CZ169393A3 - Peg interferon conjugates - Google Patents

Peg interferon conjugates Download PDF

Info

Publication number
CZ169393A3
CZ169393A3 CZ931693A CZ169393A CZ169393A3 CZ 169393 A3 CZ169393 A3 CZ 169393A3 CZ 931693 A CZ931693 A CZ 931693A CZ 169393 A CZ169393 A CZ 169393A CZ 169393 A3 CZ169393 A3 CZ 169393A3
Authority
CZ
Czechia
Prior art keywords
interferon
conjugate
compound
formula
daltons
Prior art date
Application number
CZ931693A
Other languages
English (en)
Inventor
Robert Karasiewicz
Carlo Nalin
Perry Rosen
Original Assignee
Hoffmann La Roche
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Hoffmann La Roche filed Critical Hoffmann La Roche
Publication of CZ169393A3 publication Critical patent/CZ169393A3/cs

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/52Cytokines; Lymphokines; Interferons
    • C07K14/555Interferons [IFN]
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07DHETEROCYCLIC COMPOUNDS
    • C07D213/00Heterocyclic compounds containing six-membered rings, not condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom and three or more double bonds between ring members or between ring members and non-ring members
    • C07D213/02Heterocyclic compounds containing six-membered rings, not condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom and three or more double bonds between ring members or between ring members and non-ring members having three double bonds between ring members or between ring members and non-ring members
    • C07D213/04Heterocyclic compounds containing six-membered rings, not condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom and three or more double bonds between ring members or between ring members and non-ring members having three double bonds between ring members or between ring members and non-ring members having no bond between the ring nitrogen atom and a non-ring member or having only hydrogen or carbon atoms directly attached to the ring nitrogen atom
    • C07D213/60Heterocyclic compounds containing six-membered rings, not condensed with other rings, with one nitrogen atom as the only ring hetero atom and three or more double bonds between ring members or between ring members and non-ring members having three double bonds between ring members or between ring members and non-ring members having no bond between the ring nitrogen atom and a non-ring member or having only hydrogen or carbon atoms directly attached to the ring nitrogen atom with hetero atoms or with carbon atoms having three bonds to hetero atoms with at the most one bond to halogen, e.g. ester or nitrile radicals, directly attached to ring carbon atoms
    • C07D213/62Oxygen or sulfur atoms
    • C07D213/63One oxygen atom
    • C07D213/64One oxygen atom attached in position 2 or 6
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K47/00Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient
    • A61K47/50Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates
    • A61K47/51Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates the non-active ingredient being a modifying agent
    • A61K47/56Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates the non-active ingredient being a modifying agent the modifying agent being an organic macromolecular compound, e.g. an oligomeric, polymeric or dendrimeric molecule
    • A61K47/59Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates the non-active ingredient being a modifying agent the modifying agent being an organic macromolecular compound, e.g. an oligomeric, polymeric or dendrimeric molecule obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds, e.g. polyureas or polyurethanes
    • A61K47/60Medicinal preparations characterised by the non-active ingredients used, e.g. carriers or inert additives; Targeting or modifying agents chemically bound to the active ingredient the non-active ingredient being chemically bound to the active ingredient, e.g. polymer-drug conjugates the non-active ingredient being a modifying agent the modifying agent being an organic macromolecular compound, e.g. an oligomeric, polymeric or dendrimeric molecule obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds, e.g. polyureas or polyurethanes the organic macromolecular compound being a polyoxyalkylene oligomer, polymer or dendrimer, e.g. PEG, PPG, PEO or polyglycerol
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P43/00Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07CACYCLIC OR CARBOCYCLIC COMPOUNDS
    • C07C69/00Esters of carboxylic acids; Esters of carbonic or haloformic acids
    • C07C69/96Esters of carbonic or haloformic acids
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/52Cytokines; Lymphokines; Interferons
    • C07K14/555Interferons [IFN]
    • C07K14/56IFN-alpha
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K19/00Hybrid peptides, i.e. peptides covalently bound to nucleic acids, or non-covalently bound protein-protein complexes
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Medicinal Preparation (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

Vynález se tedy také'týká. nových aktivovaných sloučenin (činidel), která mohou být použita pro přípravu ínterferonových konjugátů podle předloženého vynálezu. Tyto sloučeniny mají následující obecný vzorec II
RO-(CHOCHC)
O
ί je NH nebo O, x je sele číslo nezi 1 a 1000 a. každý 2 y a s je celé číslo od 0 do 1000 a součet x,.y a z je 3 až 1000, tou podmínkou, že je-li NH nebo je-li W C a je H, „ 1 ° í 4· alespoň jeden z Η , 3 , r a R je nižší alkyl,
RO-ÍCřLOHO) -ÍGH^CHO) -(CH„CHO) -CILCHO έ1
Ήl·
0=0 (lil kde R je nižší alkyl, r\ R^, R^ a R^ jsou H nebo oiethyTj x je celé číslo od 1 do 1000 a každý z y a z. je celé číslo
-:·μψoď 0 do 1000 a součet x,y a 2 je 3 až 100C.
mů . v m >*i -wSpecifičtěji, vzorec Ti zahrnuje sloučeniny následu- :'Μ' jících dvou typů:
RO-(OHnCHO) -(OKOHO) -í0RoCHC) -0Ho0 ή, \ y L ‘ 2| (ΤΤΛ)
R-
o~H0) -CH-CH-O' | 2 2,
R3 R4
RO-ÍCH-CHC) -(CH-CKO) -ích 21 x š | y ol o2
Ve vzorcích IIA, 113 a III R, R1, R2, R3, R4, R5 mají výše uvedený význam a x, y a z. jsou vybrány z jakékoliv komoinsce čidel, takové, že polymer, .je-li konjugován k prov v teinu umožňuje proteinu podržet si alespoň Část úrovně jeho biologické aktivity, kterou má když není konjugován, s podmínkou uvedenou'výše'poď vzorcem II. ’.........
V souladu s tímto vynálezem, při použití aktivovaných PEG činidel vzorce IIA,.IIB nebo III pro výrobu konjugátů, se vytvoří spojovací vazba mezi volnými sminoskupinami v proteinu jako je interferon (IFN) a PEG tak, že výsledný konjugát si udržuje alespoň Část biologické aktivity proteinu se sníženou imunogenicitou. Bále, spojovací skupiny vytvořené v konjugátu podle tohoto vynálezu při použití jakéhokoliv z aktivovaných polyethylenglykolu vzorce IIA, 113 nebo III produkuje proteinový konjugát, který není snad no náchylný k in vivo hydrolvtickému štěpení a není prová-z.en-n.e-V-ýho-d-ami-í_p2’sO-b.eiiý-mi· v PEG proteinovými! konjugátech podle známého stavu techniky.
JZ^Oul£d.u-^^tlm-tjo^JB.íQ.ález.em·. R-. R . R-.. RJ. R mohou být jakýkoliv nižší alkyl, výhodně methyl. Výraz niž: alkyl označuje -nižší alk-yiové- skupiny, obsahuj-ící 1 -až· 6. atomů uhlíku, jako je methyl, ethyl, n-propyl, isopropyl atd. Obecně je výhodnou alkylovou skupinou nižší alkylová skupina, obsahující od 1 do 4 atomů uhlíku, kde nejvýhodnější je methyl. R1 , R2, R3, R4 a R? mohou být také vodák, ale , rt , λa R^ nejsou současně vodík.
a z mohou být 77orán / souladu s tímto vynálezem z jakaxoliv kombinace čísel takové, že výsledný konjugát obsahuje alespoň část biologické aktivity IFN, který tvoří konjugát. Je zřejmé, že součet x,y a z ε m je v obráceném poměru k množství biologické aktivity IFN, která se udrží v konjugátu. Číselná hodnota x,y, a z představuje počet glykolovýoh jednotek v polyglykolu, které tvoří konjugát. Výraz m představuje počet volných nebo dostupných aminoskupin, obsažených v IFÍÍ, které mohou reagovat s aktivovanou ?3G srněsí. Vyšší hodnoty m a x,y ji z, vede k vyšší molekulové hmotnosti konjugátu. V souladu s tím jsou podle vynálezu x, y a z jakákoliv Čísla taková, še molekulová hmotnost konjugátu, bez hmotnosti proteinu, je mezi asi 300 až asi 30000 dalton. Výhodně pro IFN je m číslo od 1 do 3· Zvláště Výhodným provedením, je monoPEGylovaný konjugát, kde m je 1, *
Získaný za takových podmínek, še se ve vysokém výtěžku získá' IFN konjugát, složený z IFW, kde pou2e.jedna volná aminokyΛ selina reagovala s PEG činidlem, vzorce II-A nebo II-N nebo III. V souladu s výhodným provedením je m 1, x,.y a z jsouf jakékoli číslo takové, že glakol, který tvoří konjugát má průměrnou molekulovou hmotnost od asi 300 do asi 30000 dalton, výhodně asi 1000 až asi 10000 dalton, zvláště výhodně asi 1000 až asi 5000 dalton. Ve zvláště výhodném provedení je molekulová hmotnost asi 2000 dalton.
·*ΐ čiře*.
λ'
Pokud se čísla x,y a číslo od 1 do 1000 a každé z týkají jednotek, je :< celé je celé Číslo od 0 do 1000 součet x,y a z je 3 £z 1000
Ve výhodném provedení konjugátu vzorce Ia a 13. jsou a y 5 až 500 a z je 0 az b. Ve zvláště výhodném provedení je použitým, glvkolem směs glykolu, kde mezi 10 rá 100, a z je 0. -ejvýhodnjéím je i.nterferonový a, kde/Ia je m 1, 1, y ne mezi ; az konjumát vzorce I o
'SOU O!;-,,
Ί q
Η, χ ae £í,i 1$, y je 23i 2 s 2 js 0. ιό to odpovídá průměrné molekulové hmp tnos ti' v P2G jednotce asi 1CC0 dalton.
2s účelem. odstrmíní jakýchkoliv pochybností, týkajících se počtů jednotek v PEG molekule je charakterizace polyethylonglykolového polymeru molekulovou hmotností preferována před uváděním čísel ε počtů samotných opakujících se jednotek (33U - šelf repesting units) v PEG polymeru pomocí x, ,y -a z. Tyto-hodnoty mohou být obtížní stanovitelné- vzhledem k potenciální nehomogenitě výchozích PEC- sloučenin, které jsou obvykle definovány svoji průměrnou molekulovou hmotností a ne počtem samotných opakujících se jednotek, které obsahují. Výchozí PEG sloučeniny různých molekulových hmotností mohou být připraveny metodami v oboru známými nebo mohou být získány od obchodních dodavatelů.
případě, že hodnoty x,y a z. získané stanovením molekulových hmotností nebo jak je uvedeno dodavatelem nejsou celá Čísla (což bude obecný případ), zaokrouhlují se tyto hodnoty“'nahorumeboJ“'dolů Obvyklým způsobem· pro určení - celýchčísel pro polymerni molekulu, která pravděpodobně tvoří hlavní část polymerni směsi* — · Jes-tl-i-že -činidlo jakéhokoliv- ze--vzo-rců-IIA,.-II«-3_ne.b.o.._..
111 reaguje s ΙΡΗΤΊζ^Ι'δΓ^-οΜηΙϊΰοβ^νίοττί^ζ-^’β’ύηη’ΛΓΟ’ΙηΌ’α-^ί^noskupinu, může být konjugát získán jako směs různých reakčních produktů IPK se směsmi PZG-reaktantu. Tyto reakční produkty se tvoří jako výsledek reakce PEG činidla s jednou nebe vise volnými aminoskupinami. Tyto jsou označeny m ve vzorci TA a 19. Například, jestliže IFN obsahuje tři volné aminoskupiny, může aktivovaný PEG resktant reagovat s jednou h Smincskupin, se dvěma z volných aminoskupin nebo se vše^ii třemi. ka tito situace snes obsahuje konjugovené reakční produkty vytvořená ve všech' třech případech. Protože různé konjugované reakční produkty v této směsí mají velice se lišící molekulové hmotnosti, závisející na hodnotě m, tj.1, 2 nebo 3, mohou být tyto'reakční produkty rozděleny obvyklými metodami jako je chromatografie. Pro stanovení zdali m a x.,y a z byly zvoleny správně, mohou být separované konjugované reakční produkty zkoušeny na biologickou aktivitu stejnými způsoby použitými pro zkoušky výchozího IPR pro stanovení, zda si konjugovaný reakční produkt ještě udržuj:e- část biologické aktivity IFN použitého pro vytvoření konjugátu. V takovém případě se mohou hodnoty m a x,y a z upravit jakýmkoliv požadovaným způsobem pro poskytnutí požadované aktivity.
V souladu s výhodným provedením je m 1. Jestliže je nt 1, může být tento konjugát získán i když jsou přítomny dvě nebo více? volných aminoskupin. Aktivovaný FEG reaktant bude nejprve reagovat s jednou z volných aminoskupin obsažených v IPN. Regulací koncentrace- činidel jako je IPR a reakčních podmínek, v souladu se standardními metodami aminové kondenv zace je možno regulovat stupen pegylace volných aminoskupin obsažených v proteinu* V proteinech, obsahujících jednu nebo více volných aminoskupin, kde jedna z volných aminoskupin je reaktivnější než ostatní aminoskupiny, mohou být podmínky zvoleny tak, že protein reaguje s aktivovanou PPG sloučeninou za vzniku sloučeniny vzorce IA nebo 13, kde m je 1. Ostatní volné aminoskupiny, obsažené v aminokyselinách, které 'tvoří protein, mohou následně reagovat s ©EG kondenzační reakcí prováděnou dále nebo použitím jiných silnějších podmínek.
Τ9*Λ O. J i í
V předloženém popise a nárocích výraz?; intsríeron a označují všechny typy interíeronuCmolskuly s interíeronovou aktivitou), například X. /1 , .4» a txJ interfercn a všechny apříklad X , β , a txJ int<
-10podtypy těchto a hybridy nebo feron může být ročních zdrojů typů, jako je ř\ 1 , ¢( 2A, 23 nebo Q^20 chiméry různých typů a/nebo podtypů* Interjskéhokoliv původu a můžebýt získán z přítkáňových kultur nebo technikami rekombinantni
DNA, reetody přípravy a izolace přírodních nebo rekombinantních interferonů jsou v oboru dobře známé a jsou popsány, např* v patentových přihláškách č. EP 43S30, EP 211143, EP 140127, DE 302SS19, USP 4503035 a US? 44141 50.
Výhoda použití činidel vzorců IIA, 113 a III, kde alespoň jeden z R1, R2, íc\ ^4 nižší alkyl, zejména methylíalkyí-substituovaných-Činidel) spočívá -v neočekávaném zvýšení výtěžku konjugátu, tj. PEGylovaného proteinu, při použití alkyl substituovaných činidel ve srovnání' s odpovídajícími nesubstituovanými činidly, Alkylsubstituovaná činidla poskytují alespoň dvojnásobné množství konjugátů za stejnou reakční dobu v porovnání s odpovídajícími nesubstituovanými činidly při přípravě takových konjugátů.
Při podání pacientům pro'terapeutické účely by konjugáty vzorců IA a IA připravené z výše popsaných substituovaných činidel, měly mít neočekáně zvýšený poločas rozpadu in vivo v krevním proudu pacienta při porovnání s konjugátem vy'.....tvo reným- z Odpo víd a j í c ích nes uhs t i t uo váných 'činidel I I _kdý'ž in vivo poločas rozpadu je přímo úměrný molekulové hmotnosti konjugátu, konjugát vytvořený ze substituovaného činidla překvapivě bude mít jak delší poločas rozpadu tak vyšší molekulovou hmotnost proti konjugátu získanému z nesubstituovaného Činidla. Delší poločas rozpadu .terap.eutickéhc. činidla.v krev- . ním proudu pacienta poskytuje zvýšenou účinnost podání činidla pacientovi. HaDříklsd konjugáty vyrobené z alkylsubstituováných Činidel mohou být. podávány méně častěji a/nebo v nižších množstvích než konjugáty vyrobená z odpovídajících nesubstituovaných činidel. 2a účelem zvýšení účinnosti podání biolo-11gioky aktivních proteinových konjugátů s pólyethylenglykolem, byly použity zvýšené molekulové hmotnosti polyethylsnglykolu při tvorbě těchto proteinových konjugátů, Avšak biologická účinnost aktivního konjugovaného IFK se snižuje se zvyšováním molekulové hmotnosti. Avšak při použití konjugátů podle vynálezu získaných se substituovanými činidly, se účinnost podání zvyšuje, ve srovnání s použitím odpovídajícího í nesubstituovaného kcnjugátu s menším zvýšením molekulové hmotnosti.
V dalším provedení se předložený vynález také týká způsobů přípravy nových konjugátů.
Konjugáty vzorce I-A mohou být připraveny následovně·:
• v·
-12RO(CH2CHO)x
λ.
(CHzCHO)y— (CH2(JHO)z-CH2CHNH2 + R2 R3 r4
PEG-amirt
NH2-protein v
RO-(CH2CHO)X
R1 —(CHjCHO)— (CHjCHOJj-CHgCHNH #.........
- protein m
l-A
12“ 4 5 kde R, R , R , R-* a. R a R , m a x,y a. z mají výše uvedený význam s tou podmínkou, ze alespoň jekýkoiiv jeden nebo více ze substituentu R1, R^, r\ aohou být nižší alkyl.
V této reakci se F2G-amin smísí se sloučeninou vzorce 17 v uhlovodíkovém nebo chlorovaném uhlovodíkovém rozpouštědle zs vzniku sloučeniny vzorce ÍIA. 'Sloučenina vzorce TIi může kondenzovat ve vodném prostředí s jednou nebo více volnými sminoskupinami za vzniku konjugátu vzorce IA. Reakce může být provedena za podmínek obvyklých pro kondenzaci aminů ve vodném prostředí. Obecně se reakce provádí ve standardním. vodmém tlumívém roztoku, majícím pH mezi 7 a 10 za vzniku konjugátu vzorce IA. Tatp reakce může poskytovat P2G proteinový konjugát o různých molekulových hmotnostech vzávislostí na počtu volných aminoskupin v proteinu a době reakce. P2G proteinové konjugáty mohou být pak rozděleny na své individuální složky obvyklými metodami jako je vysoce citlivá kapalinová chromatografie (HPLO) nebo gelové elektrof oréza. Eohou být použity· jakékoliv běžné podmínky pro 1 dělení sloučenin podle molekulové hmotnosti' pomocí HPLC
nebo. gel ové
děnu pod le
bylo zde
Tpw ko
dajíc 1-f b n re
konjugát vzorce 13 muže být připraven podle násle— 14— r5 /V
O <
II
CI-C-CI
OH
RCHCHjCHO)* i—(CH2CHO)j- (CHjCHO^-CHjCHOH
Ř2 R3 R<
PEG-alfcohol
LA/ÁJ
IV
R1
RO-ťCHsCHOk
A, y°\ ňh (CH2CHO)y (CH2CHO)j-CH2CH \ζ | I i II
R2 R3 r< o
-interferon l-B kde 3, R1, H2, R-1, 3 uvedeny.
oodmínka jsou vyse
Sloučenina vzorce 17 se získá kondenzací fosg
2-hydroxypyridinem (substituovaným, je-li 3? = niž sa použití jakékoliv obvyklé metody pro. kondenzaci du kyseliny s alkoholem.
enu s čí alkyl) halogeniKondenzace PES alkoholu se sloučeninou vzorce 17 se provádí za použiti obvyklých podmínek pro kondenzaci alkoholu s karbonátem za vzniku sloučeniny vzorce II-3. Sloučenina vzorce II-3 se kondenzuje s proteinem přes jednu nebo více volných aminoskupin v proteinu za vzniku sloučeniny vzorce 1-3., Tato reakce se provádí způsobem popsaným pro kondenzaci sloučeniny vzorce IIA za vzniku kcnjugátu vzorce I-A. 7 závislosti na počtu volných aminoskupin obsažených v. proteinu, který reaguje se sloučeninou vzorce II-3, může být konjugát vzorce 1-3 vytvořen jako směs konjugátů, majících rozdílné molekulová hmotnosti. Tato konjugátová směs. může být. dělena způsoby popsanými již dříve v tomto popise.
Sloučenina vzorce 13 může být také připravena'za použití následujícího reakčního schéma:
RO-(CH2CHO^(CH2CHOý(CH2CHO)z-CH2CHO li J.3
R . R _ B . R — C=0 lil
NHz-interferon
Γ” 0 — Ϊ RCHC^CHOJHCHaCHO^CHjCHOJrCHa CH- Ό ^NHA' & FPR* —interferon l-B
-17kde R, R1, R2, R3, R4, R5, zde výše.
x a y mají definovaný význam reakčním schéma se PEC—alkohol kondenzuje se sloučeninou vzorce IV ze vzniku sloučeniny vzorce III. V této reakci se sloučenina vzorce 113 vytvoří jako meziprodukt, který reaguje se druhým mol PEG-alkoholu za vzniku sloučeniny vzorce.III. Při provedení této reakce je PEG-alkohol přítomen v alespoň 2 mol na mol sloučeniny vzorce IV. V tomto postupu může být použit, jakýkoliv obvyklý způsob pro kondenzaci alkoholu s karbonátem. Sloučenina vzorce III reaguje s interferonem za vzniku konjugátu vzorce 1-3 způsobem popsaným pro konverzi sloučeniny vzorce IIA na sloučeninu vzorce I A* V závislosti na množstvích volných aminoskupin obsazených v proteinu, kondenzace sloučeniny vzorce III s proteinem poskytuje směs. konjugátů, které mohou být rozděleny na své jednotlivé složky způsoby popsanými zde výše.· pro oddělení konjugátu vzorce IA.
V souladu s tímto vynálezem bylo zjištěno, že interfhranové konjugáty podle vynálezu mohou mít stejnou použitelnost' jako protein použitý pro tvorbu konjugátu. Proto jsou tyto konjugáty. terapeuticky aktivní stejným způsobem jako protein, ze kterého byly připraveny a mohou být použity jako protein samotný bez vzniku nežádoucích imunitních odezev, které mohou být spojeny s podáváním samotných proteinů subjek tům. Předložený vynález tak také tečk’ zahrnuje farmaceutické přípravky na bázi sloučenin vzorce I nebo jejich solí a způsoby jejich přípravy.
Farmaceutické přípravky podle předloženého vynálezu použitá pro kontrolu nebo prevenci chorob obsahují iaterřeronoyý korjurat obecního vzorce I a tetracsuticky inertní, nntoxieký a terapeuticky přijatelný nosičový materi-áu Farmaceutické přípravky oro soužití výše uvedené mohou být připraveny o dávkovány způsoben, který je v souladu s lékařskou praxi <ΐ*3^*ίέ Οθρο V ÚVGílli Ti-0 nj. O li’'7' ΙΈ-βΓ’Θ 7 5 3 J IscSílYj stiiV ^θόΠΟΐϋ-·* vého pscianta, místo doručování proteinového kcnjugátu, způsob podávání a jiné faktory známé lékařům. .......
Následující příklady představují ilustrativní opovědění předloženého vynálezu, aniž by jej jakkoliv omezovaly»
V těchto příkladech, Jeffamine ÍÚ-2G70 je monomethoxypolyoxyalkylenpropylaminový polymer 's přůněrnou molekulovou hmotnosti 2070, odvozený od propylen s ethylenoxidu, který je složen z. polyethylenglvkolového řetězce a obsahuje průměrně.. 30% náhodně zabudovaných.. propylenoxidov,ých. skupin.. . _..
Jeffamin M—10-00 je.; monomethoxypolyslkyíenpropylaminový polymer s průměrnou molekulovou hmotností 1000, odvozený od propylen a ethylenoxidu, který je složen z polyethylenglykolového řetězce, obsahujícího. 14 % specificky zabudovaných propylenoxidových skupin, kde x je průměrně. 18,6, y má průměr 1,6 a z je 0 (x,y a 2 jsou zde použit;/ va stejném významu, jak byl uveden výše).
Všechna činidla popsaná v těchto příkladech mohou být uchovávána v dessikátcreoh z jantarového skla při 4 °G až ďó ' své spotřeby»' Pro 'každou modifikaci' oyly použ i ty Čerstvé- ' oodílv.
Příkladv crcvedení wnálezu
Přiklaď 1
Příprava alfa,alfa-oxomethylen-bis/omega-methoxypoiy ioxyí,2-ethandiyl)/33u 111
Ze suspenze 1,5 -g UF2G ímethoxypoiyethylsngly,:ol ) (mol, hmotn. -oOCC) v 80 ml suchého toluenu se oddestiluje 50 ml rozpouštědla, uoztok se oak och_aci
- ”1 C P.
se p0,5 mg di-z-15pyridyiksrbonátu. výsledná ames se pak refluxuje po 24 hodin* LťOSLQK 3Θ Ό 9 0 il·!.'·? Ó. l· cí Vv’3±0Gná 3 GŽ PíliflP 3° CG 2. 3 promyje malým objemem toluenu a pak diethyletheru. Pevná látka se psk suší ve vysokém vakuu, získá se 0,ó g alía,slfaoxomethylen-bis(cmegs-nethoxypclyíoxy-1,2-ethsndiyl)SEU 111 jako bílého prášku. PSG-nodiíikovsný interferon se připraví způsobem 1 popsaným dále.
Příprava PSG-modifikcvaného interferonu-alfa
Způsob. 1: Rekombinantni interferon-alfa (5 mi proteinu ns ml) se dislyzuj.e proti pufru, obsahujícímu 5 mh octanu sodného, pH 5,0, 120 mil NaCl. Přidá se thiokysnát draselný do konečné koncentrace 0,5 Lí a pH se upraví přídavkem jedné desetiny objemu 111 trici-hydroxidu sodného, pK 11,9, získá se konečné pH roztoku 10,0. P3G činidlo se přidá k proteinu v molárním poměru 3:1 vztaženo na pevné látky nebo rozpuštěného v Z&I30 (objem 3230 oyl menší než 10 13 celkového objemu)►”bonifikace probíhala při teplotě místnosti po dobu 30 minut až 4 hodin s následujícím přídavkem 12 L-glycínu (ρ·Η δ, 3) na konečnou koncentraci 20 mm pro znemožnění další modifikace. PSG-modifikóvsný protein byl srážen přídavkem 3,5« síranu amonného, 50 m2 fosforečnanu sodného, pH 7,0 na konečnou koncentraci 1,1 b síranu amonného (1,0 b síranu amonného ns PEC—10000), sraženina se odddelí odstředěním, oromyje se a znovu se rozpustí ve 25 m.e octanu amonném, pH 5,0· PSG-modifikovsné oroteihv se čistí chrcmatcmrsfií na hycrofcbní výměnné koloně (n.?př. 75 x 7,5 mm) jako je BioRad T3K Phsnyl-5-Ρΐ
nebo moyopeari ťheny 1-5502, zs použití grádi entu snížení sír
nu amonného v 50 mh fosforečná. o ij ' C 2 j £ W Ύ »Λ· • y V A hlternativn
:.e Ři-;tí ornou filtr “ΑΊ* ť*i '-i'1 ’ '> . - .λ _ ι_· . > - <' p. r. ácr.vlu 3- 20 C
.neon use χ 3,2 cm kolona) ovin ovanu '·’ - v-n·.
’ - ......-- - / } u sodném ,rh 5,u),
noaony nu (PSG,-1PH) nebe dvě iPEG^-i?K) vazbu PPG, byi suojen, sahus1 x ftanove.o absorbancí oři 260 na-nebo kolo• PPG—xFl·; byl skladován ·ρ·ρΐ· rimetricucu zkouškou (Pierce) °G v nuřru, obsahujíoím 50 mlí fosforečnanu sošného, oH 7,0, 0,3 h síranu amonného.
Způsob 2: Interferon ok-2e v koncentraci proteinu přibližně o mg ns ml, byl dislyzovsn v 5 min octsnu sodném, pH 5,0,
0,12 »'chlorid sodný. Koncentrace proteinu byla stanovena měřením absorbsnce při 260 nm za použití 1,0 mg *ml jako extinkoního koeficientu. Roztok proteinu byl smísen s modifikačním činidlem v molárním poměru 1:3 proteiničinidlo. modifikační reakce byla iniciována úpravou pH na 10,0 za použití jedné desetiny objemu 0,1M I^R^Oy-NaGH, pH 10,7. ?o inkubaci pří teplotě místnosti po jednu hodinu bvls reakce ukončena přídavkem, jedné dvacetiny objemu 1 U glycinu, pH 7,5. Po 3-5 minutách bylo pH sníženo na 5,0-6,0 přídavkem jedné dvacetiny objemu 1 ží octanu sodného, pH 4,0.
..... Roztok,-Obsahují-cí 'FEG-interferon, rušící činidlo·· a nerno difikovaný interferon byl zředěn čtyřnásobně 40 mOi octanem amonným, pH 4,5 a umístěn do CM-celulosové kolony OYhatmanK Gíl-52, přibližně 0,5 ml pryskyřice na mg proteinu). Po.promy-tí -kolony-5'objemy 4Ό· m-M-.-octanu -sm-on-n-éfe©·, -p-H-4-,-5~by-l-?-SG-interferon a nemodifikovsný^iTTterferon eluovsn za použTťí-11= neárního gradientu ch nu amonném, pH 4,5. Prskce, obsahu;
neárního gradientu chloridu sodného (0-0,5 lě) ve 40 mú octaí orotein byly identifikovány abso-r bsneí při 260 nm a PSG-interferon · oSšahujícf frakce byly identifikovány pomocí SD3-?7GZ.
?E!G“ I. Ω v ? PÍG P Oxl q ό ]_ θ OVOU i JL * Γ 30 ΩΣ C hr Οίΐί tografií dělící podle velikosti,na koloně, K3).
kdnnrnaoin 2 lony byly analyzovány pomocí 333-Ρ73Ξ a píky bujícího, PSG-interferon, oyly spojeny.
T. S t & L o m ř 1' ' *· » obsahující Gopha*Ϊ n C —
Příklad 2
Příprava alfa, alfa-oxc.nethyien-bis/oT.ega-nethcxyoolyKOxy—
1,2-ethandiyl/SRU 22,5
Postupem popsaným v příkladu 1 ss MPEG (mol.hmotn. 1300) převede na alfa,alfa-oxomsthylen-bis/omega-methoxypoly(oxy1 , 2-ethnnni.yl)33U 28,5 a ?EGTmodifikovaný interferon se připraví zs použití tohoto činidla způsobem 1 popsaným v příkladu 10
Příklad 3
Příprava alf a-methyl-oaega-/2-//(2-p.yridinyloxy )karbonyl/oxy/ethoxy/-póly-(oxy-1,2-ethsndiyl)3PU 111,7
Z roztoku 1 g MPEG molekulové hmotnosti pOOO rozpuštěného ve 50 ml suchého CH^Ol^ se oddestiluje 10 ml rozpouštědla. Roztok se ochladí ns teplotu místnosti a přidá se 152 mg (0,6 mM) di-2-p.vridyl-karbonátu a 4 Eg DMA?. Výsledný roztok se pak míchá 14 hodin a rozpouštědlo se odstraní za vakua. Zbytek se trituruje s diethyletherem a výsledná sraženina se odfiltruje. Produkt se pak rozpustí v 7 ml suchého glymu, ohřeje pro vyvolání rozpuštění a výsledný roztek se nechá zchladnout a stát při teplotě místnosti po něxciik hoše pak odfiltruje a promyje se 2 x 5 látka se pak suší ve vakuové sušárně a pod proudem dusíku. Získá se 0,7 g alfa-/(2-pyridinyloxy)kerbonyl/omega-methoxyp.oly Íoxy-1 ,2-ethandiyi )3RG 111,7· Elementární analýza oro ΰ din. Výsledná sraženina mi suchého slymu. Pevná '9*Ί vvpoc ϊ 4- no ?4,57 3 C, 9,02 1 ; p 'ι-J f. j i‘x4 2<J1*2V 111,7' ·-’ ~ 23 G Ϊ n eron iraven z použití minia znuscoem
D -j U O -ix.V ac u
Příklad 4
Příprava alfa- (2-pyridinyloxy)ke.rbonyl/ouega-aethexypoly (oxy· 1,2-ethandiyl)SRU 225
Postupem poosanýa v příkladu 3 se KPEG molekulové hmotnosti lOCCO převede ns alfa-/(2-pyridinyloxy)ksrbonyl/oaegaaethoxypoly ícx.y-1,2-ethsndiyl), 33’J 225·
Elementární analýza pro G^H^NO^lCI^GH^O)2251 vypočteno 54,54 % 0, 9,08 % H, 0,14 % N nalezeno 54,54 % 'C, 9,12 ja H, 0,11’^ N. - ..........PEC—modifikovaný interferon byl připraven sa použití tohoto činidla způsobem 1 popsaným v příkladu 1.
Přiklad 5
Příprava alfa-methyl-oaega-/2-/2-//2-pyridinyloxy )karbonyl/oxy/-p r op oxy/propoxy/póly(oxy-ΐ,2-ethandiy 1)33U 54,7
Z roztoku 0,5 g alfa-2-/2-íhydroxypropoxyJpropylAomega methoxypóly(oxy-1,2-ethandiyl)33U 54,7 ve 40 ml suchého GH^Gl·^ se oddestilujeΪ5 al rozpčuštěaTa7~K' r oz'ťokú_ se’’p’ak— přidá 108 ag di-2-pyridylksrbcnátu, 4 ag EMA? s několik kuli Sek 4A molekulového síta. Směs se pak míchá přes noc, filfeáfl a rozpouštědlo se pak, odstraní za sníš ené ho tl aku. z by tek se čistí způsobem, chromatografie vylučující podue velikosti:
OLO iidlo odpovídá z o rc s IE 3- 1 i
CH(0Ho0Ho0) OH-HCCH.CH
(113-1 i-Eu-modii iKovany interferon byl tohoto činidla způsobem 1 popsaným v kde n je asi 64.
připraven zs použití, příkladu 1.
Příklad 6
Pří ρ r av a al f a- me t hy 1 - o me g a- /2- /2- // (2 - py r i d i ny 1 o xy) k ar bo ny 1/oxy/propoxy/propoxy/polyíoxy-í,2-ethandiyl)3RU 110
Postupem popsaným, v příkladu 5 byl alf a-2-/2-(hydroxypropoxy )propyl/-03iega-aiethoxypoly (oxy_1 ·, 2-ethendiyl )SRU 110, převeden, na alfa-nethyl-onegs-/2-/2-//(2-pyřidinyloxyJkarbonyl/oxy/propoxy/propoxy/poly(oxy-1, 2-ethandiyl)3RU 110·.
Toto činidlo (113-2)oápovídá činidlu popsanému v příkladu 5 (II3-1) s tím rozdílem, že n je asi 110, oož odpovídá asi 5000 dalton.
PEG modifikovaný interferon byl připraven zn použití tohoto činidla způsobem 1 popsaným v příkladu 1· ed 7
Rřírrsva polymeru rcexhyloxiran- oxiran .-vr Λν*7 k*·η λ.·' Λ’’ 1 /r 7« 7 Γ· /ργΠ·*>’·' Ť ? Ί ’ ř I ptppr*
I 1 v ta’ Λ : χ Js/ i i , J. / ·... . X - . O f \ S L ---.i 'j « . * r X/2-// .2-oyrid.
z roztoku 1 g Jeff aminu i-2070 (Texaco Jnemical -->o. j ve
-S4“ ml suchého GH„G1? se oddestiluje 15 ml rozpouštědla. Roztok se ochladí as 0 °C a přidá se 215 mg oi-2-pyrictylkarQ bonátu. Výsledný roztok se míchá delší 4 hodiny při 0 'G, ‘ Dotom se rozpouštědlo odstraní zs sníženého tisku, zbytek \y . r t r\ α 1 (T; 0 H odle velikosti, sporuhy se osk čistí pomoci dvou koxon, pěných ζε sebou (50 Ά ε 1000 9l). Produkt vykazuje dva v UV oři 232 nm ε 310 nm.
Toto činidlo odpovídá sloučenině' vzorce ΐϊ A-1
CH3OCK2Ctí2C (CKgCHC) a-CH2GH. - NH * ?
IT
I
GH-
(II A-1 )
Λ kde 3? je H, 3r je H nebo methyl a jako průměrná distribuce , -,2 rje n. 32 je-li. Η H a n je 10 je-li H methyl.
P2G»aodifikcvsaý interferon se připraví použitím tohoto činidla způsobem 2 popsaným v příkladu 1«
Příklad-8................. - ------ -------------— — ------------------Příprava polymeru methyloxiran -oxiran - /2-//(3-methyl2-pvridinyloxy) kar bonyl/am ino/pr opylme thy 1 ether U.O/O= 10/32)
Postupem popsaným v příkladu 7 reaguje 1 --2070 s bis i3-methyl-2-pyriáyl)ksrbonáten za vzniku polymerní
Jeffaminu methyloxiran - oxiran /2·//( 3-mathyl-2-oyridinyl>xy i ksroonvl/ =mino/orcoyj.metrivi&tner : Γ· 'Ά—. * ·*· / · ·· \ i ...Lv L— 1 u / j s J s z'-i rs-i.. ;‘tt λ i \ ! ; . b_ A -L í tL. li ί (XX *r i ;
Toto činidlo iΙΤή-2)cdpovídá činidlu z , - ,.· , „ V) ,·
O ul i.ί 1? J £ G j.. _h tý lji j 2 v a ,J ý -j-1 j *
-25P2G—modif inc v ·,ην inti-rn'; tolioto íinidla znisobev 1 cc
-řínrava polymeru methyloxiran jyriGiayloxy)karbonyl/amine/propyl S,6) rnnrvvon z' cl·· <- -mA.
- oxiran - , /2-//(2Aethyletheru (TO/O 1,5/ .Postupem popsaným v příkladu 7 reaguje 0,6 g Jeffamini il-ICOO (Texaco Chemical Co.) se 155,5 mg di-2-pyridylkarbonátu ze vzniku polymeru methyloxiran - oxiran - /2-//(2pyridinyloxy )karbonyl/amino/propylmethylether , blok (&C/C2 1,5/18,6). v
Ten poskytuje sloučeninu vzoroe IIA-3 o
fl c
CH,0(CH„CHo0)1P HCH-OHO). .CHHH- N·^ \0 3 < 2 1S,0 z( 1,0 2 X.T
(IIA-3) ‘3 Vi‘3 mající uvedenou průměrnou distribuci jednotek polymerního produktu.
P2G-módiTikovaný interfsron se připraví za použití tohoto činidla způsobem 1 popsaným v přikladu 1.
Antivirová účinnost interferonu: Antivirová účinnost interfsronu a PEG-modifikcvnného interferonu se stanoví (Ruben; a spol., (l?21)J.7irol.37:755- 755; Panillotti a svol.,(1951) p +* H n q ι',η -τ ί r q 1 '75* · v fk ?_ 9} C «I 'j ;7 55 o i ** č'· '“p ’ ·? Ir- Γ~· lý ‘‘•V ' H v A ;y nr*. w
Τ’ Π '/A γ 7 b Ί íi c — τ -Γ <c '·Γ 3 O j o ΊΟ V 7 ' c'; ú O ji 'Zit· 7 νο zkoušce η croteinu.
Speciíl;
aktivitu 2 z 1Ο~ jednotek as mg
Podmínky 20 už i té oro modifikaci interfe^o^u b··1'/ založeny na optimalizovaných protokolech jak je popsáno. PEC-modifikace byla analyzována pomocí SD3-PAS2 ne konverzi interferonu na .mcncPEG-interferon v různých česech inkubace (chemií ké reaktivity) a as distribuci různých druhů PSG-interferonových konjugátů í místní selektivita). 7 3D3-PX-E byly PSCmodifikované druhy pozorovány jako slaběji migrující pruhy na gelu. Oba interíerony, jak monoPSG i diPEG byly získány v. dostatečném výtěžku tak, že tyto druhy .mohly být..vyčištěny, z reakčních směsí hydrofobní interakční chromatografií. Čištěné PEG-interíerony byly testovány na antivirovou aktivitu a porovnány s nemodifikovanými interferon-a2a standardy.
Molekulové hmotnosti použitých polymerů i jejich antivirová aktivita u jejich pegylovaných derivátů' jsou uvedeny v tabulce I.
Tabulka 1 ' .......
Fyzikální vlastnosti PEG činidel a biologické aktivit?/ jeich proteinových konjugátů
CJ.
Sloučenina antivi rová aktiv
z 1'Í.LLí 0 M _-L £ Í7. kontroly)
J- / 5 “l < í 1 * oolvmeru mcncPEG r' 7 ”
J 3 *t 10000 25 ř*» X
......3. . 7 vA v 40 ....... . , 4.
1 5000 40 : v T\ í> JJ
ó 5000 40 FD
· *1-.
5 3 0 0 0 Ol
7 20 70 ~r > FD
2 1 -< -Λ Λ i JL» w 70 ND
5 ί V 1 v ϋ 40
;= n« vano i
1.

Claims (18)

  1. PATENTOVÉ Ν 1 R O K Y
    Interferohový konjugát obecného vzorce I
    Γ I , ! RO- {CHgCHO )χ” (CI^CHO )^- (CH^CHO) z-CH2CH-Wx^x^NH - —interferon
    RJ
    ΗΊ kde R je nižáí alkyl, R1, R2, R3 a R4 jsou H nebo hižší alkyl, a je vybráno z; celých čísel 1 až do počtu dostupných aminoskupin v interferonu,
    W je O nebo NH, h
    x je celé číslo mezi 1 a 1000 a každý y a z je celé číslo od O do 1000 a součet x,y a z je 2 až 1000, s tou podmínkou, že alespoň jeden z R^ alkyl.
    R2, R34 je^iiiáí
  2. 2. Interferonový konjugát podle nároku 1, kde x,y a z jsou vybrány tak, že molekulová hmotnost polymerní jednotky v konjugátu. je v rozsahu od asi 300 dalton do asi 30000 dalton.
    Interferonový konjugát podle nároku 1, kde m je-1.
    4.
    Interferonový konjugát podle nároku 1, kde R je methyl·
  3. 5· Interferonový konjugát podle nároku 2, kde x,y a z jsou vybrány tak, že molekulová hmotnost polymerní jednotky v konjugátu je v rozsahu od asi 1000 dalton do asi 5000 dalton·
    -28€·♦ Interferonový konjugát podle nároku 2, kde x,y a z jsou vybrány tak, že molekulová hmotnost polymerní jednotky v konjugátu je v rozsahu od asi 1000 do 2000 dalton.
  4. 7· Interferonový konjugát podle nároku 1, kde x a y jsou 5,0 až 500,0 a z je 0,0 až 4,0.
  5. 8. Interferonový konjugát podle nároku 1, kde x je 10,0 až 100,0, y je 1,0 až 10,0 a z Je 0.
  6. 9o Interferonový konjugát podle nároku 1, kde interferonemje interferoa Λ2Α.
  7. 10. Interferonový konjugát podle nároku 9, kde W je NH, a je 1, Η,Η2 a R* jsou CH^, R1 je H, x je 18,6, y je 1,6 a z je 0.
  8. 11. Sloučenina obecného vzorce II (II) kde R je nižší alkyl, R1, R^, r\ R^ a R^ jeou H nebo nižší alkyl, ' —' —.....” ' ' ' ' ' -'W je NH nebo O, x je celé číslo mezi 1 a 1000 a každý z y a z je celé čí šlo od 0 do 1000 a součet x,y a z je 3 až 1000, s
    z tou podmínkou, že je-li W NH nebo je-li lí O a je H alespoň jeden z R1, R2, R^ a S4 je nižší alkyl.
    -2912. Sloučenina podle nároku 11, kde x.,y a z. jsou zvoleny ták, Že molekulová hmotnost uvedené sloučeniny je v rozmezí oď asi 300 dalton až asi 30000 dalton.
  9. 13* Sloučenina podle nároku 11, kde £ je methyl.
  10. 14. Sloučenina podle nároku 13, kde x je 10,0 až 100,0, y je 1,0 až 10,0 a z je 0,0 až 4,0.
  11. 15. Sloučenina obecného vzorce III kde E. je nižší alkyl, R1, E2, E3 a E4 jsou H. nebo methyl, x je celé číslo od 1 do 1000 a každý z y a z je celé číslo od 0 ďo 1000 a součet-x,y až je 3 až 1000.
  12. 16. Sloučenina podle nároku 15, kde x,y a z jsou vybrány tak, že molekulové hmotnost uvedené sloučeniny je v rozsahu od asi 300- dalton do asi 30000 dalton.
    w 1
  13. 17. Sloučenina podle nároku 15, kde alespoň oeden z Ε , E2, fi3 a E4 je nižší alkyl.
  14. 18. Sloučenina podle nároku 15, kde R je methyl.
  15. 19. Interferonová konjugáty podle kteréhokoliv z nároků 1 až 10 pro použití jako terapeuticky účinná sloučeniny při léčbě nebo profylaxi chorob.
  16. 20. Způsob přípravy interferonového konjugátu podle které hokoliv z nároků 1 až 10, vyznačující se tím, že. zahrnuje reakci sloučeniny podle nároků 11 až 18 3 interferonem nebo jeho solí a izolaci interferonového konjugátu z reakční směsi.
    . Farmaceutická příoravky, vyznačující se tím, že obsahují interferonový konjugát podle kteréhokoliv z nároků 1 až 10 a terapeuticky 'přijatelný inertní nosič.
  17. 22. Farmaceutické přípravky pro léčení nebo profylaxi imunomodulačních chorob jako jsou neoplastické choroby nebo infekční choroby, vyznačující se tím, že obsahují interferonový konjugát podle kteréhokoliv z nároků 1 až 10a terapeuticky inertní nosič.
  18. 23. ,... Použití interferonových konjugátů podle kteréhokoliv z nároků 1 až 10 pro výrobu léčiv pro použití při léčení nebo profylaxi chorob.
    i : ’J4“ /
CZ931693A 1992-08-26 1993-08-18 Peg interferon conjugates CZ169393A3 (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US07/935,770 US5382657A (en) 1992-08-26 1992-08-26 Peg-interferon conjugates

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CZ169393A3 true CZ169393A3 (en) 1994-04-13

Family

ID=25467637

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CZ931693A CZ169393A3 (en) 1992-08-26 1993-08-18 Peg interferon conjugates

Country Status (37)

Country Link
US (1) US5382657A (cs)
EP (1) EP0593868B1 (cs)
JP (1) JP2859105B2 (cs)
KR (1) KR100295520B1 (cs)
CN (3) CN1183112C (cs)
AT (1) ATE165102T1 (cs)
AU (1) AU668742B2 (cs)
BG (1) BG98067A (cs)
BR (1) BR9303469A (cs)
CA (1) CA2103829C (cs)
CZ (1) CZ169393A3 (cs)
DE (1) DE69317979T2 (cs)
DK (1) DK0593868T3 (cs)
EE (1) EE9400151A (cs)
ES (1) ES2116376T3 (cs)
FI (1) FI109765B (cs)
HR (1) HRP931094A2 (cs)
HU (1) HUT67013A (cs)
IL (1) IL106750A0 (cs)
IS (1) IS4067A (cs)
LT (1) LT3174B (cs)
LV (1) LV10907B (cs)
MW (1) MW7693A1 (cs)
MX (1) MX9305146A (cs)
MY (1) MY131445A (cs)
NO (1) NO933028D0 (cs)
NZ (2) NZ248452A (cs)
OA (1) OA09850A (cs)
PH (1) PH30460A (cs)
PL (1) PL300194A1 (cs)
RO (1) RO112730B1 (cs)
SI (1) SI9300423A (cs)
SK (1) SK89893A3 (cs)
UY (1) UY23635A1 (cs)
YU (1) YU56693A (cs)
ZA (1) ZA936098B (cs)
ZW (1) ZW11193A1 (cs)

Families Citing this family (292)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO1990006952A1 (fr) * 1988-12-22 1990-06-28 Kirin-Amgen, Inc. Facteur de stimulation de colonies de granulocytes modifies chimiquement
US7264944B1 (en) 1989-04-21 2007-09-04 Amgen Inc. TNF receptors, TNF binding proteins and DNAs coding for them
DK0393438T3 (da) 1989-04-21 2005-05-30 Amgen Inc TNF-receptor, TNF-bindende proteiner og DNAér, der koder herfor
IL95031A (en) 1989-07-18 2007-03-08 Amgen Inc Method for the production of a human recombinant tumor necrosis factor inhibitor
US6143866A (en) * 1989-07-18 2000-11-07 Amgen, Inc. Tumor necrosis factor (TNF) inhibitor and method for obtaining the same
US6552170B1 (en) 1990-04-06 2003-04-22 Amgen Inc. PEGylation reagents and compounds formed therewith
US5595732A (en) * 1991-03-25 1997-01-21 Hoffmann-La Roche Inc. Polyethylene-protein conjugates
US5880131A (en) * 1993-10-20 1999-03-09 Enzon, Inc. High molecular weight polymer-based prodrugs
US5919455A (en) 1993-10-27 1999-07-06 Enzon, Inc. Non-antigenic branched polymer conjugates
ATE214940T1 (de) * 1993-11-10 2002-04-15 Enzon Inc Verbesserte interferon-polymerkonjugate
US5951974A (en) * 1993-11-10 1999-09-14 Enzon, Inc. Interferon polymer conjugates
DE69521880T2 (de) * 1994-02-08 2002-01-03 Amgen Inc., Thousand Oaks Orales verabreichungssystem von chemischmodifizierten proteinen g-csf
US5730990A (en) * 1994-06-24 1998-03-24 Enzon, Inc. Non-antigenic amine derived polymers and polymer conjugates
US20030053982A1 (en) * 1994-09-26 2003-03-20 Kinstler Olaf B. N-terminally chemically modified protein compositions and methods
DE4435087A1 (de) * 1994-09-30 1996-04-04 Deutsches Krebsforsch Konjugat zur Behandlung von Infektions-, Autoimmun- und Hauterkrankungen
US5824784A (en) * 1994-10-12 1998-10-20 Amgen Inc. N-terminally chemically modified protein compositions and methods
US5738846A (en) * 1994-11-10 1998-04-14 Enzon, Inc. Interferon polymer conjugates and process for preparing the same
JP2758154B2 (ja) * 1995-04-06 1998-05-28 エフ・ホフマン−ラ ロシユ アーゲー インターフェロンを含む液体製剤
DE19514087A1 (de) * 1995-04-13 1996-10-17 Deutsches Krebsforsch Konjugat aus einem Wirkstoff, einem Polyether und ggfs. einem nicht als körperfremd angesehenen, nativen Protein
DE69632062T2 (de) 1995-11-02 2004-11-18 Schering Corp. Kontinuierliche, niedrigdosierte zytokine-infusionstherapie
US5908621A (en) * 1995-11-02 1999-06-01 Schering Corporation Polyethylene glycol modified interferon therapy
TW517067B (en) 1996-05-31 2003-01-11 Hoffmann La Roche Interferon conjugates
TW555765B (en) * 1996-07-09 2003-10-01 Amgen Inc Low molecular weight soluble tumor necrosis factor type-I and type-II proteins
US7495087B2 (en) 1997-07-14 2009-02-24 Bolder Biotechnology, Inc. Cysteine muteins in the C-D loop of human interleukin-11
ES2297889T3 (es) * 1997-07-14 2008-05-01 Bolder Biotechnology, Inc. Derivados de hormona de crecimiento y proteinas relacionadas.
US6753165B1 (en) * 1999-01-14 2004-06-22 Bolder Biotechnology, Inc. Methods for making proteins containing free cysteine residues
US20080076706A1 (en) 1997-07-14 2008-03-27 Bolder Biotechnology, Inc. Derivatives of Growth Hormone and Related Proteins, and Methods of Use Thereof
US7270809B2 (en) * 1997-07-14 2007-09-18 Bolder Biotechnology, Inc. Cysteine variants of alpha interferon-2
WO1999013894A2 (en) * 1997-09-18 1999-03-25 F. Hoffmann-La Roche Ag Use of ifn-alpha and amantadine for the treatment of chronic hepatitis c
WO1999030727A1 (en) 1997-12-17 1999-06-24 Enzon, Inc. Polymeric prodrugs of amino- and hydroxyl-containing bioactive agents
US6180095B1 (en) * 1997-12-17 2001-01-30 Enzon, Inc. Polymeric prodrugs of amino- and hydroxyl-containing bioactive agents
US5985263A (en) * 1997-12-19 1999-11-16 Enzon, Inc. Substantially pure histidine-linked protein polymer conjugates
US5981709A (en) * 1997-12-19 1999-11-09 Enzon, Inc. α-interferon-polymer-conjugates having enhanced biological activity and methods of preparing the same
FR2774687B1 (fr) * 1998-02-06 2002-03-22 Inst Nat Sante Rech Med Lipopeptides contenant un fragment de l'interferon gamma, et leur utilisation dans des compositions pharmaceutiques
WO1999048535A1 (en) * 1998-03-26 1999-09-30 Schering Corporation Formulations for protection of peg-interferon alpha conjugates
US6180096B1 (en) 1998-03-26 2001-01-30 Schering Corporation Formulations for protection of peg-interferon alpha conjugates
EE05214B1 (et) * 1998-04-28 2009-10-15 Applied Research Systems ARS Holding N.V. Polool-IFN- β konjugaat, selle valmistamismeetod ja farmatseutiline kompositsioon
AU766597B2 (en) 1998-05-15 2003-10-16 Schering Corporation Combination therapy comprising ribavirin and interferon alpha in antiviral treatment naive patients having chronic hepatitis C infection
AU4093799A (en) * 1998-05-22 1999-12-13 Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Bifunctional molecules and therapies based thereon
ITMI981148A1 (it) * 1998-05-22 1999-11-22 Therapicon Srl Utilizzo di lisozima c modificato per preparare composizioni medicinali per il trattamento di alcune gravi malattie
DK1087778T3 (da) * 1998-06-08 2005-12-19 Hoffmann La Roche Anvendelse af PEG-IFN-alfa og Ribavirin til behandling af kronisk hepatitis C
US7223845B2 (en) 1998-06-16 2007-05-29 The Board Of Regents Of The University Of Oklahoma Synthetic glycosulfopeptides and methods of synthesis thereof
US20030143662A1 (en) 1998-06-16 2003-07-31 Cummings Richard D. Glycosulfopeptide inhibitors of leukocyte rolling and methods of use thereof
JP2002518354A (ja) * 1998-06-16 2002-06-25 ザ ボード オブ リージェンツ オブ ザ ユニヴァーシティー オブ オクラホマ 糖硫酸ペプチド、その合成方法および使用方法
HU229888B1 (en) 1998-10-16 2014-11-28 Biogen Idec Ma Inc Cambridge Polymer conjugates of interferon betha-1a and uses
BR9915548A (pt) * 1998-10-16 2001-08-14 Biogen Inc Proteìnas de fusão de interferon-beta e usos
US6660843B1 (en) * 1998-10-23 2003-12-09 Amgen Inc. Modified peptides as therapeutic agents
US8288126B2 (en) 1999-01-14 2012-10-16 Bolder Biotechnology, Inc. Methods for making proteins containing free cysteine residues
CA2359345A1 (en) 1999-01-14 2000-07-20 Bolder Biotechnology, Inc. Methods for making proteins containing free cysteine residues
IL144361A0 (en) * 1999-01-29 2002-05-23 Hoffmann La Roche Gcsf conjugates
US6605273B2 (en) 1999-04-08 2003-08-12 Schering Corporation Renal cell carcinoma treatment
US6923966B2 (en) 1999-04-08 2005-08-02 Schering Corporation Melanoma therapy
US6362162B1 (en) 1999-04-08 2002-03-26 Schering Corporation CML Therapy
EP1535622B1 (en) 1999-04-08 2008-12-31 Schering Corporation Melanoma therapy
JO2291B1 (en) 1999-07-02 2005-09-12 اف . هوفمان لاروش ايه جي Erythropoietin derivatives
EP2241623A3 (en) 1999-07-07 2010-12-01 ZymoGenetics, Inc. Monoclonal antibody against a human cytokine receptor
WO2001005819A1 (en) * 1999-07-15 2001-01-25 Kuhnil Pharm. Co., Ltd. Novel water soluble-cyclosporine conjugated compounds
US6531122B1 (en) * 1999-08-27 2003-03-11 Maxygen Aps Interferon-β variants and conjugates
US7144574B2 (en) * 1999-08-27 2006-12-05 Maxygen Aps Interferon β variants and conjugates
US7431921B2 (en) * 1999-08-27 2008-10-07 Maxygen Aps Interferon beta-like molecules
EP1224939A4 (en) 1999-10-12 2005-01-12 Santen Pharmaceutical Co Ltd INTERFERON-BASED COMPLEX AND ITS USE IN MEDICINE
CN1309423C (zh) 1999-11-12 2007-04-11 马克西根控股公司 干扰素γ偶联物
CA2390292A1 (en) * 1999-11-12 2001-05-25 Maxygen Holdings Ltd. Interferon gamma conjugates
US7220552B1 (en) 1999-11-19 2007-05-22 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Bifunctional molecules and their use in the disruption of protein-protein interactions
US6887842B1 (en) * 1999-11-19 2005-05-03 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Modulating a pharmacokinetic property of a drug by administering a bifunctional molecule containing the drug
WO2001035978A1 (en) 1999-11-19 2001-05-25 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Targeted bifunctional molecules and therapies based thereon
AU2253301A (en) 1999-12-03 2001-06-12 Zymogenetics Inc. Human cytokine receptor
KR100773323B1 (ko) 2000-01-10 2007-11-05 맥시겐 홀딩스 리미티드 지-씨에스에프 접합체
EP1251866A1 (en) * 2000-01-24 2002-10-30 Schering Corporation Combination of temozolomide and pegylated interferon-alpha for treating cancer
EP1908477A3 (en) * 2000-01-24 2008-06-11 Schering Corporation Combination of temozolomide and pegylated interferon-alpha for treating cancer
CA2739933A1 (en) 2000-02-11 2001-08-16 Bayer Healthcare Llc Factor vii or viia-like molecules
KR100353392B1 (ko) * 2000-03-13 2002-09-18 선바이오(주) 높은 생체 활성도를 갖는 생체 활성 단백질과 peg의결합체 제조방법
US6756037B2 (en) 2000-03-31 2004-06-29 Enzon, Inc. Polymer conjugates of biologically active agents and extension moieties for facilitating conjugation of biologically active agents to polymeric terminal groups
US6777387B2 (en) 2000-03-31 2004-08-17 Enzon Pharmaceuticals, Inc. Terminally-branched polymeric linkers containing extension moieties and polymeric conjugates containing the same
WO2002032957A1 (en) * 2000-10-16 2002-04-25 Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha Peg-modified erythropoietin
US20020169290A1 (en) * 2000-11-02 2002-11-14 Claus Bornaes New multimeric interferon beta polypeptides
ES2329012T3 (es) 2000-11-07 2009-11-20 Zymogenetics, Inc. Receptor del factor de necrosis tumoral humano.
ATE378342T1 (de) * 2001-02-20 2007-11-15 Enzon Inc Terminal verzweigte, polymere linker und diese enthaltende polymere konjugate
WO2002066516A2 (en) 2001-02-20 2002-08-29 Zymogenetics, Inc. Antibodies that bind both bcma and taci
WO2002074806A2 (en) 2001-02-27 2002-09-26 Maxygen Aps New interferon beta-like molecules
EP1370676A4 (en) 2001-03-02 2004-09-22 Zymogenetics Inc CYTOKIN RECEPTOR FROM MOUSE
US7038015B2 (en) * 2001-04-06 2006-05-02 Maxygen Holdings, Ltd. Interferon gamma polypeptide variants
US6958388B2 (en) 2001-04-06 2005-10-25 Maxygen, Aps Interferon gamma polypeptide variants
WO2002083166A1 (en) * 2001-04-10 2002-10-24 Santen Pharmaceutical Co., Ltd. Interferon-polymer complexes and medicinal use thereof
BRPI0209933B8 (pt) 2001-05-24 2021-05-25 Zymogenetics Inc proteína de fusão, e, molécula de ácido nucleico
JP4142569B2 (ja) * 2001-06-22 2008-09-03 協和醗酵工業株式会社 軟膏剤
MD2053C2 (ro) * 2001-07-10 2003-07-31 Национальный Научно-Практический Центр Превентивной Медицины Министерства Здравоохранения Республики Молдова Remediu cu acţiune interferonogenă
CA2457876C (en) 2001-08-22 2011-10-11 Rba Pharma Inc. Process for the preparation of activated polyethylene glycols
AU2002346686A1 (en) * 2001-12-07 2003-06-23 Intermune, Inc. Compositions and method for treating hepatitis virus infection
KR100888371B1 (ko) 2002-01-17 2009-03-13 동아제약주식회사 가지 달린 고분자 유도체와 인터페론 결합체를 포함하는 항바이러스제
PT3025726T (pt) * 2002-01-18 2020-01-09 Biogen Ma Inc Compostos do polímero polialquileno e utilizações dos mesmos
JP4272537B2 (ja) * 2002-03-13 2009-06-03 北京鍵▲凱▼科技有限公司 Y型分鎖親水性ポリマー誘導体、それらの調製方法、前記誘導体および薬剤分子の結合生成物、ならびに前記結合生成物を含む医薬組成物
IL164214A0 (en) * 2002-04-11 2005-12-18 Zymogenetics Inc Use of interleukin-24 to treat ovarian cancer
CN1659274A (zh) 2002-04-19 2005-08-24 津莫吉尼蒂克斯公司 细胞因子受体
UA86744C2 (en) 2002-06-21 2009-05-25 Ново Нордиск Хэлс Кеа Аг Pegylated factor vii glycoforms
CA2491178A1 (en) * 2002-07-03 2004-01-15 Maxygen Holdings Ltd. Full-length interferon gamma polypeptide variants
MXPA05000796A (es) * 2002-07-24 2005-04-19 Hoffmann La Roche Aditivos de acidos polialquilenglicolicos.
AU2003268463A1 (en) * 2002-09-05 2004-03-29 The General Hospital Corporation Asialo-interferons and the treatment of liver cancer
MXPA05002476A (es) * 2002-09-05 2005-10-19 Gi Company Inc Asialo-interferones modificados y sus usos.
CA2498062C (en) * 2002-09-27 2010-05-25 F. Hoffmann-La Roche Ag Conjugates of insulin-like growth factor binding protein-4 and poly(ethylene glycol)
US20040175359A1 (en) * 2002-11-12 2004-09-09 Desjarlais John Rudolph Novel proteins with antiviral, antineoplastic, and/or immunomodulatory activity
US7314613B2 (en) * 2002-11-18 2008-01-01 Maxygen, Inc. Interferon-alpha polypeptides and conjugates
GEP20084487B (en) * 2002-12-26 2008-09-25 Mountain View Pharmaceuticals Polymer conjugates of cytokines, chemokines, growth factors, polypeptide hormones and antagonists thereof
JP5207590B2 (ja) * 2002-12-26 2013-06-12 マウンテン ビュー ファーマシューティカルズ,インコーポレイテッド 増強された生物学的能力を有するインターフェロン−βのポリマー結合体
EP1581260B1 (en) * 2002-12-31 2014-09-17 Nektar Therapeutics Polymeric reagents comprising a ketone or a related functional group
CA2515612A1 (en) * 2003-02-19 2004-09-02 Pharmacia Corporation Activated polyethylene glycol esters
CA2516552A1 (en) * 2003-02-26 2004-09-10 Intermune, Inc. Polyethylene glycol modified interferon compositions and methods of use thereof
US20070077225A1 (en) * 2003-02-28 2007-04-05 Blatt Lawrence M Continuous delivery methods for treating hepatitis virus infection
CA2458085A1 (en) 2003-03-21 2004-09-21 F. Hoffmann-La Roche Ag Transcriptional activity assay
CA2525647A1 (en) 2003-05-16 2005-02-24 Intermune, Inc. Synthetic chemokine receptor ligands and methods of use thereof
EP2251352A1 (en) 2003-08-07 2010-11-17 ZymoGenetics, L.L.C. Homogeneous preparations of IL-28 and IL-29
GB0320638D0 (en) 2003-09-03 2003-10-01 Novartis Ag Organic compounds
CN1867581B (zh) 2003-10-10 2012-02-01 诺沃挪第克公司 Il-21衍生物
WO2005037214A2 (en) 2003-10-14 2005-04-28 Intermune, Inc. Macrocyclic carboxylic acids and acylsulfonamides as inhibitors of hcv replication
EP2641611A3 (en) 2003-10-17 2013-12-18 Novo Nordisk A/S Combination therapy
WO2005042563A2 (en) * 2003-10-22 2005-05-12 Akzo Nobel N.V. Process for incrasing protein pegylation reaction yields by diafiltration ultrafiltration
US7407973B2 (en) * 2003-10-24 2008-08-05 Intermune, Inc. Use of pirfenidone in therapeutic regimens
WO2005062949A2 (en) * 2003-12-23 2005-07-14 Intermune, Inc. Method for treating hepatitis virus infection
GB0500020D0 (en) 2005-01-04 2005-02-09 Novartis Ag Organic compounds
BRPI0507169A (pt) * 2004-02-02 2007-06-26 Ambrx Inc polipeptìdeos do hormÈnio de crescimento humano modificados e seu usos
US7351787B2 (en) * 2004-03-05 2008-04-01 Bioartificial Gel Technologies, Inc. Process for the preparation of activated polyethylene glycols
RU2311930C2 (ru) * 2004-04-30 2007-12-10 Закрытое акционерное общество "ВЕРОФАРМ" Пэгилированный интерферон для борьбы с вирусной инфекцией
CN101115769A (zh) * 2004-05-19 2008-01-30 马克西根公司 干扰素-α多肽和偶联物
WO2005123113A2 (en) * 2004-06-14 2005-12-29 Intermune, Inc. Interferon compositions and methods of use thereof
US7632924B2 (en) * 2004-06-18 2009-12-15 Ambrx, Inc. Antigen-binding polypeptides and their uses
WO2006091231A2 (en) * 2004-07-21 2006-08-31 Ambrx, Inc. Biosynthetic polypeptides utilizing non-naturally encoded amino acids
JP2008508310A (ja) 2004-07-29 2008-03-21 ザイモジェネティクス, インコーポレイテッド がんおよび自己免疫障害を治療するためのil−28およびil−29の使用法
CA2576549C (en) 2004-08-12 2011-01-18 Schering Corporation Stable pegylated interferon formulation
CA2581423A1 (en) 2004-09-23 2006-03-30 Vasgene Therapeutics, Inc. Polipeptide compounds for inhibiting angiogenesis and tumor growth
EP1836298B1 (en) * 2004-12-22 2012-01-18 Ambrx, Inc. COMPOSITIONS OF AMINOACYL-tRNA SYNTHETASE AND USES THEREOF
BRPI0519430A2 (pt) 2004-12-22 2009-02-10 Ambrx Inc hormânio do crescimento humano modificado
EP1836316A4 (en) 2004-12-22 2009-07-22 Ambrx Inc PROCESS FOR EXPRESSION AND CLEANING OF RECOMBINANT HUMAN GROWTH HORMONE
CN103520735B (zh) * 2004-12-22 2015-11-25 Ambrx公司 包含非天然编码的氨基酸的人生长激素配方
EP1856156A2 (en) 2005-02-08 2007-11-21 ZymoGenetics, Inc. Anti-il-20, anti-il-22 and anti-il-22ra antibodies and binding partners and methods of using in inflammation
EP1891107B1 (en) 2005-05-12 2011-07-06 ZymoGenetics, Inc. Compositions and methods for modulating immune responses
EP1888633A4 (en) * 2005-05-18 2010-01-27 Maxygen Inc UNFOLDED INTERFERON ALPHA POLYPEPTIDE
AU2006255122B2 (en) * 2005-06-03 2010-10-21 Ambrx, Inc. Improved human interferon molecules and their uses
WO2006135930A2 (en) * 2005-06-13 2006-12-21 Nastech Pharmaceutical Company Inc. Transmucosal delivery of peptide derivatives
AU2006259348B2 (en) 2005-06-17 2010-07-22 Novartis Ag Use of sanglifehrin in HCV
ES2553160T3 (es) 2005-06-17 2015-12-04 Novo Nordisk Health Care Ag Reducción y derivatización selectivas de proteínas Factor VII transformadas por ingeniería que comprenden al menos una cisteína no nativa
CA2612901A1 (en) * 2005-06-20 2007-01-04 Pepgen Corporation Low-toxicity, long-circulating chimeras of human interferon- alpha analogs and interferon tau
US7695710B2 (en) 2005-06-20 2010-04-13 Pepgen Corporation Antitumor and antiviral combination therapies using low-toxicity, long-circulating human interferon-alpha analogs
AU2006263331B2 (en) * 2005-06-29 2012-02-16 Yeda Research And Development Co. Ltd. At The Weizmann Institute Of Science Recombinant interferon alpha2 (IFNalpha2) mutants
MX2008001166A (es) 2005-07-25 2008-03-18 Intermune Inc Nuevos inhibidores macrociclicos de la replicacion del virus de hepatitis c.
AU2005335491B2 (en) * 2005-08-18 2010-11-25 Ambrx, Inc. Compositions of tRNA and uses thereof
JP2009510093A (ja) 2005-09-28 2009-03-12 ザイモジェネティクス, インコーポレイテッド Il−17aおよびil−17fアンタゴニストならびにその使用方法
AU2006301966A1 (en) 2005-10-11 2007-04-19 Array Biopharma, Inc. Compounds and methods for inhibiting hepatitis C viral replication
US20080171696A1 (en) * 2005-10-21 2008-07-17 Avigenics, Inc. Pharmacodynamically enhanced therapeutic proteins
AU2006304856A1 (en) * 2005-10-21 2007-04-26 Synageva Biopharma Corp. Glycolated and glycosylated poultry derived therapeutic proteins
CN101400646A (zh) * 2005-11-08 2009-04-01 Ambrx公司 用于修饰非天然氨基酸和非天然氨基酸多肽的促进剂
DK2339014T3 (en) * 2005-11-16 2015-07-20 Ambrx Inc Methods and compositions comprising non-natural amino acids
WO2007070659A2 (en) * 2005-12-14 2007-06-21 Ambrx, Inc. Compositions containing, methods involving, and uses of non-natural amino acids and polypeptides
AU2007205545B9 (en) 2006-01-12 2012-10-18 Hokusan Co. Ltd. Oral composition containing interferon-alpha
CN100475270C (zh) 2006-01-20 2009-04-08 清华大学 一种治疗肿瘤的药物及其应用
CN101002945B (zh) 2006-01-20 2012-09-05 清华大学 一种用于肿瘤治疗的新型复合物
EP2007789B1 (en) 2006-04-11 2015-05-20 Novartis AG Spirocyclic HCV/HIV inhibitors and their uses
US20080096819A1 (en) * 2006-05-02 2008-04-24 Allozyne, Inc. Amino acid substituted molecules
JP5313129B2 (ja) * 2006-05-02 2013-10-09 アロザイン, インコーポレイテッド 非天然アミノ酸置換ポリペプチド
KR20090013816A (ko) 2006-05-24 2009-02-05 노보 노르디스크 헬스 케어 악티엔게젤샤프트 연장된 생체내 반감기를 갖는 인자 ⅸ 유사체
JP5031827B2 (ja) 2006-06-01 2012-09-26 程云 予防或いは肝損傷を治療するペプチッド
CN1911447B (zh) * 2006-06-30 2010-05-12 复旦大学 转铁蛋白-聚乙二醇-药物分子复合物及其制备药物的用途
EP1886685A1 (en) 2006-08-11 2008-02-13 INSERM (Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale) Methods, uses and compositions for modulating replication of hcv through the farnesoid x receptor (fxr) activation or inhibition
KR20090057035A (ko) * 2006-08-21 2009-06-03 유나이티드 세러퓨틱스 코오포레이션 바이러스 감염의 치료를 위한 병용 요법
CN106008699A (zh) * 2006-09-08 2016-10-12 Ambrx公司 经修饰的人类血浆多肽或Fc骨架和其用途
EP2064333B1 (en) * 2006-09-08 2014-02-26 Ambrx, Inc. Suppressor trna transcription in vertebrate cells
JP5399906B2 (ja) * 2006-09-08 2014-01-29 アンブルックス,インコーポレイテッド 脊椎動物細胞用のハイブリッドサプレッサーtrna
MX2009005466A (es) 2006-11-22 2009-08-17 Adnexus A Bristol Myers Sqibb Terapeuticos dirigidos a base de proteinas manipuladas para receptores de tirosina cinasas, incluyendo receptor de factor de crecimiento tipo insulina-i.
CN101219219B (zh) * 2007-01-10 2013-02-13 北京普罗吉生物科技发展有限公司 包含血管抑素或其片段的复合物、其制备方法及应用
EP2111228B1 (en) 2007-02-02 2011-07-20 Bristol-Myers Squibb Company 10Fn3 domain for use in treating diseases associated with inappropriate angiogenesis
CN107501407B (zh) 2007-03-30 2022-03-18 Ambrx公司 经修饰fgf-21多肽和其用途
US8114630B2 (en) * 2007-05-02 2012-02-14 Ambrx, Inc. Modified interferon beta polypeptides and their uses
CA2707840A1 (en) 2007-08-20 2009-02-26 Allozyne, Inc. Amino acid substituted molecules
KR101483814B1 (ko) 2007-09-04 2015-01-16 바이오스티드 진 익스프레션 테크. 컴파니 리미티드 폴리에틸렌 글리콜에 의해 변형된 인터페론 알파 2a, 이의 합성 방법 및 용도
AU2007358605B8 (en) 2007-09-04 2012-02-02 Biosteed Gene Expression Tech. Co., Ltd. Polyethylene glycol modified interferon alpha 2b and preparation method and applications thereof
CN102099055A (zh) 2007-10-04 2011-06-15 津莫吉尼蒂克斯公司 B7家族成员zB7H6及相关的组合物和方法
JP2011500086A (ja) 2007-10-22 2011-01-06 シェーリング コーポレイション 完全ヒト抗vegf抗体および使用方法
MX2010005317A (es) 2007-11-20 2010-06-02 Ambrx Inc Polipeptidos de insulina modificados y sus usos.
ME03057B (me) 2007-12-07 2019-01-20 Zymogenetics Inc Molekuli humanizovanih antitela specifični za il-31
MX344166B (es) 2008-02-08 2016-12-07 Ambrx Inc Leptina-polipeptidos modificados y sus usos.
US9840546B2 (en) 2008-04-03 2017-12-12 Biosteed Gene Expression Tech. Co., Ltd. Double-stranded polyethylene glycol modified growth hormone, preparation method and application thereof
WO2009142773A2 (en) 2008-05-22 2009-11-26 Bristol-Myers Squibb Company Multivalent fibronectin based scaffold domain proteins
EP2623112B1 (en) 2008-06-27 2015-03-04 Zymogenetics, Inc. Soluble hybrid Fc gamma receptors and related methods
CN102159230A (zh) 2008-07-23 2011-08-17 Ambrx公司 经修饰的牛g-csf多肽和其用途
AU2009296267B2 (en) * 2008-09-26 2013-10-31 Ambrx, Inc. Non-natural amino acid replication-dependent microorganisms and vaccines
BR122012024318A2 (pt) 2008-09-26 2019-07-30 Ambrx, Inc. Polipeptídeos modificados de eritropoetina animal e seus usos
EP3025727A1 (en) 2008-10-02 2016-06-01 The J. David Gladstone Institutes Methods of treating liver disease
EP2408449A4 (en) 2009-03-18 2012-08-08 Univ Leland Stanford Junior METHOD AND COMPOSITIONS FOR TREATING FLAVIVIRIDAE VIRUS INFECTIONS
US20110182850A1 (en) 2009-04-10 2011-07-28 Trixi Brandl Organic compounds and their uses
US8512690B2 (en) 2009-04-10 2013-08-20 Novartis Ag Derivatised proline containing peptide compounds as protease inhibitors
MX2011012665A (es) 2009-06-04 2012-03-07 Novartis Ag Metodos para identificacion de sitios para conjugacion de igg.
EP2459211A1 (en) 2009-07-31 2012-06-06 Medtronic, Inc. Continuous subcutaneous administration of interferon- to hepatitis c infected patients
EA201200650A1 (ru) 2009-10-30 2012-12-28 Бёрингер Ингельхайм Интернациональ Гмбх Курсы комбинированного лечения вируса гепатита с, включающие bi201335, интерферон-альфа и рибавирин
BR112012015597A2 (pt) 2009-12-21 2017-01-31 Ambrx Inc peptídeos de somatotropina suínos modificados e seus usos
MX349301B (es) 2009-12-21 2017-07-21 Ambrx Inc Polipéptidos de somatotropina bovina modificados y sus usos.
WO2011143274A1 (en) 2010-05-10 2011-11-17 Perseid Therapeutics Polypeptide inhibitors of vla4
US9394294B2 (en) 2010-05-11 2016-07-19 Demerx, Inc. Methods and compositions for preparing and purifying noribogaine
US8362007B1 (en) 2010-05-11 2013-01-29 Demerx, Inc. Substituted noribogaine
US8765737B1 (en) 2010-05-11 2014-07-01 Demerx, Inc. Methods and compositions for preparing and purifying noribogaine
JP6023703B2 (ja) 2010-05-26 2016-11-09 ブリストル−マイヤーズ スクイブ カンパニーBristol−Myers Squibb Company 改善された安定性を有するフィブロネクチンをベースとする足場タンパク質
WO2011159930A2 (en) 2010-06-16 2011-12-22 Medtronic, Inc. Damping systems for stabilizing medications in drug delivery devices
US8802832B2 (en) 2010-06-22 2014-08-12 Demerx, Inc. Compositions comprising noribogaine and an excipient to facilitate transport across the blood brain barrier
US9586954B2 (en) 2010-06-22 2017-03-07 Demerx, Inc. N-substituted noribogaine prodrugs
US8637648B1 (en) 2010-06-22 2014-01-28 Demerx, Inc. Compositions comprising noribogaine and an excipient to facilitate transport across the blood brain barrier
US8741891B1 (en) 2010-06-22 2014-06-03 Demerx, Inc. N-substituted noribogaine prodrugs
JP2013529627A (ja) 2010-06-24 2013-07-22 パンメド リミテッド ヒドロキシクロロキンまたはヒドロキシクロロキンおよび抗ウイルス剤の組合せを使用するc型肝炎ウイルス関連疾患の処置
CA2806232A1 (en) 2010-07-23 2012-01-26 Demerx, Inc. Noribogaine compositions
EA030886B1 (ru) 2010-08-17 2018-10-31 Амбркс, Инк. Модифицированные полипептиды релаксина, содержащие некодируемую в природе аминокислоту, связанную с полимером, и их применение
US9567386B2 (en) 2010-08-17 2017-02-14 Ambrx, Inc. Therapeutic uses of modified relaxin polypeptides
TWI480288B (zh) 2010-09-23 2015-04-11 Lilly Co Eli 牛顆粒細胞群落刺激因子及其變體之調配物
CN103179974A (zh) 2010-10-05 2013-06-26 诺华有限公司 丙型肝炎病毒感染的新疗法
JP5909495B2 (ja) 2010-10-08 2016-04-26 ノバルティス アーゲー スルファミドns3阻害剤のビタミンe製剤
CA2818067A1 (en) 2010-11-30 2012-06-07 Novartis Ag New treatments of hepatitis c virus infection
EP2481740B1 (en) 2011-01-26 2015-11-04 DemeRx, Inc. Methods and compositions for preparing noribogaine from voacangine
WO2012107589A1 (en) 2011-02-11 2012-08-16 INSERM (Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale) Methods and pharmaceutical compositions for the treatment and prevention of hcv infections
AU2012233644A1 (en) 2011-03-31 2013-09-12 Novartis Ag Alisporivir to treat Hepatitis C virus infection
AU2012237295A1 (en) 2011-04-01 2013-09-19 Novartis Ag Treatment for infection with Hepatitis B virus alone or in combination with Hepatitis Delta virus and associated liver diseases
CN103648516A (zh) 2011-04-13 2014-03-19 诺华股份有限公司 使用阿拉泊韦治疗丙型肝炎病毒感染
EP2709669A1 (en) 2011-05-17 2014-03-26 Bristol-Myers Squibb Company Methods for maintaining pegylation of polypeptides
EP2709648A4 (en) 2011-05-19 2015-04-08 Geysen Hendrik M COMPOUNDS FOR BINDING TO THE ERYTHROPOIETIN RECEPTOR
RU2014103288A (ru) 2011-07-01 2015-08-10 Байер Интеллектчуал Проперти Гмбх Слитые полипептиды релаксина и их применение
EP2734640A1 (en) 2011-07-20 2014-05-28 INSERM - Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale Methods for determining treatment response in patients infected with hcv genotype 4
CA2846092A1 (en) * 2011-08-25 2013-02-28 Nanogen Pharmaceutical Biotechnology Peg-interferon lambda 1 conjugates
US9617274B1 (en) 2011-08-26 2017-04-11 Demerx, Inc. Synthetic noribogaine
RU2014116988A (ru) 2011-09-27 2015-11-10 Новартис Аг Алиспоривир для лечения инфекции, вызванной вирусом гепатита с
JP2015504038A (ja) 2011-10-31 2015-02-05 ブリストル−マイヤーズ スクイブ カンパニーBristol−Myers Squibb Company 低減した免疫原性を有するフィブロネクチン結合ドメイン
BR112014013649A2 (pt) 2011-12-06 2020-10-27 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University métodos e agentes para o tratamento de doenças virais e usos dos referidos agentes
CA2855994A1 (en) 2011-12-09 2013-06-13 Demerx, Inc. Phosphate esters of noribogaine
CA2858820C (en) 2012-01-25 2021-08-17 Demerx, Inc. Synthetic voacangine
US9150584B2 (en) 2012-01-25 2015-10-06 Demerx, Inc. Indole and benzofuran fused isoquinuclidene derivatives and processes for preparing them
US8454947B1 (en) 2012-03-01 2013-06-04 Nanogen Pharmaceutical Biotechnology PEG-interferon lambda 1 conjugates
WO2013137869A1 (en) 2012-03-14 2013-09-19 Boehringer Ingelheim International Gmbh Combination therapy for treating hcv infection in an hcv-hiv coinfected patient population
JP2015512900A (ja) 2012-03-28 2015-04-30 ベーリンガー インゲルハイム インターナショナル ゲゼルシャフト ミット ベシュレンクテル ハフツング 特別な患者の遺伝子亜型分集団のhcv感染症を治療するための併用療法
CA2868883C (en) 2012-03-30 2022-10-04 Sorrento Therapeutics Inc. Fully human antibodies that bind to vegfr2
US9844582B2 (en) 2012-05-22 2017-12-19 Massachusetts Institute Of Technology Synergistic tumor treatment with extended-PK IL-2 and therapeutic agents
WO2013174988A1 (en) 2012-05-24 2013-11-28 INSERM (Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale) Methods for predicting and monitoring treatment response in hcv- and hcv/hiv-infected subjects
KR20220084444A (ko) 2012-05-31 2022-06-21 소렌토 쎄라퓨틱스, 인코포레이티드 Pd-l1에 결합하는 항원 결합 단백질
EP2859017B1 (en) 2012-06-08 2019-02-20 Sutro Biopharma, Inc. Antibodies comprising site-specific non-natural amino acid residues, methods of their preparation and methods of their use
CN105050618B (zh) 2012-06-21 2018-11-16 索伦托治疗有限公司 与c-Met结合的抗原结合蛋白
WO2013192596A2 (en) 2012-06-22 2013-12-27 Sorrento Therapeutics Inc. Antigen binding proteins that bind ccr2
WO2014004639A1 (en) 2012-06-26 2014-01-03 Sutro Biopharma, Inc. Modified fc proteins comprising site-specific non-natural amino acid residues, conjugates of the same, methods of their preparation and methods of their use
EP2890402B1 (en) 2012-08-31 2019-04-17 Sutro Biopharma, Inc. Modified amino acids comprising an azido group
US20140205566A1 (en) 2012-11-30 2014-07-24 Novartis Ag Cyclic nucleuoside derivatives and uses thereof
US8940728B2 (en) 2012-12-20 2015-01-27 Demerx, Inc. Substituted noribogaine
CA2896133A1 (en) 2012-12-20 2014-06-26 Demerx, Inc. Substituted noribogaine
US9045481B2 (en) 2012-12-20 2015-06-02 Demerx, Inc. Substituted noribogaine
EP2951206A2 (en) 2013-02-01 2015-12-09 Bristol-Myers Squibb Company Fibronectin based scaffold proteins
WO2014194302A2 (en) 2013-05-31 2014-12-04 Sorrento Therapeutics, Inc. Antigen binding proteins that bind pd-1
WO2015006555A2 (en) 2013-07-10 2015-01-15 Sutro Biopharma, Inc. Antibodies comprising multiple site-specific non-natural amino acid residues, methods of their preparation and methods of their use
EP3055298B1 (en) 2013-10-11 2020-04-29 Sutro Biopharma, Inc. Modified amino acids comprising tetrazine functional groups, methods of preparation, and methods of their use
PL3137078T3 (pl) 2014-05-01 2019-08-30 Eiger Biopharmaceuticals, Inc. Leczenie zakażenia wirusem zapalenia wątroby typu delta
US11311519B2 (en) 2014-05-01 2022-04-26 Eiger Biopharmaceuticals, Inc. Treatment of hepatitis delta virus infection
US9388239B2 (en) 2014-05-01 2016-07-12 Consejo Nacional De Investigation Cientifica Anti-human VEGF antibodies with unusually strong binding affinity to human VEGF-A and cross reactivity to human VEGF-B
US10076512B2 (en) 2014-05-01 2018-09-18 Eiger Biopharmaceuticals, Inc. Treatment of hepatitis delta virus infection
WO2015195673A2 (en) 2014-06-18 2015-12-23 Demerx, Inc. Halogenated indole and benzofuran derivatives of isoquinuclidene and processes for preparing them
WO2016025647A1 (en) 2014-08-12 2016-02-18 Massachusetts Institute Of Technology Synergistic tumor treatment with il-2, a therapeutic antibody, and a cancer vaccine
CA2957717C (en) 2014-08-12 2021-10-19 Massachusetts Institute Of Technology Synergistic tumor treatment with il-2 and integrin-binding-fc-fusion protein
EA201790437A1 (ru) 2014-08-22 2017-08-31 Сорренто Терапьютикс, Инк. Антигенсвязывающие белки, связывающиеся с cxcr3
US9987241B2 (en) 2014-09-25 2018-06-05 The Board Of Regents Of The University Of Oklahoma Enzyme conjugate and prodrug cancer therapy
CN114805532A (zh) 2014-10-24 2022-07-29 百时美施贵宝公司 修饰的fgf-21多肽及其用途
JP6820841B2 (ja) 2014-11-06 2021-01-27 ファーマエッセンティア コーポレイション ペグ化インターフェロンのための投薬計画
WO2016148179A1 (ja) * 2015-03-17 2016-09-22 国立大学法人信州大学 Ifnを用いた非接着培養による樹状細胞の調製方法
WO2016172342A1 (en) 2015-04-21 2016-10-27 Eiger Biopharmaceuticals, Inc. Pharmaceutical compositions comprising lonafarnib and ritonavir
JP6668468B2 (ja) 2015-11-03 2020-03-18 エフ.ホフマン−ラ ロシュ アーゲーF. Hoffmann−La Roche Aktiengesellschaft Hbvキャプシドアセンブリ阻害剤とインターフェロンの併用療法
EP3370723B1 (en) 2015-11-04 2020-12-16 Eiger Biopharmaceuticals, Inc. Treatment of hepatitis delta virus infection
WO2017132562A1 (en) 2016-01-29 2017-08-03 Heyue Zhou Antigen binding proteins that bind pd-l1
WO2018087345A1 (en) 2016-11-14 2018-05-17 F. Hoffmann-La Roche Ag COMBINATION THERAPY OF AN HBsAg INHIBITOR, A NUCLEOS(T)IDE ANALOGUE AND AN INTERFERON
US10350266B2 (en) 2017-01-10 2019-07-16 Nodus Therapeutics, Inc. Method of treating cancer with a multiple integrin binding Fc fusion protein
AU2018207303A1 (en) 2017-01-10 2019-07-25 xCella Biosciences, Inc. Combination tumor treatment with an integrin-binding-Fc fusion protein and immune modulator
WO2018134260A1 (en) 2017-01-18 2018-07-26 INSERM (Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale) Methods and pharmaceutical compositions for the treatment patients suffering from myeloproliferative disorders
PE20191716A1 (es) 2017-02-08 2019-12-05 Bristol Myers Squibb Co Polipeptidos de relaxina modificada que comprenden un mejorador farmacocinetico y sus usos
WO2019020593A1 (en) 2017-07-25 2019-01-31 INSERM (Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale) METHODS AND PHARMACEUTICAL COMPOSITIONS FOR MODULATION OF MONOCYTOPOISIS
US11446365B2 (en) 2017-08-09 2022-09-20 The Board Of Regents Of The University Of Oklahoma Antimalarial enzyme conjugates, kits containing same, and methods of producing and using same
EP3684811A2 (en) 2017-08-17 2020-07-29 Massachusetts Institute of Technology Multiple specificity binders of cxc chemokines and uses thereof
CA3111576A1 (en) 2018-09-11 2020-03-19 Ambrx, Inc. Interleukin-2 polypeptide conjugates and their uses
AU2019346335B2 (en) 2018-09-28 2024-07-25 Massachusetts Institute Of Technology Collagen-localized immunomodulatory molecules and methods thereof
JP2022512746A (ja) 2018-10-19 2022-02-07 アンブルックス,インコーポレイテッド インターロイキン-10ポリペプチド複合体、その二量体、およびそれらの使用
EP3914289A1 (en) 2019-01-23 2021-12-01 Massachusetts Institute of Technology Combination immunotherapy dosing regimen for immune checkpoint blockade
CA3128081A1 (en) 2019-02-12 2020-08-20 Ambrx, Inc. Compositions containing, methods and uses of antibody-tlr agonist conjugates
EP3999101A1 (en) 2019-07-18 2022-05-25 ENYO Pharma Method for decreasing adverse-effects of interferon
US20210285000A1 (en) 2020-03-05 2021-09-16 Janssen Pharmaceuticals, Inc. Combination therapy for treating hepatitis b virus infection
EP4117732A1 (en) 2020-03-11 2023-01-18 Ambrx, Inc. Interleukin-2 polypeptide conjugates and methods of use thereof
WO2021228983A1 (en) 2020-05-13 2021-11-18 INSERM (Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale) A pharmaceutical composition comprising an arsenic compound, an inductor of type-1 ifn and a protein kinase inhibitor for treating cancer
ES2929379T3 (es) 2020-05-20 2022-11-28 Inst Nat Sante Rech Med Métodos para el tratamiento de infecciones por coronavirus
EP4168547A1 (en) 2020-06-22 2023-04-26 Janssen Pharmaceuticals, Inc. Compositions and methods for treatment of hepatitis d virus infection
JP2023538071A (ja) 2020-08-20 2023-09-06 アンブルックス,インコーポレイテッド 抗体-tlrアゴニストコンジュゲート、その方法及び使用
WO2022043496A2 (en) 2020-08-28 2022-03-03 INSERM (Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale) Use of mait cells as biomarkers and biotargets in covid-19
WO2022079205A1 (en) 2020-10-15 2022-04-21 INSERM (Institut National de la Santé et de la Recherche Médicale) Use of ifn-alpha polypeptides for the treatment of coronavirus infections
WO2022159414A1 (en) 2021-01-22 2022-07-28 University Of Rochester Erythropoietin for gastroinfestinal dysfunction
CA3213805A1 (en) 2021-04-03 2022-10-06 Feng Tian Anti-her2 antibody-drug conjugates and uses thereof
WO2024164213A1 (zh) 2023-02-09 2024-08-15 谢彦晖 聚乙二醇修饰的白介素2、糖皮质激素和透明质酸用于治疗特应性皮炎
AU2024308069A1 (en) 2023-06-27 2026-02-05 Firecyte Therapeutics, Inc. Insulin-like growth factor binding protein like 1 (igfbpl1) compositions and methods of use thereof
WO2026043823A2 (en) 2024-08-19 2026-02-26 Sutro Biopharma, Inc. Antibodies comprising site-specific non-natural amino acid residues, methods of preparation and uses thereof

Family Cites Families (53)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US2651657A (en) * 1949-05-21 1953-09-08 Standard Oil Dev Co Synthetic lubricating oil
SE337223B (cs) * 1967-05-23 1971-08-02 Pharmacia Ab
US3619371A (en) * 1967-07-03 1971-11-09 Nat Res Dev Production of a polymeric matrix having a biologically active substance bound thereto
SE343210B (cs) * 1967-12-20 1972-03-06 Pharmacia Ab
DK132327A (cs) * 1968-07-16
US3632828A (en) * 1968-12-16 1972-01-04 Dow Chemical Co Polyethylene glycol monomethyl ether carbonates
BE758425A (fr) * 1969-12-02 1971-04-16 Baxter Laboratories Inc Streptokinase liee chimiquement a une matrice en carbohydrate (
DE2247163A1 (de) * 1972-09-26 1974-03-28 Merck Patent Gmbh Traegermatrix zur fixierung biologisch wirksamer stoffe und verfahren zu ihrer herstellung
US4179337A (en) * 1973-07-20 1979-12-18 Davis Frank F Non-immunogenic polypeptides
US4002531A (en) * 1976-01-22 1977-01-11 Pierce Chemical Company Modifying enzymes with polyethylene glycol and product produced thereby
US4100271A (en) * 1976-02-26 1978-07-11 Cooper Laboratories, Inc. Clear, water-miscible, liquid pharmaceutical vehicles and compositions which gel at body temperature for drug delivery to mucous membranes
GB1578348A (en) * 1976-08-17 1980-11-05 Pharmacia Ab Products and a method for the therapeutic suppression of reaginic antibodies responsible for common allergic
US4094744A (en) * 1976-11-18 1978-06-13 W. R. Grace & Co. Water-dispersible protein/polyurethane reaction product
DE2862449D1 (en) * 1977-08-22 1984-11-22 Nat Res Dev Macromolecular covalent conjugates, methods for preparing and pharmaceutical compositions containing them
JPS55110105A (en) * 1979-02-19 1980-08-25 Japan Atom Energy Res Inst Preparation of polymer composition containing physiologically active material
JPS6023084B2 (ja) * 1979-07-11 1985-06-05 味の素株式会社 代用血液
US4640835A (en) * 1981-10-30 1987-02-03 Nippon Chemiphar Company, Ltd. Plasminogen activator derivatives
DE3380726D1 (en) * 1982-06-24 1989-11-23 Japan Chem Res Long-acting composition
WO1985003934A1 (fr) * 1984-03-06 1985-09-12 Takeda Chemical Industries, Ltd. Proteine modifiee chimiquement et son procede de preparation
US4486344A (en) * 1983-03-28 1984-12-04 Miles Laboratories, Inc. Urea-linked immunogens, antibodies, and preparative method
JPS6098988A (ja) * 1983-11-01 1985-06-01 Chemo Sero Therapeut Res Inst Lpf−haの精製法
JPS60127952A (ja) 1983-12-14 1985-07-08 Fanuc Ltd 領域加工方法
US4496689A (en) * 1983-12-27 1985-01-29 Miles Laboratories, Inc. Covalently attached complex of alpha-1-proteinase inhibitor with a water soluble polymer
DE3572982D1 (en) * 1984-03-06 1989-10-19 Takeda Chemical Industries Ltd Chemically modified lymphokine and production thereof
GB8430252D0 (en) * 1984-11-30 1985-01-09 Beecham Group Plc Compounds
US4732863A (en) * 1984-12-31 1988-03-22 University Of New Mexico PEG-modified antibody with reduced affinity for cell surface Fc receptors
JP2524586B2 (ja) * 1985-06-26 1996-08-14 シタス コーポレイション ポリマ−接合を利用する医薬組成物用蛋白質の可溶化
US4917888A (en) * 1985-06-26 1990-04-17 Cetus Corporation Solubilization of immunotoxins for pharmaceutical compositions using polymer conjugation
US4766106A (en) * 1985-06-26 1988-08-23 Cetus Corporation Solubilization of proteins for pharmaceutical compositions using polymer conjugation
US4847079A (en) * 1985-07-29 1989-07-11 Schering Corporation Biologically stable interferon compositions comprising thimerosal
US5100664A (en) * 1985-09-20 1992-03-31 Cetus Corporation Human IL-2 as a vaccine adjuvant
US5102872A (en) * 1985-09-20 1992-04-07 Cetus Corporation Controlled-release formulations of interleukin-2
US4818769A (en) * 1985-09-20 1989-04-04 Cetus Corporation Method of controlling stress-related disease in livestock by administration of human IL-2
US4791192A (en) * 1986-06-26 1988-12-13 Takeda Chemical Industries, Ltd. Chemically modified protein with polyethyleneglycol
US4810638A (en) * 1986-07-24 1989-03-07 Miles Inc. Enzyme-labeled antibody reagent with polyalkyleneglycol linking group
US4894226A (en) * 1986-11-14 1990-01-16 Cetus Corporation Solubilization of proteins for pharmaceutical compositions using polyproline conjugation
US4851220A (en) * 1986-11-26 1989-07-25 Schering Corporation Stable oleaginous gel
US4871538A (en) * 1987-07-13 1989-10-03 Schering Corporation Insoluble copper-alpha interferon complex
AU611932B2 (en) * 1987-08-21 1991-06-27 Wellcome Foundation Limited, The Novel complex
US4847325A (en) * 1988-01-20 1989-07-11 Cetus Corporation Conjugation of polymer to colony stimulating factor-1
US5199360A (en) 1988-09-27 1993-04-06 Sirkka Koistinen Table constructions
GB8824591D0 (en) * 1988-10-20 1988-11-23 Royal Free Hosp School Med Fractionation process
WO1990005534A1 (en) * 1988-11-23 1990-05-31 Genentech, Inc. Polypeptide derivatives
US4902502A (en) * 1989-01-23 1990-02-20 Cetus Corporation Preparation of a polymer/interleukin-2 conjugate
ES2136595T5 (es) * 1989-04-19 2004-04-01 Enzon, Inc. Carbonatos activos de oxidos de polialquileno para la modificacion de polipeptidos.
US5122614A (en) * 1989-04-19 1992-06-16 Enzon, Inc. Active carbonates of polyalkylene oxides for modification of polypeptides
DK0400472T3 (da) * 1989-05-27 1996-05-13 Sumitomo Pharma Fremgangsmåde til fremstilling af polyethylenglycolderivater og modificeret protein
JP2978187B2 (ja) * 1989-11-02 1999-11-15 日本ケミカルリサーチ株式会社 修飾スーパーオキサイドディスムターゼの製造法
US5234903A (en) * 1989-11-22 1993-08-10 Enzon, Inc. Chemically modified hemoglobin as an effective, stable non-immunogenic red blood cell substitute
ES2084149T3 (es) * 1989-12-01 1996-05-01 Basf Ag Conjugados de hirudinpolialquilenglicol.
JPH04202293A (ja) * 1990-11-29 1992-07-23 Tonen Corp 作動油
US5595732A (en) * 1991-03-25 1997-01-21 Hoffmann-La Roche Inc. Polyethylene-protein conjugates
US5281698A (en) * 1991-07-23 1994-01-25 Cetus Oncology Corporation Preparation of an activated polymer ester for protein conjugation

Also Published As

Publication number Publication date
LV10907A (lv) 1995-12-20
NO933028D0 (no) 1993-08-25
CN1088936A (zh) 1994-07-06
PL300194A1 (en) 1994-04-05
FI933740A0 (fi) 1993-08-25
CA2103829A1 (en) 1994-02-27
SK89893A3 (en) 1994-04-06
DK0593868T3 (da) 1999-02-08
EP0593868B1 (en) 1998-04-15
ATE165102T1 (de) 1998-05-15
NZ248452A (en) 1995-12-21
NZ264872A (en) 1996-01-26
LV10907B (en) 1996-04-20
JPH06192300A (ja) 1994-07-12
KR940003969A (ko) 1994-03-14
ZA936098B (en) 1994-03-01
HU9302366D0 (en) 1993-11-29
ES2116376T3 (es) 1998-07-16
HUT67013A (en) 1995-01-30
DE69317979T2 (de) 1998-08-20
SI9300423A (en) 1994-03-31
AU4478093A (en) 1994-03-03
MX9305146A (es) 1994-03-31
IS4067A (is) 1994-02-27
LT3174B (en) 1995-02-27
JP2859105B2 (ja) 1999-02-17
LTIP888A (lt) 1994-08-25
ZW11193A1 (en) 1994-03-23
CN1183112C (zh) 2005-01-05
MW7693A1 (en) 1994-06-08
DE69317979D1 (de) 1998-05-20
FI109765B (fi) 2002-10-15
AU668742B2 (en) 1996-05-16
OA09850A (fr) 1994-08-15
PH30460A (en) 1997-05-28
CN1155618C (zh) 2004-06-30
CN1039015C (zh) 1998-07-08
BG98067A (en) 1994-12-02
RO112730B1 (ro) 1997-12-30
BR9303469A (pt) 1994-03-22
CN1211578A (zh) 1999-03-24
EP0593868A1 (en) 1994-04-27
FI933740L (fi) 1994-02-27
EE9400151A (et) 1996-02-15
CA2103829C (en) 2003-04-08
HRP931094A2 (en) 1997-06-30
UY23635A1 (es) 1994-03-01
KR100295520B1 (ko) 2001-09-17
MY131445A (en) 2007-08-30
IL106750A0 (en) 1993-12-08
YU56693A (sh) 1997-01-08
US5382657A (en) 1995-01-17
CN1173500A (zh) 1998-02-18

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CZ169393A3 (en) Peg interferon conjugates
ES2404685T3 (es) Derivados heterobifuncionales de poli(etilenglicol) y métodos para su preparación
KR100729977B1 (ko) 폴리(에틸렌 글리콜)의 1-벤조트리아졸릴 카르보네이트에스테르의 제조 방법
EP1107998B1 (en) Method for the preparation of polyamide chains of precise length, their conjugates with proteins
EP2052011B1 (en) Targeted polylysine dendrimer therapeutic agent
US5661020A (en) Low diol polyalkylene oxide biologically active proteinaceous substances
US5414135A (en) Vinyl sulfone coupling of polyoxyalkylenes to proteins
AU779887B2 (en) Valency platform molecules comprising aminooxy groups
US8372422B2 (en) Hydroxyapatite-targeting poly(ethylene glycol) and related polymers
PL186949B1 (pl) Fizjologicznie czynny koniugat PEG-IFN-alfa, sposób jego wytwarzania oraz zawierające go kompozycjefarmaceutyczne
AU2003260289A1 (en) Modified pna molecules
EP0325270A2 (en) Anticancer conjugates
JP2005514505A (ja) マルチアーム樹枝状および機能的なpegの調製法および用途
EP0309971A2 (en) New spergualin-related compound and pharmaceutical composition
JP5953459B2 (ja) ヘテロ二官能性ポリエチレングリコール誘導体およびその調製方法
JPH10509208A (ja) 部位特異的結合のための官能化されたポリマー
JP2018115338A (ja) ヘテロ二官能性ポリエチレングリコール誘導体およびその調製方法
JP2017197770A (ja) ヘテロ二官能性ポリエチレングリコール誘導体およびその調製方法