JPS6043399A - アミラ−ゼ活性測定法 - Google Patents
アミラ−ゼ活性測定法Info
- Publication number
- JPS6043399A JPS6043399A JP14964583A JP14964583A JPS6043399A JP S6043399 A JPS6043399 A JP S6043399A JP 14964583 A JP14964583 A JP 14964583A JP 14964583 A JP14964583 A JP 14964583A JP S6043399 A JPS6043399 A JP S6043399A
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- JP
- Japan
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- glucose
- amylase
- maltose
- activity
- lactone
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- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、α−アミラーゼ、β−アミラーゼ又はグルコ
アミラーゼの活性の測定方法に関するものである。
アミラーゼの活性の測定方法に関するものである。
更に詳細には、本発明は、だ液、血液、植物等の検体中
に存在するα−アミラーゼなどのアミラーゼ活性をその
まま直接測定する方法に関するものである。
に存在するα−アミラーゼなどのアミラーゼ活性をその
まま直接測定する方法に関するものである。
従来、生体に由来するだ液、血液等の検体中に存在する
α−アミラーゼ等の活性を測定するにｄまず検体中にす
でに存在しているマルトース、グルコースを透析処理や
樹脂による吸着処理をして除去するか、又はあらかじめ
検体の盲検を行い検体のα−アミラーゼ活性を測定して
いた。ｌ−かしながら検体の透析処理は煩雛な上に検体
が希釈される欠点があり、樹脂による吸着処理も、グル
コースは吸着分離されるがα−アミラーゼ自体も、吸着
されることがあっていずれも好ましく々い。
α−アミラーゼ等の活性を測定するにｄまず検体中にす
でに存在しているマルトース、グルコースを透析処理や
樹脂による吸着処理をして除去するか、又はあらかじめ
検体の盲検を行い検体のα−アミラーゼ活性を測定して
いた。ｌ−かしながら検体の透析処理は煩雛な上に検体
が希釈される欠点があり、樹脂による吸着処理も、グル
コースは吸着分離されるがα−アミラーゼ自体も、吸着
されることがあっていずれも好ましく々い。
また検体を盲検する方法は二度手間がかかる上に検体量
が少ない場合は測定できないことになって好ましいもの
ではなかった。
が少ない場合は測定できないことになって好ましいもの
ではなかった。
本発明者らは、アミラーゼ含有検体から直接アミラーゼ
活性を測定する方法をめて鋭意研究した結果、直接アミ
ラーゼ活性を測定するのに障害となるグルコースおよび
／またはマルト−スを検体中でグルコノ−δ−ラクトン
および／ −ｆ ＊−けグルコースーグルコノーδ−ラ
クトンに変化させることによって解決することができた
。
活性を測定する方法をめて鋭意研究した結果、直接アミ
ラーゼ活性を測定するのに障害となるグルコースおよび
／またはマルト−スを検体中でグルコノ−δ−ラクトン
および／ −ｆ ＊−けグルコースーグルコノーδ−ラ
クトンに変化させることによって解決することができた
。
本発明は、α−アミラーゼ、β−アミラーゼ又はグルコ
アミラーゼを含有する検体に、アルカリ性域で、グルコ
ース脱水素酵素および／またはマルトース脱水素酵素と
ＮＡｒ）＋および／またはＮＡ、ＤＰ”を添加し、検体
中に存在するグルコースおよび／マタハマルトースをグ
ルコノ−δ−ラクトンおよび／またはグルコース−グル
コノ−δ−ラクトンに変化させ、次いで検体のｐｉを中
性域に戻し過剰量のアミラーゼ反応基質を添加し、アミ
ラーゼ活性を測定することを特徴とするアミラーゼ活性
測定法である。
アミラーゼを含有する検体に、アルカリ性域で、グルコ
ース脱水素酵素および／またはマルトース脱水素酵素と
ＮＡｒ）＋および／またはＮＡ、ＤＰ”を添加し、検体
中に存在するグルコースおよび／マタハマルトースをグ
ルコノ−δ−ラクトンおよび／またはグルコース−グル
コノ−δ−ラクトンに変化させ、次いで検体のｐｉを中
性域に戻し過剰量のアミラーゼ反応基質を添加し、アミ
ラーゼ活性を測定することを特徴とするアミラーゼ活性
測定法である。
本発明の特色とするところは、検体中にすでに存在する
マルトースおよび／またはグルコースをアルカリ性域で
活性を発現し、中性付近ではほとんど活性を発現しない
アルカロフイリツクなグルコース脱水素酵素および／ま
たはマルトース脱水素酵素によりグルコノ−δ−ラクト
ンおよび／まタハグルコースーグルコノーδ−ラクトン
に変化せしめ、ｐＨを中性に戻し、過剰量の澱粉、デキ
ストリン、アミロース、アミロペクチン、オリゴ糖又は
それらの誘導体から選ばれた一種又は二種以上を基質と
して用いてアミラーゼ活性を測定する方法である。
マルトースおよび／またはグルコースをアルカリ性域で
活性を発現し、中性付近ではほとんど活性を発現しない
アルカロフイリツクなグルコース脱水素酵素および／ま
たはマルトース脱水素酵素によりグルコノ−δ−ラクト
ンおよび／まタハグルコースーグルコノーδ−ラクトン
に変化せしめ、ｐＨを中性に戻し、過剰量の澱粉、デキ
ストリン、アミロース、アミロペクチン、オリゴ糖又は
それらの誘導体から選ばれた一種又は二種以上を基質と
して用いてアミラーゼ活性を測定する方法である。
本発明のアミラーゼ活性測定法によれば検体中にすでに
存在するマルトース、グルコースヲ前モって消費させて
しまっているので同一検体でそのまま添加したアミラー
ゼ用基質などからグルコースを生成させ、直接生成する
グルコース含団をアミラーゼによって分解されたグルコ
ースと１７て測定することができるので、アミラーゼ活
性は正確に測定することができることに々るのである。
存在するマルトース、グルコースヲ前モって消費させて
しまっているので同一検体でそのまま添加したアミラー
ゼ用基質などからグルコースを生成させ、直接生成する
グルコース含団をアミラーゼによって分解されたグルコ
ースと１７て測定することができるので、アミラーゼ活
性は正確に測定することができることに々るのである。
本発明のアミラーゼ活性の測定法はだ液、血液、スイ液
、尿などのα−アミラーゼ活性、血液中のグルコアミラ
ーゼ活性、植物組織中のβ−アミラーゼ活性、その他α
−アミラーゼ、β−アミラーゼ又はグルコアミラーゼ含
有検体の測定に用いられる。
、尿などのα−アミラーゼ活性、血液中のグルコアミラ
ーゼ活性、植物組織中のβ−アミラーゼ活性、その他α
−アミラーゼ、β−アミラーゼ又はグルコアミラーゼ含
有検体の測定に用いられる。
普通、これらの検体には、すでに徴ｍ−のマルトース、
グルコースがたえず存在しているため直接グルコース生
成反応によって測定すると各アミラーゼの活性が微量の
マルトースおよび／またはグルコースを付加して測定さ
れてしまうので正確力力価が得られなかったものである
。
グルコースがたえず存在しているため直接グルコース生
成反応によって測定すると各アミラーゼの活性が微量の
マルトースおよび／またはグルコースを付加して測定さ
れてしまうので正確力力価が得られなかったものである
。
本発明では、あらかじめ徴−ｌのグルコースおよび／ま
たはマルトースをグルコノ−δ−ラクトンおよび／また
はグルコース−グルコノ−δ−ラクトンに変化させてい
るので、アミラーゼ活性測定時に生成するグルコースの
定量に関与することなく、そこに生成するグルコースの
量は正確にアミラーゼの活性として測定されるものであ
る。
たはマルトースをグルコノ−δ−ラクトンおよび／また
はグルコース−グルコノ−δ−ラクトンに変化させてい
るので、アミラーゼ活性測定時に生成するグルコースの
定量に関与することなく、そこに生成するグルコースの
量は正確にアミラーゼの活性として測定されるものであ
る。
本発明において使用するグルコース脱水素酵素およびマ
ルトース脱水素酵素はアルカリ域、例えばｐＨ＝９〜１
１以」二で活性を発現し、中性では活性を示さない。従
ってグルコース脱水素酵素オヨび／またはマルトース脱
水素酵素を用いてアルカリ域でグルコースおよび／また
はマルトースを消費させた後、検体を中性に戻しておけ
ば、両酵素は生成するグルコースには例ら作用すること
はない。
ルトース脱水素酵素はアルカリ域、例えばｐＨ＝９〜１
１以」二で活性を発現し、中性では活性を示さない。従
ってグルコース脱水素酵素オヨび／またはマルトース脱
水素酵素を用いてアルカリ域でグルコースおよび／また
はマルトースを消費させた後、検体を中性に戻しておけ
ば、両酵素は生成するグルコースには例ら作用すること
はない。
本発明に用いるグルコース脱水素酵素および／またはマ
ルトース脱水素酵素としては、従来知られたこれら酵素
を広く使用することができる。好ましいのは、アルカル
性菌のコリネバクテリウム属菌の生産するグルコース脱
水素酵素および／捷たはマルトース脱水素酵素がよい。
ルトース脱水素酵素としては、従来知られたこれら酵素
を広く使用することができる。好ましいのは、アルカル
性菌のコリネバクテリウム属菌の生産するグルコース脱
水素酵素および／捷たはマルトース脱水素酵素がよい。
この酵素は単一の酵素でありながら、グルコースとマル
トースに同時に作用して、グルコノ−δ−ラクトンとグ
ルコース−グルコノ−δ−ラクトンに変換することがで
きる酵素である。
トースに同時に作用して、グルコノ−δ−ラクトンとグ
ルコース−グルコノ−δ−ラクトンに変換することがで
きる酵素である。
本発明においては、まず、検体にｐｉ−Ｔ ＝ １ Ｆ
１程度の緩衝液が加えられるが、この緩衝液にはグルコ
ース脱水素酵素および／またはマルトース脱水素酵素と
ＮＡＤ＋および／またはＮＡＩ）Ｐ ”を添加しておく
のがよい。
１程度の緩衝液が加えられるが、この緩衝液にはグルコ
ース脱水素酵素および／またはマルトース脱水素酵素と
ＮＡＤ＋および／またはＮＡＩ）Ｐ ”を添加しておく
のがよい。
ＮＡＤ＋および／またはＮＡＴ）Ｐ＋けグルコース脱水
素酵素および／またはマルトース脱水素酵素の補酵素と
して作用し、グルコースおよび／またはマルトースを酸
化し、ＮＡＴ）Ｈおよび／まだはＮＡＴ’）ＰＩＴに変
化する。
素酵素および／またはマルトース脱水素酵素の補酵素と
して作用し、グルコースおよび／またはマルトースを酸
化し、ＮＡＴ）Ｈおよび／まだはＮＡＴ’）ＰＩＴに変
化する。
検体中のグルコースおよび／まだはマルトースの消費は
２５℃程度に加温し、６４ｏ酩の吸光度の変化がある間
は反応を続け、変化が終了したら停止する。
２５℃程度に加温し、６４ｏ酩の吸光度の変化がある間
は反応を続け、変化が終了したら停止する。
検体中のグルコースおよび／″！、たはマルトースがす
べてグルコノ−δ−ラクトンおよび７寸たけグルコース
−グルコノ−δ−ラクトンに変化した後は、検体のｐＨ
を中性域にもどｌＡα−アミラーゼ、β−アミラーゼ、
又はグルコアミラーゼの活性を測定することができる。
べてグルコノ−δ−ラクトンおよび７寸たけグルコース
−グルコノ−δ−ラクトンに変化した後は、検体のｐＨ
を中性域にもどｌＡα−アミラーゼ、β−アミラーゼ、
又はグルコアミラーゼの活性を測定することができる。
α−アミラーゼの活性を測定する場合の測定糸としては
、グルコースおよび／まだはマルトースの消費後添加し
たグルカン又はその訪導体の基質より生じたマルトース
をグルコースに変換せしめた後グルコースを定ｈ１シう
る測定糸であればよい。たとえばそのような系としては
、グルカン又はそのｔ４導体とマルターゼ、ヘキソキナ
ーゼ、グルコース６燐酸脱水素酵素とＡ、ＴＴ’および
ＮＡＩ’）＋又はＮＡＴ）Ｐ４全添加ｉ〜て、生成する
ＮＡＴ）Ｔ（又はＮＡＤＰ）Ｔの量によってアミラーゼ
活性を測定する方法がある。
、グルコースおよび／まだはマルトースの消費後添加し
たグルカン又はその訪導体の基質より生じたマルトース
をグルコースに変換せしめた後グルコースを定ｈ１シう
る測定糸であればよい。たとえばそのような系としては
、グルカン又はそのｔ４導体とマルターゼ、ヘキソキナ
ーゼ、グルコース６燐酸脱水素酵素とＡ、ＴＴ’および
ＮＡＩ’）＋又はＮＡＴ）Ｐ４全添加ｉ〜て、生成する
ＮＡＴ）Ｔ（又はＮＡＤＰ）Ｔの量によってアミラーゼ
活性を測定する方法がある。
また、同様にグルコースおよびマルトースを消費した後
マルターゼ、ムタロターゼ、グルコースオキソターゼ、
ベルオキシターゼ、４−アミノアンチピリン、およびフ
ェノールを添加し、ギノン色素の発色の量によりアミラ
ーゼ活性を測定する方法、および、その他（、アミラー
ゼの作用により生成したマルトースをグルコースへ変換
（〜、ソノグルコースを定搦°する系であればいすねで
もよい。
マルターゼ、ムタロターゼ、グルコースオキソターゼ、
ベルオキシターゼ、４−アミノアンチピリン、およびフ
ェノールを添加し、ギノン色素の発色の量によりアミラ
ーゼ活性を測定する方法、および、その他（、アミラー
ゼの作用により生成したマルトースをグルコースへ変換
（〜、ソノグルコースを定搦°する系であればいすねで
もよい。
またβ−アミラーゼ活性の測定もα−アミラーゼ活性の
測定と同様に行なうことができる。そＩ７てグルコアミ
ラーゼの測定はマルターゼを必歎トしないほかはα−ア
ミラーゼと全く同様に測定することができるものである
。
測定と同様に行なうことができる。そＩ７てグルコアミ
ラーゼの測定はマルターゼを必歎トしないほかはα−ア
ミラーゼと全く同様に測定することができるものである
。
このように本発明は、アミラーゼ活（”ｌの測定におい
て、前もって検体中のマルトース、グルコースを消費せ
しめたために、引続き同一検体で直接アミラーゼ活性の
測定を可能と１．たもので、アミラーゼ活性の自動分析
にきわめて適し／仁方法を提供するものである。
て、前もって検体中のマルトース、グルコースを消費せ
しめたために、引続き同一検体で直接アミラーゼ活性の
測定を可能と１．たもので、アミラーゼ活性の自動分析
にきわめて適し／仁方法を提供するものである。
次に、本発明の試験例及び実施例を示す。
試験例
６７℃におけるだ液および膵液アミラーゼのｐＨ１０で
の安定性。だ液および膵液アミラーゼを約６ｕ／ｍｅに
なるように１部１ｍＭグリシン緩衝液（ｐ）１１０）で
希釈し３７℃のウォーターバスでインキニペーション１
，２各時間毎に活性を測定した。
の安定性。だ液および膵液アミラーゼを約６ｕ／ｍｅに
なるように１部１ｍＭグリシン緩衝液（ｐ）１１０）で
希釈し３７℃のウォーターバスでインキニペーション１
，２各時間毎に活性を測定した。
その結果は次の表１に示されるが、この表から明らか外
ように、α−アミラーゼが一時的にｐＨ＝１０の条件下
にあっても、？４とＸ７ど活性に変化の々いことが分る
。
ように、α−アミラーゼが一時的にｐＨ＝１０の条件下
にあっても、？４とＸ７ど活性に変化の々いことが分る
。
表１３７℃におけるアミラーゼのｐＨ１ｏでの安定性０
５．８６ ５．６７ １０ ５．５７ ５．８５ ２０ ６．０１ ５．８６ ３０ ６．３５ ５．７２ ６０ ６、ｎｌ ５．９１ 実施例 ＮＡＤ” ３．ＯｎＭ グルコース脱水素酵素 ４１１／ゴ 以上を含有する００１Ｍグリシン−ＫＯ目緩衝液（ｐＨ
１０）／ｍ／づつを４本のチューブに入れ、各４本に５
ｍＭグルコースを含むヒトだ液を任意の各別濃度になる
ように調整した検体７μｔあて４部を作り、これらを添
加し、それぞれ２５℃で１０分間保温した後、３４００
ｍの吸光度で測定１〜、吸光度の変化が停止したところ
で、３００ ｍＭ ＮａＣ！ 、 ３０ ｍＭＭｆＣ１
２を含む２００ ｍＭ ＰＴＰＥＳ緩価液（ｐＴ＋ ７
）０．１５−１及び ７Ａ／ターゼ １０００ｏ／ｍｆ！ ２０１１１へキソ
キナーゼ １ ［１００ｕ／ｍｆ、 ５１１１グルコー
ス−６−ホスホ−デヒドロゲナーゼ １０００ ｕ／ｍ
ｅ ５μｔＡＴＰ ７２ｍＭ １５μｔ マルトペンタオース １ ［１ｏＪｒｒｆ／／ｍｅ １
０１ｔＬを添加１．３４０ ｎｍの吸光１■−の増加を
約２分間追跡１−１α−アミラーゼ活性を測定した。
５．８６ ５．６７ １０ ５．５７ ５．８５ ２０ ６．０１ ５．８６ ３０ ６．３５ ５．７２ ６０ ６、ｎｌ ５．９１ 実施例 ＮＡＤ” ３．ＯｎＭ グルコース脱水素酵素 ４１１／ゴ 以上を含有する００１Ｍグリシン−ＫＯ目緩衝液（ｐＨ
１０）／ｍ／づつを４本のチューブに入れ、各４本に５
ｍＭグルコースを含むヒトだ液を任意の各別濃度になる
ように調整した検体７μｔあて４部を作り、これらを添
加し、それぞれ２５℃で１０分間保温した後、３４００
ｍの吸光度で測定１〜、吸光度の変化が停止したところ
で、３００ ｍＭ ＮａＣ！ 、 ３０ ｍＭＭｆＣ１
２を含む２００ ｍＭ ＰＴＰＥＳ緩価液（ｐＴ＋ ７
）０．１５−１及び ７Ａ／ターゼ １０００ｏ／ｍｆ！ ２０１１１へキソ
キナーゼ １ ［１００ｕ／ｍｆ、 ５１１１グルコー
ス−６−ホスホ−デヒドロゲナーゼ １０００ ｕ／ｍ
ｅ ５μｔＡＴＰ ７２ｍＭ １５μｔ マルトペンタオース １ ［１ｏＪｒｒｆ／／ｍｅ １
０１ｔＬを添加１．３４０ ｎｍの吸光１■−の増加を
約２分間追跡１−１α−アミラーゼ活性を測定した。
４種の検体の１分間の吸光度の増加は、Ａ＝ ０．２６
４ Ｂ ＝ ０．２２８０ ＝ ［＋、！１１２ Ｄ
＝ ０．２４０であった。
４ Ｂ ＝ ０．２２８０ ＝ ［＋、！１１２ Ｄ
＝ ０．２４０であった。
これを次式によってα−アミラーゼ活性を算出すると、
それぞれ Ａニア、 ３６ Ｂ ＝ ６．３６ Ｃ＝ ８．７０
Ｔ） ＝ ６．６９であった。
それぞれ Ａニア、 ３６ Ｂ ＝ ６．３６ Ｃ＝ ８．７０
Ｔ） ＝ ６．６９であった。
（国際単位）
△Ｅ＝ ＮＡＴ）Ｈの増加による吸光度の増加６．２
＝ ＮＡＤＨの１ｍＭの吸光係数１．２１＝全反応液址 ０００７−唾液−址 ここでα−アミラーゼＩｕ（国際単位）トハ２５℃で１
分に１μｍｏｌｅのマルトースを生成する活性をいう。
＝ ＮＡＤＨの１ｍＭの吸光係数１．２１＝全反応液址 ０００７−唾液−址 ここでα−アミラーゼＩｕ（国際単位）トハ２５℃で１
分に１μｍｏｌｅのマルトースを生成する活性をいう。
代理人 弁理士 戸 １）親 男
（１１）
第１頁の続き
０発 明 者 高 河 原 勇 川西市大和東＠発 明
者 岩崎 慎二部 日野南東豊田６１２− ：５−７−１３ １２−２１−１７
者 岩崎 慎二部 日野南東豊田６１２− ：５−７−１３ １２−２１−１７
Claims (1)
- α−アミラーゼ、β−アミラーゼ又はグルコアミラーゼ
を含有する検体に、アルカリ性域で、グルコース脱水素
酵素および／またはマルトース脱水素酵素とＮＡＴ）＋
および／またはＮＡｒ）Ｐ＋を添加；７、検体中に存在
するグルコースおよび／″！たけマルトースをグルコノ
−δ−ラクトンおよび／またはグルコース−グルコノ−
δ−ラクトンに変什させ、次いで検体のｐＨを中性域に
戻１−１過剰量のアミラーゼ反応基質を添加し、アミラ
ーゼ活性を測定することを特徴とするアミラーゼ活性測
定法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP14964583A JPS6043399A (ja) | 1983-08-18 | 1983-08-18 | アミラ−ゼ活性測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP14964583A JPS6043399A (ja) | 1983-08-18 | 1983-08-18 | アミラ−ゼ活性測定法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6043399A true JPS6043399A (ja) | 1985-03-07 |
| JPH04639B2 JPH04639B2 (ja) | 1992-01-08 |
Family
ID=15479748
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP14964583A Granted JPS6043399A (ja) | 1983-08-18 | 1983-08-18 | アミラ−ゼ活性測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6043399A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH02212597A (ja) * | 1989-02-14 | 1990-08-23 | Mitsubishi Kakoki Kaisha Ltd | 金属加工油剤の放射線殺菌方法 |
-
1983
- 1983-08-18 JP JP14964583A patent/JPS6043399A/ja active Granted
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH02212597A (ja) * | 1989-02-14 | 1990-08-23 | Mitsubishi Kakoki Kaisha Ltd | 金属加工油剤の放射線殺菌方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH04639B2 (ja) | 1992-01-08 |
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