JPH04126099A - ミオイノシトールの高感度定量法および定量用組成物 - Google Patents
ミオイノシトールの高感度定量法および定量用組成物Info
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- JPH04126099A JPH04126099A JP24977690A JP24977690A JPH04126099A JP H04126099 A JPH04126099 A JP H04126099A JP 24977690 A JP24977690 A JP 24977690A JP 24977690 A JP24977690 A JP 24977690A JP H04126099 A JPH04126099 A JP H04126099A
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Abstract
め要約のデータは記録されません。
Description
ノシトールの酵素サイクリング反応を用いた新規な高感
度測定法およびミオイノシトール定量用組成物に関する
。
で、極めて安定した環状アルコールである。
腎臓における生合成により約2gが供給され、細胞への
取り込みと腎臓における排泄・再吸収および酸化により
血漿レベルがほぼ一定になるように調節されている。そ
のため腎機能障害においては血漿ミオイノシトールレベ
ルの著明な増加が見られる〔臨床科学24巻、11号、
1448−1455頁(198B))。このようにミオ
イノシトールを測定することによって腎機能のモニタリ
ングができる。
液体クロマトグラフィー等で測定されいるが、検体の前
処理が必要であり、また操作も煩雑1臨床検査等大量の
検体測定には用い難い。また、r常価も30μm o
l / 1.付近と低値であり C日本に床化学会年会
記録第28集(198B))簡便で運感度な測定方法が
望まれている。
類の酵素を用いて増幅する手法が従来より失られている
。よく知られたものとしてNADサイクリング、CoA
サイクリング、ATPサイクリンクなどがあるが、臨床
検査等のルーチン分析において操作が煩雑なため、はと
んど用いられていないの力現状である。
,1,1,1,18)がチオNAD (P)類に作用し
て、サイクリング反応を形成し得ることを見出した。
D (P)類ととNAD (P)類の還元型吸収極大波
長が、それぞれ400nm付近、340nm付近と異な
っていることを利用したもので、ミオイノシトールデヒ
ドロゲナーゼを用いた酵素サイクリング反応を実施する
にあたり、二種類の補酵素のひとつにチオNAD (P
)類を使用して、どちらが−方の補酵素の変化量のみを
分別定量することによるものであり、その結果、ミオイ
ノシトールを高感度に測定できる。
ート類(以下、チオNADP類という)及びチオニコチ
ンアミドアデニンジヌクレオチド類(以下、チオNAD
類という)からなる群より選ばれるひとつと、ニコチン
アミドアデニンジヌクレオチドホスフェート類(以下、
NADP類という)およびニコチンアミドアデニンジヌ
クレオチド類(以下、NAD類という)からなる群より
選ばれるひとつとを補酵素とし、少なくともミオイノシ
トールを基質としてミオイノソースを生成する可逆反応
をなすミオイノシトールデヒドロゲナーゼ、 ■A1、 ■B1 、 を含有する試薬を作用セしめて、次の反応式(I)82
Bl (I)(式中、
A置よチオNADP類、チオNAD類、NADP類また
はNAD類を示し、AZはA、の還元型性成物を示し、
B、はA、がチオNADP類またはチオNAD類のとき
は還元型NADP類または還元型NAD類を、A、がN
ADP類またはNAD類のときは還元型チオNADP類
または還元型チオNAD類を示し、B2はB1の酸化型
生成物を示す)で表されるサイクリング反応を形成せし
め、該反応によって変化するA2またはB1の量を測定
することを特徴とするミオイノシトールの高感度定量法
、並びに上記■、■及び■を含有することを特徴とする
ミオイノシトール定量用組成物を提供するものである。
しては、上記条件を具備するものであれば何れのもので
も使用できるが、その具体例として、酵素ハンドブック
(朝倉書店p6)記載の本酵素住産菌Aerobact
er aerogenes (J。
6))、Klebsiella pneumonia
e、5erratia marcescens。
Biochem、Biophys、Acta、。
ochem、Biophys、Res、Commun、
、68.1133 1138 (1976))およびB
ac i 11us 1上、No、3 (東洋醸造社
製)が挙げられる。しかしながら、Aerobacte
r aerogenes、Klebsiella
pneumoniae、Serratiamarces
censの三種は標準微生物学第2版(医学書院p20
9−212)によると肺炎あるいは日和見感染起因菌と
して化学療法剤、抗生物質に抵抗性を有する難治性感染
菌として知られており、このような病原菌を工業的規模
で培養することは実質的には困難である。また酵母Cr
yptococcus melibiosumの生産
する酵素のミオイノシトールに対するKm値は約11.
0mM、NADに対するK m (@:は約0.07m
Mと記載されており、Km値が高いため充分な反応速度
が得られ難い。〔酵素ハンドブック、p6) そこで、本発明者らは、ミオイノシトールを測定する目
的で、危険性のない、培養活性の高い、基質であるミオ
・イノシトールとNAD”に対するKm値のできるだけ
低い、安定で精製の簡単な酵素を生産する菌株を広く自
然界よりスクリーニングしたところ、静岡県賀茂郡東伊
豆町熱用の温泉近くの土壌より分離したBa c i
] 1 u 5−11No、 3菌株が目的とする性
質を有するミオイノシトールデヒドロゲナーゼを産生ず
ることを見出した。
土り。
定したミオイノシトールとNAD’に対するKm値がそ
れぞれ約0.6mM、0.004mMと非常に低い、反
応性の高い性質を有し、かつほぼ60℃の緩衝液中で約
15分間処理した後の活性が、処理前の活性の約95%
以上の値を保持している性質を有している新規なミオイ
ノシトールデヒドロゲナーゼあり、かつ補酵素としてN
AD (P)類のみならずチオNAD (P)類も補酵
素として利用する酵素であることを知り、また、本酵素
は、バチルス属に属するミオイノシトールデヒドロゲナ
ーゼ生産菌を培地に培養し、得られた培養物からミオイ
ノシトールデヒドロゲナーゼを採取してミオイノシトー
ルデヒドロゲナーゼを製造できる。
に属するが、例えば本発明者らが分離したNo、3菌株
は、本発明における酵素の製造に最も有効に使用される
菌株の一例であって、本菌株の菌学的性質を示すと次の
通りである。
は0.5〜0.7X1.5〜3.5μmで周毛で運動す
る。端または亜端に0.8X1.0〜208mの楕円〜
卵形の芽胞を形成し、芽胞によって菌体は膨張する。多
形性なし。
、可溶性色素は産生じない。
法) 2℃で培養し、 淡黄土〜黄土色を呈する。
ス +サリシン
+L−ソルボース ソルビトール 澱粉 十すフカロース
+トレハロース
+キシロース 以上の通り、本菌株の主性状は、グラム陽性の桿状細菌
で、大きさは0.5〜0.7X1.5〜3゜5μm、周
毛で運動、芽胞形成、多形性なし、グルコースを醗酵的
に分解し、酸を産生ずる。カタラーゼ・オキシダーゼ産
生。高温性の通性嫌気性であり、これらのグラム陽性桿
菌で芽胞を形成し、好気で生育する特徴から、バチルス
属に属すると判断された。
同定した。即ち、Bergey’ s Manua
l of Systematic Bacter
iology、Vol、2によれば、高温(50℃)で
生育する菌種はバチルス アシドカルダリウス(B、a
cidocaldarius)、バチルス サブチリス
(B、5ubt i ] is) 、バチルス バジウ
ス(B、bad 1us) 、バチルス フレビス(B
、brevis) 、バチルス コアグランス(B、c
oagu 1ans) 、バチルス リケニフォルミス
(B、licheniformis)、バチルス パン
トセンチカス(B、pantothent 1cus)
、バチルス シェゲリ (B、 schege 1
1 i) 、バチルス ステアロサーモフィルス (B
、stearothermophiluS)の9菌種が
記載されている。その内で、嫌気下で生育する菌種はバ
チルス B、coagulannsとB、lichen
formisの2菌種のみである。即ち、13.coa
gulanns (以下、「C」と略記することがあ
る)およびB、Iicheniformis(以下、r
LJと略記することがある)と本面とを対比した結果は
、次の通りである。
+) Jは弱陽性、「−」は陰性、rdJは菌株によっ
て異なる、NDはデータなしであることを示す。
生 + + グルコース(酸) 十 ÷ 十L・アラビ
ノース(酸) 十 → 千キシロース
d + マンニット (酸) d + +カゼイン
分解 d + ゲラチン分解 d 十 デンプン分解 −+(+) クエン酸塩利用 + + プロピオン酸塩利用 d + チロシン分解 −十 LV反応 −+ インドール産生 −+ 食塩耐性 2% 十 + 十5% −十 7% −+ 10% −ND 生育温度40℃ +++ 50℃ + + + 55 ℃ 十 +
+60℃ ND ND + 70℃ 硝酸塩還元 d + DNAの00モル% 44.5 46.4 41.9
(Type) (Type) 44.3 42.9 〜50.3 〜49.9 以上対比した結果によれば、本菌株N003の諸性状は
Bacillus coagulansに近いと考え
られるが、アセトイン産生能、DNAの00モル%、ま
た上記対比表には載せていないが、リドモスミルク培地
での反応も違っている。
・エスピーNo、3 (Bacillussp、No、
3)と命名し、通商産業省工業技術院微生物工業技術研
究所に受託番号微工研条寄第3013号(FERM
BP−3013)として寄託した。
トールデヒドロゲナーゼ生産菌が適当な培地に培養され
る。
、前述のバチルス・エスピーN003が挙ケられるが、
細菌の一般的性状として蘭学上の性質は変異し得るもの
であるから、自然的にあるいは通常行われる紫外線照射
、放射線照射または変異誘導剤、例えばN−メチル−N
−二トローN−ニトロソグアニジン、エチルメタンスル
ホネートなどを用いる人工的変異手段により変異し得る
人工変異株は勿論、自然変異株も含め、バチルス属に属
し、ミオイノシトールデヒドロゲナーゼを生産する能力
を有する菌株は、すべて本発明に使用することができる
。
って行うことができるが、本菌株の培養にあたっては、
ミオイノントールデヒロゲナーゼがミオイノシトールに
よって誘導的に生成される誘導酵素であることから、例
えばミオイノシトール0.5%〜5%を含む培地で培養
することが、ミオイノシトールデヒドロゲナーゼの生産
性を10〜300倍程度良好とするので好ましい。
物が同化し得る炭素源、消化し得る窒素源、さらには必
要に応し、無機塩などを含有させた栄養培地が使用され
る。
、サッカロースなどが単独または組み合わせて用いられ
る。消化し得る窒素源としては、例えばペプトン、肉エ
キス、酵母エキスなどが単独または組み合わせて用いら
れる。その他必要に応じてリン酸塩、マグネシウム塩、
カルシウム塩、カリウム塩、ナトリウム塩、その他、鉄
、マンガンなどの種々の重金属塩などが使用される。上
記以外に公知の同化し得る炭素源、消化し得る窒素源が
使用できることはいうまでもない。
件下で行うのがよく、工業的には深部通気攪拌培養が好
ましい。培養温度はミオイノシトールデヒロゲナーゼ生
産菌が発育し、本酵素を生産する範囲内で適宜変更し得
るが、通常は40〜60℃、特に50℃付近が好ましい
。培養時間は培養条件によって異なるが、本酵素が最高
力価に達する時期を見計らって適当な時期に培養すれば
よいが、通常は1〜2日間程度である。
通気性などの培養条件は使用する菌株の種類や外部の条
件などに応して好ましい結果が得られるように適宜調節
、選択されることは言うまでもない。
油などの消泡剤が適宜使用される。
ーゼは、主として菌体内に含有されるので、得られた培
養物から濾過または遠心分離等の手段により集菌し、こ
の菌体を超音波処理、フレンチプレス処理、ガラスピー
ズ処理、凍結破砕処理等の機械的破壊手段やリヅチーム
等の酵素的破壊手段等の種々の菌体処理手段を適宜組み
合わせて、粗製のミオイノシトールデヒロゲナーゼ含有
液が得られる。
含有液から公知の蛋白質、酵素等の単離、精製手段を用
いることによりさらに精製されたミオイノシトールデヒ
ドロゲナーゼを得ることができる。
に、硫安、硫酸ナトリウム等を添加する塩析沈澱法によ
り本酵素を回収すればよい。さらにこの沈澱物は、分子
篩、各種の樹脂を用いたクロマトグラフィー法、電気泳
動法あるいは超遠心分析法を適宜組み合わせ用いて、必
要に応じて精製すればよく、その精製手段としては、目
的とするミオイノシトールデヒドロゲナーゼの性質を利
用した手段を用いればよく、例えば上記の沈澱物を水ま
たは緩衝液ムこ溶解した後、必要に応して半透膜にて透
析し、さらにDEAE−セルロース、DEAE−セファ
セル、DEAE−セファロース、DEAE−セファデッ
クス、Q−セファロース(ファルマシアり 、DEAE
トヨバール(東洋曹達社製)ハイトロキシルアパタイト
等のイオン交換樹脂や、オクチルセファロース、フェニ
ル−セファロース(ファルマシア社製)等の疎水クロマ
ト樹脂や、その他のアフィニティークロマト樹脂が使用
される。また、セファデックスG−100、セファアク
リルS−200等のゲル濾過剤による分子篩クロマトや
、さらに必要に応じて透析膜を用いて脱塩すればよい。
カロース、ソルビトール等、アミノ酸、例えばグルタミ
ン酸、グリシン等、ペブタイドまたは蛋白質として牛血
清アルブミン等の安定剤の0.05〜10%程度を添加
し、凍結乾燥等の処理により精製されたミオイノシトー
ルデヒドロゲナーゼの粉体を得ることができる。
である。
Oフルクトース
Oガラクトース
0ソルビトール Oマンノ
ース Oマルトース
0サン力ロース
Oラクトース 0(
2)酵素作用 下記式に示すように少なくともミオイノシトールおよび
NAD”よりミオイノソースおよびNADHを生成する
反応を触媒する。
キサノン) (3)分子量 130.000±15,000 トーソー社製TSKゲル3000SW(0,75x5Q
cm)による値、溶臼液;0.2M NaCl含有0
.1Mリン酸緩衝液(pH7,0) 、標準品はオリエ
ンタル酵母社製の次の分子量マーカーを使用。
、 32.000 アデニレイトキナ−一ゼ M、W、 67.000 牛血清アルブミンM
、W、142,000 ラクテートデヒドロゲナー
ゼ M、W、290,000 グルタメートデヒドロゲ
ナーゼ (4)等電点 pH4,5±0.5 キャリアアンフオライトを用いる焦点電気泳動法により
4℃、700vの定電圧で40時間通電した後、分画し
、各画分の酵素活性を測定した。
ジアフォラーゼ(東洋醸造社製)、1mM NA
D” (オリエンタル酵母社製)、0.025% N
TB (和光紬薬工業社製)を含む反応液中でミオイノ
シトールの濃度を変化させて、ミオイノシトールに対す
るKm値を測定した結果は、0.64mMの値を示した
。
オイノシトールを添加し、NAD”の濃度を変化させて
NAD”に対するKm値を測定した結果は、0.004
mMの値を示した。
チオNAD” (シグマ社製)を用いて同様にミオイ
ノシトールに対するKm値を測定した結果は10.0m
Mの値を示した。
トールを添加したところ、チオNAD”に対するKm値
は0.17mMの値を示した。さらに、NADP”とミ
オイノシトールとの反応におけるNADP”に対するK
m値は0.19mM、ミオイノシトールに対するKm値
は30.91mMであり、さらにまたチオNADP”
とミオイノシトールの反応におけるチオNADP’に対
するKm値は2.54 m M % ミオイノシトール
に対するKm値は179゜62mMであった。
ならず、チオNAD (P)”についても補酵素として
利用するものであることが明らかである。
リス塩酸緩リン酸緩衝液5)に代えて100mMのリン
酸緩衝液(pH6,5〜8.0、−〇−)、トリス塩酸
緩衝液(p H8,0〜9,0、ロー)およびグリシン
−水酸化ナトリウム緩衝液(p)IC1,0〜10.0
、−■−)の各緩衝液を用いて測定した活性の相対値の
結果は第4図に示す通りであって、pH9,5付近で最
大の活性を示す。
,5〜6.0、−ム一)、リン酸緩衝液(pH6,0〜
8.0、−〇−)、トリス塩酸緩衝液(pH8,0〜9
.5、−ロー)およびグリシン−水酸化ナトリウム緩衝
液(pH9,0〜10.0、−一)の各緩衝液で調製し
、50℃で15分間加熱処理した後、その残存活性を後
記の酵素活性測定法に従って測定した結果は、第3図に
示す通りであって、pH6,5〜9.0の範囲で80%
以上の活性を保持している。
pH7)で調製し、15分間加熱処理後、その残存活性
を後記の酵素活性測定法に従って測定した結果は、第1
図に示される通りであって、60℃までは残存活性とし
て95%以上を有する安定なものであった。
記の酵素活性測定法に従い、35.40.45.50.
55.60および65℃の各温度で10分間反応後、0
.IN塩酸2m!!で反応を停止し、波長550nmで
吸光度を測定した相対値の結果は、第2図に示す通りで
あって、60℃付近で最大の活性を有している。
mM ミオイノシトール(和光紬薬社製)1mM
NAD” (オリエンタル酵母社製)5U ジアフ
ォラーゼ(東洋醸造社製)、0.025%NBT (和
光紬薬工業社製)、■酵素活性測定 上記の反応液1m!!を小試験管に入れ、37℃で5分
間インキュベートした後に、適当に希釈した酵素液0.
02m1を添加して攪拌し、反応を開始する。正確に1
0分間反応の後に、0.IN塩酸2゜0mlを添加して
攪拌し、反応を停止して、A9.。
オイノシトールを除いた反応液を用いて同様の測定を行
い、その吸光度Aoを求める。
P類、チオNAD類、NADP類、NAD類を示すが、
チオNADP類またはチオNAD類としては、例えばチ
オニコチンアミドアデニンジヌクレオチオドホスフェー
ト(チオNADP) 、チオニコチンXミドヒボキサン
チンジヌクレオチドホスフェート、およびチオニコチン
アミドアデニンジヌクレオチド(チオNAD) 、チオ
ニコチンアミドヒボキサンチンジヌクレオチドが挙げら
れ、又、NADP類またはNAD類としては、例えばニ
コチンアミドアデニンジヌクレオチドホスフェート(N
ADP)、アセチルピリジンアデニンジヌクレオチドホ
スフェート (アセチルNADP) 、ニコチンアミド
ヒボキサンチンジヌクレオチドホスフェート(デアミノ
NADP);及びニコチンアミノドアデニンジヌクレオ
チド(NAD)、アセチルピリジンアデニンジヌクレオ
チド(アセチルNAD) 、ニコチンアミドヒボキサン
チンジヌクレオチド(デアミノNAD)が挙げられる。
D (P)類である場合B、はNAD (P)H類であ
ることが必要であり、B、がチオNAD (P)H類で
ある場合A、はNAD (P)Nであることが必要であ
り、A1およびB、の関係において1つのチオ型補酵素
を使用するものである。
チオNAD類とNAD類を補酵素とする場合は、上述の
チオNAD類とNADiより、また、用いるミオイノシ
トールデヒドロゲナーゼがチオNAD (P)!及びN
AD (P)類を共に補酵素とする場合は、上述のチオ
NAD類及びチオNADP類とNAD類及びNADP類
より適宜選択して用いればよい。
の量に比較して過剰量であり、またミオイノシトールデ
ヒドロゲナーゼのA、及びB、それぞれに対するKm値
に比較しても過剰量であることが必要であり、特にミオ
イノシトール量の20〜10000倍モルが好ましい。
1及びB、の濃度は0.02〜100mM。
デヒドロゲナーゼの量は5〜1000u/mI!、特に
20〜500u/mfが好ましいが、その量は被検体の
種類等により適宜決定することができ、これ以上の量を
用いることもできる。
ノシトールに作用せず、B z = B +の反応を形
成する第二のデヒドロゲナーゼ及び該第二のデヒドロゲ
ナーゼの基質を組み合わせて作用せしめることにより、
後記反応式(I[)のごとく、B、とB2の間にB、の
再生のための反応系を付与せしめることによりミオイノ
シトールのサイクリング反応を形成せしめ得る。この場
合、定量の際には反応により生成したA2の量を測定す
る。
P類またはNAD類を示し、A2はA、の還元型生成物
を示し、B、はA、がチオNADP類またはチオNAD
類のときは還元型NADP類または還元型NAD類を、
A1がNADP@またはNAD類のときは還元型チオN
ADP類または還元型チオNADiを示し、B2はB1
の酸化型生成物を示し、B z ””” B +への反
応はB2を補酵素として第二のデヒロゲナーゼにてB1
を生成する酵素反応を示す)すなわち、第二のデヒドロ
ゲナーゼはBIの再生のために補助的に添加するもので
あり、これによってB、の使用量を少なくすることが可
能となり、特にB、が高価な場合は有効である。又、B
、の代わりにB2あるいはB1と82の混合物を用いて
反応を行ってもよい。この場合、B1または/及びB2
の使用量は特に限定されるものではないが、−射的には
A1の1/10モル以下が好ましく、より好ましくは1
150〜1/1000モルまたはそれ以下であってもよ
い。
いて、A1の濃度は0.02’−100mM。
B、の濃度は0.05〜5000μM、特に5〜500
μMが好ましく、ミオイノシトールデヒドロゲナーゼの
濃度は5〜1000μ7ml、特に20〜500u/m
!!が好ましく、第二のデヒドロゲナーゼはB2に対す
るKm値(mM単位)の20倍量(u / m 1単位
)以上になるように調製すればよく、例えば1〜100
u/mj!が好ましく、また第二のデヒドロゲナーゼの
基質は過剰量、例えば0゜05〜20mMが好ましい。
でき、これ以上の量を用いることもできる。
基質としては、例えば、B、がNAD類またはチオNA
D類のときは、アルコールデヒドロゲナーゼ(EC,1
,1,1,1)とエタノール、グリセロールデヒドロゲ
ナーゼ(EC,1,1,1,6)(E、Co11由来)
とグリセロール、グリセロール−3−リン酸デヒロゲナ
ーゼ(EC,1,1゜1.8)(ウサギ筋肉由来)とL
−グリセロール−3−リン酸、リンゴ酸デヒドロゲナー
ゼ(EC,1゜1.1.37)(ブタ心筋、ウシ心筋由
来)とL−リンゴ酸、グリセロアルデヒドリン酸デヒド
ロゲナーゼ(EC,1,1,1,12)(ウサギ骨格筋
、肝、酵母、E、Co11由来)とD−グリセロアルデ
ヒドリン酸とリン酸、B2がNADP類またはチオNA
DP類のときは、グルコース−6−リン酸デヒロゲナー
ゼ(EC,1,1,1,49)(酵母由来)とグルコー
ス−6−リン酸、イソクエン酸デヒドロゲナーゼ(EC
,1,1,1,42)(酵母、ブタ心筋由来)とイソク
エン酸、グリオキシル酸デヒドロゲナーゼ(EC,1,
2,1,17) (Psuedomonas ox
a]aticus由来)とCoAとグリオキシル酸、ホ
スホグルコン酸デヒドロゲナーゼ(EC,1,1,1,
44) (ラット肝、ビール酵母、E、colj由来
)と6−ホスホ−D−グルコン酸、グリセロアルデヒド
リン酸デヒロゲナーゼ(EC,1,2,1,13)(植
物葉緑体由来)とD−グリセロアルデヒド−3−リン酸
とリン酸、ベンズアルデヒドデヒドロゲナーゼ(EC。
luorescens由来)とベンズアルデヒド等が挙
げられる。
オイノシトールに作用せず、A2→A1への反応を形成
する第3のデヒドロゲナーゼ及び該第三のデヒドロゲナ
ーゼの基質を作用せしめることにより、後屈反応式(I
II)の如く、A1とA2の間に八〇の再生の為の反応
系を付与せしめることによりミオイノシトールのサイク
リング反応を形成し得る。
n)(式中、A1はチオNADP類、チオNAD類、N
ADP類またはNAD類を示し、A、はA、の還元型生
成物を示し、B1はA、がチオNADP類またチオNA
D類のときは還元型NADP類または還元型NAD類を
、A、がNADP類またはNAD類のときは還元型チオ
NADP類または還元型チオNAD類を示し、B2はB
1の酸化型生成物を示し、A2−4 A 、への反応は
A2を補酵素として第三のデヒドロゲナーゼにてA、を
生成する酵素反応を示す)すなわち、第三のデヒドロゲ
ナーゼはA、の再生のために補助的に添加するものであ
り、これによってA1の使用量を少なくすることが可能
となり、特にA、が高価な場合には有効である。又、A
1の代わりにA2あるいはA、とA2の混合物を用いて
反応を行ってもよい。この場合、A1または/及びA。
B1の1/10モル以下が好ましく、より好ましくは1
150〜1/1000モルまたはそれ以下であってもよ
い。
イテ、B、(7)1度は0.02〜100mM、特に0
.05〜20mMが好ましく、A2または/及びA、の
濃度ハ0. 05〜5000 uM、特に5〜500μ
Mが好ましく、ミオイノシトールデヒドロゲナーゼの濃
度は5〜1000 u/m7!、特に20〜500u/
m7!が好ましく、第三のデヒドロゲナーゼはA2に対
するKm値(mM値)の20倍量(u/mI!単位)以
上になるように調製すればよく、例えば1〜100u/
mβが好ましく、また第:のデヒドロゲナーゼの基質は
過剰量、例えばo、05〜20mMが好ましい。これら
の量は被検体の種類等により適宜決定することができ、
これ以上の量を用いることもできる。
A、がNAD類またはチオNAD類のときは、アルコー
ルデヒドロゲナーゼ(EC,1,1,11)とアセトア
ルデヒド、グリセロールデヒドロゲナーゼ(EC,1,
1,1,6)(E、Co11由来)とジヒドロキシアセ
トン、グリセロール−3リン酸デヒドロゲナーゼ(EC
,1,1,1,8) (ウサギ筋肉由来)とジヒドロキ
シアセトンリン酸、リンゴ酸デヒドロゲナーゼ(EC,
1,1,137)(ブタ心筋、ウシ心筋由来)とオギザ
ロ酢酸、グリセロアルデヒドリン酸デヒドロゲナーゼ(
EC,1,1,1,12)(ウサギ骨格筋、肝、酵母、
E、Co11由来)と1. 3−シ*ス*−D −グリ
セリン酸、A1がNADP類またはチオNADP類のと
きは、グルコース−6−リン酸デヒドロゲナーゼ(EC
,1,1,1,49)(酵母由来)とグルコノラクトン
−6ゝ−リン酸、グリセロアルデヒドリン酸デヒドロゲ
ナーゼ(EC,1,2,1,13)(植物葉緑体由来)
と1,3−ジホスホ−D−グリセリン等が挙げられる。
て、使用できるミオイノシトールデヒドロゲナーゼに関
しては、例えば補酵素としてNAD類(好ましくはNA
D) 、チオNAD類(好ましくはチオNAD) 、あ
るいはNADP類(好ましくはNADP)、チオNAD
P類(好ましくはチオNADP)を用いて基質であるミ
オイノシトールに対する反応性を有するものであればよ
く、本発明の知見に基づき、これら補酵素と基質を用い
て確認できるものである。
ドロゲナーゼの各種補酵素間の相対活性等を考慮して二
種の補酵素を適宜選択し、その後圧反応/逆反応の至適
pHの間でpH条件を酵素サイクリング反応が効率よく
進行するように設定すればよい。
洋醸造社製)由来のミオイノシトールデヒドゲナーゼに
ついてみれば、補酵素にチオNADを用いた場合のNA
Dを用いた場合に対する相対活性は約10〜15%であ
り、又、正反応の至適pHは9.5付近で、また逆反応
の至適pHは7〜7.5である。本酵素は更にNAD類
のみでなくNADP類をも補酵素とする。これら使用す
る酵素は単独でも、あるいは適宜2種以上を組み合わせ
て用いてもよい。
組成物によって被検体中のミオイノシトールを測定する
には、上記成分■〜■、■〜■、あるいは■〜■及び■
を含有する組成物に被検体0.001〜0.5mlを加
え、約37℃の温度にて反応させ、反応開始一定時間後
の2点間の数分ないし数十分間、例えば3分後と4分後
の1分間、または3分後と8分後の5分間における生成
されたAtO量または消費されたB1の量を、それぞれ
の吸収波長に基づく吸光度の変化によって測定すればよ
い。例えば、A2がチオNADH,B、がNADHの場
合、A2の生成を400nmの吸光度の増加により測定
するか、あるいはB、の消費を340nmの吸光度の減
少により測定し、既知?震度のミオイノシトールを用い
て測定したときの値と比較すれば、被検液中のミオイノ
シトール量をリアルタイムで求めることができる。
のものを酵素サイクリング反応に導くものであり、被検
液中の共存物質の影響を受けにくいため、被検液のブラ
ンク測定を省略することができ、レイトアッセイによる
筒便な測定を成し得る。
吸光度測定の代わりに他の公知の測定法を使用して定量
を行うこともできる。
素を用いるため測定誤差を生じず、また、酵素サイクリ
ング反応を組み合わせることによって怒度を増大させる
ことができるため、少量の検体で迅速かつ正確に被検体
中のミオイノシトールを定量することができる、特に6
0℃にて95%以上の残存活性を有する熱に安定なミオ
イノシトールデヒドロゲナーゼを用いることが好ましい
。
べるが、本発明はこれによって何ら限定されるものでな
い。
社製)2%、リン酸2カリウム(和光紬薬社製)0.2
%、塩化カルシウム(和光紬薬社製)0゜02%、g酸
マグネシウム(和光紬薬社製)0.05%、ミオイノシ
トール(和光紬薬社製)2%、pH7,3を含む液体培
地100mfを500mA容三角フラスコに分注し、1
20℃で20分間加熱滅菌した後、これにバチルス・エ
スピーN003の1白金耳を接種し、50℃で12Or
、p、m、の振とう培養器で30時間培養して種母85
m1 (酵素活性1.2u/mβ)を得た。
オーム442 (日本油脂)を0.1%添加した液体培
地2OLを3OL容ジヤーフアメンターに仕込み、加熱
滅菌した後に上記の種母85m1を移植し、培養温度5
0℃、通気f20 L/分、内圧04kg/cm”、攪
拌速度150r、p、m、で24時間通気培養し、培養
物18.OL(酵素活性1.8u/mjりを得た。
1%リヅチーム(エーザイ社製)を含む20mMリン酸
緩衝液(pH7,5)5Lを加え、37℃で1時間イン
キュベイトした後、遠心分離して沈澱物を除去し、上滑
4.5L (6u/mA)を得た。
物を遠心分離して集め、これを20mMリン酸緩衝液で
溶解しILの粗酵素液(24,2u/ml)を得た。こ
の溶液に固形硫安を200g溶解し、生した沈澱物を遠
心分離して除去し、得られた上清に再び固形硫安を25
0g溶解した。この処理液を遠心分離して得られた沈澱
物を20mMリン酸緩衝液(p H7,5)で溶解し、
500m1!の酵素液(36,3u/m1)を得た。こ
の酵素液を透析y、(三光紬薬社製)を用いて20Lの
20mMリン酸緩衝液(pH7,5)に対して一晩透析
し、得られた酵素液を20mMリン酸緩衝液(pH7,
5)で緩衝化したDEAE−セファロースCL−6B
(ファルマシア)250mt!のカラムに通し、0.1
MKClを含む20mMリン酸緩衝液(pH7,5)L
Lを流した後、次いで0.3M KCI!を含む20
mM’Jン酸緩衝液(pH7,5)で熔出し、酵素液3
50mJ (35,2u/mjりを得た。得られた酵素
液を10mMリン酸緩衝液(pH7,0)20Lに対し
て一晩透析した。こうして得られた酵素液に牛血清アル
ブミン(シグマ社製)を0.2g溶解した後に凍結乾燥
して、凍結乾燥標品1.1g(10,6u/mg)を得
た。
30.40.50μMのミオイノシトール溶液をそれぞ
れ20μlを添加し、37℃にて反応を開始させた。反
応開始後2分目と7分目の400nmにおける吸光度を
読み取りその差を求めた。その結果を第5図に示した。
る吸光度変化量は良好な直線を示した。
) 0.1mM 還元型デアミノNAD (シグマ)2
mM チオNAD (三共)200u/mZ
ミオイノシトールデヒドロゲナーセ(東洋醸造、バチル
ス・エスピ ーNo、3由来) 〈操作〉 上記試薬1mAをキュベツトにとり、0.2.4.6.
8.10μMのミオイノシトールシン容液をそれぞれ5
0μl添加し、37℃にて60分間反応させたのち、0
.5%ドデシル硫酸ナトリウム液1mfを加え反応を停
止させた。400 nmにける吸光度を測定し、第6図
に示すようなような良好な定量曲線を得た。
0) 0.2mM 還元型NAD (オリエンタル酵母)4
mM チオNAD (三共)250u/m/
ミオイノシトールデヒドロゲナーゼ(東洋醸造、バチ
ルス・エスピ ーNo、3由来) 0.2% トリトン X−100 〈操作〉 キュベントに上記反応液1m/を加え、37℃にて予備
加温する。3種類の血清サンプルをそれぞれについて2
0μiキユベツトに加え、37℃にて反応を開始させた
。反応開始後の5分目と6分目の400μmにおける吸
光度を読み取り、その差を計算した。別に、標準液とし
て50μMミオイノシトール溶液を、また試薬ブランク
としてサンプルの代わりに蒸留水を加えたちのそれぞれ
について同様の測定を行った。標準液の吸光度差よりそ
れぞれの血清サンプルのイノシトール濃度を算出し下記
の表を得た。
0) 15 mM NADP(オリエンタル酵母)50
8M チオNAD (三共) 0.4M エタノール 3 Q u / m l アルコールデヒドロゲナー
ゼ(オリエンタル酵母) 250u/ml ミオイノシトールデヒドロゲナーゼ(
東洋醸造、バチルス エスピ ーNo、3由来) 〈操作〉 上記試薬1 m I!をキュベントにとり、0.20.
40.60.80.100μMのミオイノシトール溶液
をそれぞれ50μl添加し、37℃にて反応を開始させ
た。はんおう開始後3分目と8分目の340μmにおけ
る吸光度を読み取りその差を求めた。
M 還元型NADP (オリエンタル酵母) 508M チオNAD (三共) 5 mM ジヒドロキシアセトンリン酸10u
/ml グリセロール−3−リン酸デヒドロゲナーゼ
(ベーリンガー社 製;ウサギ筋肉由来) 250u/ml ミオイノシトールデヒドロゲナー
ゼ(東洋醸造、バチルス エ スピーNo、3由来) 〈操作〉 上記試薬1mj+をキュベントにとり、0.5o、10
0.150.200.250μMのミオイノシトール溶
液をそれぞれ50μl添加し、37℃にて反応を開始さ
せた。はんおう開始後3分目と8分目の340μmにお
ける吸光度を読み取りその差を求めた。その結果を第8
図に示した。
熱安定性を示す曲線、第2図はその至適温度を示す曲線
、第3図はそのpH安定性を示す曲線、第4図はその至
適pHを示す曲線、第5図ないし第8図は本発明に基づ
くミオイノシトールの定量曲線である。 第1 図 (0C) (0C) 第3 図 H 第4 図 H 第5 図 ミオイノシトール1し虻 ()IM) 第6 図 ミオイノシトール4」& ()rM 第7 図 ミオ4ノシトールjJL崖 )JM) 第8 図 ミオイノシトールJLiL (pM) 手続補正書 平成3年12月 5日 2゜ 3゜ 4゜ 平成 2年 特許願 第249776号発明の名称 ミオイノシトールの高感度定量法および定量用組成物 補正をする者 事件との関係 特許出願人 住所 静岡県田方郡大仁町三福632番地の1名称 東
洋醸造株式会社
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 (1)被検液に、 [1]チオニコチンアミドアデニンジヌクレオチドホス
フェート類(以下、チオNADP類という)およびチオ
ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド類(以下、チオ
NAD類という)のいずれか1つと、ニコチンアミドア
デニンジヌクレオチドホスフェート類(以下、NADP
類という)およびニコチンアミドアデニンジヌクレオチ
ド類(以下、NAD類という)からなる群より選ばれる
1つとを補酵素とし、少なくともミオイノシトールを基
質としてミオイノソースを生成する可逆反応をなすミオ
イノシトールデヒドロゲナーゼ、[2]A_1、 [3]B_1、 を含有する試薬を作用せしめて、次の反応式▲数式、化
学式、表等があります▼ (式中、A_1はチオNADP類、チオNAD類、NA
DP類またはNAD類を示し、A_2はA_1の還元型
生成物を示し、B_1はA_1がチオNADP類または
チオNAD類のときは還元型NADP類または還元型N
AD類を、A_1がNADP類またはNAD類のときは
還元型チオNADP類または還元型チオNAD類を示し
、B_2はB_1の酸化型生成物を示す)で表されるサ
イクリング反応を形成せしめ、該反応によって変化する
A_2またはB_1の量を決定することを特徴とするミ
オイノシトールの高感度定量法。(2)被験液に、 [1]チオNADP類およびチオNAD類のいずれか1
つと、NADP類およびNAD類からなる群より選ばれ
る1つとを補酵素とし、少なくともミオイノシトールを
基質としてミオイノソースを生成する可逆反応をなすミ
オイノシトールデヒドロゲナーゼ、[2]A_1、 [3]B_1または/およびB_2、 [4]ミオイノシトールに作用せず、B_2からB_1
への反応を形成する第二のデヒドロゲナーゼおよび該第
二のデヒドロゲナーゼの基質、を含有する試薬を作用せ
しめて、次の反応式 ▲数式、化学式、表等があります▼ (式中、A_1はチオNADP類、チオNAD類、NA
DP類またはNAD類を示し、A_2はA_1の還元型
生成物を示し、B_1はA_1がチオNADP類または
チオNAD類のときは還元型NADP類または還元型N
AD類を、A_1がNADP類またはNAD類のときは
還元型チオNADP類または還元型チオNAD類を示し
、B_2はB_1の酸化型生成物を示し、B_2からB
_1への反応はB_2を補酵素として第二のデヒドロゲ
ナーゼにてB_1を生成する酵素反応を示す)で表され
るサイクリング反応を形成せしめ、該反応によって変化
するA_2の量を測定することを特徴とするミオイノシ
トールの高感度定量法。 (3)被験液に、 [1]チオNADP類およびチオNAD類のいずれか1
つと、NADP類およびNAD類からなる群より選ばれ
る1つとを補酵素とし、少なくともミオイノシトールを
基質としてミオイノソースを生成する可逆反応をなすミ
オイノシトールデヒドロゲナーゼ、[2]A_1または
/およびA_2、 [3]B_1、 [5]ミオイノシトールに作用せず、A_2からA_1
への反応を形成する第三のデヒドロゲナーゼおよび該第
三のデヒドロゲナーゼの基質、を含有する試薬を作用せ
しめて、次の反応式 ▲数式、化学式、表等があります▼ (式中、A_1はチオNADP類、チオNAD類、NA
DP類またはNAD類を示し、A_2はA_1の還元型
生成物を示し、B_1はA_1がチオNADP類または
チオNAD類のときは還元型NADP類または還元型N
AD類を、A_1がNADP類またはNAD類のときは
還元型チオNADP類または還元型チオNAD類を示し
、B_2はB_1の酸化型生成物を示し、A_2からA
_1への反応はA_2を補酵素として第三のデヒドロゲ
ナーゼにてA_1を生成する酵素反応を示す)で表され
るサイクリング反応を形成せしめ、該反応によって変化
するB_1の量を測定することを特徴とするミオイノシ
トールの高感度定量法。 (4)チオNADP類が、チオニコチンアミドアデニン
ジヌクレオチドホスフェート(チオNADP)またはチ
オニコチンアミドピポキサンチンジヌクレオチドホスフ
ェートである請求項(1)から(3)のいずれかの請求
項記載のミオイノシトールの高感度定量法。(5)チオ
NAD類が、チオニコチンアミドアデニンジヌクレオチ
ド(チオNAD)またはチオニコチンアミドピポキサン
チンジヌクレオチドである請求項(1)から(3)のい
ずれかの請求項記載のミオイノシトールの高感度定量法
。 (6)NADP類が、ニコチンアミドアデニンジヌクレ
オチドホスフェート(NADP)、アセチルピリジンア
デニンジヌクレオチドホスフェート(アセチルNADP
)およびニコチンアミドピポキサンチンジヌクレオチド
ホスフェート(デアミノNADP)からなる群より選ば
れた補酵素である請求項(1)から(3)のいずれかの
請求項記載のミオイミノシトールの高感度定量法。 (7)NAD類が、ニコチンアミドアデニンジヌクレオ
チド(NAD)、アセチルピリジンアデニンヌクレオチ
ド(アセチルNAD)およびニコチンアミドピポキサン
チンヌクレオチド(デアミノNAD)からなる群より選
ばれた補酵素である請求項(1)から(3)のいずれか
の請求項記載のミオイノシトールの高感度定量法。 (8)次の成分[1]〜[3] [1]チオNADP類およびNAD類のいずれか1つと
、NADP類およびNAD類からなる群より選ばれる1
つとを補酵素とし、少なくともミオイノシトールを基質
としてミオイノソースを生成する可逆反応をなすミオイ
ノシトールデヒドロゲナーゼ、[2]A_1、 [3]B_1、 (但し、A_1はチオNADP類、チオNAD類、NA
DP類またはNAD類を示し、B_1はA_1がチオN
ADP類またはチオNAD類のときは還元型NADP類
または還元型NAD類を、A_1がNADP類またはN
AD類のときは還元型チオNADP類または還元型チオ
NAD類を示す)を含有することを特徴とするミオイノ
シトール定量用組成物。 (9)次の成分[1]〜[4] [1]チオNADP類およびチオNAD類のいずれか1
つと、NADP類およびNAD類からなる群より選ばれ
る1つとを補酵素とし、少なくともミオイノシトールを
基質としてミオイノソースを生成する可逆反応をなすミ
オイノシトールデヒドロゲナーゼ、[2]A_1、 [3]B_1または/およびB_2、 [4]ミオイノシトールに作用せず、B_2からB_1
への反応を形成する第二のデヒドロゲナーゼおよび該第
二のデヒドロゲナーゼの基質、 (但し、A_1はチオNADP類、チオNAD類、NA
DP類またはNAD類を示し、B_1はA_1がチオN
ADP類またはチオNAD類のときは還元型NADP類
または還元型NAD類を、A_1がNADP類またはN
AD類のときは還元型チオNADP類または還元型チオ
NAD類を示し、B_2はB_1の酸化型生成物を示す
)を含有することを特徴とするミオイノシトール定量用
組成物。 (10)次の成分[1]〜[3]および[5][1]チ
オNADP類およびチオNAD類のいずれか1つと、N
ADP類およびNAD類からなる群より選ばれる1つと
を補酵素とし、少なくともミオイノシトールを基質とし
てミオイノソースを生成する可逆反応をなすミオイノシ
トールデヒドロゲナーゼ、[2]A_1または/および
A_2、 [3]B_1、 [5]ミオイノシトールに作用せず、A_2からA_1
への反応を形成する第三のデヒドロゲナーゼおよび該第
三のデヒドロゲナーゼの基質、 (但し、A_1はチオNADP類、チオNAD類、NA
DP類またはNAD類を示し、B_1はA_1がチオN
ADP類またはチオNAD類のときは還元型NADP類
または還元型NAD類を、A_1がNADP類またはN
AD類のときは還元型チオNADP類または還元型チオ
NAD類を示し、A_2はA_1の還元型生成物を示す
)を含有することを特徴とするミオイノシトール定量用
組成物。
Priority Applications (8)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP24977690A JPH0661278B2 (ja) | 1990-09-18 | 1990-09-18 | ミオイノシトールの高感度定量法および定量用組成物 |
| EP95110124A EP0682119B1 (en) | 1990-09-18 | 1991-09-18 | Myo-inositol dehydrogenase |
| DE69120489T DE69120489T2 (de) | 1990-09-18 | 1991-09-18 | Hochsensitives Testverfahren für Myo-Inositol und Komposition zur Ausführung davon |
| EP91308520A EP0477001B1 (en) | 1990-09-18 | 1991-09-18 | Highly sensitive assay method for myo-inositol and composition for practicing same |
| AT95110124T ATE177153T1 (de) | 1990-09-18 | 1991-09-18 | Myo-inositoldehydrogenase |
| AT91308520T ATE139801T1 (de) | 1990-09-18 | 1991-09-18 | Hochsensitives testverfahren für myo-inositol und komposition zur ausführung davon |
| DE69130961T DE69130961T2 (de) | 1990-09-18 | 1991-09-18 | Myo-Inositoldehydrogenase |
| US08/106,693 US5356790A (en) | 1990-09-18 | 1993-08-16 | Highly sensitive assay method for myo-inositol, composition for practicing same, novel myo-inositol dehydrogenase, and process for producing same |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP24977690A JPH0661278B2 (ja) | 1990-09-18 | 1990-09-18 | ミオイノシトールの高感度定量法および定量用組成物 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04126099A true JPH04126099A (ja) | 1992-04-27 |
| JPH0661278B2 JPH0661278B2 (ja) | 1994-08-17 |
Family
ID=17198058
Family Applications (1)
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|---|---|---|---|
| JP24977690A Expired - Fee Related JPH0661278B2 (ja) | 1990-09-18 | 1990-09-18 | ミオイノシトールの高感度定量法および定量用組成物 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0661278B2 (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1998042863A1 (en) * | 1997-03-26 | 1998-10-01 | Asahi Kasei Kogyo Kabushiki Kaisha | Highly sensitive method for assaying chiro-inositol and compositions for the assay |
| US7452687B2 (en) | 2002-03-29 | 2008-11-18 | Asahi Kasei Pharma Corporation | Method of detecting mild impaired glucose tolerance or insulin secretory defect |
| JP2016520192A (ja) * | 2013-05-14 | 2016-07-11 | メタボロン,インコーポレイテッド | 腎機能に関連付けられるバイオマーカーおよびそれを使用する方法 |
-
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- 1990-09-18 JP JP24977690A patent/JPH0661278B2/ja not_active Expired - Fee Related
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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| WO1998042863A1 (en) * | 1997-03-26 | 1998-10-01 | Asahi Kasei Kogyo Kabushiki Kaisha | Highly sensitive method for assaying chiro-inositol and compositions for the assay |
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| US10539575B2 (en) | 2013-05-14 | 2020-01-21 | Metabolon, Inc. | Biomarkers related to kidney function and methods using the same |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0661278B2 (ja) | 1994-08-17 |
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