JPH0527389B2 - - Google Patents
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- JPH0527389B2 JPH0527389B2 JP60084545A JP8454585A JPH0527389B2 JP H0527389 B2 JPH0527389 B2 JP H0527389B2 JP 60084545 A JP60084545 A JP 60084545A JP 8454585 A JP8454585 A JP 8454585A JP H0527389 B2 JPH0527389 B2 JP H0527389B2
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- Japan
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- cysteine
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- cystine
- serine
- tryptophan synthase
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- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N1/00—Microorganisms; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
- C12N1/20—Bacteria; Culture media therefor
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/12—Methionine; Cysteine; Cystine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/88—Lyases (4.)
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- Chemical & Material Sciences (AREA)
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- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
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- Genetics & Genomics (AREA)
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- Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
- Virology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
- Low-Molecular Organic Synthesis Reactions Using Catalysts (AREA)
Description
（産業上の利用分野）
本発明は、トリプトフアン・シンターゼを用い
てＬ−システインおよびまたはＬ−シスチンを製
造する方法に関する。 Ｌ−システインおよびＬ−シスチンは輸液の成
分などを医薬用途のほか、化粧品用、食品添加剤
などとして広く使用されている。 （従来の技術） 従来、Ｌ−システインの製法としては、(1)天然
物から抽出する方法、(2)有機合成法、(3)発酵法、
(4)酵素法などが知られており、Ｌ−シスチンの製
法としては、天然物から抽出する方法またはＬ−
システインを酸化する方法が知られている。これ
らのうちで、天然物から抽出する方法は原料の供
給が不安定であり、且つ不要な他のアミノ酸が混
入する、有機合成法は工程が複雑なうえにＤ、Ｌ
分割を必要とする、更に発酵法は蓄積量が低い、
などの欠点があり工業的に有利な製法とは言い難
い。酵素を用いてＬ−システインを合成する方法
としては、(1)システイン・シンターゼを用いてＬ
−セリンと硫化水素から合成する方法、(2)セリ
ン・スルフヒドラーを用いてＬ−セリンと硫化水
素、またはβ−クロロアラニンと硫化水素から合
成する方法、(3)システイン・デスルフヒドラーゼ
を用いてβ−置換アラニンと金属硫化物などから
合成する方法、(4)２−アミノ−チアゾリン−４−
カルボン酸から合成する方法などが知られている
が、工業的製法としては必ずしも有利な方法とは
思われない。 （発明が解決しようとする問題点） 本発明者らは、安価なＬ−システインおよび／
またはＬ−シスチンの新しい製造法に関して鋭意
研究を重ねた結果、トリプトフアン・シンターゼ
が触媒する新たな反応を知り、その知見に基づい
て本発明を完成した。 （問題点を解決するための手段） 本発明に用いられるトリプトフアン・シンター
ゼを生産する菌株としては、例えばエシエリヒ
ア・コリMT−10242（FERM BP−20）、ノイロ
スポラ・クラツサATCC14692などがある。エシ
エリヒア・コリの培養菌体からのトリプトフア
ン・シンターゼの抽出法については、
TheJournal of Biologfcal Chemistry、
Vol.249、No.24、7756〜7763頁（1974年）、ノイロ
スポラ・クラツサの培養菌体からの抽出法につい
ては、同Vol.250、No.８、2941〜2946頁（1975年）
に記載され知られている。しかし、本発明に使用
されるトリプトフアン・シンターゼは必ずしも抽
出された純粋なものである必要はない。すなわ
ち、トリプトフアン・シンターゼ生産菌株の培養
物、培養物から遠心分離などの方法によつて採取
した生菌体、その乾燥菌体あるいは菌体を磨砕、
自己消化、音波処理することによつて得られる菌
体処理物、更にはこれらの菌体よりの抽出物並び
に該抽出物より得られる酵素の粗製物であつても
利用可能である。勿論、これらの固定化酵素また
は固定化菌体でもよい。 トリプトフアン・シンターゼ生産菌を培養する
ための培地としては、炭素源、窒素源、無機物お
よび必要に応じて少量の微量栄養素を含むもので
あれば、合成培地または天然培地の何れも使用可
能であるが、合成培地の場合には微量のトリプト
フアン、アントラニル酸またはインドールを培地
に添加することが有効な場合もある。培地に使用
する炭素源および窒素源は使用菌の利用可能なも
のならば何れの種類を用いてもよい。すなわち、
炭素源としては、グルコース、グリセロール、フ
ラクトース、シユクロース、マルトース、マンノ
ース、澱粉、澱粉加水分解液、糖蜜などの種々の
炭水化物が使用出来る。窒素源としては、アンモ
ニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、炭
酸アンモニウム、酢酸アンモニウムなどの各種の
無機および有機アンモニウム塩類、または肉エキ
ス、酵母エキス、コーン・スチーブ・リカー、カ
ゼイン加水分解、フイツシユミールあるいはその
消化物、脱脂大豆粕あるいはその消化物などの天
然有機窒素源が使用可能である。 天然有機窒素源の多くの場合は、窒素源である
とともに炭素源にもなり得る。更に無機物として
燐酸一水素カリウム、燐酸二水素カリウム、塩化
カリウム、硫酸マグネシウム、塩化ナトリウム、
硫酸第一鉄なども必要に応じて使用することが出
来る。 培養は振盪培養あるいは通気撹拌培養などの好
気的条件下で行う。培養温度は20〜50℃、通常は
30〜37℃の範囲である。培養中の培地のPHは中性
附近に維持することが望ましい。培養期間は通常
１〜３日間である。 トリプトフアン・シンターゼはインドールグリ
セロ燐酸とＬ−セリンからＬ−トリプトフアンを
合成するβ−置換反応のほか、α、β−脱離、ア
ミノ基転移などの反応を触媒する多機能ピリドキ
サール酵素であり、本酵素の酵素化学的性質や触
媒機構はマイルズらによつて詳細に検討され、成
書（例えばAdvance in Enzymology and
Related Areas of Molecular Biology、
Vol.49、127〜185頁（1979年）に記載されてい
る。しかし、トリプトフアン・シンターゼによる
本発明の反応は、本発明者らが初めて見出して反
応である。 本発明に使用出来るセリンはＬ−型のセリンで
あり、Ｄ−セリンはトリプトフアン・シンターゼ
の作用を受けないので使用出来ない。 反応液中におけるＬ−セリンおよび各種の硫化
物の基質濃度は特に制限がないが、通常液中濃度
として0.1〜30重量％の範囲で使用することが出
来る。更に反応に際しては、基質の他に補酵素で
あるピリドキサール燐酸を微量、例えば液中濃度
として0.1〜50ppmの範囲で添加することが望ま
しい。また反応液中におけるトリプトフアン・シ
ンターゼの量は、前記した様な酵素の分離精製あ
るいは処理方法によつて異なるが、特に制限はな
く、基質の濃度、酵素の活性、その他の条件によ
つて適時変更し得る。而してこの反応における反
応温度は通常20〜60℃の範囲であり、反応PHは通
常６〜10の範囲である。 反応はバツチ法もしくは固定化酵素の場合はカ
ラムによる連続法により、静置もしくはゆるやか
な撹拌下に行われる。反応時間は反応条件によつ
て異なるが、バツチ法の場合通常５ないし72時間
程度である。 反応液中にはＬ−システインが生成するが、Ｌ
−システインは空気中の酸素により酸化されてＬ
−シスチンに変化し易いので、反応の進行ととも
に反応液中には通常、Ｌ−システインとＬ−シス
チンが共存し、時間の経過ととにＬ−シスチンの
量が増大する。しかしながら、反応条件を制御す
ることによつてＬ−システインとＬ−シスチンの
濃度比を変えることも可能である。 反応液からＬ−システインまたはＬ−シスチン
を採取するには通常の方法によつて容易に行うこ
とが出来る。例えば、反応終了後反応液を通気し
て大部分のＬ−システインをＬ−シスチンに酸化
すれば、Ｌ−シスチンは水に難溶なので容易に単
離できる。また、このようにして得られたＬ−シ
スチンを電解還元すればＬ−システインを得るこ
とが出来る。 Ｌ−システインの定量は、ヨウ化メチルでＳ−
メチル−Ｌ−システインにした後、液体クロマト
グラフイーで行つた。また、この方法でＬ−体で
あることを確認した。 Ｌ−シスチンの定量は、ジチオスレイトールで
Ｌ−システインに還元した後、Ｌ−システインを
定量する方法により行つた。 （実施例） 以下に本発明の実施例を示す。 実施例 １ エシエリヒア・コリMT−10242（FERM BP−
20）の培養菌体から常法に従つて精製操作を行
い、比活性が9.2単位／mg（トリプトフアン・シ
ンターゼの１単位は、37℃において1μmol／min
のトリプトフアンをＬ−セリンとインドールから
合成する酵素量）のカ価のトリプトフアン・シン
ターゼを取得し、この酵素を用いて以下の反応を
行つた。 Ｌ−セリン50ｍＭ、各種の硫化物をそれぞれ
別々に100ｍＭ、ピリドキサール燐酸0.1ｍＭ濃度
を含み、PH8.5（CHl）に調節した反応液に、トリ
プトフアン・シンターゼの粉末を５mg／dlになる
ように添加した。反応液10mlを35℃で10時間振盪
した。生成したＬ−システインおよびＬ−シスチ
ンの濃度並びに両方の和の対セリン収率を表−１
に示した。
てＬ−システインおよびまたはＬ−シスチンを製
造する方法に関する。 Ｌ−システインおよびＬ−シスチンは輸液の成
分などを医薬用途のほか、化粧品用、食品添加剤
などとして広く使用されている。 （従来の技術） 従来、Ｌ−システインの製法としては、(1)天然
物から抽出する方法、(2)有機合成法、(3)発酵法、
(4)酵素法などが知られており、Ｌ−シスチンの製
法としては、天然物から抽出する方法またはＬ−
システインを酸化する方法が知られている。これ
らのうちで、天然物から抽出する方法は原料の供
給が不安定であり、且つ不要な他のアミノ酸が混
入する、有機合成法は工程が複雑なうえにＤ、Ｌ
分割を必要とする、更に発酵法は蓄積量が低い、
などの欠点があり工業的に有利な製法とは言い難
い。酵素を用いてＬ−システインを合成する方法
としては、(1)システイン・シンターゼを用いてＬ
−セリンと硫化水素から合成する方法、(2)セリ
ン・スルフヒドラーを用いてＬ−セリンと硫化水
素、またはβ−クロロアラニンと硫化水素から合
成する方法、(3)システイン・デスルフヒドラーゼ
を用いてβ−置換アラニンと金属硫化物などから
合成する方法、(4)２−アミノ−チアゾリン−４−
カルボン酸から合成する方法などが知られている
が、工業的製法としては必ずしも有利な方法とは
思われない。 （発明が解決しようとする問題点） 本発明者らは、安価なＬ−システインおよび／
またはＬ−シスチンの新しい製造法に関して鋭意
研究を重ねた結果、トリプトフアン・シンターゼ
が触媒する新たな反応を知り、その知見に基づい
て本発明を完成した。 （問題点を解決するための手段） 本発明に用いられるトリプトフアン・シンター
ゼを生産する菌株としては、例えばエシエリヒ
ア・コリMT−10242（FERM BP−20）、ノイロ
スポラ・クラツサATCC14692などがある。エシ
エリヒア・コリの培養菌体からのトリプトフア
ン・シンターゼの抽出法については、
TheJournal of Biologfcal Chemistry、
Vol.249、No.24、7756〜7763頁（1974年）、ノイロ
スポラ・クラツサの培養菌体からの抽出法につい
ては、同Vol.250、No.８、2941〜2946頁（1975年）
に記載され知られている。しかし、本発明に使用
されるトリプトフアン・シンターゼは必ずしも抽
出された純粋なものである必要はない。すなわ
ち、トリプトフアン・シンターゼ生産菌株の培養
物、培養物から遠心分離などの方法によつて採取
した生菌体、その乾燥菌体あるいは菌体を磨砕、
自己消化、音波処理することによつて得られる菌
体処理物、更にはこれらの菌体よりの抽出物並び
に該抽出物より得られる酵素の粗製物であつても
利用可能である。勿論、これらの固定化酵素また
は固定化菌体でもよい。 トリプトフアン・シンターゼ生産菌を培養する
ための培地としては、炭素源、窒素源、無機物お
よび必要に応じて少量の微量栄養素を含むもので
あれば、合成培地または天然培地の何れも使用可
能であるが、合成培地の場合には微量のトリプト
フアン、アントラニル酸またはインドールを培地
に添加することが有効な場合もある。培地に使用
する炭素源および窒素源は使用菌の利用可能なも
のならば何れの種類を用いてもよい。すなわち、
炭素源としては、グルコース、グリセロール、フ
ラクトース、シユクロース、マルトース、マンノ
ース、澱粉、澱粉加水分解液、糖蜜などの種々の
炭水化物が使用出来る。窒素源としては、アンモ
ニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、炭
酸アンモニウム、酢酸アンモニウムなどの各種の
無機および有機アンモニウム塩類、または肉エキ
ス、酵母エキス、コーン・スチーブ・リカー、カ
ゼイン加水分解、フイツシユミールあるいはその
消化物、脱脂大豆粕あるいはその消化物などの天
然有機窒素源が使用可能である。 天然有機窒素源の多くの場合は、窒素源である
とともに炭素源にもなり得る。更に無機物として
燐酸一水素カリウム、燐酸二水素カリウム、塩化
カリウム、硫酸マグネシウム、塩化ナトリウム、
硫酸第一鉄なども必要に応じて使用することが出
来る。 培養は振盪培養あるいは通気撹拌培養などの好
気的条件下で行う。培養温度は20〜50℃、通常は
30〜37℃の範囲である。培養中の培地のPHは中性
附近に維持することが望ましい。培養期間は通常
１〜３日間である。 トリプトフアン・シンターゼはインドールグリ
セロ燐酸とＬ−セリンからＬ−トリプトフアンを
合成するβ−置換反応のほか、α、β−脱離、ア
ミノ基転移などの反応を触媒する多機能ピリドキ
サール酵素であり、本酵素の酵素化学的性質や触
媒機構はマイルズらによつて詳細に検討され、成
書（例えばAdvance in Enzymology and
Related Areas of Molecular Biology、
Vol.49、127〜185頁（1979年）に記載されてい
る。しかし、トリプトフアン・シンターゼによる
本発明の反応は、本発明者らが初めて見出して反
応である。 本発明に使用出来るセリンはＬ−型のセリンで
あり、Ｄ−セリンはトリプトフアン・シンターゼ
の作用を受けないので使用出来ない。 反応液中におけるＬ−セリンおよび各種の硫化
物の基質濃度は特に制限がないが、通常液中濃度
として0.1〜30重量％の範囲で使用することが出
来る。更に反応に際しては、基質の他に補酵素で
あるピリドキサール燐酸を微量、例えば液中濃度
として0.1〜50ppmの範囲で添加することが望ま
しい。また反応液中におけるトリプトフアン・シ
ンターゼの量は、前記した様な酵素の分離精製あ
るいは処理方法によつて異なるが、特に制限はな
く、基質の濃度、酵素の活性、その他の条件によ
つて適時変更し得る。而してこの反応における反
応温度は通常20〜60℃の範囲であり、反応PHは通
常６〜10の範囲である。 反応はバツチ法もしくは固定化酵素の場合はカ
ラムによる連続法により、静置もしくはゆるやか
な撹拌下に行われる。反応時間は反応条件によつ
て異なるが、バツチ法の場合通常５ないし72時間
程度である。 反応液中にはＬ−システインが生成するが、Ｌ
−システインは空気中の酸素により酸化されてＬ
−シスチンに変化し易いので、反応の進行ととも
に反応液中には通常、Ｌ−システインとＬ−シス
チンが共存し、時間の経過ととにＬ−シスチンの
量が増大する。しかしながら、反応条件を制御す
ることによつてＬ−システインとＬ−シスチンの
濃度比を変えることも可能である。 反応液からＬ−システインまたはＬ−シスチン
を採取するには通常の方法によつて容易に行うこ
とが出来る。例えば、反応終了後反応液を通気し
て大部分のＬ−システインをＬ−シスチンに酸化
すれば、Ｌ−シスチンは水に難溶なので容易に単
離できる。また、このようにして得られたＬ−シ
スチンを電解還元すればＬ−システインを得るこ
とが出来る。 Ｌ−システインの定量は、ヨウ化メチルでＳ−
メチル−Ｌ−システインにした後、液体クロマト
グラフイーで行つた。また、この方法でＬ−体で
あることを確認した。 Ｌ−シスチンの定量は、ジチオスレイトールで
Ｌ−システインに還元した後、Ｌ−システインを
定量する方法により行つた。 （実施例） 以下に本発明の実施例を示す。 実施例 １ エシエリヒア・コリMT−10242（FERM BP−
20）の培養菌体から常法に従つて精製操作を行
い、比活性が9.2単位／mg（トリプトフアン・シ
ンターゼの１単位は、37℃において1μmol／min
のトリプトフアンをＬ−セリンとインドールから
合成する酵素量）のカ価のトリプトフアン・シン
ターゼを取得し、この酵素を用いて以下の反応を
行つた。 Ｌ−セリン50ｍＭ、各種の硫化物をそれぞれ
別々に100ｍＭ、ピリドキサール燐酸0.1ｍＭ濃度
を含み、PH8.5（CHl）に調節した反応液に、トリ
プトフアン・シンターゼの粉末を５mg／dlになる
ように添加した。反応液10mlを35℃で10時間振盪
した。生成したＬ−システインおよびＬ−シスチ
ンの濃度並びに両方の和の対セリン収率を表−１
に示した。
【表】
実施例 ２
肉エキス１％、ペプトン0.5％、酵母エキス0.1
％、燐酸二水素カリウム0.2％、PH7.0の液体培地
50ml／500ml容フラスコにエシエリヒア・コリ
MT−10242（FERM BP−20）を接種し、30℃に
て20時間振盪培養した。培養終了後、遠心分離し
て菌体を集め、これをトリプトフアン・シンター
ゼの酵素源とした。 Ｌ−セリン200ｍＭ、硫化ナトリウム300ｍＭ、
ピリドキサール燐酸0.1ｍＭ濃度を含み、PH8.5
（HCl）に調節した反応液に、湿菌体を50ｇ／
になるように添加した。反応液100mlを35℃で24
時間振盪した。反応終了後、反応液中のＬ−シス
チンをＬ−システインに還元してからＬ−システ
インの生成量を測定したことろ、98ｍＭであり、
対セリン収率は49モル％であつた。
％、燐酸二水素カリウム0.2％、PH7.0の液体培地
50ml／500ml容フラスコにエシエリヒア・コリ
MT−10242（FERM BP−20）を接種し、30℃に
て20時間振盪培養した。培養終了後、遠心分離し
て菌体を集め、これをトリプトフアン・シンター
ゼの酵素源とした。 Ｌ−セリン200ｍＭ、硫化ナトリウム300ｍＭ、
ピリドキサール燐酸0.1ｍＭ濃度を含み、PH8.5
（HCl）に調節した反応液に、湿菌体を50ｇ／
になるように添加した。反応液100mlを35℃で24
時間振盪した。反応終了後、反応液中のＬ−シス
チンをＬ−システインに還元してからＬ−システ
インの生成量を測定したことろ、98ｍＭであり、
対セリン収率は49モル％であつた。
Claims (1)
- １ トリプトフアン・シンターゼの存在下にＬ−
セリンを、金属硫化物、金属水硫化物、硫化アン
モニウム、水硫化アンモニウムまたは多硫化アン
モニウムと反応させることを特徴とするＬ−シス
テインおよび／またはＬ−シスチンの製造方法。
Priority Applications (10)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60084545A JPS61242589A (ja) | 1985-04-22 | 1985-04-22 | Ｌ−含硫アミノ酸の製造方法 |
| GB08609015A GB2174390B (en) | 1985-04-22 | 1986-04-14 | Enzymatic process for preparing sulfur containing l-amino acids |
| CA000506867A CA1299127C (en) | 1985-04-22 | 1986-04-16 | Enzymatic process for preparing sulfur containing l-amino acids |
| AU56348/86A AU562772B2 (en) | 1985-04-22 | 1986-04-17 | Enzymatic process for preparing sulphur containing amino acids |
| NL8600984A NL8600984A (nl) | 1985-04-22 | 1986-04-18 | Werkwijze voor de enzymatische bereiding van l-cysteine en/of l-cystine. |
| DE19863613388 DE3613388A1 (de) | 1985-04-22 | 1986-04-21 | Enzymatisches verfahren zur herstellung von schwefelhaltigen l-aminosaeuren |
| IT47912/86A IT1190275B (it) | 1985-04-22 | 1986-04-21 | Procedimento enzimatico per preparare l amminoacidi contenenti zolfo |
| CH1632/86A CH666695A5 (fr) | 1985-04-22 | 1986-04-22 | Procede enzymatique de preparation de l-amino acides contenant du soufre. |
| KR1019860003103A KR890004021B1 (ko) | 1985-04-22 | 1986-04-22 | L-시스테인, l-시스틴 및 그의 혼합물의 제조방법 |
| FR868605758A FR2580667B1 (fr) | 1985-04-22 | 1986-04-22 | Procede de preparation enzymatique de l-amino acides renfermant du soufre |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60084545A JPS61242589A (ja) | 1985-04-22 | 1985-04-22 | Ｌ−含硫アミノ酸の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61242589A JPS61242589A (ja) | 1986-10-28 |
| JPH0527389B2 true JPH0527389B2 (ja) | 1993-04-21 |
Family
ID=13833616
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60084545A Granted JPS61242589A (ja) | 1985-04-22 | 1985-04-22 | Ｌ−含硫アミノ酸の製造方法 |
Country Status (10)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS61242589A (ja) |
| KR (1) | KR890004021B1 (ja) |
| AU (1) | AU562772B2 (ja) |
| CA (1) | CA1299127C (ja) |
| CH (1) | CH666695A5 (ja) |
| DE (1) | DE3613388A1 (ja) |
| FR (1) | FR2580667B1 (ja) |
| GB (1) | GB2174390B (ja) |
| IT (1) | IT1190275B (ja) |
| NL (1) | NL8600984A (ja) |
Families Citing this family (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0660157B2 (ja) * | 1985-11-20 | 1994-08-10 | 三井東圧化学株式会社 | システインからシスチンを製造する方法 |
| JPH0623182B2 (ja) * | 1986-06-19 | 1994-03-30 | 三井東圧化学株式会社 | Ｌ−システイン塩酸塩１水和物を分離する方法 |
| CA1299128C (en) * | 1986-11-19 | 1992-04-21 | Tooru Miyahara | Method of producing l-cystine |
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