JPH0771489B2 - 転移糖の製造法 - Google Patents
転移糖の製造法Info
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- JPH0771489B2 JPH0771489B2 JP1165191A JP16519189A JPH0771489B2 JP H0771489 B2 JPH0771489 B2 JP H0771489B2 JP 1165191 A JP1165191 A JP 1165191A JP 16519189 A JP16519189 A JP 16519189A JP H0771489 B2 JPH0771489 B2 JP H0771489B2
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は、固定化したサイクロデキストリングルカノト
ランスフェラーゼ（CGTaseと略す）を用いて転移糖を製
造する方法に関するものである。
ランスフェラーゼ（CGTaseと略す）を用いて転移糖を製
造する方法に関するものである。
本発明の方法によりCGTaseは糖転移反応を選択的に行わ
せることができるようになり、ネオトレハロース，ニゲ
ロース，コージビオースなどを効率的に生産できる。
せることができるようになり、ネオトレハロース，ニゲ
ロース，コージビオースなどを効率的に生産できる。
尚、ここでいう糖転移反応とはマルトース，マルトトリ
オースなどのα−1,4グルカンからα−1,2（コージビオ
ース）、α−1,3（ニゲロース）、α−1,4（マルトー
ス）、α−1,6（イソマルトース）、α−1,1−β（ネオ
トレハロース）などの二糖類、および三糖類以上の糖を
生成する作用であり、特にマルトースからネオトレハロ
ース，ニゲロース、コージビオースなどの転移糖を生成
する反応を意味する。
オースなどのα−1,4グルカンからα−1,2（コージビオ
ース）、α−1,3（ニゲロース）、α−1,4（マルトー
ス）、α−1,6（イソマルトース）、α−1,1−β（ネオ
トレハロース）などの二糖類、および三糖類以上の糖を
生成する作用であり、特にマルトースからネオトレハロ
ース，ニゲロース、コージビオースなどの転移糖を生成
する反応を意味する。
CGTaseは本来、分子内転移である環状糖合成反応（環
化、cyclization）、分子内転移である開環糖転移反応
（couping）、直鎖糖分子間糖転移反応（disproportion
ation）および加水分解の４作用を触媒することが知ら
れている。これらの反応は同時に起こるので、各種の糖
が生成し、転移糖を選択的に生成させることはできなか
った。
化、cyclization）、分子内転移である開環糖転移反応
（couping）、直鎖糖分子間糖転移反応（disproportion
ation）および加水分解の４作用を触媒することが知ら
れている。これらの反応は同時に起こるので、各種の糖
が生成し、転移糖を選択的に生成させることはできなか
った。
これまで、酵素の固定化については各種の方法が開発さ
れ、研究例も多く、CGTaseについても例えば、T.Kato a
nd K.Horikoshi:Immobilized Cyclodextrin Glucanotra
nsferase of an Alkalophilic Bacillus sp.No.38−2,C
abohydrate Research.26,595（1984）、特開昭63−4269
7号公報などがある。
れ、研究例も多く、CGTaseについても例えば、T.Kato a
nd K.Horikoshi:Immobilized Cyclodextrin Glucanotra
nsferase of an Alkalophilic Bacillus sp.No.38−2,C
abohydrate Research.26,595（1984）、特開昭63−4269
7号公報などがある。
しかし、これらの方法は、単にCGTaseをダイヤイオン，
ポリアクリロニトリル，シリカゲルなどに固定化して、
本来のCGTase活性を全体として発現させてサイクロデキ
ストリンを生産することを目的とするもので、積極的に
CGTaseの各種作用を個別に発現させることはできなかっ
た。
ポリアクリロニトリル，シリカゲルなどに固定化して、
本来のCGTase活性を全体として発現させてサイクロデキ
ストリンを生産することを目的とするもので、積極的に
CGTaseの各種作用を個別に発現させることはできなかっ
た。
また、本発明者らは、これまでBacillus maceransのCGT
aseを澱粉糖に作用させるとα−1,4結合以外の結合を持
つオリゴ糖が生成することを報告し、この中でもα−1,
1−β結合という自然界ではほとんど見られない非還元
性二糖類の製法を確立している（特開昭63−216492号公
報）。
aseを澱粉糖に作用させるとα−1,4結合以外の結合を持
つオリゴ糖が生成することを報告し、この中でもα−1,
1−β結合という自然界ではほとんど見られない非還元
性二糖類の製法を確立している（特開昭63−216492号公
報）。
そこで本発明者らは、先ず、CGTaseの各種作用を個別に
測定する方法を確立した。すなわち、分子内転移であ
るサイクロデキストリン合成活性については、可溶性澱
粉を基質とし反応実施後グルコアミラーゼ処理し、サイ
クロデキストリン以外のデキストリンを全てグルコース
とした後にシリカ−NH2タイプをカラムを用いた高速液
体クロマトグラフィーでサイクロデキストリンを定量す
る方法を用い、また分子間糖転移活性については、マ
ルトースを基質として遊離してくるグルコース量をグル
コースオキシターゼ法または高速液体クロマトグラフィ
ーにより定量する方法を用いた。
測定する方法を確立した。すなわち、分子内転移であ
るサイクロデキストリン合成活性については、可溶性澱
粉を基質とし反応実施後グルコアミラーゼ処理し、サイ
クロデキストリン以外のデキストリンを全てグルコース
とした後にシリカ−NH2タイプをカラムを用いた高速液
体クロマトグラフィーでサイクロデキストリンを定量す
る方法を用い、また分子間糖転移活性については、マ
ルトースを基質として遊離してくるグルコース量をグル
コースオキシターゼ法または高速液体クロマトグラフィ
ーにより定量する方法を用いた。
本法を用いて、固定化したCGTaseの全てについて、二種
の反応速度を測定し、何れかの作用を選択的に発現する
固定化酵素剤を見出し、それを調製することを目的とし
て鋭意研究を重ねてきた。
の反応速度を測定し、何れかの作用を選択的に発現する
固定化酵素剤を見出し、それを調製することを目的とし
て鋭意研究を重ねてきた。
そこで本発明者らは、各種の固定化基材を集め、各種方
法でCGTaseを固定化して、２つの活性測定法を用いて検
討した結果、CGTaseの活性は固定化担体を選択すること
により分子内転移であるサイクロデキストリン合成活性
と分子間糖転移活性をそれぞれ主として発現することを
見出した。
法でCGTaseを固定化して、２つの活性測定法を用いて検
討した結果、CGTaseの活性は固定化担体を選択すること
により分子内転移であるサイクロデキストリン合成活性
と分子間糖転移活性をそれぞれ主として発現することを
見出した。
これまでは、疎水性結合モードをもつ樹脂などに固定化
したCGTaseについては、その活性を通常、ヨウ素澱粉反
応で澱粉分解活性を検出していたので、糖転移活性、サ
イクロデキストリン合成活性のみが発現していてもネガ
ティブと判定されていた。
したCGTaseについては、その活性を通常、ヨウ素澱粉反
応で澱粉分解活性を検出していたので、糖転移活性、サ
イクロデキストリン合成活性のみが発現していてもネガ
ティブと判定されていた。
尚、CGTaseの粗酵素から精製標品までの各精製段階にお
ける両者の活性比は同じであることから、これらの活性
部位は同一酵素蛋白上に存在することが示唆される。
ける両者の活性比は同じであることから、これらの活性
部位は同一酵素蛋白上に存在することが示唆される。
本発明を以下に示す。
１）アニオン交換樹脂および／またはキトサンビーズを
用いて固定化したサイクロデキストリングルカノトラン
スフェラーゼをマルトースまたはマルトース混合物に作
用させることにより、主として糖転移反応を起こさせ、
該糖転移反応を30％以上の割合で発現させてネオトレハ
ロース，ニゲロースまたはコージビオースを生成するこ
とを特徴とする糖転移の製造法。
用いて固定化したサイクロデキストリングルカノトラン
スフェラーゼをマルトースまたはマルトース混合物に作
用させることにより、主として糖転移反応を起こさせ、
該糖転移反応を30％以上の割合で発現させてネオトレハ
ロース，ニゲロースまたはコージビオースを生成するこ
とを特徴とする糖転移の製造法。
固体化基材としては、アニオン交換樹脂，キトサンビー
ズを主として用いたが、この他の固定化基材でも選択す
れば本発明の方法に適用できる。
ズを主として用いたが、この他の固定化基材でも選択す
れば本発明の方法に適用できる。
アニオン交換樹脂としては、市販品であるオルガノ社の
アンバーライト、三菱化成社のダイヤイオン、ダウ・ケ
ミカル社のダウエックスなどがある。
アンバーライト、三菱化成社のダイヤイオン、ダウ・ケ
ミカル社のダウエックスなどがある。
キトサンは、グルコサミンがβ−1,4結合しているセル
ロース類似の分子構造を持った多糖類で、その分子内に
アミノ基を有している為、グルタルアルデヒド等の架橋
剤を用いて容易に酵素などの蛋白質を固定化することが
可能である。最近、キトサンをビーズ状に成形した製品
や、キトサンに種々の架橋処理を行い物理的強度や耐酸
性を高めたビーズ状の製品が市販されている。
ロース類似の分子構造を持った多糖類で、その分子内に
アミノ基を有している為、グルタルアルデヒド等の架橋
剤を用いて容易に酵素などの蛋白質を固定化することが
可能である。最近、キトサンをビーズ状に成形した製品
や、キトサンに種々の架橋処理を行い物理的強度や耐酸
性を高めたビーズ状の製品が市販されている。
以下に固定化方法について述べるが、固定化基材、固定
化方法は以下に述べることに限ったものではなく、担体
としてはCGTaseを固定化できるものであれば、本発明の
方法に利用できる。
化方法は以下に述べることに限ったものではなく、担体
としてはCGTaseを固定化できるものであれば、本発明の
方法に利用できる。
固定化担体としてアニオン交換樹脂を用いた場合、吸着
法では単体1gに対してCGTase、例えばBacillus maceran
sのCGTaseを400国際単位（サイクロデキストリン合成活
性）添加し30℃で２時間振盪後、0.1M酢酸緩衝液（pH6.
0）で洗浄し固定化酵素を得た。
法では単体1gに対してCGTase、例えばBacillus maceran
sのCGTaseを400国際単位（サイクロデキストリン合成活
性）添加し30℃で２時間振盪後、0.1M酢酸緩衝液（pH6.
0）で洗浄し固定化酵素を得た。
固定化を強固にするために、架橋剤としてグルタルアル
デヒドを用いる方法では担体1gに対し５％のグルタルア
ルデヒドを1ml加え、30℃で２時間振盪し、緩衝液で洗
浄後は吸着法と同様に、Bacillus maceransの酵素を400
単位添加し、２時間振盪後、緩衝液で洗浄し固定化酵素
を得た。
デヒドを用いる方法では担体1gに対し５％のグルタルア
ルデヒドを1ml加え、30℃で２時間振盪し、緩衝液で洗
浄後は吸着法と同様に、Bacillus maceransの酵素を400
単位添加し、２時間振盪後、緩衝液で洗浄し固定化酵素
を得た。
キトサンビーズを用いた場合も同様にして固定化酵素を
得た。
得た。
架橋剤を用いる場合、架橋剤としてグルタルアルデヒド
が広く用いられているが、この他、ビスジアゾベンシジ
ン、ヘキサメチレンジイソシアナート、トルエンジイソ
シアネート、ヘキサメチレンジイソチオシアナート、N,
N−エチレンビスマレインイミドなどがあり、これらを
選択するかまたは組み合わせて用いることもでき、ゲニ
ピンを架橋剤として用いる場合は、ゲニピンを１％（w/
v）とし、担体と酵素との架橋反応は40℃で一夜行っ
た。
が広く用いられているが、この他、ビスジアゾベンシジ
ン、ヘキサメチレンジイソシアナート、トルエンジイソ
シアネート、ヘキサメチレンジイソチオシアナート、N,
N−エチレンビスマレインイミドなどがあり、これらを
選択するかまたは組み合わせて用いることもでき、ゲニ
ピンを架橋剤として用いる場合は、ゲニピンを１％（w/
v）とし、担体と酵素との架橋反応は40℃で一夜行っ
た。
この他の共有結合法、イオン結合法、物理的吸着法、架
橋法、包括法など各種の固定化法でも本発明の方法を適
用できる。また、本発明に基づいて、他の固定化基材お
よびまたは各種架橋剤との組合せでの固定によりCGTase
作用を変換できる可能性は充分に予想できる。
橋法、包括法など各種の固定化法でも本発明の方法を適
用できる。また、本発明に基づいて、他の固定化基材お
よびまたは各種架橋剤との組合せでの固定によりCGTase
作用を変換できる可能性は充分に予想できる。
固定化用の酵素剤としてはBacillus maceransに限ら
ず、B.licheniformis,B.megaterium,B.ohbensis,B.stea
rothermophilus,好アルカリ性Bacillus sp.などのCGTas
e生産菌由来のものであればいずれでも使用でき、精製
酵素から粗酵素標品までの各種精製段階のものが用いら
れるが、担体当りの活性を高めるためには澱粉吸脱着に
よりい部分精製した酵素標品、さらには硫安塩析により
精製した酵素剤の使用が望ましい。
ず、B.licheniformis,B.megaterium,B.ohbensis,B.stea
rothermophilus,好アルカリ性Bacillus sp.などのCGTas
e生産菌由来のものであればいずれでも使用でき、精製
酵素から粗酵素標品までの各種精製段階のものが用いら
れるが、担体当りの活性を高めるためには澱粉吸脱着に
よりい部分精製した酵素標品、さらには硫安塩析により
精製した酵素剤の使用が望ましい。
これらの方法で得られた固定化酵素について、蛋白の固
定化率及び活性の発現率について調べた結果を表１に示
す。表中、CERはカチオン交換樹脂、AERはアニオン交換
樹脂、CBはキトサンビーズである。また、グルタルアル
デヒド処理したものについては（Ｇ）で示した。蛋白の
固定化率については洗浄液中の蛋白量を測定して添加蛋
白量から差し引くことによって求め、酵素活性について
は前述の二方法について実施し、初発活性を100％とし
たときの発現率で示した。がサイクロデキストリン合
成活性で、が転移活性を示す。尚、ここでの活性表示
は１分間に各々１μモルのサイクロデキストリン合成
能、グルコース生成能である。
定化率及び活性の発現率について調べた結果を表１に示
す。表中、CERはカチオン交換樹脂、AERはアニオン交換
樹脂、CBはキトサンビーズである。また、グルタルアル
デヒド処理したものについては（Ｇ）で示した。蛋白の
固定化率については洗浄液中の蛋白量を測定して添加蛋
白量から差し引くことによって求め、酵素活性について
は前述の二方法について実施し、初発活性を100％とし
たときの発現率で示した。がサイクロデキストリン合
成活性で、が転移活性を示す。尚、ここでの活性表示
は１分間に各々１μモルのサイクロデキストリン合成
能、グルコース生成能である。
カチオン交換樹脂については、蛋白吸着率は何れにおい
ても高い値を示した。活性発現率についてはNo.1がサイ
クロデキストリン合成活性で高い値を示したが、その他
は痕跡程度であり、転移活性は全く発現しなかった。
ても高い値を示した。活性発現率についてはNo.1がサイ
クロデキストリン合成活性で高い値を示したが、その他
は痕跡程度であり、転移活性は全く発現しなかった。
アニオン交換樹脂については、蛋白吸着率は担体により
差異があるが、固定化後の活性発現率についてはグルタ
ルアルデヒド処理の有無に係わらずサイクロデキストリ
ン合成活性がほとんど発現せず、転移活性が30〜40％の
発現率であった。
差異があるが、固定化後の活性発現率についてはグルタ
ルアルデヒド処理の有無に係わらずサイクロデキストリ
ン合成活性がほとんど発現せず、転移活性が30〜40％の
発現率であった。
キトサンビーズについては、何れも90％程度の蛋白吸着
率を示し、アニオン交換樹脂と同様にサイクロデキスト
リン合成活性はほとんど示さず、転移活性については何
れも50％程度の高い活性発現率を示した。
率を示し、アニオン交換樹脂と同様にサイクロデキスト
リン合成活性はほとんど示さず、転移活性については何
れも50％程度の高い活性発現率を示した。
このように大まかに、CGTaseはアニオン交換樹脂およ
び／またはキトサンビーズにより固定化し、糖転移反応
を選択的に発現する酵素に変換することができ、カチ
オン交換樹脂により固定化し、環化反応を選択的に発現
する酵素に変換することができる。
び／またはキトサンビーズにより固定化し、糖転移反応
を選択的に発現する酵素に変換することができ、カチ
オン交換樹脂により固定化し、環化反応を選択的に発現
する酵素に変換することができる。
以下に実施例をあげて本発明をさらに詳しく説明する
が、本発明はこれらに限定されるものではない。
が、本発明はこれらに限定されるものではない。
製造例１ 担体（三菱化成製、アニオン交換樹脂、WA−20）1gに対
してBacillus maceransの精製酵素を400国際単位（サイ
クロデキストリン合成活性）添加し、２時間振盪後、酢
酸緩衝液で洗浄し、蛋白固定化率45％、転移活性発現率
41％の固定化酵素を得た。
してBacillus maceransの精製酵素を400国際単位（サイ
クロデキストリン合成活性）添加し、２時間振盪後、酢
酸緩衝液で洗浄し、蛋白固定化率45％、転移活性発現率
41％の固定化酵素を得た。
本固定化酵素のサイクロデキストリン合成活性発現率は
0.2％と著しく低い。
0.2％と著しく低い。
製造例２ 担体（三菱化成製、アニオン交換樹脂、WA−20）1gに対
し、５％のグルタルアルデヒド（架橋剤）を1ml加え、
２時間振盪し、酢酸緩衝液で洗浄後は製造例１と同様に
して、蛋白固定化率64％、転移活性発現率47％の固定化
酵素を得た。
し、５％のグルタルアルデヒド（架橋剤）を1ml加え、
２時間振盪し、酢酸緩衝液で洗浄後は製造例１と同様に
して、蛋白固定化率64％、転移活性発現率47％の固定化
酵素を得た。
本固定化酵素のサイクロデキストリン合成活性発現率は
0.4％と著しく低い。
0.4％と著しく低い。
製造例３ 担体（富士紡績製、キトサンビーズ、BCW−2510）を用
いた以外は製造例２と同様にして、蛋白固定化率91％、
転移活性発現率48％の固定化酵素を得た。
いた以外は製造例２と同様にして、蛋白固定化率91％、
転移活性発現率48％の固定化酵素を得た。
本固定化酵素のサイクロデキストリン合成活性発現率は
0.1％と著しく低い。
0.1％と著しく低い。
実施例１ 20％マルトースを基質として用い、pH6.0、50℃で製造
例１で調製した固定化酵素を作用させたところ、ネオト
レハロース，ニゲロースおよびコージビオースを含む転
移糖が効率よく生成した。
例１で調製した固定化酵素を作用させたところ、ネオト
レハロース，ニゲロースおよびコージビオースを含む転
移糖が効率よく生成した。
CGTaseを選択された担体に固定化することによって、酵
素の反応様式を変化させ、糖分子間転移反応であるα−
1,4グルカンからのネオトレハロース，ニゲロースおよ
びコージビオースを含む転移糖の合成反応を主として起
こさせ、これらを選択的に生成させることができる。さ
らに、酵素の繰り返し利用ができ、経済性が著しく高ま
る。
素の反応様式を変化させ、糖分子間転移反応であるα−
1,4グルカンからのネオトレハロース，ニゲロースおよ
びコージビオースを含む転移糖の合成反応を主として起
こさせ、これらを選択的に生成させることができる。さ
らに、酵素の繰り返し利用ができ、経済性が著しく高ま
る。
したがって、本発明によれば、ネオトレハロース，ニゲ
ロース，コージビオースなどの食品素材を連続的に、し
かも効率的に製造することができる。また、これらの転
移糖の純度を高めるには、固定化酵素反応工程と市販の
ゲル濾過剤やイオン交換樹脂、活性炭等のカラムクロマ
トグラフィー、または種々の膜を用いた膜分離濃縮など
と組み合わせることも考えられる。
ロース，コージビオースなどの食品素材を連続的に、し
かも効率的に製造することができる。また、これらの転
移糖の純度を高めるには、固定化酵素反応工程と市販の
ゲル濾過剤やイオン交換樹脂、活性炭等のカラムクロマ
トグラフィー、または種々の膜を用いた膜分離濃縮など
と組み合わせることも考えられる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 高野 敏弥 茨城県取手市白山５丁目25番２号 (72)発明者 塩田 真夫 茨城県つくば市二の宮２丁目２―20 メゾ ンサイエンス202号 (72)発明者 弥武 経也 茨城県鹿島郡神栖町息栖2821番 昭和産業 神栖社宅２―209号 (72)発明者 高久 肇 千葉県市川市南大野１丁目40―12 昭和産 業市川社宅108号 (56)参考文献 特開 昭61−185188（ＪＰ，Ａ) 特開 昭61−185196（ＪＰ，Ａ) 特開 昭63−44886（ＪＰ，Ａ) 特開 昭63−196290（ＪＰ，Ａ)
Claims (3)
- 【請求項１】アニオン交換樹脂および／またはキトサン
ビーズを用いて固定化したサイクロデキストリングルカ
ノトランスフェラーゼをマルトースまたはマルトース混
合物に作用させることにより、主として糖転移反応を起
こさせ、該糖転移反応を30％以上の割合で発現させてネ
オトレハロース，ニゲロースまたはコージビオースを生
成することを特徴とする転移糖の製造法。 - 【請求項２】酵素の固定化に際し、グルタルアルデヒド
を用いる特許請求の範囲第１項記載の方法。 - 【請求項３】マルトースまたはマルトース混合物を20w/
w％以上の濃度で用いる特許請求の範囲第１項記載の方
法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1165191A JPH0771489B2 (ja) | 1989-06-29 | 1989-06-29 | 転移糖の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1165191A JPH0771489B2 (ja) | 1989-06-29 | 1989-06-29 | 転移糖の製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0330674A JPH0330674A (ja) | 1991-02-08 |
| JPH0771489B2 true JPH0771489B2 (ja) | 1995-08-02 |
Family
ID=15807569
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1165191A Expired - Fee Related JPH0771489B2 (ja) | 1989-06-29 | 1989-06-29 | 転移糖の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0771489B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002000290A (ja) * | 2000-06-20 | 2002-01-08 | Cci Corp | 固定化酵素を用いたクロマノール配糖体組成物の製造方法 |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS61185196A (ja) * | 1985-02-14 | 1986-08-18 | Shokuhin Sangyo Baioriakutaa Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai | サイクロデキストリンの生成方法 |
| JPS61185188A (ja) * | 1985-02-14 | 1986-08-18 | Shokuhin Sangyo Baioriakutaa Syst Gijutsu Kenkyu Kumiai | 固定化酵素 |
| JPH0716411B2 (ja) * | 1986-08-13 | 1995-03-01 | オルガノ株式会社 | 固定化酵素 |
| JPS63196290A (ja) * | 1987-02-09 | 1988-08-15 | Nippon Shokuhin Kako Ltd | 固定化酵素 |
-
1989
- 1989-06-29 JP JP1165191A patent/JPH0771489B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2002000290A (ja) * | 2000-06-20 | 2002-01-08 | Cci Corp | 固定化酵素を用いたクロマノール配糖体組成物の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0330674A (ja) | 1991-02-08 |
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