US3850752A - Process for the demonstration and determination of low molecular compounds and of proteins capable of binding these compounds specifically - Google Patents

Process for the demonstration and determination of low molecular compounds and of proteins capable of binding these compounds specifically Download PDF

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Definitions

  • ABSTRACT Primary Examiner-Alvin E. Tanenholtz Attorney, Agent, or Firm-Hugo E. Weisberger [57] ABSTRACT with a given quantity of the component to be deter-- mined, which component is brought in an insoluble form, and determining the enzyme activity of the liquid or solid phase of the resulting reaction mixture.
  • radioactive labelled substances are required.
  • the work with these substances requires the presence of precious measuring apparatuses, good laboratory facilities and a highly qualified staff. These high requirements prevent a general application of these determination, especially in smaller laboratories.
  • the determination is performed with a given quantity of the coupling product of the low molecular compound and an enzyme, and with a given quantity of a component of the said reaction which has been made insoluble, and the enzyme activity of the liquid or the solid phase of the resulting reaction mixture is determined, which activity is a measure for the quantity of the reaction component to be determined.
  • haptens which may be regarded as a special group of low molecular compounds, and their anti-substances. These substances mostly occur in low concentrations.
  • Landsteiner haptens are protein-free substances whose chemical configuration is such that they can react with specific antibodies, but not such that they are capable of causing the formation of anitbodies.
  • the haptens In order to be able yet to make antibodies against haptens, the haptens must be coupled to polypeptides before being injected into the test animal.
  • the substance to be determined and its coupling product with an enzyme enter into competition for a given quantity of the insoluble specific binding protein. The more low molecular compound the sample contains, the less opportunity the soluble enzyme conjugate of that compound has to combine with the insoluble specific binding protein and the more of the conjugate will remain in the liquid phase, in which the enzyme activity can be measured in a simple manner.
  • the soluble protein to be determined and the insoluble protein enter into competition for a given quantity of the conjugate of the corresponding low molecular compound and an enzyme. If the content of specific binding protein of the sample is higher, the insoluble protein will bind less of the enzyme conjugate, and consequently more enzyme remains in the liquid phase.
  • a specific binding protein having two or more binding possibilities can also be demonstrated and determined according to the invention, i.e. with the enzyme conjugate and. with the low molecular compound in an insoluble form.
  • the liquid phase of the reaction mixture then contains the conjugate bound to the specific binding protein and in the solid phase the complex of enzyme conjugate specific binding protein insoluble low molecular compound. The more of the protein to be determined there is in the sample, the more enzyme activity the liquid phase will possess.
  • the quantity of substance to be determined in the sample can be derived from a value of enzyme activity found.
  • the most important reagents of this detennination method is the coupling product of the low molecular substance and an enzyme, for convenience hereinafter also called enzyme conjugate, which on the one hand can react with the specific binding protein, via the low molecular component and on the other hand possesses enzyme activity.
  • This reagent is prepared by a method described for similar products.
  • the second reagent, the insoluble component in the reaction system serves to facilitate the separation between various enzymecontaining fractions of the reaction mixture. Addition of this reagent causes the fonnation of a solid phase in addition to a liquid phase.
  • the present determinations can in principle be performed without an insoluble component of the reaction system. In that case the various fractions with enzyme activity will have to be separated by, for example, chromatographic or electrophoretic route or gelfiltration. For practical reasons such a determination is less attractive, however,
  • reaction The enzyme activity of a fraction of the reaction mixture is demonstrated or measured by incubating that fraction with a substrate and other substances required for processing the relative enzyme: reaction.
  • a reaction is used in which a coloured compound is formed or removed whose absorption can also be measured quantitatively in an easy manner.
  • Low molecular substances which are eligible for demonstration by the new method and have a molecular weight of up to about 1500 are for example: steroids, vitamin B folinic acid, thyroxine and triiodothyronine, releasing factors, histamine, serotonin and other biogenic amines, digoxine, digitoxin, prostaglandins, adrenalin, nor-adrenalin, vegetable hormones such as auxin, kinetin and gibberellic acid, and antibiotics such as penicillin.
  • steroids for example: steroids, vitamin B folinic acid, thyroxine and triiodothyronine, releasing factors, histamine, serotonin and other biogenic amines, digoxine, digitoxin, prostaglandins, adrenalin, nor-adrenalin, vegetable hormones such as auxin, kinetin and gibberellic acid, and antibiotics such as penicillin.
  • the method of demonstrating specific binding proteins for low molecular substances can be employed for, for example, the determination of antibody against penicillin or for the determination of intrinsic factor.
  • the preparation of conjugates of enzymes and lowmolecular substances can take place in various manners. Some low molecular substances may already possess groups that can be cross-linked with reactive groups at the surface of the enzyme, while other substances will have to be provided with such groups by organic chemical reactions. It stands to reason that the original binding properties of the low molecular compound and the activity of the enzyme may not change essentially during this process.
  • the groups of the enzyme which are particularly suited for coupling reactions are amino and carboxyl groups. If the modified or unmodified low molecular substance also possesses such groups, the coupling can be performed by, for example, reactions known from the peptide synthesis. Furthermore such substances as glutaraldehyde, difluorodinitrodiphenylsulfon, toluene diisocyanate, diand trichloros-triazine can be employed for the coupling reaction.
  • the choice of the enzyme that is to be a component of the conjugate depends on properties such as the specific activity (a high conversion rate enhances the sensitivity of the test system) and the simplicity of the determination of the enzyme.
  • the determination of an enzyme which catalyses a conversion involving coloured reaction components is simple. Such colorimetric determinations can be automatized in a simple manner.
  • enzymes which catalyse conversions involving reaction components that can be determined spectrophotometrically or fluorimetrically. These determinations can also be automatized.
  • conjugates enzymes such as catalase, peroxidase, B-glucuronidase, fl-D- glucosidase, B-D-galactosidase, urease, glucoseoxidase and galactose-oxidase are preferred, particularly the group of the oxide reductases.
  • the insoluble specific binding protein or the insoluble low molecular compound to be used in the present determination can be prepared by a known method, for example, by cross-linking with chloroformic acidethylester, by covalent binding with insoluble carriers such as agarose, cross-linked dextran or filter paper, or by physical coupling to insoluble carriers such as plastic objects.
  • the form in which the reagents can be used are manifold.
  • the component of the reaction system conjugated with an enzyme can be freeze-dried or dissolved in a buffer.
  • a solid carrier for example, a strip of paper impregnated with the conjugate, can be employed.
  • the insoluble component can be brought in the form of particles of various sizes, such as grains, platelets and rods, or in the form of a strip of some or other carrier material.
  • test pack in preferably employed, chiefly composed of:
  • test pack can also contain the necessary auxiliaries for making a dilution series of the sample to be examined for a quantitative determination, such as test tubes, pipettes and flasks of diluent.
  • auxiliaries for making a dilution series of the sample to be examined for a quantitative determination, such as test tubes, pipettes and flasks of diluent.
  • test tubes for the determination of a hapten or its antibody the test pack contains at least:
  • Example I Determination of testosterone A. Preparation of testosterone-S-HRP One hundred milligrams of testosterone-3-(O-carboxymethyl)-oxim and 0.143 ml of tri-nbutylamine were dissolved in 5 ml of dioxan. The solution was cooled down to 2C and then 0.03 ml of isobutylchlorocarbonate were added. After 30 minutes the solution was added to mg of HRP (horse radish peroxidase) in a mixture of 9 ml of water and 6 ml of dioxan, and adjusted to pH 9 with 0.1 N NaOH. This solution was stirred for 4 hours at 2C and dialysed overnight.
  • HRP horse radish peroxidase
  • the precipitate obtained after the dialysate had been adjusted to pH 4.6 was centrifuged after having been left to stand overnight, suspended in 10 ml of water and dissolved by means of caustic soda solution. The material was precipitated three times with 15 ml of acetone at pH 4.5, dissolved in 15 ml of water which had been adjusted at pH 7.8 with caustic soda solution, dialysed and finally lyophilized.
  • testosterone-Zl-BSA This conjugate was prepared in the same manner as the testosterone-B-HRP, but the starting materials were 50 mg of testosterone-3-(O-carboxymethyl)- oxim and mg of BSA (bovine serum albumin).
  • the mixture was stirred for 1.5 hours, after which 40 ml of boiling water were added, whereupon the solution was quickly cooled down to 0C.
  • the solution was neutralized with 10% sulphuric acid, after whichthe aminocellulose flocculated. It was washed with cold distilled watel.
  • Enzyme reaction 0.5 ml of the supernatant liquid was incubated at room temperature with 1.5 ml of substrate for 30 minutes. The extinction was measured at 460 nm.
  • the enzyme substrate contained 10 ,ul of 30% hydrogen peroxide and 20 mg of S-aminosalicylic acid in 150 ml of 0.02 M phosphate buffer of pH 6.2.
  • FIG. 1 shows the measure in which testosterone3- HRP is bound by the anti-testosteronecellulose preparations made. In this case only buffer was added as a sample in the test system. If cellulose is added instead of anti-testosterone-cellulose, more than of the enzyme activity will remain behind in the supernatant liquid. The preparations B, D and E proved to bind hardly any testosterone-3- HRP, but A and C did.
  • FIG. 2 shows the results of incubation of a testosterone dilution series with testosterone-3-HRP and four different concentrations of anti-testosteronecellulose C 1 mg/ml (I), 2 mg/ml (II), 4 mg/ml (III) and 16 mg/ml (IV). It is obvious that with this system a quantity of about 10 ngm of testosterone can be demonstrated.
  • Oestradiol-l7-succinyl-HRP was prepared by the mixed anhydride method described in example I A, using 50 mg of oestradiol-l7-hemisuccinate and 50 mg of HRP as starting materials.
  • Oestradiol-17-succinyl-BSA was prepared by the mixed anhydride method described in example I A, using mg of oestradiol-l7-hemisuccinate and mg of BSA as starting materials.
  • Anti-oestradiol-cellulose was prepared in the same manner as the anti-testosterone-cellulose described in example I D. From each of the immunized rabbits a cellulose preparation was made, numbered 16 up to 20 inclusive.
  • FIG. 3 and 4 show a few results.
  • FIG. 3 shows that the immunization yielded 3 usable antisera, of which As 17 has the highest titre.
  • FIG. 4 shows the test system in which anti-oestradiolcellulose 17 is used in a concentration of 8 mg/ml.
  • the system does not discriminate between oestron and 17B-oestradiol.
  • 17a-oestradiol and especially oestriol show a smaller cross-reaction.
  • Testosterone and progesterone influence the system only in very high concentrations.
  • Example Ill Determination of antibodies against penicillin Penicilloyl-catalase Thirty milligrams of benzyl penicillinic acid were dissolved in ml of 96% ethanol and added dropwise to 200 mg of catalase in 45 ml of 0.1 M phosphate buffer of pH 7.5. The reaction process was continued for 2 hours, the pH being maintained between 7.2 and 8.2 with 0.5 N NaOH. The reaction mixture was dialysed against 6 X 3 l of 0.02 M phosphate buffer of pH 7.0.
  • Example IV Determination of folic acid A. Preparation of folate-glucose-oxidase Two hundred milligrams of glucose-oxidase (140 lU/mg) were dissolved in 10 ml of PBS (phosphate buffered saline, a phosphate-containing physiological salt solution) of pH 7.0. Thirty milligrams of l-cyclohexyl-3-( 2-morpholino-ethyl carbodiimide (MCDI) were added and then 24 mg of folic acid. The reaction process lasted 2 hours, after which a thorough dialysis was performed against PBS of pH 7.0.
  • PBS phosphate buffered saline, a phosphate-containing physiological salt solution
  • Anti-folate cellulose was prepared by the process described in example I D.
  • E. Test system for folic acid One hundred ul of sample and 700 p.l of anti-folate cellulose suspension were rotated for 3 hours. Two hundred ul of folate-glucose-oxidase (l 1500) were added. The mixture was rotated again for 3 hours and centrifuged, after which the enzyme activity in the supernatant liquid was determined. This was done by mixing 0.5 ml ofit with a solution of 50 mg of glucose, 10 ,ugm of HRP and 1 mg of 5-aminosalicylic acid in 2.5 ml of 0.05N phosphate buffer of pH 6.0 and measuring the extinction after 30 minutes at 460 nm.
  • FIG. 5 shows the percentage of enzyme bound against the concentration of an anti-folatecellulose.
  • FIG. 6 shows the sensitivity of the test system in an anti-folate-cellulose concentration of 2 mg/ml and the effect of glycine, asparagine, alanine and glutamic acid.
  • Example V Determination of digoxin A. Preparation of digoxin-HRP To 22 mg of digoxin, suspended in 1 ml of absolute ethanol, was added dropwise, while stirring, 1 ml of 0.1 M sodium metaperiodate. After 25 minutes 0.3 ml of 0.1 M ethyleneglycol was added. Five minutes later this mixture was added dropwise, while stirring, to a solution 32 mg of horse radish peroxidase (HRP) in 1 ml of distilled water, which had been adjusted to pH 9.5 with a 5% K CO solution. During the reaction the pH was maintained at 9-9.5 with 5% K CO When the pH had become stable 15 mg of NaBH, in 1 ml of distilled water was added.
  • HRP horse radish peroxidase
  • BSA digoxin bovine serum albumin
  • a dilution series was prepared of digoxin in 0.1 M phosphate buffer of pH 7.5 containing 0.9% NaCl, 0.5% Tween-20 and 1.0% of BSA.
  • the dilution series was of from 0.1-100 ngm/ml.
  • One millilitre of a digoxin solution was mixed with 0.1 ml of digoxin-HRP in a suitable dilution, after which 2 mg of antidigoxin-cellulose suspended in 0.4 ml of buffer were added. The mixture was rotated for 6 hours at room temperature, after which it was centrifuged and the enzyme activity in the supernatant liquid determined.
  • Example VII Determination of transcortine
  • transcortine Of a dilution series of transcortine of from O 1280 ngm/ml 0.5 ml was incubated for 15 minutes at 4C with 0.2 ml of cortisol-2l-galactose-oxidase in a suit- 10 able dilution. To this dilution series 0.3 ml of transcortine-Sepharose mg/ml) were added and the mixture was rotated for 15 minutes at 4C. The activity in the supernatant liquid was measured as described in example VI. 15 A sample containing 40 ngm/ml of transcortine proved to cause a measurable increase of enzyme activity in the supernatant liquid, whereas in the presence of 320 ngm/ml all the enzyme activity was found in the supernatant liquid.
  • Example VI Determination of cortisol
  • A Preparation of cortisol-2l-galactose-oxidase Fifty mg of cortisol-Zl-hemisuccinate and 100 mg of galactose-oxidase were coupled by the mixed anhydride technique as described in example I A.
  • B Preparation of insoluble transcortine One hundred milligrams of transcortine, purified by DEAE, cellulose, and hydroxyl apatite chromatography respectively, were coupled to 3 gm Sepharose 4 B by the CNBr method, as follows.
  • Sepharose 4 B suspension Three grams of Sepharose 4 B suspension were activated by mixing it with 4 ml of a 2.5% (w/v) CNBr solu tion in distilled water, after which the pH was adjusted between 10 and 11 with 1 N NaOI-l, at which value it was maintained for 6 minutes.
  • the Sepharose was washed with icewaterand with 0.1 M NaHCO Then 100 mg of transcortine in 20 ml of 0.1 M NaHCO were added and the suspension was shakenfor 24 hours at 4C. After being washed with'successively 0.5 M NaI-ICO 0.05 M citrate buffer of pH 1.1 and 0.05 M phosphate buffer of pH 6.0, the Sepharose was kept in the last buffer,
  • a diagnostic pack for the demonstration and determination of a low molecular weight organic compound by means of an antibody against said low molecular weight organic compound comprising:
  • a diagnostic pack for the demonstration and determination of a low molecular weight organic compound by means of a protein capable of reacting to bind said low molecular weight organic compound spe cifically comprising:
  • a diagnostic pack for the demonstration and determination of a hapten by means of an antibody against said hapten comprising:

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