JPH0387187A - 組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法 - Google Patents
組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法Info
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- JPH0387187A JPH0387187A JP63300386A JP30038688A JPH0387187A JP H0387187 A JPH0387187 A JP H0387187A JP 63300386 A JP63300386 A JP 63300386A JP 30038688 A JP30038688 A JP 30038688A JP H0387187 A JPH0387187 A JP H0387187A
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- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
- C12N9/18—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
- C12N9/20—Triglyceride splitting, e.g. by means of lipase
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、リパーゼ遺伝子を含む組換えＤＮＡそれを含
むシュードモナス属菌、及びそれを用いたリパーゼの製
造方法に関する。
むシュードモナス属菌、及びそれを用いたリパーゼの製
造方法に関する。
リパーゼは脂質を加水分解する酵素で、油脂の加工、臨
床診断薬、洗剤への使用等、利用分野は広い。
床診断薬、洗剤への使用等、利用分野は広い。
従来シュードモナス属細菌の産生ずるリパーゼを組換え
ＤＮＡ技術を利用して生産した報告は存在する（太守ら
、特開昭６０−１８８０７２、釘宮ら。
ＤＮＡ技術を利用して生産した報告は存在する（太守ら
、特開昭６０−１８８０７２、釘宮ら。
特開昭６２−２２８２７９）。
しかし、これらはいずれもリパーゼ生産を大腸菌を宿主
として行っている。
として行っている。
大腸菌を宿主とした場合、生産物は菌体内に蓄積し、培
地中にはほとんど分泌されないので生産物を回収するた
めには、大腸菌を超音波処理等により破砕しなければな
らず、酵素等の物質生産上不利であるのは周知の事実で
ある。
地中にはほとんど分泌されないので生産物を回収するた
めには、大腸菌を超音波処理等により破砕しなければな
らず、酵素等の物質生産上不利であるのは周知の事実で
ある。
そこで本発明者らは、リパーゼ遺伝子を含むＤＮＡ断片
、プラス藁ドを用い、かつシュードモナス属菌を宿主と
する形質転換体を得ればリパーゼを培地中に大量に蓄積
させうるのではないかと考え鋭意検討した結果、本発明
を完成した。
、プラス藁ドを用い、かつシュードモナス属菌を宿主と
する形質転換体を得ればリパーゼを培地中に大量に蓄積
させうるのではないかと考え鋭意検討した結果、本発明
を完成した。
即ち、本発明はシュードモナス属菌由来のリパーゼ遺伝
子を含むＤＮＡ断片を分離し、該ＤＮＡ断片を有するプ
ラスミドを得、これらのプラスミドを用いシュードモナ
ス属菌に組み込んで形質転換体を得、該形質転換体を培
養することによりリパーゼを菌体外に大量に蓄積せしめ
、これを採取することを特徴とする組換えＤＮＡ、それ
を含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの
製造法である。
子を含むＤＮＡ断片を分離し、該ＤＮＡ断片を有するプ
ラスミドを得、これらのプラスミドを用いシュードモナ
ス属菌に組み込んで形質転換体を得、該形質転換体を培
養することによりリパーゼを菌体外に大量に蓄積せしめ
、これを採取することを特徴とする組換えＤＮＡ、それ
を含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの
製造法である。
本発明のリパーゼ遺伝子を含む染色体ＤＮＡの給源は、
リパーゼ生産能を有するシュードモナス属菌から供給さ
れる。例えば有為ら（Ａｇｒ、Ｂｉｏｌ。
リパーゼ生産能を有するシュードモナス属菌から供給さ
れる。例えば有為ら（Ａｇｒ、Ｂｉｏｌ。
Ｃｈｅｉｎ、、３０．５１５ （１９６６） ）により
分離されたシュードモナス・エスピーＭ−１２−３３と
命名された菌株があげられる。本菌株の菌学的性質は下
記のとおりである。
分離されたシュードモナス・エスピーＭ−１２−３３と
命名された菌株があげられる。本菌株の菌学的性質は下
記のとおりである。
（ａ）形態
（１）桿菌（０，５〜１．ＯＸ １．２〜３．０）μ（
２）単独または短連鎖 （３）運動性あり、１〜３木の極鞭毛 （４）胞子なし く５）ダラム染色： 陰性 （６）抗酸性：陰性 （７）多形性：なし くｂ）生育状態 （１）肉汁寒天平板培養：円形、凸円状、表面はなめら
かで薄い、黄白色半透明 （２）肉汁寒天斜面培養：糸状、周縁はなめらかで生育
は普通、凸円状、薄黄白 色でやや光沢あり （３）肉汁液体培養：生育は普通、表面に薄膜形成、濁
りあり （４）肉汁ゼラチン穿刺培養：生育は普通、液化は漏斗
状 （５）リドマス多ルク：ややアルカリ性、リドマスを還
元する、液化するがわず かに沈澱を形成する （ｃ）生育性 （１）マツコンキー（ＭａｃＣｏｎｋｅｙ）培地：生育
（２）ＫＣＮ培地 ：生育しない （３）ＳＳ寒天培地：生育 （ｄ）生理的性質 （１）硝酸塩の還元：陽性（コハク酸、硝酸ナトリウム
培地） （２）脱窒反応：陰性 （３）ＭＲテスト：陰性 （４）ＶＰテスト：陰性 （５）インドールの生成：陰性 （６）硫化水素の生成：陰性 （７）デンプンの加水分解：陰性 （８）クエン酸の利用：陽性（シモンズ、クエン酸培地
） （９）無機窒素源の利用：硝酸塩は利用されないがアン
モニウム塩を利用する （１０）色素の生成 キング（Ｋｉｎｇ） Ａ培地：ｖｃ黄色素キング（Ｋｉ
ｎｇ） Ｂ培地：淡褐色水溶性色素Ｓ、 Ｃ，Ｄ培地
：淡褐色色素 チロシン（Ｔｙｒｏｓ １ｎｅ）培地：わずかに褐色水
溶性色素 グルタミン酸寒天培地：薄黄色水溶性 色素 （１１）ツイーン（Ｔｉｙｅｅｎ） ８０分解：陽性（
１２）カゼイン分解：陽性 （１３）ＰＨＢ蓄積：陽性 （１４）ウレアーゼ：陰性 （１５）オキシダーゼ：陽性 （１６）カタラーゼ：陽性 （１７） （１８） （１９） （２０） （２１） （２２） （２３） （２４） （２５） アルギニンジヒドロラーゼ：陰性 リジンデカルボキシラーゼ：陽性 オルニチンデカルボキシラーゼ：陽性 アジルアξダーゼ：陽性 生育ｐｏ： ５．０〜９．０ 生育温度： １０°Ｃ（＋） 、 ２０°Ｃ（＋＋）、 ２５°Ｃ
（＋＋＋＋）３０°Ｃ（＋＋＋＋）、 ３５°Ｃ（＋＋
Ｌ ３７°Ｃ（−）４２°Ｃ（−） 酸素に対する態度：好気性 ○−Ｆテスト二酸化的（Ｏｘｉｄａｔｊｖｅ）糖類から
の酸及びガスの生成 イ）酸の生成：第１表に示す。
２）単独または短連鎖 （３）運動性あり、１〜３木の極鞭毛 （４）胞子なし く５）ダラム染色： 陰性 （６）抗酸性：陰性 （７）多形性：なし くｂ）生育状態 （１）肉汁寒天平板培養：円形、凸円状、表面はなめら
かで薄い、黄白色半透明 （２）肉汁寒天斜面培養：糸状、周縁はなめらかで生育
は普通、凸円状、薄黄白 色でやや光沢あり （３）肉汁液体培養：生育は普通、表面に薄膜形成、濁
りあり （４）肉汁ゼラチン穿刺培養：生育は普通、液化は漏斗
状 （５）リドマス多ルク：ややアルカリ性、リドマスを還
元する、液化するがわず かに沈澱を形成する （ｃ）生育性 （１）マツコンキー（ＭａｃＣｏｎｋｅｙ）培地：生育
（２）ＫＣＮ培地 ：生育しない （３）ＳＳ寒天培地：生育 （ｄ）生理的性質 （１）硝酸塩の還元：陽性（コハク酸、硝酸ナトリウム
培地） （２）脱窒反応：陰性 （３）ＭＲテスト：陰性 （４）ＶＰテスト：陰性 （５）インドールの生成：陰性 （６）硫化水素の生成：陰性 （７）デンプンの加水分解：陰性 （８）クエン酸の利用：陽性（シモンズ、クエン酸培地
） （９）無機窒素源の利用：硝酸塩は利用されないがアン
モニウム塩を利用する （１０）色素の生成 キング（Ｋｉｎｇ） Ａ培地：ｖｃ黄色素キング（Ｋｉ
ｎｇ） Ｂ培地：淡褐色水溶性色素Ｓ、 Ｃ，Ｄ培地
：淡褐色色素 チロシン（Ｔｙｒｏｓ １ｎｅ）培地：わずかに褐色水
溶性色素 グルタミン酸寒天培地：薄黄色水溶性 色素 （１１）ツイーン（Ｔｉｙｅｅｎ） ８０分解：陽性（
１２）カゼイン分解：陽性 （１３）ＰＨＢ蓄積：陽性 （１４）ウレアーゼ：陰性 （１５）オキシダーゼ：陽性 （１６）カタラーゼ：陽性 （１７） （１８） （１９） （２０） （２１） （２２） （２３） （２４） （２５） アルギニンジヒドロラーゼ：陰性 リジンデカルボキシラーゼ：陽性 オルニチンデカルボキシラーゼ：陽性 アジルアξダーゼ：陽性 生育ｐｏ： ５．０〜９．０ 生育温度： １０°Ｃ（＋） 、 ２０°Ｃ（＋＋）、 ２５°Ｃ
（＋＋＋＋）３０°Ｃ（＋＋＋＋）、 ３５°Ｃ（＋＋
Ｌ ３７°Ｃ（−）４２°Ｃ（−） 酸素に対する態度：好気性 ○−Ｆテスト二酸化的（Ｏｘｉｄａｔｊｖｅ）糖類から
の酸及びガスの生成 イ）酸の生成：第１表に示す。
口）ガスの生成：陰性
（以下余白）
第
表
以上の分類学的諸性質は「マニアル・イブ・マイクロバ
イオロジカル・メソド （Ｍａｎｕａｌ ｆ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｍｅｔｈｏｄ） Ｊ
（アメリカ細菌学全編）及び「細菌学実習提要」
（東京大学伝染病研究所友会編）などにより検討したも
ので、これらの諸性質を「バーシーズ・マニュアル・イ
ブ・ブタごネイティブ・バクテリオロジーＪ （Ｂｅｒ
ｇｅｙ’ｓＭａｎｕａｌ ｏｆ Ｄｅｔｅｒｍｉｎａｔ
ｉｖｅ Ｂａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ）第８版。
イオロジカル・メソド （Ｍａｎｕａｌ ｆ Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｍｅｔｈｏｄ） Ｊ
（アメリカ細菌学全編）及び「細菌学実習提要」
（東京大学伝染病研究所友会編）などにより検討したも
ので、これらの諸性質を「バーシーズ・マニュアル・イ
ブ・ブタごネイティブ・バクテリオロジーＪ （Ｂｅｒ
ｇｅｙ’ｓＭａｎｕａｌ ｏｆ Ｄｅｔｅｒｍｉｎａｔ
ｉｖｅ Ｂａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ）第８版。
ロバート・イー（Ｒｏｂｅｒｔ Ｅ、）等のダラム・ネ
ガティブ・オルガニズムズ・アン・アプローチ・ツー・
アイデンティフィケーション（Ｇｒａｍ−ｎｅｇａｔｉ
ｖｅｏｒｇａｎｉｓｍｓ ａｎ ａｐｐｒｏａｃｈ ｔ
ｏ １ｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ） （ガイド・ツー
・ブリサンブチイブ・アイデンティフィケーション（Ｇ
ｕｉｄｅ ｔｏ ｐｒｅｓｕｍｐｔｉｖｅ １ｄｅｎｔ
ｉｆｉｃａ−ｔｔｏｎ））、コワンズ・マニュアル・フ
ォー・ザ・アイデンティフィケーション・イブ・メディ
カル・バクテリア（Ｃｏｗａｎ’ｓ Ｍａｎｕａｌ ｆ
ｏｒ ｔｈｅ １ｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ ｏｆ
ｍｅｄｉｃａｌ ｂａｃｔｅｒｉａ）の記載と対比する
と、生育温度を除く殆どすべての性質がシュードモナス
６セバシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ
）と一致することから、本菌はシュードモナス・セパシ
ア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ） Ｍ−
１２−３３と命名された。
ガティブ・オルガニズムズ・アン・アプローチ・ツー・
アイデンティフィケーション（Ｇｒａｍ−ｎｅｇａｔｉ
ｖｅｏｒｇａｎｉｓｍｓ ａｎ ａｐｐｒｏａｃｈ ｔ
ｏ １ｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ） （ガイド・ツー
・ブリサンブチイブ・アイデンティフィケーション（Ｇ
ｕｉｄｅ ｔｏ ｐｒｅｓｕｍｐｔｉｖｅ １ｄｅｎｔ
ｉｆｉｃａ−ｔｔｏｎ））、コワンズ・マニュアル・フ
ォー・ザ・アイデンティフィケーション・イブ・メディ
カル・バクテリア（Ｃｏｗａｎ’ｓ Ｍａｎｕａｌ ｆ
ｏｒ ｔｈｅ １ｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ ｏｆ
ｍｅｄｉｃａｌ ｂａｃｔｅｒｉａ）の記載と対比する
と、生育温度を除く殆どすべての性質がシュードモナス
６セバシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ
）と一致することから、本菌はシュードモナス・セパシ
ア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ） Ｍ−
１２−３３と命名された。
そして本菌株は微工研菌寄第９８７１号（ＦＥＲＭ Ｐ
Ｎｏ、９８７１）として工業技術院微生物工業技術研
究所に寄託されている。
Ｎｏ、９８７１）として工業技術院微生物工業技術研
究所に寄託されている。
形質転換体の調製
本発明にかかる染色体ＤＮＡ及び形質転換体は、概略下
記の工程によって調製することができる。
記の工程によって調製することができる。
（１）染色体ＤＮＡの調製法
シュードモナス・セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓｃ
ｅｐａｃｉａ） Ｍ−１２−３３株（ＦＥＲＭ Ｐ Ｎ
ｏ、９８７１）をＬＢ培地（トリプトン１．０％、酵母
エキス０．５％、塩化ナトリウム１．０％）で３０°Ｃ
にて一晩好気的に培養する。菌体を集菌後、斎藤、三浦
等の方法（Ｂｉｏｃｈｉｍ、 Ｂｉｏｐｈｙｓ、＾ｃ
ｔａ、 ７２． ６１９〜６２９（１９６３） ）等公
知の方法を利用して染色体ＤＮＡを抽出、精製してＤＮ
Ａを得る。
ｅｐａｃｉａ） Ｍ−１２−３３株（ＦＥＲＭ Ｐ Ｎ
ｏ、９８７１）をＬＢ培地（トリプトン１．０％、酵母
エキス０．５％、塩化ナトリウム１．０％）で３０°Ｃ
にて一晩好気的に培養する。菌体を集菌後、斎藤、三浦
等の方法（Ｂｉｏｃｈｉｍ、 Ｂｉｏｐｈｙｓ、＾ｃ
ｔａ、 ７２． ６１９〜６２９（１９６３） ）等公
知の方法を利用して染色体ＤＮＡを抽出、精製してＤＮ
Ａを得る。
（２）ＤＮＡ断片のプラスミドベクタ−への挿入及び形
質転換の方法 プラスミドベクタ−は宿主内で複製可能な、既知の制限
酵素切断部位を持ち、薬剤耐性等の選択マーカーを持つ
ベクターが望ましい。例えば０ Ｒ５Ｆ１０１０．Ｒ１ｂ６７９．Ｒ１１６２等の広宿主
域プラスξドベクターが挙げられる。より具体的にはＲ
３ＦＩＯＩＯにカナマイシン耐性遺伝子を導入したｐＦ
ｌｌｏｏ等が利用できる。
質転換の方法 プラスミドベクタ−は宿主内で複製可能な、既知の制限
酵素切断部位を持ち、薬剤耐性等の選択マーカーを持つ
ベクターが望ましい。例えば０ Ｒ５Ｆ１０１０．Ｒ１ｂ６７９．Ｒ１１６２等の広宿主
域プラスξドベクターが挙げられる。より具体的にはＲ
３ＦＩＯＩＯにカナマイシン耐性遺伝子を導入したｐＦ
ｌｌｏｏ等が利用できる。
こうして得られたベクターＤＮＡをＥｃｏＲＩ等の制限
酵素で切断し、同じ制限酵素で切断、精製した染色体Ｄ
ＮＡをリガーゼ等を用いた公知の方法により連結し、組
換えプラスミドを得る。
酵素で切断し、同じ制限酵素で切断、精製した染色体Ｄ
ＮＡをリガーゼ等を用いた公知の方法により連結し、組
換えプラスミドを得る。
次いで該組換えプラスミドを用いてシュードモナス属菌
、例えばシュードモナス・セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏ
ｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ）＋ シュードモナス９プチ
ダ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔｉｄａ）等を形質
転換する。
、例えばシュードモナス・セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏ
ｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ）＋ シュードモナス９プチ
ダ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔｉｄａ）等を形質
転換する。
形質転換は、塩化カルシウム法、塩化ルビジウム法、エ
レクトロポレーション法等の方法を利用する。
レクトロポレーション法等の方法を利用する。
リパーゼ生産能を有する形質転換菌の選択分離には、ポ
リビニルアルコールで乳化したトリブチリン トリオレ
イン等のトリグリセリドを含み、所定濃度の抗生物質を
有する寒天培地を用いることが簡便である。
リビニルアルコールで乳化したトリブチリン トリオレ
イン等のトリグリセリドを含み、所定濃度の抗生物質を
有する寒天培地を用いることが簡便である。
即ち形質転換した菌のなかから該寒天培地において大き
なりリアーゾーンを形成する菌株を分離することにより
、リパーゼ遺伝子を含む菌を選択分離することが出来る
からである。
なりリアーゾーンを形成する菌株を分離することにより
、リパーゼ遺伝子を含む菌を選択分離することが出来る
からである。
この菌からアルカリ法、ボイリング決算公知の方法を用
いてリパーゼ遺伝子を含むプラスミドＤＮＡを得る。
いてリパーゼ遺伝子を含むプラスミドＤＮＡを得る。
さらにこうして得られた本発明のプラスミドＤＮＡを導
入して得られたシュードモナス属菌を用いてリパーゼを
生産する。例えば新規な組換えプラスミドを有するシュ
ードモナス・セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃｅ
ｐａｃｉａ） Ｍ−１２−３３株を公知の培地を用いて
培養し、培養上清よりリパーゼを分離、精製して得るこ
とが出来る。
入して得られたシュードモナス属菌を用いてリパーゼを
生産する。例えば新規な組換えプラスミドを有するシュ
ードモナス・セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃｅ
ｐａｃｉａ） Ｍ−１２−３３株を公知の培地を用いて
培養し、培養上清よりリパーゼを分離、精製して得るこ
とが出来る。
リパーゼ活性測定法
２％ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）？８液２２５ｍ１
とオリーブ油７５ｍｆｆ１を混合乳化した基質溶液５
ｍＡと０．２Ｍ？ツキルバイン緩衝液（ｐＨ７） ４
ｍｌを平底試験管にとり、３７°Ｃ，５分間予混する。
とオリーブ油７５ｍｆｆ１を混合乳化した基質溶液５
ｍＡと０．２Ｍ？ツキルバイン緩衝液（ｐＨ７） ４
ｍｌを平底試験管にとり、３７°Ｃ，５分間予混する。
これに試料溶液１ ｍｆｔを加え良（振り混ぜ、直ちに
３７°Ｃ３０分間放置する。３０分後にアセトン・エタ
ノール混液（１：１）１０ｍを加え良く振り混ぜる。こ
れに０．０５Ｎ水酸化ナトリウム溶液１０／ｄ及びアセ
トン・エタノール混液（１：１）１０ｍｌを加え、さら
にフェノールフタレイン試液２滴を加えて窒素ガスを液
面に吹きつけながら、スターラーにて撹拌しつつ、０．
０５Ｎ塩酸でｐＨ１０，００まで滴定する。ブランク値
は試料溶液の代わりに精製水を用い、同様操作する。酵
素力価は１分間に１マイクロモルの脂肪酸を生成する時
を１単位とする。
３７°Ｃ３０分間放置する。３０分後にアセトン・エタ
ノール混液（１：１）１０ｍを加え良く振り混ぜる。こ
れに０．０５Ｎ水酸化ナトリウム溶液１０／ｄ及びアセ
トン・エタノール混液（１：１）１０ｍｌを加え、さら
にフェノールフタレイン試液２滴を加えて窒素ガスを液
面に吹きつけながら、スターラーにて撹拌しつつ、０．
０５Ｎ塩酸でｐＨ１０，００まで滴定する。ブランク値
は試料溶液の代わりに精製水を用い、同様操作する。酵
素力価は１分間に１マイクロモルの脂肪酸を生成する時
を１単位とする。
以下に実施例にて本発明を具体的に説明する。
実施例１
（１）染色体ＤＮＡの調製
シュードモナス・セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓｃ
ｅｐａｃｉａ）Ｍ−１２−３３（ＦＥＲＭ Ｐ Ｎｏ
、 ９８７１）株をＬＢ培地で、３０°Ｃにて一晩好気
的に振とう培養を行い、集菌後、斎藤、三浦法によるＤ
ＮＡ抽出法により染色体ＤＮＡを抽出・精製し、染色体
ＤＮＡ８．４■を得た。
ｅｐａｃｉａ）Ｍ−１２−３３（ＦＥＲＭ Ｐ Ｎｏ
、 ９８７１）株をＬＢ培地で、３０°Ｃにて一晩好気
的に振とう培養を行い、集菌後、斎藤、三浦法によるＤ
ＮＡ抽出法により染色体ＤＮＡを抽出・精製し、染色体
ＤＮＡ８．４■を得た。
（２）ＤＮＡ断片のプラスミドベクタ−への挿入３
広宿域プラスくドヘククーＲ５ＦＩＯＩＯ３３０ｎｇを
制限酵素Ｐｓｔｌで切断し、８．ＩＫｂ断片を抽出する
。
制限酵素Ｐｓｔｌで切断し、８．ＩＫｂ断片を抽出する
。
一方ｐＵＣ−４Ｋ（Ｐｈａｒｍａｃｉａ製） ４８０ｎ
ｇから同様の操作によりカナマイシン耐性遺伝子を含む
１．４Ｋｂ断片を調製する。両者をＴ４ ＤＮＡリガー
ゼで連結することにより、プラスミドベクタ−ｐＦＬ１
００を得た。
ｇから同様の操作によりカナマイシン耐性遺伝子を含む
１．４Ｋｂ断片を調製する。両者をＴ４ ＤＮＡリガー
ゼで連結することにより、プラスミドベクタ−ｐＦＬ１
００を得た。
ｐＦＬｌｏｏは大腸菌Ｃ６００株よりマニアチスら（Ｍ
ａｎｉａｔｉｓ ｅｔ ａｌ、、 Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ
Ｃｌｏｎｉｎｇ ａ ｌａｂ。
ａｎｉａｔｉｓ ｅｔ ａｌ、、 Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ
Ｃｌｏｎｉｎｇ ａ ｌａｂ。
ｒａｔｏｒｙ ｍａｎｕａｌ、 ９２〜９４ （１９８
１） ）の方法で精製した。
１） ）の方法で精製した。
上記染色体ＤＮＡ８．４μｇをとり、制限酵素ＥｃｏＲ
Ｉを加え３７°Ｃで１５分間反応させて、部分的に切断
した。一方プラスミドｐＦＬ１００２．５μｇに制限酵
素ＥｃｏＲＩを加え、３７°Ｃで２時間反応させ完全に
切断した。切断したプラスミドＤＮＡにアルカリ性ホス
ファターゼを加え、脱リン酸化した。切断した染色体Ｄ
ＮＡとベクタープラスミドＤＮＡを混合し、ＤＮＡリガ
ーゼを加えて一夜反応させてＤＮＡ鎖の連結反応を行っ
た。
Ｉを加え３７°Ｃで１５分間反応させて、部分的に切断
した。一方プラスミドｐＦＬ１００２．５μｇに制限酵
素ＥｃｏＲＩを加え、３７°Ｃで２時間反応させ完全に
切断した。切断したプラスミドＤＮＡにアルカリ性ホス
ファターゼを加え、脱リン酸化した。切断した染色体Ｄ
ＮＡとベクタープラスミドＤＮＡを混合し、ＤＮＡリガ
ーゼを加えて一夜反応させてＤＮＡ鎖の連結反応を行っ
た。
（３）プラスミドによる形質転換
４
前述のトリオレインを含む寒天培地でリパーゼ遺伝子を
選択、分離する際、宿主はハロー欠損株が便利である。
選択、分離する際、宿主はハロー欠損株が便利である。
そこで、シュードモナス・セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏ
ｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ） Ｍ−１２−３３株（ＦＥＲ
Ｍ ＰＮｏ。
ｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ） Ｍ−１２−３３株（ＦＥＲ
Ｍ ＰＮｏ。
９８７１ ）をニトロソグアニジン処理し、０．２％ト
リオレインを含むアンティビオティクメディウム３培地
（Ａｎｔｉｂｉｏｔｉｃ Ｍｅｄｉｕｍ ３． Ｄｉｆ
ｃｏ社製）にてハローを形成しない変異株）！ＷＩＯを
得た。
リオレインを含むアンティビオティクメディウム３培地
（Ａｎｔｉｂｉｏｔｉｃ Ｍｅｄｉｕｍ ３． Ｄｉｆ
ｃｏ社製）にてハローを形成しない変異株）！ＷＩＯを
得た。
本発明者らは、該菌株の形質転換に、エレクトロポレー
ション法が非常に有効なことを見い出した。即ち該菌株
をＬＢ培地２０ｍ２で、３０°Ｃにて対数増殖期（ＯＤ
６６０＝０．４）になるまで培養し、冷却後、３５００
ｒｐｍ、 ５分間遠心分離を行い集菌した。菌体を１０
ｍｌの２７２ｍＭシュークロース、７ｍＭリン酸ナト
リウム緩衝液（ｐＨ７，４）で洗浄した。再び遠心分離
した後、同緩衝液０ 、８ ｍｆｌに懸濁した。連結し
た組換え体ＤＮＡを加え、６０００Ｖ／ｃｍのパルスを
かけ、ＬＢ培地５ 、６ ｍｌを加え、３０°Ｃにて２
時間振とう培養した。この手法により２ Ｘｌ０６ｃｆ
ｕ／μｇＤＮＡの形質転換株が得られた。
ション法が非常に有効なことを見い出した。即ち該菌株
をＬＢ培地２０ｍ２で、３０°Ｃにて対数増殖期（ＯＤ
６６０＝０．４）になるまで培養し、冷却後、３５００
ｒｐｍ、 ５分間遠心分離を行い集菌した。菌体を１０
ｍｌの２７２ｍＭシュークロース、７ｍＭリン酸ナト
リウム緩衝液（ｐＨ７，４）で洗浄した。再び遠心分離
した後、同緩衝液０ 、８ ｍｆｌに懸濁した。連結し
た組換え体ＤＮＡを加え、６０００Ｖ／ｃｍのパルスを
かけ、ＬＢ培地５ 、６ ｍｌを加え、３０°Ｃにて２
時間振とう培養した。この手法により２ Ｘｌ０６ｃｆ
ｕ／μｇＤＮＡの形質転換株が得られた。
こうして連結した組換え体ＤＮＡをエレクトロポレーシ
ョン法にてＨＷＩＯ株を形質転換し、５００μｇ ／
ｍＲカナマイシン、０．２％トリオレインを含む選択培
地にまき、ハロー形成株８株を得た。
ョン法にてＨＷＩＯ株を形質転換し、５００μｇ ／
ｍＲカナマイシン、０．２％トリオレインを含む選択培
地にまき、ハロー形成株８株を得た。
（４）リパーゼ遺伝子を含む形質転換体の同定前記ハロ
ー形成株８株によりプラスごドを抽出し、制限酵素Ｅｃ
ｏＲＩで切断、アガロース電気泳動で挿入されたＤＮＡ
断片の解析を行ったところ、約１０ＫｂのＥｃｏＲＩ断
片が挿入された株と、６．ＯＫｂ及び２．７ＫｂのＨｃ
ｏＲＩ断片を含む株とに別けられた。
ー形成株８株によりプラスごドを抽出し、制限酵素Ｅｃ
ｏＲＩで切断、アガロース電気泳動で挿入されたＤＮＡ
断片の解析を行ったところ、約１０ＫｂのＥｃｏＲＩ断
片が挿入された株と、６．ＯＫｂ及び２．７ＫｂのＨｃ
ｏＲＩ断片を含む株とに別けられた。
抗リパーゼ抗血清を用いた実験から、１０ＫｂのＥｃｏ
ＲＩ断片上に目的とするりパーゼ遺伝子の存在すること
が明らかとなった。ハロー欠損株貼１０は、実際にはリ
パーゼ遺伝子上に変異が生じたのではなく、他の遺伝子
の変異によってハロー欠損株となったと考えられる。６
．ＯＫｂ及び２．７ＫｂのＥｃｏＲＩ断片はこの変異を
受けた遺伝子がクローニングされたため、その形質転換
株がハロー形成したと考えられる。１０Ｋｂ ＥｃｏＲ
Ｔ断片を含むプラスミドベクタ−をｐＬｉＰｌ と命名
し、その制限酵素切断地図を第１図に示した。
ＲＩ断片上に目的とするりパーゼ遺伝子の存在すること
が明らかとなった。ハロー欠損株貼１０は、実際にはリ
パーゼ遺伝子上に変異が生じたのではなく、他の遺伝子
の変異によってハロー欠損株となったと考えられる。６
．ＯＫｂ及び２．７ＫｂのＥｃｏＲＩ断片はこの変異を
受けた遺伝子がクローニングされたため、その形質転換
株がハロー形成したと考えられる。１０Ｋｂ ＥｃｏＲ
Ｔ断片を含むプラスミドベクタ−をｐＬｉＰｌ と命名
し、その制限酵素切断地図を第１図に示した。
（リパーゼ遺伝子の解析）
ｐＬｉｐｌプラス果ドを各種制限酵素により切断し、各
ＤＮＡ断片をρＦＬ１００にサブクローニングして、シ
ュードモナス−セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃ
ｅｐａｃｉａ））ＩＷＩＯ株を形質転換させ、前記と同
様にしてトリオレイン培地におけるハロー形成の有無を
調べた。
ＤＮＡ断片をρＦＬ１００にサブクローニングして、シ
ュードモナス−セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃ
ｅｐａｃｉａ））ＩＷＩＯ株を形質転換させ、前記と同
様にしてトリオレイン培地におけるハロー形成の有無を
調べた。
結果を第２図に示した。３ Ｋｂ Ｃ１ａ Ｉ−Ｅｃｏ
Ｒ，Ｉ断片をサブクローニングして得られたプラスミド
ｐＬｉｐｌｏもリパーゼを発現した。しかし２ Ｋｂ
Ｃ１ａ Ｉ −Ｋｐｎ Ｉ断片を含有するプラスミドは
リパーゼ生産は認められなかった。
Ｒ，Ｉ断片をサブクローニングして得られたプラスミド
ｐＬｉｐｌｏもリパーゼを発現した。しかし２ Ｋｂ
Ｃ１ａ Ｉ −Ｋｐｎ Ｉ断片を含有するプラスミドは
リパーゼ生産は認められなかった。
リパーゼの分子量３４ 、００（ｌから推測されるリパ
ーゼ遺伝子本体の大きさは約１． ＩＫｂ程度と考えら
れるが、サブクローニングの結果は、リパーゼ生産のた
めにはｌｂ以上のＤＮＡ断片が必要なことを示している
。そこで本発明者らは、３ＫｂＣ１ａ■ＥｃｏＲＩ断片
の全塩基配列をミズサワ（Ｍｉｚｕｓａｗａ）らの方法
〔ヌクレイツク・アシッズ・リサーチ（Ｎｕｃｌｅｉｃ
Ａｃ１ｄｓ Ｒｅｓ、） １４（３）、
１３１９〜１３２４７ （１９８６） ）に従って決定した。
ーゼ遺伝子本体の大きさは約１． ＩＫｂ程度と考えら
れるが、サブクローニングの結果は、リパーゼ生産のた
めにはｌｂ以上のＤＮＡ断片が必要なことを示している
。そこで本発明者らは、３ＫｂＣ１ａ■ＥｃｏＲＩ断片
の全塩基配列をミズサワ（Ｍｉｚｕｓａｗａ）らの方法
〔ヌクレイツク・アシッズ・リサーチ（Ｎｕｃｌｅｉｃ
Ａｃ１ｄｓ Ｒｅｓ、） １４（３）、
１３１９〜１３２４７ （１９８６） ）に従って決定した。
その結果、３ Ｋｂ Ｃ１ａ Ｉ −ＥｃｏＲＩ断片に
はリパーゼの構造遺伝子及びリパーゼ生産に必須な蛋白
質の遺伝子からなることが判明した。これら遺伝子のア
ミノ酸配列を第３図（ａ）及び（ｂ）に示す。
はリパーゼの構造遺伝子及びリパーゼ生産に必須な蛋白
質の遺伝子からなることが判明した。これら遺伝子のア
ミノ酸配列を第３図（ａ）及び（ｂ）に示す。
（５）リパーゼの生産
前記リパーゼ遺伝子を含むプラスミドｐＬｉＰ１０でシ
ュードモナス０セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃ
ｅｐａｃｉａ）Ｍ−１２−３３株を形質転換する。本菌
株を大豆油２．０％、ペプトン０．５％（Ｄｉｆｃｏ社
製）、肉エキス０．３％（Ｄｉｆｃｏ社製）、 ＫＨ２
ＰＯ４０，’１％１Ｍｇ５Ｏｎ ’ ７ＨｚＯＯ９０２
％、Ｆｅ５Ｏａ ’ ７１１２０ ０．００１％、アデ
カノール１滴よりなる液体培地で、３０°Ｃ，３日間振
とう培養する。遠心分離によりリパーゼ活性６００Ｕ＃
＋１の培養上清が得られる。本生産性は宿主菌Ｐｓｅｕ
ｄ。
ュードモナス０セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃ
ｅｐａｃｉａ）Ｍ−１２−３３株を形質転換する。本菌
株を大豆油２．０％、ペプトン０．５％（Ｄｉｆｃｏ社
製）、肉エキス０．３％（Ｄｉｆｃｏ社製）、 ＫＨ２
ＰＯ４０，’１％１Ｍｇ５Ｏｎ ’ ７ＨｚＯＯ９０２
％、Ｆｅ５Ｏａ ’ ７１１２０ ０．００１％、アデ
カノール１滴よりなる液体培地で、３０°Ｃ，３日間振
とう培養する。遠心分離によりリパーゼ活性６００Ｕ＃
＋１の培養上清が得られる。本生産性は宿主菌Ｐｓｅｕ
ｄ。
ｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ Ｍ−１２−３３株のリパ
ーゼ生産性の約４０倍である。
ーゼ生産性の約４０倍である。
本発明により得られた形質転換体を培養して得られたリ
パーゼの生産性は宿主菌の約４０倍であつ８ た。従って本発明は酵素製造業界における有用な方法を
提供するものである。
パーゼの生産性は宿主菌の約４０倍であつ８ た。従って本発明は酵素製造業界における有用な方法を
提供するものである。
第１図は、シュードモナス・セパシア
（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ） Ｍ−１
２−３３（ＦＦ、ＲＭ ＰＮｏ、 ９８７１）のリパー
ゼをコードするＤＮＡ配列を有するプラスミドｐＬｉＰ
１を各種制限酵素により分離し、アガロースゲル電気泳
動法を用いた測定に基づいて作製した制限酵素切断地図
を一例として示したものである。 第２図は、該プラスミドｐＬｉｐｌを各種制限酵素によ
り切断して得られる各ＤＮＡ断片をｐＦＬｌｏｏにサブ
クローニングしてシュードモナス・セパシア（Ｐｓｅｕ
ｄｏｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ） ＨＷＩＯ株を形質
転換させたものについてトリオレイン培地におけるハロ
ー形成の有無を調べたものである。第３図はシュードモ
ナス゛セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃ
ｉａ）のリパーゼの遺伝情報を担うＤＮＡのアミノ酸配
列を示すものであり、（ａ）はリパーゼの構造遺伝子を
（ｂ）はリパーゼの発現に関与するＤＮＡのアミノ酸配
列を示すものである。尚、第３図（ａ）における下線部
分は精製リパーゼ蛋白質のＮ末端アごノ酸配列が決定さ
れている領域を示すものである。
２−３３（ＦＦ、ＲＭ ＰＮｏ、 ９８７１）のリパー
ゼをコードするＤＮＡ配列を有するプラスミドｐＬｉＰ
１を各種制限酵素により分離し、アガロースゲル電気泳
動法を用いた測定に基づいて作製した制限酵素切断地図
を一例として示したものである。 第２図は、該プラスミドｐＬｉｐｌを各種制限酵素によ
り切断して得られる各ＤＮＡ断片をｐＦＬｌｏｏにサブ
クローニングしてシュードモナス・セパシア（Ｐｓｅｕ
ｄｏｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃｉａ） ＨＷＩＯ株を形質
転換させたものについてトリオレイン培地におけるハロ
ー形成の有無を調べたものである。第３図はシュードモ
ナス゛セパシア（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｃｅｐａｃ
ｉａ）のリパーゼの遺伝情報を担うＤＮＡのアミノ酸配
列を示すものであり、（ａ）はリパーゼの構造遺伝子を
（ｂ）はリパーゼの発現に関与するＤＮＡのアミノ酸配
列を示すものである。尚、第３図（ａ）における下線部
分は精製リパーゼ蛋白質のＮ末端アごノ酸配列が決定さ
れている領域を示すものである。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）リパーゼをコードする遺伝子を含有するＤＮＡを広
宿主域プラスミドベクタ−に組み込んだシュードモナス
属菌内で複製可能な組換えＤＮＡ。 ２）シュードモナス属菌由来のリパーゼの遺伝情報を担
うＤＮＡをベクターに組み込んだ新規な組換えＤＮＡを
導入した新規なシュードモナス属菌。 ３）シュードモナス属菌由来のリパーゼの遺伝情報を担
うＤＮＡがリパーゼの構造遺伝子と発現に関与する遺伝
子からなる新規ＤＮＡ。 ４）リパーゼの構造遺伝子及び発現に関与する遺伝子が
第３図（ａ）及び（ｂ）に示されるアミノ酸配列からな
る新規ＤＮＡ。 ５）シュードモナス属菌由来のリパーゼの遺伝情報を担
うＤＮＡをベクターに組み込んだ新規な組換えＤＮＡを
宿主細菌に導入し、該細菌を培養しリパーゼを培養物中
に産生せしめ、該培養物中よりリパーゼを採取すること
を特徴とするリパーゼの製造法。
Priority Applications (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63300386A JP3079276B2 (ja) | 1988-02-28 | 1988-11-28 | 組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法 |
| EP89301872A EP0331376B1 (en) | 1988-02-28 | 1989-02-24 | Recombinant DNA, bacterium of the genus pseudomonas containing it, and process for preparing lipase by using it |
| DE68928368T DE68928368T2 (de) | 1988-02-28 | 1989-02-24 | Rekombinante DNA, sie enthaltendes Bakterium der Gattung Pseudomonas und ihre Verwendung zur Herstellung von Lipase |
| US07/317,827 US5290694A (en) | 1988-02-28 | 1989-02-28 | Recombinant DNA, bacterium of the genus Pseudomonas containing it, and process for preparing lipase by using it |
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63-45557 | 1988-02-28 | ||
| JP4555788 | 1988-02-28 | ||
| JP63300386A JP3079276B2 (ja) | 1988-02-28 | 1988-11-28 | 組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0387187A true JPH0387187A (ja) | 1991-04-11 |
| JP3079276B2 JP3079276B2 (ja) | 2000-08-21 |
Family
ID=26385570
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63300386A Expired - Lifetime JP3079276B2 (ja) | 1988-02-28 | 1988-11-28 | 組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法 |
Country Status (4)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5290694A (ja) |
| EP (1) | EP0331376B1 (ja) |
| JP (1) | JP3079276B2 (ja) |
| DE (1) | DE68928368T2 (ja) |
Families Citing this family (842)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5278066A (en) * | 1985-08-09 | 1994-01-11 | Gist-Brocades Nv | Molecular cloning and expression of gene encoding lipolytic enzyme |
| US5830735A (en) * | 1987-03-06 | 1998-11-03 | Gist-Brocades Nv | Method for producing lipolytic enzymes using transformed Pseudomonas |
| CA2010986A1 (en) * | 1989-02-27 | 1990-08-27 | George E. Pierce | Unique microbial lipases with activity at high temperatures and phs suitable for use in detergents |
| US5227300A (en) * | 1989-03-16 | 1993-07-13 | Olin Corporation | Identification, characterization and method of production of a novel microbial lipase |
| ATE160176T1 (de) * | 1989-07-07 | 1997-11-15 | Unilever Nv | Verfahren zur herstellung eines proteins mittels eines durch mehrfachkopieintegrierung eines expressionsvektors transformierten pilzes |
| US5658871A (en) * | 1989-07-07 | 1997-08-19 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Microbial lipase muteins and detergent compositions comprising same |
| DK336889D0 (da) * | 1989-07-07 | 1989-07-07 | Novo Nordisk As | Polypeptider |
| EP0443063A1 (en) * | 1990-02-22 | 1991-08-28 | Henkel Research Corporation | Pseudomonas lipase gene, vectors for the expression thereof, production of the lipase by transformed microorganisms and uses of this enzyme |
| EP0464922A1 (en) * | 1990-07-06 | 1992-01-08 | Unilever N.V. | Production of active pseudomonas glumae lipase in homologous or heterologous hosts |
| US5641671A (en) * | 1990-07-06 | 1997-06-24 | Unilever Patent Holdings B.V. | Production of active Pseudomonas glumae lipase in homologous or heterologous hosts |
| JPH074256B2 (ja) * | 1990-10-31 | 1995-01-25 | 栗田工業株式会社 | リパーゼの活性発現を調節する遺伝子、ベクターおよびリパーゼの生産方法 |
| WO1993000924A1 (de) * | 1991-07-01 | 1993-01-21 | Basf Aktiengesellschaft | Verwendung von lipasen zur herstellung von arzneimitteln |
| WO1993004158A1 (en) * | 1991-08-21 | 1993-03-04 | The Procter & Gamble Company | Detergent compositions containing lipase and terpene |
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| WO1994002617A2 (en) * | 1992-07-23 | 1994-02-03 | Gist-Brocades N.V. | Cloning and expression of a lipase modulator gene from pseudomonas pseudoalcaligenes |
| AT399886B (de) * | 1992-07-31 | 1995-08-25 | Helmut Dipl Ing Dr Schwab | Esterase aus pseudomonas marginata |
| EP0585767A3 (en) * | 1992-08-27 | 1994-11-23 | Squibb & Sons Inc | Lipase from pseudomonas. |
| DE4329463A1 (de) * | 1993-09-01 | 1995-03-02 | Cognis Bio Umwelt | Mehrenzymgranulate |
| JPH07135980A (ja) * | 1993-11-19 | 1995-05-30 | Chisso Corp | シュードモナス菌リパーゼ遺伝子 |
| DE4422433A1 (de) * | 1994-06-28 | 1996-01-04 | Cognis Bio Umwelt | Mehrenzymgranulat |
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| DE19515072A1 (de) * | 1995-04-28 | 1996-10-31 | Cognis Bio Umwelt | Cellulasehaltiges Waschmittel |
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| DK1555320T3 (da) * | 1996-08-16 | 2008-09-29 | Genencor Int | Ekspressionssystem, der stammer fra lipasereguleringskaskaden i Pseudomonas alcaligenes |
| CN1530443A (zh) | 1996-11-04 | 2004-09-22 | ŵ����÷������˾ | 枯草杆菌酶变异体和组合物 |
| AU4772697A (en) | 1996-11-04 | 1998-05-29 | Novo Nordisk A/S | Subtilase variants and compositions |
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| JP4319260B2 (ja) | 1996-11-28 | 2009-08-26 | 住友化学株式会社 | エステラーゼ遺伝子及びその利用 |
| JP3855329B2 (ja) * | 1996-11-28 | 2006-12-06 | 住友化学株式会社 | エステラーゼ遺伝子及びその利用 |
| ATE250139T1 (de) | 1997-03-03 | 2003-10-15 | Sumitomo Chemical Co | Herstellung von einer optisch-aktiven sphingoid- verbindung |
| EP1433852B1 (en) * | 1997-04-09 | 2006-06-28 | Danisco A/S | Use of lipase for improving doughs and baked products |
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| DE19725508A1 (de) | 1997-06-17 | 1998-12-24 | Clariant Gmbh | Wasch- und Reinigungsmittel |
| DK1098988T4 (da) | 1998-07-21 | 2007-09-03 | Danisco | Födevare |
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| WO2000060058A2 (en) | 1999-03-31 | 2000-10-12 | Novozymes A/S | Polypeptides having alkaline alpha-amylase activity and nucleic acids encoding same |
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| EP1183341B2 (en) | 1999-05-20 | 2012-05-02 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes of the i-s1 and i-s2 sub-groups having at least one additional amino acid residue between positions 127 and 128 |
| EP1183337B1 (en) | 1999-05-20 | 2008-09-17 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes of the i-s1 and i-s2 sub-groups having at least one additional amino acid residue between positions 132 and 133 |
| AU4392700A (en) | 1999-05-20 | 2000-12-12 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes of the i-s1 and i-s2 sub-groups having at least one additionalamino acid residue between positions 129 and 130 |
| WO2000071690A1 (en) | 1999-05-20 | 2000-11-30 | Novozymes A/S | Subtilase enzymes of the i-s1 and i-s2 sub-groups having at least one additional amino acid residue between positions 128 and 129 |
| NZ517409A (en) | 1999-08-31 | 2004-05-28 | Novozymes As | RP-II properties with amino acid substitutions used in detergent compositions and additives |
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