JPH089988A - マルトペンタオースの製造方法 - Google Patents
マルトペンタオースの製造方法Info
- Publication number
- JPH089988A JPH089988A JP17477693A JP17477693A JPH089988A JP H089988 A JPH089988 A JP H089988A JP 17477693 A JP17477693 A JP 17477693A JP 17477693 A JP17477693 A JP 17477693A JP H089988 A JPH089988 A JP H089988A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amylase
- maltopentaose
- solution
- pressure
- starch
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【構成】澱粉を高圧下にα−アミラーゼで処理すること
を特徴とするマルトペンタオースの製造方法。 【効果】本発明によれば、例えばバチルスズブチリス
（Bacillus subtilis）液化型α−アミラーゼなどの安
価に入手できるα−アミラーゼを用い、各種澱粉と高圧
下で反応させることにより、マルトペンタオースを容易
に製造することができる。
を特徴とするマルトペンタオースの製造方法。 【効果】本発明によれば、例えばバチルスズブチリス
（Bacillus subtilis）液化型α−アミラーゼなどの安
価に入手できるα−アミラーゼを用い、各種澱粉と高圧
下で反応させることにより、マルトペンタオースを容易
に製造することができる。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、臨床検査試薬や食品素
材としてのマルトペンタオースの製造方法に関するもの
である。
材としてのマルトペンタオースの製造方法に関するもの
である。
【０００２】
【従来の技術】従来、マルトペンタオースはバチルスリ
ケニフォルミス５８４（Bacillus licheniformis５８
４）起源の特殊なα−アミラーゼを用い、該アミラーゼ
を澱粉に作用させ、マルトペンタオースを含むマルトオ
リゴ糖混合物を得、該混合物を精製することにより製造
されている。
ケニフォルミス５８４（Bacillus licheniformis５８
４）起源の特殊なα−アミラーゼを用い、該アミラーゼ
を澱粉に作用させ、マルトペンタオースを含むマルトオ
リゴ糖混合物を得、該混合物を精製することにより製造
されている。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】従来の方法において
は、特殊なアミラーゼを使用するため、製造コストが高
くついていた。また、マルトペンタオースの含有率が低
く多くの精製工程を必要としていた。本発明はこれらを
解決するため、起源によらずどのようなα−アミラーゼ
を用いても、安価でしかも高含有率でマルトペンタオー
スが製造できるようになされたものである。
は、特殊なアミラーゼを使用するため、製造コストが高
くついていた。また、マルトペンタオースの含有率が低
く多くの精製工程を必要としていた。本発明はこれらを
解決するため、起源によらずどのようなα−アミラーゼ
を用いても、安価でしかも高含有率でマルトペンタオー
スが製造できるようになされたものである。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明の目的は、酵素の
起源や種類にかかわらず、どのようなα−アミラーゼを
用いることによっても、マルトペンタオースが高含有率
でしかも低コストで製造することにある。
起源や種類にかかわらず、どのようなα−アミラーゼを
用いることによっても、マルトペンタオースが高含有率
でしかも低コストで製造することにある。
【０００５】本発明者は、上記課題を解決すべく鋭意検
討を重ねた結果、常圧下ではマルトペンタオースを極少
量しか生成しないような一般的なα−アミラーゼが、高
圧下では各種の澱粉からマルトペンタオースを選択的か
つ多量に生成することを見出し、かかる知見に基づいて
本発明を完成させた。
討を重ねた結果、常圧下ではマルトペンタオースを極少
量しか生成しないような一般的なα−アミラーゼが、高
圧下では各種の澱粉からマルトペンタオースを選択的か
つ多量に生成することを見出し、かかる知見に基づいて
本発明を完成させた。
【０００６】すなわち、本発明は澱粉を高静水圧下に、
α−アミラーゼで処理することにより、マルトペンタオ
ースの含有率の極めて高いマルトオリゴ糖混合物が得ら
れるようにしたものである。
α−アミラーゼで処理することにより、マルトペンタオ
ースの含有率の極めて高いマルトオリゴ糖混合物が得ら
れるようにしたものである。
【０００７】本発明に使用するα−アミラーゼとして
は、一般にα−アミラーゼと称するもの（酵素番号３．
２．１．１に属するもの）なら何でも良く特に限定され
ない。すなわち、各種の起源のα−アミラーゼを用いる
ことができる。代表的な例としては、バチルスズブチリ
ス（Bacillus subtilis）起源の液化型α−アミラーゼ
やアスペルギルスオリゼイ（Aspergillus oryzae）、ア
スペルギルスニガー（Aspergillus niger）、バチルス
アミロリケファシエンス（Bacillus amyloliquefacien
s）、ヒト膵臓、ブタ膵臓起源のα−アミラーゼをあげ
ることができる。この中でも特に、バチルスズブチリス
（Bacillus subtilis）起源の液化型α−アミラーゼが
安価に入手でき好適である。なお、α−アミラーゼの精
製度は本発明の効果に本質的な影響を与えることはな
く、粗酵素でも適用可能である。
は、一般にα−アミラーゼと称するもの（酵素番号３．
２．１．１に属するもの）なら何でも良く特に限定され
ない。すなわち、各種の起源のα−アミラーゼを用いる
ことができる。代表的な例としては、バチルスズブチリ
ス（Bacillus subtilis）起源の液化型α−アミラーゼ
やアスペルギルスオリゼイ（Aspergillus oryzae）、ア
スペルギルスニガー（Aspergillus niger）、バチルス
アミロリケファシエンス（Bacillus amyloliquefacien
s）、ヒト膵臓、ブタ膵臓起源のα−アミラーゼをあげ
ることができる。この中でも特に、バチルスズブチリス
（Bacillus subtilis）起源の液化型α−アミラーゼが
安価に入手でき好適である。なお、α−アミラーゼの精
製度は本発明の効果に本質的な影響を与えることはな
く、粗酵素でも適用可能である。
【０００８】本発明で原料として使用する澱粉は、可溶
性澱粉、とうもろこし澱粉、馬鈴薯澱粉、米澱粉、小麦
澱粉、薩摩芋澱粉等ほとんどの澱粉が使用できる。
性澱粉、とうもろこし澱粉、馬鈴薯澱粉、米澱粉、小麦
澱粉、薩摩芋澱粉等ほとんどの澱粉が使用できる。
【０００９】本発明を実施するには、α−アミラーゼ並
びに原料となる澱粉を酢酸やりん酸系などの緩衝溶液に
溶解あるいは懸濁して、両者を混合し、高圧下に両者を
反応させる。
びに原料となる澱粉を酢酸やりん酸系などの緩衝溶液に
溶解あるいは懸濁して、両者を混合し、高圧下に両者を
反応させる。
【００１０】緩衝溶液の濃度としては、０．０１〜０．
１モル濃度、特に０．０５モル濃度程度が適当であり、
さらにα−アミラーゼの安定化剤および活性化剤として
０．００１〜０．０１モル濃度、特に０．００２モル濃
度程度の濃度となるよう塩化カルシウムを添加すること
が望ましい。
１モル濃度、特に０．０５モル濃度程度が適当であり、
さらにα−アミラーゼの安定化剤および活性化剤として
０．００１〜０．０１モル濃度、特に０．００２モル濃
度程度の濃度となるよう塩化カルシウムを添加すること
が望ましい。
【００１１】ｐＨは、用いる酵素が失活しない範囲であ
ればよく、通常は４．５〜８．５の範囲、好ましくは
５．５〜７．５の範囲とすればよい。
ればよく、通常は４．５〜８．５の範囲、好ましくは
５．５〜７．５の範囲とすればよい。
【００１２】上記澱粉とα−アミラーゼの混合液を高静
水圧下で反応させるには、高静水圧を付与できる方法で
あればすべての方法が適宜使用できるが、一般には高圧
処理装置が使用される。
水圧下で反応させるには、高静水圧を付与できる方法で
あればすべての方法が適宜使用できるが、一般には高圧
処理装置が使用される。
【００１３】また、上記澱粉とα−アミラーゼの混合液
を入れ、これを介して高静水圧を与えるための容器は、
ナイロン、ポリエチレン、ポリ塩化ビニリデン等の柔軟
な材質で密閉できるものなら何でも良い。
を入れ、これを介して高静水圧を与えるための容器は、
ナイロン、ポリエチレン、ポリ塩化ビニリデン等の柔軟
な材質で密閉できるものなら何でも良い。
【００１４】反応温度は、酵素が失活しない温度範囲で
あればよく、通常は約２０〜６０℃の範囲が適当であ
る。
あればよく、通常は約２０〜６０℃の範囲が適当であ
る。
【００１５】該マルトペンタオ−スを高含有率で得るた
めには反応圧力が３００ＭＰａ以上、好ましくは４００
ＭＰａ以上がよく、８００ＭＰａ以上になるとα−アミ
ラーゼの失活が顕著になるので８００ＭＰａ以下が好ま
しい。また、反応時間は特に限定されないが３０分以上
が好ましい。
めには反応圧力が３００ＭＰａ以上、好ましくは４００
ＭＰａ以上がよく、８００ＭＰａ以上になるとα−アミ
ラーゼの失活が顕著になるので８００ＭＰａ以下が好ま
しい。また、反応時間は特に限定されないが３０分以上
が好ましい。
【００１６】なお、高純度マルトペンタオースは処理物
であるマルトオリゴ糖混合物から、既知の方法（例えば
カーボンカラムクロマトグラフィ−やゲルろ過クロマト
グラフィー）で精製することにより得られる。
であるマルトオリゴ糖混合物から、既知の方法（例えば
カーボンカラムクロマトグラフィ−やゲルろ過クロマト
グラフィー）で精製することにより得られる。
【００１７】
【実施例】以下、本発明を実施例によって説明するが、
これに限定されるものではない。
これに限定されるものではない。
【００１８】実施例１〜７ （１）澱粉溶液の調製 可溶性澱粉を０．００２Ｍの
塩化カルシウムを含有するｐＨ６．０の０．０５Ｍ酢酸
ナトリウム緩衝溶液に３％の濃度で加熱溶解した。
塩化カルシウムを含有するｐＨ６．０の０．０５Ｍ酢酸
ナトリウム緩衝溶液に３％の濃度で加熱溶解した。
【００１９】（２）α−アミラーゼ溶液の調製 バチル
スズブチリス（Bacillussubtilis）液化型α−アミラー
ゼを上記（１）澱粉溶液の調製の場合と同じ緩衝溶液に
約８００単位／ｍｌの濃度に懸濁させた。
スズブチリス（Bacillussubtilis）液化型α−アミラー
ゼを上記（１）澱粉溶液の調製の場合と同じ緩衝溶液に
約８００単位／ｍｌの濃度に懸濁させた。
【００２０】（３）反応方法 澱粉溶液３ｍｌとα−ア
ミラーゼ溶液１ｍｌを混合、ポリエチレン製の容器に封
入し、高圧処理装置（三菱重工業株式会社製ＭＦＰ−７
０００型）により表１に示す圧力下で３０分間反応させ
た。反応温度は圧力容器の回りに温水を循環させること
により４０℃に制御した。
ミラーゼ溶液１ｍｌを混合、ポリエチレン製の容器に封
入し、高圧処理装置（三菱重工業株式会社製ＭＦＰ−７
０００型）により表１に示す圧力下で３０分間反応させ
た。反応温度は圧力容器の回りに温水を循環させること
により４０℃に制御した。
【００２１】反応により生成したマルトオリゴ糖混合物
は、高速液体クロマトグラフを用い、ゲルろ過法により
分析した。検出は示差屈折計を用いて行った。
は、高速液体クロマトグラフを用い、ゲルろ過法により
分析した。検出は示差屈折計を用いて行った。
【００２２】（４）結果 実施例１〜７のそれぞれの結
果を表１に示す。圧力の増加とともにグルコース、マル
トース、マルトトリオースが減少し、マルトペンタオー
スが著しく増加した。３００ＭＰａ以上ではマルトペン
タオースが高収率で生成していることがわかる。
果を表１に示す。圧力の増加とともにグルコース、マル
トース、マルトトリオースが減少し、マルトペンタオー
スが著しく増加した。３００ＭＰａ以上ではマルトペン
タオースが高収率で生成していることがわかる。
【００２３】比較例１ 実施例１において、圧力を常圧に代えたこと以外は実施
例１と同様に行った。その結果、表１に併せて示すとお
り、常圧下ではマルトペンタオ−スがほとんど生成して
いないことがわかる。
例１と同様に行った。その結果、表１に併せて示すとお
り、常圧下ではマルトペンタオ−スがほとんど生成して
いないことがわかる。
【００２４】
【表１】
【００２５】実施例８〜１４ 実施例１〜７において、可溶性澱粉をとうもろこし澱粉
に、バチルスズブチリス（Bacillus subtilis）液化型
α−アミラーゼをアスペルギルスオリゼイ（Aspergillu
s oryzae）起源のα−アミラーゼに、表１に示す圧力を
表２に示す圧力に代えたこと以外は実施例１〜７と同様
に行った。その結果、表２に示すとおり、３００ＭＰａ
以上ではマルトペンタオースが高収率で生成しているこ
とがわかる。
に、バチルスズブチリス（Bacillus subtilis）液化型
α−アミラーゼをアスペルギルスオリゼイ（Aspergillu
s oryzae）起源のα−アミラーゼに、表１に示す圧力を
表２に示す圧力に代えたこと以外は実施例１〜７と同様
に行った。その結果、表２に示すとおり、３００ＭＰａ
以上ではマルトペンタオースが高収率で生成しているこ
とがわかる。
【００２６】比較例２ 実施例８において、圧力を常圧に代えたこと以外は実施
例８と同様に行った。その結果、表２に併せて示すとお
り、常圧下ではマルトペンタオ−スがほとんど生成して
いないことがわかる。
例８と同様に行った。その結果、表２に併せて示すとお
り、常圧下ではマルトペンタオ−スがほとんど生成して
いないことがわかる。
【００２７】
【表２】
【００２８】実施例１５〜２１ 実施例１〜７において、可溶性澱粉を馬鈴薯澱粉に、バ
チルスズブチリス（Bacillus subtilis）液化型α−ア
ミラーゼをバチルスアミロリケファシエンス（Bacillus
amyloliquefaciens）起源のα−アミラーゼに、表１に
示す圧力を表３に示す圧力に代えたこと以外は実施例１
〜７と同様に行った。その結果、表３に示すとおり、３
００ＭＰａ以上ではマルトペンタオースが高収率で生成
していることがわかる。
チルスズブチリス（Bacillus subtilis）液化型α−ア
ミラーゼをバチルスアミロリケファシエンス（Bacillus
amyloliquefaciens）起源のα−アミラーゼに、表１に
示す圧力を表３に示す圧力に代えたこと以外は実施例１
〜７と同様に行った。その結果、表３に示すとおり、３
００ＭＰａ以上ではマルトペンタオースが高収率で生成
していることがわかる。
【００２９】比較例３ 実施例１５において、圧力を常圧に代えたこと以外は実
施例１５と同様に行った。その結果、表３に併せて示す
とおり、常圧下ではマルトペンタオ−スがほとんど生成
していないことがわかる。
施例１５と同様に行った。その結果、表３に併せて示す
とおり、常圧下ではマルトペンタオ−スがほとんど生成
していないことがわかる。
【００３０】
【表３】
【００３１】実施例２２ 実施例１〜７に用いたのと同じ澱粉溶液３００ｍｌとα
−アミラーゼ溶液１００ｍｌを、６００ＭＰａの高圧下
で３０分間反応させ（他の条件はすべて実施例１〜７と
同様にした）、得られたマルトオリゴ糖混合物をロータ
リーエバポレーターにより濃縮後、ポリアクリルアミド
ゲルによるゲルろ過法により精製し、凍結乾燥したとこ
ろ、１．８ｇの純粋なマルトペンタオースが得られた。
−アミラーゼ溶液１００ｍｌを、６００ＭＰａの高圧下
で３０分間反応させ（他の条件はすべて実施例１〜７と
同様にした）、得られたマルトオリゴ糖混合物をロータ
リーエバポレーターにより濃縮後、ポリアクリルアミド
ゲルによるゲルろ過法により精製し、凍結乾燥したとこ
ろ、１．８ｇの純粋なマルトペンタオースが得られた。
【００３２】
【発明の効果】本発明によれば、例えばバチルスズブチ
リス（Bacillus subtilis）液化型α−アミラーゼなど
の安価に入手できるα−アミラーゼを用い、各種澱粉と
高圧下で反応させることにより、マルトペンタオースを
容易に製造することができる。
リス（Bacillus subtilis）液化型α−アミラーゼなど
の安価に入手できるα−アミラーゼを用い、各種澱粉と
高圧下で反応させることにより、マルトペンタオースを
容易に製造することができる。
Claims (2)
- 【請求項１】澱粉を高静水圧下にα−アミラーゼで処理
することを特徴とするマルトペンタオースの新規な製造
方法。 - 【請求項２】高静水圧が３００ＭＰａ以上８００ＭＰａ
未満である請求項１記載の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17477693A JPH089988A (ja) | 1993-06-21 | 1993-06-21 | マルトペンタオースの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17477693A JPH089988A (ja) | 1993-06-21 | 1993-06-21 | マルトペンタオースの製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH089988A true JPH089988A (ja) | 1996-01-16 |
Family
ID=15984474
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP17477693A Pending JPH089988A (ja) | 1993-06-21 | 1993-06-21 | マルトペンタオースの製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH089988A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002000912A1 (en) * | 2000-06-27 | 2002-01-03 | National Institute Of Advanced Industrial Science And Technology | Process for treating with enzyme |
| CN108486206A (zh) * | 2015-01-26 | 2018-09-04 | 温州泓呈祥科技有限公司 | 一种紫甘薯花青素合成提取方法 |
-
1993
- 1993-06-21 JP JP17477693A patent/JPH089988A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2002000912A1 (en) * | 2000-06-27 | 2002-01-03 | National Institute Of Advanced Industrial Science And Technology | Process for treating with enzyme |
| CN108486206A (zh) * | 2015-01-26 | 2018-09-04 | 温州泓呈祥科技有限公司 | 一种紫甘薯花青素合成提取方法 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Plummer Jr et al. | Human plasma carboxypeptidase N. Isolation and characterization. | |
| Shen et al. | Purification and characterization of a novel thermostable β-amylase from Clostridium thermosulphurogenes | |
| JP5828589B2 (ja) | 環状構造保有分岐状グルカンの工業的製造方法 | |
| US3039936A (en) | Production of dextrose from starch | |
| JPS6318480B2 (ja) | ||
| EP0258050B1 (en) | An amylase of a new type | |
| US3998696A (en) | Method for producing maltose | |
| JPWO2020090734A1 (ja) | マルトトリオース生成アミラーゼ | |
| JPH089988A (ja) | マルトペンタオースの製造方法 | |
| EP4086288A1 (en) | Method for preparing branched dextrin having improved white turbidity | |
| US4121974A (en) | Preparation of retrogradation-resistant starches with immobilized amylases | |
| EP0499306A1 (en) | Starches with an improved flavour | |
| JPS58170492A (ja) | アミラ−ゼｇ４，５によるオリゴ糖の製造方法 | |
| JP2985193B2 (ja) | 加水分解グルテンの製造法 | |
| Su et al. | A novel method for continuous production of cyclodextrins using an immobilized enzyme system | |
| JPH0640830B2 (ja) | 高純度マルト−スの製造方法 | |
| JPS6351677B2 (ja) | ||
| JPS61202700A (ja) | マルトテトラオ−スの製造方法 | |
| JPH0697971B2 (ja) | 調味料の製造法 | |
| JPS63226284A (ja) | アミラーゼの分離精製方法およびそれに用いる吸着剤およびその分離精製装置 | |
| JPH01222792A (ja) | マルトース高含有シラップの製造法 | |
| CA2039978A1 (en) | .alpha.-amylase inhibitor obtained from soy-bean and production process therefor | |
| JPS59173092A (ja) | 高純度マルトオリゴ糖の製造法 | |
| JPS63301795A (ja) | マルトペンタオース合成酵素を用いてマルトペンタオースを製造する方法 | |
| JPH11235193A (ja) | マルトトリオース液の製造方法 |