ES2332915T3 - Variantes de protasa con multiples sustituciones. - Google Patents
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Abstract
Variante de subtilisina 309 o subtilisina PB92, que comprende el conjunto de sustituciones de aminoácidos V4E/N76D/S103A/V104I en las posiciones de restos que corresponden a las de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, en la que dicha proteasa variante tiene un mejor rendimiento de lavado comparado con la subtilisina 309 o subtilisina PB92 en un sistema de concentración baja de detergente.
Description
Variantes de proteasa con múltiples
sustituciones.
Las serina proteasas son un subgrupo de carbonil
hidrolasas. Comprenden una clase diversa de enzimas que tienen una
amplia variedad de especificidades y funciones biológicas. Stroud,
R., Sci. Amer., 131: 74-88. A pesar de su
diversidad funcional, la maquinaria catalítica de las serina
proteasas se ha enfocado a al menos dos familias genéticamente
distintas de enzimas: 1) las subtilisinas y 2) las serina proteasas
bacterianas homólogas y relacionadas con qumiotripsina de mamífero
(p. ej., tripsina y tripsina de S. gresius). Estas dos
familias de serina proteasas presentan mecanismos de catálisis
notablemente similares. Kraut, J. (1977), Annu. Rev.
Biochem., 46:331-358. Además, aunque la
estructura primaria no está relacionada, la estructura terciaria de
estas dos familias de enzimas lleva en ambas una tríada catalítica
conservada de aminoácidos que consiste en serina, histidina y
aspartato.
Las subtilisinas son serina proteasas (PM aprox.
27.500) que son segregadas en grandes cantidades de una amplia
variedad de especies de Bacillus y otros microorganismos. La
secuencia de proteína de la subtilisina se ha determinado de al
menos 9 especies diferentes de Bacillus. Markland, F.S., y
col. (1983), Hoppe-Seyler's Z., Physiol.
Chem., 364: 1537-1540. Se ha publicado la
estructura cristalográfica tridimensional de las subtilisinas de
Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus lichenilorimis y
varias variantes naturales de B. lentus. Estos estudios
indican que aunque la subtilisina no está genéticamente relacionada
con las serina proteasas de mamíferos, tiene una estructura del
sitio activo similar. Las estructuras cristalinas de rayos X de
subtilisinas que contienen inhibidores peptídicos covalentemente
unidos (Robertus, J.D., y col. (1972), Biochemistry, 11:
2439-2449) o complejos del producto (Robertus, J.D.,
y col. (1976), J. Biol. Chem., 251:
1097-1103) también han proporcionado información
relacionada con el sitio activo y la hendidura de unión del
sustrato putativo de la subtilisina. Además, se ha llevado a cabo la
mutagénesis específica de sitio extensiva (Wells y Estell (1988)
TIBS 13: 291-297).
El documento WO95/10615 describe variantes de
proteasas subtilisina que tiene mejores propiedades, incluyendo un
mutante específico que tiene las sustituciones N76D/S103A1V1041.
El documento WO91/00345 propone la hipótesis de
que el rendimiento de lavado de una proteasa subtilisina se puede
mejorar moviendo su punto isoeléctrico hacia el pH de las aguas
madre.
La presente invención proporciona una variante
de la proteasas subtilisina 309 o subtilisina PB92, que comprende
el conjunto de sustituciones de aminoácidos
- V4E/N76D/S103A/V104I
en las posiciones de restos que corresponden a
las de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, en el
que dicha variante de proteasa tiene un mejor rendimiento de lavado
comparado con la subtilisina 309 o subtilisina PB92 en un sistema
de concentración baja de detergente.
La invención también proporciona un
procedimiento para mejorar el rendimiento de lavado de una proteasa
subtilisina de Bacillus lentus, tal como la proteasa
subtilisina 309 o subtilisina PB92, que comprende introducir un
conjunto de sustituciones de los aminoácidos
- V4E/N76D/S103A/V104I
en las posiciones de restos que corresponden a
las de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, para
generar una proteasa variante, en el que dicha proteasa variante
tiene un mejor rendimiento de lavado comparado con dicha proteasa
subtilisina de Bacillus lentus en un sistema de concentración
baja de detergente.
La variante de proteasa puede comprender el
conjunto de sustituciones:
- V4E/N76D/S103A/V104I/Q206E;
- V4E/N76D/S103A/V104I/S188E; o
- V4E/N76D/S103A/V104I/A158E.
La invención también proporciona un ADN que
codifica variantes de proteasa como se han descrito antes, así como
un vector de expresión que contiene dicha secuencia de ADN, y una
célula huésped transformada con dicho vector de expresión, así como
procedimientos para generarlo.
La invención también proporciona una composición
de limpieza o una composición para tratar un producto textil, que
comprende la variante de proteasa de la invención.
Figuras 1 A-C. Representan el
ADN y la secuencia de aminoácidos de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens y un mapa de restricción parcial de este
gen.
Figura 2. Representa los restos de aminoácidos
conservados entre las subtilisinas de Bacillus
amyloliquefaciens (BPN') y Bacillus lentus (tipo
salvaje).
Figuras 3A y 3B. Representan la secuencia de
aminoácidos de 4 subtilisinas. La línea superior representa la
secuencia de aminoácidos de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens (denominada a veces también subtilisina
BPN'). La segunda línea representa la secuencia de aminoácidos de la
subtilisina de Bacillus subtilis. La tercera línea
representa la secuencia de aminoácidos de subtilisina de B.
licheniformis. La cuarta línea representa la secuencia de
aminoácidos de subtilisina de Bacillus lentus (también
denominada subtilisina 309 en el documento PCT WO89/06276). El
símbolo indica la ausencia de restos de aminoácidos específicos
comparado con la subtilisina BPN'.
Las proteasas son carbonil hidrolasas que en
general actúan para escindir enlaces peptídicos de proteínas o
péptidos. Tal como se usa en el presente documento, "proteasa"
significa una proteasa natural o una proteasa recombinante.
En el presente documento se describen enzimas
proteasas que son variantes de proteasas subtilisinas no naturales,
que tienen una actividad proteolítica, estabilidad, especificidad de
sustrato, perfil de pH y/o características de rendimiento
diferentes comparadas con el precursor de la proteasa subtilisina de
la cual deriva la secuencia de aminoácidos de la variante.
Específicamente, dichas variantes tienen una secuencia de
aminoácidos que no se encuentra en la naturaleza, que se obtiene
por sustitución de una pluralidad de restos de aminoácidos de una
proteasa precursora con diferentes aminoácidos. La proteasa
precursora puede ser una proteasa natural o una proteasa
recombinante.
A lo largo de esta memoria descriptiva se hace
referencia a diferentes aminoácidos mediante los códigos de una y
tres letras habituales. Dichos códigos están identificados en Dale,
M.W. (1989), Molecular Genetics of Bacteria, John Wiley & Sons,
Ltd., Apéndice B.
Las variantes de proteasa útiles en el presente
documento se obtienen de la subtilisina de Bacillus lentus.
Más preferiblemente, las variantes de proteasa se obtienen de la
subtilisina PB92 y/o subtilisina 309.
Las subtilisinas son proteasas bacterianas o
fúngicas que en general actúan para escindir enlaces peptídicos de
proteínas o péptidos. Tal como se usa el en presente documento,
"subtilisina" significa una subtilisina natural o una
subtilisina recombinante. Se sabe que una serie de subtilisinas
naturales son producidas y a menudo secretadas por diferentes
especies microbianas. Las secuencias de aminoácidos de los miembros
de esta serie no son completamente homólogas. Sin embargo, las
subtilisinas de esta serie presentan el mismo tipo o similar de
actividad proteolítica. Esta clase de serina proteasas comparten una
secuencia común de aminoácidos que definen una tríada catalítica
que las distingue de la clase de serina proteasas relacionadas con
quimiotripsina. Tanto las subtilisinas como las serina proteasas
relacionadas con quimiotripsina tienen una tríada catalítica que
comprende aspartato, histidina y serina. En las proteasas
relacionadas con subtilisina, el orden relativo de estos
aminoácidos, leyendo desde el extremo amino al carboxi, es
aspartato-histidina-serina. Sin
embargo, en las proteasas relacionadas con quimiotripsina, el orden
relativo, es
histidina-aspartato-serina. Por lo
tanto, subtilisina, en el presente documento, se refiere a una
serina proteasa que tiene la tríada catalítica de las proteasas
relacionadas con subtilisina. Los ejemplos incluyen, pero no se
limitan a las subtilisinas identificadas en la figura 3 en el
presente documento. En general, y para los propósitos de la presente
invención, la numeración de aminoácidos en las proteasas
corresponde a los números asignados a la secuencia de subtilisina
de Bacillus amyloliquefaciens madura, presentada en la figura
1.
"Subtilisina recombinante" o "proteasa
recombinante" se refiere a una subtilisina o proteasa en la que
la secuencia de ADN que codifica la subtilisina o proteasa se
modifica para producir una variante (o mutante) de la secuencia de
ADN que codifica la sustitución, deleción o inserción de uno o más
aminoácidos en la secuencia de aminoácidos natural. Los
procedimientos adecuados para producir dicha modificación y que se
pueden combinar con los descritos en el presente documento,
incluyen los descritos en la patente de EE.UU. RE 34.606, patente
de EE.UU. 5.204.015 y patente de EE.UU. 5.185.258, patente de EE.UU.
5.700.676, patente de EE.UU. 5.801.038, y patente de EE.UU.
5.763.257.
Una "variante de proteasa" tiene una
secuencia de aminoácidos que deriva de la secuencia de aminoácidos
de una "proteasa precursora". Las proteasas precursoras
incluyen proteasas naturales y proteasas recombinantes. La
secuencia de aminoácidos de la variante de proteasa se
"obtiene" de la secuencia de aminoácidos de la proteasa
precursora por sustitución, deleción o inserción de uno o más
aminoácidos de la secuencia de aminoácidos precursora. Dicha
modificación es de la "secuencia de ADN precursora" que
codifica la secuencia de aminoácidos de la proteasa precursora más
que de la manipulación de la propia enzima proteasa precursora. Los
procedimientos adecuados para dicha manipulación de la secuencia de
ADN precursora incluyen procedimientos descritos en el presente
documento, así como procedimientos conocidos por los expertos en la
técnica (véase, por ejemplo, los documentos EP 0328299, WO89/06279
y las patentes y solicitudes de EE.UU. a las que ya se ha hecho
referencia en el presente documento).
Los números de posición de los aminoácidos se
refieren a los asignados a la secuencia de subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens madura presentada en la figura 1.
Sin embargo, la invención no se dirige a la mutación de esta
subtilisina particular, si no a proteasas precursoras que contienen
restos de aminoácidos en posiciones que son "equivalentes" a
los restos particulares identificados en la subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens. La proteasa precursora es
subtilisina de Bacillus lentus y las sustituciones se hacen
en las posiciones equivalentes de los restos de aminoácidos en
B. lentus que corresponden a los listados antes.
Una posición de un resto (aminoácido) de una
proteasa precursora es equivalente a un resto de la subtilisina de
Bacillus amyloliquefaciens, si es homóloga (es decir, se
corresponde en posición en la estructura primaria o terciaria) o
análoga a un resto o parte específica de ese resto en la subtilisina
de Bacillus amyloliquefaciens (es decir, tiene la misma o
similar capacidad para combinar, reaccionar o interaccionar
químicamente).
Con el fin de establecer homología con la
estructura primaria, la secuencia de aminoácidos de una proteasa
precursora se compara directamente con la secuencia primaria de la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens y en particular
con un conjunto de restos que se sabe que son invariantes en las
subtilisinas de las que se conoce la secuencia. Por ejemplo, la
figura 2 del presente documento presenta los restos conservados
entre la subtilisina de B. amyloliquefaciens y B.
lentus. Después de alinear los restos conservados, permitiendo
las inserciones y deleciones necesarias con el fin de mantener el
alineamiento (es decir, evitando la eliminación de restos
conservados mediante la deleción e inserción arbitrarias), se
definen los restos equivalentes a aminoácidos particulares en la
secuencia primaria de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens. El alineamiento de restos conservados debe
conservar preferiblemente 100% de dichos restos. Sin embargo, el
alineamiento de más de 75%, o de tan poco como 50%, de los restos
conservados también es adecuado para definir restos equivalentes.
La conservación de la tríada catalítica Asp32/His64/Ser221 debería
mantenerse. Siezen y col. (1991) Protein Eng., 4(7):
719-737, presentan el alineamiento de un gran número
de serina proteasas. Siezen y col. se refieren a la agrupación como
subtilasas o serina proteasas de tipo subtilisina.
Por ejemplo, en la figura 3, la secuencia de
aminoácidos de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens,
Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis
(carlsbergensis) y Bacillus lentus se alinean para
proporcionar la cantidad máxima de homología entre secuencias de
aminoácidos. Una comparación de estas secuencias muestra que hay
una serie de restos conservados contenidos en cada secuencia. Estos
restos conservados (como entre BPN' y B. lentus) se
identifican en la figura 2.
Por lo tanto, estos restos conservados se pueden
usar para definir los correspondientes restos de aminoácidos
equivalentes de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens
en otras subtilisinas tales como la subtilisina 309 de Bacillus
lentus (Publicación PCT nº WO89/06279 publicada el 13 de julio,
1989), la enzima precursora de proteasa preferida del presente
documento, o la subtilisina denominada PB92 (documento EP 0328299),
que es altamente homóloga con la subtilisina de Bacillus
lentus preferida. Las secuencias de aminoácidos de algunas de
estas subtilisinas están alineadas en las figuras 3A y 3B con la
secuencia de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens
para producir la homología máxima de los restos conservados. Como
puede verse, hay una serie de deleciones en la secuencia de
Bacillus lentus comparada con la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens. Así pues, por ejemplo, el aminoácido
equivalente para Val165 en la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens en las otras subtilisinas es la isoleucina
para B. lentus y B. licheniformis.
Los "restos equivalentes" también pueden
definirse determinando la homología a nivel de la estructura
terciaria para una proteasa precursora cuya estructura terciaria se
haya determinado por cristalografía de rayos X. Los restos
equivalentes se definen como aquellos para los que las coordenadas
atómicas de dos o más de los átomos de la cadena principal de un
resto de aminoácido particular de la proteasa precursora y de la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens (N en N, CA en CA,
C en C y O en O) están dentro de 0,13 nm y preferiblemente 0,1 nm
después del alineamiento. El alineamiento se obtiene después de que
se haya orientado y colocado el mejor modelo para dar la
superposición máxima de las coordenadas atómicas de átomos de la
proteína no hidrógenos de la proteasa en cuestión con la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. El mejor modelo es
el modelo cristalográfico que da el menor factor R para los datos
de difracción experimentales con la mayor resolución
disponible.
Los restos equivalentes que son análogos
funcionales a un resto específico de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens se definen como aquellos aminoácidos de la
proteasa precursora que pueden adoptar una conformación tal que
altera, modifica o contribuye a la estructura de la proteína, unión
del sustrato o catálisis, de una manera definida y atribuida a un
resto específico de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens. Además, están aquellos restos de la proteasa
precursora (para los que se ha obtenido una estructura terciaria
por cristalografía de rayos X) que ocupan una posición análoga en la
medida en que, aunque los átomos de la cadena principal de un reto
dado pueden no satisfacer los criterios de equivalencia basados en
ocupar una posición homóloga, las coordenadas atómicas de al menos
dos de los átomos de la cadena lateral del resto están dentro de
0,13 nm de los correspondientes átomos de la cadena lateral de la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens. Las coordenadas
de la estructura tridimensional de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens se exponen en la publicación EPO nº 0251446
(equivalente a la patente de EE.UU. 5.182.204, y se pueden usar como
se ha resumido antes para determinar restos equivalentes a nivel de
la estructura terciaria.
Algunos de los restos identificados por
sustitución son restos conservados, mientras que otros no. En el
caso de restos que no son conservados, la sustitución de uno o más
aminoácidos está limitada a sustituciones que producen una variante
que tiene una secuencia de aminoácidos que no corresponde a la
encontrada en la naturaleza. En el caso de restos conservados,
dichas sustituciones no deben dar como resultado una secuencia
natural. Las variantes de proteasa de la presente invención
incluyen las formas maduras de variantes de proteasa, así como las
pro y preproformas de dichas variantes de proteasa. Las preproformas
son las construcciones preferidas, puesto que estas facilitan la
expresión, secreción y maduración de las variantes de proteasa.
"Prosecuencia" se refiere a una secuencia
de aminoácidos unida a la parte N-terminal de la
forma madura de una proteasa, que cuando se elimina da como
resultado la aparición de la forma "madura" de la proteasa. En
la naturaleza se encuentran muchas enzimas proteolíticas como
productos proenzimáticos de traducción, y en ausencia de
procesamiento postraduccional, se expresan de esta forma. Una
prosecuencia preferida para producir variantes de proteasa es la
prosecuencia putativa de subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens, aunque se pueden usar otras prosecuencias de
proteasas.
Una "secuencia señal" o "prosecuencia"
se refiere a cualquier secuencia de aminoácidos unida a la parte
N-terminal de una proteasa o a la parte
N-terminal de una proproteasa que puede participar
en la secreción de las formas madura o pro de la proteasa. Esta
definición de secuencia señal es una definición funcional, que
significa que incluye todas aquellas secuencias de aminoácidos
codificadas por la parte N-terminal del gen de la
proteasa que participa en la realización de la secreción de
proteasa en condiciones nativas. La presente invención usa dichas
secuencias para efectuar la secreción de las variantes de proteasa
como se definen en el presente documento. Una secuencia señal
posible comprende los primeros siete restos de aminoácidos de la
secuencia señal de la subtilisina de Bacillus
amyloliquefaciens fusionados con el resto de la secuencia señal
de la subtilisina de Bacillus lentus (ATCC 21536).
Una forma "prepro" de una variante de
proteasa consiste en la forma madura de la proteasa que tiene una
prosecuencia operativamente unida al extremo amino de la proteasa y
una secuencia "pre" o "señal" operativamente unida al
extremo amino de la prosecuencia.
"Vector de expresión" se refiere a una
construcción de ADN que contiene una secuencia de ADN que está
operativamente unida a una secuencia de control adecuada capaz de
llevar a cabo la expresión de dicho ADN en un huésped adecuado.
Dichas secuencias de control incluyen un promotor para realizar la
transcripción, una secuencia operadora opcional para controlar
dicha transcripción, una secuencia que codifica sitios adecuados de
unión del ARNm al ribosoma y secuencias que controlan la
terminación de la transcripción y traducción. El vector puede ser
un plásmido, una partícula de fago, o simplemente un potencial
inserto genómico. Una vez transformados en un huésped adecuado, el
vector puede replicarse y funcionar independientemente del genoma
del huésped, o puede, en algunos casos, integrarse en el genoma él
mismo. En la presente memoria descriptiva, "plásmido" y
"vector" se usan a veces de forma intercambiable, puesto que
el plásmido es la forma de vector usada de forma más habitual hasta
el momento. Sin embargo, se pretende que la invención incluya dichas
otras formas de vectores de expresión que tienen funciones
equivalentes que son o se harán conocidos en la materia.
Las "células huésped" usadas en la presente
invención en general son huéspedes procariotas o eucariotas que
preferiblemente se han manipulado por los procedimientos descritos
en la patente de EE.UU. RE 34.606 para hacerlos incapaces de
secretar endoproteasa enzimáticamente activa. Una célula huésped
preferida para expresar proteasa es la cepa de Bacillus
BG2036 que es deficiente en proteasa neutral y proteasa alcalina
(subtilisina) enzimáticamente activas. La construcción de la cepa
BG2036 se describe con detalle en la patente de EE.UU. 5.264.366.
Otros células huésped para expresar proteasa incluyen Bacillus
subtilis I168 (también descrita en la patente de EE.UU. 34.606
y la patente de EE.UU. 5.264.366, así como cualquier cepa adecuada
de Bacillus tal como B. lichaniformis, B. lentus,
etc.
Las células huésped se transforman o transfectan
con vectores construidos usando técnicas de ADN recombinante.
Dichas células huésped transformadas son capaces de replicar
vectores que codifican las variantes de proteasa o de expresar la
variante de proteasa deseada. En el caso de vectores que codifican
la forma pre o prepro de la variante de proteasa, dichas variantes,
cuando se expresan, normalmente son secretadas desde la célula
huésped al medio de la célula huésped.
"Operativamente unido" cuando se describe
la relación entre dos regiones de ADN, simplemente significa que
están funcionalmente relacionadas entre sí. Por ejemplo, una
presecuencia está operativamente unida a un péptido si funciona
como una secuencia señal, participando en la secreción de la forma
madura de la proteína implicando, lo más probablemente, la escisión
de la secuencia señal. Un promotor está operativamente unido a una
secuencia codificante si controla la transcripción de la secuencia;
un sitio de unión al ribosoma está operativamente unido a una
secuencia codificante si está colocado de modo que permite la
traducción.
Los genes que codifican la proteasa precursora
natural se pueden obtener de acuerdo con los procedimientos
generales conocidos para los expertos en la materia. Los
procedimientos generales comprenden sintetizar sondas marcadas que
tienen regiones que codifican secuencias putativas de la proteasa de
interés, preparar bibliotecas genómicas de organismos que expresan
la proteasa, y seleccionar en las bibliotecas el gen de interés por
hibridación de las sondas. Los clones que hibridan positivamente,
después se cartografían y se secuencian.
\newpage
Después, la proteasa clonada se usa para
transformar una célula huésped con el fin de expresar la proteasa.
Después, el gen de la proteasa se liga a un plásmido de número de
copias alto. Este plásmido se replica en los huéspedes en el
sentido de que contiene los elementos conocidos necesarios para la
replicación del plásmido: un promotor operativamente unido al gen
en cuestión (que se puede suministrar como el promotor homólogo del
propio gen si es reconocido, es decir, transcrito por el huésped),
una región de terminación de la transcripción y de poliadenilación
(necesaria para la estabilidad del ARNm transcrito por el huésped a
partir del gen de la proteasa en algunas células huésped
eucariotas) que es exógena o es suministrada por la región de
terminación endógena del gen de la proteasa, y convenientemente, un
gen de selección tal como un gen de resistencia a antibiótico que
permite el mantenimiento del cultivo continuo de células huésped
infectadas por el plásmido por crecimiento en medio que contiene
antibiótico. Los plásmidos de alto número de copias también
contienen un origen de replicación para el huésped, que así permite
generar un gran número de plásmidos en el citoplasma sin limitación
cromosómica. Sin embargo, está dentro del alcance del presente
documento integrar múltiples copias del gen proteasa en el genoma
huésped. Esto es facilitado por organismos procariotas y eucariotas
que son particularmente susceptibles a la recombinación
homóloga.
El gen puede ser un gen B. lentus
natural. Alternativamente, se puede producir un gen sintético que
codifica una proteasa precursora natural o mutante. En dicho
procedimiento, se determina el ADN y/o secuencia de aminoácidos de
la proteasa precursora. Después se sintetizan múltiples fragmentos
de ADN monocatenarios sintéticos que se superponen, que tras
hibridación y ligado producen un ADN sintético que codifica la
proteasa precursora. En el ejemplo 3 de la patente de EE.UU.
5.204.015 se presenta un ejemplo de construcción de gen
sintético.
Una vez que se ha clonado el gen de la proteasa
precursora natural o sintético, se lleva a cabo una serie de
modificaciones para potenciar el uso del gen más allá de la síntesis
de la proteasa precursora natural. Dichas modificaciones incluyen
la producción de proteasas recombinantes como se describe en la
patente de EE.UU. RE 34.606 y la publicación EPO nº 0251446, y la
producción de variantes de proteasa descritas en el presente
documento.
Se puede usar el siguiente procedimiento de
mutagénesis de casete para facilitar la construcción de las
variantes de proteasa de la presente invención, aunque se pueden
usar otros procedimientos. Primero, se obtiene y secuencia
totalmente o en parte el gen natural que codifica la proteasa.
Después, se examina en la secuencia un punto en el que se desea
hacer una mutación (deleción, inserción o sustitución) de uno o más
aminoácidos en la enzima codificada. Se evalúa en las secuencias
que flanquean este punto la presencia de sitios de restricción para
sustituir un segmento corto del gel por un grupo de
oligonucleótidos, que cuando se expresen codificarán diferentes
mutantes. Dichos sitios de restricción preferiblemente son sitios
únicos dentro del gen de la proteasa, para así facilitar la
sustitución del segmento génico. Sin embargo, se puede usar
cualquier sitio de restricción conveniente que no sea redundante
por superposición en el gen de la proteasa, con la condición de que
los fragmentos de genes generados por digestión de restricción se
puedan volver a unir en una secuencia adecuada. Si no hay sitios de
restricción adecuados en sitios dentro de una distancia conveniente
del punto seleccionado (de 10 a 15 nucleótidos), dichos sitios se
generan por sustitución de nucleótidos en el gen, de modo que no se
cambien ni el marco de lectura ni los aminoácidos codificados en la
construcción final. La mutación del gen con el fin de cambiar su
secuencia para conformar la secuencia deseada se lleva a cabo por
extensión del cebador M13 de acuerdo con los procedimientos
conocidos en general. La tarea de localizar regiones flanqueadoras
adecuadas y evaluar los cambios necesarios para llegar a dos
secuencias de sitios de restricción convenientes, se hace de forma
rutinaria por redundancia del código genético, un mapa de
restricción del gen y el gran número de diferentes enzimas de
restricción. Obsérvese que si hay un sitio de restricción
flanqueador conveniente, el procedimiento anterior solo es
necesario usarlo en relación con la región flanqueadora que no
contiene un sitio.
Una vez se ha clonado el ADN natural o ADN
sintético, los sitios de restricción que flanquean las posiciones
que se van a mutar, se hacen digerir con las enzimas de restricción
cognadas y se ligan al gen una pluralidad de casetes de
oligonucleótidos complementarios del extremo terminal. La
mutagénesis se simplifica por este procedimiento, porque se pueden
sintetizar todos los oligonucleótidos para tener los mismos sitios
de restricción, y no son necesarios conectores sintéticos para
crear sitios de restricción.
Tal como se usa en el presente documento, la
actividad proteolítica se define como la tasa de hidrólisis de
enlaces peptídicos por miligramo de enzima activa. Existen muchos
procedimientos conocidos para medir la actividad proteolítica (K.
M. Kalisz, "Microbial Proteinases," Advances in Biochemical
Engineering/Biotechnology. A. Fiechter ed., 1988). Además de, o
como una alternativa a la actividad proteolítica modificada, las
enzimas variantes de la presente invención pueden tener otras
propiedades modificadas tales como K_{m}, k_{cat}, la relación
k_{cat}/K_{m} y/o especificidad de sustrato modificada y/o
perfil de actividad de pH modificado. Estas enzimas se pueden
diseñar para el sustrato particular que se prevé que vaya a estar
presente, por ejemplo, en la preparación de péptidos o para
procedimientos hidrolíticos tales como usos para lavado.
Hay una variedad de condiciones de lavado
incluyendo diferentes formulaciones de detergente, volumen de agua
de lavado, temperatura del agua de lavado y duración del tiempo de
lavado a las que se pueden exponer una variante de proteasa. Por
ejemplo, las formulaciones de detergentes en diferentes zonas tienen
diferentes concentraciones de sus componentes importantes presentes
en el agua de lavado. Por ejemplo, un detergente europeo
normalmente tiene aproximadamente 4500-5000 ppm de
componentes del detergente en el agua de lavado, mientras que un
detergente japonés normalmente tiene 667 ppm de componentes del
detergente presentes en el agua de lavado. En América del Norte, en
particular en Estados Unidos, un detergente normalmente tiene
aproximadamente 975 ppm de componentes del detergente presentes en
el agua de lavado.
Un sistema de concentración baja de detergente
incluye detergentes en los que menos de aproximadamente 800 ppm de
componentes del detergente están presentes en el agua de lavado. Los
detergentes japoneses se consideran normalmente sistemas de
concentración baja de detergente, ya que tienen aproximadamente 667
ppm de componentes del detergente presentes en el agua de
lavado.
Una concentración media de detergente incluye
detergentes en los que están presentes en el agua de lavado entre
aproximadamente 800 ppm y aproximadamente 2000 ppm de componentes
del detergente. Los detergentes de América del Norte se consideran
en general sistemas de concentración media de detergente, ya que
tienen aproximadamente 975 ppm de componentes del detergente
presentes en el agua de lavado. Brasil normalmente tiene
aproximadamente 1500 ppm de componentes del detergente presentes en
el agua de lavado.
Un sistema de concentración alta de detergente
incluye detergentes en los que están presentes más de
aproximadamente 2000 ppm de componentes del detergente en el agua
de lavado. En general se considera que los detergentes europeos son
sistemas de concentración alta de detergente, puesto que tienen
aproximadamente 4500-5000 ppm de componentes del
detergente en el agua de lavado.
Los detergentes de América Latina en general son
detergentes con mejoradores fosfato con alta formación de espuma y
el intervalo de los detergentes usados en América Latina está tanto
en las concentraciones media como alta de detergente, puesto que
están en el intervalo de 1500 ppm a 6000 ppm de componentes del
detergente en el agua de lavado. Como se ha mencionado antes,
Brasil normalmente tiene 1500 ppm de componentes del detergente
presentes en el agua de lavado. Sin embargo, otras zonas con
detergentes con mejoradores fosfato de alta formación de espumas,
no limitadas a otros países de América Latina, pueden tener sistemas
de concentración alta de detergente de hasta aproximadamente 6000
ppm de componentes del detergente presentes en el agua de
lavado.
A la luz de lo anterior, es evidente que las
concentraciones de las composiciones de detergente en las disolución
de lavado típicas por todo el mundo, varían desde menos de
aproximadamente 800 ppm de composición de detergente ("zonas de
concentración baja de detergente"), por ejemplo aproximadamente
667 ppm en Japón, a entre aproximadamente 800 ppm y aproximadamente
2000 ppm ("zonas de concentración media de detergentes"), por
ejemplo aproximadamente 975 ppm en EE.UU. y aproximadamente 1500
ppm en Brasil, a más de aproximadamente 2000 ppm ("zonas de
concentración alta de detergente"), por ejemplo de
aproximadamente 4500 ppm a aproximadamente 5000 ppm en Europa y
aproximadamente 6000 ppm en zonas de mejorante fosfato con alta
formación de espumas.
Las concentraciones de las disoluciones de
lavado típicas se determinan empíricamente. Por ejemplo, en EE.UU.
una lavadora típica tiene un volumen de aproximadamente 64,4 litros
de disolución de lavado. Por consiguiente, con el fin de obtener
una concentración de aproximadamente 975 ppm de detergente en la
disolución de lavado, deben añadirse aproximadamente 62,79 g de
composición de detergente a los 64,4 litros de disolución de lavado.
Esta cantidad es la cantidad típica medida en el agua de lavado del
consumidor que usa el vaso de medir proporcionado con el
detergente.
Como ejemplo adicional, diferentes zonas usan
diferentes temperaturas de lavado. La temperatura del agua de
lavado en Japón normalmente es menor que la usada en Europa.
Las variantes de proteasa de la invención pueden
ser útiles en la formulación de diferentes composiciones de
detergente o formulaciones para el cuidado personal tales como
champús o lociones. Una serie de compuestos conocidos son
tensioactivos adecuados útiles en las composiciones que comprenden
los mutantes de proteasas de la invención. Estos incluyen
detergentes no iónicos, aniónicos, catiónicos, o de ión híbrido,
como se describe en los documentos US 4.404.128 de Barry J.
Anderson y US 4.261.868 de Jiri Flora, y col. Una formulación de
detergente adecuada es la descrita en el ejemplo 7 de la patente de
EE.UU. 5.204.015. En la materia se conocen las diferentes
formulaciones que se pueden usar como composiciones de limpieza.
Además de las composiciones de limpieza típicas, se entiende
fácilmente que las variantes de proteasa de la presente invención se
pueden usar para cualquier propósito para el que se usan las
proteasas nativas o salvajes. Por lo tanto, estas variantes se
pueden usar, por ejemplo, en aplicaciones de jabones en pastilla o
líquidos, formulaciones para vajillas, disoluciones o productos de
limpieza de lentes de contacto, hidrólisis de péptidos, tratamiento
de residuos, aplicaciones textiles, como enzimas de
fusión-escisión en la producción de proteínas, etc.
Las variantes de la presente invención pueden comprender un
rendimiento potenciado en una composición de detergente (comparado
con la precursora). Tal como se usa en el presente documento,
rendimiento potenciado en un detergente, se define como aumento de
la limpieza de algunas manchas sensibles a enzimas tales como hierba
o sangre, determinado por la evaluación habitual después de un
ciclo de lavado estándar.
Las proteasas de la invención se pueden formular
en detergentes líquidos y en polvo conocidos que tienen pH entre
6,5 t 12,0, en niveles de aproximadamente 0,01 a aproximadamente 5%
(preferiblemente de 0,1% a 0,5%) en peso. Estas composiciones de
limpieza de detergentes también pueden incluir otras enzimas tales
como proteasas, amilasas, celulasas, lipasas o endoglicosidasas
conocidas, así como mejoradores y estabilizantes.
La adición de proteasas de la invención a
composiciones de limpieza convencionales no crea ninguna limitación
de uso especial. En otras palabras, cualquier temperatura y pH
adecuados para el detergente también son adecuados para las
presentes composiciones, siempre que el pH esté dentro del intervalo
anterior, y la temperatura esté por debajo de la temperatura de
desnaturalización descrita de las proteasas. Además, las proteasas
de la invención se pueden usar en una composición de limpieza sin
detergentes, sola o en combinación con mejoradores y
estabilizantes.
La presente invención también se refiere a
composiciones de limpieza que contienen variantes de proteasa de la
invención. Las composiciones de limpieza pueden contener además
aditivos que se usan normalmente en composiciones de limpieza.
Estos se pueden seleccionar, pero sin limitación, de blanqueadores,
tensioactivos, mejoradores, enzimas y catalizadores de blanqueo.
Será fácilmente evidente para un experto en la materia qué aditivos
son adecuados para incluir en las composiciones. La lista
proporcionada en el presente documento no es de ninguna forma
exhaustiva y solo debe tomarse como ejemplos de aditivos adecuados.
También será fácilmente evidente para un experto en la técnica el
uso solo de aquellos aditivos que sean compatibles con las enzimas y
los otros componentes en la composición, por ejemplo, el
tensioactivo.
Cuando está presente, la cantidad de aditivo
presente en la composición de limpieza es de aproximadamente 0,01%
a aproximadamente 99,9%, preferiblemente de aproximadamente 1% a
aproximadamente 95%, más preferiblemente de aproximadamente 1% a
aproximadamente 80%.
Un aspecto de la invención es una composición
para el tratamiento de un producto textil que incluye proteasas
variantes de la presente invención. La composición se puede usar
para tratar, por ejemplo, seda o lana, como se describe en
publicaciones tales como RD 216.034; EP 134.267; US 4.533.359; y EP
344.259.
Lo siguiente se presenta a modo de ejemplo y no
debe considerarse una limitación del alcance de las
reivindicaciones.
\vskip1.000000\baselineskip
Las variantes de proteasas se produjeron y
purificaron usando procedimientos conocidos en la técnica. Todas
las mutaciones se hicieron en subtilisina GG36 de Bacillus
lentus.
Se ensayó en las variantes de proteasa
producidas el rendimiento en dos tipos de detergente y condiciones
de lavado usando un ensayo de microlavado descrito en "An improved
method of assaying for a preferred enzyme and/or preferred
detergent compositions", EE.UU. serie nº 60/068.798.
La tabla 1 lista las proteasas variantes
ensayadas y los resultados del ensayo en dos detergentes diferentes.
Para la columna A el detergente era Ariel Ultra filtrado 0,67 g/l
(Procter & Gamble, Cincinnati, OH, EE.UU.), en una disolución
que contiene 3 granos por 3,785 litros de Ca^{2+}/Mg^{2+} de
mezcla de dureza, y se usaron 0,3 ppm de enzima en cada lavado a
20ºC. Para la columna B, el detergente era Ariel Futur filtrado
3,38 g/l (Procter & Gamble, Cincinnati, OH, EE.UU.), en una
disolución que contiene 15 granos por 3,785 litros de
Ca^{2+}/Mg^{2+} de mezcla de dureza, y se usaron 0,3 ppm de
enzima en cada lavado a 40ºC.
\vskip1.000000\baselineskip
Esta lista de referencias citadas por el
solicitante está prevista únicamente para ayudar al lector y no
forma parte del documento de patente europea. Aunque se ha puesto
el máximo cuidado en su realización, no se pueden excluir errores u
omisiones y la OEP declina cualquier responsabilidad en este
respecto.
\bullet WO 9510615 A [0002]
\bullet WO 9100345 A [0002]
\bullet WO 8906276 A [0007]
\bullet US RE34606 E [0013] [0027] [0027]
[0033]
\bullet US 5204015 A [0013] [0032] [0045]
\bullet US 5185258 A [0013]
\bullet US 5700676 A [0013]
\bullet US 5801038 A [0013]
\bullet US 5763257 A [0013]
\bullet EP 0328299 A [0014] [0019]
\bullet WO 8906279 A [0014] [0019]
\bullet EP 0251446 A [0021] [0033]
\bullet US 5182204 A [0021]
\bullet US 5264366 A [0027] [0027]
\bullet US 4404128 A, Barry J. Anderson
[0045]
\bullet US 4261868 A, Jiri Flora [0045]
\bullet EP 134267 A [0050]
\bullet US 4533359 A [0050]
\bullet EP 344259 A [0050]
\bullet US 60068798 B [0053]
\bulletStroud, R. Sci. Amer.,
vol. 131, 74-88 [0001]
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\bullet Microbial Proteinases. K. M.
Kalisz. Advances in Biochemical
Engineering/Biotechnology. 1988 [0036].
Claims (12)
1. Variante de subtilisina 309 o subtilisina
PB92, que comprende el conjunto de sustituciones de aminoácidos
- V4E/N76D/S103A/V104I
en las posiciones de restos que corresponden a
las de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, en la
que dicha proteasa variante tiene un mejor rendimiento de lavado
comparado con la subtilisina 309 o subtilisina PB92 en un sistema
de concentración baja de detergente.
2. Variante de proteasa de acuerdo con la
reivindicación 1, que comprende el conjunto de sustituciones:
- V4E/N76D/S103A/V104I/Q206E;
- V4E/N76D/S103A/V104I/S188E; o
- V4E/N76D/S103A/V104I/A158E.
\vskip1.000000\baselineskip
3. ADN que codifica una variante de proteasa de
la reivindicación 1 o reivindicación 2.
4. Vector de expresión que comprende el ADN de
la reivindicación 3.
5. Célula huésped transformada con el vector de
expresión de la reivindicación 4.
6. Composición de limpieza o composición para
tratar un producto textil, que comprende la variante de proteasa de
la reivindicación 1 o reivindicación 2.
7. Procedimiento para mejorar el rendimiento de
lavado de una proteasa subtilisina de Bacillus lentus, que
comprende introducir un conjunto de sustituciones de los
aminoácidos
- V4E/N76D/S103A/V104I
en las posiciones de restos que corresponden a
las de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, para
generar una proteasa variante, en la que dicha proteasa variante
tiene un mejor rendimiento de lavado comparado con dicha proteasa
subtilisina de Bacillus lentus en un sistema de concentración
baja de detergente.
8. Procedimiento según la reivindicación 7, que
comprende introducir un conjunto de sustituciones:
- V4E/N76D/S103A/V104I/Q206E;
- V4E/N76D/S103A/V104I/S188E; o
- V4E/N76D/S103A/V104I/A158E.
\vskip1.000000\baselineskip
9. Procedimiento según la reivindicación 7 o
reivindicación 8, en el que dicha proteasa subtilisina de
Bacillus lentus es la subtilisina 309 o subtilisina
PB92.
10. Procedimiento según una cualquiera de las
reivindicaciones 7 a 9, que comprende generar un ADN que codifica
dicha variante de proteasa.
11. Procedimiento según la reivindicación 10,
que comprende generar un vector de expresión que comprende dicho
ADN.
12. Procedimiento según la reivindicación 11,
que comprende generar una célula huésped transformada con dicho
vector de expresión.
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| US956323 | 1997-10-23 | ||
| US956564 | 1997-10-23 |
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| ES98953936T Expired - Lifetime ES2301214T3 (es) | 1997-10-23 | 1998-10-23 | Variantes de proteasa con multiples sustituciones. |
| ES05015947T Expired - Lifetime ES2332915T3 (es) | 1997-10-23 | 1998-10-23 | Variantes de protasa con multiples sustituciones. |
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