UA34468C2 - КОМПЛЕКС АНАЛОГА ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ, ФАРМАЦЕВТИЧНА КОМПОЗИЦІЯ ДЛЯ ПАРЕНТЕРАЛЬНОГО ВВЕДЕННЯ (ВАРІАНТИ), СПОСІБ ЇЇ ОДЕРЖАННЯ (ВАРІАНТИ), СПОСІБ ОДЕРЖАННЯ КРИСТАЛІВ КОМПЛЕКСУ LYS<sup>B28PROB29-ЛЮДСЬКОГО ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ, СПОСІБ ОДЕРЖАННЯ КРИСТАЛІВ КОМПЛЕКСУ ASPB28-ЛЮДСЬКОГО ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ </sup> - Google Patents

КОМПЛЕКС АНАЛОГА ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ, ФАРМАЦЕВТИЧНА КОМПОЗИЦІЯ ДЛЯ ПАРЕНТЕРАЛЬНОГО ВВЕДЕННЯ (ВАРІАНТИ), СПОСІБ ЇЇ ОДЕРЖАННЯ (ВАРІАНТИ), СПОСІБ ОДЕРЖАННЯ КРИСТАЛІВ КОМПЛЕКСУ LYS<sup>B28PROB29-ЛЮДСЬКОГО ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ, СПОСІБ ОДЕРЖАННЯ КРИСТАЛІВ КОМПЛЕКСУ ASPB28-ЛЮДСЬКОГО ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ </sup> Download PDF

Info

Publication number
UA34468C2
UA34468C2 UA95062796A UA95062796A UA34468C2 UA 34468 C2 UA34468 C2 UA 34468C2 UA 95062796 A UA95062796 A UA 95062796A UA 95062796 A UA95062796 A UA 95062796A UA 34468 C2 UA34468 C2 UA 34468C2
Authority
UA
Ukraine
Prior art keywords
protamine
insulin
solution
crystals
analog
Prior art date
Application number
UA95062796A
Other languages
English (en)
Russian (ru)
Inventor
Феліппіс Майкл Розаріо де
Фелиппис Майкл Розарио де
Original Assignee
Елі Ліллі Енд Компані
Эли Лилли Энд Компани
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=22989963&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=UA34468(C2) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Елі Ліллі Енд Компані, Эли Лилли Энд Компани filed Critical Елі Ліллі Енд Компані
Publication of UA34468C2 publication Critical patent/UA34468C2/uk

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
    • A61K38/16—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • A61K38/17—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • A61K38/22—Hormones
    • A61K38/28—Insulins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/575—Hormones
    • C07K14/62—Insulins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00—Drugs for disorders of the metabolism
    • A61P3/08—Drugs for disorders of the metabolism for glucose homeostasis
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P3/00—Drugs for disorders of the metabolism
    • A61P3/08—Drugs for disorders of the metabolism for glucose homeostasis
    • A61P3/10—Drugs for disorders of the metabolism for glucose homeostasis for hyperglycaemia, e.g. antidiabetics
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P5/00—Drugs for disorders of the endocrine system
    • A61P5/48—Drugs for disorders of the endocrine system of the pancreatic hormones

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Diabetes (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Endocrinology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Obesity (AREA)
  • Emergency Medicine (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)

Abstract

Даний винахід стосується мономерних аналогів людського інсуліну, різноманітних парентеральних композицій, що містять аналог мономерного інсуліну, цинк, протамін та фенольне похідне. Винахід також описує спосіб приготування композиції інсулінового аналогу – протаміну.

Description

Настоящее изобретение относится к мономерньім аналогам человеческого инсулина. В частности, настоящее изобретение относится к различньмм парентеральньм композициям, которне включают аналог мономерного инсулина, цинк, протамин и фенольное производное. Композиции обеспечивают пролонги- рующее действие. Также описьівается способ получения композиций инсулиновьй аналог - протамин.
Со времени введения инсулина в 1920-х годах, непрерьівно предпринимаются шаги для улучшения лечения сахарного диабета. Основнье успехи достигнуть! в чистоте инсулина и его доступности в связи с разработкой технологий с использованием рекомбинантной ДНК. Разработаньі различнье композиции с различньіми временами действия. В настоящеєе время, вообще говоря, существуют семь коммерчески дос- тупньїх инсулиновьїх композиций: регулярньїй инсулин, инсулин семиленте, глобин инсулин, изофан инсу- лин, суспензия цинк инсулина, протамин-цинк-инсулин, инсулин ультраленте.
Несмотря на множество пригодньїх композиций, при лечений с помощью подкожньїх иньекций па- циент все еще нуждается в удобном регулирований и нормализованном гликемическом контроле. Частье переходь от нормальньїх гликемических уровней на протяжений жизни пациентов ведут к гипер- или гипог- ликемии, и отдаленньмм осложнениям, включая ретинопатию, нейропатию, нефропатию, и микро- и мак- роангиопатию.
Чтобь! помочь избежать зкстремальньїх гликемических уровней, диабетики часто практикуют тера- пию с помощью многократньїх иньекций, посредством введения инсулина перед каждьмм приемом пищи.
Однако зта терапия все же неоптимальна. Коммерчески доступньій самьй бьістродействующий инсулин дает пик слишком поздно после иньекции и его действие продолжаєтся слишком долго до оптимальньх уровней глюкозьі. Позтому значительнье уровни направлень! на создание инсулиновьїх композиций и ком- позиций инсулинового аналога, которне изменяют кинетику процесса подкожной абсорбции.
Поскольку все коммерческие фармацевтические композиции инсулина содержат инсулин в самоассо- циированном состояниий и преимущественно в гексамерной форме, полагают, что стадия, лимитирующая скорость абсорбции инсулина из депо при подкожной иньекции в кровоток, представляет собой диссоциа- цию самоагрегированного гексамера инсулина. Недавно разработань! мономернье инсулиновье аналоги, которье менее склонньї к ассоциации с образованием форм с более вьісокой молекулярной массой, чем человеческий инсулин. Зта потеря самоассоциации обусловлена модификациями аминокислотной после- довательности человеческого инсулина, которие уменьшают ассоциацию с помощью, главньмм образом, разрушения образования димеров. Смотри, например, Вге!тв еї аї., Ргоїєїп Епдіпеегіпд 5:6, 527-533 (1992), и Вгапде еї аї., Майшге, 333:679-682 (1988). В соответствий с зтим мономернье инсулиновье аналоги обла- дают относительно более бьістриьм началом активности при сохранений биологической активности природ- ного человеческого инсулина. Зти инсулиновье аналоги обеспечивают бьіструю абсорбцию, устанавливая время иньекции и пик действия инсулина в большей близости к возникающему после приєма пищи измене- нию уровня глюкозь, связанному с ответом на прием пищи.
Физические свойства и характеристики мономерньїх аналогов не аналогичньі! инсулину. Например,
Вгетз еї аї!., раскрьіваєт, что различнье мономернье аналоги имеют небольшую или не имеют вообще ск- лонность к ассоциации, вьізьіваемую 7п. Любая ассоциация, которая наблюдаєтся, представляет собой множество образований с более вьісокой молекулярной массой. Зто сильно отличаєтся от инсулина, кото- рьій находится почти в исключительно упорядоченной гексамерной конформации в присутствий цинка.
Вгапде еї а. Оіабегез 13: 923-954 (1990). Биістро- действующие характеристики аналогов приписьївают от- сутствие ассоциации. Поскольку аналоги имеют меньшую тенденцию ассоциировать, то совсем удивитель- но, что мономерньй инсулиновьй аналог может бьїіть приготовлен таким образом, чтобьії обеспечить сред- нюю продолжительность действия.
Настоящее изобретение предлагаєт композицию, содержащую мономерньй инсулиновьй аналог, ко- торая обещает при использований средней продолжительностью действия. Кроме того, изобретение обес- печиваєт новьій протаминовьїй кристалл, назьіваемьй инсулиновьїм МРО-аналогом. Настоящее изобрете- ние также обеспечиваєт смесь инсулинового МРО-аналога и растворимого мономерного инсулинового ана- лога. Зта смесь обеспечиваєт бьістрое начало действия и промежуточную продолжительность действия. В соответствий с зтим, смесь обладаєт преимуществами как перед инсулином, так и перед мономерньм ана- логом. Кроме того, настоящеєе изобретение обеспечиваєт способ получения однородньїх кристаллов инсу- линового аналога-МРО.
Зто изобретение предлагает композицию, содержащую систему инсулиновьй аналог - протамин, ко- торая включаєт мономерньй инсулиновьй аналог, протамин, цинк и фенольное производное.
Кроме того, изобретение обеспечивает комплекс из кристаллического инсулинового аналога и прота- мина. Зтот комплекс определяют как инсулиновьй аналог-МРО. І уз828Ргов82з-человеческий инсулин-МРО вк- лючает І узв28Ргов29-чеповеческий инсулин, 0,27-0,32 мг протамина 100 единиц инсулинового аналога, 0,35-0,995 цинка по весу, и фенольное производное.
Зто изобретениє, кроме того, обеспечиваєт способ получения комплекса І узе28Ргов23-человеческий инсулин-МРО, которьй включает: смешениє водного раствора І узв28Рго823-человеческого инсулина в гексамерном ассоциированном состояниий, и раствора протамина при температуре от около 82С до около 2290; указанньїйй водньйй раствор включаєт от 0,35 до 0,995 цинка по весу, І узв28Рго829-человеческий инсу- лин, и фенольное производное при рН от около 7,1 до около 7,6; указанньій раствор протамина включает протамин при рН от 7,1 до 7,6, такой что финальная кон- центрация протамина составляет около 0,27 до около 0,32 мг протамина/100 Е инсулинового аналога.
Изобретение также обеспечиваєт композиции, обещающие как бьістрь!м, так и средним действием.
Композиции представляют собой смеси мономерного инсулинового аналога и кристаллического инсулино- вого аналога-МРО, в которьїх весовое отношение двух компонентов составляет около 1-99:99-1.
Наконец, изобретение обеспечивает способ лечения пациента, страдающего сахарньімм диабетом, которьій включает введение указанному пациенту фармацевтической композиции, содержащей кристалль! комплекса инсулиновьй аналог - протамин.
Рисунок 1 представляет собой графическое изображение профиля действия І! узвг8Ргов829-НІ-МРО и человеческого инсулина - МРН. График представляєт собой зависимость дДЕ/мл от времени вливания. Ри- сунок демонстрирует преимущества настоящего изобретения.
Рисунок 2 представляєт собой изображение кристаллов Азре28-человеческий инсулин-протамин нас- тоящего изобретения. Изображение приводится при 1000х увеличений с дифференциальньмм фазовьм контрастом.
Рисунок 3 представляєт собой изображениє кристаллов І узв28Ргов29-нІ-протамин настоящего изоб- ретения. Изображение приводится при 1000х увеличений с дифференциальньїм фазовьм контрастом.
Как отмечалось вьіше, изобретение обеспечиваєт различнье композиции мономерного инсулинового аналога. Используемьй здесь термин "мономерньй инсулиновьй аналог" или "инсулиновьй аналог" озна- чает бьістродействующий инсулиновьїйй аналог, которьій менее склонен к димеризации или самоассоциа- ции. Мономерньй инсулиновьй аналог представляет собой человеческий инсулин, в котором Рго в положе- ний В28 замещен на Авзр, Гуз, Гей, Ма! или Аа и Гуз в положении В29 есть лизин или Пролин; де5 (828-
В30); или дез (827). Мономернье инсулиновье аналоги описань! Спапсе еї аі!., ЕРО рибіїсайоп питрег 383 472, и Вгапде еїга!., ЕРО рибіїсайноп 214 826, на которне здесь ссьілаются.
Специалисту в данной области должно бьть известно, что возможнь! другие модификации для моно- мерного инсулинового аналога. Зти модификации широко известнь! в данной области и включают замеще- ние гистидинового остатка в положенийи В10 на аспарагиновую кислоту; замещение остатка фенилаланина в положениий В1 на аспарагиновую кислоту; замещение остатка треонина в положении В30 на аланин; за- мещение остатка серина в положениий ВУ на аспарагиновую кислоту; утрату аминокислот только в положе- ний ВІ или в комбинации с потерей в положений 82; и потерю треонина в положений В30.
Используемьсе в зтом описаний аббревиатурь! всех аминокислот являются аббревиатурами, приня- тьми Опкей 5іагез Раїепі «5 Тгадетагк Опйісе как указано в 37 С.Р.Е. 51.822(р) (2). Особенно предпочтитель- ньїми мономерньми инсулиновьми аналогами являются І узв28Рго82з-человеческий инсулин (В28 есть Гуз;
В29 есть Рго) и Азр828-человеческий инсулин (В28 есть Авр).
Термин "мономерньй инсулиновьй аналог-МРО" или "инсулиновьйй аналог-МРО" означает суспензию кристаллического инсулинового аналога и протамина в композиции. МРО представляет собой композицию протамина согласно Ое Реїїррі5. Композицию получают в соответствий с заявляемьм способом, описанньм здесь. Родственньій термин "кристалль! инсулинового аналога МРО", "кристаллический инсулиновьй ана- лог-МРО", или кристалль І уз828Рго823-человеческий инсулин-протамин относится к кристаллам инсулино- вьій аналог-протамин в МРО композиции.
Используемьй здесь термин "лечение" описьвшвает оказание помощи и уход за пациентом с целью борьбьї с болезнью, состоянием или расстройством, и включаєт введение соединения настоящего изобре- тения с целью предотвратить начало наступления заболевания или осложнений, облегчения симптомов или осложнений, или ликвидации заболевания, состояния или нарушения.
Термин "изотонический агент" относится к агенту, которьій является физиологически толерантньм и которьій придаєт подходящий тонус композиции, чтобь! предотвратить сеточньй поток водьі через клеточ- ную мембрану. Соединения, такие как глицерин, обьічно используют для таких целей в известньїх концент- рациях. Концентрация изотонического агента лежит в диапазоне, известном в области применения для композиций инсулина.
Термин "фенольное производное" обозначаєт м-крезол, фенол или предпочтительно смесь м-крезо- ла и фенола.
Термин "в расчете на свободное основание" указьвваєет на количество протамина в композиции. Рас- чет на свободное основание корректирует содержание водь! и содержание солей протамина, коммерчески приемлемьїх и обьічно используемьх в парентеральньїх композициях. Предпочтительньй протамин, суль- фат протамина, составляет приблизительно 8095 протамина.
Термин "І" или "Оу" означает международную единицу.
Термин "изофановое отношение" означаеєт равновесное количество протамина, необходимое для комплексования с аналогом инсулина, установленное Кгауеприйі и Козепрегуд, 5іепі Метогіа! Нозріаї
Верогі (Сореппадеп), 1:60 (1946). Изофановое отношение определяют путем титрования по способу, хоро- шо известному в данной области техники и описанному Кгауепррипйі, еї а.
Настоящее изобретение обеспечиваєт композицию инсулиновьй аналог-протамин, которая вклю- чает: мономерньй инсулиновьй аналог, протамин, цинк, и фенольное производное. Концентрация прота- мина составляет предпочтительно от 0,2 до 1,5 мг протамина на 100 Единиц инсулинового аналога в рас- чете на свободное основание. Наийболее предпочтительно, чтобь! диапазон протамина составлял от 0,27 мг/100 Единиц до 0,35 мг/100 Единиц. Концентрация цинка составляеєт от 0,35 до 0,995 по весу. Предпочти- тельно, концентрация цинка составляет около 0,795.
Фенольное производное представляет собой м-крезол, фенол или смесь м-крезола и фенола. Пред- почтительньми фенольньіми производньіми является м-крезол и фенол. Концентрация фенольного произ- водного известна специалисту в данной области. Концентрации должнь! бьїть достаточнь/ми для того, что-
бьї сохранять зффективность консервации, т.е., затормозить микробньїйй рост. Вообще, концентрация фе- нольного производного, например, находится в диапазоне от 1,0 мг/мл до 6,0 мг/мл; предпочтительно вь- ше, чем около 2,5 мг/мл. Наийболее предпочтительна концентрация около З мг/мл. Присутствие фенольного производного является существенньім, поскольку оно воздействует на комплексообразование аналога, протамина и цинка, помимо функционирования в качестве консерванта. Однако, полагают, что в кристал- лической структуре на молекулу инсулинового аналога приходится только одна молекула фенола.
Предпочтительно, изотонический агент добавляют к композиции. Предпочтительньї!м изотоническим агентом является глицерин. Концентрация изотонического агента составляеєт, например, от 14 мг/мл до 18 мг/мл, предпочтительно около 16 мг/мл. рН композиции может бьіть установлена с помощью физиологически толерантного буфера, предпоч- тительно фосфатного буфера, такого как двуосновньій фосфат натрия. К другим физиологически толерант- ньім буферам относятся ТРЕІ5, ацетат натрия или цитрат натрия. Вьібор буфера и концентрация буфера из- вестньі в данной области. Обьічно концентрация составляєт, например, от около 1,5 мг/мл до около 5,0 мг/мл; предпочтительно 3,8 мг/мл.
Кроме того, настоящее изобретение обеспечивает специфические условия, при которьїх инсулино- вьій аналог-протамин существует в виде стабильного кристалла. Композиции зтих кристаллов определяют как инсулиновьйй аналог-МРО. Инсулиновьй аналог-МРО представляет собой сформулированную суспен- зию кристаллов инсулиновьйй аналог-МРО и он при использований проявляет промежуточное действие.
Профиль активности инсулинового аналога-МРО достаточно неожидан с точки зрения отсутствия самоас- социации мономерного аналога.
Способность композиции с мономерньмм аналогом проявлять промежуточное действиє демонстри- руется на рисунке 1. Рисунок 1 иллюстрирует профиль действия для І узв28Ргов29-НІ-МРО и человеческого инсулина-МРН. МРО профиль подобен профилю инсулина-МРН. Продолжительность действия для МРО композиции и инсулин-МРН композиции приблизительно одинаковь!. Однако, найболее важно, что настоя- щая композиция повьішает более бьістро и остаєтся стабильной в течение более длительного периода, чем инсулин-МРН. Зто различие достаточно неожиданно с точки зрения бьістродействующего профиля мо- номерного аналога.
Особенно, предпочтительная композиция инсулиновьй аналог-протамин, І узе28Ргов823- человеческий инсулин-МРО, включаєет: І уз828Ргов29-чеповеческий инсулин, от 0,27 до 0,32 мг протамина/100 Единиц инсу- линового аналога, от 0,35 до 0,990 цинка по весу, и фенольное производное. Концентрация протамина предпочтительно составляеєт 0,3 мг/100 Единиц в расчете на свободное основание.
Изобретениє также обеспечиваеєет способ получения ІГузвг8Рго829-человеческий инсулин-протамин кристаллов, которьійй включаєеєт: смешениеє водного раствора І уз828Рго82з-человеческого инсулина в состояний гексамерного ассоциа- та и раствора протамина при температуре от около 82С до около 222; указанньй водньй раствор включаєт от 0,35 до 0,995 цинка по весу, І уз828Рго823-человеческий инсу- лин, и фенольное производное при рН от 7,1 до 7,6; указанньйй раствор протамина включаеєт протамин при рнН от 7,1 до 7,6 так, чтобьї его финальная кон- центрация составляла от 0,27 до 0,32 мг протамина/100 Единиц инсулинового аналога.
До создания изобретения бьло известно, что мономернье инсулиновье аналоги менее склоннь к ас- социации и образованию гексамеров. Условия, необходимьсе для того, чтобь! вьізвать ассоциацию моно- мерньїх инсулиновьїх аналогов с протамином с образованием кристаллов, ранее бьіли неизвестнь! в дан- ной области. Ранние исследования относились к инсулину. Указания относительно получения инсулина-
МРН (нейтральная композиция протамина согласно (Надедогп) или изофан инсулиновьїх композиций сог- ласно Кгауеприйі и Козепрегуд, 2іега Метогіа! Нозрйа! Керогп (Сореппадеп), 1:60 (1946) не уместнь с точки зрения различия в свойствах мономерньїх инсулиновьїх аналогов. В действительности, коммерческий спо- соб получения Нитіїйп-МТМ (инсулин-МРН), кислотно-нейтральньй способ, не приводит к получению крис- таллического инсулинового аналога-МРО.
Найиболее важно установление того, что параметрь! настоящего изобретения - а именно, температу- ра кристаллизации и образования гексамерного комплекса инсулинового аналога, цинка, и фенольного производного, являются существенньми признаками для образования стабильньх Іузе28Рго829-п|І-МРО кристаллов.
Температура кристаллизации должна находиться в пределах от около 82С до около 222С, предпочти- тельно от 139С до 17260. Если температура находится за пределами зтого диапазона, то получаєтся глав- ньім образом, аморфная композиция инсулиновьй аналог-протамин.
Также существенно, что инсулиновьйй аналог трансформируется в гексамерное состояние до крис- таллизации. Кристаллизация приводит к аморфному продукту в случає, когда способ осуществляют в сос- тоянии мономерного ассоциирования. Кристалль! образуются без перемешивания в течение от пяти до тридцати-шестидесяти часов. Кристалль! вьісокого качества образуются обьічно в течение 24 часов.
Растворимьй мономерньй инсулиновьй аналог комплексуется в гексамерньй ассоциат при суспен- дирований твердого мономерного аналога в растворителе, содержащем фенольное производное, и при до- бавлений цинка до тех пор, пока концентрация цинка не составит от 0,3595 до 0,995 по весу. Цинк предпоч- тительно добавляют в виде соли. К иллюстрирующим примерам солей цинка относятся ацетат цинка, бро- мид цинка, хлорид цинка, фторид цинка, иодид цинка и сульфат цинка. Специалисту в данной области должно бьть известно, что существуют и другие соли цинка, которне также могут бьіть использовань в способе настоящего изобретения. Предпочтительно использование ацетата цинка и хлорида цинка.
Растворению инсулинового аналога в растворителе, как зто известно, может способствовать подкис- ление. При кислом растворенийи для повьішения растворимости аналога рН понижают до около 3-3,5 с по- мощью физиологически толерантной кислотьії, предпочтительно НСІ. К другим физиологически толерант- ньім кислотам относятся уксусная кислота, лимонная кислота, и фосфорная кислота. рН затем подводят физиологически толерантньім основанием, предпочтительно Маон, до около 7,1-7,6 для кристаллизации.
Другими физиологически толерантньіми основаниями являются КОН и гидрохлорид аммония.
Найболее важно то, что способ получения І узв28Рго829-НІ-МРО комплекса чувствителен к концентра- ции Масі. Если концентрация превосходит приблизительно 4 мг/мл, кристалльі! инсулиновьй аналог-МРО оказьіяваются смешанньми с аморфньм продуктом. Таким образом, предпочтительно, для того чтобь избе- жать образования ионов соли, мономерньй аналог растворяют при нейтральном рН. Наконец, аналог мож- но растворить в растворителе при кислом рН до добавления буфера. Зто уменьшает концентрацию солей, генерируемьїх вследствие подведения рН. Однако порядок, при котором добавляются компоненть, не яв- ляется существенньїм для образования гексамера или для аморфного образования.
Как указьівалось вьіше, к композициям настоящего изобретения может бьіть добавлен изотонический агент. Изотонический агент можно добавлять к раствору аналога, к раствору протамина, или к финальной инсулиновьій аналог-МРО композиции. Аналогично, добавление физиологически толерантного буфера можно проводить к раствору аналога, к раствору протамина, или к финальной инсулиновьй аналог-МРО композиции. Однако, предпочтительно, чтобь! как раствор аналога, так и раствор протамина содержали изотонический агент и буфер до смешения водного раствора и протамина. Из-за влияния Масі на способ получения кристаллического инсулинового аналога-МРО глицерин является предпочтительнь!м изотони- ческим агентом.
Изобретение также обеспечиваєт композиции инсулиновьїх аналогов, которне включают смеси инсу- линового аналога - в виде кристаллического твердого вещества и растворимого инсулинового аналога. Зти смеси получают в диапазоне от около 1:99 до 99:1, по обьему, суспендированного инсулинового аналога-
МРО к растворимому инсулиновому аналогу. Растворимьй инсулиновьй аналог представляет собой моно- мерньй инсулиновьй аналог, растворимьй в водном растворителе, содержащий: цинк, фенольное произ- водное, изотонический агент, и буфер. Концентрации в растворителе такие же, как здесь ранее указанньє.
Предпочтительно, чтобьї отношение инсулиновьй аналог-МРО к растворимому инсулиновому аналогу сос- тавляло 25:75-75:25; и более предпочтительно, 50:50. Смеси легко получают смешением индивидуальньх компонентов.
Смешаннье композиции настоящего изобретения особенно пригоднь! для лечения сахарного диабе- та благодаря сочетанию бьістрого начала действия и пролонгированного действия. Зти смеси позволяют осуществлять "прекрасньй контроль" путем варьирования количества каждого индивидуального компо- нента исходя из потребностей, диетьі! и физической нагрузки пациента. Преимущество смесей суспенди- рованного инсулинового аналога-МРО и растворимого инсулинового аналога заключаєтся также в том, что они гомогеннь, т.е. при любом равновесном обмене между суспендированньми кристаллами и раст- воримь/м инсулиновьм аналогом они прозрачнь!.
Инсулиновье аналоги настоящего изобретения могут бьїть полученьї при помощи любой из ряда признанньїх технологий синтеза пептидов, включая классические (растворнье) способьі, твердо-фазнье способьї, полусинтетические способьі, и более современньюе способьї при помощи рекомбинантной ДНК.
Например, Спапсе еїаїІ., ЕРО 214 826, раскрьівают получение различньїх мономерньх аналогов.
Следующие примерь! приведень! для более подробной иллюстрации получения инсулиновьх анало- гов и настоящего изобретения. Обьем изобретения не ограничиваєтся только нижеследующими примера-
Ми.
Пример 1.
Получение ГІ уз828Ргов29-пІ-МРО
Раствор І уз828Рго829-человеческого инсулина (І уз828Ргов29-нІ) с концентрацией 200 МЕ/мл (Е200) по- лучают путем растворения цинк-содержащих кристаллов І узв28Рго829-р| в системе консервант/буфер, со- держащий: 1,6 мг/мл м-крезола, 0,73 мг/мл фенола (зквивалентное 0,65 мг/мл фенола, рассчитанное как 8995), 16 мг/мл глицерина, и 3,78 мг/мл двуосновного фосфатного натриевого буфера. Зндогенньй (возник- ший внутри организма) уровень цинка в кристаллах дополняют путем добавления соответствующего обье- ма кислого раствора 2п0 (10 мг/мл) до достижения конечной концентрации 0,025 мг/100 МЕ (0,795). Раство- рениеє Гузв28Ргов2з-р| осуществляют при температуре окружающей средь! путем понижения рН до около З мкл-овьіми обьемами 5М НОЇ. После того, как раствор просветлеет, рН вновь доводят до 7,5 при помощи мкл-вьїх обьемов 5М Ммаон.
Раствор протамина получают растворением достаточно твердого сульфата протамина в растворе консервант/буфер до достижения конечной концентрации 0,6 мг/100 МЕ в расчете на свободное основа- ние. рН зтого раствора доводят до 7,5 и стабилизируют при 1526.
Оба раствора разбавляют до конечной концентрации водой для иньекции и фильтруют. 5 мл аликво- ть Гузв28ргов29-Д| составляющей заполняют в отдельнье чистье стеклянньє ампуль, и образцьї инкуби- руют в водяной бане при 1520. После соответствующего времени стабилизации (15 минут), вьізьівают осаждение путем бьістрого добавления 5 мл раствора протамина к І узв28Ргов29-п| образцам. Кристаллиза- цию проводят в течение около 24 часов при 1596.
Пример 2.
Получение ГІ уз828Ргов29-пІ-МРО
Способ идентичен примеру 1, за исключениєм того, что растворение І узв28Ргов29-пІ происходит при нейтральном рН. Способ осуществляют так, чтобьі конечное рН составляло 7 4.
Пример 3.
Получение ГГ узв28Ргов29-п|І-МРО
Инсулиновьйй аналог-МРО получают по способу, аналогичному примеру 1, но растворение в кислой среде І узвг8Ргов29-п| вьіполняют в присутствийи всех наполнителей, за исключением двуосновного натрие- вого фосфатного буфера. Твердьй двуосновной натрий фосфат добавляют после того, как раствор инсу- линового аналога возвращают к рН 7,4. Добавление двуосновного натрий фосфата приводит к осветвле- нию раствора.
Пример 4.
Получение смешанньмх композиций инсулинового аналога
Смеси Гузв28Ргов2гз-н| композиций промежуточного и бьістрого действия получают следующим обра- зом. Суспензионную композицию промежуточного действия получают при помощи способов, описанньмх в примере 3, и зта композиция служит в качестве составляющей промежуточного действия для смеси. От- дельньй раствор І узвг8Ргов29-п| (100 МЕ) получают путем растворения цинксодержащих ІГГузв28Ргов829-ДІ кристаллов при температуре окружающей средь! в растворителе, описанном в примере 1. Зндогенньй уро- вень цинка Гузвг8Рго829-п| в зтом растворе дополняют путем добавления кислого раствора 2пО до соот- ветствия уровню в суспензионной составляющей (т.е., 0,025 мг/100 МЕ (0,7965)). После того, как рН доводят до 7,4, используя 1095 растворь! НСІ и/или Маон, для разбавления раствора до конечной концентрации ис- пользуют воду для иньекций. Зтот раствор представляет собой бьістродействующую составляющую сме- сей. Конечную смесь получают смешением соответствующих обьемов составляющих промежуточного и бьістрого действия, получая требуемое отношение. 50/50 смесь получают путем смешения 1 части состав- ляющей промежуточного действия с 1 частью составляющей бьістрого действия по обьему.
Пример 5.
Влияние ионной силь на кристаллизацию ГІ уз828Рго829-рІ| протамин
Влияние ионной силь на кристаллизацию оценивают путем добавления Масі к І уз828Ргов29-н| состав- ляющей до смешения с протамином. Масі добавляют так, чтобьї общая концентрация составляла 20, 30, и 40 мМ (1,2; 1,8; и 2,3 мг/мл). Распределение частиц по обьему демонстрирует полимодальное поведение (дополнительнье пики для частиц малого размера), по мере повьішения концентрации Масі. Средний об- ьемньій размер частиц уменьшается по мере увеличения концентрации Масі, указьвая на увеличение аморфного вещества. Результать! размера частиц в зависимости от концентрации Масі вьіглядят следую- щим образом: масі) Средний размер частиц по обьему (мкм) 13 мМ 3,9
ММ 3,5
ММ 3,3 мМ 3,2
Анализ с помощью микроскопии показал, что все образць! содержали смесь аморфного и кристалли- ческого вещества. Образец, содержащий 40 мм масі, представлял собой, в основном, аморфное вещество и содержал очень мало кристаллов.
Пример 6.
Сравнительньсе динамики ГІ уз828Ргов829-нІ-МРО и человеческого инсулина
Зто исследование проводят на модели соп5сіои5 собаки. Перед началом исследования делают вли- вание соматостатина (0,3 мкг/кг-мин). После 10 минутного перерьіва вводят подкожную иньекцию либо
МРО, либо МРН. Проводят частьй мониторинг глюкозь! в плазме и вливают переменное количество глюко- зьі (2095), для того чтобьї поддержать гликемию вблизи нормь!. Пробь! берут все время и анализируют на иммунореактивньй инсулин (Гіпсо антитело) и глюкозу. Результать! иллюстрируются рисунком 1.
Пример 7.
Получение кристаллов Азр (828) аналог. Протамин
Составляющую Азр(В28)-пІ при концентрации 200 МЕ/мл (Е 200) получают путем растворения лио- филизированного блока (9595 чистота) в системе консервант/буфер, содержащей: 1,6 мг/мл м-крезола, 0,73 мг/мл фенола (зквивалент для 0,65 мг/мл фенола, рассчитанного как 8995), 16 мг/мл глицерина, и 3,78 мг/мл двухосновного фосфата натрия. К системе добавляют цинк, используя соответствующий обьем кис- лого 2пО раствора (10 мг/мл), получая финальную концентрацию 0,025 мг/100 МЕ. Растворение Азр(В28) проводят при температуре окружающей средь при нейтральной рн. Конечная рН составляющей равна 7 4.
Кристаллизацию проводят как описано в примере 2. Получают конечнье концентрации протамина 0,3
Мг/ЛО0Е, 0,35 мг/100Е и 0,4 мг/100Е. Зти концентрации протамина соответствуют 2,995, 9,395 и 10,595, соот- ветственно в расчете вес/вес. Инкубационнье температурь! составляют 520 (0,3 мг/100Е только), 15902 и 2226. После вьідержки в течение 24 час при зтих температурах образцьі анализируют на образование крис- таллов. Результать, определеннье с помо- щью микроскопии, дают смесь небольшого количества кристаллов и аморфного продукта.
Пример 8.
Получение кристаллов А5р(В28) аналог. Протамин
Кристаллизацию Азр(В28) Протамин проводят как описано в примере 7 за исключением того, что бе- лок растворяют первьїм в растворителе, свободном от буфера. Добавление кислой 2пО смеси бьло доста- точно, чтобь! подкислить образец до рН 2,0-2,5. После того, как раствор осветлится, рН доводят до приб- лизительно 7 с помощью мкл-вьїх обьемов 5М Маон. Фосфат натрия, двухосновньй, добавляют, используя концентрированньй раствор смеси при 47,25 мг/мл, получая финальную концентрацию 3,78 мг/мл. Зту сос- тавляющую доводят до рН 7,4, используя мкл-вне количества НС.
Кристаллизацию инициируют путем комбинации составляющих Азр(В28) и протамина, как описано в предьдущих примерах. Получают финальнье концентрации протамина 0,3 мг/100Е, 0,35 мг/ЛО0Е и 04 мг/100Е. Температурь! инкубации составляют 152 и 2220. После вьідержки в течение 24 час при зтих тем- пературах, образць! анализируют на образование кристаллов. Результатьі, определеннье с помощью мик- роскопии, дают смесь кристаллов и аморфного продукта.
Пример 9.
Получение кристаллов ГГ еи (828) Рго(В29) аналог. Протамин
Составляющую ГГ ец(В28) Рго(В29) (93965 чистота) при концентрации 200 МЕ/мл (Е 200) получают как описано в примере 8, используя растворение блока в кислоте с последующим доведений рН с помощью 5М
Ммаон до рн 7,4. Кристаллизацию проводят как описано вьіше. Исследуют конечнье концентрации прота- мина 0,3 мг/1О0Е, 0,35 мг/100Е и 0,4 мг100Е. Температурьі инкубации включают 52С, 15902 и 2226. После 24 часов при зтих температурах все образць! содержат некоторое количество кристаллов, но, в основном, они бьіли аморфньми, как зто определено с помощью микроскопии.
Пример 10.
Оез(ва27)пПІ-протамин кристалль!
Составляющую Оезтпг((В27) (97,3795 чистота) при концентрации 200 МЕ/мл (Е 200) получают, как описано в примере 8, используя кислое растворение блока с последующим доведением рН с помощью 5М
Ммаон до рн 7,4. Кристаллизацию проводят как описано в примере 8. Исследуют конечнье концентрации протамина 0,3 мг/100Е, 0,35 мг/100Е и 0,4 мг/100Е. Температурь! инкубации включают 152С и 2226. После 24 часов, при зтих температурах, все образць, в основном, бьіли аморфньми, как определено с помощью микроскопии. Качественно, наблюдаются кристалль!.
Пример 11.
Оез(в28-830)пІ-протамин
Составляющую Оев(28-30) (96,395 чистота) при концентрации 200 МЕ/мл (Е 200) получают, как опи- сано в примере 8, используя кислое растворение блока с последующим доведением рН с помощью 5М
Маон до рнН 7,4. Кристаллизацию проводят, используя способ нейтральное/нейтральное смешение белко- вой и протаминовой составляющих, как описано вьіше. Исследуют конечнье концентрации протамина 0,3 мМг/100Е, 0,35 мг/100Е и 0,4 мг/100Е. Температурь! инкубации включают 152С и 2220. После 24 часов, при зтих температурах, все образць, в основном, они били аморфньми, как определено с помощью микроско- пий. Качественно, наблюдаются кристалль. Зти кристалль! хорошо определяются.
Пример 12.
Азр(В28) аналог-протамин
Раствор инсулин Азр(В28)-человеческого инсулинового аналога получают путем растворения 16,6 мг белка в 1 мл раствора, содержащего 3,2 мг/мл м-крезола, 1,3 мг/мл фенола и 32 мг/мл глицерина. Добави- ли 14,4 мкл аликвота раствора смеси подкисленного цинка (10 мг/мл в 7п", полученньйй растворением 0,311 гоксида цинка в 5 мл 1095 НСІ и разбавлением до 25 мл водой). рН раствора составлял 2,3, что обес- печивало полное растворение белка. Добавляют 10 мкл аликвоту 1095 Маон, чтобь довести рН до 7,06. К раствору добавляют 100 мкл 0,28 М двуосновного фосфата натрия, рН 7,0, которьйй повьішаєт рН раствора до 7,27. К раствору добавляют 870 мкл аликвоту водьі! для иньекции. Дополнительно добавляют 1095 НОСІ (1 мкл) и Ман (0,7 мкл) и конечньйй обьем раствора доводят до 2 мл водой для иньекции, получая конеч- ную рН 7,26. Раствор фильтруют через 0,2 мкм Зипрог" Асгодівс" 13, СеІтап бсіепсе5) фильтр перед ис- пользованием.
Протаминовьсе смесевье растворьї получают путем растворения сульфата протамина в растворе, содержащем 1,6 мг/мл м-крезола, 0,65 мг/мл фенола, 16 мг/мл глицерина и 14 мМ двуосновного фосфата натрия. Конечное значение рН раствора доводят до 7,3. Конечная концентрация протамина составляла 0,60 мг/100Е в расчете на свободное основание. Оба раствора фильтруют через 0,22 мкм (МіПіроге
Зіепмех"М-У) фильтрующий злемент перед использованием.
Кристаллизация достигается путем смешения раствора Азр(В28)-человеческого инсулина в 1:1 отно- шений при контролируемой температуре, указанной в таблице. Конечнье условия смеси бьіли 3,94 мг/мл
Азр(В28)-человеческого инсулина, 0,0359 мг/мл (0,995) ионов цинка, 1,6 мг/мл м-крезола, 0,65 мг/мл фено- ла, 16 мг/мл глицерина, 14 мМ двуосновного фосфата натрия и 0,30 мг100Е протамина при рн 7,3. В част- ности, 50-200 мкл порции раствора Авре28-человеческого инсулина переносят в стекляннье ампуль и тем- пературу образцов доводят до 4, 8, 15 или 232С (температура окружающей средьї). Части обоих протами- новьїх растворов также доводят до зтих температур. Через 15-20 минут зквивалентньій обьем любого про- таминового раствора переносят с помощью пипетки в образцьї Азр(В28)-человеческого инсулина. Смесь мягко взбалтьввают при вращений, накрьівают и затем оставляют неподвижной при контролируемой темпе- ратуре в течение периода кристаллизации. Все образцьі исследуют микроскопии через 24 часа и, как обна- ружено, они являются, в основном, аморфньми. Через 48 часов, образцьі, содержащие 0,30 мг/100Е прота- мина и инкубированньсе при 152С, показьівают значительное количество иглоподобньх кристаллов и неко- торое количество аморфного вещества.
Пример 13.
Раствор инсулин Азр(В28)-человеческий инсулиновьїйй аналог получают путем растворения 10,62 мг белка в 0,71 мл раствора, содержащего 3,2 мг/мл м-крезола, 1,3 мг/мл фенола и 32 мг/мл глицерина. Доба- вили 10,2 мкл аликвота смесевого раствора кислого цинка (10 мг/мл в 7п", полученном растворением 0,311 гоксида цинка в 5 мл 1095 НСІ и разбавлением до 25 мл водой). рН раствора составлял 2,3, что обес- печивало полное растворение белка. Добавляют 6,5 мкл аликвоту 1095 Маон, чтобь довести рН до 7,00. К раствору добавляют 71 мкл 0,28 М двуосновного фосфата натрия, рН 7,0, которьйй повьішаєт рН раствора до 7,26. К раствору добавляют 620 мкл аликвоту водьі! для иньекции. Дополнительно добавляют 1095 НОСІ (0,2 мкл) и Маон (0,2 мкл) и Маон (0,6 мкл), и конечньйй обьем раствора доводят до 1,42 мл водой для ин- ьекции, получая конечную рН 7,42. Раствор фильтруют через 0,2 мкм БЗирог" Асгодібс" 13, Сеїтап зЗсіепсе5) фильтр перед использованием.
Протаминовьй смесевой раствор получают путем растворения сульфата протамина в растворе, со- держащем 1,6 мг/мл м-крезола, 0,65 мг/мл фенола, 16 мг/мл глицерина и 14 мМ двуосновного фосфата натрия. Конечное значение рН раствора доводят до 7,4 и конечная концентрация протамина составляла 0,60 мг/100Е в расчете на свободное основаниє. Раствор фильтруют через 0,22 мкм (МіПіроге 5іегімех"М-
СУ) фильтрующий злемент перед использованием.
Кристаллизация достигается путем смешения раствора Азр(В28)-человеческого инсулина в 1:1 отно- шении с раствором протамина, как описано в примере 12, при контролируемьхх температурах 132С, 1596, 179С и 2320. Результать! представлень! в таблице. Конечнье условия смеси бьли 3,74 мг/мл Азр(В28)-че- ловеческого инсулина, 0,0359 мг/мл (0,995) ионов цинка, 1,6 мг/мл м-крезола, 0,65 мг/мл фенола, 16 мг/мл глицерина, 14 мМ двуосновного фосфата натрия и 0,30 мг/100Е протамина при рН 7,4. Оценивают четьіре различнье температурь! кристаллизации. 1 мл аликвоту Азр(В28)-человеческого инсулина стабилизиро- ванную при 152С, смешивают с 1 мл протаминового раствора, доведенного до той же самой температурь.
После мягкого взбалтьівания при вращений композицию оставляют неподвижной при 15202. Другой образец получают путем стабилизации раствора 100 мкл Азр(В28)-человеческого инсулина при 132С, и затем сме- шения со 100 мкл протаминового раствора, доведенного до той же самой температурьі. Финальную смесь инкубируют при 132С. Третий образец получают аналогичньїм путем, за исключением того, что две 100 мкл аликвоть! стабилизируют, смешивают и затем инкубируют при 172С. Финальньй раствор получают путем смешения стабилизированньх при температуре окружающей средь растворов 80 мкл аликвот Азр(В28)-че- ловеческого инсулина и протамина, и инкубирования при температуре окружающей средь (232С). Все об- разцьї оценивают с помощью микроскопии через 24 часа и другие более поздние временнье интервальі, перечисленньє в таблице.
Условия кристаллизацииг и результать! микроскопий
ІАзре28) (мг/мл) (ІПротамині Температура Время (час) Результать! микроскопий? (мг/1000) (ес) 11717811 ристаллічесюй 17177721 ристаллічесюй 10000011 1179611 кристаллячесюй 1 1112ю0 7 кристаллический/// 11717811 вмореннй 01717777. вмореннй
Продолжение таблиць 11117011 чристаллчвоюй 01117781 нристалличеоюй 11111690 кристаллический//
С 110мю0 |, кристаллический/аморфньй аВсе растворьі! также содержат 0,995 ионов цинка, 1,6 мг/мл м-крезола, 0,65 мг/мл фенола, 16 мг/мл глицерина и 14 мМ двуосновного фосфата натрия, рН 7 4.
БРезультат кристаллизации оценивают с помощью микроскопии при увеличениях 6б0Ох (Мікоп Оріїрпої 66 тісгозсоре) или 1000х (2еіз5 Ахіоріап Місгозсоре с дифференциальньм интерференционньїм контрас- том). Оба микроскопа снабженьі! приспособлениями для фотографирования.
Кристалль, полученньсе в соответствии с виішеуказанньми примерами, иллюстрируются рисунком 2 и рисунком 3.
є ! че
Ф
Б: / чи / 2
І в. ) 5 щ / щу Я / ше Ж 5 е БВ ) ово / -
І щи з я хх / ЗЕ в й т / 88 5 ши г
І о
Ф
) | е - - У - я - інш 7
ІТ? 8 8 8 ев а
З щ з.
пом
КОЗА щих Мом ен т
КУ ее еТЯЕ що. ПК, у є її їй лики РАКИ КУ МК ще є Хижке Го У т я п: че те щОх о
С ї що Аню С вин
К СЕУ попав Ме Дж ГАК КК, Хоте ще М дев ек я п РАН Оля т
ШО її й шк ХК з при Дей СВ я ие жи ШИН ди Ух: н У яр ск зе
ННо і Юа ся реж ПК п п пд ек Ки ЗНЕУКК Кри ях же шої А их я пу у о нки Брі А ря Б З ач Я кру їх к М» 5зх й и я 0.
За, Ой в БУ СА ПОНІ. пом оо у с й пи ін ТИ Б з о Ай МАХ КІ с ке ЩО и. Оу а щ пе й такий Є ой І М се ооБрНн ї КА аа Ж, ж х КН УеЯй ж я Ми : ше
ПОМ м ж
ЦВ Я Й ЕВ ж
ПІК Хо. МИРОВА
КО, СА СпАя й
ПО ДК 2 чих. 7 і
ХІТИ ее зе я ше Фиг. поши що ок ; Зх п я ме и шк ке я Ки ущ п о
ПК КуЄЯ АНА у ДО ВАХ УКВ око ях ВИ Ме Ух с НЯ заевквьс п я Ме
У ВХ мА де ее ов лу щі М и сх МАННЯ сдоекру фе 0. десь п Я МАМ хи а чи д дх СЯ дух у Кук ой ГИ С Му ил сек х с МУК неши за еаня я ще яко КИ ІН У дру: у ху ї фени Кодак, му у кВ Му п ще Ле о ; пек о що 0 х й й я Ж: гу Ен Ж Я: й ДНЗ КАК уХ Кия їй
МКК цоЗа КА Я УК дви ЗЕ ТОНИ о » я У ДЯ АКА ТАКО СБ, лк Я Х Я тн Се ха ру МОЯ ї д З Се У нс КОЛЕ, 5 : ну да ря СА ЕВ я и су ме 7 ця М Кеш ; я
Не ОВНА, в ЗК У СКУ Б р х 5 й
Я рин Ж СУК л к Є щи чи. пох по
Адм НИ тм; хи МО НУК вк хе же з м а ох тік тих
ВИ т ди Ко с о х ще щ- я п де З ДІ о В о По
ММ подо о КО Ех КТ ЯК Фк ХА У с хо с Вк ре що ж. Ми пн ФАК ЦИ й Я дос дея ОК о й І кое КХ Ки де у 23 ПЕПоКя, че Си Ся 85 Яр ПУ о м ше Зо й Ки во) Ка ті кА іх ту са ме КУ песен літі
НК ТАКУ У о ек че КН Ях ЗК Ух х ВІН ТУ я ВВ ми ЕТО, КА в я Кі НВ я,
ІЗ ПУин пк су. дн СЯ м, ТЗ ет ди Ж КУ нт о. У щК ; ої а пи УК х САКЕ ля Гена: А я ДО ЗК ТАС : дл Ах ко ОКХ ни НЕК ре Фе Кн Деу г
КЕ опе нх п Ку м. и х ноу НО Оу Я є тя пок КЕ і ко А СК
КН шин я АН, ме щ в
НИК гг ї сх їх жи їе пеня на ме йо З ке чу с і : дя у ве ; нк й Ух хе Уй
КИ Кен ; р РОЙ, Те Сх Кял А, МО К ТЯ дит пл Аа пОшКу з Ак» до ч шо о й о з
ОК шов - вх мм Ваг мих і» УНН ее, ЖЕН
УК ОЙ М ТУ кити ОО: Я ! й ОК ОБ ее З В макет пу ук пив ех А Ж я УВА Тк о о НК
КАК, ЕМ у УКВ; ХК ря ВК З сх Ба а Совеос МЕН я й ПК о що уро; в, сі у ста ек Ко и
ОБУ 4 ТТлИ Ку вка во ТЯ тод й ох КУА , ПІКИ МИ СИ ще А ке ГА 5 я и с кОм пак пи йон Кат ї пек є. ЗО ен не ве ке о. жкня ке ей ОМ Ше с. Е
Кен ЗЕ м а й ЗМ кре ОК их Ко я ех КВ нта ох у СО я я ЗМ Я у М Кк ому ложе, и Юа со Аох кед
КН М ему ще ОН в у нот Ея по пот З
Яся Б Я ся уче я. я. ВН пеня ДЕД тих ТЯ
Ем ОК ДМС Х МАЕ А і» ку А ек ло йо у и Мох ПЕ ох м щу с ко УМ в ОБ Ба пе п шин
Дж Те ВК ООН НИХ т. НН :
Ме Сх и я скунва ор сни
Кум тиж хх шо УК ТВ и
ВДИХ ву п по півня
С ИМЕНИ в Фиг. З че КЕ
Ж Її, С
Тираж 50 екз.
Відкрите акціонерне товариство «Патент»
Україна, 88000, м. Ужгород, вул. Гагаріна, 101 (03122) 3-72 -89 (03122)2-57- 03
UA95062796A 1994-06-16 1995-06-14 КОМПЛЕКС АНАЛОГА ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ, ФАРМАЦЕВТИЧНА КОМПОЗИЦІЯ ДЛЯ ПАРЕНТЕРАЛЬНОГО ВВЕДЕННЯ (ВАРІАНТИ), СПОСІБ ЇЇ ОДЕРЖАННЯ (ВАРІАНТИ), СПОСІБ ОДЕРЖАННЯ КРИСТАЛІВ КОМПЛЕКСУ LYS<sup>B28PROB29-ЛЮДСЬКОГО ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ, СПОСІБ ОДЕРЖАННЯ КРИСТАЛІВ КОМПЛЕКСУ ASPB28-ЛЮДСЬКОГО ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ </sup> UA34468C2 (uk)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US08/260,633 US5461031A (en) 1994-06-16 1994-06-16 Monomeric insulin analog formulations

Publications (1)

Publication Number Publication Date
UA34468C2 true UA34468C2 (uk) 2001-03-15

Family

ID=22989963

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
UA95062796A UA34468C2 (uk) 1994-06-16 1995-06-14 КОМПЛЕКС АНАЛОГА ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ, ФАРМАЦЕВТИЧНА КОМПОЗИЦІЯ ДЛЯ ПАРЕНТЕРАЛЬНОГО ВВЕДЕННЯ (ВАРІАНТИ), СПОСІБ ЇЇ ОДЕРЖАННЯ (ВАРІАНТИ), СПОСІБ ОДЕРЖАННЯ КРИСТАЛІВ КОМПЛЕКСУ LYS<sup>B28PROB29-ЛЮДСЬКОГО ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ, СПОСІБ ОДЕРЖАННЯ КРИСТАЛІВ КОМПЛЕКСУ ASPB28-ЛЮДСЬКОГО ІНСУЛІНУ ТА ПРОТАМІНУ </sup>

Country Status (37)

Country Link
US (3) US5461031A (uk)
JP (1) JP3812962B2 (uk)
KR (1) KR100386038B1 (uk)
CN (1) CN1145641C (uk)
AT (1) AT408611B (uk)
BE (1) BE1009409A5 (uk)
BR (1) BR9502797A (uk)
CA (1) CA2151564C (uk)
CH (2) CH689934A5 (uk)
CO (1) CO4410204A1 (uk)
CZ (1) CZ294556B6 (uk)
DE (1) DE19521753B4 (uk)
DK (1) DK176213B1 (uk)
ES (1) ES2091728B1 (uk)
FI (1) FI118208B (uk)
FR (1) FR2721215B1 (uk)
GB (1) GB2290294B (uk)
GR (1) GR1002494B (uk)
HU (1) HU218943B (uk)
IE (1) IE68852B1 (uk)
IL (1) IL114153A (uk)
IT (1) IT1276722B1 (uk)
LU (1) LU88627A1 (uk)
MY (1) MY116831A (uk)
NL (2) NL1000565C2 (uk)
NO (1) NO320808B1 (uk)
NZ (1) NZ272360A (uk)
PE (1) PE34496A1 (uk)
PL (1) PL183284B1 (uk)
PT (1) PT101723B (uk)
RO (1) RO115124B1 (uk)
SE (1) SE509295C2 (uk)
SI (1) SI9500199A (uk)
TW (1) TW347334B (uk)
UA (1) UA34468C2 (uk)
YU (1) YU39795A (uk)
ZA (1) ZA954941B (uk)

Families Citing this family (98)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5888477A (en) * 1993-01-29 1999-03-30 Aradigm Corporation Use of monomeric insulin as a means for improving the bioavailability of inhaled insulin
US6131567A (en) * 1993-01-29 2000-10-17 Aradigm Corporation Method of use of monomeric insulin as a means for improving the reproducibility of inhaled insulin
EP1607086A1 (en) * 1993-01-29 2005-12-21 Aradigm Corporation Method of use of monomeric insulin as a means for improving the reproducibility of inhaled insulin
US6024090A (en) * 1993-01-29 2000-02-15 Aradigm Corporation Method of treating a diabetic patient by aerosolized administration of insulin lispro
DK72793D0 (da) * 1993-06-21 1993-06-21 Novo Nordisk As Nyt produkt
US5461031A (en) * 1994-06-16 1995-10-24 Eli Lilly And Company Monomeric insulin analog formulations
US5547929A (en) * 1994-09-12 1996-08-20 Eli Lilly And Company Insulin analog formulations
AR002976A1 (es) * 1995-03-31 1998-05-27 Lilly Co Eli Formulaciones farmaceuticas parenterales de efecto prolongado de insulina; cristales de dichos analogos aplicables en dichas formulaciones yprocedimiento de las formulaciones mencionadas
EP0835129B1 (en) * 1995-06-30 2003-10-29 Novo Nordisk A/S Prevention of a disease having the characteristics of diabetes
HU228094B1 (en) * 1996-06-20 2012-10-29 Novo Nordisk As Insulin preparations containing nacl
US5898067A (en) * 1997-02-07 1999-04-27 Novo Nordisk A/S Crystallization of proteins
ATE294189T1 (de) * 1997-02-07 2005-05-15 Novo Nordisk As Kristallisation von proteinen
AR012894A1 (es) * 1997-06-13 2000-11-22 Lilly Co Eli Formulacion de insulina en solucion estable, su uso para preparar un medicamento y proceso para la preparacion de la misma.
DK1283051T3 (da) * 1997-06-13 2006-10-16 Lilly Co Eli Stabile insulinformuleringer
HUP0004169A3 (en) 1997-10-24 2001-06-28 Lilly Co Eli Insoluble insulin compositions and process for production thereof
CO4970787A1 (es) * 1997-12-23 2000-11-07 Lilly Co Eli Composiciones insolubles de insulina y derivados de insulina que controlan la glucosa sanguinea
US20010053761A1 (en) * 1998-01-08 2001-12-20 Dimarchi Richard Dennis Method for administering aspb28-human insulin
US20040214747A1 (en) * 1999-01-06 2004-10-28 Dimarchi Richard Dennis Method for administering monomeric insulin
US6624141B1 (en) * 1999-03-17 2003-09-23 The Regents Of The University Of Michigan Protamine fragment compositions and methods of use
US7169889B1 (en) * 1999-06-19 2007-01-30 Biocon Limited Insulin prodrugs hydrolyzable in vivo to yield peglylated insulin
US7678364B2 (en) 1999-08-25 2010-03-16 Alkermes, Inc. Particles for inhalation having sustained release properties
EP1346726A4 (en) * 2000-12-25 2004-09-15 Shiseido Co Ltd Sympathetic-activating perfume composition
DE60217066T4 (de) * 2001-02-09 2010-07-01 Genentech, Inc., South San Francisco Kristallisierung von igf-1
US7060675B2 (en) 2001-02-15 2006-06-13 Nobex Corporation Methods of treating diabetes mellitus
US6867183B2 (en) 2001-02-15 2005-03-15 Nobex Corporation Pharmaceutical compositions of insulin drug-oligomer conjugates and methods of treating diseases therewith
US6835802B2 (en) * 2001-06-04 2004-12-28 Nobex Corporation Methods of synthesizing substantially monodispersed mixtures of polymers having polyethylene glycol moieties
US6828297B2 (en) 2001-06-04 2004-12-07 Nobex Corporation Mixtures of insulin drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
US7713932B2 (en) 2001-06-04 2010-05-11 Biocon Limited Calcitonin drug-oligomer conjugates, and uses thereof
US6858580B2 (en) * 2001-06-04 2005-02-22 Nobex Corporation Mixtures of drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
US6713452B2 (en) 2001-06-04 2004-03-30 Nobex Corporation Mixtures of calcitonin drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
US6828305B2 (en) 2001-06-04 2004-12-07 Nobex Corporation Mixtures of growth hormone drug-oligomer conjugates comprising polyalkylene glycol, uses thereof, and methods of making same
WO2003020201A2 (en) * 2001-08-28 2003-03-13 Eli Lilly And Company Pre-mixes of glp-1 and basal insulin
US6770625B2 (en) 2001-09-07 2004-08-03 Nobex Corporation Pharmaceutical compositions of calcitonin drug-oligomer conjugates and methods of treating diseases therewith
US7312192B2 (en) 2001-09-07 2007-12-25 Biocon Limited Insulin polypeptide-oligomer conjugates, proinsulin polypeptide-oligomer conjugates and methods of synthesizing same
US7030082B2 (en) * 2001-09-07 2006-04-18 Nobex Corporation Pharmaceutical compositions of drug-oligomer conjugates and methods of treating disease therewith
US7196059B2 (en) 2001-09-07 2007-03-27 Biocon Limited Pharmaceutical compositions of insulin drug-oligomer conjugates and methods of treating diseases therewith
US7166571B2 (en) 2001-09-07 2007-01-23 Biocon Limited Insulin polypeptide-oligomer conjugates, proinsulin polypeptide-oligomer conjugates and methods of synthesizing same
US6913903B2 (en) 2001-09-07 2005-07-05 Nobex Corporation Methods of synthesizing insulin polypeptide-oligomer conjugates, and proinsulin polypeptide-oligomer conjugates and methods of synthesizing same
US20030068361A1 (en) * 2001-10-09 2003-04-10 Rimona Margalit Liposome-encapsulated insulin formulations
EP1448222A4 (en) * 2001-10-19 2006-05-17 Lilly Co Eli BIPHASIC MIXTURES OF GLP-1 AND INSULIN
WO2003053460A1 (en) * 2001-12-19 2003-07-03 Eli Lilly And Company Crystalline compositions for controlling blood glucose
WO2003105768A2 (en) * 2002-06-13 2003-12-24 Nobex Corporation Methods of reducing hypoglycemic episodes in the treatment of diabetes mellitus
US20060258561A1 (en) * 2003-03-13 2006-11-16 Novo Nordisk A/S Novel NPH insulin preparations
TWI345587B (en) 2003-06-17 2011-07-21 Sembiosys Genetics Inc Methods for the production of insulin in plants
US20050054818A1 (en) * 2003-07-02 2005-03-10 Brader Mark Laurence Crystalline compositions for controlling blood glucose
SI1648933T1 (sl) * 2003-07-25 2010-01-29 Conjuchem Biotechnologies Inc Dolgo delujoäś inzulinski derivat in metoda zanj
EP1711220A1 (en) * 2004-01-16 2006-10-18 Biodel, Inc. Sublingual drug delivery device
US20080085298A1 (en) * 2004-03-12 2008-04-10 Biodel, Inc. Rapid Mucosal Gel or Film Insulin Compositions
US20080090753A1 (en) 2004-03-12 2008-04-17 Biodel, Inc. Rapid Acting Injectable Insulin Compositions
US20080248999A1 (en) * 2007-04-04 2008-10-09 Biodel Inc. Amylin formulations
US20080096800A1 (en) * 2004-03-12 2008-04-24 Biodel, Inc. Rapid mucosal gel or film insulin compositions
EP2106790B1 (en) * 2004-03-12 2012-10-24 Biodel, Inc. Rapid acting drug delivery compositions
CN101027318B (zh) 2004-07-19 2016-05-25 比奥孔有限公司 胰岛素-低聚物共轭物,制剂及其用途
MX2007001589A (es) * 2004-08-09 2007-08-02 Alios Biopharma Inc Variantes de polipeptido resistentes a proteasa, hiperglicosiladas sinteticas, formulaciones orales y metodos para utilizar las mismas.
US7597884B2 (en) * 2004-08-09 2009-10-06 Alios Biopharma, Inc. Hyperglycosylated polypeptide variants and methods of use
SI2918286T1 (sl) * 2004-10-05 2020-06-30 Novo Nordisk A/S Farmacevtski pripravek, ki vsebuje inzulin v kristalni obliki in tudi v obliki raztopine
JP4874989B2 (ja) 2004-11-22 2012-02-15 ノヴォ ノルディスク アー/エス 可溶性で安定なインスリン含有調合物
US7833513B2 (en) 2004-12-03 2010-11-16 Rhode Island Hospital Treatment of Alzheimer's Disease
US8084420B2 (en) * 2005-09-29 2011-12-27 Biodel Inc. Rapid acting and long acting insulin combination formulations
US7713929B2 (en) * 2006-04-12 2010-05-11 Biodel Inc. Rapid acting and long acting insulin combination formulations
CN100371346C (zh) * 2005-12-14 2008-02-27 浙江大学 人工合成胰岛素模拟肽及其应用
JP5202338B2 (ja) * 2006-02-27 2013-06-05 ノボ・ノルデイスク・エー/エス 新規インシュリン誘導体
WO2007121256A2 (en) * 2006-04-12 2007-10-25 Biodel, Inc. Rapid acting and long acting insulin combination formulations
WO2007121318A2 (en) 2006-04-12 2007-10-25 Emisphere Technologies, Inc. Formulations for delivering insulin
CN101062948B (zh) * 2006-04-29 2010-05-12 上海生物泰生命科学研究有限公司 单体速效胰岛素及其制法和用途
US20080260820A1 (en) * 2007-04-19 2008-10-23 Gilles Borrelly Oral dosage formulations of protease-resistant polypeptides
US9241908B2 (en) 2007-10-16 2016-01-26 Biocon Limited Orally administrable solid pharmaceutical composition and a process thereof
WO2009089181A1 (en) * 2008-01-04 2009-07-16 Blodel, Inc. Insulin formulations for insulin release as a function of tissue glucose levels
WO2010028175A1 (en) 2008-09-08 2010-03-11 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Modulators of aldehyde dehydrogenase activity and methods of use thereof
JP2012506856A (ja) 2008-10-28 2012-03-22 ボード オブ トラスティーズ オブ ザ レランド スタンフォード ジュニア ユニバーシティ アルデヒドデヒドロゲナーゼのモジュレーターおよびその使用方法
WO2010088294A1 (en) 2009-01-28 2010-08-05 Smartcells, Inc. Conjugate based systems for controlled drug delivery
WO2010088286A1 (en) 2009-01-28 2010-08-05 Smartcells, Inc. Synthetic conjugates and uses thereof
CN102316892B (zh) 2009-02-12 2014-06-04 西马生物医学计划公司 心肌营养素-1用于治疗代谢病的用途
US9060927B2 (en) * 2009-03-03 2015-06-23 Biodel Inc. Insulin formulations for rapid uptake
JP2012520879A (ja) 2009-03-20 2012-09-10 スマートセルズ・インコーポレイテツド 末端官能基化コンジュゲートおよびその用途
HUP0900482A2 (en) * 2009-08-03 2011-03-28 Cera Med Kft Pharmaceutical formulation for oral administration
JP2013535467A (ja) 2010-07-28 2013-09-12 スマートセルズ・インコーポレイテツド 組換えにより発現されたインスリンポリペプチドおよびその使用
CN105748402B (zh) * 2010-11-24 2022-06-03 杜雷科特公司 生物可降解的药物递送组合物
EA201390796A1 (ru) 2011-01-20 2014-07-30 Зилэнд Фарма А/С Применение ацилированного аналога глюкагона
WO2012149106A1 (en) 2011-04-29 2012-11-01 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Compositions and methods for increasing proliferation of adult salivary stem cells
EP2925345B1 (en) 2012-12-03 2018-09-05 Merck Sharp & Dohme Corp. Method for making o-glycosylated carboxy terminal portion (ctp) peptide-based insulin and insulin analogues
KR20150135332A (ko) 2013-03-14 2015-12-02 더 보드 오브 트러스티스 오브 더 리랜드 스탠포드 쥬니어 유니버시티 미토콘드리아 알데히드 탈수소효소-2 조절인자들 및 이들의 사용 방법
US9884125B2 (en) 2013-10-04 2018-02-06 Merck Sharp & Dohme Corp. Glucose-responsive insulin conjugates
WO2015088990A1 (en) 2013-12-09 2015-06-18 Durect Corporation Pharmaceutically active agent complexes, polymer complexes, and compositions and methods involving the same
KR20160104726A (ko) * 2014-01-09 2016-09-05 사노피 인슐린 유사체 및/또는 인슐린 유도체의 안정화된 무글리세롤 약제학적 제형
CA2936563A1 (en) 2014-01-13 2015-07-16 Thermalin Diabetes, Llc Rapid action insulin formulations and pharmaceutical delivery systems
AR099569A1 (es) 2014-02-28 2016-08-03 Novo Nordisk As Derivados de insulina y los usos médicos de estos
DK3006045T3 (en) 2014-10-07 2017-07-17 Cyprumed Gmbh Pharmaceutical formulations for oral administration of peptide or protein drugs
WO2017163159A1 (en) 2016-03-21 2017-09-28 Wockhardt Limited Biphasic pharmaceutical composition of insulin human
BR112020002804A2 (pt) 2017-08-24 2020-07-28 Novo Nordisk A/S composição farmacêutica líquida, e, kit
US11110063B2 (en) 2017-08-25 2021-09-07 MAIA Pharmaceuticals, Inc. Storage stable sincalide formulations
US11820805B2 (en) 2017-12-18 2023-11-21 Merck Sharp & Dohme Llc Conjugate based systems for controlled insulin delivery
WO2019125879A2 (en) 2017-12-18 2019-06-27 Merck Sharp & Dohme Corp. Conjugate based systems for controlled insulin delivery
CN110063932A (zh) * 2019-04-12 2019-07-30 浙江大学 一种多肽蛋白类药物的缓释组合物制剂及其制备方法
IL294521A (en) 2020-02-18 2022-09-01 Novo Nordisk As glp-1 compounds and their uses
KR20220161422A (ko) 2020-03-31 2022-12-06 프로토머 테크놀로지스 인크. 비시날 디올에 대한 선택적인 반응을 위한 접합체
KR20230110505A (ko) 2020-11-19 2023-07-24 프로토머 테크놀로지스 인크. 방향족 붕소-함유 화합물 및 인슐린 유사체
PE20251287A1 (es) 2022-05-18 2025-05-14 Protomer Tech Inc Compuestos aromaticos que contienen boro y analogos de insulina relacionados

Family Cites Families (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US2538018A (en) * 1944-04-04 1951-01-16 Nordisk Insulinlab Crystalline product of insulin and alkaline protein and process of making it
US2801953A (en) * 1952-02-28 1957-08-06 Hoechst Ag Process of preparing crystallized insulin preparations
US2849370A (en) * 1953-06-04 1958-08-26 Novo Terapeutisk Labortorium A Injectable insulin preparations with protracted effect and process of producing same
US3060093A (en) * 1957-07-18 1962-10-23 Nordisk Insulinlab Slowly acting insulin preparation in crystalline form and method of preparation
US3868358A (en) * 1971-04-30 1975-02-25 Lilly Co Eli Protamine-insulin product
DE3326473A1 (de) * 1983-07-22 1985-01-31 Hoechst Ag, 6230 Frankfurt Pharmazeutisches mittel zur behandlung des diabetes mellitus
DE3327709A1 (de) * 1983-07-29 1985-02-07 Hoechst Ag, 6230 Frankfurt Insulin-derivat-kristallsuspensionen, verfahren zu deren herstellung und deren verwendung
DK119785D0 (da) * 1985-03-15 1985-03-15 Nordisk Gentofte Insulinpraeparat
PH25772A (en) * 1985-08-30 1991-10-18 Novo Industri As Insulin analogues, process for their preparation
ES2053723T3 (es) * 1987-02-25 1994-08-01 Novo Nordisk As Nuevos derivados de insulina.
DE3717370A1 (de) * 1987-05-22 1988-12-01 Hoechst Ag Mischkristalle aus insulin und insulinderivaten, verfahren zur herstellung dieser mischkristalle, diese mischkristalle enthaltende pharmazeutische mittel und ihre verwendung zur behandlung von diabetes mellitus
WO1990001038A1 (en) * 1988-07-20 1990-02-08 Nordisk Gentofte A/S Human insulin analogs and preparations containing them
HUT56857A (en) * 1988-12-23 1991-10-28 Novo Nordisk As Human insulin analogues
US5514646A (en) * 1989-02-09 1996-05-07 Chance; Ronald E. Insulin analogs modified at position 29 of the B chain
IL93282A (en) * 1989-02-09 1995-08-31 Lilly Co Eli Insulin analogues
EP0705275B1 (en) * 1993-06-21 1999-02-03 Novo Nordisk A/S Asp-b28 insulin crystals
DK72793D0 (da) * 1993-06-21 1993-06-21 Novo Nordisk As Nyt produkt
US5461031A (en) * 1994-06-16 1995-10-24 Eli Lilly And Company Monomeric insulin analog formulations
US5474978A (en) * 1994-06-16 1995-12-12 Eli Lilly And Company Insulin analog formulations

Also Published As

Publication number Publication date
CN1145641C (zh) 2004-04-14
ATA101795A (de) 2001-06-15
FI952932A0 (fi) 1995-06-14
FI118208B (fi) 2007-08-31
NO320808B1 (no) 2006-01-30
SE9502168D0 (sv) 1995-06-14
AT408611B (de) 2002-01-25
JPH083064A (ja) 1996-01-09
BE1009409A5 (fr) 1997-03-04
JP3812962B2 (ja) 2006-08-23
PE34496A1 (es) 1996-10-01
ITMI951277A1 (it) 1996-12-14
CA2151564A1 (en) 1995-12-17
DE19521753B4 (de) 2009-07-23
GB9512105D0 (en) 1995-08-09
CH693019A5 (de) 2003-01-31
ES2091728B1 (es) 1998-02-01
PL309100A1 (en) 1995-12-27
NL1004643A1 (nl) 1996-12-17
SE509295C2 (sv) 1999-01-11
CO4410204A1 (es) 1997-01-09
CN1116629A (zh) 1996-02-14
US5747642A (en) 1998-05-05
US5461031A (en) 1995-10-24
ZA954941B (en) 1996-12-17
IE950435A1 (en) 1995-12-27
BR9502797A (pt) 1996-03-12
DE19521753A1 (de) 1995-12-21
US5650486A (en) 1997-07-22
KR100386038B1 (ko) 2003-08-27
FI952932L (fi) 1995-12-17
CZ154395A3 (en) 1996-02-14
IL114153A (en) 2000-09-28
NO952356D0 (no) 1995-06-14
PL183284B1 (pl) 2002-06-28
DK176213B1 (da) 2007-02-12
HU218943B (hu) 2001-01-29
CZ294556B6 (cs) 2005-02-16
PT101723B (pt) 1997-02-28
HU9501717D0 (en) 1995-08-28
PT101723A (pt) 1995-12-29
NL1000565C2 (nl) 1996-12-03
KR960000923A (ko) 1996-01-25
RO115124B1 (ro) 1999-11-30
CH689934A5 (de) 2000-02-15
NL1004643C2 (nl) 1997-02-12
GB2290294A (en) 1995-12-20
LU88627A1 (fr) 1996-02-01
NO952356L (no) 1995-12-18
FR2721215B1 (fr) 1997-08-14
GB2290294B (en) 1999-03-17
YU39795A (sh) 1998-05-15
FR2721215A1 (fr) 1995-12-22
HUT71908A (en) 1996-02-28
NZ272360A (en) 1997-02-24
SE9502168L (sv) 1995-12-17
TW347334B (en) 1998-12-11
NL1000565A1 (nl) 1995-12-18
GR1002494B (el) 1996-12-12
SI9500199A (en) 1996-02-29
IT1276722B1 (it) 1997-11-03
CA2151564C (en) 2003-02-11
MY116831A (en) 2004-04-30
ITMI951277A0 (it) 1995-06-14
DK67695A (da) 1995-12-17
ES2091728A1 (es) 1996-11-01
IL114153A0 (en) 1995-10-31
IE68852B1 (en) 1996-07-24

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US5650486A (en) Monomeric insulin analog formulations
US5547929A (en) Insulin analog formulations
US6034054A (en) Stable insulin formulations
US5834422A (en) AspB28 insulin compositions
EP0705275B1 (en) Asp-b28 insulin crystals
CZ305297A3 (cs) Parenterální farmaceutický prostředek na bázi analogu monomerního inzulínu
US20050176621A1 (en) Crystalline compositions for controlling blood glucose
CA2258099A1 (en) Insulin preparations containing carbohydrates
RO113529B1 (ro) Procedeu de preparare a cristalelor de analog de insulina umana
EP1283051A1 (en) Stable insulin formulations
RU2154494C2 (ru) Комплекс аналога инсулина и протамина, способ получения, фармацевтическая композиция и способ лечения диабета
AU738101B2 (en) Monomeric insulin analog formulations
GB2327424A (en) Insulin analog protamine complexes
DK160880B (da) Insulinderivater samt injicerbare oploesninger indeholdende disse
MXPA99011446A (en) Stable insulin formulations