JPH0611231B2 - 酵素法によるｌ−含硫アミノ酸の製造方法 - Google Patents
酵素法によるｌ−含硫アミノ酸の製造方法Info
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- JPH0611231B2 JPH0611231B2 JP5496486A JP5496486A JPH0611231B2 JP H0611231 B2 JPH0611231 B2 JP H0611231B2 JP 5496486 A JP5496486 A JP 5496486A JP 5496486 A JP5496486 A JP 5496486A JP H0611231 B2 JPH0611231 B2 JP H0611231B2
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- reaction solution
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、トリプトファンシンターゼの存在下にL-セリ
ンを、金属硫化物、金属水硫化物、金属多硫化物、硫化
アンモニウム、水硫化アンモニウムまたは多硫化アンモ
ニウムと反応させ、L-システインおよび／またはL-シス
チンを製造する方法に関する。
ンを、金属硫化物、金属水硫化物、金属多硫化物、硫化
アンモニウム、水硫化アンモニウムまたは多硫化アンモ
ニウムと反応させ、L-システインおよび／またはL-シス
チンを製造する方法に関する。
L-システインおよび／またはL-シスチンは、輸液の成分
などの医薬用途のほか、化粧品用、食品添加剤などとし
て広く使用されている。
などの医薬用途のほか、化粧品用、食品添加剤などとし
て広く使用されている。
（従来の技術） 従来、L-システインおよびL-シスチンの代表的製法とし
ては、(1)毛髪などの天然物から抽出する方法、(2)化学
合成法（たとえば，特開昭57-200356）、(3)DL-2-アミ
ノチアゾリン-4-カルボン酸から酵素的に合成する方法
（特公昭54-2272）、(4)β−置換アラニンをシステイン
デスルフヒドラーゼの存在下、金属硫化物または金属水
硫化物と反応させる方法（特公昭57-21311）などが知ら
れているが、工業的な製法として必ずしも有利な方法で
はないい。
ては、(1)毛髪などの天然物から抽出する方法、(2)化学
合成法（たとえば，特開昭57-200356）、(3)DL-2-アミ
ノチアゾリン-4-カルボン酸から酵素的に合成する方法
（特公昭54-2272）、(4)β−置換アラニンをシステイン
デスルフヒドラーゼの存在下、金属硫化物または金属水
硫化物と反応させる方法（特公昭57-21311）などが知ら
れているが、工業的な製法として必ずしも有利な方法で
はないい。
（発明が解決しようとする問題点） このような状況のもとで、本発明者らは、安価なL-シス
テインおよび／またはL-シスチンの新しい製造法に関し
て研究を重ねた結果、トリプトファンシンターゼの存在
下にL-セリンを、金属硫化物、金属水硫化物、金属多硫
化物、硫化アンモニウム、水硫化アンモニウムまたは多
硫化アンモニウムと反応させることにより、L-システイ
ンおよび／またはL-シスチンが、生成することを見出し
た。
テインおよび／またはL-シスチンの新しい製造法に関し
て研究を重ねた結果、トリプトファンシンターゼの存在
下にL-セリンを、金属硫化物、金属水硫化物、金属多硫
化物、硫化アンモニウム、水硫化アンモニウムまたは多
硫化アンモニウムと反応させることにより、L-システイ
ンおよび／またはL-シスチンが、生成することを見出し
た。
本発明者らは、この方法の改良を更に研究を重ねた結
果、反応液のpHを反応液に硫化水素を供給することによ
り一定に保ちながら反応することにより、L-システイン
および／またはL-シスチンの収量が著しく高まるととも
に、反応液への金属硫化物、金属水硫化物、金属多硫化
物、硫化アンモニウム、水硫化アンモニウムまたは多硫
化アンモニウムの添加量を減少させ得ることも見出し
た。
果、反応液のpHを反応液に硫化水素を供給することによ
り一定に保ちながら反応することにより、L-システイン
および／またはL-シスチンの収量が著しく高まるととも
に、反応液への金属硫化物、金属水硫化物、金属多硫化
物、硫化アンモニウム、水硫化アンモニウムまたは多硫
化アンモニウムの添加量を減少させ得ることも見出し
た。
本発明はこれらの知見に基づいて完成したものである。
（問題を解決するための手段） トリプトファンシンターゼは、微生物、高等植物などに
広く存在していることが知られており（例えば、Bacter
iological Reviews,Vol.39,No.2,p.87-120(1975)、本発
明においても酵素源は特に限定されないが、通常は微生
物起源のものが好適に用いられる。
広く存在していることが知られており（例えば、Bacter
iological Reviews,Vol.39,No.2,p.87-120(1975)、本発
明においても酵素源は特に限定されないが、通常は微生
物起源のものが好適に用いられる。
トリプトファンシンターゼを生産する菌株としては、た
とえば、エシェリヒア・コリ(Escheri-chia coli)MT-10
232(FERM BP-19)、エシエリヒア・コリMT-10242(FERM B
P-20)、ノイロスポラ・クラッサ(Neurospora crassa)AT
CC-14692、サッカロミセス・セレビシエ(Saccharomyces
crevis-iae)ATCC-26787などがある。
とえば、エシェリヒア・コリ(Escheri-chia coli)MT-10
232(FERM BP-19)、エシエリヒア・コリMT-10242(FERM B
P-20)、ノイロスポラ・クラッサ(Neurospora crassa)AT
CC-14692、サッカロミセス・セレビシエ(Saccharomyces
crevis-iae)ATCC-26787などがある。
エシエリヒア・コリの培養菌体からのトリプトファンシ
ンターゼの抽出法については、The Journal of Biologi
cal Chemistry,Vol.249,No.24,p.7756-7763(1974年)、
ノイロスポラ・クラッサの培養菌体からの抽出法につい
ては、同Vol.250,No.84,p.2941-2946(1975年)、サッカ
ロミセス・セレビシエの培養菌体からの抽出法について
は、European Journal of Biochemistry,Vol.102,p.159
-165(1979年)に記載され知られている。
ンターゼの抽出法については、The Journal of Biologi
cal Chemistry,Vol.249,No.24,p.7756-7763(1974年)、
ノイロスポラ・クラッサの培養菌体からの抽出法につい
ては、同Vol.250,No.84,p.2941-2946(1975年)、サッカ
ロミセス・セレビシエの培養菌体からの抽出法について
は、European Journal of Biochemistry,Vol.102,p.159
-165(1979年)に記載され知られている。
しかし、本発明に使用されるトリプトファンシンターゼ
は、必ずしも抽出された純粋な物である必要はない。す
なわち、トリプトファンシンターゼ生産菌の培養物、培
養物から遠心分離などの方法によって採取した生菌体、
その乾燥菌体あるいは菌体を磨砕、自己消化、超音波処
理などをすることによって得られる菌体処理物、更に
は、これらの菌体よりの抽出物並びに該抽出物より得ら
れる酵素の粗製物であっても利用できる。もちろんこれ
らの固定化物でもよい。
は、必ずしも抽出された純粋な物である必要はない。す
なわち、トリプトファンシンターゼ生産菌の培養物、培
養物から遠心分離などの方法によって採取した生菌体、
その乾燥菌体あるいは菌体を磨砕、自己消化、超音波処
理などをすることによって得られる菌体処理物、更に
は、これらの菌体よりの抽出物並びに該抽出物より得ら
れる酵素の粗製物であっても利用できる。もちろんこれ
らの固定化物でもよい。
トリプトファンシンターゼ生産菌を培養するための培地
としては、炭酸源、窒素源、無機物および必要に応じて
少量の微量栄養素を含むものであれば、合成培地または
天然培地の何れも使用可能である。
としては、炭酸源、窒素源、無機物および必要に応じて
少量の微量栄養素を含むものであれば、合成培地または
天然培地の何れも使用可能である。
培地へ微量のトリプトファンまたはインドールを添加す
ることが有効なこともある。また、培地へ微量のインド
ールアクリル酸を添加することによりトリプトファンシ
ンターゼ生産量が高まることもある。
ることが有効なこともある。また、培地へ微量のインド
ールアクリル酸を添加することによりトリプトファンシ
ンターゼ生産量が高まることもある。
培養は、振盪培養あるいは通気攪拌培養などの好気的条
件下で行う。培養温度は20〜40℃、通常は25〜37℃の範
囲である。培養液のpHは５〜８である。
件下で行う。培養温度は20〜40℃、通常は25〜37℃の範
囲である。培養液のpHは５〜８である。
トリプトファンシンターゼは、インドール-3-グリセロ
燐酸とL-セリンからL-トリプトファンを合成する反応の
他に種々の反応を触媒する多機能酵素であることは知ら
れている〔例えば、Advances in Enzymology and Relat
ed Areas of Molecular Biology,Vol.49,p.127-185(197
9)〕。
燐酸とL-セリンからL-トリプトファンを合成する反応の
他に種々の反応を触媒する多機能酵素であることは知ら
れている〔例えば、Advances in Enzymology and Relat
ed Areas of Molecular Biology,Vol.49,p.127-185(197
9)〕。
なお、トリプトファンシンターゼによりシステインを生
成する反応は、本発明者らが初めて見出したものであ
る。
成する反応は、本発明者らが初めて見出したものであ
る。
基質である硫化物、水硫化物などとしては、例えば硫化
ナトリウム、硫化カリウム、硫化リチウムなどの金属硫
化物、水硫化ナトリウム、水硫化カリウム、水硫化リチ
ウムなどの金属水硫化物、多硫化ナトリウム、多硫化カ
リウムなどの金属多硫化物、硫化アンモニウム、水硫化
アンモニウム、多硫化アンモニウムなどを用いることが
できる。
ナトリウム、硫化カリウム、硫化リチウムなどの金属硫
化物、水硫化ナトリウム、水硫化カリウム、水硫化リチ
ウムなどの金属水硫化物、多硫化ナトリウム、多硫化カ
リウムなどの金属多硫化物、硫化アンモニウム、水硫化
アンモニウム、多硫化アンモニウムなどを用いることが
できる。
本発明においては、トリプトファンシンターゼの存在
下、通常pH６〜10好ましくは７〜９の水性媒質中で、L-
セリンと硫化物、水硫化物または多硫化物と反応させ
る。
下、通常pH６〜10好ましくは７〜９の水性媒質中で、L-
セリンと硫化物、水硫化物または多硫化物と反応させ
る。
反応温度は20〜60℃が適当である。反応時間は、酵素力
価、基質濃度、その他の条件により異なるが、回分反応
では通常１〜100時間である。
価、基質濃度、その他の条件により異なるが、回分反応
では通常１〜100時間である。
反応は、静置またはゆるやかな攪拌下に行われる。
基質であるL-セリンと硫化物、水硫化物または多硫化物
の濃度は特に制限はないが、通常は0.1〜30重量％程度
である。基質は反応開始時に全量を反応液に添加しても
良いし、反応の進行にともない分割添加することも可能
である。
の濃度は特に制限はないが、通常は0.1〜30重量％程度
である。基質は反応開始時に全量を反応液に添加しても
良いし、反応の進行にともない分割添加することも可能
である。
反応液中には硫化物、水硫化物または多硫化物がL-セリ
ンに対して当モル以上存在することが望ましい。
ンに対して当モル以上存在することが望ましい。
反応に際しては、基質の他に補酵素であるピリドキサル
燐酸を微量添加することが望ましい。
燐酸を微量添加することが望ましい。
反応の進行にともない反応液中には金属水酸化物（例え
ば、水硫化物として水硫化ナトリウムを使用した場合に
は水酸化ナトリウム）または水酸化アンモニウムが生成
し、反応液のpHが上昇するので、本発明では反応液に硫
化水素を供給して反応液のpHを一定に保つ。
ば、水硫化物として水硫化ナトリウムを使用した場合に
は水酸化ナトリウム）または水酸化アンモニウムが生成
し、反応液のpHが上昇するので、本発明では反応液に硫
化水素を供給して反応液のpHを一定に保つ。
反応液に供給した硫化水素は反応液中の金属水酸化物ま
たは水酸化アンモニウムと反応し、反応基質として利用
可能な硫化物または水硫化物となるので、反応開始時ま
たは進行にともない反応液に添加する硫化物、水硫化物
の量を減少することも可能である。
たは水酸化アンモニウムと反応し、反応基質として利用
可能な硫化物または水硫化物となるので、反応開始時ま
たは進行にともない反応液に添加する硫化物、水硫化物
の量を減少することも可能である。
反応液のpHは、塩酸、硫酸などの鉱酸や酢酸などの有機
酸を添加することによっても一定に保ことは可能である
が、L-システインおよび／またはL-シスチンの収量は硫
化水素を使用した場合に比べ低くなるので適当でなく本
発明ではこのようにはしない。
酸を添加することによっても一定に保ことは可能である
が、L-システインおよび／またはL-シスチンの収量は硫
化水素を使用した場合に比べ低くなるので適当でなく本
発明ではこのようにはしない。
L-システインは-SH基を有するため、その生成にともな
い反応液のpHを低下させる働きをするため、反応の進行
にともない反応液にアルカリを添加することが有効なこ
ともある。
い反応液のpHを低下させる働きをするため、反応の進行
にともない反応液にアルカリを添加することが有効なこ
ともある。
また、酵素源としてトリプトファンシンターゼ生産能を
有する微生物の培養液または菌体を用いる場合には、反
応液にアルコール類、エステル類、ケトン類または界面
活性性化合物の１種以上を添加することにより、収率が
高まることがある。
有する微生物の培養液または菌体を用いる場合には、反
応液にアルコール類、エステル類、ケトン類または界面
活性性化合物の１種以上を添加することにより、収率が
高まることがある。
このようにして反応を行うと、反応液中にはL-システイ
ンが生成するが、L-システインは酸化されてL-シスチン
に変化しやすいので、反応の進行とともに反応液中には
通常、L-システインとL-シスチンが共存し、徐々にL-シ
スチンの量が増大する。
ンが生成するが、L-システインは酸化されてL-シスチン
に変化しやすいので、反応の進行とともに反応液中には
通常、L-システインとL-シスチンが共存し、徐々にL-シ
スチンの量が増大する。
しかしながら、反応条件を制御することによりL-システ
インとL-シスチンの濃度比を変えることも可能である。
インとL-シスチンの濃度比を変えることも可能である。
反応液からL-システインまたはL-シスチンを採取するた
めには通常の方法を用いることができる。
めには通常の方法を用いることができる。
例えば、反応終了後反応液に通気して大部分のL-システ
インをL-シスチンに酸化すれば、L-シスチンは水に難溶
なので容易に単離できる。またこのようにして得られた
L-シスチンを電解還元すればL-システインを得ることが
できる。
インをL-シスチンに酸化すれば、L-シスチンは水に難溶
なので容易に単離できる。またこのようにして得られた
L-シスチンを電解還元すればL-システインを得ることが
できる。
L-システインとL-シスチンの定量は、液体クロマトグラ
フィーで行った。生成したシステインとシスチンがL-体
であることは、光学異性体分離用カラムを用いた液体ク
ロマトグラフィーにより確認した。
フィーで行った。生成したシステインとシスチンがL-体
であることは、光学異性体分離用カラムを用いた液体ク
ロマトグラフィーにより確認した。
（実施例） 以下、実施例と比較例により本発明を具体的に説明す
る。
る。
実施例１および比較例１ 肉エキス１％、ペプトン0.5％、酵母エキス0.1％、KH2P
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエリシェリヒア・コリMT-
10242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて20時間振盪培養
した。
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエリシェリヒア・コリMT-
10242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて20時間振盪培養
した。
培養終了後、遠心分離して菌体を集め、O.Adachiらの方
法(The Journal of Biological Chemistry,Vol.249,p.7
756-7763(1974)に従って精製操作を行い、比活性が9.2
単位／mgの力価のトリプトファンシンターゼを取得し、
この酵素を用いて以下の反応を行った。
法(The Journal of Biological Chemistry,Vol.249,p.7
756-7763(1974)に従って精製操作を行い、比活性が9.2
単位／mgの力価のトリプトファンシンターゼを取得し、
この酵素を用いて以下の反応を行った。
トリプトファンシンターゼの活性は、C.Yanofskyらの方
法（Methods in Enzymology,Vo15,P.801-807(1962)）に
より測定し、pH7.8、37℃において１μｍｏｌ／minのト
リプトファンをL-セリンとインドールから合成する酵素
量を１単位とした。
法（Methods in Enzymology,Vo15,P.801-807(1962)）に
より測定し、pH7.8、37℃において１μｍｏｌ／minのト
リプトファンをL-セリンとインドールから合成する酵素
量を１単位とした。
L-セリン400mM、硫化ナトリウム1000mM、ピリドキサー
ル燐酸0.1mMを含むpH8.5の反応液100mlにトリプトファ
ンシンターゼを250単位添加し、35℃で10時間ゆるやか
に攪拌した。
ル燐酸0.1mMを含むpH8.5の反応液100mlにトリプトファ
ンシンターゼを250単位添加し、35℃で10時間ゆるやか
に攪拌した。
反応中は、反応液に硫化水素を供給することにより反応
液のpHを8.5に維持した。
液のpHを8.5に維持した。
反応終了後の反応液中には、3.25gのL-システインと0.6
1gのL-シスチンが蓄積していた。
1gのL-シスチンが蓄積していた。
一方、硫化水素の代わりに６規定の塩酸により反応液の
pHを8.5に維持したところ反応終了後の反応液中には、
2.23gのL-システインと0.55gのL-シスチンが蓄積してい
た。
pHを8.5に維持したところ反応終了後の反応液中には、
2.23gのL-システインと0.55gのL-シスチンが蓄積してい
た。
実施例２および比較例２ 肉エキス１％、ペプトン0.5％、酵母エキス0.1％、KH2P
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
232(FERM BP-19)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
232(FERM BP-19)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。
培養終了後、遠心分離して菌体を集め、−20℃にて凍結
保存したものをトプトファンシンターゼの酵素源として
用いた。
保存したものをトプトファンシンターゼの酵素源として
用いた。
この湿菌体１ｇ当たりのトリプトファンシンターゼ活性
は、89単位であった。
は、89単位であった。
L-セリン200mM、水硫化ナトリウム300mM、ピリドキサー
ルリン酸0.1mM、湿菌体２ｇを含むpH8.3の反応液100ml
を、35℃で10時間ゆるやかに攪拌した。
ルリン酸0.1mM、湿菌体２ｇを含むpH8.3の反応液100ml
を、35℃で10時間ゆるやかに攪拌した。
反応終了後の反応液中には、1.85gのL-システインと0.2
2gのL-シスチンが蓄積していた。
2gのL-シスチンが蓄積していた。
一方、硫化水素の代わりに１規定の塩酸により反応液の
pHを8.3に維持した方は反応終了後の反応液中には、0.9
gのL-システインと0.28gのL-シスチンが蓄積していた。
pHを8.3に維持した方は反応終了後の反応液中には、0.9
gのL-システインと0.28gのL-シスチンが蓄積していた。
実施例３ 肉エキス１％、ペプトン0.5％、酵母エキス0.1％、KH2P
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。
O40.2％、pH 7.0の液体培地にエシェリヒア・コリMT-10
242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて20時間振盪培養し
た。
培養終了後、遠心分離して菌体を集め、この湿菌体１ｇ
当たりのトリプトファンシンターゼ活性は、120単位で
あった。
当たりのトリプトファンシンターゼ活性は、120単位で
あった。
L-セリン200mM(2.1g)、水硫化ナトリウム500mM、ヒリド
キサールリン酸0.1mM、湿菌体５ｇ、酢酸ブチル0.3ｇを
含むpH8.5の反応液100mlを、35℃で攪拌した。反応開始
後、２時間毎に2MのL-セリン溶液（NaOHによりpHを9.5
に調整）を５mlずつ反応液に添加した。反応中は、反応
液に硫化水素を供給することにより反応液のpHを8.5に
維持した。
キサールリン酸0.1mM、湿菌体５ｇ、酢酸ブチル0.3ｇを
含むpH8.5の反応液100mlを、35℃で攪拌した。反応開始
後、２時間毎に2MのL-セリン溶液（NaOHによりpHを9.5
に調整）を５mlずつ反応液に添加した。反応中は、反応
液に硫化水素を供給することにより反応液のpHを8.5に
維持した。
反応は１５時間継続し、この間に反応液には35ml（L-セ
リンとして7.35ｇ）のL-セリン溶液を添加した。
リンとして7.35ｇ）のL-セリン溶液を添加した。
反応終了後の反応液中には、7.8gのL-システインと1.4g
のL-シスチンが蓄積していた。
のL-シスチンが蓄積していた。
実施例４および比較例３ 実施例２において取得した菌体を用いて以下の反応を行
った。
った。
L-セリン200mM、後の表に示した硫化物、水硫化物また
は多硫化物400mM、ピリドキサールリン酸0.1mM、湿菌体
2gを含むpH8.5の反応液100mlを、30℃で10時間ゆるやか
に攪拌した。
は多硫化物400mM、ピリドキサールリン酸0.1mM、湿菌体
2gを含むpH8.5の反応液100mlを、30℃で10時間ゆるやか
に攪拌した。
反応中は、反応液に硫化水素を供給することにより反応
液のpHを8.5に維持した。
液のpHを8.5に維持した。
反応終了後、反応液中のL-シスチンをジチオスレイトー
ルによりL-システインに還元してからL-システインの生
成量を液体クロマトグラフィーにより測定した。結果は
次の頁の表に示した。
ルによりL-システインに還元してからL-システインの生
成量を液体クロマトグラフィーにより測定した。結果は
次の頁の表に示した。
一方、硫化水素の代わりに１規定の塩酸により反応液の
pHを8.5に維持した場合の結果も表に併せて示した。
pHを8.5に維持した場合の結果も表に併せて示した。
Claims (1)
- 【請求項１】トリプトファンシンターゼの存在下にL-セ
リンを、金属硫化物、金属水硫化物、金属多硫化物、硫
化アンモニウム、水硫化アンモニウムまたは多硫化アン
モニウムと反応させることによりL-システインおよび／
またはL-シスチンを製造する方法において、反応液のpH
を反応液に硫化水素を供給することにより一定に保ちな
がら反応させることを特徴とするL-システインおよび／
またはL-シスチンの製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5496486A JPH0611231B2 (ja) | 1986-03-14 | 1986-03-14 | 酵素法によるｌ−含硫アミノ酸の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5496486A JPH0611231B2 (ja) | 1986-03-14 | 1986-03-14 | 酵素法によるｌ−含硫アミノ酸の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62215396A JPS62215396A (ja) | 1987-09-22 |
| JPH0611231B2 true JPH0611231B2 (ja) | 1994-02-16 |
Family
ID=12985344
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5496486A Expired - Fee Related JPH0611231B2 (ja) | 1986-03-14 | 1986-03-14 | 酵素法によるｌ−含硫アミノ酸の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0611231B2 (ja) |
-
1986
- 1986-03-14 JP JP5496486A patent/JPH0611231B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS62215396A (ja) | 1987-09-22 |
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