BE464800A - - Google Patents

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BE464800A
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    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23JPROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents

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  • Food Science & Technology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description


   <Desc/Clms Page number 1> 
 



  Bouillons nutritifs et fortifiants et leur procédé de fabrication. 



   On sait que   l'hydrolyse 'des   matières protéiques et plus spécialement des protéines parmi lesquelles   figurent   les albumines et les globulines peut conduire, si elle est suf- fisamment ménagée (action des ferments protéolytiques tels que la pepsine ou la trypsine) à des produits de   désintégration.   présentant encore les réactions des   albuminoldes     (protéoses,   en   particulier   albumoses et peptones), ou, si elle est com-   plète   (action des acides à chaud), à des acides aminés. 



   La présente invention a pour objet, notamment, un procédé qui se rattache à ces procédés d'hydrolyse connus et qui permet d'obtenir des bouillons nutritifs et fortifiants à partir de matières protéiques issues du lait ou de ses dérivés. 



   Le procédé objet de l'invention consiste essentiel- lement à effectuer l'hydrolyse des matières protéiques de départ au moyen d'une quantité bien déterminée diacide chlo- rhydrique, à conduire la réaction hydrolytique jusqu'au stade d'obtention de protéoses sans atteindre celui de la   destruc-   tion complète de ces protéoses puis à neutraliser l'acide chlorhydrique par de la soude ou un de ses carbonates, la quantité d'acide chlorhydrique mise en oeuvre ayant été choi- sie de façon à assurer au bouillon final, après la neutrali-   sation à la soude, un degré de salure déterminé. Ce degré de salure doit être, pour le bouillon final, d'environ 125 à   150 g de chlorure de sodium pour 100 g d'azote aminé et non   ammoniacal.

   La quantité d'acide chlorhydrique à utiliser doit d'ailleurs être calculée de façon que le milieu acidulé ait   'un pH initial de 2,36 à 2.87. 



    @   

 <Desc/Clms Page number 2> 

 
Dans le mode d'exécution adopté de préférence, on complète la neutralisation à la soude par une neutralisation à l'ammoniaque jusqu'à légère alcalinité du bouillon (pH de l'ordre de grandeur de 8) afin de réduire à la fois l'acidité lactique des matières protéiques sises en oeuvre et l'acidité des acides monoaminés et polyaminés qui ont pu prendre naissance au cours de l'hydrolyse. 



   Les matières protéiques de départ sont plus spécialement la caséine lactique ainsi que les lactalbumines et les lactoglobulines extraites du lait et du sérum de fromagerie. Ces substances peuvent d'ailleurs, et avec avantage, être utilisées en mélanges. Il faut noter en effet que l'hydrolyse des lactalbumines et des lactoglobulines s'accomplit très rapidement,'le stade d'obtention des protéoses étant généralement atteint dans un délai n'excédant pas 15 minutes.

   C'est pourquoi, dans la pratique industrielle, on a   intérêt,   pour réduire la durée d'hydrolyse, à utiliser au départ la caséine lactique en mélange avec des lactalbumines ou des lactoglobulines ou les deux, par exemple dans la proportion suivante ; 
Caséine lactique   75%  
Lactalbumines 25% 
Le moment auquel il convient d'interrompre l'hydrolyse pour procéder à la neutralisation peut, pour chaque catégorie de matières premières, être déterminé par un essai préalable par application des techniques connues permettant de caractériser la présence ou l'absence de protéoses. 



   Bien que l'on puisse, conformément à l'invention, arrêter l'hydrolyse au stade d'ohtontion/des albumoses, il est plus intéressant de la poursuivre jusqu'au stade d'obtention des peptones, tout en veillant à ne pas atteindre un stade de dégradation plus poussé. 



   L'exemple suivant, non limitatif, fera bien comprendre comment le procédé objet de l'invention peut être exécuté. 



   On introduit dans un récipient inoxydable muni d'un agitateur, d'une enveloppe chauffante et d'un condensateur ascendant, 100 kg de caséine lactique moulus, 73 litres d'eau et 92 litres d'acide chlorhydrique de densité 1,19. On chauffe lentement en agitant d'une façon continue pour obtenir la redissolution de la caséine coagulée. 



   On maintient l'ébullition jusqu'à transformation complète des matières protéiques en albumoses et peptones. 



   L'opération doit être conduite avec le plus grand soin à seule fin que les acides mono-aminés, diaminés et thio-aminés ainsi que les corps cycliques résultant de l'hydrolyse soient, de préférence, absents. 



   On peut suivre la marche de l'hydrolyse d'après les méthodes actuellement connues. 



   Il est possible, par exemple, d'exécuter les contrôles suivants : a) après 30 minutes d'hydrolyse, on effectue un prélèvement en chaudière de 10 cm3, on ajoute 6 g d'hydrate de baryte dissous dans 20 cm3 d'eau, on acidifie au besoin par de l'acide sulfurique et l'on filtre. 

 <Desc/Clms Page number 3> 

 



   Le filtrat, saturé à froid de sulfate d'ammonium, donne un précipité d'albumoses.   b) on reprend l'hydrolyse pendant 30 minutes ; après ce temps, on prélève à nouveau 10 cm3 de bouillon que l'on   traite comme précédemment. 



   L'absence de précipité par le sulfate d'ammonium et par l'acétate cuivrique décèle l'absence d'albumoses; en re- vanche la réaction positive du biuret indique la présence de peptones., c) l'hydrolyse poursuivie pendant plusieurs heures ne donne plus la réaction du biuret, ce qui indique la dis- parition des peptones. 



   On porte'à l'ébullition le liquide additionné d'une solution   satur et   bouillante d'hydrate de baryte. Lorsque le dégagement d'ammoniaque a cessé on rend le milieu acide à l'aide de l'aoide sulfurique et l'on filtre. Le filtrat additionné de 5%   d'acide   sulfurique. et d'une solution d'acide phosphotungstique à 5% donne un précipité dû à la présence d'acides diaminés. 



   Pour caractériser les acides   mono-aminés,   on sépare le précipité précédent par filtration et on ajoute au fil- trat une solution d'acide sulfurique puis de lessive de soude pour rendre le milieu alcalin. On obtient par chauffage une solution colorée   d'un   bleu foncé due aux composés cuivriques des acides mono-aminés. 



   Les Demandeurs ont trouvé que, 'suivant la qualité des caséines utilisées, il n'était pas nécessaire de poursuivre 1'hydrolyse au-delà de 90 minutes. 



   Lorsque la marche de l'opération a été jugée suffi- sante, il convient de laisser refroidir le contenu de la cuve (à 30  environ). On ajoute alors par fractions successives, tout en maintenant le refroidissement, 113 litres de lessive de soude de densité 1,33 et on laisse refroidir la masse jusqu'à obtention d'une température voisine de celle de l'air ambiant. 



   On neutralise partiellement les acides mono-aminés 'et poly-aminés à l'aide d'ammoniaque de densité o,925 jusqu'à obtention d'une concentration en ions hydrogène égale à pH 8. 



  On filtre ensuite pour obtenir un liquide stable. 



   La   compo sition   et la répartition des différents cons- tituants résultant du précédent traitement sont les suivantes: 
Eau 55% 
Extrait sec 45% 
Azote résiduel 7,35% 
Azoté aminé et ammoniacal 13.65% 
Matières grasses   0.02%   
Matières   extrac-   tives non dosées 3.98% 
Matières minérales fixes 20% 
Chlorure de sodium   17.50%  

Claims (1)

  1. REVENDICATIONS 1 - Un procédé de préparation de bouillonanutritifs et fortifiants à partir de matières protéiques issues du lait ou de ses dérivés, procédé caractérisé par lé fait qu'on effectue l'hydrolyse des matières protéiques de départ au moyen d'une quantité bien déterminée d'acide chlorhydrique, on conduit la réaction hydrolytique jusqu'au stade d'obten- tion de protéoses sans atteindre celui de la destruction complète de ces protéoses puis on neutralise l'acide chlo- rhydrique par de la soude ou un de .ses carbonates, la quan- tité d'acide ohlorhydrique mise en oeuvre ayant été choisie de façon à assurer au bouillon final, après la neutralisation à la soude, un degré de salure déterminé.
    2 - Un procédé selon 1, caractérisé par le fait qu'on exécute l'hydrolyse à l'ébullition sous-un réfrigérant à reflux.
    3 - Un procédé selon 1 ou 2, caractérisé par le fait qu'on choisit la quantité d'acide chlorhydrique en vue de l'obtention d'un bouillon contenant 125 à 150 g de chlorure de sodium pour 100 g d'azote aminé et ammoniacal.
    4 - Un procédé selon l'une quelconque des revendi- cations précédentes, caractérisé par le fait qu'on utilise une quantité diacide chlorhydrique propre à assurer au milieu acidulé un pH initial de 2.56 à 2.87.
    5 - Un procédé selon l'une quelconque des revendica- tions précédentes, caractérisé par le fait qu'on complète la neutralisation à la soude par une neutralisation a l'am- moniaque jusdu'à légère alcalinité du bouillon (pH de l'ordre de grandeur de 8).
    6 - Un procédé selon l'une quelconque des revendica- tions précédentes, caractérisé par le fait que, comme matières premières, on utilise, seules ou. en mélanges, la caséine lactique ainsi que les lactalbumines et les lactoglobulines extraites du lait et du sérum de fromagerie.
    7 - Un procédé selon l'une quelconque des revendica- tions précédentes, caractérisé par le fait qu'on pousse l'hydrolyse jusqu'au stade d'obtention des peptones.
    8 - Un procédé selon l'une quelconque des revendica- tions précédentes, caractérisé par le fait qu'on filtre le bouillon final pour en assurer la bonne stabilité.
    9 - A titre de produits industriels nouveaux, les bouillons nutritifs et fortifiants qui renferment des matiè- res protéiques sous forme de protéoses, plus spécialement de peptones, présentant une légère alcalinité et contiennent environ 125 à 150 g de chlorure de sodium pour 100 g d'azote aminé ou ammoniacal, en particulier les bouillons préparés par le procédé revendiqué dans l'une quelconque des revendi- cations précédentes.
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