JPH0211698A - 安定化高不飽和脂肪酸およびその誘導体 - Google Patents
安定化高不飽和脂肪酸およびその誘導体Info
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- JPH0211698A JPH0211698A JP1096210A JP9621089A JPH0211698A JP H0211698 A JPH0211698 A JP H0211698A JP 1096210 A JP1096210 A JP 1096210A JP 9621089 A JP9621089 A JP 9621089A JP H0211698 A JPH0211698 A JP H0211698A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
発明の分野
本発明は高不飽和脂肪酸およびその誘導体の安定化に関
する。
する。
発明の背景
これらの不飽和化合物は少なくとも３〜６の二重結合を
有し、５つのこのような二重結合を有する全てのシス形
態の５．８．１１．１４．１７−エイコサペンタエン酸
（ＥＰＡ）、６つのこのような二重結合を有する全ての
シス形態の４，７゜１０．１３，１６．１９−トコ→ノ
゛ヘキサエン酸（ＤＨＡ）およびそれらの全ての食品用
誘導体を含む。
有し、５つのこのような二重結合を有する全てのシス形
態の５．８．１１．１４．１７−エイコサペンタエン酸
（ＥＰＡ）、６つのこのような二重結合を有する全ての
シス形態の４，７゜１０．１３，１６．１９−トコ→ノ
゛ヘキサエン酸（ＤＨＡ）およびそれらの全ての食品用
誘導体を含む。
ＥＰＡのＣＡＳ登録番号は第１０４１７−９４−４号で
あり、ＤＨＡについては第６２１７−５４５号である。
あり、ＤＨＡについては第６２１７−５４５号である。
安定化は後記の系を含有する水分活性化酵素を使用する
ことにより達成される。不飽和化合物は、好ましくは酵
素を含有する壁材中でマイクロカプセル化される。
ことにより達成される。不飽和化合物は、好ましくは酵
素を含有する壁材中でマイクロカプセル化される。
ＥＰＡおよびＤ Ｈ／’Ｌは、魚腹、藻類および菌類か
ら中性トリグリセリド、糖脂質、リン脂質等の形態で得
られ、その種々の食品用誘導体の形態で食品に用いられ
、また血栓−塞栓状態を防止するかまたは改善する薬剤
として用いられる。高不飽和な構造のため、これらの化
合物は非常に酸化し易く、酸化すると非常に不快な悪臭
を持つ。食物摂取時、それらは生理学的に「魚油ベルチ
（ｂｅｌｃｈ）」として知られる現象を引き起こし、こ
れはこれら種々の化合物の望まれない特性である。
ら中性トリグリセリド、糖脂質、リン脂質等の形態で得
られ、その種々の食品用誘導体の形態で食品に用いられ
、また血栓−塞栓状態を防止するかまたは改善する薬剤
として用いられる。高不飽和な構造のため、これらの化
合物は非常に酸化し易く、酸化すると非常に不快な悪臭
を持つ。食物摂取時、それらは生理学的に「魚油ベルチ
（ｂｅｌｃｈ）」として知られる現象を引き起こし、こ
れはこれら種々の化合物の望まれない特性である。
酸化に対して安定化させ、食物摂取中および食物摂取後
、さらに化合物をさらに感覚刺激的に容認できるように
する状態または系統にこれらの種々の化合物を配するよ
うな種々の試みが当業者によりなされてきたが、両面を
首尾よく成就する手段は全く提供されなかった。
、さらに化合物をさらに感覚刺激的に容認できるように
する状態または系統にこれらの種々の化合物を配するよ
うな種々の試みが当業者によりなされてきたが、両面を
首尾よく成就する手段は全く提供されなかった。
米国特許第４，２１１．８６５号、第４．４９７゜７１
０号および第４，６１５．８３９号はＥＰＡおよび／ま
たはＤＨＡおよび／またはそれらの幾つかの誘導体の調
製について開示している。
０号および第４，６１５．８３９号はＥＰＡおよび／ま
たはＤＨＡおよび／またはそれらの幾つかの誘導体の調
製について開示している。
米国特許第４，５２６，９０２号、英国特許第１゜６０
４．５５４号および英国特許第２，０３３，７４５号は
血栓−塞栓状態の治療または予防におけるＥＰＡおよび
／またはＤＨＡ８よび／またはそれらのある種の誘導体
の使用について開示している。
４．５５４号および英国特許第２，０３３，７４５号は
血栓−塞栓状態の治療または予防におけるＥＰＡおよび
／またはＤＨＡ８よび／またはそれらのある種の誘導体
の使用について開示している。
米国特許第４，５２５，３０６号、英国特許筒１゜６０
４，５５４号および英国特許筒２，０３３，７４５号は
、ゼラチンカプセル中でのＥＰＡおよび／またはＤＨＡ
のカプセル化について開示している。
４，５５４号および英国特許筒２，０３３，７４５号は
、ゼラチンカプセル中でのＥＰＡおよび／またはＤＨＡ
のカプセル化について開示している。
米国特許第４．４３８．１０６号はシクロデキストリン
内でＥＰＡおよびＤＨＡよびそれらのある種の誘導体を
包むことについて開示している。
内でＥＰＡおよびＤＨＡよびそれらのある種の誘導体を
包むことについて開示している。
米国特許第４，０２１，３６４号、第４．２２５゜５８
１号、第４，２６９．８２１号、第４，３２２゜３１１
号、第４．３２４．６８３号、第４．３２９゜３３２号
、第４．５２５，３０６号、英国特許筒２゜１６６．６
５１号、ＰＣＴ ＷＯ８６１０３６７６号およびＰＣＴ
ＷＯ８６１０６２５２号は多種多様のポリマー材料中
での多種多様の生理学的に活性な材料または薬剤のカプ
セル化を開示している。ＰＣＴ ＷＯ８６１０３６７６
号は、このような刊行物でのコアセルベーション被覆法
におけるポリマー材料の１つとしてゼラチンを使用する
ことについて開示している。
１号、第４，２６９．８２１号、第４，３２２゜３１１
号、第４．３２４．６８３号、第４．３２９゜３３２号
、第４．５２５，３０６号、英国特許筒２゜１６６．６
５１号、ＰＣＴ ＷＯ８６１０３６７６号およびＰＣＴ
ＷＯ８６１０６２５２号は多種多様のポリマー材料中
での多種多様の生理学的に活性な材料または薬剤のカプ
セル化を開示している。ＰＣＴ ＷＯ８６１０３６７６
号は、このような刊行物でのコアセルベーション被覆法
におけるポリマー材料の１つとしてゼラチンを使用する
ことについて開示している。
米国特許第４．５２５，３０６号、第４，５５４゜１０
７号および第４，６２３．４８６号、英国特許筒１．６
０４，５５４号および英国特許筒２，０３３．７４５号
はＥＰＡおよび／またはＤＨＡあるいはＥＰＡを含有す
る魚油とともにある種の酸化防止剤を用いることについ
て開示している。
７号および第４，６２３．４８６号、英国特許筒１．６
０４，５５４号および英国特許筒２，０３３．７４５号
はＥＰＡおよび／またはＤＨＡあるいはＥＰＡを含有す
る魚油とともにある種の酸化防止剤を用いることについ
て開示している。
米国特許第４，５５４，１０７号および第４，６２３．
４８８号は、悪臭留分を除去するためにＥＰＡを含有す
る魚油を多段階の分子エステル交換および蒸留処理によ
り脱臭することについて開示している。
４８８号は、悪臭留分を除去するためにＥＰＡを含有す
る魚油を多段階の分子エステル交換および蒸留処理によ
り脱臭することについて開示している。
米国ミシガン州４８１０６．アンバーバー、ツアイブロ
ード、３００工ヌ番（３０ＯＮ、 Ｚｅｉｂ Ｒｏａｄ
。
ード、３００工ヌ番（３０ＯＮ、 Ｚｅｉｂ Ｒｏａｄ
。
Ａｎｎ Ｈａｒｂｏｒ、 Ｍｉｃｈｉｇａｎ ４８１０
６）にあるニー・エヌ・アイ・デイサ−ティジョン・イ
ンフォメーション・サービス（ＵＮＩ Ｄｉｓｓｅｒｔ
ｉｏｎ Ｉｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ ５ｅｒｖｉｃｅ）に
より１９８７年に刊行されたイー・ハオ・リン（Ｙｉ−
Ｈｕａ Ｌｉｎ）によるロードアイランド大学の博士論
文、標題「グルコースオキシダーゼ保存による脂肪性急
の脂質酸化の抑制」においては、グルコースオキシダー
ゼ／カタラーゼ／グルコース酵素系の単独使用、および
インベルターゼ／カタラーゼ／グルコースオキシダーゼ
／カタラーゼ／スクロース系とともに使用して新鮮なマ
ツケラル（Ｍａｃｋｅｒａｌ）の脂質酸化を抑制してい
る。
６）にあるニー・エヌ・アイ・デイサ−ティジョン・イ
ンフォメーション・サービス（ＵＮＩ Ｄｉｓｓｅｒｔ
ｉｏｎ Ｉｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ ５ｅｒｖｉｃｅ）に
より１９８７年に刊行されたイー・ハオ・リン（Ｙｉ−
Ｈｕａ Ｌｉｎ）によるロードアイランド大学の博士論
文、標題「グルコースオキシダーゼ保存による脂肪性急
の脂質酸化の抑制」においては、グルコースオキシダー
ゼ／カタラーゼ／グルコース酵素系の単独使用、および
インベルターゼ／カタラーゼ／グルコースオキシダーゼ
／カタラーゼ／スクロース系とともに使用して新鮮なマ
ツケラル（Ｍａｃｋｅｒａｌ）の脂質酸化を抑制してい
る。
該論文はモデル系において脂質酸化に及ぼすカタラーゼ
、グルコースオキシダーゼおよびヘモグロビンの影響に
ついても研究を行った。
、グルコースオキシダーゼおよびヘモグロビンの影響に
ついても研究を行った。
米国特許第３，９６２．４２５号は魚の腐敗を促進する
ために脂肪分解酵素を用いることについて開示している
。
ために脂肪分解酵素を用いることについて開示している
。
米国特許第４，４０５，６４９号および第４，４１９．
３７０号はカード形成を遅延させるか魚を液化させるよ
うに魚を処理するためにタンパク質分解酵素を用いるこ
とについて開示している。
３７０号はカード形成を遅延させるか魚を液化させるよ
うに魚を処理するためにタンパク質分解酵素を用いるこ
とについて開示している。
米国特許第３，９２０．５２１号、第３．９９７゜４０
２号および第４．０２９．８１９号は、特に脂質を含有
する食料品における酸化防止剤として過酸化物ジスムタ
ーゼを用いることを開示している。
２号および第４．０２９．８１９号は、特に脂質を含有
する食料品における酸化防止剤として過酸化物ジスムタ
ーゼを用いることを開示している。
ＥＰＡ第１７２，４３２号は食肉の赤色発色さ仕るため
に必要な量のナイトライドを少なくするため、ナイトラ
イド浸漬した食肉に使用する触媒としてアスコルビン酸
オキシダーゼおよびカプセル化した有機酸を同時に用い
ることについて開示している。
に必要な量のナイトライドを少なくするため、ナイトラ
イド浸漬した食肉に使用する触媒としてアスコルビン酸
オキシダーゼおよびカプセル化した有機酸を同時に用い
ることについて開示している。
ＥＰＡ第２０７，０３９号はｐＨ５以下の飲料および他
の食品の酸化を防止するためにある種のオキシダーゼお
よび基質をカタラーゼおよび過酸化物ジスムターゼと組
み合わせて用いることについて開示している。
の食品の酸化を防止するためにある種のオキシダーゼお
よび基質をカタラーゼおよび過酸化物ジスムターゼと組
み合わせて用いることについて開示している。
本発明によれば、これらの化合物を酸化に対して安定化
するとともに、感覚刺激的に容認できる方法で食物摂取
することを可能とするような形態でＥＰＡおよびＤＨＡ
およびそれらの食品用誘導体を提供することができる。
するとともに、感覚刺激的に容認できる方法で食物摂取
することを可能とするような形態でＥＰＡおよびＤＨＡ
およびそれらの食品用誘導体を提供することができる。
発明の開示
本発明は、少なくとも３〜６個の不飽和炭素−炭素二重
結合を有する脂肪酸またはその食品用誘導体から選択さ
れた少なくとも１つの不飽和化合物および該二重結合に
対する酸化攻撃を防止するだめの安定化有効量の少なく
とも１つの水分活性化酸化還元酵素からなることを特徴
とする組成物に関する。本発明は、また、所望の安定化
時間、酸化防止安定化有効量の少なくとも１つの水分活
性化酸化還元酵素で該化合物を安定化することを特徴と
する、少なくとも３〜６個の不飽和炭素−炭素二重結合
を有する不飽和化合物の該二重結合の酸化に対する安定
化方法に関する。本発明は、また、親水性コロイドで作
製されたマイクロ球内で不飽和化合物をマイクロカプセ
ル化することを包含し、該マイクロ球の壁は、好ましく
は、不飽和化合物用の酵素ベースの安定剤を含有する。
結合を有する脂肪酸またはその食品用誘導体から選択さ
れた少なくとも１つの不飽和化合物および該二重結合に
対する酸化攻撃を防止するだめの安定化有効量の少なく
とも１つの水分活性化酸化還元酵素からなることを特徴
とする組成物に関する。本発明は、また、所望の安定化
時間、酸化防止安定化有効量の少なくとも１つの水分活
性化酸化還元酵素で該化合物を安定化することを特徴と
する、少なくとも３〜６個の不飽和炭素−炭素二重結合
を有する不飽和化合物の該二重結合の酸化に対する安定
化方法に関する。本発明は、また、親水性コロイドで作
製されたマイクロ球内で不飽和化合物をマイクロカプセ
ル化することを包含し、該マイクロ球の壁は、好ましく
は、不飽和化合物用の酵素ベースの安定剤を含有する。
曲述のように、本発明で用いる不飽和化合物はＥＰＡ％
Ｄ １１ Ａおよびその食品用誘導体である。本発明に
おいては、これらの化合物は個々に、または、それらを
色々組み合わせて用いることができる。「食品用誘導体
」なる用語は、食品または医薬用での使用が許容される
ＥＰＡおよびＤＨＡの誘導体を意味する。
Ｄ １１ Ａおよびその食品用誘導体である。本発明に
おいては、これらの化合物は個々に、または、それらを
色々組み合わせて用いることができる。「食品用誘導体
」なる用語は、食品または医薬用での使用が許容される
ＥＰＡおよびＤＨＡの誘導体を意味する。
ＥＰＡおよびｌ） ＨＡの食品用誘導体はモノ−ジーま
たはトリグリセリド、リン脂質、リン酸塩脂質、糖脂質
および塩である。該塩はＮａ、におよびＮＨ，塩を含む
。他の有効な誘導体はアミドおよびエステル（すなわち
、米国特許第４，２１１゜８６５号記載のエステル）で
ある。ＥＰＡおよびＤＭＡの好ましい原料は、本来、魚
油に存在する。
たはトリグリセリド、リン脂質、リン酸塩脂質、糖脂質
および塩である。該塩はＮａ、におよびＮＨ，塩を含む
。他の有効な誘導体はアミドおよびエステル（すなわち
、米国特許第４，２１１゜８６５号記載のエステル）で
ある。ＥＰＡおよびＤＭＡの好ましい原料は、本来、魚
油に存在する。
これらの魚油は約１５〜３０％のＥＰＡおよびＤＨＡお
よびその誘導体を含有する。
よびその誘導体を含有する。
不飽和化合物をカプセル化するのに用いるマイクロ球は
、約２０〜５００、好ましくは８０〜２００ミクロンの
平均粒径を有する。核球は主に壁形成材としての親水コ
ロイドから作製され、約０゜５〜１０ミクロンの厚さを
有する。この目的のために任意の食品用親水コロイドを
用いてもよい。
、約２０〜５００、好ましくは８０〜２００ミクロンの
平均粒径を有する。核球は主に壁形成材としての親水コ
ロイドから作製され、約０゜５〜１０ミクロンの厚さを
有する。この目的のために任意の食品用親水コロイドを
用いてもよい。
この点において、用いる好ましい親水コロイド材料とし
ては、ゼラチン、アルギネート、アルブミン、カゼイン
、寒天、アラビャコ゛ム、ペクチンおよびデンプンであ
る。これらの親水コロイドで最も好ましいものは、ゼラ
チンのようなタンパク質である。
ては、ゼラチン、アルギネート、アルブミン、カゼイン
、寒天、アラビャコ゛ム、ペクチンおよびデンプンであ
る。これらの親水コロイドで最も好ましいものは、ゼラ
チンのようなタンパク質である。
以下に詳述するように、その壁が
約１−１ｏ、好ましくは、約１．５〜３．０重量％の親
水コロイド、 約９７〜５０、好ましくは、約８８〜７６重量％の水、
並びに 約０．００１〜０．６、好ましくは、約０．００２〜０
．００６重量％の酵素（または壁組酸物１００ｇ当たり
約１００〜ａｏ、ｏｏｏ、好ましくは、約２００〜６０
０単位の酵素） および約２〜４０．好ましくは、約１０〜２０重量％の
このような酵素用基質を含有するように球が構成される
。
水コロイド、 約９７〜５０、好ましくは、約８８〜７６重量％の水、
並びに 約０．００１〜０．６、好ましくは、約０．００２〜０
．００６重量％の酵素（または壁組酸物１００ｇ当たり
約１００〜ａｏ、ｏｏｏ、好ましくは、約２００〜６０
０単位の酵素） および約２〜４０．好ましくは、約１０〜２０重量％の
このような酵素用基質を含有するように球が構成される
。
酵素単位はｌミクロモル７分である。
マイクロ球はその中でカプセル化された不飽和化合物と
ともに形成されるため、複合材料は約８０〜９５重量％
のこのような化合物を含有するカプセル化された化合物
または組成物または油と、約５〜２０重量％のカプセル
化壁材とからなる。
ともに形成されるため、複合材料は約８０〜９５重量％
のこのような化合物を含有するカプセル化された化合物
または組成物または油と、約５〜２０重量％のカプセル
化壁材とからなる。
壁材の水分は酵素用の活性化媒体を提供するために用い
られる。このような水分の活性化量は、壁材が最初に形
成された柔軟な形態にカプセル化コロイドを配するため
に用いた水分量から始まっている。
られる。このような水分の活性化量は、壁材が最初に形
成された柔軟な形態にカプセル化コロイドを配するため
に用いた水分量から始まっている。
本発明で用いる酵素は、約３０〜１１０°Ｆの温度で酵
素と接触するようになる分子酸素を掃去しまたは酵素的
に除去するのに適した酵素である。
素と接触するようになる分子酸素を掃去しまたは酵素的
に除去するのに適した酵素である。
これらの酵素は酸化還元酵素、すなわち、酸化還元反応
の触媒となる酵素である。これらの酵素は遊離水および
分子酸素の存在下、電子受容体として機能し、Ｈ２０□
またはＨ２Ｏを生ずる。これらの酵素およびそれととも
に用いる基質は以下のものを含む： へ ＋！ 瑚 本発明で用いた酵素はその任意の原料から得られる。
の触媒となる酵素である。これらの酵素は遊離水および
分子酸素の存在下、電子受容体として機能し、Ｈ２０□
またはＨ２Ｏを生ずる。これらの酵素およびそれととも
に用いる基質は以下のものを含む： へ ＋！ 瑚 本発明で用いた酵素はその任意の原料から得られる。
このような酵素の最も好ましいものはグルコースオキシ
ダーゼであり、通常、以下の２段階の反応式に従い、カ
タラーゼと組み合わせて用いる。
ダーゼであり、通常、以下の２段階の反応式に従い、カ
タラーゼと組み合わせて用いる。
オキシダーゼ
Ｄ−グルコノ−１，５−ラクトーン＋Ｈ７０２カタラー
ゼ Ｉｌ、Ｈ２Ｏ２−〉Ｈ３Ｏ＋ １／２０ｘ分子酸素はこ
のプロセスから形成されるが、このプロセスは元来、本
発明による脱酸素を意図するものであり、実際には最初
に掃去されると考えられる酸素量に関して酸素の正味損
失を生じる。
ゼ Ｉｌ、Ｈ２Ｏ２−〉Ｈ３Ｏ＋ １／２０ｘ分子酸素はこ
のプロセスから形成されるが、このプロセスは元来、本
発明による脱酸素を意図するものであり、実際には最初
に掃去されると考えられる酸素量に関して酸素の正味損
失を生じる。
本発明で用いる酵素／基質系を選択する場合、所望の酸
化防止プロセスを妨害する電子伝達能力や他の遊離基発
生剤を有する金属を含有するような系の使用を回避する
ことが望まれる。この種類の金属を含有する傾向にある
酵素ベースの系は、例えば、ガラクトースオキシダーゼ
およびビリルビンオキシダーゼベースの系である。回避
されるこのような金属としてＦｅ、Ｚｎ、ＣｕおよびＭ
Ｏが挙げられる。
化防止プロセスを妨害する電子伝達能力や他の遊離基発
生剤を有する金属を含有するような系の使用を回避する
ことが望まれる。この種類の金属を含有する傾向にある
酵素ベースの系は、例えば、ガラクトースオキシダーゼ
およびビリルビンオキシダーゼベースの系である。回避
されるこのような金属としてＦｅ、Ｚｎ、ＣｕおよびＭ
Ｏが挙げられる。
本発明の酵素系は、例えば、フラビンタンパク質の使用
に基いた非金属ベースの電子伝達系を含有する。
に基いた非金属ベースの電子伝達系を含有する。
酵素／基質系は乳化または非乳化形態で用いることがで
きる。乳化すると、酵素／基質は水中油形または油中水
形エマルジョン中で使用できる。
きる。乳化すると、酵素／基質は水中油形または油中水
形エマルジョン中で使用できる。
マイクロカプセル化プロセス
本発明で用いる酵素／基質系は、食品用ヒドロコロイド
中で不飽和化合物をマイクロカプセル化すること、およ
び酵素／基質系にマイクロカプセル化した不飽和化合物
を組込むことにより不飽和化合物を安定化することに用
いられる。その他に、酵素／基質系は不飽和化合物のみ
をカプセル化するために用いる壁材においてのみ用いる
ことができるか、または該酵素／基質系はカプセル化し
た不飽和化合物およびカプセル化壁材に組込むことがで
きる。
中で不飽和化合物をマイクロカプセル化すること、およ
び酵素／基質系にマイクロカプセル化した不飽和化合物
を組込むことにより不飽和化合物を安定化することに用
いられる。その他に、酵素／基質系は不飽和化合物のみ
をカプセル化するために用いる壁材においてのみ用いる
ことができるか、または該酵素／基質系はカプセル化し
た不飽和化合物およびカプセル化壁材に組込むことがで
きる。
この点で用いられるヒドロコロイド材料としてゼラチン
、アルギネート、アルブミン、カゼイン、寒天、アラビ
ヤゴム、ペクチンおよびデンプンが挙げられる。このよ
うなヒドロコロイド材料の好ましいものとしてはゼラチ
ンのようなタンパク質が挙げられる。ヒドロコロイドは
、好ましくは架橋形態でも使用される。この目的のため
に有用な食品用架橋剤は当業者に公知である。ゼラチン
に有用な食品用架橋剤としては、例えばグルタルアルデ
ヒドが挙げられる。
、アルギネート、アルブミン、カゼイン、寒天、アラビ
ヤゴム、ペクチンおよびデンプンが挙げられる。このよ
うなヒドロコロイド材料の好ましいものとしてはゼラチ
ンのようなタンパク質が挙げられる。ヒドロコロイドは
、好ましくは架橋形態でも使用される。この目的のため
に有用な食品用架橋剤は当業者に公知である。ゼラチン
に有用な食品用架橋剤としては、例えばグルタルアルデ
ヒドが挙げられる。
カプセル化封入プロセスとしては、酵素および食品用油
をカプセル化するための当業者に公知のいかなる技術を
用いてもよい。例えば、この点に関しては、米国ニュー
ヨーク州ニューヨークにあるプレナムプレス社（Ｐｌｅ
ｎｕｍ Ｐｒｅｓｓ、 Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ、 ＮＹ）の
ジャン・イー・パンデガエル（Ｊａｎ Ｅ、Ｖａｎｄｅ
ｇａｅｒ）によって１９７４年に刊行された［マイクロ
カプセル化プロセスおよびその応用」参照。この刊行物
の内容はここで参考として引用した。
をカプセル化するための当業者に公知のいかなる技術を
用いてもよい。例えば、この点に関しては、米国ニュー
ヨーク州ニューヨークにあるプレナムプレス社（Ｐｌｅ
ｎｕｍ Ｐｒｅｓｓ、 Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ、 ＮＹ）の
ジャン・イー・パンデガエル（Ｊａｎ Ｅ、Ｖａｎｄｅ
ｇａｅｒ）によって１９７４年に刊行された［マイクロ
カプセル化プロセスおよびその応用」参照。この刊行物
の内容はここで参考として引用した。
このようなプロセスの好ましいものはコアセルベーショ
ンである。この点については前掲の「マイクロカプセル
化プロセスおよびその応用」の２１〜３７頁参照。
ンである。この点については前掲の「マイクロカプセル
化プロセスおよびその応用」の２１〜３７頁参照。
以下、実施例により本発明を具体的に説明するが、何ら
限定を意図するものではない。
限定を意図するものではない。
実施例１
１回分約６０〜７０ｇの脱ロウしたメンハーデン魚油を
、ゼラチンがグルタルアルデヒドで架橋されたゼラチン
球内でマイクロカプセル化した。
、ゼラチンがグルタルアルデヒドで架橋されたゼラチン
球内でマイクロカプセル化した。
魚油は、該油の全脂肪酸含有量に対して約１３゜６％の
ＥＰＡおよび約７．２％のＤＨＡを含有する。核油を架
橋されたゼラチン内でカプセル化し、浸漬工程でマイク
ロ球のゼラチン壁に安定化酵素を添加する。該マイクロ
球は平均粒径が約１００〜２００ミクロンであり、約８
０〜８５重量％の油を含有する。用いたカプセル化プロ
セスはコアセルベーション法である。全処理は以下の連
続工程からなる： （２）５０ｐｐｍのエチレンジアミンテトラ酢酸（ＥＤ
ＴＡ）を含有する蒸留水中の１１％（ｗ／ｖ）の２７５
ブルーム（ｂｌｏｏｍ）酸前駆体ゼラチン４５ｍ＋２を
５５°Ｃで２５０ｍ１２ビーカーに添加し、４枚羽根の
インペラーで攪拌する（４００ｒｐｍまで）。金属キレ
ート化剤としてＥＤＴＡを用いる。
ＥＰＡおよび約７．２％のＤＨＡを含有する。核油を架
橋されたゼラチン内でカプセル化し、浸漬工程でマイク
ロ球のゼラチン壁に安定化酵素を添加する。該マイクロ
球は平均粒径が約１００〜２００ミクロンであり、約８
０〜８５重量％の油を含有する。用いたカプセル化プロ
セスはコアセルベーション法である。全処理は以下の連
続工程からなる： （２）５０ｐｐｍのエチレンジアミンテトラ酢酸（ＥＤ
ＴＡ）を含有する蒸留水中の１１％（ｗ／ｖ）の２７５
ブルーム（ｂｌｏｏｍ）酸前駆体ゼラチン４５ｍ＋２を
５５°Ｃで２５０ｍ１２ビーカーに添加し、４枚羽根の
インペラーで攪拌する（４００ｒｐｍまで）。金属キレ
ート化剤としてＥＤＴＡを用いる。
（２）操作中、温度を５２〜５６°Ｃに保つ。
（３）５４°Ｃの魚油４０ｍＱをゼラチンに添加し、攪
拌速度を１２０ｏｒｐｍまで増加させる。２分間攪拌し
続ける。攪拌速度を９３５ ｒｐｍまで減少させる。
拌速度を１２０ｏｒｐｍまで増加させる。２分間攪拌し
続ける。攪拌速度を９３５ ｒｐｍまで減少させる。
（４）５０ｍＱの蒸留水（５４°Ｃ）を攪拌中（７）
エマルジョンに添加する。攪拌速度を１１ｏｏｒｐｍま
で増加させる。
エマルジョンに添加する。攪拌速度を１１ｏｏｒｐｍま
で増加させる。
（５）５４°Ｃのポリリン酸塩溶液ＩＱｍ１２を添加す
る。
る。
（６）温度を４５°Ｃに保ちなからｐＨが４．６に落ち
るまで１０％の氷酢酸を滴下する。
るまで１０％の氷酢酸を滴下する。
（７）得られたエマルジョンかを約１時間で２４°Ｃと
なるまで緩やかに冷却し始める（３０分後に室温の水浴
中に配置する）。攪拌速度を８５０°Ｃまで減少させる
。
なるまで緩やかに冷却し始める（３０分後に室温の水浴
中に配置する）。攪拌速度を８５０°Ｃまで減少させる
。
（８）コアセルベートが室温に達すると、水浴中に配置
し、５℃に冷却する。３０分間保持する。
し、５℃に冷却する。３０分間保持する。
（９）２５％のグルタルアルデヒド２．５ｍＱを冷却攪
拌中の懸濁液中に滴下する。５分間攪拌し、水浴から取
り除いた。
拌中の懸濁液中に滴下する。５分間攪拌し、水浴から取
り除いた。
（ｌ Ｏ）架橋のため、−夜保持する。
（１１）ｐＨ８，０のＥＤＴＡの５０ｐｐｍ水溶液４〜
５容積で洗浄し、真空下で脱水する。
５容積で洗浄し、真空下で脱水する。
（１２）窒素下、撹拌機上でカプセルを酵素および基質
溶液中に浸漬する。
溶液中に浸漬する。
（１３）真空下、約７０〜８０％の固体含有量となるま
で脱水する。
で脱水する。
実施例２〜７
実施例１の方法を用い、魚油および６つの異なった酵素
ベースの系を含有するマイクロ球を調製した。このよう
な系で用いる酵素は以下のとおりである： （Ａ）ブタの肝臓から得たＤアミノ酸オキシダーゼ（Ｅ
Ｃ１，４，３，３）、７．７単位／固体１ｍｇ、そのｌ
単位は、カタラーゼの存在下、ｐＨ８，３，２５°Ｃで
１分間当たり、１．０ミクロモルのＤアラニンをピルベ
ートに酸化的脱アミノ化させる；（Ｂ）ウシの肝臓から
得たカタラーゼ （ＥＣＩ。
ベースの系を含有するマイクロ球を調製した。このよう
な系で用いる酵素は以下のとおりである： （Ａ）ブタの肝臓から得たＤアミノ酸オキシダーゼ（Ｅ
Ｃ１，４，３，３）、７．７単位／固体１ｍｇ、そのｌ
単位は、カタラーゼの存在下、ｐＨ８，３，２５°Ｃで
１分間当たり、１．０ミクロモルのＤアラニンをピルベ
ートに酸化的脱アミノ化させる；（Ｂ）ウシの肝臓から
得たカタラーゼ （ＥＣＩ。
１１．１．５６）、８０％のタンパク質、１１．０００
単位／固体１＋ＩＩｇ、その１単位は、ｐＦ（７，０，
２０°Ｃで１分間当たり、１．０ミクロモルのＨ２０２
を分解し、Ｈ２Ｏ２の濃度は反応混合物１ミリリツトル
当たり、ｌ０９３から９．２ミクロモルに落ちる： （Ｃ）アルカリゲネス（ａｌｃａｌ ｉｇｅｎｅｓ）種
から得たコリンオキシダーゼ（ＥＣ１，１，３，１７）
、１５単位／固体１ｍｇ、その１単位はｐＨ８、０，３
７°Ｃで１分間当たり、コリンおよびＨ２Ｏから１．Ｏ
ミグ０モルのＨ，０２を形成する； （Ｄ）ウシの心臓から得たチトクロームＣオキシダーゼ
（ＥＣ１，９，３，１）、５単位／固体Ｌｍｇ、その１
単位はｐＨ７，０，６７°Ｃで１分間当たり、１．０ミ
クロモルの還元チトクロームＣを１．０ミクロモルの酸
化チトクロームＣ（０，５ミクロモルの酸素を有する）
に酸化する； （Ｅ）ブタの心臓から得たチトクロームＣレダクターゼ
（ＥＣ１，６６，９９，３）、０．７単位／固体１ｇ、
その１単位はｐＨ８，５，２５°Ｃで１分間当たり、１
．０ミクロモルの酸化チトクロームＣを還尤する： （Ｆ）アスペルギルス・ニーガー（Ａｓｐｅｒｇ ｉ
Ｉ ｌ ｕｓＮｉｅｇｅｒ）から得たグルコースオキシ
ダーゼ（ＥＣＩ。
単位／固体１＋ＩＩｇ、その１単位は、ｐＦ（７，０，
２０°Ｃで１分間当たり、１．０ミクロモルのＨ２０２
を分解し、Ｈ２Ｏ２の濃度は反応混合物１ミリリツトル
当たり、ｌ０９３から９．２ミクロモルに落ちる： （Ｃ）アルカリゲネス（ａｌｃａｌ ｉｇｅｎｅｓ）種
から得たコリンオキシダーゼ（ＥＣ１，１，３，１７）
、１５単位／固体１ｍｇ、その１単位はｐＨ８、０，３
７°Ｃで１分間当たり、コリンおよびＨ２Ｏから１．Ｏ
ミグ０モルのＨ，０２を形成する； （Ｄ）ウシの心臓から得たチトクロームＣオキシダーゼ
（ＥＣ１，９，３，１）、５単位／固体Ｌｍｇ、その１
単位はｐＨ７，０，６７°Ｃで１分間当たり、１．０ミ
クロモルの還元チトクロームＣを１．０ミクロモルの酸
化チトクロームＣ（０，５ミクロモルの酸素を有する）
に酸化する； （Ｅ）ブタの心臓から得たチトクロームＣレダクターゼ
（ＥＣ１，６６，９９，３）、０．７単位／固体１ｇ、
その１単位はｐＨ８，５，２５°Ｃで１分間当たり、１
．０ミクロモルの酸化チトクロームＣを還尤する： （Ｆ）アスペルギルス・ニーガー（Ａｓｐｅｒｇ ｉ
Ｉ ｌ ｕｓＮｉｅｇｅｒ）から得たグルコースオキシ
ダーゼ（ＥＣＩ。
１．３．４）、１３３，０００単位／固体１ｇ、その１
単位はｐＨ５，１，３５°Ｃで１分間当たり、■。
単位はｐＨ５，１，３５°Ｃで１分間当たり、■。
０ミクロモルのβ−Ｄ−グルコースをＤ−グルコン酸お
よび水に酸化する： （Ｇ）ミコバクテリウム・スメグマチヌ（Ｍｙｃｏｂａ
ｃｔ−ｅｒｉｕｍ ｓｍｅｇｍａｔｉｓ）から得たし一
ラクテート２−モノオキンゲナーゼ（ＥＣ１，１３ｉ
２．４）、２０．８単位／固体レリ、そのｌ単位はｐＨ
６，０，２５°Ｃ″′ｃ１分間当たり、１．０ミクロモ
ルのし一ラクテートをアセテートおよびＣＯ□に酸化脱
カルボキシル化する； （Ｉ４）大麦の実生から得たオキサレートオキシダーゼ
（ＥＣ１，２，３，４）、０．７単位／固体１ｍｇ、そ
のｌ単位はｐＨ３，８，２５°Ｃで１分間当たり、オキ
サレートから１．０ミクロモルのＨ２Ｏ２を形成する。
よび水に酸化する： （Ｇ）ミコバクテリウム・スメグマチヌ（Ｍｙｃｏｂａ
ｃｔ−ｅｒｉｕｍ ｓｍｅｇｍａｔｉｓ）から得たし一
ラクテート２−モノオキンゲナーゼ（ＥＣ１，１３ｉ
２．４）、２０．８単位／固体レリ、そのｌ単位はｐＨ
６，０，２５°Ｃ″′ｃ１分間当たり、１．０ミクロモ
ルのし一ラクテートをアセテートおよびＣＯ□に酸化脱
カルボキシル化する； （Ｉ４）大麦の実生から得たオキサレートオキシダーゼ
（ＥＣ１，２，３，４）、０．７単位／固体１ｍｇ、そ
のｌ単位はｐＨ３，８，２５°Ｃで１分間当たり、オキ
サレートから１．０ミクロモルのＨ２Ｏ２を形成する。
研究された酵素活性および６つの酵素ベースの系用の試
薬濃度（マイクロ域中に含まれる水による希釈に基く）
は以下のとおりである：実亙堡 酵素系 ２ Ｄ−アミノ酸オキシダーゼ系：ｐＨ７，２、 Ｄ−アミノ酸オキシダーゼ５．２単位／ｍＱ。
薬濃度（マイクロ域中に含まれる水による希釈に基く）
は以下のとおりである：実亙堡 酵素系 ２ Ｄ−アミノ酸オキシダーゼ系：ｐＨ７，２、 Ｄ−アミノ酸オキシダーゼ５．２単位／ｍＱ。
カタラーゼ１３．６単位／ｍＱ。
Ｄ−アラニン０．６８Ｍ、
およびリン酸ナトリウム
３ コリンオキシダーゼ系：
ｐＨ８，０、
コリンオキソダーゼ６フ、９単位／ｍＱ。
カタラーゼ１３６単位／ｍＱ。
リン酸ナトリウム０．３４Ｍ。
および塩化コリン０．６８Ｍ
４ チトクロームＣオキシダーゼ系：ｐＨ７，８
、 チトクロームＣオギシダーゼ６．８単位／ｍＱ。
、 チトクロームＣオギシダーゼ６．８単位／ｍＱ。
チトクロームＣレダクターゼ４．８単位／顧、チトクロ
ームＣ０，５５ｍＭ、 およびＮＡＤＨｏ、０９６Ｍ グルコースオキシダーゼ基： ｐＨ７，２、 グルコースオキシダーゼ５９３単位／ｍＱ。
ームＣ０，５５ｍＭ、 およびＮＡＤＨｏ、０９６Ｍ グルコースオキシダーゼ基： ｐＨ７，２、 グルコースオキシダーゼ５９３単位／ｍＱ。
カタラーゼ１６５７単位／ｍ１２、
グルコ一ス０．６８Ｍ。
およびリン酸ナトリウム０．３４Ｍ
ラクテート−２−モノオキシゲナーゼ系：ｐＨ６，０、
ラクテート２−モノオキシゲナーゼ１３．６単位／ｍＱ
１ およびラクテート０．６８Ｍ オキサレートオキシダーゼ系： ｐＨ４，０、 オキサレートオキシダーゼ１．４単位／ｍＱ。
１ およびラクテート０．６８Ｍ オキサレートオキシダーゼ系： ｐＨ４，０、 オキサレートオキシダーゼ１．４単位／ｍＱ。
カタラーゼ１３．６単位／ｍＱ。
およびンユウ酸０．０８５Ｍ
実施例８〜１３
どの程度まで酵素が魚油中のＥＰＡおよびＤＨＡの酸化
を防止するかを確認するため、実施例１〜７に記載のよ
うに調製したカプセル化した魚油／酵素の６つのサンプ
ルについて安定性の研究を行った。本発明のカプセル化
された酵素系について得られた安定化の結果は、各酵素
ベース系の２つの異なった各対照サンプルにより得られ
た安定化の結果に匹敵した。
を防止するかを確認するため、実施例１〜７に記載のよ
うに調製したカプセル化した魚油／酵素の６つのサンプ
ルについて安定性の研究を行った。本発明のカプセル化
された酵素系について得られた安定化の結果は、各酵素
ベース系の２つの異なった各対照サンプルにより得られ
た安定化の結果に匹敵した。
この点に関して、用いた第１の対照は、酸化酵素がない
こと以外は実施例１のように調製したマイクロカプセル
化系であった。基質およびカタラーゼ成分を含有しなか
った（実施例４および６以外は）。以下、それらはカタ
ラーゼ対照として区別される。
こと以外は実施例１のように調製したマイクロカプセル
化系であった。基質およびカタラーゼ成分を含有しなか
った（実施例４および６以外は）。以下、それらはカタ
ラーゼ対照として区別される。
第２の対照は、以下、基質対照として区別され、酵素ま
たはカタラーゼが全くなく、基質のみを含むこと以外は
実施例１のように調製した。
たはカタラーゼが全くなく、基質のみを含むこと以外は
実施例１のように調製した。
酵素カプセル化した魚油を半密閉系中（定期的に空気に
暴露した）、２５°Ｃで３０日以上の期間にわたって試
験した。酸敗の起こりそうな兆候としての過酸化物含有
量に基いてほとんど毎日（月曜から金曜までの間）サン
プルを分析した。スウオポダ（Ｓｗｏｂｏｄａ）、ピー
ー工（・テ（−（Ｐ、Ａ、Ｔ）およびシー・エイチ・リ
−（Ｃ，Ｈ，Ｌｅａ）らの方法（ケミカル・インダスト
リー（Ｃｈｅｍ、 Ｉｎｄｕｓｔｒｙ）、１９５８年８
月、１０９０〜１０９１）により測定されたような過酸
化物値（ｐ ｖ）≧１５になると、系が酸敗したと考え
られた。
暴露した）、２５°Ｃで３０日以上の期間にわたって試
験した。酸敗の起こりそうな兆候としての過酸化物含有
量に基いてほとんど毎日（月曜から金曜までの間）サン
プルを分析した。スウオポダ（Ｓｗｏｂｏｄａ）、ピー
ー工（・テ（−（Ｐ、Ａ、Ｔ）およびシー・エイチ・リ
−（Ｃ，Ｈ，Ｌｅａ）らの方法（ケミカル・インダスト
リー（Ｃｈｅｍ、 Ｉｎｄｕｓｔｒｙ）、１９５８年８
月、１０９０〜１０９１）により測定されたような過酸
化物値（ｐ ｖ）≧１５になると、系が酸敗したと考え
られた。
魚油のＥＰＡ／ＤＨＡ含有量を安定化するための実施例
２〜７の酵素系の使用を含んだ反応を以下の第１表に示
す。第１表から明らかなように、これらの反応の内の幾
つかにおいてはＨ，Ｏ□が生じ（実施例１，３．５およ
び７）、他の反応では生じない（実施例４および６）。
２〜７の酵素系の使用を含んだ反応を以下の第１表に示
す。第１表から明らかなように、これらの反応の内の幾
つかにおいてはＨ，Ｏ□が生じ（実施例１，３．５およ
び７）、他の反応では生じない（実施例４および６）。
実施例４の反応においては、所望により酸化還元酵素で
ないチトクロームＣレダクターゼを用いて基質、チトク
ロームＣを再生し、かくして本発明の目的にかなった酸
化還元酵素の有用な酸素掃去寿命を延長する。
ないチトクロームＣレダクターゼを用いて基質、チトク
ロームＣを再生し、かくして本発明の目的にかなった酸
化還元酵素の有用な酸素掃去寿命を延長する。
以下の第１Ｉ表は、実施例２〜７の各酵素系および対応
するカタラーゼ対照および基質対照において酸敗となる
までの時間および日数を示す。このデータは、実施例４
が本発明の目的のためには最も積極的であることを示す
。３０日を経過しても酸敗していない。その過酸化物値
は僅か４であっｌこ。
するカタラーゼ対照および基質対照において酸敗となる
までの時間および日数を示す。このデータは、実施例４
が本発明の目的のためには最も積極的であることを示す
。３０日を経過しても酸敗していない。その過酸化物値
は僅か４であっｌこ。
以下の第１ＩＩ表は第１＋表のデータに基いた本発明の
酵素系により得られた相対安定性を示す。この点におい
て、「相対安定性」なる用語は酵素含有系が酸敗に達す
るまでの時間（日）から基質対照が酸敗に達するまでの
時間（日）を差し引いたものである。
酵素系により得られた相対安定性を示す。この点におい
て、「相対安定性」なる用語は酵素含有系が酸敗に達す
るまでの時間（日）から基質対照が酸敗に達するまでの
時間（日）を差し引いたものである。
Δ
るか油、あるいはマーガリン、サラダドレッシング、マ
ヨネーズおよび他のオイルベースのスプレ・〉ドのよう
に食品に用いる油として用いてもよい。
ヨネーズおよび他のオイルベースのスプレ・〉ドのよう
に食品に用いる油として用いてもよい。
本発明の明細書において、次の用語は次のことを意味す
る。
る。
ＮＡＤ ：ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド
ＮＡＤＨ：ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド
特許出願人 ナビスコ・ブラツグ・インコーホレイテッ
ド 代 理 人
ド 代 理 人
Claims (20)
- （１）少なくとも３〜６個の不飽和炭素−炭素二重結合
を有する脂肪酸またはその食品用誘導体から選択された
少なくとも１つの不飽和化合物および該二重結合に対す
る酸化攻撃を防止するための安定化有効量の少なくとも
１つの水分活性化酸化還元酵素からなることを特徴とす
る組成物。 - （２）該不飽和化合物が少なくとも５個の二重結合を有
する請求項（１）記載の組成物。 - （３）該不飽和化合物がシス−５，８，１１，１４，１
７−エイコサペンタエン酸またはその誘導体、あるいは
シス−４，７，１０，１３，１６，１９−ドコサヘキサ
エン酸またはその誘導体である請求項（２）記載の組成
物。 - （４）該水分活性化酵素が該酵素およびそのための基質
供与体からなる請求項（１）〜（３）いずれか１項記載
の組成物。 - （５）該酵素が該基質と分子酸素との反応により過酸化
水素を生じさせる請求項（１）〜（４）項いずれか１項
記載の組成物。 - （６）該酵素がグルコースオキシダーゼ、チトクローム
Ｃオキシダーゼ、Ｌ−ラクテート２−モノオキシゲナー
ゼ、コリンオキシダーゼ、オキサレートオキシダーゼま
たはＤ−アミノ酸オキシダーゼである請求項（１）〜（
４）項いずれか１項記載の組成物。 - （７）さらにカタラーゼを含む請求項（５）記載の組成
物。 - （８）約２０〜５００ミクロンの平均粒径を有するマイ
クロカプセル内で該不飽和化合物をカプセル化し、該カ
プセルの壁材に該活性化酵素を組込んだ請求項（１）〜
（７）項いずれか１項記載の組成物。 - （９）該マイクロカプセルが、該不飽和化合物からなる
組成物を該カプセルの全重量に対して約８０〜９５％含
む請求項（８）記載の組成物。 - （１０）該壁材が親水コロイドからなり、厚さ約０．５
〜１０ミクロンである請求項（８）または（９）項記載
の組成物。 - （１１）該壁材が、その壁を形成する材の主材としてゼ
ラチンを含む請求項（８）〜（１０）いずれか１項記載
の組成物。 - （１２）所望の安定化時間、酸化防止安定化有効量の少
なくとも１つの水分活性化酸化還元酵素で該化合物を安
定化することを特徴とする、少なくとも３〜６個の不飽
和炭素−炭素二重結合を有する不飽和化合物の該二重結
合の酸化に対する安定化方法。 - （１３）該酵素からなる壁材内で該不飽和化合物をマイ
クロカプセル化した請求項（１２）記載の方法。 - （１４）該不飽和化合物が少なくとも５つの該二重結合
を有する請求項（２５）または（２６）記載の方法。 - （１５）該酵素が酸素と該基質との反応により過酸化水
素を生じさせる請求項（１２）〜（１４）いずれか１項
記載の方法。 - （１６）該酵素とともにカタラーゼを用いて該過酸化水
素を掃去する請求項（１５）記載の方法。 - （１７）該酵素がＤ−アミノ酸オキシダーゼ、コリンオ
キシダーゼ、チトクロームＣオキシダーゼ、グルコース
オキシダーゼ、Ｌ−ラクテート２−モノオキシゲナーゼ
またはオキサレートオキシダーゼである請求項（１２）
〜（１４）いずれか１項記載の方法。 - （１８）このようなプロセスの間にその中で再生される
基質とともに該酸化還元酵素を用いた請求項（１２）記
載の方法。 - （１９）チトクロームＣオキシダーゼおよびチトクロー
ムＣレダクターゼを用いる請求項（１８）記載の方法。 - （２０）請求項（１）〜（１１）いずれか１項記載の組
成物と混合した食品、薬剤または医薬品。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US07/182,629 US4963368A (en) | 1988-04-18 | 1988-04-18 | Oxidoreductase enzyme stabilized highly unsaturated fatty acids and derivatives of such acids |
| US182629 | 1988-04-18 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0211698A true JPH0211698A (ja) | 1990-01-16 |
Family
ID=22669332
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1096210A Pending JPH0211698A (ja) | 1988-04-18 | 1989-04-14 | 安定化高不飽和脂肪酸およびその誘導体 |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4963368A (ja) |
| EP (1) | EP0338499A3 (ja) |
| JP (1) | JPH0211698A (ja) |
| DK (1) | DK186989A (ja) |
| FI (1) | FI891839A7 (ja) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH04118436A (ja) * | 1990-09-06 | 1992-04-20 | Sekisui Chem Co Ltd | 建物ユニット |
| JPH05140992A (ja) * | 1991-11-11 | 1993-06-08 | Misawa Homes Co Ltd | 住戸ユニツトからなる中高層建築物およびバルコニーユニツト |
| JPH068603U (ja) * | 1992-06-29 | 1994-02-04 | ミサワホーム株式会社 | インナーバルコニーユニット |
| JPH06101277A (ja) * | 1992-09-21 | 1994-04-12 | Misawa Homes Co Ltd | バルコニ付きユニット式建物 |
| JP2002254199A (ja) * | 2001-03-02 | 2002-09-10 | Nikkiso Co Ltd | 加圧成形装置 |
Families Citing this family (24)
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