JPH02186994A - 発酵法によるｌ‐アミノ酸の製造法 - Google Patents
発酵法によるｌ‐アミノ酸の製造法Info
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- JPH02186994A JPH02186994A JP1006955A JP695589A JPH02186994A JP H02186994 A JPH02186994 A JP H02186994A JP 1006955 A JP1006955 A JP 1006955A JP 695589 A JP695589 A JP 695589A JP H02186994 A JPH02186994 A JP H02186994A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は発酵法によるＬ−アミノ酸の製造に関する。Ｌ
−アミノ酸は調味料、医薬、飼料添加物化成品及び試薬
等に広く利用されている。
−アミノ酸は調味料、医薬、飼料添加物化成品及び試薬
等に広く利用されている。
発酵法により工業的に生産されるＬ−アミノ酸類として
は、Ｌ−グルタミン酸、Ｌ−リジン、Ｌ−グルタミン、
Ｌ−アルギニン、Ｌ−フェニルアラニン、Ｌ−アラニン
、Ｌ−スレオニン、Ｌ−イソロイシン、Ｌ−ヒスチジン
、Ｌ−プロリン、Ｌ−バリン、Ｌ−セリン、Ｌ−オルニ
チン、Ｌ−シトルリン、Ｌ−チロシン、Ｌ−１−リプト
ファンおよびし−ロイシン等が有り、利用される微生物
としては、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム
属、バチルス属、エセリヒア属、セラチア属。
は、Ｌ−グルタミン酸、Ｌ−リジン、Ｌ−グルタミン、
Ｌ−アルギニン、Ｌ−フェニルアラニン、Ｌ−アラニン
、Ｌ−スレオニン、Ｌ−イソロイシン、Ｌ−ヒスチジン
、Ｌ−プロリン、Ｌ−バリン、Ｌ−セリン、Ｌ−オルニ
チン、Ｌ−シトルリン、Ｌ−チロシン、Ｌ−１−リプト
ファンおよびし−ロイシン等が有り、利用される微生物
としては、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム
属、バチルス属、エセリヒア属、セラチア属。
プロビデンシア属、アースロバクター属等に属する微生
物がある。
物がある。
これらの各種微生物を利用して、工業的にＬ−アミノ酸
を安価に生産する方法として、微生物の育種改良法が多
用されてきた。即ち、野性株そのもののＬ−アミノ酸生
産能は極めて少ない場合が多いので、人工突然変異によ
り、栄養要求性を付与したり、アナログ耐性を付与した
り栄養要求性とアナログ耐性を組み合せる方法、更には
アミノ酸生合成等の遺伝子を遺伝子組換え法により増強
する方法等が知られている。
を安価に生産する方法として、微生物の育種改良法が多
用されてきた。即ち、野性株そのもののＬ−アミノ酸生
産能は極めて少ない場合が多いので、人工突然変異によ
り、栄養要求性を付与したり、アナログ耐性を付与した
り栄養要求性とアナログ耐性を組み合せる方法、更には
アミノ酸生合成等の遺伝子を遺伝子組換え法により増強
する方法等が知られている。
Ｌ−アミノ酸の発酵収率及び蓄積を向上させることによ
り工業的に安価に生産することは、重要な問題である。
り工業的に安価に生産することは、重要な問題である。
〔問題点を解決するための手段〕
本発明者らはＬ−アミノ酸の発酵収率をさらに向上させ
、工業的に有利な発酵法によるＬ−アミノ酸の製造法を
開発すべく鋭意研究した結果、グルタミン酸又はアスパ
ラギン酸を含有するペプチド （ｘ ｇｌｕ、
ｇｌｕ−ｘ、 ｘ −ａｓｐ＋ ａｓ
ｐ−ｘ ； ｘ はアミノ酸）に耐性を有する菌
株を育種することにより目的とするしニアミノ酸の収率
が向上することを世界に先がけて見出した。本発明はこ
の知見に基づいて更に研究を行った結果なされたもので
ある。
、工業的に有利な発酵法によるＬ−アミノ酸の製造法を
開発すべく鋭意研究した結果、グルタミン酸又はアスパ
ラギン酸を含有するペプチド （ｘ ｇｌｕ、
ｇｌｕ−ｘ、 ｘ −ａｓｐ＋ ａｓ
ｐ−ｘ ； ｘ はアミノ酸）に耐性を有する菌
株を育種することにより目的とするしニアミノ酸の収率
が向上することを世界に先がけて見出した。本発明はこ
の知見に基づいて更に研究を行った結果なされたもので
ある。
本発明でいうＬ−アミノ酸とは、Ｌ−グルタミン９．Ｌ
−グルタミン、Ｌ−リジン、Ｌ−アルギニン、Ｌ−フェ
ニルアラニン、Ｌ−スレオニン。
−グルタミン、Ｌ−リジン、Ｌ−アルギニン、Ｌ−フェ
ニルアラニン、Ｌ−スレオニン。
Ｌ−イソロイシン、Ｌ−ヒスチジン、Ｌ−プロリン、Ｌ
−バリン、Ｌ−セリン、Ｌ−オルニチン。
−バリン、Ｌ−セリン、Ｌ−オルニチン。
Ｌ−シトルリン、Ｌ−チロシン、Ｌｌ−リプトファンお
よびＬ−ロイシンなどのＬ−アミノ酸であり、ここに例
示したＬ−アミノ酸以外でも発酵法により生産されるＬ
−アミノ酸であれば本発明の適用の範囲に入る。
よびＬ−ロイシンなどのＬ−アミノ酸であり、ここに例
示したＬ−アミノ酸以外でも発酵法により生産されるＬ
−アミノ酸であれば本発明の適用の範囲に入る。
即ち、本発明のポイントは、ブレビバクテリウム属又は
コリネバクテリウム属に属し、ｘ −ｇｌｕ。
コリネバクテリウム属に属し、ｘ −ｇｌｕ。
ｇｌｕ −ｘ、 ｘ−ａｓｐ又はａｓｐ−ｘの構造を
有するペプチドに耐性を有し、且つＬ−アミノ酸生産能
を有する微生物を液体培地中で培養し、培地中に生成蓄
積したＬ−アミノ酸を採取することを特徴とするＬ−ア
ミノ酸の製造法に関する。
有するペプチドに耐性を有し、且つＬ−アミノ酸生産能
を有する微生物を液体培地中で培養し、培地中に生成蓄
積したＬ−アミノ酸を採取することを特徴とするＬ−ア
ミノ酸の製造法に関する。
本発明のペプチドとしては、ｔｙｒ−ｇｌｕ、 ａｌａ
−ｇｌｕ、 ｖａｌ −ｇｌｕ、 ｔｒｐ−ｇｌｕ、
ｍｅｔ−ｇｌｕ、 ｇｌｙ−ｇｌｕ。
−ｇｌｕ、 ｖａｌ −ｇｌｕ、 ｔｒｐ−ｇｌｕ、
ｍｅｔ−ｇｌｕ、 ｇｌｙ−ｇｌｕ。
ｇｌｕ−ｇｌｙ、 ｇｌｕ−１ｅｕ＋ ｇｌｕ−ｈｉｓ
＋ ｇｌｙ−ａ３ｐ＋ ａｌａ−ａｓρ＋ ａｓｐ−ｇ
ｌＹ等であり、これらの少くとも一種に耐性を有する菌
株を本発明に於てペプチド耐性菌と言う。
＋ ｇｌｙ−ａ３ｐ＋ ａｌａ−ａｓρ＋ ａｓｐ−ｇ
ｌＹ等であり、これらの少くとも一種に耐性を有する菌
株を本発明に於てペプチド耐性菌と言う。
本発明において用いられる微生物はブレビバクテリウム
属又はコリネバクテリウム属に属し、上記のペプチド耐
性を有し、且つＬ−アミノ酸生産能を有する変異株であ
る。
属又はコリネバクテリウム属に属し、上記のペプチド耐
性を有し、且つＬ−アミノ酸生産能を有する変異株であ
る。
本発明の変異株を得るには、下記に示す親株より上記ペ
プチド耐性を誘導してもよいし、Ｌ−アミノ酸の生産能
を有する変異株からペプチド耐性株を誘導してもよい。
プチド耐性を誘導してもよいし、Ｌ−アミノ酸の生産能
を有する変異株からペプチド耐性株を誘導してもよい。
本変異株の親株となる野性株は、ブレビバクテリウム属
又はコリネバクテリウム属等のコリネホルム型のし一グ
ルタミン酸生産菌として知られているものであり、例え
ば以下のものがある。
又はコリネバクテリウム属等のコリネホルム型のし一グ
ルタミン酸生産菌として知られているものであり、例え
ば以下のものがある。
ブレビバクテリウム・フラバム ＡＴＣＣ１４０６７こ
れらの親株又は変異株から、本発明のペプチド耐性株Ｎ
−メチル−Ｎ゛ −ニトロ−Ｎ−ニトロソグアニジン処
理する等の通常の変異誘導方法が適用できる。変異処理
した菌液から本発明の変異株を分離する方法はペプチド
を含む培地で成育するような菌株を採取することによっ
て行われる。
れらの親株又は変異株から、本発明のペプチド耐性株Ｎ
−メチル−Ｎ゛ −ニトロ−Ｎ−ニトロソグアニジン処
理する等の通常の変異誘導方法が適用できる。変異処理
した菌液から本発明の変異株を分離する方法はペプチド
を含む培地で成育するような菌株を採取することによっ
て行われる。
本発明の変異株の具体的な変異誘導方法とペプチド４度
と菌株の生育度の関係を以下に示す。
と菌株の生育度の関係を以下に示す。
ブイヨン寒天スラント上に３０℃で２４時間生育させた
ブレビバクテリウム・フラバム＾ＴＣＣ１４０６７の菌
体をＭ／３０リン酸緩衝液に懸濁し菌体濃度１０’／＋
ｎβの菌体懸濁液に２００μｇ／ｍｌｌのＮ−メチル−
Ｎ゛ −ニトロ−Ｎ−ニトロソグアニジンを加え０℃に
２０分間保持した。次いで遠心分離した後、第１表に示
した組成の培地に種菌し、３１．５℃で２〜１０日間培
養した。
ブレビバクテリウム・フラバム＾ＴＣＣ１４０６７の菌
体をＭ／３０リン酸緩衝液に懸濁し菌体濃度１０’／＋
ｎβの菌体懸濁液に２００μｇ／ｍｌｌのＮ−メチル−
Ｎ゛ −ニトロ−Ｎ−ニトロソグアニジンを加え０℃に
２０分間保持した。次いで遠心分離した後、第１表に示
した組成の培地に種菌し、３１．５℃で２〜１０日間培
養した。
第１表、培地組成
グルコース １．０ ｇ／ｄ１尿
素 ０．２
ｇ／ｄ ＩＫ）ＩｚＰＯ４０，ｌ ｇ／ｄ ｌ
Ｍｇ５Ｏａ・７１１□０ ０．１
ｇ／ｄｉＦｅＳＯａ ・７Ｈ２００，００２ｇ／ｄ
ｊ！ＭｎＳＯ４・７８２０ ０．０
０２ ｇ／ｄ ｊ２ビオチン １
００ μｇ／ｌサイアミン １０
０ μｇ／βｔｙｒ −ｇｌｕ
Ｏ，５ｇ／ｄ １寒 天
２．０ ｇ／ｄ ＆（ｐ）Ｉ ７．０） 寒天培地に育成してきたｔｙｒ −ｇｌｕ耐性株２０株
の中から、Ｌ−グルタミン生産能の高い菌株として、ブ
レビバクテリウム・フラバムＡＪ １２４１８（ＦＥＲ
Ｍ−Ｐ ）を得た。
素 ０．２
ｇ／ｄ ＩＫ）ＩｚＰＯ４０，ｌ ｇ／ｄ ｌ
Ｍｇ５Ｏａ・７１１□０ ０．１
ｇ／ｄｉＦｅＳＯａ ・７Ｈ２００，００２ｇ／ｄ
ｊ！ＭｎＳＯ４・７８２０ ０．０
０２ ｇ／ｄ ｊ２ビオチン １
００ μｇ／ｌサイアミン １０
０ μｇ／βｔｙｒ −ｇｌｕ
Ｏ，５ｇ／ｄ １寒 天
２．０ ｇ／ｄ ＆（ｐ）Ｉ ７．０） 寒天培地に育成してきたｔｙｒ −ｇｌｕ耐性株２０株
の中から、Ｌ−グルタミン生産能の高い菌株として、ブ
レビバクテリウム・フラバムＡＪ １２４１８（ＦＥＲ
Ｍ−Ｐ ）を得た。
同様の変異処理方法を用いることにより、各種のアミノ
酸生産菌株を兄妹として、よりアミノ酸生産能の向上し
た菌株を得る事が出来た。第２表に代表例を示す。
酸生産菌株を兄妹として、よりアミノ酸生産能の向上し
た菌株を得る事が出来た。第２表に代表例を示す。
第２表に例示したグルタミン、リジン、アルギニン、グ
ルタミン酸、ヒスチジン、プロリンイソロイシン等の生
産菌の改良の他にも、フェニルアラニン、スレオニン、
バリン、オルニチン、トリプトファン、シトルリン、ロ
イシン、チロシン。
ルタミン酸、ヒスチジン、プロリンイソロイシン等の生
産菌の改良の他にも、フェニルアラニン、スレオニン、
バリン、オルニチン、トリプトファン、シトルリン、ロ
イシン、チロシン。
セリンに於ても有効であった。
このようにして得られた変異株のペプチド度を親株と比
較した。
較した。
グルコース０．５ ｇ／ｄ １ 、尿素０．２ｇ／ｄｆ
、硫０、１５ ｇ／ｄ （１、ＫＨｚＰＯａ ０．３
ｇ／ｄβ、 ＫｚＨＰＯｓ ０．１Ｍｇ５Ｏ，−７８２
００，０１ｇ／ｄＬ ＣａＣ１ｚ ’２Ｈｚ００゜／ｄ
β、ビオチン１００μｇ／ １ 、サイアミン・１００
／Ｊｇ／ｌ、 Ｆｅ５Ｏａ ・７Ｈｚ００．００２ｇ
／ｄｊ！。
、硫０、１５ ｇ／ｄ （１、ＫＨｚＰＯａ ０．３
ｇ／ｄβ、 ＫｚＨＰＯｓ ０．１Ｍｇ５Ｏ，−７８２
００，０１ｇ／ｄＬ ＣａＣ１ｚ ’２Ｈｚ００゜／ｄ
β、ビオチン１００μｇ／ １ 、サイアミン・１００
／Ｊｇ／ｌ、 Ｆｅ５Ｏａ ・７Ｈｚ００．００２ｇ
／ｄｊ！。
ＭｎＳＯ４・７１１ｚ００．００２ｇ／ｄ １および第
３表に示しのペプチドを含み、ｐＨ７，０に調節した液
体培天然培地（ペプトン１ ｇ／ｄ １２．酵母エキス
１ｇＮａＣｊ！ ０．５ｇ／ｄｊ！、ｐＨ７，０）スラ
ント上で２４培養した菌体を殺菌水に）詭濁して接種し
、２間培養して菌の生育による濁度を測定し、相育度（
％）で示した。（第３表〜第９表）第 表 本液体培地にグアニン５■／ｄβ添加。
３表に示しのペプチドを含み、ｐＨ７，０に調節した液
体培天然培地（ペプトン１ ｇ／ｄ １２．酵母エキス
１ｇＮａＣｊ！ ０．５ｇ／ｄｊ！、ｐＨ７，０）スラ
ント上で２４培養した菌体を殺菌水に）詭濁して接種し
、２間培養して菌の生育による濁度を測定し、相育度（
％）で示した。（第３表〜第９表）第 表 本液体培地にグアニン５■／ｄβ添加。
第 ８
表
第 ９
表
Ｐｒｏ車
１ｅ
本液体培地にイソロイシン１５■／ｄＩｌ添加。
このような変異株を培養する際に用いろ培地は、炭素源
、窒素源、無機イオン、栄養要求性を満足させるべき物
質及び必要に応じビタミン等その他の有機微量栄養素を
含有する通常の培地である。
、窒素源、無機イオン、栄養要求性を満足させるべき物
質及び必要に応じビタミン等その他の有機微量栄養素を
含有する通常の培地である。
炭素源としては、グルコース、シュークロース等の炭水
化物、酢酸等の有機酸等が、窒素源としては、アンモニ
ア水、アンモニアガス、アンモニウム塩等が好適である
。無機イオンとしてはカリウムイオン、ナトリウムイオ
ン、マグネシウムイオン、リン酸イオンその他が必要に
応じ適宜培地に添加される。培養は好気的条件が望まし
く、培養の間、培地のｐＨを４ないし８に温度を２５℃
ないし３７℃に調節しつつ行えばより好ましい結果が得
られる。か（して工ないし７日間も培養すれば培地中に
著量のＬ−アミノ酸が生成蓄積するので、次にイオン交
換樹脂による方法等によりＬ−アミノ酸の結晶を取得す
ることができる。
化物、酢酸等の有機酸等が、窒素源としては、アンモニ
ア水、アンモニアガス、アンモニウム塩等が好適である
。無機イオンとしてはカリウムイオン、ナトリウムイオ
ン、マグネシウムイオン、リン酸イオンその他が必要に
応じ適宜培地に添加される。培養は好気的条件が望まし
く、培養の間、培地のｐＨを４ないし８に温度を２５℃
ないし３７℃に調節しつつ行えばより好ましい結果が得
られる。か（して工ないし７日間も培養すれば培地中に
著量のＬ−アミノ酸が生成蓄積するので、次にイオン交
換樹脂による方法等によりＬ−アミノ酸の結晶を取得す
ることができる。
゛・以下実施例にて説明する。
実施例１
グルコースｌＯ％、硫酸アンモニウム、１％、リン酸第
−カリ０．２５％、硫酸マグネシウム０．０４％、硫酸
第一鉄０．００１％、サイアミン塩酸塩３５０μｓ／
ｊ！ 、ビオチン５μｇ／ｊ２．味液（登録商標） ０
．５ ｍｉ！７ｄｌ、 ｐＨ７゜０の組成からなる水
溶液培地を小型ガラス製ジャーファーメンタ−に３００
ｍββ背分し、常法により殺菌した後、あらかじめ３
０℃で２４時間ブイヨンスラント上で生育させたところ
の第１０表に示した各種のしグルタミン生産菌株を接種
した。次いでそのｐｌ＋をアンモニアガスで６．５に維
持しながら３１６５℃に１２０Ｏｒｐｍ、ｉｌｌｌ俗気
毎分１容にて３０時間培養した。発酵終了液中に生成蓄
積されたＬ−グルタミンの対重量グルコース収率を第１
０表に示した。
−カリ０．２５％、硫酸マグネシウム０．０４％、硫酸
第一鉄０．００１％、サイアミン塩酸塩３５０μｓ／
ｊ！ 、ビオチン５μｇ／ｊ２．味液（登録商標） ０
．５ ｍｉ！７ｄｌ、 ｐＨ７゜０の組成からなる水
溶液培地を小型ガラス製ジャーファーメンタ−に３００
ｍββ背分し、常法により殺菌した後、あらかじめ３
０℃で２４時間ブイヨンスラント上で生育させたところ
の第１０表に示した各種のしグルタミン生産菌株を接種
した。次いでそのｐｌ＋をアンモニアガスで６．５に維
持しながら３１６５℃に１２０Ｏｒｐｍ、ｉｌｌｌ俗気
毎分１容にて３０時間培養した。発酵終了液中に生成蓄
積されたＬ−グルタミンの対重量グルコース収率を第１
０表に示した。
されたし−リジンの対重量グルコース収率を第１１表に
示した。
示した。
ブレビバクテリウム・フラバム Ａ Ｊ １２４１８を
使用した発酵終了液１βから遠心分離によって菌対を除
去して上清液を得、これからイオン交換樹脂をもちいる
常法にしたがってＬ−グルタミンを分離し、Ｌ−グルタ
ミンの結晶１９．０ ｇを得た。
使用した発酵終了液１βから遠心分離によって菌対を除
去して上清液を得、これからイオン交換樹脂をもちいる
常法にしたがってＬ−グルタミンを分離し、Ｌ−グルタ
ミンの結晶１９．０ ｇを得た。
実施例２
グルコース１０％、硫酸アンモニウム２％、リン酸第−
カリＯ，１％、硫酸マグネシウム０．０４％硫酸第一鉄
０．００１％、硫酸マンガン０．００１％サイアミン・
塩酸塩２００μｇ／ｌ、ヒオチン５００μｇ／ｌ、味液
（登録商標） ５ ＩＩ＋ｊ！／ｄｌ、ニコチン酸アミ
ド１ ｍｇ／ｄ ｌ 、 ＤＬ−アラニン０．１％、ｐ
Ｈ７，０の組成からなる水溶液培地を小型ガラス製ジャ
ーファーメンタ−に３００ｍＪ宛分注し、常法により殺
菌した後、あらかじめ３０℃で４８時間ブイヨンスラン
ト上で生育させたところの第１１表に示した各種のし一
リジン生産菌株を接種した。次いでそのｐＨをアンモニ
アガスで７，０に維持しつつ３１．５℃にて１２００ｒ
ｐｍ、通気毎分１／２容にて４８時間培養した。発酵終
了液中に生成蓄積ブレビバクテリウム・ラクトフェルメ
ンタムＡ Ｊ １２４２０を使用した発酵終了液ＩＩｌ
から遠心分離によって菌体を除去して上滑液を得、これ
からイオン交換樹脂をもちいる常法によって、Ｌ−リジ
ンを分離し、Ｌ−リジンの結晶１９．２ ｇを得た。
カリＯ，１％、硫酸マグネシウム０．０４％硫酸第一鉄
０．００１％、硫酸マンガン０．００１％サイアミン・
塩酸塩２００μｇ／ｌ、ヒオチン５００μｇ／ｌ、味液
（登録商標） ５ ＩＩ＋ｊ！／ｄｌ、ニコチン酸アミ
ド１ ｍｇ／ｄ ｌ 、 ＤＬ−アラニン０．１％、ｐ
Ｈ７，０の組成からなる水溶液培地を小型ガラス製ジャ
ーファーメンタ−に３００ｍＪ宛分注し、常法により殺
菌した後、あらかじめ３０℃で４８時間ブイヨンスラン
ト上で生育させたところの第１１表に示した各種のし一
リジン生産菌株を接種した。次いでそのｐＨをアンモニ
アガスで７，０に維持しつつ３１．５℃にて１２００ｒ
ｐｍ、通気毎分１／２容にて４８時間培養した。発酵終
了液中に生成蓄積ブレビバクテリウム・ラクトフェルメ
ンタムＡ Ｊ １２４２０を使用した発酵終了液ＩＩｌ
から遠心分離によって菌体を除去して上滑液を得、これ
からイオン交換樹脂をもちいる常法によって、Ｌ−リジ
ンを分離し、Ｌ−リジンの結晶１９．２ ｇを得た。
実施例３
グルコースｌＯ％、硫酸アンモニウム４％、リン酸第−
カリ０．１％、硫酸マグネシウム０．０４％硫酸第一鉄
ｏ、ｏｏｉ％、硫酸マンガンｏ、ｏｏｉ％サイアミン・
塩酸塩１００μｇ／ １ 、とオチン１００μｇ／、ｉ
！、味′／＆（登録商標）５ｍｌｌ／ｄＣ酵母エキス０
．２％ｐＨ７，０の組成からなる水溶液培地を小型ガラ
ス製ジャーファーメンタ−に３００ｍｌ宛分注し、常法
により殺菌した後、あらかじめ３０’Ｃで２４時間ブイ
ヨンスラント上で生育させたところの第１２表に示した
各種のＬ−アルギニン生産菌株を接種した。次いでその
ｐＨをアンモニアガスで７．０に維持しつつ３１．５℃
にて１２０ Ｏｒｐｍ、通気毎分１／２容にて４８時間
培養した。発酵終了液中に生成蓄積されたし一アルギン
の対重量グルコース収率を第１２表に示した。
カリ０．１％、硫酸マグネシウム０．０４％硫酸第一鉄
ｏ、ｏｏｉ％、硫酸マンガンｏ、ｏｏｉ％サイアミン・
塩酸塩１００μｇ／ １ 、とオチン１００μｇ／、ｉ
！、味′／＆（登録商標）５ｍｌｌ／ｄＣ酵母エキス０
．２％ｐＨ７，０の組成からなる水溶液培地を小型ガラ
ス製ジャーファーメンタ−に３００ｍｌ宛分注し、常法
により殺菌した後、あらかじめ３０’Ｃで２４時間ブイ
ヨンスラント上で生育させたところの第１２表に示した
各種のＬ−アルギニン生産菌株を接種した。次いでその
ｐＨをアンモニアガスで７．０に維持しつつ３１．５℃
にて１２０ Ｏｒｐｍ、通気毎分１／２容にて４８時間
培養した。発酵終了液中に生成蓄積されたし一アルギン
の対重量グルコース収率を第１２表に示した。
コリネバクテリウム・グルタミウムＡ Ｊ １２４２２
を使用した発酵終了液１１から遠心分離によって菌体を
除去して上清液を得、これから弱酸性イオン交換樹脂を
用いる常法によって、Ｌ−アルギニンを単離精製し、Ｌ
−アルギニンの結晶１７．３ ｇを得た。
を使用した発酵終了液１１から遠心分離によって菌体を
除去して上清液を得、これから弱酸性イオン交換樹脂を
用いる常法によって、Ｌ−アルギニンを単離精製し、Ｌ
−アルギニンの結晶１７．３ ｇを得た。
実施例４
グルコース１０％、リン酸第−カリ０．２％、硫酸マグ
ネシウム０．１％、硫酸第一鉄０．００１％。
ネシウム０．１％、硫酸第一鉄０．００１％。
硫酸マンガン０．００１％、サイアミン・塩酸塩５００
．１７ｇ／Ｃビオチン５μｇ／１１味液（登録商標Ｈｍ
Ｉ２／ｄｆ、 ｐＨ７，２の組成からなる水溶液培地を
小型ガラス製ジャーファーメンタ−に３００ｍｊ２宛分
注し、オートクレーブにて殺菌した後、あらかじめ３０
℃で２４時間ブイヨンスラント上で生育させたところの
第１３表に示した各種のし一グルタミン酸生産菌株を接
種した。次いでそのｐＨをアンモニアガスでｐＨ７，２
に維持しつつ、３１．５℃にて１２００ｒｐｍ、 １／
２容にて４８時間培養した。発酵終了液中に生成蓄積
されたし一グルタミン酸の対重量グルコース収率を第１
３表に示した。
．１７ｇ／Ｃビオチン５μｇ／１１味液（登録商標Ｈｍ
Ｉ２／ｄｆ、 ｐＨ７，２の組成からなる水溶液培地を
小型ガラス製ジャーファーメンタ−に３００ｍｊ２宛分
注し、オートクレーブにて殺菌した後、あらかじめ３０
℃で２４時間ブイヨンスラント上で生育させたところの
第１３表に示した各種のし一グルタミン酸生産菌株を接
種した。次いでそのｐＨをアンモニアガスでｐＨ７，２
に維持しつつ、３１．５℃にて１２００ｒｐｍ、 １／
２容にて４８時間培養した。発酵終了液中に生成蓄積
されたし一グルタミン酸の対重量グルコース収率を第１
３表に示した。
ブレビバクテリウム・ラクトフェルメンタムＡ Ｊ １
２４２３を使用した発酵終了液１１から、遠心分離によ
って菌体を除去して上清液を得、これからイオン交換樹
脂を用いる常法によってＬ−グルタミン酸を単離精製し
、Ｌ−グルタミン酸の結晶３５、５ ｇを得た。
２４２３を使用した発酵終了液１１から、遠心分離によ
って菌体を除去して上清液を得、これからイオン交換樹
脂を用いる常法によってＬ−グルタミン酸を単離精製し
、Ｌ−グルタミン酸の結晶３５、５ ｇを得た。
実施例５
グルコース１０％、硫酸アンモニウム０．５％。
リン酸第−カリ０．１５％、硫酸マグネシウム０．１％
、硫酸第一鉄０．００１％、硫酸マンガン（５，００１
％５サイアミン・′塩酸塩３００μｇ／ｌ、ヒオチン３
５０μｇ／Ｌ味液（登録商標）５ｍｊ？／ｄＩ！、酢酸
アンモニウム０．５％、ｐ）！７．０の組成からなる水
溶液培地を小型ガラス製ジャ７フアーメンターに３００
ｍＡ宛分注し、オートクレーブにて殺菌した後、あらか
じめ３０℃で２４時間ブイヨンスラント上で生育させた
第１４表に示した各種のＬ−ヒスチジン生産菌株を接種
した。次いで、そのｐＨをアンモニアガスで７．０に維
持しつつ、３１．５℃に−で１２０ Ｏｒｐｍ、通気毎
分１／２容にて４８時間培養した。発酵終了液中に生成
蓄積されたし一ヒスチジンの対重量グルコース収率は第
１４表の如くであった。
、硫酸第一鉄０．００１％、硫酸マンガン（５，００１
％５サイアミン・′塩酸塩３００μｇ／ｌ、ヒオチン３
５０μｇ／Ｌ味液（登録商標）５ｍｊ？／ｄＩ！、酢酸
アンモニウム０．５％、ｐ）！７．０の組成からなる水
溶液培地を小型ガラス製ジャ７フアーメンターに３００
ｍＡ宛分注し、オートクレーブにて殺菌した後、あらか
じめ３０℃で２４時間ブイヨンスラント上で生育させた
第１４表に示した各種のＬ−ヒスチジン生産菌株を接種
した。次いで、そのｐＨをアンモニアガスで７．０に維
持しつつ、３１．５℃に−で１２０ Ｏｒｐｍ、通気毎
分１／２容にて４８時間培養した。発酵終了液中に生成
蓄積されたし一ヒスチジンの対重量グルコース収率は第
１４表の如くであった。
コリネバクテリウム・グルタミクムＡ Ｊ １２４２５
を使用した発酵終了液１βから遠心分離によって菌対を
除去して上清液を得、これからイオン交換樹脂を用いる
常法によってＬ−ヒスチジンを単離・精製し、Ｌ−ヒス
チジンの結晶４．７ｇを得た。
を使用した発酵終了液１βから遠心分離によって菌対を
除去して上清液を得、これからイオン交換樹脂を用いる
常法によってＬ−ヒスチジンを単離・精製し、Ｌ−ヒス
チジンの結晶４．７ｇを得た。
実施例６
グルコース１０％、硫酸アンモニウム４％１ リン酸第
−カリ０．１％、硫酸マグネシウム０．５％硫酸第一鉄
０．００１％９硫酸マンガン０．００１％。
−カリ０．１％、硫酸マグネシウム０．５％硫酸第一鉄
０．００１％９硫酸マンガン０．００１％。
サイアミン・塩酸塩１００μｇ／Ｎ、ビオチン３５０ｐ
イシン３ ５ ｎｗ／ｄｆｆ 、 ｐＨ７． ０の組成
からなる水溶液培地を小型ガラス製ジャーファーメンタ
−に３００ｍ１ｌ宛分注し、常法により殺菌した後、あ
らかじめ３０℃で２４時間ブイヨンスラント上で生育さ
せた第１５表に示した各種のＬ−プロリン生産菌株を接
種した。次いでそのｐｉをアンモニアガスで７．０に維
持しつつ、３１．５℃にて１ ２ ０ Ｏｒｐｍ。
からなる水溶液培地を小型ガラス製ジャーファーメンタ
−に３００ｍ１ｌ宛分注し、常法により殺菌した後、あ
らかじめ３０℃で２４時間ブイヨンスラント上で生育さ
せた第１５表に示した各種のＬ−プロリン生産菌株を接
種した。次いでそのｐｉをアンモニアガスで７．０に維
持しつつ、３１．５℃にて１ ２ ０ Ｏｒｐｍ。
通気毎分１／２容にて４８時間培養した。発酵終了液中
に生成蓄積されたＬ−プロリンの対重量グルコース収率
を第１５表に示した。
に生成蓄積されたＬ−プロリンの対重量グルコース収率
を第１５表に示した。
ブレビバクテリウム・フラバムＡ Ｊ １２４２７を使
用した発酵終了液１１から遠心分離によって菌体を除去
して上滑液を得、これからイオン交換樹脂を用いる常法
によってＬ−プロリンを単離精製し、Ｌ−プロリンの結
晶１７．５ ｇを得た。
用した発酵終了液１１から遠心分離によって菌体を除去
して上滑液を得、これからイオン交換樹脂を用いる常法
によってＬ−プロリンを単離精製し、Ｌ−プロリンの結
晶１７．５ ｇを得た。
実施例７
グルコース１０％、硫酸アンモニウム１％、リン酸第−
カリ０．１％、硫酸マグネシウム０．０４％。
カリ０．１％、硫酸マグネシウム０．０４％。
硫酸第一鉄ｏ、ｏｏｔ％、硫酸マンガン０．００１％。
サイアミン・塩酸塩１００μｇ／１．ビオチン１１００
ｐ／１．味液（登録商標）２ｍｆ／ｄｌ、ｐＨ７，０の
組成からなる水溶液培地を小型ガラス製ジャーファーメ
ンタ−に３００ｍｊ２宛分注し、常法により殺菌した後
、あらかじめ３０℃で２４時間ブイヨンスラント上で生
育させた第１Ω表に示した各種のし一イソロイシン生産
菌株を接種した。次いでそのｐＨをアンモニアガスで７
．３に維持しつつ、３１．５°Ｃにて、１２０ Ｏｒｐ
ｍ、通気毎分１／２容にて４８時間培養した。発酵終了
液中に生成蓄積されたし一インロイシンの対重量グルコ
ース収率を第１６表に示した。
ｐ／１．味液（登録商標）２ｍｆ／ｄｌ、ｐＨ７，０の
組成からなる水溶液培地を小型ガラス製ジャーファーメ
ンタ−に３００ｍｊ２宛分注し、常法により殺菌した後
、あらかじめ３０℃で２４時間ブイヨンスラント上で生
育させた第１Ω表に示した各種のし一イソロイシン生産
菌株を接種した。次いでそのｐＨをアンモニアガスで７
．３に維持しつつ、３１．５°Ｃにて、１２０ Ｏｒｐ
ｍ、通気毎分１／２容にて４８時間培養した。発酵終了
液中に生成蓄積されたし一インロイシンの対重量グルコ
ース収率を第１６表に示した。
ブレビバクテリウム・フラバムＡ Ｊ（１２４２Ｂ）！
）を使用した発酵終了液１１２から遠心分離によっ
て菌体を除去して上清液を得、これからイオン交換樹脂
を用いる常法によってＬ−イソロイシンを単離精製し、
Ｌ−イソロイシンの結晶６．５ｇを得た。
）を使用した発酵終了液１１２から遠心分離によっ
て菌体を除去して上清液を得、これからイオン交換樹脂
を用いる常法によってＬ−イソロイシンを単離精製し、
Ｌ−イソロイシンの結晶６．５ｇを得た。
本発明により、各種のＬ−アミノ酸を収率よく得ること
ができる。
ができる。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）ブレビバクテリウム属又はコリネバクテリウム属に
属しグルタミン酸又はアスパラギン酸を含有するペプタ
イドに耐性を有し、且つＬ−アミノ酸生産能を有する微
生物を液体培地で培養し、培地中に生成蓄積したＬ−ア
ミノ酸を採取することを特徴とするＬ−アミノ酸の製造
法。 ２）グルタミン酸又はアスパラギン酸を含有するペプチ
ドがｘ−ｇｌｕ、ｇｌｕ−ｘ、ｘ−ａｓｐ又はａｓｐ−
ｘである第１請求項記載のＬ−アミノ酸の製造法。 但し、ｘは【遺伝子配列があります】 又はｔｈｒを示 す。 ３）ブレビバクテリウム属又はコリネバクテリウム属に
属し、グルタミン酸又はアスパラギン酸を含有するペプ
チドに耐性を有する微生物。 ４）グルタミン酸又はアスパラギン酸を含有するペプチ
ドがｘ−ｇｌｕ、ｇｌｕ−ｘ、ｘ−ａｓｐ又はａｓｐ−
ｘである第３請求項記載の微生物。 但しｘは【遺伝子配列があります】 又はｔｈｒを示す。
Priority Applications (5)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1006955A JP2817157B2 (ja) | 1989-01-13 | 1989-01-13 | 発酵法によるｌ‐アミノ酸の製造法 |
| EP90100549A EP0379903B1 (en) | 1989-01-13 | 1990-01-11 | Process for producing L-amino acids by fermentation |
| DE69011880T DE69011880T2 (de) | 1989-01-13 | 1990-01-11 | Verfahren zur Herstellung von L-Aminosäuren durch Fermentation. |
| US07/758,509 US5294547A (en) | 1989-01-13 | 1991-09-06 | Process for producing L-amino acids by fermentation employing a microorganism with resistance to a dipeptide |
| US08/440,467 US5705370A (en) | 1989-01-13 | 1995-05-12 | Process for producing L-amino acids by fermentation |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1006955A JP2817157B2 (ja) | 1989-01-13 | 1989-01-13 | 発酵法によるｌ‐アミノ酸の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02186994A true JPH02186994A (ja) | 1990-07-23 |
| JP2817157B2 JP2817157B2 (ja) | 1998-10-27 |
Family
ID=11652651
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1006955A Expired - Lifetime JP2817157B2 (ja) | 1989-01-13 | 1989-01-13 | 発酵法によるｌ‐アミノ酸の製造法 |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US5294547A (ja) |
| EP (1) | EP0379903B1 (ja) |
| JP (1) | JP2817157B2 (ja) |
| DE (1) | DE69011880T2 (ja) |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1999047546A1 (en) * | 1998-03-16 | 1999-09-23 | Japan Bioproducts Ind. Co., Ltd. | Hydroxyproline derivatives |
| US6984506B2 (en) | 2000-11-17 | 2006-01-10 | Cheil Jedang Corporation | Microorganisms and processes for producing L-glutamine |
| WO2008102572A1 (ja) | 2007-02-20 | 2008-08-28 | Ajinomoto Co., Inc. | Ｌ－アミノ酸または核酸の製造方法 |
| WO2008133161A1 (ja) | 2007-04-17 | 2008-11-06 | Ajinomoto Co., Inc. | カルボキシル基を有する酸性物質の製造法 |
| WO2011024583A1 (ja) | 2009-08-25 | 2011-03-03 | 味の素株式会社 | Ｌ－アミノ酸の製造法 |
| WO2012147989A1 (en) | 2011-04-25 | 2012-11-01 | Ajinomoto Co.,Inc. | A method for producing an l-amino acid belonging to the glutamate family, using a coryneform bacterium |
| US10023888B2 (en) | 2014-10-08 | 2018-07-17 | Cj Cheiljedang Corporation | Microorganism for producing L-glutamine and method for producing L-glutamine using same |
Families Citing this family (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP3116102B2 (ja) * | 1991-10-30 | 2000-12-11 | 味の素株式会社 | Ｌ−３，４−ジヒドロキシフェニルアラニンの製造方法 |
| DE10021829A1 (de) * | 2000-05-04 | 2001-11-08 | Degussa | Neue für das pgsA2-Gen kodierende Nukleotidsequenzen |
| KR20030066950A (ko) * | 2002-02-06 | 2003-08-14 | 한국생명공학연구원 | 코리네박테리움 속의 미생물을 이용한 생산성이 향상된프롤린의 제조방법 |
| BR0304860A (pt) * | 2002-11-11 | 2004-08-31 | Ajinomoto Kk | Método para produzir uma substância alvo pela utilização de uma-bactéria pertencente ao gênero escherichia |
| DE102006032634A1 (de) | 2006-07-13 | 2008-01-17 | Evonik Degussa Gmbh | Verfahren zur Herstellung von L-Aminosäuren |
| CN100455670C (zh) * | 2006-11-21 | 2009-01-28 | 江南大学 | 一株产l-丝氨酸的菌株及用该菌株生产l-丝氨酸的方法 |
| DE102011006716A1 (de) | 2011-04-04 | 2012-10-04 | Evonik Degussa Gmbh | Mikroorganismus und Verfahren zur fermentativen Herstellung einer organisch-chemischen Verbindung |
| DE102011118019A1 (de) | 2011-06-28 | 2013-01-03 | Evonik Degussa Gmbh | Varianten des Promotors des für die Glyzerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase kodierenden gap-Gens |
| EP2762571A1 (de) | 2013-01-30 | 2014-08-06 | Evonik Industries AG | Mikroorganismus und Verfahren zur fermentativen Herstellung von Aminosäuren |
| EP2811028B1 (de) | 2013-06-03 | 2017-02-01 | Evonik Degussa GmbH | Verfahren zur Herstellung von L-Valin unter Verwendung rekombinanter Corynebakterien enthaltend das durch Propionat induzierbare ilvBN-Operon |
| CN107573404B (zh) * | 2017-09-22 | 2022-04-12 | 南京优科生物医药研究有限公司 | 鸟氨酸与门冬氨酸的二肽化合物的活性盐及其应用 |
| WO2020064776A1 (en) | 2018-09-24 | 2020-04-02 | Repsol S.A. | Biodegradation of polyether-based polyurethane and use thereof for the production of amino acids |
Family Cites Families (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3096252A (en) * | 1960-04-23 | 1963-07-02 | Ajinomoto Kk | Process for producing l-glutamic acid |
| US3117915A (en) * | 1961-04-07 | 1964-01-14 | Ajinomoto Kk | Process for producing l-glutamic acid |
| US3716453A (en) * | 1969-06-25 | 1973-02-13 | Ajinomoto Kk | Method of producing l-histidine by fermentation |
| US3660235A (en) * | 1969-08-22 | 1972-05-02 | Ajinomoto Kk | Method for producing phenylalanine by fermentation |
| JPS5123593B2 (ja) * | 1972-08-25 | 1976-07-17 | ||
| US3878044A (en) * | 1972-10-09 | 1975-04-15 | Ajinomoto Kk | Method of producing L-arginine by fermentation |
| US3929571A (en) * | 1973-05-24 | 1975-12-30 | Ajinomoto Kk | Process for preparing L-lysine |
| JPS54105293A (en) * | 1978-02-01 | 1979-08-18 | Ajinomoto Co Inc | Preparation of l-proline by fermentation |
| US4411991A (en) * | 1980-10-07 | 1983-10-25 | Kanegafuchi Chemical Industry Company, Limited | Process for fermentative production of amino acids |
| JPS57115190A (en) * | 1980-12-29 | 1982-07-17 | Ajinomoto Co Inc | Preparation of l-glutamic acid by fermentation |
| EP0167132B1 (en) * | 1984-06-29 | 1992-01-02 | Ajinomoto Co., Inc. | Process for producing l-isoleucine by fermentation |
| US4646135A (en) * | 1985-02-01 | 1987-02-24 | General Electric Company | System for allowing two television programs simultaneously to use the normal bandwidth for one program by chrominance time compression and luminance bandwidth reduction |
-
1989
- 1989-01-13 JP JP1006955A patent/JP2817157B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1990
- 1990-01-11 EP EP90100549A patent/EP0379903B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1990-01-11 DE DE69011880T patent/DE69011880T2/de not_active Expired - Lifetime
-
1991
- 1991-09-06 US US07/758,509 patent/US5294547A/en not_active Expired - Lifetime
-
1995
- 1995-05-12 US US08/440,467 patent/US5705370A/en not_active Expired - Lifetime
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| US6984506B2 (en) | 2000-11-17 | 2006-01-10 | Cheil Jedang Corporation | Microorganisms and processes for producing L-glutamine |
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| US10023888B2 (en) | 2014-10-08 | 2018-07-17 | Cj Cheiljedang Corporation | Microorganism for producing L-glutamine and method for producing L-glutamine using same |
Also Published As
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| DE69011880D1 (de) | 1994-10-06 |
| EP0379903A2 (en) | 1990-08-01 |
| DE69011880T2 (de) | 1995-04-13 |
| EP0379903B1 (en) | 1994-08-31 |
| US5294547A (en) | 1994-03-15 |
| EP0379903A3 (en) | 1990-08-16 |
| JP2817157B2 (ja) | 1998-10-27 |
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