PL185214B1 - Sposób wymieniania grup acylowych w fosfolipidzie - Google Patents
Sposób wymieniania grup acylowych w fosfolipidzieInfo
- Publication number
- PL185214B1 PL185214B1 PL96313904A PL31390496A PL185214B1 PL 185214 B1 PL185214 B1 PL 185214B1 PL 96313904 A PL96313904 A PL 96313904A PL 31390496 A PL31390496 A PL 31390496A PL 185214 B1 PL185214 B1 PL 185214B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- lecithin
- modified
- acyl groups
- immobilized
- triacetin
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 26
- 150000003904 phospholipids Chemical class 0.000 claims abstract description 19
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 13
- 125000002252 acyl group Chemical group 0.000 claims abstract description 11
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims abstract description 10
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims abstract description 10
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims abstract description 10
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims abstract description 10
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims abstract description 9
- ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trimethyl-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]benzenesulfonamide Chemical compound CC1=CC(C)=CC(C)=C1S(=O)(=O)NC1=CC=CC(C(F)(F)F)=C1 ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 8
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 claims abstract description 8
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 claims abstract description 8
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims abstract description 5
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 claims abstract description 5
- 239000002904 solvent Substances 0.000 claims abstract description 3
- IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 1-palmitoyl-2-arachidonoyl-sn-glycero-3-phosphocholine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C)OC(=O)CCC\C=C/C\C=C/C\C=C/C\C=C/CCCCC IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 0.000 claims description 63
- 239000000787 lecithin Substances 0.000 claims description 41
- 235000010445 lecithin Nutrition 0.000 claims description 41
- 229940067606 lecithin Drugs 0.000 claims description 37
- URAYPUMNDPQOKB-UHFFFAOYSA-N triacetin Chemical compound CC(=O)OCC(OC(C)=O)COC(C)=O URAYPUMNDPQOKB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 22
- 239000001087 glyceryl triacetate Substances 0.000 claims description 11
- 235000013773 glyceryl triacetate Nutrition 0.000 claims description 11
- 229960002622 triacetin Drugs 0.000 claims description 11
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 10
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 10
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 10
- UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N triformin Chemical compound O=COCC(OC=O)COC=O UFTFJSFQGQCHQW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 235000014121 butter Nutrition 0.000 claims description 3
- 238000010908 decantation Methods 0.000 claims description 2
- DCXXMTOCNZCJGO-UHFFFAOYSA-N tristearoylglycerol Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC(OC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC)COC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC DCXXMTOCNZCJGO-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 4
- VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N n-Hexane Chemical compound CCCCCC VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 15
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 14
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 14
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 14
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 14
- 235000008476 powdered milk Nutrition 0.000 description 8
- 244000299461 Theobroma cacao Species 0.000 description 7
- 235000009470 Theobroma cacao Nutrition 0.000 description 7
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 7
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 6
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000011324 bead Substances 0.000 description 5
- 235000015071 dressings Nutrition 0.000 description 5
- 235000010746 mayonnaise Nutrition 0.000 description 5
- 239000008268 mayonnaise Substances 0.000 description 5
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 4
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 4
- 102100037611 Lysophospholipase Human genes 0.000 description 4
- 108010058864 Phospholipases A2 Proteins 0.000 description 4
- 229940057917 medium chain triglycerides Drugs 0.000 description 4
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N methanoic acid Natural products OC=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 4
- CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N Acetone Chemical compound CC(C)=O CSCPPACGZOOCGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108010048733 Lipozyme Proteins 0.000 description 3
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 3
- YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N Toluene Chemical compound CC1=CC=CC=C1 YXFVVABEGXRONW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 3
- 235000013345 egg yolk Nutrition 0.000 description 3
- 210000002969 egg yolk Anatomy 0.000 description 3
- 239000000839 emulsion Substances 0.000 description 3
- 235000019387 fatty acid methyl ester Nutrition 0.000 description 3
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 3
- FCCDDURTIIUXBY-UHFFFAOYSA-N lipoamide Chemical compound NC(=O)CCCCC1CCSS1 FCCDDURTIIUXBY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 3
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 3
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 3
- 238000005191 phase separation Methods 0.000 description 3
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 3
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 3
- OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 4-(3-methoxyphenyl)aniline Chemical compound COC1=CC=CC(C=2C=CC(N)=CC=2)=C1 OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 2
- 230000032798 delamination Effects 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 230000032050 esterification Effects 0.000 description 2
- 238000005886 esterification reaction Methods 0.000 description 2
- 235000019253 formic acid Nutrition 0.000 description 2
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 2
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 2
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 2
- 235000019645 odor Nutrition 0.000 description 2
- WTJKGGKOPKCXLL-RRHRGVEJSA-N phosphatidylcholine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C)OC(=O)CCCCCCCC=CCCCCCCCC WTJKGGKOPKCXLL-RRHRGVEJSA-N 0.000 description 2
- 150000004671 saturated fatty acids Chemical group 0.000 description 2
- 230000035939 shock Effects 0.000 description 2
- 239000000741 silica gel Substances 0.000 description 2
- 229910002027 silica gel Inorganic materials 0.000 description 2
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 2
- 150000003626 triacylglycerols Chemical class 0.000 description 2
- 235000021419 vinegar Nutrition 0.000 description 2
- 239000000052 vinegar Substances 0.000 description 2
- PORPENFLTBBHSG-MGBGTMOVSA-N 1,2-dihexadecanoyl-sn-glycerol-3-phosphate Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP(O)(O)=O)OC(=O)CCCCCCCCCCCCCCC PORPENFLTBBHSG-MGBGTMOVSA-N 0.000 description 1
- TZCPCKNHXULUIY-RGULYWFUSA-N 1,2-distearoyl-sn-glycero-3-phosphoserine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP(O)(=O)OC[C@H](N)C(O)=O)OC(=O)CCCCCCCCCCCCCCCCC TZCPCKNHXULUIY-RGULYWFUSA-N 0.000 description 1
- RYCNUMLMNKHWPZ-SNVBAGLBSA-N 1-acetyl-sn-glycero-3-phosphocholine Chemical compound CC(=O)OC[C@@H](O)COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C RYCNUMLMNKHWPZ-SNVBAGLBSA-N 0.000 description 1
- 244000056139 Brassica cretica Species 0.000 description 1
- 235000003351 Brassica cretica Nutrition 0.000 description 1
- 235000003343 Brassica rupestris Nutrition 0.000 description 1
- 235000005979 Citrus limon Nutrition 0.000 description 1
- 244000131522 Citrus pyriformis Species 0.000 description 1
- JZNWSCPGTDBMEW-UHFFFAOYSA-N Glycerophosphorylethanolamin Natural products NCCOP(O)(=O)OCC(O)CO JZNWSCPGTDBMEW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZWZWYGMENQVNFU-UHFFFAOYSA-N Glycerophosphorylserin Natural products OC(=O)C(N)COP(O)(=O)OCC(O)CO ZWZWYGMENQVNFU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010019345 Heat stroke Diseases 0.000 description 1
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- ATBOMIWRCZXYSZ-XZBBILGWSA-N [1-[2,3-dihydroxypropoxy(hydroxy)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxypropan-2-yl] (9e,12e)-octadeca-9,12-dienoate Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC(COP(O)(=O)OCC(O)CO)OC(=O)CCCCCCC\C=C\C\C=C\CCCCC ATBOMIWRCZXYSZ-XZBBILGWSA-N 0.000 description 1
- WETWJCDKMRHUPV-UHFFFAOYSA-N acetyl chloride Chemical compound CC(Cl)=O WETWJCDKMRHUPV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012346 acetyl chloride Substances 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 1
- AWUCVROLDVIAJX-UHFFFAOYSA-N alpha-glycerophosphate Natural products OCC(O)COP(O)(O)=O AWUCVROLDVIAJX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- QKSKPIVNLNLAAV-UHFFFAOYSA-N bis(2-chloroethyl) sulfide Chemical compound ClCCSCCCl QKSKPIVNLNLAAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000000484 butyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 235000016213 coffee Nutrition 0.000 description 1
- 235000013353 coffee beverage Nutrition 0.000 description 1
- 239000003431 cross linking reagent Substances 0.000 description 1
- -1 e.g. Substances 0.000 description 1
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 1
- 238000009886 enzymatic interesterification Methods 0.000 description 1
- 150000002148 esters Chemical group 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 1
- 235000021588 free fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 235000011389 fruit/vegetable juice Nutrition 0.000 description 1
- 239000010520 ghee Substances 0.000 description 1
- 150000002327 glycerophospholipids Chemical class 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 150000002440 hydroxy compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 150000004702 methyl esters Chemical class 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 230000005012 migration Effects 0.000 description 1
- 238000013508 migration Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 235000010460 mustard Nutrition 0.000 description 1
- 235000014593 oils and fats Nutrition 0.000 description 1
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 150000008104 phosphatidylethanolamines Chemical class 0.000 description 1
- 150000003905 phosphatidylinositols Chemical class 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000011002 quantification Methods 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 235000015067 sauces Nutrition 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 150000004666 short chain fatty acids Chemical group 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 235000012424 soybean oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000003549 soybean oil Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 238000004809 thin layer chromatography Methods 0.000 description 1
- 150000004670 unsaturated fatty acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000021122 unsaturated fatty acids Nutrition 0.000 description 1
- 235000015112 vegetable and seed oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000008158 vegetable oil Substances 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- 239000000230 xanthan gum Substances 0.000 description 1
- 229920001285 xanthan gum Polymers 0.000 description 1
- 229940082509 xanthan gum Drugs 0.000 description 1
- 235000010493 xanthan gum Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P9/00—Preparation of organic compounds containing a metal or atom other than H, N, C, O, S or halogen
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L27/00—Spices; Flavouring agents or condiments; Artificial sweetening agents; Table salts; Dietetic salt substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L27/60—Salad dressings; Mayonnaise; Ketchup
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/18—Multi-enzyme systems
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/001—Amines; Imines
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Seasonings (AREA)
- Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
- Fats And Perfumes (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Edible Oils And Fats (AREA)
- Seeds, Soups, And Other Foods (AREA)
Abstract
1. Sposób wymieniania grup acylowych w fosfolipidzie poprzez enzymatyczna wy- miane z triacylogliceryna, znamienny tym, ze reakcje prowadzi sie bez rozpuszczalnika z systemem enzymatycznym skladajacym sie z mieszaniny unieruchomionej lipazy i unieruchomionej fosfolipazy oraz, ze stosuje sie triacylogliceryne zawierajaca grupy acylowe z nasyconym krótkim lancuchem C2-C4 i/lub grupy acylowe z nasyconym lancu- chem o sredniej dlugosci C6-C12. PL PL PL
Description
Przedmiotem wynalazku jest sposób wymieniania grup acylowych w fosfolipidzie na drodze enzymatycznej wymiany estrowej z triacylogliceryną.
Glicerofosfolipidy, takie jak fosfatydylocholina składają się z gliceryny zestryfikowanej dwiema grupami acylowymi kwasów tłuszczowych i jedną fosforanową lub zestryfikowanej grupą fosforanową. W niektórych przypadkach zastosowań fosfolipidów, wskazana jest wymiana grup acylowych w fosfolipidach, np. w celu poprawienia ich stabilności termicznej.
Mając to na uwadze, wcześniej wykazano, np. wUS-A-5 314 706, że żółtko jajka wzmocnione egzogeniczną lizofosfatydylocholiną, otrzymaną w wyniku hydrolizy lecytyny za pomocą fosfolipazy A2, poprawia termostabilność emulsji, a zwłaszcza majonezu.
Poza tym, w WO 91/03564 wykazano, że enzymatyczna estryfikacja wewnątrzcząsteczkowa fosfolipidu kwasem tłuszczowym z zastosowaniem, jako katalizatora, unieruchomionej lipazy osadzonej na makroporowatym nośniku, w rozpuszczalniku organicznym, zwiększa ilość wprowadzanych specyficznych reszt acylowych do fosfolipidu. W procesie tym, stosuje się duży nadmiar kwasu tłuszczowego, który pozostaje w mieszaninie reakcyjnej po zakończeniu procesu i który jest trudny do rozdzielenia od poszukiwanej zmodyfikowanej lecytyny.
Przedmiotem niniejszego wynalazku jest taka modyfikacja składu kwasu tłuszczowego fosfolipidów, w wyniku której następuje wymiana nienasyconych kwasów tłuszczowych o długim łańcuchu z kwasami tłuszczowymi o krótkim i średniej długości łańcucha.
Obecnie, całkowicie nieoczekiwanie, znaleziono możliwość estryfikacji wewnątrzcząsteczkowej triglicetydów z fosfolipidami, w obecności unieruchomionej lipazy i unieruchomionej fosfolipazy, co umożliwia wprowadzenie reszt kwasu tłuszczowego o krótkim łańcuchu w pozycje 1 i 2 gliceryny. Podczas całego przebiegu reakcji nie stwierdzono wyraźnego wzrostu zawartości wolnych kwasów tłuszczowych. Poza tym, nieoczekiwanie stwierdzono, że modyfikowana lecytyna jest lepszym emulgatorem niż naturalna lecytyna. Dotyczy to niektórych systemów emulsyjnych np. w przypadku majonezu i dressingów. Również zwilżalność proszków, a zwłaszcza proszków lecytynizowanego mleka i kakao w proszku, polepsza się w zdecydowany sposób, jeśli stosuje się lecytynę, modyfikowaną sposobem według wynalazku. Inną zdecydowaną korzyścią lecytyn modyfikowanych sposobem według niniejszego wynalazku jest fakt, że nie mają one nieprzyjemnych zapachów.
Przedmiotem wynalazku jest sposób wymieniania grup acylowych w fosfolipidzie poprzez enzymatyczną wymianę z triacylogliceryną, polegający na tym, że reakcję prowadzi się bez rozpuszczalnika z systemem enzymatycznym składającym się z mieszaniny unierucho185 214 mionej lipazy i unieruchomionej fosfolipazy oraz, że stosuje się triacyloglicerynę zawierającą grupy acylowe z nasyconym łańcuchem o średniej długości C6-C12.
Korzystnie, stosuje się triacyloglicerynę stanowiącą triacetynę, olej maślany lub trigliceryd C6-C12.
Także korzystnie, jako triacyloglicerynę stosuje się triacetynę, a także korzystnie można oddzielać fosfolipid od nieprzereagowanej triacetyny, zwłaszcza przez dekantację.
Korzystnie też reakcję prowadzi się w obecności wysuszonej lecytyny.
Sposób według wynalazku można stosować do dowolnego rodzaju fosfolipidu zawierającego estrowe grupy acylowe kwasu tłuszczowego. Przykładami takich naturalnie występujących fosfolipidów są kwas fosfatydowy, fosfatydylocholina, fosfatydyloseryna, fosfatydylogliceryna, fosfatydyloinozytol, fosfatydyloetanoloamina i difosfatydylogliceryna. W procesie mogą być również stosowane syntetyczne fosfolipidy z różnymi związkami hydroksy estryfikowanymi grupą fosforanową, 1-alkilo-2-acylo-fosfolipidy i diacylofosfolipidy.
Reakcję wymiany można stosować w celu wprowadzenia dowolnej żądanej reszty kwasu tłuszczowego do fosfolipidu. Szczególnie interesujące są reszty nasyconych kwasów tłuszczowych o krótkim łańcuchu np. C2-C4 i reszty nasyconych kwasów tłuszczowych o średniej długości łańcucha np. C6-C12. Jako surowce można stosować wszystkie oleje i tłuszcze zawierające znaczne ilości tych reszt kwasów tłuszczowych w triglicerydach, szczególnie triglicerydy o krótkim i średnim łańcuchu i olej masłowy, a zwłaszcza triacetynę.
Zazwyczaj stosowany katalizator enzymatyczny zawiera lipazę pochodzenia zwierzęcego, roślinnego lub mikrobiologicznego i może być pozycyjnie specyficzny lub niespecyficzny, np. Lypozyme (TM), Novo Nordisk a/s. Zawiera również fosfolipazę, korzystnie, fosfolipazę ekstrakomórkową A2, np. Lecitase (TM), Novo Nordisk a/s.
Enzymy, stosowane w sposobie według wynalazku, są osadzone na jednorodnym makroporowatym organicznym lub nieorganicznym nośniku i są korzystnie połączone z nośnikiem przez dowolny środek sieciujący, np. aldehyd glutarowy.
Stosunek unieruchomionej lipazy do unieruchomionej fosfolipazy jest tak dobrany, aby lipaza stanowiła 25-75%, korzystnie 30-70% wagowych enzymu, tym samym procentem wyraża się również całkowita aktywność systemu enzymatycznego. Proces estryfikacji wewnątrzcząsteczkowej powinien być prowadzony w warunkach, w których osiąga się optymalną, aktywność i termostabilność unieruchomionego enzymu, korzystnie w temperaturze 60°C-80°C i w ciągu
1-72 godzin, korzystnie około 23 godzin. Po zakończeniu reakcji, enzymy oddziela się, np. na drodze filtracji. Jedną z korzyści sposobu według wynalazku jest to, że jeśli jest to wskazane, fosfolipidy mogą być łatwo oddzielone od triglicerydów, a zwłaszcza w przypadku gdy jako olej jest stosowana triacetyna, ponieważ następuje natychmiastowe rozdzielenie faz nieprzereagowanej triacetyny i lecytyny.
W przypadku stosowania jakiegokolwiek innego triglicerydu, jeśli wskazane jest rozdzielanie faz, można stosować klasyczne metody oczyszczania lecytyny, takie jak destylacja frakcjonowana z acetonem lub odśluzowanie np. z około 0,3% kwasem fosforowym w temperaturze około 90°C. Alternatywnie, co nic jest korzystne, rozdzielanie można prowadzić na drodze chromatografii cienkowarstwowej wysokiej rozdzielczości (HPTLC).
Modyfikowane lecytyny wytwarzane sposobem według wynalazku, mogą być stosowane w emulsjach spożywczych, np. sosach, majonezie i dressingach, co w sposób wyraźny poprawia własności emulgujące jak również termiczną stabilność produktów do których zostały dodane.
Modyfikowane lecytyny mogą być również stosowane w produkcji proszków typu instant, np. mleka, kakao i kawy i wówczas zapewniają lepszą zwilżalność niż normalne lecytyny.
W dalszej części wynalazek zostanie zilustrowany przykładami, w których części i skład procentowy są wyrażone wagowo, jeśli nie wskazano inaczej.
W Przykładach jako unieruchomioną lipazę zastosowano Lipozyme (TM), Novo Nordisk a/s.
Unieruchomioną fosfolipazę stanowiła ekstrakomórkowa fosfolipaza A2 unieruchomiona na perełkach szklanych i sporządzona jak poniżej:
185 214
0,5 g szklanych perełek (aminopropylowanych, Sigma G-5019) umieszcza się w 5 ml, 100 mikromoli odgazowanego buforu NaH2P04 (pH 7) zawierającego 2,5% aldehydu glutarowego i utrzymuje pod próżnią w ciągu 1 godziny. Następnie, perełki przemywa się kolejno wodą, 0,5 molowym roztworem NaCl i 100 milimolowym roztworem NaH2PO4 (pH 6). Po dodaniu do perełek 1 ml Lcitase (TM), Novo Nordisk azs i 4 ml odgazowanego buforu, inkubuje się je w temperaturze 4°C przez całą noc, lekko mieszając. Po ponownym przemyciu wytworzonym buforem, perełki przechowuje się w buforze.
Przykład I
Ogrzewa się do temperatury 70°C, 150 g mieszaniny pozbawionej wilgoci lecytyny: triglicerydy o średniej długości łańcucha w proporcji 1 : 2. Następnie, dodaje się 1,5 g unieruchomionej Lipozyme (TM) i 0,3 g unieruchomionej fosfolipazy A2, po czym próbkę inkubuje się w tej temperaturze w ciągu 23 godzin. Enzymy odzyskuje się na drodze filtracji. Dla celów analizy, estry metylowe kwasów tłuszczowych (FAMES) otrzymuje się z fosfolipidów po dodaniu 400 mikrolitrów chlorku acetylu (Fluka) i 20 minutowej inkubacji w temperaturze 100°C. Fosfolipidy oddziela się od innych składników za pomocą HPTLC (płytki z żelu krzemionkowego 60 F 254, Merc) w dwóch etapach migracyjnych, pierwszym z mieszaniną toluen : heksan : kwas mrówkowy w proporcjach 70 : 30 : 0,5, a następnie z mieszaniną heksan : eter dietylowy : kwas mrówkowy w proporcjach 60 : 40 : 1, po czym ekstrahuje się z żelu krzemionkowego za pomocą 2 ml mieszaniny heksan : metanol w proporcjach 1 : 4. Otrzymane FAMES wyjściowej lecytyny i lecytyny modyfikowanej zgodnie z wynalazkiem, analizuje się za pomocą chromatografii gazowej. W tabeli 1 przedstawiono dane oparte na wadze kwasów tłuszczowych.
Tabela 1
| Kwas tłuszczowy | Lecytyna wyjściowa | Lecytyna modyfikowana |
| C 4:0 | - | - |
| C 6:0 | - | - |
| C 8:0 | - | 18,4 |
| C 10:0 | 0,1 | 9,1 |
| C 12:0 | - | - |
| C 14:0 | 1,8 | 1,5 |
| C 16:0 | 17,7 | 21,4 |
| C 18:0 | 5,9 | 4,1 |
| C 18:1 | 11,1 | 4,6 |
| C 18:2 | 57 | 35,7 |
| C 18:3 | 6,6 | 4,5 |
W celu porównania, tę samą lecytynę poddawano działaniu, bądź unieruchomionej Lecitase (TM) (porównanie 1) lub unieruchomionej Lipozyme (TM) (porównanie 2). Ilość wprowadzonych, nowych kwasów tłuszczowych wyniosła 18% mol. w przypadku porównania 1 i 27% mol. w porównaniu 2, podczas, gdy w przypadku lecytyny modyfikowanej mieszaniną enzymów sposobem według wynalazku miała wartość 45% mol.
Przykład II
Stosuje się procedurę jak w Przykładzie I, z tą różnicą, że lecytynę poddaje się działaniu triacetyny. Stosunek pozbawionej wilgoci lecytyny do triacetyny wyniósł 1:1. Próbki pozostawia się na noc, aby uzyskać prawie całkowity rozdział faz. Enzym odzyskuje się na drodze filtracji. Fazę górną, lecytynową, zanalizowano na zawartość kwasów tłuszczowych, tak jak to opisano w Przykładzie I, z taką różnicą, że dla lepszego określenia ilościowego C 2:0, zostały zrobione estry butylowe zamiast metylowych, z zastosowaniem procedury dobrze znanej z literatury.
185 214
W tabeli 2 przedstawiono dane oparte na wadze kwasów tłuszczowych.
Tabela 2
| Kwas tłuszczowy | Lecytyna modyfikowana |
| C 2.0 | 3,5 |
| C 4:0 | 0,3 |
| C 14:0 | 1,9 |
| C 16:0 | 24,5 |
| C 18:0 | 5,4 |
| C 18:1 | 11,3 |
| C 18:2 | 45,5 |
| C 18:3 | 7,7 |
Przykład III
Przygotowuje się dressing o następującym składzie : 30 % oleju sojowego, 60% wody, 10% octu, 0,3% gumy Xanthan i 1% lecytyny modyfikowanej jak w Przykładzie I. Dla porównania, ten sam dressing sporządza się odpowiednio, bądź z regularną lecytyną (porównanie 3), bądź z mieszaniną lecytyna regularna: trigliceryd o łańcuchu średniej długości w proporcji 2 : 1 (porównanie 4).
Metodyką, jak opisana poniżej, badano stabilność termiczną próbek biorąc pod uwagę homogeniczność i lepkość:
ml odpowiedniego dressingu inkubuje się w ciągu 2 godzin, w temperaturze 80°C (temperatura łaźni wodnej). Po okresie inkubacji, próbka zawierająca regularną lecytynę była niehomogeniczna, widoczne było pewne rozwarstwienie, podczas gdy próbka zawierająca modyfikowaną lecytynę była homogeniczna bez jakiegokolwiek rozwarstwienia.
Lepkość określano testem łyżeczkowym (kropienie próbki z łyżeczki) i za pomocą reometru (szybkość ścinania w stosunku do naprężeń ścinających). Oba wyniki wskazują na wyższą lepkość próbek zawierających modyfikowaną lecytynę: przy szybkości ścinania 240/s, naprężenie ścinające wynosiło 160 dla próbki zawierającej regularną lecytynę i około 185 dla próbki ze zmodyfikowaną lecytyną. Przed udarem termicznym obie próbki miały wartość 185.
Triglicerydy o łańcuchu średniej długości nie mają wpływu na żaden z tych czynników. Stwierdzono, że próbki z lecytyną modyfikowaną według wynalazku są bardziej stabilne termicznie niż próbki z regularną lecytyną (porównanie 3) i z mieszaniną regularnej lecytyny i triglicerydów o średniej długości łańcucha. Po odwirowaniu stwierdzono wyraźnie mniejszą ilość oleju w górnej warstwie, a mianowicie 0,18 g w próbkach zawierających modyfikowaną lecytynę według wynalazku w porównaniu z 0,25 g oleju w próbkach z regularną lecytyną zawierającą trigliceryd o średniej długości łańcucha (porównanie 4) lub bez, dodatku triglicerydu o średniej długości łańcucha (porównanie 3). W próbce z lecytyną modyfikowaną stwierdzono również odczuwalne zmniejszenie zapachów.
Przykład IV
W przykładzie tym zbadano stabilizujący wpływ lecytyny modyfikowanej zgodnie z wynalazkiem, na proteiny żółtka jajka. 10 ml zhomogenizowanego, 5-10 rozcieńczonego żółtka jajka, umieszcza się w fiolce, po czym poddaje udarowi termicznemu (u. t.), umieszczając fiolkę na 30 s w łaźni wodnej o temperaturze 80°C.
Mierzy się wymiary cząstek (D (v, 0,9) w mikrometrach), przed i po udarze termicznym. Wyniki przedstawiono w tabeli 3.
Tabela 3
| D | Bez lec. | 0,5% lec. | 0,5% lec. | 1% lec. | 1% lec | 2% lec. | 2% lec. |
| mod | mod. | mod. | |||||
| Przed u t. | 28 | 18 | 11 | 9 | 4 | 4 | 6 |
| Po u.t | 75 | 60 | 41 | 55 | 17 | 15 | 13 |
185 214
Jak wynika z danych tabeli, próbki z lecytyną modyfikowaną zgodnie z wynalazkiem są bardziej stabilne. Generalnie, można stwierdzić, że taki sam stabilizujący wpływ lecytyny, można uzyskać stosując o połowę mniejszą ilość lecytyny modyfikowanej sposobem według wynalazku.
Przykład V
Przygotowuje się majonez składający się z 50 g żółtka jajka, 3 g soli, 5 g musztardy, 200 g oleju roślinnego, 3 g octu, 5 ml soku z cytryny i 6 ml wody, bez lecytyny lub z różną zawartością regularnej lub modyfikowanej lecytyny. Próbki o wielkości 100 g każdego z majonezów umieszcza się w słoikach, zamyka, po czym inkubuje się 2x30 minut w temperaturze 100°C. Warstwę olejową zdekantuje się i oznacza jej ilość. Wyniki przedstawiono w tabeli 4.
Tabela 4
| Próbka | Ilość oleju po obróbce termicznej, g |
| Bez, lecytyny | 13,2 |
| z 1% regularnej lecytyny | 6 |
| z 1,5%regulamej lecytyny | 5 |
| z 1% modyfikowanej lecytyny jak w przykładzie I | 3,5 |
| z 2% modyfikowanej lecytyny jak w przykładzie I | 1,1 |
| z 1% modyfikowanej lecytyny jak w przykładzie II | 1 |
| z 2% modyfikowanej lecytyny jak w przykładzie II | 0,5 |
| z 1% lizolecotowo | 2,2 |
| z 2% lizelecytywo (Emulfluid(TM), Lukas Meyer | 1 |
I ponowniestwierdzono, ze około połowa ilości iub nawet mniej, lecytyny modyfikowanej zgodnie z wynalazkiem ma taki sam efekt stabilizujący w porównaniu z ilością regularnej lecytyny, a nawet lepszy efekt stabilizujący niż handlowa lizenecytywa.
Przykład VI
Regularną lub modyfikowaną lecytynę (jak w Przykładzie II) rozpuszcza się w heksanie, a następnie podczas mieszania zrasza się nią mleko w proszku, po czym odparowywuje się heksan.
W celu zmierzenia zwilżalności, wsypuje się 5 g mleka w proszku do 100 ml wody o temperaturze pokojowej i mierzy czas do całkowitego zniknięcia proszku pod powierzchnią wody. Uzyskane czasy wskazują, że regularna lecytyna w znakomity sposób poprawia zwilżalność mleka w proszku, ale jednocześnie stwierdzono, że wynik uzyskany z lecytyną modyfikowaną zgodnie z przykładem II, jest nawet lepszy.
Wyniki przedstawiono w tabeli 5.
Tabela 5
| Próbka | Czas zatapiania, s |
| Samo mleko w proszku | > 120 |
| Mleko w proszku + 0,5% lecytyny | 21 |
| Mleko w proszku + 0,5% lecytyny modyfikowanej | 9 |
| Mleko w proszku + 1% lecytyny | 15 |
| Mleko w proszku + 1% lecytyny modyfikowanej | 7 |
Przykład VII
Ten sam rodzaj badań jak w Przykładzie VI przeprowadza się z kakao typu instant, które zawiera sacharozę, holenderski proszek kakao, aromat kakao i 1 % lecytyny. Przygotowano dwie próbki zawierające 1% regularnej lecytyny lub lecytyny modyfikowanej triacetyną (jak w Przykładzie II).
185 214
Próbki aglomeruje się za pomocą pary i wytwarza w postaci handlowego produktu kakao. W celu zmierzenia zwilżalności, dodaje się 21 g kakao do 250 ml mleka o temperaturze pokojowej i mierzy czas do całkowitego zatopienia. Próbki obserwowano przez kilka dni.
Wyniki przedstawiono w tabeli 6.
Tabela 6
| Czas zatapiania (dni) | Lecytyna reg. | Lecytyna mod. |
| 0 | 15 | 11 |
| 3 | 35 | 17 |
| 5 | 32 | 13 |
| 7 | 35 | 10 |
| 10 | 40 | 15 |
| 21 | 35 | 12 |
| 28 | 37 | 16 |
| 35 | 42 | 19 |
| 42 | 39 | 17 |
Przykład VIII
Masło sklarowane ODELL’S (TM) o zawartości wilgoci co najwyżej 0,1%, miesza się z lecytyną w stosunku 2:1 i dodaje, podobnie jak w poprzednich przykładach, unieruchomionej lipazy i fosfolipazy. Warunki reakcyjne były również takie jak opisane poprzednio. Otrzymano lecytynę modyfikowaną o składzie kwasów tłuszczowych, jak przedstawiono poniżej w tabeli 7.
Tabela 7
| Kwas tłuszczowy | Lecytyna modyfikowana |
| C 4:0 | 1,2 |
| C 6.0 | 0,8 |
| C 8:0 | 1,5 |
| C 10:0 | 1,4 |
| C 12:0 | 3 |
| C 14:0 | 11,9 |
| C 16:0 | 20,9 |
| C 18:0 | 22,4 |
| C 18:1 | 17,9 |
| C 18:2 | 15,3 |
| C 18.3 | 3 |
185 214
Departament Wydawnictw UP RP. Nakład 50 egz. Cena 2,00 zł.
Claims (4)
- Zastrzeżenia patentowe1. Sposób wymieniania grup acylowych w fosfolipidzie poprzez enzymatyczną wymianę z triacylogliceryną znamienny tym, że reakcję prowadzi się bez rozpuszczalnika z systemem enzymatycznym składającym się z mieszaniny unieruchomionej lipazy i unieruchomionej fosfolipazy oraz, że stosuje się triacyloglicerynę zawierającą grupy acylowe z nasyconym krótkim łańcuchem C2-C4 i/lub grupy acylowe z nasyconym łańcuchem o średniej długości C6-C12.
- 2. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że stosuje się triacyloglicerynę stanowiącą triacetynę, olej maślany lub trigliceryd C6-C12.
- 3. Sposób według zastrz. 2, znamienny tym, że jako triacyloglicerynę stosuje się triacetynę oraz, że można oddzielać fosfolipid od nieprzereagowanej triacetyny, zwłaszcza przez dekantację.
- 4. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że reakcję prowadzi się w obecności wysuszonej lecytyny.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US08/427,544 US5989599A (en) | 1995-04-24 | 1995-04-24 | Process for the interesterification of phospholipids |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL185214B1 true PL185214B1 (pl) | 2003-04-30 |
Family
ID=23695324
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL96313904A PL185214B1 (pl) | 1995-04-24 | 1996-04-23 | Sposób wymieniania grup acylowych w fosfolipidzie |
Country Status (22)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5989599A (pl) |
| EP (1) | EP0739985B1 (pl) |
| JP (1) | JPH08291188A (pl) |
| KR (1) | KR960037835A (pl) |
| CN (1) | CN1100882C (pl) |
| AT (1) | ATE197610T1 (pl) |
| AU (1) | AU713557B2 (pl) |
| BR (1) | BR9602023A (pl) |
| CA (1) | CA2174793A1 (pl) |
| DE (1) | DE69610939T2 (pl) |
| DK (1) | DK0739985T3 (pl) |
| ES (1) | ES2153072T3 (pl) |
| GR (1) | GR3035378T3 (pl) |
| HU (1) | HU219850B (pl) |
| IL (1) | IL118001A (pl) |
| NO (1) | NO961615L (pl) |
| NZ (1) | NZ286423A (pl) |
| PL (1) | PL185214B1 (pl) |
| PT (1) | PT739985E (pl) |
| TR (1) | TR199600314A2 (pl) |
| TW (1) | TW430668B (pl) |
| ZA (1) | ZA963284B (pl) |
Families Citing this family (22)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6936289B2 (en) | 1995-06-07 | 2005-08-30 | Danisco A/S | Method of improving the properties of a flour dough, a flour dough improving composition and improved food products |
| JP3853464B2 (ja) * | 1997-04-08 | 2006-12-06 | 辻製油株式会社 | 植物性リゾレシチンの製造法 |
| ES2168236T3 (es) | 1997-04-09 | 2005-04-16 | Danisco A/S | Utilizacion de lipasa para mejorar las pastas de pan y los productos de panaderia. |
| ATE231186T1 (de) | 1998-07-21 | 2003-02-15 | Danisco | Lebensmittel |
| AU7235901A (en) * | 2000-07-06 | 2002-01-21 | Novozymes As | Method of preparing a dough or a baked product made from a dough, with addition of lipolytic enzymes |
| ATE524071T1 (de) * | 2000-07-06 | 2011-09-15 | Novozymes As | Verfahren zur herstellung von teig oder backwaren aus teig mit lipolytischen enzymen |
| BR0209154A (pt) | 2001-05-18 | 2004-07-20 | Danisco | Processo de preparação de uma massa com uma enzima |
| US7955814B2 (en) | 2003-01-17 | 2011-06-07 | Danisco A/S | Method |
| DE602004030000D1 (de) | 2003-01-17 | 2010-12-23 | Danisco | Verfahren zur in-situ-herstellung eines emulgators in einem nahrungsmittel |
| US20050196766A1 (en) | 2003-12-24 | 2005-09-08 | Soe Jorn B. | Proteins |
| IL158553A0 (en) * | 2003-10-22 | 2004-05-12 | Enzymotec Ltd | Method for preparing phosphatidylserine containing omega-3 acid moieties |
| GB0716126D0 (en) | 2007-08-17 | 2007-09-26 | Danisco | Process |
| US7906307B2 (en) | 2003-12-24 | 2011-03-15 | Danisco A/S | Variant lipid acyltransferases and methods of making |
| WO2008090395A1 (en) | 2007-01-25 | 2008-07-31 | Danisco A/S | Production of a lipid acyltransferase from transformed bacillus licheniformis cells |
| US7718408B2 (en) | 2003-12-24 | 2010-05-18 | Danisco A/S | Method |
| GB0405637D0 (en) | 2004-03-12 | 2004-04-21 | Danisco | Protein |
| CN1934263B (zh) * | 2004-03-18 | 2011-09-28 | 长濑化成株式会社 | 酶的除去方法和使用该方法的磷脂的碱交换方法或水解方法 |
| US7189544B2 (en) | 2004-04-09 | 2007-03-13 | Cargill, Incorporated | Enzymatic modification of lecithin |
| CN101052702B (zh) | 2004-07-16 | 2013-01-09 | 杜邦营养生物科学有限公司 | 脂肪分解酶及其在食品工业中的应用 |
| JP5260960B2 (ja) * | 2005-06-09 | 2013-08-14 | 日清オイリオグループ株式会社 | リパーゼ粉末組成物 |
| US8012724B2 (en) * | 2005-06-13 | 2011-09-06 | Novozymes A/S | Production of degummed fatty acid alkyl esters using both lipase and phospholipase in a reaction mixture |
| CN104293764A (zh) * | 2013-07-19 | 2015-01-21 | 丰益(上海)生物技术研发中心有限公司 | 一种磷脂酶a1的固定化方法 |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5720894A (en) * | 1980-07-15 | 1982-02-03 | Nippon Keibi Hosho Kk | Fault diagnozing method for ultrasonic alarm unit |
| JPS6025100B2 (ja) * | 1981-06-18 | 1985-06-17 | カルピス食品工業株式会社 | 即席コ−ヒ−の製造法 |
| JP2559591B2 (ja) * | 1987-06-03 | 1996-12-04 | 日清製油株式会社 | 乳化剤組成物の製造法 |
| JPH0738771B2 (ja) * | 1989-01-17 | 1995-05-01 | 花王株式会社 | 液状食用油組成物 |
| DK426089D0 (da) * | 1989-08-30 | 1989-08-30 | Novo Nordisk As | Omestring af phospholipider |
| JPH03109935A (ja) * | 1989-09-26 | 1991-05-09 | Asahi Denka Kogyo Kk | 乳化剤組成物の製造法 |
| DK0546215T3 (da) * | 1991-12-12 | 1998-10-19 | Nestle Sa | Varmestabil olie-i-vandemulsion og proces til dens fremstilling |
-
1995
- 1995-04-24 US US08/427,544 patent/US5989599A/en not_active Expired - Fee Related
-
1996
- 1996-03-27 DK DK96200827T patent/DK0739985T3/da active
- 1996-03-27 TW TW085103669A patent/TW430668B/zh not_active IP Right Cessation
- 1996-03-27 AT AT96200827T patent/ATE197610T1/de not_active IP Right Cessation
- 1996-03-27 DE DE69610939T patent/DE69610939T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1996-03-27 PT PT96200827T patent/PT739985E/pt unknown
- 1996-03-27 ES ES96200827T patent/ES2153072T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1996-03-27 EP EP96200827A patent/EP0739985B1/fr not_active Expired - Lifetime
- 1996-04-16 TR TR96/00314A patent/TR199600314A2/xx unknown
- 1996-04-22 IL IL11800196A patent/IL118001A/xx not_active IP Right Cessation
- 1996-04-22 NZ NZ286423A patent/NZ286423A/en not_active IP Right Cessation
- 1996-04-23 KR KR1019960012412A patent/KR960037835A/ko not_active Ceased
- 1996-04-23 CA CA002174793A patent/CA2174793A1/en not_active Abandoned
- 1996-04-23 AU AU50878/96A patent/AU713557B2/en not_active Ceased
- 1996-04-23 PL PL96313904A patent/PL185214B1/pl not_active IP Right Cessation
- 1996-04-23 JP JP8100736A patent/JPH08291188A/ja not_active Abandoned
- 1996-04-23 CN CN96106112A patent/CN1100882C/zh not_active Expired - Fee Related
- 1996-04-23 NO NO961615A patent/NO961615L/no not_active Application Discontinuation
- 1996-04-23 HU HU9601058A patent/HU219850B/hu not_active IP Right Cessation
- 1996-04-24 ZA ZA9603284A patent/ZA963284B/xx unknown
- 1996-04-24 BR BR9602023A patent/BR9602023A/pt not_active Application Discontinuation
-
2001
- 2001-02-07 GR GR20010400205T patent/GR3035378T3/el unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| TR199600314A2 (tr) | 1996-11-21 |
| IL118001A0 (en) | 1996-08-04 |
| US5989599A (en) | 1999-11-23 |
| IL118001A (en) | 2000-08-13 |
| HUP9601058A3 (en) | 2000-06-28 |
| ES2153072T3 (es) | 2001-02-16 |
| EP0739985A3 (fr) | 1996-11-06 |
| TW430668B (en) | 2001-04-21 |
| DE69610939D1 (de) | 2000-12-21 |
| AU5087896A (en) | 1996-11-07 |
| BR9602023A (pt) | 1998-04-07 |
| HU219850B (hu) | 2001-08-28 |
| EP0739985B1 (fr) | 2000-11-15 |
| CN1100882C (zh) | 2003-02-05 |
| DE69610939T2 (de) | 2001-03-22 |
| ATE197610T1 (de) | 2000-12-15 |
| CN1141343A (zh) | 1997-01-29 |
| NZ286423A (en) | 1997-12-19 |
| PT739985E (pt) | 2001-03-30 |
| NO961615D0 (no) | 1996-04-23 |
| JPH08291188A (ja) | 1996-11-05 |
| KR960037835A (ko) | 1996-11-19 |
| NO961615L (no) | 1996-10-25 |
| ZA963284B (en) | 1997-10-24 |
| AU713557B2 (en) | 1999-12-02 |
| HU9601058D0 (en) | 1996-06-28 |
| CA2174793A1 (en) | 1996-10-25 |
| EP0739985A2 (fr) | 1996-10-30 |
| DK0739985T3 (da) | 2001-01-02 |
| GR3035378T3 (en) | 2001-05-31 |
| HUP9601058A2 (en) | 1996-12-30 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| PL185214B1 (pl) | Sposób wymieniania grup acylowych w fosfolipidzie | |
| US6184009B1 (en) | Process for the preparation of materials with a high content of conjugated long chain polyunsaturated fatty acids | |
| CA2252051C (en) | Free flowing fat compositions | |
| DK171799B1 (da) | Fremgangsmåde til fremstilling af fedtsyreestere eller til omlejring af fedtstoffer og vegetabilske olier | |
| CA2373832C (en) | Water-in-oil type emulsified fat and/or oil composition | |
| US5080911A (en) | Process for modifying the properties of egg yolk | |
| EP1740708B1 (en) | Enzymatic production of hydrolyzed lecithin products | |
| Ray et al. | Comparative nutritional study of enzymatically and chemically interesterified palm oil products | |
| Jensen | Lipolytic enzymes | |
| JP2736273B2 (ja) | 油中水型乳化組成物 | |
| EP2177608A1 (en) | Immobilized lipase and method for producing the same | |
| JPH0710233B2 (ja) | 固定化酵素およびその製造方法 | |
| KOSUGI et al. | Glyceride production from high free fatty acid rice bran oil using immobilized lipase | |
| JPH06220484A (ja) | 油脂組成物及び乳化油脂組成物 | |
| US1917259A (en) | Emulsion | |
| JP4142887B2 (ja) | 酵素反応生成物の製造方法 | |
| Rahayu et al. | Encapsulation of Lipase Enzyme in Silica Gel Matrix from Rice Husk Ash and Transesterification Reaction Activity Test on Palm Oil | |
| KR101446475B1 (ko) | 재구성 인지질의 합성 방법 | |
| CN121445008B (zh) | 一种猪乳脂肪替代脂微胶囊及其制备方法和应用 | |
| Su’i et al. | Isolation of lipase enzyme from sesame seed and its application in esterification of coconut oil | |
| JPS6439939A (en) | Fat-containing composition and production thereof | |
| WO2025133121A2 (en) | Compositions and methods of making them | |
| JPH07178A (ja) | 細胞培養用担体 | |
| JPS6284092A (ja) | 水分散性の良いレシチン | |
| JPH09234357A (ja) | 金属イオン存在下及び／又は酸性条件下において乳化能のある界面活性剤 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Decisions on the lapse of the protection rights |
Effective date: 20110423 |