JPH0129556B2 - - Google Patents
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- JPH0129556B2 JPH0129556B2 JP61068899A JP6889986A JPH0129556B2 JP H0129556 B2 JPH0129556 B2 JP H0129556B2 JP 61068899 A JP61068899 A JP 61068899A JP 6889986 A JP6889986 A JP 6889986A JP H0129556 B2 JPH0129556 B2 JP H0129556B2
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- Japan
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
- C12Q1/28—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase involving peroxidase
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/531—Production of immunochemical test materials
- G01N33/532—Production of labelled immunochemicals
- G01N33/535—Production of labelled immunochemicals with enzyme label or co-enzymes, co-factors, enzyme inhibitors or enzyme substrates
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- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Immunology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
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- Biotechnology (AREA)
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- Cell Biology (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- General Physics & Mathematics (AREA)
- Pathology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
産業上の利用分野
本発明は溶液中のペルオキシダーゼの活性を安
定化する方法に関する。 従来の技術 ペルオキシダーゼは、多方面に使用される、殊
に酵素的検出反応の分野で使用される酵素であ
る。酵素免疫テスト（EIA）の多様な構成の分野
でも、ペルオキシダーゼは標識付け酵素としてお
おいに普及されている。種々の起源のペルオキシ
ダーゼ殊に西洋ワサビ（Meerettich）−ペルオキ
シダーゼは、多くの方法で迅速かつ定量的に検出
できる。検査−及び標識付け酵素としてのペルオ
キシダーゼの非常に良好な適合性は、これに基因
する。しかしながら、このペルオキシダーゼ
（POD）は、他面では、高稀釈度で、かつ溶液中
では、まつたく満足しうる活性安定を有しないと
いう欠点を有する。従つて、殊に、酵素試薬又は
他の酵素製剤の分野でのペルオキシダーゼ接合体
の寿命は、限られており、所望の貯蔵性を得るた
めには安定化が必要である。 西ドイツ特許（DE）第3100076A1号明細書か
らは、血清蛋白質含有媒体中のペルオキシダーゼ
は、８−アニリノ−１−ナフタリン−スルホン酸
（ANS）の添加により安定化することは既に公知
である。欧州特許（EP）第0070992A1号明細書
からは、血清又は血清蛋白質含有媒体中のPOD
の安定化のために４−アミノアンチピリンを使用
することは公知である。最後に、米国特許第
4169012A号明細書からは、PODを周期律表第３
族及び第４族の多価イオン例えばAl、Zn、Mg、
Fe及びCuにより安定化することが公知である。
これら公知の活性安定化剤は、他の慣用の試薬組
成物の添加物とは相溶性が悪いか又は活性安定化
に関してなお多大の問題がある。更に、この
PODが免疫学的に作用する物質との接合体とし
て存在する際には、これらは部分的に、免疫反応
に負に影響して、非常に平坦な較正曲線をもたら
す。 発明が解決しようとする問題点 従つて、本発明は、溶液中のペルオキシダーゼ
又はペルオキシダーゼ−接合体の活性を、前記欠
点を示さずかつ、特有の免疫反応の不利な影響を
示さずに安定化することを課題とする。 問題点を解決するための手段 この課題は本発明により、特異的な活性安定剤
の添加による溶液中のペルオキシダーゼの活性化
を安定化する方法で解決され、これは、固体形又
は溶解された形で存在する酵素に、活性安定剤と
してアミノピリンを溶液に対して0.0005〜２重量
％の量で添加することよりなる。 作 用 本発明によれば、遊離の又は場合によつては接
合体と共有結合して存在するペルオキシダーゼの
酵素活性は、特に稀溶液中で非常に極めて顕著
な、温度、異物質及び類似物の失活化影響に対し
て安定化される。このことは、接合体中のペルオ
キシダーゼに結合した免疫学的に作用する物質の
免疫学的作用に悪影響を及ぼすことなしに、溶液
中で現れる酵素活性の迅速な低下は除去されるか
もしくは強く減少されることを意味する。 本発明による活性安定剤を、前記のように、
PODを含有する溶液の量に対して0.0005〜２重量
％の量で添加する。２％の上限を超えると、熱作
用に対する負荷容量は以前と同様に保持される
が、POD活性そのものは、再び低下される。下
限より下まわると、満足しうる安定化はもはや達
成されない。本発明による活性安定剤は、0.005
〜0.1重量％の量で添加するのが有利である。 この活性安定剤は、固体形又は溶解された形で
存在する酵素又は酵素接合体に任意の時点で添加
することができる。溶液に添加するのが有利であ
る。それというのも、これによつて、安定剤の一
様な分配及びこれに伴なう作用範囲の下限での添
加物でもより良好な作用が得られるからである。
殊に、アミノピリンを、酵素−もしくは接合体溶
液に、凍結前に又は凍結物の復元の後に、水性溶
剤と共に添加することができ、この際、後者の場
合には、もちろん溶剤をまず活性安定剤と混合
し、次いで、凍結乾燥物に添加してそれを溶解さ
せることもできる。 接合中体の免疫学的に作用する物質としては、
抗体又はそのフラグメント、抗原又はハプテンを
使用するのが有利である。 抗原もしくはハプテンとしては、例えば蛋白質
薬剤、ステロイド及びホルモンがこれに該当す
る。その例は、TBG、コルチゾール、ビタミン
B12、ジゴキシン、ジゴキシゲニン及びチロキシ
ンである。 抗体としてはポリクロナール及びモノクロナー
ル抗体及びそれらのフラグメントがこれに該当す
る。同様に、この化学的に変えられた誘導体例え
ばグルタールジアルデヒドで網状化された抗体
が、この接合体の成分でありうる。この例は、
TSH、nCG、AFP、LH、FSH、プロラクチン、
フエリチン、CEA及びインシユリンに対する抗
体である。 PODとしては、この酵素のすべての変種がこ
れに該当する。その入手容易性に基づき、西洋ワ
サビ−PODが有利である。 本発明の方法で、前記の活性安定剤と並んで保
存剤を添加するのも有利である。有利な保存剤
は、例えばメルチオレート（Merthiolat）、であ
る。 本発明のもう１つの目的は、ペルオキシダーゼ
又はペルオキシダーゼ−接合体を含有する安定化
された酵素製剤であり、これは、アミノピリン
0.0005〜２重量％を含有する。 接合体の成分は、活性安定剤の量及び場合によ
る付加的保存剤の含分に関して、安定化された酵
素製剤を得る方法の前記実施態様が有効に当ては
まる。更に、酵素製剤は、緩衝物質例えば燐酸塩
緩衝剤、クエン酸塩緩衝剤、ホウ酸塩緩衝剤及び
類似物及び／又は牛血清アルブミン及び／又はペ
ルオキシダーゼ活性を検出するための系を含有し
ているのが有利である。 本発明は、接合体における免疫反応の不利な影
響なしに、溶液中に通例現われる迅速な活性低下
に対するPOD又はPOD−接合体の酵素活性の安
定化を可能とする。この際、本発明によれば、活
性安定化は、長時間にわたる高い温度でも達成さ
れ、POD又はPOD−接合体の即使用可能な溶液
の使用性が改良される。 実施例 次に、実施例につき本発明を詳述する。 例 １ 抗体−POD−接合体の安定化 溶液１ インキユベーシヨン緩衝液： 燐酸塩緩衝剤 40ｍモル／（PH7.4） 牛−Ig 0.1重量％ メルチオレート 0.01重量％ 溶液２ 溶液１中に溶かした抗−フエリチン−POD−接
合体 約10U／ 溶液３ 基質／緩衝剤−溶液： 燐酸塩−クエン酸塩−緩衝剤 1.00ｍモル／ （PH4.4） 過ホウ酸ナトリウム 3.2 ｍモル／ ABTS (1) 1.9 ｍモル／ (1) ２，2′−アジノ−ジ−〔３−エチル−ベンズ
チアゾリン−スルホン酸−(6)〕−ジアンモニウ
ム塩。 使用溶液、被覆された小管及び標準は、エンツ
イマム−テスト フエリチン〔ベーリンガー・マ
ンハイム社（Boehringer mannheim GmbH）
整理番号第677337〕に由来する。この測定の実施
は、製造者の処方に従つて行なう。 抗−フエリチン−抗体で被覆された小管中に溶
液１ １ml及びフエリチン−標準（約440nｇ／
ml）0.1mlを加え、20〜25℃で60分間恒温保持す
る。吸引、洗浄の後に、溶液21mlを加える。この
ために使用した溶液は新しく調合（比較測定）し
たか又は添加前24時間30℃で恒温保持し、この
際、場合によつてはアミノピリン0.02重量％を添
加した。 20〜25℃での60分間の恒温保持の後に、小管を
吸引し、洗浄する。引続き、溶液３ １mlを添加
し、更に20〜25℃で60分間恒温保持する。その
後、空値としての溶液３に対して、λ＝405nｍ
で光度測定を実施する。 次の第１表に記載の値は、それぞれ新製溶液
（アミノピリン不含）を用いた試験で得た相対値
100％に対して計算した。 同様な測定を、 エンツイマム−テスト フエリチン 整理No. 677337 エンツイマム−テスト TBK 整理No. 249416 エンツイマム−テスト AFP 整理No. 711411 （製造者：ベーリンガーマンハイム社） を用いて実施した。
定化する方法に関する。 従来の技術 ペルオキシダーゼは、多方面に使用される、殊
に酵素的検出反応の分野で使用される酵素であ
る。酵素免疫テスト（EIA）の多様な構成の分野
でも、ペルオキシダーゼは標識付け酵素としてお
おいに普及されている。種々の起源のペルオキシ
ダーゼ殊に西洋ワサビ（Meerettich）−ペルオキ
シダーゼは、多くの方法で迅速かつ定量的に検出
できる。検査−及び標識付け酵素としてのペルオ
キシダーゼの非常に良好な適合性は、これに基因
する。しかしながら、このペルオキシダーゼ
（POD）は、他面では、高稀釈度で、かつ溶液中
では、まつたく満足しうる活性安定を有しないと
いう欠点を有する。従つて、殊に、酵素試薬又は
他の酵素製剤の分野でのペルオキシダーゼ接合体
の寿命は、限られており、所望の貯蔵性を得るた
めには安定化が必要である。 西ドイツ特許（DE）第3100076A1号明細書か
らは、血清蛋白質含有媒体中のペルオキシダーゼ
は、８−アニリノ−１−ナフタリン−スルホン酸
（ANS）の添加により安定化することは既に公知
である。欧州特許（EP）第0070992A1号明細書
からは、血清又は血清蛋白質含有媒体中のPOD
の安定化のために４−アミノアンチピリンを使用
することは公知である。最後に、米国特許第
4169012A号明細書からは、PODを周期律表第３
族及び第４族の多価イオン例えばAl、Zn、Mg、
Fe及びCuにより安定化することが公知である。
これら公知の活性安定化剤は、他の慣用の試薬組
成物の添加物とは相溶性が悪いか又は活性安定化
に関してなお多大の問題がある。更に、この
PODが免疫学的に作用する物質との接合体とし
て存在する際には、これらは部分的に、免疫反応
に負に影響して、非常に平坦な較正曲線をもたら
す。 発明が解決しようとする問題点 従つて、本発明は、溶液中のペルオキシダーゼ
又はペルオキシダーゼ−接合体の活性を、前記欠
点を示さずかつ、特有の免疫反応の不利な影響を
示さずに安定化することを課題とする。 問題点を解決するための手段 この課題は本発明により、特異的な活性安定剤
の添加による溶液中のペルオキシダーゼの活性化
を安定化する方法で解決され、これは、固体形又
は溶解された形で存在する酵素に、活性安定剤と
してアミノピリンを溶液に対して0.0005〜２重量
％の量で添加することよりなる。 作 用 本発明によれば、遊離の又は場合によつては接
合体と共有結合して存在するペルオキシダーゼの
酵素活性は、特に稀溶液中で非常に極めて顕著
な、温度、異物質及び類似物の失活化影響に対し
て安定化される。このことは、接合体中のペルオ
キシダーゼに結合した免疫学的に作用する物質の
免疫学的作用に悪影響を及ぼすことなしに、溶液
中で現れる酵素活性の迅速な低下は除去されるか
もしくは強く減少されることを意味する。 本発明による活性安定剤を、前記のように、
PODを含有する溶液の量に対して0.0005〜２重量
％の量で添加する。２％の上限を超えると、熱作
用に対する負荷容量は以前と同様に保持される
が、POD活性そのものは、再び低下される。下
限より下まわると、満足しうる安定化はもはや達
成されない。本発明による活性安定剤は、0.005
〜0.1重量％の量で添加するのが有利である。 この活性安定剤は、固体形又は溶解された形で
存在する酵素又は酵素接合体に任意の時点で添加
することができる。溶液に添加するのが有利であ
る。それというのも、これによつて、安定剤の一
様な分配及びこれに伴なう作用範囲の下限での添
加物でもより良好な作用が得られるからである。
殊に、アミノピリンを、酵素−もしくは接合体溶
液に、凍結前に又は凍結物の復元の後に、水性溶
剤と共に添加することができ、この際、後者の場
合には、もちろん溶剤をまず活性安定剤と混合
し、次いで、凍結乾燥物に添加してそれを溶解さ
せることもできる。 接合中体の免疫学的に作用する物質としては、
抗体又はそのフラグメント、抗原又はハプテンを
使用するのが有利である。 抗原もしくはハプテンとしては、例えば蛋白質
薬剤、ステロイド及びホルモンがこれに該当す
る。その例は、TBG、コルチゾール、ビタミン
B12、ジゴキシン、ジゴキシゲニン及びチロキシ
ンである。 抗体としてはポリクロナール及びモノクロナー
ル抗体及びそれらのフラグメントがこれに該当す
る。同様に、この化学的に変えられた誘導体例え
ばグルタールジアルデヒドで網状化された抗体
が、この接合体の成分でありうる。この例は、
TSH、nCG、AFP、LH、FSH、プロラクチン、
フエリチン、CEA及びインシユリンに対する抗
体である。 PODとしては、この酵素のすべての変種がこ
れに該当する。その入手容易性に基づき、西洋ワ
サビ−PODが有利である。 本発明の方法で、前記の活性安定剤と並んで保
存剤を添加するのも有利である。有利な保存剤
は、例えばメルチオレート（Merthiolat）、であ
る。 本発明のもう１つの目的は、ペルオキシダーゼ
又はペルオキシダーゼ−接合体を含有する安定化
された酵素製剤であり、これは、アミノピリン
0.0005〜２重量％を含有する。 接合体の成分は、活性安定剤の量及び場合によ
る付加的保存剤の含分に関して、安定化された酵
素製剤を得る方法の前記実施態様が有効に当ては
まる。更に、酵素製剤は、緩衝物質例えば燐酸塩
緩衝剤、クエン酸塩緩衝剤、ホウ酸塩緩衝剤及び
類似物及び／又は牛血清アルブミン及び／又はペ
ルオキシダーゼ活性を検出するための系を含有し
ているのが有利である。 本発明は、接合体における免疫反応の不利な影
響なしに、溶液中に通例現われる迅速な活性低下
に対するPOD又はPOD−接合体の酵素活性の安
定化を可能とする。この際、本発明によれば、活
性安定化は、長時間にわたる高い温度でも達成さ
れ、POD又はPOD−接合体の即使用可能な溶液
の使用性が改良される。 実施例 次に、実施例につき本発明を詳述する。 例 １ 抗体−POD−接合体の安定化 溶液１ インキユベーシヨン緩衝液： 燐酸塩緩衝剤 40ｍモル／（PH7.4） 牛−Ig 0.1重量％ メルチオレート 0.01重量％ 溶液２ 溶液１中に溶かした抗−フエリチン−POD−接
合体 約10U／ 溶液３ 基質／緩衝剤−溶液： 燐酸塩−クエン酸塩−緩衝剤 1.00ｍモル／ （PH4.4） 過ホウ酸ナトリウム 3.2 ｍモル／ ABTS (1) 1.9 ｍモル／ (1) ２，2′−アジノ−ジ−〔３−エチル−ベンズ
チアゾリン−スルホン酸−(6)〕−ジアンモニウ
ム塩。 使用溶液、被覆された小管及び標準は、エンツ
イマム−テスト フエリチン〔ベーリンガー・マ
ンハイム社（Boehringer mannheim GmbH）
整理番号第677337〕に由来する。この測定の実施
は、製造者の処方に従つて行なう。 抗−フエリチン−抗体で被覆された小管中に溶
液１ １ml及びフエリチン−標準（約440nｇ／
ml）0.1mlを加え、20〜25℃で60分間恒温保持す
る。吸引、洗浄の後に、溶液21mlを加える。この
ために使用した溶液は新しく調合（比較測定）し
たか又は添加前24時間30℃で恒温保持し、この
際、場合によつてはアミノピリン0.02重量％を添
加した。 20〜25℃での60分間の恒温保持の後に、小管を
吸引し、洗浄する。引続き、溶液３ １mlを添加
し、更に20〜25℃で60分間恒温保持する。その
後、空値としての溶液３に対して、λ＝405nｍ
で光度測定を実施する。 次の第１表に記載の値は、それぞれ新製溶液
（アミノピリン不含）を用いた試験で得た相対値
100％に対して計算した。 同様な測定を、 エンツイマム−テスト フエリチン 整理No. 677337 エンツイマム−テスト TBK 整理No. 249416 エンツイマム−テスト AFP 整理No. 711411 （製造者：ベーリンガーマンハイム社） を用いて実施した。
【表】
例 ２
例１と同様な方法で、エンツイマム
−テスト
フエリチン（Enzymum −Test Ferritin）を用
い、種々のアミノピリン濃度で測定を実施する。
結果を第２表に示す。
フエリチン（Enzymum −Test Ferritin）を用
い、種々のアミノピリン濃度で測定を実施する。
結果を第２表に示す。
【表】
例１と同様な方法で、アミノピリン、４−アミ
ノアンチピリン、ダイピロン及び アンチピリン
を用いて実施した結果を次に示す：
ノアンチピリン、ダイピロン及び アンチピリン
を用いて実施した結果を次に示す：
【式】
【式】
【式】
【式】
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 特異的な活性安定剤の添加により、溶液中の
ペルオキシダーゼの活性を安定化する方法におい
て、固体形又は溶解された形で存在する酵素に、
活性安定剤としてアミノピリンを、溶液に対して
0.0005〜２重量％の量で添加することを特徴とす
る溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化する
方法。 ２ 安定剤0.005〜１重量％を添加する、特許請
求の範囲第１項記載の方法。 ３ 安定剤を、凍結乾燥のための特定の酵素溶液
に添加する、特許請求の範囲第１項又は第２項に
記載の方法。 ４ 安定剤を、水性溶剤で復元された凍結乾燥物
に添加する、特許請求の範囲第１項又は第２項に
記載の方法。 ５ ペルオキシダーゼを免疫学的作用をする物質
としての抗体又はそのフラグメント、抗原又はハ
プテンとの接合体として使用する、特許請求の範
囲第１項から第４項までのいずれか１項に記載の
方法。 ６ 免疫学的に作用する物質は、ジゴキシン、ジ
ゴキシゲニン又はチロキシンである、特許請求の
範囲第５項に記載の方法。 ７ 免疫学的に作用する物質はAFP、フエリチ
ン又はTSHに対する抗体である、特許請求の範
囲第５項に記載の方法。 ８ 付加的に保存剤としてのメルチオレートを添
加する特許請求の範囲第１項から第７項までのい
ずれか１項に記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19853511327 DE3511327A1 (de) | 1985-03-28 | 1985-03-28 | Stabilisierung der aktivitaet von peroxidase in loesung |
| DE3511327.8 | 1985-03-28 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61224987A JPS61224987A (ja) | 1986-10-06 |
| JPH0129556B2 true JPH0129556B2 (ja) | 1989-06-12 |
Family
ID=6266621
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61068899A Granted JPS61224987A (ja) | 1985-03-28 | 1986-03-28 | 溶液中のペルオキシダーゼの活性を安定化する方法 |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4757016A (ja) |
| EP (1) | EP0197447B1 (ja) |
| JP (1) | JPS61224987A (ja) |
| AT (1) | ATE45978T1 (ja) |
| DE (2) | DE3511327A1 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN106399322A (zh) * | 2016-08-27 | 2017-02-15 | 华南农业大学 | 一种鸡β干扰素优化基因及重组鸡β干扰素的生产工艺 |
Families Citing this family (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4874692A (en) * | 1987-07-20 | 1989-10-17 | Eastman Kodak Company | Binder composition and analytical element having stabilized peroxidase in layer containing the composition |
| FR2630457B1 (fr) * | 1988-04-20 | 1990-08-31 | Anda Biolog | Utilisation de l'acide para-amino-salicylique pour la stabilisation de l'activite enzymatique de la peroxydase en solution, agent stabilisant et solution stabilisee en comportant application |
| US5116729A (en) * | 1989-03-10 | 1992-05-26 | Miles Inc. | Stabilization of oxidase enzyme-based test strips |
| FR2653782B1 (fr) * | 1989-10-30 | 1992-02-07 | Cis Bio Int | Composition de peroxydase stabilisee, utilisable pour des essais immuno-enzymatiques. |
| US5468622A (en) * | 1990-04-03 | 1995-11-21 | Immunomatrix, Inc. | Salt stabilization of antibody-enzyme conjugates heat-dried into paper |
| JPH06509646A (ja) * | 1991-07-26 | 1994-10-27 | デイド・ケミストリイ・システムズ・インコーポレーテツド | 懸濁された固体支持体の存在下でのシグナル検出アッセイ |
| US5460944A (en) * | 1991-10-28 | 1995-10-24 | Boehringer Mannheim Gmbh | Storable protein solution |
| WO2006076034A2 (en) * | 2004-05-21 | 2006-07-20 | Bhanu, Kalra | Stabilized two component system for chemilumiescent assay in immunodiagnostics |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| NL7610608A (nl) * | 1976-09-24 | 1978-03-29 | Akzo Nv | Werkwijze voor het stabiliseren van peroxidase- -bevattende composities. |
| DE3065827D1 (en) * | 1979-08-23 | 1984-01-12 | Ivan Endre Modrovich | Method of stabilizing an enzyme solution for use in total cholesterol determination, stabilized solution and test kit therefor |
| US4378429A (en) * | 1979-08-23 | 1983-03-29 | Modrovich Ivan Endre | Enzymatic method and stabilized solutions for determining total cholesterol in human serum |
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