JPS5937955B2 - バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造方法 - Google Patents
バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造方法Info
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Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はパシルス属細菌の生産するアミラーゼを使用し
、でん粉からマルトヘキサオースを含有する糖化物を製
造する方法に関するものである。
、でん粉からマルトヘキサオースを含有する糖化物を製
造する方法に関するものである。
従来、アミラーゼとしては、α−アミラーゼ、β−アミ
ラーゼ、グルコアミラーゼなど、でん粉に対する分解様
式を異にする種々のアミラーゼが知られ、グルコースや
マルトースの製造に使用されてきた。
ラーゼ、グルコアミラーゼなど、でん粉に対する分解様
式を異にする種々のアミラーゼが知られ、グルコースや
マルトースの製造に使用されてきた。
そして最近は、より分子量の太きい、例えば、マルトト
リオース(G3)、マルトテトラオース(G4)、マル
トペンタオース(G5)、マルトヘキサオース(G6)
などのオリゴ糖製造技術の開発が要望されている。
リオース(G3)、マルトテトラオース(G4)、マル
トペンタオース(G5)、マルトヘキサオース(G6)
などのオリゴ糖製造技術の開発が要望されている。
これらの糖は食品の甘味料、増量剤、賦形剤、包接剤上
して食品及び薬品工業に広く使用でき木ものと考えられ
ている。
して食品及び薬品工業に広く使用でき木ものと考えられ
ている。
そして、現在までに、例えば、マルl−トIJオースに
ついてはS treptomyces griceus
の生産するN−A468酵素(特開昭54−9739号
及び特開昭51−110049号)が知られ、マルトテ
トラオースについてはPseudomonas 5tu
z−eriのアミラーゼ(Archive of B
iochem 1stryand B 1ophysi
cs第145巻、105〜114頁(1971年))が
知られている。
ついてはS treptomyces griceus
の生産するN−A468酵素(特開昭54−9739号
及び特開昭51−110049号)が知られ、マルトテ
トラオースについてはPseudomonas 5tu
z−eriのアミラーゼ(Archive of B
iochem 1stryand B 1ophysi
cs第145巻、105〜114頁(1971年))が
知られている。
そしてマルトヘキサオースについては、Aerobac
ter aerogen−esの生産する細胞壁に結合
するアミラーゼが、でん粉をその非還元性末端からマル
トヘキサオース単位で加水分解すると云われている(特
開昭48−39688号、特開昭48−39649号及
びB 1ochi m ica et B 1dphy
sica Acta 、第410巻、333〜345頁
(1975年))。
ter aerogen−esの生産する細胞壁に結合
するアミラーゼが、でん粉をその非還元性末端からマル
トヘキサオース単位で加水分解すると云われている(特
開昭48−39688号、特開昭48−39649号及
びB 1ochi m ica et B 1dphy
sica Acta 、第410巻、333〜345頁
(1975年))。
本発明者はオリゴ糖生産能の強い微生物を求めて、土壌
中より微生物の検索を行ってきた結果、パシルス・サー
キュランスと同定した微生物がでん粉をマルトヘキサオ
ースを主成分として糖化物に分解するアミラーゼを菌体
外に著量に生産すること、そしてこのアミラーゼをでん
粉又はアミロペクチンに作用させるに際し、α−1,6
−グルコシダーゼ又はα−アミラーゼの存在下で反応を
行なうとマルトヘキサオースの収量が顕著に増加するこ
とを認め本発明を完成した。
中より微生物の検索を行ってきた結果、パシルス・サー
キュランスと同定した微生物がでん粉をマルトヘキサオ
ースを主成分として糖化物に分解するアミラーゼを菌体
外に著量に生産すること、そしてこのアミラーゼをでん
粉又はアミロペクチンに作用させるに際し、α−1,6
−グルコシダーゼ又はα−アミラーゼの存在下で反応を
行なうとマルトヘキサオースの収量が顕著に増加するこ
とを認め本発明を完成した。
すなわち、本発明は、でん粉又はその液化物からマルト
ヘキサオースを生成するパシルス属の生産するアミラー
ゼG6をでん粉、アミ口ペクチンの液化物に作用させ糖
化するに際し、α−1,6−グルコシダーゼ又はα−ア
ミラーゼで処理することを特徴とするパシルス属アミラ
ーゼG6によるマルトヘキサオース含有糖化物の製造方
法に関するものである。
ヘキサオースを生成するパシルス属の生産するアミラー
ゼG6をでん粉、アミ口ペクチンの液化物に作用させ糖
化するに際し、α−1,6−グルコシダーゼ又はα−ア
ミラーゼで処理することを特徴とするパシルス属アミラ
ーゼG6によるマルトヘキサオース含有糖化物の製造方
法に関するものである。
以下に本発明の内容をより具体的に説明する。
パシルス属細菌の生産する酵素によるオリゴ糖の生産に
ついては、例えば、α−アミラーゼがでん粉分解物の構
成糖の少量成分としてマルトヘキサオースを生成したり
、又、シクロデキストリングリコジルトランスフェラー
ゼにより、グルコース6個が結合した環状デキストリン
を生成することは知られているが、本発明に示すような
マルトヘキサオースを主成分とするでん粉糖化物を生成
するパシルス属アミラーゼは知られていない。
ついては、例えば、α−アミラーゼがでん粉分解物の構
成糖の少量成分としてマルトヘキサオースを生成したり
、又、シクロデキストリングリコジルトランスフェラー
ゼにより、グルコース6個が結合した環状デキストリン
を生成することは知られているが、本発明に示すような
マルトヘキサオースを主成分とするでん粉糖化物を生成
するパシルス属アミラーゼは知られていない。
しかも、本発明のアミラーゼはAerobacter
aero−genesの生産する酵素とは違い、菌体外
に生産されるため、生産量が多く、且つ酵素的性質にお
いても、以下に記載するように、差異が多く新規な酵素
き認められるものであり、本酵素をアミラーゼ゛G6と
命名した。
aero−genesの生産する酵素とは違い、菌体外
に生産されるため、生産量が多く、且つ酵素的性質にお
いても、以下に記載するように、差異が多く新規な酵素
き認められるものであり、本酵素をアミラーゼ゛G6と
命名した。
アミラーゼG6の酵素的性質
(1)作用; でん粉、アミロース、アミロペクチン、
デキストリンなどからマルトヘキサオースを主成分とす
る糖分解物を生成する。
デキストリンなどからマルトヘキサオースを主成分とす
る糖分解物を生成する。
マルトヘキサオースの収量は基質の液化度に依存するが
通常、25〜35%である。
通常、25〜35%である。
可溶性でん粉に対する馳は約0.065%、可溶性でん
粉を基質としたときの典型的な糖化物の組成を第1図に
示す。
粉を基質としたときの典型的な糖化物の組成を第1図に
示す。
(2)作用…範囲及び最適作用pH;pH4〜11の範
囲に作用し、最適pHは8付近(1%可溶性でん粉、0
.05Mトリス緩衝液の下で、40℃で1時間反応(第
2図)) (3)作用温度範囲及び最適作用温度; 約70℃まで
作用し、最適作用温度は約60℃(1%可溶性でん粉、
0.05 M トIJス緩衝液の下で、各温度で30分
間反応(第3図月 (4) pH安定性;pH約5〜約11で安定(0,
05M緩衝液の下で、30℃で3時間放置後、残存活性
を測定(第4図)) (5)熱安定性; 0.05MトIJス緩衝液の下で
、各温度で10分間加熱後、残存活性を測定した。
囲に作用し、最適pHは8付近(1%可溶性でん粉、0
.05Mトリス緩衝液の下で、40℃で1時間反応(第
2図)) (3)作用温度範囲及び最適作用温度; 約70℃まで
作用し、最適作用温度は約60℃(1%可溶性でん粉、
0.05 M トIJス緩衝液の下で、各温度で30分
間反応(第3図月 (4) pH安定性;pH約5〜約11で安定(0,
05M緩衝液の下で、30℃で3時間放置後、残存活性
を測定(第4図)) (5)熱安定性; 0.05MトIJス緩衝液の下で
、各温度で10分間加熱後、残存活性を測定した。
その結果、50℃、10分間の加熱で約10%失活し、
55℃、10分間の加熱で約50%失活し、60℃、1
0分間の加熱で約80%失活した。
55℃、10分間の加熱で約50%失活し、60℃、1
0分間の加熱で約80%失活した。
(6)阻害剤; 本酵素は5X10−’MのMgCl2
、Fe50 、CoCl 、Zn5O、CuSO4に
より、4 2 4それぞ
れ約99%、約89%、約79%、約76%、約66%
阻害された。
、Fe50 、CoCl 、Zn5O、CuSO4に
より、4 2 4それぞ
れ約99%、約89%、約79%、約76%、約66%
阻害された。
又、5X10 ’MCaC12によっても約40%阻
害された。
害された。
σ)安定化; カルシウムによる熱安定性の増加は認め
られなかった。
られなかった。
(8)精製方法; 本酵素は培養P液から硫安40〜7
0%飽和で沈澱物として回収され、次いで、DEAB−
セファローズ カラムクロマトグラフィー(0,025
Mリン酸緩衝液に溶解した塩化カリウム0.2〜0.6
Mでグラジェント溶出)同カラムによる再クロマトグラ
フィー、セファデックスG−200カラム クロマトグ
ラフィーにより、クロマト的に単一アミラーゼに精製す
ることができる。
0%飽和で沈澱物として回収され、次いで、DEAB−
セファローズ カラムクロマトグラフィー(0,025
Mリン酸緩衝液に溶解した塩化カリウム0.2〜0.6
Mでグラジェント溶出)同カラムによる再クロマトグラ
フィー、セファデックスG−200カラム クロマトグ
ラフィーにより、クロマト的に単一アミラーゼに精製す
ることができる。
(9)分子量; セファデックスG−200カラムクロ
マトグラフィーによる分子量は約 76000であった。
マトグラフィーによる分子量は約 76000であった。
(10) 力価測定法; 本酵素の活性測定は、0.
IMFリス緩衝液に溶解させた1%可溶性でん粉液0.
5rnlに適量の酵素を加え、水で全量1rnlとし、
40℃で反応させる。
IMFリス緩衝液に溶解させた1%可溶性でん粉液0.
5rnlに適量の酵素を加え、水で全量1rnlとし、
40℃で反応させる。
この条件で1時間に1′InJ!のグルコースに相当す
る還元力を生成する酵素量を1単位とした。
る還元力を生成する酵素量を1単位とした。
以上の酵素的性質について、Aerobacterae
rogenesの酵素と比較した結果を第1表に示す。
rogenesの酵素と比較した結果を第1表に示す。
第1表から明らかなように、本発明のアミラーゼG6に
よるでん粉糖fヒ物は、主成分であるマルトヘキサオー
スの他に、反応初期よりマルトース、マルトトリオース
、マルトテトラオース及びマルトペンタオースを生成す
ることから、でん粉性基質の非還元性末端からマルトヘ
キサオース単位で分解する酵素と断定できない。
よるでん粉糖fヒ物は、主成分であるマルトヘキサオー
スの他に、反応初期よりマルトース、マルトトリオース
、マルトテトラオース及びマルトペンタオースを生成す
ることから、でん粉性基質の非還元性末端からマルトヘ
キサオース単位で分解する酵素と断定できない。
本発明のアミラーゼG6はAerobacter ae
rogenesの酵素に比ベアアルカ男性側)こ安定で
あり、作用pHもアルカリ性側にある0又、Aerob
acter aerogenesアミラーゼG6はカル
シウムイオンにより熱失活から保護されるのに比べ、本
発明のアミラーゼG6にはこのような効果は認められな
い。
rogenesの酵素に比ベアアルカ男性側)こ安定で
あり、作用pHもアルカリ性側にある0又、Aerob
acter aerogenesアミラーゼG6はカル
シウムイオンにより熱失活から保護されるのに比べ、本
発明のアミラーゼG6にはこのような効果は認められな
い。
本発明のアミラーゼG6は菌体外に生産される酵素であ
るが、Aerobacter aerogenesの酵
素は細胞壁に結合した酵素である。
るが、Aerobacter aerogenesの酵
素は細胞壁に結合した酵素である。
なお、本発明において使用される微生物の菌学的性質は
下記に示す通りであり、本菌株は微工研菌寄第5853
号として、工業技術院微生物工業技術研究所に寄託され
ている。
下記に示す通りであり、本菌株は微工研菌寄第5853
号として、工業技術院微生物工業技術研究所に寄託され
ている。
(1)形便; 単桿菌、大きさ0.7〜1.OX2.4
〜4.0μ、非運動性、ダラム陰性。
〜4.0μ、非運動性、ダラム陰性。
(2)胞子; 胞子前細胞はふくらみ、球形〜楕円形の
胞子を形成する。
胞子を形成する。
(3)ゼラチン; 殆んど液化しない。
(4)肉汁寒天; 生育中程度、表面平滑で薄く、半透
明乳白色。
明乳白色。
(5)グルコース肉汁寒天; 肉汁寒天培地よりも生育
不良。
不良。
(6)クエン酸寒天; わずかに生育。
(7)グルコース−硝酸塩寒天; わずかに生育。
(8)肉汁; かずかに混濁、沈澱する。
(9)食塩肉汁;1〜8%食塩濃度でも生育、10%食
塩濃度では生育しないか、わずかに生育。
塩濃度では生育しないか、わずかに生育。
(1p)ミルク; ゆっくり凝固、その後ペプトン化。
(11)ポテト; 生育微弱
(12)チロシン寒天; 生育中程度、チロシナーゼ陰
性。
性。
(13)グルコース−アスパラギン寒天;生育微弱。
(14)インドール; 生成しない。
(15)アセチルメチルカルビノール;生成する。
(16)硫化水素; 生成する。
(17) 硝酸塩の還元; 陰性。
(18)ウレアーゼ; 生成しない。
(19)カタラーゼ; 生成しない。
(20)グルコース肉汁培地のpH; 約5゜G21
)でん粉の加水分解; 陽性。
)でん粉の加水分解; 陽性。
(22)炭水化物の利用; グルコース、フラクトース
、マンノース、D−キシロース、L−アラビノース、シ
ュークロース、ラクトース、マルトース、ラフィノース
、マンニトール、イヌリン、でん粉、L−ソルボース、
ソルビトールを利用虫酸するが、ガスの発生なし。
、マンノース、D−キシロース、L−アラビノース、シ
ュークロース、ラクトース、マルトース、ラフィノース
、マンニトール、イヌリン、でん粉、L−ソルボース、
ソルビトールを利用虫酸するが、ガスの発生なし。
(23)生育温度; 最適生育温度は35〜45°C1
最高生育温度は50〜55℃。
最高生育温度は50〜55℃。
(24)死滅温度; 100℃で10分間加熱しても死
滅しない。
滅しない。
(25)最適生育pH;8〜9゜
以上の菌学的性質について、BergeチssMann
ualof Determinative Bacte
riologyの第7版及び第8版(The Wi ]
] iama &Wilkins Compa−ny
1957年及び1974年)を参照し、本微生物はパ
シルス サーキュランス(Bacilluscircu
]ans )に近縁の微生物であると同定し、Baci
llus circulans G 6と命名した。
ualof Determinative Bacte
riologyの第7版及び第8版(The Wi ]
] iama &Wilkins Compa−ny
1957年及び1974年)を参照し、本微生物はパ
シルス サーキュランス(Bacilluscircu
]ans )に近縁の微生物であると同定し、Baci
llus circulans G 6と命名した。
本発明による酵素生産のための培養は、通常、用いられ
る固体培地または液体培地が使用され、液体培養のため
の培地の炭素源としては、ペプトン、肉エキス、酵母エ
キス、カゼイン、コーンステイープ リカーなどのいず
れかと、炭素源としてでん粉、デキストリン、マルトー
ス、グルコース、シュークロースなどのいずれか、及び
これを補足する無機窒素源、リン酸塩、マグネシウム塩
及び少量の金属塩を含む培地が近用される。
る固体培地または液体培地が使用され、液体培養のため
の培地の炭素源としては、ペプトン、肉エキス、酵母エ
キス、カゼイン、コーンステイープ リカーなどのいず
れかと、炭素源としてでん粉、デキストリン、マルトー
ス、グルコース、シュークロースなどのいずれか、及び
これを補足する無機窒素源、リン酸塩、マグネシウム塩
及び少量の金属塩を含む培地が近用される。
培養温度は25〜55℃、pH7〜9で行なう。
アミラーゼG6は菌体外に生産される酵素であるので、
培養終了後、濾過又は遠心分離して除菌し、上澄液を回
収する。
培養終了後、濾過又は遠心分離して除菌し、上澄液を回
収する。
そして、必要に応じて濃縮し、硫安、硫酸ナトリウムな
どによる塩析、又はアセトン、エタノール、メタノール
、イソプロパツールなどの有機溶剤を加え、酵素を沈澱
物として収得する。
どによる塩析、又はアセトン、エタノール、メタノール
、イソプロパツールなどの有機溶剤を加え、酵素を沈澱
物として収得する。
次に、本酵素を用いて、でん粉、アミロペクチン又はこ
れらの派生物に作用させてマルトヘキサオースを生成す
るためには、通常、基質濃度5〜40%で行なわれるが
、基質濃度が高くなると少し阻害作用があられれる。
れらの派生物に作用させてマルトヘキサオースを生成す
るためには、通常、基質濃度5〜40%で行なわれるが
、基質濃度が高くなると少し阻害作用があられれる。
反応のpHは4〜11の広い範囲で行なうことができる
が、pH7及び7以下の反応では生成したマルトヘキサ
オースがマルトテトラオースとマルトースに分解する反
応が著しくなるため、pH8〜9の範囲で反応を行なう
のが望ましい。
が、pH7及び7以下の反応では生成したマルトヘキサ
オースがマルトテトラオースとマルトースに分解する反
応が著しくなるため、pH8〜9の範囲で反応を行なう
のが望ましい。
反応温度は、通常、40〜60’Cである。
マルトヘキサオースの収量は液化でん粉のDEによっで
ある程度影響を受けるが、DE約43の液化でん粉を使
用したときの一糖化物の糖組成は、クルコース2.1%
、マルトース5.7%、マルトトリオース2.5%、マ
ルトテトラオース67%、マルトペンタオース4.8%
、マルトヘキサオース約31%、そしてその他のオリゴ
糖47.1%であった。
ある程度影響を受けるが、DE約43の液化でん粉を使
用したときの一糖化物の糖組成は、クルコース2.1%
、マルトース5.7%、マルトトリオース2.5%、マ
ルトテトラオース67%、マルトペンタオース4.8%
、マルトヘキサオース約31%、そしてその他のオリゴ
糖47.1%であった。
本発明において使用されるα−1,6−グルコシダーゼ
は、例えば、エーロバクター エーロゲンス(Aero
bacter aergens )やシュードモナスア
ミロデラモサ(Pseudomonas amylod
eramo−sa )のものが使用でき、これらは生化
学工業■から入手することができる。
は、例えば、エーロバクター エーロゲンス(Aero
bacter aergens )やシュードモナスア
ミロデラモサ(Pseudomonas amylod
eramo−sa )のものが使用でき、これらは生化
学工業■から入手することができる。
この他、ストレプトマイセス属やパシルス属などのα−
1,6−グルコシダーゼも同様に使用することができる
。
1,6−グルコシダーゼも同様に使用することができる
。
又、本発明に使用されるα−アミラーゼは、例えば、パ
シルス属の生産するでん粉液化酵素であり、生化学工業
■や大和化成■から入数するこきができる。
シルス属の生産するでん粉液化酵素であり、生化学工業
■や大和化成■から入数するこきができる。
α−1,6−グルコシダーゼによる処理はアミラーゼG
6による糖化前でもよく、又同時でもよG)。
6による糖化前でもよく、又同時でもよG)。
パシルス属アミラーゼG6によるでん粉、アミロペクチ
ン又はその部分分解物の糖化に際し、本発明を適用して
、α−1,6−グルコシダーゼ又はα−アミラーゼで処
理すると、無処理の場合に比べ、マルトヘキサオースの
収量が、少なくとも3〜10%増加する。
ン又はその部分分解物の糖化に際し、本発明を適用して
、α−1,6−グルコシダーゼ又はα−アミラーゼで処
理すると、無処理の場合に比べ、マルトヘキサオースの
収量が、少なくとも3〜10%増加する。
以下に、実施例により本発明の詳細な説明する。
実施例 1
21三角フラスコに、肉エキス5%、K2HPO40,
3%、MgSO4・7H200,1%、可溶性でん粉1
%からなる培地4007を入れ、常法により殺菌後、バ
シルス サーキュランスG6(倣工研菌寄第5853号
)を接種し、30°Cで48時間振盪培養した。
3%、MgSO4・7H200,1%、可溶性でん粉1
%からなる培地4007を入れ、常法により殺菌後、バ
シルス サーキュランスG6(倣工研菌寄第5853号
)を接種し、30°Cで48時間振盪培養した。
培養後、得られた上澄液について生産されたアミラーゼ
G6を測定した結果、培地−尚り41.1単位であった
。
G6を測定した結果、培地−尚り41.1単位であった
。
この上澄液2.21から硫安40〜70%飽和で沈澱す
る区分を集め、蒸溜水で透析した。
る区分を集め、蒸溜水で透析した。
得られた酵素液(250rnl)のアミラーゼG6活性
は253単位/7であった。
は253単位/7であった。
DE4.3の液化でん粉(大和化成■製クライスクーゼ
KMで液化)をそれぞれ約60m9と0.2 Mトリス
緩衝液04−に、アミラーゼG6 0.96単位を加え
たもの(1)及びこれにAerobacter aer
−oge島のα−1,6−グルコシダーゼ9.5単位(
Agr、 BioJ、 Chem、、第40巻第151
5頁、1976年によった)加えたもの(2)、Bac
illussubtjJisのα−アミラーゼ(クライ
スクーゼKM)0.025単位加えたもの(3)および
Bacill−us属の耐熱性α−アミラーゼ(大和化
成■製す−モアミラーゼ)0.025単位加えたもの(
4)について、それぞれ水で全量1rnlとし、50℃
で43時間反応を行ない、得られた糖化物について液体
クロマトグラフ(カラム 昭和電工■製N HpakJ
−4,11、溶出液 アセトニトリル65%;水35%
)で分離、分取し、フェノール−硫酸法で定量した。
KMで液化)をそれぞれ約60m9と0.2 Mトリス
緩衝液04−に、アミラーゼG6 0.96単位を加え
たもの(1)及びこれにAerobacter aer
−oge島のα−1,6−グルコシダーゼ9.5単位(
Agr、 BioJ、 Chem、、第40巻第151
5頁、1976年によった)加えたもの(2)、Bac
illussubtjJisのα−アミラーゼ(クライ
スクーゼKM)0.025単位加えたもの(3)および
Bacill−us属の耐熱性α−アミラーゼ(大和化
成■製す−モアミラーゼ)0.025単位加えたもの(
4)について、それぞれ水で全量1rnlとし、50℃
で43時間反応を行ない、得られた糖化物について液体
クロマトグラフ(カラム 昭和電工■製N HpakJ
−4,11、溶出液 アセトニトリル65%;水35%
)で分離、分取し、フェノール−硫酸法で定量した。
結果は第2表に示す通りであった。表から明らかなよう
に、α−1,6−グルコシダーゼの存在下で反応を行う
ことにより、マルトヘキサオースの収量が8.3%増加
した。
に、α−1,6−グルコシダーゼの存在下で反応を行う
ことにより、マルトヘキサオースの収量が8.3%増加
した。
又、α−アミラーゼの存在下で反応を行うことにより3
〜4%収量が増加した。
〜4%収量が増加した。
実施例 2
液化でん粉(DE4.3 ) 5 omtzに、Pse
udom−onas属のα−1,6−グルコシダーゼ2
50単位を添加しpH3,540℃で5時間反応し、次
いでアミラーゼG6 1.5単位を加えpH8〜8.5
、温度50℃(基質の終濃度10%)で20時間反応を
行った。
udom−onas属のα−1,6−グルコシダーゼ2
50単位を添加しpH3,540℃で5時間反応し、次
いでアミラーゼG6 1.5単位を加えpH8〜8.5
、温度50℃(基質の終濃度10%)で20時間反応を
行った。
得られた糖化物の糖組成は第3表に示す通りであった。
表から明らかなように、でん粉をα−1,6−グルコシ
ダーゼで処理することにより、無処理の場合に比べ、マ
ルトヘキサオース(G6)の収量が約17%増加した。
ダーゼで処理することにより、無処理の場合に比べ、マ
ルトヘキサオース(G6)の収量が約17%増加した。
第1図はアミラーゼG6によるでん粉糖化物の液体クロ
マトグラムを示す(1はグルコース、2はマルトース、
3はマルI−) IJオース、4はフル1ヘテトラオー
ス、5はマルトペンタオース、6はマルトヘキサオース
を示す。 第2図、第3図と第4図は、それぞれアミラーゼG6反
応の最適作用pH,最適作用温度とpH安定性を示して
いる。
マトグラムを示す(1はグルコース、2はマルトース、
3はマルI−) IJオース、4はフル1ヘテトラオー
ス、5はマルトペンタオース、6はマルトヘキサオース
を示す。 第2図、第3図と第4図は、それぞれアミラーゼG6反
応の最適作用pH,最適作用温度とpH安定性を示して
いる。
Claims (1)
- 1 でん粉又はその液化物からマルトヘキサオースを生
成するパシルス属の生産するアミラーゼG6をでん粉、
アミロペクチンの液化物に作用させ糖化するに際し、α
−1,6−グルコシダーゼ又はα−アミラーゼで処理す
ることを特徴とするバシルス属アミラーゼG6によるマ
ルトヘキサオース含有糖化物の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3436181A JPS5937955B2 (ja) | 1981-03-09 | 1981-03-09 | バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3436181A JPS5937955B2 (ja) | 1981-03-09 | 1981-03-09 | バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS57146591A JPS57146591A (en) | 1982-09-10 |
| JPS5937955B2 true JPS5937955B2 (ja) | 1984-09-12 |
Family
ID=12412017
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3436181A Expired JPS5937955B2 (ja) | 1981-03-09 | 1981-03-09 | バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5937955B2 (ja) |
-
1981
- 1981-03-09 JP JP3436181A patent/JPS5937955B2/ja not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS57146591A (en) | 1982-09-10 |
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