BE569184A - - Google Patents

Description

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   La. présente invention concerne le traitement de sang pour faire avec celui-ci des produits ayant une valeur commercialeo Elle concerne en particulier la fabrication d'amino-acides à partir de protéines du sango Elle s'étend aussi à la préparation d'un produit alimentaire protéique à partir de sango 
Des procédés de traitement de sang pour obtenir des produits ayant une valeur commerciale ont toujours présenté   un   intérêt considérable dans l'in- dustrie de la conserverieIl est usuel en conserverie   de séparer diverses     fractions du   sang d'animaux fraîchement abattus par centrifugeage peu après que ce sang a été recueillio Par les opérations de   centrifugeage   le sang est séparé en deux frac- tions, une fraction "albumine foncée" et une fraction "albumine   claire",

     suivant les dénominations qui leur sont données dans le commerceo La fraction "albumine claire'8 a une valeur bien supérieure à la fraction "albumine foncée" et est com- posée en premier lieu d'albumine et de   globulineo   La fraction foncée, appelée "albumine foncée", est composée en premier lieu d'hémoglobine.

   Avec 45 kg de sang naturel, on obtient environ 6,56 kg d'albumine foncée et environ   2,49   kg   d'albu-   mine claireo L'albumine foncée et l'albumine claire sont des produits du commerce fabriqués industriellement et ont été utilisés pour divers usages;

   elles consti- tuent les matières premières dans la fabrication de plusieurs sous-produitso On sait déjà que la   catâlase   peut être produite à partir de la fraction albumine fon- cée par une opération de précipitation à   l'alun.   On sait aussi que l'hémine, qui est un fort catalyseur d'oxydation pouvant   recevoir danses   applications dans les traitements industriels nécessitant des catalyseurs d'oxydation, se trouve dans la fraction foncée conjuguée à la globine, qui est l'élément protéique d'hémoglo- bineo 
Des chercheurs ont précédemment essayé d'hydrolyser les divers pro- téines du sang et ont utilisé plusieurs procédés dans ces essaiso On sait que la fraction albumine foncée (hémoglobine) du sang contient une substance inhibitrice   d'enzymes.   Pour cette raison,

   il n'est pas désirable économiquement d'hydrolyser l'hémoglobine indépendamment au moyen   d'enzymes.   



   On a maintenant trouvé des moyens par lesquels la protéine d'hémoglo- bine liquide peut être transformée en amino-acides naturels par l'action d'enzy- mes protéolytiques telles que celles contenues dans les glandes du pancréas de bovins et de:pores. 



   L'invention crée un moyen pour hydrolyser l'hémoglobine par voie en-   zymatique,   notamment un procédé par lequel des amine-acides peuvent être obtenus à partir de sango Elle s'étend à un produit protéique dérivé de l'hémoglobine qui est soluble dans   l'eau,   sans goût et sans odeur. 



   L'invention est basée sur la constatation que les inhibiteurs d'en- zymes présents dans l'hémoglobine peuvent être précipités en les amenant en con- tact avec une solution d'alun ou une solution de sel d'aluminium et qu'après l'é- limination de l'hémoglobine précipitée celle-ci   peùt   être hydrolysée par voie enzymatique en la phase amino-acide ou en toute phase intermédiaire d'hydrolyse. 



   Suivant le procédé de l'invention, du sang est soumis à un traitement consistant à le centrifuger pour le subdiviser en les deux fractions communément appelées albumine foncée et albumine claire.La fraction albumine foncée, ou hé-   moglobine   qui contient les éléments formés ou corpuscules de sang rouge est en- suite diluée à l'eau et son pH est réglé avec un acide rentrant dans la gamme de 4 à 6 environ.

   Après l'acidification, un précipitant anti-enzymes est introduit dans la solution de sang et la   catalase   puis les inhibiteurs d'enzymes présents dans l'hémoglobine, ou fraction d'albumine foncée, sont précipitéso Etant donné que l'albumine et la globuline, les constituants primaires "d'albumine claire", sont précipités par   l'alun,     "l'albumine   foncée" est la matière première préfé- rée pour le procédé de l'invention;

   on peut cependant utiliser du sang entier et si celui-ci est traité, on obtient un plus grand précipité constitué par la catalase, l'albumine, la globuline et l'inhibiteur d'enzymes dans l'opération de 

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 précipitation à l'aluno Après la précipitation de l'inhibiteur d'enzymes et de la catalase, le précipité est retiré de la solution et la solution restante, qui contient des protéines solubles dans l'eau, est réglée à un pH favorable à l'ac- tion d'enzymes sur le substrat protéique ou à 7,4 environ.

   Une enzyme protéolyti- que, telle que celle qui est tirée ordinairement des glandes de pancréas de porcs ou de bovins,est ensuite ajoutée à la solutiono La solution est alors maintenue à une température et à un pH favorables à l'action de   1 enzyme   protéolytique sur la protéine du sango Au cours de cette réaction d'hydrolyse enzymatique, la solu- tion devient progressivement plus alcaline, c'est-à-dire que le pH s'élève à en- viron 8,5.

   Pour maintenir le pH de cette solution à une valeur assurant la réac- tion enzymatique, il est désirable, avant l'addition de l'enzyme, de régler le pH de la solution à 7,4 environ avec du bicarbonate de sodium qui a un effet tam- pon sur la solutiono La température de réaction qui a été trouvée être la plus désirable est environ   37 Co   On a trouvé que l'hydrolyse enzymatique est normale- ment effectuée complètement en 4 à 7 jours environo 
Après que la réaction de protéolyse est achevée, la solution est aci- difiée dans une mesure telle que son pH ne corresponde pas au point isoélectrique des amino-acides présents dans   l'hydrolysato   A un tel pH acide, la plupart des amino-acides sont solubles, tandis que l'hémine est insoluble et peut être séparée par filtrage de la solution.

   Les amino-acides sont le moins soluble à leur point isoélectrique et, en conséquence, on a trouvé désirable d'acidifier la solution à un pH inférieur à 5 et de préférence dans la gamme de 1 à 3 environ. 



   Dans la réalisation préférée du procédé, on utilise du bicarbonate de sodium pour amener la solution à un pH basique avant 1 addition de l'enzyme; en pareil cas, un problème de moussage peut être posé pendant l'acidification après que la réaction de protéolyse est achevée. On a trouvé que, lorsqu'on ad- ditionne de l'alcool   çaprylique   à la solution et lorsqu'il est présent pendant l'àcidiffication, le problème de moussage est éliminé dans une grande mesureo 
Le précipitant anti-enzymes de l'invention peut être l'un quelconque des aluns bien connus tels que décrit dans le Hackh Chemical Dictionaryo En d'au- tres termes, l'utilisation ici du mot   alun   n'est aucunement une limitation à un sel métallique particulier quelconque.

   Dans le choix d'un alun particulier, on préfère des sels d'aluminium et notamment le sulfate d'aluminium-sodium. On peut aussi utiliser des sels d'aluminium comme   telso   Le sulfate d'aluminium-so- dium est un alun très désirable pour l'utilisation dans le procédé de l'invention. 



  On a aussi trouvé que le sulfate d'aluminium-potassium est très avantageux dans . le procédé de l'inventiono Le sulfate d'aluminium peut être utilisé seul ou en liaison avec un sel formant un alun avec le   suifate   d'aluminium en solution aqueu- seo 
L'enzyme utilisée dans le procédé de l'invention peut être toute en- zyme protéolytique qui fait achever la protéolyse d'une protéine en la phase amino-acideo On a trouvé que les enzymes mixtes obtenues à partir de la glande de pancréas de bovins ou de porcs peuvent être utiliséeso Les enzymes désirables pour la préparation   d'amino-acides   comprennent la trypsine, la chymotrypsine et l'érepsineo Il y a de nombreuses enzymes de nature protéolytique qui ne produi- sent pas complètement la réaction de protéolyse,

   c'est-à-dire qu'il y a de nom- breuses enzymes telles que la pepsine qui font effectuer la protéolyse de la pro- téine approximativement en la phase protéose et qui peuvent être utilisées dans la préparation d'un produit partiellement hydrolyséo 
En ce qui concerne le pH auquel le précipitant anti-enzymes est addi- tionné au sang, l'utilisation d'acide sulfurique est désirable pour réduire au minimum l'emploi de solution d'alun ou de sel d'aluminium. Abstraction faite de la dépense, il est tout à fait possible d'ajouter de l'alun au sang pour obtenir le pH désiré d'environ 4,7.

   Cependant, pour réduire au minimum l'utilisation d'une solution d'alun, on préfère employer un acide tel qq u e de' a c i d e   @   sulfurique pour se rapprocher approximativement du pH désiré pour la précipita- 

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 tion de catalase et d'inhibiteur   d'enzyme.  Le principe directeur dans   l'acidifi-     cation.est   le désir de se rapprocher du point isoélectrique de la catalase qui estd'environ 5.On pense que le point isoélectrique de   l'inhibiteur   d'enzymes protéolytiques est approximativement celui de la catalase  Etant   donné que les protéines sont le moins solubles à leur point isoélectrique;

  , on pense que la ca- talase et l'inhibiteur d'enzymes protéolytiques sont le plus insolubles à un pH 
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 d'environ 5, c'est-à-dire au point isoélectrique de catalase Si la solution est rendue trop acide9 il y a tendance que les matières indésirables soient remises en solution et, par suite, retenues avec l'hémoglobine. 



   On a trouvé désirable de détruire ou   d'inactiver   des micro-organismes qui peuvent être présents dans la solution et qui se multiplieraient pendant la réaction d'hydrolyse enzymatique. Il est   nécessaire,   dans le choix d'un   bactério:--   
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 t t9de choisir un agent qui soit actif à l'encontre des bactéries et autres micro- organismes en générale mais qui   n'ait   pas tendance à inactiver les enzymes dont on dépend pour protéolyser la protéine du sangoA cet égard;, on préfère utiliser le chloroforme et on a aussi trouvé possible d'utiliser du thymol, du benzoate de sodium;

  ) de l'acétone, du toluène et du   chlorobutanolo   On peut aussi employer d'autres agents qui sont actifs contre les micro-organismes, mais qui ne produi- sent pas l'inactivation des enzymes protéolytiqueso 
On sait dans l'industrie que l'albumine foncée, ou hémoglobine, qui 
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 est obtenue par le centrîfugeage de sang;, a un très mauvais goût et une odeur ex- ceptionnellement désagréable.

   On sait aussi que cette substance a une valeur nutritive élevée en raison de sa teneur en amino-acides essentiels.Si elle avait un goût agréable,   l'albumine   foncée serait un produit nutritif désirableOn a 
 EMI3.4 
 trouvé qu'après la précipitation à l'alun décrite ci=dessus9 la protéine qui reste après cette précipitation et l'élimination de catalase et autres matières est douce, inodore et conserve cependant sa valeur nutritiveoCette protéine épurée peut être incorporée dans un produit alimentaire.

   Dans la fabrication de ce pro- duit alimentaire l'hémoglobine foncée est soumise à une précipitation à   l'alun,   les matières précipitées sont retirées et la protéine soluble restant en solution 
 EMI3.5 
 as t'Js.:s oil:é'e1o' 
L'invention peut être illustrée en détail par les exemples suivants:

   
Exemple 
2000 cm3 d'eau furent additionnés à 400 g d'albumine foncée (hémoglo- bine) contenant au total 35% de solides et le mélange fut bien agité pour rompre 
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 les cellules de sang rougeo 1 ci d'acide sulfurique 3concentré fut ensuite ajouté à la solution pour donner un pH d'environ 5s 2o 50 cm d'une solution de sulfate d'aluminium-potassium à 10% furent après cela agités dans le mélange pour produire un pH , final de 4fl 7 On laissa le mélange reposer pendant 1 he;J1te pour assurer une bonne floculationo Il fut ensuite versé sur un papier filtre plissé et on le 
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 laissa filtrer par gravité. 



   On ajouta au filtrat récupéré 60 g de bicarbonate de sodium qui por- tèrent le pH à 7,4. 10 g d'une enzyme   protéolytique   obtenue à partir de pancréas 
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 de p c9 furent mis en bouillie avec environ 50 cm d'eau et mélangés au filtrat 20 cm de chloroforme furent ensuite ajoutés pour la conservation et la masse fut maintenue à 37 C pendant environ 4 jours pour que la protéolyse se produise 
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 Après achèvement de la réaction de protéolysb, on ajouta 40 cm3 d'acide sulfurique concentré à la solution pour porter le pH à 2.0.

   L'alcool capryli- que, en une quantité d'environ 5 cm3, fut utilisé comme casseur de mousse pendant   l'acidification.   20 g d'un produit aidant au filtrage à base de terre d'infusoi- res furent ensuite agités dans le mélange et le précipité contenant l'hémine fut retiré par filtrage sous aspirationo Le précipité put être conservé pour la récu- pération de   l'hémineo   
20 g de charbon activée ensemble avec 20 g de terre d'infusoires ai- 

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 dant au filtrage, furent ensuite ajoutés au filtrat-couleur ambre foncé mais clair. 



  Le mélange fut bien agité et filtré sous aspiration pour donner un filtrat clair ayant une couleur rose claire Le filtrat fut évaporé sous vide pour donner un mé- lange   blanc,     friable,   non hygroscopique   d'amino-acideso   
Exemple 2 
Préparation de produit à base de protéine sanguine. 



   L'hémoglobine liquide d'abattoirs provenant de bovins et contenant régulièrement   35%   de solides protéiques, obtenue par le centrifugeage de sang frais, fut presée et mélangée avec 5 fois le poids d'eau à 37 C. La solution fut bien agitée pour favoriser la rupture complète des cellules rouges pour la libé- ration   d'hémoglobines Le   pH de la solution d'hémoglobine était d'environ 7. 



    Le pH de la solution fut réglée à 5,2 par 1 addition d'environ 0,25 cm3 d'acide sulfurique concentré pour chaque 100 g d'hémoglobine liquide. Après   avoir agité, on mélangea bien à la masse 33 cm3 d'une solution de sulfate   d'alu-     minium-]1:Cota:sium   à 10% pour chaque 100 g d'hémoglobine liquide. 



  On fit ainsi descendre le pH à 4,7. 



   Après une période de floculation de 30   minutes;   les corps canti-enzy- matiques furent précipités et retirés par filtrage par gravitéo 
La solution d'hémoglobine épurée fut séchée dans un four à vent à environ 35 C. La protéine fut obtenue sous la forme de flocons et on constata qu'elle possédait un bon goût et qu'elle était inodoreo 
Exemple 
Préparation d'amino-acides. 



   200 g d'hémoglobine liquide, obtenue par le centrifugeage de sang frais en recueillant la fraction albumine foncée, contenant environ 35% de soli- des protéiques, furent mélangés dans 1 litre d'eau à   37 Co   La solution fut agitée pour favoriser la rupture des éléments formés pour la libération d'hémoglobine. 



  On constata que le pH de cette solution d'hémoglobine était d'environ 7,0. 



   Le pH de la solution d'hémoglobine fut réglé à 5,2 par l'addition d'environ 0,5 cm3 d'acide sulfurique   concentréo   Après agitation, 65 cm3 d'une solution de sulfate d'aluminium-potassium à 10% furent mélangés dans la masse en faisant descendre le pH de la solution à   environ'4;7    On laissa la solution reposer pendant 30 minutes environ, après quoi le précipité fut formée Ce précis pité contenait l'inhibiteur d'enzymes d'hémoglobine et fut retiré par filtrage par gravité à travers du papier filtre   plisséo   
Le filtrat contenant l'hémoglobine épurée fut réglé à un pH de 7,5 par l'addition de 110 g de bicarbonate de sodium.

   La pancréatine ayant une puis- sance de protéinase de 1:90 fut mélangée dans la solutiono La pancréatine ou l'en- zyme protéolytique additionnée représentait 4,2 g, soit 6% des 70 g de solides protéiques contenus dans les 200 g d'hémoglobine liquide. 10 cm3 de chloroforme furent ajoutés à la solution et la masse fut soumise à l'incubation à 37 C pen- dant 22 joursAprès incubation, au retrait de l'incubateur; le pH de la solution était d'environ 10. On ajouta une petite quantité d'alcool caprylique pour   rédui-   re le moussage et 52 cm3 d'acide sulfurique concentré furent ajoutés pour porter le pH de la solution'à 2. Un entonnoir de   Buchner   recouvert   d'un   filtre de terre d'infusoires fut utilisé pour séparer par filtrage la petite quantité de matières insolubles.

   Le filtrat couleur ambre foncé fut clarifié en un liquide presque in- colore en utilisant 10 g de charbon activé à la température ambiante, après quoi on procéda au filtrageo Le filtrat fut séché sous vide pour récupérer 152 g de produitUne analyse à l'azote montra que le produit donnait environ   50%   d'amino- acides ou un rendement total calculé de 71% basé sur la quantité de protéine-hé- moglobine de départo 

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 Au saurs de diverses autres expériences on trouva que d'autres solutions d'alung en particulier le sulfate d'aluminiism-sodium et le sulfate d'arumi-   nium   présentaient une utilité sensiblement égale dans la précipitation de l'in- hibiteur d'enzyme. 



   Exemple 4 
400 g d'hémoglobine liquide du commerce, obtenue par le centrifugeage de sang de bovins;, furent traités suivant   l'opération   d'épuration par précipita- tion à l'alun de l'exemple 3. Après épuration;, le filtrat fut réglé à un   pH   de 7,4 par l'addition de 60 g de bicarbonate de sodiumo 10 g de pancréatine ayant 
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 une 'activité de protéinase de lg90 furent mélangés dans la solutions 20 cm3 de chloroforme furent ajoutés à cette solution et la masse fut maintenue à 37 C dans un incubateur pendant 7 jourso 
La solution de protéine de sang hydrolysé avaitµ, lors du retrait de 
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 l'incubateurg un pH de 89 q.

   L'alcool caprylique (5 cm ) et 40 em3 d'acide sulfu- rique concentré furent ajoutés à la solution qui fut ensuite portée à un pH de 20 
 EMI5.4 
 La solution fut filtrée à travers un entonnoir de Buchnepour éliminer les ma- tières insolublesoAprès le filtrage, 20 g d'un charbon activé furent additionnés et le mélange fut de nouveau filtrée La solution incolore résultante fut séchée 
 EMI5.5 
 sous vide et analysée quant à l'azote. Le rendement à"amina-acides s'élevait à 73% du poids de la protéine-hémoglobine utilisée initialemento 
Exemple 5 
600 g d'hémoglobine liquide du commerce, obtenue par le centrifugeage de   sang,de   bovins  furent   traités suivant le procédé de précipitation à l'alun de l'exemple 3.

   Le filtrat ne fut pas sécher mais fut plutôt réglé à un pH de 792 en utilisant 90 g de bicarbonate de   sodiumo     15   g d'enzymes protéolytiques ayant une activité de protéinase d'environ 1:90 furent introduits et la solution fut ensuite   agitéeo   L'enzyme utilisée représentait 7% des solides protéiques dans 600 g d'hémoglobine. 20 cm3 de chloroforme furent ajoutés à la solution pour la conservation pendant les 4 jours   d'incubation   à 37 C. 

**ATTENTION** fin du champ DESC peut contenir debut de CLMS **.

Claims (1)

1. Après incubation, on retira le produit digéré de l'incubateur et on EMI5.6 constata qu'il avait us pH de 7fl 5o Après avoir ajouté 5 am3 d'alcool caprylique pour réduire le moussage9 on additionna 60 om3 d'acide sulfurique concentré len- tement en agitant pour porter la solution à un pH de 2,1.La solution fut filtrée sous aspiration à travers un entonnoir de Buchner recouvert d'une terre d'infu- soires aidant au filtrage.Le filtrat couleur ambre était de couleur plus claire que les filtrats obtenus dans les exemples précédents en ce point20 g de char- bon activé furent utilisés pour clarifier la solution, de sorte qu'elle était claire comme de l'eau. Le produit sec résultant d'une évaporation sous vide était de couleur blanche et lorsqu'il fut analysé quant à l'azote, ,

   calculé quant aux amino-acides et pesé, il s'avéra représenter 81% de la protéine-hémoglobine de départ Diverses modifications peuvent d'ailleurs être apportées aux formes EMI5.7 de réalisation données à titre dCexemples9 sans sortir du cadre de l'inventiono ID!J'VENDI¯ÇATIONS la- Procédé de fabrication d'amino-acides à partir de sang caracté- risé en ce qu'une solution de sang est amenée en contact avec un précipitant anti-enzymes choisi dans le groupe constitué par une solution d'alun et une solu- EMI5.8 tion de sel.'d alaxminium9 ce qui fait précipiter la catalase et les inhibiteurs d'enzymes présents dans le sang9 on sépare les solides précipités de la solution surnageante qui contient des protéines de sang sciures et on soumet ces derniè- EMI5.9 res dans cette solution à

   l'action d'une enzyme protéolytique 2o- Procédé de fabrication de produits de dégradation de protéine-à partir de sangg notamment dOamino=acides9 consistant à séparer les éléments for- <Desc/Clms Page number 6> més à partir de sang, à diluer ces éléments formés à l'eau pour faire une solution ode.3 ces éléments, à mélanger cette solution avec le précipitant suivant la re- vendication 1 pour précipiter l'inhibiteur d'enzymes présent dans cette solution' d'éléments, à séparer le précipité de la solution surnageante contenant la pro- téine de sang soluble et à soumettre les protéines de cette solution surnageante à l'action d'une enzyme protéolytique sous des conditions de pH et de'température appropriées à 1 t'hydrolyse enzymatique 3.- Procédé suivant la revendication 2,

   caractérisé en ce que le pH de la solution d'éléments est porté dans la gamme de 4 à 6 environ en présence- du précipitant anti-enzymes, le pH de la solution surnageante est réglé pour fa- voriser l'hydrolyse enzymatiques puis une enzyme protéolytique est ajoutée à cet- te solution surnageante;

   , par quoi les protéines de sang qui il sont contenues sont hydrolysées par voie enzymatique pour donner les amino-acides mélangéso 4.- Procédé d'hydrolyse des éléments formés de protéines de sang con- sistant à séparer les éléments formés de sang de la partie restante par centri- fugeage, à diluer les éléments formés à l'eau pour faire une solution de s.ang, à acidifier cette solution de sang à un pH d'environ 5 à 6, à ajouter le précipi- tant,anti-enzymes suivait la revendication 1 à cette solution de sang pour pro- duire un précipité contenant des inhibiteurs d'enzymes, à séparer la couche sur- nageante du précipité contenu dans cette solution, à régler le pH de cette couche surnageante à une valeur appropriée à l'hydrolyse enzymatique,

   à additionner une enzyme protéolytique à ladite solution surnageante pour digérer les protéines de sang solubles dans l'eau contenues dans cette solution, à acidifier cette so- lution après digestion à un pH favorisant la solution d'amino-acides, à séparer les solides précipités contenant de l'hémine de la solution acidifiée contenant les amino-acides mélangéso 50- Procédé suivant la revendication 4, caractérisé en ce que le pré- cipitant anti-enzymes est une solution de sulfate d'aluminium-sodium ou d'alumi- nium-potassium ou d'aluminium 60- Procédé suivant la revendication 4, caractérisé en ce qu'on règle le pH de la couche surnageante pour favoriser l'hydrolyse enzymatique en utilisant du bicarbonate de sodiumo 70- Procédé suivant la revendication 6, caractérisé en ce que le pH .

   de la couche surnageante est réglé dans la gamme de 7 à 8 environ.

   80- Procédé de traitement de sang, caractérisé en ce qu'on centrifuge du sang entier pour séparer une fraction contenant des corpuscules de sang de celui-ci, on dilue cette fraction de corpuscules de sang à 1 eau pour obtenir une solution de protéine de sang, on règle le pH de cette solution de protéine de sang dans la gamme de 5 à 6 environ,on ajoute une solution d'alun à la solution de protéine de sang pour porter son pH dans la gamme de 4 à 5, 'on sépare le pré- cipité de cette solution, on règle son pH dans la gamme de 6 à 8 environ, on ad- ditionne une enzyme protéolytique à la solution de sang et on la maintient à une température et à un pH appropriés à l'action de l'enzyme protéolytique,

   ce qui a pour effet de transformer la solution de protéine de sang en une solution d'hydrolysat de protéine de sang, on acidifie cette solution d'hydrolysat de pro- téine de sang à une gamme de pH dans laquelle les amino-acides sont solubles après que la réaction d'hydrolyse enzymatique est sensiblement achevée, on sépare les matières contenant de l'hémine précipitées de cette solution d'hydrolysat de protéine de sang qui est un mélange d'amino-acideso 90- Procédé suivant la revendication 8,

   caractérisé en ce qu'un agent bactéricide est présent dans la solution surnageante pendant la réaction d'hydro- lyse enzymatique et a pour effet d'empêcher la propagation de micro-organismes tout en étant sans effet sur l'enzyme protéolytiqueo 100- Procédé suivant la revendication 9, caractérisé en ce que l'agent <Desc/Clms Page number 7> bactéricide est du chloroforme.

   11.- Procédé de préparation d'un produit alimentaire protéique doux, inodore, à partir de sang naturel;, caractérisé en ce qu'on centrifuge le sang pour séparer l'albumine foncée de l'albumine claire;, on ajoute un précipitant an- ti-enzymes suivant la revendication 1 à la solution d'albumine foncée pour préci- piter les matières nuisibles à partir de cette albumine foncée et on sépare les parties protéiques solubles restantes de l'albumine foncée.