JPH0375144B2 - - Google Patents
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- JPH0375144B2 JPH0375144B2 JP59108594A JP10859484A JPH0375144B2 JP H0375144 B2 JPH0375144 B2 JP H0375144B2 JP 59108594 A JP59108594 A JP 59108594A JP 10859484 A JP10859484 A JP 10859484A JP H0375144 B2 JPH0375144 B2 JP H0375144B2
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Landscapes
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Cosmetics (AREA)
Description
本発明は効率のよい卵白分解物の製造法に関す
る。 卵白分解物は、化粧品および食品用素材として
有用であることがよく知られているものであり、
その製造法に関しても(1)酸性蛋白質分解酵素を用
いる方法(2)中性またはアルカリ性蛋白質分解酵素
を用いる方法などが知られている。 上記方法のうち、中性またはアルカリ性蛋白質
分解酵素を用いる方法は、卵白中にこれらの酸素
の作用を阻害するオボインヒビターやオボムコイ
ド等が存在するため直接生卵白にこれらの酵素を
作用させた場合分解し難く、またこの阻害作用を
排除するために卵白を加熱処理してこれらの酵素
を作用せしめる場合は、卵白が加熱により強固な
ゲルを形成してしまい、やはり分解し難い欠点が
ある。 これに対し、酸性蛋白質分解酵素を用いる方法
は、卵白中の前記酵素作用阻害物質の影響を受け
ることなく、蛋白質が水に溶解ないしは分散状態
にある生卵白を直接分解し得るので有利である
が、反応速度が遅く未分解の蛋白質が残りやすい
こと、蛋白質の分解によつて生ずるペプチドの低
分子化が進み難いこと、苦味ペプチドが生成して
分解物に苦味が生ずることなどの欠点があり、こ
の方法も充分満足できる方法とは言い難い。 本発明者らは、卵白分解物の製造法に関する前
記欠点を解消すべく鋭意検討した結果、生卵白に
酸性条件下で微生物起源の酸性蛋白分解酵素を作
用せしめることによつて、生卵白中のオボインヒ
ビターやオボムコイド等が分解してしまい、中性
またはアルカリ性蛋白質分解酵素により生卵白中
の蛋白質が分解できるようになることを見出し、
この知見により先ず生卵白に酸性蛋白質分解酵素
を作用せしめ、ついで中性および/またはアルカ
リ性蛋白質分解酵素を作用せしめることによつ
て、効率よく卵白分解物を製造する手段を新に見
出し本発明を完成した。 すなわち本発明は、卵白に酸を添加してPH5未
満としたものに酸性蛋白質分解酵素を作用せし
め、ついでこれを中和してPH5以上としたのち中
性および/またはアルカリ性蛋白質分解酵素を作
用せしめることを特徴とする卵白分解物の製造法
である。 以下本発明を詳細に説明する。 本発明に用いる卵白としては、未変性の蛋白質
含有量が高く、蛋白質が水に溶解ないしは分散し
やすい生卵白のほか、冷凍卵白、粉末卵白、さら
に卵白からムチンやリゾチーム等を除いたもの、
いずれもが使用できる。 卵白は、そのままかあるいは水で希釈してもよ
いが、これに酸を添加してPH5未満に調節する。 ここに用いられる酸としては、酢酸、クエン酸
等の有機酸あるいは塩酸、燐酸等の無機酸いずれ
を用いてもよく、またPHは、使用する酸性蛋白質
分解酵素の種類によつて異なるが、1.5〜5.0未満
の範囲内で、使用する酵素の作用至適域のPHに調
節すればよい。 本発明ではこのようにして調製した卵白基質に
作用至適PHが酸性にある酸性蛋白質分解酵素を作
用せしめる。 本発明に用いる酸性蛋白質分解酵素としては、
微生物起源のたとえばモルシン(盛進製薬)、ニ
ユーラーゼ(天野製薬)、デナプシン(ナガセ生
化学工業)、サンプローゼ(阪急共栄物産)、プロ
チン(大和化成)、ラピターゼ(武田薬品)、パン
プロシン(ヤクルト薬品)等が適当であり、夫々
目的とする卵白分解物の用途から見て好ましい品
質のものが得られるような作用特性を有するもの
を適宜選択し使用する。 すなわち、卵白分解物を化粧品等に用いその保
湿性や緩衝作用を目的とするような場合には、卵
白分解物中の過度のアミノ酸の存在は好ましくな
いので、このような卵白分解物を得るためには酸
性カルボキシペプチダーゼ作用の弱い酸性蛋白質
分解酵素の使用が望ましく、また卵白分解物を調
味料等に用いその呈味性を目的とするような場合
には、卵白分解物中のアミノ酸の含有量が高く、
苦味のないことが必要であり、このような場合に
は酸性カルボキシペプチダーゼ作用の強い酸性蛋
白質分解酵素の使用が適している。 これら酵素の使用量、反応温度およひ反応時間
は、使用する酵素の種類や力価等によつて異なる
が、酵素の使用量としては卵白乾物当り0.1〜10
重量%、反応温度としては20〜40℃、そして反応
時間としては1〜12時間が好ましい範囲であり、
特に反応温度が45℃以上の高温の場合は卵白がゲ
ル化して反応が進み難くなるので、この様な条件
は避けなければならず、また酵素の使用量および
反応時間は、後述の中性またはアルカリ性蛋白質
分解酵素に対する阻害作用を排除し得るに足る必
要最少限度の条件を選択し、これを実施すること
によつて本発明の方法をより効率のよいものとす
ることができる。 このようにして得られる反応生成物は、ついで
これを中和してPH5以上としたのち、中性または
アルカリ性域に作用至適PHを有する中性および/
またはアルカリ性蛋白質分解酵素を作用せしめ
る。 この場合の中和に用いられるアルカリとして
は、水酸化ナトリウム、炭酸ナトリウム、水酸化
カリウム、炭酸カルシウム等の無機のアルカリを
用いればよく、またPHは、使用する中性またはア
ルカリ性蛋白質分解酵素の種類によつて異なる
が、5〜11、好ましくは6〜8の範囲内で使用す
る酵素の作用至適域のPHに調整する。 本発明に用いる中性またはアルカリ性蛋白質分
解酵素としては、動植物、微生物等いかなる起源
のものでもさしつかえないのであるが、微生物起
源のものが適当であり、たとえばタカジアスター
ゼ(三共製薬)、プロザイム(天野製薬)、プロチ
ーム(協和発酵)、プロナーゼ(科研化学)、プロ
リシン、プロテオリクイフアーゼ(上田化学)、
ビオプラーゼ(ナガセ生化学工業)、パンチダー
ゼ(ヤクルト薬品)等がこれに該当する。 これらの酵素は、前記酸性蛋白質分解酵素の場
合と同様に、目的とする卵白分解物の用途から見
て好ましい品質のものが得られるような作用特性
を有するものを適宜選択して使用することが望ま
しく、前記理由から、たとえば化粧品等に用いる
卵白分解物を目的とする場合は、ロイシンアミノ
ペプチダーゼ作用の弱いものを選択し、あるいは
調味料等に用いる卵白分解物を目的とする場合
は、逆にロイシンアミノペプチダーゼ作用の強い
ものを選択して使用することが望ましい。 これらの酵素の使用量、反応温度、反応時間
は、前記酸性蛋白質分解酵素の場合と同様に使用
する酵素の種類や力価等によつて異なるが、酵素
の使用量としては卵白乾物当り0.1〜20重量%、
反応温度としては45〜60℃、反応時間としては1
〜24時間が好ましい範囲であり、特にこの場合の
反応温度は、前述の酸性蛋白質分解酵素を作用せ
しめる場合と異なり、防腐効果があり、かつゲル
化しない上記範囲内の温度が適している。 このようにして得られる反応生成物は、ついで
常法によりこれを80℃以上に加熱して酵素を失活
せしめると同時に未分解の卵白中の蛋白質を熱凝
固せしめ、冷却後これを遠心分離あるいは珪藻士
等の濾過助剤を用いる濾過等によつて除去して卵
白分解物の清澄液が得られる。 なお、この際活性炭等の吸着剤を用いて卵白分
解物の清澄液を精製処理することによつて、脱臭
脱色されたより高品質の卵白分解物の清澄液とす
ることができ、また該卵白分解物の清澄液は、そ
のままあるいは濃縮して液状のまま使用してもよ
いが、さらにこれを必要により噴霧乾燥あるいは
凍結乾燥等により粉末ないしは顆粒状とし使用す
ることもできる。 次に実施例により本発明の効果につき説明す
る。 実施例 1 冷凍卵白(製菓用、キユーピータマゴ社製)を
冷蔵庫で1晩解凍し、その100gを300ml容ビーカ
ーに収容し、これに6N−塩酸2mlを添加してPH
3.0に調整した。 この卵白基質に微生物起源の酸性蛋白質分解酵
素製剤であるサンプローゼF(阪急共栄物産社製)
0.1gを加えて溶解し、恒温槽を用いて30℃、5
時間作用せしめた。 次にこの反応液に6N−水酸化ナトリウム2ml
を添加してPH7.5に調整し、微生物起源の中性蛋
白質分解素製剤であるプロナーゼ(科研化学社
製)0.1gを加えて溶解し、さらに恒温槽を用い
て55℃、15時間作用せしめた。 このようにして得られた反応液を100℃、10分
加熱し、生成する加熱凝固物を瀘紙で濾過して卵
白分解物の清澄液を得、加熱前の反応液および上
記清澄液の全窒素を基準しようゆ分析法記載のケ
ールダール法により測定してその値より溶解率を
算出し、また上記清澄液のホルモール窒素を同じ
く基準しようゆ分析法記載の方法で測定して全窒
素との割合から分解率を算出して第1表に示す結
果が得られた。 なお、上記卵白の処理例において、卵白基質に
サンプローゼFを作用せしめたものにプロナーゼ
を作用せしめる代りに、これにさらにサンプロー
ゼF0.1gを追加添加して30℃、15時間作用せしめ
た他は同様に処理し(対照)、また、同じく前
記卵白の処理例において、卵白基質にサンブロー
ゼFを作用せしめることなく直接PH7.5に調整し
た卵白基質にプロナーゼ0.2gを添加して55℃、
20時間作用せしめた他は同様に処理して(対照
)夫々同じく第1表に示す結果が得られた。
る。 卵白分解物は、化粧品および食品用素材として
有用であることがよく知られているものであり、
その製造法に関しても(1)酸性蛋白質分解酵素を用
いる方法(2)中性またはアルカリ性蛋白質分解酵素
を用いる方法などが知られている。 上記方法のうち、中性またはアルカリ性蛋白質
分解酵素を用いる方法は、卵白中にこれらの酸素
の作用を阻害するオボインヒビターやオボムコイ
ド等が存在するため直接生卵白にこれらの酵素を
作用させた場合分解し難く、またこの阻害作用を
排除するために卵白を加熱処理してこれらの酵素
を作用せしめる場合は、卵白が加熱により強固な
ゲルを形成してしまい、やはり分解し難い欠点が
ある。 これに対し、酸性蛋白質分解酵素を用いる方法
は、卵白中の前記酵素作用阻害物質の影響を受け
ることなく、蛋白質が水に溶解ないしは分散状態
にある生卵白を直接分解し得るので有利である
が、反応速度が遅く未分解の蛋白質が残りやすい
こと、蛋白質の分解によつて生ずるペプチドの低
分子化が進み難いこと、苦味ペプチドが生成して
分解物に苦味が生ずることなどの欠点があり、こ
の方法も充分満足できる方法とは言い難い。 本発明者らは、卵白分解物の製造法に関する前
記欠点を解消すべく鋭意検討した結果、生卵白に
酸性条件下で微生物起源の酸性蛋白分解酵素を作
用せしめることによつて、生卵白中のオボインヒ
ビターやオボムコイド等が分解してしまい、中性
またはアルカリ性蛋白質分解酵素により生卵白中
の蛋白質が分解できるようになることを見出し、
この知見により先ず生卵白に酸性蛋白質分解酵素
を作用せしめ、ついで中性および/またはアルカ
リ性蛋白質分解酵素を作用せしめることによつ
て、効率よく卵白分解物を製造する手段を新に見
出し本発明を完成した。 すなわち本発明は、卵白に酸を添加してPH5未
満としたものに酸性蛋白質分解酵素を作用せし
め、ついでこれを中和してPH5以上としたのち中
性および/またはアルカリ性蛋白質分解酵素を作
用せしめることを特徴とする卵白分解物の製造法
である。 以下本発明を詳細に説明する。 本発明に用いる卵白としては、未変性の蛋白質
含有量が高く、蛋白質が水に溶解ないしは分散し
やすい生卵白のほか、冷凍卵白、粉末卵白、さら
に卵白からムチンやリゾチーム等を除いたもの、
いずれもが使用できる。 卵白は、そのままかあるいは水で希釈してもよ
いが、これに酸を添加してPH5未満に調節する。 ここに用いられる酸としては、酢酸、クエン酸
等の有機酸あるいは塩酸、燐酸等の無機酸いずれ
を用いてもよく、またPHは、使用する酸性蛋白質
分解酵素の種類によつて異なるが、1.5〜5.0未満
の範囲内で、使用する酵素の作用至適域のPHに調
節すればよい。 本発明ではこのようにして調製した卵白基質に
作用至適PHが酸性にある酸性蛋白質分解酵素を作
用せしめる。 本発明に用いる酸性蛋白質分解酵素としては、
微生物起源のたとえばモルシン(盛進製薬)、ニ
ユーラーゼ(天野製薬)、デナプシン(ナガセ生
化学工業)、サンプローゼ(阪急共栄物産)、プロ
チン(大和化成)、ラピターゼ(武田薬品)、パン
プロシン(ヤクルト薬品)等が適当であり、夫々
目的とする卵白分解物の用途から見て好ましい品
質のものが得られるような作用特性を有するもの
を適宜選択し使用する。 すなわち、卵白分解物を化粧品等に用いその保
湿性や緩衝作用を目的とするような場合には、卵
白分解物中の過度のアミノ酸の存在は好ましくな
いので、このような卵白分解物を得るためには酸
性カルボキシペプチダーゼ作用の弱い酸性蛋白質
分解酵素の使用が望ましく、また卵白分解物を調
味料等に用いその呈味性を目的とするような場合
には、卵白分解物中のアミノ酸の含有量が高く、
苦味のないことが必要であり、このような場合に
は酸性カルボキシペプチダーゼ作用の強い酸性蛋
白質分解酵素の使用が適している。 これら酵素の使用量、反応温度およひ反応時間
は、使用する酵素の種類や力価等によつて異なる
が、酵素の使用量としては卵白乾物当り0.1〜10
重量%、反応温度としては20〜40℃、そして反応
時間としては1〜12時間が好ましい範囲であり、
特に反応温度が45℃以上の高温の場合は卵白がゲ
ル化して反応が進み難くなるので、この様な条件
は避けなければならず、また酵素の使用量および
反応時間は、後述の中性またはアルカリ性蛋白質
分解酵素に対する阻害作用を排除し得るに足る必
要最少限度の条件を選択し、これを実施すること
によつて本発明の方法をより効率のよいものとす
ることができる。 このようにして得られる反応生成物は、ついで
これを中和してPH5以上としたのち、中性または
アルカリ性域に作用至適PHを有する中性および/
またはアルカリ性蛋白質分解酵素を作用せしめ
る。 この場合の中和に用いられるアルカリとして
は、水酸化ナトリウム、炭酸ナトリウム、水酸化
カリウム、炭酸カルシウム等の無機のアルカリを
用いればよく、またPHは、使用する中性またはア
ルカリ性蛋白質分解酵素の種類によつて異なる
が、5〜11、好ましくは6〜8の範囲内で使用す
る酵素の作用至適域のPHに調整する。 本発明に用いる中性またはアルカリ性蛋白質分
解酵素としては、動植物、微生物等いかなる起源
のものでもさしつかえないのであるが、微生物起
源のものが適当であり、たとえばタカジアスター
ゼ(三共製薬)、プロザイム(天野製薬)、プロチ
ーム(協和発酵)、プロナーゼ(科研化学)、プロ
リシン、プロテオリクイフアーゼ(上田化学)、
ビオプラーゼ(ナガセ生化学工業)、パンチダー
ゼ(ヤクルト薬品)等がこれに該当する。 これらの酵素は、前記酸性蛋白質分解酵素の場
合と同様に、目的とする卵白分解物の用途から見
て好ましい品質のものが得られるような作用特性
を有するものを適宜選択して使用することが望ま
しく、前記理由から、たとえば化粧品等に用いる
卵白分解物を目的とする場合は、ロイシンアミノ
ペプチダーゼ作用の弱いものを選択し、あるいは
調味料等に用いる卵白分解物を目的とする場合
は、逆にロイシンアミノペプチダーゼ作用の強い
ものを選択して使用することが望ましい。 これらの酵素の使用量、反応温度、反応時間
は、前記酸性蛋白質分解酵素の場合と同様に使用
する酵素の種類や力価等によつて異なるが、酵素
の使用量としては卵白乾物当り0.1〜20重量%、
反応温度としては45〜60℃、反応時間としては1
〜24時間が好ましい範囲であり、特にこの場合の
反応温度は、前述の酸性蛋白質分解酵素を作用せ
しめる場合と異なり、防腐効果があり、かつゲル
化しない上記範囲内の温度が適している。 このようにして得られる反応生成物は、ついで
常法によりこれを80℃以上に加熱して酵素を失活
せしめると同時に未分解の卵白中の蛋白質を熱凝
固せしめ、冷却後これを遠心分離あるいは珪藻士
等の濾過助剤を用いる濾過等によつて除去して卵
白分解物の清澄液が得られる。 なお、この際活性炭等の吸着剤を用いて卵白分
解物の清澄液を精製処理することによつて、脱臭
脱色されたより高品質の卵白分解物の清澄液とす
ることができ、また該卵白分解物の清澄液は、そ
のままあるいは濃縮して液状のまま使用してもよ
いが、さらにこれを必要により噴霧乾燥あるいは
凍結乾燥等により粉末ないしは顆粒状とし使用す
ることもできる。 次に実施例により本発明の効果につき説明す
る。 実施例 1 冷凍卵白(製菓用、キユーピータマゴ社製)を
冷蔵庫で1晩解凍し、その100gを300ml容ビーカ
ーに収容し、これに6N−塩酸2mlを添加してPH
3.0に調整した。 この卵白基質に微生物起源の酸性蛋白質分解酵
素製剤であるサンプローゼF(阪急共栄物産社製)
0.1gを加えて溶解し、恒温槽を用いて30℃、5
時間作用せしめた。 次にこの反応液に6N−水酸化ナトリウム2ml
を添加してPH7.5に調整し、微生物起源の中性蛋
白質分解素製剤であるプロナーゼ(科研化学社
製)0.1gを加えて溶解し、さらに恒温槽を用い
て55℃、15時間作用せしめた。 このようにして得られた反応液を100℃、10分
加熱し、生成する加熱凝固物を瀘紙で濾過して卵
白分解物の清澄液を得、加熱前の反応液および上
記清澄液の全窒素を基準しようゆ分析法記載のケ
ールダール法により測定してその値より溶解率を
算出し、また上記清澄液のホルモール窒素を同じ
く基準しようゆ分析法記載の方法で測定して全窒
素との割合から分解率を算出して第1表に示す結
果が得られた。 なお、上記卵白の処理例において、卵白基質に
サンプローゼFを作用せしめたものにプロナーゼ
を作用せしめる代りに、これにさらにサンプロー
ゼF0.1gを追加添加して30℃、15時間作用せしめ
た他は同様に処理し(対照)、また、同じく前
記卵白の処理例において、卵白基質にサンブロー
ゼFを作用せしめることなく直接PH7.5に調整し
た卵白基質にプロナーゼ0.2gを添加して55℃、
20時間作用せしめた他は同様に処理して(対照
)夫々同じく第1表に示す結果が得られた。
【表】
実施例 2
実施例1において、酸性蛋白質分解酵素として
のサンプローゼFの代りにモルシン(盛進製薬社
製)を用い、また中性またはアルカリ性蛋白質分
解酵素としてのプロナーゼの代りにプロザイム
(天野製薬社製)を用いた他は実施例1と同様に
処理して第2表に示す結果が得られた。
のサンプローゼFの代りにモルシン(盛進製薬社
製)を用い、また中性またはアルカリ性蛋白質分
解酵素としてのプロナーゼの代りにプロザイム
(天野製薬社製)を用いた他は実施例1と同様に
処理して第2表に示す結果が得られた。
【表】
すなわち、実施例1は化粧品等に用いる分解率
の低い卵白分解物を得ることを目的とし、酸性カ
ルボキシペプチダーゼの作用の弱い酸性蛋白質分
解酵素およびロイシンアミノペプチダーゼ作用の
弱い中性蛋白質分解酵素を用いた例であり、また
実施例2は調味料等に用いる分解率の高い卵白分
解物を得ることを目的とし、酸性カルボキシペプ
チダーゼ作用の強い酸性蛋白質分解酵素およびロ
イシンアミノペプチダーゼ作用の強いアルカリ性
蛋白質分解酵素を用いた例であるが、これらの結
果を示した第1表および第2表の結果より、卵白
に先ず酸性蛋白質分解酵素を作用せしめ、ついで
中性またはアルカリ性蛋白質分解酵素を作用せし
めた本発明の場合、卵白に酸性蛋白質分解酵素の
みを作用せしめた対照および卵白に直接中性ま
たはアルカリ性蛋白質分解酵素を作用せしめた対
照の場合と比較して、実施例1においては溶解
率が、また実施例2においては溶解率および分解
率が、いずれも高い値を示し、極めて効率のよい
ことがわかる。
の低い卵白分解物を得ることを目的とし、酸性カ
ルボキシペプチダーゼの作用の弱い酸性蛋白質分
解酵素およびロイシンアミノペプチダーゼ作用の
弱い中性蛋白質分解酵素を用いた例であり、また
実施例2は調味料等に用いる分解率の高い卵白分
解物を得ることを目的とし、酸性カルボキシペプ
チダーゼ作用の強い酸性蛋白質分解酵素およびロ
イシンアミノペプチダーゼ作用の強いアルカリ性
蛋白質分解酵素を用いた例であるが、これらの結
果を示した第1表および第2表の結果より、卵白
に先ず酸性蛋白質分解酵素を作用せしめ、ついで
中性またはアルカリ性蛋白質分解酵素を作用せし
めた本発明の場合、卵白に酸性蛋白質分解酵素の
みを作用せしめた対照および卵白に直接中性ま
たはアルカリ性蛋白質分解酵素を作用せしめた対
照の場合と比較して、実施例1においては溶解
率が、また実施例2においては溶解率および分解
率が、いずれも高い値を示し、極めて効率のよい
ことがわかる。
Claims (1)
- 1 卵白に酸を添加してPH5未満としたものに酸
性蛋白質分解酵素を作用せしめ、ついでこれを中
和してPH5以上としたのち、中性および/または
アルカリ性蛋白質分解酵素を作用せしめることを
特徴とする卵白分解物の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59108594A JPS60251859A (ja) | 1984-05-30 | 1984-05-30 | 卵白分解物の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59108594A JPS60251859A (ja) | 1984-05-30 | 1984-05-30 | 卵白分解物の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60251859A JPS60251859A (ja) | 1985-12-12 |
| JPH0375144B2 true JPH0375144B2 (ja) | 1991-11-29 |
Family
ID=14488760
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59108594A Granted JPS60251859A (ja) | 1984-05-30 | 1984-05-30 | 卵白分解物の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60251859A (ja) |
Families Citing this family (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE4339743C1 (de) * | 1993-11-22 | 1995-08-31 | Waldemar Dr Neumueller | Verfahren zur Aufbereitung von Proteinen aus einer proteinhaltigen Substanz |
| US7005158B1 (en) * | 2003-06-30 | 2006-02-28 | University Of Florida Research Foundation, Inc. | Methods of improving the properties of egg proteins |
| KR100627680B1 (ko) * | 2004-02-10 | 2006-09-25 | 유익종 | 가열시 쓴맛이 제거된 응고방지용 난백액의 제조방법 |
| US7927648B2 (en) | 2004-06-28 | 2011-04-19 | Archer Daniels Midland Company | Composition and method for enhancing eggs |
| JP4839040B2 (ja) * | 2005-08-23 | 2011-12-14 | 太陽化学株式会社 | 清澄性の高い卵白加水分解物の製造方法 |
| AU2009228250B2 (en) * | 2008-03-26 | 2015-03-19 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Ltd. | Leucine-rich peptide compositions and methods for isolation |
-
1984
- 1984-05-30 JP JP59108594A patent/JPS60251859A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS60251859A (ja) | 1985-12-12 |
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