JPH0547199B2 - - Google Patents

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JPH0547199B2
JPH0547199B2 JP63028590A JP2859088A JPH0547199B2 JP H0547199 B2 JPH0547199 B2 JP H0547199B2 JP 63028590 A JP63028590 A JP 63028590A JP 2859088 A JP2859088 A JP 2859088A JP H0547199 B2 JPH0547199 B2 JP H0547199B2
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    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/10—Transferases (2.)
    • C12N9/1048—Glycosyltransferases (2.4)
    • C12N9/1051—Hexosyltransferases (2.4.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/18—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a glycosyl transferase, e.g. alpha-, beta- or gamma-cyclodextrins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
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    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/20—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of an exo-1,4 alpha-glucosidase, e.g. dextrose
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
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  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Description

【発明の詳細な説明】
（技術分野） 本発明は、グルコアミラーゼによる澱粉糖化に
おいて、グルコースを増収する方法に関するもの
である。 （従来技術） グルコースは、現在、澱粉をα−アミラーゼで
液化し、次いで、グルコアミラーゼで糖化するこ
とにより製造されている。 グルコアミラーゼは、澱粉のα−１，４−グル
コシド結合とα−１，６−グルコシド結合の両結
合を加水分解することができるので、希薄な澱粉
溶液の場合は、ほぼ完全にグルコースに分解する
ことができる。しかし、工業的規模では、30〜35
％の高濃度の澱粉の下で糖化が行われるため、グ
ルコアミラーゼ自体のもつ、逆合成作用などによ
り、生成したグルコースの重合化がおこり、この
ため、グルコースの収量は、通常、93〜95％程度
である。そして、残りはマルトース、イソマルト
ース、パノース、その他の、より高分子のオリゴ
糖として残存する。従つて、これら残存するオリ
ゴ糖を分解してグルコースを増収することは、グ
ルコース製造における長年の念願であつた。 （発明が解決しようとする問題点） グルコアミラーゼによる、澱粉糖化において、
α−１，６−グルコシド結合分解能をもつプルラ
ナーゼを存在させて澱粉を糖化すると、糖化反応
が促進され、かつ、グルコースが0.5〜２％増収
できることが知られている（特公昭54−29570、
57−39、57−174089他）。また、ある種のα−ア
ミラーゼによつてもグルコースを増収することが
できる（特公昭61−19498）。プルラナーゼはプル
ランの他、アミロペクチンまたはその派生物中の
α−１，６−グルコシド結合を分解する酵素であ
り、プルランから最終的にマルトトリオースを生
成する。しかし、プルラナーゼには逆合成作用の
あることが知られており、例えば、マルトトリオ
ースからは六糖（G6）などを生成する。このた
め、プルラナーゼをグルコアミラーゼによる澱粉
糖化に併用した場合、グルコースの増収が認めら
れる反面、プルラナーゼの持つ逆合成作用によ
り、グルコースアミラーゼによつて分解され難い
オリゴ糖も生成するという問題があつた。 （問題点を解決するための手段） 本発明者は、グルコアミラーゼを用いて、澱粉
を糖化するに際し、グルコースの増収に有効な新
規酵素の探索を行つてきた結果、土壌中より分離
した細菌の生産する酵素がグルコースの増収に極
めて顕著な効果を示すことを認めた。この酵素は
マルトース以上のマルトオルゴ糖に作用して、分
子量のより小さいマルトオリゴ糖と、分子量のよ
り分子の大きい種々のマルトオリゴ糖を生成す
る、分解と転移を同時に行う糖転移酵素の一種で
あることを認めた。例えば、本酵素を澱粉に作用
させたとき、マルトースを主成分とする種々のマ
ルトオリゴ糖を生成するが、マルトトリオース
（G3）に作用させたときは、マルトース（G2）、
マルトテトラオース（G4）、マルトペンタオース
（G5）、マルトヘキサオース（G6）など、一連の
マルトオリゴ糖を生成する。しかし、グルコース
は少ない。 第１図は、本酵素を１％のマルトトリオースに
作用させて得られる生成糖のうち、マルトヘプタ
オース（G7）までの組成量を示す液体クロマト
グラムであるが、更に、高分子量のマルトオリゴ
糖も生成された。よく似た作用をする酵素とし
て、４−α−Ｄ−グルカノトランスフエラーゼ
（EC2.4.1.25）が知られており、本酵素もα−４
−Ｄ−グルカノトランスフエラーゼに分類される
酵素と考えられる。しかしながら、このような糖
転移酵素がグルコアミラーゼによる澱粉糖化にお
いて、グルコースの増収に効果があるということ
は、これまで全く知られておらず、本発明により
はじめて開示されるものである。本発明はこの知
見に基づいてなされたものである。 （構成） 本発明は、澱粉またはその派生物をグルコアミ
ラーゼで糖化して、グルコースを製造するに方法
において、α−１，４−グルコシド結合で移転す
る糖転移酵素を存在させることを特徴とするグル
コースの増収方法に関するものである。 ここで、「澱粉の派生物」とは、澱粉をバチル
ス属のα−アミラーゼで部分加水分解（デキスト
リン化ともいう）した澱粉（液化澱粉またはデキ
ストリンともいう）を意味する。そして、通常、
液化澱粉またはデキストリンの濃度は30〜35％で
ある。 以下に、本発明を、バシルス属菌に見いだした
糖転移酵素を例として具体的に説明する。 （発明の効果） 第１表は、30％濃度のデキストリンを、PH4.5、
温度60℃で、市販アスペルギルス・ニガーのグル
コアミラーゼを用いて、72時間糖化したときの、
グルコース収量に対する、本発明の酵素および市
販バシルス属ブルラナーゼの効果を示している。
【表】 表から明らかなように、グルコアミラーゼ単独
では、95.2％のグルコースしか得られなかつた
が、本発明の酵素を存在させたときは、97.1％の
収量でグルコースが得られた。この収量は、プル
ラナーゼを用いた場合の収量（97.2％）とほぼ同
じであつた。しかし、本発明の酵素の場合、二糖
類（G2）はプルラナーゼの場合よりも少し多い
が、三糖類（G3）以上のオリゴ糖はプルラナー
ゼの場合よりも少ないという特徴が見られた。 糖化液中に高分子量のオリゴ糖が存在すると、
糖液の濾過性が悪くなり、また濁りを生ずる原因
になるもので、高分子のオリゴ糖はできるだけ少
ないことが望ましい。従つて、本発明の酵素グル
コースの増収という効果のほかに、分子量の大き
いオリゴ糖の少ない糖液が得られるという利点が
ある。 第２図はグルコアミラーゼ単独および本発明の
酵素を併用したときの液化澱粉糖化の時間経過を
しめしているが、図から明らかなように、本酵素
が存在すると糖化が促進されるという効果も認め
られた。このことは、グルコアミラーゼの使用量
を節減できるということを意味している。グルコ
アミラーゼによる澱粉糖化において、本発明の酵
素が果す役割は、次ぎのように理解することがで
きる。すなわち、グルコアミラーセの基質に対す
る親和性（反応性）は、グルコースの重合度によ
り大きく影響されることが知られており、分子量
の小さい基質よりも、大きい基質に対して親和性
が大きい。グルコアミラーゼによる澱粉糖化の後
期には、グルコアミラーゼによつて分解し難い
種々の重合度のオリゴ糖が生成されるが、本発明
の酵素は、分解と転移作用を通じて、グルコアミ
ラーゼの分解し易い基質を供給することにより、
分解率が向上し、グルコースが増収できるものと
考えられる。したがつて、このような転移作用を
持つ酵素は、本発明で例示した酵素と同様にグル
コースの増収を達成することができる。しかし、
このような転移作用のない、例えば、バシルス・
ズブチリス（Bacillus subtilis）、バシルス・リ
ケニフオルミス（Bacillus licheniformis）やア
スペルギルス・オリーゼ（Aspergillus oryzae）
などのα−アミラーゼを用いても、グルコースの
増収効果は認められなかつた。 一方、ウルラナーゼによる糖化反応の促進は、
グルコアミラーゼの弱い分岐結合（α−１，６−
グルコシド結合）切断能を補うことにあると考え
られているので、本発明の酵素とはグルコースの
増収機構が異なつている。したがつて、両者の澱
粉糖化物の糖組成は、当然、異なると考えること
ができる。 以下に、本発明を、バシルス・メガテリウムの
生産する糖転移酵素を例として、具体的に説明す
る。 本酵素は、以下に示す酵素的性質を持つてい
る。 (1) 作用 可溶性澱粉、アミロース、アミロペクチンな
どに作用させると、主としてマルトースを生成
するが、この他、マルトトリオース、マルトテ
トラオース、マルトペンタオース、マルトヘキ
サオースなど、一連のマルトオリゴ糖を生成す
る。しかし、グルコースの生成は少ない。ま
た、マルトトリオース以上のマルトオリゴ糖に
作用させると、マルトース以上の一連のマルト
オリゴ糖を生成するが、グルコースの生成は少
ない。 第１図に、本酵素を１％のマルトオリオース
に作用させて得られる生成糖のうち、マルトヘ
プタオース（G7）までの糖組成量を示したが、
より高分子量のオリゴ等も生成された。また、
マルトテトラオース以上のマルトオリゴ糖に作
用させたときにも、よく似た組成の各種マルト
オリゴ糖が生成された。すなわち、本酵素は分
解と同時に転移作用により、基質分子から、分
子量のより小さいマルトオリゴ糖と分子量のよ
り大きいマルトオリゴ糖を生成するという、い
わゆる基質分子の再配分を行う糖転移酵素であ
る。よく似た作用をする酵素として、４−α−
Ｄ−グルカノトランスフエラーゼ
（EC2.4.1.25）が知られており、本発明の酵素
もこの酵素に分類される酵素と考えられる。こ
の酵素の場合、マルトオリオースを基質とした
とき、グルコースが生成する｛活性測定法とし
て利用されている（赤堀四郎他編、酵素ハンド
ブツク、第272ページ、朝倉書店）｝。しかし、
本発明の酵素の場合、第１図から明らかなよう
に、グルコースの生成は少ない。そして、反応
初期に、主として、マルトースとマルトテトラ
オースが生成する。このことは、本酵素による
糖転移がグルコシル単位で多くおこることを示
している。本酵素はマルトースに対しても僅か
に作用してマルトースよりも分子量の大きい
種々のマルトオリゴ糖を生成することや、マル
トペンタオースに作用させたとき、反応の比較
的初期から、マルトテトラオース（G4）、次い
で、マルトトリオース（G3）とマルトース
（G2）、転移物として、マルトヘキサオース
（G6）、マルトヘプタオース（G7）、マルトオ
クタオース（G8）などが生成することから、
本酵素はマルトシルや、マルトトリシオル基単
位でも転移すると考えられる。また、高分子の
可溶性澱粉に作用して、主としてマルトースを
生成すること、プルランなどにも作用して還元
力を増加することなどから、水も受容体となる
と考えられる。 (2) 作用PHおよび最適作用PH PH約３〜約９の広い範囲で作用し、最適作用
PHは５付近に認められた（第３図、１％可溶性
澱粉、0.1M酢酸緩衝液または燐酸緩衝液、
1x10-2M塩化カルシウムの下で、50℃で、１時
間反応）。 (3) 作用温度範囲および最適作用温度 約80℃の温度まで作用し、最適作用温度は約
60℃に認められた｛第４図、１％可溶性澱粉、
2.5x10-2M酢酸緩衝液（PH５）の下で、30分間
反応｝。 (4) 熱安定性 酵素水溶液を50、55、60℃で、それぞれ10分
間加熱処理してのち、残存活性を測定した。そ
の結果、それぞれ、約０％、約30％、約80％失
活した。50℃では、30分間加熱しても、殆ど失
活が認められなかつた。 (5) PH安定性 PH約4.5〜約７で安定であつた（5x10-2M酢
酸緩衝液またはトリス緩衝液の下で、室温で３
時間放置後、残存活性を測定）。 (6) 安定剤および賦活剤 カルシウムおよび鉄イオンの存在は酵素を安
定化する。またカルシウムイオンは酵素活性を
増加する。 (7) 阻害剤 本酵素は1x×10-3Mの銅、水銀、銀イオンに
より強く阻害される。 (8) 分子量 セフアデツクスＧ−200を用いたゲルろ過法
により測定した分子量は約50万であつた。 (9) 精製方法 本酵素は、培養上澄に硫酸アンモニウムを70
％飽和になるように加え、生成する沈澱区分を
遠心分離により集め、透析、濃縮後、セフアデ
ツクスＧ−200カラムクロマトグラフイー、同
カラムによる再クロマトグラフイーにより、均
一まで生成することができる。 (10) 力価測定法 1x×10-2M塩化カルシウムを含む0.1M酢酸
緩衝液（PH5.0）に溶解した２％可溶性澱粉
（またはプルラン）溶液0.5mlに、適量の酵素を
加え、蒸溜水で全量１mlとし、60℃で反応させ
る。この条件で、１分間に1μMのグルコース
に相当する還元力を生成する酵素量を1A単位
（プルランを基質とするとき1P単位）とする。
精製酵素の場合、Ｐ単位／Ａ単位は、約1/4で
ある。 本酵素を生産するバシルス・メガテリウム
（Bacillus megaterium）は、下記の菌学的性質
を持つている。 (1) 形態： 桿菌、運動性あり (2) 芽胞：胞子嚢；非膨出、胞子；楕円形、位
置；中立〜亜端立 (3) グラム染色：＋ (4) カタラーゼ：＋ (5) Ｖ−Ｐ反応：−、PH5.0 (6) 嫌気下での生育：− (7) 澱粉分解：＋ (8) ゼラチン液化：＋ (9) 卵黄反応：− (10) グルコースより酸生産：＋ (11) グルコースよりガス生産：− (12) PH5.7での生育：＋ (13) 50℃での生育：− (14) クエン酸塩の利用：＋ (15) ５％NaCl存在下での生育：＋ (16) 硝酸塩還元：− 以上の菌学的性質について、Bergey′s
Manual of Determinative Becteriologyの８版
（The William＆Wilkins Co.、1974）を参照し、
本菌をバシルス・メカテリウム（Bacillus
megaterium）と同定した。本菌は工業技術院微
生物工業技術研究所にFERM BP−1672として
寄託されている。 本菌を用いて、本発明の酵素を生産するには、
ペプトン、肉エキス、酵母エキス、コーン・ステ
イープ・リカーのような有機窒素源、尿素、塩化
アンモニウム、硫酸アンモニウム、燐酸アンモニ
ウム、硝酸ナトリウム、硝酸カリウムのような無
機窒素化合物、炭素源としては、可溶性澱粉、デ
キストリン、砂糖、マルトース、グルコースなど
が使用される。この他、少量のリン酸塩、マグネ
シウム塩、カルシウム塩などを添加した培地を、
PH５〜８に調整し、通常、30℃で１〜４日間、好
気的に培養される。酵素は、殆ど菌体外に生産さ
れるので、培養後、濾過または遠心分離により除
菌し、上澄液を濃縮するか、硫酸ナトリウム、硫
酸アンモニウムなどで塩折沈澱させるか、また
は、メタノール、エタノール、プロパノール、イ
ソプロパノール、アセトンのような有機溶剤を加
えて、酵素を沈澱させ回収する。 本菌株は本発明の酵素以外に、マルトース生成
アミラーゼを生産する。この酵素は、グルコース
の増収効果は待たず、本酵素活性の測定に妨害と
なるので、培養液または粗酵素の場合は、プルラ
ンを基質に用いると、本発明の酵素量を正確に測
定することができる。 本発明の酵素をグルコースアミラーゼと併用し
て、澱粉を糖化する反応は、通常、液化澱粉濃度
30〜35（Ｗ／Ｖ）％、PH４〜５、温度55〜60℃で、
２〜４日間行われる。 次に、実施例により本発明の詳細を説明する。 実施例 １ ポリペプトン２％、可溶性澱粉２％、
K2HPO40.3％、MgSO4・7H2O0.1％からなる培
地（PH５）300mlを２リツトル容三角フラスコに
入れ、常法により、殺菌後、バシルス・メガテリ
ウム（Bacillus megaterium）FERM BP−1672
を接種し、30℃で、４日間浸盪培養した。 培養後、遠心分離した上澄液について、酵素の
生成量を測定した結果は、培地ml当たり1.5P単位
であつた。 該培養上澄に、硫酸アンモニウムを70％飽和に
なるように加え、生成した沈澱を遠心分離により
集め蒸溜水に溶解し、蒸溜水に対し透析したもの
を以下の糖化実験に使用した。 実施例 ２ 基質として市販デキストリン（日本資料(株)製、
NSD DE約13）、グルコアミラーゼは日本フイ
ン・シユガー(株)から販売されているアスペルギル
ス・ニガー（Aspergilus niger）起源のものを用
いた。また、プルラナーゼはノボ・ジヤパン(株)か
ら市販されているバシルス・アシドプルリテイカ
ス（Bacillus acidopululiticus）起源のものを使
用した。反応液の組成を、第２表に示す。
【表】 それぞれ、全量10mlとし、PH4.5、60℃で、65
および72時間糖化した（本酵素使用の試料３にお
いては、CaCl2を1x10-2M量添加した）。糖化液
の糖組成は高速液体クロマトグラフ法により定量
した。得られた結果を第３表に示す。
【表】 表から明らかなように、本酵素を使用した場
合、無添加の場合に比べ、グルコースの収量が約
２％増加した。そして、この増加はプルラナーゼ
を用いた場合とほぼ同じであつた。また、本酵素
を用いた場合、プルラナーゼ使用の場合に比べ、
二糖類は少し多いが、三糖類以上のものは少なか
つた。 実施例 ３ トウモロコシ澱粉を、細菌α−アミラーゼで液
化した液化澱粉（DE約13）を固形分として３ｇ、
グルコアミラーゼを固形分当たり0.1％、、および
これらに実施例１で調製した酵素0.75P単位、
CaCl21x10-2M添加したものを、それぞれ、PH
4.5、60℃で反応させた。経時的に一定量をとり、
液体クロマトグラフ法により、生成したグルコー
スを定量した。結果を第２図に示す。図がら明ら
かなように、本酵素が存在させたときは、存在さ
せなかつた場合に比べ、糖化反応が促進された。
また、グルコースも高い収量で得られた。
【図面の簡単な説明】
第１図は、バシルス・メガテリウムの糖転移酵
素を１％マルトトリオースに作用させたときの生
成物の糖組成を示している。第２図は、グルコア
ミラーゼによる液化澱粉糖化における、バシル
ス・メガテリウムの糖転移酵素の影響を示してい
る。第３図は、バシルス・メガテリウムの転移酵
素の最適作用PHを示している。第４図は、バシル
ス・メガテリウムの転移酵素の最適作用温度を示
している。

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １ 澱粉またはその派生物をグルコアミラーゼで
    糖化してグルコースを製造する方法において、α
    −１，４−グルコシド結合で転移する糖転移酵素
    を存在させることを特徴とするグルコースの増収
    方法。 ２ 糖転移酵素が４−α−Ｄ−グルカノトランス
    フエラーゼ能を有する酵素であることを特徴とす
    る請求項１記載のグルコースの増収方法。 ３ 糖転移酵素の給源がバシルス属に属する微生
    物であることを特徴とする請求項１または請求項
    ２記載のグルコースの増収方法。
JP63028590A 1988-02-09 1988-02-09 グルコースの増収法 Granted JPH01202294A (ja)

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Application Number Priority Date Filing Date Title
JP63028590A JPH01202294A (ja) 1988-02-09 1988-02-09 グルコースの増収法
US07/176,312 US4855232A (en) 1988-02-09 1988-03-31 Method for production of glucose by use of transglucosidase
GB8807765A GB2214914B (en) 1988-02-09 1988-03-31 Method for production of glucose by use of transglucosidase

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