JPS60257364A - フイブリノゲン・フイブリン分解産物の測定法 - Google Patents
フイブリノゲン・フイブリン分解産物の測定法Info
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- JPS60257364A JPS60257364A JP11395484A JP11395484A JPS60257364A JP S60257364 A JPS60257364 A JP S60257364A JP 11395484 A JP11395484 A JP 11395484A JP 11395484 A JP11395484 A JP 11395484A JP S60257364 A JPS60257364 A JP S60257364A
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- fibrinogen
- fdp
- fibrin degradation
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- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/86—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving blood coagulating time or factors, or their receptors
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は２種のモノクローナル抗体を利用したフィブリ
ノゲン・フィブリン分解産物の測定法に関する。
ノゲン・フィブリン分解産物の測定法に関する。
近年、血栓・塞栓により死亡したり基礎疾患が増悪した
りする例が増加してきている。またそれ故に積極的な線
溶療法がなされている。生体の防御機構として血液の凝
固・線溶系が存在するが、それらの異常が汎発性血管向
凝固症候群（ＤＥＣ）となって現われる。通常、臨床的
診断方法としてはフィフリノケン・フィブリン分解産物
（以下ＦＤＰと略す）の測定か重要な位置を占めている
。従来Ｉ” Ｄ Ｐの測定は抗ヒ］・フィフリノケン抗
体を用いた感作ラテツクスによる凝集反応が一般になさ
れているが、この方法は抗体か抗ヒトフィフリノケン抗
体であるため。
りする例が増加してきている。またそれ故に積極的な線
溶療法がなされている。生体の防御機構として血液の凝
固・線溶系が存在するが、それらの異常が汎発性血管向
凝固症候群（ＤＥＣ）となって現われる。通常、臨床的
診断方法としてはフィフリノケン・フィブリン分解産物
（以下ＦＤＰと略す）の測定か重要な位置を占めている
。従来Ｉ” Ｄ Ｐの測定は抗ヒ］・フィフリノケン抗
体を用いた感作ラテツクスによる凝集反応が一般になさ
れているが、この方法は抗体か抗ヒトフィフリノケン抗
体であるため。
検体として常に血清あるいは脱フィブリンした検体を使
用することか必要である。しかし、ＦＤＰを測定するよ
うな患者検体はしくしば血清にするに足るたけの凝固因
子が不足していたり。
用することか必要である。しかし、ＦＤＰを測定するよ
うな患者検体はしくしば血清にするに足るたけの凝固因
子が不足していたり。
フィブリノゲンそのものが低下し充分な凝固が起こらな
かったりする。また抗凝固療法を行っている患者血液で
は凝固そのものが起こらないことがある。従って血清を
検体にすることば臨床診断上極めて危険なことである。
かったりする。また抗凝固療法を行っている患者血液で
は凝固そのものが起こらないことがある。従って血清を
検体にすることば臨床診断上極めて危険なことである。
これらの問題点を解決するために種々研究されているが
。
。
未だ実用に足るだけの成果には至っていない。
本発明者らは、血漿中のフィブリノケンの量に関係なく
ＦＤＰを測定する方法を検討し９本発明を完成した。本
発明は近年各方面で行われているハイブリドーマによる
モノクローナル抗体産生法で得たモノクローナル抗体を
用いたＦＤＰの定量法である。
ＦＤＰを測定する方法を検討し９本発明を完成した。本
発明は近年各方面で行われているハイブリドーマによる
モノクローナル抗体産生法で得たモノクローナル抗体を
用いたＦＤＰの定量法である。
本発明は先に特許出願した特願昭５９−２０８４２号に
記載した０３２０２．０３２０４のモノクローナル抗体
のどちらか一方を水不溶性担体に吸着（以下固相吸着抗
体という）させ、他方を酵素で標識（以下酵素標識抗体
という）する。そして。
記載した０３２０２．０３２０４のモノクローナル抗体
のどちらか一方を水不溶性担体に吸着（以下固相吸着抗
体という）させ、他方を酵素で標識（以下酵素標識抗体
という）する。そして。
被検体と酵素標識抗体及び固相吸着抗体とを免疫反応さ
せ固相吸着抗体−抗原−酵素標識抗体の複合物を形成せ
しめ、該複合物中の酵素活性を測定し、予め作成してお
いた検量線から被検体中のＦＤＰ量をめる。
せ固相吸着抗体−抗原−酵素標識抗体の複合物を形成せ
しめ、該複合物中の酵素活性を測定し、予め作成してお
いた検量線から被検体中のＦＤＰ量をめる。
なお、酵素活性の測定法としては通常行われている方法
を利用することができる。
を利用することができる。
本発明の標識に用いる酵素としてはβ−Ｄ−ガラクトシ
ダーセ、パーオキシダーセ、アルカリフォスファターゼ
、グルコースオキシダーゼ等が使用でき、標識方法とし
ては自体公知の方法（例えば、酵素免疫測定法、第二板
１石用栄治等編、医学書院、１９８２年）で行うことが
できる。一方、水不溶性担体としてはシリコン、ナイロ
ン、プラスチック、ガラスからなる切片。
ダーセ、パーオキシダーセ、アルカリフォスファターゼ
、グルコースオキシダーゼ等が使用でき、標識方法とし
ては自体公知の方法（例えば、酵素免疫測定法、第二板
１石用栄治等編、医学書院、１９８２年）で行うことが
できる。一方、水不溶性担体としてはシリコン、ナイロ
ン、プラスチック、ガラスからなる切片。
粒子、小球、多孔平板もしくは試験管等が利用でき、吸
着方法としては自体公知の方法（例えば、 Ｊ、 Ｂｉ
ｏｃｈｅｍ、、 ８１巻、 １５５７頁、 １９７７年
）で行うことができる。なお、被検体としては血液。
着方法としては自体公知の方法（例えば、 Ｊ、 Ｂｉ
ｏｃｈｅｍ、、 ８１巻、 １５５７頁、 １９７７年
）で行うことができる。なお、被検体としては血液。
血漿、血清及び尿等が使用可能である。 。
次に本発明の試薬の調製方法の一例について記載する。
試薬調製方法
■、抗ＦＤＰモノクローナル抗体の純化マウス腹水より
粗抗体を得た。
粗抗体を得た。
５ｏｍｌの腹水は室温に３時間放置後、遠心分離操作を
行い不溶物を除いた。ＩｇＧ量は２５０ηであった。遠
心上清を同量の飽和硫安液を加え塩析した。沈殿物はｐ
Ｈ８，０の１０ｍＭ ）’Ｊス緩衝液に溶解し同液に一
夜透析した。同液で緩衝化されたＤＥＡＥ−セファセル
（ファルマンア社製、スウェーテン）のカラム（ＩｇＧ
２００ｍｇに対し１００ｍ１の樹脂量）に透析内液をア
プライし同液でカラムを洗浄後塩化ナトリ・″ラムのθ
モル／ｌから０２モル／ｌまでの直線濃度勾配（液量は
カラム樹脂量の４倍量をそれぞ゛れ用いる）により蛋白
質を溶出した。抗マウスＩｇＧ抗血清を用いるオフタロ
ニー法によりマウスＴｇ（）を同定し、ＩｇＧ画分をプ
ールして再度塩析した。ｙＪ ４．６ Ｘ １００ｃｍ
のセファクリルｓ −３ｏｏ （ファルマシア社製、ス
ウェーデン）のカラムを用いゲル濾過した。オフクロニ
ー法によりＩｇＧを同定し、更に５ＤＳ−ゲル電気泳動
法により純度を検定し、純度９０％（７１） ＩｇＧ
２００ｍｇを得た。
行い不溶物を除いた。ＩｇＧ量は２５０ηであった。遠
心上清を同量の飽和硫安液を加え塩析した。沈殿物はｐ
Ｈ８，０の１０ｍＭ ）’Ｊス緩衝液に溶解し同液に一
夜透析した。同液で緩衝化されたＤＥＡＥ−セファセル
（ファルマンア社製、スウェーテン）のカラム（ＩｇＧ
２００ｍｇに対し１００ｍ１の樹脂量）に透析内液をア
プライし同液でカラムを洗浄後塩化ナトリ・″ラムのθ
モル／ｌから０２モル／ｌまでの直線濃度勾配（液量は
カラム樹脂量の４倍量をそれぞ゛れ用いる）により蛋白
質を溶出した。抗マウスＩｇＧ抗血清を用いるオフタロ
ニー法によりマウスＴｇ（）を同定し、ＩｇＧ画分をプ
ールして再度塩析した。ｙＪ ４．６ Ｘ １００ｃｍ
のセファクリルｓ −３ｏｏ （ファルマシア社製、ス
ウェーデン）のカラムを用いゲル濾過した。オフクロニ
ー法によりＩｇＧを同定し、更に５ＤＳ−ゲル電気泳動
法により純度を検定し、純度９０％（７１） ＩｇＧ
２００ｍｇを得た。
２、抗体の水不溶性担体への吸着方法
■ポリ塩化ビニル製マイクロプレートへの吸着クローン
として前に記載の０３２．０２を用いた。
として前に記載の０３２．０２を用いた。
０８２０２のＩｇＧを５ｏｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７２
）−生理食塩水（ＰＢＳ）を用いてｌａｇ−／ｍｌとし
、その５０μβずつをマイクロプレートのウェルに分注
した。低温で２４時間放置した後、１％牛血清アルブミ
ン−００５％Ｔｗｅｅｎ２０を含むＰＢＳ（ＢＳＡ−Ｐ
ＢＳ）で１００μβずつ８度洗浄した。
）−生理食塩水（ＰＢＳ）を用いてｌａｇ−／ｍｌとし
、その５０μβずつをマイクロプレートのウェルに分注
した。低温で２４時間放置した後、１％牛血清アルブミ
ン−００５％Ｔｗｅｅｎ２０を含むＰＢＳ（ＢＳＡ−Ｐ
ＢＳ）で１００μβずつ８度洗浄した。
■ ポリスチレン粒子への吸着
クローンきして前に記載の０３２０４−を用いた。
０３２０４のＩｇＧを４ｍ Ｏ，Ｄ、 、８ｏ／ｍｌと
なるように５０ｍＭ炭酸緩衝炊（ｐＨ９，６）−生理食
塩水で希釈した。予め超音波処理により洗浄された直径
６７′ｒｒＩ′ｎのポリスチレン粒子（種水化学社製）
１個あたり希釈抗体ｏ、５ｒｎｌを加え低温で２４時間
よく混和した。未吸着蛋白をアスピレータ−で吸引除去
し、生理食塩水で２度洗浄した。
なるように５０ｍＭ炭酸緩衝炊（ｐＨ９，６）−生理食
塩水で希釈した。予め超音波処理により洗浄された直径
６７′ｒｒＩ′ｎのポリスチレン粒子（種水化学社製）
１個あたり希釈抗体ｏ、５ｒｎｌを加え低温で２４時間
よく混和した。未吸着蛋白をアスピレータ−で吸引除去
し、生理食塩水で２度洗浄した。
その後、ＢＳＡ−ＰＢＳにより未反応ホール表面を被覆
した。そのまま低温に８日間放置しＰＢＳでＢＳＡを除
きＰＢＳ中に保存した。
した。そのまま低温に８日間放置しＰＢＳでＢＳＡを除
きＰＢＳ中に保存した。
８ 抗体の酵素標識方法
■β−Ｄ−カラクトシダーセー０８１２の場合０８２０
２のＦ（ａｂ’）、を３ Ｉｎ９７ｍ１！とし、その２
ｍｌを０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐＩ−１６） −１ｍＭ
ＥＤＴＡに一夜透析し、０２Ｍメルカプトエチルアミン
２００μｌを透析内液に添加した。３７°Ｃで２時間還
元反応しセファテックスＧ−２５のカラム（９６１，２
Ｘ ３Ｑｃｍ）でゲル濾過しＦａ ｂ’を得た。
２のＦ（ａｂ’）、を３ Ｉｎ９７ｍ１！とし、その２
ｍｌを０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐＩ−１６） −１ｍＭ
ＥＤＴＡに一夜透析し、０２Ｍメルカプトエチルアミン
２００μｌを透析内液に添加した。３７°Ｃで２時間還
元反応しセファテックスＧ−２５のカラム（９６１，２
Ｘ ３Ｑｃｍ）でゲル濾過しＦａ ｂ’を得た。
濃縮して２ｍｌとし５０ｍ９／ｒｎｌのＮ、Ｎ’−ｏ−
フェニレンジマレイミドのＤＭＦ溶液ｚｏｍ７！を加え
。
フェニレンジマレイミドのＤＭＦ溶液ｚｏｍ７！を加え
。
３０°Ｃで８０分反応させＦａ ｂ’−マレイミ１−と
した。セファデックスＧ−２５でゲル濾過し未反応試薬
を除きＦａｂ’−マレイミド液のｐＨを６３とした。１
０ｍｇのβ−Ｄ−ガラクトシダーゼ（ベーリン力−社製
）を加えてから２ｍ７に液量を調整し４℃で４０時間反
応させた。１０ｍＭＩＪン酸緩衝液１）Ｈ６，５（０，
１Ｍ塩化ナトリウム、１ｍＭ塩化マグネシウム、０．１
％牛血清アルブミン。
した。セファデックスＧ−２５でゲル濾過し未反応試薬
を除きＦａｂ’−マレイミド液のｐＨを６３とした。１
０ｍｇのβ−Ｄ−ガラクトシダーゼ（ベーリン力−社製
）を加えてから２ｍ７に液量を調整し４℃で４０時間反
応させた。１０ｍＭＩＪン酸緩衝液１）Ｈ６，５（０，
１Ｍ塩化ナトリウム、１ｍＭ塩化マグネシウム、０．１
％牛血清アルブミン。
０１％窒化ソーダ）で平衡化したセファクリルＳ−４０
０ツカラム（＄ １．５ Ｘ １００ｃｍ）によりβ−
Ｄ−ガラクトシダーゼーＦａｂ’結合物を未反応Ｆａｌ
）’から分離した。
０ツカラム（＄ １．５ Ｘ １００ｃｍ）によりβ−
Ｄ−ガラクトシダーゼーＦａｂ’結合物を未反応Ｆａｌ
）’から分離した。
■西洋ワサビ・パーオキシダーゼ−ｏ８２ｏ４Ｆａｂ′
の場合 ０３２０４のＦ（ａｂ’）、を４．２ｍｙ／ｍｌ！とじ
、その０６ｍ１に０．４Ｍメルカプトエチルアミン６０
μｌを加え８７℃で９０分還元反応させ、パーオキシダ
ーゼ（東洋紡績社製）の１０ ｍｇ ７１．５ ｍｌ溶
液３００μｌおよびＮ−サクシニミジル−８−（２−ピ
リジルジチオ）プロピオネート（ファルマシア社製）の
エタノール溶液１３〜／ｍｌの６０μｌを加え２５℃で
８０分反応させた。Ｆ（ａｂ’）２の還元溶液及びパー
オキシダーゼのピリジルジスルフィド液を共にセファデ
ックスＧ−２５のカラムにより未反応試薬を除き、それ
ぞれＦａｂ’及びピリジルジチオパーオキシダーゼとし
た。Ｆａｂ’を２■７０．２ｍｌ、ピリジルジチオパー
オキシダーゼを１．８■／ ０．２ ｒｎｌに調製し１
両者を混、すあわせ透析しながら２８°Ｃで２０時間反
応させた。透析内液をセファクリルＳ−’２００のカラ
ム（ダ２Ｘ１００儒）にアプライし、 Ｆａｂ’−パー
オキシダーゼ結合物を精製した。
の場合 ０３２０４のＦ（ａｂ’）、を４．２ｍｙ／ｍｌ！とじ
、その０６ｍ１に０．４Ｍメルカプトエチルアミン６０
μｌを加え８７℃で９０分還元反応させ、パーオキシダ
ーゼ（東洋紡績社製）の１０ ｍｇ ７１．５ ｍｌ溶
液３００μｌおよびＮ−サクシニミジル−８−（２−ピ
リジルジチオ）プロピオネート（ファルマシア社製）の
エタノール溶液１３〜／ｍｌの６０μｌを加え２５℃で
８０分反応させた。Ｆ（ａｂ’）２の還元溶液及びパー
オキシダーゼのピリジルジスルフィド液を共にセファデ
ックスＧ−２５のカラムにより未反応試薬を除き、それ
ぞれＦａｂ’及びピリジルジチオパーオキシダーゼとし
た。Ｆａｂ’を２■７０．２ｍｌ、ピリジルジチオパー
オキシダーゼを１．８■／ ０．２ ｒｎｌに調製し１
両者を混、すあわせ透析しながら２８°Ｃで２０時間反
応させた。透析内液をセファクリルＳ−’２００のカラ
ム（ダ２Ｘ１００儒）にアプライし、 Ｆａｂ’−パー
オキシダーゼ結合物を精製した。
４、標準ＦＤＰの調製
先に特許出願（特願昭５９−２０８４２号）した明細書
に記載した方法で調製を行った。
に記載した方法で調製を行った。
次に従来法と比較し本発明の利点を列挙する。
■予め広範囲の検量線が作成できるので、定量性に優れ
、また検体希釈も不要である。
、また検体希釈も不要である。
■従来の抗体は全てヒトフィブリノゲンと交差反応を示
す。従って検体に少量のフィブリノゲンでも残存あるい
は混在すればそれが測定値に大きく影響し臨床診断上極
めて危険である。
す。従って検体に少量のフィブリノゲンでも残存あるい
は混在すればそれが測定値に大きく影響し臨床診断上極
めて危険である。
本発明は抗ヒトＦＤＰ Ｄ／ＤＤに特異的なモノクロー
ナル抗体であり、フィブリノゲンとは全く反応しない抗
体であるため血清は勿論。
ナル抗体であり、フィブリノゲンとは全く反応しない抗
体であるため血清は勿論。
血漿及び全血も使用可能である。
以下実施例で本発明を説明する。
実施例１
０３２０２吸着マイクロプレートとパーオキシダーゼ標
識０３２０４を用いる。
識０３２０４を用いる。
測定方法
マイクロプレートのウェルに５ｏμｌの標準ＦＤＰＤも
しくは血漿を加え２次いで５０μｌの標識抗体を加えた
。室温で２時間反応後ＢＳＡ−ＰＢＳで１００μｌずつ
８回ウェルを洗浄した。
しくは血漿を加え２次いで５０μｌの標識抗体を加えた
。室温で２時間反応後ＢＳＡ−ＰＢＳで１００μｌずつ
８回ウェルを洗浄した。
５０μｄの基質液（ｐＨ５，９の５０ｍＭクエン酸緩衝
液１ｍｌ中に２ｍｇのオルトフェニレンジアミンと０８
４μでの過酸化水素水を含む）を添加し室温で８０分反
応させた。０５Ｍの硫酸５０μｌを加えて反応を停止し
、６００ｎｍを対照に５００ｎｍの吸光度を測定した。
液１ｍｌ中に２ｍｇのオルトフェニレンジアミンと０８
４μでの過酸化水素水を含む）を添加し室温で８０分反
応させた。０５Ｍの硫酸５０μｌを加えて反応を停止し
、６００ｎｍを対照に５００ｎｍの吸光度を測定した。
その結果、■から２００μｙ−７ｍｌの範囲で測定可能
であった。また、血漿の代りに同一患者の血清を同様に
測定した。
であった。また、血漿の代りに同一患者の血清を同様に
測定した。
結果
標準曲線値
検体測定値（ＦＤＰ−Ｄ換算値）
相関性
血漿−血清；γ＝０．９［Ｂ
以上のように血漿、血清の値がよく一致し。
定量的であり、フィブリノゲンの影響を受けずに特異的
にＦＤＰを測定しているこ吉が示された。
にＦＤＰを測定しているこ吉が示された。
実施例２
Ｌ１２０４ポリスチレン粒子とβ−Ｄ−ガラクトシダー
ゼ標識０３．２０２を用いた測定法試験管に標準品もし
くは血漿を５０μｌ及び標識抗体５００μｌを加え９次
いで直径６ｍｍのポリスチレン粒子を１個人れた。３７
℃で３０分抗原抗体反応を行わせた後アスピレータ−で
反応液を吸引除去した。２ｍ／＋の生理食塩水で２回粒
子を洗浄した後、３７℃に予め保温されている５００μ
ｌの基質液（１０ｍＭＯ−ニトロフェニル−β−Ｄ−ガ
ラクトシドと１００ｍＭのβ−メルカプトエタノールを
含むｐＨ７，２の５０ｍＭ。
ゼ標識０３．２０２を用いた測定法試験管に標準品もし
くは血漿を５０μｌ及び標識抗体５００μｌを加え９次
いで直径６ｍｍのポリスチレン粒子を１個人れた。３７
℃で３０分抗原抗体反応を行わせた後アスピレータ−で
反応液を吸引除去した。２ｍ／＋の生理食塩水で２回粒
子を洗浄した後、３７℃に予め保温されている５００μ
ｌの基質液（１０ｍＭＯ−ニトロフェニル−β−Ｄ−ガ
ラクトシドと１００ｍＭのβ−メルカプトエタノールを
含むｐＨ７，２の５０ｍＭ。
リン酸緩衝液）の入った試験管に移し、３７℃１５分間
酵素反応を行わせた。
酵素反応を行わせた。
その結果、１〜２００μｇ−／ｍｌまで測定可能であり
、測定値も実施例１とよ゛く一致した。
、測定値も実施例１とよ゛く一致した。
Claims (1)
- ■）ヒトフィブリノゲンまたはフィブリンのプラスミン
分解物中り画分もしくはＤＤ画分あるいはＤ画分もしく
はＤＤ画分を保持する両分と・は反応するが、フィフリ
ノゲンとは反応しない性質を有し、且つ互いに認識する
抗原決定基の異なる２種のモノクローナル抗体のうち一
方は水不溶性担体に吸着させ、他方は酵素で標識させた
各々の抗体と被検体とを免疫反応させることを特徴とす
るフィブリノゲン・フィブリン分解産物の測定法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11395484A JPS60257364A (ja) | 1984-06-05 | 1984-06-05 | フイブリノゲン・フイブリン分解産物の測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11395484A JPS60257364A (ja) | 1984-06-05 | 1984-06-05 | フイブリノゲン・フイブリン分解産物の測定法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60257364A true JPS60257364A (ja) | 1985-12-19 |
Family
ID=14625366
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP11395484A Expired - Lifetime JPS60257364A (ja) | 1984-06-05 | 1984-06-05 | フイブリノゲン・フイブリン分解産物の測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60257364A (ja) |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5811856A (ja) * | 1981-07-16 | 1983-01-22 | Mihama Hisaharu | 抗フラグメントＤγ−２量体血清の製造方法 |
| JPS5880558A (ja) * | 1981-11-09 | 1983-05-14 | Sekisui Chem Co Ltd | 免疫化学的測定試薬 |
| JPS60185800A (ja) * | 1983-11-14 | 1985-09-21 | ニユ−ヨ−ク ブラツド センタ−，インコ−ポレイテイド | モノクロナ−ル抗体 |
-
1984
- 1984-06-05 JP JP11395484A patent/JPS60257364A/ja not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
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