ES2255534T3 - Plantas transformadas con tolerancia mejorada a los herbicidas de la familia de las fosfometilglicinas que contienen un gen que codifica una 5-enol piruvilshikimato-3-forfato sintasa mutada. m. - Google Patents
Plantas transformadas con tolerancia mejorada a los herbicidas de la familia de las fosfometilglicinas que contienen un gen que codifica una 5-enol piruvilshikimato-3-forfato sintasa mutada. m.Info
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Abstract
Planta transformada que tiene una mayor tolerancia a los herbicidas de la familia de las fosfometilglicinas en la que planta se obtiene por regeneración de las células transformadas que contienen un gen quimérico que comprende, en el sentido de la transcripción: una zona promotora compuesta de, al menos, un promotor o un fragmento del promotor de un gen que se expresa de forma natural en las plantas, una zona de péptido de tránsito que permite el envío de una proteína madura al compartimento plastídico, una secuencia de un gen que codifica una enzima de tolerancia al glifosato, y una zona de señal de terminación de la transcripción no traducida en 3'', caracterizada por que la enzima de tolerancia al glifosato es una 5-enol piruvilshikimato-3-fosfato sintasa (EPSPS) mutada de origen vegetal que comprende, al menos, una sustitución de la treonina 102 por isoleucina y una sustitución de la prolina 106 por serina.
Description
Plantas transformadas con tolerancia mejorada a
los herbicidas de la familia de las fosfometilglicinas que contienen
un gen que codifica una 5-enol
piruvilshikimato-3-fosfato sintasa
mutada.
La presente invención se refiere a una nueva
5-enol
piruvilshikimato-3-fosfato sintasa
(o EPSPS), que presenta un aumento de la tolerancia en relación a
los herbicidas inhibidores competitivos en relación al
fosfonoenolpiruvato (PEP) de la actividad de la EPSPS. Esta EPSP
sintasa más tolerante presenta, al menos, una sustitución
"treonina por isoleucina". Igualmente, se refiere a un gen que
codifica tal proteína, a las células vegetales transformadas por
construcciones de genes quiméricos que contienen este gen, las
plantas regeneradas a partir de estas células así como las plantas
resultantes del cruzamiento en el que se han utilizado estas plantas
transformadas.
El glifosato, el sulfosato o la fosametina son
herbicidas sistémicos del gran espectro de la familia de las
fosfonometilglicinas. Se comportan, esencialmente, como inhibidores
competitivos de la 5-enol
piruvilshikimato-3-fosfato sintasa
(EC 2.5.1.19) o EPSPS en relación al PEP (fosfoenolpiruvato).
Después de su aplicación en la planta, se introducen en la planta,
donde se acumulan en las partes de crecimiento rápido,
especialmente los ápices caulinarios y radiculares, lo que provoca
la alteración hasta la destrucción de las plantas sensibles.
La EPSPS plastídica, diana principal de estos
productos, es una enzima de la vía de la biosíntesis de los
aminoácidos aromáticos, que está codificada por uno o varios genes
nucleares y se sintetiza en forma de un precursor citoplásmico que
luego se importa en los platos, donde se acumula en su forma
madura.
La tolerancia de las plantas al glifosato y a los
productos de la familia se obtiene por la introducción estable en su
genoma de un gen de la EPSPS de origen vegetal o bacteriano mutado
o sin mutar en cuanto a las características de inhibición por el
glifosato del producto de este gen. Dado el modo de acción del
glifosato y el grado de tolerancia al glifosato del producto de los
genes utilizados, es interesante poder expresar el producto de la
traducción de este gen para permitir su importante acumulación en
los plastos.
Se sabe, por ejemplo, de acuerdo con la patente
americana n.º 4 535 060, otorgar a una planta una tolerancia a un
herbicida del tipo anteriormente mencionado, en particular, la
N-fosfonometilglicina o el glifosato, por la
introducción en el genoma de las plantas de un gen que codifica una
EPSPS que lleva, al menos, una mutación que hace que esta enzima
sea más resistente a su inhibidor competitivo (el glifosato)
después de la localización de la enzima en el compartimento
plastídico. Sin embargo, estas técnicas están pidiendo ser
mejoradas para obtener una mayor fiabilidad en el empleo de estas
plantas en condiciones agronómicas.
Las EPSPS de las plantas mutadas y su utilización
para preparar plantas con una mayor tolerancia al glifosato se
mencionan en la solicitudes de patente europea EP 293 538 y de las
patentes internacionales WO 91/04323 y WO 92/06201. Las EPSPS que
son de clase II se identifican en la solicitud de patente
internacional WO 92/04449. Otros genes de tolerancia al glifosato
se mencionan en la solicitud de patente internacional WO
95/06128.
En la presente descripción, por "planta" se
entiende cualquier organismo multicelular diferenciado capaz de
fotosintetizar y por "célula vegetal" cualquier célula
procedente de una planta y que puede componer tejidos
indiferenciados como callos o tejidos diferenciados como embriones
o partes de plantas o de semillas.
La presente invención tiene por objeto la
producción de plantas transformadas que tienen aumentada la
tolerancia a los herbicidas de la familia de las
fosfonometilglicinas por regeneración de las células transformadas
con ayuda de nuevos genes quiméricos que comprenden un gen de
tolerancia a estos herbicidas.
La presente invención se refiere a un gen de ADN
que codifica una 5-enol
piruvilshikimato-3-fosfato sintasa
(EPSPS) mutada, que se caracteriza porque comprende, al menos, una
sustitución de la treonina 102 por isoleucina y una mutación
constituida por una sustitución de la prolina 106 por serina.
El gen según la invención es, preferiblemente, de
procedencia vegetal, en particular procedente del maíz.
La invención se refiere a un gen quimérico que
comprende una secuencia codificante así como los elementos de
regulación en las posiciones 5' y 3' heterólogas que pueden
funcionar en las plantas, caracterizado porque comprende, como
secuencia codificante, al menos una secuencia de un gen descrito
anteriormente. El gen quimérico comprende un promotor de virus de
planta o un promotor de planta (ej.:
\alpha-tubulina, histona, intrones,
actina...).
La invención también tiene por objeto un gen
quimérico para conferir a las plantas una mayor tolerancia frente a
un herbicida que tiene por diana la EPSPS, que comprende, en el
sentido de la transcripción: una zona promotora, opcionalmente una
zona de péptido de tránsito, una secuencia de un gen que codifica
una enzima de tolerancia al glifosato y una zona con una señal de
poliadenilación no traducida en 3', caracterizada porque el gen de
tolerancia al glifosato comporta, respecto del gen del que se ha
derivado, una sustitución "treonina 102 por isoleucina" en la
zona "aroA" (EPSPS). Preferiblemente, además comprende, en la
misma zona, una sustitución "prolina 106 por serina". Estas
sustituciones se pueden introducir o presentar en una secuencia
procedente de EPSPS de cualquier origen: especialmente vegetal,
bacteriano, de algas o de champiñón.
Los péptidos de tránsito utilizables en la zona
de péptido de tránsito pueden ser conocidos por sí mismos, de
origen vegetal, por ejemplo procedentes de maíz, de girasol, de
guisante, de tabaco o de otros. El primer y el segundo péptido de
tránsito pueden ser iguales, análogos o diferentes. Pueden además
comprender cada una o varias unidades péptido de tránsito según la
solicitud de patente europea EP 0 508 909. Esta zona característica
tiene como función permitir la conducción de una proteína madura y
nativa y, en particular, la EPSPS mutada anteriormente mencionada,
con una eficacia máxima, al compartimento plasmídico.
La zona promotora del gen quimérico según la
invención se puede componer ventajosamente de, al menos, un
promotor o un fragmento de un promotor del gen que se expresa de
forma natural en las plantas (tubulina, intrones de la actina,
histona).
La zona 3' no traducida que contiene la señal de
terminación de la transcripción del gen quimérico puede ser de
cualquier origen, por ejemplo, bacteriano como el del gen de la
nopalina sintasa, o vegetal como el del gen histona H4A748 de
Arabidopsis thaliana según la solicitud de la patente
europea (solicitud europea n.º 633 317).
El gen quimérico según la invención puede
comprender, además de las partes esenciales anteriormente
mencionadas, al menos una zona intermediaria no traducida (conector
o linker), que se pueden localizar entre las diferentes
regiones transcritas descritas anteriormente. Esta zona
intermediaria puede tener cualquier origen, por ejemplo,
bacteriano, vírico o vegetal.
La invención se refiere así a un vector para la
transformación de las plantas, caracterizado porque comprende, al
menos un gen quimérico tal como se ha definido anteriormente.
Se refiere igualmente a una célula vegetal,
caracterizada porque comprende al menos un gen quimérico tal como
se ha definido anteriormente.
La presente invención se refiere por último a un
procedimiento de tratamiento de las plantas con un herbicida que
tiene la EPSPS por diana, caracterizado porque se aplica el
herbicida a las 30 plantas transformadas según la invención. El
herbicida es en particular glifosato o un precursor del
glifosato.
Las diferentes etapas, que han conducido a la
obtención del ADNc de la EPSPS de maíz, que ha servido de sustrato
para la introducción de las dos mutaciones, se describen más
adelante. Todas las operaciones descritas más adelante se dan a
modo de ejemplo y corresponden a una elección, efectuada entre los
diferentes métodos disponibles para llegar al mismo resultado. Esta
elección no tiene ninguna incidencia sobre la calidad del resultado
y, por consiguiente, cualquier método adaptado puede ser utilizado
por el experto en la técnica para llegar al mismo resultado. La
mayoría de los métodos de ingeniería de los fragmentos de ADN se
describen en Current Protocols in Molecular Biology,
volúmenes 1 y 2, Ausubel F. M. et al., publicados por Greene
Publishing Associates y Wiley-Interscience (1989)
(de aquí en adelante, las referencias a los protocolos descritos en
esta obra se mencionarán como "ref. CPMB"). Las operaciones
que se refieren al ADN, que se han realizado según los protocolos
descritos en esta obra son, en particular, las siguientes: ligación
de fragmentos de ADN, tratamientos con el fragmento Klenow de la ADN
polimerasa I y con la ADN polimerasa de T4, preparación del ADN de
los plásmidos y de los bacteriófagos A, ya sea por minipreparación,
ya sea por maxipreparación, análisis del ADN y del ARN según las
técnicas de transferencia Southern y Northern, respectivamente. Se
han seguido otros métodos descritos en esta obra y sólo se han
descrito más adelante las modificaciones o adiciones significativas
de estos protocolos.
a) Dos oligonucleótidos 20-meros
cuyas secuencias respectivas son:
- 5'- GCTCTGCTCATGTCTGCTCC -3'
- 5'- GCCCGCCCTTGACAAAGAAA- 3'
se han sintetizado a partir de la
secuencia de un gen de la EPSPS de Arabidopsis thaliana (Klee
H. J. et al. (1987) Mol. Gen. Genet., 210,
437-442). Estos dos oligonucleótidos se encuentran,
respectivamente en las posiciones 1523 a 1543 y 1737 a 1717 de la
secuencia publicada y en orientación
convergente.
b) El ADN total de Arabidopsis thaliana
(var. columbia) se ha obtenido en Clontech (referencia del
catálogo: 6970-1).
c) Se mezclan 50 nanogramos (ng) de ADN con 300
ng de cada uno de los oligonucleótidos y se someten a 35 ciclos de
amplificación con un aparato Perkin-Elmer 9600, en
las condiciones de reacción estándares para la amplificación
preconizadas por el fabricante. El fragmento de 204 pb resultante
constituye el fragmento de la EPSPS de Arabidopsis
thaliana.
a) Se machacan 5 g de células filtradas en
nitrógeno líquido y los ácidos nucleicos totales se extraen según el
método descrito por Shure et al, con las siguientes
modificaciones:
- -
- El pH del tampón de tisis se ajusta a pH = 9,0;
- -
- Después de la precipitación con isopropanol, el sedimento se resuspende en agua y después de la disolución, se ajusta el LiCl a 2,5 M. Después de incubar durante 12 horas a 4ºC, el sedimento de la centrifugación de 15 minutos a 30 000 g y 4ºC se vuelve a solubilizar. Luego, se repite la etapa de precipitación con LiCl. El sedimento resolubilizado constituye la fracción de ARN de los ácidos nucleicos totales.
b) La fracción de ARN poliA+ de la fracción de
ARN se obtiene por cromatografía en una columna de
oligo-dT celulosa como la descrita en "Current
Protocols in Molecular Biology".
c) Síntesis del ADNc bicatenario con un extremo
EcoRI sintético: se realiza siguiendo el protocolo del
fabricante de los diferentes reactivos necesarios para esta
síntesis en forma de un kit, el "copy kit" de la sociedad In
Vitrogen.
Dos oligonucleótidos monocatenarios y
parcialmente complementarios cuyas secuencias respectivas son:
- 5'- AATTCCCGGG -3'
- 5'- CCCGGG- 3' (este último se ha fosforilado)
se ligan con los ADNc bicatenarios de extremos
romos.
Esta ligación de los adaptadores da lugar a la
creación de sitios SmaI pegados a los ADNc bicatenarios y
EcoRI de forma cohesiva en cada extremo de los ADNc
bicatenarios.
Los ADNc que presentan en sus extremos los sitios
artificiales cohesivos EcoRI se ligan con el ADNc del
bacteriófago \lambdagt10 cortado con EcoRI y desfosforilado
según el protocolo del fabricante New England Biolabs.
Una alícuota de la reacción de ligación se
encapsida in vitro con extractos de encapsidación, Gigapack
Gold, según las instrucciones del fabricante, y se ha valorado esta
genoteca utilizando la bacteria E. coli C600hfl. La
genoteca obtenida así se ha amplificado y almacenado según las
instrucciones del mismo fabricante y constituye la genoteca del
ADNc de la suspensión celular de maíz BMS.
El protocolo seguido es el del "Current
Protocols in Molecular Biology", volúmenes 1 y 2, Ausubel F. M.
et al, publicados por Greene Publishing Associates y
Wiley-Interscience (1989) (CPMB). De forma resumida,
aproximadamente 10^{6} fagos recombinantes se siembran sobre una
placa de LB con una densidad media de 100 fagos/cm^{2}. Las clavas
de lisis se replican por duplicado sobre una membrana Hybond N de
Amersham.
h) Se fija el ADN sobre los filtros por
tratamiento con UV a 1600 kJ (Stratalinker de
Stratagene). Los filtros se prehibridan en: SSC 6X/SDS al
0,1%/0,25 de leche descremada durante 2 horas a 65ºC. La sonda EPSPS
de Arabidopsis thaliana se marcó con
[^{32}P]-dCTP mediante "cebado aleatorio"
según las instrucciones del fabricante (kit Ready to Go de
Pharmacia). La actividad específica obtenida es del orden de
10^{8} cpm por microgramo de fragmento. Después de la
desnaturalización durante 5 minutos a 100ºC, se añade la sonda en
el medio de prehibridación y se continúa la hibridación durante 14
horas a 55ºC. Se exponen los filtros durante 48 horas a -80ºC en
una película Kodak XAR5 con pantallas amplificadoras Hyperscreen RPN
de Amersham. La alineación de los puntos positivos sobre el filtro
con las placas de donde proceden permite tomar, del frasco, las
zonas que corresponden a los fagos que presentan una respuesta de
hibridación positiva con la sonda EPSPS de Arabidopsis
thaliana. Esta etapa de siembra, transferencia, hibridación y
recuperación se repite hasta que todos los puntos de la placa con
los fagos purificados sucesivamente se revelen positivos al 100% en
la hibridación. Luego, se toma una calva de lisis por fago
independiente en un medio diluyente \lambda
(Tris-Cl, pH = 7,5; MgSO_{4} a 10 mM; NaCl a 0,1
M; gelatina al 0,1%), y estos fagos en solución constituyen los
clones positivos de la EPSPS de la suspensión celular de maíz
BMS.
Se añaden aproximadamente 5 x 10^{8} fagos en
20 ml de bacterias C600hfl a una DO 2 por mililitro a 600 nm de y
se incuban 15 minutos a 37ºC. Entonces, esta suspensión se diluye
en 200 ml de medio de crecimiento de las bacterias en un matraz de
1 l y se agita en un agitador rotatorio a 250 rpm. La tisis se pone
de manifiesto por la clarificación del medio, que corresponde a la
lisis de las bacterias que daban la turbidez y se produce después de
aproximadamente 4 horas de agitación. Luego, este sobrenadante se
trata como se describe en Current Protocols in Molecular
Biology. El ADN obtenido corresponde a los clones de la EPSPS
de la suspensión celular de maíz BMS.
De 1 a 2 \mug de este ADN se cortan con
EcoRI y se separan sobre gel de agarosa LGTA/TBE (ref. CPMB)
al 0,8%. Una última verificación consiste en asegurar que el ADN
purificado presenta claramente una señal de hibridación con la sonda
EPSPS de Arabidopsis thaliana. Después de la electroforesis,
los fragmentos del ADN se transfieren sobre la membrana Hybond N de
Amersham según el protocolo de Southern descrito en Current
Protocols in Molecular Biology. El filtro se hibrida con la
sonda de la EPSPS de Arabidopsis thaliana según las
condiciones descritas en el párrafo 3 anteriormente mencionado. El
clon que presenta una señal de hibridación con la sonda de la EPSPS
de Arabidopsis thaliana y que contiene el fragmento
EcoRI más grande tiene un tamaño estimado sobre gel de
aproximadamente 1,7 kpb.
Diez \mug del ADN del clon fágico que contiene
el inserto de 1,7 kpb se digieren con EcoRI y se separan
sobre gel de agarosa LGTA/TBE (ref. CPMB) al 0,8%. El fragmento del
gel que contiene el inserto de 1,7 kpb se escinde del gel por
tinción con BrET y el fragmento se trata con la
\beta-agarasa según el protocolo del fabricante
New England Biolabs. El ADN purificado del fragmento de 1,7 kpb se
liga a 12ºC durante 14 horas con el ADN del plásmido pUC19 (New
England Biolabs) cortado con EcoRI según el protocolo de
ligación descrito en Current Protocols in Molecular Biology.
Se utilizan 2 \mul de la mezcla de ligación anteriormente descrita
para transformar una alícuota de E. coli DH10B
electro-competentes; la transformación se lleva a
cabo por electroporación en las siguientes condiciones: la mezcla de
bacterias competentes y del medio de ligación se introduce en una
cubeta de electroporación de 0,2 cm de grosor (Biorad) previamente
enfriada a 0ºC. Las condiciones físicas de electroporación
utilizando un electroporador de marca Biorad son 2500 V, 25 \muF y
200 \Omega. En estas condiciones, el tiempo medio de descarga del
condensador es del orden de 4,2 ms. Entonces, las bacterias se
recuperan en 1 ml del medio SOC (ref. CPMB) y se agitan durante 1
hora a 200 rpm sobre un agitador rotatorio en tubos Corning de 15
ml. Después de sembrar sobre el medio LB/agar complementado con 100
\mug/ml de carbenicilina, las minipreparaciones de los clones
bacterianos que hayan crecido después de una noche a 37ºC se
realizan según el protocolo descrito en Current Protocols in
Molecular Biology. Después de la digestión del ADN con
EcoRI y de la separación por electroforesis sobre un gel de
agarosa LGTA/TBE (ref. CPMB) al 0,8%, se conservan los clones que
presentan un inserto de 1,7 kpb. Una última verificación consiste en
asegurarse de que el ADN purificado presente una clara señal de
hibridación con la sonda de la EPSPS de Arabidopsis thaliana.
Después de la electroforesis, los fragmentos del ADN se transfieren
sobre una membrana Hybond N de Amersham según el protocolo de
transferencia Southern descrito en Current Protocols in Molecular
Biology. El filtro se hibrida con la sonda de la EPSPS de
Arabidopsis thaliana según las condiciones descritas en el
párrafo 3 anteriormente mencionado. El clon plasmídico que presentó
un inserto de 1,7 kpb y que se hibridó con la sonda de la EPSPS de
Arabidopsis thaliana se preparó a la mayor escala y el ADN
que resulta de la lisis de las bacterias se purificó sobre gradiente
de CsCl tal y como se describe en Current Protocols in Molecular
Biology. El ADN purificado se ha secuenciado parcialmente con un
kit de Pharmacia siguiendo las instrucciones del fabricante y
utilizando como cebadores los cebadores universales de M13 directos
e inversos encargados al mismo fabricante. La secuencia parcial
realizada cubre aproximadamente 0,5 kpb. La secuencia derivada de
aminoácidos en la región de la proteína madura (aproximadamente 50
restos de aminoácidos) presenta una identidad del 100% con la
secuencia de aminoácidos correspondiente de la EPSPS madura de maíz
descrita en la patente americana USP n.º 4 971 908). Este clon, que
corresponde a un fragmento EcoRI de 1,7 kpb del ADN de la
EPSPS de la suspensión celular de maíz BMS, se ha denominado
"pRPA-ML-711". La secuenciación
completa de este clon se ha realizado sobre las dos hebras
utilizando el protocolo del kit de Pharmacia y sintetizando
oligonucleótidos complementarios y de dirección opuesta cada 250 pb
aproximadamente. La secuencia completa de este clon de 1713 pb
obtenida se presenta en la SEQ ID
n.º 1.
n.º 1.
El análisis de la secuencia del clon
pRPA-ML-711 y, en particular, la
comparación de la secuencia de aminoácidos derivados con la de maíz
muestra una extensión de secuencia de 92 pb hacia 5' con respecto al
codón CGG que codifica la alanina del extremo amino de la parte
madura de la EPSPS de maíz (patente americana USP 4 971 908). Así
mismo, se observa una extensión de 288 pb hacia 3' con respecto al
codón MT que codifica la asparragina del extremo carboxilo de la
parte madura de la EPSPS de maíz (patente americana USP 4 971 908).
Estas dos partes podrían corresponder, por la extensión del extremo
amino, a una porción de la secuencia de un péptido de tránsito para
la localización plastídica, y por la extensión del extremo
carboxilo, a la región 3' no traducida del ADNc.
Con el fin de obtener un ADNc que codifique la
parte madura del ADNc de la EPSPS de maíz, como la descrita en la
patente de los Estados Unidos n.º 4 971 908, se han realizado las
siguientes operaciones:
El clon
pRPA-ML-711 se ha cortado con la
enzima de restricción AseI y los extremos que resultan de
este corte se han hecho romos por tratamiento con el fragmento
Klenow de la ADN polimerasa I según el protocolo descrito en CPMB.
Luego, se ha realizado un corte con la enzima de restricción
SacII. El ADN resultante de estas operaciones se ha separado
por electroforesis sobre gel de agarosa LGTA/TBE (ref. CPMB) al
1%.
El fragmento del gel que contiene el inserto
"AseI-extremos romos/SacII" de
0,4 kpb se ha escindido del gel y se ha purificado según el
protocolo descrito en el párrafo 5 anteriormente descrito. El ADN
del clon pRPA-ML-711 se ha cortado
con la enzima de restricción HindIII situada en el
policonector del vector de clonación pUC19 y los extremos que
resultan de este corte se han hecho romos mediante tratamiento con
el fragmento Klenow de la ADN polimerasa I. A continuación, se ha
realizado un corte mediante la enzima de restricción SacII.
El ADN resultante de estas manipulaciones se ha separado por
electroforesis sobre gel de agarosa LGTA/TBE (ref. CPMB) al
0,7%.
El fragmento de gel que contiene el inserto
HindIII-extremos romos/SacII de
aproximadamente 3,7 kpb se ha escindido del gel y se ha purificado
según el protocolo descrito en el párrafo 5 descrito
anteriormente.
Se han ligado los dos insertos y 2 \mul de la
mezcla de ligación han servido para transformar E. coli
DH10B tal y como se describe más arriba en el párrafo 5.
Se analiza el contenido en ADN plasmidico de
diferentes clones según el procedimiento descrito para
pRPA-ML-711. Uno de los clones
plasmídicos retenido contiene un inserto EcoRI-HindIII
de aproximadamente 1,45 kpb. La secuencia de los extremos de este
clon revela que el extremo 5' del inserto se corresponde exactamente
con el extremo correspondiente de
pRPA-ML-711 y que el extremo 3'
presenta la siguiente secuencia:
- "5'-.. AATTAAGCTCTAGAGTCGACCTGCAGGCATGCAAGCTT-3'".
La secuencia subrayada corresponde al codón del
aminoácido asparragina del extremo carboxilo, y el siguiente codón
corresponde al codón de parada de la traducción. Los nucleótidos
cadena abajo corresponden a elementos de la secuencia del
policonector de pUC19. Este clon, que comprende la secuencia de
pRPA-ML-711 hasta el sitio de
terminación de la traducción de la EPSPS madura de maíz seguida de
las secuencias del policonector de pUC19 hasta el sitio
HindIII, se ha denominado
"pRPA-ML-712".
El clon
pRPA-ML-712 se ha cortado con las
enzimas de restricción PstI y HindIII. El ADN
resultante de estas manipulaciones se ha separado por electroforesis
sobre gel de agarosa LGTA/TBE (ref. CPMB) al 0,8%. El fragmento de
gel que contiene el inserto PstI/EcoRI de 1,3 kpb se
ha escindido del gel y se ha purificado según el protocolo descrito
en el párrafo 5 anteriormente descrito. Este inserto se ha ligado en
presencia de una cantidad equimolecular de cada uno de los dos
oligonucleótidos parcialmente complementarios, de secuencia:
- Oligo 1: 5'-GAGCCGAGCTCCATGGCCGGCGCCGAGGAGATCGTGCTGCA-3'
- Oligo 2: 5'-GCACGATCTCCTCGGCGCCGGCCATGGAGCTCGGCTC-3'
así como en presencia del ADN del
plásmido pUC19 digerido con las enzimas de restricción BamHI
y
HindIII.
Se ha transformado E. coli DH10B con 2
\mul de la mezcla de ligación tal y como se ha descrito más
arriba en el párrafo 5. Después del análisis del contenido del ADN
plasmídico de diferentes clones según el procedimiento descrito
anteriormente en el párrafo 5, uno de los clones que presenta un
inserto de aproximadamente 1,3 kpb se ha conservado para
posteriores análisis. La secuencia del extremo 5' del clon retenido
revela que la secuencia del ADN en esta región es la siguiente:
secuencia del policonector de pUC19 desde el sitio EcoRI al
BamHI, seguida de la secuencia de los oligonucleótidos
utilizados para la clonación, seguida del resto de la secuencia
presente en pRPA-ML-712. Este
clon se ha denominado
"pRPA-ML-713". Este clon
presenta un codón ATG para la metionina incluido en un sitio
NcoI cadena arriba del codón para alanina del extremo amino
de la EPSP sintasa madura. Además, los codones para alanina y
glicina del extremo amino se han conservado, pero están modificados
en la tercera base variable: la GCGGGT inicial da la
GCCGGC modificada.
El clon
"pRPA-ML-713" se ha cortado con
la enzima de restricción HindIII y los extremos de este
corte se han hecho romos por tratamiento con el fragmento Klenow de
la ADN polimerasa I. A continuación, se ha realizado un corte con la
enzima de restricción SacI. El ADN resultante de estas
manipulaciones se ha separado por electroforesis sobre gel de
agarosa LGTA/TBE (ref. CPMB) al 0,8%. El fragmento del gel que
contiene el inserto "HindIII-extremos
romos/SacI" de 1,3 kpb se ha escindido del gel y se ha
purificado según el protocolo descrito en el párrafo 5 anteriormente
descrito. Este inserto se ha ligado en presencia del ADN del
plásmido pUC19 digerido con la enzima de restricción XbaI y
los extremos de este corte se han hecho romos por tratamiento con el
fragmento Klenow de la ADN polimerasa I. A continuación, se ha
realizado un corte con la enzima de restricción SacI. Se ha
transformado E. coli DH10B con 2 \mul de la mezcla de
ligación tal y como se ha descrito más arriba en el párrafo 5.
Después del análisis del contenido del ADN plasmidico de diferentes
clones según el procedimiento descrito anteriormente en el párrafo
5, uno de los clones que presenta un inserto de aproximadamente 1,3
kpb se ha conservado para posteriores análisis. La secuencia de los
extremos del clon retenido revela que la secuencia de ADN es la
siguiente: secuencia del policonector de pUC19 desde el sitio
EcoRI al SacI, seguida de la secuencia de los
oligonucleótidos utilizados para la clonación en la que se eliminan
las 4 pb GATCC del oligonucleótido 1 descrito anteriormente, seguida
del resto de la secuencia presente en
pRPA-ML-712 hasta el sitio
HindIII y la secuencia del policonector de pUC19 desde
XbaI a HindIII. Este clon se ha denominado
"pRPA-ML-715".
Todas las etapas de la mutagénesis se han
realizado con el kit de mutagénesis U. S. E. de Pharmacia, siguiendo
las instrucciones del fabricante. El principio de este sistema de
mutagénesis es el siguiente: el ADN plasmídico se desnaturaliza por
calor y se reasocia en presencia de un exceso molar del
oligonucleótido de la mutagénesis por un lado y, por otro lado, de
un oligonucleótido que permite eliminar un sitio único de la enzima
de restricción presente en el policonector. Después de la etapa de
reasociación, la síntesis de la cadena complementaria se realiza por
la acción de la ADN polimerasa de T4 en presencia de la ADN ligasa
de T4 y de la proteína del gen 32 en un tampón apropiado
suministrado. El producto de la síntesis se incuba en presencia de
la enzima de restricción, cuyo sitio se supone que ha desaparecido
por la mutagénesis. La cepa de E. coli que presenta, en
particular, la mutación mutS se utiliza como anfitriona de la
transformación con este ADN. Después del crecimiento en medio
líquido, se prepara el ADN plasmídico total y se incuba en presencia
de la enzima de restricción utilizada anteriormente. Después de
estos tratamientos, la cepa de E. coli DH10B se utiliza como
anfitriona para la transformación. Se prepara el ADN plasmídico de
los clones aislados y la presencia de la mutación introducida se
verifica por secuenciación.
La secuencia de
pRPA-ML-715 se enumera
arbitrariamente colocando la primera base del codón GCC para la
alanina del extremo amino, en la posición 1. Esta secuencia presenta
un sitio NcoI en la posición 1217. El oligonucleótido para la
modificación del sitio presenta la secuencia:
- 5'-CCACAGGATGGCGATGGCCTTCTCC-3'.
Después de la secuenciación según las referencias
dadas anteriormente, la secuencia leída después de la mutagénesis
corresponde a la del oligonucleótido utilizado. El sitio NcoI
se ha eliminado correctamente y la traducción en aminoácidos de esta
región conserva la secuencia inicial presente en
pRPA-ML-715.
Este clon se ha denominado
"pRPA-ML-716".
La secuencia de 1340 pb de este clon se presenta
en la SEQ ID n.º 2 y la SEQ ID n.º 3.
Se han utilizado los siguientes
oligonucleótidos:
a) Mutación Thr 102 \rightarrow Ile
- 5'-GAATGCTGGAATCGCAATGCGGCCATTGACAGC-3'
b) Mutación Pro 106 \rightarrow Ser.
- 5'-GAATGCTGGAACTGCAATGCGGTCCTTGACAGC-3'
c) Mutaciones Gly 101 \rightarrow Ala y Thr 102
\rightarrow Ile.
- 5'-CTTGGGGAATGCTGCCATCGCAATGCGGCCATTG -3'
d) Mutaciones Thr 102 \rightarrow Ile y Pro 106
\rightarrow Ser.
- 5'-GGGGAATGCTGGAATCGCAATGCGGTCCTTGACAG C-3'
Después de la secuenciación, la secuencia leída
después de la mutagénesis sobre los tres fragmentos mutados es
idéntica a la secuencia del ADN progenitor
pRPA-ML-716 a excepción de la región
mutagenizada, que corresponde a la de los oligonucleótidos
utilizados para la mutagénesis. Estos clones se han denominado:
"pRPA-ML-717" para la mutación
Thr 102 \rightarrow Ile,
"pRPA-ML-718" para la mutación
Pro 106 \rightarrow Ser,
"pRPA-ML-719" para las
mutaciones Gly 101 \rightarrow Ala y Thr 102 \rightarrow Ile y
"pRPA-ML-720" para las
mutaciones Thr 102 \rightarrow Ile y Pro 106 \rightarrow
Ser.
La secuencia de 1340 pb del
pRPA-ML-720 se presenta en la SEQ ID
n.º 4 y la SEQ ID n.º 5.
El inserto NcoI-HindIII de 1395 pb
se encuentra en la base de todas las construcciones utilizadas para
la transformación de las plantas para introducir la resistencia a
los herbicidas inhibidores competitivos de la EPSPS y, en
particular, la resistencia al glifosato. Este inserto se denominará
en las posteriores descripciones "el doble mutante de la EPSPS del
maíz".
Los diferentes genes de las EPSP sintasas se
introducen en forma de un casete NcoI-HindIII en el
vector plasmidico pTrc99a (Pharmacia, ref.:
27-5007-01) cortado con NcoI
y HindIII. Las E. coli DH1OB recombinantes que
sobreexpresan las diferentes EPSP sintasas se sonican en 40 ml de
tampón por cada 10 g de células sedimentadas y lavadas con este
mismo tampón (tris HCl a 200 mM, pH 7,8, mercaptoetanol a 50 mM,
EDTA a 5 mM y PMSF a 1 mM), a los que se añade 1 g de
polivinilpirrolidona. La suspensión se agita durante 15 minutos a
4ºC y luego se centrifuga durante 20 minutos a 27 000 g y 4ºC.
Al sobrenadante se le añade sulfato de amonio
para llevar la disolución al 40% de saturación del sulfato de
amonio. La mezcla se centrifuga durante 20 minutos a 27 000 g y
4ºC. Al nuevo sobrenadante se le añade sulfato de amonio para llevar
la disolución al 70% de saturación del sulfato de amonio. La mezcla
se centrifuga 30 minutos a 27 000 g y 4ºC. La EPSP sintasa,
presente en este sedimento proteico, se recupera en 1 ml de tampón
(tris HCl a 20 mM, pH 7,8 y mercaptoetanol a 50 mM). Esta disolución
se dializa una noche frente a dos litros de este mismo
tampón
a 4ºC.
a 4ºC.
La actividad de cada enzima, así como su
resistencia al glifosato, se mide in vitro durante 10 minutos
a 37ºC en la mezcla de reacción siguiente: ácido maleico a 100 mM,
pH 5.6; fosfoenol-piruvato a 1 mM;
shikimato-3-fosfato a 3 mM
(preparado según Knowles P. F. y Sprinson D. B. 1970, Methods in
Enzymol 17A, 351-252 a partir de Aerobacter
aerogenes cepa ATCC 25597) y fluoruro de potasio a 10 mM. En el
último momento, se añade el extracto enzimático después de la
adición del glifosato cuya concentración final varía de 0 a 20
mM.
La actividad se mide por la cantidad de
fosfato liberado según la técnica de Tausky H. A. y Shorr E. 1953.
J. Biol. Chem. 202, 675-685.
En estas condiciones, la enzima salvaje (WT) se
inhibe al 85% a partir de la concentración de 0,12 mM de glifosato.
A esta concentración, la enzima mutante conocida como SerlO6 no está
inhibida más que al 50% y los otros tres mutantes Ile102,
Ile102/Ser106, Ala01/Ile102 están poco inhibidos o no lo están.
Es necesario multiplicar la concentración de
glifosato por diez, es decir, 1,2 mM, para inhibir la enzima
mutante ile102 al 50%, y los mutantes Ile102/Ser106, Ala/Ile y Ala
siguen sin inhibirse.
Hay que señalar que la actividad de los mutantes
Ala/Ile y Ala no se ha inhibido hasta que el glifosato alcanza la
concentración de 10 mM, y que la del mutante Ile102/Ser106 no se ha
reducido incluso si la concentración de glifosato se multiplica por
2, a saber, 20 mM.
El vector
pRPA-RD-1 73 se introduce en la cepa
de Agrobacterium turnefaciens EHA101 (Hood et al.,
1987) portadora del cósmido pTVK291 (Komari et al., 1986). La
técnica de transformación se basa en el procedimiento de Horsh et
al. (1985).
La regeneración del tabaco PBD6 (procedencia
SEITA, Francia) a partir de explantos foliares se realiza sobre un
medio de base Murashige y Skoog (MS) que comprende 30 g/l de
sacarosa así como 200 \mug/ml de kanamicina. Los explantos
foliares se toman de plantas cultivadas en invernadero o in
vitro y se transforman según la técnica de los discos foliares
(Science, 1985, vol. 227, p. 1229-1231) en
tres etapas sucesivas: la primera comprende la inducción de los
brotes sobre un medio complementado con 30 g/l de sacarosa que
contiene 0,05 mg/l de ácido naftilacético (ANA) y 2 mg/l de
bencilaminopurina (BAP) durante 15 días. Los brotes formados durante
esta etapa se desarrollan a continuación durante 10 días sobre un
medio MS complementado con 30 g/l de sacarosa pero que no contiene
ninguna hormona. Luego, se toman los brotes desarrollados y se
cultivan sobre un medio de enraizamiento MS con la mitad de la
cantidad de sales, vitaminas y azúcar y que no contiene ninguna
hormona. Al cabo de aproximadamente 15 días, los brotes enraizados
se pasan a tierra.
\newpage
Se han regenerado y pasado a invernadero 20
plantas transformadas con la construcción del
pRPA-RD-173. Estas plantas se han
tratado en invernadero en el estadio de 5 hojas con una suspensión
acuosa de RoundUp que corresponde a 0,8 kg de materia activa de
glifosato por hectárea.
Los resultados corresponden a la observación de
los índices de fitotoxicidad determinados 3 semanas después del
tratamiento. En estas condiciones, se constata que las plantas
transformadas con la construcción
pRPA-RD-173 presentan una muy buena
tolerancia mientras que la plantas de testigo no transformadas están
completamente des-
truidas.
truidas.
Estos resultados muestran claramente la mejora
aportada por la utilización de un gen quimérico según la invención
para un mismo gen que codifica la tolerancia al glifosato.
Estas células de maíz BMS (Black Mexican
Sweet) en fase exponencial de crecimiento se bombardean con la
construcción pRPA-RD-130 según el
principio y el protocolo descrito por Klein et al, 1987
(Klein T. M., Wolf E. D., Wu R. y Sandford J. C. (1987): High
velocity microprojectiles for delivering nucleic acids into living
cells, Nature vol. 327, p. 70-73).
Dos días después del bombardeo, las células se
transfieren sobre el mismo medio que contiene 2 mM de
N(fosfometil)glicina.
Después de 8 semanas de selección en este medio,
los callos en desarrollo se seleccionan, luego se amplifican y se
analizan por PCR, y revelan claramente la presencia del gen
quimérico PTO-EPSPS.
Las células no bombardeadas y en crecimiento
sobre el mismo medio que contiene 2 mM de
N(fosfometilglicina) se bloquean con el herbicida y no se
desarrollan.
Las plantas transformadas según la invención se
pueden utilizar como progenitoras para la obtención de líneas e
híbridos que tienen el carácter fenotípico que corresponde a la
expresión del gen quimérico introducido.
pRPA-RD-124:
adición de una señal de poliadenilación "nos" en el
pRPA-ML-720 con la creación de un
casete de clonación que contiene el gen de la EPSPS doble mutante de
maíz (Thr 102 \rightarrow Ile y Pro 106 \rightarrow Ser). El
pRPA-ML-720 se digiere con
HindIII y se trata con el fragmento de Klenow de la ADN
polimerasa I de E. coli para producir un extremo romo. Se
efectúa una segunda digestión con NcoI y se purifica el
fragmento de la EPSPS. A continuación, el gen de la EPSPS se liga
con el pRPA-RD-12 purificado (un
casete de clonación que contiene la señal de poliadenilación de la
nopalina sintasa) para producir el
pRPA-RD-124. Para obtener el vector
pRPA-RD-12 purificado Al, ha sido
necesario que éste sea digerido previamente con SalI, tratado
con el fragmento Klenow de la ADN polimerasa I, y luego digerido una
segunda vez con NcoI.
pRPA-RD-125:
adición de un péptido de tránsito optimizado (PTO) en el
pRPA-RD-124 con la creación de un
casete de clonación que contiene el gen de la EPSPS diana sobre los
plásmidos. El pRPA-RD-7 (solicitud
de patente europea EP 652 286) se digiere con SphI, se trata
con la ADN polimerasa de T4, luego se digiere con SpeI y se
purifica el fragmento del PTO. Este fragmento del PTO se clona en el
pRPA-RD-124 que, previamente, se ha
digerido con NcoI, se ha tratado con el fragmento Klenow de
la ADN polimerasa I para quitar la parte protuberante en 3', y luego
se ha digerido con SpeI. A continuación, este clon se
secuencia para asegurarse de que la fusión traduccional entre el PTO
y el gen de la EPSPS era correcta. Entonces se obtiene el
pRPA-RD-125.
pRPA-RD-130:
adición del promotor de histona de maíz H3C4 y de las secuencias del
intrón 1 adhl del pRPA-RD-123
(solicitud de patente europea EP 507 698) en el
pRPA-RD-125 con la creación de un
casete para la expresión en las plantas para expresar el gen de la
EPSPS doble mutante en los tejidos de las monocotiledóneas. El
pRPA-RD-123 (un casete que contiene
el promotor de la histona de maíz H3C4 fusionado con el intrón 1
adhl) se digiere con NcoI y SacI. El fragmento del ADN
que contiene el promotor derivado del
pRPA-RD-123 luego se purifica y se
liga con el pRPA-RD-125, que
previamente se ha digerido con NcoI y SacI.
pRPA-RD-159:
adición del promotor doble de la histona de Arabidopsis
H4A748 (solicitud de patente europea EP 507 698) en el
pRPA-RD-125 con la creación de un
casete de expresión en las plantas para la expresión del gen
"PTO-gen de la EPSPS doble mutante" en los
tejidos de las dicotiledóneas. El
pRPA-RD-132 [un casete que contiene
el promotor doble H4A748 (solicitud de patente europea EP 507 698)]
se digiere con NcoI y SacI. A continuación, el
fragmento purificado del promotor se clona dentro del que se ha
digerido con EcoRI y SacI.
\newpage
pRPA-RD-173:
Adición del gen "promotor
H4A748-PTO-gen de la EPSPS doble
mutante" del pRPA-RD-159 en el
plásmido pRPA-BL-150A (solicitud de
patente europea 508 909) con creación de un vector de transformación
para Agrobacterium tumefaciens. El
pRPA-RD-I59 se digiere con
NotI y se trata con la polimerasa de Klenow. A continuación,
este fragmento se clona en el
pRPA-BL-150A con SmaI.
1) INFORMACIÓN GENERAL:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- SOLICITANTE: Lebrun, Michel
\hskip3.9cmDe Rose, Richard T
\hskip3.9cmSailland, Alain
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TÍTULO DE LA INVENCIÓN: 5-enol piruvilshikimato-3-fosfato sintasa mutada, gen que codifica esta proteína y plantas transformadas que contienen este gen
\vskip0.800000\baselineskip
- (iii)
- NÚMERO DE SECUENCIAS: 5
\vskip0.800000\baselineskip
- (iv)
- DIRECCIÓN PARA LA CORRESPONDENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- DESTINATARIO: François Chretien
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- CALLE: 1420 rue Pierre Baizet
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CIUDAD: Lycn Cedex 09
\vskip0.500000\baselineskip
- (E)
- PAÍS: Francia
\vskip0.500000\baselineskip
- (F)
- CÓDIGO POSTAL: 69263
\vskip0.800000\baselineskip
- (v)
- FORMULARIO LEGIBLE POR ORDENADOR:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- TIPO DE MEDIO: disquete
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- ORDENADOR: IBM PC compatible
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- SISTEMA OPERATIVO: PC-DOS/MS-DOS
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- PROGRAMA: PatentIn edición n.º 1.0, versión n.º 1.25
\vskip0.800000\baselineskip
- (vi)
- DATOS DE LA SOLICITUD ACTUAL:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- NÚMERO DE SOLICITUD:
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- FECHA DE REGISTRO:
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CLASIFICACIÓN:
\vskip0.800000\baselineskip
- (viii)
- INFORMACIÓN DEL ABOGADO/AGENTE:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- NOMBRE: François Chretien
\vskip0.800000\baselineskip
- (ix)
- INFORMACIÓN PARA TELECOMUNICACIONES:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- TELÉFONO: (33)72-29-26-46
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TELEFAX: (33)72-29-28-43
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN DE LA SEQ ID N.º 1:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 1713 pares de bases
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: ácido nucleico
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: doble
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: ADNc
\vskip0.800000\baselineskip
- (vi)
- FUENTE ORIGINAL:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- ORGANISMO: Zea mays
\vskip0.500000\baselineskip
- (8)
- CEPA: Black Mexican Sweet
\vskip0.500000\baselineskip
- (F)
- TIPO DE TEJIDO: Callo
\vskip0.800000\baselineskip
- (vii)
- PROCEDENCIA INMEDIATA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- GENOTECA: lambda gt10
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- CLON: pRPA-ML-711
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID N.º 1:
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN DE LA SEQ ID N.º 2:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 1340 pares de bases
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: ácido nucleico
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: doble
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: ADNc
\vskip0.800000\baselineskip
- (vi)
- PROCEDENCIA ORIGINAL:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- ORGANISMO: Zea mays
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- CEPA: Black Mexican Sweet
\vskip0.800000\baselineskip
- (vii)
- PROCEDENCIA INMEDIATA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- CLON: pRPA-ML-716
\vskip0.800000\baselineskip
- (ix)
- CARACTERÍSTICA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- NOMBRE/CLAVE: CDS
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- UBICACIÓN: 6..1337
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID N.º 2:
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN DE LA SEQ ID N.º 3:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 444 aminoácidos
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID N.º 3:
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN DE LA SEQ ID N.º 4:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 1340 pares de bases
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: ácido nucleico
\vskip0.500000\baselineskip
- (C)
- CATENARIEDAD: doble
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: ADNc
\vskip0.800000\baselineskip
- (vi)
- PROCEDENCIA ORIGINAL:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- ORGANISMO: Zea mays
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- CEPA: Black Mexican Sweet
\vskip0.800000\baselineskip
- (vii)
- PROCEDENCIA INMEDIATA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- CLON: pRPA-ML-720
\vskip0.800000\baselineskip
- (ix)
- CARACTERÍSTICA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- NOMBRE/CLAVE: CDS
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- UBICACIÓN: 6..1337
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID N.º 4:
\vskip1.000000\baselineskip
\vskip1.000000\baselineskip
(2) INFORMACIÓN DE LA SEQ ID N.º 5:
\vskip0.800000\baselineskip
- (i)
- CARACTERÍSTICAS DE LA SECUENCIA:
\vskip0.500000\baselineskip
- (A)
- LONGITUD: 444 aminoácidos
\vskip0.500000\baselineskip
- (B)
- TIPO: aminoácido
\vskip0.500000\baselineskip
- (D)
- TOPOLOGÍA: lineal
\vskip0.800000\baselineskip
- (ii)
- TIPO DE MOLÉCULA: proteína
\vskip0.800000\baselineskip
- (xi)
- DESCRIPCIÓN DE LA SECUENCIA: SEQ ID N.º 5:
\vskip1.000000\baselineskip
Claims (14)
1. Planta transformada que tiene una mayor
tolerancia a los herbicidas de la familia de las fosfometilglicinas
en la que planta se obtiene por regeneración de las células
transformadas que contienen un gen quimérico que comprende, en el
sentido de la transcripción:
una zona promotora compuesta de, al menos, un
promotor o un fragmento del promotor de un gen que se expresa de
forma natural en las plantas,
una zona de péptido de tránsito que permite el
envío de una proteína madura al compartimento plastídico,
una secuencia de un gen que codifica una enzima
de tolerancia al glifosato, y
una zona de señal de terminación de la
transcripción no traducida en 3',
caracterizada porque la enzima de
tolerancia al glifosato es una 5-enol
piruvilshikimato-3-fosfato sintasa
(EPSPS) mutada de origen vegetal que comprende, al menos, una
sustitución de la treonina 102 por isoleucina y una sustitución de
la prolina 106 por serina.
2. Planta según la reivindicación 1,
caracterizada porque la EPSPS procede del maíz.
3. Planta según la reivindicación 2,
caracterizada porque la EPSPS comprende la secuencia
peptídica representada por la SEQ ID n.º 5.
4. Planta según la reivindicación 3,
caracterizada porque la secuencia de un gen que codifica una
enzima de tolerancia al glifosato comprende la parte codificante de
la secuencia de ADN representada por la SEQ ID n.º 4.
5. Planta según una cualquiera de las
reivindicaciones 1 a 4, caracterizada porque la zona
promotora comprende un promotor de virus de plantas.
6. Planta según una cualquiera de las
reivindicaciones 1 a 5, caracterizada porque la zona
promotora comprende un promotor de plantas.
7. Planta según una cualquiera de las
reivindicaciones 1 a 6, caracterizada porque la zona
promotora comprende un fragmento de un promotor de un gen que se
expresa de forma natural en las plantas.
8. Planta según la reivindicación 7,
caracterizada porque el fragmento de un promotor que se
expresa de forma natural en las plantas es un intrón de la
actina.
9. Planta según una cualquiera de las
reivindicaciones 1 a 8, caracterizada porque la zona del
péptido de tránsito comprende una o varias unidades de péptidos de
tránsito.
10. Planta según una cualquiera de las
reivindicaciones 1 a 9, caracterizada porque la zona de la
señal de terminación de la transcripción no traducida en 3' se
elige entre la del gen de la nopalina sintasa o la del gen de la
histona H4A748 de Arabidopsis thaliana.
11. Procedimiento para la producción de plantas
con una mayor tolerancia a un herbicida que tiene por diana la EPSP
sintasa, caracterizado porque se transforman las células
vegetales o los protoplastos con un gen definido según una
cualquiera de las reivindicaciones 1 a 10 y por que las células
transformadas se someten a una regeneración.
12. Planta que tiene mayor tolerancia a los
herbicidas de la familia de las fosfometilglicinas,
caracterizada porque procede del cruzamiento que utiliza las
plantas transformadas según una cualquiera de las reivindicaciones 1
a 10 o se obtiene por el procedimiento según la reivindicación 11,
en la que planta está constituida de células que comprenden un gen
quimérico que comprende, en el sentido de la transcripción:
una zona promotora compuesta de, al menos, un
promotor o un fragmento del promotor de un gen que se expresa de
forma natural en las plantas,
una zona de péptido de tránsito que permite el
envío de una proteína madura al compartimento plastídico,
una secuencia de un gen que codifica una enzima
de tolerancia al glifosato, y
una zona de señal de terminación de la
transcripción no traducida en 3',
caracterizada porque la enzima de
tolerancia al glifosato es una 5-enol
piruvilshikimato-3-fosfato sintasa
(EPSPS) mutada de origen vegetal que comprende, al menos, una
sustitución de la treonina 102 por isoleucina y una sustitución de
la prolina 106 por serina.
13. Procedimiento de tratamiento de las plantas
con un herbicida que tiene la EPSPS por diana, caracterizado
porque se aplica el herbicida a las plantas según una cualquiera de
las reivindicaciones 1 a 10 ó 12 u obtenidas por el procedimiento
según la reivindicación 11.
14. Procedimiento según la reivindicación 13,
caracterizado porque el herbicida es el glifosato o un
precursor del glifosato.
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|---|---|---|---|
| FR9508979A FR2736926B1 (fr) | 1995-07-19 | 1995-07-19 | 5-enol pyruvylshikimate-3-phosphate synthase mutee, gene codant pour cette proteine et plantes transformees contenant ce gene |
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| ES96925812T Expired - Lifetime ES2256863T3 (es) | 1995-07-19 | 1996-07-18 | 5-enol piruvilshikimato-3-fosfato sintasa mutada, gen que codifica esta proteina y plantas transformadas que contienen este gen. |
Family Applications After (1)
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|---|---|---|---|
| ES96925812T Expired - Lifetime ES2256863T3 (es) | 1995-07-19 | 1996-07-18 | 5-enol piruvilshikimato-3-fosfato sintasa mutada, gen que codifica esta proteina y plantas transformadas que contienen este gen. |
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| US11812716B2 (en) | 2021-09-22 | 2023-11-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04110707 |
| US11771043B2 (en) | 2021-09-22 | 2023-10-03 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 06110608 |
| US11818999B2 (en) | 2021-09-22 | 2023-11-21 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04420349 |
| US12262679B2 (en) | 2021-10-06 | 2025-04-01 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 01450070 |
| US11839194B2 (en) | 2021-10-06 | 2023-12-12 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04020201 |
| US11930772B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-03-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04220959 |
| US11903359B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-02-20 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 05010818 |
| US12035679B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-07-16 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 01310057 |
| US12133502B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-11-05 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04140201 |
| US12133503B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-11-05 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 06250837 |
| US11925163B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-03-12 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 07160900 |
| US11930771B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-03-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 02130624 |
| US11925162B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-03-12 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 01030624 |
| US11925164B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-03-12 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 07370900 |
| US11832579B2 (en) | 2021-10-06 | 2023-12-05 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04120519 |
| US11832580B2 (en) | 2021-10-06 | 2023-12-05 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 06150159 |
| US11925165B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-03-12 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 03050606 |
| US12035678B2 (en) | 2021-10-06 | 2024-07-16 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 03440554 |
| US11758870B2 (en) | 2021-10-06 | 2023-09-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 09020446 |
| US12389859B2 (en) | 2021-10-06 | 2025-08-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 07150517 |
| US12029190B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-07-09 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 02220412 |
| US11930774B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-03-19 | M.S. Technologies. L.L.C. | Soybean cultivar 03040515 |
| US11917975B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-03-05 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 05410624 |
| US12396424B2 (en) | 2021-10-07 | 2025-08-26 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 01220205 |
| US11930773B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-03-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 81150353 |
| US12389861B2 (en) | 2021-10-07 | 2025-08-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 03430208 |
| US11895977B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-02-13 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 03220926 |
| US11882809B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-01-30 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04110611 |
| US11997979B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-06-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 05250624 |
| US12022793B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-07-02 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 05330516 |
| US12389860B2 (en) | 2021-10-07 | 2025-08-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 05270205 |
| US11930775B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-03-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 09160202 |
| US11895976B2 (en) | 2021-10-07 | 2024-02-13 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04370122 |
| US11895978B2 (en) | 2021-11-01 | 2024-02-13 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 03140402 |
| US11980153B2 (en) | 2021-11-01 | 2024-05-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 02460140 |
| US11895979B2 (en) | 2021-11-01 | 2024-02-13 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04420512 |
| US11991976B2 (en) | 2021-11-01 | 2024-05-28 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04310504 |
| US11980154B2 (en) | 2021-11-01 | 2024-05-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 01139005 |
| US11950562B2 (en) | 2021-11-01 | 2024-04-09 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 04230926 |
| US12310314B2 (en) | 2021-11-09 | 2025-05-27 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 06142425 |
| US12127522B2 (en) | 2021-11-09 | 2024-10-29 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 02198425 |
| US11930776B2 (en) | 2021-11-09 | 2024-03-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 07081321 |
| US11980155B2 (en) | 2021-11-19 | 2024-05-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 89033583 |
| US12035680B2 (en) | 2021-11-19 | 2024-07-16 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 87470849 |
| US11980156B2 (en) | 2021-11-19 | 2024-05-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 88173583 |
| US11991978B2 (en) | 2021-11-19 | 2024-05-28 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 86422336 |
| US12114632B2 (en) | 2021-11-19 | 2024-10-15 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 88161335 |
| US11991977B2 (en) | 2021-11-19 | 2024-05-28 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 80101544 |
| US12495749B2 (en) | 2022-03-04 | 2025-12-16 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 10632503 |
| US11980157B2 (en) | 2022-03-15 | 2024-05-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13130617 |
| US12336484B2 (en) | 2022-03-15 | 2025-06-24 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 12270248 |
| US12329113B2 (en) | 2022-03-15 | 2025-06-17 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 12040102 |
| US12016305B2 (en) | 2022-03-15 | 2024-06-25 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13390425 |
| US12016306B2 (en) | 2022-03-15 | 2024-06-25 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 11050808 |
| US12396425B2 (en) | 2022-03-15 | 2025-08-26 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 19090504 |
| US12016304B2 (en) | 2022-03-15 | 2024-06-25 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 18120126 |
| US12121000B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-10-22 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13330102 |
| US12193387B2 (en) | 2022-08-31 | 2025-01-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 19250247 |
| US12185690B2 (en) | 2022-08-31 | 2025-01-07 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 14310752 |
| US12114636B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-10-15 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 15050102 |
| US12178178B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-12-31 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 17340748 |
| US12114635B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-10-15 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 19320106 |
| US12150426B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-11-26 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13007005 |
| US12178179B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-12-31 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 15310042 |
| US12239080B2 (en) | 2022-08-31 | 2025-03-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 19130106 |
| US12089560B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-09-17 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 14240419 |
| US12262682B2 (en) | 2022-08-31 | 2025-04-01 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 10440106 |
| US12070007B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-08-27 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 11230247 |
| US12262681B2 (en) | 2022-08-31 | 2025-04-01 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13060205 |
| US12317844B2 (en) | 2022-08-31 | 2025-06-03 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 17350708 |
| US12089559B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-09-17 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13320419 |
| US12268160B2 (en) | 2022-08-31 | 2025-04-08 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 18350959 |
| US12121001B2 (en) | 2022-08-31 | 2024-10-22 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 14310432 |
| US12302843B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-05-20 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 12350464 |
| US12137657B2 (en) | 2022-09-07 | 2024-11-12 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 19140644 |
| US12178180B2 (en) | 2022-09-07 | 2024-12-31 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13340016 |
| US12144306B2 (en) | 2022-09-07 | 2024-11-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 11320710 |
| US12137659B2 (en) | 2022-09-07 | 2024-11-12 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13430644 |
| US12239081B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-03-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 10450405 |
| US12213430B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-02-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13150624 |
| US12193391B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-01-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 10540814 |
| US12144305B2 (en) | 2022-09-07 | 2024-11-19 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 10330814 |
| US12213429B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-02-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 11050124 |
| US12336486B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-06-24 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 16440906 |
| US12302844B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-05-20 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 12410644 |
| US12336485B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-06-24 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 18040512 |
| US12262683B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-04-01 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 11430334 |
| US12193389B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-01-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 16340334 |
| US12239082B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-03-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 16220644 |
| US12193388B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-01-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 11220464 |
| US12137658B2 (en) | 2022-09-07 | 2024-11-12 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 16450023 |
| US12193390B2 (en) | 2022-09-07 | 2025-01-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13140914 |
| US12239086B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-03-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 11150712 |
| US12336488B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-06-24 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 12210857 |
| US12137660B2 (en) | 2022-09-09 | 2024-11-12 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 10350931 |
| US12193393B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-01-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 14350716 |
| US12213432B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-02-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 14410218 |
| US12207610B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-01-28 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 16420501 |
| US12239083B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-03-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 16030115 |
| US12178181B2 (en) | 2022-09-09 | 2024-12-31 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 15350404 |
| US12262684B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-04-01 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 15240717 |
| US12178182B2 (en) | 2022-09-09 | 2024-12-31 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 15230108 |
| US12193394B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-01-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 15420527 |
| US12336487B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-06-24 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 16220101 |
| US12317846B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-06-03 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 18130808 |
| US12213434B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-02-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 10210607 |
| US12178183B2 (en) | 2022-09-09 | 2024-12-31 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 13110466 |
| US12239085B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-03-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 10330716 |
| US12317845B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-06-03 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 15240808 |
| US12193392B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-01-14 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 10240405 |
| US12245564B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-03-11 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 12050527 |
| US12178184B2 (en) | 2022-09-09 | 2024-12-31 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 16010527 |
| US12268161B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-04-08 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 11230744 |
| US12239084B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-03-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 15110716 |
| US12213433B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-02-04 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 15450218 |
| US12256703B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-03-25 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 19030607 |
| US12284963B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-04-29 | M.S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 18040716 |
| US12213431B2 (en) | 2022-09-09 | 2025-02-04 | M. S. Technologies, L.L.C. | Soybean cultivar 16120716 |
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