JPH10310599A - フェベスチン誘導体 - Google Patents
フェベスチン誘導体Info
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- JPH10310599A JPH10310599A JP9120979A JP12097997A JPH10310599A JP H10310599 A JPH10310599 A JP H10310599A JP 9120979 A JP9120979 A JP 9120979A JP 12097997 A JP12097997 A JP 12097997A JP H10310599 A JPH10310599 A JP H10310599A
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- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
る新規化合物が望まれている。 【解決手段】 式(1) 【化1】 〔式中、Rは置換基があってもよい飽和または不飽和の
低級炭化水素基、XおよびYはアミノ酸残基を示す。た
だし、Rがフェニル基でありXがバリン残基でYがフェ
ニルアラニン残基である組合せの場合を除く。〕で表わ
される新規フェベスチン誘導体またはその薬理学的に許
容される塩はアミノペプチダーゼNに対して優れた阻害
活性を示し、抗癌剤あるいは免疫賦活剤としての用途が
期待される。
Description
Nに対して阻害活性を有する新規合成ぺプチドに関す
る。アミノペプチダーゼNは癌の転移あるいは免疫系に
関与することから、アミノペプチダーゼNの阻害活性を
有する本発明のペプチドは、抗癌剤あるいは免疫賦活剤
としての用途が期待される。更には、鎮痛持続および増
強剤としての用途が期待される。
由来の低分子のぺプチドとしては、プロベスチン、ベス
タチンおよびロイヒスチンなどが知られている。これら
はN末端に3−アミノ−2−ヒドロキシ脂肪酸をもつモ
ノアミノ酸、ジぺプチドおよびテトラぺプチドである。
また、ストレプトミセス属に属する菌株からフェベスチ
ン、すなわち(2S,3R)−3−アミノ−2−ヒドロ
キシ−4−フェニルブタン酸−Val−Pheが単離さ
れ、フェベスタチンはアミノペプチダーゼNの阻害活性
を有すことが知られている(特開平9−20794号公
報)。
チンおよびロイヒスチン等のアミノペプチダーゼNの阻
害物質は、アミノペプチダーゼNに対する特異性が低い
こと、アミノペプチダーゼNに対する阻害活性の強さが
未だ十分でないこと等の問題点を有していた。
結果、一般式(1)で表わされるフェベスタチン誘導体
またはその薬理学的に許容される塩が、アミノペプチダ
ーゼNに対する優れた阻害活性を有することを見いだし
た。すなわち、本発明は、 1.式(1)
低級炭化水素基を、XおよびYはアミノ酸残基を示す。
ただし、Rがフェニル基でありXがバリン残基でYがフ
ェニルアラニン残基である組合せの場合を除く。〕で表
わされる新規フェベスチン誘導体またはその薬理学的に
許容される塩; 2.Rが、置換基があってもよいフェニル基、置換基が
あってもよい炭素数3〜9のシクロアルキル基、置換基
があってもよい炭素数1〜8のアルキル基、または置換
基があってもよい炭素数2〜8のアルケニル基である上
記1記載の化合物またはその薬理学的に許容される塩; 3.Rが、フェニル基、シクロヘキシル基、または炭素
数1〜4の低級アルキル基である上記1記載の化合物ま
たはその薬理学的に許容される塩; 4.Xが塩基性の側鎖をもつアミノ酸残基である上記2
または3に記載の化合物またはその薬理学的に許容され
る塩; 5.Rがシクロヘキシル基、Xがバリン、ヒスチジン、
アルギニンまたはフェニルアラニンの残基、Yがフェニ
ルアラニン、ヒスチジンまたはプロリンの残基である上
記1記載の化合物またはその薬理学的に許容される塩; 6.上記1から5のいずれかに記載の化合物またはその
薬理学的に許容される塩を有効成分とする医薬; 7.上記1から5のいずれかに記載の化合物またはその
薬理学的に許容される塩を有効成分とするアミノペプチ
ダーゼN阻害剤;に関するものである。更には、本発明
化合物はアミノペプチダーゼNに阻害活性を有すことに
より、抗癌剤、免疫賦活剤、あるいは鎮痛持続および増
強剤としての用途が期待されるものである。
もよい飽和または不飽和の低級炭化水素基とは好ましく
は、置換基があってもよいフェニル、置換基があっても
よい炭素数3〜9のシクロアルキル基、置換基があって
もよい炭素数1〜8のアルキル基、または炭素数2〜8
のアルケニル基を示す。これらの置換基としては、例え
ば炭素数1〜5のアルキル基、炭素数1〜5のアルコキ
シ基、フェニル基、ハロゲン(フッ素、塩素、臭素、ヨ
ウ素)、アミノ基、ニトロ、水酸基、メルカプト基等が
挙げられる。本発明において具体的な置換基があっても
よい飽和または不飽和の低級炭化水素基の例としては、
たとえば、メチル、エチル、 n- プロピル、イソプロピ
ル、n- ブチル、 s- ブチル、 t- ブチル、 n- ペンチ
ル、3-メチルブチル、2-メチルブチル、2,2-ジメチルプ
ロピル、 n- ヘキシル、2-メチルヘプチル、3-メチルヘ
プチル、3-エチルヘプチル、クロロメチル、ジクロロメ
チル、1-ブロモエチル、2-ブロモエチル、2-アミノエチ
ル、3-ヒドロキシプロピル、2-ヒドロキシプロピル、1-
ヒドロキシプロピル、2-ニトロヘキシル、2-メルカプト
エチル、ベンジル、2−フェニルエチル、1−フェニル
エチルなどの置換基があってもよい炭素数1〜8のアル
キル基;シクロプロピル、シクロブチル、シクロペンチ
ル、シクロヘキシル、シクロヘプチル、4-メチルシクロ
ヘキシル、3-クロロシクロヘキシル、シクロヘキシルメ
チルなどの置換基があってもよい炭素数3〜9のシクロ
アルキル基;フェニル、4-イソプロピルフェニル、2,6-
ジメチルフェニル、3,5-ジメチルフェニル、2-メトキシ
フェニル、3-メトキシフェニル、4-メトキシフェニル、
2-クロロフェニル、3-クロロフェニル、4-クロロフェニ
ル、2-ブロモフェニル、3-ブロモ-2- クロロフェニル、
4-ブロモフェニル、2-ヒドロキシフェニル、3-ヒドロキ
シフェニル、4-ヒドロキシフェニル、2-ニトロフェニ
ル、3-ニトロフェニル、4-ニトロフェニル、4-ヨードフ
ェニルなどの置換基があってもよいフェニル基;ビニ
ル、1−ブテニル、1−ペンテニル、2−ヘキセニルな
どの置換基があってもよい炭素数2〜8のアルケニル基
などが挙げられる。本発明においては、特に無置換のフ
ェニル基、シクロヘキシル基、炭素数1〜4の低級アル
キル基が好ましい。式(1)の3−アミノ−2−ヒドロ
キシ脂肪酸部分のRCH2 −が置換した2位の炭素原
子、並びに−OHが置換した3位の炭素原子の立体配置
はS、RまたはSRいずれでもよいが、(2S,3R)
配置が好ましい。
基としては、一般的にはα−アミノ酸類の残基があげら
れるが必ずしもα−アミノ酸である必要性はない。β−
アラニン等のβ−アミノ酸等でもよい。これらのアミノ
酸としては具体的には、グリシン(Gly)、アラニン
(Ala)、バリン( Val)、ロイシン(Leu)、イソロ
イシン(Ile)、セリン(Ser)、トレオニン(Th
r)、システイン(Cys)、メチオニン(Met)、アス
パラギン酸(Asp)、グルタミン酸(Glu)、リジン
(Lys)、アルギニン(Arg)、フェニルアラニン(P
he)、チロシン(Tyr)、ヒスチジン(His)、トリプ
トファン(Try)、ホモフェニルアラニン(Hph)、プ
ロリン(Pro)、オキシプロリン(Hypro)、シクロヘ
キシルアラニン(Cha)などがあげられる。これらのア
ミノ酸の立体配置はD、LまたはDLのいずれでもよい
が、L体が好ましい。
くはアルギニン、リジン、ヒドロキシリジン、ヒスチジ
ン等の塩基性の側鎖をもつアミノ酸残基、及びバリン、
フェニルアラニンの残基が好ましい。特に本発明におい
ては、Xにおけるアミノ酸残基として好ましいものとし
ては、バリン(Val)、フェニルアラニン(Phe)、ヒ
スチジン(His)またはアルギニン(Arg)が、より好
ましくはヒスチジン(His)またはアルギニン(Arg)
の残基があげられる。Yにおけるアミノ酸残基として好
ましいものとしては、フェニルアラニン(Phe)、ヒス
チジン(His)またはプロリン(Pro)の残基が、より
好ましくはフェニルアラニン(Phe)の残基があげられ
る。本発明のフェベスチン誘導体は酸との薬理学的に許
容される塩として用いることも可能であり、これらの塩
としては、塩酸、硫酸、硝酸などの無機酸;p−トルエ
ンスルホン酸などの有機酸等との塩が挙げられる。
ノ酸残基、保護基およびその他で用いられている略号は
以下の通りである。 AP−N:アミノペプチダーゼN Leu−AP:ロイシンアミノペプチダーゼ AP−A:アミノペプチダーゼA AP−B:アミノペプチダーゼB AHPA:(2S,3R)−3−アミノ−2−ヒドロキ
シ−4−フェニルブタン酸 AHCA:(2S,3R)−3−アミノ−4−シクロヘ
キシル−2−ヒドロキシブタン酸 PenAhp:(2S,3R)−3−アミノ−2−ヒド
ロキシオクタン酸 EtAhp:(2S,3R)−3−アミノ−2−ヒドロ
キシペンタン酸 Boc:t−ブトキシカルボニル Bzl:ベンジル Me:メチル Z:ベンジルオキシカルボニル Ph:フェニル cHx:シクロヘキシル DMF:N,N−ジメチルホルムアミド
を以下の表に示す。
れでもよい。
チド化学の分野において一般的に使用される方法を用い
て製造される。例えば下記反応式(A)及び反応式
(B)の方法により製造することができる。
同じ意味を有する。P3はアミノ基の保護基を示す。反
応式(A)で示される工程をより詳しく説明する。原料
化合物である式(A1)で示される化合物は公知の方法
により製造することができる。例えば、AHPA(R=
フェニル基に相当)は、Z−フェニルアラニンより、文
献記載の方法〔J.Med.Chem., 20,513(19
77)〕により製造することができる。AHCA(R=
シクロヘキシル基に相当)、PenAhp(R=n−ブ
チル基に相当)またはEtAhpは、アスパラギン酸よ
り、文献記載の方法〔Tetrahedron Lett., 34,7
557(1993)〕により製造することができる。ま
た、上記のPenAhpおよびEtAhpは、他の文献
記載の方法〔J.Antibiotics,49,281(199
6)またはPeptide Chemistry 1995,145
(1996)〕によっても製造することができる。式
(A1)で示される他の化合物も同様にして製造するこ
とができる。
1)で示される化合物のアミノ基を常法に従って、保護
基P3で保護すればよく、例えばP3がBoc基のとき
は、トリエチルアミン存在下にジ−t−ブチルジカルボ
ナートと反応すれば良く、P3がZ基のときは、トリエ
チルアミン存在下にS−ベンジルオキシカルボニル−
4,6−ジメチル−2−チオピリミジンと反応すれば良
い。他の保護基を有する式(A2)の化合物も常法によ
って製造することができる。
意味を有する。P1はカルボキシル基の保護基を示し、
P2およびP3はアミノ基の保護基を示す。X(Ps)
およびY(Ps)は、アミノ酸残基XおよびYの側鎖の
官能基が必要に応じて保護基(Ps)で保護されている
ことを示す。反応式(B)で示される工程をより詳しく
説明する。他方の原料化合物である式(B1)で示され
る化合物から式(B2)で示される化合物を製造するに
は、式(B1)で示される化合物と保護アミノ酸(P2
−X(Ps)−OH)をぺプチド結合形成反応により縮
合すればよい。ぺプチド結合形成反応には、酸ハライド
法、ヒドロキシコハク酸イミドエステル、置換および無
置換フェニルエステル、チオフェニルエステル等を用い
た活性エステル法、ジシクロヘキシルカルボジイミド、
1−エチル−3−(3−ジメチルアミノプロピル)カル
ボジイミドまたはそれらと縮合補助剤、例えば1−ヒド
ロキシベンゾトリアゾール、N−ヒドロキシコハク酸イ
ミドを用いる方法、ジフェニルリン酸アジド、Bop試
薬、PyBop試薬、1−エトキシカルボニル−2−エ
トキシ−1,2−ジヒドロキシキノリン等の縮合剤を用
いる方法、クロロギ酸エチル、クロロギ酸イソブチル等
を用いる混合酸無水物法、さらにはアジド法等ペプチド
化学において使用されるアミド形成反応の中から適宜選
択すればよい。
も、通常のぺプチド化学において用いられる溶媒が使用
できる。例えば、テトラヒドロフラン、ジオキサン等の
エーテル類、ジクロロメタン、クロロホルム等のハロゲ
ン化炭化水素、ジメチルホルムアミド、ジメチルアセト
アミド等のアミド類、アセトニトリル等のニトリル類、
酢酸エチル等のエステル類、アセトン、メチルエチルケ
トン等のケトン類の中から単独あるいは混合溶媒として
使用すればよい。次に、式(B2)で示される化合物の
アミノ基の保護基P2を除去し、式(B3)で示される
化合物を製造する。保護基P2の除去は常法で行えばよ
く、例えば保護基P2がBoc基のときは、塩酸−ジオ
キサン溶液あるいはトリフルオロ酢酸等の脱保護試薬を
用いて除去すればよいし、保護基P2がZ基のときは、
Pd触媒の存在下に接触水素化して除去すればよい。他
の保護基の場合にも常法により除去できる。
るときと同様のぺプチド結合形成法を用いて、反応式
(A)で製造される式(A2)で示される化合物と式
(B3)の化合物とを反応させ、式(B4)で示される
化合物を得る。式(1)で示される化合物は、常法に従
って式(B4)で示される化合物の保護基P1、P3お
よびPsを除去することで製造することができる。例え
ば、保護基P3およびPsがZ基で、保護基P1がベン
ジルエステルの時は、Pd触媒の存在下に接触水素化し
てすべての保護基を一度に除去すればよいし、P3がB
oc基、X(Ps)=XおよびY(Ps)=Y(即ち、
アミノ酸残基XおよびYの側鎖の官能基を保護する必要
のないとき)、保護基P1がベンジルエステルの時は、
Pd触媒の存在下に接触水素化して保護基P1を除去
し、塩酸−ジオキサン溶液あるいはトリフルオロ酢酸等
の脱保護試薬を用いて保護基P3のBoc基を除去すれ
ばよい。また、P1が低級アルキルエステル型保護基の
時は、1M程度の水酸化ナトリウム溶液を用いてアルカ
リけん化することで除去すればよい。他の保護基の場合
にも常法により除去することができる。かくして得られ
る式(1)の化合物は、必要に応じて薬理学的に許容さ
れる塩に変換しても良い。塩への変換は、式(1)の化
合物を、例えば塩酸、硝酸などの無機酸、あるいはp−
トルエンスルホン酸などの有機酸で常法により処理する
ことによって実施できる。
たはその薬理学的に許容される塩は、酵素阻害活性、特
にアミノペプチダーゼNに対して優れた阻害活性を示
し、抗癌剤あるいは免疫賦活剤としての用途が期待され
る。従って本発明の更なる発明は、フェベスチン誘導体
またはその薬理学的に許容される塩及び医薬用添加剤と
からなる医薬、特にアミノペプチダーゼN阻害剤であ
る。医薬用添加剤は特に制限はなく、一般的に使用され
るのが使用できる。上記医薬、特に阻害剤組成物中の有
効成分(フェベスチン誘導体またはその塩)の割合はそ
の剤形などにより異なるので一概にはいえないが、0.
05〜99重量%程度まで広範囲に使用することがで
き、通常注射剤では0.1〜50重量%程度であり、そ
れ以外の製剤では1〜60重量%程度である。残部は医
薬用添加剤である。
許容される塩を、通常、人を含む温血動物に経口投与あ
るいは静脈、皮内、筋肉内投与などの非経口投与でその
有効量を投与することにより生体中のアミノペプチダー
ゼNを阻害することができる。投与量は投与する対象、
投与ルートなどによって変動するが通常、0.05〜1
50mg/Kg/日、好ましくは0.5〜100mg/Kg/日、よ
り好ましくは1〜50mg/Kg/日である。
れている剤形が挙げられる。経口投与の場合には、医薬
用添加剤例えばデンプンなどの通常の賦形剤などととも
に成型された錠剤、顆粒剤、カプセル剤などが用いられ
る。非経口投与の場合には医薬用添加剤例えば生理食塩
水、溶解剤などを用いて製剤化された通常の注射剤など
が用いられる。
阻害剤、特にアミノペプチダーゼN阻害作用を有し、抗
癌剤あるいは免疫賦活剤の活性成分としての用途が期待
される式(1)で表されフェベスチンおよびその誘導体
が得られる。
的に説明するが、本発明はこれにより限定されるもので
はない。 参考例1Boc−L−バリル−L−フェニルアラニンベンジルエ
ステルの合成 Boc−L−バリン358.4mg(1.65mmol) 、フェニルアラ
ニンベンジルエステル・p−トルエンスルホン酸塩642.
2mg(1.5mmol)及び1−ヒドロキシベンゾトリアゾール・
1水和物252.5mg(1.65mmol)をDMF6.5ml に溶解し、
氷冷下でトリエチルアミン0.235ml(1.65mmol)及び水溶
性カルボジイミド・1塩酸塩317.8mg(1.65mmol)を加え
2時間撹拌後、室温でさらに20時間撹拌した。反応終了
後、10%クエン酸水溶液50mlを加え、酢酸エチル50mlで
2回抽出した。有機層を10%クエン酸水溶液50mlで1
回、4%炭酸水素ナトリウム水溶液50mlで2回及び飽和
食塩水50mlで1回洗浄し、無水硫酸ナトリウムで乾燥
後、溶媒留去することで、粗Boc−L−バリル−L−
フェニルアラニンベンジルエステル684.7mg を得た。こ
の粗体にクロロホルムを加えて溶解し、これにヘキサン
を加え、低温で結晶化させた。結晶を濾取し、ヘキサン
で洗浄後、乾燥することで、白色結晶のBoc−L−バ
リル−L−フェニルアラニンベンジルエステル644.0mg
を得た。収率94.7%。 FAB−MS m/Z 455(M+H)+。
ベンジルエステルの合成 Boc−L−バリル−L−フェニルアラニンベンジルエ
ステル530.0mg(1.17mmol) に4N塩酸−ジオキサン5ml
を加え、室温で1時間撹拌後、溶媒を留去することで、
白色粉末のL−バリル−L−フェニルアラニンベンジル
エステル塩酸塩を得た。このうちの250mg(0.64mmol)
に、Boc−AHPA 207.7mg(0.70mmol) 、1−ヒド
ロキシベンゾトリアゾール・1水和物107.8mg(0.70mmo
l)及びDMF 2.5mlを加えて溶解し、氷冷下でトリエ
チルアミン0.0985ml(0.70mmol)及び水溶性カルボジイミ
ド・1塩酸塩147.6mg(0.77mmol)を加え2時間撹拌後、
室温でさらに16時間撹拌した。反応終了後、10%クエン
酸水溶液50mlを加え、酢酸エチル50mlで2回抽出した。
有機層を10%クエン酸水溶液50mlで1回、4%炭酸水素
ナトリウム水溶液50mlで2回及び飽和食塩水50mlで1回
洗浄し、無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去するこ
とで、粗Boc−AHPA−L−バリル−L−フェニル
アラニンベンジルエステル414.6mg を得た。この粗体に
クロロホルムを加えて溶解し、これにヘキサンを加え、
低温で結晶化させた。結晶を濾取し、ヘキサンで洗浄
後、乾燥することで、白色結晶のBoc−AHPA−L
−バリル−L−フェニルアラニンベンジルエステル380.
8mg を得た。収率94.3%。 FAB−MS m/Z 632(M+H)+。
スチン)の合成 Boc−AHPA−L−バリル−L−フェニルアラニン
ベンジルエステ337.1mg(0.53mmol) にパラジウム黒50m
g、酢酸3ml 及びメタノール3ml を加え、系内を水素置
換後、室温で1時間接触還元した。触媒を濾別後、濾液
を溶媒留去することで、白色粉末のBoc−AHPA−
L−バリル−L−フェニルアラニン270.8mg を得た。こ
れに、トリフルオロ酢酸2.5ml を加え、室温で1時間撹
拌後、溶媒留去し、AHPA−L−バリル−L−フェニ
ルアラニン204.9mg を得た。これを高速液体クロマトグ
ラフィー(HPLC)精製(カラム:CAPCELL
PAK C18、SHISEIDO社、20×250mm 、溶離液:ア
セトニトリル:0.1 %トリフルオロ酢酸=6:19、流
速:8ml/min.、検出波長:210nm)し、AHPA−L−
バリル−L−フェニルアラニンを含むフラクションを濃
縮乾固した。これをメタノール3ml に溶解し、メタノー
ルで膨潤させたセファデックスLH−20(550ml)のカ
ラムに付し、メタノールで展開した。AHPA−L−バ
リル−L−フェニルアラニンを含むフラクションを減圧
濃縮し、190.1mg の白色粉末を得た。収率88.5%。 FAB−MS m/Z 442(M+H)+。
合成 Boc−L−バリン478.0mg(2.2mmol)、L−プロリンベ
ンジルエステル・1 塩酸塩439.4mg(1.82mmol)及び1−
ヒドロキシベンゾトリアゾール・1水和物337.6mg(2.2m
mol)にDMF4mlを加えて溶解し、氷冷下でトリエチル
アミン0.308ml(2.2mmol)及び水溶性カルボジイミド・1
塩酸塩421.7mg(2.2mmol)を加え2時間撹拌後、室温でさ
らに20時間撹拌した。反応終了後、10%クエン酸水溶液
50mlを加え、酢酸エチル50mlで2回抽出した。有機層を
10%クエン酸水溶液50mlで1回、4%炭酸水素ナトリウ
ム水溶液50mlで2回及び飽和食塩水50mlで1回洗浄し、
無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去することで、ア
メ状の粗Boc−L−バリル−L−プロリンベンジルエ
ステル788.0mg を得た。この粗体をカラムクロマトグラ
フィー精製(シリカゲル、クロロホルム:メタノール
(100 :1))することで、アメ状のL−プロリンベン
ジルエステル710.9mg を得た。収率96.7%。 FAB−MS m/Z 405(M+H)+。
エステルの合成 Boc−L−バリル−L−プロリンベンジルエステル34
3.8mg(0.85mmol)に4N塩酸−ジオキサン3.5ml を加
え、室温で1時間撹拌後、溶媒を留去することで、白色
粉末のL−バリル−L−プロリンベンジルエステル塩酸
塩を得た。このL−バリル−L−プロリンベンジルエス
テル塩酸塩140.4mg(0.41mmol) に、Boc−AHPA 1
33.4mg(0.45mmol)及び1−ヒドロキシベンゾトリアゾー
ル・1水和物68.9mg(0.45mmol)にDMF 1.5mlを加えて
溶解し、氷冷下で水溶性カルボジイミド・1塩酸塩86.3
mg(0.45mmol)を加え、15分撹拌後、トリエチルアミン0.
063ml(0.45mmol)を加えて2時間撹拌した。さらに、室
温で16時間撹拌した。反応終了後、10%クエン酸水溶液
50mlを加え、酢酸エチル50mlで2回抽出した。有機層を
10%クエン酸水溶液50mlで1回、4%炭酸水素ナトリウ
ム水溶液50mlで2回及び飽和食塩水50mlで1回洗浄し、
無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去することで、粗
Boc−AHPA−L−バリル−L−プロリンベンジル
エステル231.3mg を得た。この粗体をカラムクロマトグ
ラフィー精製(シリカゲル、クロロホルム:メタノール
(100 :1))することで、白色粉末のBoc−AHP
A−L−バリル−L−プロリンベンジルエステル203.3m
g を得た。収率85.1%。 FAB−MS m/Z 582(M+H)+。
エステル150.2mg にパラジウム黒25mg、酢酸1.5mg 及び
メタノール1.5ml を加え、系内を水素置換後、室温で1
時間接触還元した。触媒を濾別後、濾液を溶媒留去する
ことで、白色粉末Boc−AHPA−L−バリル−L−
プロリン134.4mg を得た。これにトリフルオロ酢酸1ml
を加え、室温で1時間撹拌後、溶媒留去することで、粗
AHPA−L−バリル−L−プロリン109.1mg を得た。
この粗体をHPLC精製(カラム:CAPCELL P
AK C18、SHISEIDO社、20×250mm 、溶離液:アセ
トニトリル:0.1 %トリフルオロ酢酸= 4:21、流
速:8ml /min.、検出波長:210nm)し、AHPA−L−
バリル−L−プロリンを含むフラクションを濃縮乾固し
た。これをメタノール2mlに溶解し、メタノールで膨潤
させたセファデックスLH−20(550ml)のカラムに付
し、メタノールで展開した。AHPA−L−バリル−L
−プロリンを含むフラクションを減圧濃縮し、90.4mgの
白色粉末を得た。収率89.1%。 FAB−MS m/Z 392(M+H)+。
合成 Boc−L−バリン521.5mg(2.4mmol)、L−ヒスチジン
メチルエステル・2塩酸塩518.4mg(2.0mmol)、1−ヒド
ロキシベンゾトリアゾール・1水和物367.8mg(2.4mmol)
及びベンゾトリアゾリル−N−ヒドロキシトリスジメチ
ルアミノホスホニウムヘキサフルオロリン化物塩(Bop
試薬)1063.2mg(2.4mmol) をDMF7mlに溶解し、氷冷
下でトリエチルアミン0.98ml(7.0mmol)を加え1時間撹
拌後、室温でさらに16時間撹拌した。反応終了後、4
%炭酸水素ナトリウム50mlを加え、酢酸エチル50mlで2
回抽出した。有機層を4%炭酸水素ナトリウム水溶液50
mlで2回、水50mlで1回及び飽和食塩水50mlで1回洗浄
し、無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去すること
で、粗Boc−L−バリル−L−ヒスチジンメチルエス
テル774.3mg を得た。この粗体をカラムクロマトグラフ
ィー精製(シリカゲル、クロロホルム:メタノール(10
0 :3 ))することで、白色粉末のBoc−L−バリル
−L−ヒスチジンメチルエステル553.0mg を得た。収率
75.0%。 FAB−MS m/Z 369(M+H)+。
エステルの合成 Boc−L−バリル−L−ヒスチジンメチルエステル51
3.6mg(1.39mmol) に4N塩酸−ジオキサン7mlを加え、
室温で1時間撹拌後、溶媒を留去することで、白色粉の
L−バリル−L−ヒスチジンメチルエステル・2塩酸塩
を得た。このうちの178.9mg(0.52mmol) にBoc−AH
PA 177.5mg(0.60mmol) 、1−ヒドロキシベンゾトリ
アゾール・1水和物92.1mg(0.6mmol)、ベンゾトリアゾ
リル−N−ヒドロキシトリスジメチルアミノホスホニウ
ムヘキサフルオロリン化物塩266.8mg(0.6mmol)及びDM
F 2mlを加えて溶解し、氷冷下でトリエチルアミン0.24
5ml(1.75mmol)を加え1時間撹拌後、室温でさらに16
時間撹拌した。反応終了後、4%炭酸水素ナトリウム50
mlを加え、酢酸エチル50mlで2回抽出した。有機層を4
%炭酸水素ナトリウム水溶液50mlで1回、及び飽和食塩
水50mlで1回洗浄し、無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶
媒留去することで、粗Boc−AHPA−L−バリル−
L−ヒスチジンメチルエステル299.2mg を得た。この粗
体をカラムクロマトグラフィー精製(シリカゲル、クロ
ロホルム:メタノール(100:6))することで、白
色粉末のBoc−AHPA−L−バリル−L−ヒスチジ
ンメチルエステル230.6mg を得た。収率81.1%。 FAB−MS m/Z 546(M+H)+。
エステル216.4mg(0.40mmol) にメタノール3.96mlを加え
て溶解し、1Mの水酸化ナトリウム水溶液0.87ml(0.79m
mol)を加え室温で3.5 時間撹拌後、トリフルオロ酢酸0.
083ml を加え、溶媒留去することで、粗Boc−AHP
A−L−バリル−L−ヒスチジン350.2mg を得た。これ
にトリフルオロ酢酸2.5ml を加え、室温で1時間撹拌
後、溶媒留去し、粗AHPA−L−バリル−L−ヒスチ
ジン・1トリフルオロ酢酸塩を得た。この粗体をHPL
C精製(カラム:CAPCELL PAK C18、SH
ISEIDO社、20×250mm 、溶離液:アセトニトリル:0.1
%トリフルオロ酢酸=9:91、流速:8ml /min.、検
出波長:210nm)し、AHPA−L−バリル−L−ヒスチ
ジンを含むフラクションを濃縮乾固した。これをメタノ
ール2mlに溶解し、メタノールで膨潤させたセファデッ
クスLH−20(550ml)のカラムに付し、メタノールで
展開した。AHPA−L−バリル−L−ヒスチジン・1
トリフルオロ酢酸塩を含むフラクションを減圧濃縮し、
166.8mg の白色粉末を得た。収率78.3%。 FAB−MS m/Z 432(M+H)+。
エステルの合成 Boc−L−フェニルアラニン636.5mg(2.4mmol)、L−
ヒスチジンメチルエステル・2塩酸塩518.3mg(2.0mmo
l)、1−ヒドロキシベンゾトリアゾール・1水和物367.
6mg(2.4mmol)及びベンゾトリアゾリル−N−ヒドロキシ
トリスジメチルアミノホスホニウムヘキサフルオロリン
化物塩1063.2mg(2.4mmol) をDMF7ml に溶解し、氷冷
下でトリエチルアミン0.98ml(7.0mmol)を加え1時間撹
拌後、室温でさらに16時間撹拌した。反応終了後、4
%炭酸水素ナトリウム50mlを加え、酢酸エチル50mlで2
回抽出した。有機層を4%炭酸水素ナトリウム水溶液50
mlで2回、水50mlで1回及び飽和食塩水50mlで1回洗浄
し、無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去すること
で、粗Boc−L−フェニルアラニル−L−ヒスチジン
メチルエステル854.4mg を得た。この粗体をカラムクロ
マトグラフィー精製(シリカゲル、クロロホルム:メタ
ノール(100 :3))することで、白色粉末のBoc−
L−フェニルアラニル−L−ヒスチジンメチルエステル
779.3mg を得た。収率93.6%。 FAB−MS m/Z 417(M+H)+。
ジンメチルエステルの合成 Boc−L−フェニルアラニル−L−ヒスチジンメチル
エステル735.8mg(1.77mmol) に4N塩酸−ジオキサン10
mlを加え、室温で1時間撹拌後、溶媒を留去すること
で、白色粉末のL−フェニルアラニル−L−ヒスチジン
メチルエステル・2塩酸塩を得た。このうちの194.6mg
(0.5mmol)にBoc−AHPA 177.4mg(0.6mmol)、1
−ヒドロキシベンゾトリアゾール・1水和物92.3mg(0.6
mmol)、ベンゾトリアゾリル−N−ヒドロキシトリスジ
メチルアミノホスホニウムヘキサフルオロリン化物塩26
5.9mg(0.6mmol)及びDMF 2.5ml を加えて溶解し、氷
冷下でトリエチルアミン0.245ml(1.75mmol)を加え1時
間撹拌後、室温でさらに16時間撹拌した。反応終了
後、4%炭酸水素ナトリウム50mlを加え、酢酸エチル50
mlで2回抽出した。有機層を4%炭酸水素ナトリウム水
溶液50mlで1回、及び飽和食塩水50mlで1回洗浄し、無
水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去することで、粗B
oc−AHPA−L−フェニルアラニン−L−ヒスチジ
ンメチルエステル321.4mg を得た。この粗体をカラムク
ロマトグラフィー精製(シリカゲル、クロロホルム:メ
タノール(100:5))することで、白色粉末のBo
c−AHPA−L−フェニルアラニル−L−ヒスチジン
メチルエステル262.5mg を得た。収率88.3%。 FAB−MS m/Z 594(M+H)+。
成 Boc−AHPA−L−フェニルアラニル−L−ヒスチ
ジンメチルエステル225.2mg(0.38mmol) にメタノール3.
8ml を加えて溶解し、1Mの水酸化ナトリウム水溶液0.
834ml(0.83mmol) を加え室温で3.5 時間撹拌後、トリフ
ルオロ酢酸0.078ml を加え、溶媒留去することで、粗B
oc−AHPA−L−フェニルアラニル−L−ヒスチジ
ン351.3mg を得た。これにトリフルオロ酢酸2.5ml を加
え、室温で1時間撹拌後、溶媒留去し、粗AHPA−L
−フェニルアラニル−L−ヒスチジン・1トリフルオロ
酢酸塩を得た。この粗体をHPLC精製(カラム:CA
PCELL PAK C18、SHISEIDO社、20×250mm
、溶離液:アセトニトリル:0.1 %トリフルオロ酢酸
=3:22、流速:8ml /min.、検出波長:210nm)し、
AHPA−L−フェニルアラニル−L−ヒスチジンを含
むフラクションを濃縮乾固した。これをメタノール2ml
に溶解し、メタノールで膨潤させたセファデックスLH
−20(550ml)のカラムに付し、メタノールで展開し
た。AHPA−L−フェニルアラニル−L−ヒスチジン
・1トリフルオロ酢酸塩を含むフラクションを減圧濃縮
し、165.2mg の白色粉末を得た。収率73.4%。 FAB−MS m/Z 480(M+H)+。
ル)−L−フェニルアラニンベンジルエステルの合成 Boc−L−ヒスチジル(Nπ−ベンジルオキシメチ
ル)・1水和物592.1mg(1.5mmol)、L−フェニルアラニ
ンベンジルエステル・p−トルエンスルホン酸塩705.7m
g(1.65mmol) 及び1−ヒドロキシベンゾトリアゾール・
1水和物254.5mg(1.66mmol) をDMF 6.5mlに溶解し、
氷冷下でトリエチルアミン0.235ml(1.65mmol)を加えて
15分撹拌後、水溶性カルボジイミド・1塩酸塩318.4mg
(1.65mmol)を加え、2時間撹拌した。さらに、室温で16
時間撹拌した。反応終了後、10%クエン酸水溶液50mlを
加え、酢酸エチル50mlで2回抽出した。有機層を10%ク
エン酸水溶液50mlで1回、4%炭酸水素ナトリウム水溶
液50mlで2回及び飽和食塩水50mlで1回洗浄し、無水硫
酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去することで、粗Boc
−L−ヒスチジール(Nπ−ベンジルオキシメチル)−
L−フェニルアラニンベンジルエステル937.1mg を得
た。この粗体に酢酸エチルを加えて溶解し、これにヘキ
サンを加え、低温で結晶化させた。結晶を濾取し、ヘキ
サンで洗浄後、乾燥することで白色結晶のBoc−L−
ヒスチジル(Nπ−ベンジルオキシメチル)−L−フェ
ニルアラニンベンジルエステル838.8mg を得た。収率9
1.3%。 FAB−MS m/Z 613(M+H)+。
キシメチル)−L−フェニルアラニンベンジルエステル
の合成 Boc−L−ヒスチジル(Nπ−ベンジルオキシメチ
ル)−L−フェニルアラニンベンジルエステル805.1mg
(1.31mmol) に4N塩酸−ジオキサン8ml を加え、室温
で1時間撹拌後、溶媒を留去することで、白色粉末のL
−ヒスチジル(Nπ−ベンジルオキシメチル)−L−フ
ェニルアラニンベンジルエステル・2塩酸塩・1ジオキ
サン877.8mg を得た。このうちの335.8mg(0.50mmol) に
Boc−AHPA 164.8mg(0.56mmol) 、1−ヒドロキ
シベンゾトリアゾール・1水和物86.0mg(0.56mmol)及び
DMF 3.5ml を加えて溶解し、氷冷下でトリエチルア
ミン0.154ml(1.1mmol)を加えて15分撹拌後、水溶性カル
ボジイミド・1塩酸塩108.3mg(0.56mmol) を加え、2時
間撹拌した。さらに、室温で16時間撹拌した。反応終了
後、10%クエン酸水溶液50mlを加え、酢酸エチル50mlで
2回抽出した。有機層を10%クエン酸水溶液50mlで1
回、4%炭酸水素ナトリウム水溶液50mlで2回及び飽和
食塩水50mlで1回洗浄し、無水硫酸ナトリウムで乾燥
後、溶媒留去することで、粗Boc−AHPA−L−ヒ
スチジル(Nπ−ベンジルオキシメチル)−L−フェニ
ルアラニンベンジルエステル425.4mg を得た。この粗体
をカラムクロマトグラフィー精製(シリカゲル、クロロ
ホルム:メタノール(100:3))することで、白色
粉末のBoc−AHPA−L−ヒスチジル(Nπ−ベン
ジルオキシメチル)−L−フェニルアラニンベンジルエ
ステル348.1mg(0.44mmol) を得た。収率88.0%。 FAB−MS m/Z 790(M+H)+。
成 Boc−AHPA−L−ヒスチジル(Nπ−ベンジルオ
キシメチル)−L−フェニルアラニンベンジルエステル
242.0mg(0.31mmol) にパラジウム黒50mg、酢酸2m及びメ
タノール2ml を加え、系内を水素置換後、室温で27時
間接触還元した。さらにパラジウム黒50mg及び酢酸3ml
を加え、室温で20時間接触還元した。触媒を濾別後、
濾液を溶媒留去することで、白色粉末Boc−AHPA
−L−ヒスチジル−L−フェニルアラニン206.0mg を得
た。これに、トリフルオロ酢酸1mlを加え、室温で1時
間撹拌後、溶媒留去し、粗AHPA−L−ヒスチジル−
L−フェニルアラニン・1トリフルオロ酢酸塩266.7mg
を得た。この粗体をHPLC精製(カラム:CAPCE
LL PAK C18、SHISEIDO社、20×250mm 、溶離
液:アセトニトリル:0.1 %トリフルオロ酢酸=9:4
1、流速:8ml/min.、検出波長:210nm)し、AHPA
−L−ヒスチジル−L−フェニルアラニンを含むフラク
ションを濃縮乾固した。これをメタノール2mlに溶解
し、メタノールで膨潤させたセファデックスLH−20
(550ml)のカラムに付し、メタノールで展開した。AH
PA−L−ヒスチジル−L−フェニルアラニン・1トリ
フルオロ酢酸塩を含むフラクションを減圧濃縮し、151.
8mg(0.256mmol)の白色粉末を得た。収率83.7%。 FAB−MS m/Z 480(M+H)+。
ート2.42g(11.1mmol)、水20mlおよびジオキサン40mlを
加えて溶解し、氷冷下でトリエチルアミン2.94ml(21.0m
mol)を加えて30分間撹拌した。室温でさらに16時間撹拌
後、溶媒留去した。次いで、反応混合物を水10mlで希釈
し、5%硫酸水素カリウム水溶液でpH2に調整後、酢
酸エチル30mlで3回抽出した。油層を飽和食塩水30mlで
洗浄し、無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去するこ
とで、Boc−AHCA3.00g を得た。収率99.4%。 Rf 0.52(クロロホルム:メタノール:酢酸=9
0:10:5)。 FAB−MS m/z 324(M+Na)+。
ベンジルエステルの合成 実施例2で得られたL−バリル−L−フェニルアラニン
ベンジルエステル・1塩酸塩100.4mg(0.26mmol) にBo
c−AHCA 86.8mg(0.29mmol) 、1−ヒドロキシベン
ゾトリアゾール・1 水和物44.2mg(0.29mmol)及びDMF
1mlを加えて溶解し、氷冷下でトリエチルアミン0.04ml
(0.29mmol)及び水溶性カルボジイミド・1塩酸塩55.3mg
(0.767mmol)を加え2時間撹拌後、室温でさらに16時間
撹拌した。反応終了後、10%クエン酸水溶液50mlを加
え、酢酸エチル50mlで2回抽出した。有機層を10%クエ
ン酸水溶液50mlで1回、4%炭酸水素ナトリウム水溶液
50mlで2回及び飽和食塩水50mlで1回洗浄し、無水硫酸
ナトリウムで乾燥後、溶媒留去することで、粗Boc−
AHCA−L−バリル−L−フェニルアラニンベンジル
エステル165.1mg を得た。この粗体にクロロホルムを加
えて溶解し、これにヘキサンを加え、低温で結晶化させ
た。結晶を濾取し、ヘキサンで洗浄後、乾燥することで
白色結晶のBoc−AHCA−L−バリル−L−フェニ
ルアラニンベンジルエステル148.2mg を得た。収率89.4
%。 FAB−MS m/Z 638(M+H)+。
ベンジルエステル109.4mg(0.17mmol) にパラジウム黒15
mg、酢酸1ml及びメタノール1mlを加え、系内を水素置
換後、室温で1時間接触還元した。触媒を濾別後、濾液
を溶媒留去することで、白色粉末のBoc−AHCA−
L−バリル−L−フェニルアラニン106.1mg を得た。こ
れにトリフルオロ酢酸1mlを加え、室温で1時間撹拌
後、溶媒留去し、粗AHCA−L−バリル−L−フェニ
ルアラニン72.9mg得た。この粗体にメタノールを加え溶
解し、これにイソプロピルエーテルを加え、結晶化させ
た。結晶を濾取し、イソプロピルエーテルで洗浄後、乾
燥した。さらにメタノール1mlに溶解し、メタノールで
膨潤させたセファデックスLH−20(550ml)のカラム
に付し、メタノールで展開した。AHCA−L−バリル
−L−フェニルアラニンを含むフラクションを減圧濃縮
し、59.6mgの白色粉末を得た。収率78.3%。 FAB−MS m/Z 448(M+H)+。
キシメチル)−L−フェニルアラニンベンジルエステル
の合成 実施例14で得られたL−ヒスチジル(Nπ−ベンジル
オキシメチル)−L−フェニルアラニンベンジルエステ
ル・2塩酸塩・1ジオキサン236.4mg(0.35mmol) にBo
c−AHCA 117.4mg(0.39mmol) 、1−ヒドロキシベ
ンゾトリアゾール・1水和物61.7mg(0.39mmol)及びDM
F 2.5mlを加えて溶解し、氷冷下でトリエチルアミン0.
108ml(0.77mmol)を加えて15分撹拌後、水溶性カルボジ
イミド・1塩酸塩74.6mg(0.39mmol)を加え、2時間撹拌
した。さらに室温で16時間撹拌した。反応終了後、10%
クエン酸水溶液50mlを加え、酢酸エチル50mlで2回抽出
した。有機層を10%クエン酸水溶液50mlで1回、4%炭
酸水素ナトリウム水溶液50mlで2回及び飽和食塩水50ml
で1回洗浄し、無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去
することで、粗Boc−AHCA−L−ヒスチジル(N
π−ベンジルオキシメチル)−L−フェニルアラニンベ
ンジルエステル272.0mg を得た。この粗体をカラムクロ
マトグラフィー精製(シリカゲル、クロロホルム:メタ
ノール(100:2))することで、白色粉末のBoc
−AHCA−L−ヒスチジル(Nπ−ベンジルオキシメ
チル)−L−フェニルアラニンベンジルエステル240.1m
g(0.30mmol) を得た。収率86.3%。 FAB−MS m/Z 796(M+H)+。
成 Boc−AHCA−L−ヒスチジル(Nπ−ベンジルオ
キシメチル)−L−フェニルアラニンベンジルエステル
240.1mg(0.30mmol) にパラジウム黒60mg、酢酸2.5ml 及
びメタノール2.5ml を加え、系内を水素置換後、室温で
25時間接触還元した。さらに、パラジウム黒60mg及び
酢酸1mlを加え、室温で28時間接触還元した。触媒を
濾別後、濾液を溶媒留去することで、白色粉末のBoc
−AHCA−L−ヒスチジル−L−フェニアラニン223.
5mg を得た。これにトリフルオロ酢酸1.5mlを加え、室
温で1時間撹拌後、溶媒留去し、粗AHCA−L−ヒス
チジル−L−フェニルアラニン・1トリフルオロ酢酸塩
271.3mg を得た。この粗体をHPLC精製(カラム:C
APCELL PAK C18、SHISEIDO社、20×250m
m 、溶離液:アセトニトリル:0.1 %トリフルオロ酢酸
= 11:39、流速:8ml/min.、検出波長:210nm)
し、AHCA−L−ヒスチジル−L−フェニルアラニン
を含むフラクションを濃縮乾固した。これをメタノール
2mlに溶解し、メタノールで膨潤させたセファデックス
LH−20(550ml)のカラムに付し、メタノールで展開
した。AHCA−L−ヒスチジル−L−フェニルアラニ
ン・1トリフルオロ酢酸塩を含むフラクションを減圧濃
縮し、125.4mg(0.21mmol) の白色粉末を得た。収率59.7
%。 FAB−MS m/Z 486(M+H)+。
ニル−4,6−ジメチル−2−チオピリミジン3.30g(1
2.0mmol) 、水 9.0ml、ジオキサン 9.0ml及びトリエチ
ルアミン3.50ml(25.0mmol)を加え、室温で20時間撹拌し
た。反応終了後、水45mlを加え、酢酸エチル40mlで2回
洗浄後、水層を氷浴で冷却した。水層に6N塩酸 3.5ml
を加えpH2に調整後、酢酸エチル30mlで3回抽出し
た。油層を1N塩酸30mlで3回及び飽和食塩水30mlで 2
回洗浄し、無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去する
ことで、Z−AHCA1.48g を得た。一方、先の酢酸エ
チル洗浄液より回収した粗Z−AHCAをカラムクロマ
トグラフィー精製(シリカゲル、クロロホルム:メタノ
ール:酢酸=200:2:1 〜50:2:1)することで、Z−AH
CA1.68g を得た。収率94.1%。
ンベンジルエステルの合成 Boc−L−アルギニン(Z2)352.7mg(0.650mmol)、
L−フェニルアラニンベンジルエステル・p−トルエン
スルホン酸塩292.2mg(0.683mmol)及び1−ヒドロキシベ
ンゾトリアゾール175.9mg(1.302mmol)をDMF 3.0mlに
溶解し、氷冷化でトリエチルアミン 0.096ml(0.686mmo
l) 及び1−エチル−3−(3−ジメチルアミノプロピ
ル)カルボジイミド・塩酸塩162.0mg(0.845mmol)を加え
2時間撹拌後、室温でさらに6時間撹拌した。反応終了
後、反応液を酢酸エチル30mlで希釈したのち、飽和炭酸
水素ナトリウム水溶液、10%クエン酸水溶液および飽和
食塩水各15mlで順次洗浄し、無水硫酸ナトリウムで乾燥
後、溶媒留去することで、粗体の白色固体を得た。次い
で、この白色固体をカラムクロマトグラフィー精製(シ
リカゲル、クロロホルム:メタノール(100:1))
することで、白色粉末状のBoc−L−アルギニル(Z
2)−L−フェニルアラニンベンジルエステル492.9mg
を得た。収率97.2%。
アラニンベンジルエステルの合成 Boc−L−アルギニル(Z2)−L−フェニルアラニ
ンベンジルエステル253.4mg(0.325mmol)にトリフルオロ
酢酸 2mlを加え、室温で40分間撹拌後、溶媒留去し、さ
らにトルエン 2mlを加えて溶媒留去する操作を2回行う
ことでシロップ状のL−アルギニル(Z2)−L−フェ
ニルアラニンベンジルエステル・トリフルオロ酢酸塩を
得た。この塩にZ−AHCA118.3mg(0.353mmol)、1−
ヒドロキシベンゾトリアゾール 88.5mg(0.655mmol)及び
DMF 2.5mlを加えて溶解し、氷冷下でトリエチルアミ
ン0.050ml(0.357mmol)及び1−エチル−3−(3−ジメ
チルアミノプロピル)カルボジイミド・塩酸塩 87.2mg
(0.455mmol)を加え2時間撹拌後、室温でさらに6時間
撹拌した。反応終了後、反応混合物を酢酸エチル25mlで
希釈し、飽和炭酸水素ナトリウム水溶液、10%クエン酸
水溶液及び飽和食塩水各10mlで順次洗浄した。油層を無
水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去することで、油状
の粗体を得た。この粗体をカラムクロマトグラフィー精
製(シリカゲル、ヘキサン:酢酸エチル:メタノール
(70:30:1〜60:40:2))することで、白色固体と
してZ−AHCA−L−アルギニル(Z2)−L−フェ
ニルアラニンベンジルエステル85.7mgを得た。収率57.3
%。次いで、この白色固体をクロロホルム−ヘキサン系
で結晶化させた。
成 Z−AHCA−L−アルギニル(Z2)−L−フェニル
アラニンベンジルエステル183.5mg(0.184mmol)をメタノ
ール−酢酸−水(7:2:3)溶液6mlに溶解し、Pd
−ブラック触媒の存在下に、水素雰囲気下で2日間撹拌
した。触媒を濾別後、濾液を溶媒留去することで得られ
た粗体をカラムクロマトグラフィー精製(セファデック
スLH−20、1%酢酸−メタノール展開、次いでOD
S、水−メタノール−酢酸(50:50:1))すること
で、白色粉末としてAHCA−L−アルギニル−L−フ
ェニルアラニン・3/2 酢酸塩92.4mgを得た。
ベンジルエステルの合成 Boc−L−フェニルアラニン132.9mg(0.501mmol)、L
−フェニルアラニンベンジルエステル・p−トルエンス
ルホン酸塩224.6mg(0.525mmol)及び1−ヒドロキシベン
ゾトリアゾール135.4mg(1.002mmol)をDMF1.5ml に溶
解し、氷冷化でトリエチルアミン 0.074ml(0.529mmol)
及び1−エチル−3−(3−ジメチルアミノプロピル)
カルボジイミド・塩酸塩124.6mg(0.650mmol)を加え2時
間撹拌後、室温でさらに19時間撹拌した。反応終了後、
反応液を酢酸エチル15mlで希釈したのち、4%炭酸水素
ナトリウム水溶液、10%クエン酸水溶液および飽和食塩
水各10mlで順次洗浄し、無水硫酸ナトリウムで乾燥後、
溶媒留去することで、粗体の結晶を得た。次いで、この
白色固体をカラムクロマトグラフィー精製(セファデッ
クスLH−20、メタノール展開)することで、Boc−
L−フェニルアラニル−L−フェニルアラニンベンジル
エステル251.2mg を得た。収率99.8%。
ラニンベンジルエステルの合成 Boc−L−フェニルアラニル−L−フェニルアラニン
ベンジルエステル250.2mg(0.498mmol)にトリフルオロ酢
酸 2mlを加え、室温で40分間撹拌後、溶媒留去し、さら
にトルエン 2mlを加えて溶媒留去する操作を2回行うこ
とで白色固体のL−フェニルアラニル−L−フェニルア
ラニンベンジルエステル・トリフルオロ酢酸塩を得た。
この塩にZ−AHCAL175.4mg(0.523mmol)、1−ヒド
ロキシベンゾトリアゾール135.1mg(1.000mmol)及びDM
F 2.0mlを加えて溶解し、氷冷下でトリエチルアミン0.
074ml(0.529mmol)及び1−エチル−3−(3−ジメチル
アミノプロピル)カルボジイミド・塩酸塩124.1mg(0.64
7mmol)を加え2時間撹拌後、室温でさらに17時間撹拌し
た。反応終了後、反応混合物を酢酸エチル20mlで希釈
し、4%炭酸水素ナトリウム水溶液、10%クエン酸水溶
液10ml、飽和食塩水各15mlで順次洗浄した。油層を無水
硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去することで、白色固
体の粗体を得た。この粗体をカラムクロマトグラフィー
精製(シリカゲル、ヘキサン:酢酸エチル:メタノール
(60:40:1〜60:40:2))することで、白色固体と
してZ−AHCA−L−フェニルアラニル−L−フェニ
ルアラニンベンジルエステル 316.9mgを得た。収率88.4
%。次いで、この白色固体をクロロホルム−ヘキサン系
で結晶化させた。
ンの合成 Z−AHCA−L−フェニルアラニル−L−フェニルア
ラニンベンジルエステル316.5mg(0.440mmol)をメタノー
ル−酢酸−水(6:2:1)溶液6mlに溶解し、Pd−
ブラック触媒の存在下に、水素雰囲気下で24時間撹拌し
た。触媒を濾別後、濾液を溶媒留去することで得られた
粗体をカラムクロマトグラフィー精製(セファデックス
LH−20、5%酢酸−メタノール展開することで、AH
CA−L−フェニルアラニル−L−フェニルアラニン21
7.0mg を得た。収率99.6%。
ンジルオキシカルボニル−4,6−ジメチル−2−チオ
ピリミジン1.97g(7.18mmol) 、水 6.0ml、ジオキサン
6.0ml及びトリエチルアミン2.10ml(15.0mmol)を加え、
室温で24時間撹拌した。次いで、水40mlを加えて反応混
合物を希釈したのち、1N塩酸14mlを加えpH 2に調整
し、酢酸エチル20mlで3回抽出した。油層を1N塩酸30
mlで2回及び飽和食塩水30mlで1回洗浄し、無水硫酸ナ
トリウムで乾燥後、溶媒留去することで、粗Z−EtA
hpを得た。この粗体をカラムクロマトグラフィー精製
(シリカゲル、クロロホルム:メタノール:酢酸=96:
3:1)することで、Z−EtAhp1.18g を得た。収
率73.7%。 FAB−MS m/z 268(M+H)+。
ルアラニンベンジルエステルの合成 Boc−L−アルギニル(Z2)−L−フェニルアラニ
ンベンジルエステル239.1mg(0.307mmol)にトリフルオロ
酢酸 2mlを加え、室温で1時間撹拌後、溶媒留去し、さ
らにトルエン 2mlを加えて溶媒留去する操作を3回行う
ことでL−アルギニル(Z2)−L−フェニルアラニン
ベンジルエステル・トリフルオロ酢酸塩を得た。この塩
にZ−EtAhp86.2mg(0.323mmol) 、Bop試薬142.
7mg(0.323mmol)及びクロロホルム 3.0mlを加えて溶解
し、トリエチルアミン0.129ml(0.921mmol)を加え、室温
で24時間撹拌した。反応混合物より溶媒留去した後、酢
酸エチル15mlで希釈し、4%炭酸水素ナトリウム水溶
液、10%クエン酸水溶液及び飽和食塩水各10mlで順次洗
浄した。油層を無水硫酸ナトリウムで乾燥後、溶媒留去
することで、油状の粗体を得た。この粗体をカラムクロ
マトグラフィー精製(シリカゲル、ヘキサン:酢酸エチ
ル:メタノール(50:50:1))することで、アモルフ
ァス状の固体192.9mg を得た。収率67.7%。この固体の
一部を物性測定用にさらにカラムクロマトグラフィー精
製(シリカゲル、クロロホルム:アセトニトリル(100
:1〜10:1))することで、Z−EtAhp−L−
アルギニル(Z2)−L−フェニルアラニンベンジルエ
ステルを得た。
合成 Z−EtAhp−L−アルギニル(Z2)−L−フェニ
ルアラニンベンジルエステル84.9mg(0.440mmol) をメタ
ノール−酢酸−水(7:2:1)溶液10mlに溶解し、P
d−ブラック触媒の存在下に、水素雰囲気中で24時間撹
拌した。触媒を濾別後、濾液を溶媒留去することで、E
tAhp−L−アルギニル−L−フェニルアラニン・酢
酸塩49.5mgを得た。収率100%(但し1.75酢
酸塩として)。
1629〜1630 (1985)に記載の方法の改良法で行った。即
ち、2mMのL−ロイシン−β−ナフチルアミド0.05ml、
0.1 Mのトリス−塩酸緩衝液(pH7.0 )0.1ml 、検体を
含む溶液0.035ml を加えた混合溶液を37℃で、3分間加
温した後、アミノペプチダーゼN(ベーリンガ・マンハ
イム社製)溶液0.015ml を加え、37℃で1時間反応させ
た。10%ポリオキシエチレン(20)ソルビタンモノラウ
レート(和光純薬工業製)および0.2 %ファーストガー
ネットGBC 塩(Sigma Chemical Company) を含む0.5 M
クエン酸ナトリウム緩衝液(pH3.78)を加えて反応を停
止し、525nm における吸光度(a) を測定した。同時に検
体を含まない緩衝液のみを用いた盲検の吸光度(b)を測
定し、アミノペプチダーゼN(AP−N)阻害率を
[(b-a)/b]×100 の式により計算した。50%阻害率を
示す検体の濃度をIC50の値とした。抗ロイシンアミノペ
プチダーゼ(Leu−AP)及び抗アミノペプチダーゼ
A(AP−A)阻害活性はAoyagiらの方法[J. Antibio
tics,31,636 (1978)]、抗アミノペプチダーゼB
(AP−B)阻害活性はUmezawa らの方法[J. Antibio
tics,29,97(1976)]によって行った。結果を表4に
示す。表4の結果から明らかなように、本発明化合物
は、特にアミノペプチダーゼNに対して優れた阻害活性
を示す。
Claims (7)
- 【請求項1】 式(1) 【化1】 〔式中、Rは置換基があってもよい飽和または不飽和の
低級炭化水素基、XおよびYはアミノ酸残基を示す。た
だし、Rがフェニル基でありXがバリン残基でYがフェ
ニルアラニン残基である組合せの場合を除く。〕で表わ
される新規フェベスチン誘導体またはその薬理学的に許
容される塩。 - 【請求項2】 Rが、置換基があってもよいフェニル
基、置換基があってもよい炭素数3〜9のシクロアルキ
ル基、置換基があってもよい炭素数1〜8のアルキル
基、または置換基があってもよい炭素数2〜8のアルケ
ニル基である請求項1の化合物またはその薬理学的に許
容される塩。 - 【請求項3】 Rが、フェニル基、シクロヘキシル基、
または炭素数1〜4の低級アルキル基である請求項1の
化合物またはその薬理学的に許容される塩。 - 【請求項4】 Xが塩基性の側鎖をもつアミノ酸残基で
ある請求項2または3の化合物またはその薬理学的に許
容される塩。 - 【請求項5】 Rがシクロヘキシル基、Xがバリン、ヒ
スチジン、アルギニンまたはフェニルアラニンの残基、
Yがフェニルアラニン、ヒスチジンまたはプロリンの残
基である請求項1の化合物またはその薬理学的に許容さ
れる塩。 - 【請求項6】 請求項1から5のいずれかに記載の化合
物またはその薬理学的に許容される塩を有効成分とする
医薬。 - 【請求項7】 請求項1から5のいずれかに記載の化合
物またはその薬理学的に許容される塩を有効成分とする
アミノペプチダーゼN阻害剤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP12097997A JP3917711B2 (ja) | 1997-05-12 | 1997-05-12 | フェベスチン誘導体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP12097997A JP3917711B2 (ja) | 1997-05-12 | 1997-05-12 | フェベスチン誘導体 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH10310599A true JPH10310599A (ja) | 1998-11-24 |
| JP3917711B2 JP3917711B2 (ja) | 2007-05-23 |
Family
ID=14799786
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP12097997A Expired - Fee Related JP3917711B2 (ja) | 1997-05-12 | 1997-05-12 | フェベスチン誘導体 |
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| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3917711B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US7425532B2 (en) * | 2002-07-05 | 2008-09-16 | Imtm Gmbh | Use of alanyl aminopeptidase inhibitors and pharmaceutical compositions containing said inhibitors |
-
1997
- 1997-05-12 JP JP12097997A patent/JP3917711B2/ja not_active Expired - Fee Related
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|---|---|---|---|---|
| US7425532B2 (en) * | 2002-07-05 | 2008-09-16 | Imtm Gmbh | Use of alanyl aminopeptidase inhibitors and pharmaceutical compositions containing said inhibitors |
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