UA66340C2 - Спосіб одержання рекомбінантного фактора viii, рекомбінантний фактор viii, культуральне середовище - Google Patents
Спосіб одержання рекомбінантного фактора viii, рекомбінантний фактор viii, культуральне середовище Download PDFInfo
- Publication number
- UA66340C2 UA66340C2 UA98041965A UA98041965A UA66340C2 UA 66340 C2 UA66340 C2 UA 66340C2 UA 98041965 A UA98041965 A UA 98041965A UA 98041965 A UA98041965 A UA 98041965A UA 66340 C2 UA66340 C2 UA 66340C2
- Authority
- UA
- Ukraine
- Prior art keywords
- medium
- factor
- fact
- cells
- cultivation
- Prior art date
Links
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 15
- 229960000301 factor viii Drugs 0.000 title abstract 3
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims abstract description 44
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 30
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 20
- 229920005862 polyol Polymers 0.000 claims abstract description 12
- 150000003077 polyols Chemical class 0.000 claims abstract description 12
- 229910000365 copper sulfate Inorganic materials 0.000 claims abstract description 8
- ARUVKPQLZAKDPS-UHFFFAOYSA-L copper(II) sulfate Chemical compound [Cu+2].[O-][S+2]([O-])([O-])[O-] ARUVKPQLZAKDPS-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims abstract description 8
- 210000004962 mammalian cell Anatomy 0.000 claims abstract description 6
- 229910052750 molybdenum Inorganic materials 0.000 claims abstract description 5
- 239000011733 molybdenum Substances 0.000 claims abstract description 5
- 239000010703 silicon Substances 0.000 claims abstract description 5
- 229910052710 silicon Inorganic materials 0.000 claims abstract description 5
- VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N Chromium Chemical compound [Cr] VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N Lithium Chemical compound [Li] WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- ZOKXTWBITQBERF-UHFFFAOYSA-N Molybdenum Chemical compound [Mo] ZOKXTWBITQBERF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- XUIMIQQOPSSXEZ-UHFFFAOYSA-N Silicon Chemical compound [Si] XUIMIQQOPSSXEZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 229910052804 chromium Inorganic materials 0.000 claims abstract description 4
- 239000011651 chromium Substances 0.000 claims abstract description 4
- 229910052744 lithium Inorganic materials 0.000 claims abstract description 4
- WPBNNNQJVZRUHP-UHFFFAOYSA-L manganese(2+);methyl n-[[2-(methoxycarbonylcarbamothioylamino)phenyl]carbamothioyl]carbamate;n-[2-(sulfidocarbothioylamino)ethyl]carbamodithioate Chemical compound [Mn+2].[S-]C(=S)NCCNC([S-])=S.COC(=O)NC(=S)NC1=CC=CC=C1NC(=S)NC(=O)OC WPBNNNQJVZRUHP-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims abstract description 4
- 239000002609 medium Substances 0.000 claims description 31
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 16
- MYLBTCQBKAKUTJ-UHFFFAOYSA-N 7-methyl-6,8-bis(methylsulfanyl)pyrrolo[1,2-a]pyrazine Chemical compound C1=CN=CC2=C(SC)C(C)=C(SC)N21 MYLBTCQBKAKUTJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 11
- NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N insulin Chemical compound N1C(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(NC(=O)CN)C(C)CC)CSSCC(C(NC(CO)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CCC(N)=O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CSSCC(NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2C=CC(O)=CC=2)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(C)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2NC=NC=2)NC(=O)C(CO)NC(=O)CNC2=O)C(=O)NCC(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CCCNC(N)=N)C(=O)NCC(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC(O)=CC=3)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)N3C(CCC3)C(=O)NC(CCCCN)C(=O)NC(C)C(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(O)=O)=O)NC(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CO)NC(=O)C(C(C)O)NC(=O)C1CSSCC2NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(N)=O)NC(=O)C(NC(=O)C(N)CC=1C=CC=CC=1)C(C)C)CC1=CN=CN1 NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- -1 molybdenum ions Chemical class 0.000 claims description 8
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 claims description 7
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 claims description 7
- 241000699800 Cricetinae Species 0.000 claims description 5
- 210000003292 kidney cell Anatomy 0.000 claims description 5
- 102000004877 Insulin Human genes 0.000 claims description 4
- 108090001061 Insulin Proteins 0.000 claims description 4
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 claims description 4
- 229940125396 insulin Drugs 0.000 claims description 4
- 238000000746 purification Methods 0.000 claims description 3
- JPVYNHNXODAKFH-UHFFFAOYSA-N Cu2+ Chemical compound [Cu+2] JPVYNHNXODAKFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 229910001431 copper ion Inorganic materials 0.000 claims 3
- HBBGRARXTFLTSG-UHFFFAOYSA-N Lithium ion Chemical compound [Li+] HBBGRARXTFLTSG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 210000004978 chinese hamster ovary cell Anatomy 0.000 claims 1
- 229910001430 chromium ion Inorganic materials 0.000 claims 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 claims 1
- 229910001416 lithium ion Inorganic materials 0.000 claims 1
- 229910001437 manganese ion Inorganic materials 0.000 claims 1
- 238000012876 topography Methods 0.000 claims 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 abstract description 7
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 abstract description 7
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 5
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 abstract description 5
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 4
- 239000010949 copper Substances 0.000 abstract description 4
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 abstract description 4
- 238000012258 culturing Methods 0.000 abstract description 4
- BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L iron(2+) sulfate (anhydrous) Chemical compound [Fe+2].[O-]S([O-])(=O)=O BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L 0.000 abstract description 3
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 abstract description 3
- 239000002184 metal Substances 0.000 abstract description 3
- 150000002739 metals Chemical class 0.000 abstract description 3
- 235000003891 ferrous sulphate Nutrition 0.000 abstract description 2
- 239000011790 ferrous sulphate Substances 0.000 abstract description 2
- 229910000359 iron(II) sulfate Inorganic materials 0.000 abstract description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 abstract description 2
- 102000001690 Factor VIII Human genes 0.000 abstract 1
- 108010054218 Factor VIII Proteins 0.000 abstract 1
- RVGRUAULSDPKGF-UHFFFAOYSA-N Poloxamer Chemical compound C1CO1.CC1CO1 RVGRUAULSDPKGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 1
- 229920001993 poloxamer 188 Polymers 0.000 abstract 1
- 229920001983 poloxamer Polymers 0.000 description 19
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 13
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 6
- 230000006378 damage Effects 0.000 description 5
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 5
- 210000002381 plasma Anatomy 0.000 description 5
- 102000008100 Human Serum Albumin Human genes 0.000 description 4
- 108091006905 Human Serum Albumin Proteins 0.000 description 4
- 241000700605 Viruses Species 0.000 description 4
- 230000005540 biological transmission Effects 0.000 description 3
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- 239000013587 production medium Substances 0.000 description 3
- 238000004114 suspension culture Methods 0.000 description 3
- 230000035899 viability Effects 0.000 description 3
- 108010017384 Blood Proteins Proteins 0.000 description 2
- 102000004506 Blood Proteins Human genes 0.000 description 2
- 102100026735 Coagulation factor VIII Human genes 0.000 description 2
- 241000699802 Cricetulus griseus Species 0.000 description 2
- 201000003542 Factor VIII deficiency Diseases 0.000 description 2
- 208000009292 Hemophilia A Diseases 0.000 description 2
- 101000911390 Homo sapiens Coagulation factor VIII Proteins 0.000 description 2
- 102000004895 Lipoproteins Human genes 0.000 description 2
- 108090001030 Lipoproteins Proteins 0.000 description 2
- 229920003171 Poly (ethylene oxide) Polymers 0.000 description 2
- 102000007056 Recombinant Fusion Proteins Human genes 0.000 description 2
- 108010008281 Recombinant Fusion Proteins Proteins 0.000 description 2
- 230000009471 action Effects 0.000 description 2
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 description 2
- 229920001400 block copolymer Polymers 0.000 description 2
- HVYWMOMLDIMFJA-DPAQBDIFSA-N cholesterol Chemical compound C1C=C2C[C@@H](O)CC[C@]2(C)[C@@H]2[C@@H]1[C@@H]1CC[C@H]([C@H](C)CCCC(C)C)[C@@]1(C)CC2 HVYWMOMLDIMFJA-DPAQBDIFSA-N 0.000 description 2
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 239000003102 growth factor Substances 0.000 description 2
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 description 2
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 2
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 210000001672 ovary Anatomy 0.000 description 2
- 230000010412 perfusion Effects 0.000 description 2
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 2
- 229920001451 polypropylene glycol Polymers 0.000 description 2
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 2
- ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N Boron Chemical group [B] ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101100369802 Caenorhabditis elegans tim-1 gene Proteins 0.000 description 1
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 1
- 230000004544 DNA amplification Effects 0.000 description 1
- 239000006144 Dulbecco’s modified Eagle's medium Substances 0.000 description 1
- 108700024394 Exon Proteins 0.000 description 1
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 description 1
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 description 1
- 208000032843 Hemorrhage Diseases 0.000 description 1
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 1
- 241000725303 Human immunodeficiency virus Species 0.000 description 1
- 208000026350 Inborn Genetic disease Diseases 0.000 description 1
- FBOZXECLQNJBKD-ZDUSSCGKSA-N L-methotrexate Chemical compound C=1N=C2N=C(N)N=C(N)C2=NC=1CN(C)C1=CC=C(C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(O)=O)C=C1 FBOZXECLQNJBKD-ZDUSSCGKSA-N 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 108020004511 Recombinant DNA Proteins 0.000 description 1
- 108010022394 Threonine synthase Proteins 0.000 description 1
- 208000036142 Viral infection Diseases 0.000 description 1
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000003321 amplification Effects 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 230000000740 bleeding effect Effects 0.000 description 1
- 230000005587 bubbling Effects 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 230000005779 cell damage Effects 0.000 description 1
- 208000037887 cell injury Diseases 0.000 description 1
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000013522 chelant Substances 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 235000012000 cholesterol Nutrition 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 238000010367 cloning Methods 0.000 description 1
- 239000002299 complementary DNA Substances 0.000 description 1
- 238000011437 continuous method Methods 0.000 description 1
- 230000007812 deficiency Effects 0.000 description 1
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 102000004419 dihydrofolate reductase Human genes 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- 231100000673 dose–response relationship Toxicity 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 230000007717 exclusion Effects 0.000 description 1
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 1
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 1
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 239000012737 fresh medium Substances 0.000 description 1
- 208000016361 genetic disease Diseases 0.000 description 1
- 238000010353 genetic engineering Methods 0.000 description 1
- 150000003278 haem Chemical class 0.000 description 1
- 230000036541 health Effects 0.000 description 1
- 230000002008 hemorrhagic effect Effects 0.000 description 1
- 208000006454 hepatitis Diseases 0.000 description 1
- 231100000283 hepatitis Toxicity 0.000 description 1
- 125000001183 hydrocarbyl group Chemical group 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 230000002687 intercalation Effects 0.000 description 1
- 238000009830 intercalation Methods 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 229910000358 iron sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011572 manganese Substances 0.000 description 1
- 239000003550 marker Substances 0.000 description 1
- 230000010534 mechanism of action Effects 0.000 description 1
- 108020004999 messenger RNA Proteins 0.000 description 1
- 239000006175 metal-ion buffer Substances 0.000 description 1
- 229960000485 methotrexate Drugs 0.000 description 1
- 238000003199 nucleic acid amplification method Methods 0.000 description 1
- 230000003204 osmotic effect Effects 0.000 description 1
- 230000000803 paradoxical effect Effects 0.000 description 1
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 description 1
- 229920000151 polyglycol Polymers 0.000 description 1
- 239000010695 polyglycol Substances 0.000 description 1
- 239000003223 protective agent Substances 0.000 description 1
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 1
- 230000008439 repair process Effects 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 1
- 238000010561 standard procedure Methods 0.000 description 1
- 239000003270 steroid hormone Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 1
- 238000002560 therapeutic procedure Methods 0.000 description 1
- 238000004448 titration Methods 0.000 description 1
- 238000001890 transfection Methods 0.000 description 1
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 1
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 1
- 230000009385 viral infection Effects 0.000 description 1
- 230000003612 virological effect Effects 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/745—Blood coagulation or fibrinolysis factors
- C07K14/755—Factors VIII, e.g. factor VIII C (AHF), factor VIII Ag (VWF)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
- C12N15/85—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for animal cells
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N2500/00—Specific components of cell culture medium
- C12N2500/05—Inorganic components
- C12N2500/10—Metals; Metal chelators
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N2500/00—Specific components of cell culture medium
- C12N2500/05—Inorganic components
- C12N2500/10—Metals; Metal chelators
- C12N2500/20—Transition metals
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N2500/00—Specific components of cell culture medium
- C12N2500/30—Organic components
- C12N2500/35—Polyols, e.g. glycerin, inositol
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N2500/00—Specific components of cell culture medium
- C12N2500/90—Serum-free medium, which may still contain naturally-sourced components
- C12N2500/95—Protein-free medium and culture conditions
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Hematology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Рекомбінантний фактор VІІІ може бути одержаний у відносно великих кількостях неперервним способом з клітин ссавців при відсутності білків ссавців, таких як альбумін, шляхом культивування клітин у середовищі, вільному від білка, з додаванням сополімеру поліолу Pluronic F-68 у присутності мікроелементів, таких як мідь. У варіантах реалізації винаходу, яким надається особлива перевага, середовище містить сульфат міді, комплекс сульфату заліза з етилендіамінтетраоцтовою кислотою і солі мікроелементів, таких як марганець, молібден, кремній, літій і хром.
Description
Опис винаходу
Даний винахід загалом стосується одержання рекомбінантного фактора МІ і, зокрема, одержання 2 рекомбінантного фактора МІ! у сироватці або вільному від білка середовищі.
Гемофілія А є зв'язаним з Х-хромосомами рецесивним генетичним захворюванням, яке виникає як наслідок неповноти або недостатності молекули фактора МІ, що зумовлює геморагічну тенденцію. Для контролю випадків кровотечі хворих на гемофілію лікують з використанням фактора МІ. Історично фактор МІ! був виділений з плазми крові людини. Проте, терапія з використанням одержаного з плазми фактора МІ була 70 пов'язана з перенесенням деяких людських вірусів, таких як вірус гепатиту та вірус імунодефіциту людини.
З появою технології рекомбінантної ДНК була з'ясована структура людського фактора МІ та його гену.
Транскриптом гена, що походить з 26 екзонів, є молекула МРНК завдовжки 9000 основ, яка кодує білок, до складу якого входить 2351 амінокислота. Дослідження структури фактора МІ свідчать про те, що він представляє собою глікопротеїн, який містить значну кількість вуглеводневих залишків. 12 КДНК, яка кодує фактор МІ, була клонована і стабільно експресована в клітинах нирки новонародженого хом'яка (ВНК-21) та клітинах яєчника китайського хом'яка (СНО). Для лікування гемофілії А були розроблені промислові способи одержання рекомбінантного фактора МІ. На даний момент рекомбінантний фактор МІЇ одержують з клітин ссавців, підданих обробці методами генної інженерії, таким чином уникаючи необхідності застосування плазми і зводячи до мінімуму будь-який можливий ризик перенесення вірусів.
Ампліфікація генів була способом, із застосуванням якого одержували високопродуктивні клітинні лінії для одержання білків терапевтичного призначення. Стратегія ампліфікації полягає в прив'язуванні транскрибованої ділянки, яка кодує цільовий білок, до ампліфікованого маркера, такого як дигідрофолатредуктаза. Потім для перенесення векторної ДНК до клітин-реципієнтів застосовують техніку трансфекції. Відбирають популяції клітин з підвищеною резистентністю до вибраного препарату, такого як метотрексат. Одержання стійкого клітинного с клону досягають шляхом клонування граничних розведень. Потім ці клітинні клони адаптують до вільного від Ге) сироватки продукційного середовища і контролюють для одержання цільового білка.
У процедурах одержання та очищення лабільних білків, таких як фактор МІЇЇ, в якості стабілізатора додають людський альбумін. Хоча альбумін піддають вірусній інактивації шляхом пастеризації, ідеальною була б можливість одержання рекомбінантного фактора МІ! при повній відсутності білків крові людини та тварин Було о виявлено, що це можливо при використанні нового культурального середовища. Деталі описані нижче. «І
Спосіб неперервного одержання відносно великих кількостей рекомбінантного фактора МІ (рФ МІ) з клітин ссавців при відсутності будь-яких людських або одержаних від тварин білків плазми полягає в культивуванні о клітин-хазяїв ссавця в середовищі, вільному від білка, з додаванням поліольного полімера, такого як Плюронік Ге)
Е-68. Середовище, якому надають перевагу, містить сульфат міді комплекс сульфату заліза з 3о етилендіамінтетраоцтовою кислотою (ЕДТА) та солі мікроелементів, таких як марганець, молібден, кремній, літій ее, і хром.
Останні досягнення в технології експресії рекомбінантного білка дали змогу одержувати білок у великих кількостях у клітинах ссавців. Клітини-хазяї, придатні для одержання фактора МІІЇ, включають такі клітинні « лінії, як клітини нирки новонародженого хом'яка (ВНК), клітини яєчника китайського хом'яка (СНО) та людські З 50 ембріональні клітини нирки (НЕК). Особлива перевага надається клітинам нирки новонародженого хом'яка, с особливо тим, які трансфіковані геном, здатним направляти експресію фактора МІ, як описано у Уоса та ін.
Із» (1984) (включно з похідними, такими як клональні варіанти та їх потомство). Така клітинна лінія була депонована в Американській колекції типових культур, їй було присвоєно вхідний номер АТСС СК -8544.
Необхідна лінія клітин-хазяїв, яка несе ген фактора МІЇЇ, звичайно адаптується до росту у вигляді суспензійних культур у вільному від білка середовищі продукування, до якого додають ліпопротеїн. Основне б середовище, вибране для культивування лінії клітин-хазяїв, не є суттєвим для даного винаходу і може бути
Ге»! одним із середовищ, відомих фахівцям, або поєднанням таких середовищ, що застосовуються для культивування клітин ссавців. Такі середовища, як модифіковане середовище Дюльбекко-Ігла, середовище Хема о Е-12, мінімальне основне середовище Ігла, середовище КРМІ-1640 та подібні є комерційно доступними. «їз» 20 Додавання факторів росту, таких як рекомбінантний інсулін, є відомим фахівцям в даній галузі.
За рахунок лабільної природи фактора МІ! продуктивність клітин-хазяїв, що були піддані генно-інженерній с обробці, в умовах відсутності білка значною мірою знижена. Для одержання рекомбінантних білків звичайно застосовують людський сироватковий альбумін в якості безсироваткової культуральної добавки. Людський сироватковий альбумін виконує ряд функцій включно з: (1) функцією носія жирних кислот, холестерину і 29 ліпофільних вітамінів, стероїдних гормонів та факторів росту; (2) функцією захисного агента від ушкодження
ГФ) клітин внаслідок сил зсуву; (3) функцією буфера при змінах значень рн; і (4) функцією регулятора осмотичного юю тиску. Інша важлива роль альбуміну полягає в захисті лабільних білків, таких як фактор МІ, від протеолізу, служачи при цьому субстратом для протеаз.
Домішки, присутні в препаратах альбуміну, також можуть сприяти стабілізуючому ефекту альбуміну. Для 60 одержання рекомбінантного фактора МІ в безсироваткових умовах в якості замінників людського сироваткового альбуміну були ідентифіковані такі фактори, як ліпопротеїн (Спап, 1996).
Спроба заявника створити середовище для продукування, яке не містить виділеного з людської плазми альбуміну, привела до відкриття об'єкта даного винаходу - основного середовища, вільного від білка, для одержання рекомбінантного фактора МІ. Середовище, якому надається перевага, складається з бо модифікованого Дюльбекко мінімального основного середовища і середовища Хема Е-12 (50:50 за вагою) з додаванням 1Омкг/мл рекомбінантного інсуліну (Нуцелін, фірма Еллі Ліллі), а також 5О0мкМ Резо /ПЕОТА (комплексу сульфату заліза з етилендіамінтетраоцтовою кислотою). У цьому основному середовищі, вільному від білка, клітини ВНК, які були піддані генно-інженерній обробці, росли добре, за винятком продукування фактора МІ.
Несподівано було виявлено, що додавання поліолу, такого як плюронік Е-68, не вплинуло на ріст клітин ВНК, але підвищило їх специфічну продуктивність відносно фактора МІЇїЇ. Також додавання сульфату міді далі посилює утворення фактора МІ. Також включення до середовища мікроелементів, таких як марганець, молібден, кремній, літій і хром, приводить до ще більшого посилення утворення фактора МІ. Потім було розроблено 70 неперервний спосіб продукування фактора МІ в умовах відсутності одержаного з людської плазми білка.
Подальшу інформацію стосовно використання поліолів типу плюроніка можна знайти в роботах Рароцізаків (1991) ії ЗсптоїКа (1997).
Плюронік Е-68, полігліколь (фірма БАСФ, Вйандот) звичайно використовують для запобігання спіненню при перемішуванні культур, для захисту клітин від руйнування та від ушкодження бульбашками барботованій 7/5 Культурі. Плюронік Р-68 є неійонним блоковим співполімером із середньою молекулярною масою 8400 і складається з центрального блоку поліоксипропілену (20ваг. 90) і блоків поліоксиетилену на обох кінцях.
Чисельні дослідження ролі плюроніка Е-68 свідчать, що він діє як поверхнево-активна речовина і запобігає пошкодженню клітин, шляхом відведення клітин від бульбашок, які утворюються у біореакторах при перемішуванні або барботуванні. Однак, деякі дослідники відзначили сприятливу дію плюроніка Е-68 на ріст
Культури в умовах мінімального пошкодження (Міггапйі, 1975; Мигпаттег і Сооспее, 1990). Співочищення ліпідів з плюроніком Е-68 під час очищення продукту підтверджує парадоксальний факт, що полімер Плюронік може не тільки замінювати альбумін в якості поверхнево-активної речовини, але й діяти в якості носія ліпідів.
Плюронік Е-68 може також запобігати пошкодженню мембрани вбиваючими клітинами ще до того, як відбудеться репарація, шляхом передбаченого безпосереднього інтеркалювання в мембрану. Роль плюроніка Е-68, який діє сч ов В 'яКОСТті метал-іонного буфера, є зовсім невивченою.
Незважаючи на повідомлення про те, що плюронік Е-68 при додаванні в середовище може підвищити об'ємну і) продуктивність, механізм його дії, очевидно, полягає у підтриманні життєздатності клітин (Зсппеїдег, 1989;
Оі, 1996). За наявними у заявника даними вперше показано, що плюронік Е-68 посилює специфічне продукування конкретного білкового продукту. Оскільки в заявленій системі життєздатність клітин і швидкості о зо їх росту при додаванні плюроніка Р-68 і без нього є співставлюваними, то у даному випадку механізм дії плюроніка Е-68 не полягає у підтриманні життєздатності клітин. Однак, яким би не був механізм його дії, ефект « додавання плюроніка Е-68 проявляється швидко і помітно. с
Передбачається, що ряд інших поліолів може виявляти подібну дію. Такі поліоли включають неїіонні блокові співполімери поліоксиетилену і поліоксипропілену, які мають молекулярну масу від приблизно 1000 до ісе) приблизно 16000. со
Окрім звичайного обладнання для суспензійного культивування, такого як струшувані посудини, обертальні посудини та перекочувані по роликовому настилу бутилі, спосіб згідно з даним винаходом може також застосовуватися для біореакторів неперервної та періодичної дії. Після культивування клітин-хазяїв фактор
МШП може бути виділений з відпрацьованого середовища з допомогою стандартних прийомів, таких як « ультрафільтрація або центрифугування. При необхідності регенерований фактор МІ може бути очищений з с хроматографією, наприклад іонообмінною, ексклюзійною, імуно-афінною або метал-хелатною і т. п. . Використовуваний тут термін "середовище, вільне від білка людини або тварини" означає культуральне и? клітинне середовище, в якому немає білків, одержаних від людини або тварини. Білки, виділені з людських джерел або від тварин, спадково супроводжуються ризиком вірусного інфікування. Ціллю створення середовища, вільного від білка людини або тварини є виключення або принаймні значне зниження небезпеки б передачі вірусу.
Приклад 1
Ме, Клітини нирки новонародженого хом'яка (ВНК-21), трансфіковані геном, здатним направляти експресію 2) фактора МІ, були одержані від фірми Дженентек, Інк., Південний Сан-Франциско, Каліфорнія, США (Сепепіесі, боро |пс.). Клітинна лінія була одержана, як детально описано у Уоса та ін. (1984), і депонована в Американській ве колекції типових культур під вхідним номером АТСС СКІ -8544. Клональний варіант цих клітин одержували також о від фірми Дженентек, Інк., і застосовували в усіх прикладах.
Клітини ВНК-21, які містять ген, що кодує фактор МІ, культивували у вигляді суспензійних культур У струшуваних посудинах із застосуванням безсироваткового основного середовища, яке містило: середовище дв Хема Б-12 І мінімальне основне середовище Дюльбекко (50:50 за вагою), нуцелін (рекомбінантний інсулін, 5-10мкг/мл), комплекс ЕДТА з РезО, (50мкМ) і МаСі» (15мММ). Клітини витримували і пасажували з 48-годинними
Ф, інтервалами. Клітини центрифугували при 800 х д протягом 5 хвилин, рахували і пересівали з густиною ко 1х10бклітин/мл. Кожна посудина містила 50-100мл свіжого середовища. Посудини для струшування розташовували на обертальному пристрої, інкубували при 37"С і підтримували у вигляді суспензійної культури бо шляхом обережного обертання із швидкістю 90-110 обертів/хвилину. Вплив поліолу, такого як плюронік Е-68 (0,195), позначеного нижче як Е-68, і сульфату міді (5ХОНМ) на продукування фактора МІІЇ досліджували у посудинах для струшування. Фактор МІЇЇ кількісно визначали хромогенним аналізом. Реагенти для аналізу комерційно доступні у вигляді тест-набору, відомого під назвою Коатест МІ:С/4 (Соаїеві МІП:С/4), який поставляється фірмою Бекстер Хелс Кеєр Продактс (Вахіег НеаїЇ(йсаге Ргодисів). Таким способом клітини 65 Підтримувались протягом 24 днів. Активність фактора МІ у кожному середовищі, визначена з допомогою
Коатест МІП:С/4, наведена у Таблиці 1.
во бяюве середовне олег 00000006 тки 1000000 твввюляюх 10000000 тім 1 " Середнє значення від 36 зразків - стандартне відхилення. Утворення фактора МІЇІ в клітинах контролювали протягом 24 днів, як описано вище. "я Титрувальні експерименти показали, що оптимальна доза плюроніка Е-68 становить 0,195. Збільшення 75 концентрації до 0,3 90 не виявило значного впливу на утворення фактора МІЇЇ. Залежні від дозування експерименти показали, що для утворення фактора МІІЇ оптимальною є концентрація сульфату міді 50-ВООНМ.
Як показано в Таблиці 1, в умовах відсутності білка додавання лише самого плюроніка Е-68 або, переважно, в поєднанні з сульфатом міді значно підвищує титр і специфічну продуктивність клітин ВНК, які містять ген, який кодує фактор МІ.
Приклад 2
З метою подальшої оптимізації способу одержання фактора МІ! в умовах відсутності білка, до вільного від білка продукційного середовища додавали мікроелементи. Утворення фактора МІ оцінювали з використанням культуральної системи неперервно струшуваних посудин, як описано у прикладі 1, протягом 16 днів. Дані наведені у Таблиці 2. При відсутності сульфату міді мікроелементи не виявляли впливу на продукування Га фактора МІІІ. Див. Таблицю 2. о
Основне середовище ояеолт 0 0000000ообюю 00000000
СДН Ес ННЯ ННЯ ПОН НН НА
ЗСУ ТИННННИ ПОН ПОН НО КК:
Фо зежвюсих метали (Се) " Метали включають Си5зО)05Н2О (50НМ), МизО) (ЗНМ), Ма»зіОзп9НьО (1,5мкМ), (МН.а)бМо705414Н50 (ЗНМ), Стк(504)274Н20 (1,5НМ) і ГІСІ (236нМ).
Приклад З «
Вплив мікроелементів і міді на продукування фактора МІ! далі оцінювали в перфузійному ферментері. Два ферментери по 1,5л кожен засівали клональним варіантом клітин ВНК з густиною 2х109 клітин/мл із ші с застосуванням основного середовища, описаного у Таблиці 1. Ферментер перфузували із швидкістю О,бл/день. "з Один ферментер служив контролем, у другий додавали мідь та мікроелементи, як описано у Таблиці 2. У " ферментерах підтримували середню густину клітин на рівні приблизно 2-3х105 клітин/мл протягом 15 днів. Як показано в Таблиці 3, при відсутності білка додавання плюроніка Е-68, міді і мікроелементів в умовах безперервної перфузії значно посилювало специфічну продуктивність клітин ВНК, які містять ген, що кодує
Ме фактор МІ. Цей спосіб одержання може бути легко адаптований до більших ферментерів (200-500л), оснащених б пристроєм, який утримує клітини, таким як сепаратор. о в» с о 81 вою т 810051ом во 80001106 бо 14 0,03 0,06
Наведені вище приклади є лише ілюстрацією і не носять обмежувального характеру для даного винаходу, об'єм охорони якого визначається формулою винаходу.
Claims (12)
1. Спосіб одержання рекомбінантного фактора МІЇЇ, що включає культивування клітин-хазяїв ссавців, які 70 містять ген, що кодує фактор МІ, у присутності поліолів, виділення рекомбінантного фактора МІЇЇ, і, У разі необхідності, його очистку, який відрізняється тим, що культивування здійснюють в присутності іонів міді в середовищі, вільному від білка, що походить від плазми, а як поліол використовують Рішгопіс Е-68 в концентрації від приблизно 0,025 до приблизно 0,3 95 від ваги середовища.
2. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що як поліол використовують Рішгопіс Е-68 в концентрації від приблизно 0,025 до приблизно 0,295 від ваги середовища.
3. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що іони міді додають у формі сульфату міді, що використовується у кількості від приблизно 50 до приблизно 800 нмоль.
4. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить іони марганцю в кількості від приблизно 1,5 до приблизно 4,5 нмоль.
5. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить іони молібдену в кількості від приблизно 1,5 до приблизно 4,5 нмоль.
6. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить іони кремнію в кількості від приблизно 75 до приблизно 300 нмоль.
7. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить сч 29 іони хрому в кількості від приблизно 1,0 до приблизно 4,0 нмоль. Ге)
8. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить іони літію в кількості від приблизно 120 до приблизно 480 нмоль.
9. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що як клітини-хазяї використовують клітини, вибирані з групи, що о складається з клітин нирки новонародженого хом'яка, людських ембріональних клітин нирки та клітин яєчника китайського хом'яка. чу
10. Рекомбінантний фактор МІ, одержаний згідно зі способом за п. 1, при цьому він вільний від білка, що со походить від плазми.
11. Культуральне середовище для одержання рекомбінантного фактора МІ, що містить основне (Се) середовище, яке включає поліол, і клітини ссавців, що містять ген, який кодує фактор МІ, яке відрізняється со Зо тим, що основне середовище містить іони міді в кількості від приблизно 50 до приблизно 800 нмоль, при цьому середовище вільне від білка, що походить від плазми, а поліол, що представляє собою Рішигопіс Е-68, міститься у концентрації від приблизно 0,025 до приблизно 0,295 від ваги середовища.
12. Культуральне середовище за п. 11, яке відрізняється тим, що додатково містить принаймні один « мікроелемент, вибраний з групи, яка складається з марганцю, молібдену, кремнію, хрому та літію. З7З с 70 13. Культуральне середовище за п. 11, яке відрізняється тим, що додатково містить рекомбінантний інсулін. з Офіційний бюлетень "Промислоава власність". Книга 1 "Винаходи, корисні моделі, топографії інтегральних мікросхем", 2004, М 5, 15.05.2004. Державний департамент інтелектуальної власності Міністерства освіти і науки України. (о) (о) (95) щ» (42) іме) бо б5
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US08/844,714 US5804420A (en) | 1997-04-18 | 1997-04-18 | Preparation of recombinant Factor VIII in a protein free medium |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| UA66340C2 true UA66340C2 (uk) | 2004-05-17 |
Family
ID=25293446
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| UA98041965A UA66340C2 (uk) | 1997-04-18 | 1998-04-17 | Спосіб одержання рекомбінантного фактора viii, рекомбінантний фактор viii, культуральне середовище |
Country Status (28)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US5804420A (uk) |
| EP (1) | EP0872487B1 (uk) |
| JP (1) | JP4257685B2 (uk) |
| KR (1) | KR100496111B1 (uk) |
| CN (1) | CN1127518C (uk) |
| AR (1) | AR012451A1 (uk) |
| AT (1) | ATE342921T1 (uk) |
| AU (1) | AU748731B2 (uk) |
| BR (1) | BRPI9801092B8 (uk) |
| CA (1) | CA2234215C (uk) |
| CO (1) | CO4790112A1 (uk) |
| CZ (1) | CZ295049B6 (uk) |
| DE (1) | DE69836164T2 (uk) |
| DK (1) | DK0872487T3 (uk) |
| ES (1) | ES2273380T3 (uk) |
| HU (1) | HU224306B1 (uk) |
| ID (1) | ID20193A (uk) |
| IL (1) | IL124123A (uk) |
| MY (1) | MY115583A (uk) |
| NZ (1) | NZ330183A (uk) |
| PL (1) | PL192072B1 (uk) |
| PT (1) | PT872487E (uk) |
| RU (1) | RU2222547C2 (uk) |
| SK (1) | SK285684B6 (uk) |
| TR (1) | TR199800493A1 (uk) |
| TW (1) | TW490469B (uk) |
| UA (1) | UA66340C2 (uk) |
| ZA (1) | ZA983234B (uk) |
Families Citing this family (97)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB9501040D0 (en) * | 1995-01-19 | 1995-03-08 | Quadrant Holdings Cambridge | Dried composition |
| US8183344B2 (en) * | 1996-04-24 | 2012-05-22 | University Of Michigan | Inactivation resistant factor VIII |
| US6475725B1 (en) * | 1997-06-20 | 2002-11-05 | Baxter Aktiengesellschaft | Recombinant cell clones having increased stability and methods of making and using the same |
| US6528286B1 (en) * | 1998-05-29 | 2003-03-04 | Genentech, Inc. | Mammalian cell culture process for producing glycoproteins |
| AUPP521298A0 (en) * | 1998-08-12 | 1998-09-03 | Life Therapeutics Limited | Purification of fibrinogen |
| US6358703B1 (en) * | 1998-12-10 | 2002-03-19 | Bayer Corporation | Expression system for factor VIII |
| AUPP790698A0 (en) * | 1998-12-23 | 1999-01-28 | Life Therapeutics Limited | Separation of microorganisms |
| US20050224355A1 (en) * | 1999-12-23 | 2005-10-13 | Brendon Conlan | Removal of biological contaminants |
| AUPP790898A0 (en) | 1998-12-23 | 1999-01-28 | Life Therapeutics Limited | Renal dialysis |
| AUPP971399A0 (en) | 1999-04-12 | 1999-05-06 | Life Therapeutics Limited | Separation of plasma components |
| AT409379B (de) | 1999-06-02 | 2002-07-25 | Baxter Ag | Medium zur protein- und serumfreien kultivierung von zellen |
| ATE310533T1 (de) * | 1999-07-13 | 2005-12-15 | Zusammensetzungen mit stabilem faktor viii | |
| US6767741B1 (en) | 1999-08-27 | 2004-07-27 | Invitrogen Corporation | Metal binding compounds and their use in cell culture medium compositions |
| DE60041573D1 (de) | 1999-08-31 | 2009-04-02 | Sony Computer Entertainment Inc | Unterhaltungssystem, aufzeichnungsmdeium und programm |
| US7077942B1 (en) * | 1999-12-23 | 2006-07-18 | Gradipore Limited | Removal of biological contaminants |
| AUPQ691400A0 (en) * | 2000-04-14 | 2000-05-11 | Life Therapeutics Limited | Separation of micromolecules |
| WO2001078877A1 (en) | 2000-04-18 | 2001-10-25 | Gradipore Limited | Electrophoresis separation and treatment of samples |
| AUPQ697300A0 (en) | 2000-04-18 | 2000-05-11 | Life Therapeutics Limited | Separation apparatus |
| US6923896B2 (en) * | 2000-09-22 | 2005-08-02 | The Texas A&M University System | Electrophoresis apparatus and method |
| US20030019753A1 (en) * | 2000-10-05 | 2003-01-30 | David Ogle | Multi-port separation apparatus and method |
| AUPR222300A0 (en) * | 2000-12-21 | 2001-01-25 | Life Therapeutics Limited | Electrophoresis device and method |
| EP1418810A4 (en) | 2001-08-03 | 2006-08-02 | Us Gov Health & Human Serv | TREATMENT OF HEMOPHILIA ORAL |
| EP2042196B1 (en) | 2001-10-10 | 2016-07-13 | ratiopharm GmbH | Remodelling and glycoconjugation of Granulocyte Colony Stimulating Factor (G-CSF) |
| KR20040065278A (ko) * | 2001-12-21 | 2004-07-21 | 노보 노르디스크 에이/에스 | 변경된 인자 ⅶ 폴리펩티드의 액체 조성물 |
| RU2357751C2 (ru) | 2001-12-21 | 2009-06-10 | Ново Нордиск Хелт Кэр Аг | Жидкая композиция полипептидов фактора vii |
| US20040009918A1 (en) * | 2002-05-03 | 2004-01-15 | Hanne Nedergaard | Stabilised solid compositions of modified factor VII |
| BRPI0311959B8 (pt) | 2002-06-21 | 2021-05-25 | Novo Nordisk Healthcare Ag | composição, métodos para preparar um polipeptídeo estável do fator vii, e para tratar uma síndrome responsiva do fator vii, e, uso do polipeptídeo do fator vii |
| CA2491992A1 (en) | 2002-07-09 | 2004-01-15 | Baxter International, Inc. | Animal protein free media for cultivation of cells |
| WO2004075923A2 (en) * | 2003-02-26 | 2004-09-10 | Nektar Therapeutics Al, Corporation | Polymer-factor viii moiety conjugates |
| AU2004222625A1 (en) * | 2003-03-18 | 2004-09-30 | Novo Nordisk Health Care Ag | Liquid, aqueous, pharmaceutical compositions of factor VII polypeptides |
| US7897734B2 (en) * | 2003-03-26 | 2011-03-01 | Novo Nordisk Healthcare Ag | Method for the production of proteins |
| RU2364609C2 (ru) * | 2003-05-23 | 2009-08-20 | Ново Нордиск Хелт Кэр Аг | Стабилизация белка в растворе |
| WO2004112828A1 (en) * | 2003-06-25 | 2004-12-29 | Novo Nordisk Health Care Ag | Liquid composition of factor vii polypeptides |
| ATE446768T1 (de) * | 2003-07-01 | 2009-11-15 | Novo Nordisk Healthcare Ag | Flüssige wässrige pharmazeutische zusammnesetzung von factor vii polypeptiden |
| AU2004264282B2 (en) | 2003-08-14 | 2010-10-14 | Novo Nordisk Health Care Ag | Liquid, aqueous pharmaceutical composition of Factor VII polypeptides |
| KR20150138427A (ko) * | 2003-12-19 | 2015-12-09 | 노보 노르디스크 헬스 케어 악티엔게젤샤프트 | 인자 vii 폴리펩티드의 안정화된 조성물 |
| GB0414825D0 (en) | 2004-07-02 | 2004-08-04 | Biostatus Ltd | Gel formulations and uses thereof |
| US7422875B2 (en) | 2004-07-20 | 2008-09-09 | Board Of Regents Of The University Of Nebraska | Compositions and methods for increasing protein production |
| US20060094104A1 (en) | 2004-10-29 | 2006-05-04 | Leopold Grillberger | Animal protein-free media for cultivation of cells |
| WO2006050050A2 (en) * | 2004-10-29 | 2006-05-11 | Centocor, Inc. | Chemically defined media compositions |
| MX2007008777A (es) * | 2005-01-25 | 2007-10-23 | Wyeth Res Ireland Ltd | Metodo para diafiltracion. |
| EP1707634A1 (en) * | 2005-03-29 | 2006-10-04 | Octapharma AG | Method for isolation of recombinantly produced proteins |
| SI2522717T1 (sl) | 2006-01-04 | 2014-05-30 | Baxter International Inc. | Mediji celične kulture brez oligopeptidov |
| US20090203077A1 (en) * | 2006-06-30 | 2009-08-13 | The Regents Of The University Of Michigan | Method of producing factor viii proteins by recombinant methods |
| CA2656558A1 (en) * | 2006-06-30 | 2008-01-10 | The Regents Of The University Of Michigan | Method of producing factor viii proteins by recombinant methods |
| KR101389376B1 (ko) | 2007-02-23 | 2014-04-29 | 에스케이케미칼주식회사 | 제 8 인자 및 그의 유도체의 제조 및 정제 방법 |
| JP5401446B2 (ja) * | 2007-04-26 | 2014-01-29 | バイエル ヘルスケア エルエルシー | 凍結貯蔵を目的とした、組み換えタンパク質溶液の安定化 |
| JP2011502478A (ja) * | 2007-11-01 | 2011-01-27 | ユニバーシティー オブ ロチェスター | 安定性が増大した組換え型第viii因子 |
| CA2709890A1 (en) * | 2007-12-27 | 2009-07-09 | Andre Giovagnoli | Cell culture processes |
| DE102008051574A1 (de) | 2008-10-14 | 2010-04-15 | Fraunhofer-Gesellschaft zur Förderung der angewandten Forschung e.V. | Verfahren zur Herstellung von Interferon-beta und deren Varianten |
| HUE026210T2 (en) * | 2008-11-12 | 2016-05-30 | Baxalta Inc | Procedure for serum-free, insulin-free VII. factor |
| KR101574056B1 (ko) | 2009-07-31 | 2015-12-02 | 백스터 인터내셔널 인코포레이티드 | Adamts 단백질 발현을 위한 세포 배양 배지 |
| KR20210054598A (ko) | 2009-09-21 | 2021-05-13 | 다케다 야쿠힌 고교 가부시키가이샤 | 안정화된 액체 및 동결건조된 adamts13 제제 |
| KR101808751B1 (ko) | 2009-11-13 | 2017-12-13 | 그리폴스 테라퓨틱스 인코포레이티드 | 폰 빌레브란트 인자(vWF)-함유 제제, 및 그와 관련된 방법, 키트 및 용도 |
| PT2563904E (pt) | 2010-04-26 | 2015-05-12 | Novartis Ag | Meio de cultura de células aperfeiçoado |
| PT3626736T (pt) | 2010-07-08 | 2025-08-11 | Takeda Pharmaceuticals Co | Método de produção de fvw recombinante de elevado peso molecular na cultura celular |
| GB201014121D0 (en) * | 2010-08-24 | 2010-10-06 | Univ Gent | Particulate biologic drug delivery system |
| US9062106B2 (en) | 2011-04-27 | 2015-06-23 | Abbvie Inc. | Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins |
| US9670519B2 (en) * | 2011-04-29 | 2017-06-06 | Biocon Limited | Methods for reducing accumulation of lactate during culturing and method for producing polypeptide |
| CA2835053C (en) | 2011-05-13 | 2020-07-07 | Octapharma Ag | A method of increasing the productivity of eucaryotic cells in the production of recombinant fviii |
| AU2012324020A1 (en) | 2011-12-30 | 2013-07-18 | Grifols, S.A. | Method for purifying Factor VIII |
| WO2013158279A1 (en) | 2012-04-20 | 2013-10-24 | Abbvie Inc. | Protein purification methods to reduce acidic species |
| US9067990B2 (en) | 2013-03-14 | 2015-06-30 | Abbvie, Inc. | Protein purification using displacement chromatography |
| WO2013158273A1 (en) | 2012-04-20 | 2013-10-24 | Abbvie Inc. | Methods to modulate c-terminal lysine variant distribution |
| US9512214B2 (en) | 2012-09-02 | 2016-12-06 | Abbvie, Inc. | Methods to control protein heterogeneity |
| SG11201507230PA (en) | 2013-03-12 | 2015-10-29 | Abbvie Inc | Human antibodies that bind human tnf-alpha and methods of preparing the same |
| US20140271622A1 (en) * | 2013-03-14 | 2014-09-18 | Momenta Pharmaceuticals, Inc. | Methods of cell culture |
| US9677105B2 (en) | 2013-03-14 | 2017-06-13 | Momenta Pharmaceuticals, Inc. | Methods of cell culture |
| US9017687B1 (en) | 2013-10-18 | 2015-04-28 | Abbvie, Inc. | Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography |
| US9217168B2 (en) | 2013-03-14 | 2015-12-22 | Momenta Pharmaceuticals, Inc. | Methods of cell culture |
| US8956830B2 (en) | 2013-03-14 | 2015-02-17 | Momenta Pharmaceuticals, Inc. | Methods of cell culture |
| WO2014151878A2 (en) | 2013-03-14 | 2014-09-25 | Abbvie Inc. | Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosacharides |
| EP3052640A2 (en) | 2013-10-04 | 2016-08-10 | AbbVie Inc. | Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins |
| US9085618B2 (en) | 2013-10-18 | 2015-07-21 | Abbvie, Inc. | Low acidic species compositions and methods for producing and using the same |
| US9181337B2 (en) | 2013-10-18 | 2015-11-10 | Abbvie, Inc. | Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same |
| WO2015073884A2 (en) | 2013-11-15 | 2015-05-21 | Abbvie, Inc. | Glycoengineered binding protein compositions |
| CN106459180A (zh) * | 2014-03-23 | 2017-02-22 | 爱德技术生物科学有限公司 | 在铜使用下重组蛋白表达的增强 |
| EP3122799B8 (en) | 2014-03-25 | 2020-03-11 | F.Hoffmann-La Roche Ag | Methods of preparing a poloxamer for use in cell culture medium |
| JP2017509659A (ja) | 2014-04-01 | 2017-04-06 | アドヴァンテック・バイオサイエンス・ファルマスーティカ・リミターダ | 低糖−低グリシンの安定な第viii因子製剤 |
| KR20160146763A (ko) | 2014-04-01 | 2016-12-21 | 어드밴텍 바이오사이언스 파마큐티카 엘티디에이 | 부형제로서 칼슘이 첨가되지 않은 factor viii의 안정화 |
| WO2017195745A1 (ja) * | 2016-05-09 | 2017-11-16 | 国立研究開発法人医薬基盤・健康・栄養研究所 | 培地、アルブミン非含有培地用添加剤および多能性幹細胞の培養方法 |
| EP3625329A1 (en) * | 2017-05-17 | 2020-03-25 | Octapharma AG | Method for the production of a recombinant target protein |
| HUE058711T2 (hu) | 2018-04-20 | 2022-09-28 | Janssen Biotech Inc | Kromatográfiás oszlopos minõség-ellenõrzés anti-IL12/IL23 ellenanyag-készítmények elõállítására szolgáló gyártási eljárásokban |
| AU2019379858B2 (en) | 2018-11-13 | 2024-01-04 | Janssen Biotech, Inc. | Control of trace metals during production of anti-CD38 antibodies |
| WO2020183269A1 (en) | 2019-03-14 | 2020-09-17 | Janssen Biotech, Inc. | Manufacturing methods for producing anti-tnf antibody compositions |
| JP7635137B2 (ja) | 2019-03-14 | 2025-02-25 | ヤンセン バイオテツク,インコーポレーテツド | 抗tnf抗体組成物を産生するための方法 |
| WO2020183418A1 (en) | 2019-03-14 | 2020-09-17 | Janssen Biotech, Inc. | Manufacturing methods for producing anti-il12/il23 antibody compositions |
| CN113840837A (zh) | 2019-03-14 | 2021-12-24 | 詹森生物科技公司 | 用于产生抗tnf抗体组合物的方法 |
| KR20240007293A (ko) | 2019-12-06 | 2024-01-16 | 리제너론 파아마슈티컬스, 인크. | 항-vegf 단백질 조성물 및 이를 생산하는 방법 |
| AU2021248679A1 (en) | 2020-04-02 | 2022-10-27 | Takeda Pharmaceutical Company Limited | ADAMTS13 variant, compositions, and uses thereof |
| MX2022013812A (es) | 2020-05-08 | 2022-12-15 | Regeneron Pharma | Trampas y mini-trampas de vegf y metodos para el tratamiento de trastornos oculares y cancer. |
| WO2023281466A1 (en) | 2021-07-09 | 2023-01-12 | Janssen Biotech, Inc. | Manufacturing methods for producing anti-il12/il23 antibody compositions |
| CN117957251A (zh) | 2021-07-09 | 2024-04-30 | 詹森生物科技公司 | 用于制备抗tnf抗体组合物的制造方法 |
| JP2025507790A (ja) | 2022-03-02 | 2025-03-21 | リジェネロン・ファーマシューティカルズ・インコーポレイテッド | 高力価抗体のための製造プロセス |
| CA3266599A1 (en) | 2022-09-07 | 2024-11-07 | Quantitative Biosciences, Inc. | UNIQUE VARIABLE DOMAIN ANTIBODIES SPECIFIC TO FENTANYL AND USE IN A CONTINUOUS AGGLUTINATION TEST |
| WO2025128343A1 (en) | 2023-12-11 | 2025-06-19 | Just-Evotec Biologics, Inc. | Protein expression using trans-splicing and split selectable markers |
| WO2026058210A1 (en) | 2024-09-12 | 2026-03-19 | Janssen Biotech, Inc. | Model system and biomarkers to prevent lactate runaway |
Family Cites Families (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4440679A (en) * | 1980-03-05 | 1984-04-03 | Cutter Laboratories, Inc. | Pasteurized therapeutically active protein compositions |
| US4767704A (en) * | 1983-10-07 | 1988-08-30 | Columbia University In The City Of New York | Protein-free culture medium |
| US5576194A (en) * | 1986-07-11 | 1996-11-19 | Bayer Corporation | Recombinant protein production |
| NO162160C (no) * | 1987-01-09 | 1989-11-15 | Medi Cult As | Serumfritt vekstmedium, samt anvendelse derav. |
| US5024947A (en) * | 1987-07-24 | 1991-06-18 | Cetus Corporation | Serum free media for the growth on insect cells and expression of products thereby |
| JPH0387173A (ja) * | 1987-09-10 | 1991-04-11 | Teijin Ltd | ヒト活性化天然型ファクター8cの製造方法及びそれに用いる形質転換体 |
| US5378612A (en) * | 1990-05-11 | 1995-01-03 | Juridical Foundation The Chemo-Sero-Therapeutic Research Institute | Culture medium for production of recombinant protein |
| CA2078721A1 (en) * | 1991-09-24 | 1993-03-25 | Hiroshi Yonemura | Process for preparing human coagulation factor viii protein complex |
| JP4543402B2 (ja) * | 1996-10-10 | 2010-09-15 | ライフ テクノロジーズ コーポレーション | 植物由来栄養素を含む動物細胞培養培地 |
-
1997
- 1997-04-18 US US08/844,714 patent/US5804420A/en not_active Expired - Lifetime
-
1998
- 1998-02-26 ID IDP980270A patent/ID20193A/id unknown
- 1998-03-18 TR TR1998/00493A patent/TR199800493A1/xx unknown
- 1998-04-03 AT AT98106133T patent/ATE342921T1/de active
- 1998-04-03 EP EP98106133A patent/EP0872487B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1998-04-03 ES ES98106133T patent/ES2273380T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1998-04-03 DE DE69836164T patent/DE69836164T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1998-04-03 PT PT98106133T patent/PT872487E/pt unknown
- 1998-04-03 CA CA002234215A patent/CA2234215C/en not_active Expired - Lifetime
- 1998-04-03 DK DK98106133T patent/DK0872487T3/da active
- 1998-04-13 JP JP11590398A patent/JP4257685B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 1998-04-15 NZ NZ330183A patent/NZ330183A/xx not_active IP Right Cessation
- 1998-04-16 CZ CZ19981156A patent/CZ295049B6/cs not_active IP Right Cessation
- 1998-04-16 IL IL124123A patent/IL124123A/en not_active IP Right Cessation
- 1998-04-16 AR ARP980101761A patent/AR012451A1/es active IP Right Grant
- 1998-04-17 CO CO98021300A patent/CO4790112A1/es unknown
- 1998-04-17 PL PL325862A patent/PL192072B1/pl unknown
- 1998-04-17 RU RU98107565/13A patent/RU2222547C2/ru active
- 1998-04-17 HU HU9800901A patent/HU224306B1/hu active IP Right Grant
- 1998-04-17 AU AU61982/98A patent/AU748731B2/en not_active Expired
- 1998-04-17 BR BRPI9801092-1 patent/BRPI9801092B8/pt not_active IP Right Cessation
- 1998-04-17 CN CN98114971A patent/CN1127518C/zh not_active Expired - Lifetime
- 1998-04-17 UA UA98041965A patent/UA66340C2/uk unknown
- 1998-04-17 SK SK497-98A patent/SK285684B6/sk not_active IP Right Cessation
- 1998-04-17 MY MYPI98001736A patent/MY115583A/en unknown
- 1998-04-17 ZA ZA983234A patent/ZA983234B/xx unknown
- 1998-04-18 KR KR10-1998-0013934A patent/KR100496111B1/ko not_active Expired - Lifetime
- 1998-07-29 TW TW087105849A patent/TW490469B/zh not_active IP Right Cessation
- 1998-09-04 US US09/146,708 patent/US6171825B1/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2222547C2 (ru) | Получение рекомбинантного фактора viii в среде, не содержащей белка | |
| JP7083059B2 (ja) | Adamtsタンパク質発現のための細胞培養培地 | |
| RU2266325C2 (ru) | Среда для культивирования клеток без белков и без сыворотки | |
| TW201900207A (zh) | 在細胞培養物中生產重組高分子量vWF的方法 | |
| EP0254076B1 (en) | Improved recombinant protein production | |
| US5576194A (en) | Recombinant protein production | |
| KR100255228B1 (ko) | 글리코프로테인을 발현시키는 포유류 세포계 및 글리코프로테인의 제조 방법 | |
| KR102639552B1 (ko) | 구리염을 이용한 재조합 혈장 단백질의 생산 방법 | |
| MXPA98003051A (en) | Preparation of recombinant factor viii in a protei free medium | |
| DK2243827T3 (en) | Serum-free culture medium for mammalian cells and uses thereof | |
| HK1018797B (en) | Preparation of recombinant factor viii in a protein free medium |