JPS6031480B2 - グルタチオンの製造法 - Google Patents
グルタチオンの製造法Info
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- JPS6031480B2 JPS6031480B2 JP4435078A JP4435078A JPS6031480B2 JP S6031480 B2 JPS6031480 B2 JP S6031480B2 JP 4435078 A JP4435078 A JP 4435078A JP 4435078 A JP4435078 A JP 4435078A JP S6031480 B2 JPS6031480 B2 JP S6031480B2
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- Japan
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- gel
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明はグルタチオンの製造法に関し、更に詳しくは、
アデノシン−５′−三リン酸（以下、ＡＴＰと称す）と
解糖系酵素を含む酵母グルタチオン合成酵素含有体と共
に固定化したものを用い、かつ解糖系諸酵素による反応
とグルタチオン合成酵素による反応を共没させることに
よってグルタチオンを効率よく製造する方法に関する。
アデノシン−５′−三リン酸（以下、ＡＴＰと称す）と
解糖系酵素を含む酵母グルタチオン合成酵素含有体と共
に固定化したものを用い、かつ解糖系諸酵素による反応
とグルタチオン合成酵素による反応を共没させることに
よってグルタチオンを効率よく製造する方法に関する。
グルタチオンは肝疾患治療剤、解毒剤などとして有用な
物質である。従来、グルタチオンの製造法としては、グ
ルタチオン含有体からの抽出法、グルタチオン生産能を
有する微生物を用いる醗蓮皮法、有機合成法、グルタチ
オン合成酵素を利用する酵素法などが知られている。そ
のうち、酵素法によるグルタチオンの製造法としては、
腰透過性のよい乾燥酵母を用いる方法（特公昭４７−２
６３１４号）やグルタチオン合成酵素による反応とカル
バミルフオスフオキナーゼによる反応とを共没させてＡ
ＴＰの添加量を節減する方法（特関昭５１一１４４７８
ｙ号）などがある。
物質である。従来、グルタチオンの製造法としては、グ
ルタチオン含有体からの抽出法、グルタチオン生産能を
有する微生物を用いる醗蓮皮法、有機合成法、グルタチ
オン合成酵素を利用する酵素法などが知られている。そ
のうち、酵素法によるグルタチオンの製造法としては、
腰透過性のよい乾燥酵母を用いる方法（特公昭４７−２
６３１４号）やグルタチオン合成酵素による反応とカル
バミルフオスフオキナーゼによる反応とを共没させてＡ
ＴＰの添加量を節減する方法（特関昭５１一１４４７８
ｙ号）などがある。
しかしながら、前者の方法は、【１｝乾燥酵母の調製が
煩雑である、｛２｝生成グルタチオンが菌体内に残留す
るため、反応後菌体より、グルタチオンを抽出する必要
がある、剛力ラム法により連続的にグルタチオンを製造
することができない、などの難点があった。一方、後者
の方法は比較的優れた方法であるが、反応系に高価なＡ
ＴＰを添加する必要があるという難点があった。本発明
者らは、酵素法によるグルタチオンの製造法について種
々研究を重ねた結果、ＡＴＰ及び解糖系諸酵素を含有す
る酵母をグルタチオン合成酵素含有体と共に高分子重合
体のゲル格子内に封入せしめた固定化物を、グルコース
もしくはその中間代謝産物の存在下、Ｌーグルタミン酸
、Ｌ−システィン及びグリシンに作用させれば、ＡＴＰ
を添加しなくても効率よくグルタチオンを製造しうろこ
とを見し、出し、本発明を完成するに至つた。
煩雑である、｛２｝生成グルタチオンが菌体内に残留す
るため、反応後菌体より、グルタチオンを抽出する必要
がある、剛力ラム法により連続的にグルタチオンを製造
することができない、などの難点があった。一方、後者
の方法は比較的優れた方法であるが、反応系に高価なＡ
ＴＰを添加する必要があるという難点があった。本発明
者らは、酵素法によるグルタチオンの製造法について種
々研究を重ねた結果、ＡＴＰ及び解糖系諸酵素を含有す
る酵母をグルタチオン合成酵素含有体と共に高分子重合
体のゲル格子内に封入せしめた固定化物を、グルコース
もしくはその中間代謝産物の存在下、Ｌーグルタミン酸
、Ｌ−システィン及びグリシンに作用させれば、ＡＴＰ
を添加しなくても効率よくグルタチオンを製造しうろこ
とを見し、出し、本発明を完成するに至つた。
本発明方法は、下記図から明らかな如く、ＡＴＰ及び解
糖系諸酵素を含有する酵母とグルタチオン合成酵素含有
体とを同一ゲル内に固定化したものを用いると共に、グ
ルタチオン生成反応に必要なＡＴＰを酵母菌体内に含有
されているＡＴＰ＊で代用し、かつグルタチオン生成反
応の進行に伴ってＡＴＰから変換されるＡＤＰを酵母菌
体内の簾糖系諸酵素の作用（グルコース資化反応）によ
ってＡＴＰに再生させることによってＡＴＰレベルを、
維持し、グルタチオン生成反応を効率よく進行せしめる
ものである。
糖系諸酵素を含有する酵母とグルタチオン合成酵素含有
体とを同一ゲル内に固定化したものを用いると共に、グ
ルタチオン生成反応に必要なＡＴＰを酵母菌体内に含有
されているＡＴＰ＊で代用し、かつグルタチオン生成反
応の進行に伴ってＡＴＰから変換されるＡＤＰを酵母菌
体内の簾糖系諸酵素の作用（グルコース資化反応）によ
ってＡＴＰに再生させることによってＡＴＰレベルを、
維持し、グルタチオン生成反応を効率よく進行せしめる
ものである。
尚、上図において点線で囲まれた部分は、ＡＴＰ及び解
糖系諸酵素を含有した酵母とグルタチオン合成酵素含有
体とを高分子重合体のゲル格子内に封入せしめた固定化
物を模式的に示したものである。
糖系諸酵素を含有した酵母とグルタチオン合成酵素含有
体とを高分子重合体のゲル格子内に封入せしめた固定化
物を模式的に示したものである。
本発明に使用されるサッカロマィセス属に属しグルコー
スを質化する能力を有する酵母（すなわち、サッカロマ
ィセス属に属しＡＴＰ及び解糖系諸酵素を含有する酵母
）、すなわちグルコースをＣ０２とエタノールに変換せ
しめる能力を有する酵母であればいずれも使用でき、例
えばサッカロマィセス・セレビジェＩＦ０２０４４が好
適に挙げられる。
スを質化する能力を有する酵母（すなわち、サッカロマ
ィセス属に属しＡＴＰ及び解糖系諸酵素を含有する酵母
）、すなわちグルコースをＣ０２とエタノールに変換せ
しめる能力を有する酵母であればいずれも使用でき、例
えばサッカロマィセス・セレビジェＩＦ０２０４４が好
適に挙げられる。
尚、解糖系諸酵素としてはグルコキナーゼ、グルコース
リン酸アィソメラーゼ、フラクトースリン酸キナーゼ、
フルクトース二リン酸アルドラーゼ、グリセリン酸アル
デヒド−３−リン酸デヒドロゲナーゼ、グリセリン酸リ
ン酸キナーゼ、グリセリン酸リン酸ムターゼ、ピルビン
酸リン酸ヒドラターゼ、ピルビン酸キナーゼなどがあり
、これらのうちグリセリン酸リン酸キナ−ゼ、ピルビン
酸キナーゼなどがＡＤＰをＡＴＰに変換させる反応に関
与している。一方、本発明に使用されるグルタチオン合
成酵素含有体としては、該酵素を生産する微生物、該微
生物からの無細胞抽出液、該抽出物から精製された酵素
などが挙げられ、とりわけ該酵素を含有する酵母（例え
ば、サッカロマイセス・セレピジェ『０２０４４）や大
腸菌（例えば、ェシェリシア・コＩＪＡＴＣＣ２３２２
６）などが好適に挙げられる尚、ここにグルタチオン合
成酵素とは、グルタチオン合成酵素１（ｙ−Ｌーグルタ
ミル−Ｌ−システィンシンセターゼー、Ｅ・Ｃ・６・３
・２・２）及びグルタチオン合成酵素Ｕ（ｙ−Ｌ−グル
タミル−Ｌ−システイニルーグリシンシンセターゼ、Ｅ
・Ｃ・６・３・２・３）の２種類を意味する。
リン酸アィソメラーゼ、フラクトースリン酸キナーゼ、
フルクトース二リン酸アルドラーゼ、グリセリン酸アル
デヒド−３−リン酸デヒドロゲナーゼ、グリセリン酸リ
ン酸キナーゼ、グリセリン酸リン酸ムターゼ、ピルビン
酸リン酸ヒドラターゼ、ピルビン酸キナーゼなどがあり
、これらのうちグリセリン酸リン酸キナ−ゼ、ピルビン
酸キナーゼなどがＡＤＰをＡＴＰに変換させる反応に関
与している。一方、本発明に使用されるグルタチオン合
成酵素含有体としては、該酵素を生産する微生物、該微
生物からの無細胞抽出液、該抽出物から精製された酵素
などが挙げられ、とりわけ該酵素を含有する酵母（例え
ば、サッカロマイセス・セレピジェ『０２０４４）や大
腸菌（例えば、ェシェリシア・コＩＪＡＴＣＣ２３２２
６）などが好適に挙げられる尚、ここにグルタチオン合
成酵素とは、グルタチオン合成酵素１（ｙ−Ｌーグルタ
ミル−Ｌ−システィンシンセターゼー、Ｅ・Ｃ・６・３
・２・２）及びグルタチオン合成酵素Ｕ（ｙ−Ｌ−グル
タミル−Ｌ−システイニルーグリシンシンセターゼ、Ｅ
・Ｃ・６・３・２・３）の２種類を意味する。
また、前記のＡＴＰ及び解糠系諸酵素を含有する酵母が
上記のグルタチオン合成酵素を含有している場合は、該
酵母をグルタチオン合成酵素含有体としても利用するこ
とができる。ＡＴＰ及び鮫糖系諸酵素を含有する酵母と
グルタチオン合成酵素含有体とを高分子重合体のゲル格
子内に封入せしめた固定化物は、固定化微生物や固定化
酵素の調製に採用されているポリアクリルアミドゲル包
括法、カラギーナンゲル包括法寒天ゲル包括法、ポリビ
ニールアルコールゲル包括法などによって容易に調製す
ることができる。
上記のグルタチオン合成酵素を含有している場合は、該
酵母をグルタチオン合成酵素含有体としても利用するこ
とができる。ＡＴＰ及び鮫糖系諸酵素を含有する酵母と
グルタチオン合成酵素含有体とを高分子重合体のゲル格
子内に封入せしめた固定化物は、固定化微生物や固定化
酵素の調製に採用されているポリアクリルアミドゲル包
括法、カラギーナンゲル包括法寒天ゲル包括法、ポリビ
ニールアルコールゲル包括法などによって容易に調製す
ることができる。
例えば、ポリアクリルアミドゲル包括法を採用する場合
は、上記二成分の水けん濁液にアクリルアミドモノマー
、架橋剤（例えば、Ｎ・Ｎ′ーメチレンビスアクリルァ
ミド）、重合促進剤（例えば、６−（ジメチルアミノ）
プロピルニトリル）、重合開始剤（例えば、過硫酸カリ
ウム）を加えてゲル化させることにより目的の固定化物
を調製することができる。また、カラギーナンゲル包括
法を採用する場合は、上記二成分をカラギーナン水溶液
にけん濁させ、このけん濁液をゲル化剤（例えば塩化カ
リウム）と接触させてゲル化させることにより目的の固
定化物を調製することができる。上記の如くして調製し
た固定化物を、グルコース、グルコース−６−リン酸、
フラクトースー６ーリン酸またはフラクトース−１・６
−二リン酸の存在下、Ｌ−グルタミン酸、Ｌ−システィ
ン及びグリシンに作用させることによりグルタチオンを
生成させることができる。上記反応は適当な緩衝液（例
えば、０．０２〜ｏ．ｌｏＭ程度のリン酸緩衝液）中、
マグネシウムイオンを１〜５０ｍＭ、とりわけ５〜２０
ｍＭ程度存在させＰＨ５〜８、とりわけ６〜７、温度２
０〜４０００、とりわけ３０〜３６０Ｃにて行うのが好
ましい。
は、上記二成分の水けん濁液にアクリルアミドモノマー
、架橋剤（例えば、Ｎ・Ｎ′ーメチレンビスアクリルァ
ミド）、重合促進剤（例えば、６−（ジメチルアミノ）
プロピルニトリル）、重合開始剤（例えば、過硫酸カリ
ウム）を加えてゲル化させることにより目的の固定化物
を調製することができる。また、カラギーナンゲル包括
法を採用する場合は、上記二成分をカラギーナン水溶液
にけん濁させ、このけん濁液をゲル化剤（例えば塩化カ
リウム）と接触させてゲル化させることにより目的の固
定化物を調製することができる。上記の如くして調製し
た固定化物を、グルコース、グルコース−６−リン酸、
フラクトースー６ーリン酸またはフラクトース−１・６
−二リン酸の存在下、Ｌ−グルタミン酸、Ｌ−システィ
ン及びグリシンに作用させることによりグルタチオンを
生成させることができる。上記反応は適当な緩衝液（例
えば、０．０２〜ｏ．ｌｏＭ程度のリン酸緩衝液）中、
マグネシウムイオンを１〜５０ｍＭ、とりわけ５〜２０
ｍＭ程度存在させＰＨ５〜８、とりわけ６〜７、温度２
０〜４０００、とりわけ３０〜３６０Ｃにて行うのが好
ましい。
また、固定化物を繰り返し使用する場合或いは長期間連
続使用する場合には、反応系にニコチンアミド・アデニ
ン・ジヌクレオチドを添加しておくのが好ましい。本反
応系に存在せしめるグルコ−ス、グルコース−６−リン
酸、フラクトースー６ーリン酸またはフラクトースー１
・６−二リン酸の濃度は０．１〜ＩＭ、とりわけ０．３
〜０．８Ｍ程度が好ましい。
続使用する場合には、反応系にニコチンアミド・アデニ
ン・ジヌクレオチドを添加しておくのが好ましい。本反
応系に存在せしめるグルコ−ス、グルコース−６−リン
酸、フラクトースー６ーリン酸またはフラクトースー１
・６−二リン酸の濃度は０．１〜ＩＭ、とりわけ０．３
〜０．８Ｍ程度が好ましい。
また、基質である三種のアミノ酸濃度は高い程グルタチ
オン生成量も増大するが、一般に５〜５０ｍＭ、とりわ
け２０〜３０ｍＭ程度が好ましい。上記反応は、バッチ
法のみならず、カラム法にて行うこともできる。とくに
カラム法にて行う場合は、連続的にグルタチオンを製造
することができる。以下、実施例を挙げて本発明を説明
する。
オン生成量も増大するが、一般に５〜５０ｍＭ、とりわ
け２０〜３０ｍＭ程度が好ましい。上記反応は、バッチ
法のみならず、カラム法にて行うこともできる。とくに
カラム法にて行う場合は、連続的にグルタチオンを製造
することができる。以下、実施例を挙げて本発明を説明
する。
実施例 １
｛１｝ 固定化物の調製
グルコース０．５％、酵母エキス１％、ベプトン１％、
肉エキス０．５％、食塩０．５％よりなる培地（ｐＨ７
．０）にサッカロマイセス・セレビジェび０２０４４を
一白金耳楯菌し、３０℃で１曲時間振とう培養する。
肉エキス０．５％、食塩０．５％よりなる培地（ｐＨ７
．０）にサッカロマイセス・セレビジェび０２０４４を
一白金耳楯菌し、３０℃で１曲時間振とう培養する。
培養後、集菌し、生理食塩水にて１回洗浄する。かくし
て得られた湿菌２０夕を３０％塩化カリウム水溶液中に
けん濁する。このけん濁液にアクリルアミドモノマー５
夕及びＮ・Ｎ′ーメチレンービスーアクリルアミド０．
２５夕を水１５肌に溶かした溶液を加える。これに５％
Ｇ一（ジメチルアミン）プロピオニトリル６叫を加え、
更に過硫酸カリウム０．４夕を水６机上に溶かした溶液
を加えてゲル化させる。かくしてゲル５０夕（湿重量）
を得る。‘２’上記【１）で得られたゲル５夕（湿重量
）に、Ｌーグルタミン酸、Ｌーシスティン及びグリシン
各ｌｏｗＭ、塩化マグネシウム１０ｍＭ、リン酸緩衝液
（ｐＨ７．５）１０ｍＭ、及び下記第１表に示す濃度の
グルコースよりなる基質溶液を加えて全量２０の上とす
る。
て得られた湿菌２０夕を３０％塩化カリウム水溶液中に
けん濁する。このけん濁液にアクリルアミドモノマー５
夕及びＮ・Ｎ′ーメチレンービスーアクリルアミド０．
２５夕を水１５肌に溶かした溶液を加える。これに５％
Ｇ一（ジメチルアミン）プロピオニトリル６叫を加え、
更に過硫酸カリウム０．４夕を水６机上に溶かした溶液
を加えてゲル化させる。かくしてゲル５０夕（湿重量）
を得る。‘２’上記【１）で得られたゲル５夕（湿重量
）に、Ｌーグルタミン酸、Ｌーシスティン及びグリシン
各ｌｏｗＭ、塩化マグネシウム１０ｍＭ、リン酸緩衝液
（ｐＨ７．５）１０ｍＭ、及び下記第１表に示す濃度の
グルコースよりなる基質溶液を加えて全量２０の上とす
る。
これを３０ｑ０で振とう下に５時間反応させる。かくし
て生成したグルタチオン量は下記第１表の通りである。
第 １表 実施例 ２ 実施例１の【１｝と同様にして調製したゲル５夕（湿重
量）に、下記第２表に示す濃度の三種アミノ酸（Ｌ−グ
ルタミン酸、Ｌ−システィン及びグリシン）、塩化マグ
ネシウム１０ｍＭ、リン酸緩衝液（ｐＨ７．５）１００
のＭ、及びグルコース０．８Ｍよりなる基質溶液を加え
て全量２０肌とする。
て生成したグルタチオン量は下記第１表の通りである。
第 １表 実施例 ２ 実施例１の【１｝と同様にして調製したゲル５夕（湿重
量）に、下記第２表に示す濃度の三種アミノ酸（Ｌ−グ
ルタミン酸、Ｌ−システィン及びグリシン）、塩化マグ
ネシウム１０ｍＭ、リン酸緩衝液（ｐＨ７．５）１００
のＭ、及びグルコース０．８Ｍよりなる基質溶液を加え
て全量２０肌とする。
これを３０℃で振とう下に５時間反応させる。かくして
生成したグルタチオン量は下記第２表の通りである。第
２ 表実施例 ３ 実施例１の｛１）と同様にして調製したゲル５夕（湿重
量）に、Ｌ−グルタミン酸、Ｌ−システィン及びグリシ
ン各１０ｍＭ、塩化マグネシウム１０のＭ、リン酸緩衝
液（ｐＨ７．５）１００ｍＭ、グルコース０．９Ｍ、及
びニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチド５×１０
‐６Ｍよりなる基質溶液を加えて全量２０叫とする。
生成したグルタチオン量は下記第２表の通りである。第
２ 表実施例 ３ 実施例１の｛１）と同様にして調製したゲル５夕（湿重
量）に、Ｌ−グルタミン酸、Ｌ−システィン及びグリシ
ン各１０ｍＭ、塩化マグネシウム１０のＭ、リン酸緩衝
液（ｐＨ７．５）１００ｍＭ、グルコース０．９Ｍ、及
びニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチド５×１０
‐６Ｍよりなる基質溶液を加えて全量２０叫とする。
これを３０ｏｏで振とう下に５時間反応させる。反応後
、ゲルをロ取し、洗浄後、再び上記と同様に反応させる
。この操作を繰り返した時のグルタチオン生成量は下記
第３表の通りである。第 ３ 表 実施例 ４ 実施例１の【１）と同様にして調製したゲル７夕（湿重
量）をカラム（１．２ｃｍ×１４弧）に充填する。
、ゲルをロ取し、洗浄後、再び上記と同様に反応させる
。この操作を繰り返した時のグルタチオン生成量は下記
第３表の通りである。第 ３ 表 実施例 ４ 実施例１の【１）と同様にして調製したゲル７夕（湿重
量）をカラム（１．２ｃｍ×１４弧）に充填する。
このカラムに、Ｌ−グルタミン酸、Ｌーシステイン及び
グリシン各２０ｍＭ、塩化マグネシウム１０ｍＭ、リン
酸緩衝液（ｐＨ７．１）０．１Ｍ、グルコース０．９Ｍ
、及びニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチド１０
‐６Ｍよりなる基質溶液を空間速度（Ｓ．Ｖ．）約０．
２５で導通し、３０ｑ Ｃにて連続的に反応させる。流
出液中のグルタチオン量は下記第４表の通りである。第
４ 表 実施例 ５ 実施例１の｛１｝と同様にして調製したゲル５２（湿重
量）に、Ｌ−グルタミン酸、Ｌーシスティン及びグリシ
ン各ｌｏｗＭ、塩化マグネシウム１０のＭ、リン酸緩衝
液（ｐＨ７．５）１００のＭ、及び下記第５表に示す濃
度のフラクトース−１・６ー二リン酸よりなる基質溶液
を加えて全量２０の上とする。
グリシン各２０ｍＭ、塩化マグネシウム１０ｍＭ、リン
酸緩衝液（ｐＨ７．１）０．１Ｍ、グルコース０．９Ｍ
、及びニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチド１０
‐６Ｍよりなる基質溶液を空間速度（Ｓ．Ｖ．）約０．
２５で導通し、３０ｑ Ｃにて連続的に反応させる。流
出液中のグルタチオン量は下記第４表の通りである。第
４ 表 実施例 ５ 実施例１の｛１｝と同様にして調製したゲル５２（湿重
量）に、Ｌ−グルタミン酸、Ｌーシスティン及びグリシ
ン各ｌｏｗＭ、塩化マグネシウム１０のＭ、リン酸緩衝
液（ｐＨ７．５）１００のＭ、及び下記第５表に示す濃
度のフラクトース−１・６ー二リン酸よりなる基質溶液
を加えて全量２０の上とする。
これを３０ｑｏで振とう下に５時間反応させる。かくし
て生成したグルタチオン量は下記第５表の通りである。
第 ５ 表 実施例 ６ ｛１｝ 実施例１の【１｝と同様にして得られるサッカ
ロマイセス・セルビジェＩＦ０２０４４の湿菌２０夕を
３０℃で２嶺時間風乾する。
て生成したグルタチオン量は下記第５表の通りである。
第 ５ 表 実施例 ６ ｛１｝ 実施例１の【１｝と同様にして得られるサッカ
ロマイセス・セルビジェＩＦ０２０４４の湿菌２０夕を
３０℃で２嶺時間風乾する。
かくして風乾菌体約５〜６夕を得る。この風乾菌体２夕
を水１０の‘にけん濁する。これにカラギーナン１夕を
水４０の‘に溶かした溶液を加えて混合する。この混合
液を１％塩化カリウム水溶液中に滴下して直径約５側の
球状ゲル５０夕（湿重量）を得る。■ 上記川で得られ
たゲル１０夕（緑重量）に、Ｌ−グルタミン酸、Ｌ−シ
スティン酸及びグリシン各１０ｍＭ、塩化マグネシウム
１０ｍＭ、リン酸緩衝液（ｐＨ７．５）１００ｍＭ、グ
ルコース０．８Ｍ、及び塩化カリウム１％よりなる基質
溶液を加えて全量２０の上とする。
を水１０の‘にけん濁する。これにカラギーナン１夕を
水４０の‘に溶かした溶液を加えて混合する。この混合
液を１％塩化カリウム水溶液中に滴下して直径約５側の
球状ゲル５０夕（湿重量）を得る。■ 上記川で得られ
たゲル１０夕（緑重量）に、Ｌ−グルタミン酸、Ｌ−シ
スティン酸及びグリシン各１０ｍＭ、塩化マグネシウム
１０ｍＭ、リン酸緩衝液（ｐＨ７．５）１００ｍＭ、グ
ルコース０．８Ｍ、及び塩化カリウム１％よりなる基質
溶液を加えて全量２０の上とする。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ Ｌ−グルタミン酸、Ｌ−システイン及びグリシンに
グルタチオン合成酵素含有体を作用させて酵素的にグル
タチオンを製造するに際し、サツカロマイセス属に属し
グルコースを資化する能力を有する酵母を前記グルタチ
オン合成酵素含有体と共に高分子重合体のゲル格子内に
封入せしめた固定化物を、グルコース、グルコース−６
−リン酸、フラクトース−６−リン酸またはフラクトー
ス−１・６−二リン酸の存在下、Ｌ−グルタミン酸、Ｌ
−システイン及びグリシンに作用させることを特徴とす
るグルタチオンの製造法。 ２ グルタチオン生成反応をカラム法で行なう特許請求
の範囲第１項記載の製造法。 ３ 高分子重合体がポリアクリルアミドゲルまたはカラ
ギーナンゲルである特許請求の範囲第１項又は第２項記
載の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4435078A JPS6031480B2 (ja) | 1978-04-14 | 1978-04-14 | グルタチオンの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4435078A JPS6031480B2 (ja) | 1978-04-14 | 1978-04-14 | グルタチオンの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS54138190A JPS54138190A (en) | 1979-10-26 |
| JPS6031480B2 true JPS6031480B2 (ja) | 1985-07-22 |
Family
ID=12689057
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP4435078A Expired JPS6031480B2 (ja) | 1978-04-14 | 1978-04-14 | グルタチオンの製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6031480B2 (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP5243963B2 (ja) | 2006-10-16 | 2013-07-24 | 協和発酵バイオ株式会社 | グルタチオンの結晶およびその製造法 |
-
1978
- 1978-04-14 JP JP4435078A patent/JPS6031480B2/ja not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS54138190A (en) | 1979-10-26 |
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