JPH059069B2 - - Google Patents
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- JPH059069B2 JPH059069B2 JP59132172A JP13217284A JPH059069B2 JP H059069 B2 JPH059069 B2 JP H059069B2 JP 59132172 A JP59132172 A JP 59132172A JP 13217284 A JP13217284 A JP 13217284A JP H059069 B2 JPH059069 B2 JP H059069B2
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- maltoheptaoside
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- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
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- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/34—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase
- C12Q1/40—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase involving amylase
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、α−グルコシダーゼおよびβ−グル
コシダーゼの存在下で、アグリコンがβ−グリコ
シド状に結合している置換ニトロフエニル化マル
トヘプタオシドを酵素的に分裂させ次いで遊離し
たアグリコンを測定することによりα−アミラー
ゼを分析するための方法および試薬に関する。
コシダーゼの存在下で、アグリコンがβ−グリコ
シド状に結合している置換ニトロフエニル化マル
トヘプタオシドを酵素的に分裂させ次いで遊離し
たアグリコンを測定することによりα−アミラー
ゼを分析するための方法および試薬に関する。
たとえば血清、血漿、尿、十二指腸液、唾液の
よな体液中のα−アミラーゼ活性の定量は膵臓病
を認知するための臨床−化学診断において格別の
重要性を有する。
よな体液中のα−アミラーゼ活性の定量は膵臓病
を認知するための臨床−化学診断において格別の
重要性を有する。
α−アミラーゼ定量用の従来既知の方法はデン
プンをα−アミラーゼで分解し、生成した分解部
分を分光光度計で測定することであつた。これら
の方法の重大な欠点は、デンプンが巨大分子のた
め特定化および標準化が困難であることにある。
プンをα−アミラーゼで分解し、生成した分解部
分を分光光度計で測定することであつた。これら
の方法の重大な欠点は、デンプンが巨大分子のた
め特定化および標準化が困難であることにある。
従つて、さらに最近では、グルコースと同程度
にまでα−グルコシダーゼの存在下で分解される
明確に定儀されたオリゴ糖を基質として使用し、
その定量はそれ自体既知の方法で行なうという方
法が用いられている。しかしながら、これらの反
応は非常に複雑であり、内生的のグルコースによ
りかく乱される。α−アミラーゼ用基質として、
３〜12個のグルコース単位（G3〜G12）の鎖長
を有する４−ニトロフエニル化オリゴ糖の使用に
より、可成り簡易化が達成された。この場合には
後続のα−グルコシダーゼ反応により、遊離した
ｐ−ニトロフエノールを測定する（ドイツ連邦共
和国特許出願公告第2731421号）。米国特許第
4145527号明細書には、６個までのグルコース単
位を有するα−アミラーゼ用基質が記載されてお
り、このものの製造の際にα−およびβ−異性体
が常に得られ、これはα−およびβ−グルコシダ
ーゼと一緒に使用する。しかしながら、
Fresenius Z.；Anal.Chem.301、169（1980年）に
より、β−異性体を使用するとα−異性体と比較
して事実上常に小さい活性しか測定されないこと
が知られている。
にまでα−グルコシダーゼの存在下で分解される
明確に定儀されたオリゴ糖を基質として使用し、
その定量はそれ自体既知の方法で行なうという方
法が用いられている。しかしながら、これらの反
応は非常に複雑であり、内生的のグルコースによ
りかく乱される。α−アミラーゼ用基質として、
３〜12個のグルコース単位（G3〜G12）の鎖長
を有する４−ニトロフエニル化オリゴ糖の使用に
より、可成り簡易化が達成された。この場合には
後続のα−グルコシダーゼ反応により、遊離した
ｐ−ニトロフエノールを測定する（ドイツ連邦共
和国特許出願公告第2731421号）。米国特許第
4145527号明細書には、６個までのグルコース単
位を有するα−アミラーゼ用基質が記載されてお
り、このものの製造の際にα−およびβ−異性体
が常に得られ、これはα−およびβ−グルコシダ
ーゼと一緒に使用する。しかしながら、
Fresenius Z.；Anal.Chem.301、169（1980年）に
より、β−異性体を使用するとα−異性体と比較
して事実上常に小さい活性しか測定されないこと
が知られている。
従来技術において、ｐ−ニトロフエノールを好
適に測定変数として使用する場合にに、さらに別
な欠点が生じる。すなわちｐ−ニトロフエノール
のpKa値は7.09にあり、このことは、α−アミラ
ーゼ定量中の最適PH条件（6.8〜7.1）下におい
て、遊離したｐ−ニトロフエノールの僅かに約50
％だけが着色したフエノレートアニオンとして存
在し、この結果生じる測定指示度が相応して低い
ことを意味している。さらにまた、多分、尿また
は十二指腸液のような酸性またはアルカリ性の試
料を使用することに起因すると考えられるところ
の試験系の水素イオン濃度の変化は、遊離したｐ
−ニトロフエノールの解離度を変えることがあ
り、従つて、見かけモル吸光係数も変化する恐れ
がある。
適に測定変数として使用する場合にに、さらに別
な欠点が生じる。すなわちｐ−ニトロフエノール
のpKa値は7.09にあり、このことは、α−アミラ
ーゼ定量中の最適PH条件（6.8〜7.1）下におい
て、遊離したｐ−ニトロフエノールの僅かに約50
％だけが着色したフエノレートアニオンとして存
在し、この結果生じる測定指示度が相応して低い
ことを意味している。さらにまた、多分、尿また
は十二指腸液のような酸性またはアルカリ性の試
料を使用することに起因すると考えられるところ
の試験系の水素イオン濃度の変化は、遊離したｐ
−ニトロフエノールの解離度を変えることがあ
り、従つて、見かけモル吸光係数も変化する恐れ
がある。
本発明の基礎を形成する課題は、α−アミラー
ゼの検出感度を格別に増大させるとともに、前記
した欠点を回避できるα−アミラーゼを定量する
ための方法ならびにその試薬を入手し得るように
することにある。
ゼの検出感度を格別に増大させるとともに、前記
した欠点を回避できるα−アミラーゼを定量する
ための方法ならびにその試薬を入手し得るように
することにある。
驚くべきことに、基質として置換された４−ニ
トロフエニル−β，Ｄ−マルトヘプタオシドを使
用することによりこの課題が解決できることが見
い出された。また、β−マルトヘプタオシド誘導
体が相当するα−異性体よりα−アミラーゼに対
して良好な基質であるという事実は、その反対の
事実が文献により知られていることからみて、驚
くべきことである。
トロフエニル−β，Ｄ−マルトヘプタオシドを使
用することによりこの課題が解決できることが見
い出された。また、β−マルトヘプタオシド誘導
体が相当するα−異性体よりα−アミラーゼに対
して良好な基質であるという事実は、その反対の
事実が文献により知られていることからみて、驚
くべきことである。
従つて、本発明の主題は、α−グルコシダーゼ
およびβ−グルコシダーゼの存在下にα−アミラ
ーゼ基質を酵素的に分裂させ、それにより生じた
分裂生成物を測定することによりα−アミラーゼ
を定量する方法にあり、フエニル核が電気陰性的
に置換されている４−ニトロフエニル−β，Ｄ−
マルトヘプタオシドを基質として使用することを
特徴とするα−アミラーゼの定量方法にある。
およびβ−グルコシダーゼの存在下にα−アミラ
ーゼ基質を酵素的に分裂させ、それにより生じた
分裂生成物を測定することによりα−アミラーゼ
を定量する方法にあり、フエニル核が電気陰性的
に置換されている４−ニトロフエニル−β，Ｄ−
マルトヘプタオシドを基質として使用することを
特徴とするα−アミラーゼの定量方法にある。
さらにまた、本発明は、フエニル核が電気陰性
的に置換されている４−ニトロフエニル−β，Ｄ
−マルトヘプタオシドとα−グルコシダーゼとβ
−グルコシダーゼとを基本的に含有するα−アミ
ラーゼ定量用の試薬に関する。
的に置換されている４−ニトロフエニル−β，Ｄ
−マルトヘプタオシドとα−グルコシダーゼとβ
−グルコシダーゼとを基本的に含有するα−アミ
ラーゼ定量用の試薬に関する。
電気陰性置換基、すなわちニトロ基、シアノ
基、ハロゲン、エステル基、好ましくは塩素、臭
素、フツ素のようなハロゲン、特に塩素のような
−−効果を有する置換基を４−ニトロフエニル
核に導入することにより、pKa値が酸性領域に移
行する。この場合の好適置換位置はニトロフエノ
ールの２位置である。これにより、グルコシダー
ゼとの反応により遊離する置換４−ニトロフエノ
ールがその他の点では同一条件下において指示薬
反応の感度の増加を示す追加の利点が達成され
る。
基、ハロゲン、エステル基、好ましくは塩素、臭
素、フツ素のようなハロゲン、特に塩素のような
−−効果を有する置換基を４−ニトロフエニル
核に導入することにより、pKa値が酸性領域に移
行する。この場合の好適置換位置はニトロフエノ
ールの２位置である。これにより、グルコシダー
ゼとの反応により遊離する置換４−ニトロフエノ
ールがその他の点では同一条件下において指示薬
反応の感度の増加を示す追加の利点が達成され
る。
本発明による好適基質は、２−クロル−４−ニ
トロフエニル−β，Ｄ−マルトヘプタオシドであ
る。α−アミラーゼ定量の場合で、β−位置アグ
リコンが分裂する場合には、α−グルコシダーゼ
に加えてさらにβ−グルコシダーゼも使用しなけ
ればならないことが必要になる。
トロフエニル−β，Ｄ−マルトヘプタオシドであ
る。α−アミラーゼ定量の場合で、β−位置アグ
リコンが分裂する場合には、α−グルコシダーゼ
に加えてさらにβ−グルコシダーゼも使用しなけ
ればならないことが必要になる。
試験条件下で、本発明による基質を使用する
と、測定信号が405nmでのハロニトロフエノール
と４−ニトロフエノールとの吸光係数の比率に相
当する或る因数だけ大きくなることが、当然予想
された。しかしながら、驚くべきことに、測定信
号は実質的にさらに強力に増強され、これはさら
に本発明によるα−アミラーゼ測定の感度を格別
に増加することになる。
と、測定信号が405nmでのハロニトロフエノール
と４−ニトロフエノールとの吸光係数の比率に相
当する或る因数だけ大きくなることが、当然予想
された。しかしながら、驚くべきことに、測定信
号は実質的にさらに強力に増強され、これはさら
に本発明によるα−アミラーゼ測定の感度を格別
に増加することになる。
第１図は２−クロル−４−ニトロフエニル−
β，Ｄ−マルトヘプタオシド（）および相当す
るα−体（）並びに４−ニトロフエニル−α，
Ｄ−マルトヘプタオシド（）について、α−ア
ミラーゼ定量の場合の時間−反応曲線の比較を示
すのである。この図から、たとえば４−ニトロフ
エニル−α，Ｄ−マルトヘプタオシドの場合に、
１分当り0.024の吸光係数の変化が生じ、フエニ
ル核に塩素を置換することによりこの数値は
0.036に増大し、β−体に変えることにより、１
分当りの吸光係数の変化を0.075以上、すなわち
３倍だけ増大できることが明白になる。２−クロ
ル−４−ニトロフエニル−α，Ｄ−マルトヘプタ
オシドの場合には本発明による基質による吸光値
の明確な増加に加えてグラフ中での非直線状経過
を注目すべきである。
β，Ｄ−マルトヘプタオシド（）および相当す
るα−体（）並びに４−ニトロフエニル−α，
Ｄ−マルトヘプタオシド（）について、α−ア
ミラーゼ定量の場合の時間−反応曲線の比較を示
すのである。この図から、たとえば４−ニトロフ
エニル−α，Ｄ−マルトヘプタオシドの場合に、
１分当り0.024の吸光係数の変化が生じ、フエニ
ル核に塩素を置換することによりこの数値は
0.036に増大し、β−体に変えることにより、１
分当りの吸光係数の変化を0.075以上、すなわち
３倍だけ増大できることが明白になる。２−クロ
ル−４−ニトロフエニル−α，Ｄ−マルトヘプタ
オシドの場合には本発明による基質による吸光値
の明確な増加に加えてグラフ中での非直線状経過
を注目すべきである。
２種のアイソチーム、膵臓α−アミラーゼおよ
び唾液α−アミラーゼは巨大分子基質に対して異
なる活性を示す。驚くべきことに、本発明による
基質を用いると、これらのアイソチームが同一活
性値を与える。
び唾液α−アミラーゼは巨大分子基質に対して異
なる活性を示す。驚くべきことに、本発明による
基質を用いると、これらのアイソチームが同一活
性値を与える。
α−アミラーゼ定量の場合に、基質はα−アミ
ラーゼにより小さい単位（G3，G4）に分裂さ
れ、これらは順次、α−グルコシダーゼによりβ
−グリコシドまで分解される。β−グルコシダー
ゼの作用は最終的にニトロフエノール基の分離を
導き、このニトロフエノールが測定変数としては
たらく。
ラーゼにより小さい単位（G3，G4）に分裂さ
れ、これらは順次、α−グルコシダーゼによりβ
−グリコシドまで分解される。β−グルコシダー
ゼの作用は最終的にニトロフエノール基の分離を
導き、このニトロフエノールが測定変数としては
たらく。
この試験における本発明による基質の濃度は、
0.1〜300ミリモル／、好ましくは約２〜10ミリ
モル／に相当すべきである。α−グルコシダー
ゼの濃度は通常、102〜2.5×106U／の範囲、好
ましくは約８×104U／であり、β−グルコシ
ダーゼの濃度は通常、102〜105U／の範囲、好
ましくは約2.5×103U／である。
0.1〜300ミリモル／、好ましくは約２〜10ミリ
モル／に相当すべきである。α−グルコシダー
ゼの濃度は通常、102〜2.5×106U／の範囲、好
ましくは約８×104U／であり、β−グルコシ
ダーゼの濃度は通常、102〜105U／の範囲、好
ましくは約2.5×103U／である。
本発明の方法を実施するには、α−アミラーゼ
反応中にできるだけ最適のPH条件、すなわち５〜
９のPH値、好ましくは約6.5〜7.1のPH値を維持す
ることができる緩衝物質が必要である。適当な緩
衝剤としては、たとえばリン酸塩緩衝剤、Ｎ−
（２−ヒドロキシエチル）−ピペラジン−Ｎ−２−
エタン−スルホン酸（HEPES緩衝剤）、イミダ
ゾール、トリエタノールアミン、リン酸グリセロ
ール、好ましくはリン酸塩緩衝剤がある。緩衝剤
の濃度は10〜200ミリモル／の範囲、好適には
約50ミリモル／である。
反応中にできるだけ最適のPH条件、すなわち５〜
９のPH値、好ましくは約6.5〜7.1のPH値を維持す
ることができる緩衝物質が必要である。適当な緩
衝剤としては、たとえばリン酸塩緩衝剤、Ｎ−
（２−ヒドロキシエチル）−ピペラジン−Ｎ−２−
エタン−スルホン酸（HEPES緩衝剤）、イミダ
ゾール、トリエタノールアミン、リン酸グリセロ
ール、好ましくはリン酸塩緩衝剤がある。緩衝剤
の濃度は10〜200ミリモル／の範囲、好適には
約50ミリモル／である。
前記諸成分とは別に、本発明による試薬は、慣
用の活性化剤、たとえば塩化ナトリウムまたは塩
化カリウムを含有する。
用の活性化剤、たとえば塩化ナトリウムまたは塩
化カリウムを含有する。
α−アミラーゼを定量するには、基質、α−グ
ルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、緩衝剤およ
び活性化剤の試薬溶液を試料溶液と混合し、吸光
値を405nmで、たとえば30℃において記録する。
ルコシダーゼ、β−グルコシダーゼ、緩衝剤およ
び活性化剤の試薬溶液を試料溶液と混合し、吸光
値を405nmで、たとえば30℃において記録する。
本発明による試薬はまた、試薬を含浸させた吸
着性物質の形で、またはホイル中に配合した形
で、α−アミラーゼ定量用の指示剤としても適し
ている。
着性物質の形で、またはホイル中に配合した形
で、α−アミラーゼ定量用の指示剤としても適し
ている。
例 １
α−アミラーゼの定量
試験容量１ml当りで次の成分を含有する試薬組
成物を作る。 成 分 試験における濃度 ２−クロル−４−ニトロフエニル−β，Ｄ−
マルトヘプタオシド ５ミリモル／ α−グルコシダーゼ 80U／ml β−グルコシダーゼ 10U／ml リン酸塩緩衝剤（PH6.8） 0.05モル／ 塩化ナトリウム 0.05モル／ 測定条件： 温度：30℃ 波長：405nm 試験の実施：試薬１ml＋試料10μ この試薬による時間−反応曲線をフエニル核上
にハロゲンが置換されていない場合と比較して、
第１図に示す。
成物を作る。 成 分 試験における濃度 ２−クロル−４−ニトロフエニル−β，Ｄ−
マルトヘプタオシド ５ミリモル／ α−グルコシダーゼ 80U／ml β−グルコシダーゼ 10U／ml リン酸塩緩衝剤（PH6.8） 0.05モル／ 塩化ナトリウム 0.05モル／ 測定条件： 温度：30℃ 波長：405nm 試験の実施：試薬１ml＋試料10μ この試薬による時間−反応曲線をフエニル核上
にハロゲンが置換されていない場合と比較して、
第１図に示す。
線（基質：４−ニトロフエニル−α，Ｄ−マ
ルトヘプタオシド）に比較して、線（基質：２
−クロル−４−ニトロフエニル−β，Ｄ−マルト
ヘプタオシド）は吸光値の変化が明らかに増大し
ている（△Ｅ／分〜0.05）。
ルトヘプタオシド）に比較して、線（基質：２
−クロル−４−ニトロフエニル−β，Ｄ−マルト
ヘプタオシド）は吸光値の変化が明らかに増大し
ている（△Ｅ／分〜0.05）。
例 ２
α−アミラーゼの定量と吸光値のPH依存性
例１と同一条件下に、一方が２−クロル−４−
ニトロフエノールを含有し、他方が４−ニトロフ
エノールを含有し、7.1のPH値に調節した２種の
試薬溶液の吸光値を測定する。次いで、PH値を段
階的に僅かに増減し、各場合の吸光値のふれを測
定する。第２図にその結果を示す。
ニトロフエノールを含有し、他方が４−ニトロフ
エノールを含有し、7.1のPH値に調節した２種の
試薬溶液の吸光値を測定する。次いで、PH値を段
階的に僅かに増減し、各場合の吸光値のふれを測
定する。第２図にその結果を示す。
上方に示した線（２−クロル−４−ニトロフエ
ノールを含む試薬溶液）の小さい方の勾配は、吸
光値が４−ニトロフエノールを含む場合（下方に
示した線）に比較してPHの変化により強い作用を
受けないことを示している。
ノールを含む試薬溶液）の小さい方の勾配は、吸
光値が４−ニトロフエノールを含む場合（下方に
示した線）に比較してPHの変化により強い作用を
受けないことを示している。
例 ３
α−アミラーゼの定量および純粋基質（２−
クロル−４−ニトロフエニル−β，Ｄ−マルト
ヘプタオシド）とα体およびβ体の混合物との
比較： 基質が等量のα−体およびβ−体よりなる点で
異なる以外は例１と同一の試薬組成物を作る。吸
光値の変化量はこの混合物を使用した場合に、純
粋な各異性体の各数値の正確に中間にある。
クロル−４−ニトロフエニル−β，Ｄ−マルト
ヘプタオシド）とα体およびβ体の混合物との
比較： 基質が等量のα−体およびβ−体よりなる点で
異なる以外は例１と同一の試薬組成物を作る。吸
光値の変化量はこの混合物を使用した場合に、純
粋な各異性体の各数値の正確に中間にある。
第１図は３種の基質を使用した場合のそれぞれ
の時間−反応曲線であり、そして第２図は２種の
試薬のPH変化による吸光値の変化を示す曲線であ
る。 …基質＝２−クロル−４−ニトロフエニル−
β，Ｄ−マルトヘプタオシド、…基質＝２−ク
ロル−４−ニトロフエニル−α，Ｄ−マルトヘプ
タオシド、…基質＝４−ニトロフエニル−α，
Ｄ−マルトヘプタオシド。
の時間−反応曲線であり、そして第２図は２種の
試薬のPH変化による吸光値の変化を示す曲線であ
る。 …基質＝２−クロル−４−ニトロフエニル−
β，Ｄ−マルトヘプタオシド、…基質＝２−ク
ロル−４−ニトロフエニル−α，Ｄ−マルトヘプ
タオシド、…基質＝４−ニトロフエニル−α，
Ｄ−マルトヘプタオシド。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ α−グルコシダーゼおよびβ−グルコシダー
ゼの存在下でα−アミラーゼ基質を酵素的に分裂
させ、次いで分裂生成物を測定することによりα
−アミラーゼを分析する方法であつて、基質とし
てフエニル核が電気陰性的に置換されている４−
ニトロフエニル−β，Ｄ−マルトヘプタオシドを
使用することを特徴とする、α−アミラーゼの分
析方法。 ２ ハロゲンで置換されている４−ニトロフエニ
ル−β，Ｄ−マルトヘプタオシドを前記の基質と
して使用する、特許請求の範囲第１項の方法。 ３ ２−クロル−４−ニトロフエニル−β，Ｄ−
マルトヘプタオシドを前記の基質として使用す
る、特許請求の範囲第１項または第２項の方法。 ４ フエニル核が電気陰性的に置換されている４
−ニトロフエニル−β，Ｄ−マルトヘプタオシ
ド、α−グルコシダーゼおよびβ−グルコシダー
ゼを基本的に含有するα−アミラーゼ分析用試
薬。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE3323245.8 | 1983-06-28 | ||
| DE19833323245 DE3323245A1 (de) | 1983-06-28 | 1983-06-28 | Verfahren und reagenz zur bestimmung von (alpha)-amylase |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6062999A JPS6062999A (ja) | 1985-04-11 |
| JPH059069B2 true JPH059069B2 (ja) | 1993-02-03 |
Family
ID=6202584
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59132172A Granted JPS6062999A (ja) | 1983-06-28 | 1984-06-28 | α−アミラ−ゼの分析方法および分析試薬 |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US4698300A (ja) |
| EP (1) | EP0133329B1 (ja) |
| JP (1) | JPS6062999A (ja) |
| CS (1) | CS269959B2 (ja) |
| DE (2) | DE3323245A1 (ja) |
| IL (1) | IL72226A (ja) |
| ZA (1) | ZA844952B (ja) |
Families Citing this family (20)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3413118A1 (de) * | 1984-04-06 | 1985-10-24 | Miles Laboratories, Inc., Elkhart, Ind. | Analysenverfahren und mittel zum nachweis esterolytischer und/oder proteolytischer enzyme |
| JPS6128400A (ja) * | 1984-07-19 | 1986-02-08 | Toyobo Co Ltd | α−アミラ−ゼ活性測定法および測定用試薬 |
| US4649108A (en) * | 1984-07-26 | 1987-03-10 | Genzyme Corporation | Alpha amylase assay |
| JPS61112092A (ja) * | 1984-11-07 | 1986-05-30 | Meiji Seika Kaisha Ltd | 新規グルコサミン誘導体及びこれを基質として用いるＮ−アセチル−β−Ｄ−グルコサミニダ−ゼの活性測定試薬 |
| DE3525926A1 (de) * | 1985-07-19 | 1987-01-29 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und reagenz zur spezifischen bestimmung von pankreas-alpha-amylase |
| EP0259521A1 (en) * | 1986-09-10 | 1988-03-16 | Akzo N.V. | Test reagent for amylase determination |
| US5158872A (en) * | 1986-10-07 | 1992-10-27 | Hoechst Celanese Corporation | Aromatic substituted glycoside |
| US4963479A (en) * | 1986-10-07 | 1990-10-16 | Hoechst Celanese Corporation | Reagent system for an alpha-amylase assay containing aromatic substituted glycoside |
| JPH0612999B2 (ja) * | 1986-11-17 | 1994-02-23 | 関東化学株式会社 | 塩素イオン定量用試薬 |
| US5229270A (en) * | 1986-11-17 | 1993-07-20 | Kanto Kagaku Kabushiki Kaisha | Reagent for the determination of chlorine ion |
| IL85581A (en) * | 1987-05-21 | 1992-05-25 | Technicon Instr | Substrate for beta-galactosidase comprising derivatives of 4-nitrophenyl-beta-d-galactopyranoside and beta-galactosidase immunoassay containing said substrate |
| AU621245B2 (en) * | 1989-10-17 | 1992-03-05 | Boehringer Mannheim Gmbh | Hydrolase substrates, a process for the preparation thereof and agents containing them |
| JP2886249B2 (ja) * | 1990-03-14 | 1999-04-26 | 日本食品化工株式会社 | ガラクトシル―マルトオリゴ糖誘導体、その製造法およびα―アミラーゼ活性測定方法 |
| CA2039564A1 (en) * | 1990-04-10 | 1991-10-11 | James R. Rasmussen | Oligosaccharide compounds and preparation thereof |
| DE4021063A1 (de) * | 1990-07-03 | 1992-01-09 | Boehringer Mannheim Gmbh | Neue ss-galactosidase-substrate fuer den cedia |
| JP2770891B2 (ja) * | 1991-06-26 | 1998-07-02 | キッコーマン株式会社 | マルトオリゴシド誘導体、これを有効成分とするα‐アミラーゼ活性測定用試薬及びこれを用いたα‐アミラーゼ活性の測定方法 |
| JP3075377B2 (ja) * | 1991-11-06 | 2000-08-14 | 東洋紡績株式会社 | α−アミラーゼ活性の測定法およびα−アミラーゼ活性測定用試薬 |
| US5766872A (en) * | 1995-11-20 | 1998-06-16 | Dade International Inc. | Method for eliminating hemolysis interference in an amylase analysis |
| US20080050451A1 (en) * | 2006-06-16 | 2008-02-28 | Mabry Helen C | Methods for assessing dehydration and shock, assays and kits for the methods |
| WO2010090810A2 (en) * | 2009-02-05 | 2010-08-12 | Hydradx, Inc. | Diagnostic device and method |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4145527A (en) * | 1976-07-13 | 1979-03-20 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Nitro aromatic glycosides |
| US4102747A (en) * | 1977-07-28 | 1978-07-25 | American Hospital Supply Corporation | Amylase determination |
| DE2755803A1 (de) * | 1977-12-14 | 1979-06-21 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und reagens zur bestimmung von alpha-amylase |
| AT362526B (de) * | 1977-09-13 | 1981-05-25 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und reagens zur bestimmung von alpha- -amylase |
| US4233403A (en) * | 1978-02-27 | 1980-11-11 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Amylase assay |
| US4225672A (en) * | 1979-02-27 | 1980-09-30 | Hall Leo M | Method for producing maltooligosaccharide glycosides |
| DE3328616A1 (de) * | 1983-08-08 | 1985-02-28 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Oligoglucosidderivate |
-
1983
- 1983-06-28 DE DE19833323245 patent/DE3323245A1/de not_active Withdrawn
-
1984
- 1984-06-15 EP EP84200866A patent/EP0133329B1/de not_active Expired - Lifetime
- 1984-06-15 DE DE8484200866T patent/DE3481432D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1984-06-25 CS CS844827A patent/CS269959B2/cs unknown
- 1984-06-26 IL IL72226A patent/IL72226A/xx unknown
- 1984-06-28 JP JP59132172A patent/JPS6062999A/ja active Granted
- 1984-06-28 ZA ZA844952A patent/ZA844952B/xx unknown
- 1984-06-28 US US06/625,482 patent/US4698300A/en not_active Expired - Lifetime
-
1987
- 1987-08-04 US US07/081,380 patent/US4857640A/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CS269959B2 (en) | 1990-05-14 |
| EP0133329A2 (de) | 1985-02-20 |
| US4857640A (en) | 1989-08-15 |
| US4698300A (en) | 1987-10-06 |
| DE3481432D1 (de) | 1990-04-05 |
| IL72226A0 (en) | 1984-10-31 |
| IL72226A (en) | 1987-12-31 |
| EP0133329A3 (en) | 1987-10-14 |
| DE3323245A1 (de) | 1985-01-10 |
| CS482784A2 (en) | 1989-09-12 |
| ZA844952B (en) | 1985-02-27 |
| JPS6062999A (ja) | 1985-04-11 |
| EP0133329B1 (de) | 1990-02-28 |
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