UA66340C2 - Спосіб одержання рекомбінантного фактора viii, рекомбінантний фактор viii, культуральне середовище - Google Patents

Спосіб одержання рекомбінантного фактора viii, рекомбінантний фактор viii, культуральне середовище Download PDF

Info

Publication number
UA66340C2
UA66340C2 UA98041965A UA98041965A UA66340C2 UA 66340 C2 UA66340 C2 UA 66340C2 UA 98041965 A UA98041965 A UA 98041965A UA 98041965 A UA98041965 A UA 98041965A UA 66340 C2 UA66340 C2 UA 66340C2
Authority
UA
Ukraine
Prior art keywords
medium
factor
fact
cells
cultivation
Prior art date
Application number
UA98041965A
Other languages
English (en)
Russian (ru)
Inventor
Шам-Юен Чан
Кетлін Харріс
Original Assignee
Байєр Корпорейшн
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=25293446&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=UA66340(C2) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Байєр Корпорейшн filed Critical Байєр Корпорейшн
Publication of UA66340C2 publication Critical patent/UA66340C2/uk

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/745Blood coagulation or fibrinolysis factors
    • C07K14/755Factors VIII, e.g. factor VIII C (AHF), factor VIII Ag (VWF)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/85Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for animal cells
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2500/00Specific components of cell culture medium
    • C12N2500/05Inorganic components
    • C12N2500/10Metals; Metal chelators
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2500/00Specific components of cell culture medium
    • C12N2500/05Inorganic components
    • C12N2500/10Metals; Metal chelators
    • C12N2500/20Transition metals
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2500/00Specific components of cell culture medium
    • C12N2500/30Organic components
    • C12N2500/35Polyols, e.g. glycerin, inositol
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2500/00Specific components of cell culture medium
    • C12N2500/90Serum-free medium, which may still contain naturally-sourced components
    • C12N2500/95Protein-free medium and culture conditions

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

Рекомбінантний фактор VІІІ може бути одержаний у відносно великих кількостях неперервним способом з клітин ссавців при відсутності білків ссавців, таких як альбумін, шляхом культивування клітин у середовищі, вільному від білка, з додаванням сополімеру поліолу Pluronic F-68 у присутності мікроелементів, таких як мідь. У варіантах реалізації винаходу, яким надається особлива перевага, середовище містить сульфат міді, комплекс сульфату заліза з етилендіамінтетраоцтовою кислотою і солі мікроелементів, таких як марганець, молібден, кремній, літій і хром.

Description

Опис винаходу
Даний винахід загалом стосується одержання рекомбінантного фактора МІ і, зокрема, одержання 2 рекомбінантного фактора МІ! у сироватці або вільному від білка середовищі.
Гемофілія А є зв'язаним з Х-хромосомами рецесивним генетичним захворюванням, яке виникає як наслідок неповноти або недостатності молекули фактора МІ, що зумовлює геморагічну тенденцію. Для контролю випадків кровотечі хворих на гемофілію лікують з використанням фактора МІ. Історично фактор МІ! був виділений з плазми крові людини. Проте, терапія з використанням одержаного з плазми фактора МІ була 70 пов'язана з перенесенням деяких людських вірусів, таких як вірус гепатиту та вірус імунодефіциту людини.
З появою технології рекомбінантної ДНК була з'ясована структура людського фактора МІ та його гену.
Транскриптом гена, що походить з 26 екзонів, є молекула МРНК завдовжки 9000 основ, яка кодує білок, до складу якого входить 2351 амінокислота. Дослідження структури фактора МІ свідчать про те, що він представляє собою глікопротеїн, який містить значну кількість вуглеводневих залишків. 12 КДНК, яка кодує фактор МІ, була клонована і стабільно експресована в клітинах нирки новонародженого хом'яка (ВНК-21) та клітинах яєчника китайського хом'яка (СНО). Для лікування гемофілії А були розроблені промислові способи одержання рекомбінантного фактора МІ. На даний момент рекомбінантний фактор МІЇ одержують з клітин ссавців, підданих обробці методами генної інженерії, таким чином уникаючи необхідності застосування плазми і зводячи до мінімуму будь-який можливий ризик перенесення вірусів.
Ампліфікація генів була способом, із застосуванням якого одержували високопродуктивні клітинні лінії для одержання білків терапевтичного призначення. Стратегія ампліфікації полягає в прив'язуванні транскрибованої ділянки, яка кодує цільовий білок, до ампліфікованого маркера, такого як дигідрофолатредуктаза. Потім для перенесення векторної ДНК до клітин-реципієнтів застосовують техніку трансфекції. Відбирають популяції клітин з підвищеною резистентністю до вибраного препарату, такого як метотрексат. Одержання стійкого клітинного с клону досягають шляхом клонування граничних розведень. Потім ці клітинні клони адаптують до вільного від Ге) сироватки продукційного середовища і контролюють для одержання цільового білка.
У процедурах одержання та очищення лабільних білків, таких як фактор МІЇЇ, в якості стабілізатора додають людський альбумін. Хоча альбумін піддають вірусній інактивації шляхом пастеризації, ідеальною була б можливість одержання рекомбінантного фактора МІ! при повній відсутності білків крові людини та тварин Було о виявлено, що це можливо при використанні нового культурального середовища. Деталі описані нижче. «І
Спосіб неперервного одержання відносно великих кількостей рекомбінантного фактора МІ (рФ МІ) з клітин ссавців при відсутності будь-яких людських або одержаних від тварин білків плазми полягає в культивуванні о клітин-хазяїв ссавця в середовищі, вільному від білка, з додаванням поліольного полімера, такого як Плюронік Ге)
Е-68. Середовище, якому надають перевагу, містить сульфат міді комплекс сульфату заліза з 3о етилендіамінтетраоцтовою кислотою (ЕДТА) та солі мікроелементів, таких як марганець, молібден, кремній, літій ее, і хром.
Останні досягнення в технології експресії рекомбінантного білка дали змогу одержувати білок у великих кількостях у клітинах ссавців. Клітини-хазяї, придатні для одержання фактора МІІЇ, включають такі клітинні « лінії, як клітини нирки новонародженого хом'яка (ВНК), клітини яєчника китайського хом'яка (СНО) та людські З 50 ембріональні клітини нирки (НЕК). Особлива перевага надається клітинам нирки новонародженого хом'яка, с особливо тим, які трансфіковані геном, здатним направляти експресію фактора МІ, як описано у Уоса та ін.
Із» (1984) (включно з похідними, такими як клональні варіанти та їх потомство). Така клітинна лінія була депонована в Американській колекції типових культур, їй було присвоєно вхідний номер АТСС СК -8544.
Необхідна лінія клітин-хазяїв, яка несе ген фактора МІЇЇ, звичайно адаптується до росту у вигляді суспензійних культур у вільному від білка середовищі продукування, до якого додають ліпопротеїн. Основне б середовище, вибране для культивування лінії клітин-хазяїв, не є суттєвим для даного винаходу і може бути
Ге»! одним із середовищ, відомих фахівцям, або поєднанням таких середовищ, що застосовуються для культивування клітин ссавців. Такі середовища, як модифіковане середовище Дюльбекко-Ігла, середовище Хема о Е-12, мінімальне основне середовище Ігла, середовище КРМІ-1640 та подібні є комерційно доступними. «їз» 20 Додавання факторів росту, таких як рекомбінантний інсулін, є відомим фахівцям в даній галузі.
За рахунок лабільної природи фактора МІ! продуктивність клітин-хазяїв, що були піддані генно-інженерній с обробці, в умовах відсутності білка значною мірою знижена. Для одержання рекомбінантних білків звичайно застосовують людський сироватковий альбумін в якості безсироваткової культуральної добавки. Людський сироватковий альбумін виконує ряд функцій включно з: (1) функцією носія жирних кислот, холестерину і 29 ліпофільних вітамінів, стероїдних гормонів та факторів росту; (2) функцією захисного агента від ушкодження
ГФ) клітин внаслідок сил зсуву; (3) функцією буфера при змінах значень рн; і (4) функцією регулятора осмотичного юю тиску. Інша важлива роль альбуміну полягає в захисті лабільних білків, таких як фактор МІ, від протеолізу, служачи при цьому субстратом для протеаз.
Домішки, присутні в препаратах альбуміну, також можуть сприяти стабілізуючому ефекту альбуміну. Для 60 одержання рекомбінантного фактора МІ в безсироваткових умовах в якості замінників людського сироваткового альбуміну були ідентифіковані такі фактори, як ліпопротеїн (Спап, 1996).
Спроба заявника створити середовище для продукування, яке не містить виділеного з людської плазми альбуміну, привела до відкриття об'єкта даного винаходу - основного середовища, вільного від білка, для одержання рекомбінантного фактора МІ. Середовище, якому надається перевага, складається з бо модифікованого Дюльбекко мінімального основного середовища і середовища Хема Е-12 (50:50 за вагою) з додаванням 1Омкг/мл рекомбінантного інсуліну (Нуцелін, фірма Еллі Ліллі), а також 5О0мкМ Резо /ПЕОТА (комплексу сульфату заліза з етилендіамінтетраоцтовою кислотою). У цьому основному середовищі, вільному від білка, клітини ВНК, які були піддані генно-інженерній обробці, росли добре, за винятком продукування фактора МІ.
Несподівано було виявлено, що додавання поліолу, такого як плюронік Е-68, не вплинуло на ріст клітин ВНК, але підвищило їх специфічну продуктивність відносно фактора МІЇїЇ. Також додавання сульфату міді далі посилює утворення фактора МІ. Також включення до середовища мікроелементів, таких як марганець, молібден, кремній, літій і хром, приводить до ще більшого посилення утворення фактора МІ. Потім було розроблено 70 неперервний спосіб продукування фактора МІ в умовах відсутності одержаного з людської плазми білка.
Подальшу інформацію стосовно використання поліолів типу плюроніка можна знайти в роботах Рароцізаків (1991) ії ЗсптоїКа (1997).
Плюронік Е-68, полігліколь (фірма БАСФ, Вйандот) звичайно використовують для запобігання спіненню при перемішуванні культур, для захисту клітин від руйнування та від ушкодження бульбашками барботованій 7/5 Культурі. Плюронік Р-68 є неійонним блоковим співполімером із середньою молекулярною масою 8400 і складається з центрального блоку поліоксипропілену (20ваг. 90) і блоків поліоксиетилену на обох кінцях.
Чисельні дослідження ролі плюроніка Е-68 свідчать, що він діє як поверхнево-активна речовина і запобігає пошкодженню клітин, шляхом відведення клітин від бульбашок, які утворюються у біореакторах при перемішуванні або барботуванні. Однак, деякі дослідники відзначили сприятливу дію плюроніка Е-68 на ріст
Культури в умовах мінімального пошкодження (Міггапйі, 1975; Мигпаттег і Сооспее, 1990). Співочищення ліпідів з плюроніком Е-68 під час очищення продукту підтверджує парадоксальний факт, що полімер Плюронік може не тільки замінювати альбумін в якості поверхнево-активної речовини, але й діяти в якості носія ліпідів.
Плюронік Е-68 може також запобігати пошкодженню мембрани вбиваючими клітинами ще до того, як відбудеться репарація, шляхом передбаченого безпосереднього інтеркалювання в мембрану. Роль плюроніка Е-68, який діє сч ов В 'яКОСТті метал-іонного буфера, є зовсім невивченою.
Незважаючи на повідомлення про те, що плюронік Е-68 при додаванні в середовище може підвищити об'ємну і) продуктивність, механізм його дії, очевидно, полягає у підтриманні життєздатності клітин (Зсппеїдег, 1989;
Оі, 1996). За наявними у заявника даними вперше показано, що плюронік Е-68 посилює специфічне продукування конкретного білкового продукту. Оскільки в заявленій системі життєздатність клітин і швидкості о зо їх росту при додаванні плюроніка Р-68 і без нього є співставлюваними, то у даному випадку механізм дії плюроніка Е-68 не полягає у підтриманні життєздатності клітин. Однак, яким би не був механізм його дії, ефект « додавання плюроніка Е-68 проявляється швидко і помітно. с
Передбачається, що ряд інших поліолів може виявляти подібну дію. Такі поліоли включають неїіонні блокові співполімери поліоксиетилену і поліоксипропілену, які мають молекулярну масу від приблизно 1000 до ісе) приблизно 16000. со
Окрім звичайного обладнання для суспензійного культивування, такого як струшувані посудини, обертальні посудини та перекочувані по роликовому настилу бутилі, спосіб згідно з даним винаходом може також застосовуватися для біореакторів неперервної та періодичної дії. Після культивування клітин-хазяїв фактор
МШП може бути виділений з відпрацьованого середовища з допомогою стандартних прийомів, таких як « ультрафільтрація або центрифугування. При необхідності регенерований фактор МІ може бути очищений з с хроматографією, наприклад іонообмінною, ексклюзійною, імуно-афінною або метал-хелатною і т. п. . Використовуваний тут термін "середовище, вільне від білка людини або тварини" означає культуральне и? клітинне середовище, в якому немає білків, одержаних від людини або тварини. Білки, виділені з людських джерел або від тварин, спадково супроводжуються ризиком вірусного інфікування. Ціллю створення середовища, вільного від білка людини або тварини є виключення або принаймні значне зниження небезпеки б передачі вірусу.
Приклад 1
Ме, Клітини нирки новонародженого хом'яка (ВНК-21), трансфіковані геном, здатним направляти експресію 2) фактора МІ, були одержані від фірми Дженентек, Інк., Південний Сан-Франциско, Каліфорнія, США (Сепепіесі, боро |пс.). Клітинна лінія була одержана, як детально описано у Уоса та ін. (1984), і депонована в Американській ве колекції типових культур під вхідним номером АТСС СКІ -8544. Клональний варіант цих клітин одержували також о від фірми Дженентек, Інк., і застосовували в усіх прикладах.
Клітини ВНК-21, які містять ген, що кодує фактор МІ, культивували у вигляді суспензійних культур У струшуваних посудинах із застосуванням безсироваткового основного середовища, яке містило: середовище дв Хема Б-12 І мінімальне основне середовище Дюльбекко (50:50 за вагою), нуцелін (рекомбінантний інсулін, 5-10мкг/мл), комплекс ЕДТА з РезО, (50мкМ) і МаСі» (15мММ). Клітини витримували і пасажували з 48-годинними
Ф, інтервалами. Клітини центрифугували при 800 х д протягом 5 хвилин, рахували і пересівали з густиною ко 1х10бклітин/мл. Кожна посудина містила 50-100мл свіжого середовища. Посудини для струшування розташовували на обертальному пристрої, інкубували при 37"С і підтримували у вигляді суспензійної культури бо шляхом обережного обертання із швидкістю 90-110 обертів/хвилину. Вплив поліолу, такого як плюронік Е-68 (0,195), позначеного нижче як Е-68, і сульфату міді (5ХОНМ) на продукування фактора МІІЇ досліджували у посудинах для струшування. Фактор МІЇЇ кількісно визначали хромогенним аналізом. Реагенти для аналізу комерційно доступні у вигляді тест-набору, відомого під назвою Коатест МІ:С/4 (Соаїеві МІП:С/4), який поставляється фірмою Бекстер Хелс Кеєр Продактс (Вахіег НеаїЇ(йсаге Ргодисів). Таким способом клітини 65 Підтримувались протягом 24 днів. Активність фактора МІ у кожному середовищі, визначена з допомогою
Коатест МІП:С/4, наведена у Таблиці 1.
во бяюве середовне олег 00000006 тки 1000000 твввюляюх 10000000 тім 1 " Середнє значення від 36 зразків - стандартне відхилення. Утворення фактора МІЇІ в клітинах контролювали протягом 24 днів, як описано вище. "я Титрувальні експерименти показали, що оптимальна доза плюроніка Е-68 становить 0,195. Збільшення 75 концентрації до 0,3 90 не виявило значного впливу на утворення фактора МІЇЇ. Залежні від дозування експерименти показали, що для утворення фактора МІІЇ оптимальною є концентрація сульфату міді 50-ВООНМ.
Як показано в Таблиці 1, в умовах відсутності білка додавання лише самого плюроніка Е-68 або, переважно, в поєднанні з сульфатом міді значно підвищує титр і специфічну продуктивність клітин ВНК, які містять ген, який кодує фактор МІ.
Приклад 2
З метою подальшої оптимізації способу одержання фактора МІ! в умовах відсутності білка, до вільного від білка продукційного середовища додавали мікроелементи. Утворення фактора МІ оцінювали з використанням культуральної системи неперервно струшуваних посудин, як описано у прикладі 1, протягом 16 днів. Дані наведені у Таблиці 2. При відсутності сульфату міді мікроелементи не виявляли впливу на продукування Га фактора МІІІ. Див. Таблицю 2. о
Основне середовище ояеолт 0 0000000ообюю 00000000
СДН Ес ННЯ ННЯ ПОН НН НА
ЗСУ ТИННННИ ПОН ПОН НО КК:
Фо зежвюсих метали (Се) " Метали включають Си5зО)05Н2О (50НМ), МизО) (ЗНМ), Ма»зіОзп9НьО (1,5мкМ), (МН.а)бМо705414Н50 (ЗНМ), Стк(504)274Н20 (1,5НМ) і ГІСІ (236нМ).
Приклад З «
Вплив мікроелементів і міді на продукування фактора МІ! далі оцінювали в перфузійному ферментері. Два ферментери по 1,5л кожен засівали клональним варіантом клітин ВНК з густиною 2х109 клітин/мл із ші с застосуванням основного середовища, описаного у Таблиці 1. Ферментер перфузували із швидкістю О,бл/день. "з Один ферментер служив контролем, у другий додавали мідь та мікроелементи, як описано у Таблиці 2. У " ферментерах підтримували середню густину клітин на рівні приблизно 2-3х105 клітин/мл протягом 15 днів. Як показано в Таблиці 3, при відсутності білка додавання плюроніка Е-68, міді і мікроелементів в умовах безперервної перфузії значно посилювало специфічну продуктивність клітин ВНК, які містять ген, що кодує
Ме фактор МІ. Цей спосіб одержання може бути легко адаптований до більших ферментерів (200-500л), оснащених б пристроєм, який утримує клітини, таким як сепаратор. о в» с о 81 вою т 810051ом во 80001106 бо 14 0,03 0,06
Наведені вище приклади є лише ілюстрацією і не носять обмежувального характеру для даного винаходу, об'єм охорони якого визначається формулою винаходу.

Claims (12)

Формула винаходу
1. Спосіб одержання рекомбінантного фактора МІЇЇ, що включає культивування клітин-хазяїв ссавців, які 70 містять ген, що кодує фактор МІ, у присутності поліолів, виділення рекомбінантного фактора МІЇЇ, і, У разі необхідності, його очистку, який відрізняється тим, що культивування здійснюють в присутності іонів міді в середовищі, вільному від білка, що походить від плазми, а як поліол використовують Рішгопіс Е-68 в концентрації від приблизно 0,025 до приблизно 0,3 95 від ваги середовища.
2. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що як поліол використовують Рішгопіс Е-68 в концентрації від приблизно 0,025 до приблизно 0,295 від ваги середовища.
3. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що іони міді додають у формі сульфату міді, що використовується у кількості від приблизно 50 до приблизно 800 нмоль.
4. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить іони марганцю в кількості від приблизно 1,5 до приблизно 4,5 нмоль.
5. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить іони молібдену в кількості від приблизно 1,5 до приблизно 4,5 нмоль.
6. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить іони кремнію в кількості від приблизно 75 до приблизно 300 нмоль.
7. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить сч 29 іони хрому в кількості від приблизно 1,0 до приблизно 4,0 нмоль. Ге)
8. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що культивування здійснюють у середовищі, яке додатково містить іони літію в кількості від приблизно 120 до приблизно 480 нмоль.
9. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що як клітини-хазяї використовують клітини, вибирані з групи, що о складається з клітин нирки новонародженого хом'яка, людських ембріональних клітин нирки та клітин яєчника китайського хом'яка. чу
10. Рекомбінантний фактор МІ, одержаний згідно зі способом за п. 1, при цьому він вільний від білка, що со походить від плазми.
11. Культуральне середовище для одержання рекомбінантного фактора МІ, що містить основне (Се) середовище, яке включає поліол, і клітини ссавців, що містять ген, який кодує фактор МІ, яке відрізняється со Зо тим, що основне середовище містить іони міді в кількості від приблизно 50 до приблизно 800 нмоль, при цьому середовище вільне від білка, що походить від плазми, а поліол, що представляє собою Рішигопіс Е-68, міститься у концентрації від приблизно 0,025 до приблизно 0,295 від ваги середовища.
12. Культуральне середовище за п. 11, яке відрізняється тим, що додатково містить принаймні один « мікроелемент, вибраний з групи, яка складається з марганцю, молібдену, кремнію, хрому та літію. З7З с 70 13. Культуральне середовище за п. 11, яке відрізняється тим, що додатково містить рекомбінантний інсулін. з Офіційний бюлетень "Промислоава власність". Книга 1 "Винаходи, корисні моделі, топографії інтегральних мікросхем", 2004, М 5, 15.05.2004. Державний департамент інтелектуальної власності Міністерства освіти і науки України. (о) (о) (95) щ» (42) іме) бо б5
UA98041965A 1997-04-18 1998-04-17 Спосіб одержання рекомбінантного фактора viii, рекомбінантний фактор viii, культуральне середовище UA66340C2 (uk)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US08/844,714 US5804420A (en) 1997-04-18 1997-04-18 Preparation of recombinant Factor VIII in a protein free medium

Publications (1)

Publication Number Publication Date
UA66340C2 true UA66340C2 (uk) 2004-05-17

Family

ID=25293446

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
UA98041965A UA66340C2 (uk) 1997-04-18 1998-04-17 Спосіб одержання рекомбінантного фактора viii, рекомбінантний фактор viii, культуральне середовище

Country Status (28)

Country Link
US (2) US5804420A (uk)
EP (1) EP0872487B1 (uk)
JP (1) JP4257685B2 (uk)
KR (1) KR100496111B1 (uk)
CN (1) CN1127518C (uk)
AR (1) AR012451A1 (uk)
AT (1) ATE342921T1 (uk)
AU (1) AU748731B2 (uk)
BR (1) BRPI9801092B8 (uk)
CA (1) CA2234215C (uk)
CO (1) CO4790112A1 (uk)
CZ (1) CZ295049B6 (uk)
DE (1) DE69836164T2 (uk)
DK (1) DK0872487T3 (uk)
ES (1) ES2273380T3 (uk)
HU (1) HU224306B1 (uk)
ID (1) ID20193A (uk)
IL (1) IL124123A (uk)
MY (1) MY115583A (uk)
NZ (1) NZ330183A (uk)
PL (1) PL192072B1 (uk)
PT (1) PT872487E (uk)
RU (1) RU2222547C2 (uk)
SK (1) SK285684B6 (uk)
TR (1) TR199800493A1 (uk)
TW (1) TW490469B (uk)
UA (1) UA66340C2 (uk)
ZA (1) ZA983234B (uk)

Families Citing this family (97)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB9501040D0 (en) * 1995-01-19 1995-03-08 Quadrant Holdings Cambridge Dried composition
US8183344B2 (en) * 1996-04-24 2012-05-22 University Of Michigan Inactivation resistant factor VIII
US6475725B1 (en) * 1997-06-20 2002-11-05 Baxter Aktiengesellschaft Recombinant cell clones having increased stability and methods of making and using the same
US6528286B1 (en) * 1998-05-29 2003-03-04 Genentech, Inc. Mammalian cell culture process for producing glycoproteins
AUPP521298A0 (en) * 1998-08-12 1998-09-03 Life Therapeutics Limited Purification of fibrinogen
US6358703B1 (en) * 1998-12-10 2002-03-19 Bayer Corporation Expression system for factor VIII
AUPP790698A0 (en) * 1998-12-23 1999-01-28 Life Therapeutics Limited Separation of microorganisms
US20050224355A1 (en) * 1999-12-23 2005-10-13 Brendon Conlan Removal of biological contaminants
AUPP790898A0 (en) 1998-12-23 1999-01-28 Life Therapeutics Limited Renal dialysis
AUPP971399A0 (en) 1999-04-12 1999-05-06 Life Therapeutics Limited Separation of plasma components
AT409379B (de) 1999-06-02 2002-07-25 Baxter Ag Medium zur protein- und serumfreien kultivierung von zellen
ATE310533T1 (de) * 1999-07-13 2005-12-15 Zusammensetzungen mit stabilem faktor viii
US6767741B1 (en) 1999-08-27 2004-07-27 Invitrogen Corporation Metal binding compounds and their use in cell culture medium compositions
DE60041573D1 (de) 1999-08-31 2009-04-02 Sony Computer Entertainment Inc Unterhaltungssystem, aufzeichnungsmdeium und programm
US7077942B1 (en) * 1999-12-23 2006-07-18 Gradipore Limited Removal of biological contaminants
AUPQ691400A0 (en) * 2000-04-14 2000-05-11 Life Therapeutics Limited Separation of micromolecules
WO2001078877A1 (en) 2000-04-18 2001-10-25 Gradipore Limited Electrophoresis separation and treatment of samples
AUPQ697300A0 (en) 2000-04-18 2000-05-11 Life Therapeutics Limited Separation apparatus
US6923896B2 (en) * 2000-09-22 2005-08-02 The Texas A&M University System Electrophoresis apparatus and method
US20030019753A1 (en) * 2000-10-05 2003-01-30 David Ogle Multi-port separation apparatus and method
AUPR222300A0 (en) * 2000-12-21 2001-01-25 Life Therapeutics Limited Electrophoresis device and method
EP1418810A4 (en) 2001-08-03 2006-08-02 Us Gov Health & Human Serv TREATMENT OF HEMOPHILIA ORAL
EP2042196B1 (en) 2001-10-10 2016-07-13 ratiopharm GmbH Remodelling and glycoconjugation of Granulocyte Colony Stimulating Factor (G-CSF)
KR20040065278A (ko) * 2001-12-21 2004-07-21 노보 노르디스크 에이/에스 변경된 인자 ⅶ 폴리펩티드의 액체 조성물
RU2357751C2 (ru) 2001-12-21 2009-06-10 Ново Нордиск Хелт Кэр Аг Жидкая композиция полипептидов фактора vii
US20040009918A1 (en) * 2002-05-03 2004-01-15 Hanne Nedergaard Stabilised solid compositions of modified factor VII
BRPI0311959B8 (pt) 2002-06-21 2021-05-25 Novo Nordisk Healthcare Ag composição, métodos para preparar um polipeptídeo estável do fator vii, e para tratar uma síndrome responsiva do fator vii, e, uso do polipeptídeo do fator vii
CA2491992A1 (en) 2002-07-09 2004-01-15 Baxter International, Inc. Animal protein free media for cultivation of cells
WO2004075923A2 (en) * 2003-02-26 2004-09-10 Nektar Therapeutics Al, Corporation Polymer-factor viii moiety conjugates
AU2004222625A1 (en) * 2003-03-18 2004-09-30 Novo Nordisk Health Care Ag Liquid, aqueous, pharmaceutical compositions of factor VII polypeptides
US7897734B2 (en) * 2003-03-26 2011-03-01 Novo Nordisk Healthcare Ag Method for the production of proteins
RU2364609C2 (ru) * 2003-05-23 2009-08-20 Ново Нордиск Хелт Кэр Аг Стабилизация белка в растворе
WO2004112828A1 (en) * 2003-06-25 2004-12-29 Novo Nordisk Health Care Ag Liquid composition of factor vii polypeptides
ATE446768T1 (de) * 2003-07-01 2009-11-15 Novo Nordisk Healthcare Ag Flüssige wässrige pharmazeutische zusammnesetzung von factor vii polypeptiden
AU2004264282B2 (en) 2003-08-14 2010-10-14 Novo Nordisk Health Care Ag Liquid, aqueous pharmaceutical composition of Factor VII polypeptides
KR20150138427A (ko) * 2003-12-19 2015-12-09 노보 노르디스크 헬스 케어 악티엔게젤샤프트 인자 vii 폴리펩티드의 안정화된 조성물
GB0414825D0 (en) 2004-07-02 2004-08-04 Biostatus Ltd Gel formulations and uses thereof
US7422875B2 (en) 2004-07-20 2008-09-09 Board Of Regents Of The University Of Nebraska Compositions and methods for increasing protein production
US20060094104A1 (en) 2004-10-29 2006-05-04 Leopold Grillberger Animal protein-free media for cultivation of cells
WO2006050050A2 (en) * 2004-10-29 2006-05-11 Centocor, Inc. Chemically defined media compositions
MX2007008777A (es) * 2005-01-25 2007-10-23 Wyeth Res Ireland Ltd Metodo para diafiltracion.
EP1707634A1 (en) * 2005-03-29 2006-10-04 Octapharma AG Method for isolation of recombinantly produced proteins
SI2522717T1 (sl) 2006-01-04 2014-05-30 Baxter International Inc. Mediji celične kulture brez oligopeptidov
US20090203077A1 (en) * 2006-06-30 2009-08-13 The Regents Of The University Of Michigan Method of producing factor viii proteins by recombinant methods
CA2656558A1 (en) * 2006-06-30 2008-01-10 The Regents Of The University Of Michigan Method of producing factor viii proteins by recombinant methods
KR101389376B1 (ko) 2007-02-23 2014-04-29 에스케이케미칼주식회사 제 8 인자 및 그의 유도체의 제조 및 정제 방법
JP5401446B2 (ja) * 2007-04-26 2014-01-29 バイエル ヘルスケア エルエルシー 凍結貯蔵を目的とした、組み換えタンパク質溶液の安定化
JP2011502478A (ja) * 2007-11-01 2011-01-27 ユニバーシティー オブ ロチェスター 安定性が増大した組換え型第viii因子
CA2709890A1 (en) * 2007-12-27 2009-07-09 Andre Giovagnoli Cell culture processes
DE102008051574A1 (de) 2008-10-14 2010-04-15 Fraunhofer-Gesellschaft zur Förderung der angewandten Forschung e.V. Verfahren zur Herstellung von Interferon-beta und deren Varianten
HUE026210T2 (en) * 2008-11-12 2016-05-30 Baxalta Inc Procedure for serum-free, insulin-free VII. factor
KR101574056B1 (ko) 2009-07-31 2015-12-02 백스터 인터내셔널 인코포레이티드 Adamts 단백질 발현을 위한 세포 배양 배지
KR20210054598A (ko) 2009-09-21 2021-05-13 다케다 야쿠힌 고교 가부시키가이샤 안정화된 액체 및 동결건조된 adamts13 제제
KR101808751B1 (ko) 2009-11-13 2017-12-13 그리폴스 테라퓨틱스 인코포레이티드 폰 빌레브란트 인자(vWF)-함유 제제, 및 그와 관련된 방법, 키트 및 용도
PT2563904E (pt) 2010-04-26 2015-05-12 Novartis Ag Meio de cultura de células aperfeiçoado
PT3626736T (pt) 2010-07-08 2025-08-11 Takeda Pharmaceuticals Co Método de produção de fvw recombinante de elevado peso molecular na cultura celular
GB201014121D0 (en) * 2010-08-24 2010-10-06 Univ Gent Particulate biologic drug delivery system
US9062106B2 (en) 2011-04-27 2015-06-23 Abbvie Inc. Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins
US9670519B2 (en) * 2011-04-29 2017-06-06 Biocon Limited Methods for reducing accumulation of lactate during culturing and method for producing polypeptide
CA2835053C (en) 2011-05-13 2020-07-07 Octapharma Ag A method of increasing the productivity of eucaryotic cells in the production of recombinant fviii
AU2012324020A1 (en) 2011-12-30 2013-07-18 Grifols, S.A. Method for purifying Factor VIII
WO2013158279A1 (en) 2012-04-20 2013-10-24 Abbvie Inc. Protein purification methods to reduce acidic species
US9067990B2 (en) 2013-03-14 2015-06-30 Abbvie, Inc. Protein purification using displacement chromatography
WO2013158273A1 (en) 2012-04-20 2013-10-24 Abbvie Inc. Methods to modulate c-terminal lysine variant distribution
US9512214B2 (en) 2012-09-02 2016-12-06 Abbvie, Inc. Methods to control protein heterogeneity
SG11201507230PA (en) 2013-03-12 2015-10-29 Abbvie Inc Human antibodies that bind human tnf-alpha and methods of preparing the same
US20140271622A1 (en) * 2013-03-14 2014-09-18 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
US9677105B2 (en) 2013-03-14 2017-06-13 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
US9017687B1 (en) 2013-10-18 2015-04-28 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography
US9217168B2 (en) 2013-03-14 2015-12-22 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
US8956830B2 (en) 2013-03-14 2015-02-17 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
WO2014151878A2 (en) 2013-03-14 2014-09-25 Abbvie Inc. Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosacharides
EP3052640A2 (en) 2013-10-04 2016-08-10 AbbVie Inc. Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins
US9085618B2 (en) 2013-10-18 2015-07-21 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same
US9181337B2 (en) 2013-10-18 2015-11-10 Abbvie, Inc. Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same
WO2015073884A2 (en) 2013-11-15 2015-05-21 Abbvie, Inc. Glycoengineered binding protein compositions
CN106459180A (zh) * 2014-03-23 2017-02-22 爱德技术生物科学有限公司 在铜使用下重组蛋白表达的增强
EP3122799B8 (en) 2014-03-25 2020-03-11 F.Hoffmann-La Roche Ag Methods of preparing a poloxamer for use in cell culture medium
JP2017509659A (ja) 2014-04-01 2017-04-06 アドヴァンテック・バイオサイエンス・ファルマスーティカ・リミターダ 低糖−低グリシンの安定な第viii因子製剤
KR20160146763A (ko) 2014-04-01 2016-12-21 어드밴텍 바이오사이언스 파마큐티카 엘티디에이 부형제로서 칼슘이 첨가되지 않은 factor viii의 안정화
WO2017195745A1 (ja) * 2016-05-09 2017-11-16 国立研究開発法人医薬基盤・健康・栄養研究所 培地、アルブミン非含有培地用添加剤および多能性幹細胞の培養方法
EP3625329A1 (en) * 2017-05-17 2020-03-25 Octapharma AG Method for the production of a recombinant target protein
HUE058711T2 (hu) 2018-04-20 2022-09-28 Janssen Biotech Inc Kromatográfiás oszlopos minõség-ellenõrzés anti-IL12/IL23 ellenanyag-készítmények elõállítására szolgáló gyártási eljárásokban
AU2019379858B2 (en) 2018-11-13 2024-01-04 Janssen Biotech, Inc. Control of trace metals during production of anti-CD38 antibodies
WO2020183269A1 (en) 2019-03-14 2020-09-17 Janssen Biotech, Inc. Manufacturing methods for producing anti-tnf antibody compositions
JP7635137B2 (ja) 2019-03-14 2025-02-25 ヤンセン バイオテツク,インコーポレーテツド 抗tnf抗体組成物を産生するための方法
WO2020183418A1 (en) 2019-03-14 2020-09-17 Janssen Biotech, Inc. Manufacturing methods for producing anti-il12/il23 antibody compositions
CN113840837A (zh) 2019-03-14 2021-12-24 詹森生物科技公司 用于产生抗tnf抗体组合物的方法
KR20240007293A (ko) 2019-12-06 2024-01-16 리제너론 파아마슈티컬스, 인크. 항-vegf 단백질 조성물 및 이를 생산하는 방법
AU2021248679A1 (en) 2020-04-02 2022-10-27 Takeda Pharmaceutical Company Limited ADAMTS13 variant, compositions, and uses thereof
MX2022013812A (es) 2020-05-08 2022-12-15 Regeneron Pharma Trampas y mini-trampas de vegf y metodos para el tratamiento de trastornos oculares y cancer.
WO2023281466A1 (en) 2021-07-09 2023-01-12 Janssen Biotech, Inc. Manufacturing methods for producing anti-il12/il23 antibody compositions
CN117957251A (zh) 2021-07-09 2024-04-30 詹森生物科技公司 用于制备抗tnf抗体组合物的制造方法
JP2025507790A (ja) 2022-03-02 2025-03-21 リジェネロン・ファーマシューティカルズ・インコーポレイテッド 高力価抗体のための製造プロセス
CA3266599A1 (en) 2022-09-07 2024-11-07 Quantitative Biosciences, Inc. UNIQUE VARIABLE DOMAIN ANTIBODIES SPECIFIC TO FENTANYL AND USE IN A CONTINUOUS AGGLUTINATION TEST
WO2025128343A1 (en) 2023-12-11 2025-06-19 Just-Evotec Biologics, Inc. Protein expression using trans-splicing and split selectable markers
WO2026058210A1 (en) 2024-09-12 2026-03-19 Janssen Biotech, Inc. Model system and biomarkers to prevent lactate runaway

Family Cites Families (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4440679A (en) * 1980-03-05 1984-04-03 Cutter Laboratories, Inc. Pasteurized therapeutically active protein compositions
US4767704A (en) * 1983-10-07 1988-08-30 Columbia University In The City Of New York Protein-free culture medium
US5576194A (en) * 1986-07-11 1996-11-19 Bayer Corporation Recombinant protein production
NO162160C (no) * 1987-01-09 1989-11-15 Medi Cult As Serumfritt vekstmedium, samt anvendelse derav.
US5024947A (en) * 1987-07-24 1991-06-18 Cetus Corporation Serum free media for the growth on insect cells and expression of products thereby
JPH0387173A (ja) * 1987-09-10 1991-04-11 Teijin Ltd ヒト活性化天然型ファクター8cの製造方法及びそれに用いる形質転換体
US5378612A (en) * 1990-05-11 1995-01-03 Juridical Foundation The Chemo-Sero-Therapeutic Research Institute Culture medium for production of recombinant protein
CA2078721A1 (en) * 1991-09-24 1993-03-25 Hiroshi Yonemura Process for preparing human coagulation factor viii protein complex
JP4543402B2 (ja) * 1996-10-10 2010-09-15 ライフ テクノロジーズ コーポレーション 植物由来栄養素を含む動物細胞培養培地

Also Published As

Publication number Publication date
AU748731B2 (en) 2002-06-13
TW490469B (en) 2002-06-11
HU224306B1 (hu) 2005-07-28
US5804420A (en) 1998-09-08
NZ330183A (en) 1999-08-30
ATE342921T1 (de) 2006-11-15
MY115583A (en) 2003-07-31
JPH10295397A (ja) 1998-11-10
HK1018797A1 (en) 2000-01-07
US6171825B1 (en) 2001-01-09
AU6198298A (en) 1998-10-22
ZA983234B (en) 1998-10-22
EP0872487A2 (en) 1998-10-21
PL192072B1 (pl) 2006-08-31
EP0872487B1 (en) 2006-10-18
KR19980081531A (ko) 1998-11-25
CO4790112A1 (es) 1999-05-31
SK49798A3 (en) 1998-12-02
BRPI9801092A (pt) 2000-01-11
ID20193A (id) 1998-10-22
PL325862A1 (en) 1998-10-26
AR012451A1 (es) 2000-10-18
BRPI9801092B8 (pt) 2021-07-06
HUP9800901A2 (hu) 1999-05-28
HUP9800901A3 (en) 2001-08-28
DE69836164T2 (de) 2007-08-16
PT872487E (pt) 2007-01-31
SK285684B6 (sk) 2007-06-07
DE69836164D1 (de) 2006-11-30
CZ115698A3 (cs) 1998-11-11
CN1127518C (zh) 2003-11-12
CN1210866A (zh) 1999-03-17
IL124123A (en) 2006-07-05
RU2222547C2 (ru) 2004-01-27
CZ295049B6 (cs) 2005-05-18
CA2234215C (en) 2008-06-17
DK0872487T3 (da) 2007-02-05
CA2234215A1 (en) 1998-10-18
EP0872487A3 (en) 1999-10-27
HU9800901D0 (en) 1998-07-28
ES2273380T3 (es) 2007-05-01
JP4257685B2 (ja) 2009-04-22
BRPI9801092B1 (pt) 2013-04-02
KR100496111B1 (ko) 2005-09-09
TR199800493A1 (xx) 1998-11-23

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2222547C2 (ru) Получение рекомбинантного фактора viii в среде, не содержащей белка
JP7083059B2 (ja) Adamtsタンパク質発現のための細胞培養培地
RU2266325C2 (ru) Среда для культивирования клеток без белков и без сыворотки
TW201900207A (zh) 在細胞培養物中生產重組高分子量vWF的方法
EP0254076B1 (en) Improved recombinant protein production
US5576194A (en) Recombinant protein production
KR100255228B1 (ko) 글리코프로테인을 발현시키는 포유류 세포계 및 글리코프로테인의 제조 방법
KR102639552B1 (ko) 구리염을 이용한 재조합 혈장 단백질의 생산 방법
MXPA98003051A (en) Preparation of recombinant factor viii in a protei free medium
DK2243827T3 (en) Serum-free culture medium for mammalian cells and uses thereof
HK1018797B (en) Preparation of recombinant factor viii in a protein free medium