JPS6368697A - 酵素洗剤用添加剤 - Google Patents

酵素洗剤用添加剤

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JPS6368697A
JPS6368697A JP62214196A JP21419687A JPS6368697A JP S6368697 A JPS6368697 A JP S6368697A JP 62214196 A JP62214196 A JP 62214196A JP 21419687 A JP21419687 A JP 21419687A JP S6368697 A JPS6368697 A JP S6368697A
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lipase
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    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38627—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/18—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明はその有効成分が微生物により産生されたリパー
ゼである酵素洗剤用添加剤、その様な添加剤を含んでな
る洗剤及びその様な洗剤を用いる洗浄方法に関する。
〔従来技術および発明が解決しようとする問題点〕洗剤
中に酵素添加剤を含んでなる分野はこの１０年間迅速に
成長しつ＼ある。文献としては例えばクラウス・ダンマ
ン、ボール・ホルム、ビリー・ジャンセン及びモーゲン
ス・ヒルマー・ニールセン（Ｃ１ａｕｓ　Ｄａｍｂｍａ
ｎｎ、　Ｐｏｕｌ　Ｈｏ１ｍ、　Ｖｉｌｌｙ　Ｊｅｎｓ
ｅｎａｎｄ　Ｍｏｇｅｎｓ　Ｈ４１ｍｅｒ　Ｎ１ｅｌｓ
ｅｎ）によるアメリカ生物学科学協会、工業微生物学会
（ｔｈｅ　５ｏｃｉｅｔｙ　ｆｏｒＩｎｄｕｓｔｒｉａ
ｌ　　Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ、Ａｍｅｒｉｃａｎ　
　Ｉｎ５ｔｉｔｕｔｅｏｆ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　５
ｃｉｅｎｃｅｓ、ワシントンＤ、Ｃ，１９７１）の刊行
物である工業微生物学における発展（Ｄｅｖｅｌ−ｏｐ
ｍｅｎｔｓ　ｉｎ　Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ　Ｍｉｃｒｏ
ｂｉｏｌｏｇｙ）第１２巻の記事「如何に酵素が洗剤に
入って来たか（ｌｌｏｗＥｎｚｙｍｅｓ　Ｇｏｔ　１ｎ
ｔｏ　Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔｓ）Ｊ　、並びにスイスのモ
ントルーにおける１９８６年１０月９日の第二回世界洗
剤会議において提出された論文であるＰ、Ｎ、クリステ
ンセン、Ｋ、トムスン及びＳ、プランナー（Ｐ、Ｎ、Ｃ
ｈｒｉｓｔｅｎｓｅｎ、　Ｋ、Ｔｈｏｍｓｅｎ　ａｎｄ
　Ｓ、Ｂｒａｎｎｅｒ）による「洗剤用酵素の発展（Ｄ
ｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ　ｏｆ　Ｄｅｔｅｒ−ｇｅｎｔ　
Ｅｎｚｙｍｅｓ）　Ｊが挙げられる。
タンパク質分解洗剤用添加剤がヨーロッパ、米国及び日
本において広く用いられている。幾つかの国においては
、粉末及び液体両者の大部分の洗剤がプロテアーゼを含
有する。
洗剤用添加剤としてのリパーゼの使用が知られている。
総括的な総説としてはＨ，アントレー等（Ｈ，Ａｎｄｒ
ｅｅ　ｅｔ　ａｌ、）の「洗剤用成分としてのリパーゼ
（Ｌｉｐａｓｅｓ　ａｓ　Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ　Ｃｏｍ
ｐｏｎｅｎｔｓ）　Ｊジャーナル・オブ・アプライド・
バイオケミストリー（Ｊｏｕｒｎａｌ　　ｏｆ　　Ａｐ
ｐｌｉｅｄ　　Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ）　　、　２
＋　　２１８−２２９　（１９８０）が挙げられる。更
に具体例としては、米国特許４，０１１，１６９号明細
書（第４欄６５行〜第５欄６８行）、英国特許１，２９
３．６１３号明細書（第２頁、６〜２９行）、及び「油
汚染物のリパーゼによる洗剤（Ｗａｓｈｉｎｇ　ｏｆ　
Ｏｉｌ　５ｔａｉｎｓ　ｗｉｔｈ　Ｌｉｐａｓｅ）Ｊ（
日本語）と題するＴ、フジイ（Ｔ、Ｆｕｊ　ｉｉ）によ
り、１９８４年９月１７〜１８日に東京で開かれた第１
６回洗浄についてのシンポジウムにおいて提出された論
文が挙げられる。
洗剤用添加剤として用いられる公知のリパーゼの中で我
々の知る限りにおいてフサリウム・オキシスポラム（Ｆ
ｕｓａｒｉｕｍ　ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）リパーゼが洗剤
の応用の見地から見て最良の脂質分解特性を有する（公
開番号０１３００６４号の我々のヨーロッパ特許出願、
特に２７頁の比較表を参照）。
洗浄方法が高温及び高アルカリ性で行われるならば、汚
れを含む大部分の脂肪はいづれにしても除去される。し
かしながら、現在低温或いは中温洗浄方法（約６０℃以
下）が一般的に用いられており、これらの低温において
は公知のリパーゼ類は汚れを含有する脂肪の小部分のみ
を溶解することができるに過ぎない。
従来、脂質分解洗浄用添加剤の効率は英国特許１．３６
１，３８６号明細書（特に４頁及び６頁）、米国特許３
，７２３．２５０号明細書（特に第１５欄〜第１９欄）
に記載される操作の適用によりＥＭＰＡ（Ｅｉｄ−ｇｅ
ｎ６ｓｓｉｓｃｈｅ　Ｍａｔｅｒｉａｌｐｒｉｒｆｕｎ
ｇｓ−ｕｎｄ　Ｖｅｒｓｕｃ’ｈｓ−ａｎｓｔａｌｔ、
　Ｓｔ、Ｇａ１ｌｅｎ、スイス）の布切れ番号１０１（
オリーブ油／綿）及び１０２（オリーブ油／羊毛）の洗
浄により測定されてきた。この様にして、脂肪分解洗浄
効率は示差反射率値ΔＲにより表わすことができる。し
かしながら、芸では二つのより直接的な脂質分解作用の
目安が用いられた。先ず、繊維製品上に残る油分の重量
が求められた。これは、洗剤及びリパーゼの組合せ効果
を示す。第二に、残存油分が油分（トリグリセリド）及
び分解生成物（モノ−及びジグリセリド、及び脂肪酸）
について分析され、油分中の未加水分解グリセリド結合
の数が計算された。これは、より直接的にリパーゼの効
果を示す。これらの後者の決定を用いることにより最良
の公知の洗剤用リパーゼでさえも更に改良すべき脂質分
解性洗浄効果を示すにすぎないことが判明した。
更に、タンパク質であるリパーゼ類はプロテアーゼ類に
攻撃されやすく、前記の如くプロテアーゼ類は今日多く
の洗剤類に含有されていることは常識である。プロテア
ーゼの存在下において満足できる安定性を有する洗剤用
リパーゼについての公刊物は何もない。事実、我々は幾
つかの公知の洗剤用リパーゼは通常用いられる洗剤用プ
ロテアーゼの存在下において洗剤溶液中において安定性
が悪いことを知見した。
この様に、洗浄溶液中において経済的に合理的なリパー
ゼ活性において相当によりよい脂質分解洗剤効率を示し
、且つ洗剤用プロテアーゼを含有する洗浄溶液において
安定である脂質分解性洗剤用添加剤に対する需要が存在
する。
〔問題点を解決するための手段、発明の作用および効果〕
本発明の第一の面はリパーゼがサーモミセス（Ｔｈｅｒ
ｍｏｍｙｃｅｓ）属を含むフミコラ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ
）属の菌株により産生可能であるという事実により特徴
付けられる脂質分解性洗剤用添加剤を提供することであ
る。
もう一つの面において、本発明はそのリパーゼがフミコ
ラ・ラヌギノザ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ　Ｉａｎｕｇｉｎｏ
ｓａ）菌株ＤＳＭ３８１９からのリパーゼと免疫学的に
交差反応することにより特徴付けられる脂質分解性洗剤
用酵素を提供する。
本発明の更なる面は上記脂質分解性洗剤用添加剤を含ん
でなる洗剤及びこの洗剤をｐ１１７〜１２において用い
る洗浄方法を提供する。
本発明の洗剤用リパーゼ類は従来公知の洗剤用リパーゼ
に比べてより優れた洗剤能力を示す。更に、本発明にお
いて用いられるリパーゼ類は公知の洗剤用リパーゼに対
比して通常用いられる洗剤用プロテアーゼの存在下にお
いて洗剤溶液中において安定である。
特開昭４８−６２９９０号明細書にはフミコラ・ラヌギ
ノザ（ｔ（ｕｍｉｃｏｌａ　Ｉａｎｕｇｉｎｏｓａ）は
リパーゼ産生体であると記載されている。しかしながら
、この特開昭明細書からはＨ，ラヌギノザ（Ｈ，ｌａｎ
ｕｇｉｎｏｓａ）リパーゼが酵素洗剤用添加剤として有
効成分に適したものであるということは明らかである。
反対に、この特開昭明細書の第１図からはＨ，ラヌギノ
ザ（Ｈ，Ｉａｎｕｇｉｎｏｓａ）リパーゼの最適ρ１１
は８程度であり、活性がｐＨ値が８を越えると鋭く低下
することが示されている。この様に、このリパーゼは洗
浄溶液中のｐＨは通常はるかに８より高いのでこのリパ
ーゼが洗剤用添加剤として不適当であることが予想され
る。しかしながら、驚くべきことに、我々はこのＨ，ラ
ヌボノザ（Ｈ，ラヌギノザ）リパーゼが８をはるかに越
えるｆｉＪｐＨを有することを見出したく本明細書の後
記実施例１参照）。
又、カレントサイエンス（Ｃｕｒｒｅｎｔ　５ｃｉｅｎ
ｃｅ）、１９８１年８月５日、第５０巻階１５，６８０
頁にはＦｉ、　　ラヌギノザ（Ｈ，Ｉａｎｕｇｉｎｏｓ
ａ）リパーゼをドライクリーニングに用いることができ
ることが記載されている。
専ら水性媒体に関し、ドライクリーニングリパーゼには
何等の意義もない最適ｐＨとしてはこの陳述はＨ，ラヌ
ギノザ（Ｈ，ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）リパーゼの洗浄用
添加剤としての適性については全く如何なることも意味
するものではない。
更に、アグリカルチュラル・バイオロジカル・ケミスト
リー（Ａｇｒ、Ｂｉｏｌ、ＣｈｅＩｌｌ、）　３７（１
１）、　ｐ２４８８（１９７３）からはＨ，ラヌギノザ
（Ｈ，Ｉａｎｕｇｉｎｏｓａ）リパーゼがある種のアニ
オン性界面活性剤の添加により強く抑制されることが見
られる。しかしながら、我々は驚くべきことにＨ，ラヌ
ギノザ（ｔｌ、Ｉａｎｕｇｉ−ｎｏｓａ）　　リパーゼ
が通常用いられるアニオン性界面活性剤であるＬＡＳと
相溶性に優れることを見出した。
リパーゼ−′ 本発明のリパーゼ類は好熱性フミコラｓｐ、　（Ｈｕｍ
ｉ−ｃｏｌａ　ｓｐ、）の菌株から好ましく得ることが
でき、例えば好熱性サーモミセスｓｐ、（Ｔｈｅｒｍｏ
ｍｙｃｅｓ　３１）、）％例えばＨ，ラヌギノザ（グリ
フオン・アンド・マツブランク）ブンス（Ｈ，Ｉａｎｕ
ｇｉｎｏｓａ（Ｇｒｉｆｆｏｎ　ａｎｄＭａｕｂｌａｎ
ｃ）　Ｂｕｎｃｅ）　、Ｈ、ステラツタ・ブンス（Ｈ。
５ｔｅｌｌａｔａ　Ｂｕｎｃｅ）　、）１．グリセア・
パル・サーモイデア（Ｉｌ、ｇｒｉｓｅａ　ｖａｒ、ｔ
ｈｅｒｍｏｉｄｅａ）　、クーニー＆エマーソン（Ｃｏ
ｏｎｅｙ　＆　Ｅｍｅｒｓｏｎ）、Ｈ，インソレンス（
Ｈ．１ｎｓｏｌｅｎｓ）、クーニー＆エマーソン（Ｃｏ
ｏｎｅｙ＆　Ｅｍｅｒｓｏｎ）、サーモミセス・インソ
レンス（Ｔｈｅｒｍｏｍｙｃｅｓ　１ｂａｎｄａｎｅｎ
ｓｉｓ）、アビニス＆エギンス（八ｐｉｎｉｓ　＆　Ｅ
ｇｇｉｎｓ）　、Ｈ，ヒアロサーモフィラ・マウバソシ
＋　−（Ｉｌ、ｈｙａｌｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ　Ｍ
ｏｕｂａｓｈｅｒ）、マツエン・アンド・アブデルーハ
フェフツ（Ｍａｚｅｎａｎｄ　Ａｂｄｅｌ−ｌｌａｆｅ
ｚ）、Ｈ，グリセア・パル・インディカ０サブラーマニ
アム（Ｈ，ｇｒｉｓｅａ　ｖａｒ、ｉｎｄｉｃａＳｕｂ
ｒａｈｍａｎｙａｍ）　、Ｈ，プレビス・パル・サーモ
イデア・サブラーマニアム・アンド・シルマツカー（Ｈ
，ｂｒｅｖｉｓ　ｖａｒ、ｔｈｅｒｍｏｉｄｅａ　Ｓｕ
ｂｒａｈｍａｎｙａｍ　ａｎｄＴｈｉｒｕｍａｌａｃｈ
ａｒ）及びＨ，ブレビスポラ・サブラーマニアム・アン
ド・シルマツカー（Ｈ，ｂｒｅｖｉｓｐｏｒａＳｕｂｒ
ａｈｍａｎｙａｍ　ａｎｄ　Ｔｈｉｒｕｍａｌａｃｈａ
ｒ）などが挙げられる。
本発明による酵素用洗剤添加剤の特に好ましい実施態様
においては、リパーゼはＨ，ラヌギノザ（グリフオン・
アンド・マツブランク）ブンス（Ｈ，１ａｎｕｇｉｎｏ
ｓａ（Ｇｒｉｆｆｏｎ　ａｎｄ　Ｍａｕｂｌａｎｃ）Ｂ
ｕｎｃｅ　。
Ｈ，ブレビスポラ・サブラーマニアム・アンド・シルマ
ツカー（Ｈ，ｂｒｅｖｉｓｐｏｒａ　ＳｕｂｒａｈｌＩ
ｌａｎｙａｍ　ａｎｄＴｈｉｒｕｍａｌａｃｈａｒ）、
Ｈ，プレビス・ハル・サーモイデア・サブラーマニアム
・アンド・シルマツカー（Ｈ，ｂｒｅｖｉｓ　ｖａｒ、
ｔｈｅｒｍｏｉｄｅａ　Ｓｕｂｒａｈｍａｎｙａｍ　ａ
ｎｄＴｈｉｒｕｍａｌａｃｈａｒ）或いはＨ，インソレ
ンス・クーニー＆エマーソン（Ｈ，１ｎｓｏｌｅｎｓ　
Ｃｏｏｎｅｙ　＆　Ｅｍｅｒｓｏｎ）から産生可能であ
る。
Ｈ，ラヌギノザ（Ｈ，Ｉａｎｕｇｉｎｏｓａ）は又同義
語としてサーモミセス・ラヌギノサス・チクリンスキー
（Ｔｈｅｒｍｏｍｙｃｅｓ　ｌａｎｕｇｉｎｏｓｕｓ　
Ｔｓｉｋｌｉｎｓｋｙ）、セベドニウム・ラヌギノスム
・グリフオン・アンド・マツプラン（Ｓｅｐｅｄｏｎｉ
ｕｍ　ｌａｎｕｇｉｎｏｓｕｍ　Ｇｒｉｆｆｏｎ　ａｎ
ｄＭａｕｂｌａｎｃ）　、セペドニウム・サーマフィル
ム・シクロスボラム（Ｓｅｐｅｄｏｎｉｕｍ　ｔｈｅｒ
ｍａｐｈｉｌｕ＋ｓ　ｃｙｃｌｏｓｐｏｒｕ霞）及びＳ
、サーマフィルム・オボスポラム・ベリヒ（Ｓ、ｔｈｅ
ｒｍａｐｈｉｌｕｍ　ｏｖｏｓｐｏｒｕｍ　Ｖｅｌｉｃ
ｈ）　％アクレモニエラ’　ｓｐ、　　レージ（Ａｃｒ
ｅｍｏｎｉｅｌｌａ　ｓｐ、Ｒｅｇｅ）、アタレモニエ
ラ・サーモフィラ°クルチ（Ａｃｒｅｍｏｎｉｅｌｌａ
ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ　Ｃｕｒｚｉ）及びマノトスポ
ラ・ラヌギノザ（グリフォン・アンド・マウブラン）メ
イソン（Ｍｏｎｏｔｏｓｐｏｒａ　Ｉａｎｕｇｉｎｏｓ
ａ（Ｇｒｉ［ｏｎ　ａｎｄ　Ｍａｕｂｌａｎｃ）Ｍａｓ
ｏｎ　）としても記載されている。
又、スキタリジウム・サーモフィラム（クーニー＆ｘマ
ーソ７）オーストイ−／り（Ｓｃｙｔａｌｉｄｉｕｍｔ
ｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ（Ｃｏｏｎｅｙ　＆　Ｅｍｅｒ
ｓｏｎ）Ａｕｓｔｗｉｃｋ）種はヘソジャー（Ｈｅｄｇ
ｅｒ）によりフミコラ・インソレンス（）Ｉｕｍｉｃｏ
ｌａ　１ｎｓｏｌｅｎｓ）に属するものと考えられた（
１９７５年、インドネシアにおける好熱性真菌類の生態
学（Ｔｈｅ　ｅｃｏｌｏｇｙ　ｏｆ　ｔｈｅｒｍｏｐｈ
ｉｌｉｃ　ｆｕｎｇｉ　ｉｎ＋ｎｄｏｎｅｓｉａ、　Ｉ
ｎ　ｂｉｏｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ　ｅｔ　Ｈｕｍｉｆ
ｉｃａｔｉｏｎ。
Ｒａｐｐｏｒｔ　ｄｕｅ　ｌｅｒ　Ｃｏ１１ｏｑｕｅ　
Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ−Ｎａｎｃｙ１９７４（ｅ
ｔ、　Ｇ、Ｋ１１ｂｅｒｔｉｕｓ、　０．Ｒｅｉｓｉｎ
ｇｅｒ、　Ａ、Ｍｏｕｒｅｙ＆　Ｊ、Ａ、Ｃａｎｃｅｌ
ａ　Ｄａ　Ｆｏｎｓｅｃａ）、　　Ｓａｒｒｅｇｕｅａ
＋１ｎｅｓ　：Ｐｉｅｒｒｏｎ　　Ｅｄｉｔｅｕｒ−５
７２０６）　　。
特に好ましい実施態様においては、リパーゼは以下の菌
株の一つから産生可能である。
−分Ｉ］顎１麦示−古血１号　寄ル１号　」Ｌ−Ｈ，ラ
ヌギノザ　　　　Ａ１２３１　０３Ｍ３８１９　１９８
６年８月１３日Ｈ，ラヌギノザ　　　　Ｈ１２６０３Ｍ
４１０９　１９８７年５月４日Ｈ，ブレビスポラ　　　
Ａ２１２１　０５Ｍ４１１０　１９８７年５月４日Ｈ，
プレビス・パル。
サーモイデア　　　Ａ２１０６　０５Ｍ４１１１　１９
８７年５月４日Ｈ，インソレンス　　　Ｃ５７９ＤＳＭ
１８００　１９８１年１０月ＩＨＤＳＭはドイツ微生物
収集機関（Ｄｅｕｔｓｃｈｅ　Ｓａｍｍｌｕｎｇｖｏｎ
　Ｍｉｋｒｏｏｒｇａｎｉｓｍｅｎ）を示す。これらの
菌株はブタペスト条約の条件下に寄託された。
本発明において用いられるリパーゼは例えば以下の実施
例において示される。従来の原則に従って上記菌株の一
つの好気培養により製造される。
以下余白 Ｉパーゼの フミコラｓｐ、（Ｈｕｍｉｃｏｌａ　ｓｐ、）に基づき
遺伝子工学により産生されるフミコラｓｐ、（Ｈｕｍｉ
ｃｏｌａ　ｓｐ、）から産生可能なリパーゼ類の活性中
心と同一の活性中心を有するリパーゼ類も又本発明の範
囲内にあるものと了解されるべきである。又、リパーゼ
類がフミコラｓｐ、（Ｈｕｍｉｃｏｌａ　ｓｐ、）から
のリパーゼ、より詳しくは上記種の一つ（特にＨ，ラヌ
ギノザＨ，ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）及び特に上記菌株の
一つ（特に０３Ｍ３８１９及び０３Ｍ４１０９）からの
リパーゼと免疫学的に交差反応する（それに抗原的に同
−或いは部分的に抗原的に同一である）場合にはそれら
のリパーゼは本発明の範囲内にあるものと了解されるべ
きである。
同一性（交差性）試験は公知のオークタロニー二重免疫
拡散操作成いはＮ　、　Ｉ＋　、アクセルセン：ハンド
ブック・オン・イムノプレシテーションーインーゲル・
チク−１−／クス（Ｎ、Ｈ，Ａｘｅｌｓｅｎ：Ｈａｎｄ
ｂｏｏｋ　ｏｆＩｍｍｕｎｏｐｒｅｃｉｐｉｔａｔｉｏ
ｎ−ｉｎ−Ｇｅｌ　Ｔｅｃｈｎｉｑｕｅｓ）（Ｂｌａｃ
ｋ−ｗｅｌｌ　５ｃｉｅｎｔｉｆｉｃ　Ｐｕｂｌｉｃａ
ｔｉｏｎ、１９８３）　、第５章及び第１４章によるタ
ンデム交差免疫電気泳動により行うことができる。「抗
原的同一性」及び「部分的抗原的同一性」という用語は
同一の本の、第５章第１９章及び第２０章において説明
されている。
０３Ｍ４１０９からの精製リパーゼに対して産生された
モノ特異性ウサギ抗血清を用いて、我々は菌株ＤＳＭ３
８１９．０３Ｍ４１０９．０５Ｍ４１１０及び０５Ｍ４
１１１からのリパーゼは全て上記方法の両者により抗原
的に同一であることを見出した。抗血清の産生はＮ、ｌ
＋、アクセルセン（Ｎ、Ｈ，Ａｘｅｌｓｅｎ）の本の第
４１章に記載されている。リパーゼの精製はＷ−Ｈリュ
（Ｗ−ＪＩ　Ｌｉｕ）、アグリカルチュラル・バイオロ
ジカル・ケミストリー（Ａｇｒ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、
）、　３７（１）、　１５７−１６３（１９７３）に記
載されている。しかしながら、我々はカラムクロマトグ
ラフィをＤＥＡＥ−セファロース（アニオン交換クロマ
トグラフィ）、フェニルセファロース（疎水性相互作用
クロマトグラフィ）の後ＴＳＫＧ３００Ｏ５Ｗ上のゲル
フィルトレージョンを用いることによりより便利に行わ
れることを見出した。
ユ！止ヨム囚１索土１１目利１化 活性のｐＨ依存性は伝統的方法により、トリブチリンを
基質として用い、３０℃においてｐＨ定常状態で且つア
ラビアゴムを乳化剤として用いて決定した。各種ｐｌ（
における活性をアルカリ消費率対時間から求めた。
ｐＨ依存性は又より現実的な基質、即ちｐｖｃに吸着さ
れたオリーブ油（米国特許４，２８４，７１９号明細書
による）を用いてチェックした。
Ｈ，ラヌギノザ（１１，ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）１５Ｍ
３８１９からのリパーゼに対するｐＨ−活性曲線を第１
図（トリブチリン）及び第２図（オリーブ油／ＰＶＣ）
に示す。ＤＳ門４１０９．ＤＳＭ、１１１０及び０５Ｍ
４１１１に対する曲線は極めて類似しており、両方法に
よりｐＨ１０，０−１０，５に最適結果を示した。Ｈ，
インソレンス（Ｈ。
ｉｎｓｏｌｅｎｓ）０５Ｍ１８００からのリパーゼに対
するｐＨ−活性曲線を第３図（トリブチリン）及び第４
図（オリーブ油／Ｐ　Ｖ　Ｃ）に示す。
等電点集中をこれらの五つのリパーゼについて行った後
、トリブチリン重層を行い、リパーゼ活性を検出した。
１５Ｍ３８１９，０３Ｍ４１０９．ＤＳＭ４１１０及び
０５Ｍ４１１１はいづれも４．５近辺のｐｉのリパーゼ
活性を有したのに対し、０５Ｍ１８００はそのリパーゼ
活性の主たる部分を９．０〜９．５近辺のｐＩに有し、
４．５近辺のｐｉには微小量のリパーゼ活性を有するに
過ぎなかった。
迭Ｍ朋添１Ｍ 好ましい実施態様において、本発明による酵素洗剤用添
加剤は非粉末化顆粒或いは液体として提供される。これ
らはそれぞれ粉末洗剤及び液体洗剤に使用するのに適し
たものである。顆粒は幾つかの異った方法により製造す
ることができる。参考文献としては、洗剤用添加剤とし
て用いられる顆粒を含有する酵素の押出機及び球体製造
機よりなる装置（Ｍ＾ＲＵ？ｌＥＲＩＺＥＲ＠として販
売）を用いて製造することを記載する英国特許１，３６
２，３６５号明細書、及び洗剤用添加剤として顆粒を含
有する酵素のドラム顆粒製造機による製造を記載する米
国特許４，１０６，９９１号明細書が挙げられる。
液体配合物の場合には吐藏安定性が不満足となる傾向を
示し、酵素安定剤を有する液体が従って好ましい。安定
剤はプロピレングリコール或いは酵素溶液に対する安定
剤として知られたその他の安定剤を用いることができる
。本明細書において後に示されるように、本発明のリパ
ーゼのそのま＼の水溶液は貯蔵安定性が悪いが、しかし
、これはプロピレングリコールなどの安定剤を含ませる
ことにより著しく改良される。
本発明による酵素洗剤用添加剤の特に好ましい実施態様
においてリパーゼ活性は約１０，０００ＬＵ／　ｇ添加
剤を越える。リパーゼ単位（ＬＵ）は本明細書において
後に定義される。この様にして、便利なリパーゼ活性が
洗剤用添加剤が洗剤に０゜１〜５．０ｇ／ｌｏＯｇ洗剤
の量で添加された際に及び洗剤が洗浄溶液に０．５〜２
０ｇ洗剤／２洗浄溶液の量で添加された場合に洗浄溶液
中に発生される。
特に好ましい実施態様において、本発明による酵素洗剤
用添加剤はリパーゼの他にプロテアーゼ、アミラーゼ或
いはセルラーゼなどのその他の洗剤用酵素を含有する。
アルカリ性バチルス・プロテアーゼ類はそれらの洗剤用
プロテアーゼとしての良く知られた効率のために好まし
い。その様な酵素としては、バチルス・リヘニホルミス
を用いて微生物により製造されているＮ０ＶＯＩＮＤＵ
ＳＴＲＩ　Ａ／Ｓから販売されているタンパク質分解酵
素ＡＬＣＡＬＡＳＥ　＠、米国特許３，７２３，２５０
号明細書に従って同じ（Ｎ０ＶＯＩＮＤＵＳＴＲＩ　Ａ
／Ｓから販売されているタンパク質分解酵素５ＡＶＩＮ
ＡＳＥ　＠及びＥＳＰＥＲＡＳＥ　＠を用いることがで
きる。混合酵素添加剤は予め調製されたプロテア−ゼの
顆粒と予め調製されたリパーゼの顆粒を混合するか或い
はプロテア−ゼの濃縮物をリパーゼの濃縮物と混合して
次いでこれらの混合物を通常の顆粒化助剤と共に顆粒製
造装置中に専大することにより調製することができる。
プロテアーゼは現在普通の洗剤成分であり以下に示され
るが、本発明のリパーゼ類は上記の如く、重要な洗剤用
プロテアーゼと洗剤溶液中において相溶性に優れている
。リパーゼ及びプロテアーゼの両者が洗剤に添加される
ならば、′それらを混合添加剤の形態で用いることが便
利である。
本発明による酵素用添加剤の特に好ましい実施態様にお
いてはタンパク質分解活性は約０．５〜約３、　０Ａｎ
ｓｏｎ単位／ｇ添加剤の範囲である。この様にして、便
利なタンパク質分解活性は洗浄用添加剤が洗剤に０．２
〜２ｇ／１００ｇ洗剤の量で添加され、及び洗剤が洗浄
溶液に０．５〜２０ｇ洗剤／ｌ洗浄溶液の量で添加され
る場合に発生される。良く知られたタンパク質分解活性
のＡｎｓｏｎヘモグロビン法はジャーナル・オン・ジェ
ネラル・フィジオロジー（Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｇｅ
ｎｅｒａｌ　Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ）、２２　。
７９−８９　（１９５９）に記載されている。
洗−■ 本発明に従う添加剤の前記実施態様に従えば、本発明に
よる洗剤は粉末或いは液体であってよく、任意にその他
の洗剤用酵素例えばプロテアーゼ、アミラーゼ或いはセ
ルラーゼを同−添加剤或いは別々の添加剤として含んで
よい。
本発明による洗剤の特に好ましい実施態様において、洗
剤は本発明による酵素洗剤用添加剤を０、１〜５％ｗ　
／　ｗ　、より好ましくは０．２−２％Ｗ／Ｗの量で含
有する。この様にして酵素作用とその他の洗剤成分の作
用の間の合理的なバランスが生ずる。
この洗剤は典型的には０．５〜２０ｇ／ｌ洗浄溶液の濃
度で用いられ、洗浄溶液中の適当なリパーゼ活性は１　
、０００〜１０．０００ＬＵ／　ｂ、より好ましくは１
．０００〜５，０００ＬＵ／　１である。従って、好ま
しい実施態様においては洗剤中のリパーゼ活性は５０〜
２０　、０００ＬＵ　／’　ｇ、より好ましくは５０〜
１０，０００ＬＩＪ　／　ｇ、更に好ましくは２５０〜
２，０００ＬＵ／　ｇ、及び最も好ましくは５００〜２
，０００ＬＵ／　ｇ洗剤である。
前記の如く、添加剤中の好ましいリパーゼは１０、００
０ＬＵ／　ｇを越えるものであり、これを洗剤に好まし
くは０．１〜５％ｗ　／　ｗ　、より好ましくは０．２
〜２％ｗ　／　ｗの量で添加する。従って、もう一つの
好ましい実施態様においては、洗剤中のリパーゼ活性は
１０〜５００ＬＵ／　ｇ、より好ましくは２０〜２００
ＬＵ／　ｇ洗剤である。
特に好ましい実施態様において、本発明の洗剤はリパー
ゼの他にその他の洗剤用酵素、最も好ましくはプロテア
ーゼを含んでなる。好ましい洗剤用プロテアーゼは既に
述べられたものである。リパーゼ及びプロテアーゼは洗
剤に別々に或いは混合添加剤の形態で添加されてよい。
既述の如く、プロテアーゼ類は通常洗剤に用いられてお
り、本発明のリパーゼ類は洗剤溶液中においてプロテア
ーゼと著しい安定性を示す。上記添加剤中におけるプロ
テアーゼ活性及び洗剤中の添加剤量に対する好ましい範
囲に従えば、我々は洗剤中の活性として０．０００５〜
０．１５ＡＵ／　ｇ、より好ましくは０．００１〜０．
０６０Ａロ／ｇ、更に好ましくは０．００３〜０．０２
５八〇／ｇ、及び最も好ましくは０．００６〜０．０１
０ＡＵ／ｇ洗剤が好ましい。
本発明に従う特に好ましい実施態様において、界面活性
剤は３０〜１００％アニオン性活性剤及びＯ〜７０％非
イオン性界面活性剤、最も好ましくは５０〜１００％の
アニオン性活性剤及び０〜５０％の非イオン性界面活性
剤を含んでなる。本発明のリパーゼの洗剤能力は高含量
のアニオン性活性剤例えばＬＡＳ（８ｉ状アルキルベン
ゼンスルホネート）を有する洗剤中において特に顕著で
ある。
洗浄１五 本発明による洗浄方法の特に好ましい実施態様において
、洗浄溶液は本発明による洗剤を０．５〜２０ｇ／ｌ洗
浄溶液の量で含有する。この様にして、便利なリパーゼ
活性は洗浄溶液中において典型的には１０００〜１０，
０００ＬＵ／　１洗浄溶液の範囲、好ましくは１　、０
００〜５，０００ＬＵ／　Ａ洗浄溶液の範囲で発生され
る。
〔実施例〕
ユパニ亙渦ユ この方法はｐＨ一定常状態におけるトリブチリンの加水
分解に基づいている。ＩＬＵ（リパーゼ単位）はアラビ
アゴムを乳化剤として用い３０℃、ｐＨ７，０において
毎分１μｍｏｌの滴定可能な酪酸を放出する酵素の量で
ある。更に詳細は要求に応じて利用可能であるＮｏＶＯ
分析方法ＡＦ９５／　５に与えられている。
以下余白 直重ＬｆＬＬ −影、う１」し仁±匹に汎１９１゛の１パーゼ各２００
ｄＰＬ−ＩＣ培地（１１ｔに示す組成）を含有する４０
個の５００ｍｊ振盪フラスコの各々に、ＹＰＧ−寒天（
後に示す組成）上で４５℃において５日間成長されたＨ
、ラヌギノザＤＳ）’１３８１９による傾斜培養物に基
づいて調製された０、２−の胞子懸濁液を接種した。こ
の様に接種された振盪フラスコを４５℃において２４０
ｒｐｍで３日間振盪した。この段階において、集積培養
液（６，７１）のリパーゼ活性は１０４Ｌｔｌ／ａｄで
あった。細胞を４０００ｒｐ＠において２５分間遠心分
離により除去した。５．９ｆｆｉの上澄液が得られた。
この上澄液を１０μナイロンフイルター布を通して濾過
してからＰｅｌ　１１ｃｏｎＵＰカセツトシステム＜１
０．　ＯＯＯＮＭＷＬを有する膜、ＮＭＷＬは公称分子
量限界の略称である）上の限外濾過により８倍濃度にし
た。
このｔＪＦ−濃縮液（７４０−の最終容量）を凍結乾燥
により粗製粉末に転換した。この粗製粉末は１３．３１
０Ｌ１１／　ｇのリパーゼ活性を示した。
ＹＰＧ−寒天の組成は下記の通りであった：酵母エキス
、　Ｄｉｒｃｏ　　　　　　　　４　ｇ／　１グルコー
ス　　　　　　　　　１５ｇ／ＩＫｔｌｌＰＯＡ　　　
　　　　　　　　　　１　ｇ　／　ｌＭｇＳＯ４，７）
１ｚ０　　　　　　　　　０．５　ｇ　／　１寒天　　
　　　　　　　　　　２０ｇ／ｆｆ１２１℃で４０分間
消毒。
ＰＬ　−１ｃ培地の組成は下記の通りであった：ペプト
ン　　　　　　　　　　１５ｇ／ＪＴｗｅｅｎ−８０１
８ｇ　／　Ｅ ）ｌ１ｇｓＯ４，７）１２０　　　　　　　　　　２　
ｇ　／　１ＩＣａＣ１ｚＩ２１１２０　　　　　　　　
　　ｏ、　Ｌ　ｇ　／　／！Ｎａ１ｃｏ−１０２ｇ　／
　１ 消毒前のｐＨ６，０，１２１℃で４０分間消毒。
菌株ＤＳＭ４１１１は培地ＰＬ−ＩＣ上で菌株ＤＳＭ４
１０９番よ培地ＧＴ上で、菌株ＤＳＭ４１１０は培地Ｇ
ＴＳ−１上で、及び菌株ＤＳＭ１８００は培地ＬＲ−８
ＳＴ上で木質的るこ実施例１と同様にして発酵させた。
培養液からの回収は実施例１の０５Ｍ３８１９４こつ０
て説明したものと本質的に同様にして１〒つた。
０５Ｍ４１０９については凍結乾燥曲番こ追カロの主ｎ
製工程を行った。即ちｔＪＦ−？ａ縮液をアセトンで沈
澱させ、その後沈澱を水に再溶解させ凍′４古乾丈檗し
た。
得られた凍結乾燥粉末は次のリンぐ−ゼ゛活性を示した
： 菌株ＤＳＭ４１１１０５Ｍ４１０９　ＤＳＭ４１１０　
ＤＳＭ１８００ＬＵ／ｇ　　３２．０００２１１．００
０　６，６００　１．８００跣譜し析汰 洗浄実験に用いられた試験材料はオリーブ油（Ｓｉｇｍ
ａ　０−１５００）を含浸した綿織物（約１．２ｇ１５
０ｃｊに相当する表面重量のもの）であった。布切れは
車に５０〜８５４（示した通り）の５０〜６０℃に加熱
したオリーブ油をマイクロピベ・ノドを用０て各試験布
切れ＜７Ｘ７ｃｍ）の中心に落すことにより製造した。
油適用後、これらの布切れを室温で約２日間熟成させた
。
実施例１及び２からのリパーゼ調製物を川（１、各々菌
株番号で示した。
又、比較例として、ヨーロッパ特許公１０１３００６４
号の実施例２３に説明されるようにして得られ、最も効
率的な公知の脂質分解洗剤用添加剤を表わすフサリウム
・オキシスポラムに基づく脂質分解粉末を用いた。フサ
リウム・オキシスポラム・リパーゼ調製物の活性は９０
，０００ＬＵ／　ｇであった。
これらのリパーゼはＴｅｒｇ−０−Ｔｏｍｅｔｅｒ試験
洗浄機械内における洗浄試験において評価された。この
Ｔｅｒｇ−０−Ｔｏｍｅｔｅｒ試験洗浄機械はジエイＣ
，ハリス、「洗浄能力及び試験Ｊ　（Ｊａｙ　Ｃ，ｌ１
ａｒｒｉｓ、　Ｄｅｔｅｒｇｅｎｃｙｅｖａｌｕａｔｉ
ｏｎ　ａｎｄ　ｔｅｓｔｉｎｇ）（Ｉｎｔｅｒｓｃｉｅ
ｎｃｅ　ＰｕｂｌｉｓｈｅｒｓＬｔｄ、　１９５４．６
０〜６１頁）に説明されている。
洗浄試験は下記条件下に行われた： 撹拌　　　　　　１１００ｒｐ 水硬度　　　　　特に断りのない限り １８°　ドイツ硬度（水道水） 布／液体化　　　７枚の布切れ／１０１０００ａすすぎ
　　　　　流出水道水内で１５分間各々８５ｍを含む７
枚の布切れ中に含有される油の量は約５３５■（密度０
．９０）であった。
すすぎ後、布切れを風乾した。布切れ内の残存油含量は
ｎ−ヘキサンによる５時間のソックスレー抽出後残存物
質の重量測定により求めた。
残存油の組成はＴＬＣ−ＦＩＤ　（ＴＬＣ／ＦＩＤは薄
層クロマトグラフィ／火炎イオン化検出器に対する略称
であり、この方法はＬｉｐｉｄｓ、１８巻Ｔｈ１Ｏ（１
９８３年）、７３２頁に記載されている）法により下記
条件下にＩａｔｒｏｓｃａｎ　ＴＨ−１０（Ｉａｔｒｏ
ｎ　Ｌａｂ、Ｉｎｃ、東京）をクロマトコーダＩＩ　（
Ｓｙｓｔｅｍ　Ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔｓ　Ｃｏ、Ｌｔｄ
、東京）計算積算機を組合わせて用いて分析した：静置
相　　　Ｃｈｒｏｍａｒｏｄ　Ｓ−Ｕ　（Ｉａｔｒｏｎ
）可動相　　　ヘキサン／クロロホルム／酢酸（６０：
５０：　２　　ｖ／ｖ／ｖ） 水素流速　　１６０ａｄ／分 空気流速　　２０００ｍｆ　／分 走査速度　　走査当り３０秒 ＴＬＣ−ＦＩＤ分析のための試料は下記の様にして調製
した。残存物質の重量測定後、乾燥抽出物を２０−のヘ
キサンに再溶解し、エタノールに溶解した５−の内部標
準（リトコール酸、１２．５ｒｎｇ／ｄ）を添加した。
ＩＪｄの試料を各分析に用いた。
トリオレイン、ジオレイン、モノオレイン及びオレイン
酸に対する標準曲線に基づき残存油の相対的組成（％ｗ
　／　ｗ　）を計算した。
残存油中の未加水分解グリセリド結合の数は次式を用い
て計算した： 式中、ＸＴＧはトリグリセリドの％（％ｗ　／　ｗ　）
であり、 ＸＯＣはジグリセリド（％ｗ　／　ｗ　）であり、ＸＳ
Ｃはモノグリセリド（％ｗ／ｗ）であり、 Ｍは油の残存量（■）であり、 ８８５．６２１　、及び３５７はそれぞれトリオレイン
、ジオレイン及びモノオレインのモル重量である。
木際は異った洗浄温度におけるアニオン性洗剤中のフミ
コラ・ラヌギノザ・リパーゼ（０３Ｍ３８１９）の効果
を示す。
洗剤組成：　ＬＡＳ　（０，５ｇ　／　ｌ　）、Ｎａｚ
ＣＯｚ（１，０ｇ　／　ｌ　）洗浄時間：２０分 リパーゼ量：　３０００ＬＵ／　１ ｐＨ：　９．５ 汚染＝８５４オリーブ油 ＬＡＳはアニオン性界面活性剤である線状アルキルベン
ゼンスルホネートである（Ｎａｎｓａ　Ｈ５８０／Ｓ。
Ａｌｂｒｉｇｈｔ　＆　Ｗｉｌｓｏｎ）。
３０℃　ｎ（、ｃｒｍｏｌｅ）　　５９０　　　５７１
　　　　　３６０５０℃　ｎ（，１７ｎｏｌｅ）　　６
０６　　　６２８　　　　　４３２本例においては異っ
た洗浄時間を用いてフミコラ・ラヌギノザ・リパーゼ（
０３Ｍ３８１９）の効果が示される。
洗剤組成：　ＬＡＳ　（０，５ｇ　／　１　）、Ｎａｚ
ＣＯ：＋（１，０ｇ　／　ｌ　）。
温度：３０℃ リパーゼ量：　３０００ＬＵ／　Ｉ！ ｐＨ（初期）：９．５ 汚染二８５μ！オリーブ油 ｎ　　（μｍｏｌｅ）　　５９０　　　５７１　　　　
　３６０ｎ　（μｍｏｌｅ）　　５６８　　　５２６　
　　　　２４６ｎ　　（μｍｏｌｅ）　　４６５　　　
４５４　　　　　　１５３ｎ　　（μｍｏｌｅ）　　４
３１　　　４１９　　　　　　ＩＩＩ次新ｌ九ｉ 本例はフミコラ・ラヌギノザ・リパーゼ（０５Ｍ３８１
９）の洗剤能力に及ぼす水の硬度の影響を示す。硬度（
’ＧＨ＝ドイツ硬度゛）は水道水を蒸留水と混合するこ
とにより調整した。
洗剤組成：　ＬＡＳ　（０，５ｇ　／　１　）、Ｎａ、
Ｃ０３（１，０ｇ　／　１２　）温度＝３０℃ 洗浄時間：２０分 リパーゼｉｔ：　３０００Ｌｔｌ／　１ｐＦ＋　（初期
）：９．５ 汚染二８５４オリーブ油 硬　度　　　　　リパーゼ　フサリウムオ　フミコラ’
ＧＨなし　　　キシスポラム　ラヌギノザｎ　（、ｉｊ
ｍｏｌｅ）　　８２０　　　７５２　　　　　６２７ｎ
　（μｎ＋ｏｌｅ）　　６７０　　　５９５　　　　　
４１５Ｉ２　　　残存油 （曙）　　　　１８２　　　１７９　　　　　１７Ｏｎ
　（μｍｏｌｅ）　　５７９　　　５４８　　　　　４
０５１８　　　残存油 （曙）　　　　１８５　　　１８７　　　　　１６５ｎ
　（μｍｏｌｅ）　　５９０　　　５７１　　　　　３
６０本例は０５Ｍ３８１９からのアセトン分画リパーゼ
粉末を用いたＨ、ラヌギノザ・リパーゼの使用量の洗浄
性能に及ぼす影響を示す。
アセトン分別は水中に１０４ｍ１の全容量まで溶解され
た実施例１で調製された１０ｇの粗製粉末について行わ
れた。最終アセトン能度は４５容量％であった。再溶解
アセトン沈澱を凍結乾燥後、１６０、９６０Ｌ［Ｉ／　
ｇの活性を有する０、６２９　ｇが得られた。これを以
下の洗浄試験において用いた。
洗剤組成物：　ＬＡＳ　（０，５ｇ　／　ｌ　）。
ＮａｚＣＯｚ（１，０ｇ　／　（１） 洗浄時間：２０分 温度：３０分 ｐＨ（初期）：９．５ 汚染：８５ｄオリーブ油 用いられた汚染布切れは実施例２〜５がらの異ったバッ
チであり、従って結果は直接的には比較できない。
残存油（ｍｇ）　　２３２　２０９　２０２　２０２　
１９４　　１７６ｎ（μａ＋ｏｌ）　　　７６１　５５
６　５２１　４７１　４．１７　　３６３本例はＨ，ラ
ヌギノザ（ＤＳ門４１０９）　、ト１．プレビス−ハル
・’ｔ　　％イテ７（ＤＳＭ４１１１）　、Ｈ，プレヒ
ススポラ（ＤＳＭ４２１０）及びＩ−１，イア　ツレ７
　ス（ＤＳ、’１１８００）から得られたリパーゼを用
いて得られた洗浄効果を比較するものである。
洗剤組成：ＬＡＳ　　　　　　　　　　０．５０ｇ／ｎ
牛脂石けん　　　　　　　０．０５− アルコールエトキシレート （Ｃ，□−、、、６ＥＯ）　　　　　　　０．１０−ア
ルコールエトキシレート （Ｃ１０−＋８，３０ＥＯ）　　　　　　０．０２−ゼ
オライト　　　　　　　１．２Ｏ− ＮａｚＣＯｉ　　　　　　　　　　０．５０−メタケイ
酸ナトリウム　　０．１０− ＥＤＴＡ（ｔｉｔｒｉｐｌｅｘＩ［［）　　　　０．０
１−ＮａｚＳＯ４２，００一 温度：３０℃ 洗浄時間＝２０分 リパーゼ使用量：　６０００ＬＵ／　１ｐＨ：　９．５ 汚染：５０４オリーブ油 なし　　　　　　　　５４６ Ｈ，ラヌギノザ　　　　　４５４ Ｈ，プレビス・パル・ サーモイデア　　　　４６８ Ｈ，ブレビスポラ　　　　４８４ Ｈ，インソレンス　　　　３５０ タンパク質分解酵素を含有する洗剤溶液中におけるフミ
コラ・リパーゼ類の優れた安定性を以下に示す。
フミコラ・ラヌギノザ調製物（０５Ｍ４１０９）を従来
例において用いたフサリウム・オキソスボラム・リハー
ゼ及ヒシュードモナス・フルオレセンス（Ｐｓｅｕｄｏ
ｍｏｎａｓ　ｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｓ）により産生され
た市販のリパーゼ調製物＾１ａｎｏ　Ｐ（天野製薬株式
会社、名古屋、日本）と比較した。
アルカリ性バチルス・プロテアーゼＪＩＡＬＣＡ１．八
Ｓ［：。
５ＡＶＩＮＡＳＥ及びＥＳＰＥＲＡＳＥを用いた。これ
らはＮｏｖ。
Ｉｎｄｕｓｔｒｉ　Ａ／Ｓ、デンマークから販売されて
いる市販の洗剤プロテアーゼ類である。
タンパク質分解活性はカゼインを基質として用いて求め
られた。１力ゼインプロテアーセ単位（ＣＰＵ）は標準
条件即ち２５℃、及びｐＨ９，５において３０分間のイ
ンキュベーション下に毎分１ｍＭの一級アミノ基を放出
する酵素量（セリン標準と比較して測定）として定義さ
れる。２％（Ｗ／Ｖ）のカゼイン溶液（Ｈａｍｍｅｒｓ
ｔｅｎ　、西ドイツＭｅｒｃｋＡ、Ｇ、より供給）はブ
リフトン及びロビンソン（Ｂｒｉｔｔｏｎ　ａｎｄ　Ｒ
ｏｂｉｎｓｏｎ）、〔ジャーナル・オン・ケミカル・ソ
サエティ（Ｊｏｕｒｎ、Ｃｈｅｍ、Ｓｏｃ、）　１９３
１　。
ｐ、１４５１）により説明される一般緩Ｊｉ液（Ｏｎ　
１ｖｅｒｓａ　ＩＢｕｆｆｅｒ）を用いて調製されｐＨ
９，５に調整された。
洗剤＝２５％の界面活性剤（アルファオレフィンスルホ
ネート（ＡＣ３）及び線状アルキルベンゼンスルホネー
ト（ＬＡＳ））、硫酸ナトリウム、ゼオライト、ケイ酸
ナトリウム及び光学増白剤を含有する１、３ｇ／ｊ！の
非−リン酸粉末。
水硬度＝４．５°　ドイツ硬度 ｐＨ：　１０．０　（調整） 温度：２５℃ リパーゼ活性（初期）　　：　３０００ＬＵ／　１プロ
テアーゼ活性二〇或いは０．０５　ＣＰＵ／　１残存リ
パーゼ活性（％）： １）プロテアーゼ：　５ＡＶＩＮＡＳＥ２）プロテアー
ゼ：なし 洗剤：ＬＡＳ　　　　　　　　　　　　０．４０ｇ／ｌ
アルコールエトキシレート （Ｂｅｒｏｌ　０６５）　　　　　　　　　　０．１５
　ｇ　／　１牛脂石けん　　　　　　　　　０．１５ｇ
／ｊ！ナトリウムトリポリホスフェート １．５０ｇ／ｌ ナトリウムメタシリケート　　０．４０　ｇ　／　ＩＣ
Ｍ　Ｃ０，０５ｇ　／　Ｉ ＮａｚＳＯａ　　　　　　　　　　　　２．１０　ｇ　
／　１水硬度：１８°　ドイツ硬度 ｐＨ：　９．５ 温度：３０℃ リパーゼ活性：　３０００ＬＬｌ／　１プロテアーゼ活
性二〇或いは０．０５　ＣＰＵ／　１１）ブＯテ７−ゼ
：　５ＡＶＩＮＡＳＥ２）プロテアーゼ：　ＡＬＣＡＬ
ＡＳＥ３）プロテアーゼ：　ＥＳＰＥＲＡＳＥ４）プロ
テアーゼ：なし 本発明のフミコラ・リパーゼは従来技術の洗剤用リパー
ゼ類（フサリウム及びシュードモナス）とは対照的にプ
ロテアーゼを有する洗剤溶液内において極めて安定であ
ることが判る。
各種安定化剤を有する溶液内におけるリパーゼ安定性を
検討した。
リパーゼ：フミコラ・ラヌギノザ（ＤＳＭ４１０９）貯
蔵温度：３０℃ ｐｏ　：　７．０ Ｒｏｄａｌｏｎを防腐剤として全調製物に添加した（０
．２■活性物質／−）。
結果： これらの結果は１，２−プロパンジオール（ＭＰＧ＝モ
ノプロピレングリコール）がフミコラ・リパーゼに対す
る優れた安定剤であることを示している。この貯蔵安定
性はＣａ塩を添加することにより更に改良される。ソル
ビトールは僅かな安定効果を有する。
洗浄実験を下記組成を有する安定化液体リパーゼを用い
て行った： フミコラ・ラヌギノザ ＤＳＭ４１０９リパーゼ　　　　　５０００Ｌｔｌ　／
　ｍｔｉ１．２−プロパンジオール　　　５０％ｖ　／
　ｖ脱イオン水　　　　　　　　　５０％ｖ　／　ｖＣ
ａＣＩｇ　・２Ｈｚ０　　　　　　　　　３　■／　ｌ
ｄ洗剤組成物：　ＬＡＳ　（０，５ｇ　／　１　）、Ｎ
ａｔＣＯｉ（１，０ｇ　／　ｌ　）温度：３０℃ 洗浄時間：２０分 ｐＨ：　９．５ 汚染：５０Ｉオリーブ油 リパーゼ使用量：ｌ洗浄液当り１−の安定化液体調製物 結果： ５０００　　　　　　１４５　　　４１Ｂ酵素のない担
体顆粒を下記組成を用いて実質的に米国特許４，１０６
，９９１号明細書に従って調製した：１５％セルロース
繊維 ４％二酸化チタン ５％黄色デキストリン １０％スクロース ６４％硫酸ナトリウム この顆粒を篩にかけて３００〜７１０−粒径を得た。
３０．８ｇのこれをポリビニルピロリドン（ＰＶＫに３
０゜ＧＡＦ　Ｃｏｒｐ、米国、の製品）のエタノール中
３０％溶液６．２ｇにより湿潤させた。十分混合後、１
２．３の凍結乾燥Ｈ，ラヌギノザＤＳＭ４１０９　リパ
ーゼ（９２，７００ＬＵ／　ｇ、実施例２と実質的に同
様にして調製）を添加し、十分に混合させた。この顆粒
を約５０℃において空気吹込み（流動化）により乾燥さ
せた（エタノールの蒸発）。篩分けにより３００〜８５
０　ｕｒｎの粒子を集めた。
この顆粒を次いで下記の如く三段階により被覆したニ ー５％のポリエチレングリコール（ＭＷ６００）−ｏ、
２５％のＴｉ１ｔ／Ｍｇシリケート　（４：１）−４％
のポリエチレングリコール（ＭＷ６００）この被覆顆粒
を０．８ｍ／秒において１０分間空気吹付けして被覆物
質の微粒子を除去した。最後にこの物質を再び篩にかけ
３００〜８５０霞範囲のものを集めた。粉末のない、白
色でない顆粒が得られた。
収率及び活性は下記の通りであった： 凍結乾燥粉末　　９２．７００ＬＵ／　ｇ　　　１２．
３　ｇ未被覆顆粒　　　２１，１００−　　　　４５．
０−被覆顆粒　　　　１８，２００− 洗浄実験は凍結乾燥された粉末及びこの顆粒を用いて下
記の通りに行われた： 洗剤組成物：　ＬＡＳ　（０，５ｇ　／　Ｎ）、Ｎａｚ
ＣＯｉ（１，０ｇ　／　１　）温度：３０℃ 洗浄時間：２０分 リパーゼ使用量：　６０００Ｌｕ／　ｉ！ｐＨ：　１０
．０ 汚染：５０Ｉｌｌオリーブ油 結果： 以下余白 リパーゼ調製物　　　　ｎ（μｌｌ１ｏｌ）なし　　　
　　　　　　５１５ 凍結乾燥粉末　　　　　３８６ 顆粒　　　　　　　　　４１５
【図面の簡単な説明】
第１図〜第４図はそれぞれｐＨ−活性曲線を示すグラフ
であり、第１図〜第２図は０３Ｍ３８１９リパーゼに対
するものであり、第３図〜第４図は０５Ｍ１８００リパ
ーゼに対するものである。第１図及び第３図はトリブチ
リン法によるものであり、及び第２図及び第４図はオリ
ーブ油／ＰＶＣ法によるものである。 以下余白 四 ７；；　　８　　ｇ　　’ｉＥ　Ｆ’！　　Ｂ　Ｆｆｉ
’＜　　’３　Ｆ；’ｒＦｉｇ、　２ 相対活性（％） ／　　　　　　　ｅｌ　　　　　　　’＋ｌ　　　　　
　　ＩＩＪ　　　　　　１１ｐ　　目　呂　８　ま　８
　呂　８ 年　　　−

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １、その有効成分が微生物により産生されたリパーゼで
    あり、そのリパーゼがサーモミセス（Ｔｈｅｒｍｏｍｙ
    ｃｅｓ）属を含むフミコラ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）属の菌
    株により産生可能であることを特徴とする酵素洗剤用添
    加剤。 ２、菌株が好熱性サーモミセスｓｐ．（Ｔｈｅｒｍｏｍ
    ｙｃｅｓｓｐ．）を含む好熱性フミコラｓｐ．（Ｈｕｍ
    ｉｃｏｌａ　ｓｐ．）に属する特許請求の範囲第１項記
    載の酵素洗剤用添加剤。 ３、菌株がＨ．ラヌギノザ（グリフォン・アンド・マウ
    ブラン）ブンス〔Ｈ．ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ（Ｇｒｉｆ
    ｆｏｎａｎｄ　Ｍａｕｂｌａｎｃ）Ｂｕｎｃｅ〕、Ｈ．
    ブレビスポラ・サブラーマニアム・アンド・シルマラカ
    ー（Ｈ．ｂｒｅｖｉｓｐｏｒａＳｕｂｒａｈｍａｎｙａ
    ｍ　ａｎｄ　Ｔｈｉｒｕｍａｌａｃｈａｒ）、Ｈ．ブレ
    ビス・バル・サーモイディア・サブラーマニアム・アン
    ド・シルマラカー（Ｈ．Ｂｒｅｖｉｓ　ｖａｒ．ｔｈｅ
    ｒｍｏｉｄｅａＳｕｂｒａｈｍａｎｙａｍ　ａｎｄ　Ｔ
    ｈｉｒｕｍａｌａｃｈｅｒ）或いはＨ．インソレンス・
    クーニィ＆エマーソン（Ｈ．ｉｎｓｏｌｅｎｓＣｏｏｎ
    ｅｙ＆Ｅｍｅｒｓｏｎ）に属する特許請求の範囲第１項
    記載の酵素洗剤用添加剤。 ４、菌株がＨ．ラヌギノザＤＳＭ３８１９（Ｈ．ｌａｎ
    ｕｇｉ−ｎｏｓａ　ＤＳＭ３８１９）である特許請求の
    範囲第３項記載の酵素洗剤用添加剤。 ５、その有効成分が微生物により産生されるリパーゼで
    あり、そのリパーゼがフミコラ・ラヌギノザ（Ｈｕｍｉ
    ｃｏｌａ　ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）菌株ＤＳＭ３８１９
    からのリパーゼと免疫学的に交差反応することを特徴と
    する酵素洗剤用添加剤。 ６、添加剤が非粉化性顆粒或いは液体として提供される
    特許請求の範囲第１項〜第５項のいづれかに記載の酵素
    洗剤用添加剤。 ７、添加剤が酵素安定剤を含有する液体として提供され
    る特許請求の範囲第６項記載の酵素洗剤用添加剤。 ８、安定剤がプロピレングリコールである特許請求の範
    囲第７項記載の酵素洗剤用添加剤。 ９、リパーゼ活性が約１０，０００ＬＵ／ｇ添加剤を越
    える特許請求の範囲第１項〜第８項のいづれかに記載の
    酵素洗剤用添加剤。 １０、添加剤がリパーゼの他にタンパク質分解酵素を含
    有する特許請求の範囲第１項〜第９項のいづれかに記載
    の酵素洗剤用添加剤。 １１、タンパク質分解活性が約０．５〜約３．０Ａｎｓ
    ｏｎ単位／ｇ添加剤の範囲にある特許請求の範囲第１０
    項記載の酵素洗剤用添加剤。 １２、タンパク質分解酵素がアルカリ性バチルス・プロ
    テアーゼ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｐｒｏｔｅａｓｅ）であ
    る特許請求の範囲第１０項或いは第１１項記載の酵素洗
    剤用添加剤。 １３、タンパク質分解酵素がバチルス・リヘニホルミス
    （Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）を
    用いて微生物により製造されるか或いは米国特許３，７
    ２３，２５０号明細書に従って製造される特許請求の範
    囲第１２項記載の酵素洗剤用添加剤。 １４、その有効成分が微生物により産生されるリパーゼ
    であり、その酵素洗剤用添加剤が特許請求の範囲第１項
    〜第１３項記載の酵素洗剤用添加剤であることを特徴と
    する酵素添加剤を含んでなる洗剤。 １５、粉末或いは液体として提供される特許請求の範囲
    第１４項記載の洗剤。 １６、洗剤が特許請求の範囲第１項〜第１２項のいづれ
    かに記載の酵素洗剤用添加剤を０．１〜５％ｗ／ｗの量
    で含有する特許請求の範囲第１４項又は第１５項記載の
    洗剤。 １７、界面活性剤が３０〜１００重量％のアニオン性界
    面活性剤及び０〜７０重量％の非イオン性界面活性剤を
    含んでなる特許請求の範囲第１４項〜第１６項のいづれ
    かに記載の洗剤。 １８、リパーゼ活性が５０〜２０，０００ＬＵ／ｇ洗剤
    の範囲にある特許請求の範囲第１４項〜第１７項のいづ
    れかに記載の洗剤。 １９、洗剤がプロテアーゼを含む特許請求の範囲第１４
    項〜第１８項のいづれかに記載の洗剤。 ２０、プロテアーゼ活性が０．０００５〜０．１５ＡＵ
    ／ｇ洗剤の範囲にある特許請求の範囲第１９項記載の洗
    剤。 ２１、洗剤が特許請求の範囲第１４項〜２０項のいづれ
    かに記載の洗剤であり、及びｐＨが７〜１２の範囲であ
    ることを特徴とする洗浄方法。 ２２、洗浄溶液が特許請求の範囲第１４項〜第２０項の
    いづれかに記載の洗剤を洗浄溶液のｌ当り０．５〜２０
    ｇの範囲の量で含有する特許請求の範囲第２１項記載の
    洗浄方法。
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