JPH0460088B2 - - Google Patents
Info
- Publication number
- JPH0460088B2 JPH0460088B2 JP59100240A JP10024084A JPH0460088B2 JP H0460088 B2 JPH0460088 B2 JP H0460088B2 JP 59100240 A JP59100240 A JP 59100240A JP 10024084 A JP10024084 A JP 10024084A JP H0460088 B2 JPH0460088 B2 JP H0460088B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- aqueous solution
- reference example
- reaction
- derived polypeptide
- derived
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61Q—SPECIFIC USE OF COSMETICS OR SIMILAR TOILETRY PREPARATIONS
- A61Q5/00—Preparations for care of the hair
- A61Q5/04—Preparations for permanent waving or straightening the hair
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/46—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds containing sulfur
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Birds (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Cosmetics (AREA)
Description
〔技術分野〕
本発明は毛髪や頭皮を損傷させることなく、す
ぐれたウエーブ効果を付与しうる新規なパーマネ
ントウエーブ用第１剤に関する。 〔背景技術〕 従来のパーマネントウエーブ用剤は、チオグリ
コール酸、システインなどの還元剤を主剤とする
水溶液に、アンモニア、モノエタノールアミン、
トリエタノールアミンなどの塩基性物質を加えて
PH８〜10に調整したものを第１剤とし、臭素酸ナ
トリウム、過酸化水素などの酸化剤の水溶液を第
２剤としてなるものである。 そして、かかるパーマネントウエーブ用剤によ
つて毛髪にウエーブをかけるメカニズムは、毛髪
をロツドなどに固定して毛髪をカールした状態
で、第１剤により毛髪中のケラチン蛋白質に含ま
れているシスチンのジスルフイド結合を還元する
ことによつてメルカプト基として切断して毛髪中
の蛋白鎖をほぐし、ついで、第２剤によつてメル
カプト基を酸化して毛髪に新たな位置でジスルフ
イド結合を生成させ、ウエーブを固定化させよう
とするものである。 しかしながら、このような従来の薬剤によるパ
ーマネントウエーブでは、第１剤による還元剤で
切断されたシスチンのジスルフイド結合が、つづ
く第２剤による酸化で完全にもとどおりにジスル
フイド結合を形成してシスチンを再生するとは限
らず、第１剤による処理によつてシスチンより生
じたメルカプト基の一部は、第２剤によつて過剰
酸化を受け、あるいは毛髪中に残存しているチオ
グリコール酸またはシステインのメルカプト基と
反応してジスルフイド結合を生成するなどの副反
応を生じ、そのため毛髪中のケラチン蛋白質の一
部が溶離し、また毛髪中の残存部分も物理的、化
学的変化を受けるなどの損傷が生じる。その結
果、毛髪に異和感やパサパサした感じを与えるば
かりでなく、毛髪が多大な損傷を受けることにな
る。このような毛髪の損傷の度合はウエーブ効果
と関連性を有しており、たとえばチオグリコール
酸またはその塩を主剤とする第１剤では、ウエー
ブ効果がすぐれているが、毛髪の損傷も非常に大
きく、システインを主体とする第１剤では、毛髪
の損傷は少ないがウエーブ効果がそれほど大きく
ない。 また過去において亜硫酸塩または亜硫酸水素塩
を主剤とするパーマネントウエーブ用第１剤も用
いられていたが、これらによる還元反応は、下記
に示されるように、 ケラチン−Ｓ−Ｓ−ケラチン＋HSO3 - ケラチン−SH＋ケラチン−SSO3 - であつて、ジスルフイド結合は一方はメルカプト
基に、他方はSSO3 -基に切断されるため、酸化に
よるジスルフイド結合の再生がむつかしく、また
上記還元−酸化反応が遅いため、一般に毛髪を加
熱するので、毛髪の損傷がさらに著しいものとな
る。 〔発明の目的〕 本発明は上述のような事情に鑑み、毛髪や頭皮
を損傷させることなく、すぐれたウエーブ効果を
付与しうるパーマネントウエーブ用第１剤を提供
することを目的とする。 〔発明の構成〕 本発明は上述のごとき従来のパーマネントウエ
ーブ用第１剤の欠点を解消するためになされたも
のであり、一般式（） （式中、Ｒは動物性蛋白質より誘導されるポリ
ペプタイドを構成するアミノ酸の側鎖であり、ｎ
は３〜20である）で示される第４級トリメチルア
ンモニウム誘導ポリペプタイドを、チオグリコー
ル酸、チオグリコール酸塩、システイン、亜硫酸
塩および亜硫酸水素塩よりなる群から選ばれた少
なくとも１種の還元剤を併用するようにしたもの
である。 上記一般式（）で示される第４級トリメチル
アンモニウム誘導ポリペプタイドは、そのポリペ
プタイド部分がコラーゲン、ケラチン、絹（シル
ク）を構成する蛋白質（絹蛋白質）などの動物性
蛋白質から誘導されたものであつて、毛髪と同様
の化学構造を有し、そのアミノ基やカルボキシル
基、さらには各種アミノ酸の側鎖の作用によつて
毛髪に吸着し、毛髪を保護し、また損傷した毛髪
を再生する作用を有するうえに、第４級化により
毛髪への吸着性が非常に向上していて、毛髪に高
度の柔難性と自然の光沢を与える。そこで、この
第４級トリメチルアンモニウム誘導ポリペプタイ
ドをパーマネントウエーブ用第１剤中に配合する
と、第４級トリメチルアンモニウム誘導ポリペプ
タイドが毛髪に吸着し、この毛髪に吸着した第４
級トリメチルアンモニウム誘導ポリペプタイドは
第２剤処理前のかるいすすぎによつても洗い流さ
れることがなく毛髪上に残り、第２剤による過剰
酸化や、チオグリコール酸などの還元剤との副反
応を抑制し、毛髪の損傷を大巾に減少させる。 前記一般式（）におけるポリペプタイド部分
はコラーゲン、ケラチン、絹蛋白質、エラスチ
ン、アクチン、ミオシンなどの動物性蛋白質より
誘導されるものであり、また前記一般式（）に
おいてその側鎖がＲで示されるアミノ酸として
は、アラニン、グリシン、バリン、ロイシン、イ
ソロイシン、プロリン、フエニルアラニン、チロ
シン、セリン、トレオニン、メチオニン、アルギ
ニン、ヒスチジン、リジン、アスパラギン酸、ア
スパラギン、グルタミン酸、グルタミン、シスチ
ン、システイン酸、トリプトフアン、ヒドロキシ
プロリン、ヒドロキシリジンなどがあげられる。
そして、これらのアミノ酸の組成比の一例を示す
と第１表のとおりである。
ぐれたウエーブ効果を付与しうる新規なパーマネ
ントウエーブ用第１剤に関する。 〔背景技術〕 従来のパーマネントウエーブ用剤は、チオグリ
コール酸、システインなどの還元剤を主剤とする
水溶液に、アンモニア、モノエタノールアミン、
トリエタノールアミンなどの塩基性物質を加えて
PH８〜10に調整したものを第１剤とし、臭素酸ナ
トリウム、過酸化水素などの酸化剤の水溶液を第
２剤としてなるものである。 そして、かかるパーマネントウエーブ用剤によ
つて毛髪にウエーブをかけるメカニズムは、毛髪
をロツドなどに固定して毛髪をカールした状態
で、第１剤により毛髪中のケラチン蛋白質に含ま
れているシスチンのジスルフイド結合を還元する
ことによつてメルカプト基として切断して毛髪中
の蛋白鎖をほぐし、ついで、第２剤によつてメル
カプト基を酸化して毛髪に新たな位置でジスルフ
イド結合を生成させ、ウエーブを固定化させよう
とするものである。 しかしながら、このような従来の薬剤によるパ
ーマネントウエーブでは、第１剤による還元剤で
切断されたシスチンのジスルフイド結合が、つづ
く第２剤による酸化で完全にもとどおりにジスル
フイド結合を形成してシスチンを再生するとは限
らず、第１剤による処理によつてシスチンより生
じたメルカプト基の一部は、第２剤によつて過剰
酸化を受け、あるいは毛髪中に残存しているチオ
グリコール酸またはシステインのメルカプト基と
反応してジスルフイド結合を生成するなどの副反
応を生じ、そのため毛髪中のケラチン蛋白質の一
部が溶離し、また毛髪中の残存部分も物理的、化
学的変化を受けるなどの損傷が生じる。その結
果、毛髪に異和感やパサパサした感じを与えるば
かりでなく、毛髪が多大な損傷を受けることにな
る。このような毛髪の損傷の度合はウエーブ効果
と関連性を有しており、たとえばチオグリコール
酸またはその塩を主剤とする第１剤では、ウエー
ブ効果がすぐれているが、毛髪の損傷も非常に大
きく、システインを主体とする第１剤では、毛髪
の損傷は少ないがウエーブ効果がそれほど大きく
ない。 また過去において亜硫酸塩または亜硫酸水素塩
を主剤とするパーマネントウエーブ用第１剤も用
いられていたが、これらによる還元反応は、下記
に示されるように、 ケラチン−Ｓ−Ｓ−ケラチン＋HSO3 - ケラチン−SH＋ケラチン−SSO3 - であつて、ジスルフイド結合は一方はメルカプト
基に、他方はSSO3 -基に切断されるため、酸化に
よるジスルフイド結合の再生がむつかしく、また
上記還元−酸化反応が遅いため、一般に毛髪を加
熱するので、毛髪の損傷がさらに著しいものとな
る。 〔発明の目的〕 本発明は上述のような事情に鑑み、毛髪や頭皮
を損傷させることなく、すぐれたウエーブ効果を
付与しうるパーマネントウエーブ用第１剤を提供
することを目的とする。 〔発明の構成〕 本発明は上述のごとき従来のパーマネントウエ
ーブ用第１剤の欠点を解消するためになされたも
のであり、一般式（） （式中、Ｒは動物性蛋白質より誘導されるポリ
ペプタイドを構成するアミノ酸の側鎖であり、ｎ
は３〜20である）で示される第４級トリメチルア
ンモニウム誘導ポリペプタイドを、チオグリコー
ル酸、チオグリコール酸塩、システイン、亜硫酸
塩および亜硫酸水素塩よりなる群から選ばれた少
なくとも１種の還元剤を併用するようにしたもの
である。 上記一般式（）で示される第４級トリメチル
アンモニウム誘導ポリペプタイドは、そのポリペ
プタイド部分がコラーゲン、ケラチン、絹（シル
ク）を構成する蛋白質（絹蛋白質）などの動物性
蛋白質から誘導されたものであつて、毛髪と同様
の化学構造を有し、そのアミノ基やカルボキシル
基、さらには各種アミノ酸の側鎖の作用によつて
毛髪に吸着し、毛髪を保護し、また損傷した毛髪
を再生する作用を有するうえに、第４級化により
毛髪への吸着性が非常に向上していて、毛髪に高
度の柔難性と自然の光沢を与える。そこで、この
第４級トリメチルアンモニウム誘導ポリペプタイ
ドをパーマネントウエーブ用第１剤中に配合する
と、第４級トリメチルアンモニウム誘導ポリペプ
タイドが毛髪に吸着し、この毛髪に吸着した第４
級トリメチルアンモニウム誘導ポリペプタイドは
第２剤処理前のかるいすすぎによつても洗い流さ
れることがなく毛髪上に残り、第２剤による過剰
酸化や、チオグリコール酸などの還元剤との副反
応を抑制し、毛髪の損傷を大巾に減少させる。 前記一般式（）におけるポリペプタイド部分
はコラーゲン、ケラチン、絹蛋白質、エラスチ
ン、アクチン、ミオシンなどの動物性蛋白質より
誘導されるものであり、また前記一般式（）に
おいてその側鎖がＲで示されるアミノ酸として
は、アラニン、グリシン、バリン、ロイシン、イ
ソロイシン、プロリン、フエニルアラニン、チロ
シン、セリン、トレオニン、メチオニン、アルギ
ニン、ヒスチジン、リジン、アスパラギン酸、ア
スパラギン、グルタミン酸、グルタミン、シスチ
ン、システイン酸、トリプトフアン、ヒドロキシ
プロリン、ヒドロキシリジンなどがあげられる。
そして、これらのアミノ酸の組成比の一例を示す
と第１表のとおりである。
つぎに参考例（動物性蛋白質誘導ポリペプタイ
ドの製造例および第４級トリメチルアンモニウム
誘導ポリペプタイドの製造例）および実施例をあ
げて本発明をさらに詳細に説明する。 参考例 １ コラーゲン誘導ポリペプタイド 参考例 １−１ （酸加水分解） 粉末状ゼラチン300ｇに水700ｇを加え、加温し
ながら溶解し、70℃で濃塩酸60ｇを加え、撹拌し
ながら１時間加水分解を行なつたのち、反応混合
物を濾過し、濾過を水で２に希釈し、弱塩基性
アニオン交換樹脂ダイヤイオンWA20（商品名、
三菱化成工業(株)）290mlの樹脂塔に通液して中和
した。これを減圧濃縮後、濾過して、濃度40％の
コラーゲン誘導ポリペプタイドの水溶液を得た。
このようにして得られたコラーゲン誘導ポリペプ
タイドの分子量をゲル濾過法により測定したとこ
ろ平均分子量900であつた。 参考例 １−２ （アルカリ加水分解） ６％水酸化ナトリウム水溶液700ｇを加温しな
がら板状ゼラチン500ｇを溶解し、80℃で撹拌し
ながら１時間加水分解を行なつたのち、反応混合
物を濾過し、濾液を水で２に希釈し、弱酸性カ
オチン交換樹脂アンバーライトIRC−50（商品名、
オルガノ(株)）500mlの樹脂塔に通液して中和した。
これを減圧濃縮後、濾過して濃度35％のコラーゲ
ン誘導ポリペプタイドの水溶液を得た。このよう
にして得られたコラーゲン誘導ポリペプタイドの
分子量をゲル濾過法により測定したところ平均分
子量500であつた。 参考例 １−３ （酵素分解） 顆粒状ゼラチン350ｇに水650ｇを加え、50℃に
加温してゼラチンを溶解したのち、中性蛋白質分
解酵素パパイン20mgを加え、50℃で撹拌しながら
３時間加水分解を行なつたのち、反応混合物を濾
過し、濃度35％のコラーゲン誘導ポリペプタイド
の水溶液を得た。このようにして得られたコラー
ゲン誘導ポリペプタイドの分子量をゲル濾過法に
より測定したところ平均分子量1700であつた。 参考例 ２ ケラチン誘導ポリペプタイドの製造 参考例 ２−１ （酸加水分解） 三ツ口フラスコ中で羊毛500ｇに35％塩酸450ｇ
を加え80℃で16時間撹拌下に加水分解を行なつ
た。加水分解後、反応混合物を濾過し、濾液を弱
塩基性アニオン交換樹脂ダイヤイオンWA20（前
出）1400mlにより中和したのち、濃縮し、濾過し
てイオン交換樹脂を除いて、濃度40％のケラチン
誘導ポリペプタイドの水溶液を得た。このように
して得られたケラチン誘導ポリペプタイドの分子
量をゲル濾過により測定したところ平均分子量
800であつた。 参考例 ２−２ （アルカリ加水分解） 豚毛500ｇに水酸化ナトリウム100ｇと水３Kgを
加え、40℃で24時間放置して加水分解を行なつた
のち、反応混合物を濾過し、濾液を弱酸性カチオ
ン交換樹脂アンバーライトIRC−50（前出）600ml
により中和した。これを濃縮後、濾過してイオン
交換樹脂を除去し、濃度40％のケラチン誘導ポリ
ペプタイドの水溶液を得。このようにして得られ
たケラチン誘導ポリペプタイドの分子量をゲル濾
過法により測定したところ平均分子量1200であつ
た。 参考例 ２−３ （酵素加水分解） 羽毛500ｇを高圧容器中、10Kg／cm2、200℃の過
熱水蒸気で30分間処理したのち、大気中に放出し
て羽毛の多孔質膨化物を得た。これに水３Kgを加
え、パパイン30ｇを加えて40℃で24時間加水分解
を行なつた。加水分解後、反応混合物を濾過し、
濾液を減圧濃縮して濃度40％のケラチン誘導ポリ
ペプタイドを得た。このようにして得られたケラ
チン誘導ポリペプタイドの分子量をゲル濾過法に
より測定したところ平均分子量600であつた。 参考例 ３ 絹蛋白質誘導ポリペプタイド 参考例 ３−１ （アルカリ加水分解） ２ビーカに2N水酸化ナトリウム1.5を入
れ、これに乾燥したカイコのマユ500ｇ（予め洗
浄してカイコのフンやゴミを除いたもの）の一部
を入れられるだけ加え、80℃に加熱し、撹拌を行
ないつつ、加水分解によりマユを溶解させ、残部
のマユを追加して加えた。30分間でマユ全量を投
入後、さらに１時間80℃に加熱するとともに撹拌
し、加水分解を終了した。反応生成物に水１を
加え希釈したのち、減圧濾過した。濾液を弱酸性
カチオン交換樹脂アンバーライトIRC−50（前出）
1300mlの樹脂塔に通液することにより中和したの
ち、減圧濃縮し、濾過して、濃度30％の絹蛋白質
誘導ポリペプタイドの水溶液を得た。このように
して得られた絹蛋白質誘導ポリペプタイドの分子
量をゲル濾過法により測定したところ平均分子量
500であつた。 参考例 ３−２ （酸加水分解） 市販の55％リチウムブロマイド水溶液1.0Kgに
50℃で紡績前の絹繊維200ｇを加え、溶解させた
のち、この溶液をイオン交換水で計2.0Kgに希釈
した。この液を２三ツ口フラスコにて80℃に加
熱するとともに、撹拌し、濃塩酸25ｇを加え２時
間加水分解した。冷却後20％水酸化ナトリウム水
溶液48ｇを加えて中和したのち、減圧濾過した。
濾液に電気透析を行ない、脱塩ののち減圧濃縮−
濾過して濃度35％の絹蛋白質誘導ポリペプタイド
の水溶液を得た。このようにして得られた絹蛋白
質誘導ポリペプタイドの分子量をゲル濾過法によ
り測定したところ平均分子量1800であつた。 参考例 ３−３ （酵素加水分解） 洗浄したカイコのマユ300ｇを高圧容器中、10
Kg／cm2、200℃の過熱水蒸気で１時間処理して膨
潤させたのち、２ビーカに入れ、0.1N酢酸ナ
トリウム緩衝液（PH６）１を加え、40℃とし、
中性蛋白質分解酵素パパイン20mgを加えた。40℃
で２時間加水分解を行なつた。反応混合物を濾過
して未分解残査を除去後、濾液を減圧濃縮して濃
度30％の絹蛋白質誘導ポリペプタイドの水溶液を
得た。このようにして得られた絹蛋白質誘導ポリ
ペプタイドの分子量のゲル濾過法により測定した
ところ平均分子量1050であつた。 参考例 ４ 第４級トリメチルアンモニウム誘導コラーゲン
ポリペプタイドの製造 参考例 ４−１ 参考例１−１で得られた濃度40％のコラーゲン
誘導ポリペプタイド水溶液700ｇ（コラーゲン誘
導ポリペプタイドの平均分子量900、アミノ態チ
ツ素の総量310ミリモル）を反応容器に入れ、35
℃で撹拌しながら濃度51％のCTA水溶液103ｇ
（コラーゲン誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ
素の0.9当量）を30分間かけて滴下し、かつその
間20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反
応液のPHを10.0に維持した。CTAの滴下終了後、
PHを10.0に維持しながら２時間撹拌を続け、つい
で24時間放置したのち、アミノ態チツ素を測定し
たところ、アミノ態チツ素の総量は42ミリモルで
あり、アミノ態チツ素の84％が反応していた。つ
ぎに反応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーラ
イトIRC−50（前出）170mlを加え、PH6.5に中和
し、反応液中のナトリウムイオンとわずかに残存
している未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着
させ、ついでイオン交換樹脂を除去して濃度30％
の第４級トリメチルアンモニウム誘導コラーゲン
ポリペプタイドの水溶液を得た。 得られた水溶液について第４級アンモニウム塩
の呈性反応を行なつたところ、テトラフエニルホ
ウ素ナトリウムにより白色の沈澱を生じ、またド
ラーゲンドルフ試薬により赤色の沈澱を生じ、陽
性を示した。 さらに、コラーゲン誘導ポリペプタイドと
CTAとが結合していることを確認するために、
得られた水溶液を用い、ゲル濾過（Ｇ−25、フア
ルマシア社製）を行ない、各分子量フラクシヨン
について、上記の呈性反応を行つたところ、各フ
ラクシヨンはいずれも第４級アンモニウム塩の呈
性反応が陽性であり、コラーゲン誘導ポリペプタ
イドとCTAとが結合していることが確認された。 参考例 ４−２ 参考例１−２で得られた濃度35％のコラーゲン
誘導ポリペプタイド水溶液１Kg（コラーゲン誘導
ポリペプタイドの平均分子量500、アミノ態チツ
素の総量697ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌
しながら、濃度49％のCTA水溶液228ｇ（コラー
ゲン誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の0.85
当量）を30分間かけて滴下し、かつ、その間20％
水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液の
PHを9.5に維持した。CTAの滴下終了後、PHを9.5
に維持しながら５時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は147のミリモルであ
り、アミノ態チツ素の79％が反応していた。つぎ
に反応液を強酸性カチオン交換樹脂ダイヤイオン
SK−1B（商品名、三菱化成工業(株)）320mlの樹脂
塔に通液し、PH6.9に中和し、反応液中のナトリ
ウムイオンとわずかに残存している未反応の
CTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオ
ン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級トリメチ
ルアンモニウム誘導コラーゲンポリペプタイドの
水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、コラーゲン誘
導ポリペプタイドとCTAとが結合していること
が確認された。 参考例 ４−３ 参考例１−３で得られた濃度35.0％のコラーゲ
ン誘導ポリペプタイド水溶液800ｇ（コラーゲン
誘導ポリペプタイドの平均分子量1700、アミノ態
チツ素の総量140ミリモル）を反応容器に入れ、
30℃で撹拌しながら、濃度49％のCTA水溶液
63.1ｇ（コラーゲン誘導ポリペプタイドのアミノ
態チツ素の1.0当量）を１時間かけて滴下し、か
つ、その間20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴
下して反応液のPHを11.0に維持した。CTAの滴
下終了後、PHを11.0に維持しながら３時間撹拌を
続け、ついで24時間放置したのち、アミノ態チツ
素を測定したところ、アミノ態チツ素の総量は14
ミリモルであり、アミノ態チツ素の90％が反応し
ていた。つぎに反応液に弱酸性カチオン交換樹脂
アンバーライトIRC−50（前出）120mlを加え、反
応液中のナトリウムイオンとわずかに残存してい
る未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、
ついでイオン交換樹脂を除去して濃度30％の第４
級トリメチルアンモニウム誘導コラーゲンポリペ
プタイドの水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、コラーゲン誘
導ポリペプタイドとCTAとが結合していること
が確認された。 参考例 ５ 第４級トリメチルアンモニウム誘導ケラチンポ
リペプタイドの製造 参考例 ５−１ 参考例２−１で得られた濃度40％のケラチン誘
導ポリペプタイド水溶液900ｇ（ケラチン誘導ポ
リペプタイドの平均分子量800、アミノ態チツ素
の総量430ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌し
ながら濃度49％のCTA水溶液148ｇ（ケラチン誘
導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の0.9当量）
を30分間かけて滴下し、かつその間20％水酸化ナ
トリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPHを10.0
に維持した。CTAの滴下終了後、PHを10.0に維
持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間放置
したのち、アミノ態チツ素を測定したところ、ア
ミノ態チツ素の総量は52ミリモルであり、アミノ
態チツ素の88％が反応していた。つぎに反応液に
弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライトIRC−５
（前出）220mlを加え、PH6.5に中和し、反応液中
のナトリウムイオンとわずかに残存している未反
応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついで
イオン交換樹脂を除去し濃度30％の第４級トリメ
チルアンモニウム誘導ケラチンポリペプタイドの
水溶液を得た。 得られた水溶液について、参考例４−１と同様
に第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、ケラチン誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 参考例 ５−２ 参考例２−２で得られた濃度40％のケラチン誘
導ポリペプタイド水溶液900ｇ（ケラチン誘導ポ
リペプタイドの平均分子量1200、アミノ態チツ素
の総量272ミリモル）を反応器に入れ、撹拌しな
がら、濃度49％のCTA水溶液88.7ｇ（ケラチン
誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の0.85当
量）を30分間かけて滴下し、かつ、その間20％水
酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPH
を10.5に維持した。CTAの滴下終了後、PHを10.5
に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は61ミリモルであり、
アミノ態チツ素の78％が反応していた。つぎに反
応液に強酸性カチオン交換樹脂ダイヤイオンSK
−1B（前出）200mlを加え、PH6.9に中和し、反応
液中のナトリウムイオンとずかに残存している未
反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、つい
でイオン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級ト
リメチルアンモニウム誘導ケラチンポリペプタイ
ドの水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、ケラチン誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 参考例 ５−３ 参考例２−３で得られた濃度40％のケラチン誘
導ポリペプタイド水溶液700ｇ（ケラチン誘導ポ
リペプタイドの平均分子量600、アミノ態チツ素
の総量431ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌し
ながら、濃度49％のCTA水溶液165ｇ（ケラチン
誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素のの1.0当
量）を１時間かけて滴下し、かつ、その間20％水
酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPH
を11.0に維持した。CTAの滴下終了後、PHを11.0
に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は40ミリモルであり、
アミノ態チツ素の93％が反応していた。つぎに反
応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライト
IRC−50（前出）100mlを加え、反応液中のナトリ
ウムイオンとわずかに残存している未反応の
CTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオ
ン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級トリメチ
ルアンモニウム誘導ケラチンポリペプタイドの水
溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、ケラチン誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 参考例 ６ 第４級トリメチルアンモニウム誘導シルクポリ
ペプタイドの製造 参考例 ６−１ 参考例３−１で得られた濃度30％の絹蛋白質誘
導ポリペプタイド1200ｇ（絹蛋白質誘導ポリペプ
タイドの平均分子量500、アミノ態チツ素の総量
730ミリモル）を反応容器に入れ、40℃に加温し
て撹拌しながら濃度50％のCTA水溶液247ｇ（絹
蛋白質誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の
0.9当量）を30分間かけて滴下し、かつその間20
％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液
のPHを10.0に維持した。CTAの滴下終了後、PH
を10.0に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで
24時間放置したのち、アミノ態チツ素を測定した
ところ、アミノ態チツ素の総量は81ミリモルであ
り、アミノ態チツ素の89％が反応していた。つぎ
に反応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライ
トIRC−50（前出）100mlを加え、PH6.7に中和し、
反応液中のナトリウムイオンとわずかに残存して
いる未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、
ついでイオン交換樹脂を除去し濃度30％の第４級
トリメチルアンモニウム誘導ポリペプタイドの水
溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、絹蛋白質誘導
ポリペプタイドとCTAと結合していることが確
認された。 参考例 ６−２ 参考例３−２で得られた濃度35％の絹蛋白質誘
導ポリペプタイド水溶液500ｇ（絹蛋白質誘導ポ
リペプタイドの平均分子量1800、アミノ態チツ素
の総量95ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌しな
がら、濃度49％のCTA水溶液30.4ｇ（絹蛋白質
誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の0.85当
量）を１時間かけて滴下し、かつ、その間20％水
酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPH
を10.0に維持した。CTAの滴下終了後、PHを10.0
に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は17ミリモルであり、
アミノ態チツ素の82％が反応していた。つぎに反
応液に強酸性カチオン交換樹脂ダイヤイオンSK
−1B（前出）80mlを加え、PH6.9に中和し、反応
液中のナトリウムイオンとわずかに残存している
未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、つ
いでイオン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級
トリメチルアンモニウム誘導シルクポリペプタイ
ドの水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、絹蛋白質誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 参考例 ６−３ 参考例３−３で得られた濃度30％の絹蛋白質誘
導ポリペプタイド水溶液800ｇ（絹蛋白質誘導ポ
リペプタイドの平均分子量1050、アミノ態チツ素
の総量226ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌し
ながら、濃度49％のCTA水溶液87.7ｇ（絹蛋白
質誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の1.0当
量）を１時間かけて滴下し、かつ、その間20％水
酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPH
を11.0に維持した。CTAの滴下終了後、PHを11.0
に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は18ミリモルであり、
アミノ態チツ素の92％が反応していた。つぎに反
応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライト
IRC−50（前出）150mlを加え、反応液中のナトリ
ウムイオンとわずかに残存している未反応の
CTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオ
ン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級トリメチ
ルアンモニウム誘導シルクポリペプタイドの水溶
液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、絹蛋白質誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 実施例 １〜９ 参考例４〜６で得た第４級トリメチルアンモニ
ウム誘導ポリペプタイドを用いて第２表に示す処
方のパーマネントウエーブ用第１剤を調製した。
なお各成分の配合量は重量部で示す。以下におい
ても同様である。また表中において４級トリメチ
ルアンモニウム誘導ポリペプタイドの種別は参考
例番号で示す。 比較例 １ 比較のため、第４級トリメチルアンモニウム誘
導ポリペプタイドを用いなかつたほかは実施例１
と同様にして、第２表に示す処方のパーマネント
ウエーブ用第１剤を調製した。 上記のようにして調製された実施例１〜９およ
び比較例１のパーマネントウエーブ用第１剤を用
い、10名の専門の女性パネルにパーマネントウエ
ーブを施術し、第３表に示す各項目にしたがつて
10段階評価を行ない、その結果を第３表に示し
た。なお、上記パーマネントウエーブの施術に際
し、第２剤としては臭素酸ナトリウム７％水溶液
を使用した。 またパーマネントウエーブ処理を行なつた毛髪
についてアミノ酸分析を行ない、パーマネントウ
エーブ処理によつて生じたシステイン酸を定量し
た。なお、システイン酸の生成量は毛髪の損傷度
を示し、生成量が大きいほど毛髪の損傷大きいと
される。その結果（平均値）を第３表に示す。
ドの製造例および第４級トリメチルアンモニウム
誘導ポリペプタイドの製造例）および実施例をあ
げて本発明をさらに詳細に説明する。 参考例 １ コラーゲン誘導ポリペプタイド 参考例 １−１ （酸加水分解） 粉末状ゼラチン300ｇに水700ｇを加え、加温し
ながら溶解し、70℃で濃塩酸60ｇを加え、撹拌し
ながら１時間加水分解を行なつたのち、反応混合
物を濾過し、濾過を水で２に希釈し、弱塩基性
アニオン交換樹脂ダイヤイオンWA20（商品名、
三菱化成工業(株)）290mlの樹脂塔に通液して中和
した。これを減圧濃縮後、濾過して、濃度40％の
コラーゲン誘導ポリペプタイドの水溶液を得た。
このようにして得られたコラーゲン誘導ポリペプ
タイドの分子量をゲル濾過法により測定したとこ
ろ平均分子量900であつた。 参考例 １−２ （アルカリ加水分解） ６％水酸化ナトリウム水溶液700ｇを加温しな
がら板状ゼラチン500ｇを溶解し、80℃で撹拌し
ながら１時間加水分解を行なつたのち、反応混合
物を濾過し、濾液を水で２に希釈し、弱酸性カ
オチン交換樹脂アンバーライトIRC−50（商品名、
オルガノ(株)）500mlの樹脂塔に通液して中和した。
これを減圧濃縮後、濾過して濃度35％のコラーゲ
ン誘導ポリペプタイドの水溶液を得た。このよう
にして得られたコラーゲン誘導ポリペプタイドの
分子量をゲル濾過法により測定したところ平均分
子量500であつた。 参考例 １−３ （酵素分解） 顆粒状ゼラチン350ｇに水650ｇを加え、50℃に
加温してゼラチンを溶解したのち、中性蛋白質分
解酵素パパイン20mgを加え、50℃で撹拌しながら
３時間加水分解を行なつたのち、反応混合物を濾
過し、濃度35％のコラーゲン誘導ポリペプタイド
の水溶液を得た。このようにして得られたコラー
ゲン誘導ポリペプタイドの分子量をゲル濾過法に
より測定したところ平均分子量1700であつた。 参考例 ２ ケラチン誘導ポリペプタイドの製造 参考例 ２−１ （酸加水分解） 三ツ口フラスコ中で羊毛500ｇに35％塩酸450ｇ
を加え80℃で16時間撹拌下に加水分解を行なつ
た。加水分解後、反応混合物を濾過し、濾液を弱
塩基性アニオン交換樹脂ダイヤイオンWA20（前
出）1400mlにより中和したのち、濃縮し、濾過し
てイオン交換樹脂を除いて、濃度40％のケラチン
誘導ポリペプタイドの水溶液を得た。このように
して得られたケラチン誘導ポリペプタイドの分子
量をゲル濾過により測定したところ平均分子量
800であつた。 参考例 ２−２ （アルカリ加水分解） 豚毛500ｇに水酸化ナトリウム100ｇと水３Kgを
加え、40℃で24時間放置して加水分解を行なつた
のち、反応混合物を濾過し、濾液を弱酸性カチオ
ン交換樹脂アンバーライトIRC−50（前出）600ml
により中和した。これを濃縮後、濾過してイオン
交換樹脂を除去し、濃度40％のケラチン誘導ポリ
ペプタイドの水溶液を得。このようにして得られ
たケラチン誘導ポリペプタイドの分子量をゲル濾
過法により測定したところ平均分子量1200であつ
た。 参考例 ２−３ （酵素加水分解） 羽毛500ｇを高圧容器中、10Kg／cm2、200℃の過
熱水蒸気で30分間処理したのち、大気中に放出し
て羽毛の多孔質膨化物を得た。これに水３Kgを加
え、パパイン30ｇを加えて40℃で24時間加水分解
を行なつた。加水分解後、反応混合物を濾過し、
濾液を減圧濃縮して濃度40％のケラチン誘導ポリ
ペプタイドを得た。このようにして得られたケラ
チン誘導ポリペプタイドの分子量をゲル濾過法に
より測定したところ平均分子量600であつた。 参考例 ３ 絹蛋白質誘導ポリペプタイド 参考例 ３−１ （アルカリ加水分解） ２ビーカに2N水酸化ナトリウム1.5を入
れ、これに乾燥したカイコのマユ500ｇ（予め洗
浄してカイコのフンやゴミを除いたもの）の一部
を入れられるだけ加え、80℃に加熱し、撹拌を行
ないつつ、加水分解によりマユを溶解させ、残部
のマユを追加して加えた。30分間でマユ全量を投
入後、さらに１時間80℃に加熱するとともに撹拌
し、加水分解を終了した。反応生成物に水１を
加え希釈したのち、減圧濾過した。濾液を弱酸性
カチオン交換樹脂アンバーライトIRC−50（前出）
1300mlの樹脂塔に通液することにより中和したの
ち、減圧濃縮し、濾過して、濃度30％の絹蛋白質
誘導ポリペプタイドの水溶液を得た。このように
して得られた絹蛋白質誘導ポリペプタイドの分子
量をゲル濾過法により測定したところ平均分子量
500であつた。 参考例 ３−２ （酸加水分解） 市販の55％リチウムブロマイド水溶液1.0Kgに
50℃で紡績前の絹繊維200ｇを加え、溶解させた
のち、この溶液をイオン交換水で計2.0Kgに希釈
した。この液を２三ツ口フラスコにて80℃に加
熱するとともに、撹拌し、濃塩酸25ｇを加え２時
間加水分解した。冷却後20％水酸化ナトリウム水
溶液48ｇを加えて中和したのち、減圧濾過した。
濾液に電気透析を行ない、脱塩ののち減圧濃縮−
濾過して濃度35％の絹蛋白質誘導ポリペプタイド
の水溶液を得た。このようにして得られた絹蛋白
質誘導ポリペプタイドの分子量をゲル濾過法によ
り測定したところ平均分子量1800であつた。 参考例 ３−３ （酵素加水分解） 洗浄したカイコのマユ300ｇを高圧容器中、10
Kg／cm2、200℃の過熱水蒸気で１時間処理して膨
潤させたのち、２ビーカに入れ、0.1N酢酸ナ
トリウム緩衝液（PH６）１を加え、40℃とし、
中性蛋白質分解酵素パパイン20mgを加えた。40℃
で２時間加水分解を行なつた。反応混合物を濾過
して未分解残査を除去後、濾液を減圧濃縮して濃
度30％の絹蛋白質誘導ポリペプタイドの水溶液を
得た。このようにして得られた絹蛋白質誘導ポリ
ペプタイドの分子量のゲル濾過法により測定した
ところ平均分子量1050であつた。 参考例 ４ 第４級トリメチルアンモニウム誘導コラーゲン
ポリペプタイドの製造 参考例 ４−１ 参考例１−１で得られた濃度40％のコラーゲン
誘導ポリペプタイド水溶液700ｇ（コラーゲン誘
導ポリペプタイドの平均分子量900、アミノ態チ
ツ素の総量310ミリモル）を反応容器に入れ、35
℃で撹拌しながら濃度51％のCTA水溶液103ｇ
（コラーゲン誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ
素の0.9当量）を30分間かけて滴下し、かつその
間20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反
応液のPHを10.0に維持した。CTAの滴下終了後、
PHを10.0に維持しながら２時間撹拌を続け、つい
で24時間放置したのち、アミノ態チツ素を測定し
たところ、アミノ態チツ素の総量は42ミリモルで
あり、アミノ態チツ素の84％が反応していた。つ
ぎに反応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーラ
イトIRC−50（前出）170mlを加え、PH6.5に中和
し、反応液中のナトリウムイオンとわずかに残存
している未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着
させ、ついでイオン交換樹脂を除去して濃度30％
の第４級トリメチルアンモニウム誘導コラーゲン
ポリペプタイドの水溶液を得た。 得られた水溶液について第４級アンモニウム塩
の呈性反応を行なつたところ、テトラフエニルホ
ウ素ナトリウムにより白色の沈澱を生じ、またド
ラーゲンドルフ試薬により赤色の沈澱を生じ、陽
性を示した。 さらに、コラーゲン誘導ポリペプタイドと
CTAとが結合していることを確認するために、
得られた水溶液を用い、ゲル濾過（Ｇ−25、フア
ルマシア社製）を行ない、各分子量フラクシヨン
について、上記の呈性反応を行つたところ、各フ
ラクシヨンはいずれも第４級アンモニウム塩の呈
性反応が陽性であり、コラーゲン誘導ポリペプタ
イドとCTAとが結合していることが確認された。 参考例 ４−２ 参考例１−２で得られた濃度35％のコラーゲン
誘導ポリペプタイド水溶液１Kg（コラーゲン誘導
ポリペプタイドの平均分子量500、アミノ態チツ
素の総量697ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌
しながら、濃度49％のCTA水溶液228ｇ（コラー
ゲン誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の0.85
当量）を30分間かけて滴下し、かつ、その間20％
水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液の
PHを9.5に維持した。CTAの滴下終了後、PHを9.5
に維持しながら５時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は147のミリモルであ
り、アミノ態チツ素の79％が反応していた。つぎ
に反応液を強酸性カチオン交換樹脂ダイヤイオン
SK−1B（商品名、三菱化成工業(株)）320mlの樹脂
塔に通液し、PH6.9に中和し、反応液中のナトリ
ウムイオンとわずかに残存している未反応の
CTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオ
ン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級トリメチ
ルアンモニウム誘導コラーゲンポリペプタイドの
水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、コラーゲン誘
導ポリペプタイドとCTAとが結合していること
が確認された。 参考例 ４−３ 参考例１−３で得られた濃度35.0％のコラーゲ
ン誘導ポリペプタイド水溶液800ｇ（コラーゲン
誘導ポリペプタイドの平均分子量1700、アミノ態
チツ素の総量140ミリモル）を反応容器に入れ、
30℃で撹拌しながら、濃度49％のCTA水溶液
63.1ｇ（コラーゲン誘導ポリペプタイドのアミノ
態チツ素の1.0当量）を１時間かけて滴下し、か
つ、その間20％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴
下して反応液のPHを11.0に維持した。CTAの滴
下終了後、PHを11.0に維持しながら３時間撹拌を
続け、ついで24時間放置したのち、アミノ態チツ
素を測定したところ、アミノ態チツ素の総量は14
ミリモルであり、アミノ態チツ素の90％が反応し
ていた。つぎに反応液に弱酸性カチオン交換樹脂
アンバーライトIRC−50（前出）120mlを加え、反
応液中のナトリウムイオンとわずかに残存してい
る未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、
ついでイオン交換樹脂を除去して濃度30％の第４
級トリメチルアンモニウム誘導コラーゲンポリペ
プタイドの水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、コラーゲン誘
導ポリペプタイドとCTAとが結合していること
が確認された。 参考例 ５ 第４級トリメチルアンモニウム誘導ケラチンポ
リペプタイドの製造 参考例 ５−１ 参考例２−１で得られた濃度40％のケラチン誘
導ポリペプタイド水溶液900ｇ（ケラチン誘導ポ
リペプタイドの平均分子量800、アミノ態チツ素
の総量430ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌し
ながら濃度49％のCTA水溶液148ｇ（ケラチン誘
導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の0.9当量）
を30分間かけて滴下し、かつその間20％水酸化ナ
トリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPHを10.0
に維持した。CTAの滴下終了後、PHを10.0に維
持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間放置
したのち、アミノ態チツ素を測定したところ、ア
ミノ態チツ素の総量は52ミリモルであり、アミノ
態チツ素の88％が反応していた。つぎに反応液に
弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライトIRC−５
（前出）220mlを加え、PH6.5に中和し、反応液中
のナトリウムイオンとわずかに残存している未反
応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついで
イオン交換樹脂を除去し濃度30％の第４級トリメ
チルアンモニウム誘導ケラチンポリペプタイドの
水溶液を得た。 得られた水溶液について、参考例４−１と同様
に第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、ケラチン誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 参考例 ５−２ 参考例２−２で得られた濃度40％のケラチン誘
導ポリペプタイド水溶液900ｇ（ケラチン誘導ポ
リペプタイドの平均分子量1200、アミノ態チツ素
の総量272ミリモル）を反応器に入れ、撹拌しな
がら、濃度49％のCTA水溶液88.7ｇ（ケラチン
誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の0.85当
量）を30分間かけて滴下し、かつ、その間20％水
酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPH
を10.5に維持した。CTAの滴下終了後、PHを10.5
に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は61ミリモルであり、
アミノ態チツ素の78％が反応していた。つぎに反
応液に強酸性カチオン交換樹脂ダイヤイオンSK
−1B（前出）200mlを加え、PH6.9に中和し、反応
液中のナトリウムイオンとずかに残存している未
反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、つい
でイオン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級ト
リメチルアンモニウム誘導ケラチンポリペプタイ
ドの水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、ケラチン誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 参考例 ５−３ 参考例２−３で得られた濃度40％のケラチン誘
導ポリペプタイド水溶液700ｇ（ケラチン誘導ポ
リペプタイドの平均分子量600、アミノ態チツ素
の総量431ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌し
ながら、濃度49％のCTA水溶液165ｇ（ケラチン
誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素のの1.0当
量）を１時間かけて滴下し、かつ、その間20％水
酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPH
を11.0に維持した。CTAの滴下終了後、PHを11.0
に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は40ミリモルであり、
アミノ態チツ素の93％が反応していた。つぎに反
応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライト
IRC−50（前出）100mlを加え、反応液中のナトリ
ウムイオンとわずかに残存している未反応の
CTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオ
ン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級トリメチ
ルアンモニウム誘導ケラチンポリペプタイドの水
溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、ケラチン誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 参考例 ６ 第４級トリメチルアンモニウム誘導シルクポリ
ペプタイドの製造 参考例 ６−１ 参考例３−１で得られた濃度30％の絹蛋白質誘
導ポリペプタイド1200ｇ（絹蛋白質誘導ポリペプ
タイドの平均分子量500、アミノ態チツ素の総量
730ミリモル）を反応容器に入れ、40℃に加温し
て撹拌しながら濃度50％のCTA水溶液247ｇ（絹
蛋白質誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の
0.9当量）を30分間かけて滴下し、かつその間20
％水酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液
のPHを10.0に維持した。CTAの滴下終了後、PH
を10.0に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで
24時間放置したのち、アミノ態チツ素を測定した
ところ、アミノ態チツ素の総量は81ミリモルであ
り、アミノ態チツ素の89％が反応していた。つぎ
に反応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライ
トIRC−50（前出）100mlを加え、PH6.7に中和し、
反応液中のナトリウムイオンとわずかに残存して
いる未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、
ついでイオン交換樹脂を除去し濃度30％の第４級
トリメチルアンモニウム誘導ポリペプタイドの水
溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、絹蛋白質誘導
ポリペプタイドとCTAと結合していることが確
認された。 参考例 ６−２ 参考例３−２で得られた濃度35％の絹蛋白質誘
導ポリペプタイド水溶液500ｇ（絹蛋白質誘導ポ
リペプタイドの平均分子量1800、アミノ態チツ素
の総量95ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌しな
がら、濃度49％のCTA水溶液30.4ｇ（絹蛋白質
誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の0.85当
量）を１時間かけて滴下し、かつ、その間20％水
酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPH
を10.0に維持した。CTAの滴下終了後、PHを10.0
に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は17ミリモルであり、
アミノ態チツ素の82％が反応していた。つぎに反
応液に強酸性カチオン交換樹脂ダイヤイオンSK
−1B（前出）80mlを加え、PH6.9に中和し、反応
液中のナトリウムイオンとわずかに残存している
未反応のCTAをイオン交換樹脂に吸着させ、つ
いでイオン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級
トリメチルアンモニウム誘導シルクポリペプタイ
ドの水溶液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、絹蛋白質誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 参考例 ６−３ 参考例３−３で得られた濃度30％の絹蛋白質誘
導ポリペプタイド水溶液800ｇ（絹蛋白質誘導ポ
リペプタイドの平均分子量1050、アミノ態チツ素
の総量226ミリモル）を反応容器に入れ、撹拌し
ながら、濃度49％のCTA水溶液87.7ｇ（絹蛋白
質誘導ポリペプタイドのアミノ態チツ素の1.0当
量）を１時間かけて滴下し、かつ、その間20％水
酸化ナトリウム水溶液を適宜滴下して反応液のPH
を11.0に維持した。CTAの滴下終了後、PHを11.0
に維持しながら２時間撹拌を続け、ついで24時間
放置したのち、アミノ態チツ素を測定したとこ
ろ、アミノ態チツ素の総量は18ミリモルであり、
アミノ態チツ素の92％が反応していた。つぎに反
応液に弱酸性カチオン交換樹脂アンバーライト
IRC−50（前出）150mlを加え、反応液中のナトリ
ウムイオンとわずかに残存している未反応の
CTAをイオン交換樹脂に吸着させ、ついでイオ
ン交換樹脂を除去して濃度30％の第４級トリメチ
ルアンモニウム誘導シルクポリペプタイドの水溶
液を得た。 得られた水溶液について参考例４−１と同様に
第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたとこ
ろ、いずれも陽性であつた。 また、得られた水溶液を用い、参考例４−１と
同様にゲル濾過し、各分子量フラクシヨンについ
て第４級アンモニウム塩の呈性反応を行なつたと
ころ、各フラクシヨンとも陽性で、絹蛋白質誘導
ポリペプタイドとCTAとが結合していることが
確認された。 実施例 １〜９ 参考例４〜６で得た第４級トリメチルアンモニ
ウム誘導ポリペプタイドを用いて第２表に示す処
方のパーマネントウエーブ用第１剤を調製した。
なお各成分の配合量は重量部で示す。以下におい
ても同様である。また表中において４級トリメチ
ルアンモニウム誘導ポリペプタイドの種別は参考
例番号で示す。 比較例 １ 比較のため、第４級トリメチルアンモニウム誘
導ポリペプタイドを用いなかつたほかは実施例１
と同様にして、第２表に示す処方のパーマネント
ウエーブ用第１剤を調製した。 上記のようにして調製された実施例１〜９およ
び比較例１のパーマネントウエーブ用第１剤を用
い、10名の専門の女性パネルにパーマネントウエ
ーブを施術し、第３表に示す各項目にしたがつて
10段階評価を行ない、その結果を第３表に示し
た。なお、上記パーマネントウエーブの施術に際
し、第２剤としては臭素酸ナトリウム７％水溶液
を使用した。 またパーマネントウエーブ処理を行なつた毛髪
についてアミノ酸分析を行ない、パーマネントウ
エーブ処理によつて生じたシステイン酸を定量し
た。なお、システイン酸の生成量は毛髪の損傷度
を示し、生成量が大きいほど毛髪の損傷大きいと
される。その結果（平均値）を第３表に示す。
【表】
【表】
実施例 10〜12
参考例４〜６で得た第４級トリメチルアンモニ
ウム誘導ポリペプタイドを用いて第４表に示す処
方のパーマネントウエーブ用第１剤を調製した。 比較例 ２ 第４級トリメチルアンモニウム誘導ポリペプタ
イドを用いなかつたほかは実施例10と同様にして
第４表に示す処方のパーマネントウエーブ用第１
剤を調製した。 上記のように調製した実施例10〜12および比較
例２のパーマネントウエーブ用第１剤を用い、実
施例１と同様に10名の専門の女性パネルにパーマ
ネントウエーブを施術し、比較試験を行なつた。
その結果を第５表に示す。 また、パーマネントウエーブ処理を行なつた毛
髪中のシステイン酸量を測定した。その結果を第
５表に示す。
ウム誘導ポリペプタイドを用いて第４表に示す処
方のパーマネントウエーブ用第１剤を調製した。 比較例 ２ 第４級トリメチルアンモニウム誘導ポリペプタ
イドを用いなかつたほかは実施例10と同様にして
第４表に示す処方のパーマネントウエーブ用第１
剤を調製した。 上記のように調製した実施例10〜12および比較
例２のパーマネントウエーブ用第１剤を用い、実
施例１と同様に10名の専門の女性パネルにパーマ
ネントウエーブを施術し、比較試験を行なつた。
その結果を第５表に示す。 また、パーマネントウエーブ処理を行なつた毛
髪中のシステイン酸量を測定した。その結果を第
５表に示す。
【表】
以上説明したように、本発明のパーマネントウ
エーブ用第１剤によれば毛髪や頭皮に損傷を与え
ることなく、すぐれたウエーブ効果を付与でき
る。
エーブ用第１剤によれば毛髪や頭皮に損傷を与え
ることなく、すぐれたウエーブ効果を付与でき
る。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ チオグリコール酸、チオグリコール酸塩、シ
ステイン、亜硫酸塩および亜硫酸水素塩よりなる
群から選ばれた少なくとも１種の還元剤を２〜20
重量％含有し、かつ一般式（） （式中、Ｒは動物性蛋白質より誘導されるポリ
ペプタイドを構成するアミノ酸の側鎖であり、ｎ
は３〜20である）で示される第４級トリメチルア
ンモニウム誘導ポリペプタイドを0.2〜20重量％
含有したことを特徴とするパーマネントウエーブ
用第１剤。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP10024084A JPS60243011A (ja) | 1984-05-17 | 1984-05-17 | パ−マネントウエ−ブ用第１剤 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP10024084A JPS60243011A (ja) | 1984-05-17 | 1984-05-17 | パ−マネントウエ−ブ用第１剤 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60243011A JPS60243011A (ja) | 1985-12-03 |
| JPH0460088B2 true JPH0460088B2 (ja) | 1992-09-25 |
Family
ID=14268724
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP10024084A Granted JPS60243011A (ja) | 1984-05-17 | 1984-05-17 | パ−マネントウエ−ブ用第１剤 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60243011A (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0296512A (ja) * | 1988-09-29 | 1990-04-09 | Seiwa Kasei:Kk | パーマネントウェーブ用第一剤 |
| US5340367A (en) * | 1993-02-11 | 1994-08-23 | Shiseido Co. Ltd. | Permanent waving and color enhancing composition and method |
| DE19855606A1 (de) * | 1998-12-02 | 2000-06-08 | Schwarzkopf Gmbh Hans | Mittel zur dauerhaften Verformung keratinischer Fasern |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA1095419A (en) * | 1975-11-26 | 1981-02-10 | Janet A. Gumprecht | Polypeptides for cosmetic formulations |
| CA1103264A (en) * | 1977-09-30 | 1981-06-16 | Norman H. Rogers | Purification of pseudomonic acid |
| AU3352578A (en) * | 1977-10-25 | 1979-08-30 | Redken Laboratories Inc | Polypeptides for cosmetic formulations |
| JPS54135805A (en) * | 1978-04-14 | 1979-10-22 | Lion Corp | Shampoo composition |
-
1984
- 1984-05-17 JP JP10024084A patent/JPS60243011A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS60243011A (ja) | 1985-12-03 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4948876A (en) | Keratin polymer containing S-sulphocysteine residues, process for its preparation and the compositions containing it | |
| JPH0251533A (ja) | 水溶性ケラチン蛋白質の製造方法 | |
| JPS604114A (ja) | 加温式毛髪変形用処理剤及び毛髪の変形方法 | |
| JPH07126296A (ja) | 可溶化蛋白質 | |
| JPH0460088B2 (ja) | ||
| JPS6027680B2 (ja) | ケラチン加水分解物の製造方法 | |
| JP2005068059A (ja) | パーマネントセット用毛髪処理剤及びそれを用いた毛髪処理方法 | |
| JPH0460083B2 (ja) | ||
| JP2878287B2 (ja) | 化粧品基材 | |
| JPH06104615B2 (ja) | 毛髪用化粧料 | |
| JPS5984898A (ja) | 第４級トリメチルアンモニウム誘導ケラチンポリペプタイド | |
| JPS6357598A (ja) | 第４級トリメチルアンモニウム誘導カゼインポリペプタイド | |
| JPS5988413A (ja) | ヘア−リンス組成物 | |
| JPS63230620A (ja) | ヘア−リンス組成物 | |
| JPH0242806B2 (ja) | ||
| JPS60243099A (ja) | 第４級トリメチルアンモニウム誘導シルクポリペプタイド | |
| JPS61178913A (ja) | パーマネントウエーブ第２剤組成物 | |
| JP3446976B2 (ja) | パーマネントウェーブ用第１剤 | |
| JPH0713005B2 (ja) | 毛髪用化粧料 | |
| JPH11269045A (ja) | 毛髪保護剤 | |
| JPH0319203B2 (ja) | ||
| JP3446977B2 (ja) | 染毛剤 | |
| JPH0245409A (ja) | 毛髪用化粧品 | |
| JPH0245410A (ja) | 毛髪用化粧品 | |
| JPH08165299A (ja) | 可溶性ケラチンおよび化粧料 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| EXPY | Cancellation because of completion of term |