogłoszono: 88 03 31 ^L n Ą

Opis patentowy opublikowano: 1992 02 28

Twórcy wynalazku: Edward T. Messenger, Anthony Martin, Ame D. Fog,

Per Falholt

Uprawniony z patentu: Albright and Wilson Limited, Oldbury (Wielka Brytania); Novo-Nordisk A/S, Bagsvaerd (Dania)

Układ enzymatyczny

Przedmiotem wynalazku jest układ enzymatyczny, nadający się do przechowywania lub stosowania w środowisku wykazującym tendencję do powodowania degradacji enzymów, takim jak ciekłe detergenty pralnicze.

Enzymy stosuje się zwykle w proszkach detergentowych jako środki do usuwania plam, ale ich wprowadzanie do ciekłych preparatów czyszczących, opisanych np. w brytyjskich opisach patentowych nr nr 2123846 i 2153 380, nastręcza dotychczas wiele trudności. Te ciekłe preparaty, najskuteczniejsze do usuwania brudu, powodują szybką degradację enzymów piorących, prowadzącą do znacznej utraty właściwości usuwania plam po zaledwie kilku dniach przechowywania. Stosunkowo wysoka alkaliczność bardziej skutecznych preparatów do usuwania brudu i działanie chemiczne większości układów wypełniaczy aktywnych i obecnych w nich środków powierzchniowo czynnych wpływają szczególnie niekorzystnie na enzymy detergentu, co w dużym stopniu zapobiega ich stosowaniu w takich detergentach, ale obserwuje się poważne pogorszenie właściwości nawet w przypadku środków stosunkowo niealkalicznych, którym nadano postać specjalnych preparatów by wprowadzić enzymy. Nawet w proszkach detergentowych można obserwować pewną degradację enzymów, zwłaszcza gdy proszek jest wysoce alkaliczny, jak to ma miejsce w przypadku proszków do mechanicznego mycia naczyń, lub zawiera utleniający środek bielący, taki jak nadboran.

Obecnie nieoczekiwanie stwierdzono, że pogorszenie właściwości enzymów we wrogim środowisku, takim jak ciekłe detergenty, ulega znacznemu zmniejszeniu, gdy enzymy są zdyspergowane w substancji hydrofobowej, o ile jest ona nierozpuszczalna w określonym środowisku. Stwierdzono, że zabezpieczony enzym może spełniać swoją normalną funkcję, jeżeli substancja hydrofobowa jest dostatecznie płynna aby ulec rozbiciu w' warunkach użycia. Tak więc opracowano zabezpieczony układ enzymatyczny do przechowywania przed użyciem w środowisku powodującym progresywną degradację niezabezpieczonych enzymów, przy czym po dodaniu do takiego środowiska, np. wodnego ciekłego detergentu, układ ten zapewnia ochronę enzymu przed degradacją.

154 945

Układ enzymatyczny według wynalazku składa się zasadniczo z 40-99% wagowych substancji hydrofobowej o lepkości powyżej 0,5 Pa w temperaturze 25°C, zasadniczo nierozpuszczalnej w wodnym ciekłym detergencie, oraz 1-60% wagowych enzymu detergentu zdyspergowanego w postaci kropel roztworu enzymu, zawieszonych cząstek substancji stałej zawierającej enzym lub granulek rozpuszczalnych w wodzie.

Układ enzymatyczny zwykle zawiera substancję hydrofobową o lepkości poniżej 40 Pa · s w 25°C. Korzystnie jako substancję hydrofobową zawiera on olej silikonowy ewentualnie dodatkowo zawierający krzemionkę hydrofobową, względnie wazelinę lub naftowy olej smarowy o' -wysokiej lepkości. Jako enzym detergentu szczególnie użyteczna jest proteaza detergentu. Na ogół układ zawiera enzym w postaci roztworu w rozpuszczalniku wybranym z grupy obejmującej wodę oraz alkohole jedno-, dwu- i wielowodorotlenowe, mieszające się z wodą. Układ enzymatyczny według wynalazku wytwarza się przez dyspergowanie enzymu w substancji hydrofobowej.

Należy rozumieć, że jeżeli chodzi o rozpuszczalność w środowisku, jest to zarówno rozpuszczalność w fazie wodnej lub innej ciągłej fazie rozpuszczalnika środowiska jak i roztwarzanie w micelach środka powierzchniowo czynnego lub w jakiejkolwiek innej nieciągłej fazie, zdyspergowanej w środowisku.

Substancją hydrofobową może być organiczny olej polisiloksanowy, np. polidwualkilosiloksan, w którym grupa alkilowa ma korzystnie 1-4 atomów węgla, zwłaszcza polidwumetylosiloksan. Szczególnie korzystne są ciecze hydrofobowe stabilizowane przez zawieszenie w nich stałych cząstek hydrofobowych. Przykładami takich cieczy hydrofobowych są kompozycje silikonowe, proponowane do stosowania jako środki przeciwpieniące w ciekłych detergentach, zawierające hydrofobowy olej silikonowy i hydrofobową krzemionkę, np. silnie rozdrobnioną krzemionkę z silikonem co najmniej częściowo związanym z powierzchnią krzemionki. Np. organosiloksany z funkcyjną grupą hydroksylową mogą być skondensowane z grupami hydroksylowymi powierzchni krzemionki. Przykładowymi takimi kompozycjami są kompozycje sprzedawane pod nazwami handlowymi „Wacker“ Antifoam S 132, „Bevaloid“ 4327, „Union Carbide Y 1206 lub kompozycja „Nopco 8315 produkcji firmy Diamond Shamrock. Silikonowe środki przeciwpieniące mogą być rozcieńczone niemodyfikowanym olejem silikonowym, takim jak polidwumetylosiloksan. Lepkość silikonu można zwiększyć dodając silnie rozdrobnioną krzemionkę, np. krzemionkę koloidalną, taką jak Aerosil 200 firmy Degussa.

Alternatywnie, substancją hydrofobową może być węglowodór o dużej masie cząsteczkowej, np. naftowy olej smarowy o wysokiej lepkości lub tak zwana wazelina, alkohol o dużej masie cząsteczkowej, np. o więcej niż 28 atomach węgla, lub fluorowęglowodór o dużej masie cząsteczkowej bądź hydrofobowy ester fosforanowy, taki jak mono- i/lub dwuester tłuszczowego alkilu bądź jego sól, zwłaszcza sól sodowa lub wapniowa, albo fosforan trójalkilu lub trójarylu. Ciekłe substancje hydrofobowe mogą być dodatkowo stabilizowane stałymi cząstkami hydrofobowymi, np. powstałymi przez kondensację krzemionki z silikonem, jak opisano powyżej, lub z alkoholem tłuszczowym. Zwykle korzystne jest, aby substancja hydrofobowa miała lepkość większą niż 0,8Pa*s w temperaturze normalnego przechowywania (np. w temperaturze pokojowej), a w szczególności korzystne jest, aby substancja miała lepkość większą niż 1Pa*s, np. większą niż 2 Pa · s, zwłaszcza większą niż 10 Pa · s. Korzystne jest też, aby lepkość takiej substancji w temperaturze stosowania była mniejsza niż 200 Pa · s, zwłaszcza mniejsza niż 100 Pa · s, np. mniejsza niż 60Pa*s, a zwłaszcza niniejsza niż 40Pa-s. Szczególnie przydatne są substancje o lepkości w temperaturze pokojowej 1-50 Pa · s.

O ile nie podano inaczej, wszystkie przytoczone w opisie wartości lepkości są mierzone przy ścinaniu 24 s_¹ i w temperaturze 25°C.

Enzymem może być enzym detergentu, taki jak proteaza, lipaza, amylaza, dekarboksylaza lub celuloza, np. spośród sprzedawanych przez firmę Novo Industri AS pod nazwami handlowymi „Savinase“, „Termamyl, „Esperase i „Alcalase, lub inne enzymy, aktywne w usuwaniu lub zmniejszaniu zabrudzenia lub zaplamienia, bądź mieszaniny takich enzymów.

Enzym może znajdować się w substancji hydrofobowej w postaci zdyspergowanych kropli roztworu enzymu, np. w wodzie lub w niższym, korzystnie mieszającym się z wodą, alkoholu jedno-, dwu- lub wielowodorotlenowym, takim jak glikol propylenowy, ewentualnie zawierającym znany stabilizator enzymu. Stabilizatory enzymu, które mogą być obecne, obejmują niższe alko154 945 3 hole, np. glicerynę, niższe kwasy jedno- lub dwukarboksylowe i ich sole, zwłaszcza mrówczany i szczawiany, borany i sole wapniowe tych kwasów.

Alternatywnie, enzym może być obecny w postaci zawieszonych cząstek zawierających enzym substancji stałej, przy czym te stałe cząstki korzystnie otrzymuje się przez suszenie lub strącanie z roztworu enzymu, ewentualnie zawierającego wspomniany poprzednio znany stabilizator enzymu, np. opisany w opisie patentowym St. Zjedn. Ameryki nr 3723 250, zwłaszcza w kolumnie 12, w europejskim opisie patentowym nr 0 006 638. Przykład 2a i b, w brytyjskim opisie patentowym nr 1 296839, w opisie patentowym St. Zjedn. Ameryki nr 4 435 307, w europejskim opisie patentowym nr 0 13(0064 lub w belgijskim opisie patentowym nr 889 336.

Enzym może być także obecny w rozpuszczalnych w Wodzie granulkach lub marumach. Zwykle jest to postać, w której enzym jest sprzedawany. I tak, enzym można granulować lub przeprowadzać w postać marumu z krystalicznym węglowodanem, takim jak sacharoza lub z solą, taką jak chlorek sodu, węglan sodu lub siarczan sodu i ewentualnie, ze stabilizatorami enzymu, np. opisanymi w opisie patentowym St. Zjedn. Ameryki nr 4 106991 lub w brytyjskim opisie patentowym nr 1 362 365, str. 9 i produkt można dyspergować w silikonie lub węglowodorze, takim jak wazelina, bądź powlekać go silikonem lub węglowodorem, takim jak wazelina.

Enzym można wprowadzać do obojętnego oleju przez dyspergowanie go za pomocą zwykłej operacji mieszania.

Ilość enzymu w zabezpieczonym układzie enzymatycznym można określić za pomocą pożądanej lepkości układu oraz tym, czy pożądane jest operowanie układem bądź jego przechowywanie w postaci cieczy. Większa ilość enzymu ma tendencję do zapewnienia wyższej lepkości, ale powoduje też mniejszą skłonność zdyspergowanego enzymu do sedymentacji. Nie wyklucza się jednak stosowania układów ulegających sedymentacji, o ile enzym można ponownie łatwo zdyspergować przez mieszanie przed dodaniem układu do kompozycji detergentowej.

Korzystnie, rozmiar cząstek i ilość enzymu dobiera się tak, aby zapewnić całkowitą lepkość zabezpieczonego układu w warunkach przechowywania, większą niż 0,1 Pa · s, zazwyczaj większą niż 0,5 Pa · s, zwłaszcza większą niż 1Pa · s, bardziej korzystnie większą niż 2 Pa · s, a najbardziej korzystnie większą niż 3Pa-s i ewentualnie większą niż lOPa^s, a w warunkach stosowania mniejszą niż 200 Pa -s, zwłaszcza mniejszą niż 100Pa-s, np. mniejszą niż 70Pa-s. Zwykle korzystne są układy o lepkości w granicach 2-60 Pa · s, w temperaturze pokojowej.

Gdy enzym wprowadza się do układu w postaci roztworu, roztwór ten korzystnie zawiera

1-90% wagowych koncentratu enzymu, np. 2-80% wagowych, zwykle 5-60% wagowych, a jego dyspersja w oleju zawiera zwykle 1-80% wagowych, korzystnie 5-70% wagowych, zwłaszcza 10-60% wagowych, szczególnie korzystnie 15-50% wagowych, np. 20-40 lub 30-50% wagowych roztworu enzymu, przy czym udziały procentowe podano wagowo w odniesieniu do całości zabezpieczonego układu enzymatycznego. Zawiesina stałego koncentratu enzymu w substancji hydrofobowej zawiera zwykle około 1-90, korzystnie 5-80, a szczególnie korzystnie 20-60, np. 20-30% wagowych substancji stałej, w przeliczeniu na całkowity ciężar zawiesiny.

Zawartość enzymu w zabezpieczonym układzie enzymatycznym może zależeć od tego, czy od substancji hydrofobowej żąda się, aby spełniała ona sama pożyteczną funkcję, np. środka przeciwpieniącego. Gdy wymagana jest kompozycja niskopieniąca, enzym i środek przeciwpieniący mogą dogodnie być w tym samym wzajemnym stosunku ilościowym jak stosunek żądany w końcowej kompozycji. Alternatywnie, można sporządzić bardziej stężoną zawiesinę enzymu i rozcieńczyć ją przed użyciem większą ilością środka przeciwpieniącego, lub dodawać do kompozycji jednocześnie lub oddzielnie z dodatkową ilością środka przeciwpieniącego.

Gdy nie wymaga się aby substancje hydrofobowe spełniały użyteczną funkcję inną niż zabezpieczenie enzymu, stężenie enzymu może odpowiadać maksymalnemu stężeniu dopuszczalnemu w produkcie.

Wielkość cząstek zdyspergowanego enzymu w zabezpieczonym układzie enzymatycznym może wahać się w szerokich granicach. Zwykle zdyspergowany enzym ma wielkość cząstek w granicach od 1 jum do 2 mm, korzystnie od 5/zm do 1 mm, np. od lOjum do 700pm. Stałe koncentraty enzymu mają na ogół wielkość cząstek w dolnej granicy powyższego zakresu, a ciekłe roztwory zwykle dysperguje się w postaci cząstek o wielkości znajdującej się w środku powyższego

154 945 zakresu, np. 100-800//m. Granulowane enzymy mają zwykle wielkość cząstek w górnej granicy podanego zakresu, np. 30(^m-l mm.

Zabezpieczony układ enzymatyczny zwykle łatwo dysperguje się w ciekłym detergencie po prostu za pomocą mieszania. Układ może być zdyspergowany w postaci cząstek lub kropelek o średnicy od 2/zm do 2,5 mm, korzystnie 5-500//m, zwłaszcza 10-100//m, gdy jako zabezpieczony układ stosuje się zdyspergowany roztwór lub koncentrat enzymu. Gdy enzym jest obecny w postaci granulatu, korzystna wielkość cząstek układu w ciekłym detergencie wynosi od 500jum do 1 mm. W razie potrzeby można stosować środki dyspergujące i emulgatory, zwykle jednak nie są one korzystne.

Korzystnie dodaje się odpowiednią kompozycję do ciekłego detergentu, składającego się z fazy wodnej, środka powierzchniowo czynnego, elektrolitu rozpuszczonego w fazie wodnej w takiej ilości aby tworzył ze środkiem powierzchniowo czynnym strukturę zdolną do podtrzymywania zawieszonych cząstek, i zabezpieczonego układu enzymatycznego według wynalazku, zawieszonego w kompozycji detergento wej.

Korzystnie kompozycja zawiera skutecznie działającą ilość aktywnego wypełniacza detergentu, np. skondensowanego fosforanu, zwłaszcza trójpolifosforanu sodowego lub innego związku, spośród znanych wypełniaczy. Ilość aktywnego wypełniacza wynosi zwykle około 5%40% wagowych ciekłej kompozycji detergentowej. Często stosuje się mieszaniny dwóch lub więcej wypełniaczy aktywnych, np. trójpolifosforan sodowy z krzemianem sodowym i/lub węglanem sodowym, lub z zeolitem, bądź aminotrójoctan sodowy z cytrynianem sodowym. Korzystnie wypełniacz aktywny co najmniej częściowo znajduje się w postaci stałych cząstek, zawieszonych w kompozycji.

Szczególnie korzystne są ciekłe kompozycje detergentowe jak opisano we wspomnianych powyżej brytyjskich opisach patentowych nr nr 2 123 846 i 2 153 380.

Układ enzymatyczny według wynalazku jest także użyteczny przy wytwarzaniu czyszczących nie zawierających aktywnego wypełniacza lub kompozycji, w których cały aktywny wypełniacz znajduje się w roztworze.

Środek powierzchniowo czynny może być anionowy, niejonowy, kationowy, amfoteryczny, obojnaczy i/lub semipolarny i znajdować się zwykle w stężeniu 2%-35% wagowych kompozycji. Zwykle kompozycja zawiera benzenosulfonian alkilu wraz z jednym lub większą liczbą innych środków powierzchniowo czynnych, takich jak polioksyalkilenosiarczan alkilu i/lub niejonowy środek powierzchniowo czynny, którym jest zwykle alkanoloamid lub polioksyalkilowany alkohol.

Na ogół można stosować wszystkie środki powierzchniowo czynne wymienione w brytyjskim opisie patentowym nr 2 123 846 lub w publikacji Schwartz'a, Porry'ego and Berclfa „Surface Active Agents and Detergents“.

Korzystnie ciekła kompozycja detergentowa ma odczyn alkaliczny, np. pH około 7,5, na ogół 7,5-12, a zwłaszcza 8-11, np. 9-10,5.

Korzystnie ciekła kompozycja detergentowa zawiera rozpuszczony elektrolit. Może on stanowić rozpuszczoną część aktywnego wypełniacza i/lub dowolną sól, nieorganiczną lub organiczną, która sama nie jest środkiem powierzchniowo czynnym i która wysala z roztworu obecny w nim środek powierzchniowo czynny (włącznie z roztworem micelarnym). Przykładowymi elektrolitami są chlorek, azotan, bromek, jodek, boran, mrówczan lub octan sodowy, bądź odpowiednie sole potasowe. Korzystnie jednak elektrolit stanowi sól, potrzebną do spełniania użytecznej funkcji w roztworze piorącym.

Kompozycja detergentowa może zawierać dowolny ze składników zwykle stosowanych w mniejszej ilości, takich jak środki odtransportowywujące brud (np. karboksymetylocelulozę), wybielacz optyczny i środek zapachowy oraz ewentualnie środek barwiący.

Kompozycje te mogą zwykle zawierać 0,1-10% np. 0,05-0,5% wagowych zabezpieczonego układu enzymatycznego.

Zabezpieczone układy enzymatyczne według wynalazku są przydatne jako dodatki do kompozycji czyszczących w postaci proszku. Np. enzym zdyspergowany w silikonowym środku prze; ciwpieniącym lub w lepkim węglowodorze można wprowadzać do detergentowego proszku do prania. Zwykle proszki takie mogą zawierać środek powierzchniowo czynny (zwykle w całkowitej ilości 5-30% wagowych), aktywny wypełniacz, stały wypełniacz nieaktywny i ewentualnie wybie154 945 lacz. Aktywnym wypełniaczem jest zwykle trójpolifosforan sodowy, chociaż obok lub zamiast niego można stosować inne znane wypełniacze. Całkowita ilość aktywnego wypełniacza wynosi zwykłe 10-40% wagowych całości proszku. Nieaktywnym wypełniaczem jest zwykle siarczan sodowy, który zazwyczaj stanowi 0-60% całości kompozycji, aby zapewnić jej postać sypkiego proszku. Wybielaczem jest zwykle związek nadtlenowy, zwłaszcza nadboran lub nadwęglan. Proszek zawiera także zazwyczaj zwykłe składniki stosowane w niewielkiej ilości, takie jak środek suspendujący (zwykle sól sodowa karboksymetylocelulozy), wybielacz optyczny i środek zapachowy, oraz ewentualnie środek barwiący.

Zabezpieczone układy enzymatyczne według wynalazku można dodawać do proszków do mechanicznego mycia naczyń (w ilości 0,1-2% wagowych), kremów czyszczących i innych środków do czyszczenia twardych powierzchni, szamponów do czyszczenia dywanów, kompozycji odtłuszczających, środków do czyszczenia pieców, płynów do mycia naczyń i innych preparatów czyszczących.

Wszelkich trudności związanych z dyspergowaniem zabezpieczonego układu enzymatycznego którymkolwiek z opisanych wyżej ciekłych preparatów unika się zwykle, dodając niewielką ilość znanych środków dyspergujących lub suspendujących, takich jak rozpuszczalne żywice naturalne lub polielektrolity.

Wynalazek ilustrują następujące przykłady.

Przykład I. Roztwór proteazy w glikolu propylenowym (wytworzony jak podano w opisie patentowym St. Zjedn. Ameryki nr 3 723 250, kol. 2), sprzedawany przez Novo Industri A/S pod nazwą handlową „Esperase“ 8. OL, dysperguje się w mieszaninie równych wagowo części dwóch olejów silikonowych, to jest przeciwpieniącego oleju silikonowego o lepkości 22,57 Pa · s, zawierającego polisiloksan z terminalnymi grupami hydroksylowymi, skondensowany ze stałą krzemionką koloidalną, sprzedawanego pod nazwą handlową „Wacker Antifoam SI32 i oleju silikonowego stanowiącego polidwumetylosiloksan z terminalnymi grupami hydroksylowymi, sprzedawanego pod nazwą handlową „Wacker AK50, przy czym mieszanina silikonowa miała lepkość 3,4 Pa · s. Otrzymana dyspersja zawiera 38% wagowych roztworu enzymu w przeliczeniu na masę całej dyspersji i ma lepkość ll,9Pa-s (wszystkie pomiary lepkości przeprowadzono w temperaturze 25°C i przy ścinaniu 24s_1). Dyspersję tę wprowadza się za pomocą mieszania, do ciekłego detergentu z aktywnym wypełniaczem, otrzymując preparat o następującym składzie, podanym w % wagowych.

(n-Ci2-Alkilo)benzenosulfonian sodowy 9,3

Sól sodowa siarczanu eteru (n-Ci2-ia)alkilowego zawierającego przeciętnie 3 jednostki etylenoksylowe w cząsteczce 1,85

Dwuetanoloamid kwasów z oleju kokosowego 1,85

Trójpolifosforan sodowy 16,7

Węglan sodowy <5,7

Sól sodowa karboksymetylocelulozy 0,9

Wybielacz optyczny 01

Dyspersja enzymu 3

Otrzymany preparat ma pH 10,5-11,0. Preparat ten porównuje się z takim samym preparatem nie zawierającym enzymu, stanowiącym preparat porównawczy, pod kątem usuwania zaplamienia z próbki bawełnianej zaplamionej krwią, mlekiem i węglem (EMPA 116) w stężeniu 5 g/litr w wodnej kąpieli piorącej zawierającej 200 ppm węglanu wapnia, przy czym pranie prowadzi się w ciągu 30 minut w temperaturze 60°C.

Zaobserwowano następujące procentowe usunięcie zaplamienia:

preparat porównawczy 36% preparat świeżo sporządzony 57% preparat przechowywany w ciągu 22 dni w temperaturze 30°C 52%.

Przykłady II i III. Sporządza się zawiesinę o stężeniu 25% wagowych, mieszając stały koncentrat proteazy sprzedawany pod nazwą handlową „Esperase“ (wytworzony jak opisano w opisie patentowym St. Zjedn. Ameryki nr 3723 250, kol. 12) w oleju silikonowym o lepkości

154 945

1,83 Pa · s, sprzedawanym jako silikonowy środek przeciwpieniący pod nazwą handlową „Nopco 8315“ przez firmę Diamond Shamrock. Otrzymaną zawiesinę o lepkości 7,83 Pa · s wprowadza się do ciekłych detergentów zawierających aktywne wypełniacze, uzyskując preparaty o następującym składzie:

Przykład II Przykład III

Dodecylobenzenosulfonian sodowy	6%	7%
Sól sodowa siarczanu eteru (n-Ci2-ie) alkilowego,
zawierającego przeciętnie 3 jednostki etylenoksylowe
w cząsteczce	2%	—
Dwuetanoloamid kwasów z oleju kokosowego	1,5%	3%
Mieszanina fosforanu jedno- i dwu- (Ci6-i8-alkilu)	0,5%	0,5%
Trójpolifosforan sodowy	24%	24%
Sól sodowa karboksymetylocelulozy	0,1%	0,1%
Zawiesina enzymu w oleju silikonowym	1,25%	1,25%
Wybielacz optyczny	0,2%	0,2%
Sól sodowa pięcio/metylenofosfonianu/dwuetylenotrójaminy	0,5%	0,5%
Środek zapachowy	0,3%	0,3%
Woda	do 100%	do 100%

Otrzymane preparaty mają pH około 9,0.

Aktywność proteazy preparatu według przykładu II wynosi 1,4 KNPV (kilo Novo protease units) na gram.

Przykłady IV i V. Postępując jak w przykładach II i III, sporządza się zawiesinę zawierającą 25% wagowych stałego koncentratu proteazy „Esperase*⁴ w innym silikonowym oleju przeciwpieniącym o lepkości 1,22 Pa · s („Bevaloid“ 4237) i wprowadza do ciekłego detergentu zawierającego aktywne wypełniacze, o składzie podanym w przykładach II i III, otrzymując odpowiednie preparaty według przykładów IV i V. Zawiesina ma lepkość 3,66 Pa · s.

Aktywność proteazy w preparacie według przykładu IV wynosi 14,8 KNPU na gram.

Próba trwałości podczas przechowywania. Określono trwałość preparatów z przykładów II i IV po przechowywaniu ich w ciągu 5 tygodni w temperaturze 37°C i porównywano z trwałością preparatu porównawczego z przykładu II z tą samą ilością enzymu lecz bez oleju silikonowego.

Resztkową aktywność proteolityczną każdego preparatu określano metodą dwumetylokazeinową (DMC) opisaną w Novo Publication AF 101/4-GB. Wyniki podano w tabeli 1, przy czym aktywność wyrażono w procentach początkowej aktywności preparatu.

Tabela 1

Resztkowa aktywność

Preparat po upływie danego okresu czasu w tygodniach

z przykładu nr	2	4	5
II	80%	70%	70%
IV	85%	65%	63%
Próba			brak
porównawcza	33%	9%	aktywności

Przykłady VI-XIV. Sporządza się szereg alternatywnych zabezpieczonych układów enzymatycznych, mieszając 25% stały kondensat enzymu z substancją hydrofobową i bada się ich właściwości. Skład i właściwości tych układów podano w tabeli 2.

154 945

Tabela 2

Przykład nr	Enzym	Nazwa handlowa substancji hydrofobowe	Lepkość
Typ chemiczny :j substancji hydrofobowej	substancji hydrofobowej Lepkość układu
(Pa-s)	(Pa · s)
VI	„Termamyl	„Bevaloid“ 4237	Olej silikonowy + krzemionka hydrofobowa	1,22	2,44
VII	„Savinase“	„Bevaloid 4237	Olej silikonowy + krzemionka hydrofobowa	1,22	2,74
VIII	„Alkalase	„Bevaloid“ 4237	Olej silikonowy + krzemionka hydrofobowa	1,22	2,13
IX	„Alkalase“	„Wacker S132 + „Wiicker AK50	Olej silikonowy + krzemionka hydrofobowa rozcieńczona olejem siliko-		9,76
			nowym
X	„Termamyl	„Wacker SI32 + „Wacker AK50	Olej silikonowy + krzemionka hydrofobowa rozcieńczona olejem siliko-		10,66
			nowym
XI	„Esperase	„Catanex“ 79	Olej smarowy pochodzenia naftowego o wysokiej lepkości	1,62	4,09
XII	„Esperase	„Vaseline“	Wazelina
XIII	„Esperase	„Empicol 7062P	Mieszany kwaśny fosforan jednoi dwu-alkilowy
XIV	„Esperase	„Wacker S312	Olej silikonowy + krzemionka hydrofobowa	22,7

Każdą kompozycję z przykładów VI-XIV stosuje się jako układ enzymatyczny w próbce ciekłego detergentu według przykładu III. Każdy z otrzymanych detergentów podczas przechowywania w ciągu 2 tygodni w temperaturze pokojowej wykazuje znacznie polepszone zachowanie aktywności enzymatycznej i zdolność usuwania plam w porównaniu z odpowiednim detergentem zawierającym niezabezpieczony enzym.

Przykład XV. Sporządzono zawiesiny, mieszając stały koncentrat proteazy „Savinase (wytworzony jak opisano w opisie patentowym St. Zjedn. Ameryki nr 3 723 250) w oleju silikonowym o lepkości 5 Pa-s, sprzedawanym przez Rhone-Poulenc pod nazwą handlową Rhodosil 20461. Zależność pomiędzy składem zawiesiny zawierającej koncentrat proteazy i olej silikonowy a jej lepkością podano w tabeli 3. Dla porównania stosowano stałą proteazę (koncentrat „Savinase“) i ciekłą proteazę (roztwór koncentratu w glikolu propylenowym, „Savinase“ 8. OL) bez oleju silikonowego. Każdą zawiesinę proteazy oraz stałą i ciekłą proteazę wprowadzono do ciekłego detergentu z aktywnym wypełniaczem i otrzymano preparat o następującym składzie:

n-Cio-,4-AlkilobenzenosuIfonian sodowy 6,(0)%

Ci2-i4-Alkilosiarczan trójetanoloaminy 1,51%

Etoksylowany Ci^i3-alkanot zawierający przeciętnie 3 grupy etylcnoksylowe w cząsteczce 2,00%

Trójpolifosforan sodowy 25,00%

Sól sodowa cztero/metylenofosfonianu/etylenodwuaminy 0,50%

Wybielacz optyczny 0,20%

Przeciwspieniacz silikonowy 0,20%

Karboksymetyloceluloza 0,10%

Środek zapachowy 0,20%

Formaldehyd (38% roztwór) 0,20%

Proteaza 0,20%

Woda do 100%

Resztkową aktywność każdego preparatu określono po 14 dniach przechowywania w 40°C i wyrażono ją w procentach początkowej aktywności preparatu. Wyniki podano w tabeli 3.

154 945

Ta bela 3

Skład zawiesiny (%)
Silikon	__ Resztkowa aktywność	Lepkość (Pa-s)
Enzym	(%)
98	2	8,5	8,8
80	20	9.5	52,8
70	30	8,1	252
60	40	8,6	4000
50	50	3,5	>4000
Próba porównawcza (enzym	12
ciekły)
Próba porównawcza (enzym	2,8
stały)

Przykład XVI. Sporządzono zawiesinę o stężeniu 25% wagowych, mieszając stały koncentrat α-amylazy „Termamyl (wytworzony jak podano w duńskim zgłoszeniu patentowym nr 2688/70) w oleju silikonowym o lepkości 1,22 Pa · s, zawierającym krzemionkę koloidalną (Bevaloid 4237). Dla porównania stosowano koncentrat amylazy bez silikonu. Każdy preparat amylazy wprowadzono do ciekłego detergentu z aktywnym wypełniaczem, o składzie podanym w przykładzie II i określono resztkową aktywność po 2,4 i 8 tygodniach przechowywania w 37°C. Wyniki podano w tabeli 4.

Tabela 4

Resztkowa aktywność (%) po upływie danego okresu czasu

Preparat w tygodniach _2_4_8

Termamyl/silikon 25 19 10

Próba porównawcza 0 — —

Przykład XVII. Postępując jak w przykładzie II, lecz stosując zamiast oleju silikonowego inne substancje hydrofobowe, sporządzono inne detergenty. Resztkową aktywność proteolityczną określono po 2 i 4 tygodniach przechowywania w 37°C. Dla porównania sporządzono i zbadano detergent bez substancji hydrofobowej. Wyniki podano w tabeli 5.

Tabela 5

Preparat	Resztkowa aktywność (%) po upływie danego okresu czasu w tygodniach
2	4
Esperasc (15%) (wazelśna/85%)	61	47
Esperase (25%) (naftowy olej smarowy
o wysokiej lepkości/75%.)	8	7
Próba porównawcza	2	0

Przykład XVIII. Stosując koncentrat proteazy i olej silikonowy o lepkości 0,7 Pa · s sporządzono różne zawiesiny i wprowadzono je do detergentu o składzie podanym w przykładzie II. Lepkość każdej zawiesiny i resztkową aktywność po 2 tygodniach przechowywania w 40°C podano w tabeli 6. Dla porównania sporządzono i zbadano preparat bez oleju silikonowego.

Tabela 6

Stosunek enzym/silikon	Lepkość (Pa-s)	Resztkowa aktywność (%)
1:99	0,7	5
2:98	0,7	5
50:60	<4000	8
Próba porównawcza	_—	<1

154 945

Claims

Zastrzeżenia patentowe

1. Układ enzymatyczny, znamienny tym, że składa się zasadniczo z 40-99% wagowych substancji hydrofobowej o lepkości powyżej 0,5 Pa w temperaturze 25°C, zasadniczo nierozpuszczalnej w wodnym ciekłym detergencie, oraz wagowych enzymu detergentu zdyspergowanego w postaci kropel roztworu enzymu, zawieszonych cząstek substancji stałej zawierającej enzym lub granulek rozpuszczalnych w wodzie.
2. Układ według zastrz. 1, znamienny tym, że zawiera substancję hydrofobową o lepkości poniżej 40 Pa w 25°C.
3. Układ według zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, że jako substancję hydrofobową zawiera olej silikonowy.
4. Układ według zastrz. 3, znamienny tym, że zawiera olej silikonowy dodatkowo zawierający krzemionkę hydrofobową.
5. Układ według zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, że jako subtancję hydrofobową zawiera wazelinę lub naftowy olej smarowy o wysokiej lepkości.
6. Układ według zastrz. 1, znamienny tym, że jako enzym detergentu zawiera proteazę detergentu.
7. Układ według zastrz. 1 albo 6, znamienny tym, że zawiera enzym w postaci roztworu w rozpuszczalniku wybranym z grupy obejmującej wodę oraz alkohole jedno-, dwu- i wielowodorotlenowe, mieszające się z wodą.

Zakład Wydawnictw UP RP. Nakład 100 egz.

Cena 3000 zł