JPS585677B2 - トリグリセリドを測定するための方法および試薬 - Google Patents
トリグリセリドを測定するための方法および試薬Info
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- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
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- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
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- G01N2333/90—Enzymes; Proenzymes
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- G01N2333/912—Transferases (2.) transferring phosphorus containing groups, e.g. kinases (2.7)
- G01N2333/91205—Phosphotransferases in general
- G01N2333/9121—Phosphotransferases in general with an alcohol group as acceptor (2.7.1), e.g. general tyrosine, serine or threonine kinases
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明はリパーゼおよび場合によりエステラーゼを用い
てエステル分解することによりトリグリセリドを測定す
るための方法および試薬に関する。
てエステル分解することによりトリグリセリドを測定す
るための方法および試薬に関する。
生物物質、特に血清中のトリグリセリドを測定するため
の公知方法は次の反応式を基礎としている： 更に式（１）による第一反応工程に、リバーゼもしくは
脂肪酸分解酵素（多数のリパーゼ調剤において分解速度
をエステラーゼ添加により改善することができる）に先
ずトリグリセリドの分解を可能にする活性剤を添加しな
ければならないことも公知である。
の公知方法は次の反応式を基礎としている： 更に式（１）による第一反応工程に、リバーゼもしくは
脂肪酸分解酵素（多数のリパーゼ調剤において分解速度
をエステラーゼ添加により改善することができる）に先
ずトリグリセリドの分解を可能にする活性剤を添加しな
ければならないことも公知である。
活性剤としては一般に界面活性剤が使用される。
しかし置換アリールアルコール、例えばジクロルフェノ
ールも界面活性剤と一緒に使用してもよく、更に良好な
活性化をもたらす。
ールも界面活性剤と一緒に使用してもよく、更に良好な
活性化をもたらす。
しかしこれらの活性剤の重要な欠点は、これらが、式（
２）に相当する第二反応工程で必要であるグリセリンキ
ナーゼ（ＥＣ，２．７．１．３０）に不利な作用を与え
ることである。
２）に相当する第二反応工程で必要であるグリセリンキ
ナーゼ（ＥＣ，２．７．１．３０）に不利な作用を与え
ることである。
このことは公知のグリセリンキナーゼについて活性剤が
存在する場合としない場合の安定度のデータを示す、次
の表１によって明らかである。
存在する場合としない場合の安定度のデータを示す、次
の表１によって明らかである。
したがって従来はグリセリンキナーゼを測定実施する直
前に初めて添加する必要があった。
前に初めて添加する必要があった。
試薬に関してこのことは重大な欠点を意味する。
それというのも現代的な操作技術では直ちに使用町能な
単一の混合物に全成分をできる限り大きな安定性をもっ
て含有する試薬を得ることが望まれるからである。
単一の混合物に全成分をできる限り大きな安定性をもっ
て含有する試薬を得ることが望まれるからである。
この前提下に初めて合理的な操作が特に自動分析器で可
能である。
能である。
リパーゼ反応のための前記の活性剤が存在する場合にグ
リセリンキナーゼが不安定であるために、従来グリセリ
ンキナーゼを含まない試薬混合物を試料と混合し、空反
応を行なわせ（約１０分）、次いで最初の吸光度を読取
った後グリセリンキナーゼを添加し、かつ更に約１０分
の経過後第二の吸光度を測定して行なわれた。
リセリンキナーゼが不安定であるために、従来グリセリ
ンキナーゼを含まない試薬混合物を試料と混合し、空反
応を行なわせ（約１０分）、次いで最初の吸光度を読取
った後グリセリンキナーゼを添加し、かつ更に約１０分
の経過後第二の吸光度を測定して行なわれた。
次いで吸光度の差からトリグリセリド濃度が算定された
。
。
その際試薬は更に形成されるＡＤＰを測定するための系
を含んでいた。
を含んでいた。
しかしこの代わりに形成されるグリセリン−１−ホスフ
エートを測定することも可能であろう。
エートを測定することも可能であろう。
本発明は、前記の活性剤の存在でグリセリンキナーゼの
安定性を改善し、この酵素を反応直前に添加する必要性
を取除《ための方法をトリグリセリドを測定するための
方法および試薬において見い出す課題を基礎にする。
安定性を改善し、この酵素を反応直前に添加する必要性
を取除《ための方法をトリグリセリドを測定するための
方法および試薬において見い出す課題を基礎にする。
ところで意想外にもバシルス・ステアロテルモフイルス
（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉ
ｌｕｓ）からのグリセリンキナーゼが活性剤の存在で安
定であり、したがってこの酵素を使用することにより前
記の欠点を克服できることが判明した。
（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉ
ｌｕｓ）からのグリセリンキナーゼが活性剤の存在で安
定であり、したがってこの酵素を使用することにより前
記の欠点を克服できることが判明した。
したがって本発明の目的は、リパーゼおよび場合により
エステラーゼを用いて脂肪酸およびグリセリンの形成下
にエステル分解し、グリセリンキナーセの存在でＡＴＰ
でグリセリン−１−ホスフエートとＡＤＰの形成下にグ
リセリンをリン酸化し、かつこれら２つの形成された物
質を測定することによりトリグリセリドを測定するため
の方法であり、該方法はバンルス・ステアロテルモフイ
リスからのグリセリンキナーゼを界面活性剤または／お
よびフェノール誘導体または／およびアニリン誘導体の
群からの活性剤と組合せて使用することより成る。
エステラーゼを用いて脂肪酸およびグリセリンの形成下
にエステル分解し、グリセリンキナーセの存在でＡＴＰ
でグリセリン−１−ホスフエートとＡＤＰの形成下にグ
リセリンをリン酸化し、かつこれら２つの形成された物
質を測定することによりトリグリセリドを測定するため
の方法であり、該方法はバンルス・ステアロテルモフイ
リスからのグリセリンキナーゼを界面活性剤または／お
よびフェノール誘導体または／およびアニリン誘導体の
群からの活性剤と組合せて使用することより成る。
バシルス・ステアロテルモフイルスがグリセリンキナー
ゼを含んでいることは公知である〔“ジャーナル・オブ
・アプライド・バクテリオロジー（Ｊ．Ａｐｐｌ．Ｂａ
ｃ．）”第３８巻、３０１〜３０４頁（１９７５年）〕
。
ゼを含んでいることは公知である〔“ジャーナル・オブ
・アプライド・バクテリオロジー（Ｊ．Ａｐｐｌ．Ｂａ
ｃ．）”第３８巻、３０１〜３０４頁（１９７５年）〕
。
しかしこのグリセリンキナーゼが前記種類の活性剤に対
して、これらの活性剤と＝緒に使用することを可能にす
る良好な安定性を有することは前記の文献からは推測し
得なかった。
して、これらの活性剤と＝緒に使用することを可能にす
る良好な安定性を有することは前記の文献からは推測し
得なかった。
他の生物物質からのグリセリンキナーゼと比べて数種の
典型的な活性剤に対するこの優れた安定性は次表２に挙
げられた活性の値が示す。
典型的な活性剤に対するこの優れた安定性は次表２に挙
げられた活性の値が示す。
本発明の範囲内で活性剤として有利にポリエチレンオキ
シドエステルまたは一エーテル、胆汁酸またはアルキル
スルフエートの群類からの界面活性剤を単独でまたは混
合物で使用する。
シドエステルまたは一エーテル、胆汁酸またはアルキル
スルフエートの群類からの界面活性剤を単独でまたは混
合物で使用する。
フェノールおよびアニリンの群類からはカルボキシル基
、スルホン酸基、ハロゲン原子１個、２個または３個ま
たぱ／およびニトロ基１個または２個によって置換され
た活性剤が有利である。
、スルホン酸基、ハロゲン原子１個、２個または３個ま
たぱ／およびニトロ基１個または２個によって置換され
た活性剤が有利である。
ハロゲン原子では塩素および臭素が優れている。
本発明により使用される酵素を取得するために好適な菌
株：ハシルス・ステアロテルモフィルスの例は前記の文
献〔″Ｊ．Ａｐｐｌ．Ｂａｃｔ．”）で挙げられたＮＣ
ＩＢ８９２４（ＮＣＡ１５０３；ＡＴＣＣ７９５４）の
他に西ドイツ国特許出願公開第２７３８１８４号公報か
ら公知の変異株ＮＣＩＢ１１１２７０および１１１２７
１がある。
株：ハシルス・ステアロテルモフィルスの例は前記の文
献〔″Ｊ．Ａｐｐｌ．Ｂａｃｔ．”）で挙げられたＮＣ
ＩＢ８９２４（ＮＣＡ１５０３；ＡＴＣＣ７９５４）の
他に西ドイツ国特許出願公開第２７３８１８４号公報か
ら公知の変異株ＮＣＩＢ１１１２７０および１１１２７
１がある。
処理に見合うグリセリンキナーゼ含量を有する、他のバ
シルス・ステアロテルモフイルスの株も使用することが
できる。
シルス・ステアロテルモフイルスの株も使用することが
できる。
有利にグリセリン含有培地で生物体の培養を実施する、
それというのも多《の場合これによって生物体中のよう
高い含量の酵素が得られるからである。
それというのも多《の場合これによって生物体中のよう
高い含量の酵素が得られるからである。
既述したように本発明による方法で式（２）で形成され
るグリセリン−１−ホスフエートまたはＡＤＰが測定さ
れる、その際公知の方法を使用することができる。
るグリセリン−１−ホスフエートまたはＡＤＰが測定さ
れる、その際公知の方法を使用することができる。
優れた１実施形によればＡＤＰを自体公知の方法でビル
バートキナーゼの存在でホスホエノール？ルベートでリ
ン酸化することによりＡＴＰおよびピルベートの形成下
に変換させ、後者をラクタートデヒドロゲナーゼ（ＬＤ
Ｈ）の存在でＮＡＤＨで酸化してＮＡＤとし、かつＮＡ
Ｄを常法で測定する。
バートキナーゼの存在でホスホエノール？ルベートでリ
ン酸化することによりＡＴＰおよびピルベートの形成下
に変換させ、後者をラクタートデヒドロゲナーゼ（ＬＤ
Ｈ）の存在でＮＡＤＨで酸化してＮＡＤとし、かつＮＡ
Ｄを常法で測定する。
あるいは本発明の方法ではグリセリン−１−ホスフエー
トを自体公知の方法でグリセリン−１−ホスファートオ
キシダーゼの存在で０２ を用いてジヒドロキシアセト
ンホスフエートとＨ２０に変え、後者と４−アミノアン
チピリンおよびフェノールーまたはアニリン誘導体とを
ベルオキシダーゼの存在で反応させて染料にし、かつこ
れを測定する。
トを自体公知の方法でグリセリン−１−ホスファートオ
キシダーゼの存在で０２ を用いてジヒドロキシアセト
ンホスフエートとＨ２０に変え、後者と４−アミノアン
チピリンおよびフェノールーまたはアニリン誘導体とを
ベルオキシダーゼの存在で反応させて染料にし、かつこ
れを測定する。
本発明による方法のもう１つの実施形によれば、ＡＤＰ
を自体公知の方法でビルバーナキナーゼの存在でホスホ
エノールピルベートでリン酸化する？とによりＡＴＰと
ピルベートに変え、形成されるピルベートを酵素および
ビルバートオキシダーゼと反応させてアセチルホスフエ
ート、ＣＯ２およびＨ２０。
を自体公知の方法でビルバーナキナーゼの存在でホスホ
エノールピルベートでリン酸化する？とによりＡＴＰと
ピルベートに変え、形成されるピルベートを酵素および
ビルバートオキシダーゼと反応させてアセチルホスフエ
ート、ＣＯ２およびＨ２０。
にし、かつＨ２０を前記と同様にして測定する。
本発明のもう１つの目的はリパーゼ、エステラーゼ、Ａ
ＴＰ、グリセリンキナーゼおよびグリセリン−１−ホス
フエートまたはＡＤＰを測定するための系を含有する、
トリグリセリドを測定するための試薬であり、バシルス
・ステアロテルモフイルスからのグリセリンキナーゼを
界面活性剤または／およびフェノール誘導体または／お
よびアニリン誘導体の群類からの活性剤と組合せて含有
することより成る。
ＴＰ、グリセリンキナーゼおよびグリセリン−１−ホス
フエートまたはＡＤＰを測定するための系を含有する、
トリグリセリドを測定するための試薬であり、バシルス
・ステアロテルモフイルスからのグリセリンキナーゼを
界面活性剤または／およびフェノール誘導体または／お
よびアニリン誘導体の群類からの活性剤と組合せて含有
することより成る。
本発明による試薬中に優れた活性剤については方法に関
する前記の詳細が同様に該当する。
する前記の詳細が同様に該当する。
すなわちポリエチレンオキシドエステルまたは一エーテ
ル、胆汁酸または／およびアルキルスルフエートが界面
活性剤として優れている。
ル、胆汁酸または／およびアルキルスルフエートが界面
活性剤として優れている。
フェノールまたはアニリンとしては有利にカルボキシ基
、スルホン酸基、ハロゲン原子１個、２個または３個ま
たは／およびニトロ基１個または２個により置換されて
いるものが使用される。
、スルホン酸基、ハロゲン原子１個、２個または３個ま
たは／およびニトロ基１個または２個により置換されて
いるものが使用される。
ハロゲンとしては臭素および塩素が優れている。
ＡＤＰを測定するための系は試薬の優れた実施形ではホ
スホエノールピルベート、ビルバートキナーゼ、ＮＡＤ
Ｈおよびラクタートデヒドロゲナーゼから成る。
スホエノールピルベート、ビルバートキナーゼ、ＮＡＤ
Ｈおよびラクタートデヒドロゲナーゼから成る。
活性剤として有利にドデシル硫酸ナトリウムが使用され
る。
る。
これに関連した、他の優れた活性剤の組合せはジクロル
フェノール、コラン酸ナトリウムおよびアルキルアリー
ルポリエチレンオキシドエーテルから成る。
フェノール、コラン酸ナトリウムおよびアルキルアリー
ルポリエチレンオキシドエーテルから成る。
この組成を有する優れた試薬は、
リパーゼ ６０〜２００Ｕエステラーゼ
０．４〜ＩＯＵバシルス・ステアロテル
０．５〜ＩＯＵモフイルスからのグリセ リンキナーゼ ビルバートキナーゼ ０．５〜ＩＯＵラクタート
デヒドロゲナ ２〜ＩＯＵーゼ ホスホエノールピルベー｝０．２５〜０．７μモルＡＴ
Ｐ ０．２５〜０．７μモルＮＡＤ
Ｈ ０．１５〜０，３μモルドデシ
ル硫酸ナトリウム ０．３〜０．５μモルＮｇＳＯ，
４〜１００μモルホスフエー
ト緩衝剤（ｐＨ６．８〜７．５）２０〜１００モルを試
薬溶液１ｍｌに対して 含有する。
０．４〜ＩＯＵバシルス・ステアロテル
０．５〜ＩＯＵモフイルスからのグリセ リンキナーゼ ビルバートキナーゼ ０．５〜ＩＯＵラクタート
デヒドロゲナ ２〜ＩＯＵーゼ ホスホエノールピルベー｝０．２５〜０．７μモルＡＴ
Ｐ ０．２５〜０．７μモルＮＡＤ
Ｈ ０．１５〜０，３μモルドデシ
ル硫酸ナトリウム ０．３〜０．５μモルＮｇＳＯ，
４〜１００μモルホスフエー
ト緩衝剤（ｐＨ６．８〜７．５）２０〜１００モルを試
薬溶液１ｍｌに対して 含有する。
この種のもう１つの優れた試薬は
エステラーゼ ６．０〜ＩＯＵリパーゼ
６０〜３００Ｕバシルス・ステアロテ
ル ０．５〜１０Ｕモフイルスからのグリセ リンキナーゼ ピルバートキナーゼ ０．５〜ＩＯＵラクタート
デヒドロゲナ ２〜ＩＯＵーゼ ＮＡＤＨ ０．１５〜３μモルホスホ
エノールピルベ− ０．２５〜０．７μモルト ＡＴＰ Ｏ．２５〜０．７μモル
２・３−ジクロルフエノ １．５〜４μモル一ル コラン酸ナトリウム １．５〜５．０μモルオク
チルフエニルポリエ ０．８〜２μｌチレンオキシド
エステル （エトキシ単位９〜１０） ＮｇＳ０４ １５０〜３００μモル トリス／酒石酸緩衝剤（ｐＨ７．０〜７．６）４０〜１
００μモルを試薬溶液１ ｍｌに対して含有する。
６０〜３００Ｕバシルス・ステアロテ
ル ０．５〜１０Ｕモフイルスからのグリセ リンキナーゼ ピルバートキナーゼ ０．５〜ＩＯＵラクタート
デヒドロゲナ ２〜ＩＯＵーゼ ＮＡＤＨ ０．１５〜３μモルホスホ
エノールピルベ− ０．２５〜０．７μモルト ＡＴＰ Ｏ．２５〜０．７μモル
２・３−ジクロルフエノ １．５〜４μモル一ル コラン酸ナトリウム １．５〜５．０μモルオク
チルフエニルポリエ ０．８〜２μｌチレンオキシド
エステル （エトキシ単位９〜１０） ＮｇＳ０４ １５０〜３００μモル トリス／酒石酸緩衝剤（ｐＨ７．０〜７．６）４０〜１
００μモルを試薬溶液１ ｍｌに対して含有する。
本発明の他の優れた試薬はグリセリン−１−ホスフエー
トを測定するための系としてグリセリンホスファートオ
キシダーゼ、ベルオキシダーゼおよび４−アミノアンチ
ビリンを含有する。
トを測定するための系としてグリセリンホスファートオ
キシダーゼ、ベルオキシダーゼおよび４−アミノアンチ
ビリンを含有する。
活性剤としては有利に２・４−ジクロルフェノールをコ
ラン酸塩およびポリエチレンオキシドエーテル、特に有
利にイントリデンルポリエチレンオキシドーエーテルと
一緒に含有する。
ラン酸塩およびポリエチレンオキシドエーテル、特に有
利にイントリデンルポリエチレンオキシドーエーテルと
一緒に含有する。
この種の試薬の特に優れた組成は、
エステラーゼ ０．６〜ＩＯＵリパーゼ
６０〜３００Ｕバシルス・ステアロテ
ル ０．５〜ＩＯＵモフイルスからのグリセ リンキナーゼ グリセリンホスファート ２〜ＩＯＵオキシダーゼ ＡＴＰ Ｏ．３〜１μモル２・４−
ジクロルフエノ ３〜１０μモルール コラン酸ナトリウム １．５〜５．Ｏｍｇイソ
トリデシルポリエチ １．５〜１０μｌレンオキシド
エーテル 硫酸マクネシウム １５０〜３００μモル緩衝剤
（ｐＨ７．５〜８．５）４０〜１００モルを試薬溶液１
ｌに対して 含有する。
６０〜３００Ｕバシルス・ステアロテ
ル ０．５〜ＩＯＵモフイルスからのグリセ リンキナーゼ グリセリンホスファート ２〜ＩＯＵオキシダーゼ ＡＴＰ Ｏ．３〜１μモル２・４−
ジクロルフエノ ３〜１０μモルール コラン酸ナトリウム １．５〜５．Ｏｍｇイソ
トリデシルポリエチ １．５〜１０μｌレンオキシド
エーテル 硫酸マクネシウム １５０〜３００μモル緩衝剤
（ｐＨ７．５〜８．５）４０〜１００モルを試薬溶液１
ｌに対して 含有する。
本発明による試薬は固体のまたは溶解した形状で記載の
全ての成分の混合物から成る。
全ての成分の混合物から成る。
全成分の大きな安定性のために試薬は特に固体のキャリ
ャ物質、例えば紙、プラスチックシ一ト等の含浸に好適
でもある。
ャ物質、例えば紙、プラスチックシ一ト等の含浸に好適
でもある。
かかる含浸キャリャ物質は特に迅速試験に好適である。
次表３は他の出発物質から得られたグリセリンキナーゼ
を有する同様の組成の試薬に比べての本発明による試薬
の優れた安定性を示す。
を有する同様の組成の試薬に比べての本発明による試薬
の優れた安定性を示す。
方法中でＮＡＤＨが形成される場合には、これを電子伝
達体、例えばジアホラーゼ、フエナシンメトスルフエー
トまたはメルドラブルーの存在でテトラゾリウム塩を用
いて着色されたホルマザンに変えることも可能であり、
このホルマザンを染料に関する常法で測定することがで
きる。
達体、例えばジアホラーゼ、フエナシンメトスルフエー
トまたはメルドラブルーの存在でテトラゾリウム塩を用
いて着色されたホルマザンに変えることも可能であり、
このホルマザンを染料に関する常法で測定することがで
きる。
次に実施例について本発明を説明する。
次の略称を実施例中で使用する。
ＡＴＤ−アデノシン三リン酸
ＡＤＰ＝アデノシンニリン酸
ＰＥＰ＝ホスホエノールピルベート
ＮＡＤＨ＝ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（還
元型） ＮＡＤ−ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（酸化
型） ＧＫ−グリセリンキナーゼ ＰＫ−ビルバートキナーゼ ＬＤＡ−ラクタートデヒドロゲナーゼ ｐｏｘ＝ビルバートオキシダーゼ 例Ｉ ＡＤＰの測定 試薬１： ホスフエート緩衝剤、ｐＨ７２０ミリモルＭｇＳ０４
４ミリモル？デシル硫酸ナト
リウム ｏ．３５ミリモルＮＡＤＨ
Ｏ．２ミリモルＡＴＰ
Ｏ．４４ミリモルＰＥＰ
０．３６ミリモルＬＤＨ
６Ｕ／ｒｒｔｌＰＫ
１Ｕ／ｍｌリパーゼ ８
０Ｕ／ｍｌエステラーゼ ０．６Ｕ／ｍ
ｌ試薬２： 試薬１＋ＧＫＩＵ／ｍｌと同じ。
元型） ＮＡＤ−ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（酸化
型） ＧＫ−グリセリンキナーゼ ＰＫ−ビルバートキナーゼ ＬＤＡ−ラクタートデヒドロゲナーゼ ｐｏｘ＝ビルバートオキシダーゼ 例Ｉ ＡＤＰの測定 試薬１： ホスフエート緩衝剤、ｐＨ７２０ミリモルＭｇＳ０４
４ミリモル？デシル硫酸ナト
リウム ｏ．３５ミリモルＮＡＤＨ
Ｏ．２ミリモルＡＴＰ
Ｏ．４４ミリモルＰＥＰ
０．３６ミリモルＬＤＨ
６Ｕ／ｒｒｔｌＰＫ
１Ｕ／ｍｌリパーゼ ８
０Ｕ／ｍｌエステラーゼ ０．６Ｕ／ｍ
ｌ試薬２： 試薬１＋ＧＫＩＵ／ｍｌと同じ。
試験実施
光学的に等し《した容器（光路１ｃｍ）において、試薬
１を２．５ｍｌ容器１にピペットで入れ、また試薬２を
２．５ｍｌ容器２にピペットで入れる。
１を２．５ｍｌ容器１にピペットで入れ、また試薬２を
２．５ｍｌ容器２にピペットで入れる。
次いで各容器に試料０．０５０ｍｌをピペットで入れ、
かつ室温で１５分放置する。
かつ室温で１５分放置する。
その後吸光度を３ ６５ｎｍで読み取る。
評価：
（Ｅ−Ｅ２）Ｘ１３１８−｝リグリセリドｍ９／１００
ｍｌ 例２ ＡＤＰの測定 試薬１： トリス／酒石酸緩衝剤 ６０ミリモル（ｐＨ７．
３） ＭｇＳ０４ ２０ ０ミリモル２・
３−ジクロルフエノ− ２ミリモルル オクチルフエニルポリエチ １ｍｌ／ｌレンオキシ
ドエステル コラン酸ナトリウム １．ｏ？／ｌＡＴＰ
Ｏ．４４ミリモルＰＥ
Ｐ ０．３６ミリモルＮＡ
ＤＨ ０．２ミリモルＬＤＨ
６Ｕ／ｍｌＰＫ
ＩＵ／ｍｌリパーゼ
８０Ｕ／ｍｌエステラーゼ
ｌＵ／ｍｌ試薬２： 試薬１＋ＧＫＩＵ／ｍｌと同一。
ｍｌ 例２ ＡＤＰの測定 試薬１： トリス／酒石酸緩衝剤 ６０ミリモル（ｐＨ７．
３） ＭｇＳ０４ ２０ ０ミリモル２・
３−ジクロルフエノ− ２ミリモルル オクチルフエニルポリエチ １ｍｌ／ｌレンオキシ
ドエステル コラン酸ナトリウム １．ｏ？／ｌＡＴＰ
Ｏ．４４ミリモルＰＥ
Ｐ ０．３６ミリモルＮＡ
ＤＨ ０．２ミリモルＬＤＨ
６Ｕ／ｍｌＰＫ
ＩＵ／ｍｌリパーゼ
８０Ｕ／ｍｌエステラーゼ
ｌＵ／ｍｌ試薬２： 試薬１＋ＧＫＩＵ／ｍｌと同一。
試験実施および評価は例１のようにして行なう。
例３
グリセリン−１−ホスフエートの測定は次の反応式によ
る： 試薬： トリス／酒石酸緩衝液、ｐＨ ６０ミリモル８ ＭｇＳ０４ ２００ミリモル２・
４−ジクロルフェノール ５ミリモルイントリデシ
ルエーテル １ｍｌ／ｌコラン酸ナトリウム
１．７ｇ／ｌＡＴＰ
Ｏ．４ミリモルグリセリンホスファート
オ（＋） ３ｕ／ｍｌキシダーゼ ＧＫ ＩＵ／ｍｌ４−ア
ミンアンチピリン １ミリモルリバーゼ
８０Ｕ／ｍｌエステラーゼ
ＩＵ／ｍｌ（±“１アールカイブズ・オブ・
バイオケミストリ・アンド・バイオフイジクス（Ａｒｃ
ｈ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．Ｂｉｏｐｈｙｓ）”、第８０巻、
２５０〜２５５頁（１９６０年）試験実施 試薬ｚ．ｏｍｌおよび試料０．０２０ｍｌを容器にピペ
ットで入れ、かつ室温で１５分恒温保持する。
る： 試薬： トリス／酒石酸緩衝液、ｐＨ ６０ミリモル８ ＭｇＳ０４ ２００ミリモル２・
４−ジクロルフェノール ５ミリモルイントリデシ
ルエーテル １ｍｌ／ｌコラン酸ナトリウム
１．７ｇ／ｌＡＴＰ
Ｏ．４ミリモルグリセリンホスファート
オ（＋） ３ｕ／ｍｌキシダーゼ ＧＫ ＩＵ／ｍｌ４−ア
ミンアンチピリン １ミリモルリバーゼ
８０Ｕ／ｍｌエステラーゼ
ＩＵ／ｍｌ（±“１アールカイブズ・オブ・
バイオケミストリ・アンド・バイオフイジクス（Ａｒｃ
ｈ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．Ｂｉｏｐｈｙｓ）”、第８０巻、
２５０〜２５５頁（１９６０年）試験実施 試薬ｚ．ｏｍｌおよび試料０．０２０ｍｌを容器にピペ
ットで入れ、かつ室温で１５分恒温保持する。
次いで５００ｎｍで吸光度を読み取る。
評価は測定値から試薬の空値を引いた後公知濃度のトリ
グリセリド標準と比較して行なう。
グリセリド標準と比較して行なう。
例４
次の反応式によるＡＤＰの測定：
（７）例３の反応（４）と同様。
（＋）ｐｏｘ−ビルベートオキシタ一ゼ
試薬：
トリス／酒石酸緩衝剤、ｐＨ７．３ ６０ミリモルＭ
ｇ３０４ ４ミリモル２・４
−ジクロルフェノール １０ミリモルイソトリデンル
エーテル １ｍｌ／ｌコラン酸ナトリウム
１．７グ／ｌＡＴＰ
Ｏ．１ミリモルＰＥＰ
０．１ミリモルリパーゼ ８０
Ｕ／ｍｌｌエステラーゼ ＩＵ／ｍ
ｌＧＫ １Ｕ／ｍｌＰＯ
Ｘ ＩＵ／ｍｌＰＸ
ＩＵ／ｍｌ試験実施 試料２０μｌと試薬３ｍｌを２０分恒温保持する。
ｇ３０４ ４ミリモル２・４
−ジクロルフェノール １０ミリモルイソトリデンル
エーテル １ｍｌ／ｌコラン酸ナトリウム
１．７グ／ｌＡＴＰ
Ｏ．１ミリモルＰＥＰ
０．１ミリモルリパーゼ ８０
Ｕ／ｍｌｌエステラーゼ ＩＵ／ｍ
ｌＧＫ １Ｕ／ｍｌＰＯ
Ｘ ＩＵ／ｍｌＰＸ
ＩＵ／ｍｌ試験実施 試料２０μｌと試薬３ｍｌを２０分恒温保持する。
次いで５００ｎｍで吸光度を測定し、これから試薬の空
値の吸光度を引へ標準との検定により、吸光度の差から
未知の試料の濃度が換算される。
値の吸光度を引へ標準との検定により、吸光度の差から
未知の試料の濃度が換算される。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ トリグリセリドを、界面活性剤または／およびフェ
ノール誘導体または／およびアニリン誘導体の群からの
活性剤の存在でリパーゼを用いて脂肪酸およびグリセリ
ンの形成下にエステル分解し、グリセリンをバシルス・
ステアロテルモフイルスからのグリセリンキナーゼの存
在でＡＴＰでグリセリン−１−ホスフエートおよびＡＤ
Ｐの形成下にリン酸塩化し、形成せるＡＤＰまたはグリ
セリン−１−ホスフエートを測定することを特徴とする
トリグリセリドの測定方法。 ２ 活性剤としてポリエチレンオキシドエステルまたは
一エーテル、胆汁酸またはアルキルスルフエートの群か
らの界面活性剤を使用する、特許請求の範囲第１項記載
の方法。 ３ 活性剤としてカルボキシル基、スルホン酸基、ハロ
ゲン原子１個、２個または３個または／およびニトロ基
１個または２個により置換されているフェノールまたは
アニリンを使用する、特許請求の範囲第１項または第２
項記載の方法。 ４ バルシス・ステアロテルモフイルスＮＣＩＢ８９２
４を使用する、特許請求の範囲第１項〜第３項のいずれ
かに記載の方法。 ５ ＡＤＰを公知方法でピルバートキナーゼの存？でホ
スホエノールピルベートでリン酸塩化することによりＡ
ＴＰとピルベートの形成下に変換し、かつピルベートを
ラクタートデヒドロゲナーゼの存在でＮＡＤＨで酸化し
てＮＡＤとし、かつＮＡＤを検出する、特許請求の範囲
第１項〜第４項のいずれかに記載の方法。 ６ グリセリン−１−ホスフエートを公知方法でグリセ
リン−１−ホスファートオキシダーゼの存在で０２と反
応させてジヒドロキシアセトンホスフエートとＨ２０に
し、かつＨ２０をペルオキシダーゼの存在で４−アミノ
アンチピリンおよびフェノール誘導体またはアニリン誘
導体と反応させて染料とし、かつこれを測定する、特許
請求の範囲第１項〜第４項のいずれかに記載の方法。 ７ ＡＤＰを公知方法でビルバートキナーゼの存在でホ
スホエノールビルベートでリン酸塩化することによりＡ
ＴＰおよびピルベートに変え、ビルベートを酸素および
ピルバートオキシダーゼと反応させてアセチルホスフエ
ート、ＣＯ２およびＨ２０２にし、かつＨ２０２をベル
オキシダーゼの存在で４−アミノアンチビリンおよびフ
ェノール誘導体またはアニリン誘導体と反応させて染料
とし、これを測定する、特許請求の範囲第１項〜第４項
のいずれかに記載の方法。 ８ リパーゼ、場合によりエステラーゼ、ＡＴＰ、界面
活性剤または／およびフェノール誘導体または／および
アニリン誘導体の群からの活性剤、バシルス・ステアロ
テルモイルスからのグリセロキナーゼ、およびＡＤＰ測
定系またはグリセリンー１−ホスフエート測定系ならび
に緩衝剤を含有する、トリグリセリドを測定するための
試薬。 ９ 界面活性剤としてポリエチレンオキシドエステル、
ポリエチレンオキシドエーテル、胆汁酸または／および
アルキルスルフエートを含有する、特許請求の範囲第８
項記載の試薬。 １０ カルボキンル基、スルホン酸基、ハロゲン原子１
個、２個または３個または／およびニトロ基１個または
２個によって置換されているフエノールまたはアニリン
を含有する、特許請求の範囲第８項または第９項記載の
試薬。 １１ 活性剤としてドデシル硫酸ナトリウムおよびＡＤ
Ｐを測定するための系としてホスホエノールピルベート
、ビルバートキナーゼ、ＮＡＤＨおよびラクタートデヒ
ドロゲナーゼを含有する、特許請求の範囲第８項記載の
試薬。 １２ リパーゼ ６０〜２００Ｕエステラーゼ
０．４〜ＩＯＵパシルス・ステアロテル
０．５〜ＩＯＵモフイルスからのグリセ リンキナーゼ ビルバートキナーゼ ０．５〜ＩＯＵラクタート
デヒドロゲナ ２〜ＩＯＵーゼ ホスホエノールビルベ− ０．２５〜０．７μモルト ＡＴＰ Ｏ．２５〜０．７μモルＮ
ＡＤＨ ０．１５〜０．３μモルドデ
シル硫酸ナトリウム ０．３〜０．５μモルＭｇＳ０
． ４〜１００μモルホスフエ
ート緩衝剤 ２０〜１００μモル（ｐＨ６．８〜
７．５） を試薬溶液１ｍｌに対して含有する、特許請求の範囲第
１１項記載の試薬。 １３ 活性剤としてジクロルフェノール、コラン酸ナト
リウムおよびアルキルアリールポリエチレンオキシドエ
ーテルおよびＡＤＰを測定するための系としてホスホエ
ノールビルベート、ビルバートキナーゼ、ＮＡＤＨおよ
びラクタートデヒドロゲナーゼを含有する、特許請求の
範囲第８項〜第１０項のいずれかに記載の試薬。 １４ エステラーゼ ０．６〜ＩＯＵリパーゼ
６０〜３００Ｕバシルス・ステアロテル
０．５〜ＩＯＵモフイルスからのグリセ リンキナーゼ ピルバートキナーゼ ０．５〜１０Ｕラクタート
デヒドロゲナ ２〜ＩＯＵーゼ ＮＡＤＨ ０．１５〜３μモルホスホエ
ノールピルベ− ０．２５〜０．７μモルト ＡＴＰ Ｏ．２５〜０．７μモル２
・３−ジクロルフエノ １．５〜４μモルール コラン酸ナトリウム １．５〜５０ｍｇオクチル
フエニルポリエ ８．０〜２μｌチレンオキシドエス
テル ＭｇＳＯ， １５０〜３００μモルト
リス／酒石酸緩衝剤 ４０〜１００μモル（ｐＨ７
．０〜７．６） を試薬溶液１ｍｌに対して含有する、特許請求の範囲第
１３項記載の試薬。 １５ 活性剤として２・４−ジクロルフェノール、イン
トリデシルポリエチレンオキシドエーテルおよびプラン
酸ナトリウムおよびグリセリン−１−ホスフエートの測
定するための系としてグリセリンホスファートオキシダ
ーゼ、ベルオキシダーゼおよび４−アミノアンチピリン
を含有する、特許請求の範囲第８項〜第１０項のいずれ
かに記載の試薬。 １６ エステラーゼ ０．６〜ＩＯＵリパーゼ
６０〜３００Ｕバンルス・ステアロテル
０．５〜ＩＯＵモフイルスからのグリセ リンキナーゼ グリセリンホスファート ２〜ＩＯＵオキシダーゼ ＡＴＰ Ｏ．３〜１μモル２・４
−ジクロルフエノ ３〜１０μモルール コラン酸ナトリウム １．５〜５．０ｍｇイント
リデシルポリエチ１．５〜１０μｌレンオキシドエーテ
ル 硫酸マクネシウム １５０〜３００μモル緩衝剤
（ｐＨ７．５〜８．５） ４０〜１００μモルを試薬液
１ｍｌに対して含有する、特許請求の範囲第１５項記載
の試薬。 １７ 固体のキャリャ物質に含浸されている、特許請求
の範囲第８項〜第１６項のいずれかに記載の試薬。
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19792950381 DE2950381A1 (de) | 1979-12-14 | 1979-12-14 | Verfahren und reagens zur bestimmulng von triglyceriden |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5692798A JPS5692798A (en) | 1981-07-27 |
| JPS585677B2 true JPS585677B2 (ja) | 1983-02-01 |
Family
ID=6088511
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP55174800A Expired JPS585677B2 (ja) | 1979-12-14 | 1980-12-12 | トリグリセリドを測定するための方法および試薬 |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4368261A (ja) |
| EP (1) | EP0030718B1 (ja) |
| JP (1) | JPS585677B2 (ja) |
| AT (1) | ATE1913T1 (ja) |
| CA (1) | CA1148456A (ja) |
| DD (1) | DD155211A5 (ja) |
| DE (2) | DE2950381A1 (ja) |
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|---|---|---|---|---|
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| JPS5991898A (ja) * | 1982-11-19 | 1984-05-26 | Toyo Jozo Co Ltd | リパ−ゼ活性測定用組成物 |
| DE3340709A1 (de) * | 1983-11-10 | 1985-05-23 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Kompetitiver inhibitor fuer gk |
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