MX2013014111A - Composicion particulada. - Google Patents

Abstract

Las enzimas tienden a ser inactivadas durante el lavado por un catalizador de blanqueo en combinación con una fuente de peroxiácidos orgánicos. El riesgo de inactivación de la enzima por catalizador de blanqueo activo es reducido cuando la liberación de la enzima en la solución de lavado es retardada. La estabilidad de la enzima durante el lavado junto con un catalizador de blanqueo puede ser mejorada aplicando un recubrimiento de liberación retardada a núcleos que comprenden la enzima.

Description

COMPOSICION PARTICULADA Campo de la invención La presente invención se refiere a una composición particulada que comprende: a) partículas que comprenden una fuente de peroxiácidos orgánicos, y b) partículas que comprenden un catalizador de blanqueo, y c) partículas que comprenden una enzima.

Antecedentes de la invención Sistemas de blanqueamiento que proporcionan una fuente de peroxiácidos orgánicos se incluyen comúnmente en detergentes particulados para facilitar la eliminación de manchas y suciedades. Ejemplos incluyen una combinación de una fuente de peróxido de hidrógeno tal como perborato o percarbonato con un activador de blanqueo como TAED (tetraacetiletilendiamina) o NOBS (sulfonato de nonanoiloxibenceno) .

WO 2007/001261 y WO 2007/001262 describen detergentes particulados que contienen partículas que comprenden una fuente de peroxiácidos orgánicos, y partículas que comprenden un catalizador de blanqueo para mejorar el efecto de blanqueamiento .

Las enzimas se utilizan comúnmente en detergentes Ref.: 245255 particulados para mejorar la eliminación de manchas y suciedades. Ejemplos son enzimas lipolíticas (esterasas de lípidos) , en particular las enzimas lipolíticas de primer lavado (esterasas de lípidos) , por ejemplo, variantes de Lipolase™ (lipasa tipo silvestre Thermomyces lanuginosus) se describe en WO 97/07202 y WO 00/60063.

WO 9723606, WO 9528466, WO 9528468 y WO 9528469 describen composiciones particuladas que comprenden granulados enzimáticos de liberación retardada. GB 2267911 A, WO 02/070641 Al, EP 0723006 A2, WO 2010/073000 Al y DE 102007 056166 Al describen composiciones particuladas que comprenden una enzima.

Sumario de la invención Los inventores han encontrado que las enzimas tienden a ser inactivadas durante el lavado por un catalizador de blanqueo en combinación con una fuente de peroxiácidos orgánicos. Los inventores encontraron, además, que el riesgo de inactivación de la enzima se reduce cuando la liberación de la enzima en la solución de lavado es retardada y que la estabilidad de la enzima durante el lavado junto con un catalizador de blanqueo se puede mejorar mediante la aplicación de un recubrimiento de liberación retardada a los núcleos que comprenden la enzima.

Con base en esta idea, los inventores encontraron que la estabilidad de la enzima durante el lavado junto con un catalizador de blanqueo se puede mejorar mediante la aplicación de un recubrimiento de liberación retardada a los núcleos que comprenden la enzima.

Por consiguiente, la invención proporciona una composición particulada que comprende: a) partículas que comprenden una fuente de peroxiácidos orgánicos, y b) partículas que comprenden un catalizador de blanqueo, y c) partículas que comprenden i) un núcleo que comprende una enzima rodeada por ii) un recubrimiento de liberación retardada.

En un aspecto de la invención, el catalizador de blanqueo es no metálico, y en otro aspecto, la enzima es una enzima lipolítica de primer lavado (esterasa de lípidos) .

La invención también proporciona un método de preparación de partículas de enzima, que comprende: a) probar la sensibilidad de catalizador de blanqueamiento de por lo menos una enzima mediante la determinación del rendimiento de lavado para una combinación de la enzima con un catalizador de blanqueo y una fuente de peroxiácidos orgánicos, y la comparación con el rendimiento sin el catalizador de blanqueo, para identificar una enzima sensible al catalizador de blanqueo y b) proporcionar un núcleo que comprende la enzima sensible, y que rodea el núcleo con un recubrimiento de liberación retardada.

Descripción detallada de la invención Composición particulada La composición particuada comprende partículas con una fuente de peroxiácidos orgánicos, partículas de catalizador de blanqueo y partículas de enzima.

La composición particulada puede ser un detergente, por ejemplo, un detergente de lavandería o un detergente para lavado de vajillas o puede ser una premezcla para mezclar con materiales adyuvantes en la preparación de un detergente.

Fuente de peroxiácidos orgánicos La composición particulada comprende una fuente de peroxiácidos orgánicos como un agente de blanqueamiento. La fuente de peroxiácidos orgánicos puede ser un perácido preformado o un peróxido de diacilo, o puede comprender una fuente de peróxido de hidrógeno y un activador de blanqueo .

En general, las composiciones de la presente invención pueden comprender desde aproximadamente 0.1% hasta aproximadamente 50% o incluso desde aproximadamente 0.1% hasta aproximadamente 25% en peso de agente de blanqueamiento. El agente de blanqueamiento es una fuente de peroxiácidos orgánicos.

La fuente de ácido peroxi orgánico (perácido y/o activador de blanqueo) está generalmente presente en la composición en una cantidad de aproximadamente 0.1 hasta aproximadamente 60% en peso, desde aproximadamente 0.5 hasta aproximadamente 40% en peso o incluso desde aproximadamente 0.6 hasta aproximadamente 10% en peso con base en la composición. Uno o más perácidos hidrófobicos o precursores de los mismos pueden usarse en combinación con uno o más perácidos hidrofílicos o precursor de los mismos.

Las partículas que comprenden los peroxiácidos orgánicos tienen preferiblemente un perfil de liberación de tal manera que el tiempo requerido para liberar el 50% de los peroxiácidos orgánicos es inferior a 100 segundos, particularmente debajo de 50 segundos o debajo de 20 segundos. La prueba para determinar si se cumplen estos valores se define como el Método de Prueba 2: Prueba de disolución, a continuación.

Perácidos preformados : Los perácidos preformados apropiados incluyen, pero no se limitan a, compuestos seleccionados del grupo que consiste de peroxiácidos o sales preformadas de los mismos, típicamente un ácido peroxicarboxílico o sal del mismo, o un ácido peroxisulfónico o sal del mismo.

El peroxiácido o sal preformada del mismo es preferiblemente un ácido peroxicarboxílico o una sal del mismo, que tiene típicamente una estructura química que corresponde a la siguiente fórmula química: en donde: R se selecciona del alquilo, aralquilo, cicloalquilo, arilo o grupos heterocíclicos ; el grupo R14 puede ser lineal o ramificado, sustituido o no sustituido, y Y es cualquier contraión apropiado que logra la neutralidad de carga eléctrica, preferiblemente Y se selecciona del hidrógeno, sodio o potasio. Preferiblemente, R14 es un alquilo C6-9 lineal o ramificado, sustituido o no sustituido. Preferiblemente, el peroxiácido o sal del mismo se selecciona de ácido peroxihexanoico, ácido peroxiheptanoico, ácido peroxioctanoico, ácido peroxinonanoico, ácido peroxidecanoico, cualquier sal del mismo, o cualquier combinación de los mismos. Preferiblemente, el peroxiácido o sal del mismo tiene un punto de fusión en el intervalo de 30°C hasta 60°C.

El peroxiácido preformado o sal del mismo también pueden ser un ácido peroxisulfónico o sal del mismo, que tiene típicamente una estructura química que corresponde a la siguiente fórmula química: en donde: R15 es seleccionado del alquilo, aralquilo, cicloalquilo, arilo o grupos heterocíclicos; el grupo R15 puede ser lineal o ramificado, sustituido o no sustituido, y Z es cualquier contraión apropiado que logra la neutralidad de carga eléctrica, preferiblemente Z se selecciona de hidrógeno, sodio o potasio. Preferiblemente, R15 es un alquilo C6-9, lineal o ramificado, sustituido o no sustituido.

Fuentes de peróxido de hidrógeno Ejemplos son las sales perhidratadas inorgánicas, incluyendo sales de metales alcalinos tales como sales de sodio de perborato (generalmente mono-o tetrahidratadas) , de sales percarbonato, persulfato, perfosfato, persilicato y mezclas de las mismas. En un aspecto de la invención, las sales perhidratadas inorgánicas son seleccionadas del grupo que consiste de sales de sodio de perborato, percarbonato y mezclas de las mismas. Cuando se emplean, sales perhidratadas inorgánicas están típicamente presentes en cantidades de 0.05 hasta 40% en peso, o 1 hasta 30% en peso de la composición total y se incorporan típicamente en tales composiciones como, un sólido cristalino que puede ser recubierto. Los recubrimientos apropiados incluyen, sales inorgánicas tales como silicato de metal alcalino, sales de carbonato o borato o mezclas de los mismos, o materiales orgánicos tales como polímeros dispersables o solubles en agua, ceras, aceites o jabones grasos; y Activadores de blanqueo Los activadores de blanqueo que tienen R- (C=0) -L en donde R es un grupo alquilo, opcionalmente ramificado, que tiene, cuando el activador de blanqueao es hidrófobico, desde 6 hasta 14 átomos de carbono, o desde 8 hasta 12 átomos de carbono y, cuando el activador de blanqueo es hidrofílico, menos de 6 átomos de carbono o incluso menos de 4 átomos de carbono; y L es un grupo saliente. Ejemplos de grupos salientes apropiados son ácido benzoico y derivados del mismo especialmente sulfonato de benceno. Los activadores de blanqueo apropiados incluyen dodecanoil oxibenceno sulfonato, decanoil oxibenceno sulfonato, ácido decanoil oxibenzoico o sales de los mismos, sulfonato de 3 , 5 , 5 - trimetil hexanoiloxibenceno, tetraacetiletilendiamina (TAED) y sulfonato de nonanoiloxibenceno (NOBS) . Activadores de blanqueo apropiados también se describen en WO 98/17767. Mientras que cualquier activador de blanqueo apropiado puede ser empleado, en un aspecto de la invención, la composición de limpieza objeto puede comprender NOBS, TAED o mezclas de los mismos.

Peróxidos de diacilo La especie de blanqueamiento peróxido de diacilo (DAP) es seleccionada preferiblemente de peróxidos de diacilo de la fórmula general : Rx-C (O) -00- (0) CR2 en donde R1 representa un alquilo C6-C18, preferiblemente un grupo alquilo C5-Ci2 que contiene una cadena lineal de por lo menos 5 átomos de carbono y que contiene opcionalmente uno o más sustituyentes (por ejemplo, -N+ (CH3)3, -COOH o -CN) y/o uno o más restos de interrupción (por ejemplo, -CONH-o-CH = CH-) interpolados entre átomos de carbono adyacentes del radical alquilo, y R2 representa un grupo alifático compatible con un resto peróxido, de tal manera que R1 y R2 juntos contienen un total de 8 a 30 átomos de carbono. En un aspecto preferido R1 y R2 son cadenas alquilo C5-Ci2 sin sustituir lineales. Lo más preferiblemente R1 y R2 son idénticos. Peróxidos de diacilo, en los que ambos R1 y R2 son grupos alquilo C6-Ci2, se prefieren particularmente. Preferiblemente, por lo menos uno de, lo más preferiblemente solamente uno de, los grupos R (Ri o R2) , no contiene anillos de ramificación o colgantes en la posición alfa, o, preferiblemente, ni en las posiciones alfa ni beta o lo más preferiblemente en ninguna de las posiciones alfa o beta o gamma. En una modalidad adicional preferida, el DAP puede ser asimétrico, de tal manera que preferiblemente la hidrólisis del grupo acilo Rl es rápida para generar perácido, pero la hidrólisis de grupo acilo R2 es lenta.

Las especies de blanqueamiento de peróxido de tetraacilo son seleccionadas preferiblemente de peróxidos de tetraacilo de la fórmula general : R3-C(0) -00-C(0) - (CH2)nC(0) -00-C(0) -R3 en la que R3 representa un alquilo C1-C9, preferiblemente grupo C3-C7 y n representa un número entero de 2 a 12, preferiblemente de 4 a 10 inclusivos.

Preferiblemente, las especies de blanqueamiento de diacilo y/o peróxido de tetraacilo están presentes en una cantidad suficiente para proporcionar por lo menos 0.5 ppm, más preferiblemente por lo menos 10 ppm, y aún más preferiblemente por lo menos 50 ppm en peso del licor de lavado. En una modalidad preferida, la especie de blanqueamiento está presente en una cantidad suficiente para proporcionar desde aproximadamente 0.5 hasta aproximadamente 300 ppm, más preferiblemente desde aproximadamente 30 hasta aproximadamente 150 ppm en peso del licor de lavado.

Catalizador de blanqueo Los catalizadores de blanqueo pueden ser proporcionados por: catalizadores de blanqueo no metálicos, complejos de metales catalíticos o ligandos que forman complejos metálicos catalíticos. El catalizador de blanqueo se utiliza típicamente en una cantidad que proporciona 0.001 -0.02 g de material activo por 1 de licor de lavado.

Catalizadores de blanqueo no metálicos El catalizador de blanqueo es capaz de aceptar un átomo de oxígeno de un peroxiácido y/o sal del mismo, y trasferir el átomo de oxígeno a un sustrato oxidable. Catalizadores de blanqueo apropiados incluyen, pero no se limitan a: cationes y poliiones de iminio; zwitteriones de iminio; aminas modificadas; óxidos de amina modificados; iminas de N-sulfonilo; iminas N-fosfonilo; iminas N-acilo; dióxidos de tiadiazol; perfluoroiminas ; cetonas de azúcar cíclica y mezclas de los mismos.

Cationes de iminio apropiados y poliiones incluyen, pero no se limitan a, tetrafluoroborato de N-metil-3,4-dihidroisoquinolinio, preparado como se describe en Tetrahedron (1992), 49(2), 423-38 (ver, por ejemplo, el compuesto 4, p. 433), sulfonato de p-tolueno N-metil-3,4-dihidroisoquinolinio, preparado como se describió en la Patente US 5,360,569 (ver, por ejemplo, Columna 11, Ejemplo 1), y sulfonato de p-tolueno N-octil-3,4-dihidroisoquinolinio, preparado como se describió en la Patente US 5,360,568 (ver, por ejemplo, columna 10, Ejemplo 3) .

Zwitteriones de iminio apropiados incluyen, pero no se limitan a, N- (3-sulfopropil) -3, 4-dihidroisoquinolinio, sal interna, preparado como se describió en la Patente US 5,576,282 (ver, por ejemplo, columna 31, Ejemplo II), N- [2- (sulfoxi) dodecil] -3 , 4-dihidroisoquinolinio, sal interna, preparado como se describió en la Patente US 5,817,614 (ver por ejemplo, columna 32, Ejemplo V); 2- [3- [ (2-etilhexil) oxi] -2- (sulfoxi) propil] -3, 4-dihidroisoquinolinio, sal interna, preparado como se describió en WO05/047264 (ver, por ejemplo, página 18, Ejemplo 8), y 2- [3- [ (2 -butiloctilo) oxi] -2- (sulfoxi) ropil] -3 , 4-dihidroisoquinolinio, sal interna.

Catalizadores de transferencia de oxígeno de amina apropiados modificados incluyen, pero no se limitan a, 1 , 2 , 3 , 4 -tetrahidro-2-metil-l-isoquinolinol , que puede hacerse de acuerdo con los procedimientos descritos en Tetrahedron Letters (1987), 28 (48), 6061-6064. Catalizadores de transferencia de oxígeno de óxido de amina modificada apropiados incluyen, pero no se limitan a, 1-hidroxi-N-oxi-N- [2- (sulfoxi) decil] -1 , 2 , 3 , 4 -tetrahidroisoquinolina de sodio.

Catalizadores de transferencia de oxígeno de N-sulfonil imina apropiados incluyen, pero no se limitan a, 1,1-dióxido 3 -metil- 1 , 2 -benzisotiazol , preparado de acuerdo con el procedimiento descrito en el Journal of Organic Chemistry (1990), 55(4), 1254-1261..

Catalizadores de transferencia de oxígeno de N-fosfonil imina adecuados incluyen, pero no se limitan a, amida [R-(E) ] -N- [ (2-cloro-5-nitrofenil)metilen] -P-fenil-p- (2,4,6-trimetilfenil ) -fosfínica, que se puede hacer de acuerdo con los procedimientos descritos en The Journal of the Chemical Society Communications (1994), (22), 2569-70.

Catalizadores de transferencia de oxígeno de N-acil imina apropiados incluyen, pero no se limitan a, [N(E)]-N-(fenilmetilen) acetamida, que se puede hacer de acuerdo con los procedimientos descritos en Polish Journal of Chemistry (2003) , 77 (5) , 577-590.

Catalizadores de transferencia de oxígeno de dióxido de tiadiazol apropiados incluyen, pero no se limitan a, 1,1-dióxido de 3 -metil -4 - fenil-1 , 2 , 5-tiadiazol , que se puede hacer de acuerdo con los procedimientos descritos en la Patente US 5,753,599 (columna 9, Ejemplo 2).

Catalizadores de transferencia de oxígeno de perfluoroimina apropiados incluyen, pero no se limitan a, fluoruro de (Z) -2 , 2 , 3 , 3 , 4 , 4 , 4 -hepta luoro-N- (nonafluorobutil) butanimidoilo, que puede hacerse de acuerdo a la procedimientos descritos en Tetrahedron Letters (1994), 35 (34), 6329-30.

Catalizadores de transferencia de oxígeno de cetona de azúcar cíclica apropiados incluyen, pero no se limitan a, 1,2:4, 5-di-0-isopropilideno-D-eritro-2 , 3 -hexodiuro-2 , 6-piranosa como se preparó en la Patente US 6,649,085 (columna 12, Ejemplo 1) .

Preferiblemente, el catalizador de blanqueo comprende un grupo funcional iminio y/o carbonilo y es típicamente capaz de formar un grupo funcional oxaziridinio y/o dioxirano durante de la aceptación de un átomo de oxígeno, especialmente durante de la aceptación de un átomo de oxígeno de un peroxiácido y/o sale del mismo. Preferiblemente, el catalizador de blanqueo comprende un grupo funcional de oxaziridinio y/o es capaz de formar un grupo funcional oxaziridinio durante la aceptación de un átomo de oxígeno, especialmente durante la aceptación de un átomo de oxígeno de un peroxiácido y/o sal del mismo. Preferiblemente, el catalizador de blanqueo comprende un grupo funcional iminio cíclico, preferiblemente en el que el resto cíclico tiene un tamaño de anillo desde cinco hasta ocho átomos (incluyendo el átomo de nitrógeno), preferiblemente seis átomos. Preferiblemente, el catalizador de blanqueo comprende un grupo funcional ariliminio, preferiblemente un grupo funcional ariliminio bicíclico, preferiblemente un grupo funcional 3 , 4 -dihidroisoquinolinio . Típicamente, el grupo funcional imina es un grupo funcional imina cuaternario y es típicamente capaz de formar un grupo funcional oxaziridinio cuaternario durante la aceptación de un átomo de oxígeno, especialmente durante la aceptación de un átomo de oxígeno de un peroxiácido y/o sal del mismo.

Preferiblemente, el catalizador de blanqueo tiene una estructura química que corresponde a la siguiente fórmula química en donde: n y m son independientemente desde 0 hasta 4, preferiblemente n y m son ambos 0; cada R1 se selecciona independientemente de un radical sustituido o no sustituido seleccionado del grupo que consiste de hidrógeno, alquilo, cicloalquilo, arilo, arilo fusionado, anillo heterocíclico, anillo heterocíclico fusionado, radicales nitro, halo, ciano, sulfonato, alcoxi, ceto, carboxílico, y carboalcoxi, y cualquiera de los dos sustituyentes R1 vecinales pueden combinarse para formar un arilo fusionado, anillo carbocíclico fusionado o heterocíclico fusionado; cada R2 es seleccionado independientemente de un radical sustituido o no sustituido seleccionado independientemente del grupo que consiste de hidrógeno, hidroxi, alquilo, cicloalquilo, alcarilo, arilo, aralquilo, alquílenos, anillo heterocíclico, alcoxis, grupos arilcarbonilo, grupos carboxialquilo y grupos amida; cualquier R2 puede estar unido con cualquier otro de R2 para formar parte de un anillo común; cualquier R2 geminal puede combinarse para formar un carbonilo, y cualquiera de dos R2 puede combinarse para formar un resto insaturado fusionado sustituido o no sustituido, R3 es un alquilo Cx a C2o sustituido o no sustituido; R4 es hidrógeno o el resto Qt-A, en donde: Q es un alquileno ramificado o no ramificado, t = 0 o 1 y A es un grupo aniónico seleccionado del grupo que consiste de 0S03~, S03", C02~, 0C02~, OP032~, OP03H- y OP02", R5 es hidrógeno o el resto -CRi;LR12-YGb-Yc- [ (CR9R10) y-0] k-R8 , en donde: cada Y se selecciona independientemente del grupo que consiste de O, S, N-H, o N-R8, y cada R8 se selecciona independientemente del grupo que consiste de alquilo, arilo y heteroarilo, los restos están sustituidos o no sustituidos, y si los restos sustituidos o no sustituidos tienen menos de 21 átomos de carbono; cada G se selecciona independientemente del grupo que consiste de CO, S02, SO, PO y P02 R9 y R10 son seleccionados independientemente del grupo que consiste de H y alquilo Ci-C4, R11 y R12 son seleccionados independientemente del grupo que consiste de H y alquilo, o cuando se toman juntos pueden unirse para formar un carbonilo; b = 0 o 1, c puede ser = 0 o 1, pero c debe ser = 0 si b = 0; y es un número entero desde 1 hasta 6; k es un número entero desde 0 hasta 20, R6 es H, o un resto alquilo, arilo o heteroarilo; los restos son sustituidos o no sustituidos, y X, si está presente, es un contraión de equilibrio de carga apropiada, preferiblemente X está presente cuando R4 es hidrógeno, X apropiado, incluye, pero no se limita a: cloruro, bromuro, sulfato, metosulfato, sulfonato, p-toluenosulfonato, borotetrafluoruro y fosfato.

Un catalizador de blanqueo preferido tiene una estructura que corresponde a la fórmula general a continuación : en donde R13 es un grupo alquilo ramificado que contiene de tres a 24 átomos de carbono (incluyendo los átomos de carbono ramificados) o un grupo alquilo lineal que contiene de uno a 24 átomos de carbono; preferiblemente R es un grupo alquilo ramificado que contiene de ocho a 18 átomos de carbono o un grupo alquilo lineal que contiene ocho hasta dieciocho átomos de carbono; preferiblemente R13 es seleccionado del grupo que consiste de 2 -propilheptilo, 2-butiloctilo, 2-pentilnonilo, 2-hexildecilo, n-dodecilo, n-tetradecilo, n-hexadecilo, n-octadecilo, iso-nonilo, iso-decilo, iso-tridecilo e iso-pentadecilo; preferiblemente R13 es seleccionado del grupo que consiste de 2-butiloctilo, 2-pentilnonilo, 2-hexildecilo, iso-tridecilo e iso-pentadecilo.

El catalizador de blanqueo puede ser uno descrito en WO 2007/001261 o WO 2007/001262, por ejemplo, que tiene la fórmula (1) de WO 2007/001262 con R1 = 2-butil-octilo.

Complejos de Metales Catalíticos Complejos de metales catalíticos apropiados. Un tipo de catalizador de blanqueo que contiene metal es un sistema catalizador que comprende un catión de metal de transición de la actividad catalítica de blanqueo definida, tal como cobre, hierro, titanio, rutenio, tungsteno, molibdeno, o cationes de manganeso, un auxiliar de catión de metal que tiene poca o ninguna actividad catalítica de blanqueo, tales como cationes de zinc o aluminio, y un secuestrante que tiene constantes de estabilidad definidas para los cationes metálicos catalíticos y auxiliares, particularmente ácido etilendiaminotetraacético, etilendiaminotetra (ácido metilenfosfónico) y sales solubles en agua de los mismos. Tales catalizadores se describen en US 4,430,243.

Si se desea, las composiciones de la presente invención pueden ser catalizadas por medio de un compuesto de manganeso. Tales compuestos y niveles de uso son bien conocidos en el arte previo e incluyen, por ejemplo, los catalizadores a base de manganeso descritos en US 5,576,282.

Catalizadores de blanqueo de cobalto útiles en esta invención son conocidos, y se describen, por ejemplo, en US 5,597,936; US 5,595,967. Tales catalizadores de cobalto se preparan fácilmente por procedimientos conocidos, como se enseñan por ejemplo en US 5,597,936 y US 5,595,967.

Las composiciones en el presente documento pueden incluir también apropiadamente un complejo de metal de transición de ligandos tales como bispidones (US 7,501,389) y/o ligandos rígidos macropolicíclicos - abreviados como "MRLs" . Como cuestión práctica, y no a modo de limitación, las composiciones y procesos en el presente documento se pueden ajustar para proporcionar del orden de por lo menos una parte por cien millones de la especie de MRL activo en el medio de lavado acuoso, y proporcionará típicamente desde aproximadamente 0.005 ppm hasta aproximadamente 25 ppm, desde aproximadamente 0.05 ppm hasta aproximadamente 10 ppm, o incluso desde aproximadamente 0.1 ppm hasta aproximadamente 5 ppm, del MRL en el licor de lavado.

Los metales de transición apropiados en el catalizador de blanqueo de metal de transición inmediata incluyen, por ejemplo, manganeso, hierro y cromo. LMRs apropiados incluyen 5, 12-dietil-l, 5, 8, 12- tetraazabiciclo [6.6.2] hexadecano .

MRLs de metales de transición apropiados se preparan fácilmente por procedimientos conocidos, tales como los enseñados por ejemplo, en US 6,225,464.

Ligandos que forman complejos metálicos catalíticos Particularmente ligandos tales como los descritos anteriormente, que forman un complejo con un metal de transición. La formación de tales complejos de metales catalíticos de ligandos apropiados se describe, por ejemplo, en EP1109965, EP1259522, EP 1240378 y EP 1240379.

Enzima La enzima puede ser en particular una enzima que es sensible al catalizador de blanqueo. La enzima puede ser una amilasa, una carbohidrasa, una proteasa, una enzima lipolítica, una celulasa, una oxidorreductasa , una mananasa o una pectato liasa.

Preferiblemente, la enzima está presente en la composición en cantidades de 0.00001% hasta 2%, más preferiblemente desde 0.0001% hasta 0.02%, más preferiblemente desde 0.001% hasta 0.01%.

Enzima lipolítica La enzima lipolítica (o esterasa de lípidos) es una enzima de la clase EC 3.1.1 tal como se define por la Nomenclatura de Enzima. Se puede tener actividad de lipasa (lipasa de triacilglicerol , EC 3.1.1.3) , actividad de cutinasa (EC 3.1.1.74) , esterasa de esterol (EC 3.1.1.13), y/o actividad hidrolasa de éster de cera (EC 3.1.1.50) .

La enzima lipolítica puede ser en particular una lipasa con actividad de primer lavado tal como se describe en WO9707202 y WO 00/60063. Un protocolo apropiado para determinar si una triacilglicerol lipasa exhibe la primera actividad de lavado se da en el Método de Prueba 1. Triacilglicerol lipasas apropiadas que exhiben la actividad de primer lavado se pueden seleccionar de las variantes de lipasa de Thermomyces lanuginosus {Humicola lanuginosa) , tal como Lipex™, Lipolex™ y Lipoclean™, todos los productos de Novozymes, Bagsvaerd, Dinamaraca. Lipasas de primer lavado preferidas se describen en O0060063 y WO2006/090335 , más preferiblemente en la lipasa de primer lavado se selecciona de las variantes de lipasa de Thermomyces lanuginosus con mutaciones T231R y N233R.

La lipasa puede ser seleccionada entre lipasa de Thermomyces lanuginosus (TLL, que se muestra como SEC ID NO: 2 en WO 2009/109500) , lipasa de Alcaligenes sp . , lipasa de Achromobacter sp . , lipasa BurkholDeria cepacia, lipasas de Pseudomonas, por ejemplo, de P. alcaligenes o P. pseudoalcaligenes (EP 218 272) , P. cepacia (EP 331 376) , P. stutzeri (GB 1,372,034) , P. fluorescens, Pseudomonas s . cepa SD 705 (WO 95/06720 y WO 96/27002) , P. wisconsinensis (WO 96/12012) , lipasas Bacillus, por ejemplo, B. subtilis (Dartois et al. (1993), Biochemica et Biophysica Acta, 1131, 253-360), B. stearothermophilus (JP 64/744992) o B. pumilus (WO 91/16422), o puede ser una variante que tiene una secuencia amino con una identidad de por lo menos 80% a uno de estos, particularmente por lo menos 85%, por lo menos 90%, por lo menos 95% o por lo menos 98% de identidad.

Ejemplos de variantes TLL se describen en WO 1992/005249, Lipolase Ultra), WO0060063, WO9707202, WO0032758, W002055679, WO04099400, WO07087508 y WO 2009/109500. Lipasas comerciales incluyen los siguientes productos de Novozymes A/S: Novozym™ 435, Novozym 735, Lipozyme™ RM, Novozym 388, Lipolase Ultra™, Lipex™, Lipoprime™, Lipolase™, Lipoclean™ y Lipolex™.

Cutinasas apropiadas se pueden derivar de una cepa de Aspergillus, en particular Aspergillus oryzae, una cepa de Alternaría, en particular Alternaría brassiciola, una cepa de Fusarium, en particular Fusarium solani, Fusarium solani pisi, Fusarium oxysporum, Fusarium oxysporum cepa, Fusarium culmorum roseum, o Fusarium roseum sambucium, una cepa de Helminthosporum, en particular Helminthosporum sativum, una cepa de Humicola, en particular Humicola insolens, una cepa de Pseudomonas, · en particular Pseudomonas mendocina, o Pseudomonas putida, una cepa de Rhizoctonia, en particular Rhizoctonia solani , una cepa de Streptomyces, en particular Streptomyces scabies, una cepa de Coprinopsis, en particular Coprinopsis cinérea, una cepa de Thermobifida, en particular Ther obifida fusca, una cepa de Magnaporthe, en particular una cepa de Magnaporthe grísea, o una cepa de Ulocladium, en particular Ulocladium consortiale .

En una modalidad preferida, la cutinasa es seleccionada de las variantes de cutinasa de Pseudomonas mendocina descritas en el documento WO 2003/076580 (Genencor) , tales como la variante con tres sustituciones en I178M, F180V, y S205G.

En otra modalidad preferida, la cutinasa es una de tipo silvestre o variante de las seis cutinasas endógenas para coprinopsis cinérea descritas en H. Kontkanen et al, Ap . Environ, Microbiology, 2009, P2148-2157.

En otra modalidad preferida, la cutinasa es una de tipo silvestre o variante de las dos cutinasas endógenas a Trichoderma reesei descritas en WO2009007510 (VTT) .

En una modalidad lo más preferida la cutinasa es derivada de una cepa de Humicola insolens, en particular la cepa de Humicola insolens DSM 1800. Cutinasa de Humicola insolens se describe en WO 96/13580 que se incorpora aquí por referencia. La cutinasa puede ser una variante, tal como una de las variantes descritas en WO 00/34450 y WO 01/92502. Variantes de cutinasa preferidas incluyen variantes enumeradas en el Ejemplo 2 de WO 01/92502. Cutinasas comerciales preferidas incluyen Novozym 51032 (disponible de Novozymes, Bagsvaerd, Dinamarca) .

Esterasas de esteróles apropiadas se pueden derivar de una cepa de Ophiostoma, por ejemplo Ophiostoma piceae, una cepa de Pseudomonas, por ejemplo Pseudomonas aeruginosa, o una cepa de Melanocarpus, por ejemplo Melanocarpus albomyces.

En una modalidad lo más preferida, la esterol esterasa es la esterol esterasa de Melanocarpus albomyces descrita en H. Kontkanen et al, Enzyme Microb Technol . , 39, (2006), 265-273.

Hidrolasas de éster de cera apropiadas se pueden derivar de Simmondsia chinensis .

Amilasa La amilasa puede ser una a-amilasa obtenida de Bacillus, por ejemplo B. subtilis y B. licheniformis, en particular, la amilasa de una cepa especial de B . licheniformis, se describe con más detalle en GB 1,296,839.

Ejemplos de amilasas útiles se describen en WO 94/02597, WO 94/18314, WO 1995/010603, WO 1995/026397, WO 96/23873, WO 97/43424, y WO 00/60060, WO 2001/066712, WO 2006/002643, especialmente las variantes con sustituciones en una o más de las siguientes posiciones: 15, 23, 105, 106, 124, 128, 133, 154, 156, 181, 188, 190, 197, 202, 208, 209, 243 , 264, 304, 305, 391, 408, y 444.

En una modalidad particular, la alfa-amilasa es derivada de Bacillus sp. cepas NCIB 12289, NCIB 12512, NCIB 12513 y DSM 9375. Especialmente preferidas son las alfa-amilasas que se muestran en las SEC ID Nos 1 y 2 de WO 95/26397.

Amilasas disponibles en el comercio son Natalase™, Stainzyme™, Stainzyme PLUS™, TERMAMYL™ ULTRA, DURAMYL™, TERMAMYL™ , FUNGAMYL™ y BAN™ (NOVOZymeS A/S) , RAPIDASE™, PURASTAR™ y PURASTAR OXAM™ (de Genencor International Inc.). Proteasa Las proteasas apropiadas incluyen las de origen animal, vegetal o microbiano. Se prefiere las de origen microbiano. Mutantes modificados químicamente o creados genéticamente de proteínas están incluidos. La proteasa puede ser una serina proteasa o una metaloproteasa, preferiblemente una proteasa alcalina microbiana o una proteasa de tipo tripsina. Ejemplos de proteasas alcalinas son subtilisinas , especialmente aquellas derivadas de Bacillus, por ejemplo, subtilisina Novo, subtilisina Carlsberg, subtilisina 309, subtilisina 147 y subtilisina 168 (descritas en WO 89/06279) . Ejemplos de proteasas de tipo tripsina son tripsina (por ejemplo, de origen porcino o bovino) y la proteasa de Fusarium descrita en WO 89/06270 y WO 94/25583.

Ejemplos de proteasas útiles son las variantes descritas en WO 92/19729, WO 98/20115, WO 98/20116, y WO 98/34946, especialmente las variantes con sustituciones en una o más de las siguientes posiciones: 27, 36, 57, 76, 87, 97, 101, 104, 120, 123, 167, 170, 194, 206, 218, 222, 224, 235, y 274.

Enzimas proteasas disponibles en el comercio preferidas incluyen Alcalase™, Savinase™, Primase™, Duralase™, Esperase™, y Kannase™ (Novozymes A/S) , Maxatase™, Maxacal™, Maxapem™, Properase™, Purafect™, Purafect OxP™, FN2™ y FN3™ (Genencor International Inc.).

Celulasa Las celulasas apropiadas incluyen celulasas completas o endoglucanasas mono-componentes de origen bacteriano o fúngico. utantes químicamente o genéticamente modificados son incluidos. La celulasa puede ser por ejemplo un mono-componente o una mezcla de mono-componentes de endo-1, 4 -beta-glucanasa frecuentemente denominadas solo endoglucanasas (EC 3.2.1.4). Algunas xiloglucanasas también pueden tener actividad endoglucanasa y también son consideradas como celulasas apropiadas en la presente invención. Las celulasas apropiadas se describen en US 4,435,307, que describe celulasas fúngicas producidas de Humicola insolens . Celulasas especialmente apropiadas son las celulasas que tienen beneficios de cuidado textil. Ejemplos de tales celulasas son las celulasas descritas en la solicitud de patente europea N° 0 495 257.

Endoglucanasas mono-componente apropiadas pueden obtenerse a partir de una o más de las siguientes especies Exidia glandulosa, Crinipellis scabella, Fomes fomentarius, Spongipellis s . , Rhizophlyctis rosea, Rhizomucor pusillus, Phycomyces nitens y Chaetostylum fresenii, gossypina Diplodia, Microsphaeropsis sp., bilgramii Ulospora, Aureobasidium sp., phaseolina Macrophomina, stictoides Ascobolus, Saccobolus dilutellus, Peziza, Penicillium verruculosum, chrysogenum Peni-Cillium y Thermomyces verrucosus, Trichoderma reesei alias Hypocrea jecorina, Diaporthe syngenesia, Colletotrichum lagenarium, Xylaria hypoxylon, Nigrospora s . , Nodulisporum sp. Y Poronia punctata, Cylindrocarpon sp., Pinea Nectria, Volutella colletotri-choides , Sordaria fimicola, Sordaria macrospora, Thielavia thermophila, Syspastospora boninensis, Cladorrhinum foecundissimum, Chaetomium murorum, virescens Chaetomium, brasiliensis Chaetomium, Chaetomium cunicolorum, Myceliophthora thermophila, Gliocladium catenulatum, Scytalidium thermophila, Acremonium sp Fusarium solani, Fusarium anguioides, poae Fusarium, Fusarium oxysporum ssp. lycopersici, Fusarium oxysporum ssp. pasionaria, nigrescens Humicola, Humicola grísea, Fusarium oxysporum, Thielavia terrestris o Humicola insolens . Una endoglucanasa preferida se describe en O 96/29397 como SEC ID N° : 9 (por la presente incorporada por referencia) o una enzima con por lo menos 70% de identidad de la misma y variantes de las mismas como se describe en el Ejemplo 1 del documento WO 98/12307. Otra endoglucanasa preferida se describe en WO 91/017243 (SEC ID N°:2) o variantes de endoglucanasas como se describe en WO 94/007998.

Las endoglucanasas con un efecto anti-redeposición se pueden obtener de endoglucanasas de hongos que carecen de un módulo de unión a carbohidratos (CBM, por sus siglas en inglés) de un número de fuentes bacterianas. Algunas fuentes son Humicola insolens, Bacillus sp. depositadas como DSM 12648, Bacillus sp. KSMS237 depositado como FERM P-16067, paenibacillus polymyxa, y paenibacillus pabuli.

Endoglucanasas anti-redeposición específica se describen en O 91/17244 (fig. 14) (incorporada aquí como referencia) , WO 2002/099091 posición 1-773 de la SEC ID NO: 2 (por la presente incorporado por referencia) , WO 04/053039 SEC ID NO: 2 (por la presente incorporado por referencia) , JP 2000210081 posición 1 a 824 de SEQ ID NO: 1 (por la presente incorporado por referencia) .

Xiloglucanasas con un efecto anti-redeposición se pueden obtener a partir de un número de fuentes bacterianas. Algunas fuentes son Bacillus licheniformis, Bacillus agaradhaerens, (WO 99/02663) Paenibacillus polymyxa, Paenibacillus pabuli y (WO01/62903 ) . Las variantes apropiadas de xiloglucanasa también se describen en PCT/EP2009/056875. Una xiloglucanasa ® disponible en el comercio es Whitezyme (Novozymes A/S) .

Celulasas disponibles en el comercio incluyen Celluclast'8 producidas de Trichoderma reesei, Celluzyme18 producidas de Humicola insolens . Endoglucanasas disponibles en el comercio son Carezyme , Renozyme , Endolase y Celluclean® (Novozymes A/S) , y KAC-500(B)™ ( ao Corporation) y Clazinase™, Puradax™ por ejemplo, EG L y Puradax HA (Danisco A/S) .

Pectato liasa La pectato liasa puede ser una enzima de tipo silvestre derivada de Bacillus, en particular B. licherniformis o B. agaradhaerens, o una variante derivada de éstos, por ejemplo, como se describe en US 6,124,127, WO 1999/027083, O 1999/027084, WO 2002/006442, WO 2002/092741, o WO 2003/095638.

Mananasa La mananasa puede ser una mananasa alcalina de la Familia 5 o 26. Puede ser una de tipo silvestre de Bacillus o Humicola, en particular B. agaradhaerens, B. licheniformis, B. halodurans, B. clausii, o H. insolens . Mananasas apropiadas se describen en WO 1999/064619.

Sensibilidad de la enzima al catalizador de blanqueo El recubrimiento de liberación retardada es particularmente aplicable a la protección de una enzima que es sensible a un catalizador de blanqueo. La sensibilidad es determinada probando el rendimiento de lavado de la enzima sobre la suciedad de grasa en un detergente que contiene el catalizador de blanqueo y una fuente de perácidos orgánicos, y comparando con el rendimiento en un detergente similar sin el catalizador de blanqueo. La enzima se considera sensible si la proporción de rendimiento de lavado sin y con activador de blanqueo es más de 2, particularmente más de 5.

Núcleo que contiene la enzima El núcleo comprende la enzima y también puede incluir aglutinantes (tales como polímero sintético, cera, grasa, o carbohidratos) . El núcleo puede incluir además materiales adicionales tales como rellenos, materiales de fibra (celulosa o fibras sintéticas) , agentes estabilizantes, agentes solubilizantes, agentes de suspensión, agentes reguladores de viscosidad, esferas ligeras, plastificantes , sales, lubricantes y fragancias.

El núcleo se puede preparar por granulación, por ejemplo, mediante el uso de técnicas de granulación incluyendo: cristalización, precipitación, recubrimiento en bombo, recubrimiento de lecho fluido, aglomeración de lecho fluido, atomización rotatoria, extrusión, granulación, esferonización, métodos de reducción de tamaño, granulación en tambor, y/o granulación de alto esquileo.

El núcleo puede consistir de una partícula inerte con la enzima absorbida en la misma, o con la enzima aplicada sobre la superficie por ejemplo, a través del recubrimiento de lecho fluido .

La partícula de núcleo puede tener un diámetro de 20-2000 µ??, particularmente 50-1500 µ??, 100-1500 m o 250-1200 µp\.

Recubrimiento Los gránulos tienen un recubrimiento de liberación retardada que puede comprender una sustancia hidrofóbica, por ejemplo una cera o grasa de alto punto de fusión, particularmente en una cantidad de 1-50% o 5-15% en peso.

El recubrimiento puede comprender además una sustancia insoluble en agua, por ejemplo, caolín, talco o carbonato de calcio, por ejemplo en una cantidad de 60-75% en peso. El recubrimiento puede constituir 15-35% en peso de la partícula recubierta. El recubrimiento puede ser como se describió en WO 92/12645 o WO 97/16076.

El recubrimiento de liberación liberada puede comprender un sustrato para la enzima. Como un ejemplo, la enzima puede ser una enzima lipolítica, y el recubrimiento puede comprender lípidos, mono-, di- y triglicéridos tales como tripalmitina, aceite de palma, cera de abejas, aceite de jojoba, cera de carnauba, cera de carnauba, poliésteres, copolímeros en bloque de poliéster tales como copolímeros de bloque de tereftalato de polietileno/polioxietileno de tereftalato (PET/POET) y policaprolactona , que comprenden preferiblemente aceite de palma .

El perfil de liberación para la enzima en los gránulos es preferiblemente tal que el tiempo requerido para liberar el 50% de la actividad de la enzima es de por lo menos 100 segundos, por lo menos 200 segundos o, por lo menos, 300 segundos. El tiempo requerido para liberar 50% o 90% de la actividad enzimática de los gránulos revestidos es preferiblemente por lo menos 1.5 veces, por lo menos 2 veces o por lo menos 3 veces más largo que el tiempo requerido para gránulos de enzimas similares sin un recubrimiento de liberación retardada. La prueba para determinar si se cumplen estos valores se define como el Método de Prueba 2 : Prueba de disolución, a continuación.

Además del recubrimiento de liberación retardada, los gránulos pueden comprender opcionalmente uno o más recubrimientos adicionales, ya sea como una capa inferior o una capa superior, por ejemplo, para reducir la formación de polvo. El recubrimiento puede comprender polietilenglicol (PEG) , alcohol polivinílico (PVA) o hidroxi-propil metil celulosa (HPMC) . Composición detergente Los gránulos son particularmente apropiados para su incorporación en una composición detergente granular que comprende un tensioactivo . Los gránulos de enzima de acuerdo con la invención resultan en estabilidad mejorada de almacenamiento de la enzima cuando los gránulos se incorporan en un detergente, incluso un detergente que comprende componentes agresivos, como un sistema de blanqueo.

La composición detergente puede por ejemplo ser formulada como una composición detergente de lavandería para el lavado a mano o a máquina incluyendo una composición de aditivo de limpieza apropiada para el pretratamiento de telas manchadas o una composición suavizante de tejidos, o una composición detergente para el uso en general en operaciones de limpieza de superficies duras del hogar, o una composición para operaciones de lavado de vajillas a mano o máquina.

La composición detergente de la invención puede estar en cualquier forma apropiada seca, por ejemplo, una barra, una tableta, un polvo, un granulado o una pasta. También puede ser un detergente líquido, ya sea un detergente acuoso o líquido no acuoso.

Tensioactivo La composición detergente comprende uno o más tensioactivos , que pueden ser no iónicos incluyendo semipolares y/o aniónicos y/o catiónicos y / o zwitteriónicos . Los tensioactivos están típicamente presentes a un nivel de 0.1% hasta 60% en peso.

Cuando se incluye en el mismo el detergente normalmente contendrá desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 40% de un tensioactivo aniónico tal como alquilbencenosulfonato lineal, alfa-olefinsulfonato, sulfato de alquilo (sulfato de alcohol graso) , alcohol etoxisulfato, alcanosulfonato secundario, metil éster del ácido alfa-sulfo graso, ácido alquil- o alquenilsuccínico o jabón.

Cuando se incluye en el mismo el detergente normalmente contendrá desde aproximadamente 0.2% hasta aproximadamente 40% de un tensioactivo no iónico tal como etoxilato de alcohol, etoxilato de nonilfenol, alquilpoliglicósido, alquildimetilaminaoxido, monoetanolamida de ácido graso etoxilado, monoetanolamida de ácido graso, polihidroxi alquil amida de ácido graso, o derivados de N-acil N-alquil de glucosamina ( "glucamidas" ) .

La composición detergente puede comprender uno o más tensioactivos , que pueden ser aniónicos y/o catiónicos y/o no iónicos y/o semi -polares y/o zwitteriónicos , o una mezcla de los mismos. En una modalidad particular, la composición detergente incluye una mezcla de uno o más tensioactivos no iónicos y uno o más tensioactivos aniónicos. El tensioactivo típicamente está presente a un nivel de aproximadamente 0.1% hasta 60% en peso, tal como desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 40%, o aproximadamente 3% hasta aproximadamente 20%, o aproximadamente 3% hasta aproximadamente 10%.

Cuando se incluye en el mismo el detergente normalmente contendrá desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 40% en peso, tal como desde aproximadamente 5% hasta aproximadamente 30%, incluyendo desde aproximadamente 5% hasta aproximadamente 15%, o desde aproximadamente 20% hasta aproximadamente 25% de un tensioactivo aniónico. Ejemplos no limitantes de tensioactivos aniónicos incluyen sulfatos y sulfonatos, en particular, alquilbencenosulfonatos lineales (LAS, por sus siglas en inglés), alquilbencenosulfonatos ramificados (BABS, por sus siglas en inglés) , fenilalcanosulfonatos , alfaolefinsulfonatos (AOS, por sus siglas en inglés) , sulfonatos de olefina, sulfonatos de alqueno, alcano-2 , 3-diilbis (sulfatos) , hidroxialcanosulfonatos y disulfonatos , sulfatos de alquilo (AS, por sus siglas en inglés), tales como dodecil sulfato de sodio (SDS, por sus siglas en inglés) , sulfatos de alcoholes grasos (FAS, por sus siglas en inglés) , sulfatos de alcohol primario (PAS, por sus siglas en inglés) , etersulfatos de alcohol (AES o AEOS o FES , también conocidos como etoxisulfatos de alcohol o éter sulfatos de alcohol graso) , alcanosulfonatos secundarios (SAS, por sus siglas en inglés) , sulfonatos de parafina (PS, por sus siglas en inglés) , sulfonatos de esteres, glicerol ésteres de ácidos grasos sulfonados, metil ésteres de ácido alfa-sulfo graso (alfa-SFE o SES, por sus siglas en inglés) incluyendo metil éster sulfonato (MES) , ácido alquil- o alquenilsuccínico, ácido dodecenil/tetradecenil succínico (DTSA, por sus siglas en inglés) , derivados de ácidos grasos de aminoácidos, diésteres y monoésteres de ácido sulfosuccínico o jabón, y combinaciones de los mismos.

Ejemplos no limitantes de tensioactivos catiónicos incluyen alquildimetilehanolamina quat (ADMEAQ, por sus siglas en inglés) , bromuro de cetiltrimetilamonio (CTAB, por sus siglas en inglés) , cloruro de dimetildiestearilamonio (DSDMAC, por sus siglas en inglés) , y alquilbencildimetilamonio, y combinaciones de los mismos.

Cuando se incluye en el mismo detergente normalmente contendrá desde aproximadamente 0.2% hasta aproximadamente 40% en peso de un tensioactivo no iónico, por ejemplo desde aproximadamente 0.5% hasta aproximadamente 30%, en particular desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 20%, desde aproximadamente 3% hasta aproximadamente 10%, tal como desde aproximadamente 3% hasta aproximadamente 5%, o desde aproximadamente 8% hasta aproximadamente 12%. Ejemplos no limitantes de tensioactivos no iónicos incluyen etoxilatos de alcohol (AE o AEO, por sus siglas en inglés) , propoxilatos de alcohol, alcoholes grasos propoxilados (PFA, por sus siglas en inglés), alquil ésteres de ácidos grasos alcoxilados, tales como alquil ésteres de ácidos grasos etoxilados y/o propoxilados, etoxilatos de alquilfenol (APE, por sus siglas en inglés) , etoxilados de nonilfenol (NPE, por sus siglas en inglés) , alquilpoliglicósidos (APG) , aminas alcoxiladas, monoetanolamidas de ácidos grasos (FAM, por sus siglas en inglés) , dietanolamidas de ácidos grasos (FADA, por sus siglas en inglés) , monoetanolamidas de ácidos grasos etoxilados (EFAM, por sus siglas en inglés) , monoetanolamida de ácido graso propoxilado (PFAM, por sus siglas en inglés) , polihidroxi alquil amida de ácido graso, o derivados de N-acil N-alquil de glucosamina (glucamidas, GA, o glucamida de ácido graso, FAGA) , así como productos disponibles bajo los nombres comerciales SPAN y T EEN, y combinaciones de los mismos .

Ejemplos no limitantes de tensioactivos semipolares incluyen óxidos de amina (AO) tales como alquil -dimetilaminaoxido , óxido de N- (coco alquil ) -N, N-dimetilamina y óxido de (alquil sebo) N, -bis (2 -hidroxietil ) amina , alcanolamidas de ácido graso y alcanolamidas de ácidos grasos etoxiladas, y combinaciones de los mismos.

Ejemplos no limitantes de tensioactivos zwitteriónicos incluyen betaína, alquildimetilbetaína, y sulfobetaína, y combinaciones de los mismos.

Mej orador o agente complejante El detergente puede contener 0-65% de un mej orador de detergente o agente complejante tal como zeolita, difosfato, trifosfato, fosfonato, carbonato, citrato, ácido nitrilotriacético, ácido-etilenodiaminatetraacético, ácido dietilentriaminopentaacético, ácido alquil o alquenilsuccínico, silicatos solubles o silicatos en capas (por ejemplo, SKS-6 de Hoechst) .

En un detergente de lavado de trastes, el nivel de mejorador es típicamente 40-65%, especialmente 50-65%. El mej orador y/o potenciador pueden ser particularmente un agente quelante que forma complejos solubles en agua con Ca y Mg. Ejemplos no limitantes de los mej oradores incluyen zeolitas, difosfatos (pirofosfatos) , trifosfatos tales como trifosfato de sodio (STP o STPP) , carbonatos tales como carbonato de sodio, silicatos solubles tales como metasilicato de sodio, silicatos en capas (por ejemplo, SKS-6 de Hoechst) , etanolaminas, tales como 2 -aminoetan-l-ol (MEA) , iminodietanol (DEA) y 2 , 2 ' , 2" -nitrilotrietanol (TEA), y carboximetilinulina (CMI), y combinaciones de los mismos.

La composición detergente puede incluir un potenciador solo, o en combinación con un mej orador, por ejemplo, un mej orador de zeolita. Ejemplos no limitantes de potenciadores incluyen homopolímeros de poliacrilatos o copolímeros de los mismos, tales como poli (ácido acrílico) (PAA) o copoli (ácido acrílico/ácido maleico) (PAA/PMA) . Otros ejemplos no limitantes incluyen citrato, quelantes tales como aminocarboxilatos , aminopolicarboxilatos y fosfonatos, y ácido alquil-o alquenil-succínico . Ejemplos específicos adicionales incluyen ácido 2 , 2 ' , 2" -nitrilotriacético (NTA) , ácido-etileno diaminotetraacético (DTPA) , ácido dietilentriaminopentaacético (DTPA) , ácido iminodisuccínico (IDS) , ácido etilendiamina-N, ' -disuccínico (EDDS) , ácido metilglicindiacético (MGDA) , ácido glutámico-ácido N,N-diacético (GLDA) , 1-diilbis (ácido fosfónico) 1-hidroxietano-1 (HEDP) , etilendiaminotetrakistetraquis (metileno) (ácido fosfónico) (EDTMPA) , dietilentriamina pentaquis-pentakis (metileno) (ácido fosfónico) (DTPMPA) , ácido N- (2-hidroxietil ) iminodiacético (EDG) , ácido aspártico-ácido N- monoacético (ASMA) , ácido aspártico-ácido N , N-diacético (ASDA) , ácido aspártico-ácido N-monopropionico (ASMP) , ácido iminodisuccínico (IDA), ácido N- (2-sulfometil) aspártico (SMAS) , ácido N- (2-sulfoetil) aspártico (SEAS), ácido N- (2-sulfometil) glutámico (SMGL) , ácido N- (2 -sulfoetil ) glutámico (SEGL) , ácido N-metiliminodiacético (MIDA) , a-alaniña-N, N-diacético ( -ALDA) , ácido serina-N, -diacético (SEDA), ácido isoserina-N, -diacético (ISDA) , ácido fenilalanina-N, N-diacético (PHDA) , ácido antranílico-ácido N , -diacético (ANDA) , ácido sulfanílico-ácido N, N-diacético (SLDA) , ácido taurina-N, -diacético (TUDA) y ácido sulfometil - , N-diacético (SMDA) , N- (hidroxietil) -etilidenodiaminetriacetato (HEDTA) , dietanolglicina (DEG) , Penta dietilentriamina (ácido metilenfosfónico) (DTPMP) , amino-tris (ácido metilenfosfónico) (ATMP) , y combinaciones y sales de los mismos. Ejemplos de mejoradores y/o potenciadores se describen en, por ejemplo, O 09/102,854, US 5,977,053.

Polímero El detergente puede comprender uno o más polímeros. Ejemplos son carboximetilcelulosa, poli (vinilpirrolidona) , poli (etilenglicol ) , alcohol polivinílico) , poli (vinilpiridina-N-óxido) , poli (vinilimidazol ) , policarboxilatos tales como poliacrilatos , copolímeros de ácido maleico/acrílico y copolímeros de lauril metacrilato/ácido acrílico.

Hidrótropos Un hidrótropo es un compuesto que solubiliza compuestos hidrofóbicos en soluciones acuosas (o sustancias polares opuestamente, en un entorno no polar) . Típicamente, hidrótropos tienen tanto carácter hidrofílico e hidrofóbico (llamadas propiedades anfifílicas como se conoce de los surfactantes) , sin embargo la estructura molecular de hidrótropos generalmente no favorece la auto-agregación espontánea, ver por ejemplo la revisión por Hodgdon and Kaler (2007), Current Opinión in Colloid & Interface Science 12: 121-128. Hidrótropos no muestran una concentración crítica sobre la cual se produce la auto-agregación, tal como se encuentra para los tensioactivos y lípidos que forman mesofases micelares, laminares u otras mesofases bien definidas. En lugar de ello, muchos hidrótropos muestran un proceso de agregación de tipo continuo en el que el tamaño de los agregados crecieron a medida que aumenta la concentración. Sin embargo, muchos hidrótropos alteran el comportamiento de fase, estabilidad, y las propiedades coloidales de sistemas que contienen sustancias de carácter polar y no polar, incluyendo mezclas de agua, aceite, tensioactivos , y polímeros. Hidrótropos se utilizan clásicamente en las industrias farmacéuticas, cuidado personal, alimentos, aplicaciones técnicas. El uso de hidrótropos en composiciones detergentes permiten, por ejemplo formulaciones más concentradas de tensioactivos (como en el proceso de compactación de detergentes líquidos mediante la eliminación de agua) sin inducir fenómenos no deseados tales como la separación de fase o alta viscosidad.

El detergente puede contener 0-5% en peso, tal como aproximadamente 0.5 hasta aproximadamente 5%, o aproximadamente 3% hasta aproximadamente 5%, de un hidrótropo. Ejemplos no limitantes de hidrótropos incluyen benceno sulfonato de sodio, p-tolueno sulfonatos de sodio (STS) , xileno sulfonatos de sodio (SXS) , eumeno sulfonatos de sodio (SCS) , cimeno sulfonato de sodio, óxidos de amina, alcoholes y poliglicoléteres , hidroxinaftoato de sodio, hidroxinaftaleno sulfonato de sodio, etilhexil sulfato de sodio, y combinaciones de los mismos.

Agentes de tonalidad de tela Las composiciones detergentes de la presente invención también pueden incluir agentes de tonalidad de tela tales como colorantes o pigmentos que cuando se formulan en composiciones detergentes se pueden depositar sobre una tela cuando la tela se pone en contacto con un licor de lavado que comprende las composiciones detergentes alterando así el tinte de la tela través de la absorción/reflexión de la luz visible. Agentes de blanqueamiento fluorescentes emiten por lo menos un poco de luz visible. En contraste, los agentes de tonalidad de tela alteran la tinta de una superficie ya que absorben por lo menos una parte del espectro de luz visible. Agentes de tonalidad de tejidos apropiados incluyen colorantes y conjugados de arcilla colorante, y también pueden incluir pigmentos. Los colorantes apropiados incluyen colorantes de moléculas pequeñas y colorantes poliméricos. Colorantes de moléculas pequeñas apropiadas incluyen colorantes de molécula pequeña seleccionada del grupo que consiste de colorantes que caen en las clasificaciones de índice de Color (IC.) de Azul Directo, rojo directo, violeta directo, azul ácido, rojo ácido, violeta ácido, azul básico, Violeta básico y rojo básico, o mezclas de los mismos, por ejemplo como se describió en WO2005/03274 , WO2005/03275 , WO2005/03276 y EP1876226 (se incorporan por referencia) . La composición detergente comprende preferiblemente desde aproximadamente 0.00003% en peso hasta aproximadamente 0.2% en peso, desde aproximadamente 0.00008% en peso hasta aproximadamente 0.05% en peso, o incluso desde aproximadamente 0.0001% en peso hasta aproximadamente 0.04% en peso de agente de tonalidad de telas. La composición puede comprender desde 0.0001% en peso hasta 0.2% en peso de agente de tonalidad de tela, esto puede ser especialmente preferido cuando la composición está en la forma de una bolsa de dosis unitaria. Los agentes de tonalidad de tela también se describen en, por ejemplo WO 2007/087257, WO2007/087243.

Formulaciones de detergentes Los gránulos de enzimas se pueden incluir en un detergente granular formulado como se describe en WO09/092699, EP1705241, EP1382668, WO07/001262, US6472364, O04/074419 o WO09/102854. Otras formulaciones de detergentes útiles se describen en WO09/124162, WO09/124163, WO09/117340, WO09/117341, O09/117342, WO09/072069, O09/063355, WO09/132870, O09/121757, O09/112296, WO09/112298, O09/103822, WO09/087033, O09/050026, WO09/047125, O09/047126, WO09/047127, O09/047128, O09/021784, O09/010375, WO09/000605, WO09/122125, WO09/095645, WO09/040544, O09/040545, O09/024780, WO09/004295, WO09/004294 , WO09/121725, WO09/115391, WO09/115392 , WO09/074398, WO09/074403, WO09/068501, WO09/065770, O09/021813 , O09/030632, WO09/015951, WO2011025615, WO2011016958, WO2011005803, WO2011005623 , O2011005730, WO2011005844, WO2011005904 , WO2011005630, O2011005830, WO2011005912, WO2011005905, WO2011005910, WO2011005813, WO2010135238 , WO2010120863 , WO2010108002 , W02010111365, O2010108000, O2010107635, WO2010090915, O2010033976, O2010033746, O2010033747, WO2010033897, WO2010033979, WO2010030540, O2010030541, O2010030539, WO2010024467, WO2010024469, WO2010024470, WO2010025161, WO2010014395, WO2010044905, WO2010145887, WO2010142503, WO2010122051, WO20101028S1 , O2010099997 , WO2010084039, WO2010076292 , WO2010069742, WO2010069718 , WO2010069957 , W02010057784 , WO2010054986, O2010018043, WO2010003783 , WO2010003792 , WO2011023716 , WO2010142539, WO2010118959, WO2010115813 , WO2010105942 , WO2010105961, WO2010105962, WO2010094356, WO2010084203 , WO2010078979, WO2010072456 , O2010069905, O2010076165 , O2010072603 , WO2010066486 , WO2010066631, WO2010066632 , WO2010063689 , 02010060821 , O2010049187, O2010031607 , o O2010000636.

Métodos de prueba Método de prueba 1: Prueba de lipasa de primer lavado Prueba de primer lavado de manteca de cerdo Si cualquier enzima de lipasa específica da un mejor rendimiento de eliminación de manteca de cerdo de primer lavado que T Lipolase (de Novozymes, descrito en US 5869438, SEC ID: 2), se puede determinar mediante la comparación de los resultados de rendimiento de WT Lipolase con los resultados de rendimiento de la enzima de lipasa específica de acuerdo con la siguiente prueba: El rendimiento de lavado de enzimas lipolíticas es probado en un ensayo de lavado de un ciclo llevado a cabo en un Terg-0-tometer (TOM) con termostato, seguido por secado en línea. Las condiciones experimentales son las siguientes: Licor de lavado: lOOOml por vaso de precipitados Muestras: 7 muestras planas de algodón (9x9cm) (suministradas por Warwick-Equest) por vaso de precipitados Mancha: Manteca de cerdo de color rojo con colorante rojo sudán (Sigma) (0.75mg Sudán rojo/g de manteca de cerdo) . 50 µ? de manteca de cerdo/rojo Sudán calentada a 70°C al centro de cada muestra. Después de la aplicación de la tinción de las muestras se calientan en un homo durante 25 minutos a 75 °C y después se almacenaron durante la noche a temperatura ambiente.

Agua para preparar el licor de lavado: 3.2 mM de Ca2+/ g2+ (en una proporción de 5:1) Detergente: 5 g/1 de composición detergente A.

Composición Detergente A: 0.300 g/1 de sulfato de alquilo (AS; Ci4_16) 0.650 g/1 de etoxilato de alcohol (AEO; C12-XA, 6E0) 1.750 g/1 de Zeolita P 0.145 g/1 de Na2C03 0.020 g/1 de Sokalan CP5 (BASF) 0.050 g/1 de CMC (carboxi metil celulosa - Finnfix BDA ex CP Kelco) 5 g/1 de composición detergente A se mezclan en agua desionizada con dureza agregada (3.2 mM de Ca2+/Mg2+ (5:1)) y el pH se ajustó artificialmente a pH 10.2 mediante la adición de NaOH. La enzima de lipasa es agregada.

Concentración de enzima lipolítica: 0 y 12500 LU/I Tiempo de lavado: 20 minutos Temperatura de lavado: 30°C Enjuague: 15 minutos en agua corriente de grifo Secado: durante toda la noche en condiciones ambientales (aprox. 20°C, 30-40% de humedad relativa) .

Evaluación: la reflectancia se midió a 460 nm.

El porcentaje de manteca de cerdo eliminada es determinada como : Reflectancia delta (dR) definida como: (R(Muestras lavadas en detergente con lipasa) -R (Muestras lavadas en detergente y sin lipasa) La reflectancia (que también puede ser llamada remisión) se mide en un aparato Elrepho 2000 de Datacolor que ilumina la muestra con 2 lámparas de xenón de blitz y mide la cantidad de luz reflejada de manera que blanco corresponde completamente a una reflectancia de 100% y negro completamente a una reflectancia de 0%. Comparando los resultados para la eliminación de manteca de cerdo debido a la presencia de la enzima, las enzimas de lipasa que dan un mejor rendimiento que WT Lipolase™ son apropiadas para su uso en las composiciones de la presente invención.

Método de prueba 2 : Prueba de disolución Una solución de detergente se prepara de acuerdo a la descripción del detergente de ensayo en el Ejemplo 2 en agua de 18 dH. La solución de detergente se agitó durante 30 min y se filtró a través de una hoja de gasa. La solución de detergente se ajustó a 20°C ± 2°C y se colocó bajo un agitador de hélice de 4 aspas ajustado a 600 rpm + 10 rpm. 75 mg de la enzima qúe contiene solución de detergente de partículas/1 se agrega a T0. Después de la adición de la enzima que contiene partículas la concentración de la enzima liberada a la solución de detergente se mide cada 15 segundos durante los primeros 60 segundos mediante el retiro de muestras de la solución de detergente. Posteriormente las muestras se retiran cada 30 segundos hasta 120 segundos y cada 60 segundos hasta 1100 segundos. La actividad de la enzima en las muestras retiradas se mide en un método analítico apropiado, por ejemplo, para una enzima de lipasa mediante el uso de ensayos que implican sustratos sintéticos tales como butirato de p-nitrofenilo o palmitato de p-nitrofenilo. Los tiempos para 50% resp. 90% de liberación de la enzima de la enzima que contiene partículas son calculados .

El mismo método es aplicado a las partículas de fuente de peroxiácidos orgánicos para determinar el tiempo para el 50% resp. 90% de liberación de la fuente de peroxiácido orgánico .

Ej emplos Ejemplo 1: Preparación de gránulos de lipasa con recubrimiento de liberación retardada Una lipasa recubierta se preparó como sigue. La lipasa era Lipex™ (producto de Novo-enzimas A/S, descrito en WO 00/60063) . Fue formulada como un granulado T producido esencialmente como en el ejemplo 1 de WO 2004/003188 (Solicitud internacional N° PCT/DK03/000456) (que contiene la enzima, sulfato de Na, fibras de celulosa, carbonato de calcio y un aglutinante, por ejemplo, sacarosa o dextrina) . Esta se recubrió con un recubrimiento que consiste en 31% de aceite de palma, 50% de caolín o carbonato de calcio y 19% de dióxido de titanio (% en peso) . La cantidad del material de recubrimiento fue formada por 25% en peso de los gránulos recubiertos .

Ejemplo 2: pruebas de lavado con lipasa revestida y catalizador orgánico El rendimiento de lavado y la resistencia al catalizador orgánico de la lipasa revestida fueron probados en ensayos de lavado con un detergente modelo (descrito a continuación) usando muestras de textiles manchados con diferentes manchas de grasa (también descritas más adelante) .

La formulación de la invención era el granulado de lipasa recubierto preparado en el Ejemplo 1. Para comparación, la misma lipasa en la forma de un granulado convencional recubierto con PEG (polietilenglicol ) se utilizó como una formulación convencional. El catalizador de blanqueo de metal orgánico no era un compuesto de acuerdo con la Fórmula 1 en WO 2007/001262 con R1 = 2-butil-octilo .

Condiciones experimentales PH Como está Muestras de 2 de cada una de las manchas a continuación unidas a tela/material paños de cocina en 3 esquinas de prueba Secado Acostado sobre papel secante, temperatura ambiente, en la oscuridad Lastre 2.7 de Lastre de algodón Enzimas Dosificación 0.25 mg de proteína de enzima (EP/1) Repeticiones 3 lavados repetidos por condición Evaluación del desempeño de lavado de manchas Equest azules El rendimiento de lavado de las manchas Equest azules se mide después de 24 horas +/- 2 horas de secado como el brillo del color del textil lavado. El brillo también se puede expresar como la intensidad de la luz reflejada desde la muestra cuando se ilumina con luz blanca. Cuando la muestra es teñida la intensidad de la luz reflejada es menor que la de una muestra limpia. Por lo tanto la intensidad de la luz reflejada puede ser utilizada para medir el rendimiento de lavado.

Las mediciones de color se hacen con un escáner de superficie plana profesional (Kodak iQsmart, Kodak, Midtager 29, DK-2605 Br0ndby, Dinamarca) , que se utiliza para capturar una imagen del textil lavado.

Para extraer un valor para la intensidad de la luz de las imágenes escaneadas, los valores de píxel de 24 bits de la imagen se convierten en valores para rojo, verde y azul (RGB) . Los escaneos se realizaron con una resolución de 200 dpi.

El valor de intensidad (Int) se calcula sumando los valores RGB juntos como vectores y después tomando la longitud del vector resultante: Int = -^r2 + gz + b2 El rendimiento de lavado (P) de la formulación de la lipasa se calcula de acuerdo con la siguiente fórmula: P = Alnt = lnt(v) - Int(r) en donde Int. (v) es el valor de la intensidad de luz de la superficie textil lavados con la formulación de lipasa, e Int. (r) es el valor de la intensidad luminosa de la superficie textil lavada y sin la formulación de lipasa.

Evaluación del desempeño de lavado de CS67 El rendimiento de lavado se expresa como un valor de remisión delta (ARem) . Las evaluaciones de reflectancia lumínica de las muestras se realizaron después de 24 horas de secado utilizando un espectrofotómetro de reflectancia Macbeth Color Eye 7000 con abertura muy pequeña. Se hicieron las mediciones sin UV en la luz incidente y la remisión a 540 nm fue extraída. Las mediciones se realizaron en muestras de lavados. La muestra de prueba que es medida se coloca en la parte superior de otra muestra de mismo tipo y color (doble muestra) .

P = ARE = Rem (v) - Rem(r) en donde Rem(v) es el valor de la intensidad de luz de la superficie textil lavada con la formulación de la lipasa, y Rem(r) es el valor de la intensidad de luz de la superficie textil lavada sin la formulación de la lipasa.

Cálculo de la puntuación de rendimiento relativo Una puntuación de rendimiento relativo se da como el resultado de la escala completa fue el lavado de acuerdo con la definición: Puntuaciones de rendimiento relativo (RP) dan un rendimiento (P) de la formulación de lipasa probada con la formulación de la lipasa convencional : RP = P (formulación de la invención)/ P (formulación convencional) .

RPprom indica el rendimiento relativo promedio en comparación con la formulación de lipasa convencional en cada tipo de muestras en todas las repeticiones (3 lavados repetidos con 2 manchas en cada lavado) Una formulación de lipasa es considerada que exhibe rendimiento de lavado mejorado, si se comporta mejor que la formulación de la lipasa convencional.

La resistencia de la formulación de la lipasa contra el catalizador de blanqueo se calcula de acuerdo con la formulación más adelante Cálculo de la puntuación de rendimiento residual (ResP) La puntuación de rendimiento residual (ResP) se calcula como el rendimiento (P) de la formulación de la lipasa probada con el catalizador de blanqueo en relación con la formulación de la lipasa probada sin el catalizador de blanqueo : ResP = P (formulación de la invención con catalizador de blanqueo) / P (formulación de la invención sin catalizador de blanqueo) .

ResPprom indica el rendimiento relativo promedio en comparación con la formulación de la lipasa convencional sobre cada tipo de muestras en todas las repeticiones (3 lavados repetidos con 2 manchas en cada lavado) .

Un factor de mejoramiento fue tomado como ResPprom para la formulación de la invención en relación con la formulación convencional. Una formulación de lipasa exhibe resistencia mejorada hacia el catalizador de blanqueo si tiene un mayor rendimiento residual que la formulación de lipasa convencional.

Resultados Los resultados para ResPprom para la formulación convencional son todos 37% o menos , lo que indica que la lipasa es sensible al catalizador de blanqueo .

Los resultados para el factor de mej oramiento demuestran que la lipasa en la forma de granulos con un recubrimiento de liberación retardada es mucho menos inhibida por el catalizador de blanqueo no metálico orgánico que los gránulos convencionales . En promedio , la lipasa con recubrimiento de liberación retardada se inhibió por 49 - 56% , mientras que los gránulos convencionales fueron inhibidos por 65 - 85% .

Los resultados para RPprom demuestran que el rendimiento de la lipasa de gránulos con recubrimiento de liberación retardada en general coincide con el de gránulos de lipasa convencionales aunque hay una alta variación en los valores de rendimiento en las manchas individuales, para ambas de las muestras de lipasa.

Ejemplo 3: Perfil de liberación Una variante de lipasa fue granulada y recubierta como se describió en el Ejemplo 1, y el perfil de liberación se determinó de acuerdo con el Método de Ensayo 2 (prueba de disolución), descrito anteriormente.

Se encontró que el tiempo para la liberación de la actividad de 50% y la actividad de 90% (T50 y T90) se encontró que estaba muy por encima de 400 segundos y muy por encima de 800 segundos, respectivamente.

Para la comparación, un granulado T convencional de la misma variante de lipasa recubierta con PEG (polietilenglicol) y CaC03/caolín también fue probada. T50 y T90 del granulado convencional se encontró que eran 112 segundos y 242 segundos, respectivamente.

Se hace constar que con relación a esta fecha, el mejor método conocido por la solicitante para llevar a la práctica la citada invención, es el que resulta claro de la presente descripción de la invención.

Claims (22)

REIVINDICACIONES Habiéndose descrito la invención como antecede, se reclama como propiedad lo contenido en las siguientes reivindicaciones :

1. Una composición particulada caracterizada porque comprende : a) partículas que comprenden una fuente de peroxiácidos orgánicos, y b) partículas que comprenden un catalizador de blanqueo no metálico, y c) partículas que comprenden i) un núcleo que comprende una enzima rodeada por ii) un recubrimiento de liberación retardada.

2. La composición particulada de conformidad con la reivindicación anterior, caracterizada porque la enzima es una amilasa, una carbohidrasa, una proteasa, una enzima lipolítica, una celulasa, una oxidoreductasa, una mananasa o una pectato liasa.

3. Una composición particulada caracterizada porque comprende : a) partículas que comprenden una fuente de peroxiácidos orgánicos, y b) partículas que comprenden un catalizador de blanqueo, y c) partículas que comprenden i) un núcleo que comprende una enzima que es una enzima lipolítica de primer lavado, rodeada por ii) un recubrimiento de liberación retardada.

4. La composición particulada de conformidad con la reivindicación anterior, caracterizada porque el catalizador de blanqueo es un catalizador de blanqueo orgánico, un catalizador de blanqueo no metálico o un complejo de metal catalítico .

5. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque la enzima es sensible al catalizador de blanqueo.

6. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque la enzima es una enzima lipolítica que tiene actividad de lipasa (triacilglicerol lipasa, EC 3.1.1.3), actividad cutinasa (EC 3.1.1.74), esterol esterasa (EC 3.1.1.13), y/o actividad hidrolasa de éster de cera (CE 3.1.1.50).

7. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque la enzima es una lipasa que tiene una identidad de por lo menos 90% con la lipasa de tipo silvestre derivada de Thermomyces lanuginosus cepa DSM 4109.

8. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque la enzima comprende una lipasa seleccionada de las variantes de lipasa de Thermomyces lanuginosus variantes que tienen las mutaciones T231R y N233R.

9. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque la enzima comprende una cutinasa, preferiblemente seleccionada de variantes de cutinasa de Pseudomonas mendocina y cutinasa de Humicola solens.

10. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque la fuente de peroxiácidos orgánicos es un perácido preformado o un peróxido de diacilo.

11. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque la fuente de peroxiácidos orgánicos comprende una fuente de peróxido de hidrógeno y un activador de blanqueo.

12. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque el catalizador de blanqueo es orgánico y es seleccionado entre cationes de iminio y poliiones; zwitteriones de iminio; aminas modificadas; óxidos de amina modificados; iminas de N-sulfonilo; iminas de N-fosfonilo; iminas de N-acilo; dióxidos de tiadiazolo; perfluoroiminas , y cetonas de azúcar cíclicas.

13. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque el catalizador de blanqueo tiene una estructura correspondiente a la fórmula general a continuación: en la que R13 es un grupo alquilo ramificado que contiene de tres a 24 átomos de carbono (incluyendo los átomos de carbono de ramificación) o un grupo alquilo lineal que contiene de uno a 24 átomos de carbono.

14. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque el recubrimiento de liberación retardada comprende una sustancia hidrofóbica y una sustancia insoluble en agua.

15. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque la sustancia hidrofóbica es una grasa o cera.

16. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque la sustancia insoluble en agua es dióxido de titanio, carbonato de calcio o caolín.

17. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque el recubrimiento de liberación retardada comprende un substrato para la enzima.

18. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque las partículas de enzima comprenden un recubrimiento superior adicional, que comprende preferiblemente polietilenglicol (PEG) , alcohol polivinílico (PVA) o hidroxipropil metil celulosa (HPMC) .

19. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque las partículas que contienen enzimas (c) tienen un tiempo de 50% de liberación de la enzima en solución detergente a 20°C de por lo menos 300 segundos.

20. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque las partículas que contienen enzimas (c) tienen un tiempo requerido para la liberación de 50% de la actividad de la enzima que es por lo menos 1.5 veces (en particular por lo menos 2 veces o por lo menos 3 veces) mayor que el tiempo requerido para gránulos de enzimas similares sin el recubrimiento .

21. La composición particulada de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada porque las partículas que contienen enzimas (c) tienen un tiempo requerido para la liberación de 90% de la actividad de la enzima que es por lo menos 1.5 veces (particularmente por lo menos 2 veces o por lo menos 3 veces) mayor que el tiempo requerido para gránulos de enzimas similares sin el recubrimiento .

22. Un método de preparación de partículas de lipasa, caracterizado porque comprende: a) probar la sensibilidad de catalizador de blanqueo de por lo menos una enzima mediante la determinación del rendimiento de lavado para una combinación de la enzima con un catalizador de blanqueo y una fuente de peroxiácidos orgánicos, y comparar con el rendimiento sin el catalizador de blanqueo, para identificar una enzima sensible a catalizador de blanqueo, b) proporcionar un núcleo que comprende la enzima sensible, y que rodea el núcleo con un recubrimiento de liberación retardada.