JPH11262394A - グルタミン合成酵素阻害剤に対する耐性を有する遺伝子操作により得られた植物細胞及び植物、前記細胞及び植物を産生するために使用するｄｎａフラグメント及び組換え体 - Google Patents

グルタミン合成酵素阻害剤に対する耐性を有する遺伝子操作により得られた植物細胞及び植物、前記細胞及び植物を産生するために使用するｄｎａフラグメント及び組換え体

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JPH11262394A
JPH11262394A JP10332862A JP33286298A JPH11262394A JP H11262394 A JPH11262394 A JP H11262394A JP 10332862 A JP10332862 A JP 10332862A JP 33286298 A JP33286298 A JP 33286298A JP H11262394 A JPH11262394 A JP H11262394A
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Abstract

(57)【要約】 【課題】 植物細胞内に取り込まれたときにグルタミン
合成阻害剤の作用に対して植物細胞を保護するヌクレオ
チド配列を含むキメラ遺伝子の使用。 【解決手段】 キメラ遺伝子は（ａ）（ｉ）植物細胞の
ポリメラーゼによって認識されるプロモーターを含むプ
ロモーター領域及び（ii）ホスフィノトリシンなどのグ
ルタミン合成酵素阻害剤に対するアセチルトランスフェ
ラーゼ活性をもつ蛋白質をコードするＤＮＡ断片を含む
コーディング領域を順に含むが、但し前記プロモーター
は前記ＤＮＡ断片とは異種であることを特徴とする。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明はグルタミン合成酵素
阻害剤の作用に対して植物細胞及び植物を保護する方法
に関する。
【０００２】本発明はこのような方法を特に所与の植物
での除草剤耐性を発達させるために応用することにも関
する。
【０００３】本発明はさらにグルタミン合成酵素阻害剤
に対する耐性をコードするヌクレオチド配列を含有する
適切なＤＮＡフラグメント及び組換え体、並びにグルタ
ミン合成酵素阻害剤に対する耐性を示す非生物学的に形
質転換した植物細胞及び植物にも関する。
【０００４】グルタミン合成酵素（本明細書中以下では
簡単にＧＳと記す）はほとんどの植物中で植物細胞の発
育と生存に必須な酵素の１つを構成している。ＧＳがグ
ルタミン酸塩(glutamate）をグルタミンに変換すること
は公知である。ＧＳはほとんどの植物中で、硝酸塩の還
元、アミノ酸の分解又は光呼吸により放出されたアンモ
ニアを解毒するための有効な経路（現在知られている唯
一のもの）に関与している。従って、ＧＳに対して効力
を有する阻害剤は植物細胞にとって非常に毒性が高い。
植物中でのＧＳの阻害による毒性作用に基いてある種の
除草剤が開発されてきた。
【０００５】これらの除草剤は活性成分としてＧＳ阻害
剤を含む。
【０００６】グルタミン合成酵素の作用の阻害剤に対し
植物を耐性にし得る少なくとも２つの可能な方法があ
る。すなわち、(1) 標的を変化させることによる。ＧＳ
酵素内の変異により除草剤に対する感受性をなくし得る
と考えられる。(2) 除草剤を不活化することによる。植
物中で除草剤を破壊又は修飾することにより耐性とし得
るであろう。
【０００７】ビアラホス（Bialaphos)及びホスフィノト
リシン(phosphinothricin ，本明細書中以下では簡単に
ＰＰＴと記す）はＧＳの作用に対する２つのこの種の阻
害剤であり（文献16, 17）、優れた除草特性を有するこ
とが示されている（Bialaphosに関する詳細は文献２を
参照のこと）。
【０００８】Bialaphosは次の式（Ｉ）：
【０００９】
【化９】
【００１０】を有している。
【００１１】ＰＰＴは次の式（ＩＩ）：
【００１２】
【化１０】
【００１３】を有している。
【００１４】このように、ＰＰＴとBialaphosの差はＰ
ＰＴには２つのアラニンアミノ酸がないということであ
る。
【００１５】これら２つの除草剤は非選択的である。こ
れらは土壌上に存在する全てのいろいろな種の植物の成
長を阻害し、従ってそれら全体を破壊する。
【００１６】Bialaphosは最初抗生物質特性をもつもの
として開示され、この特性により殺虫剤又は殺菌剤とし
ての使用が可能であった。Bialaphosは明治製菓（MEIJI
SEIKA KAISHA LTD.）による米国特許第 3 832 394号明
細書に開示の方法で製造することができる。この特許は
言及によって本明細書中に取り入れられるものとする。
この方法は、例えばAmerican Type Culture Collection
からATCC No.21,705として入手しうる株のような、Stre
pto myces hygros copicusを培養し、その培地からBialap
hosを回収することからなる。しかしながら、Streptomy
ces viridoc hromogenesのような他の株もこの化合物を
産生する（文献１）。
【００１７】例えばホサラシン（phosalacin、文献15）
のような、ＰＰＴ核を含有する他のトリペプチド抗生物
質も自然界で発見されるか又はされるかもしれない。
【００１８】ＰＰＴも又化学合成により得られ、工業会
社HOECHST から市販されている。
【００１９】原核細胞機能即ち酵素を不活化することが
知られている活性の高い抗生物質を産生する多くのスト
レプトミセス（Streptomyces）種が開示されてきてい
る。これらの抗生物質を産生するストレプトミセス種
は、もしこれらの抗生物質に対する自己防御機構を有し
ていなければそれ自身が破壊されてしまうだろう。この
自己防御機構にはいくつかの場合、抗生物質の作用を阻
害しえ、従って、当該ストレプトマイセス種の自家中毒
を回避しうる酵素を含まれることが発見されている。こ
の修飾は一般に分子が細胞から排出されたときには取り
消されてしまう。
【００２０】宿主に対する抗生物質の作用を阻害するよ
うに抗生物質を修飾しうる酵素をコードする遺伝子が存
在することは抗生物質を産生するいくつかのストレプト
ミセス、例えば各々ネオマイシン，チオストレプトン，
バイオマイシン及びＭＬＳ（マクロライド リンコサミ
ド ストレプトグラミン）という抗生物質を産生するS.
fradiae，S. azureus，S. vinac eus，S. eryth reusで
示されてきた（文献４），（文献５），（文献６），CH
ATER他（1982年）の文献14はこれらの作用を明らかにす
るのに使用し得る標準的技術を記している。） 本発明によって、Streptomy ces hygroscopicus ATCC 2
1,705もBialaphosの抗生物質特性を不活化する能力のあ
る酵素をコードする遺伝子を有することが発見された。
本出願人が実施した実験によりこのような遺伝子が単離
され、ＰＰＴ又は誘導生成物に基づいてＧＳ阻害剤の作
用を制御する過程でその遺伝子を使用することができ
た。
【００２１】本発明の目的は植物細胞及び植物内でＧＳ
阻害剤の作用を調節する新しい方法を提供することであ
る。
【００２２】本発明のもう１つの目的は、植物細胞及び
植物内に取り込まれたときにＧＳ阻害剤の作用に対して
それらを保護し得るヌクレオチド配列を含有するＤＮＡ
フラグメント（断片）及びＤＮＡ組換え体、並びに前記
ＤＮＡフラグメントを含有する特別に修飾したベクター
を提供することである。
【００２３】本発明のさらに別の目的はＧＳ阻害剤を中
和即ち不活化し得る非生物学的に形質転換した植物細胞
及び植物を提供することである。
【００２４】本発明のもう１つの目的はＧＳ阻害剤型の
除草剤に対し植物種を選択的に保護する方法を提供する
ことである。
【００２５】さらに特定的には、本発明のひとつの目的
はBialaphos及び構造的に類似した除草剤の除草作用に
対し植物細胞及び植物全体を保護しうる、植物細胞及び
植物全体に伝達しうるＤＮＡフラグメントを提供するこ
とである。
【００２６】本発明の目的は構造中にＰＰＴ単位を有す
る、例えばBialaphosのような種類の生成物に耐性な植
物細胞を提供することである。
【００２７】ＧＳ阻害剤と接触したときに植物細胞及び
植物中でＧＳ阻害剤の作用を調節するための本発明方法
は、世代を通じて植物の細胞内に安定して異種ＤＮＡフ
ラグメントを組込むような条件下で、植物細胞及び植物
中で蛋白質の形で発現しうる外来性ヌクレオチド配列を
含有する異種ＤＮＡフラグメントを植物に提供すること
からなり、ここで前記蛋白質は前記グルタミン合成酵素
阻害剤を不活化又は中和させ得る酵素活性を有してい
る。
【００２８】好ましいＤＮＡフラグメントは抗生物質産
生ストレプトミセス株由来のもの（又は同じ活性をコー
ドするヌクレオチド配列を含む配列）であり、前記ＧＳ
阻害剤耐性をコードするものである。
【００２９】本発明に使用する好ましいヌクレオチド配
列は前記ＧＳ阻害剤に関しアセチルトランスフェラーゼ
活性を有する蛋白質をコードする。
【００３０】本発明の最も好ましいＤＮＡフラグメント
はＰＰＴアセチルトランスフェラーゼ活性を有するポリ
ペプチドをコードするヌクレオチド配列からなる。
【００３１】植物細胞の以後の形質転換のための本発明
の特定のＤＮＡフラグメントは次の配列：
【００３２】
【化１１】
【００３３】［式中、ＸはＭＥＴ又はＶＡＬを表わす］
を有するポリペプチドの少なくとも一部をコードするヌ
クレオチド配列からなり、前記ポリペプチドの一部と
は、遺伝的に取り込まれ、植物細胞中で発現するときに
植物細胞にBialaphosに対する保護（すなわち、以後Bia
laphosに対する「植物保護能」と記す）を付与するに十
分な長さである。
【００３４】好ましいＤＮＡフラグメントは次のヌクレ
オチド配列：
【００３５】
【化１２】
【００３６】又はその一部分でBialaphosに対する植物
保護能を有するポリペプチドを発現する部分からなる。
【００３７】本発明は又、そのヌクレオチドのいずれか
を他のもので置換することにより上記の好適なものとは
異なるが上記の好適なＤＮＡ配列の遺伝情報（通常一般
的な遺伝子コードの意味において）を変えない任意のＤ
ＮＡフラグメントにも関し、さらに、同じ特性、特にBi
alaphos耐性活性を有するポリペプチドをコードする任
意の等価なＤＮＡ配列にも関する。
【００３８】例えば、本発明のＤＮＡフラグメントのど
ちらかの側の末端部分をエキソヌクレオリティックな酵
素、例えば Bal 31で除去し、適当なプラスミド内で残
りのフラグメントを再クローニングし、後記に開示する
ように、適当な細胞を形質転換しBialaphos抗生物質又
は除草剤に対し保護する前記修飾プラスミドの能力をア
ッセイすることにより、本発明の任意のＤＮＡフラグメ
ントのいずれかの側から除去し得るヌクレオチド配列部
分は当業者により容易に評価されうることは理解されよ
う。ここで、前記のアッセイはどんなものでも適当であ
る。
【００３９】表記を簡単にするために、これらのＤＮＡ
フラグメントを以後「Bialaphos‐耐性ＤＮＡ」と言
う。同様に、対応のポリペプチドを「Bialaphos‐耐性
酵素」と呼ぶ。
【００４０】前記考察中で、植物細胞及び植物中に導入
されたときにBialaphos又はＰＰＴに対しそれらを保護
しうるＤＮＡフラグメントを特に強調したが、本発明は
それに限定されるものとみなされるべきではないことを
理解すべきである。
【００４１】同様に、本発明は、このような植物細胞内
に導入されたときに他のＧＳ阻害剤、例えばホスフィノ
トリシンの天然の生合成に関与する中間産物、例えば
式：
【００４２】
【化１３】
【００４３】の略号MP 101（ＩＩＩ），MP 102（ＩＶ）
で表わされる化合物に対しこのような植物細胞を保護す
るＤＮＡフラグメントにも関する。
【００４４】より一般的には、本発明は、植物細胞及び
植物に適当に導入されると、ＧＳ阻害剤との接触に際
し、ＧＳ阻害剤に対してそれらを保護しうるＤＮＡフラ
グメント製造への道を開いたものである。これに関し、
後記実施例中ではBialaphos及びＰＰＴに関して詳細に
示す。
【００４５】このことが確立されると、ＧＳ阻害剤を不
活化することによってこれに対し植物細胞及び植物を保
護する酵素活性をコードする任意のフラグメントは上記
に開示された好ましいフラグメントの均等物として見ら
れるべきであるということは理解されよう。これは、構
造的に異なっていても、Bialaphos又はＰＰＴ又は更に
他のＧＳ阻害剤に関し同様の活性をコードする遺伝子を
有すると思われる株、特に抗生物質産生株のゲノムＤＮ
Ａの遺伝子をスクリーニングすることにより得られる任
意のＤＮＡフラグメントについて特にあてはまることで
あろう。また、ＰＰＴ誘導体を産生する他の株の遺伝子
についてもあてはまるであろう。
【００４６】従って、簡便のために以後使用する「Bial
aphos‐耐性ＤＮＡ」又は「Bialaphos‐耐性酵素」とい
う言葉はＰＰＴ又は最も直接的に関係する誘導体に対す
る耐性に特異的に関係するＤＮＡ及び酵素にのみ関する
ことを意図するのではなく、より一般的に、同じ条件下
で植物中でＧＳ阻害剤の作用を不活化しうる他のＤＮＡ
及び酵素にも関すると意図していることを理解すべきで
ある。
【００４７】本発明は又、異種ＤＮＡと組換えた上記定
義のBialaphos‐耐性ＤＮＡフラグメントを含有するＤ
ＮＡ組換え体にも関し、該異種ＤＮＡは調節要素を含有
し、前記Bialaphos耐性ＤＮＡは該調節要素と適合し得
る外来の細胞環境内で発現し得るように該調節要素の制
御下にある。特に、前記ＤＮＡ組換え体が含有している
上記Bialaphos‐耐性ＤＮＡフラグメントは、このBiala
phos‐耐性ＤＮＡフラグメントがBialaphos産生株から
創作されている場合、Bialaphosの生合成に関与するＤ
ＮＡ領域を全然もっていない。
【００４８】「異種ＤＮＡ」は前記Bialaphos‐耐性Ｄ
ＮＡの起源とは異なる、例えばStreptomyc es hygroscop
icus又はStreptomyces viridochrom ogenesのものとは異
なる起源のＤＮＡを、更により好ましくはストレプトミ
セスのＤＮＡとは異なるＤＮＡを意味している。特に、
前記調節要素は通常それらに関連（結合）しているＤＮ
Ａ配列の転写及び翻訳を前記外来環境でコントロールし
うるものである。「細胞」とは微生物と細胞培養物の両
者を意味する。
【００４９】特に、増幅のような目的で組換えＤＮＡを
大量に製造することを望むときには、この異種ＤＮＡは
細菌性ＤＮＡでありうる。この点に関して、好ましい異
種ＤＮＡは大腸菌（E.coli）のＤＮＡ又は大腸菌（E.co
li）と適合性のＤＮＡからなる。例えば、関与する細胞
内で複製しうることが知られているウィルス性又はプラ
スミドＤＮＡのような、関与する細胞のＤＮＡと別の起
源のＤＮＡ又は同じ起源のＤＮＡであり得る。
【００５０】好ましい組換えＤＮＡは植物細胞と適合性
の異種ＤＮＡ、特にＴｉ−プラスミドＤＮＡを含んでい
る。
【００５１】特に好ましい組換え体は、植物細胞、特に
ＧＳ阻害剤の不活化が付与されるべき植物細胞により認
識されるプロモーターのコントロール下でＧＳ阻害剤を
不活化するＤＮＡを含有するものである。
【００５２】本発明の好適な組換え体は、さらに、特に
プロモーター要素を含む調節要素に関して、異種ＤＮＡ
と適合性の細胞環境下で前記ＧＳ−阻害剤−不活化ＤＮ
Ａが転写及び翻訳されうるように配置された前記ＧＳ阻
害剤−不活化ＤＮＡを含有している改変ベクター、特に
プラスミドに関する。有利なベクターは、外来細胞中、
特にそのゲノムＤＮＡ中に安定的に前記ＧＳ阻害剤−不
活化ＤＮＡを取り込むように遺伝子操作されたものであ
る。好ましい改変ベクターは、植物細胞を安定に形質転
換しえ、対応の細胞にＧＳ阻害剤不活化能を付与するも
のである。
【００５３】後述するように、本発明で使用するStrept
omyces hygros copicus株のBialaphos−耐性−遺伝子の
開始コドンはＧＴＧコドンであると思われる。しかし、
好ましい組換えＤＮＡ又はベクター中では、その開始コ
ドンＧＴＧをＡＴＧ開始コドンで置換することによりBi
alaphos‐耐性遺伝子が改変されている。このＡＴＧは
植物細胞内で翻訳を開始させることができる。
【００５４】後述の実施例で使用した植物のプロモータ
ー配列は35Ｓカリフラワーモザイクウィルスのプロモー
ターで構成した。関与する植物種との関係でより適切で
あるときには、当業者は他の植物プロモーターを選択し
うることは言うまでもない。
【００５５】本発明のもう１つ別の好ましい実施態様に
よると、特にBialaphos‐耐性ＤＮＡがコードする酵素
を葉緑体内に運搬することを所望するときには、異種Ｄ
ＮＡフラグメントを、トランジットペプチドをコードす
る遺伝子又はＤＮＡフラグメントに融合し、次にこの後
者のフラグメントをＧＳ阻害剤不活化遺伝子と選択した
植物プロモーターとの間に挿入する。
【００５６】このような構築を達成しうる方法について
は次のものを参照しえ、これらはすべて引用によって本
明細書に取り入れる：英国特許出願第8432757号（1984
年12月28日出願）及び第85 00336号（1985年1月7日出
願）、並びに米国（No.755,173、1985年 7月15日出
願）、欧州特許庁（No.85 402596.2 、1985年12月20日
出願）、日本（No.299730、1985年12月27日出願）、イ
スラエル（No.77466 、1985年12月27日出願）及びオー
ストラリア（No.5 165 485 、1985年12月24日出願）に
出願した関連出願。
【００５７】科学文献、特に次の論文： −VAN DEN BROECK他、1985, Nature, 313, 358- 363; -SCHREIER他、Embo. J., Vol.4, n°1, 25-32.も参照し
うる。
【００５８】これらの論文も引用によって本明細書に取
り入れる。
【００５９】記録するために、「トランジット（運搬）
ペプチド」という表現は、植物細胞の核ＤＮＡがコード
する前駆体蛋白質中で葉緑体蛋白質サブユニット又は葉
緑体蛋白質と通常結合しているポリペプチドフラグメン
トを指すことをここで思い出そう。次に、葉緑体蛋白質
を葉緑体内に輸送する過程で、トランジットペプチドは
葉緑体蛋白質から分離され、又は蛋白質加水分解によっ
て除去される。好適なトランジットペプチドの例はリブ
ロース-1,5‐二リン酸（RuBP)カルボキシラーゼの小さ
なサブユニットと結合したもの又はクロロフィルａ／ｂ
結合蛋白質と結合したものである。
【００６０】従って、後記定義の方法に使用するに適し
たＤＮＡフラグメントやＤＮＡ組換え体が提供される。
【００６１】より特定的には、本発明は植物及び該植物
の生殖物質中に安定に組込まれ、かつ該植物又は生殖物
質中でグルタミン合成酵素阻害剤の作用を不活化又は中
和しうる蛋白質の形で発現され得る異種遺伝物質を含む
該植物及び該植物の生殖物質を製造する方法として一般
的に定義されうる方法にも関し、この方法は前記阻害又
は中和活性を発現しえない植物細胞又は植物組織の出発
物質から前記異種遺伝物質を含有する植物細胞又は植物
組織を製造する非生物学的ステップと、前記遺伝物質を
含む前記植物細胞又は植物組織から植物又は該植物の生
殖物質又はその両者を再生させ、適宜、前記植物又は生
殖物質又はその両者を生物学的に複製することからな
り、前記異種遺伝物質を含有する前記植物細胞又は植物
組織を製造する非生物学的方法は、前記蛋白質をコード
するヌクレオチド配列と、前記植物細胞又は植物組織内
で前記ヌクレオチド配列を発現させうるものの中から選
択した調節要素とを含有するＤＮＡ組換え体で前記出発
物質の植物細胞又は植物組織を形質転換し、前記植物細
胞及び組織並びに植物及び世代を通してそこから得られ
る生殖物質中に前記ヌクレオチド配列を安定に組込ませ
ることより成る。
【００６２】本発明はBialaphos−耐性ＤＮＡ、又はよ
り一般的にはＧＳ−阻害剤−不活化ＤＮＡを含有する細
胞培養物にも関し、この細胞培養物は、非形質転換細胞
を破壊するような量でＧＳ阻害剤含有組成物を含有する
培地中で培養するときにこのような組成物に対して耐性
であるという特性を有している。
【００６３】本発明はより特定的にBialaphos‐耐性Ｄ
ＮＡが安定的に組込まれ、植物細胞の連続する世代に亘
り存続する植物細胞又は細胞培養物に係る。従って、Ｇ
Ｓ阻害剤、より特定的にはBialaphos又はＰＰＴに対す
る耐性は本発明の植物細胞を特性化する一つの手段とも
考えられる。
【００６４】適宜、前記植物細胞から得たゲノムＤＮＡ
と、ＧＳ阻害剤不活化ＤＮＡ配列を含有するプローブと
の間のハイブリダイゼーション実験を利用することもで
きる。
【００６５】より一般的には、本発明はその各々のゲノ
ムＤＮＡに安定的に組込まれた外来性又は異種ＤＮＡフ
ラグメントを含有する植物と同様に植物細胞、生殖物
質、特に種子に関し、ここで、前記フラグメントはこの
ような植物細胞、生殖物質、種子及び植物の世代を通し
て伝達され、前記ＤＮＡフラグメントはＧＳ阻害剤、特
にBialaphos及びＰＰＴを不活化又は中和しうる非種特
異的酵素活性を誘導する蛋白質をコードしており、より
特定的には前記植物細胞、生殖物質、種子及び植物にＧ
Ｓ阻害剤耐性という対応の非種特異的表現型を付与す
る。
【００６６】「非種特異的(non-variety-specific)」酵
素活性又は表現型は、後述の実施例で非限定的に例示さ
れるようにそれらが特定の植物遺伝子又は種に特徴的な
ものではないという事実に関連している。それらは、通
常は互いに関係のない種に属する植物に適応でき、前記
植物材料に異種ＤＮＡ、例えば細菌性ＤＮＡ又は化学合
成したＤＮＡを取り込ませることからなる本質的に非生
物学的な方法により前記植物材料内で誘導される。この
異種ＤＮＡは前記植物材料内には通常はなく又は天然の
繁殖・生殖過程ではそれらに取り込まれ得ないものであ
り、それにもかかわらずそれらに対し共通の表現型（例
えば除草剤耐性）を付与するものである。
【００６７】本発明は畑で栽培する植物種を雑草から保
護する方法に使用するのに特に有利であり、この方法は
雑草を撲滅するのに有効な量の例えばBialaphos又はＰ
ＰＴのような除草剤で土地を処理するステップからな
り、ここで、栽培する植物種は前記ＧＳ阻害剤を中和又
は不活化しうる酵素活性を有する蛋白質をコードするＤ
ＮＡフラグメントをそのゲノム内に含有している。
【００６８】例示のためだけであるが、上記の方法に使
用する有効量は約0.4〜約1.6 kg／haのBialaphos又はＰ
ＰＴである。
【００６９】次に、例示のためだけに、American Type
Culture Collectionから寄託番号ATCC 21705として入手
しうるStreptomyces hygroscopicus株から上記の好まし
いＤＮＡフラグメントをどのようにして単離したのかを
開示する。
【００７０】以下の開示はＰＰＴ核を有する化合物を産
生する他の菌株に適用しうる手法も提供する。
【００７１】最後に、形質転換した細胞へのBialaphos
及びＰＰＴを不活性化する能力を付与する好ましいＤＮ
Ａフラグメントの挿入について記載する。従って、上記
の手法で単離した、以後Bialaphos-耐性遺伝子又は「sf
r」遺伝子と表わすBialaphos不活化ＤＮＡ−フラグメン
トをプラスミドに挿入し、それを用いて、植物細胞を形
質転換し、それらにBialaphos 耐性を付与しうるという
ことも非限定的に説明するための例示として単に示した
ものである。
【００７２】次の開示は図面を参照して行う。
【００７３】図中、図１は、Bialaphos耐性をコードす
るS treptomyces hy groscopicus ＤＮＡフラグメントを
含有するプラスミドの制限地図であり、このプラスミド
は以下ｐＢＧ１と表わすがこれは以下の開示に従って構
築した。
【００７４】図２は、ｐＢＧ１から得、他のプラスミド
（ｐＢＧ39）内でサブクローニングした、耐性遺伝子を
含有する小さい方のフラグメントのヌクレオチド配列を
示す。
【００７５】図３は、例として示した一連のプラスミド
の構築を示す。これらのプラスミドはそこにBialaphos
‐耐性遺伝子すなわち「ｓｆｒ」遺伝子を挿入する適切
な適応手段を提供することを目的とする。
【００７６】第４Ａ図及び第４Ｂ図は例として示した一
連のプラスミドの構築を示す。これらのプラスミドはそ
れらの制御下にプラスミド内に挿入された外来遺伝子の
転写及び発現を開始しうる適切な植物細胞プロモーター
配列を含有している。
【００７７】図５Ａは図３で得たプラスミドのヌクレオ
チド配列の決定したフラグメントを示す。
【００７８】図５Ｂは、ｐＢＧ39から得たＦokＩ／Ｂgl
ＩＩフラグメントからのBialaphos-耐性遺伝子の最初の
コドンの再構築と、天然の「ｓｆｒ」遺伝子のＧＴＧ開
始コドンのＡＴＧ開始コドンでの置換を示す。
【００７９】図５Ｃは完全な「ｓｆｒ」遺伝子すなわち
その最後のコドンの再構築と、第４Ａ図及び第４Ｂ図で
得たプラスミド内へのその挿入を示す。
【００８０】図６Ａは植物細胞プロモーターの制御下に
置かれた「ｓｆｒ」遺伝子含有発現ベクターを示す。
【００８１】図６Ｂは、いくつかのヌクレオチドを置換
することによって、図６Ａに示したものから得た他の発
現ベクターを示す。
【００８２】図７はプロモーター領域の制御下でかつト
ランジットペプチド配列の下流に「ｓｆｒ」遺伝子を挿
入するための、所与の植物細胞遺伝子のトランジットペ
プチド配列とプロモーター領域を含有するプラスミドを
最終的に製造するための、例として示した一連のプラス
ミドの構築を示す。
【００８３】図８〜図１１については後述する。
【００８４】次の実験はStreptom ycesへのクローニング
の標準手法により、S. hygroscopicusからBialaphos耐
性遺伝子を単離するために行った。
【００８５】文献６に記載の方法に従い、2.5μgのS. h
ygroscopicusのゲノムＤＮＡと 0.5μgのStrepto myces
ベクターpIJ61をＰstＩで開裂した。ベクターフラグメ
ントとゲノムフラグメントを混合し、全ＤＮＡ濃度40μ
g ml-1でＴ4 ＤＮＡリガーゼにより連結した（66mMのTr
is−ＨＣｌ(pH 7.5)，1mMのＥＤＴＡ，10mMのＭｇＣ
ｌ2，10mMの 2‐メルカプトエタノール及び0.1mMのＡＴ
Ｐを含有する連結塩中で10℃で４時間、次に4℃で72時
間）。下記のように、ポリエチレングリコール（ＰＥ
Ｇ）を介した形質転換操作により3×109のS. livid ans
株66のプロトプラストに上記連結産物を導入した。これ
らのプロトプラストは、0.5％のDifco酵母抽出物を含有
するＲ２寒天（Ｒ２ ＹＥ）の20枚のプレート上で再生
させると、5×107個のコロニーと 4×104個のポックを
生じた。本明細書中に開示する実験で使用した種々の培
地やバッファの製法及び組成は下記に示す。これらのロ
ーン(lawn)を50μg ml-1のBialaphosを含有する最少培
地プレート上でレプリカ培養すると、形質転換体104個
当り１つの頻度で薬剤耐性コロニーが出現した。薬剤耐
性コロニーを精製した後、これらのプラスミドＤＮＡを
単離し、S.lividansプロトプラストを再度形質転換する
ために使用した。非選択的に再生した後Bialaphos含有
培地にレプリカ培養するとポックとBialaphos耐性の成
長との間は100％の相関を示した。数個の耐性クローン
の組換えプラスミドは全て1.7KbのＰstＩ挿入物を含有
していた（図１参照）。
【００８６】除草剤耐性遺伝子のサ ブクローニング 次に、プラスミドpBG 20を生成させるために高いコピー
数のstreptomycete ベクターpIJ 385に1.7KbのＰst Ｉ挿
入物をサブクローンした。pBG 20を含有するS.lividans
株はBialaphosに対する耐性が500倍以上高かった。S. l
iv idansの増殖は通常Bialaphosを1μg／ml含有する最少
培地で阻害されるが、pGB 20を含有する形質転換体の増
殖はBialaphosを500μg／ml含有する培地中でも顕著に
は阻害されなかった。また、ＰstＩフラグメントをプラ
スミドpBR322のＰstＩ部位に両方の配向でサブクローン
し、その配向に応じてプラスミドpBG 1及びpBG 2を生成
した。最少Ｍ9培地上でのテストではpBG 1又はpBG 2を
含有する大腸菌（E.coli）Ｅ8767はBialaphosに対し耐
性であった。
【００８７】±1.65 Kb ＰstＩ−ＢamＨＩフラグメント
をpBG1からプラスミドpUC 19にサブクローンしてプラス
ミドpBG 39を製造し、E. co li W3110, C600及びＪＭ83
をBialaphos耐性とした。
【００８８】S. lividans抽出物由来のin vitroの結合
(coupled）転写−翻訳システム（文献５）使用して、pB
G 39内の1.65 Kb ＰstＩ−ＢamＨＩフラグメントは22Kd
蛋白質の合成を指令することが示された。この1.65 Kb
挿入物は22Kd蛋白質をコードするフラグメントを含有し
ており、以降「sfr」遺伝子と呼ぶ。
【００８９】遺伝子の微細な地図及 び配列の決定 625 bp Sau 3AフラグメントをpBG 39からpUC 19にサ
ブクローンし、E. coliW3110宿主をBialaphos耐性にし
た。得られたクローンは配向によりpBG 93とpBG 94であ
った。
【００９０】Ｓau 3Aフララグメント中の遺伝子の配向
は、pBG 93中のpUC 19 lacプロモーターからIPTGにより
Bialaphos耐性が誘導されえたことを示す実験により示
された。IPTG（0.5 mM）が存在すると、Bialaphos含有
Ｍ9 培地上でのpBG93/W3110の耐性は5から50μg／mlへ
と増加した。pBG 93のないW3110宿主はBialaphos 5μg
／mlを含有するＭ9培地上では増殖しなかった。これら
の実験は、Ｓau 3Aフラグメントは活性を失うことなく
サブクローンされうることを示した。これらの実験は、
添付図２に示すように適当な配向も提供した。これらの
クローンがコードする蛋白質は、S. lividansの抽出物
由来の結合転写−翻訳システム（文献７）を使用して検
出した。Ｓau 3Aフラグメントの配向に応じ、異なる大
きさの翻訳産物、すなわちpBG 94については22Kd, pBG
93については±28Kdが観察された。このことは、Ｓau 3
Aフラグメントは完全な耐性遺伝子を含有しないこと
と、pUC 19配列の翻訳の結果としてのポリペプチド配列
を含む融合蛋白質が形成されることを示した。
【００９１】大量の蛋白質を得るため、pBG 1からの1.7
Kb ＰstＩフラグメントを高いコピー数のStreptomycete
レプリコンpIJ 385にクローン化した。得られたプラス
ミドpBG 20を使用してS. hygroscopicusを形質転換し
た。このプラスミドを含む形質転換体は５倍以上のPPT
アセチル化活性を有し、又、ドデシル硫酸ナトリウムゲ
ル(SDSゲル）上で大量の22Kd蛋白質を有していた。さら
に、Bialaphosの産生が始まったときに、アセチルトラ
ンスフェラーゼと22Kd蛋白質の両者が出現した。in vit
roのデータ、合成速度（kinetics）、及びpBG 20形質転
換体に伴う増幅された発現の相関は、この22Kdバンドが
遺伝子産物であることを強く示唆した。
【００９２】625 bpのＳau 3Aフラグメントの完全ヌク
レオチド配列をそのフランキング（flanking）配列と共
に決定した。コンピューターでの分解により、Ｓau 3A
フラグメントの全長に亘り読み取り枠（open reading f
rame）が存在することが明らかになった。
【００９３】ｓｆｒ遺伝子産物の特 性化 「sfr」遺伝子の読み取り枠が実際にBialaphos耐性酵素
をコードしていることを決定するために一連の実験を実
施した。耐性遺伝子の5'末端を決定するために該酵素の
ＮＨ2末端配列を決定した。前記の配列を決定するため
に使用した手法の詳細に関しては、J. VANDEKERCKHOVE
(Eur. J. Bioc.152, p9〜19，1985）が開発した方法
と、1885年10月1日出願の仏国特許出願No.85 14579及び
1985年9月2日出願の仏国特許出願No.85 13046を引用す
るが、これら全ては引用によって本明細書に含まれる。
【００９４】この手法により、登録商標POLYBRENEとし
て市販のポリ四級アミンでコートしたグラスファイバー
シート上に、ドデシル硫酸ナトリウムを含有するポリア
クリルアミドゲルで予め分離した核酸と蛋白質を固定化
できる。本質的にニトロセルロース膜上への蛋白質ブロ
ッティングによって移す（文献８）。このことによりア
ミノ酸組成と、固定化した蛋白質の部分配列が決定され
る。S. h ygroscopicuspBG 20により産生された固定化し
た22Kd蛋白質を含有するシートの部分を切り取り、この
ディスクをガス相シーケンサー（sequenator）の反応室
に載置し、グラスファイバーに結合した22Kd蛋白質をEd
man分解操作にかけて、次のアミノ酸配列：Pro-Glu-Arg
-Arg-Pro-Ala-Asp-Ile-Arg-Argを得た。
【００９５】この配列は、625bpのＳau 3Aフラグメント
の読み取り枠から推定されたアミノ酸配列と一致した。
これはコドン3から12までの範囲に対応した。
【００９６】従って、22Kd蛋白質のＮＨ2−末端はこの
配列の上流にあった。実際の蛋白質の翻訳はアミノ酸２
個分前のＧＴＧ開始コドンで開始されるようであった。
ＧＴＧはストレプトミセスで開始コドンとしてしばしば
使用され、メチオニンとして翻訳される。ＧＴＧ開始コ
ドンから翻訳される蛋白質は183個のアミノ酸長であ
り、分子量20550を有するであろう。これは観察された
約22000の分子量と良く一致した。
【００９７】さらに、終結コドンＴＧＡはＳau 3A部位
のすぐ下流に位置した。ＢamＨＩ部位で消化したpUC 19
への625bp Ｓau 3Aフラグメントのクローニングでは終
結コドンは再構築されなかった。このことにより、in
vit roの転写−翻訳分析で観察された融合蛋白質が説明
された。
【００９８】ＰＰＴ−耐性の機構 耐性遺伝子そしてその遺伝子産物の最初の表現型と物理
的特性のいくつかを定義した後、耐性を付与する機構を
理解するために一連の実験を行った。上述のように、Ｐ
ＰＴはグルタミン合成酵素（ＧＳ）を阻害するBialapho
sの部分であり、Ｎ−アセチルＰＰＴは阻害剤ではな
い。標準アッセイ（文献９）を使用すると、S. hygrosc
opicu s ATCC 21705誘導体はS. livid nas内に見られない
ＰＰＴアセチルトランスフェラーゼを含有することが示
された。活性はBialaphosトリペプチドをアセチル化し
ない。pBG 20又はpBG16（もう１つのstreptomyceteベク
ターpIJ 680内でクローン化した625 bp Ｓau 3Aフラグ
メントを含有するプラスミド）内にクローン化した耐性
遺伝子を有するS. lividansも、ＰＰＴをアセチル化しB
ialaphosをアセチル化しえない活性を有していた。pBG
20／S. lividansの抽出物により製造されたＰＰＴ由来
の反応産物を単離して、それが実際アセチル−ＰＰＴで
あることを確認した。質量分光分析により、分子量はＰ
ＰＴに対して１つのアセチル基と等しい分だけ増加して
いることが示された。従って、625bpのＳa u 3Aフラグメ
ントはＰＰＴアセチルトランスフェラーゼをコードする
配列を含有すると結論した。
【００９９】上記開示の手法に使用した実験条件及び試
薬は次の通りであった：上記で使用した培地及びバ ッファの製法及び組成 1°Ｐ培地：庶糖10.3ｇ，Ｋ2ＳＯ4 0.025ｇ，ＭｇＣｌ2
・６Ｈ2Ｏ 0.203ｇ及び微量元素溶液0.2mlを80mlの蒸留
水に溶解し、オートクレーブにかける。次いで、1mlの
ＫＨ2ＰＯ4(0.5%)，10mlのＣａＣｌ2・２Ｈ2Ｏ(3.68%)
及び10mlのＴＥＳバッファ（0.25Ｍ，pH 7.2）を順次加
える。微量元素溶液(1ｌ当り）：ＺｎＣｌ2，40mg；Ｆ
ｅＣｌ3・６Ｈ2Ｏ，200 mg；ＣｕＣｌ2・２Ｈ2Ｏ，10m
g；ＭｎＣｌ2・４Ｈ2Ｏ，10mg；Ｎａ2Ｂ4Ｏ7・10Ｈ
2Ｏ，10mg；(ＮＨ4)6Ｍｏ7Ｏ24・４Ｈ2Ｏ，10mg。
【０１００】2°Ｒ２ＹＥ：庶糖10.3ｇ，Ｋ2ＳＯ4 0.02
5ｇ，ＭｇＣｌ2・６Ｈ2Ｏ 1.012ｇ，グルコース1ｇ，Di
fcoカザミノ酸0.01ｇ及びDifco寒天2.2ｇを80mlの蒸留
水に溶解し、オートクレーブにかける。微量元素溶液
0.2ml，ＫＨ2ＰＯ4(0.5%) 1ml，ＣａＣｌ2・２Ｈ2Ｏ
（3.68％）8.02ml，Ｌ−プロリン（20％）1.5ml，ＴＥ
Ｓバッファ（0.25Ｍ，pH 7.2）10ml，ＮａＯＨ(1Ｍ）0.
5ml，酵母抽出物（10％）5mlを順次加える。
【０１０１】3°ＴＥ：10mM TRIS HCl，1mM EDTA, pH
8.0 4°ＹＥＭＥ：Difco酵母抽出液（0.3%），Difcoペプト
ン(0.5%)，オキソイドモルト抽出物(0.3％），グルコー
ス(1%)。
【０１０２】S. lividans プロトプラストの形質転換 1. 250 mlのバッフル付きのフラスコ中で、ＹＥＭＥ 2
5ml，34％庶糖，0.005MＭｇＣｌ2，0.5％グリシンから
なる培養物を30〜36時間遠心する。
【０１０３】2. ペレットを10.3％庶糖中に懸濁し、遠
心する。この洗浄をもう１回繰り返す。
【０１０４】3. 菌糸体を4mlのリゾチーム溶液（Ｍｇ
Ｃｌ2及びＣａＣｌ2の濃度を0.0025Ｍに減少させたＰ培
地中１mg／ml）に懸濁し、30℃で15〜60分間インキュベ
ートする。
【０１０５】4. 5mlのピペットで３回ピペッティング
することにより溶液を混合し、さらに15分間インキュベ
ートする。
【０１０６】5. Ｐ培地(5ml）を加え、ステップ４と同
様にピペッティングして混合する。
【０１０７】6. 綿ウールを通して溶液を濾過し、ベン
チ遠心(800×Ｇ）７分間でゆっくりとプロトプラストを
沈澱させる。
【０１０８】7. プロトプラストを4mlのＰ培地に懸濁
し、再度遠心する。
【０１０９】8. ステップ7を繰り返し、上清を捨てた
後に残ったＰ培地の滴にプロトプラストを懸濁する（形
質転換用）。
【０１１０】9. 20μl未満のＴＥ中のＤＮＡを加え
る。
【０１１１】10. 直ちに0.5mlのＰＥＧ1000溶液(2.5ｇ
ＰＥＧを、2.5％庶糖 7.5ml，0.0014Ｋ2ＳＯ4，0.1M Ｃ
ａＣｌ2，0.05M ＴＲＩＳ−マレイン酸，pH 8.0に溶解
し、微量元素を加えたもの）を加え、成分を混合するた
めに１回ピペッティングする。
【０１１２】11. 60秒後に、5mlのＰ培地を加え、ゆっ
くり遠心してプロトプラストを沈降させる。
【０１１３】12. ペレットをＰ培地(1ml）に懸濁させ
る。
【０１１４】13. 0.1 mlをＲ２ＹＥプレート（例えば
層流キャビネット中で新鮮重量の85％まで乾燥した形質
転換用プレート）に載せる。
【０１１５】14. 30℃でインキュベートする。
【０１１６】Ａ−「sfr」遺伝子カセットの構築 植物の発現ベクター内でクローニングさせるために「sf
r」遺伝子カセットを構築した。
【０１１７】「sfr」遺伝子フラグメントを含有するプ
ラスミドpBG 39からＦokＩ−ＢglＩＩフラグメントを単
離すると、開始コドンを含む最初の数コドンと終結コド
ンを含む最後の数コドンが消失した。
【０１１８】「sfr」遺伝子のこのフラグメントは適当
なアミノ酸をコードする合成オリゴヌクレオチドにより
in vitroで再構築することができた。
【０１１９】相補的な合成オリゴヌクレオチドは5'-CAT
GAGCCCAGAAC及び3'-TCGGGTCTTGCTGCであった。
【０１２０】このような合成オリゴヌクレオチドを使用
することにより、「sfr」遺伝子の5'末端を再形成で
き、ＧＴＧ開始コドンは、植物細胞によって良く翻訳さ
れるコドン、特にＡＴＧコドンで置換され得た。
【０１２１】次に、「sfr」遺伝子と結合したオリゴヌ
クレオチドを含有するＤＮＡフラグメントを適当なプラ
スミドに挿入した。このプラスミドは所与のヌクレオチ
ド配列を含有しており、以後「アダプター」フラグメン
トで示す。
【０１２２】このアダプターフラグメントは： ‐「sfr」遺伝子の最後の数コドンを再形成しうるＴＧ
Ａ終結コドン； ‐合成オリゴヌクレオチドで部分的に再形成した「sf
r」遺伝子を含むヌクレオチド配列のフラグメントを挿
入させうる適当な制限部位、この挿入により完全な(inf
act)「sfr」遺伝子を再構築した； ‐「sfr」遺伝子全体を単離するための適当な制限部位
からなっていた。
【０１２３】次に、適当な植物のプロモーター配列を有
するもう１つのプラスミドに「sfr」遺伝子を挿入し
た。植物のプロモーター配列はカリフラワーモザイクウ
ィルスのプロモーター配列（p35S）からなった。もちろ
ん本発明はこの特定のプロモーターの使用に限定される
ものではない。他の配列、例えば後記するＴＲ1'−2'プ
ロモーター領域及びArabidop sis thalianaからのRubisc
o小サブユニット遺伝子のプロモーターフラグメントも
植物に適するプロモーターとして選択し得た。
【０１２４】1°プラスミドpL K 56.2の構築（図３） プラスミドpLK 56.2の構築は次の一連の制限部位：Ｓm a
Ｉ，ＢamＨＩ，ＮcoＩ，Ｋp nＩ，ＢglＩＩ，ＭluＩ，Ｂ
a mＨＩ，ＨindＩＩＩ及びＸbaＩを含む好適なアダプタ
ーを得ることを目的とした。
【０１２５】この構築に使用した出発プラスミドpLK 5
6，pJB 64及びpLK 33はBOTTERMAN（文献11)が開示した
ものであった。
【０１２６】本明細書中以下に記載のＤＮＡフラグメン
トを単離し、低融点アガロース（ＬＧＡ）から分離し
た。
【０１２７】酵素ＢamＨＩ及びＮdeＩでプラスミドpLK
56を開裂した。プラスミドpJB 64から得たＮcoＩ−Ｎde
Ｉフラグメント（図面中、破線の弧「ａ」で示した）で
pLK56中の「ｂ」で示すＢamＨＩ−ＮdeＩフラグメント
を置換した。E. coliのＤＮＡポリメラーゼＩ（クレノ
ーフラグメント）でＢamＨＩとＮcoＩのはみ出した末端
を充填（fill in)した後、連結できた。
【０１２８】Ｔ4 ＤＮＡリガーゼにより特に再環化を行
った。新しいプラスミドpLK 56.3が得られた。
【０１２９】このプラスミドを酵素ＸbaＩとＰs tＩで開
裂した。
【０１３０】pLK 33(c)のＢamＨＩ−ＰstＩフラグメン
ト（図３）の各々の末端をクレノー（Klenow）フラグメ
ントで補修してから、pLK 56.3のＸbaＩ−Ｐ s tＩフラグ
メント(d)と置換した。
【０１３１】Ｔ4 ＤＮＡリガーゼで再環化した後、得ら
れたプラスミドpLK 56.2は以後の「sfr」遺伝子の挿入
のために必要な制限部位を含むヌクレオチド配列を含有
した。
【０１３２】2°プラスミドpG SH 150（第４Ａ図）の 構
築 最後に述べた構築と平行して、植物細胞のポリメラーゼ
が識別するプロモーター配列を含有し、転写方向でこの
プロモーター配列の下流に好適な制限部位を含むプラス
ミドが製造された。この制限部位は、次にpLK 56.2から
得られる「sfr」遺伝子を植物プロモーターの制御下で
挿入し得るようにするためのものである。
【０１３３】プラスミドpGV 825はBEBLAERE他（文献1
0）に記載されている。プラスミドpJB63はBOTTERMAN
（文献11）からのものである。
【０１３４】pGV 825をＰvuＩＩで直線化し、Ｔ4 ＤＮ
Ａリガーゼで再環化させると、(e)で示す内部ＰvuＩＩ
フラグメントが欠落した（プラスミドpGV 956)。
【０１３５】次にＢamＨＩ及びＢglＩＩでpGV 956を開
裂した。
【０１３６】pJB 63から得たＢamＨＩ−ＢglＩＩフラグ
メント(f)を子牛小腸ホスファターゼ（ＣＩＰ）で脱リ
ン酸化し、pGV 956のＢamＨＩ−ＢglＩＩフラグメント
に代えて挿入した。
【０１３７】Ｔ4 ＤＮＡリガーゼで再環化させ、プラス
ミドpGV 1500を得た。
【０１３８】プラスミドpGSH 50から得たＥcoＲＩ−Ｈi
ndＩＩＩフラグメントを精製した。プラスミドpGSH 50
はVELTEN他（文献13）に記載の２重のＴＲ1'−2'プロモ
ーターフラグメントを有していた。このフラグメントを
pGV 1500に挿入し、ＨpaＩ及びＨindＩＩＩで消化する
とpGSH 150が得られた。
【０１３９】このプラスミドはＴ−ＤＮＡ転写体７の3'
末端の前のプロモーターフラグメント及びクローニング
用のＢamＨＩとＣl aＩ部位を含有している。
【０１４０】3°プラスミドpG SJ 260の構築（第４Ｂ
図） ＣＰ3はpBR 322由来のプラスミドであり、ＢamＨＩフラ
グメント内にカリフラワーモザイクウィルスの35Ｓプロ
ーモーター領域を含んでいる。
【０１４１】pGSH 150をＢamＨＩとＢglＩＩで切った。
【０１４２】p35Sプロモーターのヌクレオチド配列を含
有するＣＰ3のＢamＨＩ−ＢglＩＩフラグメント(h)でpG
SH 150のＢamＨＩ−ＢglＩＩフラグメント(i)を置換し
てプラスミドpGSJ 250を形成した。次にＢglＩＩ制限部
位でpGSJ 250を開環した。
【０１４３】mGV2（文献12）から得たＢamＨＩフラグメ
ントをpGSJ 250のＢglＩＩ部位に挿入してプラスミドpG
SJ 260を形成した。
【０１４４】しかしながら、pLK 56.2から得られる「sf
r」遺伝子をプラスミドpGSJ 260に挿入する前に、より
実際的な方法で挿入させるためにpLK 56.2を更に改変す
ることが依然望ましかった。従って、pLK 56.2はpGSR1
を得るために下記のようにさらに改変した。
【０１４５】プラスミドpGSJ 260から出発して、植物細
胞の形質転換のために２つのプラスミドが構築された： ‐植物細胞の細胞質内で「sfr」遺伝子を発現させる第
１のプラスミド， ‐植物細胞の葉緑体にBialaphos−耐性酵素を運搬する
よう改変した第２のプラスミド。
【０１４６】第１の場合：植物細胞 の細胞質内で「sf
r」遺伝子 を発現しうるプラスミド植 物の発現ベクター
（pGSR 2)内のsfr遺伝子カセットのクローニング（図
５） 図５Ａに、pLK 56.2のアダプターのヌクレオチド配列を
示す。特にＢamＨＩ，ＮcoＩ，ＢglＩＩ制限部位の位置
を示す。
【０１４７】このアダプターフラグメントを酵素ＮcoＩ
とＢglＩＩによって開裂した。
【０１４８】図５ＢはＦokＩ−ＢglＩＩフラグメント
(j)を示している。これはpBG 39より得られた。これら
２つの制限部位の位置は図２に示す。
【０１４９】合成オリゴヌクレオチドを使用して、「sf
r」遺伝子の最初の数コドン、特に遺伝子の5'末端を再
形成した。この5'末端では最初のＧＴＧコドンがＡＴＧ
開始コドンに置換されていた。
【０１５０】次に合成オリゴヌクレオチドで完結したこ
のＦokＩ−ＢglＩＩフラグメントをpLK 56.2中のアダプ
ターのＮ coＩ−ＢglＩＩフラグメントと置換した。Ｔ4
ＤＮＡリガーゼによる再環化後に、遺伝子の3'末端もこ
のようにして再形成した。得られたプラスミドpGSR1 は
このようにそのアダプター内に挿入された完全な「sf
r」遺伝子を含有していた。
【０１５１】次にプラスミドpGSJ 260をＢamＨＩで開裂
し（図５Ｃ）、全「sfr」遺伝子を含有するpGSR1 から
得たＢamＨＩフラグメントをpGSJ 260に挿入した。
【０１５２】得られたプラスミドpGSR 2（図６Ａ参照）
はpBR 322 レプリコン、細菌のストレプトマイシン耐性
遺伝子（ＳＤＭ−ＳＰ−ＡＤ−トランスフェラーゼ）及
び， ‐Ｔ−ＤＮＡの境界(border)フラグメント： ‐植物細胞内で優性選択可能なマーカーを提供するキメ
ラカナマイシン遺伝子；及び ‐キメラ「sfr」遺伝子からなる遺伝子工学で処理した
Ｔ−ＤＮＡを含有していた。
【０１５３】キメラ「sfr」遺伝子は ‐カリフラワーモザイクウィルスのプロモーター領域
（p35S）； ‐図５に記載の「sfr」遺伝子カセット； ‐Ｔ−ＤＮＡ転写体7のポリアデニル化信号を含む3'の
未翻訳領域からなっていた。
【０１５４】DEBLAERE他（文献10）が記載した手順に従
ってpGSR 2をAgrobacter ium tumefaciens受容体Ｃ58Ｃ
ｌＲｉｆR（pGV2260)に導入した。
【０１５５】N. tabacum SR1植物にキメラ「sfr」遺伝
子を導入するためにこの株を使用した。
【０１５６】pGSR 2由来の２つの変異プラスミド、すな
わちpGSFR 280とpGSFR 281とを構築した。それらは転写
開始部位に続く非翻訳配列が異なっている。pGSR 2では
このフラグメントは次の配列：GAGGACACGCTGAAATCACCAG
TCTCGGATCCATGからなり、一方、pGSR 280ではGAGGACACG
CTGAAATCACCAGTCTCTCTACAAATCGATCCATGからなり、pGSFR
281ではGAGGACACGCTGAAATCACCAGTCTCTCTACAAATCGATGか
らなるが、ここでＡＴＧコドンは「sfr」遺伝子の開始
コドンである。「sfr」遺伝子は又プラスミドpGSH 150
のＴＲ1'−2'プロモーターに融合すると（第４Ａ図）、
pGSFR 160とpGSFR 161となる（図６Ｂ）。これらのプラ
スミドはpTR 2「sfr」遺伝子配座で少し差があり、pGSF
R 161（配列については文献13参照）では「sfr」遺伝子
は内因性遺伝子2'ＡＴＧに正確に融合し、一方、pGSFR
160では４つの過剰な塩基対（ＡＴＣＣ）がＡＴＧの直
前に存在する。その他の点では、p65FR 161とp65FR 160
は完全に同じである。
【０１５７】共組込み（cointegration）により全ての
プラスミドをAgrobateriumのアクセプタープラスミドpG
V 2260に導入すると、各々プラスミドpGSFR 1280，pGSF
R 1281，pGSFR 1160及びpGSFR 1161が得られる。
【０１５８】第２の場合：トランジ ッドペプチトをコー
ドするＤＮＡ配列の下流に「ｓｆｒ」遺伝 子を含有し、
「ｓｆｒ」遺 伝子発現産物を次いで植物細胞の葉緑体内
に輸送させるに適す るプラスミドの構築 もう１組の実験では、「ｓｆｒ」遺伝子を含有するヌク
レオチド配列を、トランジットペプチドをコードするＤ
ＮＡ配列に融合し、それを葉緑体へ運搬させ得るように
した。
【０１５９】「ｓｆｒ」遺伝子のフラグメントは上記の
アダプターフラグメントから単離し、トランジットペプ
チドに融合した。合成オリゴヌクレオチドを使用し、完
全な「ｓｆｒ」遺伝子を再構築し、トランジットペプチ
ドに融合した。
【０１６０】トランジットペプチドをコードするヌクレ
オチド配列を含有するプラスミド（下記のプラスミドｐ
ＡＴＳ3 ）はそのプロモーター配列も含んでいた。
【０１６１】トランジットペプチド をコードするＤＮＡ
配列に融合した「ｓｆｒ」遺伝子を含有す るプラスミド
ｐＧＳＲ4の構築（図７） プラスミドｐＬＫ57はBOTTERMAN(文献11）からのもので
ある。プラスミドｐＡＴＳ3は、遺伝子のトランジット
ペプチドヌクレオチド配列とプロモーター領域を含むAr
abidopsi s thalianaからの 2Ｋb ＥcoＲＩゲノムＤＮＡ
フラグメントを含んでいるｐＵＣ19クローンであり、そ
の発現はリブロース二リン酸カルボキシラーゼの小さな
サブユニット(ssu)である。A.thalian aの小さいサブユ
ニットを1500 bp ＥcoＲＩ−ＳphＩフラグメントとして
単離した。ＳphＩ開裂部位は、成熟ssu蛋白質のコード
領域が正に始まる部位にある。
【０１６２】プラスミドｐＬＫ57とｐＡＴＳ3をＥcoＲ
ＩとＳphＩで開環した。Ｔ４ＤＮＡリガーゼで再環化し
たのち、トランジットペプチド(Tp)をコードする配列と
そのプロモーター領域(Pssu)を含有する組換えプラスミ
ドｐＬＫＡＢ1を得た。
【０１６３】シグナルペプチドの開裂部位に「ｓｆｒ」
遺伝子を正確に融合するために、先ずＮ−末端遺伝子配
列を改変した。「ｓｆｒ」遺伝子とＮ−末端遺伝子の融
合体はその酵素活性を保持することが観察されたので、
第２コドン(AGC)をＧＡＣに改変し、ＡＴＧ開始部位と
重なっているＮcoＩ部位を得た。新しいプラスミドｐＧ
ＳＳＦＲ2を得た。これは、上記の変異の点だけがｐＧ
ＳＲ1 と異なる（図５Ｂ）。ｐＧＳＦＲ2から得たＮco
Ｉ−ＢamＨＩフラグメントをトランジットペプチド配列
のＳphＩ末端に融合した。同時に、「ｓｆｒ」遺伝子フ
ラグメントをssu遺伝子のＡＴＧイニシエーターに正確
に融合した（図示せず）。
【０１６４】「ｓｆｒ」遺伝子の種 々の植物種への導入 キメラ遺伝子を含有する適当なベクターで植物を形質転
換したときにそのキメラ遺伝子の発現により植物中で誘
導されたBialaphos耐性を次のように示した。DEBLAERE
ら，Nucl. Acid．Res., 13，p1477, 1985に記載の手順
に従って、Agroba cteri-um株Ｃ58Ｃ1 ＲｉｆR（ｐＧＶ2
260）内に動態化（mobiliza-tion）により「ｓｆｒ」遺
伝子を含有する組換えプラスミドを別々に導入した。ハ
イブリッドＴｉプラスミドを含有する組換え株を形成し
た。本質的にHORSHら,Science, vol. 227, 1985に記載
の方法により、これらの株を用いて種々の植物種の葉に
感染させそれを形質転換した。１例として種々の植物種
の形質転換操作を下記に示す。
【０１６５】 1.Nicotiana t abacumの葉のデイスクの形質転換 使用培地を次に示す： Ａ1 MS塩／２ +1 % 庶糖 0.8 % 寒天 ｐＨ 5.7 Ａ10Ｂ5-培地 +250 mg/l ＮＨ4ＮＯ3 750 mg/l CaCl2 2H2O 0.5 g/l 2-(N-モルホリノ）エタンスルホン酸(MES) pH 5.7 30 g/l 庶糖 Ａ11Ｂ5-培地 +250 mg/l ＮＨ4ＮＯ3 0.5 g/l MES pH 5.7 2 % グルコース 0.8 % 寒天 40 mg/l アデニン +1 mg/l 6-ベンジルアミノプリン(BAP) 0.1 mg/lインドール-3- 酢酸(IAA) 500 mg/l クラホラン(Claforan) Ａ12Ｂ5-培地 +250 mg/l ＮＨ4ＮＯ3 0.5 g/l MES pH 5.7 2 % グルコース 0.8 % 寒天 40 mg/l アデニン +1 mg/l BAP 200 mg/l クラホラン Ａ13MS塩／２ +3 % 庶糖 0.5 g/l MES pH 5.7 0.7 % 寒天 200 mg/l クラホラン 細菌培地＝min A:(Miller 1972) 60 mM Ｋ2ＨＰＯ4，３Ｈ2Ｏ， 33 mM ＫＨ2ＰＯ4； 7.5 mM (ＮＨ4）2ＳＯ4 1.7 M クエン酸３ナトリウム； 1 mM ＭｇＳＯ4； 2 g/l グルコース； 50 mg/l ビタミンＢ1 −植物材料：Nicotiana tab acum cv. Petit Havana SR1 培地Ａ1で 6〜8週継代培養後に植物を使用する。
【０１６６】−感染：−葉から中央脈と端を除去する。
【０１６７】−残りの部分を約0.25cm2の切片に切り、
感染培地Ａ10内に置く（10mlＡ10を含有する9 cmのペト
リ皿に約12切片）。
【０１６８】−次にmin Ａ培地中で増殖させたAgrobact
erium株の後期対数(late log)培養物（25μl／ペトリ皿
当り）で切片を感染させる。
【０１６９】−低い光度で２〜３日間ペトリ皿をインキ
ュベートする。
【０１７０】−２〜３日後に培地を除去し、クラロファ
ン(clarofan)500mg／lを含有する20mlの培地Ａ10で置き
換える。
【０１７１】−選択と発芽の誘導 −選択試薬：100 mg／lのカナマイシン及び10〜100 mg
／lのホスフィノトリシンを含有する培地Ａ11上に葉の
ディスクを置く。
【０１７２】−毎週、葉のディスクを新しい培地に移
す。
【０１７３】−３〜４週後に再生カルスが生ずる。それ
らを分離し、選択に使用したと同じ濃度の選択試薬を含
有する培地Ａ12上に置く。
【０１７４】−発根(rooting) −2〜3週後にカルスは芽でおおわれ、これは単離して発
根培地Ａ13に移すことができる（選択なし）。
【０１７５】−発根に1〜2週間かかる −さらに2〜3週後に、これらの植物を培地Ａ1上で増殖
する。
【０１７６】2.Solanum t uberosum（じゃがいも）の塊
茎ディスクの感染 使用培地を下記に示す： Ｃ1 Ｂ5-培地 +250 mg/l ＮＨ4ＮＯ3 300 mg/l (CaCH2PO4）2 0.5 g/l MES pH 5.7 0.5 g/l ポリビニルピロリドン(PVP) 40 g/l マンニトール（＝0.22 M） 0.8 % 寒天 40 mg/l アデニン Ｃ2 Ｂ5-培地 +250 mg/l ＮＨ4ＮＯ3 400 mg/l グルタミン 0.5 g/l MES pH 5.7 0.5 g/l PVP 40 g/l マンニトール 40 mg/l アデニン 0.8 % 寒天 +0.5 mg/l トランスゼアチン（transzeatine） 0.1 mg/l IAA 500 mg/l クラロファン Ｃ5 MS塩／２ +3 % 庶糖 0.7 % 寒天 ｐＨ 5.7 Ｃ7 Ｂ5-培地 +250 mg/l ＮＨ4ＮＯ3 400 mg/l グルタミン 0.5 g/l MES pH 5.7 0.5 g/l PVP 20 g/l マンニトール 20 g/l グルコース 40 mg/l アデニン 0.6 % アガロース +0.5 mg/l トランスゼアチン 0.1 mg/l IAA 500 mg/l クラロファン Ｃ8 Ｂ5-培地 +250 mg/l ＮＨ4ＮＯ3 400 mg/l グルタミン 0.5 g/l MES pH 5.7 0.5 g/l PVP 20 g/l マンニトール 20 g/l グルコース 40 mg/l アデニン 0.6 % アガロース +200 mg/l クラロファン 1 mg/l トランスゼアチン Ｃ9 Ｂ5-培地 +250 mg/l ＮＨ4ＮＯ3 400 mg/l グルタミン 0.5 g/l MES pH 5.7 0.5 g/l PVP 20 g/l マンニトール 20 g/l グルコース 40 mg/l アデニン 0.6 % アガロース +1 mg/l トランスゼアチン 0.01 mg/l ギベレリン酸 Ａ3（ＧＡ3) 100 mg/l クラロファン Ｃ11MS塩／２ +6 % 庶糖 0.7 % 寒天 細菌培地：min A:(Miller 1972) 60 mM Ｋ2ＨＰＯ4，３Ｈ2Ｏ； 33 mM ＫＨ2ＰＯ4； 7.5 mM(ＮＨ4）2ＳＯ4； 1.7 クエン酸３ナトリウム； 1 mM ＭｇＳＯ4； 2 g/l グルコース； 50 mg/l ビタミンＢ1 −感染 −じゃがいもの皮をむき、水で洗う。
【０１７７】−次に、市販の濃い漂白剤で20分間洗い、
そして −滅菌水で3〜5回すすぐ。
【０１７８】−外側の層を除去する(1〜1.5 cm) −中心部を約1cm2、厚さ2〜3 mmのディスクに切る。
【０１７９】−ディスクを培地Ｃ1 上に置く（9cmのペ
トリ皿に4片）。
【０１８０】−min Ａ培地中で増殖したAgrobacterium
の後期対数培養物10μlを各ディスクに加える。
【０１８１】−低い光度で2日間ディスクをインキュベ
ートする。
【０１８２】−選択と発芽誘導 −ディスクを濾紙上で乾燥させ、100 mg／lのカナマイ
シンを含有する培地Ｃ2に移す。
【０１８３】−１ケ月後にディスクから小さいカルスを
除去し、カナマイシン50mg／l含有する培地Ｃ7にカルス
を移す。
【０１８４】−さらに2〜3週後に、カナマイシンを50mg
／l含有する培地Ｃ8にカルスを移す。
【０１８５】−小さい芽が発育しはじめたら、カナマイ
シンを50mg／l含有する伸長培地Ｃ9にカルスを移す。
【０１８６】−発根 −伸びた芽を分離して、発根培地Ｃ11に移す。
【０１８７】−発根した芽を培地Ｃ5上で増殖させる。
【０１８８】3.Lycopersi cum esculentum（トマト）の
葉のディスクの感染使用培地は次の通りである： −植物材料 Lycopersicum esculentum cv. Lucullus. 培地Ａ1で６週継代培養後に植物を使用する。
【０１８９】−感染 −中央脈を葉から除去する。
【０１９０】−葉を約0.25〜1cm2の切片に切る（葉の端
は傷つけないようにして、最大限葉片の３つの側のみが
傷つく）。
【０１９１】−切片を感染培地Ｂ1に（上下返して）置
く。9cmのペトリ皿中約10個の切片である。
【０１９２】−次にmin Ａ培地中で増殖したAgrob acter
ium株の後期対数培養物20μl／ペトリ皿を使って切片を
感染させる。
【０１９３】−ペトリ皿を低光度で２日間インキュベー
トする。
【０１９４】−２日後に培地を除去し、クラロファン50
0mg／lを含有する培地Ｂ1（20ml）で置き換える。
【０１９５】−選択と発芽誘導 −培地Ｂ2＋50又は100 mg／lのカナマイシンの中に葉の
ディスクを置く。
【０１９６】−マンニトールの濃度を低くすることによ
り、５日毎に培地の浸透圧を下げ、培地Ｂ3，Ｂ4，Ｂ5
及びＢ6に連続的に移す。
【０１９７】−１ケ月後に分裂組織を有するカルスを葉
のディスクから分離し、50又は100mg／ｌのカナマイシ
ンを含む培地Ｂ7上に置く。
【０１９８】−小さい芽が形成されたら、50〜100mg／
ｌのカナマイシンを含有する伸長培地Ｂ9にカルスを移
す。
【０１９９】−発根 −伸長した芽を分離し、発根用培地Ｂ8に移す。
【０２００】−植物を培地Ａ1上で成長させる。
【０２０１】除草剤耐性に関する温 室試験 材料と方法 この実験では、活性成分としてホスフィノトリシンを含
む２つの除草剤を使用する。
【０２０２】これらの化合物は登録商標BASTARとMEIJI
HERBIACERとして市販されている。
【０２０３】これらの化合物を蛇口からの水で2%まで希
釈する。4角から1ｍ2の場所にスプレーする。温室の温
度は、タバコとトマトについては約22℃、じゃがいもに
ついては10℃より高く15℃までである。
【０２０４】結果 −タバコのスプレーテスト a) ｐＧＳＦＲ1161又はｐＧＳＦＲ1281に存在するキメ
ラ「sfr」遺伝子で形質転換したNicotia na tabacum cv.
Petit Havana ＳＲ1 植物及び形質転換していない対照
植物（10〜50cmの高さ）を20ｌ／haのBASTARで処理す
る。対照ＳＲ1植物は６日後に枯れたが形質転換した植
物は20ｌ／haのBASTARに十分耐性であり、未処理植物と
区別できない程の成長を続ける。２週毎に処理を繰り返
しても目で判断できる程の損傷は検出されない。その後
の開花に対しても該処理の影響はない。農業におけるBA
STAR除草剤の推奨使用量は2.5〜7.5ｌ／haである。
【０２０５】b) 8ｌ／haのMEIJI HERBIACERを使用して
同様の実験を実施する。（上記と同じ）形質転換植物は
十分に耐性であり、未処理植物とは区別できない程の成
長を続ける。目で判断できる程の損傷は検出されえな
い。
【０２０６】−じゃがいものスプレーテスト ｐＧＳＦＲ1161又はｐＧＳＦＲ1281に存在するキメラ
「ｓｆｒ」遺伝子で形質転換した及び形質転換していな
いじゃがいも（Solan um tuberosum cv. Berolina)（高
さ20cm）をBASTAR 20ｌ／haで処理する。対照植物は６
日後に枯れるのに対し、形質転換した植物では目で判断
できる程の損傷は全く見られず、未処理植物と区別でき
ない程成長する。
【０２０７】−トマトのスプレーテスト ｐＧＳＦＲ1161又はｐＧＳＦＲ1281に存在するキメラ
「sfr」遺伝子で形質転換した及び形質転換していない
トマト植物（Lyc opersium esculentum c.v. luculus）
（高さ25cm）を20ｌ／haのBASTARで処理する。対照植物
は６日後に枯れるのに対し、形質転換した植物は十分耐
性である。それらは目で判断できる程の損傷を全く示さ
ず、未処理植物と区別できない程成長している。
【０２０８】−形質転換植物による植物病原菌の増殖の
制御 もう１組の実験で、ｐＧＳＦＲ1161又はｐＧＳＦＲ1281
に存在するキメラ「ｓｆｒ」遺伝子を発現するじゃがい
も植物を高湿度、20℃の温室の部屋の中で成長させる。
1ml当り106個のPhyt ophtora infestansの懸濁液1mlをス
プレーして植物に接種する。成長室（20℃，湿度95％，
4000ルックス）内で、菌病の症候が見られるまで（１週
間）植物を成長させる。この時に１組の植物にBialapho
sを8ｌ／haスプレーする。２週間後未処理植物は真菌に
完全に汚染される。真菌の増殖はBialaphos処理した植
物では止り、それ以上疾患の症候は表われない。植物は
Bialaphosの殺真菌作用により有効に保護される。
【０２０９】−種子を介するＰＰＴ耐性の伝達 ｐＧＳＦＲ1161及びｐＧＳＦＲ1281に存在するキメラ
「ｓｆｒ」遺伝子を発現する形質転換したタバコ植物を
温室内で開花させる。これらは正常の生殖能を有してい
る。
【０２１０】各植物の約500個のＦ1種子を土壌にまく。
Ｆ1とは第一世代の種子すなわち最初に形質転換した植
物から直接得る種子を表わす。実生の植物が2〜3cmの高
さになったときに8ｌ／haのBASTARをスプレーする。７
日後に、健常な植物と損傷を受けた植物とは約３：１の
比で識別される。このことから、ＰＰＴ耐性は単一の遺
伝子座によりコードされる優性マーカーとして受け継が
れることが示される。
【０２１１】10個の耐性のＦ1実生植物を成熟するまで
成長させ、種子を収穫する。Ｆ2の実生植物を上記のよ
うに成長させ、8ｌ／haのBASTARをスプレーすることに
よりＰＰＴ−耐性についてのテストをする。Ｆ1植物の
いくらかは全部がＰＰＴ−耐性のＦ2の実生植物を産み
出し、このことはこれらの植物が耐性遺伝子について同
型接合性であることを示している。本発明は、本発明の
ＧＳ−阻害剤不活化遺伝子で本質的に非生物学的に形質
転換した植物細胞及び植物にも関する。
【０２１２】本発明の好ましい実施態様では、植物細胞
及び植物は上記の「ｓｆｒ」遺伝子で非生物学的に形質
転換する。
【０２１３】これらの植物細胞及び植物はそれらのゲノ
ム内に安定に組込まれ、検出しうる量のホスフィノトリ
シン−アセチルトランスフェラーゼを産生しうるように
する非種特異的な特性を有する。
【０２１４】この特性は形質転換した植物細胞及び植物
に、BialaphosやPPTのようなＧＳ阻害剤を不活化又は中
和しうる非種特異的な酵素活性を付与する。
【０２１５】従って、本発明により形質転換した植物細
胞及び植物はBialaphosや関連化合物の除草作用に対し
て耐性となる。
【０２１６】Bialaphosは最初に殺真菌剤として記載さ
れたもので、形質転換した植物は化合物を数回スプレー
することにより真菌疾患に対しても保護されうる。
【０２１７】好ましい実施態様では、Bialaphos又は関
連化合物を特に約20〜100日間隔で数回施用する。
【０２１８】本発明は、畑を除草剤で処理するステップ
からなる、植物種を真菌疾患に対し選択的に保護し、畑
の雑草を選択的に撲滅する新しい方法にも関する。ここ
で植物種はそのゲノム内にＧＳ阻害剤を中和又は不活化
しうる酵素活性を有する蛋白質をコードするＤＮＡフラ
グメントを含有しており、使用する除草剤は活性成分と
してＧＳ阻害剤を含んでいる。
【０２１９】本発明による方法は、植物が真菌に感染し
ていなければ土地の雑草を撲滅するためのみに、あるい
は雑草を撲滅した後に真菌が出現したときには真菌の成
長を停止させるためだけにも同じ有効性で使用すること
ができることは言うまでもない。
【０２２０】本発明方法の好ましい実施態様では、上記
のような「ｓｆｒ」遺伝子を含むＤＮＡフラグメントで
植物種を形質転換し、使用する除草剤はPPT又は関連化
合物である。
【０２２１】従って、早い時期及び遅い時期に発芽する
雑草を撲滅するまで、栽培すべき植物種が出現した後に
数回、例えばスプレーによりPPT又は関連化合物の溶液
を畑に施用する。
【０２２２】栽培すべき植物種の出現前に畑を除草剤組
成物で処理して雑草を撲滅することができるのは全く明
らかである。
【０２２３】同様に、栽培すべき植物種の種子をまく前
にさえ畑を処理することができる。
【０２２４】所望の植物種が出現する前に、Bialaphos
型の除草剤を含めた任意の入手しうる除草剤で畑を処理
することができる。
【０２２５】所望の植物種が出現した後に、Bialaphos
又は関連化合物を数回施用する。
【０２２６】好ましい実施態様では、約20〜100日間隔
で除草剤を施用する。
【０２２７】Bialaphos-型の除草剤の除草作用に耐性を
有するように栽培すべき植物を形質転換するので、栽培
した植物の出現後でさえ畑を処理することができる。
【０２２８】このことは、生産すべき植物に何ら作用す
ることなく早期に及び遅期に発芽する雑草を全体的に撲
滅するのに特に有用である。
【０２２９】好ましくは、Bialaphos又は関連化合物は
約0.4〜約1.6 kg/haの投与量で施用し、それを約2〜約8
ｌ/haの割合で畑に施用しうるような濃度に液体キャリ
アで希釈する。
【０２３０】次に、例示のために種々の植物種での本方
法のいくつかの実施態様を示す実施例を挙げる。
【０２３１】−てんさい 北欧のてんさいは気候条件、より正確には雨量及び平均
温度により３月１５日から４月１５日にまく。雑草の問
題は多かれ少なかれ各国で同じであり、穀物が７月半ば
にそのキャノピー(canopy)を閉じるまでは面倒を引き起
こしうる。
【０２３２】雑草の問題を３つの場合に分けることがで
きる： −草のような雑草（grassy weeds）の早期の発芽、 −広葉の雑草の早期発芽、 −広葉の雑草の遅い発芽。
【０２３３】現在までは、出現（出芽）前の除草剤が使
用され成功してきた。このような化合物は例えば登録商
標：PYRAMINR，GOLTIXR及びVENZARRとして市販のもので
ある。しかしながら、これらの化合物の乾燥した気候条
件に対する感受性と、遅く発芽した雑草をコントロール
し得る残留活性がないことから、農民は出現前のものに
加え出現後の製品も使用するようになった。
【０２３４】下記第（Ｉ）表に次の実施例で記載する除
草剤組成物に含まれる活性成分を示す。
【０２３５】
【表１】
【０２３６】本発明によると、出現後の除草剤はBialap
hos又は関連化合物からなり、それらは一年生の草（Bro
mus，A vena spp.,Alopec urus，POA）及び広葉（Galiu
m，Polygonum，S enecio，Solanum，Mercurialis）の成
長のコントロールを良好に行う。
【０２３７】てんさいの生育の種々の時点、即ち子葉
期，２葉期又は４葉期に出現後の除草剤を施用しうる。
【０２３８】第（ＩＩ）表は例示のための可能な畑の処
理方法を表わす。
【０２３９】それらの例では、種々の出現前の除草剤と
共に使用するBialaphos類の出現後の除草剤はBASTARで
ある。濃度はｌ／ha又kg／haで示す。
【０２４０】
【表２】
【０２４１】−じゃがいも じゃがいもはヨーロッパでは約8×106 haで栽培されて
いる。雑草のコントロールに使用される主要な製品はリ
ヌロン（Linuron)／モノリヌロン又は商品名METRABUZIN
として市販の化合物である。
【０２４２】これらの製品はほとんどの雑草の種に対し
良好に作用する。
【０２４３】しかしながら、Galium及びSolanumのよう
な雑草や発芽の遅いChe nopodium及びPoly gonumは常に有
効にコントロールされるのではなく、一年草のコントロ
ールも時々失敗する。
【０２４４】さらに、遅く発芽する広葉の雑草は、BAST
ARのような除草剤を発芽後に施用することによってのみ
コントロールしうる。
【０２４５】次の第（ＩＩＩ）表はじゃがいもの場合の
畑の処理のいくつかの例を例示として示している。
【０２４６】
【表３】
【０２４７】上記で使用するｐＧＳＪ260及びｐＢＧ39
株はドイツ、ゲッティンゲンの「German Collection of
Micro-organisms」（Deutsche Sammlung von Mikroorg
anismen）に1985年12月12日に寄託し、各々の寄託番号
はＤＳＭ 3 606及びＤＳＭ 3 607であった。
【０２４８】本発明の別の態様を図面を参照して以下に
説明する。図中、図８はもうひとつのBialaphos 耐性遺
伝子を含有するプラスミドpＪＳ1の制限地図を示し、図
９は耐性遺伝子を含有する「sfrsv」遺伝子のヌクレオ
チド配列を示し、図１０は「sfrsv」遺伝子と「sfr」遺
伝子のアミノ酸同族体を示し、図１１は１例として「sf
rsv」遺伝子を含有し植物細胞の形質転換に適したプラ
スミドの構築を示す。
【０２４９】もうひとつ別のBialaphos耐性遺伝子は別
のBialaphos産生株、すなわちstreptom yces viridochro
mogeneから単離した。この第２の耐性遺伝子は以後「sf
rsv」遺伝子とよぶ。
【０２５０】後に植物細胞を形質転換するための、この
第２の好ましい本発明のＤＮＡフラグメントは、下記配
列を有するボリペプチドの少なくとも一部をコードする
ヌクレオチド配列から成る。
【０２５１】
【化１４】
【０２５２】このポリペプチドの上記部分は、植物細胞
内に遺伝学的に取入れられて発現されたときにこの植物
細胞に、Bialaphosに対する保護、すなわち「植物保護
能」を付与するのに充分な長さである。以後、上記ヌク
レオチド配列のBialaphos に対する「植物保護能」につ
いても言及する。
【０２５３】アミノ酸の一文字表記の意味を次に挙げ
る。
【０２５４】 アラニン Ａ ロイシン Ｌ アルギニン Ｒ リシン Ｋ アスパラギン Ｎ メチオニン Ｍ アスパラギン酸 Ｄ フェニルアラニン Ｆ システイン Ｃ プロリン Ｐ シスチン Ｃ セリン Ｓ グリシン Ｇ スレオニン Ｔ グルタミン酸 Ｅ トリプトファン Ｗ グルタミン Ｑ チロシン Ｙ ヒスチジン Ｈ バリン Ｖ イソロイシン Ｉ この第２の好ましいＤＮＡフラグメントは次のヌクレオ
チド配列：
【０２５５】
【化１５】
【０２５６】またはその一部であってBialaphosに対す
る植物保護能を有するポリペプチドを発現する部分から
成る。
【０２５７】以下の説明は、「sfrsv」耐性遺伝子の単
離と、この耐性遺伝子を含有し、植物細胞をＧＳ阻害剤
に耐性とするために後に植物細胞を形質転換できる発現
ベクターの構築とに関するものである。
【０２５８】Streptomyce s viridochro mogenes由来のbi
al aphos耐性「sfrsv」遺伝子のクローニング Streptomyces viridochromo genes ＤＳＭ 40736株（文
献１）を増殖させ、標準法に従ってこの株の全ＤＮＡを
調整した。ＤＮＡのサンプルを、３回の別々の反応でそ
れぞれＰstＩ、ＳmaＩおよびＳau３ＡＩによって消化し
てアガロースゲル上で分離すると共に、pＧＳＲ1（図５
Ｂ）由来のプラスミドＤＮＡをＢamＨＩで消化した。こ
のＤＮＡをSouthern解析においてニトロセルロースフィ
ルター上にブロットし、「sfr」遺伝子を含有するpＧＳ
Ｒ1由来の標識ＢamＨＩフラグメントとハイブリダイズ
した。ゲルの４箇のレーン全てで制限フラグメントはプ
ローブとの強いホモロジーを示していた。約3kbのＰst
Ｉフラグメント、約1.2kbのＳmaＩフラグメント、およ
び0.5kbのＳau３ＡＩフラグメント。この遺伝子をクロ
ーニングするために、Ｐ s tＩ制限フラグメントをEscher
i chia coliベクターpUC8に直接クローニングした。形質
転換後得られた3000個のコロニーをニトロセルロースフ
ィルターに移し、「ｓｆｒ」プローブとハイブリダイズ
した。陽性のものを選んで、300μg／mlのＰＰＴを含有
する最少培地プレート上で増殖するかどうかをさらに試
験した。ＰＰＴ含有培地で増殖する形質転換体１個をさ
らに解析した。このプラスミドpＪＳ1のプラスミドマッ
プと関連の深い制限部位を図８に示す。ＭＣ1061株(pJS
1)は、1987年３月６日Deutsche Sammlung von Mikroorg
anismen（ＤＳＭ）に寄託番号ＤＳＭ4023で寄託されて
いる。クローンの制限フラグメントをMaxam‐Gilbertの
方法に従って配列決定し、この遺伝子のコード領域はホ
モロジーに基づいて同定できた。「sfrsv」遺伝子の配
列を図９に示し、ヌクレオチドとアミノ酸の配列レベル
における「ｓｆｒ」遺伝子とのホモロジーを図１０に示
す。
【０２５９】「sfrsv」遺伝子の発現 後の植物発現ベクター内でのクローニングを可能にする
ために「sfrsv遺伝子カセット」も構築した。ＧＴＧ開
始コドンを飼いた「sfrsv」コード領域を含有するＢan
ＩＩ‐ＢglＩＩフラグメントをpＪＳ1から単離した。こ
のフラグメントを、「sfr」遺伝子について記載し図５
に示したものと類似の合成オリゴヌクレオチド5'-CATGA
GCC-3'と共に、ＮcoＩおよびＢglＩＩで消化したベクタ
ー pＬＫ56-2中に連結した。pGSR1SVの構築の概略を図
１１に示す。pGSR1とpGSR1SVにはそれぞれ両遺伝子の類
似のカセットが存在するので、植物中での「ｓｆｒ」遺
伝子の発現に関して既に記載した構築を繰り返すことが
できる。
【０２６０】プラスミドpGSR1SVを有するE. co li株の粗
抽出物を酵素解析した結果、ＰＰＴをアセチル化できる
アセチラーゼの合成が確認された。これは反応生成物の
薄層クロマトグラフィーによって示された。
【０２６１】次に「sfrsv 」遺伝子を、プラスミドベク
ターpGSJ260（第４Ｂ図）中にＣａＭＶ35Ｓプロモータ
ーの制御課で挿入してプラスミドpGS2SVを得た。このプ
ラスミドはpGSR2（図６Ａ）に似ているが「ｓｆｒ」遺
伝子が「sfrsv」遺伝子で置換されている。
【０２６２】上述のタイプの除草剤耐性遺伝子がＰＰＴ
またはＰＰＴ誘導体を生産する他の多くの微生物から得
ることができるということは明らかである。除草剤耐性
遺伝子は次に、グルタミン合成酵素阻害剤の作用に対し
て植物細胞を保護するために植物細胞中に組込むことが
できる。たとえば、Kitasotosporia（文献15）からRial
aphos耐性遺伝子が得られる。
【０２６３】いろいろな植物種を「ｓｆｒ」遺伝子で形
質転換する場合について上述したのと同じAgrobacteriu
m媒介形質転換系を用いて、プラスミドpGSR2SVから、
「sfrsv」耐性遺伝子を含有する形質転換された植物細
胞および植物を得ることができる。
【０２６４】植物は再生されて、上述したのと類似のス
プレー試験によってその耐性を試験される。全ての植物
が同様な挙動を示し、グルタミン合成酵素阻害剤から成
る除草剤に対する耐性を示す。
【０２６５】最後に、本発明者はまた、上記定義の如き
グルタミン合成酵素の阻害剤に対する植物の耐性と、雑
草のない前記植物の栽培物の生産用の相当するグルタミ
ン合成酵素の阻害剤との組合せにも関する。
【０２６６】文献 1. BAYER et al., HELVETICA CHEMICA ACTA, 1972 2. WAKABAYASHI K.and MATSUNAKA S., Proc. 1982, Bri
tish Crop Protection Conference, 439-450 3. M. MASON et al., PHYTOCHEMISTRY, 1982, vol. 21,
n 4, p.855-857 4. C.J. THOMPSON et al., NATURE, July 31, 1980, vo
l.286, n 5 772, p. 525-527 5. C.J. THOMPSON et al., JOURNAL OF BACTERIOLOGY,
August 1982, p. 678-685 6. C.J. THOMPSON et al., GENE 20, 1982, p. 51-62 7. C.J. THOMPSON et al., MOL. GEN. GENET., 1984, 1
95, p. 39-43 8. TOWBIN et al., PROC. NATL. ACAD. SCI. USA. 197
9, 76, p. 4350-4354 9. METHODS OF ENZYMOLOGY, V.XLIII, p. 737-755 10. DEBLAERE H. et al., 1985, Nucl. Acid. Res.,13,
1477 11. BOTTERMAN J., February 1986, Ph. D. Thes
is, state University of Ghent 12. DEBLAERE R., February 1986, Ph. D. Thesis, Fre
e University of Brussel, Belgium 13. VELTEN et al., EMBO J. 1984, vol.3, n 12,p.272
3-273014. CHATER et al., Gene cloning in Strepto-m
yces Curr. Top. Microbiol. Immunol., 1982, 96, p.6
9-75 15. OMURA et al., J. of Antibiotics, Vol. 37, 8,93
9-940, 1984 16. MURAKAMI et al., Mol. Gen. Genet., 205, 42-50,
1986 17. MANDERSCHEID and WILD, J. Plant Phys.,123, 135
-142, 1986
【図面の簡単な説明】
【図１】Bialaphos耐性をコードするStre ptomyces hygr
o scopicus ＤＮＡフラグメントを含有するプラスミドの
制限地図であり、このプラスミドは以下ｐＢＧ１と表わ
す。
【図２】ｐＢＧ１から得、他のプラスミド（ｐＢＧ39）
内でサブクローニングした、耐性遺伝子を含有する小さ
い方のフラグメントのヌクレオチド配列を示す。
【図３】例として示した一連のプラスミドの構築を示
す。
【図４Ａ】例として示した一連のプラスミドの構築を示
す。
【図４Ｂ】例として示した一連のプラスミドの構築を示
す。
【図５】Ａは図３で得たプラスミドのヌクレオチド配列
の決定したフラグメントを示し、Ｂは、ｐＢＧ39から得
たＦokＩ／ＢglＩＩフラグメントからのBialaphos-耐性
遺伝子の最初のコドンの再構築と、天然の「ｓｆｒ」遺
伝子のＧＴＧ開始コドンのＡＴＧ開始コドンでの置換を
示し、Ｃは完全な「ｓｆｒ」遺伝子すなわちその最後の
コドンの再構築と、図４Ａ及び図４Ｂで得たプラスミド
内へのその挿入を示す。
【図６Ａ】植物細胞プロモーターの制御下に置かれた
「ｓｆｒ」遺伝子含有発現ベクターを示す。
【図６Ｂ】いくつかのヌクレオチドを置換することによ
って、図６Ａに示したものから得た他の発現ベクターを
示す。
【図７】プロモーター領域の制御下でかつトランジット
ペプチド配列の下流に「ｓｆｒ」遺伝子を挿入するため
の、所与の植物細胞遺伝子のトランジットペプチド配列
とプロモーター領域を含有するプラスミドを最終的に製
造するための、例として示した一連のプラスミドの構築
を示す。
【図８】もうひとつのBialaphos耐性遺伝子を含有する
プラスミドｐＪＳ１の制限地図を示す。
【図９】耐性遺伝子を含有する「sfrsv」遺伝子のヌク
レオチド配列を示す。
【図１０】「sfrsv」遺伝子と「sfr」遺伝子のアミノ酸
同族体を示す。
【図１１】１例として「sfrsv」遺伝子を含有し植物細
胞の形質転換に適したプラスミドの構築を示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 ＦＩ Ｃ１２Ｎ 5/10 Ｃ１２Ｎ 9/10 // Ｃ１２Ｎ 9/10 5/00 Ｃ (Ｃ１２Ｎ 15/09 ＺＮＡ Ｃ１２Ｒ 1:55） (Ｃ１２Ｎ 15/09 ＺＮＡ Ｃ１２Ｒ 1:465） (72)発明者 ヤン・レーマンス ベルギー国、9210・ヘオースデン、エレボ クテン・38 (72)発明者 ヨハン・ボツテルマン ベルギー国、9710・ツウエインアールデ、 イートストラート・37 (72)発明者 マルク・デ・ブロツク ベルギー国、9219・ヘントブルツゲ、フオ ヘルホフウクストラート・32 (72)発明者 シヤルル・トンプソン スイス国、1212・グラン・ランシー／ジユ ネーブ、シユマン・デ・パレツト・19 (72)発明者 ラオ・ムーバ スイス国、1202・ジユネーブ、アブニユ・ セシユロン、10

Claims (64)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】 ホスフィノトリシン、又はホスフィノト
    リシン残基を有する化合物を含むグルタミン合成酵素阻
    害剤の除草活性に耐性又は抵抗性である植物の生産法で
    あって、 （ａ）（ｉ）植物細胞のポリメラーゼによって認識され
    るプロモーターを含むプロモーター領域及び（ii）ホス
    フィノトリシンなどのグルタミン合成酵素阻害剤に対す
    るアセチルトランスフェラーゼ活性をもつ蛋白質をコー
    ドするＤＮＡ断片を含むコーディング領域を順に含む
    が、但し前記プロモーターは前記ＤＮＡ断片とは異種で
    ある、キメラ遺伝子を、出発植物細胞の核ゲノム中に取
    り込ませる段階、並びに（ｂ）細胞の核ゲノム中に取り
    込まれたキメラ遺伝子を有する植物を、前記細胞から再
    生する段階、あるいは前記キメラ遺伝子を含む植物を成
    長させる段階、を包含する前記方法。
  2. 【請求項２】 前記ＤＮＡ断片が、ホスフィノトリシン
    アセチルトランスフェラーゼ活性をもつ蛋白質をコー
    ドすることを特徴とする請求項１に記載の方法。
  3. 【請求項３】 前記ＤＮＡ断片が、ストレプトミセス・
    ハイグロスコピカス（Streptomyces hygroscopicus）
    又はストレプトミセス・ビリドクロモゲネス（Strept om
    yces viridochromogenes）由来であることを特徴とす
    る請求項２に記載の方法。
  4. 【請求項４】 前記ＤＮＡ断片が、Ｎ末端アミノ酸配
    列： X1 X2 Pro Glu Arg Arg Pro Ala Asp Ile Arg Arg （ここで、X1及びX2は任意のアミノ酸である。）を含み
    かつホスフィノトリシンアセチルトランスフェラーゼ活
    性をもつタンパク質をコードすることを特徴とする請求
    項１に記載の方法。
  5. 【請求項５】 前記ＤＮＡ断片が、アミノ酸配列： 【化１】 （ここで、Ｘは Met又は Valである。）を含む蛋白質、
    又はホスフィノトリシンアセチルトランスフェラーゼ活
    性をもつのに十分な長さの前記蛋白質の一部断片、をコ
    ードすることを特徴とする請求項１に記載の方法。
  6. 【請求項６】 前記ＤＮＡ断片が、ヌクレオチド配列： 【化２】 （ここで、ＮはＡ又はＧである。）、又はホスフィノト
    リシン アセチルトランスフェラーゼ活性をもつのに十
    分な長さの蛋白質をコードする前記ヌクレオチド配列の
    一部、を含むことを特徴とする請求項５に記載の方法。
  7. 【請求項７】 前記プロモーターが、カリフラワーモザ
    イクウイルスの35Ｓプロモーター、ＴＲ１’プロモータ
    ー、ＴＲ２’プロモーター、及び Rubisco小サブユニッ
    トをコードする遺伝子のプロモーターからなる群から選
    択されることを特徴とする請求項１〜６のいずれか一項
    に記載の方法。
  8. 【請求項８】 前記キメラ遺伝子が、前記プロモーター
    領域と前記ＤＮＡ断片との間に、葉緑体トランジットペ
    プチドをコードする第１ＤＮＡを更に含むことを特徴と
    する請求項１〜７のいずれか一項に記載の方法。
  9. 【請求項９】 前記第１ＤＮＡが、Rubisco小サブユニ
    ットをコードする遺伝子由来であることを特徴とする請
    求項８に記載の方法。
  10. 【請求項１０】 前記キメラ遺伝子が、ポリアデニル化
    シグナルを含有する３’非翻訳末端を更に含むことを特
    徴とする請求項１〜９のいずれか一項に記載の方法。
  11. 【請求項１１】 前記非翻訳末端が、アグロバクテリウ
    ム・ツメファシエンス（A grobacterium tumefaciens）
    のＴ−ＤＮＡ遺伝子由来であることを特徴とする請求項
    １０に記載の方法。
  12. 【請求項１２】 前記植物が、アグロバクテリウム（Ag
    robacterium）で形質転換可能な植物であることを特徴
    とする請求項１〜１１のいずれか一項に記載の方法。
  13. 【請求項１３】 前記植物が双子葉植物であることを特
    徴とする請求項１２に記載の方法。
  14. 【請求項１４】 前記植物が、テンサイ、イネ、ジャガ
    イモ、トマト、トウモロコシ及びタバコからなる群から
    選択されることを特徴とする請求項１〜１２のいずれか
    一項に記載の方法。
  15. 【請求項１５】 前記キメラ遺伝子が、アグロバクテリ
    ウム（Agrobacterium）によって仲介される形質転換に
    よって前記細胞のゲノム中に取り込まれることを特徴と
    する請求項１〜１４のいずれか一項に記載の方法。
  16. 【請求項１６】 （ａ）植物細胞のポリメラーゼによっ
    て認識されるプロモーターを含むプロモーター領域及び
    （ｂ）ホスフィノトリシンなどのグルタミン合成酵素阻
    害剤に対するアセチルトランスフェラーゼ活性をもつ蛋
    白質をコードするＤＮＡ断片を含むコーディング領域を
    順に含有するが、但し前記プロモーターは前記ＤＮＡ断
    片とは異種である、キメラ遺伝子を含む植物。
  17. 【請求項１７】 前記ＤＮＡ断片が、ホスフィノトリシ
    ン アセチルトランスフェラーゼ活性をもつ蛋白質をコ
    ードすることを特徴とする請求項１６に記載の植物。
  18. 【請求項１８】 前記ＤＮＡ断片が、ストレプトミセス
    ・ハイグロスコピカス（S treptomyces hygroscopicu
    s）又はストレプトミセス・ビリドクロモゲネス（Strep
    to myces virido chromogenes）由来であることを特徴と
    する請求項１７に記載の植物。
  19. 【請求項１９】 前記ＤＮＡ断片が、Ｎ末端アミノ酸配
    列： Ｘ１ Ｘ２ Ｐｒｏ Ｇｌｕ Ａｒｇ Ａｒｇ Ｐｒｏ
    Ａｌａ Ａｓｐ Ｉｌｅ Ａｒｇ Ａｒｇ （ここで、Ｘ１及びX2は任意のアミノ酸である。）を含
    みかつホスフィノトリシンアセチルトランスフェラーゼ
    活性をもつタンパク質をコードすることを特徴とする請
    求項１６に記載の植物。
  20. 【請求項２０】 前記ＤＮＡ断片が、アミノ酸配列： 【化３】 （ここで、ＸはMet又はValである。）を含む蛋白質、又
    はホスフィノトリシンアセチルトランスフェラーゼ活性
    をもつのに十分な長さの前記蛋白質の一部断片、をコー
    ドすることを特徴とする請求項１６に記載の植物。
  21. 【請求項２１】 前記ＤＮＡ断片が、ヌクレオチド配
    列： 【化４】 （ここで、ＮはＡ又はＧである。）、又はホスフィノト
    リシン アセチルトランスフェラーゼ活性をもつのに十
    分な長さの蛋白質をコードする前記ヌクレオチド配列の
    一部、を含むことを特徴とする請求項２０に記載の植
    物。
  22. 【請求項２２】 前記プロモーターが、カリフラワーモ
    ザイクウイルスの35Ｓプロモーター、ＴＲ１’プロモー
    ター、ＴＲ２’プロモーター、及びRubisco小サブユニ
    ットをコードする遺伝子のプロモーターからなる群から
    選択されることを特徴とする請求項１６〜２１のいずれ
    か一項に記載の植物。
  23. 【請求項２３】 前記キメラ遺伝子が、前記プロモータ
    ー領域と前記ＤＮＡ断片との間に、葉緑体トランジット
    ペプチドをコードする第１ＤＮＡを更に含むことを特徴
    とする請求項１６〜２２のいずれか一項に記載の植物。
  24. 【請求項２４】 前記第１ＤＮＡが、Rubisco小サブユ
    ニットをコードする遺伝子由来であることを特徴とする
    請求項２３に記載の植物。
  25. 【請求項２５】 前記キメラ遺伝子が、ポリアデニル化
    シグナルを含有する３’非翻訳末端を更に含むことを特
    徴とする請求項１６〜２４のいずれか一項に記載の植
    物。
  26. 【請求項２６】 前記非翻訳末端が、アグロバクテリウ
    ム・ツメファシエンス（A grobacterium tumefaciens）
    のＴ−ＤＮＡ遺伝子由来であることを特徴とする請求項
    ２５に記載の植物。
  27. 【請求項２７】 アグロバクテリウム（Agrobac teriu
    m）で形質転換可能であることを特徴とする請求項１６
    〜２６のいずれか一項に記載の植物。
  28. 【請求項２８】 前記植物が双子葉植物であることを特
    徴とする請求項２７に記載の植物。
  29. 【請求項２９】 テンサイ、イネ、ジャガイモ、トマ
    ト、トウモロコシ及びタバコからなる群から選択される
    ことを特徴とする請求項１６〜２７のいずれか一項に記
    載の植物。
  30. 【請求項３０】 （ａ）植物細胞のポリメラーゼによっ
    て認識されるプロモーターを含むプロモーター領域及び
    （ｂ）ホスフィノトリシンなどのグルタミン合成酵素阻
    害剤に対するアセチルトランスフェラーゼ活性をもつ蛋
    白質をコードするＤＮＡ断片を含むコーディング領域を
    順に含有するが、但し前記プロモーターは前記ＤＮＡ断
    片とは異種である、キメラ遺伝子を含む植物の種子。
  31. 【請求項３１】 前記ＤＮＡ断片が、ホスフィノトリシ
    ン アセチルトランスフェラーゼ活性をもつ蛋白質をコ
    ードすることを特徴とする請求項３０に記載の種子。
  32. 【請求項３２】 前記ＤＮＡ断片が、ストレプトミセス
    ・ハイグロスコピカス（S treptomyces hygroscopicu
    s）又はストレプトミセス・ビリドクロモゲネス（Strep
    to myces virido chromogenes）由来であることを特徴と
    する請求項３１に記載の種子。
  33. 【請求項３３】 前記ＤＮＡ断片が、Ｎ末端アミノ酸配
    列： X1 X2 Pro Glu Arg Arg Pro Ala Asp Ile Arg Arg （ここで、X1およびX2は任意のアミノ酸である。）を含
    みかつホスフィノトリシン アセチルトランスフェラー
    ゼ活性をもつタンパク質をコードすることを特徴とする
    請求項３０に記載の種子。
  34. 【請求項３４】 前記ＤＮＡ断片が、アミノ酸配列： 【化５】 （ここで、ＸはMet又はValである。）を含む蛋白質、又
    はホスフィノトリシンアセチルトランスフェラーゼ活性
    をもつのに十分な長さの前記蛋白質の一部断片、をコー
    ドすることを特徴とする請求項３０に記載の種子。
  35. 【請求項３５】 前記ＤＮＡ断片が、ヌクレオチド配
    列： 【化６】 （ここで、ＮはＡ又はＧである。）、又はホスフィノト
    リシン アセチルトランスフェラーゼ活性をもつのに十
    分な長さの蛋白質をコードする前記ヌクレオチド配列の
    一部、を含むことを特徴とする請求項３４に記載の種
    子。
  36. 【請求項３６】 前記プロモーターが、カリフラワーモ
    ザイクウイルスの35Ｓプロモーター、ＴＲ１’プロモー
    ター、ＴＲ２’プロモーター、及びRubisco小サブユニ
    ットをコードする遺伝子のプロモーターからなる群から
    選択されることを特徴とする請求項３０〜３５のいずれ
    か一項に記載の種子。
  37. 【請求項３７】 前記キメラ遺伝子が、前記プロモータ
    ー領域と前記ＤＮＡ断片との間に葉緑体トランジットペ
    プチドをコードする第１ＤＮＡを更に含むことを特徴と
    する請求項３０〜３６のいずれか一項に記載の種子。
  38. 【請求項３８】 前記第１ＤＮＡが、Rubisco小サブユ
    ニットをコードする遺伝子由来であることを特徴とする
    請求項３７に記載の種子。
  39. 【請求項３９】 前記キメラ遺伝子が、ポリアデニル化
    シグナルを含有する３’非翻訳末端を更に含むことを特
    徴とする請求項３０〜３８のいずれか一項に記載の種
    子。
  40. 【請求項４０】 前記非翻訳末端が、アグロバクテリウ
    ム・ツメファシエンス（A grobacterium tumefaciens）
    のＴ−ＤＮＡ遺伝子由来であることを特徴とする請求項
    ３９に記載の種子。
  41. 【請求項４１】 アグロバクテリウム（Agrobac teriu
    m）で形質転換可能な植物由来であることを特徴とする
    請求項３０〜４０のいずれか一項に記載の種子。
  42. 【請求項４２】 双子葉植物由来である請求項４１に記
    載の種子。
  43. 【請求項４３】 テンサイ、イネ、ジャガイモ、トマ
    ト、トウモロコシ及びタバコからなる群から選択される
    植物由来であることを特徴とする請求項 ３０〜４１の
    いずれか一項に記載の種子。
  44. 【請求項４４】 田畑で栽培する植物種の一群の植物
    を、雑草及び／又は菌類を撲滅することによって保護す
    る方法であって、 （ａ）（ｉ）植物細胞のポリメラーゼによって認識され
    るプロモーターを含むプロモーター領域及び（ii）ホス
    フィノトリシンなどのグルタミン合成酵素阻害剤に対す
    るアセチルトランスフェラーゼ活性をもつ蛋白質をコー
    ドするＤＮＡ断片を含むコーディング領域を順に含有す
    るが、但し前記プロモーターは前記ＤＮＡ断片とは異種
    である、キメラ遺伝子を植物細胞のゲノム中に取り込ん
    だ前記植物種の植物を準備する段階、並びに（ｂ）有効
    成分として前記グルタミン合成酵素阻害剤を含有する除
    草剤を施用することによって前記雑草及び／又は菌類を
    撲滅する段階、を包含する前記方法。
  45. 【請求項４５】 前記ＤＮＡ断片が、ホスフィノトリシ
    ン アセチルトランスフェラーゼ活性をもつ蛋白質をコ
    ードすることを特徴とする請求項４４に記載の方法。
  46. 【請求項４６】 前記ＤＮＡ断片が、ストレプトミセス
    ・ハイグロスコピカス（S treptomyces hygroscopicu
    s）又はストレプトミセス・ビリドクロモゲネス（Strep
    to myces virido chromogenes）由来であることを特徴と
    する請求項４４に記載の方法。
  47. 【請求項４７】 前記ＤＮＡ断片が、Ｎ末端アミノ酸配
    列： X1 X2 Pro Glu Arg Arg Pro Ala Asp Ile Arg Arg （ここで、X1およびX2は任意のアミノ酸である。）を含
    みかつホスフィノトリシン アセチルトランスフェラー
    ゼ活性をもつタンパク質をコードすることを特徴とする
    請求項４４に記載の方法。
  48. 【請求項４８】 前記ＤＮＡ断片が、アミノ酸配列： 【化７】 （ここで、ＸはMet又はValである。）を含む蛋白質、又
    はホスフィノトリシンアセチルトランスフェラーゼ活性
    をもつのに十分な長さの前記蛋白質の一部断片、をコー
    ドすることを特徴とする請求項４４に記載の方法。
  49. 【請求項４９】 前記ＤＮＡ断片が、ヌクレオチド配
    列： 【化８】 （ここで、ＮはＡ又はＧである。）、又はホスフィノト
    リシン アセチルトランスフェラーゼ活性をもつのに十
    分な長さの蛋白質をコードする前記ヌクレオチド配列の
    一部、を含むことを特徴とする請求項４８に記載の方
    法。
  50. 【請求項５０】 前記プロモーターが、カリフラワーモ
    ザイクウイルスの35Ｓプロモーター、ＴＲ１’プロモー
    ター、ＴＲ２’プロモーター、及びRubisco小サブユニ
    ットをコードする遺伝子のプロモーターからなる群から
    選択されることを特徴とする請求項４４〜４９のいずれ
    か一項に記載の方法。
  51. 【請求項５１】 前記キメラ遺伝子が、前記プロモータ
    ー領域と前記ＤＮＡ断片との間に葉緑体トランジットペ
    プチドをコードする第１ＤＮＡを更に含むことを特徴と
    する請求項４４〜５０のいずれか一項に記載の方法。
  52. 【請求項５２】 前記第１ＤＮＡが、Rubisco小サブユ
    ニットをコードする遺伝子由来であることを特徴とする
    請求項５１に記載の方法。
  53. 【請求項５３】 前記キメラ遺伝子が、ポリアデニル化
    シグナルを含有する３’非翻訳末端を更に含むことを特
    徴とする請求項４４〜５２のいずれか一項に記載の方
    法。
  54. 【請求項５４】 前記非翻訳末端が、アグロバクテリウ
    ム・ツメファシエンス（A grobacterium tumefaciens）
    のＴ−ＤＮＡ遺伝子由来であることを特徴とする請求項
    ５３に記載の方法。
  55. 【請求項５５】 前記植物が、アグロバクテリウム（Ag
    rob acterium）で形質転換可能な植物であることを特徴
    とする請求項４４〜５４項のいずれか一項に記載の方
    法。
  56. 【請求項５６】 前記植物が双子葉植物であることを特
    徴とする請求項５５に記載の方法。
  57. 【請求項５７】 前記植物が、テンサイ、イネ、ジャガ
    イモ、トマト、トウモロコシ及びタバコからなる群から
    選択されることを特徴とする請求項４４〜５５のいずれ
    か一項に記載の方法。
  58. 【請求項５８】 前記除草剤を、前記栽培植物の発芽後
    に田畑に施用することを特徴とする請求項４４〜５７の
    いずれか一項に記載の方法。
  59. 【請求項５９】 前記除草剤を、早期及び後期に発芽す
    る雑草が撲滅されるまで約20〜100 日の間隔で田畑に施
    用することを特徴とする請求項４４〜５８のいずれか一
    項に記載の方法。
  60. 【請求項６０】 前記除草剤中のグルタミン合成酵素阻
    害剤がホスフィノトリシン、又はホスフィノトリシン残
    基をもつ化合物、であることを特徴とする請求項４４〜
    ５９のいずれか一項に記載の方法。
  61. 【請求項６１】 前記グルタミン合成酵素阻害剤を、約
    0.4kg/ha〜約1.6kg/haの範囲の用量で田畑に施用するこ
    とを特徴とする請求項６０に記載の方法。
  62. 【請求項６２】 前記グルタミン合成酵素阻害剤を、約
    ２ｌ／ha〜約８ｌ／haの量で田畑に施用することができ
    るように液体担体中に希釈することを特徴とする請求項
    ６１に記載の方法。
  63. 【請求項６３】 前記栽培植物が、テンサイ、イネ、ジ
    ャガイモ、トマト、トウモロコシ及びタバコからなる群
    から選択されることを特徴とする請求項 ４４〜５５の
    いずれか一項に記載の方法。
  64. 【請求項６４】 前記栽培植物が、テンサイ、イネ、ジ
    ャガイモ、トマト、トウモロコシ及びタバコからなる群
    から選択されることを特徴とする請求項５７〜６２のい
    ずれか一項に記載の方法。
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