JPH0611232B2 - Ｌ−含硫アミノ酸の製造方法 - Google Patents
Ｌ−含硫アミノ酸の製造方法Info
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- JPH0611232B2 JPH0611232B2 JP5956886A JP5956886A JPH0611232B2 JP H0611232 B2 JPH0611232 B2 JP H0611232B2 JP 5956886 A JP5956886 A JP 5956886A JP 5956886 A JP5956886 A JP 5956886A JP H0611232 B2 JPH0611232 B2 JP H0611232B2
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Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、トリプトファンシンターゼの存在下にβ−置
換−Ｌ−アラニンを金属硫化物、金属水硫化物、金属多
硫化物、硫化アンモニウム、水硫化アンモニウムまたは
多硫化アンモニウムと反応させ、Ｌ−システインおよび
／またはＬ−シスチンを製造する方法に関する。
換−Ｌ−アラニンを金属硫化物、金属水硫化物、金属多
硫化物、硫化アンモニウム、水硫化アンモニウムまたは
多硫化アンモニウムと反応させ、Ｌ−システインおよび
／またはＬ−シスチンを製造する方法に関する。
Ｌ−システインおよびＬ−シスチンは、輸液の成分など
の医薬用途のほか、化粧品用、食品添加剤などとして広
く使用されている。
の医薬用途のほか、化粧品用、食品添加剤などとして広
く使用されている。
（従来の技術） 従来、Ｌ−システインおよびＬ−シスチンの代表的製法
としては、（１）毛髪などの天然物から抽出する方法、
（２）化学合成法（たとえば、特開昭57-200356）、
（３）ＤＬ−２−アミノチアゾリン−４−カルボン酸か
ら酵素的に合成する方法（特公昭54-2272）、（４）β
−置換アラニンをシステインデスルフヒドラーゼの存在
下、金属硫化物または金属水硫化物と反応させる方法
（特公昭57-21311）などが知られているが、工業的な製
法としては必ずしも有利な方法とは思われない。
としては、（１）毛髪などの天然物から抽出する方法、
（２）化学合成法（たとえば、特開昭57-200356）、
（３）ＤＬ−２−アミノチアゾリン−４−カルボン酸か
ら酵素的に合成する方法（特公昭54-2272）、（４）β
−置換アラニンをシステインデスルフヒドラーゼの存在
下、金属硫化物または金属水硫化物と反応させる方法
（特公昭57-21311）などが知られているが、工業的な製
法としては必ずしも有利な方法とは思われない。
（発明が解決しようとする問題点） このような状況のもとで、本発明者らは、安価なＬ−シ
ステインおよび／またはＬ−シスチンの新しい製造法に
関して研究を重ねた結果、トリプトファンシンターゼの
存在下にβ−置換−Ｌ−アラニンを、金属硫化物、金属
水硫化物、金属多硫化物、硫化アンモニウム、水硫化ア
ンモニウムまたは多硫化アンモニウムと反応させること
により、Ｌ−システインおよび／またはＬ−シスチン
が、生成することを見出し、この知見に基ずいて本発明
を完成した。
ステインおよび／またはＬ−シスチンの新しい製造法に
関して研究を重ねた結果、トリプトファンシンターゼの
存在下にβ−置換−Ｌ−アラニンを、金属硫化物、金属
水硫化物、金属多硫化物、硫化アンモニウム、水硫化ア
ンモニウムまたは多硫化アンモニウムと反応させること
により、Ｌ−システインおよび／またはＬ−シスチン
が、生成することを見出し、この知見に基ずいて本発明
を完成した。
（問題を解決するための手段） トリプトファンシンターゼは、微生物、高等植物などに
広く存在していることが知られており（例えば、Bacter
iological Reviews,Vol.39,No.2,p.87-120(1975))、本
発明においても酵素源は特に限定されないが、通常は微
生物起源のものが用いられる。トリプトファンシンター
ゼを生産する菌株としては、たとえば、エシェリヒア・
コリ(Escherichia coli)MT-10232(FERM BP-19)、エシエ
リヒア・コリMT-10242(FERM BP-20)、ノイロスポラ・ク
ラッサ(Neurospora crassa)ATCC-14692、サッカロミセ
ス・セレビシエ(Saccharomyces cerevis-iae)ATCC 2678
7などがある。エシエリヒア・コリの培養菌体からのト
リプトファンシンターゼの抽出法については、The Jour
nal of Biological Chemistry,Vol.249,No.24,p.7756-7
763(1974年)、ノイロスポラ・クラッサの培養菌体から
の抽出法については、同Vol.250,No.8,p.2941-2946(197
5年)、サッカロミセス・セレビシエの培養菌体からの抽
出法については、European Journal of Biochemistry,V
ol.102,p.159-165(1979年)に記載され知られている。
広く存在していることが知られており（例えば、Bacter
iological Reviews,Vol.39,No.2,p.87-120(1975))、本
発明においても酵素源は特に限定されないが、通常は微
生物起源のものが用いられる。トリプトファンシンター
ゼを生産する菌株としては、たとえば、エシェリヒア・
コリ(Escherichia coli)MT-10232(FERM BP-19)、エシエ
リヒア・コリMT-10242(FERM BP-20)、ノイロスポラ・ク
ラッサ(Neurospora crassa)ATCC-14692、サッカロミセ
ス・セレビシエ(Saccharomyces cerevis-iae)ATCC 2678
7などがある。エシエリヒア・コリの培養菌体からのト
リプトファンシンターゼの抽出法については、The Jour
nal of Biological Chemistry,Vol.249,No.24,p.7756-7
763(1974年)、ノイロスポラ・クラッサの培養菌体から
の抽出法については、同Vol.250,No.8,p.2941-2946(197
5年)、サッカロミセス・セレビシエの培養菌体からの抽
出法については、European Journal of Biochemistry,V
ol.102,p.159-165(1979年)に記載され知られている。
しかし、本発明に使用されるトリプトファンシンターゼ
は、必ずしも抽出された純粋な物である必要はない。す
なわち、トリプトファンシンターゼ生産菌の培養物、培
養物から遠心分離などの方法によって採取した生菌体、
その乾燥菌体あるいは菌体を磨砕、自己消化、超音波処
理などをすることによって得られる菌体処理物、更に
は、これらの菌体よりの抽出物並びに該抽出物より得ら
れる酵素の粗製物であっても利用できる。もちろん、こ
れらの固定化物でもよい。
は、必ずしも抽出された純粋な物である必要はない。す
なわち、トリプトファンシンターゼ生産菌の培養物、培
養物から遠心分離などの方法によって採取した生菌体、
その乾燥菌体あるいは菌体を磨砕、自己消化、超音波処
理などをすることによって得られる菌体処理物、更に
は、これらの菌体よりの抽出物並びに該抽出物より得ら
れる酵素の粗製物であっても利用できる。もちろん、こ
れらの固定化物でもよい。
トリプトファンシンターゼ生産菌を培養するための培地
としては、炭素源、窒素源、無機物および必要に応じて
少量の微量栄養素を含むものであれば、合成培地または
天然培地の何れも使用可能である。培地へ微量のトリプ
トファンまたはインドールを添加することが有効なこと
もある。また、培地へ微量のインドールアクリル酸を添
加することによりトリプトファンシンターゼ生産量が高
まることもある。
としては、炭素源、窒素源、無機物および必要に応じて
少量の微量栄養素を含むものであれば、合成培地または
天然培地の何れも使用可能である。培地へ微量のトリプ
トファンまたはインドールを添加することが有効なこと
もある。また、培地へ微量のインドールアクリル酸を添
加することによりトリプトファンシンターゼ生産量が高
まることもある。
培養は、振盪培養あるいは通気攪拌培養などの好気的条
件下で行う。培養温度は20〜40℃、通常は25〜37℃の範
囲である。培養液のpHは５〜８である。
件下で行う。培養温度は20〜40℃、通常は25〜37℃の範
囲である。培養液のpHは５〜８である。
トリプトファンシンターゼは、インドール-3-グリセロ
燐酸とL-セリンからL-トリプトファンを合成する反応の
他に種々の反応を触媒する多機能酵素であることは良く
知られている。〔例えば、Advances in Enzymology and
Related Areas of Molecular Biology,Vol.49,p.127-1
85(1979))しかしながら、トリプトファンシンターゼに
より本発明の反応は、本発明者らが初めて見出したもの
である。
燐酸とL-セリンからL-トリプトファンを合成する反応の
他に種々の反応を触媒する多機能酵素であることは良く
知られている。〔例えば、Advances in Enzymology and
Related Areas of Molecular Biology,Vol.49,p.127-1
85(1979))しかしながら、トリプトファンシンターゼに
より本発明の反応は、本発明者らが初めて見出したもの
である。
反応基質であるβ−置換−Ｌ−アラニンとしては、例え
ばβ−クロロ−Ｌ−アラニン、β−ブロモ−Ｌ−アラニ
ンなどのβ−ハロゲノ−Ｌ−アラニン、Ｏ−メチル−Ｌ
−セリン、Ｏ−エチル−Ｌ−セリンなどのＯ−アルキル
−Ｌ−セリン、Ｓ−メチル−Ｌ−システイン、Ｓ−エチ
ル−Ｌ−システインなどのＳ−アルキル−Ｌ−システイ
ン、Ｏ−アセチル−Ｌ−セリン、Ｏ−ベンジル−Ｌ−セ
リン、Ｓ−ベンジル−Ｌ−システィンＬ−セリン Ｏ−
サルフェート、などを用いることができる。
ばβ−クロロ−Ｌ−アラニン、β−ブロモ−Ｌ−アラニ
ンなどのβ−ハロゲノ−Ｌ−アラニン、Ｏ−メチル−Ｌ
−セリン、Ｏ−エチル−Ｌ−セリンなどのＯ−アルキル
−Ｌ−セリン、Ｓ−メチル−Ｌ−システイン、Ｓ−エチ
ル−Ｌ−システインなどのＳ−アルキル−Ｌ−システイ
ン、Ｏ−アセチル−Ｌ−セリン、Ｏ−ベンジル−Ｌ−セ
リン、Ｓ−ベンジル−Ｌ−システィンＬ−セリン Ｏ−
サルフェート、などを用いることができる。
もう一方の基質である硫化物、水硫化物などとしては、
例えば硫化ナトリウム、硫化カリウム、硫化リチウムな
どの金属硫化物、水硫化ナトリウム、水硫化カリウム、
水硫化リチウムなどの金属水硫化物、多硫化ナトリウ
ム、多硫化カリウムなどの金属多硫化物、硫化アンモニ
ウム、水硫化アンモニウム、多硫化アンモニウムなどを
用いることができる。また、これらの硫化物、水硫化物
などは反応液中において金属水酸化物または水酸化アン
モニウムと硫化水素より生成したものでもよい。
例えば硫化ナトリウム、硫化カリウム、硫化リチウムな
どの金属硫化物、水硫化ナトリウム、水硫化カリウム、
水硫化リチウムなどの金属水硫化物、多硫化ナトリウ
ム、多硫化カリウムなどの金属多硫化物、硫化アンモニ
ウム、水硫化アンモニウム、多硫化アンモニウムなどを
用いることができる。また、これらの硫化物、水硫化物
などは反応液中において金属水酸化物または水酸化アン
モニウムと硫化水素より生成したものでもよい。
本発明においては、トリプトファンシンターゼの存在
下、通常pH６〜10の水性媒質中で、β−置換−Ｌ−アラ
ニンと硫化物、水硫化物または多硫化物と反応させる。
反応温度は20〜60℃が適当である。反応時間は、酵素力
価、基質濃度、その他の条件により異なるが、回分反応
では通常１〜100時間である。反応は、静置またはゆる
やかな攪拌下に行われる。基質であるβ−置換−Ｌ−ア
ラニンと硫化物、水硫化物または多硫化物の濃度は特に
制限はないが、通常は0.1〜30重量％程度である。基質
は反応開始時に全量を反応液に添加しても良いし、反応
の進行にともない分割添加することも可能である。反応
液中には硫化物、水硫化物または多硫化物がβ−置換−
Ｌ−アラニンに対して当モル以上存在することが望まし
い。反応に際しては、基質の他に補酵素であるピリドキ
サル燐酸を微量添加することが望ましい。
下、通常pH６〜10の水性媒質中で、β−置換−Ｌ−アラ
ニンと硫化物、水硫化物または多硫化物と反応させる。
反応温度は20〜60℃が適当である。反応時間は、酵素力
価、基質濃度、その他の条件により異なるが、回分反応
では通常１〜100時間である。反応は、静置またはゆる
やかな攪拌下に行われる。基質であるβ−置換−Ｌ−ア
ラニンと硫化物、水硫化物または多硫化物の濃度は特に
制限はないが、通常は0.1〜30重量％程度である。基質
は反応開始時に全量を反応液に添加しても良いし、反応
の進行にともない分割添加することも可能である。反応
液中には硫化物、水硫化物または多硫化物がβ−置換−
Ｌ−アラニンに対して当モル以上存在することが望まし
い。反応に際しては、基質の他に補酵素であるピリドキ
サル燐酸を微量添加することが望ましい。
このようにして反応を行うと、反応液中にはＬ−システ
インが生成するが、Ｌ−システインは酸化されてＬ−シ
スチンに変化しやすいので、反応の進行とともに反応液
中には通常、Ｌ−システインとＬ−シスチンが共存し、
徐々にＬ−シスチンの量が増大する。しかしながら、反
応条件を制御することによりＬ−システインとＬ−シス
チンの濃度比を変えることも可能である。
インが生成するが、Ｌ−システインは酸化されてＬ−シ
スチンに変化しやすいので、反応の進行とともに反応液
中には通常、Ｌ−システインとＬ−シスチンが共存し、
徐々にＬ−シスチンの量が増大する。しかしながら、反
応条件を制御することによりＬ−システインとＬ−シス
チンの濃度比を変えることも可能である。
反応液からＬ−システインまたはＬ−シスチンを採取す
るには通常の方法を用いることができる。例えば、反応
終了後反応液に通気して大部分のＬ−システインをＬ−
シスチンに酸化すれば、Ｌ−シスチンは水に難溶なので
容易に単離できる。またこのようにして得られたＬ−シ
スチンを電解還元すればＬ−システインを得ることがで
きる。
るには通常の方法を用いることができる。例えば、反応
終了後反応液に通気して大部分のＬ−システインをＬ−
シスチンに酸化すれば、Ｌ−シスチンは水に難溶なので
容易に単離できる。またこのようにして得られたＬ−シ
スチンを電解還元すればＬ−システインを得ることがで
きる。
Ｌ−システインとＬ−シスチンの定量は、液体クロマト
グラフィーで行った。生成したシステインとシスチンが
L-体であることは、光学異性体分離用カラムを用いた液
体クロマトグラフィーにより確認した。
グラフィーで行った。生成したシステインとシスチンが
L-体であることは、光学異性体分離用カラムを用いた液
体クロマトグラフィーにより確認した。
（実施例） 以下、実施例により本発明を具体的に説明する。
実施例１ 肉エキス１％、ペプトン0.5％、酵母エキス0.1％、KH2P
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、O.Adachiら
の方法(The Journal of Biological Chemistry,Vol.24
9,No.24,p.7756-7763(1974年))に従って精製操作を行
い、比活性が9.2単位／mgの力価のトリプトファンシン
ターゼを取得し、この酵素を用いて以下の反応を行っ
た。トリプトファンシンターゼの活性は、C.Yanofskyら
の方法（Methods in Enzymology,Vo1.5,P.801-807(196
2))により測定し、pH7.8、37℃において１μｍｏｌ／mi
nのトリプトファンをＬ−セリンとインドールから合成
する酵素量を１単位とした。
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、O.Adachiら
の方法(The Journal of Biological Chemistry,Vol.24
9,No.24,p.7756-7763(1974年))に従って精製操作を行
い、比活性が9.2単位／mgの力価のトリプトファンシン
ターゼを取得し、この酵素を用いて以下の反応を行っ
た。トリプトファンシンターゼの活性は、C.Yanofskyら
の方法（Methods in Enzymology,Vo1.5,P.801-807(196
2))により測定し、pH7.8、37℃において１μｍｏｌ／mi
nのトリプトファンをＬ−セリンとインドールから合成
する酵素量を１単位とした。
Ｏ−メチル−Ｌ−セリン50mM、第１表に示した硫化物、
水硫化物または多硫化物100mM、ピリドキサール燐酸0.1
mMを含み1N-HClによりpH8.5に調整した反応液10mlにト
リプトファンシンターゼを0.5mg添加し、35℃で10時間
ゆるやかに振盪した。
水硫化物または多硫化物100mM、ピリドキサール燐酸0.1
mMを含み1N-HClによりpH8.5に調整した反応液10mlにト
リプトファンシンターゼを0.5mg添加し、35℃で10時間
ゆるやかに振盪した。
生成したＬ−システインおよびＬ−シスチンの濃度と両
方の和のＯ−メチル−Ｌ−セリンに対する収率を第１表
に示した。
方の和のＯ−メチル−Ｌ−セリンに対する収率を第１表
に示した。
実施例２ ノイロスポラ・クラッサATCC-14692を用い、W.H.Matche
ttらの方法（The Journal of Biological Chemistry,Vo
l.250,No.8,P.2941-2946(1975年))に従い、培養および
酵素精製を行い、比活性が1.3単位／mgの力価のトリプ
トファンシンターゼを取得し、この酵素液を用いて以下
の反応を行った。
ttらの方法（The Journal of Biological Chemistry,Vo
l.250,No.8,P.2941-2946(1975年))に従い、培養および
酵素精製を行い、比活性が1.3単位／mgの力価のトリプ
トファンシンターゼを取得し、この酵素液を用いて以下
の反応を行った。
Ｏ−メチル−Ｌ−セリン50mM、水硫化ナトリウム100m
M、ピリドキサール燐酸0.1mM、およびトリプトファンシ
ンターゼ1.3単位を含むpH8.5の反応液10mlを、35℃で10
時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、12mMのＬ−シ
ステインと4mMのＬ−シスチンが生成した。
M、ピリドキサール燐酸0.1mM、およびトリプトファンシ
ンターゼ1.3単位を含むpH8.5の反応液10mlを、35℃で10
時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、12mMのＬ−シ
ステインと4mMのＬ−シスチンが生成した。
実施例３ ペプトン１％、酵母エキス0.5％、グルコース２％、イ
ンドールアクリル酸0.01％、pH 6.0の液体培地にサッカ
ロミセス・セレビシェATCC-26787を接種し、30℃にて20
時間振盪培養した。
ンドールアクリル酸0.01％、pH 6.0の液体培地にサッカ
ロミセス・セレビシェATCC-26787を接種し、30℃にて20
時間振盪培養した。
培養終了後、遠心分離して菌体を集め、M.Dettwilerら
の方法（European Journal of Biochemistry,Vol.102,
P.159-165(1979年))に従い酵素精製を行い、比活性が1.
2単位／mgの力価のトリプトファンシンターゼを取得
し、この酵素液を用いて以下の反応を行った。
の方法（European Journal of Biochemistry,Vol.102,
P.159-165(1979年))に従い酵素精製を行い、比活性が1.
2単位／mgの力価のトリプトファンシンターゼを取得
し、この酵素液を用いて以下の反応を行った。
Ｏ−メチル−Ｌ−セリン50mM、水硫化ナトリウム100m
M、ピリドキサール燐酸0.1mM、およびトリプトファンシ
ンターゼ1.2単位を含むpH8.5の反応液10mlを、35℃で10
時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、11mMのＬ−シ
ステインと3mMのＬ−シスチンが生成した。
M、ピリドキサール燐酸0.1mM、およびトリプトファンシ
ンターゼ1.2単位を含むpH8.5の反応液10mlを、35℃で10
時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、11mMのＬ−シ
ステインと3mMのＬ−シスチンが生成した。
実施例４ 肉エキス１％、ペプトン0.5％、酵母エキス0.1％、KH2P
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、これをトリ
プトファンシンターゼの酵素源として用いた。この湿菌
体1g当たりのトリプトファンシンターゼ活性は120単位
であった。
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、これをトリ
プトファンシンターゼの酵素源として用いた。この湿菌
体1g当たりのトリプトファンシンターゼ活性は120単位
であった。
Ｏ−メチル−Ｌ−セリン200mM、硫化ナトリウム300mM、
ピリドキサールリン酸0.1mM、湿菌体5gを含むpH8.5（HC
lにより調整）の反応液100mlを、35℃で24時間振盪し
た。反応終了後、ジチオスレイトールにより反応液中の
Ｌ−シスチンをＬ−システインに還元してから、Ｌ−シ
ステインの生成量を測定したところ、98mMであった。
ピリドキサールリン酸0.1mM、湿菌体5gを含むpH8.5（HC
lにより調整）の反応液100mlを、35℃で24時間振盪し
た。反応終了後、ジチオスレイトールにより反応液中の
Ｌ−シスチンをＬ−システインに還元してから、Ｌ−シ
ステインの生成量を測定したところ、98mMであった。
実施例５ 実施例１で取得したトリプトファンシンターゼを用いて
以下の反応を行った。
以下の反応を行った。
第２表に示したβ−置換−Ｌ−アラニン300mM、水硫化
ナトリウム600mM、ピリドキサール燐酸0.1mMを含む480m
Mトリスアミノメタン−HCl緩衝液（pH8.5）100mlにトリ
プトファンシンターゼを500単位添加し、35℃で1時間ゆ
るやかに振盪した。反応終了後、ジチオスレイトールに
より反応液中のＬ−シスチンをＬ−システインに還元し
てから、Ｌ−システインの生成量を測定した。結果を第
２表に示した。
ナトリウム600mM、ピリドキサール燐酸0.1mMを含む480m
Mトリスアミノメタン−HCl緩衝液（pH8.5）100mlにトリ
プトファンシンターゼを500単位添加し、35℃で1時間ゆ
るやかに振盪した。反応終了後、ジチオスレイトールに
より反応液中のＬ−シスチンをＬ−システインに還元し
てから、Ｌ−システインの生成量を測定した。結果を第
２表に示した。
実施例６ 肉エキス１％、ペプトン0.5％、酵母エキス0.1％、KH2P
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
232(FERM BP-19)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、−20℃にて
凍結保存したものをトリプトファンシンターゼの酵素源
として用いた。この湿菌体１ｇ当たりのトリプトファン
シンターゼ活性は、89単位であった。
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
232(FERM BP-19)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、−20℃にて
凍結保存したものをトリプトファンシンターゼの酵素源
として用いた。この湿菌体１ｇ当たりのトリプトファン
シンターゼ活性は、89単位であった。
Ｏ−メチル−Ｌ−セリン200mM、硫化ナトリウム300mM、
ピリドキサールリン酸0.1mMおよび湿菌体５ｇを含む100
mMトリスアミノメタン-HCl緩衝液（pH8.5）100mlを、35
℃で10時間ゆるやかに振盪した。反応終了後、ジチオス
レイトールにより反応液中のＬ−シスチンをＬ−システ
インに還元してから、Ｌ−システインの生成量を測定し
たところ114mMであった。
ピリドキサールリン酸0.1mMおよび湿菌体５ｇを含む100
mMトリスアミノメタン-HCl緩衝液（pH8.5）100mlを、35
℃で10時間ゆるやかに振盪した。反応終了後、ジチオス
レイトールにより反応液中のＬ−シスチンをＬ−システ
インに還元してから、Ｌ−システインの生成量を測定し
たところ114mMであった。
実施例７ 実施例６で取得した湿菌体を用いて以下の反応を行っ
た。
た。
Ｏ−メチル−Ｌ−セリン200mM、水硫化ナトリウム1000m
M、ピリドキサールリン酸0.1mM、湿菌体５ｇを含むpH8.
0の反応液100mlを、35℃で10時間ゆるやかに攪拌した。
反応開始後、２時間目と５時間目にＬ−セリンを2.1ｇ
ずつ反応液に添加した。反応中は、６規定のリン酸を添
加することにより反応液のpHを8.0に維持した。反応終
了後の反応液中には、４．３ｇのＬ−システインと1.1
ｇのＬ−シスチンが蓄積していた。
M、ピリドキサールリン酸0.1mM、湿菌体５ｇを含むpH8.
0の反応液100mlを、35℃で10時間ゆるやかに攪拌した。
反応開始後、２時間目と５時間目にＬ−セリンを2.1ｇ
ずつ反応液に添加した。反応中は、６規定のリン酸を添
加することにより反応液のpHを8.0に維持した。反応終
了後の反応液中には、４．３ｇのＬ−システインと1.1
ｇのＬ−シスチンが蓄積していた。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ１２Ｒ 1:645） (Ｃ１２Ｐ 13/12 Ｃ１２Ｒ 1:865）
Claims (1)
- 【請求項１】トリプトファンシンターゼの存在下に一般
式［Ｉ］で表されるβ−置換−Ｌ−アラニンを、金属硫
化物、金属水硫化物、金属多硫化物、硫化アンモニウ
ム、水硫化アンモニウムまたは多硫化アンモニウムと反
応させることを特徴とするＬ−システインおよび／また
はＬ−シスチンの製造法。 一般式［Ｉ］ （但し、Ｘはハロゲン原子、−ＯＲ基または−ＳＲ基を
示す。（Ｒはアルキル基、アセチル基、ベンジル基また
はスルホン酸基を示す。））
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5956886A JPH0611232B2 (ja) | 1986-03-19 | 1986-03-19 | Ｌ−含硫アミノ酸の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5956886A JPH0611232B2 (ja) | 1986-03-19 | 1986-03-19 | Ｌ−含硫アミノ酸の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62220194A JPS62220194A (ja) | 1987-09-28 |
| JPH0611232B2 true JPH0611232B2 (ja) | 1994-02-16 |
Family
ID=13116973
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5956886A Expired - Fee Related JPH0611232B2 (ja) | 1986-03-19 | 1986-03-19 | Ｌ−含硫アミノ酸の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0611232B2 (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN117230050B (zh) * | 2023-11-10 | 2024-01-26 | 北京量维生物科技研究院有限公司 | 色氨酸合酶及其突变体在生产半胱氨酸和胱氨酸中的应用 |
-
1986
- 1986-03-19 JP JP5956886A patent/JPH0611232B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS62220194A (ja) | 1987-09-28 |
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