JPH0614868B2 - Ｌ−含硫アミノ酸の製造法 - Google Patents
Ｌ−含硫アミノ酸の製造法Info
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- JPH0614868B2 JPH0614868B2 JP5956986A JP5956986A JPH0614868B2 JP H0614868 B2 JPH0614868 B2 JP H0614868B2 JP 5956986 A JP5956986 A JP 5956986A JP 5956986 A JP5956986 A JP 5956986A JP H0614868 B2 JPH0614868 B2 JP H0614868B2
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- cystine
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Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、トリプトファンシンターゼの存在下にβ−置
換−Ｌ−アラニンを硫化水素と水性媒体中で反応させ、
Ｌ−システインおよび／またはＬ−シスチンを製造する
方法に関する。Ｌ−システインおよびＬ−シスチンは、
輸液の成分などの医薬用途のほか、化粧品用、食品添加
剤などとして広く使用されている。
換−Ｌ−アラニンを硫化水素と水性媒体中で反応させ、
Ｌ−システインおよび／またはＬ−シスチンを製造する
方法に関する。Ｌ−システインおよびＬ−シスチンは、
輸液の成分などの医薬用途のほか、化粧品用、食品添加
剤などとして広く使用されている。
（従来の技術） 従来、Ｌ−システインおよびＬ−シスチンの代表的製法
としては、（１）毛髪などの天然物から抽出する方法、
（２）化学合成法（たとえば、特開昭57-200356）、
（３）ＤＬ−２−アミノチアゾリン−４−カルボン酸か
ら酵素的に合成する方法（特公昭54-2272）、（４）β
−置換アラニンをシステインデスルフヒドラーゼの存在
下、金属硫化物または金属水硫化物と反応させる方法
（特公昭57-21311）などが知られているが、工業的な製
法としては必ずしも有利な方法とは思われない。
としては、（１）毛髪などの天然物から抽出する方法、
（２）化学合成法（たとえば、特開昭57-200356）、
（３）ＤＬ−２−アミノチアゾリン−４−カルボン酸か
ら酵素的に合成する方法（特公昭54-2272）、（４）β
−置換アラニンをシステインデスルフヒドラーゼの存在
下、金属硫化物または金属水硫化物と反応させる方法
（特公昭57-21311）などが知られているが、工業的な製
法としては必ずしも有利な方法とは思われない。
（発明が解決しようとする問題点） このような状況のもとで、本発明者らは、安価なＬ−シ
ステインおよび／またはＬ−シスチンの新しい製造法に
関して研究を重ねた結果、トリプトファンシンターゼの
存在下にβ−置換−Ｌ−アラニンを、硫化水素と水性媒
体中で反応させることにより、Ｌ−システインおよび／
またはＬ−シスチンが、生成することを見出し、この知
見に基ずいて本発明を完成した。
ステインおよび／またはＬ−シスチンの新しい製造法に
関して研究を重ねた結果、トリプトファンシンターゼの
存在下にβ−置換−Ｌ−アラニンを、硫化水素と水性媒
体中で反応させることにより、Ｌ−システインおよび／
またはＬ−シスチンが、生成することを見出し、この知
見に基ずいて本発明を完成した。
（問題点を解決するための手段） トリプトファンシンターゼは、微生物、高等植物などに
広く存在していることが知られており（例えば、Bacter
iological Reviews,Vol.39,No.2,p.87-120(1975)）、本
発明においても酵素源は特に限定されないが、通常は微
生物起源のものが用いられる。トリプトファンシンター
ゼを生産する菌株としては、たとえば、エシェリヒア・
コリ(Escherichia coli)MT-10232(FERM BP-19)、エシェ
リヒア・コリMT-10242(FERM BP-20)、ノイロスポラ・ク
ラッサ(Neurospora crassa)ATCC-14692、サッカロミセス
・セレビシエ(Saccharomyces cerevisiae)ATCC-26787な
どがある。エシェリヒア・コリの培養菌体からのトリプ
トファンシンターゼの抽出法については、The Journal
of Biological Chemistry,Vol.249,NO.24,p.7756-7763
(1974年）、ノイロスポラ・クラッサの培養菌体からの
抽出法については、同Vol.250,No.8.p.2941-2946(1975
年）、サッカロミセス・セレビシエの培養菌体からの抽
出法については、European Journal of Biochemistry,V
ol.102,p.159-165(1979年）に記載され知られている。
しかし、本発明に使用されるトリプトファンシンターゼ
は、必ずしも抽出された純粋な物である必要はない。す
なわち、トリプトファンシンターゼ生産菌の培養物、培
養物から遠心分離などの方法によって採取した生菌体、
その乾燥菌体あるいは菌体を磨砕、自己消化、超音波処
理などをすることによって得られる菌体処理物、更に
は、これらの菌体よりの抽出物並びに該抽出物より得ら
れる酵素の粗製物であっても利用できる。もちろん、こ
れらの固定化物でもよい。
広く存在していることが知られており（例えば、Bacter
iological Reviews,Vol.39,No.2,p.87-120(1975)）、本
発明においても酵素源は特に限定されないが、通常は微
生物起源のものが用いられる。トリプトファンシンター
ゼを生産する菌株としては、たとえば、エシェリヒア・
コリ(Escherichia coli)MT-10232(FERM BP-19)、エシェ
リヒア・コリMT-10242(FERM BP-20)、ノイロスポラ・ク
ラッサ(Neurospora crassa)ATCC-14692、サッカロミセス
・セレビシエ(Saccharomyces cerevisiae)ATCC-26787な
どがある。エシェリヒア・コリの培養菌体からのトリプ
トファンシンターゼの抽出法については、The Journal
of Biological Chemistry,Vol.249,NO.24,p.7756-7763
(1974年）、ノイロスポラ・クラッサの培養菌体からの
抽出法については、同Vol.250,No.8.p.2941-2946(1975
年）、サッカロミセス・セレビシエの培養菌体からの抽
出法については、European Journal of Biochemistry,V
ol.102,p.159-165(1979年）に記載され知られている。
しかし、本発明に使用されるトリプトファンシンターゼ
は、必ずしも抽出された純粋な物である必要はない。す
なわち、トリプトファンシンターゼ生産菌の培養物、培
養物から遠心分離などの方法によって採取した生菌体、
その乾燥菌体あるいは菌体を磨砕、自己消化、超音波処
理などをすることによって得られる菌体処理物、更に
は、これらの菌体よりの抽出物並びに該抽出物より得ら
れる酵素の粗製物であっても利用できる。もちろん、こ
れらの固定化物でもよい。
トリプトファンシンターゼ生産菌を培養するための培地
としては、炭素源、窒素源、無機物および必要に応じて
少量の微量栄養素を含むものであれば、合成培地または
天然培地の何れも使用可能である。培地へ微量のトリプ
トファンまたはインドールを添加することが有効なこと
もある。また、培地へ微量のインドールアクリル酸を添
加することによりトリプトファンシンターゼ生産量が高
まることもある。
としては、炭素源、窒素源、無機物および必要に応じて
少量の微量栄養素を含むものであれば、合成培地または
天然培地の何れも使用可能である。培地へ微量のトリプ
トファンまたはインドールを添加することが有効なこと
もある。また、培地へ微量のインドールアクリル酸を添
加することによりトリプトファンシンターゼ生産量が高
まることもある。
培養は、振盪培養あるいは通気撹拌培養などの好気的条
件下で行う。培養温度は20-40℃、通常は25-37℃の範囲
である。培養液のpHは、5-8である。
件下で行う。培養温度は20-40℃、通常は25-37℃の範囲
である。培養液のpHは、5-8である。
トリプトファンシンターゼは、インドール−３−グリセ
ロ燐酸とＬ−セリンからＬ−トリプトファンを合成する
反応の他に種々の反応を触媒する多機能酵素であること
は良く知られている。（例えばAdvances in Enzymology
and Related Areas of Molecular Biology,Vol.49,p.1
27-185(1979)）しかしながら、トリプトファンシンター
ゼによる本発明の反応は、本発明者らが初めて見出した
ものである。
ロ燐酸とＬ−セリンからＬ−トリプトファンを合成する
反応の他に種々の反応を触媒する多機能酵素であること
は良く知られている。（例えばAdvances in Enzymology
and Related Areas of Molecular Biology,Vol.49,p.1
27-185(1979)）しかしながら、トリプトファンシンター
ゼによる本発明の反応は、本発明者らが初めて見出した
ものである。
反応基質であるβ−置換−Ｌ−アラニンとしては、例え
ばβ−クロロ−Ｌ−アラニン、β−ブロモ−Ｌ−アラニ
ンなどのβ−ハロゲノ−Ｌ−アラニン、Ｏ−メチル−Ｌ
−セリン、Ｏ−エチル−Ｌ−セリンなどのＯ−アルキル
−Ｌ−セリン、 Ｓ−メチル−Ｌ−システイン、Ｓ−エチル−Ｌ−システ
インなどのＳ−アルキル−Ｌ−システイン、 Ｏ−アセチル−Ｌ−セリン、Ｏ−ベンジル−Ｌ−セリ
ン、Ｓ−ベンジル−Ｌ−システインＬ−セリン Ｏ−サ
ルフェート、Ｌ−セリンなどを用いることができる。
ばβ−クロロ−Ｌ−アラニン、β−ブロモ−Ｌ−アラニ
ンなどのβ−ハロゲノ−Ｌ−アラニン、Ｏ−メチル−Ｌ
−セリン、Ｏ−エチル−Ｌ−セリンなどのＯ−アルキル
−Ｌ−セリン、 Ｓ−メチル−Ｌ−システイン、Ｓ−エチル−Ｌ−システ
インなどのＳ−アルキル−Ｌ−システイン、 Ｏ−アセチル−Ｌ−セリン、Ｏ−ベンジル−Ｌ−セリ
ン、Ｓ−ベンジル−Ｌ−システインＬ−セリン Ｏ−サ
ルフェート、Ｌ−セリンなどを用いることができる。
本発明においては、トリプトファンシンターゼの存在
下、通常pH6-10の水性媒質中で、β−置換−Ｌ−アラニ
ンと硫化水素とを反応させる。反応温度は20-60℃が適
当である。反応時間は、酵素力価、基質濃度、その他の
条件により異なるが、回分反応では通常１−100時間で
ある。反応は、静置またはゆるやかな撹拌下に行われ
る。基質であるβ−置換−Ｌ−アラニンと硫化水素の濃
度は特に制限はない。基質は反応開始時に全量を反応液
に添加しても良いし、反応の進行にともない分割添加す
ることも可能である。反応に際しては、基質の他に補酵
素であるピリドキサル燐酸を微量添加することが望まし
い。
下、通常pH6-10の水性媒質中で、β−置換−Ｌ−アラニ
ンと硫化水素とを反応させる。反応温度は20-60℃が適
当である。反応時間は、酵素力価、基質濃度、その他の
条件により異なるが、回分反応では通常１−100時間で
ある。反応は、静置またはゆるやかな撹拌下に行われ
る。基質であるβ−置換−Ｌ−アラニンと硫化水素の濃
度は特に制限はない。基質は反応開始時に全量を反応液
に添加しても良いし、反応の進行にともない分割添加す
ることも可能である。反応に際しては、基質の他に補酵
素であるピリドキサル燐酸を微量添加することが望まし
い。
このようにして反応を行うと、反応液中にはＬ−システ
インが生成するが、Ｌ−システインは酸化されてＬ−シ
スチンに変化しやすいので、反応の進行とともに反応液
中には通常、Ｌ−システインとＬ−シスチンが共存し、
徐々にＬ−シスチンの量が増大する。しかしながら、反
応条件を制御することによりＬ−システインとＬ−シス
チンの濃度比を変えることも可能である。
インが生成するが、Ｌ−システインは酸化されてＬ−シ
スチンに変化しやすいので、反応の進行とともに反応液
中には通常、Ｌ−システインとＬ−シスチンが共存し、
徐々にＬ−シスチンの量が増大する。しかしながら、反
応条件を制御することによりＬ−システインとＬ−シス
チンの濃度比を変えることも可能である。
反応液からＬ−システインまたはＬ−シスチンを採取す
るには通常の方法を用いることができる。例えば、反応
終了後反応液に通気して大部分のＬ−システインをＬ−
シスチンに酸化すれば、Ｌ−シスチンは水に難溶なので
容易に単離できる。またこのようにして得られたＬ−シ
スチンを電解還元すればＬ−システィンを得ることがで
きる。
るには通常の方法を用いることができる。例えば、反応
終了後反応液に通気して大部分のＬ−システインをＬ−
シスチンに酸化すれば、Ｌ−シスチンは水に難溶なので
容易に単離できる。またこのようにして得られたＬ−シ
スチンを電解還元すればＬ−システィンを得ることがで
きる。
Ｌ−システインとＬ−シスチンの定量は、液体クロマト
グラフィーで行った。生成したシステインとシスチンが
Ｌ−体であることは、光学異性体分離用カラムを用いた
液体クロマトグラフィーにより確認した。
グラフィーで行った。生成したシステインとシスチンが
Ｌ−体であることは、光学異性体分離用カラムを用いた
液体クロマトグラフィーにより確認した。
（実施例） 以下、実施例により本発明を具体的に説明する。
実施例１ 肉エキス１％、ペプトン0.5％、酵母エキス0.1％、ＫＨ
２ＰＯ４0.2％、pH7.0の液体培地にエシェリヒア・コリ
MT-10242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて、20時間振盪
培養した。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、O.Ad
achiらの方法（The Journal of Biological Chemistry,
Vol.249,NO.24,p.7756-7763(1974年））に従って精製操
作を行い、比活性が9.2単位／mgの力価のトリプトファ
ンシンターゼを取得し、この酸素を用いて以下の反応を
行った。トリプトファンシンターゼの活性は、C.Yanofs
kyらの方法(Methods in Enzymology,Vol.5,p.801-807(1
962))により測定し、pH7.8、37℃において１μmol/minの
トリプトファンをＬ−セリンとインドールから合成する
酵素量を１単位とした。
２ＰＯ４0.2％、pH7.0の液体培地にエシェリヒア・コリ
MT-10242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて、20時間振盪
培養した。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、O.Ad
achiらの方法（The Journal of Biological Chemistry,
Vol.249,NO.24,p.7756-7763(1974年））に従って精製操
作を行い、比活性が9.2単位／mgの力価のトリプトファ
ンシンターゼを取得し、この酸素を用いて以下の反応を
行った。トリプトファンシンターゼの活性は、C.Yanofs
kyらの方法(Methods in Enzymology,Vol.5,p.801-807(1
962))により測定し、pH7.8、37℃において１μmol/minの
トリプトファンをＬ−セリンとインドールから合成する
酵素量を１単位とした。
Ｌ−セリン50mM、硫化水素100mM、ピリドキサール燐酸
0.1mMを含む１Ｍトリスアミノメタン−HCl緩衝液(pH9.
0)10mlにトリプトファンシンターゼを0.5mg添加し、35
℃で２時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、3.1mM
のＬ−システインと0.4mMのＬ−シスチンが生成した。
0.1mMを含む１Ｍトリスアミノメタン−HCl緩衝液(pH9.
0)10mlにトリプトファンシンターゼを0.5mg添加し、35
℃で２時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、3.1mM
のＬ−システインと0.4mMのＬ−シスチンが生成した。
実施例２ ノイロスポラ・クラッサATCC-14692を用い、W.H.Matche
ttらの方法(The Journal of Biological Chemistry,Vo
l.250,No.8,p.2941-2946(1975年））に従い、培養およ
び酵素精製を行い、比活性が1.3単位／mgの力価のトリ
プトファンシンターゼを取得し、この酵素液を用いて以
下の反応を行った。
ttらの方法(The Journal of Biological Chemistry,Vo
l.250,No.8,p.2941-2946(1975年））に従い、培養およ
び酵素精製を行い、比活性が1.3単位／mgの力価のトリ
プトファンシンターゼを取得し、この酵素液を用いて以
下の反応を行った。
Ｌ−セリン50mM、硫化水素100mM、ピリドキサール燐酸
0.1mM、およびトリプトファンシンターゼ1.3単位を含む
１Ｍトリスアミノメタン−HCl緩衝液(pH9.0)10mlを35℃
で２時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、1.2mMの
Ｌ−システインと0.3mMのＬ−シスチンが生成した。
0.1mM、およびトリプトファンシンターゼ1.3単位を含む
１Ｍトリスアミノメタン−HCl緩衝液(pH9.0)10mlを35℃
で２時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、1.2mMの
Ｌ−システインと0.3mMのＬ−シスチンが生成した。
実施例３ ペプトン１％、酵母エキス0.5％、グルコース２％、イ
ンドールアクリル酸0.01％、pH6.0の液体培地にサッカ
ロミセス・セレビシエ ATCC-26787を接種し、30℃にて2
0時間振盪培養した。
ンドールアクリル酸0.01％、pH6.0の液体培地にサッカ
ロミセス・セレビシエ ATCC-26787を接種し、30℃にて2
0時間振盪培養した。
培養終了後、遠心分離して菌体を集め、 M.Dettwilerらの方法(European Journal of Biochemist
ry,Vol.102,p.159-165(1979年））に従い酵素精製を行
い、比活性が1.2単位／mgの力価のトリプトファンシン
ターゼを取得し、この酵素液を用いて以下の反応を行っ
た。
ry,Vol.102,p.159-165(1979年））に従い酵素精製を行
い、比活性が1.2単位／mgの力価のトリプトファンシン
ターゼを取得し、この酵素液を用いて以下の反応を行っ
た。
Ｌ−セリン50mM、硫化水素100mM、ピリドキサール燐酸
0.1mM、およびトリプトファンシンターゼ1.2単位を含む
１Ｍトリスアミノメタン−HCl緩衝液(pH9.0)10mlを35℃
で２時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、1.0mMの
Ｌ−システインと0.2mMのＬ−シスチンが生成した。
0.1mM、およびトリプトファンシンターゼ1.2単位を含む
１Ｍトリスアミノメタン−HCl緩衝液(pH9.0)10mlを35℃
で２時間ゆるやかに振盪した。反応液中には、1.0mMの
Ｌ−システインと0.2mMのＬ−シスチンが生成した。
実施例４ 肉エキス１％、ペプトン0.5％、酵母エキス0.1％、ＫＨ
２ＰＯ４0.2％、pH7.0の液体培地にエシェリヒア・コリ
MT-10242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて、20時間振盪
培養した。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、これ
をトリプトファンシンターゼの酵素源として用いた。こ
の湿菌体１ｇ当たりのトリプトファンシンターゼ活性
は、120単位であった。
２ＰＯ４0.2％、pH7.0の液体培地にエシェリヒア・コリ
MT-10242(FERM BP-20)を接種し、30℃にて、20時間振盪
培養した。培養終了後、遠心分離して菌体を集め、これ
をトリプトファンシンターゼの酵素源として用いた。こ
の湿菌体１ｇ当たりのトリプトファンシンターゼ活性
は、120単位であった。
Ｌ−セリン100mM、硫化水素400mM、ピリドキサールリン
酸0.1mM、湿菌体５ｇを含む１Ｍトリスアミノメタン−H
Cl緩衝液(pH9.0)100mlを、35℃で５時間振盪した。反応
終了後、ジチオスレイトールにより反応液中のＬ−シス
チンをＬ−システインに還元してから、Ｌ−システイン
の生成量を測定したところ、15mMであった。
酸0.1mM、湿菌体５ｇを含む１Ｍトリスアミノメタン−H
Cl緩衝液(pH9.0)100mlを、35℃で５時間振盪した。反応
終了後、ジチオスレイトールにより反応液中のＬ−シス
チンをＬ−システインに還元してから、Ｌ−システイン
の生成量を測定したところ、15mMであった。
実施例５ 実施例１で取得したトリプトファンシンターゼを用いて
以下の反応を行った。
以下の反応を行った。
第１表に示したβ−置換−Ｌ−アラニン100mM、硫化水
素300mM、ピリドキサール燐酸１mMを含む980mMトリスア
ミノメタン−HCl緩衝液(pH8.5)100mlにトリプトファン
シンターゼを500単位添加し、35℃で１時間ゆるやかに
振盪した。反応終了後、ジチオスレイトールにより反応
液中のＬ−シスチンをＬ−システインに還元してから、
Ｌ−システインの生成量を測定した。結果を第１表に示
した。
素300mM、ピリドキサール燐酸１mMを含む980mMトリスア
ミノメタン−HCl緩衝液(pH8.5)100mlにトリプトファン
シンターゼを500単位添加し、35℃で１時間ゆるやかに
振盪した。反応終了後、ジチオスレイトールにより反応
液中のＬ−シスチンをＬ−システインに還元してから、
Ｌ−システインの生成量を測定した。結果を第１表に示
した。
第１表 β−置換−Ｌ−アラニン Ｌ−システイン(mM) β−クロロ−Ｌ−アラニン 6.2 Ｏ−メチル−Ｌ−セリン 10.4 Ｏ−アセチル−Ｌ−セリン 8.5 Ｏ−ベンジル−Ｌ−セリン 2.3 Ｓ−メチル−Ｌ−システイン 2.5 Ｓ−エチル−Ｌ−システイン 1.9 Ｓ−ベンジル−Ｌ−システイン 0.7 Ｌ−セリン Ｏ−サルフェート 3.4 Ｌ−セリン 11.3
Claims (2)
- 【請求項１】トリプトファンシンターゼの存在下に一般
式［Ｉ］で表されるβ−置換−Ｌ−アラニンを、硫化水
素と水性媒体中で反応させることを特徴とするＬ−シス
テインおよび／またはＬ−シスチンの製造法。 （但し、Ｘはハロゲン原子、−ＯＲ基または−ＳＲ基を
示す。（Ｒは水素原子、アルキル基、アセチル基、ベン
ジル基またはスルホン酸基を示す。）） - 【請求項２】一般式［Ｉ］が以下に示されるものである
特許請求の範囲第１項に記載の製造法。 （但し、Ｘはハロゲン原子、−ＯＲ１基または−ＳＲ２
基を示す。（Ｒ１は水素原子、アルキル基、アセチル
基、ベンジル基またはスルホン酸基をＲ２はアルキル
基、アセチル基、ベンジル基またはスルホン酸基をそれ
ぞれ示す。））
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5956986A JPH0614868B2 (ja) | 1986-03-19 | 1986-03-19 | Ｌ−含硫アミノ酸の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5956986A JPH0614868B2 (ja) | 1986-03-19 | 1986-03-19 | Ｌ−含硫アミノ酸の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62220195A JPS62220195A (ja) | 1987-09-28 |
| JPH0614868B2 true JPH0614868B2 (ja) | 1994-03-02 |
Family
ID=13117001
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5956986A Expired - Fee Related JPH0614868B2 (ja) | 1986-03-19 | 1986-03-19 | Ｌ−含硫アミノ酸の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0614868B2 (ja) |
-
1986
- 1986-03-19 JP JP5956986A patent/JPH0614868B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS62220195A (ja) | 1987-09-28 |
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