JPS60138464A - 新規な抗原定量法 - Google Patents
新規な抗原定量法Info
- Publication number
- JPS60138464A JPS60138464A JP58244731A JP24473183A JPS60138464A JP S60138464 A JPS60138464 A JP S60138464A JP 58244731 A JP58244731 A JP 58244731A JP 24473183 A JP24473183 A JP 24473183A JP S60138464 A JPS60138464 A JP S60138464A
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- JP
- Japan
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- antigen
- liposome
- protein
- reaction
- added
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-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/543—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals
- G01N33/554—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals the carrier being a biological cell or cell fragment, e.g. bacteria, yeast cells
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- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は新規な抗原定量方法に関するものである。
近年医療分野においては病気の診断等を行なうに際し、
高度の信頼性ヶもって抗ＩＪｊＬを簡便迅速に定ｌする
ことが極めて重量な課題になってきた。
高度の信頼性ヶもって抗ＩＪｊＬを簡便迅速に定ｌする
ことが極めて重量な課題になってきた。
従来免疫化学的測定法による抗原の定量法としては、（
４）放射化免疫測定法（ラジオイムノアッセイ）、（Ｂ
）酵素免疫測定法、（Ｑ逆受身赤血球凝集反応法、及び
０）−元放射状免疫拡散法等により行われているが、こ
わらの方法は次の如き欠点を有するものであった。即ち Ａ方法：洗浄操作を必要とし、またラジオアイントープ
を使用するため特別の設備を必要とする等莫大な設備費
と煩雛な手数を要する。
４）放射化免疫測定法（ラジオイムノアッセイ）、（Ｂ
）酵素免疫測定法、（Ｑ逆受身赤血球凝集反応法、及び
０）−元放射状免疫拡散法等により行われているが、こ
わらの方法は次の如き欠点を有するものであった。即ち Ａ方法：洗浄操作を必要とし、またラジオアイントープ
を使用するため特別の設備を必要とする等莫大な設備費
と煩雛な手数を要する。
Ｂ方法ニ一般的に洗浄の操作を必要とし且つ判定まで長
時間を黴する。
時間を黴する。
Ｃ方法：ダイリーーターにて試料を２倍に階段希釈する
操作及びドロッ・や−にて希釈液等を滴下する操作を必
要とするため繁雑な手数を要する。又判定１でに長時間
を俊すると共に抗原量を２倍階段希釈の終末値で判定す
るため雑駁な判定になるおそれがある。
操作及びドロッ・や−にて希釈液等を滴下する操作を必
要とするため繁雑な手数を要する。又判定１でに長時間
を俊すると共に抗原量を２倍階段希釈の終末値で判定す
るため雑駁な判定になるおそれがある。
Ｄ方法二判定までに多大な時間を要すると共に感度的に
も不十分である。
も不十分である。
またリポソームを使用して抗体又は抗原を定量スる方法
がある。リポソームは主として脂質よシなる閉鎖ホ胞で
あシ、リポソームの形状として多重層リポソーム、小さ
な１枚膜リポソ−ム、大きな１枚膜リポソームに分類さ
れる。すＩソーム膜は多くの水溶性物質に対してバリヤ
ー能を有しているため、リポソーム内の水相には水溶性
物質を保持することができる。リポソームの研究は１３
ａｎｇｈａｍが主としてイオンの透過性を生体膜レベル
でυ）列するためのモデル々して用いたのにはじする。
がある。リポソームは主として脂質よシなる閉鎖ホ胞で
あシ、リポソームの形状として多重層リポソーム、小さ
な１枚膜リポソ−ム、大きな１枚膜リポソームに分類さ
れる。すＩソーム膜は多くの水溶性物質に対してバリヤ
ー能を有しているため、リポソーム内の水相には水溶性
物質を保持することができる。リポソームの研究は１３
ａｎｇｈａｍが主としてイオンの透過性を生体膜レベル
でυ）列するためのモデル々して用いたのにはじする。
その後Ｋ１ｎ５ｋｙ等がリポソームに糖脂質の抗原（ハ
プテン）を導入すると抗体及び袖体の存在下でり？ソー
ム内の水層に保持された物質がハ敷外に遊離する現象を
見い出し、リポソームを抗脂質抗体の検出系として用い
たものである。しかしＫｊｎ’ｓｋｙ等の方法は抗体を
定量するものであシ、抗原を定量するものではない。更
にその後リポソームを使用し抗原を電撃する方法がいく
つか報告されている。例えばケイイチ、ウニムラ等の方
法（ジャーナル・オプ・イムノロジカル・メソッド、
Ｊ 、 Ｉｍｍｕｎｏｔ−Ｍｅｔｂｏｄｓ、 ５３ 、
１９８２ 、２２１−２３２ ） 、フランシス・エッ
クス：コール＋ Ｆｒａｎｃｉｓ・Ｘ−Ｃｏｔｅ等の方
ｍユナイテッド・ステート・パテント＋ Ｕｎｉｔｅｄ
・５ｔａｔｅ −Ｐａｔｅｎｔ、 Ａ４，３４２，８３
６ ） ’ｌどがある。この方法は試料（抗原）と抗体
とを反応式せ、次いで抗原を結合させたリポソーム及び
補体を反応させるものであり、このとき試料中に抗原が
存在しないと抗体とリポソームに結合させた抗原とが抗
原抵抗反応をおこし、補体の作用によってもリポソーム
は破壊される。しかし抗原が試料中に存在すると試料中
の抗原が抗体と反応し抗体は消費されリポソームに結合
させた抗原と反応しなくなり、リポソームは破壊されな
い。
プテン）を導入すると抗体及び袖体の存在下でり？ソー
ム内の水層に保持された物質がハ敷外に遊離する現象を
見い出し、リポソームを抗脂質抗体の検出系として用い
たものである。しかしＫｊｎ’ｓｋｙ等の方法は抗体を
定量するものであシ、抗原を定量するものではない。更
にその後リポソームを使用し抗原を電撃する方法がいく
つか報告されている。例えばケイイチ、ウニムラ等の方
法（ジャーナル・オプ・イムノロジカル・メソッド、
Ｊ 、 Ｉｍｍｕｎｏｔ−Ｍｅｔｂｏｄｓ、 ５３ 、
１９８２ 、２２１−２３２ ） 、フランシス・エッ
クス：コール＋ Ｆｒａｎｃｉｓ・Ｘ−Ｃｏｔｅ等の方
ｍユナイテッド・ステート・パテント＋ Ｕｎｉｔｅｄ
・５ｔａｔｅ −Ｐａｔｅｎｔ、 Ａ４，３４２，８３
６ ） ’ｌどがある。この方法は試料（抗原）と抗体
とを反応式せ、次いで抗原を結合させたリポソーム及び
補体を反応させるものであり、このとき試料中に抗原が
存在しないと抗体とリポソームに結合させた抗原とが抗
原抵抗反応をおこし、補体の作用によってもリポソーム
は破壊される。しかし抗原が試料中に存在すると試料中
の抗原が抗体と反応し抗体は消費されリポソームに結合
させた抗原と反応しなくなり、リポソームは破壊されな
い。
即ち抗原りとリポソームの破壊量とが反比例することに
よ）抗原を定量する方法である。
よ）抗原を定量する方法である。
然しなからこの方法は抗原を結合させたリポソームを使
用するため多量の抗原を必要とし、特に抗原の入手力＼
パ困難な抗原を定量する方法としては工業的に適用し難
いものであった。
用するため多量の抗原を必要とし、特に抗原の入手力＼
パ困難な抗原を定量する方法としては工業的に適用し難
いものであった。
本発明はかかる現状に鑑み鋭意研究を行った結果、感度
よくしかも簡便迅速にして抗原を定量する方法を開発し
たものである。即ち本発明方法はプロティンＡを結合さ
せたリポソームに定量せんとする抗原に対する抗体を添
加反応せしめた後、更に抗原及び補体を添加してリポソ
ームを破壊せしめ該リポソーム内に内蔵する物質を遊離
せしめ、該物質を測定することを特徴とするものである
。
よくしかも簡便迅速にして抗原を定量する方法を開発し
たものである。即ち本発明方法はプロティンＡを結合さ
せたリポソームに定量せんとする抗原に対する抗体を添
加反応せしめた後、更に抗原及び補体を添加してリポソ
ームを破壊せしめ該リポソーム内に内蔵する物質を遊離
せしめ、該物質を測定することを特徴とするものである
。
本発明方法においてリポソームにプロティンＡｆｆｉ結
合させる方法としてはレイデーマンＬｅｓｅｒｍａｎ等
の方法（ネイチャー、 Ｍａｔｕｒｅ 、２８Ｌ６０２
−６０４．１９８０）、マルチンＭａｒｔｌｎ等の方法
（バイオケミストリー＋ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｇｔｒｙ２
０．４２２９−４２３８．１９８１ ）などがある。即
ちホスファチジルエタノールアミンにＳＨ基と反応する
試薬（Ｎ−ハイドロキシスクシニル−３−（２，−ピリ
ジルジチオ）プロピオネ−） （５ＰＤＰ））を共有結
合させたものを合成し、リポソームに組み込んでおく。
合させる方法としてはレイデーマンＬｅｓｅｒｍａｎ等
の方法（ネイチャー、 Ｍａｔｕｒｅ 、２８Ｌ６０２
−６０４．１９８０）、マルチンＭａｒｔｌｎ等の方法
（バイオケミストリー＋ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｇｔｒｙ２
０．４２２９−４２３８．１９８１ ）などがある。即
ちホスファチジルエタノールアミンにＳＨ基と反応する
試薬（Ｎ−ハイドロキシスクシニル−３−（２，−ピリ
ジルジチオ）プロピオネ−） （５ＰＤＰ））を共有結
合させたものを合成し、リポソームに組み込んでおく。
これにタンパク質を５ＰＤＰによってＳＨ化したものを
結合させる方法である。
結合させる方法である。
本発明方法において使用するリポソームとしては多重量
リポソーム、小さな１枚膜リポソーム又は大きな１枚膜
リポソームの何れでもよい。又リポソームの成分として
はシリンダー型に属すル脂ｆｆ 例、ｔ ハレシチン、
スフィンゴエミエリン。
リポソーム、小さな１枚膜リポソーム又は大きな１枚膜
リポソームの何れでもよい。又リポソームの成分として
はシリンダー型に属すル脂ｆｆ 例、ｔ ハレシチン、
スフィンゴエミエリン。
ホスファチジルセリンの内１種又は２種以上を単独又は
主体とし、これに他の脂質例えばコレステロール、ステ
アリルアミンなどの内１種又は２種以上を組合せて々る
ものである。
主体とし、これに他の脂質例えばコレステロール、ステ
アリルアミンなどの内１種又は２種以上を組合せて々る
ものである。
たたしノロティンＡをリポソームと結合させるため例え
ばレイザーマン等の方法の場合にはＮ−（３−（２ピリ
ジルチオ）プロピオニルホスファチジルエタノールアミ
ン） （ＦＤＰ−ＰＥ ） −ｑ使用することが必要で
ある。。
ばレイザーマン等の方法の場合にはＮ−（３−（２ピリ
ジルチオ）プロピオニルホスファチジルエタノールアミ
ン） （ＦＤＰ−ＰＥ ） −ｑ使用することが必要で
ある。。
又本発明方法において使用する補体は限定されるもので
はｌ〈補体活性の高い補体が望ましく、例えばモルモッ
ト補体等である。
はｌ〈補体活性の高い補体が望ましく、例えばモルモッ
ト補体等である。
又本発明方法において足置できる抗原としてハ、免役グ
ロブリンＧ、免疫グロブリンＭ、免疫グロブリンＡ、ミ
オグロビンｒ ＨＢ８抗原、α−フェトプロティン、Ｃ
−反応性蛋白、７エリチンなどがあげることができるが
これらの抗原に限定されるものではなく抗原抗体反応に
補体が開力するすべての種類の抗原を定量することがで
きる。
ロブリンＧ、免疫グロブリンＭ、免疫グロブリンＡ、ミ
オグロビンｒ ＨＢ８抗原、α−フェトプロティン、Ｃ
−反応性蛋白、７エリチンなどがあげることができるが
これらの抗原に限定されるものではなく抗原抗体反応に
補体が開力するすべての種類の抗原を定量することがで
きる。
又リポソーム内に内蔵する物質及びその測定方法として
は次の如く知られている。
は次の如く知られている。
（Ａ） スピンラベル試薬
電子スピン共鳴（ＥＲ８）で行う方法（ローセンクイス
ト＋ Ｒｏｓｅｎｑｕｔｌ！ｔ 等１ツヤーナル・オブ
・イムノロジカル・メソッド＋ Ｊ、Ｉｍｍｏｕｎｏｔ
。
ト＋ Ｒｏｓｅｎｑｕｔｌ！ｔ 等１ツヤーナル・オブ
・イムノロジカル・メソッド＋ Ｊ、Ｉｍｍｏｕｎｏｔ
。
Ｍｅｔｈａｄｓ、１５．Ｊ４７，１９７７）（Ｂ） グ
ルコース グルコース酵素％、極で行う方法（梅沢等二日本什学会
Ｂａ＋１０：１４３７．１９８０ ）（Ｃ） 酵素 比色法によシ行う。
ルコース グルコース酵素％、極で行う方法（梅沢等二日本什学会
Ｂａ＋１０：１４３７．１９８０ ）（Ｃ） 酵素 比色法によシ行う。
（Ｄ） 螢光色素
分光螢光光度計にょシ行う（上材等。免疫実験操作法、
Ｐ２２３５． 日光免疫学会（１９７８）（Ｅ）塩化テ
トラペンチルアンモニウム凋層ポテンシオメトリーにょ
ル行う。（チパＣｈｉｂａ等アナリティヵルヶミストリ
ー。
Ｐ２２３５． 日光免疫学会（１９７８）（Ｅ）塩化テ
トラペンチルアンモニウム凋層ポテンシオメトリーにょ
ル行う。（チパＣｈｉｂａ等アナリティヵルヶミストリ
ー。
Ａｎａｔ、Ｃｈｅｍ ５２ ：１６１０．１９８０）次
に本発明の実施例について詣明する。
に本発明の実施例について詣明する。
実施例
フラスコ内Ｋ １０ ｍＭコレステロール（クロロフォ
ルムで溶解した。）１００μ７．５ｍＭ レシチン（ク
ロロフォルムで溶解り、＋）２００μ７，１００ｍＭ
シ＊ｆルホス７ ｚ イト５０ ｆｉｌｌ 、’５０ｍ
Ｍ’（ＰＤＰ−ＰＥ）（レイザーマン等の方法で調整し
たもの）１００μｌとエタノール５０μノとを添加して
混合し、ロータリーエパホレーターにて溶媒を十分に除
去して、骸フラスコ内面に脂質膜を形成した。これに酵
素パーオキシターゼ溶液（１０００単位／ｍ／）１．０
コを加えて５０℃加温し、ボルテックスミキザーにて攪
拌しリポソームを作製した。然る後３００００Ｗ：ｊｉ
’、３０分間遠心し、上清液１−ｉ−ｃて沈渣物に生理
食塩液を加え再度遠心した。この操作をパーオキシター
ゼ活性が上清液になくなるまで行ない、最後に生理食塩
液５００μｌを加えてリポソーム懸濁液とした。このリ
ポソーム懸濁液にレイザーマン等の方法によってＮ−ス
クシニミジル３−（２−ピリシールジチオ）グロビオネ
ート（５ＰＤＰ 、）とプロティンＡと全結合せしめ、
ジチオスレイトール（ＤＴＴ ）によ多処理したプロテ
ィンＡを反応させることによシ該リポソームｅ（）ｕ
、ディンｈｔＭ合させた。然る後３００００スＪ、３０
分間遠心１〜上清液をすてて、ゾロディンＡ結合すポソ
ーム沈泊全生理食塙液にて懸濁し、角度３００００Ｘ、
７．３０分間遠心して上楯廐をすてた。この操作を２回
繰返して生理食塩液にてプロティンＡ結合リポソーム懸
濁液（２０％ ｖ／ｖ）とした。なおこれらの操作はず
べて望素ガスの雰囲気で行った。
ルムで溶解した。）１００μ７．５ｍＭ レシチン（ク
ロロフォルムで溶解り、＋）２００μ７，１００ｍＭ
シ＊ｆルホス７ ｚ イト５０ ｆｉｌｌ 、’５０ｍ
Ｍ’（ＰＤＰ−ＰＥ）（レイザーマン等の方法で調整し
たもの）１００μｌとエタノール５０μノとを添加して
混合し、ロータリーエパホレーターにて溶媒を十分に除
去して、骸フラスコ内面に脂質膜を形成した。これに酵
素パーオキシターゼ溶液（１０００単位／ｍ／）１．０
コを加えて５０℃加温し、ボルテックスミキザーにて攪
拌しリポソームを作製した。然る後３００００Ｗ：ｊｉ
’、３０分間遠心し、上清液１−ｉ−ｃて沈渣物に生理
食塩液を加え再度遠心した。この操作をパーオキシター
ゼ活性が上清液になくなるまで行ない、最後に生理食塩
液５００μｌを加えてリポソーム懸濁液とした。このリ
ポソーム懸濁液にレイザーマン等の方法によってＮ−ス
クシニミジル３−（２−ピリシールジチオ）グロビオネ
ート（５ＰＤＰ 、）とプロティンＡと全結合せしめ、
ジチオスレイトール（ＤＴＴ ）によ多処理したプロテ
ィンＡを反応させることによシ該リポソームｅ（）ｕ
、ディンｈｔＭ合させた。然る後３００００スＪ、３０
分間遠心１〜上清液をすてて、ゾロディンＡ結合すポソ
ーム沈泊全生理食塙液にて懸濁し、角度３００００Ｘ、
７．３０分間遠心して上楯廐をすてた。この操作を２回
繰返して生理食塩液にてプロティンＡ結合リポソーム懸
濁液（２０％ ｖ／ｖ）とした。なおこれらの操作はず
べて望素ガスの雰囲気で行った。
然る後ゾロティンＡ結合リポソーｌ−懸濁液２５μｌに
抗ヒト−α−フェトプロテインウザギ抗体（２００μｐ
／ｍＪ）２５μ、Ｉ９を加え、更に稙々の濃度（５０，
１００，２００，３０（１，４００（ｎＰ／ＩＭ）のヒ
トーα−フェトフ０取ロチイン２５μｌとペロ・ナール
緩衝液にて３０倍に希釈したモルモット袖体１． Ｑ
ｍｌを加え、３７℃１５分間反応させた。
抗ヒト−α−フェトプロテインウザギ抗体（２００μｐ
／ｍＪ）２５μ、Ｉ９を加え、更に稙々の濃度（５０，
１００，２００，３０（１，４００（ｎＰ／ＩＭ）のヒ
トーα−フェトフ０取ロチイン２５μｌとペロ・ナール
緩衝液にて３０倍に希釈したモルモット袖体１． Ｑ
ｍｌを加え、３７℃１５分間反応させた。
その後発色試ｇ（＋−アミノアンチビリンーフェノール
ーエ（２０２系） （Ｐ、Ｔｒｉｎｄｅｒ＋Ａｍ、Ｃ４
１ｎ、Ｂｌｏｃｈｍ−６，２４（１９６９）１．ＯｉＪ
を加え、３７℃、５分間反足せしめて吸光度（’５００
Ｍ）を測定してリポソーム内に内蔵ぜる物質（パーオキ
シターゼ）の遊離割合（％）をめた。その結味は図面に
示す通りである。
ーエ（２０２系） （Ｐ、Ｔｒｉｎｄｅｒ＋Ａｍ、Ｃ４
１ｎ、Ｂｌｏｃｈｍ−６，２４（１９６９）１．ＯｉＪ
を加え、３７℃、５分間反足せしめて吸光度（’５００
Ｍ）を測定してリポソーム内に内蔵ぜる物質（パーオキ
シターゼ）の遊離割合（％）をめた。その結味は図面に
示す通りである。
たたしプロティンＡ結合リポソーム懸濁液２５μｌに抗
ヒト−α−フェトグロティンウサギ抗体２５μｌとベロ
ナール緩衝液２５μｌとを加え、更にペロナール緩衝液
にて３０倍に希釈したモルモット補体１．０ 罰を加え
、トリトンＸ −１１００（Ｒｏｈ ａｎｄ Ｈａｓｓ
）にてプロティンＡ結合リポソームを完全に破壊させた
後、発色試薬１．０ 麻を添加し、３７℃、５分間反応
せしめて吸光度（５００ｍｌ）を測足し、この吸光度を
リポソーム内に内蔵した物質（ノクーオキシターゼ）の
遊離割合を１００％とした。
ヒト−α−フェトグロティンウサギ抗体２５μｌとベロ
ナール緩衝液２５μｌとを加え、更にペロナール緩衝液
にて３０倍に希釈したモルモット補体１．０ 罰を加え
、トリトンＸ −１１００（Ｒｏｈ ａｎｄ Ｈａｓｓ
）にてプロティンＡ結合リポソームを完全に破壊させた
後、発色試薬１．０ 麻を添加し、３７℃、５分間反応
せしめて吸光度（５００ｍｌ）を測足し、この吸光度を
リポソーム内に内蔵した物質（ノクーオキシターゼ）の
遊離割合を１００％とした。
図面より明らかの如くヒト−α−フェトプロティンの濃
度とノぞ一オキシターゼの遊離割合との比例関係によっ
てヒト−α−フェトノロティンを定量することかできた
。
度とノぞ一オキシターゼの遊離割合との比例関係によっ
てヒト−α−フェトノロティンを定量することかできた
。
以上詳述した如く本発明方法によれば洗浄や固液分前な
との類雑な操作を金く必要とせず、簡便迅速にて抗原を
定愉しうる等顕著な幼芽を有する。
との類雑な操作を金く必要とせず、簡便迅速にて抗原を
定愉しうる等顕著な幼芽を有する。
図面は本発明抗原定量法の１例におけるヒト−α−フェ
トノロティンの濃度とパーオキシダーゼの遊齢割合との
関係を示す曲線図である。 出組人代理人 弁理士 鈴 江 武 彦□ ヒトーｃｔ
−ｙｃｌ−グロテイ／ （ｎｃ＋ ／ ｍｆｌ）
トノロティンの濃度とパーオキシダーゼの遊齢割合との
関係を示す曲線図である。 出組人代理人 弁理士 鈴 江 武 彦□ ヒトーｃｔ
−ｙｃｌ−グロテイ／ （ｎｃ＋ ／ ｍｆｌ）
Claims (1)
- プロティンＡを結合させたリポソームに定量せんとする
抗原に対する抗体を添加反応せしめた後、更に抗原及び
補体を添加して該リポソームを破壊せしめ、該リポソー
ム内に内蔵する物質を遊離する物質を遊離せしめ、該物
質を測定することを特徴とする新規な抗原定量法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58244731A JPS60138464A (ja) | 1983-12-27 | 1983-12-27 | 新規な抗原定量法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58244731A JPS60138464A (ja) | 1983-12-27 | 1983-12-27 | 新規な抗原定量法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60138464A true JPS60138464A (ja) | 1985-07-23 |
| JPH0544626B2 JPH0544626B2 (ja) | 1993-07-06 |
Family
ID=17123052
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP58244731A Granted JPS60138464A (ja) | 1983-12-27 | 1983-12-27 | 新規な抗原定量法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60138464A (ja) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6359880A (ja) * | 1986-08-29 | 1988-03-15 | Sanraku Inc | プロテインａで被覆した生物学的粒子及びその用途 |
| JPH0333657A (ja) * | 1989-06-30 | 1991-02-13 | Nippon Telegr & Teleph Corp <Ntt> | 分子集合体で被覆された免疫測定用磁性体標識体 |
| US5256532A (en) * | 1988-05-02 | 1993-10-26 | Zynaxis Technologies, Inc. | Methods, reagents and test kits for determination of subpopulations of biological entities |
| JP2007236775A (ja) * | 2006-03-10 | 2007-09-20 | France Bed Co Ltd | 棚装置 |
| WO2020189766A1 (ja) * | 2019-03-20 | 2020-09-24 | プロテノバ株式会社 | 抗体結合能を有するポリペプチド修飾リポソーム、及びイムノリポソーム |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS56132564A (en) * | 1980-02-04 | 1981-10-16 | Koraboreiteibu Research Inc | Product for and method of immunity analysis |
-
1983
- 1983-12-27 JP JP58244731A patent/JPS60138464A/ja active Granted
Patent Citations (1)
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Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0544626B2 (ja) | 1993-07-06 |
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