ES2310014T3 - Composiciones de limpieza que contienen variantes de proteasas multiplemente substituidas. - Google Patents

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Abstract

Una composición limpiadora de telas y/o lavavajillas y/o de superficies duras, que comprende: (a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; y (b) uno o más materiales adyuvantes de limpieza.

Description

Composiciones de limpieza que contienen variantes de proteasas múltiplemente substituidas.
La presente invención se refiere a composiciones limpiadoras que comprenden una o más variantes de proteasas múltiplemente sustituidas y a uno o más materiales adyuvantes de limpieza. Más particularmente, la presente invención se refiere a composiciones detergentes de lavandería, composiciones detergentes lavavajillas, composiciones limpiadoras de superficies duras y composiciones de limpieza personal que comprenden una o más variantes de proteasas múltiplemente sustituidas y uno o más materiales adyuvantes de limpieza.
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Antecedentes de la invención
Desde hace tiempo se han usado diversos tipos de enzimas en los detergentes de lavandería para ayudar a la supresión de ciertas manchas de las telas. Cada clase de enzima (amilasa, proteasa, etc.) cataliza generalmente una reacción química diferente. Por ejemplo, las enzimas proteasas son conocidas por su capacidad para hidrolizar (descomponer un compuesto en dos o más compuestos más sencillos) otras proteínas. Esta capacidad ha sido aprovechada a través de la incorporación de enzimas proteasas que se producen de forma natural o tratadas por ingeniería genética a las composiciones detergentes de lavandería.
En los últimos años se ha investigado también el uso de enzimas para ser usadas en composiciones de lavavajillas automáticos. Desgraciadamente, muchas enzimas, como muchas enzimas proteasas convencionales, no se comportan bien en el entorno de lavado. Específicamente, la estabilidad térmica, estabilidad del pH, estabilidad oxidativa y especifidad del sustrato necesitan ser optimizados para asegurar un rendimiento satisfactorio.
La patente de EE.UU. nº RE 34.606 de Estell et al. describe la modificación de residuos de aminoácidos de subtilisina correspondiente a las posiciones la subtilisina de Bacillus amiloliquefaciens tirosina-1, aspartato +32, asparagina +155, tirosina +104, metionina +222, glicina +166, histidina +64, glicina +169, fenilalanina +189, serina +33, serina +221, tirosina +217, glutamato +156 y alanita +152.
La patente de EE.UU. nº 5.182.204 describe la modificación del residuo de aminoácido +224 en subtilisina de bacillus amiloliquefaciens y posiciones equivalentes en otras subtilisinas, que pueden ser modificadas por medio de una sustitución, inserción o deleción y que pueden ser combinadas con modificaciones en los residuos identificados en la patente de EE.UU. nº RE 34.606 para formar mutantes o variantes útiles de subtilisina. La patente de EE.UU. nº 5.182.204 describe adicionalmente la modificación de muchos residuos de aminoácidos en la subtilisina, incluidos específicamente +99, +101, +103, +107, +126, +128, +135, +197 y +204.
La patente de EE.UU. nº 5.155.033 describe subtilisinas mutantes similares que tienen una modificación en una posición equivalente a +225 de subtilisina de B. amiloliquefaciens.
Las patentes de EE.UU. nº 5.185.258 y 5.204.015 describen subtilisinas mutantes que tienen una modificación en las posiciones +123 y/o +274.
La patente de EE.UU. nº 4.914.031 describe ciertos análogos de subtilisina, que incluyen una subtilisina modificada en la posición +76.
La patente de EE.UU. nº 5.679.630 de Baeck et al. describe composiciones limpiadoras que comprenden una variante de proteasa que incluye sustituciones de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos en posiciones correspondientes a la posición 76, en combinación con una o más de las siguientes posiciones 99, 101, 103, 107, 123, 27, 105, 109, 126, 128, 135, 156, 166, 195, 197, 204, 206, 210, 216, 217, 218, 222, 260, 265 y/o 274 de subtilisina de Bacillus amiloliquefaciens, y uno o más materiales de composiciones limpiadoras.
El documento EP-A-405.901 describe composiciones detergentes enzimáticas que comprenden variantes de proteasas de subtilisina mutadas con un rendimiento de lavado mejorado, derivadas mediante deleción, sustitución o inserción sencillas o múltiples de aminoácidos específicos en más de 100 posiciones específicas en una enzima parental de subtilisina.
El documento Wo 99/20726 describe composiciones blanqueadoras que contienen variantes de proteasas como se describen en esta memoria descriptiva.
Sin embargo, continúa existiendo una necesidad de proteasas, particularmente proteasas de serina, que proporcionen una capacidad limpiadora mejorada y aumentada cuando son usadas en composiciones detergentes y limpiadoras.
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Sumario de la invención
La presente invención proporciona una composición limpiadora de telas y/o lavavajillas y/o de superficies duras que comprende:
(a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en las posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amiloliquefaciens; y
(b) uno o más materiales adyuvantes de limpieza.
Preferentemente, la variante de proteasa deriva de una subtilisina de Bacillus, preferentemente subtilisina de Bacillus lentos o subtilisina 309.
La composición limpiadora puede ser una composición limpiadora de telas que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10% en peso de dicha variante de proteasa;
(b) al menos aproximadamente 5% en peso de un tensioactivo; y
(c) al menos aproximadamente 5% en peso de un mejorador de la detergencia.
La composición limpiadora puede ser una composición lavavajillas, que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10% en peso de dicha variante de proteasa;
(b) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 10% en peso de un tensioactivo.
La composición limpiadora puede ser una composición de limpieza personal, que comprende:
(a) de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 5% en peso de la composición de limpieza personal de dicha variante de proteasa;
(b) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 95% en peso de la composición de limpieza personal de un sistema tensioactivo; y
(c) opcionalmente, de aproximadamente 0,05% a aproximadamente 50% en peso de la composición de limpieza personal de un estabilizador de enzimas.
Se proporcionan también métodos para limpiar telas, el pretratamiento de telas antes del lavado, limpieza de platos y limpieza personal, usando las composiciones de la invención.
Todos los porcentajes, relaciones y proporciones en la presente memoria descriptiva están en una base en peso salvo que se indique otra cosa.
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Breve descripción de los dibujos
Las Figs. 1 A-C exponen el DNA y secuencia de aminoácidos para subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y un mapa de restricción parcial de este gen.
La Fig. 2 expone los residuos de aminoácidos conservados entre subtilisinas de Bacillus amyloliquefaciens (BPN) y Bacillus lentus (tipo salvaje).
Las Figs. 3A y 3B exponen la secuencia de aminoácidos de cuatro subtilisinas. La línea superior representa la secuencia de aminoácidos de subtilisina para subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (también denominada a veces subtilisina BPN). La segunda línea expone la secuencia de aminoácidos de subtilisina de Bacillus subtilis. La tercera línea expone la secuencia de aminoácidos de subtilisina de B. licheniformis. La cuarta línea expone la secuencia de aminoácidos de subtilisina de Bacillus lentus (también denominada subtilisina 309 en el documento PCT WO 89/06276). El símbolo * indica la ausencia de residuos de aminoácidos específicos en comparación con subtilisina BPN.
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Descripción detallada de la invención
Proteasa - Las proteasas son carbonil-hidrolasas que actúan generalmente para escindir enlaces péptidos de proteínas o péptidos. Como se usa en la presente memoria descriptiva, "proteasa" significa una proteasa producida de forma natural o proteasa recombinante. Las proteasas que se producen de forma natural incluyen \alpha-aminoacilpéptido-hidrolasa, peptidilamino-hidrolasa ácida, acilamino-hidrolasa, serina-carboxipéptidasa, metalocarboxipeptidasa, tiol-proteinasa, carboxilproteinasa y metaloproteinasa. Están incluidas las serina-, metalo-, tiol- y proteasa ácida, así como endo- y exo- proteasa.
La presente invención incluye enzimas proteasas que son variantes de carbonil-hidrolasas (variantes de proteasas) que no se producen de forma natural, que tienen una actividad proteolítica, estabilidad, especificad por el sustrato, perfil de pH y/o características de rendimiento diferentes en comparación con la carbonil-hidrolasa precursora a partir de la que deriva la secuencia de aminoácidos de la variante. Específicamente, estas variantes de proteasas tienen una secuencia de aminoácidos que no se encuentran en la naturaleza, que deriva de la sustitución de una pluralidad de residuos de aminoácidos de una proteasa precursora con aminoácidos diferentes. La proteasa precursora puede ser una proteasa que se produce de forma natural o una proteasa recombinante. Como se estableció con anterioridad las variantes de proteasas están diseñadas para tener una especifidad de tipo tripsina y, preferentemente, son también estables en el blanqueo.
Las variantes de proteasas útiles en la presente invención abarcan la sustitución de cualquiera de los diez y nueve L-aminoácidos que se producen de forma natural en las posiciones indicadas de los residuos de aminoácidos. Estas sustituciones se pueden hacer en cualquier subtilisina precursora (procariótica, eucariótica, de mamífero, etc.). A lo largo de esta solicitud se hace referencia a diversos aminoácidos a modo de códigos comunes de una y tres letras. Estos códigos están identificados en la publicación de Dale, M.W. (1989) Molecular Genetics of Bacteria, John Wiley & Sons, Ltd., Appendix B.
Las variantes de proteasas útiles en la presente invención derivan preferentemente de una subtilisina de Bacillus. Más preferentemente, las variantes de proteasas derivan de subtilisina de Bacillus lentus y/o subtilisina 309.
Carbonil-hidrolasas - Las carbonil-hidrolasas son enzimas proteasas que hidrolizan compuestos que contienen
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1 
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enlaces en los que X es oxígeno o nitrógeno. Incluyen carbonil-hidrolasas que se producen de forma natural y carbonil-hidrolasas recombinantes. Las carbonil-hidrolasas que se producen de forma natural incluyen principalmente hidrolasas, por ejemplo, péptido-hidrolasas como subtilisinas o metaloproteasas. Los péptido-hidrolasas incluyen \alpha-aminoacilpéptido-hidrolasa, peptidilamino-hidrolasas ácida, acilamino-hidrolasa, serina-carboxipeptidasa, metalocarboxipeptidasa, tiol-protinasa, carboxilproteinasa y metaloproteinasa. Están incluidas las serina-, metalo-, tiol- y proteasas ácidas, así como las endo- y exo-proteasas.
Subtilisina - Las subtilisinas son proteasas bacterianas o fúngicas que generalmente actúan para escindir enlaces péptidos de proteínas o péptidos. Como se usa en la presente memoria descriptiva, "subtilisina" significa una subtilisina que se produce de forma natural o una subtilisina recombinante. Se conoce que se produce una serie de subtilisinas que se producen de forma natural y que a menudo son secretadas por diversas especies microbianas. Las secuencias de aminoácidos de los miembros de esta serie no son completamente homólogas. Sin embargo, las subtilisinas en esta serie exhiben el mismo tipo o similar de actividad proteolítica. Esta clase de serina-proteasas comparten una secuencia de aminoácidos común que define una triada catalítica que las distingue de la clase relacionada de quimiotripsina de serina-proteasas. Las subtilisinas y las serina-proteasas relacionadas de quimiotripsina tienen ambas una triada catalítica que comprende aspartato, histidina y serina. En las proteasas relacionadas de subtilisina el orden relativo de estos aminoácidos, leyendo desde las terminaciones amino a carboxi, es aspartato-histidina-serina. En las proteasas relacionadas de quimiotripsina, sin embargo, el orden relativo es histidina-aspartato-serina. Por tanto, la subtilisina en la presente memoria descriptiva se refiere a una serina-proteasa que tiene la triada catalítica de las proteasas relacionadas de subtilisina. Ejemplos incluyen, pero sin limitación, las subtilisinas identificadas en la Fig. 3 de la presente memoria descriptiva. Generalmente, y para los fines de la presente invención, la numeración de los aminoácidos en las proteasas corresponde a los números asignados a la secuencia de subtilisina de Bacillus amiloliquefaciens madura presentada en la Fig. 1.
Variantes de proteasas - Una "variante de proteasa" tiene una secuencia de aminoácidos que deriva de la secuencia de aminoácidos de una "proteasa precursora". Las proteasas precursoras incluyen proteasas que se producen de forma natural y proteasas recombinantes. Las secuencias de aminoácidos de la variante de proteasas "deriva" de la secuencia de aminoácidos de la proteasas precursora por sustitución, deleción o inserción de uno o más aminoácidos de la secuencia precursora de aminoácidos. Esta modificación es de la "secuencia precursora de DNA" que codifica la secuencia de aminoácidos de la proteasas precursora en lugar de la manipulación de la enzima de proteasa precursora por sí misma. Los métodos adecuados para esta manipulación de la secuencia precursora de DNA incluye los métodos descritos en la presente memoria descriptiva, así como métodos conocidos por los expertos en la técnica (véase, por ejemplo, el documento WO 89/06279 y las patentes y solicitudes de EE.UU. ya mencionadas en la presente memoria descriptiva).
En una realización preferida, las variantes de proteasas que son enzimas proteasas útiles en las composiciones limpiadoras de la presente invención comprende variantes de proteasas que incluyen un conjunto de sustitución seleccionado entre el grupo que consiste en:
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Por ejemplo, la variante de proteasa puede incluir el conjunto de sustitución:
\hskip 0,6cm
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La variante de proteasa puede incluir un conjunto de sustitución seleccionado entre el grupo que consiste en:
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Proteasas recombinantes/subtilisinas recombinantes - Una "proteasa recombinante" o "subtilisina recombinante" se refiere a una proteasa o subtilisina en la que la secuencia de DNA que codifica la proteasa o subtilisina que se produce de forma natural, respectivamente, es modificada para producir una secuencia de DNA mutante que codifica la sustitución, inserción o deleción de uno o más aminoácidos en la secuencia de aminoácidos de la proteasa o subtilisina. Métodos adecuados de modificación se describen en la presente memoria descriptiva y en las patentes de EE.UU. RE 34.606, 5.204.015 y 5.185.258.
Proteasas no humanas/subtilisinas no humanas - Las "proteasas no humanas" o "subtilisinas no humanas" y el DNA que las codifica pueden ser obtenidas a partir de muchos organismos procarióticos y eucarióticos. Ejemplos adecuados de organismos procarióticos incluyen organismos gram-negativos como E. coli o seudomonas y bacterias gram-positivas como Micrococcus o Bacillus. Ejemplos de organismos eucarióticos a partir de los cuales pueden ser obtenidos carbonil-hidrolasa y sus genes incluyen levaduras como Sacchaomyces cerevisiae, hongos como Aspergillus sp. Y fuentes de mamíferos no humanos, como, por ejemplo, bovinos a partir de los cuales puede ser obtenido el gen que codifica la quimosina de proteasa o quimosina de subtilisina. Se puede obtener una serie de proteasas y/o subtilisinas a partir de diversas especies relacionadas que tienen secuencias de aminoácidos que no son completamente homólogas entre los miembros de esa serie, pero que no obstante exhiben un tipo igual o similar de actividad biológica. Por tanto, proteasa no humana o subtilisina no humana como se usa en la presente memoria descriptiva tienen una definición funcional que se refiere a proteasas o subtilisinas, respectivamente, que están asociadas, directa o indirectamente, con fuentes procarióticas y eucarióticas.
Secuencias de DNA de variantes - Las secuencias de DNA de variantes que codifican estas variantes de proteasas o subtilisinas derivan de una secuencia precursora de DNA que codifica una enzima precursora que se produce de forma natural o recombinante. Las secuencias de DNA de variantes son divididas modificando la secuencia precursora de DNA para codificar las variantes de proteasas descritas en la presente memoria descriptiva.
Aunque los residuos de aminoácidos identificados para la modificación en la presente memoria descriptiva son identificados según la numeración aplicable a B. amiloliquefaciens (que se ha convertido en el método convencional para identificar posiciones de residuos en todas las subtilisinas), las secuencias precursoras de DNA preferidas útiles para la presente invención son la secuencia de DNA de Bacillus Lentus, como se muestra en la Fig. 3.
Estas secuencias de DNA recombinante codifican variantes de proteasas que tienen una nueva secuencia de aminoácidos y, en general, al menos una propiedad de las cuales es sustancialmente diferente de la misma propiedad de la enzima codificada por la secuencia de DNA de proteasa precursora. Estas propiedades incluyen actividad proteolítica, especificad por el sustrato, estabilidad, perfil de pH alterado y/o características de rendimiento mejoradas.
Los números de las posiciones de los aminoácidos se refieren a los asignados a la secuencia de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens presentada en la Fig. 1. Sin embargo, la presente invención no está limitada al uso de la mutación de esta subtilisina particular, sino que se extiende a proteasas precursoras que contienen residuos de aminoácidos en posiciones que son "equivalentes" a los residuos particulares identificados en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. En una realización preferida de la presente invención, la proteasa precursora es subtilisina de Bacillus lentus y las sustituciones, deleciones o inserciones se hacen en el residuo de aminoácido equivalente en B. lentus correspondiente a los anteriormente citados.
Un residuo (aminoácido) de una proteasa precursora es equivalente a un residuo de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens si es homólogo (es decir, correspondiente en posición a cualquier estructura primaria o terciaria) o análogo a un residuo o parte específica de ese residuo en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (es decir, que tiene la capacidad funcional igual o similar para combinar, reaccionar o interaccionar químicamente).
Con el fin de establecer la homología para la estructura primaria, la secuencia de aminoácidos de una proteasa precursora se compara directamente con la secuencia primaria de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y particularmente con un conjunto de residuos que se conoce que es invariable en las subtilisinas para las que es conocida la secuencia. Por ejemplo, la Fig. 2 de la presente memoria descriptiva muestra los residuos conservados entre subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y subtilisina de B. lentus. Después de alinear los residuos conservados, permitiendo las inserciones y deleciones necesarias con el fin de mantener la alineación (es decir, evitando la eliminación de residuos conservados a través de una deleción e inserción arbitraria), se definen los residuos equivalentes para aminoácidos particulares en la secuencia primaria de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. La alineación de los residuos conservados debe conservar preferentemente un 100% de estos residuos. Sin embargo, una alineación de más de un 75% o tan pequeña como 50% de residuos conservados es también adecuada para definir residuos equivalentes. Se debe mantener también la conservación de la triada catalítica, Asp32/His64/Ser221.
Por ejemplo, en la Fig. 3 la secuencia de aminoácidos de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis (Carlsbergensis) y Bacillus lentus está alineada para proporcionar la cantidad máxima de homología entre secuencias de aminoácidos. Una comparación de estas secuencias muestra que hay un número de residuos conservados contenidos en cada secuencia. Estos residuos conservados (como entre BPN y B. lentus) son identificados en la Fig. 2.
Por tanto, estos residuos conservados pueden ser usados para definir los correspondientes residuos de aminoácidos equivalentes de Bacillus lentus (publicación PCT nº WO 89/062979 publicada el 13 de julio de 1989), la enzima precursora de proteasa preferida en la presente invención o la subtilisina denominada PB92 (documento EP 0.328.299), que es altamente homóloga a la subtilisina de Bacillus lentus preferida. Las secuencias de aminoácidos de algunas de estas subtilisinas están alineadas en las Fig. 3A y 3B con la secuencia de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens para producir la homología máxima de residuos conservados. Como se puede observar, hay un cierto número de deleciones en la secuencia de Bacillus lentus en comparación con la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Por tanto, por ejemplo, el aminoácido equivalente para VAL165 en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens en las otras subtilisinas es isoleucina para B. lentus y Bacillus amyloliquefaciens. Por tanto, por ejemplo, el aminoácido en la posición +76 es asparagina (N) en las subtilisinas tanto de Bacillus amyloliquefaciens como de B. lentus. Sin embargo, en las variantes de proteasas de la invención, el aminoácido equivalente a +76 en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens está sustituido con aspartato (D). Las abreviaturas y los códigos de una letra para todos los aminoácidos en la presente invención son según el manual Patentin User Manual (genBank, Mountain View, CA) 1990, p. 101.
Los "residuos equivalentes" pueden ser definidos también determinando la homología a nivel de la estructura terciaria de una proteasa precursora cuya estructura terciaria ha sido determinada mediante cristalografía de rayos X. Los residuos equivalentes son definidos como aquellos para los que las coordinaciones atómicas de dos o más de los átomos de la cadena principal de un residuo de aminoácidos particular de la proteasa precursora y subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (N en N, CA en CA, C en C y O en O) están en 0,13 nm y preferentemente 0,1 nm después de la alineación. La alineación es conseguida después de que el mejor modelo ha sido orientado y colocado para proporcionar el solapamiento máxima de coordinados atómicos de átomos de proteínas que no son hidrógeno de la proteasa en cuestión para la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. El mejor modelo es el modelo cristalográfico que proporciona el factor R más bajo para datos de difracción experimentales a la mayor resolución posible.
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Los residuos equivalentes que son funcionalmente análogos a un residuo específico de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son definidos como los aminoácidos de la proteasa precursora que puede adoptar una conformación tal que altere, modifique o contribuya a la estructura de la proteína, unión al sustrato o catálisis de una manera definida y atribuida a un residuo específico de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Además, son los residuos de la proteasa precursora (para la que ha sido obtenida una estructura terciaria mediante cristalografía de rayos X) que ocupa una posición análoga hasta un alcance que, aunque los átomos de la cadena principal del residuo dado puede que no satisfagan los criterios de equivalencia sobre la base de ocupar una posición homóloga, los coordinados atómicos de al menos dos de los átomos de las cadenas laterales del residuo se sitúan en 0,13 nm de los átomos correspondientes de las cadenas laterales de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Los coordinados de la estructura tridimensional de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens se exponen en la publicación de la EPO nº 0.251.446 (equivalente a la patente de EE.UU. 5.182.204) y pueden ser usados como se indicó anteriormente para determinar residuos equivalentes en el nivel de la estructura terciaria.
Algunos de los residuos identificados para la sustitución, inserción o deleción son residuos conservados, mientras que otros no lo son. En el caso de que los residuos no sean conservados, la sustitución de uno o más aminoácidos está limitada a sustituciones que producen una variante que tiene una secuencia de aminoácidos que no se corresponde a ninguna encontrada en la naturaleza. En el caso de residuos conservados, estas sustituciones no deben dar lugar a una secuencia que se produce de forma natural. Las variantes de proteasas de la presente invención incluyen las formas maduras de variantes de proteasas, así como las formas pro- y pre-pro- de estas variantes de proteasas. Las formas prepro- son la construcción preferida, 
\hbox{ya que esto
facilita la expresión,  secreción y maduración de las variantes de
proteasas.}
"Prosecuencia" se refiere a una secuencia de aminoácidos unida a la parte N-terminal de la forma madura de una proteasa que, cuando es suprimida, da lugar a la aparición de la forma "madura" de la proteasa. Muchas enzimas proteolíticas se encuentran en la naturaleza como productos proenzimáticos transnacionales y, en ausencia de un tratamiento pro-translacional, son expresadas de esta forma. Una prosecuencia preferida para producir variantes de proteasas es la prosecuencia putativa de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, aunque pueden ser usadas otras prosecuencias de proteasas.
Una "secuencia de señal" o "presecuencia" se refiere a cualquier secuencia de aminoácidos unida a la parte N-terminal de una proteasa o a la parte N-terminal de una proproteasa que puede participar en la secreción de las formas maduras o pro de la proteasa. Esta definición de secuencia de señal es una funcional, que pretende incluir todas las amino-secuencias codificadas por la parte N-terminal del gen de proteasa que participa en la realización de la secreción de la proteasa bajo condiciones nativas. La presente invención utiliza estas secuencias para efectuar la secreción de las variantes de proteasas definidas en la presente memoria descriptiva. Una posible secuencia de señal comprende los siete primeros residuos de aminoácidos de la secuencia de señal de subtilisina de Bacillus subtilis fusionada al resto de la secuencia señal de la subtilisina de Bacillus lentus (ATCC 21536).
Una forma "prepro" de una variante de proteasa consiste en la forma madura de la proteasa que tiene una prosecuencia funcionalmente conectada a la terminación amino de la proteasa y una secuencia "pre" o "señal" funcionalmente conectada a la terminación amino de la prosecuencia.
"Vector de expresión" se refiere a un constructo de DNA que contiene una secuencia de DNA que está funcionalmente conectada a una secuencia testigo adecuada capaz de efectuar la expresión de dicho DNA en un hospedante adecuado. Estas secuencia testigos incluyen un promotor para efectuar la transcripción, una secuencia operadora opcional para controlar esta transcripción una secuencia que codifica sitios de unión de ribosomas de mRNA adecuados y secuencias que controlan la terminación de la transcripción y traducción. El vector puede ser un plásmido, una partícula de fago o simplemente un inserto genómico potencial. Una vez transformado en un hospedante adecuado, el vector se puede replicar y funcionar independientemente en el genoma hospedante, o puede, en algunos casos integrase en el propio genoma. En la presente memoria descriptiva, "plásmido" y "vector" se usan algunas veces de forma intercambiable ya que el plásmido es la forma más comúnmente usada del vector en la actualidad. Sin embargo, la invención está destinada a incluir estas otras formas de vectores de expresión que desempeñan funciones equivalentes y que son o resultan conocidas en el estado de la técnica.
Las "células hospedantes" usadas en la presente invención son generalmente hospedantes procarióticos o eucarióticos que han sido preferentemente manipulados mediante los métodos descritos en la patente de EE.UU. RE 34.606 para hacerlas incapaces de secretar endoproteasa enzimáticamente activa. Una célula hospedante preferida para expresar proteasa es la cepa de Bacillus BG2036 que es deficiente en proteasa neutra enzimáticamente activa y proteasa alcalina (subtilisina). La construcción de la cepa BG2036 se describe en detalle en la patente de EE.UU. 5.264.366. Otras células hospedantes para expresar proteasa incluyen Bacillus subtilis 168 (también descrita en la patente de EE.UU. RE 34.606 y patente de EEUU 5.264.366, así como cualquier cepa de Bacillus adecuada como B. licheniformis, B. lentus, etc.).
Las células hospedantes son transformadas o transfectadas con vectores construidos usando técnicas de DNA recombinante. Estas células hospedantes transforamadas son capaces de replicar vectores que codifican las variantes de proteasas o que expresan la variante de proteasa deseada. En el caso de vectores que codifican la forma pre o prepro de la variante de proteasa, estas variantes, cuando son expresadas, son normalmente secretadas a partir de la célula hospedante en el medio de la célula hospedante.
"Funcionalmente conectado", cuando describe la relación entre dos regiones de DNA, significa simplemente que están funcionalmente relacionadas una con otra. Por ejemplo, una prosecuencia está funcionalmente conectada a un péptido si funciona como una secuencia de señal, participando en la secreción de la forma madura de la proteína que incluye lo más probablemente la edición de la secuencia señal. Un promotor está funcionalmente conectado a una secuencia codificadora si controla la transcripción de la secuencia; un sitio de unión de ribosomas está funcionalmente conectado a una secuencia codificadora si está colocado de forma que permita la traducción.
Los genes que codifican la proteasa precursora que se produce de forma natural pueden ser obtenidos de acuerdo con los métodos generales conocidos por los expertos en la técnica. Los métodos comprenden generalmente sintetizar sondas marcadas que tienen secuencias putativas que codifican regiones de la proteasa de interés, preparar bibliotecas genómicas a partir de organismos que expresan la proteasa y seleccionar las bibliotecas en cuanto al gen de interés mediante hibridación de las sondas. Seguidamente son trazados y secuenciados clones de hibridación positiva.
La proteasa clonada se usa seguidamente para transformar una célula hospedante con el fin de expresar la proteasa. El gen de proteasa es seguidamente ligado en un plásmido con un número elevado de copias. Este plásmido se replica en hospedantes en el sentido de que contiene los elementos bien conocidos necesarios para la replicación de plásmidos: un promotor funcionalmente conectado al gen en cuestión (que puede ser suministrado como el promotor homólogo del propio gen si es reconocido, es decir, transcrito por el hospedante), una terminación de transcripción y una región de poliadenilación (necesaria para la estabilidad del mRNA transcrito por el hospedante a partir del gen de proteasa en ciertas células hospedantes eucarióticas) que es exógena o es suministrada por la región terminadora endógena del gen de proteasa y, deseablemente, un gen de selección como un gen de resistencia a los antibióticos que hace posible el mantenimiento del cultivo continuo de células hospedantes infectadas con plásmidos mediante crecimiento en medios que contienen antibióticos. Los plásmidos de número elevado de copias contienen también un origen de replicación para el hospedante, haciendo posible así que se generen grandes números de plásmidos en el citoplasma sin limitación cromosomal. Sin embargo, está dentro del alcance de la presente invención integrar múltiples copias del gen de proteasa en genoma hospedante. Esto está facilitado por organismos procarióticos y eucarióticos que son particularmente susceptibles a una recombinación homóloga. El gen puede ser un gen de B. lentus natural. Alternativamente, se puede producir un gen sintético que codifique una proteasa precursora que se produce de forma natural o mutante. En esta aproximación, se determina el DNA y/o la secuencia de aminoácidos de la proteasa precursora. Posteriormente se sintetizan múltiples fragmentos de DNA de cadena única sintéticos y solapantes, que tras una hibridación y ligadura producen un DNA sintético que codifica la proteasa precursora. Un ejemplo de construcción de gen sintético se expone en el ejemplo 3 de la patente de EE.UU. 5.204.105.
Una vez que ha sido clonado el gen de proteasa precursora que se produce de forma natural o sintético, se emprende un cierto número de modificaciones para mejorar el uso del gen más allá de la síntesis proteasa precursora que se produce de forma natural. Estas modificaciones incluyen la producción de proteasas recombinantes como se describe en la patente de EE.UU. RE 34.606 y en la publicación de la EPO nº 0.251.446 y la producción de variantes de proteasas descritas en la presente memoria descriptiva.
El siguiente método de mutagénesis de cassette puede ser usado para facilitar la construcción de las variantes de proteasas de la presente invención, aunque se pueden usar otros métodos. En primer lugar, el gen que se produce de forma natural que codifica la proteasa es obtenido y secuenciado en su totalidad o en parte. Seguidamente la secuencia es explorada en cuanto a un punto en el que se desea una mutación (deleción, inserción o sustitución) de uno o más aminoácidos en la enzima codificada. Las secuencias que flanquean este punto son evaluadas en cuanto a la presencia de sitios de restricción para sustituir un segmento corto del gen con una reunión de oligonucleótidos que cuando son expresados, codificarán diversos mutantes. Estos sitios de restricción son preferentemente sitios únicos en el gen de proteasa con el fin de facilitar la sustitución del segmento del gen. Sin embargo, se puede usar cualquier sitio de restricción conveniente que no sea excesivamente redundante en el gen de proteasa, con la condición de que los fragmentos del gen generados por la digestión de restricción puedan ser reagrupados en una secuencia apropiada. Si los sitios de restricción no están presentes en los lugares dentro de una distancia conveniente desde el punto seleccionado (de 10 a 15 nucleótidos), estos sitios son generados sustituyendo los nucleótidos en el gen de forma que ni el marco de lectura ni los aminoácidos codificados resulten cambiados en la construcción final. La mutación del gen con el fin de cambiar su secuencia para adaptarla a la secuencia deseada se realiza mediante extensión del cebador M13 de acuerdo con métodos generalmente conocidos. La tarea de colocar regiones flanqueadoras adecuadas y evaluar los cambios necesarios para llegar a dos secuencias de sitios de restricción convenientes se hace de forma rutinaria mediante la redundancia del código genético, un mapa de enzimas de restricción del gen y el gran número de diferentes enzimas de restricción. Debe apreciarse que si está disponible un sitio de restricción flanqueador conveniente, el método anterior solo necesita ser usado en relación con la región flanqueadora que no contiene un
sitio.
Una vez que el DNA que se produce de forma natural o DNA sintético es clonado los sitios de restricción que flanquean las posiciones que van a ser mutadas son digeridos con las enzimas de restricción cognadas y un pluralidad de cassettes de oligonucleótidos complementarios en los extremos de terminaciones y ligados en el gen. La mutagénesis se simplifica mediante este método porque la totalidad de los oligonucleótidos puede ser sintetizada con el fin de tener los mismos sitios de restricción y no son necesarios conectores sintéticos para crear los sitios de restricción. Como se usa en la presente memoria descriptiva, la actividad proteolítica se define como la velocidad de hidrólisis de enlaces péptidos por miligramo de enzima activa. Existen muchos procedimientos bien conocidos para medir la actividad proteolítica (K.M. Kalisz, "Microbial Proteinase", Advances in Biochemical Engineerring/Biotechnology, A. Fiechter ed., 1988). Además, o como una alternativa a la actividad proteolítica modificada, las variantes de enzimas de la presente invención pueden tener otras propiedades modificadas como K_{m}, K_{cat}, K_{cat}, relación K_{cat}/K_{m} y/o sustrato modificado específicamente y/o perfil de actividad del pH modificado. Estas enzimas pueden estar adaptadas para el sustrato particular que está anticipado que está presente, por ejemplo, en la preparación de péptidos o para procedimientos hidrolíticos como usos de lavandería.
En un aspecto de la invención, el objetivo es asegurar que una variante de proteasa tiene una actividad proteolítica alterada en comparación con la proteasa precursora, ya que el aumento de esta actividad (numéricamente mayor) hace posible que uso de la enzima actúe más eficazmente sobre un sustrato diana. Son también de interés las variantes de enzimas que tienen estabilidad térmica alterada y/o especifidad por el sustrato alterada en comparación con el precursor. En algunos casos, puede ser deseable una actividad proteolítica inferior, por ejemplo, una disminución de la actividad proteolítica sería útil cuando se desea la actividad sintética de la proteasa (como para sintetizar péptidos). Se puede desear disminuir esta actividad proteolítica, que es capaz de destruir el producto de esta síntesis. Inversamente, en algunos casos puede ser deseable aumentar la actividad proteolítica de variante de enzima frente a su precursor. Adicionalmente, los aumentos o disminuciones (alteración de la estabilidad de la variante, ya sea estabilidad alcalina o térmica pueden ser deseables. Los aumentos o disminuciones de K_{cat}, K_{m} o K_{cat}/K_{m} son específicos para el sustrato usado para determinar estos parámetros cinéticos.
Se ha determinado que las sustituciones en las posiciones correspondientes a 103 en combinación con una o más de las siguientes posiciones 1, 3, 4, 8, 9, 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 24, 27, 33, 37, 38, 42, 43, 48, 55, 57, 58, 61, 62, 68, 72, 75, 76, 77, 78, 79, 86, 87, 89, 97, 98, 99, 101, 102, 104, 106, 107, 109, 111, 114, 116, 117, 119, 121, 123, 126, 128, 130, 131, 133, 134, 137, 140, 141, 142, 146, 147, 158, 159, 160, 166, 167, 170, 173, 174, 177, 181, 182, 183, 184, 185, 188, 192, 194, 198, 203, 204, 205, 206, 209, 210, 210, 211, 212, 213, 214, 215, 216, 217, 218, 222, 224, 227, 228, 230, 232, 236, 237, 238, 240, 242, 243, 244, 245, 246, 247, 248, 249, 251, 252, 253, 254, 255, 256, 257, 258, 259, 260, 261, 262, 263, 265, 268, 269, 270, 271, 272, 274 y 275 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son importantes para modular la estabilidad global y/o actividad proteolítica de la enzima.
Se ha determinado que las sustituciones en una o más de las siguientes posiciones correspondientes a las posiciones 62, 212, 230, 232, 252 y 257 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son también importantes para modular la estabilidad global y/o actividad proteolítica de la enzima.
Estas sustituciones se hacen preferentemente en subtilisina de Bacillus lentus (de tipo recombinante o nativo), aunque las sustituciones se pueden hacer en cualquier proteasa de Bacillus.
Basándose en los resultados de selección obtenidos con las variantes de proteasas, las mutaciones apreciadas en subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens son importantes para la actividad proteolítica, rendimiento y/o estabilidad de estas enzimas y el rendimiento de limpieza o lavado de estas variantes de enzimas.
Los métodos y procedimientos para preparar las enzimas usadas en las composiciones detergentes y limpiadoras de la presente invención son conocidos y están descritos en la publicación PCT nº WO 95/10615.
Las enzimas de la presente invención tienen especifidad de tipo tripsina. Es decir, las enzimas de la presente invención hidrolizan proteínas escindiendo preferentemente los enlaces péptidos de residuos de aminoácidos con carga, más específicamente residuos como arginina y lisina en lugar de escindir preferentemente los enlaces péptidos de residuos de aminoácidos hidrófobos, más específicamente fenilalanina, triptófano y tirosina. Las enzimas que tienen este último perfil tienen una especifidad de tipo quimiotripsina. La especifidad de los sustratos como se expuso con anterioridad está ilustrada por la acción de la enzima sobre dos sustratos específicos. Las proteasas que tienen especifidad de tipo tripsina hidrolizan el sustrato sintético bVGR-pNA preferentemente sobre el sustrato sintético sucAAPF-pNA. Por el contrario, las enzimas proteasas de tipo quimiotripsina hidrolizan estos últimos de forma mucho más rápida que los primeros. Para los fines de la presente invención, se empleo el siguiente procedimiento para definir la especifidad de tipo tripsina de las enzimas proteasas de la presente invención:
Una cantidad fija de tampón de glicina a un pH de 10 y una temperatura de 25ºC se añade a un tubo de ensayo estándar de 10 ml. Se añaden 0,5 ppm de la enzima activa que va a ser ensayada al tubo de ensayo. Se añaden aproximadamente 1,25 mg del sustrato sintético por ml de solución de tampón al tubo de ensayo. La mezcla se deja incubar durante 15 minutos a 25ºC. Tras completar el período de incubación se añade un inhibidor enzimático, PMSF, a la mezcla a un nivel de 0,5 mg por ml de solución de tampón. Se lee la absorbancia o valor de OD de la mezcla a 410 nm de longitud de onda. La absorbancia indica seguidamente la actividad de la enzima sobre el sustrato sintético. Cuanto mayor es la absorvancia, mayor es el nivel de actividad frente a ese sustrato.
Para determinar seguidamente la especifidad de una enzima individual, la absorbancia sobre las dos proteínas de sustratos sintéticos puede ser convertida en una relación de especifidad. Para los fines de la presente invención, la relación se determina mediante la especifidad de fórmula:
[actividad\ sobre\ AAPF-pNA]/[actividad\ sobre\ bVGR-pNA]
Una enzima que tiene una relación de menos de aproximadamente 10, más preferentemente menos de aproximadamente 5 y lo más preferentemente menos de 2,5 se puede considerar entonces que muestra actividad de tipo tripsina.
Estas variantes tienen generalmente al menos una propiedad que es diferente de la misma propiedad del precursor de proteasa del que deriva la secuencia de aminoácidos de la variante.
Un aspecto de la invención son composiciones como composiciones detergentes y limpiadoras, para el tratamiento de materias textiles, vajillas, artículos de mesa, artículos de cocina, artículos para cocinar y otros sustratos de superficies duras que incluyen una o más variantes de proteasas de la presente invención. Las composiciones que contienen proteasas pueden ser usadas para tratar, por ejemplo: seda o lana, así como otros tipos de telas, como se describe en publicaciones como RD 216.034, EP 134.267, US 4.533.359 y EP 344.259; y vajillas, artículos de mesa, artículos de cocina o artículos para cocinar y otros sustratos de superficies duras como se describe en publicaciones como los documentos US 5.478.742, US 5.346.822, US 5.679.630 y US 5.677.272.
Composiciones limpiadoras
Las composiciones limpiadoras de la presente invención comprenden también, además de una o más variantes de proteasas descritas con anterioridad, uno o más materiales adyuvantes de limpieza, preferentemente compatibles con la(s) variante(s) de proteasa(s). La expresión "materiales adyuvantes de limpieza", como se usa en la presente memoria descriptiva, significa cualquier material líquido, sólido o gaseoso seleccionado para el tipo particular de composición limpiadora deseada y la forma del producto (por ejemplo, líquido, gránulo, polvo, barra, pasta, pulverización, pastilla, gel o composición de espuma), materiales que son también compatibles preferentemente con la enzima proteasa usada en la composición. Las composiciones granulares pueden estar también en forma "compacta" y las composiciones líquidas pueden estar también en una forma "concentrada".
La selección específica de los materiales adyuvantes de limpieza se hace fácilmente considerando la superficie, artículo o tela que va a ser tratada y la forma deseada de la composición para las condiciones de limpieza durante su uso (por ejemplo, a través de un uso de detergente de lavado). El término "compatible", como se usa en la presente memoria descriptiva, significa que los materiales de la composición limpiadora no reducen la actividad proteolítica de la enzima proteasa hasta un alcance en que la proteasa no sea eficaz en la medida deseada durante situaciones normales de uso. Ejemplos de materiales adyuvantes de limpieza adecuados incluyen, pero sin limitación, tensioactivos, mejoradores de la detergencia, blanqueadores, activadores de blanqueo, catalizadores de blanqueo, otras enzimas, sistemas estabilizadores de enzimas, quelantes, abrillantadores ópticos polímeros supresores de la suciedad, agentes de transferencia de colorantes, dispersantes, supresores de espuma, tintes, perfumes, colorantes, sales de materiales de carga, hidrotropos, fotoactivadores, agentes de contraste, acondicionadores de telas, tensioactivos hidrolizables, conservantes, antioxidantes, agentes anti-encogimiento, agentes anti-arrugas, germicidas, fungicidas, motas coloreadas, cuidado de la plata, agentes anti-manchas y/o anti-corrosión, fuentes de alcalinidad, agentes solubilizantes, materiales portadores, adyuvantes de tratamiento, pigmentos y agentes para el control del pH como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.2464, 5.710.115, 5.698.504, 5.695.679, 5.686.014 y 5.646.101. Los materiales específicos para la composición limpiadora se ilustran en detalle con posterioridad.
Si los materiales adyuvantes de limpieza no son compatibles con la(s) variante(s) de proteasa(s) en las composiciones limpiadoras, entonces se pueden usar métodos adecuados para mantener los materiales adyuvantes de limpieza y la(s) variante(s) de proteasa(s) separado(s) (no en contacto uno con otros) hasta que sea apropiada la combinación de los dos componentes. Los métodos adecuados pueden ser cualquier método conocido en la técnica como cápsulas de gel, encapsulación, pastillas, separación física, etc.
Preferentemente, se incluye una cantidad eficaz de una o más variantes de proteasas anteriormente descritas en composiciones útiles para limpiar una diversidad de superficies que necesitan la supresión de manchas proteináceas. Estas composiciones de limpiezas incluyen composiciones detergentes para limpiar superficies duras, no limitadas en la forma (por ejemplo, líquidas y granulares); composiciones detergentes para limpiar telas, no limitadas en forma (por ejemplo, formulaciones granulares, líquidas y de barras); composiciones lavavajillas (no limitadas en la forma y que incluyen lavavajillas automáticos tanto granulares como líquidos); composiciones limpiadoras orales, no limitadas en la forma (por ejemplo, formulaciones de dentífricos, pastas de dientes y enjuagues bucales) y composiciones para la limpieza de dentaduras, no limitadas en la forma (por ejemplo, líquidos, pastillas).
Como se usa en la presente memoria descriptiva, "cantidad eficaz de variante de proteasa" se refiere a la cantidad de variante de proteasa anteriormente descrita necesaria para conseguir la actividad enzimática necesaria en la composición limpiadora específica. Estas cantidades eficaces se determinan fácilmente por un experto ordinario en la técnica y están basadas en muchos factores, como la variante particular usada, la aplicación de limpieza, la composición específica de la composición limpiadora y si se requiere una composición líquida o seca (por ejemplo, granular, barra) y similares.
Preferentemente, las composiciones limpiadoras comprenden de aproximadamente 0,0001%, preferentemente desde aproximadamente 0,001%, más preferentemente desde aproximadamente 0,01% en peso de las composiciones limpiadoras de una o más variantes de proteasas de la presente invención, hasta aproximadamente 10%, preferentemente hasta aproximadamente 1%, más preferentemente hasta a aproximadamente 0,1%. También preferentemente, la variante de proteasa de la presente invención está presente en las composiciones en una cantidad suficiente para proporcionar una relación de mg de proteasa activa por 100 gramos de composición para ppm teóricas disponibles de O_{2} ("AvO_{2}") de cualquier peroxiácido en el líquido de lavado, denominado en la presente memoria descriptiva la relación de enzima a blanqueador (relación E/B) que varía en el intervalo de aproximadamente 1:1 a aproximadamente 20:1. Se pueden emplear diversos ejemplos de varias composiciones limpiadoras en las que las que pueden ser empleadas las variantes de proteasas de la presente invención como se expone en detalle con posterioridad. También, las composiciones limpiadoras pueden incluir de aproximadamente 1% a aproximadamente 99,9% en peso de la composición de los materiales adyuvantes de limpieza.
Las composiciones limpiadoras de la presente invención pueden estar en la forma de composiciones "limpiadoras de telas" o "composiciones limpiadoras que no son para telas".
Como se usa en la presente memoria descriptiva, "composiciones limpiadoras de telas" incluyen composiciones detergentes de lavandería a mano y para máquinas que incluyen composiciones de aditivos de lavandería y composiciones adecuadas para ser usadas en el aclarado y/o pretratamiento de las telas manchadas.
Como se usa en la presente memoria descriptiva, "composiciones limpiadoras que no son para telas" incluyen composiciones limpiadoras de superficies duras, composiciones detergentes lavavajillas, composiciones limpiadoras orales, composiciones limpiadoras de dentaduras y composiciones de limpieza personal.
Cuando las composiciones de limpieza de la presente invención son formuladas como composiciones adecuadas para ser usadas en un método de lavado en una máquina de lavandería, las composiciones de la presente invención contienen preferentemente tanto un tensioactivo como un compuesto mejorador de la detergencia y adicionalmente uno o más materiales adyuvantes de limpieza, seleccionados preferentemente entre compuestos polímeros orgánicos, agentes blanqueadores, enzimas adicionales, supresores de la espuma, dispersantes, dispersantes de cal-jabón, agentes suspensores de la suciedad y anti-redepósito e inhibidores de la corrosión. Las composiciones de lavandería pueden contener también agentes suavizantes, como materiales adyuvantes de limpieza adicionales.
Las composiciones de la presente invención pueden ser usadas también como productos aditivos de detergentes en forma sólida o líquida. Estos productos aditivos están destinados a complementar o mejorar el rendimiento de las composiciones detergentes convencionales y pueden ser añadidos en cualquier fase del procedimiento de limpieza.
Cuando son formuladas como composiciones para ser usadas en métodos de lavado a mano de vajillas, las composiciones de la invención contienen preferentemente un tensioactivo y preferentemente otros materiales adyuvantes seleccionados entre compuestos polímeros orgánicos, agentes para mejorar la formación de espuma, iones de metales del grupo II, disolventes, hidrotropos y enzimas adicionales.
Si es necesario, la densidad de las composiciones detergentes de lavandería de la presente invención varía en el intervalo de 400 a 1.200 g/litro, preferentemente 500 a 950 g/litro de composición medida a 20ºC.
La forma "compacta" de las composiciones limpiadoras de la presente invención se refleja mejor mediante la densidad y, en términos de composición, mediante la cantidad de sal de material de carga inorgánico; las sales de materiales de carga inorgánicos son ingredientes convencionales en las composiciones detergentes en forma de polvo; en las composiciones detergentes convencionales, las sales de materiales de carga están presentes en cantidades sustanciales, normalmente 17-35% en peso de la composición total. En las composiciones compactas, la sal de material de carga está presente en cantidades que no sobrepasan un 15% de la composición total, preferentemente no sobrepasan un 10%, lo más preferentemente no sobrepasan un 5% en peso de la composición. Las sales de materiales de carga inorgánicos, como se conciben en las presentes composiciones, se seleccionan a partir de las sales de metales alcalinos y alcalinotérreos de sulfatos y cloruros. Una sal de material de carga preferida es sulfato de sodio.
Las composiciones limpiadoras líquidas según la presente invención pueden estar también en una "forma concentrada", en este caso, las composiciones limpiadoras líquidas según la presente invención contendrán una cantidad inferior de agua en comparación con los detergentes líquidos convencionales. Normalmente, el contenido de agua de la composición limpiadora líquida concentrada es preferentemente menor que 40%, más preferentemente menor que 30%, lo más preferentemente menor que 20% en peso de la composición limpiadora.
Materiales adyuvantes de limpieza
Sistema tensioactivo - Los tensioactivos detergentes incluidos en las composiciones limpiadoras completamente formuladas suministradas por la presente invención comprenden al menos 0,01% preferentemente al menos aproximadamente 0,1%, más preferentemente al menos aproximadamente 0,5%, lo más preferentemente al menos aproximadamente 1% hasta aproximadamente 60%, más preferentemente hasta aproximadamente 35%, lo más preferentemente hasta 30% en peso de composición limpiadora, dependiendo de los tensioactivos particulares usados y los efectos deseados.
El tensioactivo detergente puede ser no iónico, aniónico, anfótero, de iones híbridos, catiónico, ni iónico semi-polar y sus mezclas, de los que son ejemplos no limitativos los descritos en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.576.282. Las composiciones detergentes y limpiadoras preferidas comprende tensioactivos detergentes aniónicos o mezclas de tensioactivos aniónicos con otros tensioactivos, especialmente tensioactivos no iónicos.
Ejemplos no limitativos de tensioactivos útiles en la presente invención incluyen los alquil C_{11}-C_{18}-benceno-sulfonatos y alquil-sulfatos primarios, secundarios y al azar, los alquil C_{10}-C_{18}-alcoxi-sulfatos, los alquil C_{10}-C_{18}-poliglicósidos y sus correspondientes poliglicósidos sulfatados, ésteres de ácidos grasos alfa-sulfonados de C_{12}-C_{18}, alquil C_{12}-C_{18}- y alquil-fenol-alcoxilatos (especialmente etoxilatos y etoxi/propoxi), betaínas de C_{12}-C_{18} y sulfobetaínas ("sultaínas"), óxidos de aminas de C_{10}-C_{18} y similares. Otros tensioactivos convencionales útiles se citan en textos estándar.
El tensioactivo es formulado preferentemente para que sea compatible con los componentes enzimáticos presentes en la composición. En composiciones líquidas o de gel, el tensioactivo es formulado lo más preferentemente de forma que favorezca o al menos no degrade la estabilidad de cualquier enzima en estas composiciones.
Tensioactivos no iónicos - Los condensados de polietileno, polipropileno y poli(óxido de butileno) y alquil-fenoles son adecuados para ser usados como el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos de la presente invención, siendo preferidos los condensados de poli(óxido de etileno). Los tensioactivos no iónicos disponibles en el comercio de este tipo incluyen Igepal® CO-630, comercializado por la empresa GAF Corporation y Triton® X-45, X-114, X-100 y X-102, todos comercializados por la empresa Rohm & Haas Company. Estos tensioactivos son comúnmente denominados alcoxilatos de alquilfenol (por ejemplo, etoxilatos de alquil-fenol).
Los productos de condensación de alcoholes alifáticos primarios y secundarios con aproximadamente 1 a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno son adecuados para ser usados como el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos no iónicos de la presente invención. Ejemplos de tensioactivos no iónicos disponibles en el comercio de este tipo incluyen Tergitol® 15-S-9 (El producto de condensación de un alcohol lineal de C_{11}-C_{15} con 9 moles de óxido de etileno), Tegitol® 24-L-6 NMW (el producto de condensación de un alcohol de C_{12}-C_{14} con 6 moles de óxido de etileno, con una estrecha distribución de pesos moleculares), ambos comercializados por la empresa Union Carbide Corporation; Neodol® 45-9(el producto de condensación de un alcohol lineal C_{14}-C_{15} con 9 moles de óxido de etileno), Neodol® 23-3 (el producto de condensación de un alcohol lineal de C_{12}-C_{13} con 3,0 moles de óxido de etileno), Neodol® 45-7 (el producto de condensación de un alcohol lineal de C_{14}-C_{15} con 7 moles de óxido de etileno), Neodol® 45-5 (el producto de condensación de un alcohol lineal de C_{14}-C_{15} con 5 moles de óxido de etileno), comercializado por la empresa Shell Chemical Company, Kyro® EOB (El producto de condensación de un alcohol de C_{13}-C_{15} con 9 moles de óxido de etileno), comercializado por la empresa The Procter & Gamble Company y Genapol LA O3O o O5O (el producto de condensación de un alcohol de C_{12}-C_{14} con 3 o 5 moles de óxido de etileno) comercializado por la empresa Hoechst. El intervalo preferido de valores de HLB (balance hidrófilo-lipófilo) en estos productos es de 8-11 y lo más preferido de 8-10.
También son útiles como el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos de la presente invención los alquil-polisacáridos descritos en la patente de EE.UU. nº 4.565.647.
Los alquil-poliglicósidos preferidos tienen la fórmula R^{2}O(C_{n}H_{2n}O)_{t}(glicocilo)_{x} en la que R^{2} se selecciona entre el grupo que consiste en alquilo, alquilfenilo, hidroxialquilo, hidroxialquilfenilo y mezcla de estos en los que los grupos alquilo contienen de aproximadamente 10 a aproximadamente 18, preferentemente de aproximadamente 12 a aproximadamente 14 átomos de carbono; n es 2 o 3, preferentemente 2; t es de 0 a aproximadamente 10, preferentemente 0; y x es de aproximadamente 1,3 a aproximadamente 10, preferentemente de aproximadamente 1,3 a aproximadamente 3, lo más preferentemente de aproximadamente 1,3 a aproximadamente 2,7.
Los productos de condensación de óxido de etileno con una base hidrófoba formada mediante la condensación de óxido de propileno con propilenglicol son también adecuados para ser usados como los sistemas tensioactivos no iónicos adicionales de la presente invención. Ejemplos de compuestos de este tipo incluyen algunos de los tensioactivos disponibles en el comercio Plurafac® LF404 y Pluronic®, comercializados por la empresa BASF.
Son también adecuados para ser usados como el tensioactivo ni iónico del sistema tensioactivo no iónico de la presente invención los productos de condensación de óxido de etileno con el producto que resulta de la reacción de óxido de propileno y etilendiamina. Ejemplo de este tipo de tensioactivo no iónico incluyen algunos de los compuestos Tetronic® disponibles en el comercio, comercializados por la empresa BASF.
Son preferidos para ser usados como el tensioactivo no iónico de los sistemas tensioactivos de la presente invención los condensados de poli(óxido de etileno) y alquil-fenoles, productos de condensación de alcoholes alifáticos primarios y secundarios con aproximadamente 1 a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno, alquil-polisacáridos y sus mezclas. Los más preferidos son etoxilatos de alquil C_{8}-C_{14}-fenol que tienen de 3 a 15 grupos etoxi y etoxilatos de alcoholes de C_{8}-C_{18} (preferentemente C_{10} de media) que tienen de 2 a 10 grupos etoxi, y sus mezclas.
Los tensioactivos no iónicos altamente preferidos son tensioactivos de amidas de ácidos grasos polihidroxilados de fórmula R^{2}-C(O)-N(R^{1})-Z en la que R^{1} es H o R^{1} es hidrocarbilo C_{1-4}, 2-hidroxietilo, 2-hidroxipropilo o una mezcla de los mismos, R^{2} es hidrocarbilo C_{5-31} y Z es un polihidroxihidrocarbilo que tiene una cadena de hidrocarbilo lineal con al menos 3 grupos hidroxilo directamente conectados a la cadena o un derivado alcoxilado de los mismos. Preferentemente, R^{1} es metilo R^{2} es un alquilo C_{11-15} lineal o alquilo C_{16-18} o una cadena de alquenilo como coco-alquilo o sus mezclas y Z deriva de un azúcar reductor como glucosa, fructosa, maltosa, lactosa, en una reacción de afinación reductora.
Tensioactivos aniónicos - Los tensioactivos aniónicos adecuados para ser usados son alquilo lineal-benceno-sulfonato, tensioactivos de sulfonatos de ésteres alquílicos que incluyen ésteres lineales de ácidos carboxílicos de C8-C20 (es decir, ácidos grasos) que son sulfonados con SO3 gaseoso según la publicación "The Journal of The American Oil Chemists Society", 52 (1975), pag. 323-329. Los materiales de partida adecuados incluirían sustancias grasas naturales como las derivadas de sebo, aceite de palma etc.
El tensioactivo de sulfonato de éster alquilíco preferido, especialmente para aplicaciones de lavandería, comprende tensioactivos de sulfonatos de ésteres alquílicos de fórmula estructural:
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En la que R^{3} es un hidrocarbilo C_{8}-C_{20}, preferentemente un alquilo o una combinación de los mismos, R^{4} es un hidrocarbilo C_{1}-C_{6}, preferentemente un alquilo, o una combinación de los mismos y M es un catión que forma una sal soluble en agua con el sulfonato de éster alquílico. Los cationes formadores de sales adecuadas incluyen metales como sodio, potasio y litio y cationes de amonio sustituido o sin sustituir, como monoetanolamina, dietanolamina y trietanolamina. Preferentemente, R^{3} es alquilo C_{10}-C_{16} y R^{4} es metilo, etilo o isopropilo. Son especialmente preferidos los sulfonatos de ésteres metílicos en los que R3 es alquilo C_{10}-C_{16}.
Otros tensioactivos aniónicos adecuados incluyen los tensioactivos de alquil-sulfato que son sales o ácidos solubles en agua de fórmula ROSO_{3}M en la que R es preferentemente un hidrocarbilo C_{10}-C_{24}, preferentemente un alquilo o hidroxialquilo que tiene un componente de alquilo C_{10}-C_{20}, más preferentemente un alquilo o hidroxialquilo C_{12}-C_{18} y M es H o un catión. Normalmente, las cadenas alquílicas de C_{12}-C_{16} son preferidas para temperaturas de lavado inferiores (por ejemplo, por debajo de aproximadamente 50ºC) y las cadenas de alquilo C_{16-18} son preferidas para temperaturas de lavado superiores (por ejemplo, por encima de aproximadamente 50ºC.
Otros tensioactivos aniónicos útiles para los fines de detergencia incluyen sales de jabón, alcanosulfonatos primarios o secundarios de C_{8}-C_{22}, olefinos-sulfonatos de C_{8}-C_{24}, ácidos policarboxílicos sulfonados preparados mediante sulfonación del producto pirolizado de citratos de metales alcalinotérreos como se describe, por ejemplo, en la memoria descriptiva de la patente Británica nº 1.082.179, alquil C_{8}-C_{24}-poliglicoletersulfatos (que contienen hasta 10 moles de óxido de etileno); alquil-glicerol-sulfonatos, acil-glicerol-sulfonatos grasos, oleil-glicerol-sulfatos grasos, alquil-fenol-etileno-óxido-éter-sulfatos, parafino-sulfonatos, alquil-fosfatos isetionatos como los acil-isetionatos, N-acil-tauratos, alquil-succinamatos y sulfosuccinatos, monoésteres de sulfosuccinatos (especialmente monoésteres de C_{12}-C_{18} saturados e insaturados) y diésteres de sulfosuccinatos (especialmente diésteres de C_{6}-C_{12} saturados e insaturados), acil-sarcositanos, sulfatos o alquil-polisacáridos como los sulfatos de alquil-poliglicósido (siendo descritos con posterioridad los compuestos no sulfatados y no iónicos), alquil primario ramificado-sulfatos y alquil-polietoxi-carboxilatos como los de fórmula RO(CH_{2}CH_{2}O)_{k}-CH_{2}COO-M^{+} en la que R es un alquilo C_{8}-C_{22}, k es un número entero de 1 a 10 y M es un catión formador de sales solubles. Los ácidos resínicos y ácidos resínicos hidrogenados son también adecuados como colofonia, colofonia hidrogenada y ácidos resínicos y ácidos resínicos hidrogenados presentes o derivados de aceite de sebo.
Ejemplos adicionales se describen en la publicación "Surface Active Agents and Detergents" (Vol. I) y II de Schwartz, Perry y Berch). Una variedad de estos tensioactivos se describe también de forma general en la patente de EEUU 3.929.678, otorgada el 30 de diciembre de 1975 a Laughlin et al. En la columna 23, línea 58 a columna 29, línea 23.
Los tensioactivos aniónicos altamente preferidos incluyen tensioactivos de alquil-sulfato alcoxilado que en la presente memoria descriptiva son sales o ácidos solubles en agua de fórmula RO(A)_{m}SO_{3}M en la que R es un grupo alquilo o hidroxialquilo de C_{10}-C_{24} sin sustituir que tiene un componente de alquilo C_{10}-C_{24}, preferentemente un alquilo o hidroxialquilo de C_{12}-C_{20}, más preferentemente alquilo o hidroxialquilo de C_{12}-C_{18}, A es una unidad etoxi o propoxi, m es mayor que cero, normalmente entre aproximadamente 0,5 y aproximadamente 6, más preferentemente entre aproximadamente 0,5 y aproximadamente 3 y M es H o un catión que puede ser, por ejemplo, un catión metálico (por ejemplo, sodio, potasio, litio, calcio, magnesio, etc.), un catión de amonio o amonio sustituido. Los alquil-sulfatos etoxilados así como los alquil-sulfatos propoxilados están contemplados en la presente invención. Ejemplos específicos de cationes de amonios sustituido incluyen cationes de metil-, dimetil- o trimetil-amonio y cationes de amonio cuaternario como cationes de tetrametil-amonio y dimetil-piperidinio, y los derivados de alquilaminas como etilamina, dietilamina, trietilamina, sus mezclas y similares. Ejemplos de tensioactivos son alquil C_{12}-C_{18}-polietoxilato(1.0)-sulfato (C_{12}-C_{18} E(1.0)M), alquil C_{12}-C_{18}-polietoxilato (2.25)-sulfato (C_{12}-C_{18}E(2.25)M), alquil C_{12}-C_{18}-polietoxilato(3.0)-sulfato(C_{12}-C_{18}E(3.0)M) y alquil C_{12}-C_{18}-polietoxilato(4.0)-sulfato (C_{12}-C_{18}E(4.0)M) en las que M se selecciona convenientemente entre sodio y potasio.
Cuando se incluyen en la presente memoria descriptiva, las composiciones limpiadoras de la presente invención comprenden normalmente de aproximadamente 1%, preferentemente de 3% a aproximadamente 40%, preferentemente aproximadamente 20% en peso de estos tensioactivos aniónicos.
Tensioactivos catiónicos - Los tensioactivos detergentes catiónicos adecuados para ser usados en las composiciones limpiadoras de la presente invención son los que tienen un grupo hidrocarbilo de cadena larga. Ejemplos de estos tensioactivoas catiónicos incluyen los tensioactivos de amonio como halogenuros de alquiltrimetilamonio y los tensioactivos que tienen la fórmula [R^{2}(OR^{3})_{y}][R^{4}(OR^{3})_{y}]_{2}R^{5}N^{+}X^{-} en la que R^{2} es un grupo alquilo o alquil-bencilo que tiene de aproximadamente 8 a aproximadamente 18 átomos de carbono en la cadena de alquilo, cada R^{3} se selecciona entre el grupo que consiste en -CH_{2}CH_{2}-, -CH_{2}CH(CH_{3})-, -CH_{2}CH(CH_{2}OH)-, -CH_{2}CH_{2}CH_{2}- y sus mezclas; cada R^{4} se selecciona entre el grupo que consiste en alquilo C_{1}-C_{4}, hidroxialquilo C_{1}-C_{4}, estructuras de anillos de bencilo formadas uniendo los dos grupos R^{4}, -CH_{2}CHOH-CHOHCOR^{6}CHOHCH_{2}OH en la que R^{6} es cualquier hexosa o polímero de hexosa que tiene un peso molecular menor que 1000 e hidrógeno cuando y no es cero; R^{5} es igual que R^{4} o es una cadena de alquilo en la que el número total de átomos de carbono de R^{2}+R^{5} no es de más de aproximadamente 18; cada y es de cero aproximadamente 10 y la suma de los valores de y es de cero a aproximadamente 15 y X es cualquier anión compatible.
Los tensioactivos catiónicos altamente preferidos son los compuestos de amonio cuaternario solubles en agua útiles en la presente invención que tienen la fórmula (i): R_{1}R_{2}R_{3}R_{4}N^{+}X^{-} en la que R_{1} es alquilo C_{8}-C_{16}, cada uno de R^{2}, R^{3} y R^{4} es independientemente alquilo C_{1}-C_{4}, hidroxi-alquilo C_{1}-C_{4}, bencilo y -(C_{2}H_{40})_{x}H en la que x tiene un valor de 2 a 5 y X es un anión. No más de uno de R_{2}, R_{3} o R_{4} debe ser bencilo. La longitud preferida de la cadena alquílica para R_{1} es C_{12}-C_{15}, particularmente cuando el grupo alquilo es una mezcla de longitudes de cadena derivada de grasa de coco o nuez de palma o deriva por vía sintética de una olefina constituida por síntesis de alcoholes OXO. Los grupos preferidos para R_{2}, R_{3} y R_{4} son grupos metilo e hidroxietilo y el anión X se puede seleccionar entre iones de haluro, metasulfato, acetato y fosfato.
Ejemplos de compuestos de amonio cuaternario adecuados de fórmula (i) para ser usados en la presente invención incluyen, ero sin limitación: cloruro o bromuro de coco-trimetil-amonio, cloruro o bromuro de coco-metil-dihidroxietil-amonio; cloruro de decil-trietil-amonio; cloruro o bromuro de decil-dimetil-hidroxietil-amonio, cloruro o bromuro de dimetil-hidroxietil-amonio C_{12-15}; cloruro o bromuro de coco-dimetil-hidroxietil-amonio, metil-sulfato de miristiltrimetil-amonio; cloruro o bromuro de laurel-dimetil-bencil-amonio; cloruro o bromuro de laurel-dimetil-(etenoxi)_{4}-
amonio; ésteres de colina (compuestos de fórmula (i) en la que R_{1} es 7
y R_{2}, R_{3} y R_{4} son metilo) y di-alquil-imidazolinas [(i)].
Otros tensioactivos catiónicos útiles en la presente invención se describen también en la patente de EE.UU. 4.228.044 de Cambre, otorgada el 14 de octubre de 1980 y en la solicitud de patente Europea EP 000.224.
Cuando se incluyen en las mimas, las composiciones limpiadoras de la presente invención comprenden normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 25%, preferentemente hasta aproximadamente 8% en peso de estos tensioactivos catiónicos.
Tensioactivos anfolíticos - Los tensioactivos anfolíticos, de los que se describen ejemplos en la patente de EE.UU. nº 3.929.678, son también adecuados para ser usados en las composiciones limpiadoras de la presente invención.
Cuando se incluyen en las mismas, las composiciones limpiadoras de la presente invención comprenden normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 15%, preferentemente hasta aproximadamente 10% en peso de estos tensioactivos anfolíticos.
Tensioactivos de iones híbridos - Los tensioactivos de iones híbridos, de los que se describen ejemplos en la patente de EE.UU. nº 3.929.678, son también adecuados para ser usados en composiciones limpiadoras.
Cuando son incluidos, las composiciones limpiadoras de la presente invención comprenden normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 15%, preferentemente hasta 10% en peso de estos tensioactivos de iones híbridos.
Tensioactivos no iónicos semipolares - Los tensioactivos no iónicos semipolares son una categoría especial de tensioactivos no iónicos que incluyen óxidos de aminas solubles en agua que tienen la fórmula:
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en la que R^{3} es un grupo alquilo, hidroxialquilo o alquil-fenilo o sus mezclas, que contiene desde aproximadamente 8 hasta aproximadamente 22 átomos de carbono; R^{4} es un grupo alquileno o hidroxialquileno que contiene desde aproximadamente 2 hasta aproximadamente 3 átomos de carbono o sus mezclas; x es de 0 a aproximadamente 3; y cada R^{5} es un grupo alquilo o hidroxialquilo que contiene desde aproximadamente 1 hasta aproximadamente 3 átomos de carbono o un grupo poli(óxido de etileno) que contiene de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 grupos de óxido de etileno (los grupos R^{5} pueden estar unidos unos a otros, por ejemplo, a través de un átomo de oxígeno o nitrógeno, para formar una estructura de anillo); óxidos de fosfinas solubles en agua que contienen un resto alquilo de aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y 2 restos seleccionados entre el grupo que consiste en grupos alquilo y grupos hidroxialquilo que contienen de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono; y sulfóxidos solubles en agua que contienen un resto alquilo de aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y un resto seleccionado entre el grupo que consiste en restos alquilo e hidroxialquilo de aproximadamente 1 a aproximadamente 3 átomos de carbono.
Los tensioactivos de óxidos de aminas incluyen en particular óxidos de alquil C_{10}-C_{18}-dimetil-amina y óxidos de alcoxi C_{8}-C_{12}-etil-dihidroxi-etil-amina.
Cuando son incluidos, las composiciones limpiadoras de la presente invención comprenden normalmente desde aproximadamente 0,2%, preferentemente desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 15%, preferentemente hasta aproximadamente 10% en peso de estos tensioactivos no iónicos semi-polares.
Co-tensioactivos - Las composiciones limpiadoras de la presente invención pueden comprender adicionalmente un cotensioactivo seleccionado entre el grupo de aminas primarias o terciarias. Las aminas primarias adecuadas para ser usadas en la presente invención incluyen aminas según la fórmula R_{1}NH_{2} en la que R1 es una cadena de alquilo C_{6}-C_{12}, preferentemente C_{6}-C_{10} o R_{4}X(CH_{2})_{n}, X es -O-, -C(O)NH- o -NH-, R_{4} es una cadena de alquilo C_{6-}C_{12}, n es entre 1 y 5, preferentemente 3. Las cadenas alquílicas de R_{1} pueden ser lineales o ramificadas y pueden estar interrumpidas con hasta 12, preferentemente menos de 5 restos de óxido de etileno.
Las aminas preferidas según la fórmula anterior de la presente memoria descriptiva son n-alquil-aminas. Las aminas adecuadas para ser usadas en la presente invención se pueden seleccionar entre 1-hexilamina, 1-octilamina, 1-decilamina y laurilamina. Otras aminas primarias preferidas incluyen oxipropilamina C_{8}-C_{10}, octiloxipropilamina, 2-etilhexil-oxipropilamina, laurel-amido-propilamina y amido-propilamina. Las aminas más preferidas para ser usadas en las composiciones de la presente invención son 1-hexilamina, 1-octilamina, 1-decilamina o 1-dodecilamina. Son especialmente deseables n-dodecildimetilamina y bishidroxietilcocoalquilamina y oleilamina siete veces etoxilada, buril-amido-propilamina y cocoamido-propilamina.
LFNI - Los tensioactivos particularmente preferidos en las composiciones de lavavajillas automáticos (ADD) de la presente invención son tensioactivos no iónicos con baja formación de espuma (LFNI) que se describen en las patentes de EE.UU. nº 5705.464 y 5.710.115. Los LFNI pueden estar presentes en cantidades de 0,01% a aproximadamente 10% en peso, preferentemente de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 10% y lo más preferentemente de aproximadamente 0,25% a aproximadamente 4%. Los LFNI son más normalmente usados en ADD debido a la acción mejorada de formación de láminas acuosas (especialmente a partir de vidrio) que confieren al producto de ADD. Abarcan también los materiales polímeros que no son de siliconas y no son de fosfatos, adicionalmente ilustrados con posterioridad, que se conoce que suprimen la espuma de las suciedades de alimentos encontradas en los lavavajillas automáticos.
Los LFNI preferidos incluyen tensioactivos alcoxilados no iónicos, especialmente etoxilatos derivados de alcoholes primarios, y las combinaciones de los mismos con tensioactivos más sofisticados, como los polímeros de bloques invertidos de polioxipropileno/polioxietileno/polioxipropileno (PO/EO/PO) como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464 y 5.710.115.
Los LFNI que pueden ser usados también incluyen los tensioactivos no iónicos POLY-TERGENT® SLF-18 de la empresa Olin Corp., y cualquier LFNI biodegradable que tenga las propiedades de puntos de fusión expuestas con anterioridad.
Estos y otros tensioactivos no iónicos son bien conocidos en la técnica, y se describen más en detalle en la enciclopedia KirK Othmer's Enciclopedia of Chemical Technology, 3rd ED., Vol. 22, pag.360-369, "Surfactants and Detersive Systems".
Sistema blanqueador - Las composiciones limpiadoras de la presente invención comprenden preferentemente un sistema blanqueador. Los sistemas blanqueadores comprenden normalmente un "agente blanqueador" (fuente de peróxido de hidrógeno) y un "iniciador" o "catalizador". Cuando están presentes, los agentes blanqueadores estarán normalmente a niveles desde aproximadamente 1%, preferentemente desde aproximadamente 5% hasta aproximadamente 30%, preferentemente hasta aproximadamente 20% en peso de la composición. Si está presente, la cantidad de activador de blanqueo será normalmente desde aproximadamente 0,1%, preferentemente desde aproximadamente 0,5% hasta aproximadamente 60%, preferentemente hasta aproximadamente 40% en peso de la composición blanqueadora que comprende el agente blanqueador más activador de blanqueo.
Agentes blanqueadores - Las fuentes de peróxido de hidrógeno se describen en detalle en la enciclopedia KirK Othmer's Enciclopedia of Chemical Technology, 3th ED (1992, John Wiley & Sons), Vol. 4, pag.271-300, "Bleaching Agents (Survey)" e incluyen las diversas formas de perborato de sodio y percarbonato de sodio, que incluyen diversas formas revestidas y modificadas.
La fuente preferida de peróxido de hidrógeno usada en la presente invención puede ser cualquier fuente conveniente, que incluye el propio peróxido de hidrógeno. Por ejemplo, se pueden usar en la presente invención perborato de sodio (cualquier hidrato pero preferentemente el mono-o tetra-hidrato), peroxihidrato de carbonato de sodio o sales equivalentes de percarbonato, peroxihidrato de pirofosfato de sodio, peroxihidrato de urea o peróxido de sodio. También son útiles las fuentes de oxígeno disponibles como un blanqueador de persulfato (por ejemplo, OXONE, fabricado por la empresa DuPont). El monohidrato de perborato de sodio y el percarbonato de sodio son particularmente preferidos. Se pueden usar también mezclas de cualesquiera fuentes convenientes de peróxido de hidrógeno.
Un blanqueador de percarbonato preferido comprende partículas secas que tienen un tamaño medio de partículas en el intervalo de aproximadamente 500 micrómetros a aproximadamente 1.000 micrómetros, y no más de aproximadamente 10% en peso de dichas partículas son más pequeñas que aproximadamente 200 micrómetros y no más de aproximadamente 10% en peso de dichas partículas son más grandes que aproximadamente 1250 micrómetros. Opcionalmente, el percarbonato puede estar revestido con un silicato, borato o tensioactivos solubles en agua. El percarbonato está disponible a partir de varias fuentes comerciales como las empresas FMC, Solvay Tokai Denka.
Las composiciones de la presente invención pueden comprender también como agente blanqueador un material blanqueador de tipo cloro. Estos agentes son bien conocidos en la técnica e incluyen, por ejemplo, dicloroisocianurato de sodio ("NaDCC"). Sin embargo, los blanqueadores de tipo cloro son menos preferidos para las composiciones que comprenden enzimas.
(a) Activadores de blanqueo - Preferentemente, el componente blanqueador de peroxígeno en la composición es formulado con un activador (precursor de perecido). El activador está presente a niveles de aproximadamente 0,1%, preferentemente desde aproximadamente 0,5%, más preferentemente desde aproximadamente 1% hasta aproximadamente 15%, preferenetemente hasta aproximadamente 10%, más preferentemente hasta aproximadamente 8% en peso de la composición. Los activadores preferidos se seleccionan entre el grupo que consiste en tetraacetil-etileno-diamina (TAED), benzoilcaprolactama (BzCL), 4-nitrobenzoilcaprolactama, 3-clorobenzoilcaprolactama, benzoiloxibencenosulfonato (BOBS), nonanoiloxibencenosulfonato (NOBS), fenil-benzoato (PhBz), decanoiloxibencenosulfonato (C_{10}-OBS), Benzoilvalerolactama (BZVL), octanoiloxibenzonosulfonato (C_{8}-OBS), ésteres perhidrolizables y sus mezclas, lo más preferentemente benzoilcaprolactama y benzoilvalerolactama. Los activadores de blanqueo particularmente preferido en el intervalo de pH de aproximadamente 8 a aproximadamente 9,5 se seleccionan para que tengan un grupo lábil de OBS o VL.
Los activadores de blanqueo hidrófobos preferidos incluyen, pero sin limitación, nonanoiloxibencenosulfonato (NOBS), sal de sodio de 4-[n-(nonanoil)-amino-hexanoiloxi]-benceno-sulfonato (NACA-OBS), un ejemplo del cual se describe en la patente de EE.UU. nº 5.523.434, dodecanoiloxibencenosulfonato (LOBS o C_{12}-OBS), 10-undecanoiloxibencenosulfonato (UDOBS o C_{11}-OBS con una insaturación en la posición 10) y ácido decanoiloxibenzoico (DOBA).
Los activadores de blanqueo preferidos son los descritos en los documentos US 5.698.504 de Christie et al., otorgado el 16 de diciembre de 1997; US 5.695.679 de Christie et al., otorgado el 9 de diciembre de 1997; US 5.686.401 de Willey et al., otorgado el 11 de noviembre de 1997; US 5.686.014 de Hartshorn et al., otorgado el 11 de noviembre de 1997; US 5.405.412 de Willey et al., otorgado el 11 de abril de 1995; Us 5.405.413 de Willey et al., otorgado el 11 de abril de 1995; US 5.130.045 de Mitchel et al., otorgado el 14 de julio de 1992 y US 4.412.934 de Cheng et al., otorgado el 1 de noviembre de 1983 y las solicitudes de patentes en trámite nº de serie US 08/709.072 y 08/064.564.
La relación en moles de compuesto blanqueador de peroxígeno (en forma de AvO) a activador de blanqueo en la presente invención varía generalmente en el intervalo de al menos 1:1, preferentemente desde aproximadamente 20:1, más preferentemente desde aproximadamente 10:1 hasta aproximadamente 1:1, preferentemente hasta 3:1.
Pueden ser incluidos también activadores de blanqueo con sustitución cuaternaria. Las presentes composiciones limpiadoras comprenden preferentemente un activador de blanqueo con sustitución cuaternaria (QSBA) o un perácido con sustitución cuaternaria (QSP); más preferentemente el primero. Las estructuras preferidas de QSBA se describen adicionalmente en los documentos US 5.686.015 de Willey et al., otorgado el 11 de noviembre de 1997; US 5.654.421 de Taylor et al., otorgado el 5 de agosto de 1997; US 5.460.747 de Gosselink et al., otorgado el 24 de octubre de 1995; US 5.584.888 de Miracle et al., otorgado el 17 de diciembre de 1996 y US 5.578.136 de Taylor et al., otorgado el 26 de noviembre de 1996.
Los activadores de blanqueo altamente preferidos útiles en la presente invención están sustituidos con amidas como se describe en los documentos US 5.698.504, US 5.695.679 y US 5.686.014, cada uno de los cuales se cita con anterioridad en la presente memoria descriptiva. Ejemplos preferidos de estos activadores de blanqueo incluyen: (6-octanamidocaproil)-oxibencenosulfonato, (6-nonanamidocaproil)oxibencenosulfonato, (6-decanamidocaproil)oxibencenosulfonato y sus mezclas.
Otros activadores útiles, expuestos en los documentos US 5.698.504, US 5.695.679, US 5.686.014, cada uno de los cuales es citado con anterioridad en la presente memoria descriptiva y US 4.966.723 de Hodge et al., otorgado el 30 de octubre de 1990, incluyen activadores de tipo benzoxazina, como un anillo de C_{6}H_{4} que está condensado en las posiciones 1,2 a un resto -C(O)OC(R^{1})=N-.
Dependiendo del activador y la aplicación precisa se pueden obtener buenos resultados de blanqueo a partir de sistemas blanqueadores que tengan un pH en uso de aproximadamente 6 a aproximadamente 13, preferentemente de aproximadamente 9,0 a aproximadamente 10,5. Normalmente, por ejemplo, se usan activadores con restos supresores de electrones para intervalos de pH próximos al neutro o por debajo del neutro. Se pueden usar álcalis y agentes tamponantes para asegurar este pH.
Los activadores de acil-lactama, como los descritos en los documentos US 5.698.504, US 5.695.679 y US
5.686.014, cada uno de los cuales se cita con anterioridad en la presente memoria descriptiva, son muy útiles en la presente invención, especialmente las acil-caprolactamas (véase, por ejemplo, el documento WO 94-28102 A) y las acil-valerolactamas (véase, por ejemplo, el documento US 5.503.639 de Willey et al., otorgado el 2 de abril de
1996).
(b) peróxidos orgánicos, especialmente peróxidos de diacilo - Estos son ampliamente ilustrados en la enciclopedia de Kirk Othmer, Enciclopedia of Chemical Technology, Vol. 17, John Willey and Sons, 1982 en las páginas 27-90 y especialmente en las páginas 63-72. Si se usa un peróxido de diacilo, será preferentemente uno que ejerza una influencia adversa mínima sobre la formación de manchas/formación de películas).
(c) catalizadores de blanqueo que contienen metales - Las composiciones y métodos de la presente invención pueden utilizar catalizadores de blanqueo que contienen metales que son eficaces para ser usados en composiciones blanqueadoras. Son preferidos los catalizadores de blanqueo que contienen manganeso y cobalto.
Un tipo de catalizador de blanqueo que contiene metales es un sistema catalizador que comprende un catión de metal de transición de actividad catalítica blanqueadora definida, como cationes de cobre, hierro, titanio, rutenio, Wolframio, molibdeno o manganeso, un catión metálico auxiliar que tenga poca o ninguna actividad catalítica blanqueadora, como cationes de zinc o aluminio y un secuestrante que tenga constantes de estabilidad definidas para los cationes metálicos catalíticos y auxiliares, particularmente ácido etilendiaminotetraacético, etlilendiaminotetra(ácido metilenofosfónico) y sus sales solubles en agua. Estos catalizadores se describen en el documento US 4.430.243 de Bragg, otorgado el 2 de febrero de 1982.
Complejos metálicos de manganeso - Si se desea, las composiciones de la presente invención pueden ser catalizadas por medio de un compuesto de manganeso. Estos compuestos y los niveles de uso son bien conocidos en la técnica e incluyen, por ejemplo, los catalizadores basados en manganeso descritos en las patentes de EE.UU. nº 5.576.282, 5.246.621, 5.244.594, 5.194.416 y 5.114.606 y en las publicaciones de solicitudes de patentes europeas nº 549.271 A1, 549.272 A1, 544.440 A2 y 544.490 A1. Ejemplos preferidos de estos catalizadores incluyen Mn^{IV}_{2}
(u-O)_{3}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(PF_{6})_{2}, Mn^{III}_{2}(u-O)_{1}(u-OAc)_{2}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}
(ClO_{4})_{2}, Mn^{IV}_{4}(u-O)_{6}(1,4,7-triazaciclononano)_{4}(ClO_{4})_{4}, Mn^{III}Mn^{IV}_{4}(u-O)_{1}(u-OAc)_{2-}(1,4,7-trimetil-1,4,7-triazaciclononano)_{2}(ClO_{4})_{3}, Mn^{IV}(1,4,7-trimetil-1,4,7triazaciclononano)-(OCH_{3})_{3}(PF_{6}) y sus mezclas. Otros catalizadores de blanqueo basados en metales incluyen los descritos en las patentes de EE.UU. nº 4.430.243 y US 5.114.611. El uso de manganeso con diversos ligandos complejos para mejorar el blanqueo se describe también en las siguientes patentes de EE.UU. nº 4.728.455, 5.284.944, 5.246.612, 5.256.779, 5.280.117, 5.274.147, 5.153.161 y 5.227.084.
Complejos metálicos de cobalto - Los catalizadores de blanqueo de cobalto útiles en la presente invención son conocidos y se describen, por ejemplo, en las patentes de EE.UU. nº 5.597.936, 5.595.967 y 5.703.030; y el la publicación M.L. Tobe "Base Hydrolysis of Transition-Metal Complex", Adv. Inorg. Bioirning. Mech., (1983), 2, páginas 1-94. El catalizador de cobalto más preferido útil en la presente invención son las sales de pentamino-acetato de cobalto que tienen la fórmula [Co(NH_{3})_{5}OAc]T_{y}, en las que "OAc" representa un resto acetato y "T_{y}" es un anión, y especialmente pentamino-acetato-cloruro de cobalto, [Co(NH_{3})_{5}OAc]Cl_{2}; así como [Co(NH_{3})_{5}OAc](OAc)_{2}: [Co(NH_{3})_{5}
OAc](PF_{6})_{2}, [Co(NH_{3})_{5}OAc](SO_{4}), [Co(NH_{3})_{5}OAc](BF_{4})_{2} y [Co(NH_{3})_{5}OAc](NO_{3})_{2} (en la presente memoria descriptiva "PAC").
Estos catalizadores de cobalto se preparan fácilmente mediante procedimientos conocidos, como se expone, por ejemplo, en las patentes de EE.UU. nº 5.597.936, 5.595.967 y 5.703.030 y en el artículo de Tobe y las referencias citadas en el mismo y en la patente de EE.UU. 4.810.410; J. Chem. Ed. (1989) 66 (12), 1043-45; The Synthesis and Characterization of Inorganic Compounds, W.L. Jolly (Prentice-Hall; 1970), páginas 461-3, Inorrg. Chem 18, 1497-1502 (1979); Inorrg. Chem, 21, 2881-2885 (1982); Inorrg. Chem., 18 2023-2025 (1979); Inorg. Synthesis, 173-176 (1960); y Journal of Physical Chemistry, 56, 22-25 (1952).
Complejos de metales de transición de ligandos rígidos macropolicíclicos - Las composiciones de la presente invención pueden incluir también adecuadamente como catalizador de blanqueo un complejo de metal de transición de un ligando rígido macropolicíclico. La expresión "ligando rígido macropolicíclico" se abrevia a veces como "MRL" en la exposición que sigue. La cantidad usada es una cantidad catalíticamente eficaz, adecuadamente de aproximadamente 1 ppb o más, por ejemplo, hasta aproximadamente 99,9%, más normalmente de aproximadamente 0,001 ppm o más, preferentemente de aproximadamente 0,05 ppm a aproximadamente 500 ppm (en donde "ppb" indica partes por mil millones en peso y "ppm" indica partes por millón en peso).
Los metales de transición adecuados, por ejemplo, Mn, se ilustran con posterioridad. "macropolicíclico" indica un MRL que es tanto un macrociclo como un policiclo. "Policíclico" significa al menos bicíclico. El término "rígido", como se usa en la presente memoria descriptiva, incluye "que tiene una superestructura" y "trans-puenteado". "rígido" ha sido definido como lo inverso restringido de flexibilidad: véase la publicación de D-H. Busch., Chemical Reviews., (1993), 93, 847-860. Más particularmente, "rígido", como se usa en la presente memoria descriptiva, significa que el MRL debe ser claramente más rígido que un macrociclo ("macrociclo parental") que por lo demás es igual (teniendo el mismo tamaño de anillos y tipo y número de átomos en el anillo principal) pero que carece de una superestructura (especialmente restos conectores o preferentemente restos de puentes transversales) encontrados en los MRL. En la determinación de la rigidez comparativa de macrociclos con y sin superestructuras, el facultativo usará la forma libre, No la forma unida a metales) de los macrociclos. La rigidez es bien conocido que es útil para comparar macrociclos; las herramientas adecuadas para determinar, medir o comparar la rigidez incluyen métodos informáticos (véase, por ejemplo, Zimmer, Chemical Rewiews, (1995) 95(38), 9628-2648 or Hancock et al., Inorganica Chemica Acta (1989)164-73-84).
Los MRL preferidos en la presente invención son de un tipo especial de ligando ultra-rígido que está transversalmente puenteado. Un "puente transversal" está ilustrado de forma limitativa en 1.11 con posterioridad. En 1.11, el puente transversal es un resto -CH_{2}CH_{2}-. Conecta mediante un puente N1 y N8 en la estructura ilustrada. A modo de comparación un puente del "mismo lado", por ejemplo, si se introdujera uno a través de N1 y N12 en 1.11, no sería suficiente para constituir un "puente transversal" y como, consecuentemente, no sería preferido.
Los metales adecuados en los complejos de ligandos rígidos incluyen Mn(II), Mn(III), MN(IV), Mn(V), Fe(II), Fe(III), Fe(IV), Co(I), Co(II), Co(III), Ni(I), Ni(II), Ni(III), Cu(I), Cu(II), Cu(III), Cr(II), Cr(III), Cr(IV), V(III), V(IV), V(V), Mo(IV), Mo(V), Mo(VI), W(IV), W(V), W(VI), Pd(II), Ru(II), Ru(II) y Ru(IV). Los metales de transición preferidos en el presente catalizador de blanqueo de metales de transición incluyen manganeso, hierro y cromo.
Más generalmente, los MRL (y los correspondientes catalizadores de metales de transición) en la presente invención comprenden adecuadamente:
(a) al menos un anillo principal de macrociclos que comprende cuatro o más heteroátomos; y
(b) una superestructura no metálica covalentemente unida capaz de aumentar la rigidez del macrociclo, preferentemente seleccionada entre
(i) una superestructura de puente como un resto conector;
(ii) una superestructura de puente transversal, como un resto conector de puente transversal; y
(iii) sus combinaciones.
El término "superestructura" se usa en la presente memoria descriptiva como se define en la bibliografía por Busch et al., véase, por ejemplo los artículos de Busch en "Chemical Reviews".
Las superestructuras preferidas en la presente invención no solamente mejoran la rigidez del macrociclo parental, sino que favorecen también el plegado del macrociclo de forma de que se coordine a un metal en una hendidura. Las superestructuras adecuadas pueden ser considerablemente sencillas, por ejemplo, se puede usar un resto conector como cualquiera de los ilustrados en la Fig. 1 y Fig. 2 siguientes.
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en la que n es un número entero, por ejemplo de 2 a 8, preferentemente menos de 6, normalmente 2 a 4, o
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en la que m y n son número enteros de aproximadamente 1 a 8, más preferentemente de 1 za 3; Z es N o CH y T es un sustituyente compatible, por ejemplo H, alquilo, trialquilamonio, halógeno, nitro, sulfonato o similar. El anillo aromático en 1.10 puede ser sustituido con un anillo saturado, en el que el átomo en Z que conecta en el anillo puede contener N, O, S o C.
Los MRL adecuados están adicionalmente ilustrados de forma no limitativa por el siguiente compuesto
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Este es un MRL de acuerdo con la invención que es un derivado de ciclamo sustituido con metilo (todos los átomos de nitrógeno son terciarios), con un puente transversal y altamente preferido. Formalmente, el ligando se denomina 5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano usando el sistema extendido de von Baeyer. Véase la publicación "A Guide to IUPAC Nomenclature Og Organics Compounds: Recommendations 1993" R. Panico, W.H. Powell y J-C Richer (Eds.) Blackwell Scientific Publications, Boston, 1993; véase especialmente la sección R-2.4.2.1.
Los catalizadores de blanqueo de metales de transición de ligandos rígidos macrocíclicos que son adecuados para ser usados en las composiciones de la invención pueden incluir en general compuestos conocidos que se adaptan a la definición de la presente memoria descriptiva así como, más preferentemente, cualquiera de un gran número de compuestos nuevos expresamente diseñados para los presentes usos de lavandería o limpieza, e ilustrados de forma no limitativa por cualquiera de los siguientes:
Dicloro-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Hexafluorofosfato de diacuo-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]hexadecano-maganeso(II)
Hexafluorofosfato de acuo-hidroxi-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(III)
Tetrafluoroborato de diacuo-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Hexafluorofosfato de dicloro-5,12-dimetil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(III)
Dicloro-5,12-di-n-butil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5,12-dibencil-1,5,8,12-tetraazabiciclo[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5-n-butil-12-metil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5-n-octil-12-metil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II)
Dicloro-5-n-butil-12-metil-1,5,8,12-tetraazabiciclo-pri[6.6.2]-hexadecano-manganeso(II).
Como un aspecto particular, y no a modo de limitación, las composiciones y procedimientos de limpieza de la presente invención pueden ser ajustados para proporcionar del orden de al menos una parte por cien millones de la especie activa del catalizador de blanqueo en el medio de lavado acuoso, y preferentemente proporcionarán de aproximadamente 0,01 ppm a aproximadamente 25 ppm, más preferentemente de aproximadamente 0,05 ppm a aproximadamente 10 ppm y lo más preferentemente de aproximadamente 0,1 ppm a aproximadamente 5 ppm de la especie de catalizador de blanqueo en el líquido de lavado. Con el fin de obtener estos niveles en el líquido de lavado de un procedimiento de lavado automático, las composiciones típicas de la presente invención comprenderán desde aproximadamente 0,0005% a aproximadamente 0,2%, más preferentemente de aproximadamente 0,004% a aproximadamente 0,08% de catalizador de blanqueo, especialmente catalizadores de manganeso o cobalto por peso de las composiciones blanqueadoras.
(d) Otros catalizadores de blanqueo - Las composiciones de la presente invención pueden comprender uno o más de otros catalizadores de blanqueo. Los catalizadores de blanqueo preferidos son catalizadores de blanqueo de iones híbridos, que se describen en la patente de EE.UU. nº 5.576.282 (especialmente propano-sulfonato de 3-(3,4-dihidroisoquinolinio)). Otros catalizadores de blanqueo incluyen catalizadores de blanqueo catiónicos que se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.360.569, 5.442.066, 5.478.357, 5.370.826, 5.482.515, 5.550.256 y WO 95/13351, WO 95/13352 y WO 95/13353.
También son adecuados como agentes blanqueadores los perecidos previamente formados como ácido ftalimido-peroxi-caproico ("PAP"). Véanse, por ejemplo, las patentes de EE.UU. nº 5.487.818, 5.310.934, 5.246.620, 5.279.757 y 5.132.431.
Enzimas detergentes opcionales - Las composiciones detergentes y limpiadoras de la presente invención pueden contener también opcionalmente uno o más tipos de enzimas detergentes. Estas enzimas pueden incluir otras proteasas, amilasas, celulasas y lipasas. Estos materiales son conocidos en la técnica y están disponibles en el comercio bajo marcas registradas. Pueden ser incorporadas en las composiciones detergentes líquidas no acuosas de la presente invención en la forma de suspensiones, "aglomerados" o "inserciones". Otro tipo adecuado de enzima comprenden las que están en forma de suspensiones de enzimas en tensioactivos no iónicos, por ejemplo, las enzimas comercializadas por la empresa Novo Nordisk bajo la marca registrada "SL" o las enzimas microencapsuladas comercializadas por la empresa Novo Nordisk bajo la marca registrada "LDP". Las enzimas adecuadas y los niveles de uso se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.576.282, 5.705.464 y 5.710.115.
Las enzimas añadidas a las composiciones de la presente invención en la forma de inserciones de enzimas convencionales son especialmente preferidas para ser usados en la presente invención. El tamaño de estas inserciones variará generalmente en el intervalo de aproximadamente 100 a aproximadamente 1.000 micrómetros, más preferentemente de aproximadamente 200 a 800 micrómetros y estarán en suspensión en toda la fase del líquido no acuoso de la composición. Las inserciones en las composiciones de la presente invención, en comparación con otras formas de enzimas, se ha encontrado que exhiben una estabilidad enzimática especialmente deseable en términos de retención de la actividad enzimática a lo largo del tiempo. Por tanto, las composiciones que utilizan inserciones de enzimas es necesario que no contengan estabilizadores de enzimas convencionales como los que deben ser frecuentemente usados cuando se incorporan enzimas en detergentes líquidos acuosos.
Sin embargo, las enzimas añadidas a las composiciones de la presente invención pueden estar en la forma de granulados, preferentemente granulados en T.
"Enzima detergente", como se usa en la presente memoria descriptiva, significa cualquier enzima que tenga un efecto limpiador, de supresión de manchas o de algún otro modo ventajoso en una composición detergente de lavandería de limpieza de superficies duras o de cuidado personal. Las enzimas detergentes preferidas son hidrolasas como proteasas, amilasas y lipasas. Las enzimas preferidas para fines de lavandería incluyen, pero sin limitación, proteasas, celulasas, lipasas y peroxidasas. Son altamente preferidas para lavavajillas automáticos las amilasas y/o proteasas, que incluyen tanto los tipos actuales disponibles en el comercio como los tipos mejorados que, aunque son cada vez más compatibles con el blanqueo a través de mejoras sucesivas, tienen todavía algún grado de susceptibilidad a la desactivación del blanqueo.
Ejemplos de enzimas adecuadas incluyen, pero sin limitación, hemicelulasas, peroxidasas, proteasas, celulasas, xilanasas, lipasas, fosfolipasas, esterasas, cutinasas, peptinasas, queratanasas, reductasas, oxidasas, fenoloxidas, lipoxigenasas, ligninasas, pululanasas, tanasas, pentosanasas, malanasas, \beta-glucanasas, arabinosidasas, hialuronidasas, condroitinasas, lacasas y amilasas conocidas, o sus mezclas.
Ejemplos de estas enzimas adecuadas se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115, 5.576.282, 5.728.671 y 5.707.950.
Las celulasas útiles en la presente invención incluyen celulasas tanto bacterianas como fúngicas. Preferentemente, tendrán un pH óptimo entre 5 y 12 y una actividad específica por encima de 50 CEVU/mg (unidad de viscosidad de celulosa). Celulasas adecuadas se describen en la patente de EE.UU. 4.435.307 y los documentos J61078384 y WO 96/02653, que describen celulasa fúngica producida respectivamente a partir de Humicola insolens, Trichoderma, Thielavia y Sporotichum. El documento EP 739.982 describe celulasas aisladas a partir de nuevas especies de Bacillus. Se describen también celulasas adecuadas en los documentos GB-a-2.075.028, GB-A-2.095.275, DE-OS-2.247.832 y WO 95/26398.
Ejemplos de estas celulosas son las celulasas producidas por una cepa de Humicola Insolens (Humicola grises var. Tjermoidea), particularmente la cepa de Humicola DSM 1800. Otras celulasas adecuadas son celulasas originadas a parir de Humicola insolens que tienen un peso molecular de aproximadamente 50 KDa, un punto isoeléctrico de 5,5 y que contienen 415 aminoácidos y una endoglucanasa de 43 kD derivada de Humicola insolens, DSM 1800, que exhibe actividad de celulasa; un componente de endoglucanasa preferido tienen la secuencia de aminoácidos descrita en el documento WO 91/17243. También son adecuadas las celulasas de las celulasas EGIII de Trichoderma Longibrachiatum descritas en el documento WO 94/21801 de la empresa Genencor. Las celulasas especialmente adecuadas son las celulasas que tienen ventajas para el cuidado de los colores. Ejemplos de estas celulosas son las celulasas descritas en la solicitud de patente europea nº 91202879.2 presentada el 6 de noviembre de 1991 (Novo). Son especialmente útiles Carezyme y Celluzyme (Novo Nordisk A/S). Véanse también los documentos WO 91/17244 y WO 91/21801. Otras celulasas adecuadas para las propiedades de cuidado de telas y/o limpieza se describen en los documentos WO 96/34092, WO 96/17994 y WO 95/24471.
Las celulasas, cuando están presentes, son normalmente incorporadas en la composición limpiadora a niveles de 0,0001% a 2% de enzima pura por peso de la composición limpiadora.
Las enzimas peroxidasas son usadas en combinación con fuentes de oxígeno, por ejemplo percarbonato, perborato, persulfato, peróxido de hidrógeno, etc. Y con un sustrato fenólico como molécula mejoradora del blanqueo. Se usan para "blanquear la solución", es decir, para evitar la transferencia de colorantes o pigmentos suprimidos de los sustratos durante las operaciones de lavado a otros sustratos en la solución de lavado. Las enzimas peroxidasas son conocidas en la técnica e incluyen, por ejemplo, peroxidasa de rábano, ligninasa, y aloperoxidasa como cloro- y bromo-peroxidasa. Las peroxidasas adecuadas y las composiciones detergentes que contienen peroxidasas se describen, por ejemplo, en las patentes de EE.UU. nº 5.705.460, 5.710.115, 5.576.282, 5.728.671 y 5.707.950, solicitud internacional PCT WO 89/099813, WO 89/09813 y en la solicitud de patente europea EP nº 91202882.6, presentada el 6 de noviembre de 1991 y EP nº 96870013.8, presentada el 20 de febrero de 1996. Es también adecuada la enzima lacasa.
Los mejoradores están comprendidos generalmente a un nivel de 0,1% a 5% en peso de la composición total. Los mejoradores preferidos son fentiazina sustituida y fenoxazina, ácido 10-fenotiazino-propiónico (PPT), ácido 10-etilfenotiazino-4-carboxílico (EPC), ácido 10-fenoxazinopropionico (POP) y 10-metilfenoxazina (descrita en el documento WO 94/12621) y siringatos sustituidos (alquil-siringatos sustituidos de C_{3}-C_{5}) y fenoles. El percarbonato o perborato de sodio son fuentes preferidas de peróxido de hidrógeno. Dichas peroxidasas son incorporadas normalmente en la composición limpiadora a niveles de 0,001% a 2% de enzima pura por peso de la composición limpiadora.
Pueden ser usados sistemas enzimáticos como agentes blanqueadores. El peróxido de hidrógeno puede estar presente también añadiendo un sistema enzimático (es decir, una enzima y un sustrato para la misma) que sea capaz de generar peróxido de hidrógeno al comienzo o durante el procedimiento de lavado y/o aclarado. Estos sistemas enzimáticos se describen en la solicitud de patente EP 91202655.6 presentada el 9 de octubre de 1991.
Otras enzimas preferidas que pueden ser incluidas en las composiciones limpiadoras de la presente invención incluyen lipasas. Las enzimas lipasas adecuadas para un uso detergente incluyen las producidas por microorganismos del grupo de Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, como se describe en la patente Británica 1.372.034. Las lipasas adecuadas incluyen las que muestran una reacción cruzada inmunológica positiva con el anticuerpo de la lipasa, producido por el microorganismo pseudomonas fluorescent IAM 1057. Esta lipasa está disponible en la empresa Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japón, bajo la marca registrada Lipase P "Amano", denominada en lo sucesivo "Amano-P". Otras lipasas comerciales adecuadas incluyen Amano-CES, Lipasas de Chromobacter viscosum, por ejemplo, Chromobacter viscosum var. Lipolyticum NRRLB 3673 de la empresa Toyo Jozo Co., Tagata, Japón; lipasas de Chromobacter viscosum de la empresa U.S. Biochemical Corp., USA y Disoynth Co., Holanda y lipasas de Pseudomonas gladioli. Las lipasas especialmente adecuadas son lipasas como M1 Lipase® y Lipomax® (gist-Brocades) y Lipolase® y lipolase Ultra® (Novo) que se ha encontrado que son muy eficaces cuando se usan en combinación con las composiciones de la presente invención. También son adecuadas las enzimas lipolíticas descritas en los documentos EP 258.068, WO 92/05249 y WO 95/22615 de la empresa Novo Nordisk y en los documentos WO 94/03578, WO 95/35381 y WO 96/00292 de la empresa Unilever.
También son adecuadas las cutinasas [EC 3.1.1.50] que se pueden considerar como un tipo especial de lipasa, a saber, lipasas que no requieren una activación interfacial. La adición de cutinasas a las composiciones limpiadoras, se ha descrito, por ejemplo, en los documentos WO-A-88/09367 (Genencor); WO 90/09446 (Plant Genetic System) y WO 94/14963 y WO 94/14964 (Unilever).
Las lipasas y/o cutinasas, cuando están presentes son incorporadas normalmente en la composición limpiadora a niveles de 0,001% a 2% de enzima pura por peso de la composición limpiadora.
Además de las lipasas anteriormente citadas, se pueden incorporar fosfolipasas en las composiciones limpiadoras de la presente invención. Ejemplos no limitativos de fosfolipasas adecuadas incluyen: EC 3.1.1.32 fosfolipasa A1; EC 3.1.1.4 fosfolipasa A2; EC 3.1.1.5 lisofolipasa; EC 3.1.4.3 fosfolipasa C; EC 3.1.4.4 fosfolipasa D. Las folipasas disponibles en el comercio incluyen LECITASE® de la empresa Novo Nordisk A/S de Dinamarca y fosfolipasa A2 de la empresa Sigma. Cuando se incluyen fosfolipasas en las composiciones de la presente invención, se prefiere que se incluyan también amilasas. Aunque no se desean vinculaciones de carácter teórico, se cree que la acción combinada de la fosfolipasa y la amilasa proporciona una supresión sustantiva de las manchas, especialmente sobre las manchas y suciedades de grasa/aceite, almidón y las altamente coloreadas. Preferentemente, la fosfolipasa y la amilasa, cuando están presentes, se incorporan en las composiciones de la presente invención a una relación en peso de enzima pura entre 4500:1 y 1:5, más preferentemente entre 50:1 y 1:1.
Las proteasas adecuadas son las subtilisinas que se obtienen a partir de cepas particulares de B. subtilis y B. licheniformis (subtilisina BPN y BPN'). Una proteasa adecuada es obtenida a partir de una cepa de Bacillus, que tiene una actividad máxima dentro del intervalo de pH de 8-12, desarrollada y comercializada como ESPERASE® por la empresa Novo Industries A/S de Dinamarca, en lo sucesivo "Novo". La preparación de esta enzima y enzimas análogas se describe en el documento GB 1.243.784 de la empresa Novo. Las enzimas proteolíticas pueden abarcar también serina proteasas bacterianas modificadas, como las descritas en la solicitud de patente europea número de serie 87303761.8, presentada el 28 de abril de 1987 (particularmente las páginas 17, 24 y 98) y que se denomina en la presente memoria descriptiva "proteasa B" y en la solicitud de patente europea 199.404 de Venegas, publicada el 29 de octubre de 1986, que se refiere a una enzima proteolítica de serina bacteriana modificada que se denomina "Proteasa A" en la presente memoria descriptiva. Es adecuada la proteasa denominada en la presente memoria descriptiva "proteasa C", que es una variante de una serina proteasa alcalina de Bacillus en la que la lisina sustituyó a arginina en la posición 27, tirosina sustituyó a valina en la posición 104, serina sustituyó a asparagina en la posición 123 y alanita sustituyó a treonina en la posición 274. La proteasa C se describe en el documento 90915958:4, correspondiente al documento WO 91/06637, publicado el 16 de mayo de 1991. Las variantes genéticamente modificadas, particularmente la proteasa C, están incluidas también en la presente memoria descriptiva.
Una proteasa preferida denominada "proteasa D" es una carbonil-hidrolasa como se describe en la patente de EE.UU. nº 5.677.272 y en el documento WO 95/10591. Es también adecuada una variante de carbonil-hidrolasa de la proteasas descrita en el documento WO 95/10591, que tiene una secuencia de aminoácidos derivada de la sustitución de una pluralidad de residuos de aminoácidos sustituidos en la enzima precursora correspondientes a la posición +210 en combinación con uno o más de los siguientes residuos: +33, +62, +67, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 y +222, en los que la posición numerada corresponde a subtilisina que se produce de forma natural a partir de Bacillus amiloliquefaciens o a los residuos de aminoácidos equivalentes en otras carbonil-hidrolasas o subtilisinas, como subtilisina de Bacillus lentusK (solicitud de patente en trámite nº de serie de EE.UU. 60/048.550, presentada en 4 de junio de 1997 y solicitud internacional PCT nº de serie PCT/IB98/00853).
Son también adecuadas para la presente invención las proteasas descritas en las solicitudes de patentes EP 251.446 y WO 91/06637, proteasa BLAP® descrita en el documento WO 91/02792 y sus variantes descritas en el documento WO 95/23221.
Véase también una proteasa de pH elevado de Bacillus sp. NCIMb 40338 descrita en el documento 93/18140 de la empresa Novo. Los detergentes enzimáticos que comprenden proteasa, una o más de otras enzimas y un inhibidor de proteasa reversible se describen en el documento WO 92/03529 A de la empresa Novo. Cuando se desee, una proteasa que tiene una adsorción disminuida y una hidrólisis aumentada está disponible y descrita en el documento WO 95/07791 de la empresa Procter & Gamble. Una proteasa de tipo tripsina recombinante para detergentes adecuada en la presente invención se describe en el documento WO 94/25583 de la empresa Novo. Otras proteasas adecuadas se describen en el documento EP 516.200 de la empresa Unilever.
Se describen proteasas particularmente útiles en las publicaciones PCT: WO 95/30010, WO 95/300111 y WO 95/29979. Están disponibles en el comercio proteasas adecuadas como ESPERASE®, ALCALASE®, DURAZYM®, SAVINASE®, EVERLASE® y KANNASE® todas de la empresa Novo Nordisk A/S de Dinamarca y MAXATASE®, MAXACAL®, PROPERASE®, y MAXAPEM® todas de la empresa Genencor International (anteriormente Gist-Brocades de Holanda).
Estas enzimas proteolíticas, cuando están presentes, se incorporan en las composiciones limpiadoras de la presente invención a un nivel de 0,001% a 2%, preferentemente de 0,001% a 0,2%, más preferentemente de 0,005% a 0,1% de enzima pura por peso de la composición.
Las amilasas (\alpha y/o \beta) pueden ser incluidas para la supresión de manchas basadas en hidratos de carbono. El documento WO 94/02597 describe composiciones limpiadoras que incorporan amilasas mutantes. Véase también el documento WO 95/10603. Otras amilasas conocidas para ser usadas en las composiciones limpiadoras incluyen amilasas tanto \alpha como \beta. Las \alpha-amilasas son conocidas en la técnica e incluyen las descritas en la patente de EE.UU. nº 5.003.257, documentos EP 252.666, WO 91/00353, FR 2.676.456, EP 285.123, EP 525.610, EP 368.341 y memoria descriptiva de la patente británica nº 1.296.839 (Novo). Otras amilasas adecuadas son las amilasas de estabilidad mejorada descritas en los documentos WO 94/18314 y WO 96/05295, de la empresa Genencor y variantes de amilasas que tienen una modificación adicional en el parental inmediato, disponibles en la empresa Novo Nordisk A/S, descritas en el documento WO 95/10603. También son adecuadas las amilasas descritas en el documento EP 277.216.
Ejemplos de productos de \alpha-amilasas comerciales son Purafect Ox Am® de la empresa Genencor y Termamyl®, Ban®, Fungamyl®, y Duramyl®, todos disponibles en la empresa Novo Nordisk A/S, Dinamarca. El documento WO 95/26397 describe otras amilasas adecuadas: \alpha-amilasas caracterizadas por tener una actividad específica al menos un 25% mayor que la actividad específica de termamyl® a un intervalo de temperaturas de 25ºC a 55ºC y a un valor del pH en el intervalo de 8 a 10, medida mediante el ensayo de actividad de \alpha-amilasa de Phadeba®. Son adecuadas las variantes de las enzimas anteriores descritas en el documento WO 96/23873 (Novo Nordisk). Otras enzimas amilolíticas con propiedades mejoradas con respecto al nivel de actividad y la combinación termoestabilidad y nivel superior de actividad se describen en el documento WO 95/35382.
Estas enzimas amilolíticas, cuando están presentes, se incorporan en las composiciones limpiadoras de la presente invención a un nivel de 0,0001% a 2%, preferentemente de 0,00018% a 0,06%, más preferentemente de 0,00024% a 0,048% de enzima pura por peso de la composición.
Las enzimas anteriormente mencionadas pueden ser de cualquier origen adecuado, como de origen vegetal, animal, bacteriano, fúngico y de levaduras. El origen puede ser adicionalmente mesofílico o extremofílico (psicrofílico, psicrotrófico, termofílico, barofílico, alcalofílico, acidofílico, halofílico, etc.). Se pueden usar las formas purificadas o no purificadas de estas enzimas. Actualmente es una práctica común modificar enzimas de tipo salvaje a través de técnicas de ingeniería de proteínas/genética con el fin de optimizar su eficacia de rendimiento en el detergente de lavandería y/o composiciones para el cuidado de telas de la invención. Por ejemplo, las variantes pueden estar diseñadas de forma que se aumente la compatibilidad de la enzima para los ingredientes comúnmente encontrados en estas composiciones. Alternativamente, la variante puede estar diseñada de forma que es pH óptimo, estabilidad de blanqueo o quelante, actividad catalítica y similares de la variante de enzima se ajusten para adaptarse a la aplicación limpiadora particular.
En particular, se debe enfocar la atención en aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de la estabilidad de blanqueo y sobre las cargas superficiales para la compatibilidad del tensioactivo. El punto isoeléctrico de estas enzimas puede ser modificado mediante la sustitución de algunos aminoácidos con carga, por ejemplo, un aumento en el punto isoeléctrico puede ayudar a mejorar la compatibilidad con tensioactivos aniónicos. La estabilidad de las enzimas puede ser adicionalmente aumentada mediante la creación, por ejemplo, de puentes de sales adicionales y reforzando los sitios de unión de calcio para aumentar la estabilidad quelante.
Estas enzimas detergentes opcionales, cuando están presentes, se incorporan normalmente a la composición limpiadora a niveles de 0,0001% a 2% de enzima pura por peso de la composición limpiadora. Las enzimas pueden ser añadidas como ingredientes únicos separados (inserciones, granulados, líquidos estabilizados, etc.), que contienen una enzima o como mezclas de dos o más enzimas (por ejemplo, cogranulados).
Otros ingredientes adecuados que pueden ser añadidos son depuradores de oxidación enzimática. Ejemplos de estos depuradores de oxidación enzimática son tetraetileno-poliaminas etoxiladas.
Una gama de materiales enzimáticos y medios para su incorporación a las composiciones detergentes sintéticas redescribe también en los documentos WO 9307263 y WO 9307260 de la empresa Genencor Internacional, WO 8908694 y US 3.553.139, de 5 de enero de 1971, de McCarty et al. Se describen adicionalmente enzimas en los documentos US 4.101.457 y US 4.507.219. Los materiales enzimáticos útiles para las formulaciones detergentes líquidas y su incorporación a estas formulaciones se describen en el documento US 4.261.868.
Estabilizadores de enzimas - Las enzimas para ser usadas en detergentes pueden ser estabilizadas mediante diversas técnicas. Se describen y se ilustran técnicas de estabilización de enzimas en los documentos US 3.600.319, EP 199.405 y EP 200.586. Se describen también sistemas de estabilización de enzimas, por ejemplo, en el documento US 3.519.570. Un Bacillus útil, SP. AC 13, que proporciona proteasas, xilanasas y celulasas, se describe en el documento WO 9401532. Las enzimas empleadas en la presente invención pueden ser estabilizadas mediante la presencia de fuentes solubles en agua de iones de calcio y/o magnesio en las composiciones acabadas, que proporcionan estos iones a las enzimas. Los estabilizadores de enzimas adecuados y los niveles de uso se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115 y 5.576.282.
Mejoradores de la detergencia - Las composiciones detergentes y limpiadoras descritas en la presente memoria descriptiva comprenden preferentemente uno o más mejoradores de la detergencia o sistemas mejoradores. Cuando están presentes, las composiciones comprenderán normalmente al menos aproximadamente 1% de mejorador de la detergencia, preferentemente de aproximadamente 5%, más preferentemente de aproximadamente 10% a aproximadamente 80%, preferentemente a 50%, más preferentemente hasta 30% en peso de mejorador de la detergencia. Sin embargo, no está previsto que se excluyan niveles inferiores o superiores de mejorador de la detergencia.
Los mejoradores de la detergencia preferidos para ser usados en las composiciones detergentes y limpiadoras, particularmente las composiciones lavavajillas, descritos en la presente memoria descriptiva, incluyen, pero sin limitación, compuestos mejoradores de la detergencia solubles en agua (por ejemplo, policarboxilatos) como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.695.679, 5.705.464 y 5.710.115. Otros policarboxilatos adecuados se describen en las patentes de EE.UU. nº 4.144.226, 3.308.067 y 3.723.322. Los policarboxilatos preferidos son hidroxicarboxilatos que contienen hasta tres grupos carboxi por molécula, más particularmente titratos.
Los mejoradores de la detergencia inorgánicos o que contienen P incluyen, pero sin limitación, las sales de metales alcalinos, amonio y alcanolamonio de polifosfatos (como por ejemplo, los tripolifosfatos, pirofosfatos pirofosfatos y metafosfatos polímeros vítreos), fosfonatos (véanse, por ejemplo, las patentes de EE.UU. nº 3.159.581, 3.213.030, 3.422.021, 3.400.148 y 3.422.137), ácido fítico, silicatos, carbonatos (incluidos bicarbonatos y sesquicarbonatos), sulfatos y aluminosilicatos.
Sin embargo, en algunos lugares se requieren mejoradores de la detergencia que no sean de fosfatos. De forma importante, las composiciones de la presente invención funcionen sorprendentemente bien incluso en presencia de los denominados mejoradores de la detergencia "débiles" (en comparación con los fosfatos) como citrato, o en la denominada situación "inframejorada" que se puede producir con mejoradores de la detergencia de zeolitas o silicatos en capas.
Los silicatos adecuados incluyen silicatos de sodios solubles en agua con una relación de SiO_{2}:Na_{2}O de aproximadamente 1,0 a 2,8, siendo preferidas relaciones de aproximadamente 1,6 a 2,4 y siendo la más preferida una relación de aproximadamente 2,0. Los silicatos pueden estar en la forma de la sal anhidra o una sal hidratada. El silicato de sodio con una relación de SiO_{2}: Na_{2}O de 2,0 es el más preferido. Los silicatos, cuando están presentes, están presentes preferentemente en las composiciones detergentes y limpiadoras descritas en la presente memoria descriptiva a un nivel de aproximadamente 5% a aproximadamente 50% en peso de la composición, más preferentemente de aproximadamente 10% a aproximadamente 40% en peso.
Los compuestos mejoradores de la detergencia parcialmente solubles o insolubles, que son adecuados para ser usados en las composiciones detergentes y limpiadoras, particularmente las composiciones detergentes granulares incluyen, pero sin limitación, silicatos en capas cristalinos, preferentemente silicatos de sodio en capas cristalinos (parcialmente solubles en agua) como se describe en la patente de EE.UU. nº 4.664.839 y aluminosilicatos de sodio (insolubles en agua). Cuando están presentes en composiciones detergentes y limpiadoras, estos mejoradores de la detergencia están presentes normalmente a un nivel de aproximadamente 1% a 80% en peso, preferentemente de aproximadamente 10% a 70% en peso, lo más preferentemente de aproximadamente 20% a 60% en peso de la composición.
Los silicatos de sodios en capas cristalinos que tienen la fórmula general NaMSi_{x}O_{2x}+1\cdotyH_{2}O en la que M es sodio o hidrógeno, x es un número de aproximadamente 1,9 a aproximadamente 4, preferentemente de aproximadamente 2 a aproximadamente 4, lo más preferentemente 2 e y es un número de aproximadamente 0 a aproximadamente 20, preferentemente 20, pueden ser usados en las composiciones descritas en la presente memoria descriptiva. Se describen silicatos de sodio en capas cristalinos de este tipo en el documento EP-A-0164514 y se describen métodos para su preparación en los documentos DE-A-3417649 y DE-A-3742043. El material más preferido es delta-Na_{2}SiO_{5}, disponible en la empresa Hoechst AG como NaSKS-6 (comúnmente abreviado en la presente memoria descriptiva como "SKS-6"). Al contrario que los mejoradores de detergencia de zeolitas, el mejorador de la detergencia de silicato de NaSKS-6 no contiene aluminio. El NaSKS-6 tiene la forma de morfología delta-Na_{2}SiO_{5} de silicato en capas. El SKS-6 es un silicato en capas altamente preferido para ser usado en las composiciones descritas en la presente memoria descriptiva, pero se pueden usar otros de estos silicatos en capas, como los que tienen la fórmula general NaMSi_{x}O_{2x}+1\cdotyH_{2}O en la que M es sodio o hidrógeno, x es un número de 1,9 a 4, preferentemente 2 e y es un número de 0 a 20, preferentemente 0, en las composiciones descritas en la presente memoria descriptiva. Otros diversos silicatos en capas de la empresa Hoechst incluyen NaSKS-5, NaSKS-7, y NaSKS-11, en las formas alfa, beta y gamma. Como se indicó anteriormente, el delta-Na_{2}SiO_{5} (forma NaSKS-6) es el más preferido para ser usado en la presente invención. Otros silicatos pueden ser útiles también como, por ejemplo, silicato de magnesio, que puede servir como un agente desecante en formulaciones granulares, como un agente estabilizante para blanqueadores de oxígeno y como un componente de sistemas reguladores de la formación de
espuma.
El material de silicato de sodio en capas cristalino está presente preferentemente en las composiciones detergentes granulares como un material en forma de partículas íntimamente mezclado con un material ionizable sólido soluble en agua. Este material ionizable sólido soluble en agua se selecciona preferentemente entre ácidos orgánicos, sales de ácidos orgánicos e inorgánicos y sus mezclas.
Los mejoradores de la detergencia de aluminosilicatos son de gran importancia en la mayoría de las composiciones detergentes granulares de acción enérgica actualmente comercializadas, y pueden ser también un ingrediente mejorador de la detergencia significativo en formulaciones detergentes líquidas. Los mejoradores de la detergencia de aluminosilicatos tienen la fórmula empírica:
[M_{z}(AlO_{2})_{y}]\cdot xH_{2}O
en la que z e y son números enteros de al menos 6, la relación en moles de z a y está en el intervalo de 1,0 a aproximadamente 0,5 y x es un número entero de aproximadamente 15 a aproximadamente 264. Preferentemente, el mejorador de la detergencia de aluminosilicato es una zeolita de aluminosilicato que tiene la fórmula de celda unitaria:
Na_{z}[(AlO_{2})_{z}(SiO_{2})_{y}]\cdot xH_{2}O
en la que z e y son al menos 6, la relación en moles de z a y es de 1,0 a 0,5 y x es al menos 5, preferentemente de 7,5 a 276, más preferentemente de 10 a 264. Los mejoradores de la detergencia de aluminosilicatos están preferentemente en forma hidratada y son preferentemente cristalinos, conteniendo de aproximadamente 10% a aproximadamente 28%, más preferentemente de aproximadamente 18% a aproximadamente 22% de agua en forma unida.
Estos materiales de intercambio iónico de aluminosilicatos pueden ser de estructura cristalina o amorfa y pueden ser silicatos que se producen de forma natural o sintéticamente derivados. Un método para producir materiales de intercambio iónico de aluminosilicatos se describe en el documento US 3.985.669. Los materiales de intercambio iónico de aluminosilicatos cristalinos sintéticos preferidos útiles en la presente invención están disponibles bajo las denominaciones Zeolita A, Zeolita B, Zeolita P, Zeolita X, Zeolita MAP y Zeolita HS y sus mezclas. En una realización especialmente preferida, el material de intercambio iónico de aluminosilicato cristalino tiene la fórmula:
Na_{12}[(AlO_{2})_{12}(SiO_{2})_{12}]\cdot xH_{2}O
en la que x es de aproximadamente 20 a aproximadamente 30, especialmente de aproximadamente 27. Este material es conocido como Zeolita A. Pueden ser usadas también en la presente invención Zeolitas deshidratadas (X = 0-10). Preferentemente el aluminosilicato tiene un tamaño de partículas de aproximadamente 0,1-10 micrómetros de diámetro. La Zeolita X tiene la fórmula:
Na_{86}[(AlO_{2})_{86}(SiO_{2})_{106}]\cdot 276H_{2}O
Los mejoradores de citratos, por ejemplo, ácido cítrico y sus sales solubles (particularmente la sal de sodio) son mejoradores de la detergencia de policarboxilatos de importancia particular para las formulaciones detergentes líquidas de acción enérgica, debido a su disponibilidad a partir de fuentes renovables y su biodegradabilidad. Los citratos pueden ser usados también en composiciones granulares, especialmente en combinación con mejoradores de la detergencia de Zeolitas y/o silicatos en capas. Los oxidisuccinatos son también especialmente útiles en estas composiciones y combinaciones.
También son adecuados en las composiciones detergentes descritas en la presente memoria descriptiva los 3,3-dicarboxi-4-oxa-1,6-hexanodioatos y compuestos relacionados descritos en el documento US 4.566.984. Los mejoradores de la detergencia de ácidos succínicos útiles incluyen los ácidos alquil y alquenil C_{5}-C_{20}-succínicos y sus sales. Un compuesto particularmente preferido de este tipo es ácido dodecenilsuccinico. Ejemplos preferidos de mejoradores de la detergencia de succinatos incluyen: succinato de laurilo, succinato de miristilo, succinato de palmitilo, succinato de 2-dodecenilo (preferido), succinato de 2-pentanodecenilo y similares. Los succinatos de laurilo son los mejoradores de la detergencia preferidos de este grupo y se describen en la solicitud de patente europea 86200690.5/2.200.263, publicada el 5 de noviembre de 1986.
Los ácidos grasos, por ejemplo, ácidos monocarboxílicos de C_{12}-C_{18} pueden ser incorporados también en las composiciones solos o en combinación con los mejoradores de la detergencia anteriormente mencionados, especialmente mejoradores de la detergencia de citratos y/o succinatos, para proporcionar una actividad mejoradora de la detergencia adicional. Este uso de ácidos grasos dará lugar generalmente a una disminución de la formación de espuma, que debe ser tenida en cuenta por el formulador.
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Dispersantes - Se pueden incorporar uno o más dispersantes adecuados de polialquileninina en las composiciones limpiadoras de la presente invención. Ejemplos de estos dispersantes adecuados se pueden encontrar en las solicitudes de patentes europeas nº 111.965, 111.984 y 112.592; patentes de EE.UU nº 4.597.898, 4.548.744 y 5.565.145. Sin embargo, se puede usar cualquier agente dispersante o anti-redepósito de arcilla/suciedad en las composiciones de lavandería de la presente invención.
Además, los agentes dispersante polímeros que incluyen policarboxilatos polímeros y polietilenglicoles son adecuados para ser usados en la presente invención. Los ácidos monómeros insaturados que pueden ser polimerizados para formar policarboxilatos polímeros adecuados incluyen ácido acrílico, ácido maleico (o anhídrido maleico), ácido fumárico, ácido itacónico, ácido aconítico, ácido mesacónico, ácido citracónico y ácido metilenomalónico. Los policarboxilatos polímeros particularmente adecuados pueden derivar de ácido acrílico. Estos polímeros basados en ácido acrílico que son útiles en la presente invención son las sales solubles en agua de ácido acrílico polimerizado. El peso molecular medio de estos polímeros en la forma ácida varía preferentemente en el intervalo de aproximadamente 2.000 a 10.000, más preferentemente de aproximadamente 4.000 a 7.000 y lo más preferentemente de aproximadamente 4.000 a 5.000. Las sales solubles en agua de estos polímeros de ácido acrílico pueden incluir, por ejemplo, sales de metales alcalinos, amonio y amonio sustituido. Los polímeros solubles de este tipo son materiales bien conocidos. El uso de poliacrilatos de este tipo en composiciones detergentes ha sido descrito, por ejemplo, en el documento US 3.308.067.
Se pueden usar también copolímeros basados en acrílico/maleico como un componente preferido del agente dispersante/anti-redepósito. Estos materiales incluyen sales solubles en agua de copolímeros de ácido acrílico y ácido maleico. El peso molecular medio de estos copolímeros en la forma ácida varía preferentemente en el intervalo de 2.000 a 100.000, más preferentemente de aproximadamente 5.000 a 75.000, lo más preferentemente de aproximadamente 7.000 a 75.000. La relación de segmentos de acrilato a maleato en estos copolímeros variará generalmente en el intervalo de aproximadamente 30:1 a aproximadamente 1:1, más preferentemente de aproximadamente 10:1 a 2:1. Las sales solubles en agua de estos copolímeros de ácido acrílico/ácido maleico pueden incluir, por ejemplo, las sales de metales alcalinos, amonio y amonio sustituido. Los copolímeros de acrilato/maleato solubles de este tipo son materiales conocidos que se describen en la solicitud de patente europea nº 66915, publicada el 15 de diciembre de 1982, así como en el documento EP 193.360, publicado el 3 de septiembre de 1986, que describe también estos polímeros que comprenden acrilato de hidroxipropilo. Todavía, otros agentes dispersantes útiles incluyen terpolímeros maleico/acrílico/alcohol vinílico. Estos materiales se describen también en el documento EP 193.360 que incluyen, por ejemplo, el terpolímero 45/45/10 de acrílico/maleico/alcohol vinílico.
Otro material polímero que puede ser incluido es polietilenglicol (PEG). El PEG puede exhibir un rendimiento de agente dispersante así como actuar como un agente anti-redepósito de supresión de suciedad y arcilla. Los intervalos típicos de pesos moleculares para estos fines varían en el intervalo de aproximadamente 500 a aproximadamente 100.000, preferentemente de aproximadamente 1.000 a aproximadamente 50.000, más preferentemente de aproximadamente 1500 a aproximadamente 10.000.
Se pueden usar también agentes dispersantes de poliaspartato y poliglutamato, especialmente de forma conjunta con mejoradores de la detergencia de zeolitas. Los agentes dispersantes como el poliaspartato tienen preferentemente un peso molecular (medio) de aproximadamente 10.000.
Agentes de supresión de la suciedad - Las composiciones según la presente invención pueden comprender opcionalmente uno o más agentes supresores de la suciedad. Si se utilizan, los agentes supresores de la suciedad comprenderán generalmente de aproximadamente 0,01%, preferentemente desde aproximadamente 0,1%, más preferentemente de aproximadamente 0,2% hasta aproximadamente 10%, preferentemente hasta aproximadamente 5%, más preferentemente hasta aproximadamente 3% en peso de la composición. Ejemplos no limitativos de polímeros supresores de la suciedad adecuados se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.728.671, 5.691.298, 5.599.782, 5.415.807, 5.182.043, 4.956.447, 4.976.879, 4.968.451, 4.925.577, 4.861.512, 4.877.896, 4.771.730, 4.721.580, 4.000.093, 3.959.230 y 3.893.929 y en la solicitud de patente europea 0.219.048.
Agentes supresores de la suciedad adecuados adicionales se describen en las patentes de EE.UU. nº 4.201.824, 4.240.918, 4.525.524, 4.579.681, 4.220.918 y 4.787.989, EP 279.134 A, EP 457.205 A, y DE 2.335.044.
Agentes quelantes - Las composiciones de la presente invención en la presente memoria descriptiva pueden contener también opcionalmente un agente quelante que sirve para quelar iones metálicos e impurezas metálicas que de otro modo tenderían a desactivar el (o los) agente(s) blanqueador(es). Los agentes quelantes útiles pueden incluir amino-carboxilatos, fosfonatos, amino-fosfonatos, agentes quelantes aromáticos con sustituciones polifuncionales y sus mezclas. Ejemplos adicionales de agentes quelantes adecuados y los niveles de uso se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115, 5.720.671 y 5.576.282.
Las composiciones de la presente invención pueden contener también sales (o forma ácida) de ácido metil-glicino-diacético (MGDA) solubles en agua como quelante o co-mejorador de la detergencia útiles, por ejemplo, con mejoradores de la detergencia insolubles como zeolitas, silicatos en capas y similares.
Si se utilizan, estos agentes quelantes comprenderán generalmente de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 15%, más preferentemente de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 3,0% en peso de la composición detergente de la presente invención.
Supresor de la formación de espuma - Otro ingrediente opcional es un supresor de la formación de espuma como, por ejemplo, siliconas y mezclas de sílice-silicona. Ejemplos de supresores de la formación de espuma adecuados se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.728.671. Estos supresores de la formación de espuma se emplean normalmente a niveles de 0,001% a 2% en peso de la composición, preferentemente de 0,01% a 1% en peso.
Agentes suavizantes - Se pueden incorporar también agentes suavizantes de telas en las composiciones detergentes de lavandería de acuerdo con la presente invención. Los agentes suavizantes inorgánicos son, por ejemplo, las arcillas de esmectitas descritas en el documento GB-A-1.400.898 y US 5.019.292. Los agentes suavizantes orgánicos incluyen las aminas terciarias insolubles en agua descritas en los documentos GB-A-1.514.276 y EP-B-011.340 y su combinación con sales de mono-amonio cuaternario de C_{12}-C_{14} se describe en los documentos EP-B-026.527 y EP-B-026.528 y se describen amidas de doble cadena larga en el documento EP-B-0.242.919. Otros ingredientes orgánicos útiles para los sistemas suavizantes de telas incluyen materiales de poli(óxido de etileno) de peso molecular elevado descritos en los documentos EP-A- 0.299.575 y 0.313.146.
Se describen agentes suavizantes de telas particularmente adecuados en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.728.673.
Los niveles de arcilla de esmectita están normalmente en el intervalo de 2% a 20%, más preferentemente de 5% a 15% en peso, siendo añadido el material como un componente mixto seco al resto de la formulación. Los agentes suavizantes de telas orgánicos como las aminas terciarias insolubles en agua o materiales de amidas de doble cadena larga son incorporados a niveles de 0,5% a 5% en peso, normalmente de 1% a 3% en peso, mientras que los materiales de poli(óxido de etileno) de peso molecular elevado y los materiales catiónicos solubles en agua son añadidos a niveles de 0,1% a 2%, normalmente de 0,15% a 1,5% en peso. Estos materiales son normalmente añadidos a la parte secada por aspersión de la composición, aunque en algunos casos puede ser más conveniente añadirlos como una materia en forma de partículas mezcladas secas, o pulverizarlos en forma de un líquido fundido sobre los demás componentes sólidos de la composición.
Compuestos de amonio cuaternario biodegradables como se describen en los documentos EP-A- 040.562 y EP-A-239.910 han sido presentados como alternativas a los cloruros de amonio con doble cadena alquílica larga y metil-sulfatos.
Ejemplos no limitativos de aniones compatibles con el suavizante para los compuestos de amonio cuaternario y los precursores de aminas incluyen cloruro o metil-sulfato.
Inhibición de la transferencia de colorantes - Las composiciones detergentes de la presente invención pueden incluir también compuestos para inhibir la transferencia de colorantes desde una tela a otra de colorantes solubilizados y puestos en suspensión que se encuentran durante el las operaciones de lavado y acondicionamiento de telas que incluyen telas coloreadas.
Agentes inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros
Las composiciones detergentes según la presente invención pueden comprender también de 0,001% a 10%, preferentemente de 0,01% a 2%, más preferentemente de 0,05% a 1% en peso de agentes inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros. Dichos agentes inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros se incorporan normalmente en las composiciones detergentes con el fin de inhibir la transferencia de colorantes desde telas coloreadas a telas lavadas con los mismos. Estos polímeros tienen la capacidad de formar complejos o adsorber los colorantes desplazados fuera 
\hbox{de las telas antes de que los colorantes tengan ocasión
de resultar unidos a otros artículos  en el lavado.}
Los agentes inhibidores de la transferencia de colorantes polímeros especialmente adecuados son poliaminas, polímeros de N-óxidos, copolímeros de N-vinilpirrolidona y N-vinilimidazol, polímeros de polivinilpirrolidona, poliviniloxazolidonas y polivinilimidazoles o sus mezclas. Ejemplos de estos colorantes inhibidores de la transferencia de colorantes se describen en las patentes de EE.UU. nº 5.707.950 y 5.707.951.
Los agentes inhibidores de la transferencia de colorantes adecuados adicionales incluyen, pero sin limitación, polímeros reticulados. Los polímeros reticulados son polímeros cuyas cadenas principales están interconectadas hasta un cierto grado; estas conexiones pueden ser de naturaleza química o física, posiblemente con grupos activos en la cadena principal o las ramificaciones; los polímeros reticulados han sido descritos en la publicación Journal of Polymer Science, volumen 22, páginas 1035-1039.
En una realización, los polímeros reticulados se preparan de manera que formen una estructura rígida tridimensional, que pueda atrapar los colorantes en los poros formados por la estructura tridimensional. En otra realización, los polímeros reticulados atrapan los colorantes por hinchamiento. Estos polímeros reticulados se describen en la solicitud de patente europea en trámite 94870213.9.
La adición de estos polímeros mejora también el rendimiento de las enzimas según la invención.
Variación del pH y tampones - Muchas de las composiciones detergentes y limpiadoras descritas en la presente memoria descriptiva serán tamponadas, es decir, son relativamente resistente a una caída del pH en presencia de suciedades ácidas. Sin embargo, Otras composiciones en la presente memoria descriptiva pueden tener una capacidad tamponante excepcionalmente baja o pueden estar sustancialmente sin tamponar. Las técnicas para controlar o regular el pH a niveles de uso recomendados incluyen más generalmente el uso no solamente de tampones sino también de álcalis adicionales, ácidos, sistemas para elevar el pH, recipientes de compartimentos duales, etc., y son bien conocidas por los expertos en la técnica.
Las composiciones de ADD de la presente invención comprenden un componente para ajustar el pH seleccionado entre sales inorgánicas alcalinas solubles en agua y mejoradores de la detergencia orgánicos e inorgánicos solubles en agua como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464 y 5.710.115.
Agentes para el cuidado de materiales - Las composiciones de ADD preferidas pueden contener uno o más agentes para el cuidado de materiales que sean eficaces como inhibidores de la corrosión y/o adyuvantes antimanchas como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115 y 5.646.101.
Cuando están presentes, estos materiales protectores son incorporados preferentemente a niveles bajos, por ejemplo, de aproximadamente 0,01% a aproximadamente 5% de la composición de ADD.
Otros materiales - Los ingredientes o adyuvantes detergentes opcionalmente incluidos en las presentes composiciones pueden incluir uno o más materiales para ayudar a mejorar el rendimiento de limpieza, el tratamiento del sustrato que va a ser limpiado o diseñados para mejorar las características estéticas de la composición. Los adyuvantes que pueden ser incluidos también en las composiciones de la presente invención, a sus niveles convencionales de uso establecidos en la técnica (por ejemplo, los materiales adyuvantes pueden comprender, en total, de aproximadamente 30% a aproximadamente 99,9%, preferentemente de aproximadamente 70% a aproximadamente 95% en peso de las composiciones), incluyen otros ingredientes activos como mejoradores de la detergencia que no son de fosfatos, partículas coloreadas, agentes para el cuidado de la plata, antimanchas y/o anti-corrosión, colorantes, materiales de carga, germicidas, fuentes de alcalinidad, hidrotropos, antioxidantes, perfumes, agentes solubilizantes, vehículos, adyuvantes de tratamiento, pigmentos y agentes para controlar el pH como se describe en las patentes de EE.UU. nº 5.705.464, 5.710.115, 5.698.504, 5.695.679, 5.686.014 y 5.646.101.
Métodos de limpieza - Además de los métodos para la limpieza de telas, vajillas y otras superficies duras, y partes corporales mediante la limpieza personal, descritos en la presente memoria descriptiva, la presente invención abarca también un procedimiento de pretratamiento de lavandería para telas que han sido ensuciadas o manchadas, que comprende poner en contacto directamente dichas manchas y/o suciedades con una forma altamente concentrada de la composición limpiadora anteriormente expuesta antes del lavado de estas telas usando soluciones acuosas convencionales de lavado. Preferentemente, la composición limpiadora permanece en contacto con la suciedad/mancha durante un período de aproximadamente 30 segundos a 24 horas antes de lavar el sustrato ensuciado/manchada pretratado de una manera convencional. Más preferentemente, los tiempos de pretratamiento variarán en el intervalo de aproximadamente 1 a aproximadamente 180 minutos.
Los siguientes están destinados a ilustras composiciones de la presente invención, pero no están necesariamente concebidos para limitar o definir de algún otro modo el alcance de la invención.
En todos los ejemplos siguientes Proteasa^{1} significa una variante de proteasa que comprende una sustitución de residuos de aminoácidos con otro residuo de aminoácido que se produce de forma natural correspondiente a las posiciones 101G/103A/104I/159D/232V/236H/245R/248D/252K de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. La Proteasa^{1} Puede ser sustituida con otra variante de proteasa adicional de la presente invención, con resultados sustancialmente similares en los siguientes ejemplos.
En los ejemplos de composiciones limpiadoras de la presente invención, los niveles de enzima de Proteasa^{1} son expresados mediante enzima pura por peso total de la composición, y los otros niveles de enzimas son expresados mediante materia prima por peso de la composición total y, salvo que se especifique otra cosa, los demás ingredientes son expresados por peso de la composición total.
Adicionalmente, en los siguientes Ejemplo, se usan algunas abreviaturas conocidas por los expertos ordinarios en la técnica de forma congruente con la descripción expuesta en la presente memoria descriptiva.
Ejemplos de composiciones limpiadoras para superficies duras, vajillas y telas 1. Composiciones limpiadoras para superficies duras
Como se usa en la presente memoria descriptiva, "composición limpiadora de superficies duras" se refiere a composiciones detergentes líquidas y granulares para limpiar superficies duras como suelos, paredes, baldosas de baños y similares. Las composiciones limpiadoras de superficies duras de la presente invención comprenden una cantidad eficaz de una o más enzimas proteasas, preferentemente de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10%, más preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 5%, todavía más preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 1% por peso de enzima proteasa activa de la composición. Además de comprender una o más enzimas proteasas, las composiciones limpiadoras de superficies duras comprenden normalmente un tensioactivo y un mejorador de la detergencia secuestrante soluble en agua. En ciertos productos especializados como limpiadores de ventanas por pulverización, sin embargo, a veces no se usan tensioactivos ya que producen un residuo en forma de película/vetas sobre la superficie de vidrio. (Véanse los ejemplos de la patente de EE.UU. nº 5.679.630).
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El componente tensioactivo, cuando está presente, puede comprender tan poco como 0,1% de las composiciones de la presente invención pero normalmente las composiciones contendrán de aproximadamente 0,25% a aproximadamente 10%, más preferentemente de aproximadamente 1% a aproximadamente 5% de tensioactivo.
Normalmente, las composiciones contendrán de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 50% de un mejorador de la detergencia, preferentemente de aproximadamente 1% a aproximadamente 10%. Preferentemente, el pH debe estar en el intervalo de aproximadamente 8 a 12. Se pueden usar agentes convencionales de ajuste del pH como hidróxido de sodio, carbonato de sodio o ácido clorhídrico, si es necesario el ajuste.
Se pueden incluir disolventes en las composiciones. Los disolventes útiles incluyen, pero sin limitación, glicol-éteres como dietilenglicol-monohexil-éter, dietilenglicol-monobutil-éter, etilenglicol-monobutil-éter, etilenglicol-
monohexil-éter, propilenglicol-monobutil-éter, dipropilenglicol-monobutil-éter y dioles como 2,2,4-trimetil-1,3-pentanodiol y 2-etil-1,3-hexanodiol. Cuando se usan, estos disolventes están presentes normalmente a niveles de aproximadamente 0,5% a aproximadamente 15%, preferentemente de aproximadamente 3% a aproximadamente 11%.
Adicionalmente, se pueden usar disolventes altamente volátiles como isopropanol o etanol en las presentes composiciones para facilitar una evaporación más rápida de la composición desde las superficies, cuando la superficie no es aclarada después de una aplicación "enérgica" de la composición a la superficie. Cuando se usan, los disolventes volátiles están presentes 
\hbox{normalmente a niveles de aproximadamente 2% a
aproximadamente  12% en las composiciones.}
La realización de composiciones de limpieza de superficies duras de la presente invención se ilustra por medio de los siguientes ejemplos no limitativos.
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Ejemplos 1-7
Composiciones limpiadoras líquidas de superficies duras
12
En los ejemplos 6 y 7, cualquier combinación de las enzimas proteasas útiles en la presente invención citadas en la presente memoria descriptiva, entre otras, sustituyen a Proteasa^{1} y Proteasa^{2}, con resultados sustancialmente
similares.
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Ejemplos 8-13
Composiciones pulverizadoras para limpiar superficies duras y supresión de manchas domésticas 
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14 
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En los ejemplos 12 y 13, cualquier combinación de enzimas proteasas útiles en la presente invención citada en la presente memoria descriptiva, entre otras, sustituye a Proteasa^{1} y Proteasa^{2}, con resultados sustancialmente
similares.
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(Tabla pasa a página siguiente)
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2. Composiciones lavavajillas
Ejemplos 14-19
Composición lavavajillas 
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15 
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En los Ejemplos 18 y 19, cualquier combinación de las enzimas proteasas útiles en la presente invención citadas en la presente memoria descriptiva, entre otras, sustituyen a Proteasa^{1} y Proteasa^{2}, con resultados sustancialmente similares.
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Ejemplo 20
Composiciones lavavajillas 
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16
17 
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Ejemplo 21
Composiciones lavavajillas líquidas (especialmente adecuadas bajo condiciones Japonesas) 
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18 
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Ejemplo 22
Composición de lavavajillas automático granular 
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20 
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Ejemplo 23
Composiciones detergentes lavavajillas compactas de densidad elevada (0,96 kg/l) A a F de acuerdo con la invención:
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21 
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Ejemplo 24
Composiciones detergentes lavavajillas granulares, ejemplos A a F de densidad aparente 1,02 Kg/l de acuerdo con la invención:
22
Ejemplo 25
Ejemplos A a H de composiciones detergentes en pastillas de acuerdo con la presente invención preparadas mediante compresión de una composición detergente lavavajillas granular a una presión de 13 kn/cm^{2} usando una prensa rotatoria estándar de 12 cabezales:
24 
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25 
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Ejemplo 26
Composición de lavavajillas automático en pastillas ahuecadas 
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26
27 
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3. Composiciones limpiadoras de telas Composición de telas granular
Las composiciones limpiadoras de telas granulares de la presente invención contienen una cantidad eficaz de una o más enzima proteasas, preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 10%, más preferentemente de aproximadamente 0,005% a aproximadamente 5%, más preferentemente de 0,01% a aproximadamente 1% en peso de la enzima proteasa activa de la composición. (Véanse los ejemplos de la patente de EE.UU. nº 5.679.630).
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Ejemplo 27
Composición granular limpiadora de telas 
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28
29 
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Ejemplo 28
Composición granular limpiadora de telas
30
300
En los ejemplos 28 C y D, cualquier combinación de las enzimas proteasas útiles en la presente invención, citadas en la presente memoria descriptiva, entre otras, sustituyen a Proteasa^{1} y Proteasa^{2}, con resultados sustancialmente similares.
Ejemplo 29
Composiciones limpiadoras granulares de telas 
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31
32 
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Ejemplo 30
Composiciones limpiadoras granulares de telas 
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33 
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Ejemplo 31
Composición limpiadora de telas granular y compacta 
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34
35
Ejemplo 32
Composición granular limpiadora de telas
36
37
Ejemplo 33
Composición granular limpiadora de telas
38
39
Ejemplo 34
Composición granular limpiadora de telas 
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40
41 
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Ejemplo 35
Composición granular limpiadora de telas
42
43
Ejemplo 36
Composición granular limpiadora de telas
44
45
46 
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Ejemplo 37
Las siguientes composiciones detergentes de lavandería granulares 37 A-C son de utilidad particular bajo condiciones de lavado de máquinas europeas y se prepararon de acuerdo con la invención:
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47
48 
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Ejemplo 38
Las siguientes formulaciones son ejemplos de composiciones de acuerdo con la invención, que pueden estar en la forma de gránulos o en la forma de una pastilla.
49
50 
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Ejemplo 39
Las composiciones detergentes granulares de lavandería 39 A-E son de utilidad particular bajo condiciones de lavado de máquinas japonesas y se preparan de acuerdo con la invención:
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Composiciones limpiadoras de telas líquidas
Las composiciones limpiadoras de telas líquidas de la presente invención comprenden preferentemente una cantidad eficaz de una o más enzimas proteasas, preferentemente de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10%, más preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 1% y lo más preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 0,1% en peso de enzima proteasa activa de la composición (véanse los ejemplos de la patente de EE.UU. nº 5.679.630).
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Ejemplo 40
Composiciones limpiadoras líquidas de telas 
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53 
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En los Ejemplos 40 D y E, cualquier combinación de las enzimas proteasas útiles en la presente invención citadas en la presente memoria descriptiva, entre otras, sustituyen a la Proteasa^{1} y Proteasa^{2}, con resultados sustancialmente similares.
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Ejemplo 41
Composiciones limpiadoras de telas líquidas 
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54
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Ejemplo 42
Composiciones limpiadoras de telas líquidas
56
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Ejemplo 43
Composiciones de limpieza de telas líquidas
58
59 
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Ejemplo 44
Composición limpiadora de telas líquida
60 
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Ejemplo 45
Composición limpiadora de telas líquida
Se prepara una composición limpiadora de telas líquida de utilidad particular bajo condiciones de lavado en máquinas japonesas de acuerdo con la invención:
61
62 
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Ejemplo 46
Composición limpiadora de telas líquida
Se prepara una composición limpiadora de telas líquida de utilidad particular bajo condiciones de lavado en máquinas japonesas y para telas finas, de acuerdo con la invención:
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63
64 
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Composiciones limpiadoras de telas en barras
Las composiciones limpiadoras de telas en barras de la presente invención adecuadas para telas ensuciadas en lavado a mano contienen normalmente una cantidad eficaz de una o más enzimas proteasas, preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 10%, más preferentemente de aproximadamente 0,01% a aproximadamente 1% en peso de enzima proteasa activa de la composición (véanse los ejemplos de la patente de EE.UU. nº
5.679.630).
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Ejemplo 47
Composiciones limpiadoras de telas en barras 
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65
66 
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En los Ejemplos 47 C y D cualquier combinación de enzimas proteasas útiles en la presente invención, citadas en la presente memoria descriptiva, entre otras, sustituyen a Proteasa^{1} y Proteasa^{2}, con resultados sustancialmente simi-
lares.
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4. Composiciones limpiadoras orales
Las composiciones limpiadoras orales (dentífricos, pastas de dientes, geles dentales, polvos dentales, enjuagues bucales, pulverizaciones bucales, geles bucales, gomas de mascar, pastillas, bolsistas, comprimidos, biogeles, pastas profilácticas, soluciones de tratamiento dental y similares contienen normalmente una cantidad farmacéuticamente aceptable de una o más enzimas proteasas, preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 20, más preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 10%, lo más preferentemente de aproximadamente 0,01% a aproximadamente 5% en peso de enzimas proteasas activas, útiles para suprimir cepas proteináceas de dientes o dentaduras. (Véanse también los ejemplos de la patente de EE.UU. nº 5.679.630).
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Ejemplo 48
Composición dentífrica 
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67 
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Ejemplo 49
Composición de enjuague bucal 
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68
69 
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Ejemplo 50
Composición en pastillas 
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70 
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Ejemplo 51
Composición de goma de mascar 
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5. Composiciones de limpieza de dentaduras
Las composiciones de limpieza de dentaduras contienen normalmente una cantidad eficaz de una o más enzimas proteasas, preferentemente de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 50%, más preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 35%, lo más preferentemente de aproximadamente 0,01% a aproximadamente 20% en peso de enzima proteasa activa de la composición y una materia portadora de limpieza de dentaduras. (Véanse los ejemplos de la patente de EE.UU. nº 5.679.630).
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Ejemplo 52
Comprimidos de limpieza de dentaduras efervescentes en dos capas 
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72
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Aunque se han descrito realizaciones particulares de la considerada, será obvio para los expertos en la técnica que se pueden hacer diversos cambios y modificaciones de la invención considerada que se aparten de las características generales y el alcance de la invención. Está previsto que las reivindicaciones anejas abarquen todas estas modificaciones que estén dentro del alcance de la invención.
Las composiciones de la presente invención se pueden preparar adecuadamente mediante cualquier procedimiento escogido por el formulador, de los que son ejemplos no limitativos los descritos en el documento US 5.691.297 de Nassano et al., otorgado el 11 de noviembre de 1997, Us 5.574.005 de Welch et al., otorgado el 12 de noviembre de 1996, US 5.569.645 de Dinniwell et al., otorgado el 29 de octubre de 1996, US 5.565.422 Del Greco et al., otorgado el 15 de octubre de 1996, US 5.516.448 de Capeci et al., otorgado el 14 de mayo de 1996, US 5.489.392 de Capeci et al., otorgado el 6 de febrero de 1996, US 5.486.303 de Capeci et al., otorgado el 23 de enero de 1996.
Además de los ejemplos anteriores, las composiciones limpiadoras de la presente invención pueden ser formulada en cualquier composición detergente de lavandería adecuada, de los que se describen ejemplos no limitativos en los documentos US 5.679.630 de Baeck et al., otorgado el 21 de octubre de 1997, US 5.565.145 de Watson et al., otorgado el 15 de octubre de 1996, US 5.478.489 de Fredj et al., otorgado el 26 de diciembre de 1995, US 5.470.507 de Fredj et al., otorgado el 28 de noviembre de 1995, US 5.466.802 de Panandiker et al., otorgado el 14 de noviembre de 1995, US 5.460.752 de Fredj et al., otorgado el 24 de octubre de 1995, US 5.458.810 de Fredj et al., otorgado el 17 de octubre de 1995, US 5.458.809 de Fredj et al., otorgado el 17 de octubre de 1995, US 5.288.431 de Huber et al., otorgado el 22 de febrero de 1994.

Claims (23)

1. Una composición limpiadora de telas y/o lavavajillas y/o de superficies duras, que comprende:
(a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; y
(b) uno o más materiales adyuvantes de limpieza.
2. La composición limpiadora según la reivindicación 1, en la que dicha variante de proteasa es derivada de subtilisina de Bacillus, preferentemente subtilisina de Bacillus lentus o subtilisina 309.
3. La composición limpiadora según la reivindicación 1, en la que dicha variante de proteasa incluye un conjunto de sustituciones seleccionado entre el grupo que consiste en:
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4. La composición limpiadora según la reivindicación 2, en la que dicha variante de proteasa incluye el conjunto de sustituciones:
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5. La composición limpiadora según la reivindicación 1, en la que dicha variante de proteasa incluye un conjunto de sustituciones seleccionado entre el grupo que consiste en:
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6. La composición limpiadora según la reivindicación 1, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza se seleccionan entre el grupo que consiste en tensioactivos, disolventes, tampones, enzimas, agentes supresores de la suciedad, agentes supresores de la suciedad arcillosa, agentes dispersantes, abrillantadores, supresores de espuma, suavizantes de telas, mejoradores de la formación de espuma, estabilizadores de enzimas, mejoradores de la detergencia, agentes blanqueadores, colorantes, perfumes, quelantes y sus mezclas.
7. La composición limpiadora según la reivindicación 6, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza comprenden al menos un tensioactivo detergente, preferentemente un tensioactivo ramificado, más preferentemente un tensioactivo ramificado de cadena media.
8. La composición limpiadora según la reivindicación 7, en la que los materiales adyuvantes de limpieza comprenden al menos aproximadamente 0,1% de tensioactivo por peso de la composición, comprendiendo dicho tensioactivo materiales seleccionados entre el grupo que consiste en alquil-benceno-sulfonatos, alquil-sulfatos primarios, alquil-sulfatos secundarios, alquil-alcoxi-sulfatos, alquil-alcoxi-carboxilatos, alquil-poliglicósidos y sus correspondientes poliglicósidos sulfatados, ésteres de ácidos grasos alfa-sulfonatados, alquil- y alquil-fenol-alcoxilatos, betaínas y sulfobetaínas, óxidos de aminas, N-metil-glucamidas, etoxilatos de alcoholes primarios no iónicos, alcohol primario no iónico etoxi/propoxi mixto y sus mezclas.
9. La composición limpiadora según la reivindicación 8, que comprende adicionalmente al menos aproximadamente 5% de mejorador de la detergencia seleccionado entre el grupo que consiste en zeolitas, policarboxilatos, silicatos en capas, fosfatos y sus mezclas.
10. La composición limpiadora según la reivindicación 6, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza comprenden al menos una enzima detergente seleccionada entre el grupo que consiste en celulasas, lipasas, amilasas, fosfolipasas, otras proteasas, peroxidasas y sus mezclas.
11. La composición limpiadora según la reivindicación 6, en la que dichos materiales adyuvantes de limpieza comprenden al menos una agente blanqueador seleccionado preferentemente entre el grupo que consiste en percarbonatos, perboratos y sus mezclas y que comprende opcionalmente de forma adicional al menos un activador de blanqueo seleccionado preferentemente entre el grupo que consiste en benzoiloxibencenosulfonato (BOBS), nonanoiloxi-bencenosulfonato (NOBS), decanoiloxibencenosulfonato (C_{10}-OBS), octanoiloxibencenosulfonato (C_{8}-OBS), ésteres perhidrolizables, sal de sodio de 4-[N-(nonanoil)amino-hexanoiloxi]-benceno-sulfonato (NACA-OBS), lauriloxibencenosulfonato (LOBS o C_{12}-OBS), 10-undecanoiloxibencenosulfonato (UDOBS o C_{11}-OBS con instauración en la posición 10) y ácido decanoiloxibenzoico (DOBA) y sus mezclas, y que comprende opcionalmente de forma adicional al menos un catalizador de blanqueo, preferentemente propanosulfonato de 3-(3,4-dihidroisoquinolinio).
12. La composición limpiadora según la reivindicación 1, en la que dicha composición limpiadora es una composición limpiadora de telas, preferentemente en la forma de un líquido, gránulo, barra, pastilla, gel, polvo o espuma, que comprende al menos aproximadamente 5% de tensioactivo y al menos aproximadamente 5% de mejorador de la detergencia por peso de la composición.
13. La composición limpiadora según la reivindicación 1, en la que dicha composición limpiadora es una composición limpiadora de telas que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10% en peso de dicha variante de proteasa;
(b) al menos aproximadamente 5% en peso de un tensioactivo preferentemente seleccionado entre el grupo que consiste en alquil-benceno-sulfonatos, alquil-sulfatos primarios, alquil-sulfatos secundarios, alquil-alcoxi-sulfatos, alquil-alcoxi-carboxilatos, alquil-poliglicósidos y sus correspondientes poliglicósidos sulfatados, ésteres de ácidos grasos alfa-sulfonatados, alquil- y alquil-fenol-alcoxilatos, betaínas y sulfobetaínas, óxidos de aminas, N-metil-glucamidas, etoxilatos de alcoholes primarios no iónicos, alcoholes primarios no iónicos mixtos etoxi/propoxi y sus mezclas; y en la que adicionalmente el mejorador de la detergencia se selecciona entre el grupo que consiste en zeolitas, policarboxilatos, silicatos en capas, fosfatos y sus mezclas; y
(c) al menos aproximadamente 5% en peso de un mejorador de la detergencia seleccionado preferentemente entre el grupo que consiste en zeolitas, policarboxilatos, silicatos en capas, fosfatos y sus mezclas.
14. La composición limpiadora según la reivindicación 1, en la forma de una composición limpiadora de telas granular concentrada que comprende al menos aproximadamente 15% de tensioactivo.
15. Un método para limpiar telas, comprendiendo dicho método poner en contacto una tela que necesita una limpieza con una composición limpiadora según las reivindicaciones 12 ó 13.
16. La composición limpiadora según la reivindicación 1, en la que dicha composición limpiadora es una composición lavavajillas, preferentemente en la forma de un líquido, gránulo, polvo, gel o pastilla, que comprende:
(a) de aproximadamente 0,0001% a aproximadamente 10% en peso de dicha variante de proteasa; y
(b) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 10% en peso de un tensioactivo.
17. Un método para limpiar vajillas, comprendiendo dicho método poner en contacto una vajilla que necesita una limpieza con una composición limpiadora según la reivindicación 16.
18. Una composición de limpieza personal, que comprende:
(a) una cantidad eficaz de una variante de proteasa, en que dicha variante de proteasa incluye la sustitución de residuos de aminoácidos con otros residuos de aminoácidos que se producen de forma natural en las posiciones de residuos de aminoácidos correspondientes a las posiciones 101, 103, 104, 159, 232, 236, 245, 248 y 252 de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens; y
(b) uno o más materiales adyuvantes de limpieza.
19. La composición de limpieza personal según la reivindicación 18, en que dicha composición de limpieza personal comprende:
(a) de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 5%, preferentemente de aproximadamente 0,001% a aproximadamente 2%, más preferentemente de aproximadamente 0,002% a aproximadamente 0,8% en peso de dicha variante de proteasa; y
(b) de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 95% en peso de un sistema tensioactivo que comprende preferentemente un tensioactivo seleccionado entre el grupo que consiste en carboxilatos aniónicos, óxidos de aminas, alquil-glucósidos, glucosamidas, alquil-sulfatos, alquil-éter-sulfatos, acil-isetionatos, alquil-sulfosuccinatos, ésteres de alquil-fosfatos, ésteres de fosfatos etoxilados, alquil-gliceril-éter-sulfonatos y sus mezclas, que comprende más preferentemente un tensioactivo seleccionado entre el grupo que consiste en jabones, alquil-glutamatos, alquil-sarcosinatos, óxidos de lauramina, óxidos de cocamina, óxidos de cacamidopropilamina, decilglucósidos, lauril-sulfatos, laureth-sulfatos, acil C_{12-18}-isetionatos y sus mezclas; y
(c) opcionalmente de aproximadamente 0,05% a aproximadamente 50% en peso de un estabilizador de enzimas.
20. La composición de limpieza personal según la reivindicación 19, en la que dicho tensioactivo es un jabón a un nivel de al menos aproximadamente 2%, preferentemente al menos aproximadamente 10%, más preferentemente al menos aproximadamente 25% en peso de la composición limpiadora.
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21. La composición de limpieza personal según la reivindicación 20, en la que la relación de jabón a variante de proteasa es de aproximadamente 2.000:1 a aproximadamente 8:1, preferentemente de aproximadamente 400:1 a aproximadamente 40:1.
22. Un método para la limpieza personal, comprendiendo dicho método poner en contacto una parte del cuerpo humano o de animal inferior que necesita una limpieza con una composición de limpieza según la reivindicación 18.
23. Un método para pretratar una tela que necesita una limpieza, comprendiendo dicho método poner en contacto dicha tela antes del lavar dicha tela con una solución acuosa que contiene un tensioactivo con una composición limpiadora según las reivindicaciones 12 ó 13.
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